B!yok!

mya
92 tane element -> 27
the
b!pelement

16 eleventher ces!t cal!do, ver.

organ!k
madde -> <HON
Meydana gel!r.
d!tosfor:0, S!, Al!fe

B!yoster:La!p, Na, Mn, K. 21. S

C +

sp3
dört
düzgün yüzlü
:
#

Canlılar çevreden sağlanan basit başlangıç

maddelerinden metabolik ada bileşikleri yoluyla
biyomolekülleri
Biyomoleküller aralarında Kovalent bağ yaparak
nükleot!d
makromolekülleri
mono
-> ara,
a!tler!
monosakla!t, yeg
Kovalent olmayan bağlarla Supra molekülleri
& L!popoten
Supra moleküllerin Kovalent olmayan bağlarla bir
R!bozom
araya gelmesiyle organelleri oluştururlar
↳membran nükleus, m!tokondr!

Ecol!: 3000 çes!t

1800
prote!n
n!hle!k
Lez!t as!t
Bas!t bolter!
Küre
1. 2.

Am!noas!tler
*
alfa horbou ofomunun korboks!l e am!n

Grubu
grubu
pos!nda o mal s!klal !se
su
pept!d beg oluzur.
 haf!f element.
C, H,0,1 +

bag
kovalent
yapab!len
en

tırnak oluşumu am!noas!tler

Büyümek,
-
yara !y!lemes!,
saç

sayes!nda.

İnson %165-60 su

·120 ou!roost
kalan kısmın
yeral Jo! m!neral %1 den at v!tam!n
%5
-18 15 yo-

Biyolojik sistemlerin reaksiyon katalizörleridir .biyokimyasal olayların

Enzimler
vücutta yaşam il uyumlu şekilde gerçekleşmesini sağlar.

Biyolojik katalizör
Besleyici moleküllerin yıkıldığı reaksiyonları
Kimyasal enerjinin depolandığı ve şeklinin değiştirildiği reaksiyonları -kazal!ce eder.

Basit ve prekürsörlerden biyolojik makro Moleküllerin yapıldığı reaksiyonları

katalize eder
Spesifik kimyasal reaksiyonları hızlandırır
Substratları için yüksek derecede spesifik içeriye sahiptir
Sulu çözeltileri de çok ılımlı sıcaklık ve pH durumları altında fonksiyon gösterir
Çeşitli metabolik sinyallere katalitik aktivitelerini gerektiği şekilde değiştirerek
cevap verir

F!zyoloj!k pH=4

Enz!mler!n bulunduğu yerler:

Kan :plazma
- p!nt!lara !ndey!c!fantor
X:serum
(sest)
RNA has, bat!n
Katal!t
* küçük grubu
moleküller!n!n
enz!mler proten.
 Sınav

1=kofaktör
Koenzimler, bazı enzimlerin aktiviteleri için gerekli olan ve kofaktör diye
adlandırılan ek kimyasal komponentlerin organik veya metalloorganik
molekül yapısında olanlarıdırlar. Kofaktörlerin diğer grubu, Fe2+, Mg2+,
Mn2+, Zn2+ gibi inorganik iyonlardır.

-> karbon!k anh!drat

->
orj!ndt

2
Bazı enzimler aktivite için hem bir veya daha fazla metal iyonu hem de bir
koenzim gerektirirler.
Kofaktörü ile birlikte tam, katalitik olarak aktif bir enzim, holoenzim olarak
adlandırılır; holoenzimin bir protein kısmı bir de kofaktör kısmı vardır.
Holoenzimin protein kısmı apoenzim veya apoprotein olarak adlandırılır.
Holoenzimin kofaktör kısmının, bazı enzimler için Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ gibi
bir veya daha fazla inorganik iyon; bazı enzimler için ise koenzim denen bir
organik veya metalloorganik kompleks bir molekül olduğunu biliyoruz.
Holoenzimin kofaktör kısmı koenzim ise; koenzim enzime çok sıkı bağlanmış
olabildiği gibi, koenzim enzime çok gevşek olarak bağlanmış olabilir.
Koenzimlerin enzim proteinine çok sıkı bir şekilde, kovalent olarak bağlı olup
enzim proteininden ayrılmayanları prostetik grup olarak adlandırılırlar; örneğin
biotin, karboksilazlara sıkı bir şekilde kovalent olarak bağlı bulunur yani
karboksilazların prostetik grubudur. Koenzimlerin enzim proteinine çok gevşek
bir şekilde nonkovalent olarak bağlı olup enzim proteininden ayrılabilenleri
kosubstrat olarak adlandırılırlar.
Holoenzim=apoprotein+kofaktör
 Enz!m s!nflad!ma
3 Uluslararası Biyokimya ve Moleküler Biyoloji Birliği (IUBMB) tarafından
önerilen ve benimsenen sistematik adlandırmada enzimler, altı büyük
sınıfa ayrılırlar, her sınıfın da katalizlenen reaksiyon tipine dayanan alt
sınıfları vardır:

Enzim sınıfı 1: Oksidoredüktazlar

Oksidoredüktazlar, redüksiyon-oksidasyon reaksiyonlarını
katalize ederler; alt sınıfları ve alt- alt sınıfları vardır:
Enzim sınıfı 2: Transferazlar
Transferazlar, fonksiyonel grupların bir molekülden diğerine
transferini katalize ederler; alt sınıfları vardı
Enzim sınıfı 3: Hidrolazlar
Hidrolazlar, su katılması suretiyle bağların parçalandığı
hidroliz reaksiyonlarını katalize ederler; alt sınıfları
vardır:
Enzim sınıfı 4: Liyazlar
Liyazlar, oksidasyon veya hidrolizden başka yollarla bağları yıkar
veya oluştururlar; alt sınıfları vardır
Enzim sınıfı 5: İzomerazlar
İzomerazlar, bir molekül içindeki değişiklikleri katalize ederler; alt
sınıfları vardır:
Enzim sınıfı 6: Ligazlar
Ligazlar, enerjice zengin bir bağın hidrolizi ile iki molekülün
birbirine bağlanmasını katalize ederler; alt sınıfları vardır:

Enzimlerle katalize edilen tepkimeye katılan kimyasal moleküllere

4 substrat adı verilir.
5) Koenzimler
Koenzimler, fonksiyonlarına göre genellikle üç grupta incelenebilirler:
1. Hidrojen ve elektron transfer eden
Yapısında nikotinamid içerenler:
•Nikotinamid adenin dinükleotid (okside şekli NAD+, redüe şekli
NADH)
•Nikotinamid adenin dinükleotid fosfat (okside şekli NADP+, redüe
şekli NADPH).
Yapısında flavin içerenler:
•Flavin adenin dinükleotid (okside şekli FAD, redüe şekli FADH2)
•Flavin mononükleotid (okside şekli FMN, redüe şekli FMNH2).
•Koenzim Q,
•Demir porfirinler (sitokromlarda), •Demir-kükürt proteinleri,

2. Fonksiyonel grup transfer eden koenzimler

Piridoksal-5-fosfat (PLP), • Tiyamin pirofosfat (TPP), • Koenzim A

(CoA×SH),
• a-Lipoik asit,
• Biotin (vitamin H),
• Tetrahidrofolat (H4-folat)
• Koenzim B12 (5'-deoksiadenozil kobalamin)

3. Liyaz, izomeraz ve ligazların koenzimleri

67 En çok kullanılan enzim aktivitesi birimi, IU’dir. 1 IU enzim

aktivitesi, optimal koşullarda, 1 dakikada 1μmol substratı
değiştiren enzim etkinliğini ifade eder ki bu da 1 saniyede 16,67
nmol substratın ürüne dönüştürülmesine karşılıktır.
1 dak!ka enz!m akt.
=

enz!m akt
Isa!ye katal
Enzim aktivitesi, spesifik aktivite olarak da ifade edilir. Bir enzim için
spesifik aktivite, 1 mg enzim proteini başına düşen enzim ünitesi (IU
veya katal) sayısıdır
7) Çeşitli enzimler için özel aktivite birimleri de tanımlanmıştır:
Bodansky ünitesi, 37oC’de 8,6 pH ortamında 100 mL serumda
sodyum gliserofosfattan 1 saatte 1 mg fosfor oluşumunu katalize
eden fosfataz enzimi aktivitesidir. King-Armstrong ünitesi, 37oC’de,
100 mL serumda fenilfosfattan 15 dakikada 1 mg fenol oluşumunu
katalize eden fosfataz enzimi aktivitesidir.

67 Enzimatik Reaksiyonun Hızını Etkileyen Faktörler

Enzimatik bir reaksiyonun hızını etkileyen birçok
faktörden bazıları şunlardır:
•Enzim konsantrasyonu ↑ h!z4
•Substrat konsantrasyonu h!z servo sbt
↑

•pH
•Isı veya sıcaklık -
•Zaman
•Işık ve diğer fiziksel faktörler •İyonların doğası ve
konsantrasyonu
•Hormonlar ve diğer biyokimyasal faktörler •Reaksiyon
ürünleri

9) Km (Michaelis-Menten sabiti), enzimin substratına karşı olan

ilgisini göstermektedir.
•Km değeri küçük olan enzim, substratı için yüksek bir affinite
gösterir; enzim düşük bir substrat konsantrasyonunda doyarak
maksimal hız sağlar. Km değeri 10-6 M (10-3 mM) ve daha
düşük olan enzimler yüksek affiniteli enzimlerdir ki bunların
metabolizmada büyük önemi vardır.
•Km değeri büyük olan enzim, substratı için düşük bir affinite
gösterir; enzimin yarı doygunluğa ulaşması için daha fazla
substrat konsantrasyonu gerekmektedir.

10) Denat!rasyon 3 boyutlu yapı kaybolur

11) Bir enzim tarafından katalizlenen bir reaksiyonun hızı, zamanla
azalır. Bunun çeşitli sebepleri vardır:
•Reaksiyon ürünlerinin kendi aralarında birleşerek aksi yönde bir
reaksiyon meydana getirmeleri,
•Enzimin zamanla inaktive olması, •Reaksiyonu önleyen
maddelerin oluşması, •Substratın tükenmesi.

12) Enzimatik Reaksiyonun Hızını Etkileyen Faktörler Metal iyonlarının

enzimatik katalizde oynadıkları rol, beş mekanizma ile
özetlenebilir:
1.Metalloenzimlerdeki metal iyonları, katalize doğrudan katılırlar.
2.Bir metal iyonu, enzimde biçimsel bir değişiklik yapar; aktif olan
tersiyer veya kuarterner yapıyı sürdürmede rol oynar.
3.Bir enzim için esas substrat metal-substrat kompleksi (MS)
olabilir; enzim ancak MS kompleksine bağlanabilir.
4.Bir enzim, metal ile enzim-metal kompleksi (EM) oluşturduktan
sonra substrata bağlanabilir ve EMS kompleksi üzerinden ürün
oluşur.
5.Bir metal ürün ile kompleks yapar ve ürünün tekrar substrata
dönüşümünü engelleyerek reaksiyonu hızlandırabilir.

Düzenleyici enzimlerin iki büyük sınıfından birinde aktivite

13) allosterik etki vasıtasıyla, diğerinde ise reversibl kovalent
modifikasyon vasıtasıyla düzenlenir; gereğine göre enzimin
aktivitesi artar veya azalır.
• Bundan başka bazı enzimlerin aktiviteleri, kendilerine
bağlanan ve aktivitelerini etkileyen ayrı kontrol proteinleri
vasıtasıyla düzenlenir; gereğine göre enzimin aktivitesi artar
veya azalır.
• Zimojenler denen bazı enzimler, diğer irreversibl
mekanizmalara benzemeyen proteolitik yıkılım vasıtasıyla
aktive edilirler.
• Enzim sentezinin indüksiyonu veya represyonu da
metabolik sürecin hızının düzenlenmesinde önemli faktördür.
 Enzim inhibisyonu, enzimatik bir tepkimenin hızının enzim
14 inhibitörü adı verilen bazı maddeler tarafından azaltılması veya
tamamen durdurulmasıdır.
Enzim inhibitörleri ile enzim inhibisyonu reversibl veya
irreversibl olabilir:
•Reversibl enzim inhibisyonları
• Kompetitif (yarışmalı) enzim inhibisyonu

&
• Nonkompetitif (yarışmasız) enzim inhibisyonu • Ankompetitif
enzim inhibisyonu
•İrreversibl enzim inhibisyonları
de m!xed
B!r

15) Kompetitif enzim inhibisyonunda, bir kompetitif yar!zmal

inhibitör, enzimin aktif yeri için substrat ile yarışır.
Enzimin aktif yerine inhibitör bağlanınca reaksiyon
gerçekleşmez; inhibitör aktif yeri işgal ederken
substratın enzime bağlanmasını önler
• Kompetitif enzim inhibisyonunda inhibitör madde,
enzimin substratına olan ilgisini azaltır; Km değeri
büyür, reaksiyon az çok normal bir Vmax değeri
gösterir.

167 Dogă da ve organizmada en yaygın bulunan monosakkaritler,trioz,

pentoz ve heksozlardır. Heksozlardan en fazla bulunanları da glukoz,
fruktoz, galaktoz ve mannozdur.

Glukoz. Fruktoz. Galaktoz. Mannoz

 17)
D ve l glukoz
enant!gomer
ayna görüntüsü

D galaktoz
d!astomer D glukoz

anomer

187 D- ve L- izomerleri eşit

miktarlarda içeren karışımın optik aktivitesi yoktur. Böyle
karışımlara rasemik karışım veya rasemat denir.

19)
Epimer şekerler ismi, yalnızca bir asimetrik karbon atomu
etrafındaki konfigürasyon bakımından farklı olan iki monosakkarit
için kullanılır.
• Glukoz, altı karbonlu standart şekerdir. Glukozun C-2 de epimeri
mannozdur; C-4’de epimeri ise galaktozdur.

D Mannoz. D glukoz. D galaktoz.

20) Glukoz, mannoz ve fruktoz, enol şekerler olarak da bilinirler.

21 Organizmadaki Önemli Monosakkarit Türevleri

•Şeker fosfatları, bir monosakkaritin hidroksil gruplarından biri ile
fosforik asidin kondensasyonu sonucu oluşmuş bileşiklerdir.
•Amino şekerler, bir monosakkaritteki bir hidroksil grubunun bir
amino grubu ile yer değiştirmesi sonucu oluşmuş bileşiklerdir.
•Deoksi şekerler, bir monosakkaritteki bir hidroksil grubunun bir
hidrojen ile yer değiştirmesi sonucu oluşmuş bileşiklerdir.
•Aldonik, üronik, sakkarik asitler, monosakkaritin aldehit ve/veya
alkol
gruplarının asit grubuna yükseltgenmesiyle oluşurlar.
•Şeker alkolleri, serbest yarı asetal hidroksili içeren
monosakkaritlerin anomerik karbonunun alkol gruplarına
indirgenmesiyle oluşan bileşiklerdir. Glukozdan sorbitol,
mannozdan mannitol, galaktozdan dulsitol oluşması önemlidir.

22) Hafif alkali ortamda serbest yarı asetal hidroksili içeren

monosakkaritlerin anomerik karbonunun karboksilik aside
yükseltgenmesi sırasında şeker, indirgen olarak etki gösterir;
Cu2+, Ag2+, Hg2+, Bi3+ gibi iyonları indirger; böyle şekerler,
indirgeyici şeker olarak tanımlanırlar. İnvent
İnvert şeker

23 Monosakkaritlerin dehidrasyonu yani yoğun asit ortamlarda

kaynatılmakla monosakkarit molekülünün üç molekül su
kaybetmesi olayı sonucunda pentozlardan furfural, heksozlardan
5-hidroksi metil furfural meydana gelir.
24)
Glikozidik bağ

Maltoz, iki glukoz alfa -

molekülünün elfo
Glc(a1®4)Glc biçiminde h!dol!z!
enz!mat!k
h!zastern savur

glukoz +
glukoz
X
doğanda serbest

beta
Laktoz=glukoz+galaktoz. İndirgeyici aapraz
Sakkaroz=glukoz +fruktoz. İndirgeyici değil
alfen

betat alta
Sellobioz, iki glukoz molekülünün Glc(b1®4)Glc biçiminde !nd!rgey!s!
Trehaloz, iki glukoz molekülünün Glc(a1®1)Glc biçiminde
alfa alfa
!nd!rgegg!t
Laktuloz, galaktoz-b-(1,4)-fruktoz yapısında yarı sentetik
bete Laksat!v
25)
Homopolisakkaritler, tek tip monomerik ünite içeren
polisakkaritlerdir
• Bunların bazıları, yakıt olarak kullanılan monosakkaritlerin depo
formları olarak işlev görürler ve depo homopolisakkaritler olarak
adlandırılırlar bitki nişasta hayvan glikojen
• Bazıları ise bitki hücre duvarlarında ve hayvan dış kabuklarında
yapısal elemanlar olarak işlev görürler ve yapısal
homopolisakkaritler olarak adlandırılırlar

• Nişasta, bitki hücrelerindeki depo homopolisakkarittir; amiloz ve

amilopektin olmak üzere iki tip glukoz polimeri içerir.

Amiloz, (a1®4) bağları vasıtasıyla birbirine bağlanmış glukoz

ünitelerinin dallanmamış uzun zincirlerinden oluşmuş bir glukoz
polimeridir; zincirde birkaç bin glukoz kalıntısı bulunabilir ve bir ucu
indirgeyicidir. Alfa bağı
• Amiloz, suda heliks şekli oluşturur. İyot, bu heliksin ortasına girerek
karakteristik mavi renk görünmesine neden olur.
bol
Karbonh!dratlar doğanda en
çünkü
selüloz
bulunan organ!k
molekül.
ve

267 • Karaciğerdeki glikojenin işlevi, yemek aralarında

kana glukoz vererek ya
da yemeklerden sonra kanda yükselen glukozu
bağlayarak kan glukozunun belirli sınırlar arasında
korunmasını sağlamaktır.
Yapısal homopolisakkaritler. Bitkilerin hücre duvarlarında sellüloz,
eklem bacaklıların sert dış iskeletlerinde kitin önemlidir.
27) Homopolisakkaritler
Nişasta glikojen
Selüloz kitin
İnülin
Agar ağar
Mannan
Pektin
Dekstran
⑱ hekimlikte kan kayıplarından sonra plazma yerini tutan ya
da plazma hacmini genişleten maddeler olarak, özellikle
&
şok giderici etkileriyle önemlidirler.
Heteropolisakkaritler
Peptidoglikan
Glikozaminoglikanlar(muko)
Glikoproteinler
Glikoproteinlerde karbohidrat kısmı proteindeki serin veya treonin
amino asidine O- glikozit bağ ile veya
asparajine N-glikozit bağ ile bağlan
Proteoglikanlar
Glikolipidler (glikosfingozidler
Glikolipidler (glikosfingozidler), yapılarında gliserol ve fosfat
bulunmayan, seramide bağlı olarak karbohidrat içeren
sfingolipidlerdir
• Glikolipidler, hücreler arası iletimden sorumludurlar.

Reaktif oh başka molekülle Kovalent bağ yapabilir.

Nh2 bağlıysa. N glikozidik bağ
Oh bağlıysa. D glikozidik bağ
28) Tükürük alfa-amilazı
, pankreas alfa-amilazı ve
ince bağırsak 1,6- glikozidazı etkisiyle gerçekleşen
karbohidrat sindirimi karbonhidrat metabolizması enzimleri

29) Kandan glukoz alan olaylar

•Glukozun indirekt oksidasyonu
• Glukozun önce pirüvata dönüşümü (glikoliz) sonra pirüvatın
anaerobik koşullarda laktata dönüşümü, aerobik koşullarda ise
sitrik asit döngüsünde yılıklımı.
•Glukozun direkt oksidasyonu (glukozun pentoz fosfat yolunda
yıkılımı)
•Glukozun glukuronik asit yolunda yıkılımı
•Glikojenez (glukozdan glikojen sentezi)
•Liponeojenez (glukozun yağ asitlerine ve yağa dönüşümü)
•Glukozdan diğer monosakkaritlerin ve kompleks
karbonhidratların oluşumu
•Kan glukoz düzeyinin böbrek eşiği olan %160–180 mg’ı aştığı
durumlarda idrarla glukoz atılımı (glukozüri)
30) Glikoliz Atp harcanan yer
31)
Sitrik asit döngüsü
tca
Enzim
Asetilcoa

32) Glukozun pentoz fosfat yolunda yıkılımı Pentoz fosfat yolunun 3

önemli amacı vardır:
1. Biyokimyasal reaksiyonlarda indirgeyici rolü olan NADPH’ın
hücredeki ihtiyacını karşılamak,
• Hücrede NADPH üreten birkaç farklı mekanizma mevcuttur:
• Pentoz fosfat yolu (%60):
• Yağ asidi biyosentezinde malik enzim (Piruvat/Malat siklüsü )
(%40): hepatositler ve nötrofillerde
• NADP+ bağımlı izositrat dehidrogenaz
NADPH yağ asiti biyosentezinin %50’sinde, oksidatif stres
homeostazında ve detoksifikasyon yolu olan sitokrom p450
yolunda gereklidir.
2.Nükleotid sentezi için gerekli olan ribozfosfat bileşiklerini
üretmek,
3.3ve7Ciçeren. sȩkerlerinbirbirinedönüşümünüsağlamak(burada
üretilensȩ kerlerglikolizyolunadailetilir)
 3 Hız kısıtlayıcı basamak

Glikojenez
Udp
Glikojen
sentaz

33) Kana glukoz veren olaylar

•Bağırsaktan karbohidrat emilimi
•Glikojenoliz (glikojenden glukozun açığa çıkışı olayı)
•Glukoneojenez (karbonhidrat olmayan prekürsörlerden hücre
içinde glukoz biyosentezi)
**Glikojenoliz ve glukoneojenez, diyetle alınan glukozun yeterli
olmadığı durumlarda kana glukoz sağlayan olaylardır.
s!nav
34) İnce bağırsak lümeni içindeki glukoz ve galaktoz aktif
transportla, fruktoz
ise kolaylaştırılmış diffüzyonla ince bağırsak epitel hücresi
içine alınırlar ve oradan kana geçerler.

•İnsüline karşıt etkiye sahip hormonlar (glukagon, epinefrin,

büyüme
hormonu, kortizol) ile diğer hormonlardır (tiroksin,
somatostatin).