Machine Translated by Google

Xem các cuộc thảo luận, số liệu thống kê và hồ sơ tác giả của ấn phẩm này tại: https://www.researchgate.net/publication/341110451

CHIẾT XUẤT VÀ TINH KHIẾT ENZYME ACTINIDIN TỪ TRÁI KIWI

(ACTINIDIA CHINENSIS)

Bài viết trong KHO TÀNG CÂY · Tháng 5 năm 2020

TRÍ CH DẪN ĐỌC

một
3.295

1 tác giả:

Adnan Wahhab Al-Mudhafr

Khoa Nông nghiệp / Đại học Kufa

44 CÔNG BỐ 19 TRÍ CH DẪN

XEM HỒ SƠ

Tất cả nội dung sau trang này được tải lên bởi Adnan Wahhab Al-Mudhafr vào ngày 03 tháng 5 năm 2020.

Người dùng đã yêu cầu nâng cao tệp đã tải xuống.

Machine Translated by Google

Lưu trữ thực vật Tập 20 số. Ngày 1 tháng 1 năm 2020 trang. 298- e-ISSN:2581-6063 (trực tuyến),ISSN:0972-5210
302

CHIẾT XUẤT VÀ Tinh chế ENZYME ACTINIDIN TỪ

TRÁI KIWI (ACTIDIA CHINENSIS)

Rasha Adnan Kazem* và Adnan Wahhsb Habeeb

Khoa Khoa học Thực phẩm, Trường Cao đẳng Nông nghiệp, Đại học Kufa, Najaf, Iraq.

trừu tượng

Mục đích của nghiên cứu này là chiết xuất, tinh chế và ước tính trọng lượng phân tử của enzyme Actinidin từ quả kiwi.
Quá trình chiết xuất được thực hiện bằng cách sử dụng dung dịch đệm bao gồm 6% natri clorua + 2% axit boric, trong đó
kết quả là có hoạt tính chất lượng 39 đơn vị/mg đối với Actinidin. Sau đó, quá trình tinh chế được bắt đầu bằng cách cô
đặc dầu thô, thu được từ quá trình chiết xuất, bằng gradient muối sử dụng amoni photphat với tỷ lệ bão hòa thay đổi từ
(20-80)%. Ở độ bão hòa 60%, hoạt tính enzyme cao nhất đạt được là 48,7 đơn vị/ml. Sau đó, quá trình lọc máu được thực
hiện bằng cách sử dụng kali photphat và hoạt tính cụ thể đạt được ở bước này là 128,3 đơn vị/mg protein. Quá trình tinh
chế được hoàn thành bằng cột sắc ký trao đổi ion DEAE-Sephadex A-50 và hoạt tính chất lượng ở bước này là 192 đơn vị/mg protein.
Sau đó, sử dụng phương pháp lọc gel bằng cột Sephadex G-75 cho hoạt tính enzyme là 20,4 đơn vị/ml và hoạt tính riêng là
226,6 đơn vị/mg protein với số lần tinh chế là 5,81 và hiệu suất enzyme là 11,33%. Sử dụng phương pháp điện di, quá
trình tinh chế cho thấy có một bó protein là một trong những dấu hiệu cho thấy độ tinh khiết của enzyme.
Hơn nữa, trọng lượng phân tử của enzyme Actinidin là 245000 Dalton đã được xác định.

Từ khóa: chiết xuất, tinh chế, Enzyme Actinidin, quả Kiwi.

Giới thiệu
rằng nó đóng vai trò quan trọng trong việc hòa tan một
Quả Kiwi Actinidia chinensis là loại trái cây rất phổ lượng lớn protein trong thực phẩm như protein thịt, do đó
biến trong chế độ ăn uống của con người do hương vị dễ làm cho nó mềm hơn (Zubaidy, 2017; Martin và cộng sự,

chịu, hàm lượng vitamin C và khoáng chất cao (đặc biệt là 2017).

kali, phốt pho và sắt) và lượng calo thấp.
Tuy nhiên, quả Kiwi có nguồn Foliate dồi dào và hạt của
nó chứa một lượng lớn Vitamin E. Ngoài ra, (Sharma và
Vaidya, 2018) cho biết nước ép Kiwi chứa nhiều enzyme bao
gồm cả protein được sử dụng trong ngành công nghiệp thực
phẩm. Có rất nhiều loại quả kiwi và hai loại chính trên
thị trường thương mại quốc tế là (quả kiwi xanh) và (quả
kiwi vàng). Loại phổ biến nhất là loại màu xanh lá cây,
bao gồm 83% nước, 9% đường, 3% chất xơ, 1% protein và một
lượng nhỏ khoáng chất (Drummond, 2013). Giống như các
loại thực vật khác, protein trong quả kiwi có hai loại
Để chiết xuất enzyme này từ quả kiwi, người ta sử dụng
dịch chiết thô thu được từ lá hoặc hạt khô, sau đó xử lý
bằng dung dịch chiết bằng kỹ thuật thích hợp có thể xuyên
qua các màng protein khác nhau. Sau đó, enzyme có thể
được chiết xuất bằng dung dịch đệm hoặc kỹ thuật đông
lạnh và có thể sử dụng phương pháp rã đông nhanh để phá
vỡ thành tế bào cứng (Bugg, 2004; Aehle, 2007). Quá trình
tinh chế enzyme xảy ra theo một loạt các bước tách biệt
nhau, tùy thuộc vào tính chất vật lý và hóa học của
enzyme để tách dần nó ra khỏi các thành phần không mong
muốn và làm tăng hoạt tính đặc hiệu của enzyme (Labrou et

protein hòa tan và không hòa tan. Tỷ lệ lớn nhất của al., 2004).

protein hòa tan, enzyme quan trọng nhất, là Actinidin.Mục

đích của nghiên

Mục tiêu của nghiên cứu

cứu này là tách chiết và tinh chế enzyme. Enzyme này tích tụ trong quả kiwi enzyme Actinidin từ quả kiwi bằng cách sử dụng

hiện đại so với các bộ phận khác của cây kiwi (rễ, lá, nghệ rồi tính trọng lượng phân tử của thân và thân). Ưu điểm chính

của enzyme này là enzyme.

*Người viết thư: E-mail: rashaa.alkaraawei@student.uokufa.edu.iq

Machine Translated by Google

Chiết xuất và tinh chế enzyme Actinidin từ quả Kiwi (Actinidia chinensis) 299

nguyên vật liệu

Nguyên liệu và phương pháp Bảng 1: Tỷ lệ vật liệu được sử dụng để điều chế gel
polyacrylamide.

T Vật liệu đã qua sử dụng

Quả Kiwi được mua từ các chợ địa phương ở Najaf
1 Gel bảo quản 3,75mL 6mL
/
Iraq.
40% 2 Dung dịch đệm xếp chồng gel 0,5 mol 5,25 mL -
-
Chuẩn bị mẫu. 3 Dung dịch đệm tách gel 1,5 mol 5,25 mL 4 Du ng dịch SDS

Việc chuẩn bị quả kiwi không có bệnh lý, côn 10% 500mL 500mL
trùng và bất kỳ bệnh nhiễm trùng nào khác đã được 5 TEMED 15mL 15mL
chọn. Sau đó, nó được làm sạch và rửa sạch để loại bỏ 6 Nước cất 5,4mL 3,1mL
bụi bẩn và thuốc trừ sâu hóa học. Sau đó, lớp vỏ bên Dung dịch Amoni 1,5%
ngoài của quả đã chọn đã được gọt vỏ và những phần 7 persulphate Trì hoãn việc thêm 150mL 150mL
còn lại được cắt thành từng miếng nhỏ có độ dày 1,5 nó vào quá trình đúc
cm.
Tái chế dịch chiết thực vật thô trước do bước này được theo dõi ở bước sóng 280 nm. Sau
đó, quá trình rửa được thực hiện trên các protein xung
Chiết xuất thô từ quả kiwi đã được điều chế như mô
quanh bộ trao đổi ion âm. Hoạt động phân tích của các bộ
tả trong (Aworth và Nakai, 1986). Phương pháp chuẩn bị
phận được ước tính, hoạt tính và nồng độ protein của chúng
bắt đầu bằng cách trộn 50 g cùi quả kiwi sau khi cắt
được ước tính.
thành 1,5 cm với 175 ml dung dịch chiết gồm 6% natri
clorua + 2% axit boric theo tỷ lệ (1:4) (trọng • Sắc ký lọc gel sử dụng Sephadex G-75: Gel được
lượng:thể tích). Sau đó, máy ly tâm đã làm mát được điều chế theo hướng dẫn của hãng dược phẩm Thụy Điển.
trộn kỹ ở Dung dịch enzyme tạo ra từ quá trình trao đổi ion trên
tốc độ 6000 vòng/phút và được lọc. bề mặt gel được truyền nhẹ nhàng và dần dần trên các
Cuối cùng, dầu thô được thu thập và một phần của nó cạnh của cột để đảm bảo rằng dung dịch enzyme được
được sử dụng để đo hoạt tính enzyme sau phân phối đồng nhất trên bề mặt gel. Sau đó, quá trình

đó. • Đo hoạt tính enzyme: Hoạt tính enzyme rửa giải được thực hiện bằng dung dịch đệm natri

được xác định bằng phương pháp được mô tả trong axetat và các phần tách ra khỏi cột sau đó được thu

(Aworth và Nakai, 1986), trong đó phương pháp này vào các ống.
Độ hấp thụ được ước tính cho các phần tách biệt đó ở
được chuẩn bị
bằng cách thêm 0,1 mL dầu thô đã được chiết xuất và sau đó lọc.

Mùi được tách ra một cách lặng lẽ và độ hấp thụ được trước tới cột trao đổi ion DEAE Sephadex A-50. Sau đó bước
đo dọc theo bước sóng 280 nm. rửa được thực hiện và sự hấp thụ của các bộ phận riêng biệt

• Đo nồng độ protein: Để đo nồng độ protein, 1

mL dầu thô được thêm vào như mô tả trong phương pháp
(Lowry et al., 1951). Sau đó, độ hấp thụ được xác
định ở bước sóng 600 nm và theo nồng độ protein của
đường chuẩn.

Tinh chế Enzyme • Cô

đặc Enzyme bằng cách sử dụng Amoni photphat và

thẩm tách: Sử dụng phương pháp được mô tả trong
(Aworth và Nakai, 1986), sự lắng đọng của enzyme thu
được bằng cách thêm một khối lượng nhất định của amoni
photphat vào dịch chiết enzym với khẩu phần bão hòa
thay đổi
dần dần. .. từ (20-80)% tương ứng. Để xác định nồng độ
chiết tối ưu thì sử dụng phương pháp lọc máu. Sau khi
lọc máu, nó sẽ sẵn sàng để sử dụng trong bước tiếp
theo. • Sắc ký trao

đổi ion: Phương pháp được mô tả trong (Khoa học

sinh học, 1999) được sử dụng để chuẩn bị dung dịch. Nó
bắt đầu bằng cách chuyển dung dịch enzyme từ bước
Machine Translated by Google
bước sóng 280 nm. Ngoài ra, hoạt tính enzyme được
đo đến các đỉnh riêng biệt sau khi vẽ biểu đồ mối
quan hệ giữa số phần riêng biệt liên quan đến độ
hấp thụ ở bước sóng 280 nm. Cuối cùng, các bộ
phận hoạt động được thu thập, đo kích thước và
ước tính hiệu quả cũng như nồng độ protein của
chúng.

Xác nhận độ tinh khiết và xác định trọng

lượng phân tử Phương pháp (Laemmli, 1970)

đã được sử
dụng trong điện di để xác định độ tinh khiết của
enzyme và ước tính trọng lượng phân tử khi có mặt
SDS (natri dodecyl sulfate).

Các thành phần được mô tả trong bảng 1 được

sử dụng và trộn để chuẩn bị gel tách ở nồng độ
12,5%. sau đó cho trực tiếp vào các tấm kính của
thiết bị điện di và để cứng lại rồi rót nồng độ
10%. Sau khi điện di và loại bỏ xanh bromophenol
khỏi gel, khoảng cách di chuyển của cả protein
xanh bromophenol và protein tiêu chuẩn đã được
ước tính, khoảng cách này được sử dụng
để ước tính chuyển động tương đối của enzyme tinh
khiết và protein tiêu chuẩn theo phương trình
sau.
 Machine Translated by Google

300 Rasha Adnan Kazem và Adnan Wahhsb Habeeb

Bảng 2: Các bước làm sạch Actinidine từ quả Kiwi.

Các bước thanh lọc Khối lượng Hoạt động Protein Hoạt động cụ thể Tổng hoạt động Năng suất

(U) Nếp gấp %

(ml) (U/ml) (mg/ml) 150 15,6 (U/mg)
enzym thô 0,4 39 2340 một một trăm

Kết tủa amoni photphat

10 77 0,6 128,3 770 3,289 32:90
(20-80)% và lọc máu

trao đổi ion 15 38,4 0,2 192 576 4,92 24.61

lọc gel 13 20,4 0,09 226,6 265,2 5,81 11:33

Enzym được xác định bằng cách vẽ đồ thị mối quan hệ giữa logarit
của trọng lượng phân tử của chất chuẩn
protein so với chuyển động tương đối của chúng (Tính di động tương đối)

kết quả và thảo luận

Chiết xuất enzyme

Enzim Actinidin được chiết xuất bằng phương pháp chiết

dung dịch gồm natri clorua và axit boric,
cho hoạt tính enzyme 15,6 đơn vị/mL, 39 đơn vị/mg

hoạt động cụ thể và hàm lượng protein 0,4 mg/ml như hình
trong bảng 2. Kết quả này được coi là gần đúng Quả sung. 2: Sắc ký trao đổi ion để tinh sạch enzyme

có thể so sánh hơn với phương pháp (Kaur et al., 2010) Actinidin chiết xuất từ quả kiwi Để tìm enzyme

chiết xuất trong đó nó cho hoạt tính enzyme là 26,4 đơn hoạt động sử dụng cột DEAE-Sephadex A-50.

vị sunfat lần lượt là 20%, 40%, 60% và 80%. Nó là

/ml và hoạt độ riêng là 42,24 đơn vị/mg protein rất rõ ràng rằng hoạt động của enzyme đã được cải thiện
sử dụng dung dịch đệm photphat (pH 6,0) làm dung dịch bằng cách tăng tỷ lệ bão hòa của amoni sunfat
chiết. Hơn nữa, kết quả cũng được coi là có thể so sánh đạt giá trị tối đa là 48,7 đơn vị/mL ở mức 60%

được với (Sharma và Vaidya, 2018) phương pháp chiết xuất tỷ lệ bão hòa. Sau đó hoạt tính enzyme giảm
trong đó mạnh đến 23,2 ở tỷ lệ bão hòa 80%. Sau đó,
nó cho hoạt tính enzyme là 0,22, hoạt tính riêng là 0,52 kết tủa được thu thập từ quá trình ly tâm và lọc máu
đơn vị/mg protein và hàm lượng protein là 0,4 được thực hiện bằng cách sử dụng các túi đặc biệt sau khi kích hoạt chúng bằng

mg/mL sử dụng dung dịch đệm phosphat làm dung dịch chiết. Dung dịch đệm natri photphat, đã sử dụng trước đây, ở 4oC trong 24 giờ

Tinh chế enzyme giờ có tính đến việc thay thế dung dịch đệm photphat
cứ sau 6 giờ. Lúc này hoạt động của enzyme
• Nồng độ enzyme sử dụng Amoni
ước tính là 77 đơn vị/ml, hoạt độ riêng là 128,3
phốt phát và lọc máu: Hình. 1 minh họa từng bước
đơn vị/mg và nồng độ protein là 0,6 mg/mL với
sơ đồ hoạt động enzyme của Actinidin với
số lần tinh chế od 3,28 và 32,90% enzyme
đối với amoni sunfat ở tỷ lệ bão hòa
năng suất. Những kết quả này gần giống với kết quả ở một số nghiên cứu khác
dao động trong khoảng (20-80)%. Hoạt tính enzyme là
những nghiên cứu trước đây. Trong (Piero và cộng sự, 2011), amoni
tìm thấy là 13,4 đơn vị/mL, 29,3 đơn vị/mL, 48,7 đơn vị/
sunfat có độ bão hòa 70% được sử dụng để chiết xuất
mL và 23,2 đơn vị/mL ở tỷ lệ bão hòa amoni
và tinh chế enzyme Actinidin từ quả kiwi và thu được

Quả sung. 3: Sắc ký lọc gelatin để tinh chế

Quả sung. 1: Hoạt tính enzyme của Actinidin chiết xuất từ quả Kiwi enzyme Actinidin chiết xuất từ quả kiwi Sử dụng
sử dụng tỷ lệ bão hòa khác nhau của amoni sunfat. Sephadex G-75.
Machine Translated by Google

Chiết xuất và tinh chế enzyme Actinidin từ quả Kiwi (Actinidia chinensis)
301

(41-46) đã thu thập để đo kích thước, hoạt động và

nồng độ protein của chúng. Người ta nhận thấy hoạt
tính enzyme là 38,4 đơn vị/mL, hoạt tính riêng là
192 đơn vị/mg protein với số lần tinh chế là 4,92 và
hiệu suất enzyme 24,61% như được trình bày trong
Bảng 2. Các kết quả này có thể so sánh với kết quả
của một số quá trình tinh chế trước đó. học. (Lewis
và Luh, 1988) đã sử dụng cột EDTA ái lực để tinh chế
enzyme Actinidin từ quả kiwi và thu được hoạt tính
riêng là
Quả sung. 4: Điện di Actinidin và protein chuẩn 56,70 đơn vị/mg với hiệu suất enzyme là 26%. (Alirezaei
trong acryl amide, có mặt SDS để ước tính khối
và cộng sự, 2011) thu được hoạt độ riêng là 8,3 đơn
lượng phân tử. Hoạt
vị/mg protein khi sử dụng cột trao đổi
tính riêng 129,6 đơn vị/mL với hiệu suất enzyme là
ion DEAE-Sephadex A-25. • Sắc ký lọc gel: Hình.
91% và số lần tinh chế là 4. Trong khi ở (Chalabi và
3 là kết quả của bước sắc ký lọc cho thấy sự có mặt
cộng sự, 2014), ammonium sulphate ở độ bão hòa 60%
của hai pic protein khi đo độ hấp thụ ở bước sóng
đã được sử dụng để thu được hoạt tính cụ thể là 85,6
280 nm. Khi đo hoạt tính của enzyme, người ta thấy
đơn
rằng đỉnh chứa hoạt tính enzyme được giới hạn ở các
vị/mg protein và Hiệu suất enzyme đạt 95%. Sở dĩ có
sự khác biệt đó là do việc sử dụng các nồng độ amoni ống (31-25) trong số 134 ống.

sunfat khác nhau để làm thay đổi điện tích trên bề

Sau đó, tất cả các ống được thu thập để ước tính
mặt enzyme và gây biến dạng lớp nước bao quanh
kích thước và hoạt động của enzyme. Kết quả cho thấy
protein và do đó làm giảm khả năng hòa tan và lắng
hoạt tính enzyme là 20,4 đơn vị/mL, hoạt tính riêng
đọng của protein (Englard và Seifter, 1990).
là 226,6 đơn vị/mg protein với số lần tinh sạch là
• Sắc ký trao đổi ion: Quá trình sắc ký trao
5,81 và hiệu suất enzyme là 11,33% như trình bày ở
đổi ion được thực hiện ở bước thứ hai trong quá
bảng 2. Kết quả này tương đương với kết quả của
trình tinh chế enzyme Actinidin thu được từ bước
(Richards, 2014). thu được từ kết quả hai pic thu
trước. Như có thể thấy trong hình 2, ba đỉnh protein
được khi tinh chế enzyme Actinidin của quả kiwi ở
khác nhau không có hoạt tính enzyme đã được thể hiện
bước sắc ký lọc Gel sử dụng cột Superdex-200. Cả hai
trong giai đoạn rửa, điều này chỉ ra rằng ba đỉnh
đỉnh này đều có hoạt tính enzyme là 39,5 đơn vị/mL
protein này bao gồm các Protein tích điện dương
với hiệu suất enzyme là 31%. • Xác
(Cation) và chúng bị phá hủy trong giai đoạn rửa do
nhận độ tinh khiết và thiết lập trọng lượng phân
tích điện. lực đẩy giữa chúng và vật liệu trao đổi.
tử: Hình. 4, cho thấy kết quả điện di của enzyme
Sau đó, việc thu hồi enzyme được thực hiện bằng
Actinidin được tinh chế từ quả kiwi để xác nhận độ
phương pháp gradient tuyến tính sử dụng dung dịch
tinh khiết của enzyme và để đảm bảo rằng nó không
natri clorua (0,05-0,2) mol với tốc độ dòng 30 ml/h
chứa bất kỳ protein hoặc enzyme nào khác cũng như
dẫn đến xuất hiện một pic protein. Hoạt tính enzyme
xác định trọng lượng phân tử. Kết quả cho thấy sự
của đỉnh này được đo ở bước sóng 280 nm và người ta
xuất hiện của một bó protein trong gel là một trong
quan sát thấy rằng nó có hoạt tính phân tích.
những dấu hiệu cho thấy enzyme đã tinh khiết. Điều
Sau đó, các phần của đỉnh này bao gồm các ống từ
này cũng chỉ ra rằng các bước và điều
kiện được sử dụng để chiết xuất và
tinh chế enzyme cũng hiệu quả như thu
được một bó Actinidin protein duy nhất để đảm bảo
Quả sung. 5, cho thấy mối quan
hệ giữa logarit trọng lượng phân tử
và chuyển động tương đối của
protein được sử dụng để ước tính
trọng lượng phân tử của enzyme
nguyên chất bằng phương pháp điện
di. Sau khi đo chuyển động tương
đối, trọng lượng
Quả sung. Hình 5: Ước tính đường cong khối lượng phân tử Actinidin bằng phương pháp phân tử có thể được ước tính là 24500
điện di Trên gel polyacrylamide và với sự có mặt của SDS.
Dalton. Những kết quả này phù hợp khi so sánh với
Machine Translated by Google
302 Rasha Adnan Kazem và Adnan Wahhsb Habeeb
nghiên cứu khác trước đây. (Lucas và cộng sự, 2007) sử dụng
phương pháp điện di và phát hiện ra rằng trọng lượng phân tử
của Actinidin là 25000 Dalton. Trong khi (Grozdanovic và cộng
sự, 2012) sử dụng phương pháp điện di để ước tính trọng lượng
phân tử Actinidin của 23883 Dalton.
người giới thiệu
Aworth, O. C. và S. Nakai (1986). Chiết xuất enzym đông tụ sữa từ
Sodom Apple (Calotropis procera) J. Food Sci., 31(6): 1569-
1570.
Aehle, W. (Ed.). (2007). Enzyme trong công nghiệp: sản xuất và ứng
dụng. John Wiley & Con trai.
Alirezaei, M., M. Aminlari, H. R. Gheisari và M. Tavana (2011).
Actinidin: một enzyme đông tụ sữa đầy hứa hẹn. Tạp chí Dinh
dưỡng & An toàn Thực phẩm Châu Âu., 43-51.
Bugg, T. D. H. (2004). Giới thiệu về hóa học Enzym và coenzym. lần
2.
Edn. Nhà xuất bản Blackwell Ltd.oxford, Vương quốc Anh
Khoa học sinh học, A. (1999). Hướng dẫn kỹ thuật điện di protein.
Hoa Kỳ : Sổ tay.
Chalabi, M., F. Khademi, R. Yarani và A. Mostafaie (2014).
Hoạt động phân giải protein của Actinidin quả Kiwi (Actinidia
deliciosa cv. Hayward) trên các protein dạng sợi và hình cầu
khác nhau: một nghiên cứu so sánh giữa Actinidin với papain.
Hóa sinh ứng dụng và công nghệ sinh học., 172(8): 4025-4037.
Drummond, L. (2013). Thành phần và giá trị dinh dưỡng của quả
Kiwi. Những tiến bộ trong nghiên cứu thực phẩm và dinh
dưỡng., 68: 33-57.
Englard, E. M. và S. Seifter (1990). Kỹ thuật kết tủa Trong:
Phương pháp trong enzyme. edi Murray, ED và Dentscher, eds.,
182: 425-441.
Grozdanovic, M., M. Popovic, N. Polovic, L. Burazer, O.
Vuckovic, M. Atanaskovic-Markovic và M. Gavrovic-Jankulovic
(2012). Đánh giá khả năng phản ứng IgE của Actinidin hoạt động
và bất hoạt nhiệt, một dấu ấn sinh học của dị ứng quả Kiwi. Độc
tính thực phẩm và hóa chất., 50(3-4): 1013- 1018.
Kaur, L., S. M. Rutherfurd, P. J. Moughan, L. Drummond và M. J. Boland
(2010). Actinidine tăng cường tiêu hóa protein dạ dày khi được
đánh giá bằng mô hình tiêu hóa dạ dày trong ống nghiệm . Tạp chí
hóa học nông nghiệp và thực phẩm., 58(8): 5068-5073.
Lucas, JSA, NJ Nieuwenhuizen, RG Atkinson, EA Macrae, SA Cochrane, JO
Warner và JOB Hourihane (2007).
Dị ứng quả Kiwi: Actinidin không phải là chất gây dị ứng chính ở
Vương quốc Anh. Dị ứng lâm sàng & thực nghiệm., 37(9): 1340-
1348.
Labrou, NE, K. Mazitsos và Y. Clonis (2004). Sắc ký ái lực thuốc nhuộm-
liggand và mô phỏng sinh học. Trong :DS Hage, biên tập viên, Sổ
tay sắc ký ái lực. Marcel Dekker, Inc., New York.
Lowry, OH, NJ Rosebrough, AL Farr và RJ Randall (1951).
Đo lường protein với thuốc thử Folin phenol. J. Biol.
Hóa học, 193: 265-275.
Laemmli, Anh (1970). Sự phân tách các protein cấu trúc trong quá trình
lắp ráp phần đầu của thực khuẩn thể T4. Thiên nhiên., 227: 680
685.
Lewis, DA và BS Luh (1988). Sự phát triển và phân phối Actinidin
trong quả Kiwi (Actinidia chinensis) và đặc tính một phần của
nó. Tạp chí hóa sinh thực phẩm, 12(2): 109-116.
Martin, H., SB Cordiner và TK McGhie (2017). Actinidin của quả Kiwi
tiêu hóa amylase nước bọt nhưng không tiêu hóa lipase dạ dày.
Thực phẩm & chức năng., 8(9): 3339-3345.
Piero, ARL, I. Puglisi và G. Petrone (2011). Đặc tính của Actinidin
tinh khiết như một chất đông tụ thực vật của sữa bò. Nghiên
cứu và Công nghệ Thực phẩm Châu Âu., 233(3): 517.
Richards, E. (2014). Đặc tính của protein hoạt tính sinh học
hiện diện ở loài Actinidia.
Sharma, S. và D. Vaidya (2018). Enzyme quả Kiwi: Một chất đông tụ
thực vật mới để phát triển phô mai tươi.
Zubaidy, MA (2017). Tối ưu hóa điều kiện chiết xuất Actinidine từ
quả Kiwi (Actinidia deliciosa). Tạp chí Khoa học Al-
Mustansiriyah ., 28(3): 61-67.
Xem số liệu thống kê xuất bản