Aminokiseline

Proteini (grč. proteios – prvi, najvažniji)  ili kako su se nekada nazivali belančevine,
su prirodni makromolekuli izgrađeni od jako velikog broja ostataka aminokiselina.
Možemo reći da aminokiseline predstavljaju monomere koji učestvuju u izgradnji
biopolimera, proteina.

Aminokiseline su organske kiseline koje, pored obavezne karboksilne grupe,

-COOH, sadrže i amino grupu, -NH2. Karboksilna i amino grupa su vezane za isti
atom ugljenika, drugi po redu, pa se aminokiseline veoma često definišu kao 2 ili α-

aminokiseline.

Poznat je jako veliki broj različitih aminokiselina, a proteine izgrađuje tačno 20

aminokiselina, koje se zbog toga i nazivaju proteinskim ili standardnim
aminokiselinama.

Prema prirodi R-grupe, proteinske ili standardne aminokiseline se mogu podeliti u

sedam različitih grupa, i to:

1. aminokiseline sa nepolarnim ili hidrofobnim bočnim nizom

2. aminokiseline sa aromatičnim bočnim nizom
3. aminokiseline sa baznim bočnim nizom
4. aminokiseline sa kiselinskim bočnim nizom
5. aminokiseline sa amidnim ostatkom u bočnom nizu
6. aminokiseline sa hidroksilnom grupom u bočnom nizu
7. aminokiseline sa atomima sumpora u bočnom nizu

Sistematizaciju proteinskih aminokiselina možete pogledati ovde:

Kako možete uočiti, aminokiseline se skraćeno mogu predstaviti troslovnom ili
jednoslovnom skraćenicom koja nije navedena u ovoj tabeli. Nazivi aminokiselina se
mogu predstaviti i standardnom IUPAC-ovom nomenklaturom, ali su u praksi češća
njihova trivijalna imena. Na primer, aminokiselina alanin se može nazvati α-
aminopropionska kiselina ili aminokiselina treonin, hemijski se može nazvati β-
hidroksi-α-aminobuterna kiselina.

Prva otkrivena aminokiselina je asparagin, identifikovana davne 1908. godine, a

treonin je poslednja proteinska aminokiselina koja je otkrivena 1938. godine. Pored
20 standardnih aminokiselina, u nekim vrstama proteina, na primer u kolagenima,
se može uočiti i prisustvo modifikovanih aminokiselina, kao što su hidroksiprolin i
5-hidroksilizin. U strukturi fosfoproteina, postoje fosfoserin, fosfotreonin i
fosfotirozin.

U prirodi se može detektovati prisustvo jako velikog broja neproteinskih

aminokiselina, kao što su β-alanin, γ-aminobuterna kiselina (GABA),  D-
glutaminska kiselina i mnoge druge.

Biljke imaju sposobnost da sintetišu sve neophodne aminokiseline, dok životinje i

ljudi nemaju tu sposobnost. Aminokiseline koje životinjski i humani organizam ne
može sintetisati se nazivaju esencijalne aminokiseline i one se u organizam moraju
unositi putem namirnica biljnog ili životinjskog porekla. U esencijalne
aminokiseline se ubraja ukupno 10 aminokiselina i to su: valin, leucin, izoleucin,
fenilalanin, triptofan, lizin, arginin, histidin, treonin i metionin.

Stereoizomerija

Sve α-aminokiseline, sem glicina,  sadrže makar jedan  hiralni ugljenikov atom,
prema tome i odgovarajuće stereoizomere. Izoleucin i  treonin imaju dva centra
hiralnosti i prema tome postoje u obliku dva para enantiomera. Sve prirodne α-
aminokiseline imaju L-oblik, dok su kod nekih mikroorganizama dokazane
aminokiseline D-konfiguracije.
Fizičke osobine aminokiselina

Aminokiselina su kristalne supstance visokih temperatura topljenja (oko 200 ⁰C).

Uglavnom se dobro rastvaraju u vodi, a slabije u organskim rastvaračima. Sa
povećanjem ugljovodoničnog bočnog niza, rastvorljivost u vodi opada.

Glicin

Hemijske osobine aminokiselina

Aminokiseline spadaju u klasu amfolita, odnosno amfiprotičnih i amfoternih

susptanci. Razlog ovakve osobine leži u njihovoj strukturi, zato što sadrže kiselu
karboksilnu i baznu amino-grupu. U vodenom rastvoru, aminokiseline postoje u
obliku dipolarnog ili takozvanog zwitter-jona. Ako se u rastvor aminokiseline doda
kiselina, dolazi do protonovanja –COO – grupe i nastaje katjonska forma
aminokiseline, a ako se doda odgovarajuća baza, dolazi do deprotonovanja –
NH3+ grupe i nastaje anjonska forma aminokiseline. Koji će oblik u rastvoru
preovladati, zavisi od pH vrednosti sredine i vrste rastvorene aminokiseline.
pH vrednost na kojoj aminokiselina postoji u obliku dipolarnog jona, naziva se
izoelektrična tačka i označava se sa pI. Izoelektrično pH monoamino-
monokarboksilnih kiselina leži u blizini pH 7, u slučaju monoamino-dikarboksilnih
kiselina (glutaminska, asparaginska kiselina) pI vrednost je u kiseloj sredini, a u
slučaju diamino-monokarboksilnih kiselina (lizin, arginin, histidin) pI vrednost je u
baznoj sredini. Zbog osobine da aminokiseline u rastvoru mogu jonizovati na
različite načine, međusobno se mogu odvojiti elektroforezom ili pomoću
jonoizmenjivačke hromatografije.

Reakcije karboksilne grupe

a) Reakcija sa bazama

Kada se rastvor aminokiseline tretira rastvorom neke jake baze dolazi do reakcije
neutralizacije pri čemu nastaju soli.

b) Reakcija sa alkoholima (esterifikacija)

U reakciji sa alkoholima aminokiseline grade estre.

c) Reakcija sa PCl3, PCl5, SOCl2

U reakciji aminokiselina sa fosfor (III)-hloridom, fosfor (V)-hloridom ili tionil-
hloridom, uvodi se atom hlora u molekul aminokiseline, odnosno grade se acil-
hloridi ili uopšteno halidi.

d) Reakcija sa aminima

Aminokiseline mogu reagovati i sa aminima pri čemu nastaju amidi kiselina.

e) Dekarboksilacija

Dekarboksilacijom aminokiselina, uz izdvajanje ugljen-dioksida, nastaju biogeni

amini. Na primer, dekarboksilacijom aminokiseline histidin, nastaje biogeni amin,
histamin, koji može izazvati alergijske reakcije i koji stimuliše sekreciju HCl u
želucu.

Reakcije amino grupe

a) Reakcija sa kiselinama

Aminokiseline daju soli sa jakim neorganskim kiselinama.

b) Reakcija sa azotastom (nitritnom) kiselinom

Azotasta kiselina reaguje sa aminokiselinama kao sa primarnim aminima pri čemu
nastaje odgovarajuća hidroksi kiselina uz izdvajanje elementarnog azota.

c) Reakcija sa aldehidima

Aminokiseline reaguju sa aldehidima gradeći nestabilna jedinjenja koja se nazivaju

Šifove baze.

d) Oksidativna dezaminacija

U prisustvu oksidacionih sredstava dolazi do reakcije oksidativne dezaminacije pri

čemu se oslobađa amonijak, a nastaje  keto-kiselina. Nastali amonijak se nizom
reakcija pretvara u karbamid (ureu) i izlučuje se urinom.

e) Transaminacija

Transaminacija je reakcija aminokiselina sa keto-kiselinama, pri čemu se vrši

prenos amino-grupe sa α-aminokiseline na α-keto-kiselinu. U metabolizmu je to
najčešće α-keto-glutarna ili pirogrožđana kiselina. Ova reakcija, važna za
metabolizam aminokiselina, je katalizovana enzimima koji se nazivaju transaminase
(na primer AST, ALT).
f) Sangerova reakcija

Sangerova reakcija se dešava između aminokiseline i 1-fluoro-2,4-dinitrobenzena

(FDNB) u slabo baznoj sredini. Nastali derivati su obično kristalne supstance žute
boje i mogu poslužiti za identifikaciju aminokiselina.

g) Edmanova reakcija

Edmanova reakcija je reakcija aminokiseline sa fenil-izotiocijanatom, pri čemu

nastaje feniltiohidantoinska kiselina, koja naknadnim dejstvom neke kiseline u
aprotičnom rastvaraču podleže ciklizaciji u odgovarajući feniltiohidantionski
derivat.

Reakcije bočnog niza

a) Ksantoproteinska reakcija

Ksantoproteinska reakcija je reakcija karakteristična za aromatične aminokiseline

(fenilalanin, tirozin, triptofan). U ovoj reakciji aminokiselina sa koncentrovanom
azotom kiselinom daje žuto obojenje, te se ova reakcija može iskoristiti kao dokazna
reakcija za aromatične aminokiseline.

Ksantoproteinska reakcija (triptofan)

Video snimak ksantoproteinske reakcije možete pogledati dole:

https://youtu.be/VCzu3sCEE1c
b) Specifične reakcije za cistein

1) Reakcijom cisteina, odnosno tiolne –SH grupe, sa solima teških metala (Ag +, Pb2+ ,
Hg2+ ) nastaju soli merkaptidi.

2) Oksidacijom tiolne grupe cisteina, mogu nastati sulfinske ili sulfonske kiseline, ili
može doći do građenja disulfida, zavisno od vrste biološkog agensa.

 
 Disulfidne veze u molekulu
cistina

3) Sakagučijeva reakcija

Arginin reaguje sa α-naftolom u prisustvu natrijum-hipobromita , pri čemu nastaje

ljubičasto obojenje.

https://youtu.be/LbuyTl7xSqs
Zajedničke reakcije aminokiselina

1) Ninhidrinska reakcija

Jedna od najvažnijih dokaznih reakcija za sve aminokiseline. Predstvalja reakciju

aminokiseline sa ninhidrinom, pri čemu nastaje ljubičasto obojeno jedinjenje.

Pozitivan ninhidrinski test

2) Građenje peptidne veze

Reakcija građenja peptidne ili amidne veze se dešava između karboksilne grupe
jedne aminokiseline sa amino-grupom druge aminokiseline. Ako reaguju dve
aminokiseline, nastaje dipeptid sa jednom peptidnom vezom, a ako se reakcija
dešava između tri aminokiseline nastaje tripeptid, koji sadrži dve peptidne odnosno,
amidne veze.
 Peptidna veza

Nazivi peptida se grade tako što se imena aminokiselina postavljaju određenim

redosledom, izmenjena sufiksom –il, dok se krajnja aminokiselina čita celim
imenom. Pri sastavljanju peptidnih formula, po dogovoru, aminokiseline sa
slobodnom amino-grupom, pišu se sa leve strane, N-kraj (terminus), a sa
slobodnom karboksilnom grupom sa desne strane, C-kraj (terminus). Jedinjenja
sastavljenja od 10 do 50 aminokiselinskih ostataka se nazivaju polipeptidima, a sa
više od 50 aminokiselinskih ostataka su proteini.
Primer proteina