El Citoesqueleto Imprimir

EFC-T1617-EL-CITOESQUELET.
pdf
marionacartanya
Estructura y función celular
1º Grado en Medicina
Facultad de Medicina
Universidad de Lleida
Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
ESTRUCTURA I FUNCIÓ CEL·LULAR MARIONA CARTANYÀ PENA
T17 – EL CITOESQUELET
El citoesquelet és una estructura formada en la seva majoria per proteïnes fibroses. Permet el
manteniment de l’estructura esquelètica de la cèl·lula. Les proteïnes es troben disposades en xarxes
i, per poder observar el seu funcionament en immunofluorescència, es marquen amb anticossos
fluorescents per ser observades. És aquesta tècnica la que es va fer servir per estudiar gran part dels
processos que s’explicaran a continuació.
1. Funcions del citoesquelet:
1. Donar forma a les cèl·lules, la forma de les cèl·lules està molt relacionada amb la funció
d’aquestes. Per exemple:
- Eritròcit – te forma de disc bicòncau. De manera que la relació superfície – volum augmenta, i
aquesta característica és favorable per l’intercanvi de gasos. El citoesquelet d’aquestes cèl·lules
està format per espectrina (que li confereix aquesta forma), aquesta proteïna confereix elasticitat
a l’eritròcit i li permet el pas per espais reduïts.
- Neurones – Les connexions que realitza una neurona, són essencials per la funció d’aquestes. La
forma típica de les neurones d’axons i dendrites, ve donada per una proteïna del citoesquelet
anomenada neurofilaments.
2. Resistència mecànica – Una proteïna amb aquesta propietat és la queratina. Un defecte de la

queratina per mutacions s’associa amb la epidermòlisis bullosa simple (trencament de la pell amb
butllofes), malaltia per tant, que provoca aquesta mutació provoca que els enllaços que es formen
siguin dèbils.
3. Transport – Transport vesicular. Transport de substàncies des del citosol fins a altres parts de
l’organisme. Aquestes substàncies que són transportades, es transporten amb vesícules. Aquest
transport és dóna per unes proteïnes anomenades microtúbuls, la funció d’aquestes es la de
promoure el transport de membrana.
4. Moviment cel·lular – La major part de les cèl·lules no són flagel·lades, però sí que es poden moure.
Això ho fa el citoesquelet, a través de lamelipodis formats per actina. Cal destacar el paper de
l’actina en aquests moviments.
5. Mantenir l’estructura cel·lular – El citoesquelet es el que manté la citoarquitectura, és a dir,

manté tots els orgànuls al seu lloc. Aquests orgànuls es troben units a un esquelet format per
microtúbuls. Aquesta funció permet mantenir la polaritat cel·lular. Per exemple, a la part superior
de les vellositats, també formades per actina, l’aparell de Golgi es troba sempre per sobre del
nucli. Per tant, és necessària la presència del citoesquelet per a complir amb això.
a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-9041088
Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
2. Components del citoesquelet:
El citoesquelet conté tres tipus de filaments: microtúbuls, microfilaments i filaments intermedis.
Cada un d’aquests polímers dimerats s’anomena filament, i cada un d’aquests té una sèrie de
característiques diferents. Per exemple:
- Actina – monòmer globular d’actina.
- Nucleòtid unit – Tubulina/ microtúbuls GTP.
Microtúbuls i microfilaments son molt actius, molt dinàmics i això li costa energia a la cèl·lula.
En canvi els filaments intermedis són molt estables i per tant no requereixen energia.
2. 1 Filaments d’actina / microfilaments
Els filaments són polímers, és a dir, repeticions de monòmers. Els microtúbuls i microfilaments són
iguals en totes les cèl·lules.
Els filaments intermedis, en canvi, són específics depenent de la cèl·lula. Aquests poden servir en el
diagnòstic de càncer, per tinció específica.
La tubulina i l’actina per tant, es trobaran en totes les cèl·lules.
Els filaments que componen el citoesquelet són els següents:
- Microtúbuls.
- Microfilaments. Formats per actina.
- Filaments intermedis. En cèl·lules neuronals s’anomenen neurofilaments, mentre que en les
cèl·lules epitelials estan formats per queratines.
si lees esto me debes un besito

Estructura y función celular
Banco de apuntes de la
2. 2 Motors
Es tracta de proteïnes motores, responsables del moviment tant vesicular intercel·lular com
intracel·lular.
Tres famílies de motors:
1. Dineïna / Quinesina – estan sempre associades als microtúbuls
2. Miosina – associada als filaments d’actina o microfilaments.
3. Proteïnes associades – associades amb filaments i motors.
Per exemple: Espectrina, tropomiosina, troponina, alfa-actininina, vinculina.
Aquests motors s’associen a les proteïnes filamentoses.
- En els filaments d’actina s’uneix la miosina.
- En els microtúbuls es pot unit tant la Dineïna com la Quinesina.
3. Microtúbuls
3. 1 Funció dels microtúbuls
1. Fixació d’orgànuls i transport vesicular – Tant el Reticle Endoplasmàtic com l’Aparell de Golgi es
troben units als citoesquelets. El moviment de les vesícules és degut a les proteïnes motores que
en faciliten el transport.
2. Formació del fus mitòtic (acromàtic) i separació de les cromàtides.
3. Formació de cilis i flagels – No trobem molta diferència entre cilis i flagels segons l’estructura. La
diferència es troba en que els flagels son més llargs i poc abundants, normalment només un per
cèl·lula, i serveixen per al desplaçament de la cèl·lula. En canvi, els cilis son més curts i són
abundants en una mateixa cèl·lula, i la seva funció és moure el medi extracel·lular.

3. 2 Estructura dels microtúbuls
Els microtúbuls són tubs buits formats per 13 protofilaments, són polímers dels que la
unitat bàsica és una molècula heterodímer d’alfa i beta tubulina, aquest és un tub buit
de 24nm de diàmetre. Si agafem 14 protofilaments – tenim una hèlix.
Tenen polaritat, extrem negatiu (subunitat a) i extrem positiu (subunitat b). L’origen
d’aquesta polaritat és que la molècula que forma l’heterodímer del filament són
asimètriques, a més, els dímers d’alfa tubulina sempre s’orienten de la mateixa manera
en els filaments. A conseqüència d’això, la polimerització des de l’extrem + (amb b a
dalt) és diferent de la polimerització des de l’extrem – (amb a a dalt).
L’heterodímer d’alfa, beta-tubulina és la unitat bàsica del microtúbul. Aquests dímers, en

polimeritzar, formen uns protofilaments. Aquests protofilaments són dímers lineals en forma de
cadena, 13 d’aquestes cadenes de protofilaments formaran els microtúbuls.
L’a tubulina sempre té GTP (perquè aquesta no té activitat GTPasa), la b tubulina (té activitat GTPasa,
és a dir, pot convertir GTP en GDP) pot tindre:
- Dímers T – GTP. Es caracteritzen perquè estàn carregats amb GTP. Són sempre solubles. La majoria
de dímers són D, però la caperutxa és una excepció. Aquesta caperutxa està formada per dímers
T, carregats amb GTP, i impedeixen la polimerització amb dímers D. Aquest mecanisme és el
responsable del comportament dinàmic de l’extrem positiu (+).
- Dímers D – GDP. Son dímers de tubulina carregats amb GDP. Són els components majoritaris dels
microtúbuls.
Polimerització – Els microtúbuls poden polimeritzar i

despolimeritzar pels dos extrems, l’única diferència és que ho
fan més ràpid per l’extrem positiu (+). Això és una característica
intrínseca de microfilaments i microtúbuls.
Els dímers solubles sempre estàn carregats amb GTP, la majoria

dels dímers que estan incorporats en un microtúbul sempre són
dímers D. Una vegada un dímer D s’incorpora hidrolitza els seu
GTP a GDP. Per tant, la unió promou la hidròlisis.
Excepció – microtúbuls que estan polimeritzant ràpidament,

existeix una porció d’aquests microtúbuls on no ha donat temps
que s’hidrolitzi la GTP a GDP i existeix una “caperutxa” de GTP
(és a dir, dímers T). Aquesta té unes propietats especials,
aquestes les veurem més endavant.
La majoria de processos de polimerització i despolimerització

són molt similars.

La despolimerització es considera que és constant per ambdós costats.
3. 3 Fases de creixement
Agafem una preparació de dímers de tubulina solubles, l’escalfem a la temperatura corporal (37ºC) i
esperem un temps.
Si mesurem la massa de tubulina formant els microtúbuls veurem que segueix una cinètica sigmoide,
aquesta té tres fases.
1. Fase de nucleació – És una fase molt lenta, per tant sembla que la massa de tubulina formant
microtúbuls no augmenti, però això és degut a que primer s’han de formar uns nuclis que serveixin
de motlle per la formació del túbul. Però la probabilitat de que dos dímers de tubulina xoquin és
molt petita, per tant trigarà més en ocórrer. Una vegada format un petit oligòmer de tubulina
(nucli), comença la segona fase.
Un polímer helicoïdal s'estabilitza mitjançant múltiples contactes entre subunitats adjacents. En

el cas de l'actina, dues molècules d'actina s'uneixen relativament feblement entre si, però l'addició
d'un tercer monòmer d'actina per formar un trímer fa que tot el grup sigui més estable.
Es pot afegir més monòmers a aquest trímer, que per tant actua com a nucli per a la polimerització.
Per a la tubulina, el nucli és més gran i té una estructura més complicada (possiblement un anell
amb 13 o més molècules de tubulina), però el principi és el mateix.
El muntatge d'un nucli és relativament lent, la qual cosa explica la fase de retard observada durant
la polimerització. La fase de retard es pot reduir o abolir completament afegint nuclis prefabricats,
com ara fragments de microtúbuls ja polimeritzats o filaments d'actina.
Sabem que durant la primera fase s’està donant la formació de nuclis a través d’experiments en
els que partim de microtúbuls de tubulina lliure soluble, si en aquest experiment introduïm trossos
de nucli ja formats, es salta aquesta fase, per tant d’aquí en podem extreure del que es dona en
la primera fase
2. Fase d’elongació – Es dóna un increment exponencial de la massa de tubulina formant

microtúbuls. Això es degut a que, una vegada tenim el nucli iniciador, la resta de dímers s’uniran
amb més facilitat i rapidesa. Aquesta és la fase on el microtúbul es fa més llarg i creix.
3. Fase estacionària – S’arriba a un moment en que la massa de tubulina que forma microtúbuls no
creix més, s’estabilitza. Això implica que la velocitat a la que s’incorpora la tubulina al microtúbul
(polimerització) és igual a la velocitat a la que s’expulsa tubulina d’aquest (polimerització).
En aquesta fase, la velocitat neta és 0.
3. 4 Factors que influeixen en la polimerització / despolimerització
La polimerització depèn de:
1. Temperatura – Polimeritzen a 37º i a 4º despolimeritzen (a aquesta temperatura la massa de

tubulina lliure va en augment). In vivo no té rellevància, però in vitro permet obtenir tubulina
soluble. La dinàmica d
2. Presència de nuclis – El fet que hi hagi microtúbuls ja formats (oligòmers o nuclis) també afecta a
la velocitat global de polimerització. Com que es salta la fase de nucleació, l’arribada a la catàstrofe
és molt més ràpida.
3. Computació de tubulina lliure – És un factor limitant

d’aquests processos. Com més tubulina lliure trobem al
medi, més ràpid es polimeritzarà. A concentracions altes
de tubulina lliure, la velocitat neta és positiva. La velocitat de
despolimerització la considerarem constant.

El punt de tall de la recta és la concentració crítica, no qualsevol concentració de tubulina lliure és

suficient per promoure la polimerització. Si es mesura com la diferència de la velocitat de
polimerització i la velocitat de despolimerització, és una recta que s’allarga més enllà del punt de
tall, hi ha un punt on la velocitat de despolimerització és major que la de polimerització i per tant
la velocitat neta és negativa. En canvi, si mesurem des del punt crític cap a la dreta, la velocitat de
polimerització és igual a la velocitat de despolimerització i per tant la velocitat és 0, a partir d’aquí
la velocitat neta anirà augmentant.
És demostra que la velocitat de despolimerització és constant, en canvi la velocitat de

polimerització és proporcional a la concentració de tubulina lliure. Per tant, amb presència de
tubulina lliure l’única velocitat que canvia és la de polimerització.
Quan les dues velocitats s’igualen la concentració crítica es defineix com la ratio entre les
constants cinètiques de dissociació i associació.
La velocitat de polimerització és proporcional a la concentració de tubulina lliure, a les cèl·lules

aquesta propietat segueix sent real i és fonamental. Propietat de la tubulina i de l’actina.
3. 5 Treadmilling o intercanvi rotatori
Els comportaments in vitro permeten conèixer comportaments in vivo. El més

comú d’aquests és el “treadmilling” o intercanvi rotatori, que és una propietat
dels microtúbuls i els microfilaments.
El que passa aquí és que el microtúbul està polimeritzant per l’extrem positiu (+)
i despolimeritzant per l’extrem negatiu (-). Aquest moviment no necessita
proteïnes motores, sinó simplement depèn de que la velocitat de polimerització
per l’extrem positiu és major que per l’extrem negatiu. Si mirem l’extrem positiu
respecte al total, la pendent serà major. En canvi en l’extrem negatiu la pendent
serà menor perquè la constant de polimerització serà menor. Això dóna lloc a que
segons l’extrem que estiguem mirant tinguem dos punts de tall diferents o dues
concentracions diferents.

La concentració crítica de l’extrem (+) és més petita que la de l’extrem (-). El microtúbul està creixent
molt ràpidament per l’extrem positiu i menys ràpidament per l’extrem negatiu (un microtúbul pot
créixer i decréixer per ambdós costats, si tens una concentració de tubulina suficientment alta aquest
pot créixer també per ambdós costats). No intervé el temps, només mirem la tendència de la tubulina
a polimeritzar un cop arribem a una certa concentració d’aquesta.
L’evolució d’això en el temps, és a dir la concentració de tubulina al llarg del temps decreixerà i per
tant amb el descens d’aquesta hi haurà també una disminució de la velocitat i per tant la velocitat de
polimerització disminueix fins que arribem a la concentració crítica. Fins que les velocitats de
polimerització i despolimerització s’igualen. Per tant, si li donem el temps suficient, els microtúbuls
arribaran a una longitud determinada i desprès s’estabilitzaran.
3. 6 Inestabilitat dinàmica – No es dona in vitro però si in vivo.
Dins de la cèl·lula, els microtúbuls arriben a un estat estacionari.
Aquesta és una propietat dels microtúbuls, el que passa és que els microtúbuls estàn constantment
creixent i decreixent. Per tant, en el gràfic anterior faltava alguna cosa que ens permeti veure que és
el que realment passa a la cèl·lula: la inestabilitat dinàmica dels microtúbuls.
En lloc d’obtenir una recta horitzontal, veiem una alternança entre els
cicles de creixement i decreixement dels microtúbuls, representada
al gràfic següent.
- Cada pic s’anomena catàstrofe. És el punt en que el microtúbul

deixa de polimeritzar i comença la despolimerització.
- Cada una de les valls s’anomena rescat. És el punt on es para de
despolimeritzar i torna a començar la polimerització.
Aquesta inestabilitat li costa energia a la cèl·lula, encara que es imprescindible per la vida de la cèl·lula.
L’energia que prové d’aquest procés prové de la hidròlisis de GTP (els microtúbuls poden estar
carregats de GDP o GTP).
La hidròlisis del GTP té tendència a desestabilitzar el microtúbul, sabem que els protofilaments que
tenen GTP són més rectes, en canvi els que tenen GDP tenen una certa curvatura. Mentre els
microtúbuls tinguin al seu extrem (+) un conjunt de dímers T aquest estaran estabilitzats, perquè
aquesta caperutxa impedeix que el microtúbul es trenqui.
El que fa que la caperutxa de GDP es formi i es trenqui, es la concentració de tubulina. Si tenim molta
tubulina lliure la velocitat de polimerització serà molt ràpida, a mesura que aquests dímers D s’uneixen
és produeix la hidròlisis de GDP a GTP, per tant la velocitat d’hidròlisis es constant i no depèn de la
concentració. Per tant, tenim dos processos que es produeixen a velocitats diferents, la hidròlisis de
GTP i la velocitat de GTP. És forma una caperutxa de dímers D perquè la velocitat de polimerització és
més gran que la velocitat d’hidròlisis.

Arriba un punt en el que la velocitat de polimerització és major que la velocitat

d’hidròlisis i per tant aquesta caperutxa de GDP es va fent més petita, fins que
acaba desapareixent i el microtúbul entra en catàstrofe i per tant aquest es
comença a despolaritzar ràpidament i per tant augmenta la concentració de
tubulina lliure i a conseqüència torna a augmentar la velocitat de polimerització,
fase de rescat. Els dímers que s’alliberen aquí són vermells (dímers D) però els
dímers solubles són els dímers T, per tant necessitarem energia per transformar
els dímers D en dímers T.
Es poden marcar les caperutxes de GDP amb una proteïna que es la GFP (proteïna
fluorescent verda), aquesta proteïna la podem fusionar a la proteïna que
nosaltres vulguem i la podem seguir a la cèl·lula.
La inestabilitat dinàmica dels microtúbuls vista amb la proteïna de fusió EB1 – GFP, aquesta proteïna
té afinitat per les caperutxes de GDP i per tant només s’uneix a aquestes i ens les marcarà.
La inestabilitat dinàmica és necessària per la formació i destrucció del fus mitòtic – El primer que ha
de fer es duplicar els centrosomes que això és dóna abans de la mitosis.
La vida mitja de mitosis és molt més curta perquè la inestabilitat dinàmica ha augmentat. Per entrar
en mitosis, serà necessari augmentar l’estabilitat dinàmica.
Si nosaltres impedim que la cèl·lula entri en divisió perquè estem bloquejant la inestabilitat dinàmica,
aquesta cèl·lula entrarà en apoptosi i per tant morirà. Aquest és el mecanisme utilitzat per alguns
fàrmacs en quimioteràpia, per tal d’evitar la progressió de les cèl·lules.
- Taxol : binds and stabilize micotubules

- Colchicina/ colcemid: binds subunits and prevents their polymeritzation
- Vinblastine/ vincristine: binds subunits and prevents their polymeritzation.
La inestabilitat dinàmica per tant, és necessària perquè les cèl·lules progressin. Aquelles cèl·lules que
tenen la ordre de proliferar però no poden, es suïciden, abans d’utilitzar un fus mitòtic defectuós.
El transport vesicular de neurones és molt gran i és dona a grans distàncies. Aquest transport axonal
a través de microtúbuls és vital per a la funcionalitat neuronal (o per què ha d’existir microtúbuls
estables). El transport a la neurona es pot donar en dues direccions diferents:
- Transport anterògrad. Del soma a les dendrites sinàptiques.

- Transport retrògrad. De les dendrites sinàptiques al soma.
El transport té lloc gràcies a la presència de microtúbuls, per tant la cèl·lula necessita formar
microtúbuls estables que escapin de la inestabilitat dinàmica, i això ho fa gràcies a unes proteïnes

associades a microtúbuls (MAPs) que escapen a la inestabilitat dinàmica. Aquestes s’uneixen

lateralment al microtúbul (envoltant-los) i el fiquen recte, impedint que aquest despolimeritzi
independentment de si aquest té o no caperutxa. Això ho fan gràcies a una regió àcida que s’uneix a
la tubulina i una regió bàsica que serveix per la organització de la fibra en feixos paral·lels (tal i com es
dona als axons de les neurones).
Hi ha molts tipus de MAPs i la majoria d’aquestes es troba a les neurones. L’única que trobem en
cèl·lules no neuronals, és la MAP4. Les MAPs interfereixen en la inestabilitat dinàmica, les neurones
no és divideixen, són post-mitòtiques, és a dir quan neixen deixen de dividir-se (si es moren no es
poden recuperar). Per tant, les neurones poden permetre tindre MAPs.
La MAP4 es troba en cèl·lules no neuronals somàtiques, que són mitòticament actives, és a dir,
proliferen. Aquesta es una MAP una mica peculiar, ja que en lloc de realitzar una funció
d’estabilització, es troba en cèl·lules en constant divisió. La MAP4 es pot controlar la seva activitat
mitjançant fosforil·lació i desfosforilació, és a dir la podem encendre i apagar. Quan esta
desfosforilada, la trobem en forma activa i per tant estable.

Quan la MAP4 està fosforil·lada la seva activitat està inhibida i per tant, augmenta
la seva inestabilitat dinàmica. La fosforil·lació d’aquesta MAP4 és dona a partir del
mitògen que a través dels CDC2 fosforil·larà MAP4.
La resta de MAPs en condicions normals sempre es troben actives, a excepció

d’estats patològics.
Per exemple en l’Alzheimer, aquesta és una patologia relacionada amb aquest
tipus de proteïnes (MAPs). En aquesta malaltia, la proteïna TAU es troba
hiperfosforil·lada. En persones sanes, aquesta proteïna es troba desfosforil·lada,
estabilitzant els microtúbuls.
En pacients amb Alzheimer trobem molècules de TAU que estan polimeritzades patològicament quan
no ho haurien d’estar. Per tant, el transport entre soma cel·lular i sinapsis s’interromp i a
conseqüència, acaba matant a la neurona. Hiperfosforil·lació de TAU on els microtúbuls acaben
formant tangles o cabdells neurofibril·lars (acumulacions de microtúbuls amb TAU desfosforilada).
Degut a que formen agregats, no es dona transport a la zona sinàptica i la cèl·lula acabarà morint.
3. 7 Centres organitzadors de microtúbuls (MTOC)
Els microtúbuls es troben ancorats als centres organitzadors de microtúbuls pel seu extrem (-), on hi
ha menys moviment. És per això que diem que els extrems (-) es torben orientats cap al centre i els
extrems (+) es troben orientats cap a la perifèria. Aquests centres organitzadors són:
1. Centrosoma – Hi trobem els centríols.
D’aquí en podem extreure que el centrosoma impedeix polimeritzar i despolimeritzar per l’extrem (-)
això es dona perquè els extrem (-) estan units a unes molècules anomenades gammatubulina que
quan s’uneixen a l’extrem (-) d’un microtúbul impedeixen que aquest pugui polimeritzar o
despolimeritzar.
Els microtúbuls, units per l’extrem (-), surten dels complexos proteica anomenats gammaTuRC o
complexos en anell de la gammatubulina. Cal tindre en compte però que els microtúbuls no es troben

ancorats directament a les proteïnes del centrosoma, sinó que estan ancorats al complex
gammatubulina, el qual està a la superfície del centrosoma, envoltant-lo.
La gammatubulina es de la família de l’alfa i la betatubulina però, a diferència d’aquestes dos, dona

lloc a unions molt més estables, gairebé irreversibles. És com una mena de tap que estabilitza l’extrem
(-).
A la superfície del centrosoma trobem molts complexos gamma tubulina on s’enganxen els extrems (-
) del microtúbul.
Centrosoma organitza d’aquesta manera els microtúbuls, i es per això que serà anomenat: el centre
organitzador de microtúbuls (MT). Perquè els microtúbuls d’aquesta cèl·lula s'organitzen al voltant del
centrosoma, en interfase o per fer un fus mitòtic..
Tots els fenòmens de dinamisme tenen lloc a l’extrem (+) ja que el (-) es troba bloquejant i ancorat al
centrosoma.
2. Corpuscle basal - A part del centrosoma, tenim un altre tipus de centres organitzadors de
microtúbuls (MTOC) que són els corpuscles basals (només en cèl·lules ciliades). En aquestes
cèl·lules ciliades o flagel·lades per tant, existiran uns altres centres: els corpuscles basals. Aquest
serà el lloc on naixeran els microtúbuls que formaran aquets cilis i flagels.
Cilis i flagels estan formats per un triplet de microtúbuls. La diferència entre els cilis i flagels és
que un té dos microtúbuls i l’altre tres. El tercer microtúbul es perd quan s’arriba a la membrana.
Els cilis i flagels son estructures que es projecten des de les cèl·lules, conten microtúbuls i estan
limitats per membrana plasmàtica. Les cèl·lules utilitzen aquests apèndix per desplaçar-se, per
remoure el medi que les envolta o bé, com estructures sensorials.
4. Microfilaments o filaments d’actina
4.1 Funcions dels microfilaments
1. Proporcionar forma a la cèl·lula – Just per sota de la MP presenten una zona on la densitat d’aquests
es molt més gran, això s’anomena citoesquelet cortical o còrtex d’actina (aquest còrtex d’actina
mitjançant una sèrie de proteïnes s’enganxa a la membrana cel·lular. Qualsevol canvi en aquest còrtex
d’actina es transmet com un canvi en la MP i per tant un canvi en la forma de la cèl·lula.
Els microfilaments es troben per tota la cèl·lula, però es concentren al còrtex. Aquest esquelet cortical
esta unit a la membrana plasmàtica per una sèrie de proteïnes d’ancoratge, de manera que és molt
fàcil produir canvis en la seva forma.
2. Producció de moviment – Les cèl·lules són capaces de migrar gràcies als lamelipodis i fil·lopodis que
produeix el citoesquelet, majoritàriament formats per actina. La polimerització de l’actina és la
responsable d’aquest moviment cel·lular.
- Lamelipodis – Tenen forma laminar. Els trobem en la migració de

la cèl·lula (moviment), és a dir, les cèl·lules poden migrar per la
MEC pels lamelipodis farcits d’actina. Tot depèn de la
polimerització de l’actina.
- Fil·lopodis – Tenen forma de fils.
3. Formació de sarcòmers – Unitat estructural del múscul esquelètic i múscul cardíac composat per
filaments d’actina associats a proteïnes motores (miosina). Els sarcòmers són la unitat funcional de
contracció.

4.2 Localització
Aquests microfilaments els trobem en cèl·lules especialitzades amb vellositats:
1. Microvili.
2. Cinturons d’adhesió als epitelis.
3. Cèl·lules no epitelials (mesenquimatoses).
- Fil·lopodis.
- Lamel·lopodis.
- Fibres d’estrès.
Famotidina – S’uneix als filaments d’actina.
4. 3 Microfilaments o filaments d’actina
Unitat bàsica és un monòmer, format per dos polímers lineals d’actina que s’enllacen entre ells
formant una doble hèlix. Per tant, és una doble espiral monòmers d’actina. Aquest microfilament està
format per monòmers que són iguals entre ells.
Tenen un diàmetre d’uns 10nm i trobem, 26 subunitats d’actina per cada gir.
Presenten polaritats, extrem (+) i extrem (-). De la mateixa manera que en els microtúbuls la
polimerització serà més ràpida per l’extrem (+).
El solc d’unió d’ATP o ADP determina la polaritat dels microfilaments, per tant l’orientació d’aquests
solcs conforma l’extrem (-).
Tots els monòmers d’una cadena han d’estar orientats de la mateixa manera. En base a l’aspecte dels
microfilaments amb microscòpia, els distribuirem en:
1. Microfilaments aïllats - Formats únicament per actina.

2. Microfilaments decorats amb miosina – Trobem un microfilament associat a la miosina.

Aquests s’observen com a puntes de fletxa formant un polímer, de fet moltes vegades veurem
representada l’actina com una punta de fletxa, això es deu a que les primeres vegades que es va
observar l’actina hi havia miosina.
- Pointed end (punxegut / punta de la fletxa): És l’extrem (-).
- Barbed end (protuberant): És l’extrem (+).
4. 4 Dinàmica de polimerització
El nucli de l’actina són tres molècules. Si ens saltem la fase de nucleació passem directament a la fase
d’elongació.
De la mateixa manera com els microtúbuls els microfilaments presenten un intercanvi rotatori
(treadmilling), que consisteix en que aquest tros de microfilament s'està desplaçant cap a la dreta.
Això es deu a que aquest tros de microfilament està polimeritzant per l’extrem (+) i despolimeritzant
per l'extrem (-) com a resultat de que les velocitats de polimerització són més grans en l’extrem (+).
Els microfilaments d’actina poden estar ramificats (ho trobem sobretot al lamelopodi), l’encarregat
de formar aquestes branques és un complex proteic que es coneix amb el nom de Arp 2/ Arp 3
(proteïna relacionada amb l’actina). Aquest conté una molècula d’Arp2 i una molècula d’Arp3 i una
sèrie de proteïnes la funció de les quals es mantenir la unió. La seva funció per tant, es similar a la de
la gammatubulina:
- S'uneixen a l’extrem (-) i impedeix la polimerització i despolimerització en aquets extrem, és a dir

estabilitzen.
- Contacten lateralment amb altres filaments d’actina i formen ramificacions.

- Serveix per nuclear, es a dir, promoure la polimerització de l’extrem (+).
ARP – (Proteïna Relacionada amb l’Actina). La subunitat del nucli es un trímer de molècules.
Aquests tenen una capacitat molt important, serveixen per nuclear l’actina. Les proteïnes Arp2 i Arp3
tenen la capacitat d’unir-se a l’actina, per tant només que una única molècula d’actina s’uneixi ja tenim
format un nucli i per tant ja es començaran a formar les ramificacions i la polimerització serà molt més
ràpida.
Arp2 i Arp3 s’uneix per l’extrem negatiu, ja que si s’uneix per l’extrem (+) impediria la polimerització,
per tant si tenim un extrem Arp 2/3 les molècules d’actina només es podran unir per l’extrem (+) i per
tant accelerarem la velocitat de polimerització.
Aquests complexes són importants en els lamelipodis, aquets lamelipodis són les principals
estructures d’actina implicades en el moviment cel·lular.
El que fa que el lamelipodi s’estengui de forma tant

ràpida és la polimerització ràpida dels filaments
d’actina.
Als lamelipodis tenim molts microfilaments,

necessitarem que aquests lamelipodis s’uneixin al
substrat (això generarà molta tensió). Aquests feixos
de microfilaments que s’estenen al citosol de la
cèl·lula. Aquests tenen la particularitat de que són
retràctils.
Si ens fixem amb l’extrem just per sota de la membrana ens trobem que l’actina esta molt ramificada.
4. 5 Hipòtesis de la nucleació dendrítica:
Hem d’aconseguir ficar en els complexos que estan sorgint, complexes Arp2/3. Però aquests
complexes no estan constitutivament actius sinó que s’han d’activar.
La cèl·lula no migra perquè si, sinó que respon a senyals extracel·lulars
Cascada de senyalització – segons missatgers
Aquesta cèl·lula activa dues molècules Wasp/Scar Aquestes agafaran els Arp2/3 i els portaran a la
membrana a la vegada que els activarà per iniciar la formació de nous filaments, que polimeritzaran
ràpidament molècules d’actina.
Al polimeritzar molt ràpidament aquestes molècules d’actina que entren, el que farà serà impulsar la
membrana cap a dalt.
En aquesta superfície s’estan formant branques de forma constant i per tant va espentejant la
membrana. Aquests filaments arribarà un moment seran tant llargs, que gairebé no faran força, per
tant necessitem impedir que aquests microfilaments es facin massa llargs. Això ho aconseguirem a
traves de les capping proteins que el que faran serà unir-se a l’extrem (+) i evitar que aquets puguin
seguir polimeritzant.
El que provoca el pas d’ATP a ADP és la polimerització. Les zones joves d’aquest arbre estaran
carregades d’ATP, quan anem baixant a zones més velles aquest ATP s’haurà hidrolitzat a ADP.
Aquets filaments més antics per tant, es produirà el trencament d’aquesta a traves de l’ADF/ cofilina.
A conseqüència es produirà un flux d’actina de la que sobra, des de la cua del lamelipodi fins la
superfície del mateix.
Aquí s’allibera ADP actina, necessitarem per tant, intercanviar l’ADP per ATP. Això ho farem mitjançant
la profilina que realitzarà el canvi d’ADP a ATP.

4. 6 Complex WASp/SCar
Aquestes proteïnes quan estan inactives estan plegades

sobre si mateixes. És produeix una cascada de
senyalització, d’aquesta ens interessarà el PI(4,5)P2 i
activen el CDC42 (GTPasa monomèrica). El PIP2 s’unirà al
domini de WASp i el CDC42 s’unirà al WASp i provocarà
l’obertura de la molècula.
Quan la molècula esta oberta, s’exposa una zona amb

afinitat complexes Arp2/3, quan la molècula esta inactiva
està plegada i no pot arribar, quan la molècula s’activa
aquesta zona esta disponible i per tant s’uneix a Arp2/3.
La unió de WASp als complexes Arp3/2 provoca un canvi de conformació que activarà aquests.
Profilina – Missió intercanviar ADP per ATP. Això ho han a través de la unió a la molècula d’actina
provocant una obertura del solc, que provoca la sortida de l’ADP i l’entrada d’ATP (el trobem amb
molta més concentració al citosol).
Aquesta s’uneix en una zona de la molècula que fa que aquesta es pugui unir per l’extrem (+) i no per
l’extrem (-) (perquè aquesta esta bloquejada per la pròpia proteïna). Per tant, el que farà serà forçar
als complexes a que s’uneixin per l’extrem (+) (impedint que es puguin unir per l’extrem (-).
Quan aquesta molècula d’actina comença a polimeritzar la profilina surt.
Com es creix més per l’extrem positiu, aquesta profilina activarà la polimerització d’actina.

4. 7 Geliosina i cofilina
S’uneixen als filaments que ja estan formats i els retorcen i per tant els trenquen. A més, aquests
s’uneixen als extrems (+) i per tant el microfilament tindrà tendència a despolimeritzar, promou la
despolimerització.
Aquesta es va descobrir en les amebes, aquestes amebes estenen pseudòpodes (aquests es formen
perquè la geliosina trenca una part del còrtex d’actina que tenen les amebes i al trencar-lo la pressió
hidrostàtica interior fa que aquesta es pugui deformar), per tan la reptació de les amebes no es pel
mateix procés que les cèl·lules humanes.
Existeixen alguns paràsits intracel·lulars que fan servir el citoesquelet d’actina en el seu cicle vital.
Aquests el que fan es forçar la polimerització de l’actina.
Listèria n’és un exemple. Aquesta té una proteïna que s’anomena Act A que el que fa es enganyar els
complexes ARp 2/3, és un activador d’aquests. Per tant s’iniciarà la polimerització de l’actina i això
espentejarà a la listèria. Sabem que la responsable és Act A, perquè si agafem unes boles de plàstic i
les recobrim amb aquesta proteïna és promourà la polimerització d’actina.

La tropomodulina i la capZ fan de “capping proteins”. En els sarcòmers els filaments fins d’aquests,
no poden estar polimeritzant i despolimeritzant. Per tant la longitud d’aquests filaments d’actina es
estable, aquesta estabilització és produeix mitjançant:
- Tropomodulina: extrem (-).

- Cap Z: extrem (+).
Aquestes taparan els extrems i per tant impediran la polimerització.
4. 8 Proteïnes associades
Proteïnes associades, la fibrina, l’alfa actina la filamina, aquestes el que fan és formar feixos de
microfilaments i per tant estructurar els microfilaments,
- La filamina forma xarxes tridimensionals de microfilaments.

- La vilina força el plegament de la membrana.
Aquestes permeten que s’uneixi miosina entre els microfilaments, i per tant aquets feixos seran
contràctils.
5. Filaments intermedis
Són els menys estudiats, per tant tenim molt poca informació sobre aquests.
Una de les característiques principals intermedis és que són específics de cada cèl·lula. És a dir que
estan conformats per gens diferents.
En les cèl·lules epitelials per exemple, trobem les citoqueratines. De les quals n’existeixen més de 20
isoformes segons el teixit (ungles, pell, intestins,..).
Excepció làmines nuclears que són iguals a totes les cèl·lules.

Filaments intermedis són apolars (no tenen extrem positiu i extrem negatiu),
són simètrics. Aquesta simetria es genera a partir d’un tetràmer, aquest està
format per quatre cadenes polipeptídiques que formen dos dímers que
s’agruparan entre ells.
Per tant, dos tetràmers connectats entre ells formaran un protofilament i 8
protofilaments units entre ells formaran un filament.
Són molt estables no presenten polimerització i despolimerització continua.

No tenen nucli, no tenen ATP. Les unions que estabilitzen els filaments són
de tipus hidrofòbic.
La làmina nuclear és una capa que es troba just per sota de l’embolcall nucel·lar i que l’estabilitza.
Quan s’han de separar els cromosomes durant la mitosis necessitem trencar la làmina nuclear i això
s’aconsegueix per despolimerització de les làmines, això s’aconseguirà a través d’una fosforil·lació.
6. Proteïnes motores
Sarcòmer unitat funcional del múscul esquelètic.
Si agafem un múscul sabem que la cèl·lula muscular s’anomena fibra muscular

que esta formada per la difusió de moltes cèl·lules. Aquesta esta formada per
estructures formades per actina i miosina.
És a dir, està formada per un conjunt de miofibril·les que formaran la unitat

funcional del sarcòmer.
La contracció del múscul es dona per un escurçament dels sarcòmers.

Quan parlem de moviment i citoesquelet, hem de parlar també de les proteïnes motores. Com sabem,
tenim dos tipus de proteïnes motores:
1. Associades a microtúbuls – Dineïna i Quinesina.

2. Associades a filaments d’actina – Miosina.
6. 1 Estructura de la miosina
Una molècula de miosina està formada per dues parts un cap globular i una cua. El cap té la funció
ATPasa, (per generar moviment es requereix energia) qui retè l’activitat motora és el cap que té la
facultat d’hidrolitzar l’ATP i en aquesta hidròlisis utilitzar l’ATP per generar energia. La cua té la
capacitat d’ajuntar dues molècules d’ATP i per tant formar un dímer.
La miosina és una proteïna molt gran constituïda per dues cadenes pesades idèntiques i dos parells de
cadenes lleugeres. Cada cadena pesada consta d’un cap globular i d’una cua llarga d’a-hèlix.
Les cues d’a-hèlix de dues cadenes pesades s’enrotllen l’una al voltant de l’altra en una estructura
enrotllada que conforma els dímers de miosina. Dues cadenes lleugeres s’associen amb el coll de cada
regió del cap per formar la molècula de miosina completa.
La unió de molts dímers de miosina formaran un filament gruixut, aquestes molècules de miosina
estaran unides per interaccions entre les seves cues en una disposició paral·lela i esglaonada. Els caps
globulars de miosina s’uneixen a l’actina, formant ponts creuats entre els filaments gruixuts i prims.
En la part central trobem una zona on només hi haurà cues i als extrems s’ajuntaran els caps.
Experiment in vitro
Si separem els caps de miosina de les cues i agafem els tubs on només hi tenim els caps veurem que
els caps de miosina tenen molta activitat in vitro gràcies a la hidròlisis d’ATP, per tant gràcies a aquest
experiment es va veure que el cap es qui té l’activitat motora.

En l’estat de repòs (rigor) els caps de miosina formen un cert angle amb la cua i els caps de miosina
estan unides amb una molècula d’actina. Si aquesta molècula de miosina s’uneix a un ATP, l’actina i la
miosina es separaran.
6. 2 Funcionament del sarcòmer a nivell molecular
El múscul no es contrau sempre que hi ha ATP, sinó que podem controlar la contracció muscular
mitjançant els ions de calci. El factor de regulació d’aquest moviment és la unió de la neurona motora,
que provoca la despolarització de la fibra muscular amb l’excreció de neurotransmissors.
La miosina és una ATPasa, i l’energia que s’allibera en la hidròlisi de l’ATP proporciona la força motriu
necessària per al desplaçament dels filaments d’actina i miosina. Els caps de miosina, són els que
hidrolitzen l’ATP. Aquesta transformació d’energia química a mecànica produeix la separació de
l’actina i la miosina.
Els filaments d’actina es presenten juntament amb més proteïnes, la tropomiosina i la troponina
(conjunt de 3 proteïnes). La tropomiosina tapa els llocs d’unió entre l’actina i la miosina. Per tant, en
absència de calci els lloc d’unió de l’actina i la miosina no estàn accessibles.
Quan apareix el calci, provoca que la tropomiosina giri i per tant deixi al descobert els llocs d’unió de
l’actina i la miosina i per tant és pot produir la contracció muscular.
El procés segueix el model de la imatge següent:
1) Un cap de miosina enganxat a un filament d’actina es recarrega amb ATP.

2) La hidròlisi de l’ATP proporciona l’energia per soltar-se de l’actina.
3) El cap de miosina es separa de l’actina, carregat d’ADP i Pi.
4) El cap de miosina allibera el Pi i es torna a unir al següent monòmer del filament d’actina per
continuar amb el desplaçament.
5) Allibera l’ADP que porta i es recarrega d’ATP, la hidròlisi del qual li proporciona l’energia per
alliberar-se de l’actina. Aquí torna a començar el cicle, i així consecutivament fins a rebre la senyal
de parar la concentració.
6. 3 Mutacions que provoquen cardiopaties
Existeixen determinades patologies relacionades amb mutacions de la miosina.
Mutació puntual en un tipus de miosina cardíaca canvia l’arginina 403G. Aquesta mutació provoca
una hipercontractibilitat. És a dir, fa que el múscul cardíac funcioni més ràpid. Per tant s’acaba
presentant una miocardiopatia dilatada, que provocarà un debilitament del múscul cardíac i finalment
una insuficiència cardíaca i la mort.
7. Moviment vesicular
Quinesines i Dineïnes – Proteïnes motores dels microtúbuls.

El moviment vesicular es produeix a través de vesícules que es mouen pels microtúbuls, però per fer-
ho necessiten l’ajuda de proteïnes motores que es situïn entre la vesícula i el microtúbul. Aquestes
proteïnes motores són la Dineïna i la Quinesina.
Són molècules de famílies diverses per gens diferents, però tenen una estructura semblant a la
miosina:
- Tenen uns caps amb activitat motora. El moviment
d’aquests caps es el mateix que el de la miosina.
S’enganxaven a un dímer de tubulina i el fan avançar
mitjançant consum d’ATP. La diferència és que en aquest
cas el microtúbul es immòbil i les proteïnes Quinesina i
Dineïna són les que es mouen.
- Tenen cues amb dominis de dimerització.
El moviment dels caps es el mateix que el moviment de la miosina. Recordem que els microtúbuls són
immòbils i les proteïnes són mòbils, mentre que la proteïna miosina és la immòbil i els filaments
d’actina són els mòbils. Per tant, funcionalment tenen la mateixa activitat que la miosina. Formen
dímers, i les cues serveixen per dimeritzar i les que tenen activitat motora són els caps.
El moviment d’aquestes proteïnes es pot imaginar com persones caminant per un microtúbul. El que
fan es enganxar-se i desenganxar-se amb el següent, això es tradueix amb un moviment de les
molècules.
La diferència entre la Dineïna i la Quinesina, és el sentit en que es mouen:
- Dineïnes – Només saben anar cap a l’extrem (-) dels microtúbuls.
- Quinesines - Només saben anar cap a l’extrem (+) dels microtúbuls.
La funció bàsica / principal d’aquestes serà el transport vesicular.

Un dels llocs on seran més importants seran les neurones, aquestes neurones són cèl·lules
extraordinàriament llargues. Aquest tipus de transport és molt important per poder portar
neurotransmissors fabricats al soma fins la zona sinàptica.
- La proteïna E1 fa un transport des de soma de les dendrites, per tant

diem que protagonitza un transport anterògrad. Aquest es realitza per
una Quinesina. Aquest transport anterògrad es important en la funció
neuronal.
- El transport retrògrad, en canvi està protagonitzat per una Dineïna.
Tot i això, no només el trobem a les neurones. És propi de molts tipus de cèl·lules, gairebé totes. Per
exemple, el transport vesicular entre el reticle endoplasmàtic i l’aparell de Golgi es fa en ambdós
sentits. Per tant, totes les cèl·lules que tenen reticle necessiten aquest tipus de transport.
Les neurones són les que més ho necessiten ja que la zona sinàptica està molt lluny del soma, i com
que es necessita transportar neurotransmissors, els hi es essencial. Aquest transport serà mediat per
Quinesines.
Els teixits d’innervació sintetitzen molècules que sintetitzen molècules que emeten senyals de
supervivència. Aquestes molècules son captades en la sinapsi per un receptor que viatja de forma
retrògrada. Aquest transport estarà mediat per Dineïnes. Si provoquem una interrupció en el
transport d’aquestes senyals, la neurona mor i el teixit s’atrofia.
7. 1 Malalties
Si nosaltres alterem aquest transport es generen patologies n’és un exemple:
Síndrome de Charcot- Marie – Tooth (CMT)
És una malaltia degenerativa molt poc freqüent. Aquesta està associada a:

- Atròfia muscular inicialment distal que evolucionarà a proximal.

- Pèrdua sensorial.
- Disminució dels reflexos dels tendons.
- Peus altament arquejats.
La mutació d’una Quinesina (KIF1B) pot ser la causa de la síndrome CMT2A. El procés de la malaltia és
el següent:
- Mutació puntual en una Quinesina KIF1B – Mutació d’un únic aminoàcid que canvia A per T Q98L,
en la seqüència genètica.
- Provocarà una disminució de l’activitat ATPasa en les proteïnes motores i per tant provocaran
moviments més lents.
- Reducció del transport anterògrad per les vesícules sinàptiques, per tant cada vegada costa més
arribar a la sinapsis.
- Reducció del nombre de sinapsi i densitat vesicular.
- Disfunció i atròfia muscular.
- Mort per parada cardiorespiratòria (PCR)degut a l’atròfia muscular.
Per estudiar si aquesta mutació era la causa de la malaltia, es van crear ratolins transgènics. Es van
avaluar les seves capacitats motores per veure si tenia CMT.
7. 2 Moviment de cilis i flagels
La Dineïna és la responsable del moviment de cilis i flagels.
Aquest moviment esta format per 9 parells de microtúbuls que envolten un parell central de
microtúbuls . Els microtúbuls A estan sencers però el microtúbul B aprofita una part del dímer B per
acabar-se de formar.
Cada túbul A tenen una cobertura de Dineïna, tenen les seves dues cadenes unides fixes als
microtúbuls A i les seves cadenes van en cerca dels microtúbuls B del costat veí.
El moviment de les cobertes de Dineïna provocarà que els microtúbuls es desplacin. Aquest moviment
es tradueix en unió d’aquests microtúbuls en intervals regulars entre aquests.
De cada microtúbul A surt una molècula de Dineïna que té la cua unida a aquest cap i el cap projectat
cap al següent microtúbul. El moviment de cilis i flagels és degut a l’acció dels caps sobre els
microtúbuls continus. Tots els parells de microtúbuls estan units entre ells, per tant, en no poder
desplaçar el moviment produït per la Dineïna, es tradueix en una torsió.
Aquest moviment té dos fases:
1. Fase activa – És la fase en que la Dineïna actua sobre els microtúbuls.
2. Fase passiva – És la fase en que el cili o flagel ja no pot aguantar la torsió i torna en estat de repòs.
El moviment de la Dineïna es tradueix en el moviment de batut del cili o flagel, de manera que estan
units per proteïnes (nexines) i fan que no puguin lliscar entre ells. Per tant, el que fa la Dineïna es que
la molècula es doblega, traduint-se en el moviment de batut.
7. 2. 1 Malalties
Síndrome del cili immòbil o Kartagener
Els malalts que pateixen aquest síndrome no fabriquen Dineïna ciliar o la seva síntesi és incorrecta, és
a dir presenten mutacions en la proteïna ciliar (aquesta és una mutació nul·la – eliminen per complet
l’expressió del gen), per tant no hi haurà Dineïna i tant els cilis com els flagels seran immòbils.
Això provoca que els cilis estiguin immòbils Les conseqüències d’això són:
1. Gran susceptibilitat a infeccions cròniques de les vies respiratòries - Una de les funcions dels cilis
de l’aparell respiratori serà l’expulsió de patògens, per tant en absència de moviment, hi haurà un
augment de patologies respiratòries, ja que no es podran expulsar les partícules que entrin a les vies
respiratòries.
2. Esterilitat - En homes es pot produir esterilitat.

3. Situs inversus – Es dona en el 50% dels pacients afectats per aquesta patologia tenen situs inversus.
Això implica que tots els òrgans de la persona estàn girats, imatge especular dels òrgans (situs inversus
totalus). Això no suposa un problema, tot i això si només un òrgan estigues girat (situs inversus solitus),
sí que suposa un problema important.

El situs inversus es produeix durant el desenvolupament embrionari. Al tub neural es formen uns cilis
que determinen on han d’anar les cèl·lules que proliferaran per donar lloc als òrgans. Si els cilis no
funcionen, aleshores aquest repartiment es fa per atzar.
7. 3 Altres moviments
7. 3. 1 Separació dels cromosomes en mitosi
Separació dels cromosomes durant la mitosis es dona per l’acció de proteïnes motores, el fus mitòtic
està format per tres tipus de microtúbuls diferents, microtúbuls que s’uneixen als cromosomes
(microtúbuls del cinetocor – zona central estructura proteica on s’uneixen els MT). Microtúbuls
solapants o interpolars, que són aquells que uneixen els dos extrems dels MT.
MT astrals – externs, no estan formant pròpiament el MT.
La separació dels cromosomes durant la mitosis té lloc gràcies a dos moviments, que es donen de
forma simultània. Anafase A – cromosomes es mouen cap al centrosoma (proteïna motora que farà
aquest moviment Dineïna) de forma simultània existeix un altre moviment que també provoca la
separació dels centrosomes que es la anafase B l’acció té lloc en els MT solapants.
Fase de solapament dues proteïnes unides entre elles. Una proteïna motora es mourà en una direcció
i l’altra en direcció contrària.

7. 3. 2 Separació de les cromàtides
Les proteïnes motores proporcionen la força motriu per la separació de les cromàtides germanes
durant la mitosi. Durant aquest procés les cromàtides es mouen en sentit (+) (-).
En aquest procés les Dineïnes arrosseguen els cromosomes al llarg dels microtúbuls del cinetocor.
7. 3. 3 Moviment vesícules del RE al Golgi
El pas vesícules des del RE fins al Golgi té lloc gràcies a proteïnes motores que llisquen pels
microtúbuls. També es dona el procés invers.
7. 3. 4 Transport de vesícules de melanina
El transport de vesícules de melanina té lloc a través dels microtúbuls. Hi ha peixos que, per exemple,
canvien de color i ho fan mobilitzant vesícules amb pigment distribuïdes per tota la cèl·lula o centrades
prop del centrosoma. Aquest és un moviment causat per Dineïnes i Quinesines, que dispersen les
molècules de melanina.

El Citoesqueleto Imprimir

Uploaded by

Document Information

Copyright

Available Formats

Share this document

Share or Embed Document

Sharing Options

Did you find this document useful?

Is this content inappropriate?

Copyright:

Available Formats

El Citoesqueleto Imprimir

Uploaded by

Copyright:

Available Formats

EFC-T1617-EL-CITOESQUELET.

Estructura y función celular

Reservados todos los derechos.

1. Funcions del citoesquelet:

2. Resistència mecànica – Una proteïna amb aquesta propietat és la queratina. Un defecte de la

5. Mantenir l’estructura cel·lular – El citoesquelet es el que manté la citoarquitectura, és a dir,

2. Components del citoesquelet:

El citoesquelet conté tres tipus de filaments: microtúbuls, microfilaments i filaments intermedis.

- Actina – monòmer globular d’actina.

- Nucleòtid unit – Tubulina/ microtúbuls GTP.

2. 1 Filaments d’actina / microfilaments

La tubulina i l’actina per tant, es trobaran en totes les cèl·lules.

Els filaments que componen el citoesquelet són els següents:

si lees esto me debes un besito

Tres famílies de motors:

2. Miosina – associada als filaments d’actina o microfilaments.

3. Proteïnes associades – associades amb filaments i motors.

Per exemple: Espectrina, tropomiosina, troponina, alfa-actininina, vinculina.

Aquests motors s’associen a les proteïnes filamentoses.

- En els filaments d’actina s’uneix la miosina.

- En els microtúbuls es pot unit tant la Dineïna com la Quinesina.

3. 1 Funció dels microtúbuls

2. Formació del fus mitòtic (acromàtic) i separació de les cromàtides.

si lees esto me debes un besito

3. 2 Estructura dels microtúbuls

L’heterodímer d’alfa, beta-tubulina és la unitat bàsica del microtúbul. Aquests dímers, en

Polimerització – Els microtúbuls poden polimeritzar i

Els dímers solubles sempre estàn carregats amb GTP, la majoria

Excepció – microtúbuls que estan polimeritzant ràpidament,

La majoria de processos de polimerització i despolimerització

si lees esto me debes un besito

La despolimerització es considera que és constant per ambdós costats.

Un polímer helicoïdal s'estabilitza mitjançant múltiples contactes entre subunitats adjacents. En

2. Fase d’elongació – Es dóna un increment exponencial de la massa de tubulina formant

En aquesta fase, la velocitat neta és 0.

La polimerització depèn de:

1. Temperatura – Polimeritzen a 37º i a 4º despolimeritzen (a aquesta temperatura la massa de

3. Computació de tubulina lliure – És un factor limitant

si lees esto me debes un besito

El punt de tall de la recta és la concentració crítica, no qualsevol concentració de tubulina lliure és

És demostra que la velocitat de despolimerització és constant, en canvi la velocitat de

La velocitat de polimerització és proporcional a la concentració de tubulina lliure, a les cèl·lules

3. 5 Treadmilling o intercanvi rotatori

Els comportaments in vitro permeten conèixer comportaments in vivo. El més

si lees esto me debes un besito

3. 6 Inestabilitat dinàmica – No es dona in vitro però si in vivo.

Dins de la cèl·lula, els microtúbuls arriben a un estat estacionari.

- Cada pic s’anomena catàstrofe. És el punt en que el microtúbul

si lees esto me debes un besito

Arriba un punt en el que la velocitat de polimerització és major que la velocitat

- Taxol : binds and stabilize micotubules

- Transport anterògrad. Del soma a les dendrites sinàptiques.

si lees esto me debes un besito

associades a microtúbuls (MAPs) que escapen a la inestabilitat dinàmica. Aquestes s’uneixen

si lees esto me debes un besito

La resta de MAPs en condicions normals sempre es troben actives, a excepció

3. 7 Centres organitzadors de microtúbuls (MTOC)

1. Centrosoma – Hi trobem els centríols.

si lees esto me debes un besito

La gammatubulina es de la família de l’alfa i la betatubulina però, a diferència d’aquestes dos, dona

4. Microfilaments o filaments d’actina

4.1 Funcions dels microfilaments

- Lamelipodis – Tenen forma laminar. Els trobem en la migració de

- Fil·lopodis – Tenen forma de fils.