Białka są polimerami zbudowanymi z alfa aminokwasów.

cząsteczki chiralne
wykazują symetrię
tak jak lewa i prawa
dłoń i występują w
formie dwóch
izomerów
optycznych
nazywanych
enancjomerami na
rysunku
przedstawione są
aminokwasy są związkami organicznymi w których atom węgla
wzory chemiczne l i d alaniny które są względem siebie enancyomerami
oznaczony jako węgiel alfa jest połączony z dwiema grupami
funkcyjnymi z grupą karboksylową i z grupą aminową.

atom węgla alfa połączony jest również z atomem wodoru oraz

podstawnikiem oznaczonym na rysunku literą r podstawnik r różni się
budową dla każdego aminokwasu charakterystyczną właściwością
fizykochemiczną aminokwasów jest czynność optyczna
czynność optyczną wykazują związki o budowie hieralnej czyli takie w
których co najmniej jeden atom węgla związany jest z czterema różnymi
podstawnikami w takim przypadku cząsteczka wyjściowa i jej lustrzane
odbicie nie są identyczne i nie można ich nałożyć na siebie na drodze
translacji i obrotów przestrzeni
 Co to jest aktywność optyczna aktywność albo czynność optyczna - enancyomerów jest mieszaniną racemiczną dla której summeryczna
polega na zdolności odchylania płaszczyzny światła spolaryzowanego o wartość skręcalności optycznej wynosi zero
pewien kąt przez związek hiralny taki jak na przykład alfa aminokwas
kiedy wiązka światła spolaryzowanego przechodzi przez roztwór
takiego związku hiralnego

płaszczyzna światła spolaryzowanego jest zawsze prostopadła do

kierunku rozchodzenia się światła enancomery są stereoizomerami czyli
związkami chemicznymi dla których takie same podstawniki połączone z
tymi samymi atomami węgla są różnie ustawione w przestrzeni
z wyjątkiem glicyny w której atom węgla alfa jest związany z dwoma
atomami wodoru wszystkie aminokwasy naturalne są związkami
optycznie czynnymi aminokwasy wchodzące w skład białek wykazują
konfigurację L.
właściwości elansjomerów aminokwasy występujące w przyrodzie
należą głównie do szeregu L. alfa aminokwasy o tej samej budowie
Czym jest światło?
chemicznej szeregu L i D. są względem siebie enancjomerami.
według teorii falowej światło jest falą elektromagnetyczną i
aminokwasy enancyomeryczne różnią się między sobą jedynie
rozchodzenie się fali świetlnej polega na propagacji w przestrzeni drgań
konfiguracją na atomie węgla alfa wynikającą z różnego usytuowania
pola elektrycznego oznaczonego na rysunku literą e i prostopadłego do
podstawników w przestrzeni
niego pola magnetycznego oznaczonego jako m drganie pola
enancomery mają takie same właściwości chemiczne i fizyczne jedynie
elektrycznego i magnetycznego odbywają się w kierunku prostopadłym
różnią się kątem skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego
do kierunku rozchodzenia się fali.
enancyomery skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego o kąt o tej
falę świetlną tak jak falę mechaniczną można scharakteryzować za
samej wartości ale w przeciwnych kierunkach równomolowa mieszanina
pomocą takich parametrów fizycznych jak długość częstotliwość i
amplituda. w świetle naturalnym wszystkie kierunki drgań pola
elektrycznego i magnetycznego są równie prawdopodobne mówimy
wtedy że takie światło nie jest spolaryzowane
co to jest światło spolaryzowane światło naturalne którego źródłem jest
słońce albo żarówka rozchodzi się równomiernie we wszystkich
kierunkach to oznacza że drgania pola elektrycznego i magnetycznego z
którego składa się ta fala również odbywają się we wszystkich
dowolnych kierunkach kierunki rozchodzenia się drgań pola
elektrycznego i magnetycznego zostały przedstawione w postaci
promieniście rozchodzących się strzałek światło spolaryzowane jest to
taki rodzaj fali świetlnej w której drgania pola elektrycznego a tym
samym magnetycznego są w pewien sposób uporządkowane to znaczy
nie odbywają się we wszystkich możliwych kierunkach jak to ma miejsce
dla światła naturalnego polaryzacja liniowa jest to rodzaj polaryzacji
przy której drgania pola elektrycznego zachodzą w jednej płaszczyźnie
nazywanej płaszczyzną polaryzacji
światło spolaryzowane uzyskuje się po przejściu światła naturalnego
niespolaryzowanego przez polaryzator czyli rodzaj filtra który
przepuszcza fale
elektromagnetyczne dla których
pole elektryczne wykazuje
drgania w jednym określonym
kierunku.
światło spolaryzowane jest
szeroko wykorzystywane w
technologiach opartych na
zastosowaniu techniki laserowej i stanowi podstawy działania urządzeń
z którymi mamy do czynienia na co dzień jak na przykład telefony
komórkowe rzutniki czytniki płyt kompaktowych skanery czy piloty
zdalnego sterowania światło laserowe jako wiązka światła
spolaryzowanego o wysokiej energii znajduje zastosowanie w zabiegach
medycznych szczególnie tych wymagających wysokiej precyzji działania
dzięki zastosowaniu filtrów polaryzacyjnych w okularach przeciwsłonecznych
eliminowane jest drażniące oczy częściowo spolaryzowane promieniowanie
powstały w wyniku odbicia od gładkich powierzchni lub w wyniku rozpraszania
światła przez chmury. dzięki okularom polaryzacyjnym zwiększa się kontrast i
wyraźniej zaznaczony jest kolor obrazu bez jego zniekształcenia. Na rysunku
przedstawiony jest obraz jaki rejestruje nasze oko kiedy nosimy okulary
przeciwsłoneczne bez filtra polaryzacyjnego oraz kiedy nosimy okulary z
filtrem polaryzacyjnym. wykorzystanie światła spolaryzowanego nie jest
wyłącznie osiągnięciem współczesnej cywilizacji człowieka filtry polaryzacyjne
wyposażone są narządy wzroku niektórych owadów polaryzacja światła
naturalnego wpływa na ostrość widzianych przedmiotów i ich barwę
potwierdzeniem tego faktu są zdjęcia przedstawiające sposób postrzegania
tych samych zjawisk przyrody przez człowieka ważkę pająka i muchę
jakie znaczenie biologiczne ma budowa przestrzenna związków
organicznych
przykładem wpływu przestrzennej budowy związków organicznych na
ich aktywność biologiczną jest działanie karwonu i limonenu na
receptory węchowe Receptory węchowe mają określoną budowę
przestrzenną i odczuwany zapach zależy nie tylko od składu
chemicznego, ale też od przestrzennego ułożenia atomów danego
związku. karbon jest związkiem chiralnym, ponieważ w swojej
strukturze posiada asymetryczny atom węgla, czyli taki, który związany
jest z czterema różnymi podstawnikami
asymetryczny atom węgla zaznaczony jest na rysunku czerwoną
gwiazdką. Podstawniki związane z asymetrycznym atomem węgla mogą
być różnie ustawione w przestrzeni i w zależności od ich przestrzennego
ustawienia wyróżniamy karwon o konfiguracji s i o konfiguracji r. karbon
o konfiguracji s występuje w kminku i nadaje mu charakterystyczny
zapach karwon o konfiguracji r występuje w mięcie i nadaje
charakterystyczny zapach mięty. Podobnie limonen w naturze
występuje w postaci dwóch enancjomerów S. limonenu, który występuje
w cytrynie i r. limonenu, który występuje w pomarańczy. oba te związki
naturalne mają taką samą budowę chemiczną różnią się jedynie
ustawienie podstawników w przestrzeni różna budowa przestrzenna
limonenu wywołuje odmienne wrażenia węchowe po związaniu się tego
liganda z receptorami węchowymi Aktywność biologiczna wielu
substancji leczniczych również zależy od przestrzennego ułożenia
atomów w cząsteczce. przykładem jest ibuprofen związek będący
substancją aktywną wielu leków o działaniu przeciwbólowym. Ibuprofen
w swojej budowie posiada jeden węgiel asymetryczny na rysunku
zaznaczony czerwoną gwiazdką w związku z tym może występować w
postaci izomerów S. ibuprofenu i R. które są względem siebie
enancjomerami. s i r ibuprofen mają taką samą budowę chemiczną
różnią się tylko przestrzennym ustawieniem podstawników przy atomie
węgla oznaczonym czerwoną gwiazdką różne ustawienie grup atomów
w przestrzeni jest przyczyną odmiennych właściwości biologicznych
enencjomeru S i R. enancyomer s jest aktywny biologicznie i wywołuje
efekt przeciwbólowy enancyomer r ibuprofenu nie wykazuje aktywności
biologicznej spektakularnym przykładem wpływu przestrzennego
ustawienia grup atomów w przestrzeni na aktywność biologiczną
cząsteczki jest talidomid który może występować jako enancjomer s lub
r tigomit był składnikiem leków o działaniu przeciwbólowym i
uspakajającym który stosowany był pod koniec lat pięćdziesiątych w
niektórych krajach europy zachodniej ten lek uważany był za bardzo
bezpieczny to znaczy nie wywierający żadnych efektów ubocznych i
dlatego przepisywany był kobietom we wczesnych miesiącach ciąży
okazało się jednak że enancyomer s wywołuje działanie teratogenne to
znaczy uszkadzające płód enomer r takiego działania nie wykazywał
talidomid będący substancją czynną leku występował w postaci
mieszaniny enancyomerów s i r w wyniku stosowania przez kobiety we
wczesnych miesiącach ciąży talidomidu który był mieszaniną
enancjomerów w tym enancjomeru s o działaniu toksycznym urodziło
się około dwunastu tysięcy dzieci z poważnymi wadami rozwojowymi
toksyczne działanie estalidomidu polegało na hamowaniu angiogenezy
czyli powstawania nowych naczyń krwionośnych to z kolei
doprowadziło do niedorozwoju narządów wewnętrznych płodu oraz
niedorozwoju kończeń dolnych i górnych tragiczny efekt stosowania
thalidomidu przez kobiety w ciąży doprowadził do wycofania tego leku z
rynku jak już wcześniej wspomniano alfa aminokwasy naturalne
posiadają i jeden asymetryczny atom węgla czyli taki który związany jest
z czterema różnymi podstawnikami w zależności od sposobu ustawienia
tych podstawników przestrzeni aminokwasy te mogą wykazywać
konfigurację l lub de alfa aminokwasy występujące w białkach
zwierzęcych i ludzkich należą do szeregu l aminokwasów. de
aminokwasy w przyrodzie występują bardzo rzadko są głównie
składnikiem ścian komórkowych niektórych szczepów bakterii w
organizmie człowieka wyróżnia się dwadzieścia aminokwasów
biogennych to znaczy takich które wchodzą w skład białek W zależności
od rodzaju podstawnika R. alfa aminokwasy dzieli się na niepolarne,
polarne i występujące w postaci zionizowanej. podstawniki te związane
z węglem alfa i będące podstawą niniejszej klasyfikacji są wyróżnione
kolorowym tłem ze względu na pochodzenie aminokwasy dzieli się na
endogenne i egzogenne Endogenne to takie aminokwasy, które
organizm jest sam w stanie wytworzyć w procesie biosentezy do tej
grupy należy alanina asparagina kwas asparaginowy cysteina kwas
glutaminowy glutamina glicyna prolina seryna i tyrozyna. aminokwasy
egzogenne są to aminokwasy, których organizm sam nie jest w stanie
syntetyzować i te aminokwasy muszą być dostarczone w diecie do tej
grupy należy fenyloalanina izoleucyna, leucyna felina, lizyna, metionina,
arginina tryonina, histydyna i tryptofan. aminokwasy łączą się ze sobą za
pośrednictwem wiązań peptydowych wiązanie peptydowe występuje w
peptydach i w białkach jest związaniem amidowym utworzonym w
reakcji grupy karboksylowej związanej z atomem węgla alfa jednego
aminokwasu i grupy alfa aminowej drugiego aminokwasu. W wyniku
utworzenia wiązania peptydowego między dwoma aminokwasami
powstaje dipeptyd i cząsteczka wody. W efekcie utworzenia N wiązań
peptydowych i połączenia N. aminokwasów powstaje łańcuch
peptydowy, który graficznie przedstawia się w taki sposób, że wolna
grupa alfa-aminowa znajduje się z lewej strony łańcucha peptydowego.
A wolna grupa karboksylowa po prawej stronie. Umownie przyjmuje się,
że łańcuch składający się ze stu lub większej liczby połączonych ze sobą
reszt alfa aminokwasowych jest białkiem. jeśli liczba ta wynosi poniżej
stu taki polimer jest polipeptydem peptydy zwane też polipeptydami są
to mało cząsteczkowe związki zawierające do stu reszt
aminokwasowych jako przykład podano skład aminokwasowy
glutationu endogennego tripeptydu pełniącego bardzo ważną funkcję
antyoksydacyjną Należy zwrócić uwagę, że w wiązaniu peptydowym
utworzonym między resztą kwasu glutaminowego i cysteiny bierze
udział grupa karboksylowa w położeniu gamma kwasu glutaminowego
dlatego sekwencja aminokwasowa glutationu wyrażona jest jako gamma
glutamylocysteinyoglicyna. przykładem bardziej złożonego polipeptydu
jest insulina, która zbudowana jest z dwóch łańcuchów peptydowych a i
b połączonych ze sobą trzema mostkami dysiarczkowymi. na rysunku
podana jest również sekwencja aminokwasowa każdego z tych
łańcuchów peptydy pełnią w organizmie człowieka różnorodne funkcje
biologiczne karnozyna występująca głównie w mięśniach szkieletowych
i glutation obecny w komórkach różnych tkanek są endogennymi
antyoksydantami met le enkefalina pełnią rolę endogennych
analgetyków jako ligandy receptorów opioidowych w mózgu
angiotensyna dwa i bradykinina są hormonami które biorą udział w
rozszerzaniu i zwężaniu naczyń krwionośnych do hormonów o budowie
peptydowej zalicza się również wazopresynę która zwiększa
wchłanianie zwrotne wody w dystalnych kanalikach nerkowych
glukagon i insulinę które regulują metabolizm glukozy i tłuszczów oraz
hormon wzrostu somatotropinę która stymuluje wzrost i podziały
komórkowe Białka stanowią około siedemdziesięciu pięciu procent
suchej masy tkanek miękkich. białka pełnią różnorodne funkcje w
organizmie funkcję strukturalną do tej grupy należy kolagen keratyna
miozyna regulatorową którą pełnią hormony i enzymy transportową Za
pomocą globulin? ochronną do tej grupy należą przeciwciała i
sygnalizacyjną poprzez białka receptorowe cytokiny i czynniki wzrostu
białka natywne muszą mieć odpowiednią konformację czyli budowę
przestrzenną konformacja białek zależy od sekwencji aminokwasów
czyli ich kolejności w łańcuchu białkowym w wyniku pofałdowania
łańcuchów polipeptydowych białka tworzą skomplikowane struktury
przestrzenne które nie są przypadkowe ale wykazują odpowiedni
stopień organizacji wewnętrznej wyróżnie się cztery poziomy
organizacji białek struktura pierwszorzędowa jest określana przez
sekwencje połączonych ze sobą aminokwasów z uwzględnieniem
położenia mostków disiarczkowych kolejność aminokwasów podaje się
od n końca czyli od miejsca w którym znajduje się wolna grupa aminowa
z lewej strony do c końca czyli do miejsca w którym znajduje się wolna
grupa karboksylowa z prawej strony łańcucha peptydowego w białku
kolejność aminokwasów danego białka jest zapisana w postaci
sekwencji nukleotydów dena czyli informacji genetycznej która jest
przepisywana na mna w procesie transkrypcji a następnie odczytywana
podczas syntezy białka w rybosomach struktura drugorzędowa dotyczy
regularnego pofałdowania w przestrzeni łańcucha białkowego wyróżnia
się dwie główne struktury drugorzędowe alfa helis i strukturę beta
nazywaną też harmonikową lub pofałdowaną kartką alfa helisie
płaszczyzny wiązań peptydowych układają się spiralnie stycznie do
hipotetycznego walca w taki sposób że reszty aminokwasowe są ścile
upakowane a podstawniki skierowane są na zewnątrz helisy struktura
alfa helisy jest stabilizowana wieloma wiązaniami wodorowymi, które
tworzą się między atomami tlenu grupy karbonlowej jednego wiązania
peptydowego a grupą aminową czwartego z kolei wiązania
peptydowego. wiązania wodorowe biegną równolegle do osi helisy tak
jak to zaznaczono na rysunku ta struktura charakteryzuje się bardzo
dużą regularnością na jeden skok alfa helisy przypada trzy przecinek
sześć reszt aminokwasowych odległość między sąsiednimi resztami
aminokwasowymi wynosi zero przecinek piętnaście nanometra wzdłuż
osi helisy a długość skoku równa się zero przecinek pięćdziesiąt cztery
nanometra. wymienione parametry są jednakowe dla różnych białek alfa
helisa jest głównie prawoskrętna ze względu na usytuowanie
przestrzenne podstawników w alfa aminokwasach prolina która jest
jedynym aminokwasem o budowie cyklicznej zmienia kierunek łańcucha
białkowego i przerywa strukturę alfa helisy dlatego prolina występuje
tylko na końcach alfa helisy struktura beta inaczej harmonijkowa jest
bardziej rozciągnięta w porównaniu z alfa helisum z powodu większych
odległości między ułożonymi liniowo resztami aminokwasowymi nie
może utworzyć się wiązanie wodorowe w obrębie tego samego łańcucha
w strukturze harmonikowej stabilizujące wiązania wodorowe powstają
między sąsiednimi odcinkami łańcuchów białkowych które biegną
równolegle względem siebie struktura beta może być równoległa bądź
antyrównoległa równoległa struktura beta to taka w której przylegające
do siebie rejony polipeptydowe ułożone są w tym samym kierunku co
oznacza że na końcach obu łańcuchów znajdują się te same grupy
funkcyjne związane z atomami węgla alfa grupy aminowe po jednej
stronie a grupy karboksylowe po drugiej stronie łańcuchów ta
konformacja jest mniej stabilna od antyrównoległej struktury beta w
której na końcach łańcuchów polipeptydowych znajdują się różne grupy
funkcyjne to znaczy grupa aminowa pochodząca od jednego łańcucha i
grupa karboksylowa znajdująca się na końcu łańcucha sąsiedniego
znajdują się po tej samej stronie helisa alfa i struktura beta często
występują w prostych i trwałych kombinacjach przestrzennych
nazywanych motywami naddrugorzędowymi Często występujące
motywy typu beta alfa beta, spinki, beta meandru i greckiego klucza
przedstawione są na rysunku. strzałka symbolizuje łańcuch struktury
harmonikowej spirala natomiast alfa helice zaokrąglona kreska jest
krótkim odcinkiem polipeptydowym tak zwaną pętlą łączącą odcinki
odpowiednich struktur drugorzędowych struktura trzeciorzędowa
odnosi się do przestrzennego ułożenia całego łańcucha białkowego i
wzajemnego oddziaływania poszczególnych domen polipeptydowych w
cząsteczce białka odpowiednie ułożenie domen składających się na
konformacje białka jest stabilizowane wiązaniami tisiarczkowymi
wodorowymi ionowymi hydrofobowymi oraz oddziaływaniami van der
struktura czwartorzędowa odnosi się do białek złożonych z kilku
podjednostek białkowych jeśli poszczególne podjednostki mają taką
samą strukturę pierwszo drugo i trzeciorzędową nazywają się
homomerami jeśli różnią się budową nazywane są heteromerami na
rysunku przedstawione są rodzaje wiązań chemicznych i oddziaływań
które przyczyniają się do stabilizacji danej konformacji u łańcuchów
polipeptydowych białka wśród tych oddziaływań wyróżniamy mostki
disiarczkowe wiązania jonowe wiązania wodorowe oddziaływania
hydrofobowe i oddziaływania van der na rysunku podane są przykłady
struktury trzeciorzędowej białek w których dominuje konformacja
harmonijkowa odpowiednia budowa jest ściśle związana z funkcją jaką
pełni dane białko natywne. na rysunku z lewej strony przedstawiona jest
cząsteczka białka wiążącego retinol czyli witaminy a białko to ma
budowę tak zwanej baryłki beta w której poszczególne regiony
łańcuchów polipeptydowych występują w konformacji harmonikowej
jak sugeruje nazwa ten polipeptyd tworzy rodzaj baryłki wewnątrz
której może być przyłączony ligant w tym przypadku witamina a taką
budowę często wykazują białko znajdujące się w błoni komórkowej
których zadaniem jest transport małych cząsteczek na przykład
młocukrów lub wiązanie małych niepolarnych ligandów po prawej
stronie rysunku przedstawiona jest struktura trzeciorzędowa pijałka
która również jest efektem dominującej konformacji harmonijkowej
jednak w przeciwieństwie do baryłki beta poszczególne fragmenty
polipeptydowe są luźno upakowane głównie za sprawą długich i gętkich
pęli polipeptydowych tego typu białka występują w błonie komórkowej i
dzięki mniej zwartej strukturze łatwo dostosowują swoją konformację
do kształtu ligenda białka transpłonowe mogą mieć również strukturę
helikalną czego przykładem jest fragment kompleksu białkowego
cytochromu bc jeden przedstawionego na rysunku jeden Taka
konformacja białka transbwego sprzyja utworzeniu wielu wiązań
wodorowych w obrębie łańcucha głównego, które stabilizują
przestrzenną strukturę takiego białka. na rysunkach dwa trzy i cztery
przedstawiono przykłady konformacji trzeciorzędowych różnych białek
natywnych cytochromu b pięćset sześćdziesiąt dwa gamma krystaliny
soczewki oka oraz ludzkiego hormonu wzrostu na rysunkach jeden dwa i
trzy przedstawione są przykłady białek natywnych o strukturze
czwartorzędowej na rysunku pierwszym znajduje się laminina ta
glikoproteina jest zbudowana z trzech heteromerycznych podjednostek
oznaczonych jako alfa beta i gamma oraz z czternastu łańcuchów
polipeptydowych o różnym pofałdowaniu oznaczonych różnymi
kolorami na rysunkach drugim i trzecim przedstawiona jest struktura
czwartorzędowa enzymów fosfofruktokinazy i izomerazy
triazofosforanowej wiązania i oddziaływania chemiczne stabilizujące
struktury trzecio i czwartorzędowe białek trzecio i czwartorzędowe
struktury białek są stabilizowane przez związania ionowe wodorowe
disiarczkowe oddziaływania hydrofobowe oraz siły wanderwalsa
wiązanie dysiarczkowe nazywane też mostkami lysiarczkowymi jest
utworzone między dwoma atomami siarki dwóch reszt cysteiny reszty
cysteiny mogą być zlokalizowane na różnych fragmentach tego samego
łańcucha polipeptydowego bądź na dwóch sąsiednich łańcuchach
polipeptydowych cząsteczki białka jest to typ wiązania kowalencyjnego
który stabilizuje głównie strukturę trzeciorzędową białka wiązanie
ionowe jest rodzajem wiązania chemicznego w którym występują
oddziaływania elektrostatyczne między ionami o przeciwnych
ładunkach elektrycznych chloreksodu czyli sulkuchenna jest związkiem
w którym występują wiązania jwe kationy sodu posiadające ładunek
dodatni są związane z anionami chlorkowymi obdarzonymi ładunkiem
ujemnym kationy i aniony chlorku sodu oddziałują ze sobą na zasadzie
przyciągania elektrostatycznego kryształy chlorku sodu rozpuszczają
się w wodzie również w wyniku oddziaływań elektrostatycznych które
zachodzą między polarnymi cząsteczkami wody akotionami sodu i
anionami chlorkowymi identyczne oddziaływania elektrostatyczne jak
w chlorku sodu występują w cząsteczce białka między ujemnie
naładowaną grupą karboksylową a dodatnie naładowaną grupą
aminową wiązanie wodorowe jest słabszym wiązaniem w porównaniu z
wiązaniem dysiarczkowym czy janowym ale ze względu na dużą liczbę
tego typu oddziaływań ma największy udział w stabilizowaniu struktury
trzecio i czwartorzędowej białek wiązanie wodorowe występuje między
akceptorem a donorem atomu wodoru akceptorem atomu wodoru może
być atom tlenu grupy karbonylowej lub hydroksylowej i atom azotu
grupy iminowej donorem atomu wodoru może być atom azotu grupy
aminowej lub atom tlenu grupy hydroksylowej w obu wymienionych
grupach atom wodoru jest związany z atomem donora silnym wiązaniem
kowalencyjnym wiązanie wodorowe występuje również między
spolaryzowanymi cząsteczkami wody oddziaływania występujące
między cząsteczkami wody są przedstawione na rysunku z lewej strony
udział w stabilizowaniu struktur wyższego rzędu cząsteczek białka mają
również oddziaływania hydrofobowe które zachodzą między
niepolarnymi grupami reszt aminokwasowych oddziaływania
hydrofobowe mają miejsce głównie wewnątrz cząsteczek białka
ponieważ w tym miejscu są zlokalizowane grupy niepolarne które
zbliżając się do siebie wypychają cząsteczki wody na zewnątrz białka
podczas wzajemnego zbliżania się atomów w cząsteczce dochodzi do
oddziaływań van der waalsa są to bardzo słabe oddziaływania między
chwilowo wytworzonymi dipolami na skutek zmian rozkładów ładunku
w atomach Na rysunku przedstawione są wzory strukturalne
aminokwasów hydrofobowych, to znaczy posiadających niepolarne
grupy w łańcuchu bocznym aminokwasu. grupy te zaznaczone są na
białym polu do aminokwasów hydrofobowych zaliczana jest glicyna
alanina walina leucyna izoleucyna metionina fenyloalanina tryptofan i
prolina w wyniku oddziaływań hydrofobowych między niepolarnymi
grupami aminokwasów tworzących strukturę pierwszorzędową
molekuły wody są wypychane na zewnątrz dzięki czemu wewnątrz
cząsteczki białka wytwarza się środowisko niepolarne zewnętrzna
powierzchnia białka zbudowana jest z aminokwasów posiadających
grupy polarne i zionizowane które oddziałują z polarnym środowiskiem
wodnym na rysunku niepolarne reszty aminokwasowe reprezentowane
są przez fioletowe pięciokąty a grupy polarne oznaczone jako niebieskie
koła i zielone trójkąty. efektem oddziaływania między grupami o
podobnej polarności jest fałdowanie łańcucha polipeptydowego białka.
na slajdzie przedstawione są graficzne projekcje struktury tego samego
białka z tym że na rysunku z lewej strony przedstawione jest
hydrofobowe wnętrze cząsteczki białka natomiast z prawej strony
znajduje się zewnętrzny motyw na drugorzędowy utworzony przez
polarne aminokwasy. Hydrofilowe grupy reszt aminokwasowych
oddziałują z polarnymi cząsteczkami wody które na zewnętrznej
powierzchni białka tworzą powłokę hydratacyjną. te wzajemne
oddziaływania elektrostatyczne umożliwiają rozpuszczenie cząsteczki
białka w środowisku wodnym białko o określonej strukturze dzięki
której może pełnić w organizmie właściwe funkcje biologiczne
nazywane jest białkiem natywnym konformacja natywna białka stanowi
formę najbardziej stabilną termodynamicznie w środowisku naturalnym
organizmu lub w środowisku które odpowiada warunkom naturalnym
ale znajduje się poza organizmem jakie są przyczyny przestrzennej
organizacji białek czyli co powoduje że łańcuchy polipeptydowe białka
ulegają po fałdowaniu na wykresie widoczny jest wpływ pofałdowania
łańcuchów polipeptydowych na zmianę energii wewnętrznej białka w
przyrodzie każdy układ dąży do osiągnięcia jak najniższej energii
wewnętrznej gdyż jest to stan termodynamicznie najbardziej korzystny
a tym samym najtrwalszy groty strzałki oznaczają wzrost wartości
badanego parametru w tym przypadku energii wewnętrznej w
zależności od oddziaływań wewnątrz cząsteczkowych oraz między
cząsteczkowych energia wewnętrzna osiąga najwyższą wartość w
przypadku braku pofałdowania Podczas procesu organizowania
struktury przestrzennej białka czyli fałdowania łańcuchów
polipeptydowych energia wewnętrzna maleje i osiąga wartość
minimalną dla cząsteczki o konformacji natywnej, to znaczy takiej, która
odpowiada prawidłowemu przestrzennemu kształtowi białka
natywnego. białko może ulec niekontrolowanemu procesowi
rozfałdowania i wówczas energia wewnętrzna takiej cząsteczki wzrasta.
ten termodynamicznie niekorzystny stan przejściowy jest nietrwały i w
tych warunkach cząsteczka białka ulega spontanicznemu
niekontrolowanemu fałdowaniu a w dalszej kolejności agregacji co
prowadzi do tworzenia oligomerów agregatów i włókien ten proces jest
związany z ogólną tendencją osiągnięcia najniższej energii wewnętrznej
Ale jeśli jest to proces przebiegający w sposób niekontrolowany
prowadzi do niekorzystnych i nieodwracalnych zmian patologicznych,
na przykład do powstawania złogów amyloidowych w różnych tkankach.
proces fałdowania białka zachodzi stopniowo przez etapy pośrednie i
prowadzi do utworzenia cząsteczki białka natywnego stabilnego
termodynamicznie i posiadającego konformację odpowiednią
dopełnionej funkcji na rysunku przedstawiona jest symulacja
komputerowa kolejnych etapów fałdowania pierścienia
polipeptydowego w funkcji czasu aktywność biologiczna zależy od
struktury przestrzennej białka która jest efektem sposobu
pofałdowania łańcuchów polipeptydowych w pewnych warunkach może
nastąpić denaturacja białka denaturacja jest to nagłe niekontrolowane
rozfałdowanie białka następstwem czego jest zniszczenie struktury
drugo trzecio i czwartorzędowej Podczas denaturacji zostają rozerwane
wiązania wodorowe i dysiarczkowe najsilniej stabilizujące konformacje
białka natywnego w wyniku zmiany struktury przestrzennej następuje
utrata aktywności biologicznej białka. denaturacja może być odwracalna
lub nieodwracalna Denaturacja może zajść pod wpływem działania
czynników chemicznych, takich jak mocznik, alkohole. jak dwa
merkaptoetanol etanol, metanol, SD albo pod wpływem działania
mocnych kwasów i zasad przyczyną denaturacji może być działanie
czynnika termicznego na przykład podwyższonej temperatury christian
anfinsen udowodnił że biologicznie aktywne białko musi występować w
odpowiedniej konformacji oraz że denaturacja w pewnych warunkach
może być procesem odwracalnym anfinsen w swoim doświadczeniu
wykorzystał rybonukleazy a do której dodał dwa metoksy etanol oraz
mocznik pod wpływem tych czynników chemicznych doszło do
rozerwania wiązań wodorowych oraz disiarczkowych i rozfałdowanie
białka okazało się że takie białko nie wykazywało właściwości
enzymatycznych a więc było biologicznie nieaktywne Kiedy ze
środowiska reakcji usunięto dwa metoksy etanol? białko rybonukleazy a
uległo po fałdowaniu i utworzyły się wiązania dysiarczkowe jednak
między przypadkowymi resztami cysteiny powstał tak zwany kłębek
statystyczny no pofałdowane białko nie wykazywało aktywności
biologicznej, ponieważ konformacja tego białka była inna niż
konformacja natywnej rybonukleazy a po dodaniu śladowych ilości
merkaptoetanolu w celu rozerwania wiązań dysiarczkowych oraz
usunięcie mocznika białko ryby nukleazy a uległo ponownie
poałdowaniu tym razem okazało się że takie białko wykazywało
aktywność biologiczną ponieważ rybonukleaza a uległa spontanicznemu
pofałdowaniu do swojej natywnej struktury czyli nastąpiła renaturacja
enzymu christian anfinsen w swoich doświadczeniach udowodnił że
struktura pierwszorządowa białek determinuje sposób fałdowania
białek in vivo niektóre białka jak na przykład rybonukleaza a ulegają
spontanicznemu fałdowaniu do konformacji natywnej czyli aktywnej
biologicznie Większość cząsteczek białka ulega fałdowaniu z pomocą
białek haperonowych zwanych też molekularnymi opiekunami.
podstawową funkcją haperonów jest wspomaganie prawidłowego
fałdowania białka noos syntetyzowane odcinki peptydowe eksponują
hydrofobowe powierzchnie które silnie promują ich agregacje haperony
wiążąc się do tych części niesfałdowanego lub nawet do częściowo
sfałdowanego białka zapobiegają jego agregacji która jest procesem
niepożądanym i dzięki temu umożliwiają właściwe fałdowanie kolejnych
łańcuchów białkowych haperony mają również możliwość zmiany
konformacji białek w których występują nienatywne wiązania poprzez
rozfałdowanie nieprawidłowo pofałdowanego białka przykładami
białek haperonowych jest izomeraza dwusiarczkowa i izomeraza
cistransprolilowa haperony stanowią około dziesięciu procent
całkowitej puli białkowej w komórkach kształtem przypominają walec z
pokrywką wewnątrz którego tworzy się kompleks z fałdującym się
białkiem po zakończonym procesie fałdowania białko oddysocjowuje i
opuszcza wnętrza haporonu do czego zużywana jest energia
pochodząca z hydrolizy atp Na wykresie widoczna jest zależność między
oddziaływaniami między cząsteczkowymi. i energią wewnętrzną białka
energia wewnętrzna osiąga najniższą i termodynamicznie najbardziej
korzystną wartość gdy cząsteczka białka występuje w konformacji
natywnej konformacja ta jest z reguły osiągana z pomocą białek
haberonowych. energia wewnętrzna wiałek częściowo rozfałdowanych
wzrasta występuje więc tendencja do osiągnięcia najniższej energii
wewnętrznej poprzez utworzenie najbardziej stabilnej konformacji gdy
ten proces zachodzi spontanicznie bez udziału haperonów dochodzi do
wytworzenia agregatów białkowych i włókien amyloidowych w których
przeważają oddziaływania międzycząsteczkowych te polimerowe
struktury gromadzą się w komórkach lub środowisku
międzykomórkowym prowadząc do patologicznych zmian i dysfunkcji
danego narządu powstające włókna amyloidowe są efektem tworzenia
się nieprawidłowych struktur drugo i trzeciorzędowych białka które
gromadzą się w tkankach w postaci długich nierozpuszczalnych w
środowisku wodnym i stabilnych polimerów wyróżnia się osiem typów
nieprawidłowych konformacji amyloidowych w zależności od
oddziaływań międzycząsteczkowych i sposobu ich połączenia niektóre z
nich przedstawione są na rysunku uważa się że główną przyczyną
tworzenia się złogów amyloidowych są mutacje oraz glikacja inne
przyczyny nie są dokładnie poznane chorobami które związane są z
niewłaściwym fałdowaniem białek są amyloidoza choroba alzheimera
oraz stany zapalne naczyń krwionośnych zwłuki włókien amyloidowych
powstające w różnych organach wewnętrznych powodują ich
uszkodzenie i dysfunkcje na rysunku przedstawione są etapy tworzenia
włókien amyloidowych a na zdjęciach u dołu slaidu pokazano
patologiczne zmiany tkanek miękkich i narządów będące efektem
amyloidozy na choroba alzheimera jest nieuleczalną i postępującą
chorobą neurodegeneracyjną prowadzącą do śmierci pacjenta ze
względu na rosnącą liczbę zachorowań stanowi ona przedmiot wielu
badań naukowych i obserwacji klinicznych Przyczyny i postęp choroby
wciąż nie są do końca poznane ale wiadomo już że jej rozwój jest
związany powstawaniem złogów tak zwanych blaszek amyloidowych
oraz plądków neurofibrylarnych w mózgu blaszki amyloidowe powstają
z beta-amyloidu który jest fragmentem większego białka o nazwie AP
znajdującego się w błonie komórkowej neuronów w wyniku hydrolizy
enzymatycznej kolejne cząsteczki beta amyloidu łączą się ze sobą
tworząc agregaty między neuronami. rozrastająca się blaszka beta-
amyloidowa prowadzi do upośledzenia funkcji neuronów a na koniec do
ich śmierci przykładem choroby związanej z niewłaściwym fałdowaniem
białka jest choroba prjonowa zwana inaczej chorobą krozfelda jakoba
chorobą wściekłych krów albo encefalopatą gąbczastą natywna forma
białka pionowego oznaczana jako ppc występuje w komórkach i funkcja
tego białka nie została jeszcze poznana poznana została struktura
przestrzenna białkaprinowego ppc w której duży udział zajmuje alfa
helisa. białko to jest dobrze rozpuszczalne w wodzie i podatne na
działanie enzymów proteolitycznych Forma patogenna białka
prionowego zwana P. P. R. P. C. S. C. charakteryzuje się inną formą
pofałdowania zamiast alfa helisy występuje fragment beta helisy
struktura pierwszorzędowa białka pionowego patogennego jest taka
sama jak w jej formie natywnej forma patogenna białka pionowego
tworzy włókniste agregaty które są nierozpuszczalne w wodzie nie
ulegają degradacji pod wpływem proteas alkoholu formaldehydu oraz
naświetlania promieniowaniem u forma patogenna białka pionowego
nie ulega degradacji w standardowych warunkach sterylizacji i jest
przyczyną zakażeń mechanizm zakażenia chorobą pionową
przedstawiony jest na rysunku polega on na tym że patogenne białko
ppsc po wprowadzeniu do organizmu i zetknięciu się z formą natywną
ppc powoduje zmianę pofałdowania fragmentu białka natywnego z alfa
helisy na beta do zakażenia białkiem pronowym które odporne jest na
degradację w warunkach sterylizacji może dojść podczas operacji
chirurgicznej kiedy używane są zakażone narzędzia lub podczas
przetaczania krwi oddawcy chorego na encefalopatę kąwczastą choroba
pryjonowa jest postępującą chorobą neurodegeneracyjną
charakteryzuje się niszczeniem istoty szarej kory mózgowej
polegającym na symetrycznej wakuulizacji cytoplazmy wokół jonder
komórek nerwowych co nadaje cytoplazmie gąbczasty charakter
dochodzi do postępującego ubytku tkanki mózgowej który objawia się w
postaci zaburzeń neurologicznych o różnym przebiegu klinicznym
wpływ struktury białka napełnione funkcje. białka ze względu na ich
budowę i wynikające z tego właściwości fizykochemiczne i pełnione
przez niefunkcje biologiczne można podzielić na fibrylarne i globularne
białka fibrylarne i globularne różnią się między sobą budową i kształtem
białka fibrylarne występują w postaci długich cienkich włókien podczas
gdy białka globularne mają głównie kształt sferyczny białka fibrylarne
pełnią funkcję strukturalną czyli budulcową białka globularne pełnią
rolę funkcjonalną czyli sygnalizacyjną katalityczną obronną
transportową białka fibrylarne charakteryzują się regularną budową
pierwszo drugo i trzeciorzędową czego nie wykazują białka globularne
dość znaczna odporność na zmiany fizykochemiczne takie jak p czy
zmiana temperatury jest również cechą charakterystyczną białek
fibrylarnych białka globularne wykazują dość dużą wrażliwość na
wszelkie zmiany fizykochemiczne. białka fibrylarne są nierozpuszczalne
w wodzie podczas gdy białka globularne wykazują dość dobrą
rozpuszczalność w środowisku wodnym do białek fibrylarnych zalicza
się kolagen elastynę keratynę miozynę i aktynę do białek globularnych
należą enzymy mioglobina hemoglobina immunoglobuliny i inne
mioglobina występuje w mięśniach jako magazyn tlenu zbudowana jest z
pojedynczej podjednostki białka nazywanej po- podjednostką alfa.
wewnątrz hydrofobowej przestrzeni mioglobiny znajduje się grupa
hemowa zawierająca cation żelaza na drugim stopniu ulenienia jon
żelaza f dwa plus grupy hemowej odwracalnie łączy się z jedną
cząsteczką tlenu trzeciorzędowa struktura mioglobiny i budowa
cząsteczki hemu są przedstawione na rysunku hemoglobina jest
cząsteczką transportującą tlen z pęcherzyków płucnych do wszystkich
tkanek organizmu hemoglobina a człowieka składa się z czterech pod
jednostek białkowych Dwóch podjednostek alfa i dwóch podjednostek
beta, które połączone są ze sobą wiązaniami niekowalencyjnymi. Każda
podjednostka białkowa hemoglobiny związana jest z jedną cząsteczką
hemu. porównanie właściwości hemoglobiny i mioglobiny hemoglobina
transportuje tlen z płuc do tkanek natomiast mioglobina magazynuje
tlen w mięśniach hemoglobina składa się z czterech podjednostek alfa i
beta dwa jest więc białkiem o strukturze czwartorzędowej mioglobina
jest zbudowana z jednej podjednostki alfa ma strukturę trzeciorzędową
każda podjednostka hemoglobiny zawiera jedną cząsteczkę hemu z
których każda może przyłączyć i jedną cząsteczkę tlenu. hemoglobina
maksymalnie może przyłączyć cztery cząsteczki tlenu natomiast
mioglobina tylko jedną mioglobina wykazuje większe powinwadztwo do
tlenu niż hemoglobina powinwactwo hemoglobiny do tlenu zależy od p h
dla mioglobiny wiązanie tlenu jest peha niezależne wiązanie tlenu z
hemoglobiną jest kooperatywne to znaczy że związanie cząsteczki tlenu
przez grupę hemową jednej podjednostki ułatwia wiązanie kolejnych
cząsteczek tlenu z grupami hemowymi innych podjednostek
hemoglobina oprócz tlenu przenosi dwutlenek węgla i iony wodorowe
natomiast mioglobina nie pomimo tego że mioglobina i hemoglobina
wiążą tlen który oddają do tkanek ich rola w zaopatrywaniu komórek w
tlen jest różna a w związku z tym różne jest powinwadzwo obu tych
cząsteczek względem tlenu termin powinwactwo odnosi się do trwałości
kompleksu jaki tworzy się między cząsteczką chemu a hemoglobiną czy
mioglobiną większe powinwactwo oznacza silniejsze wiązanie tlenu w
kompleksie i wolniejsze oddawanie tlenu do tkanek hemoglobina
transportuje tlen z miejsca gdzie jest wysokie cząstkowe ciśnienie tlenu
czyli z pęcherzyków płucnych do miejsca gdzie ciśnienie tlenu jest niskie
czyli do tkanek hemoglobina posiada również zdolność wiązania
dwutlenku węgla w tkankach gdzie jego stężenie jest wysokie i
transportowania do pęcherzyków płucnych w których ciśnienie
cząstkowe dwutlenku węgla jest bardzo niskie funkcją mioglobiny jest
magazynowanie tlenu który oddawany jest komórkom mięśniowym w
warunkach większego zapotrzebowania na tlen jak ma to miejsce
podczas wysiłku fizycznego to tłumaczy większe powinwadztwo
mioglobiny do tlenu co oznacza tworzenie silniejszego kompleksu z
tlenem na rysunku przedstawiono cząsteczkę hemu z centralnie
usytułowanym jonem żelaza tokatjon żelaza na plus drugim stopniu
utlenienia tworzy kompleks z cząsteczką tlenu przenoszoną przez
hemoglobinę lub magazynowaną przez mioglobinę znajduje się w
hydrofobowym wnętrzu białka globine połączony z resztami
aminokwasowymi tego białka to właśnie od oddziaływań chemicznych
między cząsteczką chemu a łańcuchem białkowym globiny zależy
powinwactwo czyli trwałość kompleksu utworzonego bezpośrednio
między kationem żelaza fe a cząsteczką tlen Ze względu na stopień
ionizacji kationu żelaza i brak lub rodzaj utworzonego kompleksu przez
iony ef dwa plus wyróżnia się deoksyhemoglobinę oksyhemoglobinę
methemoglobinę i karboksyhemoglobinę deoksyhemoglobina nazywana
również hemoglobiną nieutlenowaną zawiera kiony żelaza na drugim
stopniu ulenienia które nie tworzą kompleksów z tlenem ani z żadną
inną cząsteczką oksyhemoglobina nazywana jest również hemoglobiną
utlenowaną. zawiera cationy żelaza na plus drugim stopniu ulenienia
które tworzą kompleks z tlenem. Medhemoglobina jest rodzajem
hemoglobiny w której kiony żelaza występują na plus trzecim stopniu
uklenienia. katy żelaza na trzecim stopniu utlenienia nie tworzą
kompleksów z tlenem ale łączą się z cząsteczką wody methemoglobina
jest nieaktywna jako transporter tlenu karboksy hemoglobina powstaje
podczas zatrucia czadem czyli tlenkiem węgla tlenek węgla tworzy
trwały kompleks z kationem żelaza na plus drugim stopniu ulenienia ten
kompleks jest około trzysta razy trwalszy od kompleksu jaki tworzą iony
ef dwa plus z tlenem. skoro jony żelaza f dwa plus tworzą trwały
kompleks z tlenkiem węgla nie mogą wiązać się z tlenek tak więc
karboksy hemoglobina nie pełni swojej funkcji jako transportera tlenu
ten fakt tłumaczy dlaczego zatrucia czadem czyli tlenkiem węgla
prowadzą do śmierci u osób zmarłych na skutek zatrucia czadem
pojawia się charakterystyczne zabarwienie skóry na kolor różowy a
plam opadowych na jasno czerwony zostaje się czasami pomocne przy
ustalaniu przyczyny zgonu kolagen jako przykład białka fibrylarnego
kolagen jest białkiem tkantki łącznej ze względu na strukturę włóknistą
zaliczany jest do białek fibrylarnych stanowi około jednej trzeciej
wszystkich białek występujących w organizmie człowieka tworzy
nierozpuszczalne w wodzie włókna charakteryzujące się dużą
elastycznością i wytrzymałością włókna kolagenowe występują w
skórze kościach zębach ścięgnach chrząstkach jak również budują
elementy podporowe narządów dotychczas scharakteryzowano ponad
dwadzieścia typów strukturalnych kolagenu struktura pierwszorzędowa
kolagenu charakteryzuje się bardzo dużą regularnością prawie co
trzecim aminokwasem występującym w łańcuchu polipeptydowym jest
glicyna. ponadto w strukturze pierwszorzędowej kolagenu występuje
hydroksyprolina i hydroksylizyna alfa aminokwasy których nie spotyka
się w innych białkach Hydroksyprolina powstaje z proliny a
hydroksylizyna z lizyny w procesie hydroksylacji w którym uczestniczy
witamina C. tak więc do prawidłowej budowy kolagenu niezbędna jest
obecność witaminy c nieprawidłowa hydroksylacja jest jedną z
patologicznych zmian biochemicznych powodujących szkorbut
podstawową jednostką strukturalną włókna kolagenowego jest
tropokolagen tropokolagen tworzą trzy splecione ze sobą łańcuchy
polipeptydowe dwa z nich o identycznej budowie nazywane alfa jeden i
jeden łańcuch alfa dwa topokolagen jest najdłuższym spośród znanych
białek jego długość wynosi około trzystu nanometrów a średnica około
jeden i cztery nanometra tropokolagen ma budowę helikalną która
stabilizowana jest wieloma wiązaniami wodorowymi struktura drugo
trzecio i czwartorzędowa kolagenu przedstawiona jest na rysunku u
dołu slajdu kolagen ma budowę hierarchiczną włókna tropokolagenowe
ulegają specyficznej asocjacji tworząc w przestrzeni zewnątrz
komórkowej mikrowłókna które z kolei tworzą wiązki składające się na
włókna włókna kolagenowe charakteryzują się dużą elastycznością i
odpornością na rozciąganie do zerwania włókna o średnicy jednego
milimetra należy użyć dziesięciokilogramowego obciążenia. włókna
kolagenowe są zbudowane z szeregu przesuniętych względem siebie
cząstek tropokolagenu badania rentgenowskie i mikroskopii
elektronowej pozwoliły ustalić wewnętrzną geometrię włókien
kolagenowych łańcuchy tropokolagenu stanowiące podstawową
jednostkę budulcową kolagenu są ustawione w rzędach a każdy rząd jest
przesunięty względem siebie o około jedną czwartą długości
tropokolagenu ułożone w rzędach cząsteczki tropokolagenu nie wiążą
się ze sobą na końcach a między kolejnymi łańcuchami tropokolagenu
ustawionymi w jednym rzędzie tworzy się odstęp o długości około
czterdziestu nanometrów cząsteczki tropo kolagenu znajdujące się w
sąsiednich rzędach są ze sobą połączone wiązaniami kowalencyjnymi
budowa mikrowłókna kolagenu przedstawiona jest na rysunku u dołu
slajdu można zadać pytanie z czego i jak zbudowane są kości skoro
znaczny udział w ich strukturze przypada na kolagen mineralnym
składnikiem kości jest hydroksyapatyt którego wzór jest przedstawiony
w dolnej części slajdu część organiczną szkieletu stanowią włókna
kolagenu tworząca rodzaj sieci ta sieć zbudowana jest z mikrowłókien
utworzonych z cząsteczek tropokolagenu między którymi występują
jednakowe odstępy o długości czterdziestu nanometrów w tych
miejscach odstępu lokują się kryształy hydroksyapatytu czyli
uwodnionego fosforanu wapnia pod względem strukturalnym kości
można porównać do sieci utkanej w postaci regularnych oczek
wewnątrz których znajdują się jony wapnia i fosforu zaburzenia syntezy
prawidłowego kolagenu są przyczyną wystąpienia wielu poważnych
chorób w tym głównie o podłożu genetycznym do tych chorób zalicza
się między innymi nieprawidłową osteogenezę osteoporozę
chondrodysplazję związaną z niesprawidłowym kostnieniem
śródchrzęsnym powodującym zaburzenia rozwoju pewnych kości i
karłowatość syndrom elersa danlosa związany z nadmierną
elastycznością stawów i skóry oraz trudnością w gojeniu się ran
syndrom alporta związany z nefropatią i głuchotą oraz syndrom
knoblocha związany z zaburzeniem widzenia na skutek odklejania się
siatkówki. na slajdzie przedstawione są zdjęcia będące wizualizacją
niektórych chorób wynikających z zaburzeń prawidłowej budowy
kolagenu. jedną z nich jest szkorbut spowodowany niedoborem
witaminy c która jest kofaktorem enzymów przekształcających prolinę
w hydroksyprolinę i lidynę w hydroksylizynę wobec braku tych hydroks
aminokwasów kolagen ma nieprawidłową budowę. epidermolizis
bulloza jest chorobą genetyczną której przyczyną jest zaburzenie
struktury kolagenu typu siedem w skórze efektem są tworzące się bąble
i dochodzi do nadmiernego złuszczenia na skórę jedną z przyczyn
osteoporozy przejawiającej się nadmierną kruchością i ułamliwością
kości może być nieprawidłowa budowa kolagenu na zdjęciu w prawym
dolnym rogu jest przykład karłowatości będący wynikiem
hondrodysplazji jeśli nie potrafią państwo założyć nogi na głowę ani
opleść się własną ręką wokół szyi to dobrze to znaczy że państwo nie
mają syndromu elersa don losa choroby o podłożu genetycznym która
związana jest z nieprawidłową budową kolaget syndrom elersa danlosa
przejawia się nadmierną ruchliwością stawów i skóry oraz trudnością w
gojeniu s r"
}