W01 - aminokwasy, peptydy, białka

Cele nauki biochemii (w praktyce medycznej):

ochrona przed popełnianiem błędów

gwarancja świadomości postępowania

Aminokwasy

Są to związki organiczne, w których atom węgla Aminowa Karboksylowa

oznaczony jako Cα łączy się z dwiema grupami
funkcyjnymi - karboksylową oraz aminową.
Wspomniany atom węgla łączy się również z
atomem wodoru oraz podstawnikiem R, którego
budowa jest charakterystyczna dla danego
aminokwasu.

Wszystkie aminokwasy (oprócz glicyny, ponieważ jej atom węgla budowa aminokwasu
Alfa aminokwas
wiąże się z dwoma atomami wodoru) są związkami chiralnymi,
świadczy o tym połączenie węgla z 4 różnymi podstawnikami.

Chiralność
Chiralność polega na tym, że odbicie lustrzane cząsteczki nie enangomery
pokrywa się z samym obiektem w płaskim zwierciadle - tak jak
prawa i lewa ręka (lewa to obiekt, a prawa odbicie i vice versa).

Czynność (aktywność) optyczna

Jest to charakterystyczna właściwość aminokwasów (związków
chiralnych), która polega na ich zdolności odchylenia płaszczyzny
spolaryzowanego światła o dany kąt.

L D

chiralność aminokwasu

Płaszczyzna światła spolaryzowanego jest zawsze prostopadła do kierunku jego rozchodzenia (jako że światło ma
charakter falowy, to przy drganiach np. pionowych rozchodzi się poziomo - płaszczyzny prostopadłe).

Enancjomery
Są to stereoizomery (izomery przestrzenne - ten sam skład związku, ale inne rozłożenie w przestrzeni) o następujących
właściwościach:

aminokwasy występujące w przyrodzie należą do szeregu L.

α-aminokwasy o tej samej budowie chemicznej, szeregu L i D, są enancjonerami (względem siebie)

aminokwasy enancjomeryczne różnią się między sobą tylko konfiguracją na atomie Cα , wynika to z różnego
ustawienia przestrzennego podstawników

enancjomery mają takie same właściwości chemiczne i fizyczne, różni je tylko kąt skręcania płaszczyzny światła
spolaryzowanego - kąt jest taki sam, ale w przeciwnych kierunkach

ze względu na charakter zmiany kąta skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego (ta sama wartość i przeciwne
kierunki), równomolowa mieszanina enancjomerów jest mieszaniną racemiczną i sumaryczna wartość skręcalności
optycznej wynosi 0

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 1

 Światło
Zgodnie z teorią falową światło jest falą elektromagnetyczną.
Fala świetlna rozchodzi się na zasadzie przenoszenia drgań pola elektrycznego oraz prostopadłego do niego pola
magnetycznego w przestrzeni. Jak można zauważyć na rysunku, kierunki drgań obu pól są prostopadłe do kierunku
rozchodzenia się fali.

propagacja (rozprzestrzenianie się) światła

Falę świetlną, tak jak mechaniczną, można opisać za pomocą 3 parametrów:

λ - długość [m]
f - częstotliwość drgań [Hz = 1/s]
A - amplituda, czyli maksymalne odchylenie [m]

W świetlne naturalnym (np. pochodzącym od słońca) drgania zarówno pola magnetycznego jak i elektycznego rozchodzą
się równomiernie we wszystkich kierunkach, samo światło również rozchodzi się w każdym możliwym kierunku (jak
zapalimy żarówkę w pokoju to “świeci wszędzie” a nie tylko np. w dół).

polaryzacja światła, czerwone strzałki oznaczają kierunki drgań pola magnetycznego i elektrycznego

Światło spolaryzowane ma uporządkowany kierunek drgań pola magnetycznego i elektrycznego, dzieje się tak za pomocą
polaryzatora. Stosuje się je do technologii laserowych, telefonó komórkowych, rzutników, skanerów i większości urządzeń
codziennego użytku.
Światło laserowe jest światłem spolaryzowanym o bardzo wysokiej energii, używane w zabiegach medycznych
wymagających wysokiej precyzji.

Naturalne filtry polaryzacyjne występują w narządach wzroku niektórych owadów, dzięki temu manipulowana jest ostrość
oraz barwa obrazu.

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 2

 Wpływ przestrzennej budowy związków organicznych
Właściwości związku chemicznego wynikają nie tylko z
jego składu, ale również z jego budowy przestrzennej.
Przykładowo, karwon i limonen są związkami chiralnymi
(asymetryczny atom węgla w strukturze) i każdy występuje
w formie dwóch enancjomerów. Karwon R ma zapach
kminku, a Karwon S - mięty, mimo tego samego składu.
Podobnie limonen - enancjomer S występuje w cytrynie, a
R w pomarańczy.
(zamalowany klin - przed płaszczyzną rysunku,
przerywany klin - za płaszczyzną rysunku )

Inne zapachy

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 3

 Inne działanie enancjomerów można zaobserwować również w działaniu niektórych substancji leczniczych.
Przykładowo, S-ibuprofen wywołuje efekt przeciwbólowy, a R-ibuprofen jest nieaktywny biologicznie.

Klasyfikacja aminokwasów
α-aminokwasy naturalne posiadają 1 asymetryczny atom węgla, w zależności od sposobu ustawienia jego podstawników
w przestrzeni mogą wykazywać konfigurację L lub D. Te, które występują w białkach zwierzęcych i ludzkich należą do
szeregu L. D-aminokwasy występują bardzo rzadko - głównie wchodzą w składniki ścian komórkowych niektórych
bakterii.

W organizmie człowieka jest 20 aminokwasów biogennych, czyli wchodzących w skład białek. Zależnie od podstawnika R
dzieli się je na niepolarne, polarne i mające postać zjonizowaną.

Aminokwasy dzieli się również ze względu na ich pochodzenie:

endogenne - organizm dostarcza je w egzogenne - organizm nie jest w stanie ich wyprodukować,
wystarczającej ilości w wyniku biosyntezy: lub robi to w niewystarczających ilościach

1. alanina (Ala) 1. fenyloalanina

2. asparagina (Asn) 2. izoleucyna

3. kwas asparaginowy (Asp) 3. leucyna

4. cysteina (Cys) 4. walina

5. kwas glutaminowy (Glu) 5. lizyna

6. glutaimna (Gln) 6. metionina

7. glicyna (Gly) 7. arginina

8. prolina (Pro) 8. tronina

9. seryna (Ser) 9. histydyna

10. tyrozyna (Tyr) 10. trypofan

Aminokwasy łączą się za pomocą wiązań peptydowych, w wyniku utworzenia n wiązań peptydowych i połączenia n
aminokwasów powstaje łańcuch peptydowy. W graficznym przedstawieniu łańcucha wolna grupa aminowa znajduje się
po lewej stronie, a karboksylowa - po prawej.

Łańcuch zwierający 100 lub więcej reszt aminokwasowych jest białkiem, a mniej -
polipeptydem.

N aminokwasy +n wiązań peptydowych = łańcuch peptydowy

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 4

 Rola biologiczna niektórych peptydów endogennych:

Białka
Białka stanowią ok 3/4 suchej masy tkanek miękkich i pełnią różnorodne funkcje w organizmie:

strukturalna (np. kolagen, keratyna, miozyna)

regulatorowa (hormony i enzymy)

transportowa (globuliny)

ochronna (przeciwciała)

sygnalizacyjna (białka receptorowe, cytokiny i czynniki wzrostu)

Białka natywne (czyli takie, które są zbudowane i funkcjonują prawidłowo) mają konkretne konformacje (budowę
przestrzenną), która wynika z sekwencji aminokwasów - kolejności w łańcuchu białkowym.
W wyniku pofałdowania łańcuchów polipeptydowych białka tworzą skomplikowane struktury przestrzenne, które nie są
przypadkowe i wykazują odpowiedni stopień organizacji wewnętrznej.

Wyróżnia się 4 poziomy organizacji białek.

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 5

 Struktura I rzędowa
Określa się ją przez sekwencję aminokwasów (połączonych ze sobą) z uwzględnieniem mostków disiarczkowych.
Kolejność podaje się od N-końca (wolnej grupy aminowej, czyli od lewej strony) do C-końca (wolnej grupy karboksylowej,
prawej strony) łańcucha peptydowego.

synteza białka w procesie translacji

Struktura II rzędowa
Wyróżnia się 2 główne struktury II-rzędowe: α-helisę oraz strukturę β (zwana harmonijkową lub pofałdowaną kartką).
Obydwie struktury są regularnie pofałdowane w przestrzeni.

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 6

 W α-helisie płaszczyzny wiązań układają się spiralnie, stycznie do teoretycznego walca. Reszty aminokwasowe są ściśle
upakowane, a podstawniki skierowane na zewnątrz helisy. Stabilizują ją wiązania wodorowe między atomem tlenu grupy
karbonylowej jednego wiązania peptydowego, a grupą aminową czwartego z kolei wiązania peptydowego. Wiązania
wodorowe biegną równolegle do osi helisy.

Struktura helisy jest bardzo regularna:

na jeden skok (spiralę) α-helisy przypada 3,6 reszt aminokwasowych

odległość między sąsiednimi resztami aminokwasowymi to 0,15 nm wzdłuż osi helisy

długość skoku helisy to 0,54 nm
Te parametry są jednakowe dla różnych białek.

α-helisa jest głównie prawoskrętna, wynika to z ułożenia podstawników aminokwasów w przestrzeni.

Prolina - jedyny aminokwas o budowie cyklicznej, przerywa strukturę α-helisy i z tego powodu występuje tylko na jej
końcach.

Struktura beta jest bardziej rozciągnięta niż α-helisa, nie występują w niej wiązania wodorowe w obrębie tego samego
łańcucha (zbyt duże odległości). Wiązania wodorowe powstają jedynie między sąsiednimi odcinkami równoległych
łańcuchów białkowych.

Rozróżniamy dwie struktury beta:

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 7

 równoległą - przylegające do siebie rejony polipeptydowe ułożone są w tym samym kierunku (na obu końcach
łańcuchów są te same grupy funkcyjne)

antyrównoległą - bardziej stabilna, na końcach łańcuchów są różne grupy funkcyjne (aminowa i karboksylowa)

motywy naddrugorzędowe występujące w II rzędowej strukturze białka

α-helisa oraz struktura beta często występują w prostych i trwałych kombinacjach przestrzennych - motywach
naddrugorzędowych. Strzałki symbolizują łańcuch struktury harmonijkowej, spirala oznacza α-helisę, a zaokrąglona
kreska - krótki odcinek polipeptydowy.

Struktury III rzędowe

domena polipeptydowa - fragment polipeptydu, który ma samoistną zdolność do zachowania swojej struktury
trójwymiarowej niezależnie od całej cząsteczki

Ten poziom organizacji białek reprezentuje przestrzenne ułożenie całego łańcucha białkowego oraz wzajemnego
oddziaływania poszczególnych domen polipeptydowych białka. Odpowiednie ułożenie tych domen jest możliwe dzięki
stabilizacji za pomocą wiązań:

disiarczkowych (mostki)

wodorowych

jonowych

hydrofobowych

oddziaływań van der Waalsa

struktura III rzędowa

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 8

 struktura harmonijkowa w białku o budowie III rzędowej

Baryłka β (białko po lewej): Białko po prawej:

dominuje w niej konformacja harmonijkowa dominuje konformacja harmonijkowa

tworzy rodzaj baryłki, wewnątrz której przyłączony poszczególne fragmenty polipeptydowe są luźno
może być ligand (tutaj czerwona cząsteczka - wit. A) “upakowane”

taką budowę wykazują szczególnie białka w błonie
komórkowej, które transportują małe cząsteczki (np.
monocukry) lub wiążą małe, niepolarne ligandy
długie i giętkie pętle polipeptydowe
występują w błonie komórkowej
dzięki luźnej strukturze łatwo dostosowują
konformację do kształtu danego liganda

Pętle polipeptydowe:

zlokalizowane głównie na powierzchni białka, tam gdzie występują cząsteczki rozpuszczalnika

łatwo dostosowują swoją konformację do kształtu liganda

mają mały wpływ na stabilizację konformacji białka, więc zmiana struktury I rzędowej w niewielkim stopniu wpływa na
podałdowanie i aktywność biologiczną białka

Białka transbłonowe (rodzaj białek błony komórkowej) mogą mieć również struturę helikalną, która sprzyja utworzeniu
wielu wiązań wodorowych w łańcuchu głównym (który stabilizuje białko):

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 9

 Struktury IV rzędowe
Ta struktura dotyczy białek, które składają się z kilku podjednostek
białkowych. Jeżeli poszczególne podjednostki mają taką samą
strukturę I, II oraz III-rzędową to są homomerami, w przeciwnym
wypadku są heteromerami.

struktura IV rzędowa

przykłady białek natywnych o strukturze IV rzędowej

Rysunek 1 przedstawia laminę, która zbudowana jest z 3 heteromerycznych podjednostek (oznaczenie α, β , γ ) oraz 14
łańcuchów polipeptydowych o różnym pofałdowaniu (różne kolory).

Wiązania i oddziaływania stabilizujące struktury III i IV rzędowe

Wspomniane struktury stabilizowane są przez
wiązania:

jonowe

wodorowe

disiarczkowe

oddziaływania hydrofobowe

siły van der Waalsa

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 10

 Wiązania (mostki) disiarczkowe
Jest to odmiana wiązania kowalencyjnego, która powstaje między
dwoma atomami siarki dwóch reszt cysteiny (głównie w III
rzędowych strukturach). Te reszty mogą należeć do różnych
fragmentów tego samego łańcucha polipeptydowego lub do
sąsiednich dwóch łańcuchów cząsteczki białka.

Wiązania jonowe
Powstaje wskutek oddziaływań elektrostatycznych między jonami o przeciwnych ładunkach. W cząsteczce białkowej
anionem jest grupa karboksylowa (ładunek ujemny), a kationem jest grupa aminowa (dodatni).

wiązanie jonowe w cząsteczce białka

Wiązania wodorowe
Jest słabsze od wiązań jonowych i disiarczkowych, ale jest ich tak dużo w cząsteczkach białkowych, że pełnią główną rolę
w stabilizacji struktur III i IV rzędowych. Występuje między akceptorem wodoru (tlen w grupie karbonylowej, tlen w
hydroksylowej lub azot w aminowej) a donorem (azot w aminowej lub tlen w hydroksylowej).

możliwe kombinacje wiązania wodorowego w cząsteczce białka

Oddziaływania międzycząsteczkowe (hydrofobowe i siły van der Waalsa)

Oddziaływanie hydrofobowe występują pomiędzy niepolarnymi grupami reszt aminokwasowych, głównie wewnątrz
cząsteczki białka. Polegają na zbliżeniu się grup niepolarnych i wypchnięciu cząsteczek wody na zewnątrz. Wewnątrz
białka powstaje wówczas środowisko niepolarne, a na powierzchni znajdują się aminokwasy z grupami polarnymi i
zjonizowanymi, które oddziałują z cząsteczkami wody. Fałdowanie się łańcucha jest wynikiem oddziaływania grup o
podobnej polarności.

Siły van der Waalsa działają pomiędzy chwilowo utworzonymi dipolami, które powstały w wyniku zmiany rozkładu
ładunków w atomach (podczas zbliżania się atomów w cząsteczce).

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 11

 Aminokwasy hydrofobowe posiadają niepolarną grupę w łańcuchu bocznym (białe pola):

aminokwasy hydrofobowe

Sposób pofałdowania białek wpływa na ich aktywność (troche tak jak wcześniej o enancjomerach było).

Denaturacja białek
Denaturacją nazywamy nagłe i niekontrolowane rozfałdowanie białka - w wyniku tego niszczona jest struktura II, III i IV-
rzędowa. W trakcie tego procesu rozrywane są wiązania wodorowe i disiarczkowe, a białko traci aktywność biologiczną
wskutek zmiany struktury przestrzennej.

Czynniki denaturujące mogą być chemiczne (np. mocznik, SDS, 2-me, etanol) lub termiczne, a sama denaturacja
odwracalna lub nieodwracalna.

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 12

 wpływ przestrzennej struktury na aktywność białka (doświadczenie Anfinsena)

Fałdowanie białek
Struktura I rzędowa determinuje sposób fałdowania białka in vivo, a właściwe fałdowanie zachodzi przy udziale
chaperonów (białka pomocnicze, tzw. molekularni opiekunowie):

Chaperony:

wspomgają prawidłowe fałdowanie białka

wiążą się z hydrofobowymi powierzchniami nowozsyntezowanych (nowopowstałych) odcinków peptydowych i tym

samym zapobiegają agregacji (nieswoistemu łączeniu się) niesfałdowanego lub częściowo niesfwałdowanego białka

stanowią ok 1/10 całkowitej puli białkowej w komórkach

kształtem przypominają walec z pokrywką (patrz rysunek ↑ ), w którego wnętrzu tworzy się kompleks z fałdującym się
białkiem (energia potrzebna pochodzi z hydrolizy ATP)

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 13

 Jak widać na wykresie najniższą i termodynamicznie najoptymalniejszą energię osiąga białko w konformacji natywnej
(prawidłowej, funkcjonalnej), która zazwyczaj powstaje za pomocą chaperonów.

Energia częściowo rozfałdowanych białek rośnie (tutaj przypomne, że w biologii i chemii wszystko na ogół dąży do
zminimalizowania energii), a tym samym rośnie tendencja do osiągnięcia najbardziej stabilnej konformacji (natywna).
Jeżeli zachodzi to (dążenie do formy natywnej) zbyt spontanicznie, bez udziału chaperonów powstają tzw. agregaty
białkowe i włókna amyloidowe. Te struktury polimerowe gromadzą się w komórkach lub środowisku
międzykomórkowym i powodują patologiczne zmiany funkcji narządów.

Nieprawidłowe fałdowanie białek

Włókna amyloidowe powstają wskutek tworzenia się nieprawidłowych struktur II i III-rzędowych białka gromadzących się
w postaci stabilnych i elastycznych polimerów, wyróżnia się 8 typów ich nieprawidłowej konformacji. Powstają one
wskutek mutacji genów oraz glikacji, inne przyczyny nie są dokładnie zbadane.

Złogi amyloidowe mogą skutkować uszkodzeniem tkanek Przykłady białek natywnych o strukturze amyloidu:
oraz chorobami takimi jak:
amfoteryna
amyloidoza
Pmel17 (ssaki)
choroba Alzheimera
fibronektyna domena III (mysz)
stany zapalne naczyń krwionośnych

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 14

 etapy tworzenia włókien amyloidowych oraz ich patologiczne skutki

Molekularne podstawy Alzheimera

Jest to nieuleczalna i postępująca choroba neurodegeneracyjna, ze względu na wiele zachorowań stanowi podmiot wielu
badań i obserwacji klinicznych.
Przyczyny i postęp nie są wciąż znane, ale wiadomo, że jej rozwój związany jest z powstawaniem złogów tzw. blaszek
amyloidowych oraz prątków neurofibrylarnych w mózgu. Te blaszki powstają wskutek hydrolizy enzymatycznej beta-
amyloidu (części białka APP) i łączą się tworząc agregaty między neuronami. Rozrastająca się blaszka prowadzi najpierw
do upośledzenia, a później do śmierci neuronu.

Biało prionowe i choroba prionowa

Choroba prionowa (inaczej CreutzfeldtaJacoba, choroba wściekłych krów lub encefalopatia gąbczasta), której
konsekwencją są postępujące zmiany degeneracyjne neuronów w ośrodkowym układzie nerwowym - jest to choroba
neurodegeneracyjna.
Charakteryzuje ją niszczenie istoty szarej kory mózgowej poprzez nadaniu cytoplazmie gąbczastego charakteru (wskutek
jej wakuolizacji). Skutkuje to postępującym ubytkiem tkanki mózgowej, zaburzeniami neurologicznymi oraz różnymi
skutkami klinicznymi.

PrPC - białko o dużym udziale α-helisy, rozpuszczalne w wodzie i podatne na enzymy peoteolityczne
PrPSc - pofałdowanie w formie β -helisy, tworzy włókne agregaty, nierozpuszczalna w wodzie, nie ulega degradacji pod wpływem proteaz, nie
denaturuje pod wpływem alkoholu, formaldehydu czy naświetlania, powoduje zakażenia i symptomy choroby prionowej

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 15

 mechanizm zakażenia chorobą prionową

Zakażenie polega na wprowadzeniu patogennego białka PrPSc do organizmu i zetknięcia się z jego natywną formą,
wskutek tego następuje zmiana pofałdowania z α- na β -helisę. Do zakażenia białkiem prionowym, które jest odporne na
degradację w warunkach sterylizacji może dojść podczas operacji gdy są używane narzędzia lub przy przetaczaniu krwi
chorego na encefalopatię gąbczastą

Wpływ struktury biała na pełnione funkcje

Białka dzielimy ze względu na ich budowę oraz własności fizykochemiczne na fibrylarne oraz globularne.

Struktura mioglobiny
Tworzy ją pojedyncza cząsteczka białka (tzw. podjednostka α). W skład jej wnętrza wchodzą aminokwasy niepolarne:
Leu, Val, Met, Phe. Struktura przestrzenna samej mioglobiny jest definiowana przez sekwencję aminokwasów oraz
połączoną z nią grupą hemową (znajdującej się wewnątrz hydrofobowej przestrzeni mioglobiny).

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 16

 struktura III rzędowa mioglobiny oraz budowa cząsteczki Hem

Struktura hemoglobiny 4 podjednostki białkowe: 2 alfa i 2 beta

Hemoglobina A składa się z 4 podjednostek białkowych
(łańcuchów polipeptydowych) - 2 podjednostek α oraz 2 β , które
połączone są ze sobą wiązaniami niekowalencyjnymi. Każda
podjednostka hemoglobiny zawiera jedną cząsteczkę hemu.

Powinowactwo oznacza siłę trwałości kompleksu,

większe powinowactwo np. do tlenu oznacza
silniejsze łączenie się cząsteczki z tlenem i
wolniejsze jego oddawanie.

Właściwości hemoglobiny i mioglobiny:

mioglobina magazynuje tlen w mięśniach i oddaje go w razie zapotrzebowania

hemoglobina transportuje go z płuc do tkanek (od większego ciśnienia tlenu do mniejszego)

hemoglobina jest białkiem o strukturze IV rzędowej (składa się z 4 podjednostek α2 β2 ), a mioglobina składa się z
podjednostki α - czyli ma strukturę III rzędową

jedna cząteczka hemu może przyłączyć jedną cząsteczkę O2 - czyli mioglobina może przyłączyć 1, a hemoglobina 4

mioglobina wykazuje większe powinowactwo do tlenu od hemoglobiny

powinowactwo mioglobiny do tlenu jest niezależne od pH, ale hemoglobiny do tlenu już tak

wiązanie hemoglobiny do cząsteczki O2 jest kooperatywne - przywiązanie kolejnej cząsteczki z grupami hemowymi
podjednostek jest łatwiejsze od poprzednich

mioglobina nie tworzy połączeń z CO2 , a hemoglobina już tak

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 17

 cząsteczka hemu z centralnie usytuowanym jonem żelaza

Kation żelaza na +2 stopniu utlenienia tworzy kompleks z cząsteczką tlenu (od hemo- lub mioglobiny). Hem znajduje się
w hydrofobowym wnętrzu białka (globiny) połączony z jego resztami aminokwasowymi.
Powinowactwo kompleksu (np. tutaj - między jonem żelaza, a cząsteczką tlenu) zależy od oddziaływań chemicznych
między cząsteczką hemu a łańcuchami białkowymi globiny.

zależność między stopniem jonizacji katinu żelaza i rodzajem przyłączonem cząsteczki, a powstałym kompleksem

Karboksyhemoglobina powstaje w wyniku zatrucia czadem, ten kompleks jest ok. 300x trwalszy od kompleksu z tlenem i
dlatego CO nie jest wypierane przez O2 . Przy stężeniu 60-80% karboksyhemoglobiny we krwi następuje zgon.

Kolagen
białko fibrylarne (struktura włóknista), występuje w tkance łącznej i stanowi 1/3 wszystkich białek w organizmie
człowieka

tworzy nierozpuszczalne w wodzie włókna, które są bardzo elastyczne i wytrzymałe

włókna kolagenowa występują w skórze, kościach, zębach, ścięgnach, chrząstkach i tworzą elementy podporowe
narządów

scharakteryzowano ponad 20 typów strukturalnych kolagenu

do jego prawidłowego działania niezbędna jest witamina C (służy m.in. do hydroksylacji lizyny i proliny wskutek czego
powstaje odpowiednio hydroksylizyna i hydroksyprolina), nieprawidłowa hydroksylacja wywołuje np. szkorbut

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 18

 struktura I, II oraz III i IV rzędowa kolagenu

Jednostki kolagenu tworzą mikrowłókna, które składają się na włókna kolagenowe - właśnie dzięki takiej budowie kolagen
jest tak elastyczny i wytrzymały mechanicznie. Włókno o średnicy 1 mm wytrzymuje obciążenie do 10 kg .

hierarchiczna budowa kolagenu

Włókna kolagenu zbudowane są z szeregu przestawionych względem siebie cząstek tropokolagenu. Łańcuchy
tropokolagenu stanowią podstawową jednostkę budulcową ustawione są w rzędach, w których każdy jest przesunięty
względem siebie o ok. 1/4 długości tropokolagenu. Cząsteczki tropokolagenu nie wiążą się na końcach, a jedynie wiążą
się z sąsiednimi rzędami za pomocą wiązań kowalencyjnych.

budowa włókna kolagenu

Kości również zbudowane są z kolagenu, z tą różnicą, że w odstępach między końcami tropokolagenu znajdują się
kryształy hydroksyapatytu, czyli uwodnionego fosforanu wapnia [Ca10 (PO4 )6 (OH)2 ].

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 19

 Zaburzenia syntezy prawidłowego kolagenu powoduje choroby (głównie genetyczne), np.:

nieprawidłową osteogenezę (nieprawidłowe powstawanie kości)

osteoporozę (zmniejszenie gęstości kości i zaburzenie spójności ich tkanek)

chondrodysplazję (nieprawidłowe kostnienie chrząstek, które powoduje zaburzenie rozwoju pewnych kości i
karłowatość)

syndrom Ehlersa-Danlosa (nadmierna elastyczność stawów i skóry oraz trudności w gojeniu ran)

syndrom Alporta (głuchota i nefropatia - uszkodzenie struktury nerek i zaburzeniu ich funkcjonalności)

syndrom Knoblocha (zaburzenie widzenia wskutek odklejania się siatkówki oka)

W01 - aminokwasy, peptydy, białka 20