CHEMIA ROZDZIAŁ PIERWSZY SOK ŻOŁĄDKOWY

• Wydzielany przez komórki okładzinowe śluzówki żołądka

Wolemia- równowaga wodna w przestrzeni wewnątrznaczyniowej • Źródłem jonów H+ jest dysocjujący kwas węglowy
syntetyzowany z udziałem anhydrazy węglanowej
Izowolemia- stała fizjologiczna objętość płynów ustrojowych
• Pepsyna rozkłada białka do pepsonów, hydrolizując
Kationy przestrzeni ustroju wiązania peptydowe.
• Na+
GŁÓWNE SKŁADNIKI SOKU ŻOŁĄDKOWEGO
• K+
• Jony nieorganiczne
• Ca++
• Substancje organiczne- amoniak , mocznik, kwas
• Mg++
moczowy, aminokwasy, kreatynina, witamina C, kwas
Aniony przestrzeni ustroju mlekowy, kwas cytrynowy
• Cl- • Enzymy- pepsyna, amylaza żołądkowa
• HCO3- • Białka- albuminy i globuliny
• HPO4— • Mucyny i o-glikoproteiny
• H2PO4-
Mucyny i o-glikoproteiny
• Aniony organiczne- białka
• Nadają lepkość wydzielanemu płynowi
Typowym kationem płynu pozakomórkowego jest sód. W płynie • Zwilżają śluzówkę żołądka
wewnątrzkomórkowym dominują jony potasu. • Chronią śluzówkę przed uszkodzeniami mechanicznymi
• Dzięki ich strukturze ściana żołądka nie ulega
HIPOKALEMIA- spadek stężenia potasu poniżej 3,5 mEq/dm3. samostrawieniu
Wynika z niedoboru potasu lub przesunięcia się jonów do wnętrza
komórki. Może wnikać też z wymiotów i odsysania treści Funkcje kwasy solnego
żołądkowej. • Denaturacja białek pokarmowych
• Działanie bakteriobójcze
HIPERNATREMIA-zwiększone stężenie sodu w surowicy krwi. • Optymalizacja pH dla enzymów pepsynogenu i pepsyny
Przyczyną hipernatremii jest najczęściej nadmierna utrata płynów • Hydroliza cukrowców
hipotonicznych.
MOCZ
Typowym anionem płynu pozakomórkowego są jony chlorkowe. I etap- ultrafiltracja osocza w kłębuszkach- przesączanie
kłębuszkowe
ŚLINA
II etap- resorpcja- wybiórcze wchłanianie zwrotne
• Bezbarwna, lekko opalizująca ciecz
• Wysokie pH 6,3-6,9 SKŁADNIKI MOCZU
• Amylaza rozpoczyna trawienie skrobi i glikogenu do • Jony nieorganiczne
maltozy. • Substancje organiczne- amoniak, mocznik, kwas
• Lipaza językowa- hydrolizuje triaglicerole zawierające moczowy, aminokwasy, zasady azotowe, kwas
krótkie łańcuchy kwasów tłuszczowych. hipurowy, kreatynina
• Lipaza kontynuuje proces hydrolizy w żołądku. Nie ulega • Substancje organiczne niezawierające azotu-
inaktywacji w niskim pH. glukuronoidy, steroidy i hormony płciowe, bilirubina
• Związki siarki
GŁÓWNE SKŁADNIKI ŚLINY
• Jony nieorganiczne Na+, K+, Ca++, Mg++, Cl-, HCO3- ROZDZIAŁ DRUGI BUFORY
• Substancje organiczne- mocznik, kwas moczowy,
aminokwasy, kreatyna BUFORY- roztwory, które mimo wprowadzenia do nich niewielkiej
• Enzymy- amylaza ślinowa, lizozym, lipaza językowa ilości mocnych kwasów lub mocnym zasad, mają
• Białka- surowicza albumina i globulina charakterystyczną zdolność do utrzymania stałego pH. Są to
• Mucyny i o-glikoproteiny mieszaniny:
• Gazy- tlen, azot, CO2 • Słabego kwasu i soli tego kwasu z mocną zasadą (kwas
octowy i octan sodu)
Mucyna i o-glikoproteiny
• Słabej zasady i soli tej zasady z mocnym kwasem
• Nadają ślinie lepkość (zasada amonowa i chlorek amonu)
• Zwilżają śluzówkę jamy ustnej • Dwóch soli wieloprotonowego kwasu, jeżeli wartości
• Chronią śluzówkę jamy ustnej przed uszkodzeniami kwasowych stałych dysocjacji dostatecznie różnią się
mechanicznymi między sobą. (diwodoroortofosforan V sodu i
• Mucyny mają specyficzną strukturę, przez co nie są wodoroortofosforan V disodu)
trawione przez enzymy proteolityczne • Białek będących składnikami płynów ustrojowych
(bufor białczanowy i hemoglobinowy)

Autor: Marta Hetman

 RÓWNANIE HENDERSONA- HASSELBALCHA
• Wartość pH buforu zależy od rodzaju składników
stanowiących bufor
• Wartość pH buforu zależy od stosunku stężeń
składników stanowiących bufor
• Wartość pH buforu nie zależy od bezwzględnych
wartości stężeń składników buforu
POJEMNOŚĆ BUFOROWA
• Jest to zdolność do wiązania jonów H+ i OH-.
• Zależy od
o Bezwzględnej wartości stężeń obu składników
(od stężenia buforu)
o Stosunku stężeń składników buforu (pH
buforu)
• Jest tym większa im wyższe są stężenia obu składników
• Osiąga największą wartość, jeżeli stężenie soli jest równe
stężeniu kwasu
o Gdy = =
• Miarą pojemności buforowej jest liczba moli
jednoprotonowego mocnego kwasu lub
jednowodorotlenowej zasady, jaką należy wprowadzić
do jednego litra roztworu buforowego, aby zmienić
jego pH o jednostkę Sorensena
o =
( )
o − ść ! " #$
o (%&) − $ '( ś %&
WPŁYW ROZCIEŃCZENIA NA PH BUFORU
• Rozcieńczanie wpływa szczególnie na pH buforów dwóch
soli (bufor fosforanowy), ponieważ zmiany
współczynników aktywności są dużo większa dla jonów
dwu i trójwartościowych
• Zmienia się wartość współczynników aktywności oraz
stopni dysocjacji słabych zasad i kwasów
MIARECZKOWANIE KWASÓW I ZASAD
Alkalimetria- oznaczanie w roztworze kwasów za pomocą
miareczkowania mianowanym roztworem zasady
Acydymetria- oznaczanie w roztworze zasad za pomocą
miareczkowania mianowanym roztworem kwasu
Końcowy punkt miareczkowania- następuje gwałtowna, skokowa
zmiana pH roztworu miareczkowanego.
Titrant- roztwór odczynnika o określonym stężeniu, dodawany do
buforu podczas miareczkowania.
BUFORY PŁYNÓW USTROJOWYCH
Izojonia- równowaga składu jonowego płynów ustrojowych
Autor: Marta Hetman
Izohydria- równowaga kwasowo-zasadowa między dawcami i
biorcami jonu wodorowego
Izotonia- równowaga stężeń sub rozpuszczonych w płynach
wewnątrz i zewnątrzkomórkowych warunkująca stałość ciśnienia
osmotycznego
Izotermia- równowaga energetyczna warunkująca stałość
temperatury ustroju
BUFOR BIAŁCZANOWY
• Roztwory białek- najistotniejsze bufory organizmu
• Występują głównie wewnątrzkomórkowo
• Białka zawierają grupę kwasową COO- i grupę
aminową NH3+
• ) ł# − +,, - + & / → ) ł# − +,,&
• Białko-7&8 / + ,& - → ) ł# 7&9 + &9 ,
• Przy pH=7,4 rolę buforującą odgrywają głównie białka
zawierające zjonizowaną grupę aminową NH3+
• R-COOH ↔ H+ + R-COOH-
BUFOR HEMOGLOBINOWY
• Bufor wewnątrzkomórkowy
• Hb- transport tlenu z płuc do tkanek i transport
dwutlenku węgla z tkanek do płuc
• Wiązanie tlenu to utlenowanie
• Utlenowanie- proces odwracalny, któremu towarzyszą
zmiany konfrontacyjne cząsteczki hemoglobiny, co
powoduje, że HHb (Hb odtlenowaną) i HHbO2 (Hb
utlenowana, oksyhemoglobina) różnią się zdolnością
do oddawania i przyłączania jonów H+.
• Buforujące właściwości buforu hemoglobinowego zależą
od równowagi między oksyhemoglobiną a hemoglobiną
• Hemoglobina jest mniej kwaśna niż oksyhemoglobina
• Im wyższa jest prężność CO2, tym więcej jest HHb i
przez to większa pojemność buforowa
UDZIAŁ BUFORU HEMOGLOBINOWEGO W WYMIANIE GAZOWEJ
1. CO2 dochodzący do krwinki reaguje z H2O dzięki anhydrazie
węglanowej
2. Tworzy się kwas węglowy, który dysocjuje do H+ i CO3-
3. Jon wodorowy jest buforowany dzięki hemoglobinie. Jon HCO3-
na zasadzie antyportu wymienia się z chlorem i przechodzi do
osocza.
4. CO2 łączy się także z grupami aminowymi Hb, tworząc
karbaminohemoglobinę.
-
BUFOR FOSFORANOWY ( : ;<= , ;<= :- )
• Występuje głównie wewnątrzkomórkowo
• Jest głównym buforem moczu
• Powstający mocz zawiera NaH2PO4/ Na2HPO4 w takim
samym stężeniu jak obserwowane w osoczu krwi
• Na2HPO4 stanowi sól: &9 ?,@ - ↔ & / + &?,@ 9-
• W powstającym moczu stosunek NaH2PO4/ Na2HPO4
wynosi 1:4
 BUFOR WODOROWĘGLANOWY ( : <B , <B - )
• Bufor zewnątrzkomórkowy o układzie otwartym
• CO2 jest łatwo wydalany przez płuca i dlatego jego
pojemność buforowa jest kilkakrotnie większa niż w
układzie zamkniętym
• Jest odpowiedzialny za utrzymanie fizjologicznego pH
krwi (7,35 – 7,45)
• Źródłem protonów w organizmie są kwasy wytwarzane
przez tkanki oraz CO2
• CO2 generuje powstawanie jonów wodorowych podczas
jego przemiany w węglan
• Płuca, nerki i erytrocyty odgrywają bardzo ważną rolę w
utrzymaniu pH krwi
o Płuca- kontrolują wymianę gazową z
powietrzem atmosferycznym
o CO2- jest transportowany jako węglan
o Hemoglobina- znajduje się w erytrocytach i
bierze udział w transporcie CO2
o Nerki- kwasy wytwarzane w nerkach
kontrolują reabsorpcję wodorowęglanu
• Jon wodorowy w tym buforze pochodzi z kwasu
węglowego
UDZIAŁ BUFORÓW W WYMIANIE GAZOWEJ
• Głównym buforem biorącym udział w wymianie gazowej
jest bufor wodorowęglanowy
• W kapilarach płuc w krwinkach czerwonych CO2 jest
wytwarzany za pomocą anhydrazy węglanowej.
• Następuje przechodzenie jonów HCO3- do wnętrza
krwinek na miejsce jonów chlorkowych dyfundujących
do osocza
• Wiązanie tlenu powoduje oddawanie przez hemoglobinę
jonów H+.
• W kapilarach tkanek w krwinkach czerwonych następuje
synteza wodorowęglanów z udziałem andydrazy
węglanowej oraz przechodzenie jonów chlorkowych do
wnętrza krwinek
• Jony H+ są buforowane przez hemoglobinę
UDZIAŁ BUFORU WODOROWĘGLANOWEGO I FOSFORANOWEGO
W UTRZYAMNIU STAŁEGO PH W NERKACH
• Przez komórki ścian kanalika nerkowego następuje
wchłanianie zwrotne wodorowęglanów
• Do światła kanalika są wydzielane jony wodorowe, które
zostają wymienione na jony sodowe
• Gdy w ustroju dochodzi do nadmiernej produkcji
substancji kwaśnych (np. kwasu mlekowego) nerki
uruchamiają procesy prowadzące do zaoszczędzenia
zasad w płynie pozakomórkowym
• Nerki wtedy zakwaszają mocz i syntezują amoniak
• Bufor fosforanowy bierze udział w zakwaszaniu moczu
o Następuje zmiana wodorosoli kwasu
fosforowego do diwodorosoli kwasu
fosforowego, które są wydalane do moczu.
NERKI
• Odpowiedzialne za regulację stężenia wodorowęglanów
osocza krwi, przez co chronią organizm przed kwasią
metaboliczną
Autor: Marta Hetman
ROLA NEREK
• Resorpcja jonów HCO3- w kanalikach nerkowych
• Wydalanie nadmiaru jonów HCO3-
• Odtworzenie jonów HCO3- utraconych poprzez
wydalanie pozanerkowe lub zużyte w reakcjach z jonami
H+, pochodzących z mocnych kwasów wytwarzanych w
tkankach
Fizjologiczne pH krwi 7,35- 7,45. Jeśli jest mniejsze od 7,35-
kwasica. Jeśli większe od 7,45- alkaloza.
KWASICA
• Następuje w skutek spożycia substancji zawierającej
kwas lub gdy płuca nie usuwają w sposób wydajny CO2
KWASICA METABOLICZNA
• Następuje po spożyciu metanolu, glikolu etylenowego
lub dużych dawek aspiryny. Mogą być one
metabolizowane do kwasów.
• Powstaje na skutek zaburzonego metabolizmu.
• Organizm wytwarza zwiększoną ilość substancji o
charakterze kwasowym w stanie wstrząsu oraz
niewłaściwie kontrolowanej cukrzycy typu 1.
• Może też pojawić się, gdy nerki nie radzą sobie z
usuwaniem kwasów z moczem
Objawy
• Mdłości
• Wymioty
• Zmęczenie
• Oddech głębszy i szybszy (płuca próbują przywrócić
równowagę kwasowo-zasadową przez usuwanie
dwutlenku węgla)
• Osłabienie
• Dezorientacja
• Spadek ciśnienia, który może doprowadzić do śpiączki
lub śmierci
KWASICA ODDECHOWA
• Płuca nie są w stanie usuwać nadmiaru CO2
• Występuje przy ciężkich chorobach płuc-astma, odma,
zapalenie płuc, zapalenie oskrzeli
• Może dojść do niej również przez choroby mózgu,
układu nerwowego lub mięśni klatki piersiowej, które
upośledzają proces wymiany gazowej
• Powstaje również na skutek przyjęcia środków
uspokajających z grupy opoidów lub silnych tabletek
nasennych
Objawy
• Wolny i płytki oddech
• Bóle głowy
• Senność
• Stan dezorientacji
ALKALOZA
• Obniża się zdolność organizmu do usuwania substancji o
charakterze zasadowym przez nerki
• Wątroba i jelito wytwarzają amoniak
Objawy: • Jon obojnaczy aminokwasu jest formą amfoteryczną,
o Pobudliwość ponieważ może przyłączać i oddysocjować protony
o Skurcze mięśni
o Drgania W ŚRD KWASOWYM AMINOKWAS PRZYŁĄCZA PROTON DO
o Tężyczka ZJONIZOWANEJ GRUPY KARBOKSYLOWEJ I STAJE SIĘ KATIONEM.

ALKALOZA METABOLICZNA W ŚRD ZASADOWYM AMINOKWAS ODDAJE PROTON OD GRUPY

• Organizm traci zbyt wiele sub o charakterze kwasowym AMINOWEJ I STAJE SIĘ ANIONEM.
lub wytwarza zbyt wiele sub o charakterze zasadowym
W ŚRD SILNIE KWAŚNYM AMINOKWASY ZACHOWUJĄ SIĘ JAK
• Kwas żołądkowy jest tracony na skutek wymiotów
KWASY
• Może wyniknąć ze spożycia dużej ilości sub o
• Ich grupa karboksylowa –COOH i aminowa –NH3+ mogą
charakterze zasadowym- soda do pieczenia
być dawcą protonów
• Upośledzenie nerek w wyniku gwałtownej utraty jonów
sodu i potasu. Nie mogą one dobrze kontrolować
W ŚRD SILNIE ZASADOWYM AMINOKWASY ZACHOWUJĄ SIĘ JAK
równowagi kwasowo-zasadowej organizmu. Nadmierna
ZASADY
aktywność gruczołu nadnerczowego lub przyjmowanie
• Ich grupa karboksylowa –COO- i aminowa –NH2 mogą
środków moczopędnych.
przyłączać protony
Leczenie
• Podawanie wody i elektrolitów
PUNKT IZOELEKTRYCZNY pI – taka wartość pH środowiska, w
której cząsteczka aminokwasu ma ładunek wypadkowy równy zero
ALKALOZA ODDECHOWA
i występuje w formie jonu obojnaczego.
• Powstaje poprzez szybkie i głębokie oddychanie
(hiperwentylacja)- nadmierne usuwanie CO2 z krwi pH> pI – aminokwas w formie ANIONU
• Najczęstszą przyczyną hiperwentylacji są lęki, niski pH < pI – aminokwas w formie KATIONU
poziom tlenu, gorączka, przedawkowanie aspiryny
Leczenie PUNKT IZOJONOWY - taka wartość pH środowiska, przy której
• Spowalnianie oddechu liczba protonów związanych z –NH2 jest równa ilości protonów
odczepianych od grupy –COOH. Przeciętny ładunek wypadkowy
ZABURZENIA PH jest równy zero. W aminokwasach punkt izojonowy jest
• Problemy hormonalne identyczny z punktem izoelektrycznym.
• Zaburzenia sercowo-naczyniowe
• Zwiększenie/obniżenie masy ciała Egzogenne Endogenne
• Niedobór odporności Arg*u dzieci i noworodków egzo Ala
His*u dzieci i noworodków egzo Gly
• Osłabienie systemu kostnego
Ile Asn
• Zaburzenia czynności wątroby
Leu Cys
• Osłabienie Lys Asp
• Obniżenie metabolizmu Met Glu
• Rozwój grzybicy/drożdżycy Phe Gln
Thr Pro
OBLICZENIE PH KRWI Trp Ser
Val Tyr
[&+,8 - ]
%& = %CD + "
%+,9
WIĄZANIE PEPTYDOWE- między grupą alfa aminową jednego
%& = 6,1 + "20 aminokwasu a alfa karboksylową drugiego. Dodatkowym
produktem jest woda.
%& = 6,1 + 1,3 = 7,4
OZNACZANIE C-KOŃCA I N-KOŃCA
AMINOKWASY
• Zawierają grupę aminową −7&9 i karboksylową –COOH Pozycja aminokwasowa N-końcowa- z wolną grupą alfa-aminową
• Charakterystyczny aminokwas- prolina. Z chemicznego
punktu widzenia jest iminokwasem- posiada Pozycja aminokwasowa C-końcowa- z wolną grupą alfa-
drugorzędową grupę aminową karobksylową
• Dzięki węglowi asymetrycznemu aminokwasy posiadają
zdolność do skręcania płaszczyzny światła
spolaryzowanego- są optycznie czynne
• Aminokwasy budujące białka- L-alfa-aminokwasy
• Obecność w cząsteczce zarówno grupy aminowej jak i
karboksylowej sprawia, że są one związkami
amfoterycznymi

Autor: Marta Hetman

 OZNACZANIE N-KOŃCOWEJ POZYCJI
• METODA SANGERA
o Wykorzystuje zdolność do reakcji 2,4-
dinitrofluorobeznenu (DNFB) w środowisku
zasadowym z wolną grupa alfa-aminową
o Odczynnik Sangera może też kondensować z
grupą SH- cysteiny, OH tyrozyny, pierścieniem
imidazolowym histydyny
o W reakcji powstają żółto zabarwione
dinitrofenylowe pochodne aminokwasów
DNP-AMINOKWASY
o Po hydrolizie kwasowej polipeptydu w
roztworze znajdują się : DNP-aminokwas i
wolne aminokwasy
o Dzięki ekstrakcji eterem oddziela się
wyznakowany aminokwas z mieszaniny
• METODA DANSYLOWANIA
o Wykorzystuje zdolność chlorku dansylu do
reakcji z pierwszorzędową N-końcową grupą
aminową.
o Tworzy się dansylowany polipeptyd.
o W wyniku hydrolizy kwasowej wszystkie
wiązania peptydowe się rozrywają, a N-
końcowy aminokwas jest uwalniany w formie
dansylo-aminokwasu DNS-aminokwas
o Następnie mieszaninę reakcyjną rozdziela się
za pomocą dwuwymiarowej chromatografii
cienkowarstwowej i identyfikuje się
aminokwasy
• DEGRADACJA EDMANA
o N-końcowy aminokwas reaguje z
izotiocyjaninem fenylu w środowisku lekko
zasadowym
o Tworzy się addukt fenylotiocarbonylo-peptyd
o Addukt traktowany jest silnym kwasem np.
trójfluorooctowym
o Aminokwas N-końcowy odłączany jest jako
pochodna tiazolinowa, bez uszkadzania
pozostałych wiązań peptydowych
o Pochodna tiazolinowa jest następnie
oddzielana przez selektywną ekstrakcję
rozpuszczalnika organicznego i potraktowana
kwasem
o Uzyskuje się bardziej stabilną pochodną
fenylotiohydantoinowej PTH
o PTH jest oddzielana od pozostałych techniką
chromatograficzną lub elektroforetyczną
o Może być zidentyfikowana
spektrofotometrycznie przez pomiar
absorpcji UV
o W przeciwieństwie do innych metod, w tej
odczepia się tylko jeden końcowy
aminokwas. Reszta łańcucha jest
nienaruszona.
• AMINOPEPTYDAZY- należące do egzopeptydaz. Mogą
odcinać pojedyncze aminokwasy od strony N-końca
Autor: Marta Hetman
OZNACZANIE C-KOŃCOWEJ POZYCJI
• HYDRAZYNOLIZA
o Łańcuch polipeptydowy poddawany jest
działaniu bezwodnej hydrazyny NH2-NH2 w
tem. 90 stopni przez 20-100 godzin w
środowisku lekko kwaśnym
o Otrzymuje się aminoacylowe pochodne
hydrazynowe- hydrazydy, wszystkich
aminokwasów, których wiązania peptydowe
były zablokowane w wiązaniu peptydowym
oraz C-końcowy aminokwas w formie wolnej
o Po rozdziale chromatograficznym wolny C-
aminokwas zostaje oddzielony od
hydrazydów
o Stopień odzyskiwania aminokwasów w tej
metodzie jest niski
• KARBOPEPTYDAZY -egzopeptydazy, odcinają
pojedyncze aminokwasy od strony C-końca
o KARBOPEPTYDAZA A
Duża swoistość
Nie odłącza proliny i argininy
o KARBOPEPTYDAZA B
Wąska swoistość
Odłącza tylko lizynę i argininę
OZNACZANIE SKŁADU AMINOKWASOWEGO POLIPEPTYDÓW
• HYDROLIZA KWASOWA
o Polipeptydy poddawane są działaniu 6M
kwasu solnego w warunkach próżni, aby
zapobiec utlenianiu aminokwasów
zawierających siarkę
o Mieszanina reakcyjna jest ogrzewana do 100-
120 stopni przez 24 godziny
o W tych warunkach cząsteczki aminokwasów
Thr, Tyr i Ser ulegają degradacji
o Kwaśna hydroliza zmienia kwaśne aminokwasy
w ich amidy Asn w Asp, Gln w Glu
• HYDROLIZA ZASADOWA
o Polipeptydy są poddawane działaniu 4M NaOH
w 100 stopniach przez 4-8h
o W tych warunkach Arg, Cys, Ser, Thr ulegają
degradacji
o Pozostałe aminokwasy mogą ulegać
deaminacji i racemizacji
• HYDROLIZA ENZYMATYCZNA
o Używana do oznaczania Asn, Gln, Trp.
o Stosuje się enzymy mające zdolność hydrolizy
wiązań peptydowych, zarówno egzo i
endopeptydazy
 ENZYMY PROTEOLITYCZNE Aminokwas Produkt Działanie i
dekarboksylacji występowanie
• Używane do cięcia łańcuchów peptydowych
Arginina Agmatyna Produkt
• Trypsyna- rozszczepia wiązanie peptydowe po
metabolizmu
stronie karboksylowej aminokwasów bakterii przewodu
zasadowych: Arg, Lys, His pokarmowego
• Chymotrypsyna- rozszczepia wiązanie Cysteina Cystamina Składnik koenzymu
peptydowe po stronie karboksylowej A
aminokwasów aromatycznych: Phe, Tyr, Trp Histydyna Histamina Hormon tkankowy
obniżający ciśnienie
• Elastaza- wykazuje swoistość wobec
Kwas Beta- alanina Składnik koenzymu
aminokwasów alifatycznych: Val, Gly, Ala, Leu
asparaginowy A
i Ileu Lizyna Kadaweryna Stabilizator
rybosomów,
MOSTKI DWUSIARCZKOWE produkt
• Tworzone między dwiema resztami cysteiny tego metabolizmu
samego lub różnych łańcuchów polipeptydowych bakterii
Seryna Etanolamina Składnik
• W wyniku utlenianie dwóch cząsteczek cysteiny
fosfatydów i
powstaje cystyna choliny
• Rozerwanie mostków- są do tego wykorzystywane Treonina Propanoloamina Składnik wit B12
chemiczne właściwości grupy tiolowej –SH do reakcji Tryptofan Tryptamina Hormon tkankowy
utleniania oraz możliwość redukcji produktów jej Tyrozyna Tyramina Hormon tkankowy-
oksydacji powoduje skurcze
• Utlenienie mostków- za pomocą kwasu macicy
nadmrówkowego. Wszystkie reszty cysteiny ulegają
utlenieniu do kwasu cysteinowego
POLIAMINY
• Mostki mogą również ulegać reakcjom redukcji do tioli z
• Najważniejszy aminokwas arginina.
udziałem DTT
• Arginina ulega przekształceniu w ornitynę, putrescynę,
• Po redukcji grupy tiolowe muszą zostać potraktowane
sperminę, spermidynę
czynnikiem alkilującym, aby uniknąć ponownego
tworzenia mostków disiarczkowych. Stosuje się kwas • Spermina i spermidyna- biorą udział w procesach
jodooctowy. fizjologicznych związanych z proliferacją i wzrostem
komórek
PRZEMIANY AMINOKWASÓW • Obdarzone są wielokrotnymi ładunkami dodatnimi,
dzięki czemu mogą oddziaływać z polianionami np. DNA
TYROZYNA i RNA
• Jest prekursorem dopaminy, noradrenaliny i adrenaliny • Wpływają na stymulację biosyntezy kwasów
• Tryptofan jest prekursorem: nukleinowych oraz stabilizację powstałych cząsteczek
o Serotoniny- ważny czynnik zwężający naczynia • Mają wpływ na syntezę białek i aktywność enzymów-
krwionośne i stymulator skurczu mięśni najczęściej działają jak inhibitory
gładkich • W tkankach zwierząt największe ilości poliamin
o Melatonina- hormon odpowiadający za występują w osoczu nasiennym i gruczole krokowym
regulację dobowego cyklu snu i czuwania
MODYFIKACJE POTRANSLACYJNE AMINOKWASÓW W BIAŁKACH
AMINY BIOGENNE
• Powstają w wyniku dekarboksylacji aminokwasów ACETYLACJA I ACYLACJA
obojętnych i zasadowych • Ulegają jej grupy alfa-aminowe polipeptydów i białek
• Z wyjątkiem histaminy zwężają naczynia krwionośne i oraz grupa e-aminowa łańcucha bocznego lizyny
podwyższają ciśnienie krwi • Proces odwracalny
• Dzielą się na: o Acetylacja łańcuchów bocznych powoduje
o Aminy alifatyczne obniżenie dodatniego ładunku lizyny
Monoaminy • Proces nieodwracalny
Poliaminy o Modyfikacja N-końcowego aminokwasu w
o Aminy katecholowe (fenolowe o pierścieniach białkach zwiększa odporność na proteolizę
cyklicznych) • Aktywnym donorem grup acetylowych dla tych reakcji
o Aminy heterocykliczne jest acetylo-CoA, a reakcja zachodzi z udziałek N-
acetylotransferazy
• ACYLACJA- polega na kowalencyjnym przyłączeniu
cząsteczki nasyconego kwasu tłuszczowego do łańcucha
polipeptydowego
o MIRYSTYLACJA

Autor: Marta Hetman

 Kwas mirystynowy jest przyłączany
wiązaniem amidowym do grupy
aminowej N-końcowej glicyny
o PALMITYLACJA
Kwas palmitynowy przyłączany jest
wiązaniem estrowym do grup
karboksylowych w łańcuchach
bocznych seryny i treoniny lub
tioestrowym w przypadku cysteiny
• Przyłączenie kwasu tłuszczowego do łańcucha
polipeptydowego służy białkom cytoplazmatycznym do
zakotwiczenia w dwuwarstwowej warstwie lipidowej lub
umożliwia oddziaływania z receptorami błonowymi

HYDROKSYLACJA

• Reakcja utlenienia przez przyłączenie jednej lub więcej

grup hydroksylowych
• W białkach temu procesowi najczęściej ulega prolina,
lizyna i fenyloalanina.
• Reakcja jest katalizowana przez hydroksylazy. Wymaga
obecności tlenu, żelaza, alfa keto glutaranu oraz wit C.

Autor: Marta Hetman