ta su enzimi?

Enzimi su specifini proteini (ili biokatalizatori proteinske prirode) koji se sintetiu u ivim
elijama. To su bioloki katalizatori i imaju mo da utiu na brzinu hemijske reakcije. Enzimi su
neophodni kako bi ivot bio mogu, jer mnoge reakcije koje se odvijaju u elijama organizma su
previe spore i vodile bi do drugaijih produkata koje organizmu ili nisu potrebni ili bi mu
tetili. Kao i svi katalizatori, enzimi funkcioniu tako to sniavaju aktivacionu energiju
reakcije, i na taj nain je ubrzavaju.
U razliitim enzimima imamo razliitu zastupljenost istih aminokiselina. (Prilog 1) Tako, jedan
isti enzim kod razliitih biolokih vrsta ima manje ili vie razliitu strukturu. Pa tako neki
enzimi mogu da postoje u dva ili vie oblika, sa razlikama u primarnoj i drugim strukturama ak
i kod iste bioloke vrste, u istom tkivu i ak i u istoj eliji.

Primarna struktura enzima

Primarna struktura predstavlja redosled vezivanja aminokiselina u
polipetidnom lancu (koja se naziva jo i sekvencija), poloaj
disulfidnih mostova u poliptidnom lancu kao i broj polipetidnih
lanaca. Enzimi su po prirodi proteini pa se sastoje od jednog ili vie
polipeptinih lanaca izgraenih od aminokiselina kao gradivnih
elemenata. Sve aminokiseline sade jednu amino i jednu karboksilnu grupu na - atomu
ugljenika.
U prirodi postoje 20 esencijalnih amino kiselina, koje se razlikuju po strukturi R ostatka. Prema
strukturi R ostatka, aminokiseline koje ulaze u sastav proteina se mogu podeliti u etri grupe.
(Prilog 2)

I grupa: aminokiseline sa hidrofobnim R ostatcima, koji se obino nalaze u unutranjost

molekula i koji uestvuju u hidrofobnim interakcijama (glicin, alanin, valin, leucin,
izoleucin,metionin, prolin, fenilalanin, triptofan). Sve nabrojane aminokiseline osim glicina,
sadre manje ili vee nepolrne grupe koje uestvuju u graenju tercijarne strukture preko
hidrofobnih interakcija.
II grupa: aminokiseline sa polarnim nejonizovanim bonim lancem koji uestvuju u stvaranju
vodoninih veza ( serin, treonin, asparagin, glutamin, tirozin, cistein). Neutralne polarne grupe
ovih aminokiselina se mogu nai kako na povrini tako i u unutranjosti molekula i kada su u
unutranjosti one grade vodonine veze meusobno ili sa glavnim lancem.
III grupa: aminokiseline sa pozitivno jonizovanim bonim lancem ( lizin, arginin, histidin).

IV grupa: aminokiseline sa negativno jonizovanim bonim lancem (asparaginska i glutaminska

kisellina).
Zajedniko za treu i etvrtu grupu je da se najee nalaze na povrini molekula i da uestvuju
u jonskim interakcijama.
Analiza redosleda aminokiselina ukazuje na znaajnu slinost (homologiju) primarnih struktura
kod enzima sa slinom funkcijom. Homologini ostaci su oni koji su identini, odnosno oni koji
su po hemijskoj grai slini a nalaze se na odgovarajuim poloajima u polipetidnom lancu. Ovi
ostaci se nalaze pre svega u unutranjim delovima enzima, ime se objanjava slinost u
obrazovanju vodoninih veza. Homologija sekvenci je vrlo korisna pri odreivanju
trodimenzionalne strukture i za analizu veze izmeu strukture i funkcije. Kod nekih proteina se
izvesni segmenti primarne strukture ponavljaju. Ti segmenti mogu biti razliite duine to
dovodi do stvaranja u tercijarnoj strukturi elemenata simetrije i pseudosimetrije. Ponovaljanje
dugih segmenata moe da dovede do stvaranja ili simetrinih obasti ili domena. Dok,
ponavljanje kratkih segmenata ukazuje na postojanje supersekundarnih struktura.

Prilog2

Literatura
3

ivomir B. Petronijevi, Opta i primenjena enzimologija I, Tehnoloki fakultet, 2000.

dr Valentina ivanovi, dr Danijela Kosti, Osnovi biohemije, PMF, Ni, 2008.