შესავალი ცილებსა და ამინომჟავებში

ცილას ჩვენ აღვიქვამთ, როგორც ერთგვაროვან ნივთიერებად, რომელიც

აუცილებლად უნდა მივიღოთ საკვებით რაღაც რაოდენობით. მაგრამ,
ცილა სულ სხვანაირი აღთქმა აქვს.
ეს როგორ? თქვენ ნახავთ, რომ ცილა ერთი კონკრეტული ნივთიერება არ
არის. უამრავი განსხვავებული ცილაა ორგანიზმში, ერთ უჯრედშიც კი.
სხვადასხვა ზომის, ფორმისა და ტიპის ცილები არსებობს და თითოეულს
უნიკალური და სპეციფიკური ფუნქცია აქვს. ზოგი სტრუქტურული
ნაწილია, უჯრედებს ფორმას აძლევს და მოძრაობაში ეხმარება. ზოგი
სასიგნალო ფუნქციას ასრულებს და უჯრედებს შორის გადაადგილდება,
როგორც წერილი ბოთლში. ზოგი ცილა კი მეტაბოლური ფერმენტია,
რომელიც ქმნის ან შლის უჯრედისთვის საჭირო ბიომოლეკულებს.
ცილები ყველაზე გავრცელებული ორგანული მოლეკულებია ცოცხალ
სისტემებში და მათ ყველა სხვა მაკრომოლეკულაზე უფრო
მრავალფეროვანი სტრუქტურა და ფუნქცია აქვთ. ერთ უჯრედში
ათასობით ცილა შეიძლება იყოს, რომელთაგან თითოეულსაც უნიკალური
ფუნქცია აქვს. მიუხედავად იმისა, რომ მათი სტრუქტურები და ფუნქციები
ძალიან მრავალფეროვანია, ყველა ცილა ამინომჟავების ერთი ან
რამდენიმე ჯაჭვისგან შედგება. ამ სტატიაში დეტალურად შევისწავლით
ცილების შემადგენლობას, სტრუქტურებსა და ფუნქციებს.

ცილების სახეები და ფუნქციები

ცილებს მრავალი სხვადასხვა ფუნქცია აქვთ უჯრედსა თუ ორგანიზმში.

ცილების გავრცელებული სახეების რამდენიმე წარმომადგენელს
გავეცნობით, რომლებიც თქვენთვის ისედაც ნაცნობი შეიძლება იყოს და
რომლებიც მნიშვნელოვანია ბიოლოგიაში.
ფერმენტები

ფერმენტები ბიოქიმიური რეაქციების კატალიზატორებია, ანუ მათ

აჩქარებს. თითოეული ფერმენტი ერთ ან მეტ სუბსტრატს, ანუ რეაქციის
საწყის ნივთიერებას, ცნობს. სხვადასხვა ფერმენტი სხვადასხვა სახის
რეაქციაში მონაწილეობს და მათ შეუძლიათ, დაშალონ, დააკავშირონ ან
გადააწყონ ნივთიერებები.
თქვენს ორგანიზმში არსებული ფერმენტებიდან ერთ-ერთი ნერწყვის
ამილაზაა, რომელიც ამილოზას (სახამებლის ერთ-ერთი სახე) შლის
მარტივ შაქრებად. ამილოზა ტკბილი არ არის, განსხვავებით პატარა
შაქრებისგან. სწორედ ამიტომაა, რომ სახამებლის შემცველი საკვების
დიდხანს ღეჭვისას ლუკმა ტკბილდება — თქვენ ამით ნერწყვის
ამილაზას მეტ დროს აძლევთ სამუშაოდ.

ჰორმონები

ჰორმონებს ქიმიური სიგნალები დიდ მანძილზე გადააქვთ და მათ

ენდოკრინული უჯრედები გამოიმუშავებს (მაგალითად, თქვენს
ჰიპოფიზში არსებული). ისინი სპეციფიკურ ფიზიოლოგიურ პროცესებს
აკონტროლებენ, მაგალითად, ზრდას, განვითარებას, ნივთიერებათა
ცვლასა და გამრავლებას. ზოგი ჰორმონი სტეროიდულია (იხ.
სტატია ლიპიდები), ზოგი კი — ცილა. ცილოვან ჰორმონებს პეპტიდური
ჰორმონები ეწოდებათ.
მაგალითად, ინსულინი მნიშვნელოვანი პეპტიდური ჰორმონია,
რომელიც სისხლში გლუკოზას შემცველობას არეგულირებს. გლუკოზას
კონცენტრაციის მომატებისას (მაგალითად, ჭამის შემდეგ), კუჭქვეშა
ჯირკვლის, ანუ პანკრეასის, სპეციალური უჯრედები ინსულინს
გამოათავისუფლებს. ეს ჰორმონი შემდეგ ღვიძლისა და ორგანიზმის სხვა
ნაწილების უჯრედებს უკავშირდება და ეხმარება მათ გლუკოზას
შთანთქმაში. ამ პროცესის შედეგად სისხლში გლუკოზას კონცენტრაცია
საწყის, ნორმალურ დონეს უბრუნდება.
ცილების ზოგი სხვა სახე მათ ფუნქციებთან ერთად ქვედა ცხრილშია
მოყვანილი:
ცილების სახეები და ფუნქციები
როლი მაგალითები ფუნქციები

საჭმელში არსებული
საკვები ნივთიერებების
დაშლა პატარა ნაწილებად,
მომნელებელი ამილაზა, ლიპაზა, რომლებიც ადვილად
ფერმენტი პეპსინი შეიწოვება

ნივთიერებების სისხლით
ტრანსპორტი ჰემოგლობინი ან ლიმფით გადატანა

სხვადასხვა სტრუქტურის
აქტინი, ტუბულინი, შექმნა, მაგალითად,
სტრუქტურა კერატინი ციტოჩონჩხის

ჰორმონული ორგანიზმის სხვადასხვა

სასიგნალო ინსულინი, სისტემის ფუნქციების
გზები გლუკაგონი რეგულაცია

ორგანიზმს იცავს უცხო

დაცვა ანტისხეულები პათოგენებისგან

პასუხისმგებელია
შეკუმშვა მიოზინი კუნთების შეკუმშვაზე

საკვებით ამარაგებს
პარკოსანი მცენარის განვითარების ადრეულ
შენახვა შემნახველი ცილები, ეტაპზე მყოფ ემბრიონს
 როლი მაგალითები ფუნქციები

კვერცხის ცილა
(ალბუმინი)
ცილები მრავალი სხვადასხვა ფორმისა და ზომის შეიძლება იყოს. ზოგი
გლობულურია (თითქმის სფერული), ზოგი კი გრძელ, წვრილ ბოჭკოებს
ქმნის. მაგალითად, ჰემოგლობინი, რომელსაც ჟანგბადი გადააქვს
სისხლში, გლობულური ცილაა, კოლაგენი კი, რომელიც კანში გვხვდება —
ბოჭკოვანი.
ცილის ფორმა უმნიშვნელოვანესია მისი ფუნქციონირებისთვის და,
როგორც შემდეგ სტატიაში გავიგებთ, ფორმის შენარჩუნებაში მრავალი
სხვადასხვა ქიმიური ბმა მონაწილეობს. ტემპერატურისა და pH-ის
ცვლილება და ზოგი ქიმიური ნივთიერება არღვევს ცილის ფორმას და იგი
ფუნქციის შესრულებას ვეღარ ახერხებს, რასაც დენატურაცია ეწოდება.

ამინომჟავები

ამინომჟავები მონომერებია, რომლებიც ცილებს ქმნის. უფრო ზუსტად,

ცილა შედგება ამინომჟავების ერთი ან მეტი ხაზოვანი ჯაჭვისგან,
რომლებსაც პოლიპეპტიდები ეწოდებათ (ცოტა ქვემოთ გავიგებთ, საიდან
მოდის ეს სახელწოდება).
 ამინომჟავას დიაგრამა, რომელზეც მონიშნულია ამინოჯგუფი,
კარბოქსილის ჯგუფი, ალფა-ნახშირბადი და R ჯგუფი.

ამინომჟავების ძირითადი სტრუქტურა ერთნაირია. ისინი შედგება:

ცენტრალური ნახშირბადის ატომისგან, რომელსაც ალფა (α) ნახშირბადს
უწოდებენ, მასთან დაკავშირებული ამინოჯგუფისგან, კარბოქსილის
ჯგუფისა და წყალბადის ატომისგან.
ზედა დიაგრამაზე წარმოდგენილია ამინომჟავების ზოგადი სტრუქტურა
და მასზე ამინო და კარბოქსილის ჯგუფები ნეიტრალურია
სიმარტივისთვის. თუმცა, როგორც წესი, ამინომჟავები ასეთ
მდგომარეობაში არ გვხვდება. ფიზიოლოგიურ pH-ზე (7) ამინოჯგუფი
პროტონირებულია და დადებითი მუხტი აქვს, კარბოქსილის ჯგუფი კი —
დეპროტონირებული და უარყოფითად დამუხტული.
ყველა ამინომჟავას აქვს ცენტრალურ ატომთან დაკავშირებული სხვა
ატომი ან ატომთა ჯგუფი, რომელსაც R ჯგუფი ეწოდება. იგი ამინომჟავას
სახეს განსაზღვრავს. მაგალითად, თუ R ჯგუფი წყალბადის ატომია,
ამინომჟავას გლიცინი ეწოდება, მეთილის (CH3) ჯგუფის არსებობის
შემთხვევაში კი ამინომჟავა ალანინი იქნება. ქვედა დიაგრამაზე ოცი
გავრცელებული ამინომჟავაა წარმოდგენილი R=20 განსხვავებული
ქიმიური ჯგუფები.
გვერდითი ჯაჭვის თვისებები განსაზღვრავს ამინომჟავას ქიმიურ ქცევას
(მჟავური იქნება, ფუძური, პოლარული თუ არაპოლარული). მაგალითად,
ამინომჟავები ვალინი და ლეიცინი არაპოლარული ჰიდროფობური
მოლეკულებია, სერინსა და გლუტამინს კი ჰიდროფილური გვერდითი
ჯაჭვები აქვთ და პოლარული მოლეკულებია. ზოგიერთ ამინომჟავას,
მაგალითად, ლიზინსა და არგინინს ისეთი გვერდითი ჯაჭვები აქვთ,
რომლებიც დადებითად არიან დამუხტულები ფიზიოლოგიურ pH-ზე და
ფუძე ამინომჟავებად მიიჩნევიან. (ზოგჯერ ჰისტიდინსაც ამ ჯგუფში
ათავსებენ, თუმცა ის ძირითადად დეპროტონირებულია ფიზიოლოგიურ
pH-ზე). გლუტამატი კი პირიქით, ფიზიოლოგიური pH-ის გარემოში
უარყოფითად არიან დამუხტულები და შესაბამისად, მჟავებად
მიიჩნევიან.
რამდენიმე სხვა ამინომჟავას აქვს R ჯგუფები განსაკუთრებული
თვისებებით, რომელთა მნიშვნელობასაც დაინახავთ, როცა ცილების
სტრუქტურაზე ვისაუბრებთ:
პროლინის R ჯგუფი თავისივე ამინოჯგუფს უკავშირდება, რაც რგოლის
სტრუქტურას ქმნის. პროლინის სტრუქტურა გამონაკლისია
ამინომჟავების სტანდარტული აგებულებისა, რადგან მას ჩვეული NH3
ამინოჯგუფი აღარ აქვს. თუ ფიქრობთ, რომ რგოლური სტრუქტურა რაღაც
მოუხერხებელია, მართალი ხართ: პროლინი ხშირად იწვევს
ამინომჟავების ჯაჭვის მოხრასა და მოღუნვას.
ცისტინს თიოლური (-SH) ჯგუფი აქვს და შეუძლია, სხვა ცისტინებთან
კოვალენტური ბმები წარმოქმნას.
დაბოლოს, არსებობს რამდენიმე სხვა „არაკანონიკური" ამინომჟავაც,
რომლებიც ცილებში მხოლოდ სპეციფიკურ პირობებში გვხვდება.

პეპტიდური ბმები

თქვენს უჯრედებში თითოეული ცილა ერთი ან მეტი პოლიპეპტიდური

ჯაჭვისგან შედგება. ამ ჯაჭვებიდან თითოეულს ერთმანეთთან
განსაზღვრული თანმიმდევრობით დაკავშირებული ამინომჟავები ქმნის.
პოლიპეპტიდი გრძელი სიტყვაა, რომლის ასოებიც ამინომჟავებია. ამ
ამინომჟავების ქიმიური თვისებები და თანმიმდევრობა განსაზღვრავს
პოლიპეპტიდის სტრუქტურასა და ფუნქციას ისევე, როგორც იმ ცილისას,
რომელსაც ეს პოლიპეპტიდი ქმნის. მაგრამ როგორ უკავშირდება
ამინომჟავები ერთმანეთს ჯაჭვში?
პოლიპეპტიდში ამინომჟავები მეზობლებს კოვალენტური ბმის ერთ-ერთი
სახით, პეპტიდური ბმით, უკავშირდებიან. თითოეული ბმა
დეჰიდრატაციული სინთეზის (კონდენსაციის) რეაქციით
წარმოიქმნება. ცილის სინთეზის დროს მზარდი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის
ბოლოში მდებარე ამინომჟავას კარბოქსილის ჯგუფი რეაგირებს
მომდევნო ამინომჟავას ამინოჯგუფთან, რის შედეგადაც წყლის
მოლეკულა გამოთავისუფლდება. შედეგად, ორ ამინომჟავას შორის
წარმოქმნილ ბმას პეპტიდური ეწოდება.
 პეპტიდური ბმის წარმოქმნა ორ ამინომჟავას შორის. პეპტიდურ ბმაში
ერთი ამინომჟავას კარბონილის ჯგუფის C უკავშირდება მეორე
ამინომჟავას ამინოჯგუფის N-ს.

ამინომჟავების სტრუქტურის გამო პოლიპეპტიდურ

ჯაჭვს მიმართულება აქვს, ანუ, მას ორი, ერთმანეთისგან ქიმიურად
განსხვავებული ბოლო გააჩნია. ერთ ბოლოზე ჯაჭვს თავისუფალი
ამინოჯგუფი აქვს და მას ამინო, ანუ, N-ბოლოს უწოდებენ. მეორე ბოლოზე
თავისუფალი კარბოქსილის ჯგუფია, ამიტომ მას კარბოქსილის, ანუ, C-
ბოლო ეწოდება. ზედა დიაგრამაზე წარმოდგენილ მოკლე პოლიპეპტიდს
მარცხნივ N-ბოლო აქვს, მარჯვნივ კი — C-ბოლო.
პოლიპეპტიდის ამინომჟავური თანმიმდევრობიდან როგორ ვიღებთ
ჩამოყალიბებული, ფუნქციური ცილის სამგანზომილებიან სტრუქტურას?
იმის გასაგებად, თუ როგორ იწვევს ამინომჟავების ურთიერთქმედება
ცილების დაკეცვას ჩამოყალიბებულ ფორმად, გირჩევთ, უყუროთ
ვიდეოს ცილების სტრუქტურაზე.

ცილის სტრუქტურის დონეები

ცილის სტრუქტურის დონეები: პირველადი, მეორეული, მესამეული და

მეოთხეული. ალფა სპირალი და ბეტა დაკეცილი შრე.
ოდესმე დაინტერესებულხართ, კვერცხის გამჭვირვალე ცილა შეწვისას
გაუმჭვირვალე რატომ ხდება? თუ ასეა, ეს სექცია თქვენთვისაა!
კვერცხის ცილა დიდი რაოდენობით შეიცავს ცილა ალბუმინს, რომელსაც,
როგორც წესი, სახასიათო სამგანზომილებიანი სტრუქტურა აქვს მის
შემადგენელ სხვადასხვა ამინომჟავას შორის წარმოქმნილი ბმების
წყალობით. გაცხელებისას ეს ბმები წყდება და ჰიდროფობური (წყლის
მოძულე) ამინომჟავები, რომლებიც, წესით, ცილის შიგნითაა
მოთავსებული, გარეთ ექცევა. ეს ჰიდროფობური ამინომჟავები
ცდილობენ, განერიდონ წყალს, რომელიც გარს აკრავს მათ კვერცხის
ცილაში, რის შედეგადაც ეკრობიან ერთმანეთს და ქმნიან ცილის
მოლეკულათა ქსელს, სტრუქტურას, რომელიც თეთრი და გაუმჭვირვალე
ჩანს თვალით. და, აჰა! დიდი მადლობა ცილების დენატურაციას კიდევ
ერთი გემრიელი საუზმისათვის!
როგორც წინა სტატიაში ითქვა ცილებსა და ამინომჟავებზე, ცილის ფორმა
ძალიან მნიშვნელოვანია მისი ფუნქციონირებისთვის. იმის გასაგებად, თუ
როგორ იღებს ცილა თავის საბოლოო ფორმას, ანუ სტრუქტურას, ჯერ
ცილის აგებულების ოთხ დონეს უნდა გავეცნოთ: პირველადს, მეორეულს,
მესამეულსა და მეოთხეულს.

პირველადი სტრუქტურა
ცილის სტრუქტურის ყველაზე მარტივი დონეა პირველადი სტრუქტურა,
რომელიც უბრალოდ ამინომჟავების მიმდევრობაა პოლიპეპტიდურ
ჯაჭვში. მაგალითად, ჰორმონ ინსულინს ორი პოლიპეპტიდური ჯაჭვი
აქვს, A და B, როგორც ქვედა დიაგრამაზეა ნაჩვენები. (აქ ნაჩვენები
ინსულინის მოლეკულა ძროხის ინსულინია, თუმცა მისი სტრუქტურა
ადამიანის ინსულინის მსგავსია). ყოველ ჯაჭვს თავისი ამინომჟავების
ნაკრები აქვს, რომელიც კონკრეტული წესითაა დალაგებული.
მაგალითად, A ჯაჭვის თანმიმდევრობა იწყება გლიცინით N-ბოლოზე,
მთავრდება ასპარაგინით C ბოლოზე და განსხვავებულია B ჯაჭვის
მიმდევრობისგან.

ინსულინის სურათი. ინსულინი A და B ჯაჭვებისგან შედგება. ისინი

ერთმანეთს დისულფიდური ბმებით (გოგირდ-გოგირდული ბმები
ცისტეინებს შორის) უკავშირდება. A ჯაჭვს შიდა დისულფიდური ბმაც
აქვს. ჯაჭვების შემადგენელი ამინომჟავები გადაბმული წრეების სახითაა
წარმოდგენილი და თითოეულს სახელის სამასოიანი აბრევიატურა
აწერია.
ცილაში ამინომჟავების თანმიმდევრობას ამ ცილის მაკოდირებელი გენის
დნმ-თანმიმდევრობა განსაზღვრავს (ან ამ ცილის მაკოდირებელი გენისა,
თუ იგი მრავალი სუბერთეულისგან შედგება). გენის თანმიმდევრობის
ცვლილებამ შესაძლოა, ცილის ამინომჟავების მიმდევრობაც შეცვალოს.
ცილის ამინომჟავების თანმიმდევრობაში ერთი ამინომჟავის ცვლილებაც
კი ახდენს გავლენას ცილის საბოლოო სტრუქტურასა და ფუნქციაზე.
მაგალითად, მხოლოდ ერთი ამინომჟავას შეცვლის გამო ვითარდება
დაავადება ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემია, რომელიც გენეტიკურია და
სისხლის წითელ უჯრედებს აზიანებს. ამ დროს ჰემოგლობინის, სისხლში
ჟანგბადის გადამტანი მოლეკულის, შემადგენელ პოლიპეპტიდურ
ჯაჭვებში ამინომჟავური თანმიმდევრობა ოდნავ იცვლება. ჰემოგლობინის
შემადგენელი ცილოვანი ჯაჭვებიდან ერთ-ერთი, ე.წ. β, ჯაჭვის მეექვსე
ამინომჟავას, გლუტამინის მჟავას, ვალინი ჩაანაცვლებს. ეს ქვედა
დიაგრამაზეც ჩანს, სადაც β ჯაჭვის ნაწილია წარმოდგენილი.

ნორმალური და ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემიის ჰემოგლობინის

სურათები, რომლებზეც ჩანს დაავადების გამომწვევი ცვლილება —
გლუტამინის მჟავას ჩანაცვლება ვალინით.
დაფიქრდით, რა საოცარია, რომ ჰემოგლობინის მოლეკულა ორი α და ორი
β ჯაჭვისგან შედგება, რომელთაგან თითოეულიც, თავის მხრივ,
დაახლოებით 150 ამინომჟავისგან, რაც ნიშნავს, რომ მთლიან ცილაში
დაახლოებით 600 ამინომჟავაა. განსხვავება ნორმალურ და პათოლოგიურ
ჰემოგლობინებს შორის მხოლოდ 2 ამინომჟავაა 600-დან.
ადამიანს, რომლის ორგანიმშიც მხოლოდ დეფექტური ჰემოგლობინი
წარმოიქმნება, ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემიის სიმპტომები
გამოუვლინდება. ეს იმიტომ ხდება, რომ გლუტამინის მჟავას ვალინით
შეცვლა ჰემოგლობინის მოლეკულების გრძელ ბოჭკოებად გარდაქმნას
იწვევს. შედეგად, ნორმაში დისკოს ფორმის სისხლის წითელი უჯრედები
ნამგლისებურნი ხდებიან. ქვედა სურათზე სისხლის უჯრედების ნაცხია
მოცემული და ჩანს ნორმალურ, დისკოს ფორმის ერითროციტებთან
შერეული ნამგლისებური უჯრედები.

ნამგლისებრი უჯრედები სისხლძარღვებში გავლისას იჭედება. ისინი

სისხლის მიმოქცევის დარღვევას იწვევს და ჯანმრთელობის საკმაოდ
სერიოზული პრობლემების მიზეზი შეიძლება გახდეს დაავადებულებში,
მათ შორის: სუნთქვის გაძნელების, თავბრუხვევის, თავისა და მუცლის
ტკივილების.
მეორეული სტრუქტურა

ცილის სტრუქტურის შემდეგი დონეა მეორეული სტრუქტურა, რომელიც

ადგილობრივად დაკეცილი უბნებისგან შედეგება და პოლიპეპტიდური
ხერხემლის ატომებს შორის ურთიერთქმედების გამო წარმოიქმნება.
(ჩონჩხი ეწოდება მხოლოდ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს, R ჯგუფების
(რადიკალების) გარეშე. ანუ, მეორეული სტრუქტურა R ჯგუფების
ატომებს არ მოიცავს.) მეორეული სტრუქტურის ყველაზე ხშირი ტიპებია
α სპირალი და β-დაკეცილი სტრუქტურა. ორივე სტრუქტურა ფორმას
წყალბადური ბმების წყალობით ინარჩუნებს, რომლებიც ერთ-ერთი
ამინომჟავას კარბონილურ O-სა და მეორე ამინომჟავას ამინოჯგუფის H-ს
შორის მყარდება.

სურათებზე ჩანს წყალბადური ბმების განლაგება α სპირალებსა და β-

დაკეცილ ფირფიტებში.

α სპირალში წყალბადური ბმა მყარდება ერთი ამინომჟავას კარბონილურ

ჯგუფსა (C=O) და ჯაჭვში ოთხით შემდეგი ამინომჟავას ამინოჯგუფის (N-
H) H-ს შორის (ანუ, პირველი ამინომჟავას კარბონილის ჯგუფი
წყალბადურ ბმას ამყარებს მეხუთე ამინომჟავას N-H ჯგუფთან). ამ
თავისებურების გამო პოლიპეპტიდური ჯაჭვი სპირალურ ფორმას იღებს
და დაგრეხილ ლენტს ემსგავსება, რომლის თითოეულ მოხრილ უბანშიც
3,6 ამინომჟავაა. ამინომჟავების R ჯგუფები α სპირალის გარეთ
მდებარეობს, სადაც მათ თავისუფლად შეუძლიათ სხვებთან
ურთიერთქმედება^33cubed.
β-დაკეცილ სტრუქტურაში პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ორი ან მეტი
სეგმენტი ერთმანეთის გასწვრივ თავსდება, რაც წყალბადური ბმებით
დაფიქსირებულ, ფირფიტისმაგვარ სტრუქტურას ქმნის. ეს წყალბადური
ბმები ხერხემლის კარბონილისა და ამინოჯგუფებს შორის ყალიბდება, R
ჯგუფები კი ფირფიტის სიბრტყის ზემოთ და ქვემოთაა
მიმართული^33cubed. β-დაკეცილი სტრუქტურის ჯაჭვები
შეიძლება პარალელური იყოს, ანუ ერთი მიმართულება ჰქონდეს (N- და C-
ბოლოები შესაბამის მხარეს), ან ანტიპარალელურად, საპირისპირო
მიმართულებით იყოს განლაგებული (ანუ, ერთი ჯაჭვის N-ბოლო მეორის
С-ბოლოსთან მდებარეობდეს).
ზოგიერთი ამინომჟავა უფრო ხშირად α სპირალებში გვხვდება, ზოგი კი -
β-დაკეცილ ფირფიტებში. მაგალითად, პროლინს ხშირად „სპირალის
დამრღვევს" უწოდებენ უჩვეულო R ჯგუფის გამო (იგი ამინოჯგუფთან
ამყარებს ბმას და რგოლს ქმნის), რომელიც ჯაჭვს ხრის და სპირალურ
ფორმასთან შეუთავსებელია. ამიტომაც, პროლინი ძირითადად ნაკეცებში
ანუ მეორეულ სტრუქტურებს შორის არსებულ უსტრუქტურო
რეგიონებში გვხვდება. ამის მსგავსად, ამინომჟავები ტრიპტოფანი,
თიროზინი და ფენილალანინი, რომელთაც დიდი, რგოლისებრი
სტრუქტურები აქვთ R ჯგუფებში, β კონფორმაციაში უფრო ხშირად
გვხვდება, ალბათ იმიტომ რომ ამ სტრუქტურაში გვერდითი
ჯაჭვებისთვის ბევრი თავისუფალი ადგილია
მრავალი ცილა α სპირალსაც შეიცავს და β-დაკეცილ ფირფიტებსაც, თუმცა
არის ისეთებიც, რომლებსაც მხოლოდ ერთი სახის მეორეული
სტრუქტურა აქვთ (ან არცერთი).

მესამეული სტრუქტურა

პოლიპეპტიდის საბოლოო, სამგანზომილებიან

სტრუქტურას მესამეული ეწოდება. მის წარმოქმნას ძირითადად ცილის
შემადგენელი ამინომჟავების R ჯგუფების ურთიერთქმედება იწვევს.
R ჯგუფების ურთიერთქმედებებში, რომელთა შედეგადაც მესამეული
სტრუქტურა ყალიბდება, შედის: წყალბადური ბმები, იონური ბმები,
დიპოლ-დიპოლური ურთიერთქმედება და ლონდონის დისპერსიული
ძალები - ფაქტობრივად, არაკოვალენტური ბმების მთელი სპექტრი.
მაგალითად, ერთნაირმუხტიანი R ჯგუფები ერთმანეთს განიზიდავს,
საპირისპირომუხტიანი კი - მიიზიდავს. ამასთანავე, პოლარულ R
ჯგუფებს წყალბადური ბმებისა და სხვა დიპოლური კავშირების
წარმოქმნაც შეუძლიათ. მესამეული სტრუქტურისთვის ასევე
მნიშვნელოვანია ჰიდროფობური ურთიერთქმედებები, რომლის დროსაც
არაპოლარული, ჰიდროფობური R ჯგუფების მქონე ამინომჟავები, ცილის
შიგნით ჯგუფდება და ჰიდროფილურ ამინომჟავებს გარეთ ტოვებს წყლის
მოლეკულებთან საურთიერთოდ.
დაბოლოს, მესამეული სტრუქტურის წარმოქმნაში კოვალენტური ბმის
კიდევ ერთი, სპეციფიკური სახე მონაწილეობს: დისულფიდური
ბმა. დისულფიდური ბმები კოვალენტური კავშირებია, რომლებიც
ცისტეინების გოგირდის შემცველ გვერდით ჯაჭვებს შორის ყალიბდება. ეს
ბმები ბევრად უფრო ძლიერია, ვიდრე მესამეულ სტრუქტურაში
არსებული ნებისმიერი სხვა კავშირი. ისინი მოლეკულური „ჭიკარტების"
ფუნქციას ასრულებენ და პოლიპეპტიდის ნაწილებს მტკიცედ
აკავშირებენ ერთმანეთთან.

ჰიპოთეტური პოლიპეპტიდური ჯაჭვის დიაგრამა, რომელზეც ჩანს

გვერდითი ჯაჭვების სხვადასხვანაირი ურთიერთქმედება, რაც მესამეულ
სტრუქტურას ქმნის. ამ ურთიერთქმედებათა სახეებია: ჰიდროფობური
ურთიერთქმედებები, იონური ბმები, წყალბადური ბმები და
დისულფიდური ხიდაკები.

მეოთხეული სტრუქტურა

ბევრი ცილა ერთი პოლიპეპტური ჯაჭვისგან შედეგება და მხოლოდ სამი

სტრუქტურული დონე აქვს (ისინი, რომლებიც უკვე განვიხილეთ).
მიუხედავად ამისა, არსებობს ცილები, რომლებიც მრავალი
პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან, ანუ სუბერთეულისგან, შედგება. ამ
სუბერთეულების დაკავშირებისას ცილას მეოთხეული
სტრუქტურა ენიჭება.
ცილის მეოთხეული სტრუქტურის ერთი მაგალითი უკვე შეგვხვდა:
ჰემოგლობინი. როგორც ზემოთ ვახსენეთ, ჰემოგლობინს ჟანგბადი
გადააქვს სისხლში და ოთხი სუბერთეულისგან შედგება, ორი α და ორი β
ჯაჭვისგან. კიდევ ერთი მაგალითია დნმ პოლიმერაზა, ფერმენტი,
რომელიც დნმ-ის ახალ ჯაჭვს ასინთეზირებს და ათი სუბერთეულისგან
ზოგადად, ცილის მეოთხეულ სტრუქტურაში სუბერთეულების
ერთმანეთთან შეკავშირებას იგივე ურთიერთქმედებები უზრუნველყოფს,
რაც მესამეულში (ძირითადად სუსტი ურთიერთქმედებები, მაგალითად,
წყალბადური ბმები და ლონდონის დისპერსიული ძალები).
ბლოკ-სქემა, რომელზეც ცილის ოთხი სტრუქტურაა ასახული.
დენატურაცია და ცილის დაკეცვა

თითოეულ ცილას თავისი განსაკუთრებული ფორმა აქვს. თუ გარემოს

ტემპერატურა ან pH შეიცვალა ან ქიმიურმა ნივთიერებებმა იმოქმედა
ცილაზე, ურთიერთქმედებები ირღვევა, ცილა სამგანზომილებიან
სტრუქტურას კარგავს და ისევ ამინომჟავების ჯაჭვად გადაიქცევა.
პროცესს, რომლის დროსაც ცილა მაღალორგანიზებულ სტრუქტურას
კარგავს, მაგრამ ინარჩუნებს პირველადს, დენატურაცია ეწოდება.
დენატურირებული ცილები, როგორც წესი, ვერ ფუნქციონირებს.
ზოგი ცილის შემთხვევაში დენატურაცია შექცევადია. თუ პირველადი
პოლიპეპტიდური სტრუქტურა ხელუხლებელი დარჩა (ამინომჟავებს
შორის კავშირები არ გაწყდა), ნორმალურ გარემოში მოხვედრისას ცილა
შესაძლოა, ხელახლა დაიკეცოს და ისევ ფუნქციონირებადი ფორმა
მიიღოს. თუმცა, ზოგჯერ დენატურაცია სამუდამოა. შეუქცევადი
დენატურაციის ერთ-ერთი სახეა კვერცხის შეწვა. თხევად ცილაში
არსებული ალბუმინი ქურის სითბოს მოქმედებით დენატურირდება,
ხდება მყარი, გაუმჭვირვალე და საწყის, უმ მდგომარეობას გაცივების
შემდეგაც აღარ უბრუნდება.
მეცნიერებმა აღმოაჩინეს ცილები, რომლებსაც დენატურაციის შემდეგ
ხელახლა დახვევა შეუძლიათ სინჯარაში ცალკე მყოფებსაც კი. რადგანაც
ამ ცილებს მოუწესრიგებლიდან მაღალორგანიზებულ ფორმად დახვევა
თავისით შეუძლიათ, ესე იგი, მათ ამინომჟავურ თანმიმდევრობაში
ჩადებული ინფორმაცია საკმარისია დახვევისთვის. თუმცა, ყველა ცილა
ვერ ახერხებს ამას და უჯრედში მათი დახვევა საკმაოდ რთული პროცესია.
ბევრი ცილა თავისით ვერ იხვევა, მათ სხვა, შაპერონი ცილების დახმარება
ესაჭიროებათ ამისთვის (შაპერონინები).