Kinetyka reakcji

enzymatycznej
Klaudia Major 3A
Marta Jabłońska 3A
Znaczenie kinetyki enzymatycznej

● Jest ona podstawą służącą do diagnozy, analizy oraz leczenia nierównowagi

enzymatycznej, będącej przyczyną wielu chorób człowieka. Kinetyka enzymatyczna jest
ilościowym pomiarem szybkości reakcji katalizowanych enzymatycznie oraz badaniem
czynników wpływających na tę szybkość
● Analiza kinetyczna dostarcza informacji dotyczących np. liczby i kolejności
poszczególnych etapów przemiany, gdzie enzymy przekształcają substraty w produkty
● Enzymy uczestniczą w większości procesów fizjologicznych, dlatego są one celem dla
leków, dzięki którym możliwe jest wyleczenie choroby lub poprawienie stanu chorych
● Kinetyka enzymatyczna służy jako główny sposób rozpoznawania i charakterystyki
czynników terapeutycznych, selektywnie hamujących szybkość katalizowanych
enzymatycznie procesów
● Proces ten odgrywa główną rolę w opracowywaniu nowych leków i określaniu ich
sposobu działania
Zbilansowane równanie chemiczne

Określa ono kolejno wyjściowe związki chemiczne, czyli substraty oraz nowe związki chemiczne,
czyli produkty, które tworzą się w danej reakcji chemicznej, w prawidłowych proporcjach → w
ilościach stechiometrycznych
Zmiana entalpii swobodnej

Zmiana entalpii swobodnej (energia swobodna Gibbsa → △G, określa w ilościowej formie:

● kierunek przebiegu reakcji chemicznej

● stężenie substratów i produktów (stan równowagi reakcji chemicznej)

△G to suma entalpii swobodnych tworzenia produktów reakcji △Gp i substratów △Gs.

W przypadku gdy entalpia swobodna tworzenia produktów jest mniejsza od entalpii swobodnej
tworzenia substratów → reakcja przebiega od strony lewej do prawej, przebiegające w ten
sposób reakcje nazywamy spontanicznymi (samorzutnymi)
Energia aktywacji

Szybkość reakcji jest uwarunkowana energią ich aktywacji. Jest określana za pomocą △Gf.
Energia aktywacji niezależnie od znaku i wielkości △G, jest dodatnia dla większości reakcji.

Energia aktywacji, to energia potrzebna do pokonania danej bariery energetycznej.

Parametrami, które określają szybkość przebiegu reakcji są: wartości △Gf powstawania stanów
przejściowych (produkt, nie jest ani wolnym substratem, ani produktem), przez które przebiega
reakcja.
CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA
SZYBKOŚĆ REAKCJI
TEMPERATURA

- podwyższenie temperatury zwiększa energię kinetyczną cząsteczek

- wzrost energii kinetycznej powoduje przyspieszenie ich ruchu i częstości ich zdarzeń

STĘŻENIE SUBSTRATU

- częstość z jaką cząsteczki się zderzają jest wprost proporcjonalna do ich stężenia
- częstość zderzeń dwóch różnych cząsteczek A i B podwoi się, jeżeli podwoi się stężenie A albo
B
- jeżeli podwoi się stężenie zarówno A i B prawdopodobieństwo wzrośnie czterokrotnie

STĘŻENIE JONÓW WODOROWYCH

- szybkość wszystkich katalizowanych enzymatycznie reakcji w dużej mierze zależy od stężenia

jonów wodorowych
- wewnątrzkomórkowe enzymy wykazują aktywność pH 5-9
- rycina pokazuje zależność aktywności od stężenia jonów ww
wodorowych odzwierciedla równowagę między denaturacją
enzymu w wysokim i niskim pH i wpływa na ładunek enzymu,
substratu lub obu elementów
 STAŁA MICHAELISA-MENTEN
Jest to takie stężenie substratu (dla określonego stężenia enzymu), przy którym reakcja enzymatyczna
osiąga połowę prędkości maksymalnej. Stałą te uznaje się za orientacyjną miarę powinowactwa
enzymu do substratu, ponieważ w przypadku większego powinowactwa następuje wysycenie enzymu
substratem przy jego niższym stężeniu.

RÓWNANIE:
RÓWNANIE HILLA
Opisuje zachowanie enzymów, które kooperatywnie przyłączają substraty. Zachowanie
kooperatywne jest cechą enzymów multimetrycznych, które wiążą substrat w więcej niż jednym
miejscu cząsteczki. Liniowa forma równania Hilla jest wykorzystywana do oceny kinetyki
kooperatywnego przyłączania substratu. Nachylenie linii n odpowiada współczynnikowi Hilla-
jego wartość jest funkcją liczby, rodzaju i siły oddziaływania miejsc wiążących substrat z
enzymem. Jeśli n jest większe od 1 to enzym wykazuje dodatnią kooperatywność.
INHIBITORY KOMPETYCYJNE I
NIEKOMPETYCYJNE

Inhibitory kompetycyjne można osłabić, podwyższając stężenie substratu. W tym hamowaniu

inhibitor przyłącza się do części miejsca aktywnego enzymu wiążącej substrat i blokuje dostęp
dla substratu. Struktury inhibitorów kompetycyjnych przypominają struktury substratu dlatego
są nazywane analogami substratu. Za to w hamowaniu niekompetycyjnym przyłączenie
inhibitora nie ma wpływu na przyłączenie substratu. Przyłączają się do enzymów w miejscach
odmiennych od miejsc przyłączania substratu i nie wykazują podobieństwa do substratu.
REAKCJE PING-PONG
Jeden produkt lub kilka produktów uwalnia się od enzymów zanim zostaną przyłączone
wszystkie substraty. Te reakcje są reakcjami podwójnego wypierania.
LEKI
Niektóre leki działają jako inhibitory enzymów. Kinetyka enzymatyczna ułatwia ich
identyfikację, charakterystykę i określenie sposobu działania leków.
Bibliografia

● Biochemia Harpera. Ilustrowana Victor W. Rodwell, David A. Bender, Kathleen M. Botham, Peter J.
Kennelly, Anthony P. Weil; PZWL Wydawnictwo Lekarskie 2018
●