METABOLIZM I ENZYMY

METABOLIZM (przemiana materii i energii)

Anabolizm(procesy syntez) Katabolizm(procesy rozpadu)
Np. fotosynteza, biosynteza białek Np. oddychanie
Procesy endoergiczne(pochłaniające Procesy egzoergiczne (uwalniające energie)
energie)
A + B-->C C-->A + B
Poziom energetyczny substratu jest niższy Poziom energetyczny substratu jest wyższy
niż produktu niż produktów, bo energia jest uwalniana

ENZYMY
Każdym procesem metabolicznym kierują biologiczne katalizatory, czyli enzymy.

Cząsteczka niebiałkowa nosi nazwę:

   ·         Koenzym – jeśli jest nietrwale połączona z białkiem enzymatycznym (tylko na czas reakcji)
   ·         Grupa prostetyczna – jeśli trwale połączona jest z białkiem enzymatycznym
Katalizator – substancja która reakcje przyśpiesza, ale w reakcji się nie zużywa wychodzi z niej
niezmieniony.
Enzymy obniżają energie aktywacji substratu, czyli najmniejszą porcje energii jaka powinna być
dostarczona.
Cząstka niebiałkowa to koenzym albo grupa prostetyczna. Cząstka niebiałkowa to najczęściej
witaminy, a czasem inne proste związki organiczne lub nieorganiczne.
W pobliżu połączenia apoenzymu i koenzymu jest centrum aktywne (miejsce w którym enzym łączy
się z substratem).
Enzymy to biologiczne katalizatory i różnią się od katalizatorów 2 cechami:
   1.       Enzymy są specyficzne, jeden enzym pasuje tylko do jednego substratu; katalizatory nieorganiczne
nie są specyficzne, czyli jeden może katalizować wiele reakcji.
   2.       Enzymy są w działaniach efektywniejsze (szybsze, sprawniejsze) np. katalazy rozkładające H 2O2 w
żywych komórkach robią to na tyle szybciej niż poza komórką: katalazy w komórce w 1 minutę, a poza
komórką kilka tysięcy lat.

Enzymy do działania wymagają odpowiednich warunków:

   1)      Środowisko wodne
   2)      Wymagają odpowiedniego pH; dla enzymów komórkowych optymalne pH to takie jak w komórkach,
czyli pH około 7. W enzymach układu pokarmowego pH zależy od odcinka:
   ·         Jama ustna pH=7 – amylaza ślinowa
   ·         Żołądek – pH =2 – pepsyna żołądkowa
   ·         W całym jelicie wszystkie enzymy są aktywne w pH zasadowym.
   3)      Odpowiednia temperatura. Powyżej  40st. C następuje denaturacja białek enzymatycznych,
optymalna temperatura to około 37st. C i enzymy są najaktywniejsze, niższa temperatura spowalnia
reakcje
   4)      Stężenie cząsteczek substratu – ilustruje to krzywa Michaelisa
Wraz ze wzrostem stężenia cząsteczek substratu rośnie aktywność enzymu. Rośnie do pewnej
granicy na której się utrzymuje, a granica ta to połowa szybkości maksymalnej

KLASYFIKACJA ENZYMÓW
Enzymy sklasyfikowano w 6 klas, a kryterium klasyfikacji to typ katalizowanej reakcji.
Oksydoreduktazy – enzymy kierujące reakcjami utleniania i redukcji. Uczestniczą w procesach
fotosyntezy i procesie oddychania komórkowego
Transferazy – enzymy które kierują procesami w których przenoszone są całe grupy chemiczne z
jednych cząstek na inne np. podczas aminacji przenoszona jest grupa aminowa NH 2, a rodzaj
transferazy która nim kieruje to aminotransferaza. Grupa OH – hydroksytransferaza. –COOH –
karboksytransferaza.
 Hydrolazy – kierują procesami hydrolizy, a hydroliza to rozpad cząsteczek przy udziale cząsteczki
wody np. zaliczmy do nich enzymy trawienne: lipaza, amylaza, pepsyna.
Izomerazy – kierują procesami izomerii, czyli procesami przejścia jakiegoś związku w inną postać
chemiczną
   ·         Izomery  – związki o tym samym składzie chemicznym, a innej budowie chemicznej np. glukoza i
fruktoza.
Liazy – enzymy które kierują rozpadem cząsteczek niehydrolitycznie, czyli bez udziału wody i
rozrywają wiązania typu: C-C; C-O; C- H
Ligazy (syntetazy) – kierują procesami syntez przy udziale energii z ATP i tworzą wiązania które
rozrywają liazy, czyli C- C; C-O; C- H.
Nazwy enzymów powstają od nazwy substratu lub typu reakcji w którym uczestniczą z końcówką –aza
np. amylaza (cukry), lipaza(lipidy), hydrolaza, oksydoreduktazy.

INCHIBITORY reakcji enzymatycznej
Inhibitor – opóźniacz, czyli czynnik który zwalnia jakiś proces, nie zaliczamy do nich tylko enzymów.
Inhibitory dzielimy na 3 grupy:  
   ·         kompetycyjne – związek o budowie podobnej do substratu; związek ten wbudowuje się w centrum
aktywne enzymu i uniemożliwia wbudowanie się właściwego substratu
   ·         niekompetycyjne – inhibitor o innej budowie niż substrat
   ·         allelosteryczny – związek który przyłącza się w innym miejscu, a nie w centrum aktywnym. Jego
przyłączenie zmienia konformacje centrum aktywnego, co uniemożliwia przyłączenie właściwego
substratu i zajście właściwej reakcji.

Inhibitorami są najczęściej:
    ·          narkotyki
    ·          alkohole
    ·          związki metali ciężkich (są to inhibitory nieodwracalne, bo niszczą centrum aktywne na zawsze)  
    ·          inhibitorami są również nieodpowiednie pH, nieodpowiednia temperatura.

STYMULATORY reakcji enzymatycznej
Stymulator (przyśpieszacz) – każdy czynnik który przyśpiesza reakcje np. kwas solny wspomaga
pepsynę w żołądku, aktywatorem amylazy ślinowej jest anion chlorkowy.

PRZEBIEG REAKCJI ENZYMATYCZNEJ

Enzym łączy się z substratem (jeden enzym z jednym substratem). Substrat przyłączony jest do
centrum aktywnego na zasadzie zamka i klucza i tylko z tym jednym może zajść reakcja. Powstaje
nietrwały kompleks enzym-substrat. Zadaniem enzymu jest obniżenie energii aktywacji. Odłącza się
produkt reakcji. Enzym wychodzi niezmieniony i szuka kolejnej cząsteczki którą może katalizować.
Jest to jeden obrót enzymu. Ilością takich obrotów w jednostce czasu liczymy aktywność enzymu. 

Szlak metaboliczny to szereg następujących po sobie reakcji metabolicznych, w których produkt

jednej jest substratem kolejnej. Cykl metaboliczny różni się od szlaku tym, że podczas ostatniej
reakcji odtwarzany jest substrat wyjściowy cyklu, dzięki czemu może on przebiegać od nowa.

Cykl kwasu cytrynowego, cykl kwasów trikarboksylowych (TCA) lub cykl Krebsa – cykliczny szereg
reakcji biochemicznych. Stanowi końcowy etap metabolizmu aerobów, czyli organizmów
oddychających tlenem.