Temat: Regulacja aktywności enzymów.

Za właściwe miejsce oraz ilość powstających związków odpowiadają czynniki

regulujące szybkość,przebieg i miejsce zachodzenia reakcji enzymatycznych
należą do nich m.in.:
• stężenie substratu
• temperatura
• pH środowiska
• obecność aktywatorów i inhibitorów

1) Stężenie substratu
Jeśli streszczenie substratu jest stałe wzrost stężenia substratu powoduje
zwiększenie szybkości reakcji enzymatycznej do momentu kiedy substrat osiąga
stężenie przy którym reakcja enzymatyczna ma szybkość maksymalną (V max).
Po jej osiągnięciu dalsze zwiększanie stężenia substratu nie wpływa na szybkość
reakcji ponieważ dochodzi do wysycenia enzymu substratem. Oznacza to że centra
aktywne wszystkich cząsteczek enzymów są już wypełnione substratami i nie mogą
przyłączyć kolejnych cząsteczek dopóki nie przeprowadzą reakcji enzymatycznej.

Stężenia substratów większości reakcji enzymatycznych w komórkach są

utrzymywane na poziomie który umożliwia zachodzenie reakcji enzymatycznej z
szybkością równą połowie szybkości maksymalnej. Pozwala to zwiększyć szybkość
reakcji przy nagłym wzroście stężenia substratów lub zmniejszyć w wypadku
spadku stężenia substratów.

Stężenie substratu ,w którym szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę

swojej szybkości maksymalnej określa się mianem STAŁEJ MICHAELISA.

Stała Michaelisa- opisuje powinowactwo enzymu do substratu czyli łatwość

powstawania kompleksu enzym-substrat.
Im mniejsza jej wartość tym większe
powinowactwo enzymu do substratu a w
konsekwencji większa efektywność
działania enzymu.
2)Temperatura
Jej wzrost o każde 10ºC średnio dwukrotnie zwiększa szybkość dowolnej reakcji
chemicznej nawet reakcji enzymatycznej ale tylko w określonych granicach ( 0ºC –
45ºC)( zamarzanie wody-denaturacja białek) Dalszy wzrost temperatury powoduje
gwałtowne spowolnienie białek przez denaturacje białej enzymatycznych co powoduje
zniszczenie struktury przestrzennej enzymu przez co traci właściwości katalityczne.
Za optymalną temperaturę działania większości enzymów człowieka uważa się ok. 38ºC.

3) Wartość pH.

0-7 odczyn kwasowy

7 odczyn obojętny
7-14 odczyn zasadowy

Większość enzymów wykazuje maksymalną aktywność w wąskim przedziale pH Wynika

to z faktu że enzymy mają grupy funkcyjne zdolne do występowania w formie
niezjonizowanej lub zjonizowanej w postaci anionów, kationów i jonów obojnaczych. W
zależności od formy jonowej grup funkcyjnych enzymu może on zyskać lub utracić
swoje właściwości katalityczne. Ponadto niewłaściwe Ph może doprowadzić do
denaturacji enzymu.

Enzymy komórkowe są najczęściej aktywne w pH ok.7

Enzymy lizosomów są aktywne w pH ok.5
Pepsyna pH =2
Amylaza ślinowa pH =7
Trypsyna pH= 8
4) Aktywatory czyli substancje które zwiększają aktywność enzymów ale nie biorą
bezpośrednio udziału w reakcji katalizy.
np.
➢ Jony niektórych metali: Mg2+ Zn2+ Ca2+ Fe2+ Cu2+
mogą one uczestniczyć w wiązaniu substratu przez enzym lub odpowiadać za
utrzymanie jego aktywnej katalitycznie struktury przestrzennej.
➢ Małe związki organiczne które znoszą działanie inhibitorów.
➢ Inne enzymy aktywujące dany enzym.

5) Inhibitory czyli substancje, które hamują aktywność enzymów. Wiążą się z

enzymem tworząc kompleks EI ( enzym-inhibitor)

Inhibitory dzielimy na :
1) nieodwracalne- zalicza się do nich cząsteczki które trwale wiążą się z enzymem.
Takie wiązanie inhibitora prowadzi do całkowitej i nieodwracalnej utraty
właściwości katalitycznych enzymu. Może ono zachodzić w centrum aktywnym
lub w innym rejonie cząsteczki.
Przykłady:
wiele trucizn np. cyjanek potasu,który hamuje aktywność oksydazy
cytochromowej-enzym oddychania komórkowego.
Jony metali ciężkich np. Hg2+, Ag2+ które łącząc się z enzymem powodują jego
denaturację.
2) Odwracalne -zalicza się do nich cząsteczki łączące się z enzymem nietrwale
przez co blokują jego aktywność tylko do momentu rozkładu kompleksu EI.
Wśród tych inhibitorów wyróżniamy:
a) inhibitory kompetencyjne to cząsteczki których struktura przestrzenna
przypomina strukturę substratu przez co związki te współzawodniczą z
substratem o centrum aktywne enzymu. np. antywitaminy

b) inhibitory niekompetencyjne to cząsteczki które mają inną budowę niż substrat. W

związku z tym wiążą się z enzymem poza centrum aktywnym a co za tym idzie nie
współzawodniczą o to centrum z substratem oraz nie blokują wiązania substratu do
enzymu. Mogą łączyć się z wolnym enzymem tworząc kompleks EI oraz kompleks ES
tworząc kompleks enzym-inhibitor-substrat. Do takich inhibitorów należą m.in.
niektóre metabolity oraz niekiedy jony metali ciężkich np. ołowiu.
6)Regulacja przebiegu szlaków metabolicznych

Szlaki metaboliczne składają się z ciągu reakcji enzymatycznych,z których każda jest
katalizowana przez odpowiedni enzym. Takie przemiany enzymatyczne wymagają
sporego nakładu energetycznego ze strony komórki. Dlatego enzym katalizujący
pierwszy etap szlaku jest hamowany przez produkt ostatniej reakcji szlaku. Taki
rodzaj regulacji enzymatycznej w którym końcowy produkt jest inhibitorem enzymu
wcześniejszego etapu jest nazywany hamowaniem przez sprzężenie zwrotne lub
ujemnym sprzężeniem zwrotnym.