ENZIMET

Enzimet jane katalizatorë me preardhje biologjike për të cilën arsye quhen edhe
katalizatorë biologjike ose biokatalizatorë, të cilët e fillojnë një reaksion biologjik i japin kahje
se kah duhet të shkoj reaksioni dhe në fund mbesin të pandryshuara pas reaksionit. Ndërkaq,
kataliza është dukuria e ndryshimit të shpejtesisë së zhvillimit të reaksionit kimik në praninë e
katalizatorit.

Vetitë karakteristike të katalizatorëve. – Katalizatorët e shpejtojnë zhvillimin e reaksioneve të

ndryshme kimike, të cilat në mungesë të tyre do të zhvilloheshin shumë ngadalë.

- Veti e pergjithshme e katalizatoëve është se ata veprojnë në sasi shume të vogla.

- Katalizatorët nuk ndryshohen gjatë reaksionit, që do të thotë se sasia e tyre dhe përbërja
kimike mbeten të njejta në fund të reaksionit ashtu sic kanë qenë para reaksionit.

Dallimi midis katalizatorëve organike dhe inorganike.- Dihet se në katalizatorë bëjnë pjesë
uji, nikli platina, Mg, acidet dhe bazat e forta etj. Këta të gjithë janë katalizatorë
inorganike.Ndërsa katalizatorët biologjike i krijon vetë qeilza e gjallë.

Dallimi më rëndësishëm midis katalizatorëve inorganike dhe organike është ky: derisa
katalizatorët inorganike ( p.sh.platina ) nuk janë në gjendje që ta fillojnë një reaksion, por vetëm
ta shpejtojnë reaksionin e filluar i cili ishte kryer edhe pa të, por me ngadalë ndërsa katalizatorët
biologjike janë në gjendje që ta fillojnë ndonjë reaksion të ri edhe atë e përshpejtojnë

- Specifika e veprimit të enzimit. Njëra nga vetitë më të rëndësishme të enzimeve është specifika
e veprimit të tyre e cila është e lidhur me strukturën komplementare të enzimit dhe substratit.

- Pasi enzimet nga natyra kimike janë proteine, sikur të gjitha proteinat ,edhe enzimet janë të
ndjeshme ndaj temperaturës d.m.th janë termolabile.

- Veti karakteristike e enzimit është edhe efikasiteti i veprimit të tyre. Efikasiteti i katalizatorit
shprehet në numrin e molekulave të substratit i cili ndryshohet në njësinë e kohës.

Natyra kimike e enzimeve

Me metoda kimike janë fituar shumë enzime në gjendje kristalore. Enzimi i parë që është fituar
në gjendje kristalore ka qenë ureaza (Samner, 1926). Më vonë është vërtetuar se ureaza nga
natyra kimike është proteinë. Deri më sot janë identifikuar më tepër se 1.000 enzime te ndryshme
prej të cilave jane fituar në gjendje kristalore.
 Te shumica e enzimeve është e njohur sekuenca (renditja) e aminoacideve. Renditja e
aminoaceideve në molkulë të enzimeve si edhe në të gjitha proteinat është e kontrolluar prej
gjeneve.

Hulumtimet e shumta kanë vërtetuar se në molekulën e enzimit ekziston një vend i cili e lidh
vetëm atë substrat që i përgjigjet si çelësi bravës, ai vend quhet “qendra aktike” e enzimit.

Aminoacidet në molekulën e enzimit janë të lidhura me lidhje peptidike dhe me shkëputjen e të

gjitha lidhjeve peptidike enzimi e humb aktivitetin e vet.

Sipas struktuëes kimike enzimet ndahen në tre grupe:

1. Protein enzime.- Janë proteina të thjeshta, që përbëhen vetëm prej vargut

polipeptidik. Aktiviteti i protein-enzimeve varet nga struktura, që do të thotë nga
lloji dhe renditja hapësinore e disa aminoacideve në pjesët e caktuara të vargjeve
të tyre peptidike të cilat quhen grupe aktive.

Në këtë grup të enzimeve bëjnë pjesë enzimet e traktit digjestiv si pepsina, tripsina, himozina.

2. Protein-enzimet me katjone metalike (metalo-enzimet).- Hulumtimet kanë

treguar së për veprimin e një sërë protein-enzimeve është e domosdoshme
prezenca e kationit të caktuar që në këto raste quhet aktivator i veprimit të
enzimit. Aktivatore me te shpeshte te veprimit enzimatik jane jonet e Mg, Zn, Mn,
Co, Ca, dhe Cu.
3. Proteid-enzime.- Jane te ngjashme me proteinat e perbera. Perbehen prej
proteines se thjeshte dhe grupit prostetik me natyre joproteinike. Pjesa proteinike
quhet apoenzim kurse grupi prostetik quhet koenzim.

Apoenzim + Koenzim = Holoenzimi

Nese largohet koenzimi nga proteid-enzimi atehere behet inaktivizimi i tij. Ne

aktivitetin enzimatik te proteid enzimeve edhe apoenzimim edhe koenzimi e ka
rolin e vet karakteristik. Nga koenzimi varet tipi i rekasionit biokoimik, ndersa
nga apoenzimi varet specifika e enzimit ndaj substratit.

Faktorët që ndikojnë në shpejtësinë e veprimit të enzimeve

Ne aktivitetin e veprimit te enzimeve in vivo dhe in vitro ndikojne shume faktore. Faktoret
kryesore prej te cileve varet veprimi dhe shpejtesia e veprimit te enzimeve jane:

Temperatura – Me rritjen e temperatures rritet edhe shpejtesia e reaksionit enzimatik. Cdo rritje
e temperatures per 100C e rrit veprimtarine e enzimit per 2-4 here, e nese zvogelohet temperature
per 100C, atehere shpejtesia e shume reaksioneve biologjike zvogelohet pergjysme. Ajo
temperature gjate se ciles enzimi e shpreh aktivitetin maksimal quhet temperature optimale e
enzimit. Nese temperature rritet mbi ate optimale, atehere energjia kinetike e molekules se
enzimit behet aq e madhe sa e tejkalon barrieren energjetike per shkeputjen e lidhjeve sekondare,
te cilat e mbajne enzimin ne gjendjen e vet natyrore.

Ne temperature prej 1000C praktikisht behet denatyrimi I enzimeve. Per shumicen e enzimeve t 0
optimale eshte e afert me temperaturen e qelizave te gjalla: per organizmat homoterme dhe per
njeriun ajo eshte 370C.

Ne 00C. veprimi i enzimit ndalet krejtesisht d.m.th behet inaktivizimi i enzimit dhe ky
inaktivizim eshte reverzibil. Pra, nese rritet temperature, atehere enzimi qe ka qendruar ne
temperature te ulet do te jete perseri aktiv.

Ndikimi i pH.- Serenzen-i ne vitin 1909 i pari e verejti se pH eshte factor e rendesishem qe
ndikon ne shpejtesine e zhvillimit te reaksioneve enzimatike. Pra, qysh heret eshte verejtur se
aktiviteti i veprimit te enzimit varet prej perberjes jonike te mesit , e posacerisht prej
perqendrimit te joneve te hidrogjenit.Prandaj, sot dihet se enzimet e ndryshme veprojne ne pH te
ndryshme. Ai pH (perqendrimi me i pershtatshem i joneve te hidrogjenit) ne te cilin enzimi e
shpreh aktivitetin e vet maksimal quhet pH optimali veprimit te enzimit.

Aktiviteti i enzimit mbi ose nen pH optimal zvogelohet.pH optimal per shumicen e enzimeve
eshte afer pikes neutral, mirepo ka edhe aso enzimesh te cilat kane pH te tjera optimale. Keshtu
p.sh. pepsin e lengut te lukthit vepron ne ambient te forte acid (1.5-2.5), tripsina ne pH =7,5-10,
lipaza pankreatike ne pH = 8.

Enzimi Gjendet në Substrati pH

Pepsina Lukth Proteina të ndryshme 1.5-2.5
Katepsina Mëlçi,Shpretkë,Leukocit Serum albumina 3-4
e
Ptialina Pështymë Amidoni 6.1
Plazmina Serum Fibrinogjeni, kazeina 7.3
e proteina të tjera
Ureaza Soja, fasulja Urea 7.2-7.9
Lipaza Pankreas Yndyrërat 7.0-8.5
Tripsina Pankreas Proteina të ndryshme 7.8-8.7
Arginaza Mëlçia Arginina 9.8
Fosfataza alkalike Serum, mëlçi Estere të acidit Rreth 10
fosforik
Tabela 1. pH optimal e disa enzimeve
 Nomenklatura dhe klasifikimi i enzimeve

Deri me sot njihen 4.000 enzime, te cilat I kane marre emrat ne menyra te ndryshme.Disa enzime
e kane marre emrin duke ia shtuar emrit te substratit ne te cilin veprojne prapashtesen “aza”.
Keshtu p.sh. enzimi I cili e zberthen urene quhet ureaza, amidonin –amilaza, saharozen-saharaza,
maltozen-maltaza etj.

Disa enzyme e kane marre emrin sipas tipit te reaksionit te cilin e katalizojne – oksidaza,
hidrolaza etj. Ka enzime qe e kane marre emrin sipas substratit dhe tipit te reaksionit, si psh.
malat-dehidrogjenaza, sukcinat-deidrogjenaza etj. Disa enzime e kane marre emrin sipas emrit te
hulumtuesit te tyre, si pepsin, tripsina etj.

Ne vitin 1961 ne Moske Unioni Nderkombetar per Biokimi percaktoi rregullat per nomenclature
dhe klasifikimte enzimeve. Sipas atij klasifikimi qe eshte bere, enzimet ndahen ne 6 grupe
kryesore sipas tipit te reaksionit kimik qe e katalizojne:

1. Oksidoreduktaza
2. Transferaza
3. Hidrolaza
4. Liaza
5. Izomeraza dhe
6. Ligaza ose sintetaza

Gruoi i enzimit
1. Oksidoreduktazat Reaksionet e oksidimit dhe reduktimit
2. Transferazat Bartja e grupeve alkile, acile, metile, amine,
glikozide, aldehidet, fosfatet etj.
3. Hidrolazat Reaksionet e hidrolizës të esterëve, glukozideve,
-lidhjet estere peptideve
-lidhjet glikozide
-lidhjet peptidike
4. Liazat Reaksionet e elminimit ose adicioni në lidhjen
dyfishe
5. Izomerazat Reaksionet e rënditjes intramolekulare
6. Ligazat (sintetazat) Reaksionet e krijimit të lidhjeve: C-C, C-S, C-O
etj.
Tabela 2. Klasifikimi i enzimeve

Enzimet ndahen edhe sipas vendit ku krijohen dhe ku veprojnë, në dy grupe: endoenzime dhe
egzoenzime. Në endoenzime bëjnë pjesë ato enzime të cilat krijohen në qelizë dhe veprojnë në
qelizë. Në ekzoenzime bëjnë pjesë ato enzime të cilat krijohen në qelizë kurse veprojnë jashtë
saj. Këtu bëjnë pjesë enzimet e traktit digjestiv të cilat marrin pjesë në tretjen e ushqimit.
Shumica e këtyre enzimeve krijohen në pankreas, ndërsa veprojnë në zorrë.

1. Oksidoreduktazat

Në oksidoreduktaza bëjnë pjesë një numër i madh enzimesh të cilat i katalizojnë proceset e
oksidimit dhe të reduktimit. Enzimet që marrin pjesë në proceset e dehidrogjenimit quhen
dehidrogjenaza. Enzimet e përmendura mundësojnë oksidimin (zbërthimin) e komponimeve të
thjeshta organike: monosaharideve, glicerolit, acideve yndyroreve dhe aminoacideve. Pas
oksidimit të këtyre komponimeve si produkte finale fitohen: uji, dioksidi i karbonit dhe
amonjaku dhe lirohet energjia, e cila akumulohet në formë të ATP-së, kurse një pjesë e energjisë
lirohet në formë të nxehtësisë.

Në oksidoreduktaza bëjnë pjesë:

- Dehidrogjenazat aerobe,
- Dehidrogjenazat anaerobe,
- Katalazat, dhe
- Peroksidazat.

Dehidrogjenazat aerobe – këtu bëjnë pjesë enzimet që e katalizojnë oksidimin e substratit në

praninë e oksigjenit (në kushte aerobe). Si shembull mund të merret dehidrogjenaza e cila merr
pjesë në oksidimin e acidit piruvik në acetil-CoA, mandej dehidrogjenaza e acidit sukcinik, acidit
malik etj.

Dehidrogjenazat anaerobe – këto enzime e shprehin aktivitetin e vet katalitik në mungesë të

oksigjenit (në kushte anaerobe). Këtu bëjnë pjesë dehidrogjenaza e acidit laktik dhe
dehidrogjenaza e alkoolit etilik.
Katalazat – i katalizojnë reaksionet në të cilat H2O2 shërben si akseptor i hidrogjenëve.

Peroksidi I hidrogjenit lirohet në organizëm si product i metabolizmit, i cili është toksik për
organizmin prandaj prania e katalazës në organizëm e pengon helmimin e organizmit sepse e
transformon H2O2 në H2O dhe në O2. Katalazat gjenden më tepër në indet animale (mëlçi, veshka
dhe gjak), kurse në bimë gjendet më pak.

Peroksidazat – i katalizojnë reaksionet në të cilat H 2O2 shërben si akseptor i hidrogjenëve.

Peroksidazat gjenden më tepër në bimë.

2. Transferazat

Këto enzime më shpesh e katalizojnë transferimin e grupit metil (-CH 3), grupit amin, grupit acil,
grupit aldehid ose keton, grupit glukozil etj. Transferazat janë mjaft të përhapura në botën
bimore dhe shtazore. Nga struktura kimike bëjnë pjesë në proteid-enzime, të cilat si koenzim e
kanë piridoksal-fosfatin dmth. Vitaminën B6 të fosforiluar. Po i përmendim disa prejë këtyre
enzimeve: fosfotransferazat, acetil transferazat, glukozil-transferazat dhe aminotransferazat.

2.1 Fosfotransferazat – janë enzime të cilat e katalizojnë bartjen e mbetjes së acidit fosforik dhe
quhen kinaza.

2.2 Acetil transferazat – aktivizimi i acideve të ngopura dhe pangopura yndyrore bëhet me
pjesmarrjen katalitike të acetil-transferazave. Funksioni i tyre është i rëndësishëm në sintezën e
acideve organike me vargje të gjata të karbonit. Acetil transferazat më të rëndësishme janë:
transferaza e acetil kolinës, transferaza e acetil-fosfatit dhe acetil-transferazat e aminoacideve.

2.3 Glukozil-transferazat – këto enzime e katalizojnë bartjen e radikaleve glukozide prej një
molekule në një molekulë tjetër. Glukozil-transferazat e katalizojnë procesin e krijimit të
disaharideve dhe polisaharideve. Enzimet më të rëndësishme të këtij grupi janë fosforilazat.

2.4 Aminotransferazat – janë enzime që e katalizojnë bartjen e grupit amin (-NH 2) nga një alfa-
aminoacid në ndonjë alfa-keto-acid. Procesi reverzibil i transferimit (bartjes) të grupit amin
mund të paraqitet:
 3. Hidrolazat

Janë enzime të cilat e katalizojnë zbërthimin hidrolitik të substratit me pjesmarrjen e ujit. Në këtë
grup enzimesh bëjnë pjesë të gjithë enzimet e traktit digjestiv, të cilat e katalizojnë zbërthimin e
molekulave të përbëra (proteinëve, sheqernave dhe të lipideve) në ato më të thjeshta. Meqenëse
ekzistojnë substrate të ndryshme në të cilat veprojnë, hidrolazat mund të ndahen në disa
nëngrupe:

- Peptidazat,
- Karbohidraza,
- Esteraza

3.1 Peptidazat – bëjnë pjesë në grupin e hidrolazave. Janë enzime proteolitike, të cilat e
katalizojnë zbërthimin hidrolitik të lidhjes peptidike (-CO-HN-). Reaksioni i hidrolizës së lidhjes
peptidike mund të paraqitet kështu:

Varësisht nga vendi i veprimit në varg peptidik, peptidazat mund të ndahen në: a) ekzopeptidaza
dhe b) endopeptidazat.

a) Ekzopeptidazat e katalizojnë zbërthimin e lidhjeve peptidike që gjenden në skajet e

vargut peptidik. Këto ndahen në:
- Aminopeptidaza - të cilat i zbërthejnë lidhjet peptidike nga skaji ku gjendet grupi i lirë
amin, dhe
- Karboksipeptidaza - të cilat i zbërthejnë lidhjet peptidike nga skaji ku gjendet grupi i lirë
karboksil.
b) Endopeptidazat e katalizojnë zbërthimin e lidhjeve peptidike që gjenden në brendësi të
vargut peptidik. Enzimet më të rëndësishme proteolitike janë:
 - Pepsina,
- tripsina,
- kimotripsina dhe
- kimozina

Pepsina – është enzim proteoliti, i cili i zbërthen gati të gjitha proteinat. Aktivitetin maksimal të
veprimit e shpreh në pH të theksuar acidike (pH=1-2.5). Bën pjesë në endopeptidaza. Zakonisht
e katalizon zbërthimin e lidhjeve peptidike midis aminoacideve aromatike. Vepron në lukth dhe
pas veprimit të tij bëhet shkurtimi i vargjeve peptidike, tretja e të cilave mandej vazhdon në
zorrë.

Tripsina – është enzim i lëngut pankreatik. Krijohet në formë joaktive si tripsinogjen.

Transformimi i tripsinogjenit joaktiv në tripsinë aktive bëhet nën veprimin e enterokinazës. Edhe
tripsina bën pjesë në endopeptidaza dhe aktivitetin maksimal e shpreh në pH të përafërt me 8.

Kimotripsina – është enzim i lëngut pankreatik. Krijohet në formë joaktive si kimotripsinogjen.

Kimotripsinogjeni joaktiv kalon në formë aktive kimotripsin nën veprimin e tripsinës. Vepron në
pH të përafërt me 8.

Kimozina (renina) – krijohet në lëngun e lukthit te gjitarët e rinj dhe te foshnjat që ushqehen me
qumësht. Renina e bën koagullimin e qumështit në praninë e kalciumit.

3.2 Karbohidrazat

Janë enzime më të përhapura, gjenden ntë të gjitha bimët, shtazët dhe mikroorganizmat. Këto e
katalizojnë hidrolizën e lidhjeve glukozide. Hidrolazat i zbërthejnë karbohidratet (polisaharidet
dhe oligosaharidet). Mund të ndahen në: polioza dhe oligoza.

Poliazat e katalizojnë zbërthimin e polisharideve (të celulozës, të amidonit dhe të glikogjenit),

Kurse oligazat e katalizojnë zbërthimin e oligosharideve.

Në poliaza bëjnë pjesë keto enzime: amilazat, celulazat, dekstranazat, pektinazat dhe enzime të
tjera.

Amilazat e katalizojnë zbërthimin e amidonit dhe të glukogjenit në dekstrina dhe në maltozë.

Sipas mekanizmit të veprimit të veprimit, të gjitha amilazat ndahen në:

Alfa-amilaza- e katalizon zbërthimin e lidhjeve glukozide C1-C4 ,si produkt përfitohen dekktrinat.

Beta-amilaza- - e katalizon zbërthimin e lidhjeve glukozide C1-C4, si produkt përfitohet maltoza

Z-enzim e katalizon zbërthimin e lidhjeve glukozide C1-C3 dhe C1-C4

R-enzim e katalizon zbërthimin e lidhjeve glukozide C1-C6 .

Oligazat – Në oligaza bëjnë pjesë enzimet , të cilat e katalizojnë zbërthimin e lidhjeve glukozide
në molekulën e oligosaharideve. Enzimet më të rëndësishme janë ato që e katalizojnë zbërthimin
e molekulave të disaharideve, që janë përfaqësuesit më të rëndësishëm të oligosaharideve:

a) α-glukoziada (maltaza) e katalizon zbërthimin (hidrolizën) e disaharidit maltozë në dy

molekula glukozë.
b) β-glukoziada (celobiaza), e cila e katalizon zbërthimin e celobiozës në glukozë
c) β-galaktoziada (laktaza), e cila e katalizon zbërthimin (hidrolizën) e disaharidit laktozë në
galaktozë dhe glukozë
d) β-fruktoziada (saharaza), e cila e katalizon zbërthimin e saharozës në fruktozë dhe
glukozë.

3.3 Esterazat

Janë enzime të cilat e katalizojnë hidrolizën e lidhjes eterike midis acideve organike dhe
inorganike dhe alkoolit. Të gjitha esterazat ndahen në dy grupe:

a) Esterazat, të cilat e katalizojnë hidrolizën e lidhjes esterike midis acideve organike dhe
alkoolit ku bëjnë pjesë enzimet-lipazat, kolin-esterazat etj.
b) Esterazat, të cilat e katalizojnë hidrolizën e lidhjes esterike të acideve inorganike dhe
alkoolit. Në këto esteraza bëjnë pjesë fosfatazat dhe sulfatazat.

Lipazat – janë enzime të cilat e katalizojnë hidrolizën dhe sintezën e yndyrnave dhe të vajrave
dhe mund të paraqitet në këtë mënyrë:

Ku R1, R2, R3 janë radikale të acideve të larta yndyrore, të cilat marrin pjesë në përbërje të
yndyrës ose të vajit, si psh. Acidi palmik, stearik, oleik, linolik, linolenik, arahidonik etj. Lipazat
kanë rol të rëndësishëm në zbërthimin e yndyrës në traktin digjestiv.

Fosfatazat – janë enzime të cilat e katalizojnë zbërthimin e estereve të acidit fosforik dhe të
alkoolit. Më të rëndësishme janë fosfatazat alkalike dhe acidike.
 4. Liazat

Liazat janë enzime të cilat i katalizojnë reaksionet e ndarjes së grupeve të ndryshme ose të
molekulave të vogla (CO2, H2O, ose NH3) nga substrati. Ato i katalizojnë edhe reaksionet e
adicionit në lidhje dyfishe.

Liazat janë enzime, të cilat e katalizojnë shkëputjen e lidhjeve të ndryshme kimike pa praninë e
ujit.Kështu p.sh. nën veprimin e aldolazës shkëputet lidhja midis C3 dhe C4 të fruktozës-1.6-
difosfat dhe fitohen dy trioza.

Këtu bëjnë pjesë edhe dekarboksilazat, të cilat e katalizojnë shkëputjen e lidhjeve midis dy
atomeve të karbonit (lidhjet C-C). Nën veprimin e dekarboksilazës bëhet shkëputja e CO 2 nga
grupi karboksil e acideve të ndryshme organike nga alfa-ketoacidet ose alfa-aminoacidet dhe në
varësi nga komponimi në të cilin veprojnë, fitohen aldehidet, acidet monokarbonike ose aminat.

Procesi i dekarboksilimit në organizëm mund të kryhet në dy mënyra:

- Me dekarboksilim direkt dhe

- Me dekarboksilim oksidues.

Dekarboksilimi i acidit piruvik te fermentimi alkoolik është dekarbokslim direkt

(idrejtëpërdrejtë), sepse në atë rast CO 2 shkëputet drejtpërdrejtë nga grupi karboksil i acidit
piruvik. Këtë reaksion e katalizon dekarboksilaza që si koenzim e ka tiamin-pirofosfatin.

Si shembull i dekarboksilimit oksidues mund të merret oksidimi dekarboksilues i acidit

piruvik. Pra, acidi piruvik me dekarboksilim oksidues kalon në acetil-COA.

Po i përmendim disa dekarboksilaza më të rëndësishme:

Dekarboksilaza e acidit piruvik te fermentimi alkoolik e cila e zbërthen acidin piruvik dhe
CO2 (dekarboksilim direkt). Ky enzim e ka si koenzim tiamin-pirofosfatin (TPP)

Dekarboksilaza e acidit oksal-acetik, e zbërthen acidin oksal-acetik në acid piruvik dhe CO 2

(dekarboksilim direkt)

Dekarboksilaza e acidit aceto-acetik, e zbërthen acidin aceto-acetik në aceton dhe CO2.

Dekarboksilaza e aminoacideve, janë grup i enzimeve, të cilat e bëjnë dekarboksilimin e

aminoacideve, duke krijuar amina përkatëse. Si koenzim e kanë piridoksal-fosfatin.

5. Izomerazat

Izomerazat janë enzime, të cilat i katalizojnë reaksionet e renditjeve intramolekulare. Nën

veprimin e këtyre enzimeve bëhet transformimi i një substance në tjetrën, e në këtë rast
formula empirike nuk ndryshohet. Ato substanca quhen izomere e vetë reaksioni izomerizim.
Pra, nën veprimin e izomerazave bëhet izomerizimi i komponimeve të ndryshme në
organizëm, e në radhë të parë i monosaharideve dhe i aminoacideve. Përmendim disa
izomeraza më të rëndësishme:

Izomeraza e fosfoheksozës (fosfohekso-izomeraza) e cila e katalizon reaksionin e

izomerizimit të glukozës-6-fosfat në fruktozë-6-fosfat dhe e kundërta.

Izomeraza e triozo-fosfateve, e cila e katalizon reaksionin e izomerizimit të dihidroksi-

aceton-fosfatit në glicerinë-aldehid-3-fosfat dhe e kundërta.

Fosfoglukomutaza, e cila e katalizon transfomimin reverzibil të glukozës-1-fosfat në

glukozë-6-fosfat.

Epimerazat e sheqernave i shndërrojnë monosaharidet e ndryshme dhe derivatet e tyre në

komponime epimere, të cilat dallohen për nga konfiguracioni hapësinor në ndonjërin prej
atomeve asimetrike, përveç atij që është afër C-atomit të fundit sipas të cilit përcaktohet D-
dhe L-konfiguracioni.

6. Ligazat (Sintatazat)

Emri ligaza rrjedh nga latinishtja ligare që do të thotë lidh, bashkoj. Prandaj, ligazat janë
enzime, të cilat e katalizojnë sintezën e kompnimeve organike në organizëm, duke e
shfrytëzuar energjinë prej adenozin-tre-fosfatit (ATP-ës). Pasi keto enzime i katalizojnë
proceset e sintezës quhen edhe sintetaza.

Në përgjithësi, në ligaza bëjnë pjesë, enzimet, të cilat mundësojnë krijimin e lidhjeve C=O,
C-S, C-N, C-C.

Si enzime më të rëndësishme, të cilat mundësojnë krijimin e lidhjeve C=O janë ato që

mundësojnë lidhjen e aminoacideve për ARNt në citoplazmë.

Ligazat që i krijojnë lidhjet C-S. Enzimet më të rëndësishme të këtij nëngrupi e katalizojnë

lidhjen e acideve yndyrore me koenzim-A, duke krijuar acil-CoA sintetaza.

Ligazat që e katalizojnë krijimin e lidhjeve C-C. Këtu bëjnë pjesë karboksilazat ose
karboksiligazat, të cilat e mundësojnë lidhjen e CO 2 në molekulë të acideve organike e me
këtë edhe zgjatjen e vargut të tyre dhe krijimin e acideve dikarbonike prej atyre
monokarbonike.