‫ال‬

‫الجمهورية الجزائرية الديمقراطية الشعبية‬

‫وزارة التربية الوطنية‬

‫‪https:// facebook.com/mahdjibailyes‬‬
 ‫التمرين ‪ :01‬بكالوريا ‪ 2023‬شعبة علوم تجريبية‬
‫تتأثر عملية تركيب البروتين بعوامل عديدة منها ما يعمل على إيقاف تركيبه‪ ،‬وفي هذا اإلطار يسعى الباحثون إلى استغالل‬
‫بعض المواد المثبطة لتركيب البروتين في عالج بعض األمراض‪.‬‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫المالريا مرض يسببه الطفيلي "بالسموديوم" الذي يستهدف كريات الدم الحمراء ُمحدثا بذلك فقر الدم‪ ،‬يُعالج هذا المرض‬
‫حاليا بدواء (‪.)ML901‬‬
‫قصد معرفة آلية تأثير هذا الدواء على الطفيلي وعدم تأثيره على اإلنسان نقدم لك الدراسة التالية‪:‬‬
‫تمثل الوثيقة (‪ )1‬نتائج تجريبية حيث‪:‬‬
‫‪ -‬الشكل (أ)‪ :‬يترجم قياس معدل الطفيليات في الدم بعد اإلصابة دون عالج وفي حالة العالج بدواء الـ‪.ML901‬‬
‫‪ -‬الشكل (ب)‪ :‬يمثل نسبة حدوث مراحل تركيب البروتين عند الطفيلي في تراكيز متزايدة من دواء ‪.ML901‬‬

‫الشكل (ب)‬ ‫الشكل (أ)‬

‫الوثيقة (‪)1‬‬
‫‪ )1‬قارن بين النتائج التجريبية الموضحة في الشكل (أ) من الوثيقة (‪.)1‬‬
‫‪ )2‬حلل منحنَيَي الشكل (ب) من الوثيقة (‪.)1‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫لفهم آلية تأثير دواء ‪ ML901‬نقدم لك المعطيات التالية‪:‬‬
‫مثل الوثيقة (‪ )2‬نسبة تشكيل معقد ‪( ARNt-Tyr‬حمض أميني تيروزين ‪ )ARNt -‬عند الطفيلي وعند اإلنسان في تراكيز‬ ‫‪ -‬ت ُ ِّ‬
‫متزايدة من دواء ‪.ML901‬‬
‫وضح الوثيقة (‪ )3‬نمذجة تفسيرية لعمل إنزيم التنشيط (تيروزين أمينوأسيل ‪ ARNt‬سنتتاز) عند الطفيلي في غياب ووجود‬‫‪ -‬ت ُ ِّ‬
‫دواء ‪.ML901‬‬

‫الوثيقة (‪)2‬‬

‫~‪~1‬‬
 ‫الوثيقة (‪)3‬‬
‫‪ -‬برر أهمية استعمال دواء ‪ ML901‬انطالقا من معلوماتك ونتائج الوثيقتين (‪ )2‬و(‪.)3‬‬

‫التمرين ‪ :02‬بكالوريا ‪ 2023‬شعبة رياضيات‬

‫يتوقف نشاط البروتينات على بنيتها الفراغية‪ .‬يهتم الباحثون في مجال الصيدلة باستهداف بعض العناصر المتدخلة في تركيب‬
‫البروتين وفي هذا اإلطار ولعالج مرض المالريا أُن ِّتج دواء هالوفيجينون (‪ )Halofuginone‬وهو مركب اصطناعي مشتق‬
‫من مادة طبيعية (‪ )febrifugine‬موجودة في عشب صيني يدعى‪.Dichroa febrifuga :‬‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫لمعرفة آلية تأثير هذا المركب على طفيلي البالسموديوم المسبب للمالريا تُقترح عليك الدراسة الممثلة في الوثيقة (‪ )1‬حيث‪:‬‬
‫ُمثل نسبة نمو هذا الطفيلي في وجود تراكيز متزايدة من دواء (‪ )Halofuginone‬ضمن شروط مالئمة‪.‬‬ ‫‪ -‬الشكل (أ)‪ :‬ي ِّ‬
‫‪ -‬الشكل (ب)‪ :‬يُمثِّل نسبة بروتينات الطفيلي المركبة في شروط مالئمة وتراكيز متزايدة من دواء (‪.)Halofuginone‬‬

‫الشكل (ب)‬ ‫الشكل (أ)‬

‫الوثيقة (‪)1‬‬
‫‪ -‬اقترح فرضيتين حول تأثير هذا الدواء على الطفيلي المسبب لمرض المالريا باستغالل الوثيقة ‪ 1‬ومعلوماتك‪.‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫للتأكد من صحة إحدى الفرضيتين المقترحتين سابقا تُقدم لك الدراسة الممثلة في الوثيقة (‪ )2‬حيث‪:‬‬
‫ص شروط ونتائج تجريبية في أوساط مختلفة‪.‬‬ ‫ُلخ ُ‬‫‪ -‬الشكل (أ)‪ :‬ي ِّ‬
‫ُمثل نتائج قياس نسبة تشكل أنواع المعقدات حمض أميني‪ )ARNt-aa) ARNt-‬المحصل عليها في وسطين‬ ‫‪ -‬الشكل (ب)‪ :‬ي ِّ‬
‫حيَ ِّويين بهما تراكيز متزايدة من (‪ )Halofuginone‬حيث‪:‬‬
‫*‪ -‬الوسط األول‪ :‬يحتوي على كل األحماض األمينية ما عدا البرولين (‪.)Pro‬‬
‫*‪ -‬الوسط الثاني‪ :‬يحتوي الحمض األميني برولين فقط‪.‬‬
‫~‪~2‬‬
‫ُوضح نشاط إنزيم (‪ )ProRS‬الخاص بتنشيط الحمض األميني برولين (‪ )Pro‬عند الطفيلي في غياب وفي وجود‬
‫‪ -‬الشكل (ج)‪ :‬ي ِّ‬
‫(‪.)Halofuginone‬‬
‫النتائج‬ ‫الشروط التجريبية‬ ‫الوسط‬
‫‪ + ATP + ARNt + ARNm‬أحماض أمينية ‪ +‬ريبوزومات ‪ +‬انزيمات‬
‫تركيب البروتين‬ ‫‪1‬‬
‫تنشيط األحماض األمينية‬
‫عدم تركيب البروتين‬ ‫نفس محتوى الوسط ‪ + 1‬دواء ‪ Halofuginone‬بتركيز ‪( 3‬وحدة تقريبية)‬ ‫‪2‬‬
‫‪ + ATP + ARNm‬أحماض أمينية منشطة ‪ +‬ريبوزومات ‪ +‬دواء‬
‫تركيب البروتين‬ ‫‪3‬‬
‫‪ Halofuginone‬بتركيز ‪( 3‬وحدة تقريبية)‬
‫الشكل (أ)‬

‫الشكل (ج)‬ ‫الشكل (ب)‬

‫الوثيقة (‪)2‬‬
‫قترحتين سابقا‬
‫‪ )1‬بين آلية تأثير دواء ‪ Halofuginone‬على الطفيلي مما يسمح لك بالمصادقة على صحة إحدى الفرضيتين ال ُم َ‬
‫باستغالل معلوماتك وأشكال الوثيقة (‪.)2‬‬
‫‪ )2‬يتناول بعض المرضى أحيانا األدوية دون احترام المقادير المحددة في الوصفات الطبية‪.‬‬
‫‪ -‬قدم نصيحةً َّ‬
‫مبر َرة لتفادي ذلك‪.‬‬

‫التمرين ‪ :03‬بكالوريا ‪ 2022‬شعبة علوم تجريبية‬

‫المضاد الحيوي الجينتاميسين (‪ )gentamicine‬من عائلة األمينوغلوزيدات يستخدم ضد اإلصابات البكتيرية‪ ،‬كما أنه أصبح‬
‫من االهتمامات الكبيرة في األساليب العالجية لبعض األمراض الوراثية الناتجة عن الطفرات المؤدية إلى إنتاج بروتينات غير‬
‫كاملة عند اإلنسان‪.‬‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫انحالل البشرة الفقاعي مرض وراثي ناتج عن طفرة تؤدي إلى عدم اكتمال تصنيع بروتين الالمينين (‪ )Laminine‬الضروري‬
‫اللتصاق البشرة عند اإلنسان‪ .‬سمح تتبع نتائج المعالجة بالمضاد الحيوي جينتاميسين ضد بكتيريا وعند شخص مصاب بمرض‬
‫انحالل البشرة الفقاعي بالحصول على النتائج الموضحة في الوثيقة (‪ )1‬حيث‪:‬‬
‫‪ -‬الشكل (أ)‪ :‬يمثل تغير عدد مستعمرات بكتيريا ‪ E.coli‬في تراكيز مختلفة من الجينتاميسين‪.‬‬
‫‪ -‬الشكل (ب)‪ :‬يمثل نتائج دراسة مخبرية لمتابعة نسبة التركيب الحيوي للبروتين عند بكتيريا ‪ E.coli‬في وجود تراكيز مختلفة‬
‫من الجينتاميسين انطالقا من ‪ ARNm‬اصطناعي (متعدد اليوراسيل) يشفر لمتعدد الفينيل أالنين في وجود الفينيل أالنين و‬
‫اللوسين في الوسط وذلك بقياس نسبة دمج الحمض األميني اللوسين‪.‬‬
‫‪ -‬الشكل (ج)‪ :‬يمثل تطور نسبة التعبير عن بروتين الالمينين المكتمل والوظيفي عند شخص مصاب بمرض انحالل البشرة‬
‫الفقاعي معالج بالمضاد الحيوي جينتاميسين‪.‬‬
‫‪ -‬الشكل (د)‪ :‬يمثل رسما تخطيطيا إلحدى مراحل تصنيع البروتين في وجود الجينتاميسين‪.‬‬

‫~‪~3‬‬
 ‫الشكل (ب)‬ ‫الشكل (أ)‬

‫الشكل (د)‬ ‫الشكل (ج)‬

‫الوثيقة (‪)1‬‬
‫‪ )1‬بين تأثير المعاملة بالجينتاميسين ضد البكتيريا وعلى الشخص المصاب ُمبرزا المشكل المطروح وذلك باستغالل منهجي‬
‫لألشكال (أ ‪ ،‬ب ‪ ،‬ج) من الوثيقة (‪.)1‬‬
‫‪ )2‬اقترح فرضية وجيهة تسمح بتحديد طريقة تأثير الجينتاميسين اعتمادا على معطيات الشكل (د) من الوثيقة (‪.)1‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫في دراسة مكملة للبحث عن طريقة تأثير الجينتاميسين (‪ )gentamicine‬على مستوى آلية الترجمة عند كل من البكتيريا‬
‫والشخص المصاب بمرض انحالل البشرة الفقاعي تم الحصول على معطيات الوثيقة (‪ )2‬حيث‪:‬‬
‫‪ -‬الشكل (أ)‪ :‬يمثل جزءا من السلسلة المستنسخة لمورثة أحد بروتينات النمو عند البكتيريا وناتج تعبيرها المورثي في وجود‬
‫الجينتاميسين‪.‬‬
‫‪ -‬الشكل (ب)‪ :‬يمثل جزءا من السلسلة المستنسخة لمورثة (‪ )Lam3‬الطافرة المسؤولة عن تصنيع بروتين الالمينين عند شخص‬
‫مصاب بمرض انحالل البشرة الفقاعي وناتج تعبيرها المورثي في وجود الجينتاميسين‪.‬‬
‫‪ -‬الشكل (ج)‪ :‬يمثل جزءا من جدول الشفرة الوراثية لبعض األحماض األمينية‪.‬‬
‫جزء من مورثة البكتيريا‬
‫الشكل‬
‫(أ)‬

‫الناتج المعبر عنه في وجود الجينتاميسين‬

‫جزء من مورثة ‪Lam3‬‬
‫الشكل‬
‫(ب)‬

‫بروتين وظيفي المعبر عنه في وجود الجينتاميسين‬

‫‪GGA : Gly‬‬ ‫‪UCG : Ser‬‬ ‫‪UGG : Trp‬‬ ‫‪CGC : Arg‬‬
‫الشكل‬
‫(ج)‬

‫‪UCC : Ser‬‬ ‫‪CCC : Pro‬‬ ‫‪AUG : Met‬‬ ‫‪ACC : Thr‬‬

‫‪AAC : Asn‬‬ ‫‪GCA : Ala‬‬ ‫‪CAG : Gln‬‬ ‫‪UAG : STOP‬‬
‫الوثيقة (‪)2‬‬

‫~‪~4‬‬
 ‫‪ -‬وضح باستغالل معطيات الوثيقة (‪ )2‬طريقة تأثير الجينتاميسين ُمصادقا على صحة الفرضية المقترحة‪.‬‬
‫الجزء الثالث‪:‬‬
‫انطالقا مما توصلت إليه من هذه الدراسة‪ ،‬برر االهتمامات المتزايدة بالمضاد الحيوي الجينتاميسين في الطرق العالجية‪.‬‬

‫التمرين ‪ :04‬بكالوريا ‪ 2022‬شعبة علوم تجريبية‬

‫يمكن لبعض المواد مثل مادة (‪ )α-amanitine‬المستخرجة من فطر ‪ Amanita Phalloïde‬أن تؤثر على عملية تركيب‬
‫البروتين‪ ،‬استغل الباحثون خصائص تأثير هذه المادة في عالج بعض األورام السرطانية‪.‬‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫لفهم آلية تأثير مادة (‪ )α-amanitine‬على تركيب البروتين تقترح نتائج الدراسة الموضحة في الوثيقة (‪ )1‬حيث‪:‬‬
‫‪ -‬الشكل (أ)‪ :‬يمثل تتبع نشاط أنزيم الـ‪ ARN‬بوليميراز عند تراكيز متزايدة من مادة (‪.)α-amanitine‬‬
‫‪ -‬الشكل (ب)‪ :‬يوضح نشاط أنزيم الـ‪ ARN‬بوليميراز على المستوى الجزيئي في الحالة الطبيعية وفي وجود مادة‬
‫(‪.)α-amanitine‬‬
‫الشكل (أ)‬
‫الشكل (ب)‬

‫الوثيقة (‪)1‬‬
‫‪ -‬وضح كيفية تأثير مادة (‪ )α-amanitine‬على تركيب البروتين باستغاللك لشكلي الوثيقة (‪.)1‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫تم تطوير عالج جديد يستهدف الخاليا السرطانية مبني على مبدأ الجمع بين تأثير (‪ )α-amanitine‬ونوعية األجسام المضادة‬
‫يدعي اختصارا (‪ ،) ATAC‬لدراسة آلية تأثير هذا العالج نقدم المعطيات الموضحة في الوثيقة (‪ )2‬حيث‪:‬‬
‫‪ -‬الشكل (أ)‪ :‬يوضح نتائج تتبع حجم أورام سرطانية عند مجموعة فئران تلقت جرعات مختلفة من دواء (‪ )ATAC‬عن طريق‬
‫الحقن الوردي وأخرى لم تتلق هذا الدواء‪.‬‬
‫‪ -‬الشكل (ب)‪ :‬يبرز آلية عمل دواء (‪ )ATAC‬على المستوى الخلوي‪.‬‬

‫~‪~5‬‬
 ‫الشكل (أ)‬
‫الشكل (ب)‬

‫الوثيقة (‪)2‬‬
‫شرح آلية تأثير دواء (‪ )ATAC‬على الخاليا السرطانية ُمبرزا دور األجسام المضادة في ذلك‪ ،‬انطالقا من استغالل شكلي الوثيقة (‪.)2‬‬
‫‪ -‬ا َّ‬

‫التمرين ‪ :05‬بكالوريا ‪ 2021‬شعبة علوم تجريبية‬

‫تشترك جميع الكائنات الحية في وحدة الشفرة الوراثية المتمثلة في الرامزة‪ ،‬وكذا العناصر الهيولية الالزمة لترجمة هذه الشفرة‬
‫إلى بروتينات نوعية‪ ،‬حيث يخضع تتابع األحماض األمينية في البروتين إلى تتابع النيكليوتيدات في الـ‪ ARNm‬حسب جدول‬
‫الشفرة الوراثية‪ ،‬لكن لهذه القاعدة استثناءات يسعى الباحثون الستغاللها في عالج بعض االختالالت الوظيفية الوراثية‪.‬‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫تقدم لك نتائج دراسات أجريت على كائن وحيد الخلية (‪ )Tetrahymena‬وفق المراحل التالية‪:‬‬
‫المرحلة األولى‪ :‬يركب الـ‪ Tetrahymena‬بروتين (‪ )A‬يتكون من ‪ 134‬حمضا أمينيا‪.‬‬
‫المرحلة الثانية‪ :‬حضر مستخلص خلوي من الخاليا اإلنشائية لكريات الدم الحمراء لألرنب‪ ،‬به كل العناصر الضرورية للترجمة‬
‫ومنزوع الـ‪ ،ARNm‬يضاف إليه الـ‪ ARNm‬الخاص بالبروتين (‪ )A‬عزل من كائن ‪ ،Tetrahymena‬وأحماض أمينية‬
‫مشعة‪ ،‬فتم الحصول على متعددات بيبتيدية قصيرة‪.‬‬
‫المرحلة الثالثة‪ :‬أظهرت دراسات مكملة النتائج الموضحة في شكلي الوثيقة (‪ ،)1‬حيث الشكل (أ) يمثل جزء من الـ‪ARNm‬‬
‫أخذ من هيولی ‪ ،Tetrahymena‬بينما يمثل الشكل (ب) جزء من جدول الشفرة الوراثية عند ‪ Tetrahymena‬وعند كائنات‬
‫حية أخرى‪.‬‬

‫~‪~6‬‬
 ‫الشكل (أ)‬
‫‪UAU‬‬ ‫‪GUC‬‬ ‫‪CAA‬‬ ‫‪AGG‬‬ ‫‪GCA‬‬ ‫‪GAG‬‬ ‫‪GAA‬‬ ‫الرامزة‬
‫‪Tyr‬‬ ‫‪Val‬‬ ‫‪Gln‬‬ ‫‪Arg‬‬ ‫‪Ala‬‬ ‫‪Glu‬‬ ‫‪Glu‬‬ ‫المعنى‬
‫‪ACA‬‬ ‫‪UGA‬‬ ‫‪UUA‬‬ ‫‪AUG‬‬ ‫‪AAC‬‬ ‫‪AUU‬‬ ‫‪AAG‬‬ ‫الرامزة‬
‫‪Thr‬‬ ‫‪STOP‬‬ ‫‪Leu‬‬ ‫‪Met‬‬ ‫‪Asn‬‬ ‫‪Ile‬‬ ‫‪Lys‬‬ ‫المعنى‬
‫‪UAA‬‬ ‫‪UAG‬‬ ‫الرامزة‬
‫‪ Gln‬عند ‪Tetrahymena‬‬ ‫‪ Gln‬عند ‪Tetrahymena‬‬
‫المعنى‬
‫‪ STOP‬عند كائنات حية أخرى‬ ‫‪ STOP‬عند كائنات حية أخرى‬
‫الشكل (ب)‬
‫الوثيقة (‪)1‬‬
‫‪ )1‬حلل نتائج المرحلتين األولى والثانية‪.‬‬
‫‪ )2‬باستغالل شكلي الوثيقة (‪ ،)1‬اشْرح سبب االختالف المالحظ بين نتائج المرحلتين األولى والثانية‪.‬‬

‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫‪ -‬لتفسير اختالف ناتج التعبير المورثي للـ‪ ARNm‬الموضح في الشكل (أ) من الوثيقة (‪ )1‬عند كل من األرنب‬
‫و‪ Tetrahymena‬وإمكانية االستفادة من ذلك في عالج بعض االختالالت الوظيفية‪ ،‬تقدم لك الوثيقة (‪ )2‬حيث يمثل الشكل (أ)‬
‫معطيات علمية‪ ،‬أما الشكل (ب) فيمثل جزء من بداية األليل العادي (‪ )R1‬المورثة بروتين الكازيين في حليب األم‪ ،‬وجزء من‬
‫بداية األليل الطافر (‪ )R2‬لهذه المورثة‪ ،‬والذي يتسبب في غياب الكازيين من حليب األم وينتج عن ذلك خلل في نمو رضيعها‪.‬‬
‫‪ -‬تمتلك ‪ Tetrahymena‬جزيئات مشابهة للـ (‪ )ARNt‬العادية تسمى بـ (‪ ،)Iso-accepteurs d'ARNt‬حيث‬
‫أن هذه الجزيئات لها قدرة االرتباط بالحمض األميني الغلوتامين (‪ ،)Gln‬ومن جهة أخرى تمتلك رامزات مضادة‬
‫تمكنها من التعرف على بعض رامزات التوقف في الـ (‪.)ARNm‬‬
‫‪ -‬يمكن مخبريا تصنيع جزيئات (‪ ) ARNt‬لها القدرة على حمل أحماض أمينية مختلفة‪ ،‬وفي نفس الوقت تمتلك‬
‫رامزات مضادة معدلة تمكنها من التعرف على إحدى رامزات التوقف‪.‬‬
‫الشكل (أ)‬
‫‪R1‬‬ ‫… ‪TAC – TCC – CTC – AAT – CTT – AAT – TTG‬‬
‫‪R2‬‬ ‫… ‪TAC – TCC – CTC – AAT – CTT – ATT – TTG‬‬
‫الشكل (ب)‬
‫الوثيقة (‪)2‬‬

‫‪ -‬باستغالل الشكلين (أ) و (ب) من الوثيقة (‪:)2‬‬

‫‪ )1‬فسر اختالف ناتج التعبير المورثي للـ(‪ )ARNm‬المبين في الشكل (أ) من الوثيقة (‪ )1‬عند األرنب و‪.Tetrahymena‬‬
‫‪ )2‬ا ْقترح حال يؤدي إلى تركيب الكازيين في حليب األم العاجزة عن تركيبه‪.‬‬

‫التمرين ‪ :06‬بكالوريا ‪ 2021‬شعبة رياضيات‬

‫تستعمل المضادات الحيوية في عالج اإلصابات البكتيرية حيث تثبط تركيب البروتينات الضرورية لنمو وتكاثر البكتريا‪ ،‬لكن‬
‫غالبا ما تظهر سالالت مقاومة لهذه المضادات‪ ،‬فكيف يؤثر المضاد الحيوي على تكاثر البكتريا لتصبح ساللة مقاومة له؟‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫يشكل الماكروليد (‪ )Macrolide‬عائلة من المضادات الحيوية‪ ،‬سمحت إضافته لمستخلص خلوي بكتيري يحتوي كل العناصر‬
‫والعضيات الضرورية لتركيب البروتين‪ ،‬أضيف إليه اليوريدين المشع وأحماض أمينية مشعة بالحصول على النتائج التجريبية‬
‫الموضحة في الشكل (أ) من الوثيقة (‪ ،)1‬أما الشكل (ب) من نفس الوثيقة فيوضح آلية تأثير المضاد الحيوي المضاف في التجربة‬
‫السابقة‪.‬‬
‫~‪~7‬‬
 ‫الشكل (ب)‬ ‫الشكل (أ)‬
‫الوثيقة (‪)1‬‬
‫‪ )1‬حلل النتائج المسجلة في الشكل (أ) من الوثيقة (‪.)1‬‬
‫‪ )2‬اشرح بإستغاللك للشكل (ب) من الوثيقة (‪ )1‬آلية تأثير المضاد الحيوي على تكاثر ونمو البكتريا‪ ،‬ثم اقترح فرضية تفسر‬
‫بها كيفية افالت سالالت من البكتريا من تأثير المضاد الحيوي وبالتالي اكتسابها مقاومة له‪.‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫‪ -‬يمثل الشكل (أ) من الوثيقة (‪ )2‬آلية عمل جزيئات غشاء البكتيريا التي لها عالقة بالمضاد الحيوي‪ .‬سمحت دراسات تجريبية‬
‫على ساللتين من نفس البكتريا إحداهما حساسة للمضاد الحيوي (طبيعية واألخرى مقاومة له (طافرة) بالحصول على النتائج‬
‫الممثلة في جدول الشكل (ب) من الوثيقة (‪.)2‬‬
‫ساللة‬ ‫ساللة‬
‫طافرة‬ ‫طبيعية‬
‫تركيز الماكروليد‬
‫‪4‬‬ ‫‪17‬‬
‫داخل البكتيريا (و‪.‬إ)‬
‫تركيز الماكروليد‬
‫‪16‬‬ ‫‪3‬‬
‫خارج البكتيريا (و‪.‬إ)‬
‫عدد المضخات‬
‫كبير‬ ‫قليل‬
‫الغشائية‬
‫الشكل (ب)‬ ‫الشكل (أ)‬
‫الوثيقة (‪)2‬‬
‫‪ -‬يرتبط تركيب بروتين المضخة الغشائية عند البكتريا بتركيب بروتين أخر (‪ ،)Mex.R‬توضح الوثيقة (‪ )3‬السلسلة غير‬
‫المستنسخة لمورثة بروتين (‪ ) Mex.R‬عند كل من الساللة الحساسة والساللة المقاومة‪ ،‬أما الشكل (ب) فيمثل جزءا من جدول‬
‫الشفرة الوراثية‪.‬‬
‫اتجاه القراءة‬
‫رقم الثالثية‬ ‫‪107‬‬ ‫‪108‬‬ ‫‪109‬‬ ‫‪110‬‬ ‫‪111‬‬ ‫‪112‬‬ ‫‪113‬‬ ‫‪114‬‬ ‫‪115‬‬
‫الساللة الطبيعية‬ ‫‪CAT GCG GAA GCC ATC ATG TCA TGC GTG‬‬
‫الساللة الطافرة‬ ‫‪CAT GCG GAA GCC ATC ATG TCA TGA GTG‬‬
‫الشكل (أ)‬
‫‪UAA‬‬ ‫‪GUG‬‬ ‫‪UGC‬‬ ‫‪CAU‬‬ ‫‪GCG‬‬ ‫‪ACU‬‬ ‫‪UCA‬‬ ‫‪GAG‬‬ ‫‪AUC‬‬
‫الرامزات‬ ‫‪AUG‬‬
‫‪UGA‬‬ ‫‪GUA‬‬ ‫‪UGU‬‬ ‫‪CAC‬‬ ‫‪GCC‬‬ ‫‪ACC‬‬ ‫‪UCG‬‬ ‫‪GAA‬‬ ‫‪AUA‬‬
‫األحماض األمينية‬ ‫‪Stop‬‬ ‫‪Val‬‬ ‫‪Cys‬‬ ‫‪His‬‬ ‫‪Ala‬‬ ‫‪Thr‬‬ ‫‪Ser‬‬ ‫‪Glu‬‬ ‫‪Met‬‬ ‫‪Ile‬‬
‫الشكل (ب)‬
‫الوثيقة (‪)3‬‬
‫~‪~8‬‬
‫‪ -)1‬باستغاللك للوثيقتين (‪ )2‬و (‪ )3‬فسر كيف اكتسبت إحدى الساللتين خاصية مقاومة المضاد الحيوي‪ ،‬ثم تأكد من صحة‬
‫الفرضية المقترحة‪.‬‬
‫‪ -)2‬قدم نصيحة حول عواقب االستعمال المفرط للمضادات الحيوية كعالج لمختلف األمراض‪.‬‬

‫التمرين ‪ :07‬باكالوريا ‪ 2020‬شعبة علوم تجريبية‬

‫ت تأثر عملية تركيب البروتين بعوامل كثيرة‪ ،‬منها ما يعمل على إيقاف تركيبه‪ ،‬وفي هذا اإلطار يسعى الباحثون إلى استغالل‬
‫المواد المثبطة لتركيب البروتين في عالج األورام السرطانية ومن هذه المواد مادة الريسين المستخرجة من بذور نبات الخروع‪،‬‬
‫لمعرفة آلية تأثير مادة الريسين تقترح عليك الدراسة التالية‪:‬‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫تمثل الوثيقة (‪ )1‬نتائج مخبرية لتأثير مادة الريسين حيث‪:‬‬
‫‪ -‬الشكل (أ)‪ :‬يبين تكاثر الخاليا السرطانية في وجود وغياب مادة الريسين‪.‬‬
‫‪ -‬الشكل (ب)‪ :‬يوضح نتائج متابعة نسبة إدماج التايمدين واللوسين المشعين لعينات من الخاليا السرطانية تم حضنها في تراكيز‬
‫متزايدة من مادة الريسين‪.‬‬

‫الشكل (ب)‬ ‫الشكل (أ)‬

‫الوثيقة (‪)1‬‬
‫‪ -‬حلل الوثيقة (‪ُ )1‬مبرزا العالقة بين تكاثر الخاليا السرطانية المبينة في الشكل (أ) والظواهر الحيوية الموضحة في الشكل (ب)‪.‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫‪ )1‬لتحديد آلية تأثير مادة الريسين على تركيب البروتين يقترح ما يلي‪:‬‬
‫‪ -‬الشكل (أ) من الوثيقة (‪ :)2‬يمثل نتائج متابعة نسبة إدماج اليوريدين المشع لعينات من الخاليا السرطانية تم حضنها في‬
‫وجود تراكيز متزايدة من مادة الريسين‪.‬‬
‫‪ -‬الشكل (ب) من نفس الوثيقة‪ :‬يمثل تطور إدماج الحمض األميني فينيل أالنين المشع في وسطي زرع بحيث‪:‬‬
‫الوسط األول‪ :‬يحتوي على مستخلص خلوي خال من الـ‪ ARNm‬أضيف له الحمض األميني فينيل أالنين المشع ومتعدد‬
‫اليوريدين‪.‬‬
‫الوسط الثاني‪ :‬يحتوي على مستخلص خلوي خال من الـ‪ ARNm‬أضيف له الحمض األميني فينيل أالنين المشع ومتعدد‬
‫اليوريدين و‪ 0.5‬ميكروغرام من مادة الريسين‪.‬‬
‫مالحظة‪ :‬الثالثية ‪ UUU‬على حامل الشفرة ‪ ARNm‬تشفر للحمض األميني فينيل أالنين‪.‬‬

‫~‪~9‬‬
 ‫الشكل (ب)‬ ‫الشكل (أ)‬
‫الوثيقة (‪)2‬‬

‫‪ -‬حلل منحنيات الشكلين (أ) و (ب) ُمبرزا‬

‫المشكلة حول تأثير مادة الريسين على‬
‫تركيب البروتين‪.‬‬

‫‪ )2‬إلظهار آلية تأثير مادة الريسين تقترح‬

‫عليك الوثيقة (‪.)3‬‬

‫‪ -‬أعْط حال للمشكلة المطروحة انطالقا من‬

‫استغاللك لمعطيات الوثيقة (‪.)3‬‬
‫الوثيقة (‪)3‬‬

‫التمرين ‪ :08‬بكالوريا ‪ 2019‬شعبة رياضيات‬

‫تركب الخلية بروتيناتها انطالقا من ‪ 20‬نوعا من األحماض األمينية حسب معلومة وراثية يحملها ‪ ARNm‬وهو متعدد‬
‫نيوكليوتيدي يدخل في تركيبه ‪ 4‬أنواع من القواعد األزوتية‪ ،‬فكيف توافق ‪ 4‬أنواع من القواعد األزوتية ‪ 20‬حمضا أمينيا؟‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫لتحديد هذا التوافق اقترحت الفرضية التالية‪:‬‬
‫«إن أي حمض أميني يتحدد في السلسلة الببتيدية بـ‪ n‬نيوكليوتيدة من الـ‪ ARNm‬حيث ‪ n‬عدد طبيعي»‪.‬‬
‫‪ )1‬حدد مع التبرير أصغر قيمة لـ‪ n‬تسمح بتعيين مختلف األحماض األمينية في الببتيد المركب من طرف الخلية‪ ،‬ثم أعد صياغة‬
‫الفرضية على ضوء ذلك‪.‬‬
‫‪ )2‬للتحقق من صحة هذه الفرضية استعمل كل من ‪ Crick‬و‪ Brenner‬في سنة ‪ 1961‬بكتيريا مصابة بفيروس معالج بعوامل‬
‫مسببة للطفرات تحدث تغييرا في عدد نيوكليوتيدات ‪ ADN‬الفيروسي‪ .‬نتائج الدراسة ممثلة في جدول الوثيقة (‪:)1‬‬
‫متتالية األحماض األمينية في البروتين الذي يستعمله الفيروس في‬
‫تغيير عدد نيوكليوتيدات ‪ ADN‬الفيروسي‬
‫إصابة البكتيريا مقارنة بالبروتين في الفيروس الطبيعي (المرجعي)‬
‫مماثلة‬ ‫عدم تغيير في عدد النيوكليوتيدات‬
‫عدد مختلف من األحماض األمينية‬ ‫إضافة أو حذف نيوكليوتيدة‬
‫عدد مختلف من األحماض األمينية‬ ‫إضافة أو حذف نيوكليوتيدتين‬
‫مماثلة ما عدا حمض أميني إضافي‬ ‫إضافة ثالث نيوكليوتيدات‬
‫مماثلة ما عدا حمض أميني ناقص‬ ‫حذف ثالث نيوكليوتيدات‬
‫الوثيقة (‪)1‬‬
‫‪ -‬أثْبت بِّإستِّدالل َم ِّ‬
‫نطقي صحة الفرضية المقترحة باستغالل النتائج التجريبية السابقة‪.‬‬

‫~ ‪~ 10‬‬
 ‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫في نفس السنة ‪ 1961‬أنجز كل من العالمين ‪ Niremberg‬و ‪ Matthaei‬تجربة على مستخلص بكتيري يحتوي على جميع‬
‫العناصر الضرورية لتركيب البروتين وخال من الـ‪ ADN‬ومن الـ‪ ،ARNm‬أضافا للمستخلص خليطا من مختلف أنواع‬
‫األحماض األمينية و ‪ ARNm‬مصنعا من تتابع نوع واحد من النيوكليوتيدات‪ .‬بالموازاة استعمل الباحث ( ‪Khorana Har‬‬
‫‪ ARNm )Gobin‬مصنع من ‪ 3‬رامزات أو ‪ 4‬وباستعمال أكثر من نوع من النيكليوتيدات‪ .‬الشكل (أ) للوثيقة (‪ )2‬يمثل نتائج‬
‫التجارب المنجزة‪ ،‬والتي مكنت الحقا من حل الشفرة الوراثية كما هو مبين في الشكل (ب)‪.‬‬
‫متعدد الببتيد المحصل عليه‬ ‫‪ ARNm‬المصنع مضاف إلى المستخلص‬ ‫التجارب‬
‫………‪Phe-Phe-Phe-‬‬ ‫…‪UUUUUUUU‬‬ ‫متعدد يوراسيل‬
‫‪Niremberg‬‬
‫………‪Lys-Lys-Lys-‬‬ ‫…‪AAAAAAAA‬‬ ‫متعدد أدينين‬
‫و ‪Matthaei‬‬
‫………‪Pro-Pro-Pro-‬‬ ‫…‪CCCCCCCCC‬‬ ‫متعدد سيتوزين‬
‫‪Ser-Leu-Ser‬‬ ‫‪UCUCUCUCU‬‬ ‫متعدد ‪ 9( UC‬نيكليوتيدات)‬
‫‪Thr-His-Thr-His‬‬ ‫‪ACACACACACAC‬‬ ‫متعدد ‪ 12( AC‬نيكليوتيدة)‬ ‫‪Khorana‬‬
‫‪ Har Gobin‬مصنع من ‪ 16‬نيكليوتيدة باستعمال ‪ 3‬أنواع من النيكليوتيدات من‬
‫ثنائيات أو ثالثيات ببتيدية‬
‫بينها الرامزات التالية‪ UAG ،UAA :‬أو ‪.UGA‬‬
‫الشكل (أ)‬

‫الشكل (ب)‬
‫الوثيقة (‪)2‬‬

‫‪ )1‬من خالل تجارب ‪ Niremberg‬و‪ ،Matthaei‬بين ال َعالقَة بين النيكليوتيدات في الـ‪ ARNm‬واألحماض األمينية في‬
‫البروتين‪.‬‬
‫‪ )2‬باستغالل معطيات الوثيقة (‪ ،)2‬أجب على المشكلة المطروحة في بداية التمرين‪.‬‬

‫التمرين ‪ :09‬بكالوريا ‪ 2019‬شعبة علوم تجريبية‬

‫تستهدف المضادات الحيوية عملية تركيب البروتين عند البكتيريا فتوقف نشاطها وتمنع تكاثرها ولذا تستعمل كأدوية للقضاء‬
‫على البكتيريا الضارة‪ .‬لتحديد مستويات تأثير هذه األدوية تقترح الدارسة التالية‪:‬‬
‫~ ‪~ 11‬‬
 ‫الجزء األول‪:‬‬
‫ضمن‬‫ضن ِّ‬‫توضع كمية ابتدائية من بكتيريا (س) في أوساط بها تراكيز مختلفة من المضاد الحيوي (‪ ،)Rifamycine‬ت ُ َح َّ‬
‫شروط نمو مناسبة ثم تقاس نسبة تركيب البروتين بداللة الزمن‪ .‬نتائج القياس موضحة في الشكل (أ) من الوثيقة (‪ ،)1‬أما الشكل‬
‫(ب) فيمثل رسما تخطيطيا يبين عملية تركيب البروتين‪.‬‬

‫الشكل (ب)‬ ‫الشكل (أ)‬

‫الوثيقة (‪)1‬‬
‫‪ )1‬حل ْل النتائج الممثلة في الشكل (أ) من الوثيقة (‪.)1‬‬
‫‪ )2‬ا ْقترح باستغالل معطيات الشكل (ب) من الوثيقة (‪ )1‬ثالث فرضيات تحدد من خاللها مستوى تأثير المضاد الحيوي‬
‫(‪ )Rifamycine‬على تركيب البروتين‪.‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫يلخص جدول الشكل (أ) من الوثيقة (‪ ) 2‬شروط ونتائج تجريبية لثالثة أوساط مختلفة‪ ،‬أما الشكل (ب) فيمثل نتائج قياس‬
‫السرعة اإلبتدائية لنشاط أنزيم الـ‪ ARN‬بوليميراز بداللة تركيز الوسط من المضاد الحيوي (‪ )Rifamycine‬في شروط تجريبية‬
‫مالئمة‪.‬‬
‫شدة اإلشعاع في األحماض‬ ‫رقم‬
‫الشروط التجريبية‬
‫األمينية المدمجة‬ ‫الوسط‬
‫‪ + ADN‬نيكليوتيدات ريبية ‪ ARN +‬بوليميراز ‪ +‬أحماض أمينية مشعة ‪+‬‬
‫‪+++++++++++++‬‬ ‫‪1‬‬
‫‪ + ARNt + ATP‬أنزيم التنشيط ‪ +‬ريبوزومات‪.‬‬
‫‪+‬‬ ‫نفس عناصر الوسط (‪ + )1‬المضاد الحيوي (‪.)Rifamycine‬‬ ‫‪2‬‬
‫أحماض أمينية مشعة ‪ + ATP +ARNt +‬أنزيم التنشيط ‪ +‬ريبوزومات ‪+‬‬
‫‪+++++++++++++‬‬ ‫‪3‬‬
‫المضاد الحيوي (‪.ARNm + (Rifamycine‬‬
‫الشكل (أ)‬
‫‪ )1‬قارن بين النتائج التجريبية الممثلة في الشكل (أ)‬
‫للوثيقة (‪.)2‬‬
‫‪ )2‬ناقش باستغالل معطيات الوثيقة (‪ )2‬صحة إحدى‬
‫الفرضيات المقترحة سابقا ُمحددا بدقة مستوى تأثير‬
‫المضاد الحيوي (‪.)Rifamycine‬‬
‫الجزء الثالث‪:‬‬
‫لخص في نص علمي من خالل ما سبق ومعلوماتك‬
‫مراحل تركيب البروتين مبرزا المستويات المحتملة‬
‫التأثير مختلف المضادات الحيوية‪.‬‬
‫الشكل (ب)‬
‫الوثيقة (‪)2‬‬

‫~ ‪~ 12‬‬
 ‫التصحيح النموذجي‬
‫التمرين ‪ :01‬بكالوريا ‪ 2023‬شعبة علوم تجريبية‬
‫العالمة‬ ‫التصحيح النموذجي‬
‫جزئية كلية‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫‪ )1‬المقارنة بين النتائج التجريبية الموضحة في الشكل (أ) من الوثيقة (‪ :)1‬من خالل المقارنة نالحظ‪:‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫‪ -‬في اليوم الثالث (بداية العالج)‪ :‬يكون معدل الطفيليات مرتفعا ومتساويا في الحالتين ويقدر بـ‪.%70‬‬
‫‪1.25‬‬ ‫‪ -‬من اليوم الرابع إلى السابع‪ :‬يرتفع معدل الطفيليات في غياب العالج ليبلغ ‪ %100‬في اليوم السابع‪ ،‬بينما‬
‫‪0.5‬‬ ‫ينخفض باستعمال الدواء ويستمر ذلك حتى االنعدام‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬يثبط دواء ‪ ML901‬تكاثر طفيلي البالسموديوم المسبب للمالريا‪.‬‬
‫‪ )2‬تحليل منحنيي الشكل (ب) من الوثيقة (‪ :)1‬تمثل الوثيقة منحيين بيانيين لتغيرات نسبة حدوث مراحل‬
‫تركيب البروتين (االستنساخ والترجمة) عند الطفيلي بداللة تركيز دواء ‪( ML901‬و‪ ،‬ت) حيث نالحظ‪:‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫‪ -‬االستنساخ‪ :‬نسبته أعظمية وثابتة عند ‪ %100‬مهما كان تركيز الدواء‪.‬‬
‫‪ -‬الترجمة‪ * :‬في غياب الدواء أو وجوده بتركيز أقل من ‪( 1.5‬و‪.‬ت)‪ ،‬تبقى نسبتها ثابتة عند ‪.%100‬‬
‫‪1.25‬‬ ‫‪0.5‬‬ ‫* في وجود الدواء بتركيز أكبر من ‪( 1.5‬و‪.‬ت)‪ ،‬تتناقص نسبتها إلى أن تنعدم عند ‪( 5‬و‪.‬ت)‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬يثبط دواء ‪ ML901‬عملية الترجمة‪ ،‬وال يؤثر على عملية االستنساخ‪.‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫استغالل الوثيقتين (‪ 2‬و‪ )3‬لتبرير أهمية استعمال دواء‪:ML901‬‬
‫الوثيقة (‪ :)2‬تمثل نسبة تشكيل معقد ‪ Tyr-ARNt‬عند الطفيلي وعند اإلنسان حيث‪:‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫‪ -‬عند الطفيلي‪ :‬تتناقص نسبة تشكل المعقد‪ Tyr-ARNt‬كلما زاد تركيز ‪ ML901‬حتى تنعدم عند التركيز‬
‫‪( 3‬و‪.‬ت) من الدواء‪.‬‬
‫‪0.25‬‬
‫‪ -‬عند اإلنسان‪ :‬تبقى هذه النسبة أعظمية وثابتة ‪.%100‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬دواء ‪ ML901‬يثبط عملية تنشيط الحمض األميني تيروزين عند الطفيلي فقط‪.‬‬
‫الوثيقة (‪ :)3‬تمثل نمذجة تفسيرية على مستوى إنزيم التنشيط (تيروزين أمينوأسيل ‪ ARNt‬سنتيتاز) عند‬
‫الطفيلي حيث‪:‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫‪ -‬يتثبت كل من التيروزين والـ‪ ATP‬على إنزيم التنشيط في الموقع الخاص بكل منهما‪.‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫‪ -‬يتشكل مركب وسيط ‪ - AMP‬تيروزين بعد إماهة الـ‪.ATP‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫‪ -‬يتثبت الـ ‪ ARNt‬الخاص بالتيروزين في الموقع الخاص به على مستوى أنزيم التنشيط‪.‬‬
‫‪0.25‬‬
‫‪ -‬ينفصل الـ‪ AMP‬عن التيروزين‪ ،‬ويرتبط هذا األخير بالـ‪ ARNt‬الخاص به مشكال المعقد ‪. Tyr-ARNt‬‬
‫‪ -‬في غياب الدواء‪ :‬يتحرر المعقد ‪ Tyr-ARNt‬من الموقع الفعال لإلنزيم‪.‬‬
‫‪0.5‬‬
‫‪ -‬في وجود دواء‪ :ML901‬بعد تشكيل المعقد ‪ Tyr-ARNt‬يتحرر الـ‪ AMP‬ويتوضع في مكانه دواء‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ ،ML901‬يؤدي ذلك إلى تفكك المعقد ‪ ،Tyr-ARNt‬فيرتبط التيروزين بدواء ‪ ML901‬ليتحرر ‪ARNt‬‬
‫من الموقع الفعال‪.‬‬
‫اإلستنتاج‪ :‬يُفكك دواء ‪ ML901‬المعقد ‪ Tyr-ARNt‬على مستوى الموقع الفعال ألنزيم التنشيط فيمنع‬
‫‪0.5‬‬
‫تنشيط الحمض األميني تيروزين‪.‬‬
‫الربط (التبرير)‪:‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬عند الطفيلي‪ :‬دواء ‪ ML901‬يثبط عملية تنشيط الحمض األميني تيروزين وذلك بارتباطه بالتيروزين‬
‫على مستوى الموقع الفعال لألنزيم لتشابه بنيته مع الـ‪ AMP‬مما يؤدي الي عدم تركيب البروتين وعدم‬
‫تكاثر الطفيلي‬
‫‪0.5‬‬
‫‪ -‬عند االنسان‪ :‬ال يمنع الدواء تنشيط التيروزين فتتم عملية تركيب البروتين‪.‬‬

‫التمرين ‪ :02‬بكالوريا ‪ 2023‬شعبة رياضيات‬

‫العالمة‬ ‫التصحيح النموذجي‬
‫جزئية كلية‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫‪ )1‬اقتراح فرضيتين حول تأثير دواء ‪:Halofuginone‬‬
‫استغالل أشكال الوثيقة (‪:)1‬‬

‫~ ‪~ 13‬‬
 ‫الشكل (أ)‪ :‬يمثل نسبة نمو الطفيلي بداللة التراكيز المتزايدة من الدواء‪ ،‬حيث‪:‬‬
‫‪0.5‬‬
‫‪ -‬في غياب الدواء وعند تراكيز أقل من ‪( 1.5‬و‪.‬ت) من الدواء‪ :‬تثبت نسبة نمو الطفيلي عند ‪.%100‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬من التركيز ‪ 1.5‬إلى ‪( 5‬و‪.‬ت) من الدواء‪ :‬تتناقص نسبة نمو الطفيلي من ‪ 100%‬إلى أن تكاد تنعدم ابتداء‬
‫من التركيز ‪( 5‬و‪.‬ت)‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬الدواء ‪ Halofuginone‬يوقف نمو الطفيلي عند تراكيز محددة‪.‬‬
‫‪3.5‬‬ ‫الشكل (ب)‪ :‬يمثل نسبة البروتينات المركبة بداللة تركيز الدواء ‪ ،Halofuginone‬حيث‪:‬‬
‫‪ -‬عند التركيز ‪( 1‬و‪.‬ت)‪ :‬كمية البروتينات المصنعة أعظمية ‪.%100‬‬
‫‪0.5‬‬
‫‪ -‬من التركيز ‪ 1‬إلى ‪( 4‬و‪.‬ت) من الدواء‪ :‬نسجل تتناقص كمية البروتينات المصنعة عند الطفيلي حتى تكاد‬
‫تنعدم‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬دواء ‪ Halofuginone‬يثبط عملية تركيب البروتين عند الطفيلي‪.‬‬
‫الربط (اقتراح الفرضيتين)‪ :‬دواء ‪ Halofuginone‬يوقف تكاثر الطفيلي المسبب للمالريا بتثبيط تركيب‬
‫البروتين‪ ،‬وعليه يمكن اقتراح الفرضيتين التاليتين‪:‬‬
‫‪0.5‬‬
‫الفرضية ‪ :1‬يثبط دواء ‪ Halofuginone‬عملية اإلستنساخ‪.‬‬
‫‪0.5‬‬
‫الفرضية ‪ :2‬يثبط دواء ‪ Halofuginone‬عملية الترجمة‪( .‬مالحظة‪ :‬تقبل أي فرضية وجيهة)‪.‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫‪ )1‬تبيان آلية تأثير دواء (‪ )Halofuginone‬للمصادقة على صحة إحدى الفرضيتين‪:‬‬
‫استغالل أشكال الوثيقة (‪:)2‬‬
‫الشكل (أ)‪ :‬يمثل جدوال يلخص شروط تجريبية ونتائجها في أوساط مختلفة حيث‪:‬‬
‫‪ -‬في الوسط التجريبي ‪ :1‬عند توفر كل العناصر الالزمة لمرحلة الترجمة وفي غياب الدواء يتم تركيب‬
‫‪0.5‬‬
‫البروتين‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬في الوسط التجريبي ‪ :2‬في وجود كل العناصر الالزمة لمرحلة الترجمة إضافة إلى الدواء بتركيز ‪3‬‬
‫(و‪.‬ت) ال يتم تركيب البروتين‪.‬‬
‫‪ -‬في الوسط التجريبي ‪ :3‬في وجود مكونات الوسط التجريبي ‪ ،1‬وند استبدال عناصر مرحلة التنشيط‬
‫‪0.5‬‬ ‫(أحماض أمينية‪ ،‬إنزيم التنشيط النوعي‪ )ARNt ،‬باألحماض األمينية المنشطة ورغم وجود الدواء يتم‬
‫تركيب البروتين‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬يثبط دواء ‪ Halofuginone‬عم لية تنشيط األحماض األمينية أثناء عملية الترجمة‪.‬‬
‫الشكل (ب)‪ :‬يمثل منحنى بياني لنسبة تشكل أنواع المعقدات ‪ ARNt-aa‬في وجود تراكيز متزايدة من‬
‫الدواء‪ ،‬حيث‪:‬‬
‫‪0.5‬‬
‫‪ -‬في الوسط األول وفي وجود كل األحماض األمينية ماعدا البرولين تكون نسبة تشكل أنواع المعقدات‬
‫‪ ARNt-aa‬في قيمة أعظمية تقدر بـ‪.%100 :‬‬
‫‪ -‬بينما في الوسط الثاني وفي وجود البرولين فقط‪ ،‬نالحظ ثبات نسبة تشكل أنواع المعقدات ‪ ARNt-aa‬عند‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ ،100%‬ثم تبدأ باالنخفاض انطالقا من التركيز ‪( 1.5‬و‪.‬ت) لتنعدم عند التركيز ‪( 6‬و‪.‬ت)‪.‬‬
‫‪6‬‬ ‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬دواء ‪ Halofuginone‬يمنع تشكل المعقد ‪ ARNt-Pro‬الضروري لعملية الترجمة‪.‬‬
‫الشكل (ج)‪ :‬يوضح نشاط إنزيم ‪ ProRs‬إنزيم التنشيط النوعي الخاص بالطفيلي المسبب للمالريا)‪ ،‬حيث‬
‫نالحظ‪:‬‬
‫‪ -‬في غياب الدواء‪ :‬يتشكل معقد التنشيط ‪.ARNt-Pro‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬في وجود الدواء‪ :‬يتوضع ‪ Halofuginone‬في موقع تثبت كل من الحمض األميني برولين والـ‪.ARNt‬‬
‫استنتاج‪ :‬دواء ‪ Halofuginone‬يثبط نشاط إنزيم ‪ ProRs‬بارتباطه بموقعه الفعال مكان الركيزة‪.‬‬
‫‪0.5‬‬
‫الربط (تبيان آلية التأثير)‪ :‬من خالل أشكال الوثيقة (‪ ،)2‬يتجلى أن‪:‬‬
‫‪0.5‬‬
‫‪ -‬الـ ‪ Halofuginone‬يثبط نوعيا آلية تنشيط األحماض األمينية وذلك بتوضعه في المواقع الخاصة بارتباط‬
‫كل من ‪ ARNt‬والحمض األميني ‪ Pro‬على مستوى إنزيم التنشيط النوعي ‪.ProRs‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬يؤدي ذلك إلى عدم تشكل المعقد ‪ ARNt-Pro‬ومنه تتوقف عملية الترجمة ويتثبط تركيب البروتين عند‬
‫الطفيلي مسببا عدم نموه‪.‬‬
‫‪0.5‬‬
‫‪ -‬وهذا ما يؤكد صحة الفرضية ‪ 2‬التي تنص على‪ " :‬دواء ‪ Halofuginone‬يثبط عملية الترجمة"‪.‬‬
‫‪ )2‬تقديم النصيحة‪ :‬ينصح بااللتزام بالمقادير المسجلة في الوصفات الطبية ألنه وكما يظهر من خالل‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪0.25‬‬
‫الدراسة السابقة أن‪ - :‬التراكيز الضعيفة للدواء ليس لها مفعول‪.‬‬
‫~ ‪~ 14‬‬
 ‫‪0.25‬‬ ‫‪ -‬أما التراكيز العالية فقد تؤثر سلبا على العضوية‬
‫الجزء الثالث‪ :‬مخطط يوضح آلية تركيب البروتين غياب ووجود الـ ‪:Halofuginone‬‬

‫‪1‬‬

‫‪3‬‬ ‫‪1‬‬

‫‪1‬‬

‫التمرين ‪ :03‬بكالوريا ‪ 2022‬شعبة علوم تجريبية‬

‫العالمة‬ ‫التصحيح النموذجي‬
‫جزئية كلية‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫‪ )1‬تأثير المعاملة بالجينتاميسين ضد البكتيريا وعلى الشخص المريض‪:‬‬
‫استغالل األشكال (أ‪ ،‬ب‪ ،‬ج) من الوثيقة (‪:)1‬‬
‫الشكل (أ)‪ :‬يمثل أعمدة بيانية لتغير عدد المستعمرات البكتيرية بوجود تراكيز مختلفة من الجينتاميسين حيث‬
‫‪0.25‬‬ ‫نالحظ أنه في غياب الجينتاميسين يكون عدد المستعمرات البكتيرية مرتفع (‪ ،)300‬يتناقص عددها في وجود‬
‫الجينتاميسين ويتناقص أكثر بزيادة تركيز الجينتاميسين ويكاد ينعدم عند التركيز ‪.15 mg/l‬‬
‫‪0.25‬‬
‫االستنتاج‪ :‬المضاد الحيوي جينتاميسين يثبط نمو البكتيريا (تكاثر)‪.‬‬
‫الشكل (ب)‪ :‬يمثل نسبة دمج اللوسين في متعدد الببتيد عند البكتيريا في تراكيز مختلفة من الجينتاميسين حيث‬
‫‪0.25‬‬ ‫نالحظ أنه في غياب الجينتاميسين يكون إدماج اللوسين منعدم‪ ،‬يدمج في وجود الجينتاميسين ويزداد إدماجه‬
‫كلما زاد تركيز المضاد الحيوي ليبلغ ‪ %50‬عند تركيز ‪.9 μM‬‬
‫‪2.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬عند البكتيريا في وجود الجينتاميسين تترجم رامزة مشفرة للفنيل أالنين إلى اللوسين (أو عند‬
‫‪0.25‬‬
‫البكتيريا في وجود الجينتاميسين يدمج اللوسين بدال من الفنيل أالنين)‪.‬‬
‫الشكل (ج)‪ :‬يمثل أعمدة بيانية لتطور نسبة التعبير عن بروتين الالمينين عند شخص مصاب بمرض انحالل‬
‫البشرة الفقاعي بداللة تركيز المضاد الحيوي الجينتاميسين حيث نالحظ أنه في غياب الجينتاميسين نسبة‬
‫‪0.25‬‬ ‫التعبير عن بروتين الالمينين المكتمل الوظيفي منعدمة‪ ،‬يركب في وجود الجينتاميسين وتزداد نسبة التعبير‬
‫عنه بزياد تركيز المضاد الحيوي لتبلغ ‪ %25‬عند تركيز ‪.25pg/ml‬‬
‫االستنتاج‪ :‬يسمح المضاد الحيوي جينتاميسين بتركيب بروتين المينين مكتمل وظيفي في خاليا البشرة عند‬
‫‪0.25‬‬
‫المصاب بالمرض‪.‬‬
‫ومنه (الربط)‪:‬‬
‫‪ -‬في وجود الجينتاميسين ال تنمو البكتيريا لتركيب بروتينات غير طبيعية لتغير تركيبها من األحماض‬
‫‪0.5‬‬ ‫األمينية‪.‬‬
‫‪ -‬عند المصاب بانحالل البشرة الفقاعي يسمح الجينتاميسين بتركيب المينين كامل وظيفي‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬ابراز المشكل المطروح‪ :‬كيف يؤدي الجينتاميسين إلى تركيب بروتين مكتمل وظيفي عند المصاب بانحالل‬
‫البشرة الفقاعي وبروتين غير وظيفي عند البكتيريا؟‬

‫~ ‪~ 15‬‬
 ‫‪ )2‬اقتراح الفرضية‪:‬‬
‫استغالل الشكل (د)‪ :‬يمثل رسم تخطيطي لريبوزوم وظيفي في وجود الجينتاميسين حيث يتوضع‬
‫‪0.25‬‬
‫الجينتاميسين على تحت الوحدة الصغرى للريبوزوم في مستوى الموقع ‪ A‬خالل مرحلة الترجمة من عملية‬
‫تركيب البروتين‪.‬‬
‫‪1‬‬ ‫‪0.25‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬الجينتاميسين يؤثر على مستوى الريبوزوم خالل مرحلة الترجمة‪.‬‬
‫الفرضية‪ :‬يتسبب الجينتاميسين في قراءة خاطئة لبعض رامزات الـ‪ ARNm‬خالل عملية الترجمة مما يؤدي‬
‫‪0.5‬‬
‫إلى تغير نوع األحماض األمينية المشكلة للبروتين‪.‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫‪ )1‬توضيح طريقة تأثير الجينتاميسين من استغالل معطيات الوثيقة (‪:)2‬‬
‫استغالل الشكل (أ)‪ :‬يمثل جزء من مورثة بكتيريا وناتج التعبير عنها في وجود وفي غياب الجينتاميسين‪.‬‬
‫استخراج جزء البروتين الناتج عن نسخ وترجمة مورثة البكتيريا في وجود وفي غياب الجينتاميسين‪:‬‬

‫‪0.5‬‬

‫‪ -‬في وجود الجينتاميسين ال تكتمل ترجمة جزء الـ‪ ARNm‬وينتج عنها حمض أميني واحد هو ‪ Met‬ما يدل‬
‫‪0.5‬‬ ‫على توقف الترجمة عند الرامزة الثانية ‪ CGC‬الموافقة للحمض األميني ‪ Arg‬أي قراءتها كرامزة توقف‪،‬‬
‫بينما في غياب الجينتاميسين تستمر قراءة الرامزات وتركيب البروتين البكتيري كامال‪.‬‬
‫‪3.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬عند البكتيريا‪ ،‬يتسبب الجينتاميسين في قراءة خاطئة للرامزة ‪ CGC‬الدالة على ‪ Arg‬التي ال‬
‫‪0.5‬‬
‫تترجم (تقرأ كرامزة توقف) ويتوقف تركيب البروتين‪.‬‬
‫الشكل (ب)‪ :‬يمثل جزء من مورثة ‪ Lam3‬عند المصاب وجزء البروتين الموافق لها‪.‬‬
‫استخراج جزء البروتين الناتج عن ترجمة المورثة ‪ Lam3‬الطافرة في وجود وفي غياب الجينتاميسين‪:‬‬

‫‪0.5‬‬

‫‪ -‬نالحظ وجود اختالف في عدد األحماض األمينية في جزء من بروتين الالمينين حيث في غياب‬
‫‪0.75‬‬ ‫الجينتاميسين يتوقف تركيب البروتين بعد الحمض األميني الثالث بوجود رامزة توقف ‪ UAG‬في الموضع‬
‫الرابع من الـ‪ ARNm‬نتج عنها توقف عملية الترجمة وتركيب بروتين المينين غير مكتمل‪ .‬بينما في وجود‬
‫الجينتاميسين تقرأ رامزة التوقف وتترجم إلى الحمض األميني ‪ Gln‬فيستمر تركيب البروتين‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬عند الشخص المصاب‪ ،‬يتسبب الجينتاميسين في قراءة خاطئة لرامزة التوقف ‪ UAG‬فتقرأ‬
‫‪ CAG‬المعبرة عن ‪ Gln‬في الموضع الرابع من الـ‪ ARNm‬فتستمر الترجمة لتركيب بروتين وظيفي‪.‬‬
‫‪0.25‬‬
‫المصادقة‪ :‬تسمح هذه النتائج بالمصادقة على صحة الفرضية المقترحة‪.‬‬
‫الجزء الثالث‪:‬‬
‫تبرير االهتمامات المتزايدة بالجينتاميسين في األساليب العالجية‪:‬‬
‫‪1‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬يعمل على الحد من نمو البكتيريا من خالل دوره في تركيب بروتينات غير وظيفية‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬يعمل على عالج بعض األمراض الوراثية الناتجة عن طفرات مؤدية إلى تركيب البروتينات المبتورة من‬
‫خالل تركيب بروتينات مكتملة وظيفية عند اإلنسان‪.‬‬

‫~ ‪~ 16‬‬
 ‫التمرين ‪ :04‬بكالوريا ‪ 2022‬شعبة علوم تجريبية‬
‫العالمة‬ ‫التصحيح النموذجي‬
‫جزئية كلية‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫توضيح كيفية تأثير مادة (‪ )α-amanitine‬على تركيب البروتين‪:‬‬
‫استغالل الشكل (أ) من الوثيقة (‪:)1‬‬
‫‪ -‬في غياب ‪ α-amanitine‬نشاط أنزيم ‪ ARN‬بوليميراز أعظمي (‪.)% 100‬‬
‫‪0.75‬‬
‫‪ -‬في وجود ‪ α-amanitine‬يقل نشاط اإلنزيم‪ ،‬وكلما زاد تركيز ‪ α-amanitine‬قلت نسبة نشاط أنزيم‬
‫‪ ARN‬بوليميراز ليبلغ ‪ % 60‬عند تركيز ‪.10 μg/ml‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ α-amanitine :‬يثبط نشاط أنزيم ‪ ARN‬بوليميراز ‪.‬‬
‫استغالل الشكل (ب) من الوثيقة (‪:)1‬‬
‫‪3.25‬‬
‫*‪ -‬في الحالة الطبيعية (غياب ‪ )a-amanitine‬يتغير شكل الحلقة ‪ TL‬من أنزيم ‪ ARN‬بوليميراز فيتم دمج‬
‫‪0.75‬‬
‫نيوكليوتيدات جديدة إلى سلسلة الـ‪ ARNm‬المتشكلة‪.‬‬
‫*‪ -‬في وجود ‪ α-amanitine‬تتثبت على مستوى الحلقة ‪ TL‬من أنزيم ‪ ARN‬بوليميراز فتحافظ الحلقة‬
‫على شكلها ومنه عدم دمج نيوكليوتيدات جديدة إلى سلسلة الـ‪ ARNm‬المتشكلة‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬يثبط ‪ α-amanitine‬نشاط أنزيم ‪ ARN‬بوليميراز بارتباطه بجزء من اإلنزيم (الحلقة ‪.)TL‬‬
‫أو ‪ α-amanitine‬يعيق عمل الحلقة ‪ TL‬في دمج النيوكليوتيدات الجديدة للـ‪.ARNm‬‬
‫الربط‪ :‬يثبط ‪ α-amanitine‬نشاط أنزيم ‪ ARN‬بوليميراز بتثبته على الحلقة ‪ TL‬فيعيق دمج النيوكليوتيدات‬
‫‪0.75‬‬
‫الجديدة للـ‪ ARNm‬وبالتالي يمنع مرحلة االستطالة من االستنساخ‪.‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫شرح آلية تأثير الدواء‪:‬‬
‫استغالل الشكل (أ) من الوثيقة (‪ :)2‬يمثل نتائج تغيرات حجم أورام سرطانية في تراكيز مختلفة من الدواء‬
‫بداللة الزمن حيق نالحظ‪:‬‬
‫‪3.75‬‬
‫‪ -‬في غياب الدواء يزداد حجم الورم السرطاني من أقل من ‪ mm 200‬إلى أكثر من ‪ mm 2000‬خالل‬
‫‪3‬‬ ‫‪3‬‬

‫‪ 10‬أيام‪.‬‬
‫‪0.75‬‬ ‫‪ -‬في وجود الدواء بتركيز ‪ 2 mg/kg‬يتناقص حجم الورم من حوالي ‪ mm 200‬إلى ‪ mm 50‬خالل ‪10‬‬
‫‪3‬‬ ‫‪3‬‬

‫أيام‪ ،‬ثم يتزايد حجم الورم من حوالي ‪ mm3 50‬إلى حوالي ‪ mm3 500‬خالل الفترة من ‪ 15‬إلى ‪ 60‬يوم‪.‬‬
‫‪ -‬في وجود الدواء بتركيز ‪ 4 mg/kg‬يتناقص حجم الورم من حوالي ‪ mm3 2000‬إلى أن يختفي ابتداء‬
‫من اليوم ‪.15‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬دواء ‪ ATAC‬فعال في عالج السرطان بتركيز ‪.4 mg/kg‬‬
‫استغالل الشكل (ب) من الوثيقة (‪ :)2‬يمثل آلية عمل الدواء حيث‪:‬‬
‫‪ -‬يتكون دواء ‪ ATAC‬من جسم مضاد نوعي مرتبط بجزيئتين من ‪ ،α-amanitine‬يرتبط الدواء عن‬
‫طريق الجسم المضاد ارتباطا نوعيا ببروتين غشائي للخلية السرطانية مما يؤدي إلى بلعمة المعقد (بروتين‬
‫‪1‬‬ ‫غشائي ‪ -‬دواء)‪.‬‬
‫‪ -‬داخل هيولي الخلية السرطانية تعمل األنزيمات الليزوزومية على تفكيك الجسم المضاد والبروتين الغشائي‬
‫فتتحرر جزيئات الـ‪ α-amanitine‬في الهيولي التي تتثبت على أنزيم ‪ ARN‬بوليميراز في النواة فتوقف‬
‫عمله‪.‬‬
‫االستنتاج‪ :‬تسمح األجسام المضادة لدواء الـ‪ ATAC‬بإدخال ‪ α-amanitine‬إلى الخاليا السرطانية وبالتالي‬
‫‪0.5‬‬
‫توقف عملية االستنساخ‪.‬‬
‫الربط‪:‬‬
‫‪ -‬يستهدف الدواء الخاليا السرطانية بواسطة األجسام المضادة النوعية اتجاه البروتينات الغشائية للخاليا‬
‫‪1‬‬ ‫السرطانية‪ ،‬من خالل ما يحتويه من جزيئات ‪ α-amanitine‬يعمل هذا الدواء على وقف االستنساخ‪.‬‬
‫‪ -‬تتوقف عملية تركيب البروتين في الخاليا السرطانية مما يوقف نمو الورم ما يؤدي إلى تراجعه‪.‬‬

‫~ ‪~ 17‬‬
 ‫التمرين ‪ :05‬بكالوريا ‪ 2021‬شعبة علوم تجريبية‬
‫العالمة‬ ‫التصحيح النموذجي‬
‫جزئية كلية‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫‪ )1‬تحليل نتائج المرحلتين األولى والثانية‪:‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫المرحلة األولى‪ :‬يترجم الـ‪ ARNm‬في هيولى ‪ Tetrahymena‬إلى بروتين ‪ A‬كامال بـ‪ 134‬حمضا أمينيا‪.‬‬
‫المرحلة الثانية‪ :‬يترجم الـ‪ ARNm‬الخاص ببروتين ‪ A‬لـ‪ Tetrahymena‬إلى متعددات بيبتيد قصيرة في‬
‫‪1‬‬ ‫‪0.25‬‬ ‫المستخلص الخلوي للخاليا االنشائية لكريات الدم الحمراء لألرنب‪.‬‬
‫‪0.5‬‬
‫االستنتاج‪ :‬ناتج الترجمة يختلف بين ‪ Tetrahymena‬والمستخلص الخلوي للخاليا االنشائية لكريات الدم‬
‫الحمراء لألرنب‪ ،‬رغم تماثل الـ‪.ARNm‬‬
‫‪ )2‬شرح سبب االختالف باستغالل شكلي الوثيقة‪:‬‬
‫استغالل شكلي الوثيقة (‪ :)1‬من الشكلين (أ) و (ب) يمكن ترجمة ‪ ARNm‬عند كل من‪:‬‬

‫‪1.5‬‬ ‫‪0.5‬‬
‫‪0.5‬‬
‫‪0.5‬‬
‫شرح سبب اختالف ناتج التعبير المورثي عن نفس الـ‪ :ARNm‬يرجع إلى أن رامزة التوقف (‪)UAA‬‬
‫عند األرنب وتشفر لحمض أميني ‪ Gln‬عند ‪.Tetrahymena‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫‪ )1‬تفسير اختالف ناتج التعبير المورثي للـ‪ ARNm‬باستغالل معطيات الشكل (أ) للوثيقة (‪ :)2‬تستطيع‬
‫‪2‬‬
‫‪ Tetrahymena‬مواصلة ترجمة سلسلة ‪ ARNm‬رغم وجود إحدى رامزتي التوقف ‪ UAA‬أو ‪UAG‬‬
‫‪1.5‬‬
‫وذلك لوجود ‪ ARNt‬خاص (‪ )Iso-accepteurs d'ARNt‬حامل للـ‪ Gln‬ويملك رامزات مضادة تتعرف‬
‫على الرامزات ‪ UAA‬أو ‪ UAG‬وتترجمها إلى الحمض األميني غلوتامين ‪ ،Gln‬أما عند األرنب تتوقف‬
‫الترجمة عند الرامزة ‪ UAG‬لعدم امتالكه ‪ ARNt‬يمكنه التعرف على هذه الرامزة وترجمتها‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫فينتج عن ذلك بروتين من ‪ 134‬حمض أميني عند ‪ Tetrahymena‬وبيبتيدات قصيرة عند األرنب رغم‬
‫تماثل الـ‪.ARNm‬‬
‫‪ )2‬اقتراح حل لألم العاجزة عن تركيب الكازيين باستغالل الوثيقة (‪:)2‬‬
‫استغالل الشكل (أ) من الوثيقة (‪ :)2‬يمكن تصنيع جزيئات ‪ ARNt‬خاصة ترتبط مع حمض أميني معين‪،‬‬
‫‪0.25‬‬
‫ولها رامزات مضادة معدلة يمكنها التعرف على رامزة الوقف‪.‬‬
‫استغالل الشكل (ب) من الوثيقة (‪ :)2‬عند ترجمة أليلي مورثة الكازيين العادي ‪ R1‬والطافر ‪:R2‬‬

‫‪0.75‬‬
‫‪2.5‬‬

‫‪0.75‬‬

‫استبدال الـ‪ U‬بالـ‪ A‬في الرامزة ‪ ،6‬يظهر رامزة توقف بدل رامزة ‪ Leu‬مما يؤدي إلى وقف تركيب الكازيين‬
‫ومن ثم غيابه في حليب األم العاجزة عن تركيبه‪.‬‬
‫الربط‪:‬‬
‫‪0.75‬‬ ‫يمكن تصنيع ‪ ARNt‬خاص يحمل الحمض األميني ‪ Leu‬ويملك رامزة مضادة هي ‪ AUU‬لتتعرف على‬
‫رامزة التوقف ‪ UAA‬وبذلك ال تتوقف عملية الترجمة عند هذه الرامزة‪ ،‬حيث يقدم هذا ‪ ARNt‬كعالج لألم‬
‫العاجزة عن تركيب الكازيين‪.‬‬

‫~ ‪~ 18‬‬
 ‫التمرين ‪ :06‬بكالوريا ‪ 2021‬شعبة رياضيات‬
‫العالمة‬ ‫التصحيح النموذجي‬
‫جزئية كلية‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫‪ )1‬تحليل الشكل (أ) من الوثيقة (‪ :)1‬يمثل المنحني تغير نسبة اإلشعاع بداللة الزمن حيث نالحظ من ‪0‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫إلى ‪ 40‬د تزداد النسبة المئوية إلدماج اليوريدين المشع من ‪ 0‬إلى ‪ ،% 70‬وتكون نسبة إدماج األحماض‬
‫‪0.75‬‬
‫األمينية المشعة قليلة من ‪ 0‬إلى ‪ % 10‬وتبقى نسبة البروتينات البكتيرية قليلة جدا‪.‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫استنتاج‪ :‬يثبط الماكروليد مرحلة الترجمة وال يؤثر على مرحلة النسخ‬
‫‪ )2‬شرح آلية تأثير المضاد الحيوي على تكاثر ونمو البكتيريا‪:‬‬
‫من خالل الشكل (ب) للوثيقة (‪ )1‬نالحظ‪:‬‬
‫‪ -‬يتوضع جزيء الماكروليد على الريبوزوم حيث يرتبط مع الحمض األميني األول ‪ Met‬الموجود في‬
‫‪0.5‬‬ ‫مستوى الموقع ‪ P‬للريبوزوم مانعا تشكل الرابطة الببتيدية بين الحمض األميني األول والحمض األميني‬
‫الموالي في مستوى الموقع ‪.A‬‬
‫‪1.5‬‬
‫‪ -‬يمنع الماكروليد تشكل السلسلة الببتيدية على مستوى الريبوزوم وبذلك ال يركب البروتين فال تتكاثر‪ ،‬وال‬
‫‪0.5‬‬
‫تنمو البكتيريا‪.‬‬
‫‪ -‬اقتراح فرضية تفسيرية‪ :‬تعمل البكتيريا على إخراج الماكروليد الداخل عبر غشائها حتى ال يتثبت على‬
‫‪0.5‬‬ ‫الريبوزوم ومنه حدوث عملية الترجمة وتركيب البروتين‪ ،‬وهذا ما يسمح بتكاثر البكتيريا وتصبح مقاومة‬
‫للمضاد الحيوي‪.‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫‪ )1‬استغالل الوثيقتين (‪ )2‬و(‪ )3‬لتفسير كيفية اكتساب إحدى الساللتين خاصية مقاومة المضاد الحيوي‪:‬‬
‫استغالل الشكل (أ) من الوثيقة (‪:)2‬‬
‫‪ -‬تنفذ جزيئات الماكروليد عبر قنوات غشائية من الوسط الخارج خلوي إلى هيولى البكتيريا‪.‬‬
‫‪ -‬يتم إخراج جزيئات الماكروليد من هيولى البكتيريا إلى الوسط الخارج خلوي عبر مضخات غشائية‪.‬‬
‫‪0.75‬‬
‫‪ -‬إذن ترتبط عالقة البكتيريا بالماكروليد بإحتواء أغشيتها على قنوات لدخولها ومضخات إلخراجها‪.‬‬
‫استغالل الشكل (ب) من الوثيقة (‪:)2‬‬
‫‪ -‬عند الساللة الطبيعية يكون تركيز الماكروليد داخل البكتيريا أكبر من تركيزه خارجها وعدد قليل من‬
‫المضخات الغشائية‪.‬‬
‫‪ -‬عند الساللة الطافرة يكون تركيز الماكروليد داخل البكتيريا أقل من تركيزه خارجها وعدد أكبر من‬
‫‪0.75‬‬ ‫المضخات الغشائية‪.‬‬
‫‪ -‬ومنه تنتج مقاومة الساللة الطافرة للمضاد الحيوي عن ارتفاع عدد المضخات الغشائية التي تعمل على‬
‫إخراجه من الهيولى وبالتالي التخلص منه‪.‬‬
‫استغالل الوثيقة (‪:)3‬‬
‫‪4‬‬ ‫‪ -‬عند الساللة الطبيعية يكون تابع النيكليوتيدات في جزء المورثة المسؤولة (السلسلة غير المستنسخة) عن‬
‫تركيب بروتين ‪ Mex.R‬كما يلي‪:‬‬
‫‪CAT GCG GAA GCC ATC ATG TCA TGC GTG‬‬
‫فيكون جزء الـ‪ ARNm‬الناتج عن النسخ‪:‬‬
‫‪0.75‬‬
‫‪CAU GCG GAA GCC AUC AUG UCA UGC GUG‬‬
‫ما يؤدي إلى ترجمة هذا الجزء إلى الجزء من السلسلة الببتيدية‪:‬‬
‫‪His-Ala-Glu-Ala-Ile-Met-Ser-Cys-Val‬‬
‫‪ -‬عند الساللة الطافرة يكون تتابع النيكليوتيدات في جزء المورثة المسؤولة (السلسلة غير المستنسخة عن‬
‫تركيب بروتين ‪ Mex.R‬كما يلي‪:‬‬
‫‪CAT GCG GAA GCC ATC ATG TCA TGA GTG‬‬
‫فيكون جزء الـ‪ ARNm‬الناتج عن النسخ‪:‬‬
‫‪0.75‬‬ ‫‪CAU GCG GAA GCC AUC AUG UCA UGA GUG‬‬
‫ما يؤدي إلى ترجمة هذا الجزء إلى الجزء من السلسلة الببتيدية‪:‬‬
‫‪His-Ala-Glu-Ala-Ile-Met-Ser‬‬
‫‪ -‬ومنه أدى استبدال النيكليوتيدة ‪ C‬في الثالثية ‪ 114‬من السلسلة غير المستنسخة عند الساللة الطافرة إلى‬
‫تغير رامزة ال ‪ Cys‬إلى رامزة التوقف نتج عنه سلسلة ببتيدية بعدد أقل من األحماض األمينية‪.‬‬
‫~ ‪~ 19‬‬
 ‫تفسير كيفية اكتساب خاصية مقاومة المضاد الحيوي الماكروليد عند الساللة الطافرة‪ :‬تحتوي أغشية‬
‫‪0.25‬‬ ‫البكتيريا على قنوات تسمح بدخول الماكروليد إلى هيولى البكتيريا ومضخات تعمل على إخراجه‪ ،‬يثبط‬
‫‪0.75‬‬ ‫تركيب هذه المضخات بروتين أخر ‪ Mex.R‬والذي يصبح غير فعال نتيجة الطفرة التي تمس مورثته مما‬
‫يزيد من عدد المضخات فتتخلص البكتريا بذلك من الماكروليد مانعة تأثيره ومكتسبة مقاومة له‪.‬‬
‫‪ )2‬تقديم نصيحة حول عواقب االستعمال المفرط للمضادات الحيوية‪ :‬تجنب اإلفراط في استخدام المضادات‬
‫‪0.75‬‬ ‫‪0.75‬‬ ‫الحيوية كدواء ضد األمراض البكتيرية‪ ،‬وعدم تناولها دون استشارة طبية‪ ،‬وااللتزام بالمدة الزمنية المحددة‬
‫لتناولها حتى ال يؤدي إلى اكتساب البكتريا مقاومة لهذه األنواع من األدوية فتصبح دون أي فعالية‪.‬‬

‫التمرين ‪ :07‬باكالوريا ‪ 2020‬شعبة علوم تجريبية‬

‫العالمة‬ ‫التصحيح النموذجي‬
‫جزئية كلية‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫‪ -)1‬تحليل الوثيقة (‪:)1‬‬
‫الشكل (أ)‪ :‬يمثل تطور الخاليا السرطانية في غياب وفي وجود مادة الريسين بتركيز ‪ 10‬ميكروغرام‪ /‬مل‬
‫حيث‪:‬‬
‫‪ -‬في غياب مادة الريسين نالحظ تكاثر الخاليا السرطانية بشكل كثيف وعشوائي‪.‬‬
‫‪0.5‬‬
‫‪ -‬في وجود مادة الريسين بتركيز ‪ 10‬ميكروغرام‪ /‬مل نالحظ تكاثر الخاليا السرطانية بشكل ضعيف‬
‫ومنتظم‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬مادة الريسين تثبط (أو يحد) تكاثر الخاليا السرطانية‪.‬‬
‫الشكل (ب)‪ :‬يمثل نتائج متابعة نسبة إدماج كل من التايمدين واللوسين المشعين لعينات من الخاليا السرطانية‬
‫تم حضنها في غياب وفي وجود تراكيز متزايدة من مادة الريسين حيث نالحظ‪:‬‬
‫‪3.5‬‬ ‫‪ -‬في غياب مادة الريسين نالحظ دمج كل من التايمدين واللوسين المشعين بنسبة ‪ %100‬من طرف الخاليا‬
‫‪0.5‬‬
‫السرطانية‪.‬‬
‫‪0.5‬‬
‫‪ -‬في وجود مادة الريسين وبتركيز متزايدة حتى ‪ 10‬ميكروغرام ‪/‬مل‪ ،‬تقل نسبة دمج التايمدين المشع في‬
‫الـ‪ ADN‬إلى ‪ %55‬و اللوسين المشع في البروتين المتشكل إلى ‪ %20‬من طرف الخاليا السرطانية‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬مادة الريسين تثبط تركيب البروتين وبالتالي تضاف الـ‪ ADN‬في الخاليا السرطانية‪.‬‬
‫الربط بين تكاثر الخاليا السرطانية والظواهر الحيوية‪ :‬تركيب البروتين يسمح بتضاعف الـ‪ ADN‬وبالتالي‬
‫‪1‬‬
‫تتكاثر الخاليا السرطانية‪.‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫‪ )1‬تحليل المنحنيات وإبراز المشكلة‪:‬‬
‫الشكل (أ)‪ :‬يمثل تطور نسبة دمج اليوريدين بداللة تغير تركيز مادة الريسين حيث نالحظ ثبات نسبة دمج‬
‫‪0.25‬‬ ‫اليوريدين المشع عند قيمة أعظمية بنسبة ‪ %100‬مهما زاد تركيز الريسين‪.‬‬
‫االستنتاج‪ :‬الريسين ال يؤثر على دمج اليوريدين وبالتالي ال يمنع عملية االستنساخ‪.‬‬
‫‪0.5‬‬
‫الشكل (ب)‪ :‬يمثل تطور ادماج الحمض األميني فينيل أالنين المشع بداللة الزمن حيث‪:‬‬
‫‪2.5‬‬ ‫‪0.25‬‬
‫‪ -‬في غياب مادة الريسين وإضافة متعدد اليوريدين مع الفينيل أالنين المشع نالحظ دمج الفينيل االنين في‬
‫متعدد الفينيل أالنين وتزداد كمية الدمج مع الزمن‪.‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫‪ -‬في وجود مادة الريسين وإضافة متعدد اليوريدين مع الفينيل أالنين نالحظ دمج طفيف للفينيل االنين يمكن‬
‫إهماله‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬تعيق مادة الرسين تركيب البروتين من خالل إعاقة عملية الترجمة‪.‬‬

‫‪0.75‬‬
‫إبراز المشكل‪ :‬إذا كانت مادة الريسين ال تؤثر على عملية االستنساخ وتعيق عملية الترجمة فما مستوى‬
‫تأثيرها (كيف يؤثر الريسين على ألية الترجمة)؟‬
‫‪ )2‬تقديم حل للمشكلة باستغالل الوثيقة (‪:)3‬‬
‫‪1‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫‪ -‬في غياب مادة الريسين يتشكل ريبوزوم وظيفي وتتم عملية الترجمة ويتركب البروتين‪.‬‬
‫‪ -‬في وجود مادة الريسين ال يتشكل ريبوزوم وظيفي فال تتم عملية الترجمة وال يتم تركيب البروتين حيث‬
‫‪0.75‬‬ ‫تتثبت مادة الرسين على الـ(‪ ARNr (28s‬لتحت الوحدة الريبوزومية الكبرى مما يمنع تشكل ريبوزوم‬
‫وظيفي وهذا يعيق عملية الترجمة فال يتم تركيب البروتين‪.‬‬

‫~ ‪~ 20‬‬
 ‫التمرين ‪ :08‬بكالوريا ‪ 2019‬شعبة رياضيات‬
‫العالمة‬ ‫التصحيح النموذجي‬
‫جزئية كلية‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫‪ )1‬تحديد مع التبرير أصغر قيمة لـ‪ n‬تسمح بتعيين مختلف األحماض األمينية في الببتيد المركب من طرف‬
‫‪1.5‬‬
‫الخلية‪ ،‬ثم اعادة صياغة الفرضية‪:‬‬
‫‪ -‬أقل عدد لـ‪ n‬هو ‪.3‬‬
‫‪1‬‬ ‫‪ -‬التبرير‪ :‬تتابع ‪ 3‬نيكليوتيدات يعطي ‪ 64‬إمكانية ما يغطي استعمال ‪ 20‬حمضا أمينيا‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬إعادة صياغة الفرضية‪ :‬إن أي حمض أميني يتحدد في السلسلة الببتيدية بتتابع ‪ 3‬نيكليوتيدات من‬
‫الـ‪.ARNm‬‬
‫‪ )2‬اثبات باستدالل منطقي صحة الفرضية المقترحة باستغالل النتائج التجريبية السابقة‪ :‬من نتائج التجربة‬
‫نجد‪:‬‬
‫‪1.5‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬عند إضافة ‪ 3‬نيكليوتيدات يضاف حمض أميني في البروتين (السلسلة الببتيدية)‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬عند حذف ‪ 3‬نيكليوتيدات ينقص عدد األحماض األمينية في البروتين بواحد‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬إذن يحدد الحمض األميني بتتابع ثالث نيكليوتيدات في الـ‪( ADN‬رامزة ‪ )ARNm‬وهذا يؤكد صحة‬
‫الفرضية‪.‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫‪ )1‬تبيان العالقة بين النيكليوتيدات في ‪ ARNm‬واألحماض األمينية في البروتين من تجارب‬
‫‪1‬‬ ‫‪1‬‬ ‫‪ Niremberg‬و‪ :Matthaei‬تتابع نوع النيكليوتيدات في الـ‪ ARNm‬يشفر لنوع األحماض األمينية في‬
‫البروتين‪.‬‬
‫‪ )2‬االجابة على االشكالية المطروحة في بداية التمرين بإستغالل معطيات الوثيقة (‪:)2‬‬
‫من الشكل (أ)‪:‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫‪ -‬يتشكل الـ‪ ARNm‬من أربع أنواع من النيكليوتيدات تختلف في نوع القاعدة األزوتية ‪.G ،C ،U ،A‬‬
‫‪0.25‬‬
‫‪ -‬تسمح تجربة ‪ Niremberg‬و‪ Matthaei‬بالكشف عن وجود الشفرة الوراثية‪.‬‬
‫‪ -‬تسمح تجارب ‪ Khorana Har Gobin‬بـ‪:‬‬
‫*‪ -‬تحديد وحدة الشفرة الوراثية والمتمثلة في الرامزة‪ ،‬حيث کل رامزة تتكون من تتابع ‪ 3‬من القواعد‬
‫اآلزوتية على مستوى الـ‪.ARNm‬‬
‫‪0.75‬‬
‫*‪ -‬بعض الرامزات توقف عملية الترجمة‪.‬‬
‫من الشكل (ب)‪:‬‬
‫‪3‬‬
‫‪ -‬يسمح األربع أنواع من القواعد في الـ‪ ARNm‬بتكوين ‪ 64‬رامزة‪.‬‬
‫‪0.25‬‬
‫‪ -‬تشفر بعض الرامزات لحمض أميني واحد مثل رامزة االنطالق ‪ AUG‬التي تشفر الستعمال الميثيونين‪.‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫‪ -‬يشفر لبعض األحماض األمينية أكثر من رامزة‪:‬‬
‫*‪ -‬من رامزتين مثل‪ AAU :‬و‪ AAC‬لألسبارجين (‪.)Asn‬‬
‫*‪ -‬من ‪ 3‬رامزات وهي‪ AUA :‬و‪ AUC‬و‪ AUU‬لإلزولوسين (‪.)Ile‬‬
‫‪0.75‬‬ ‫*‪ -‬من ‪ 4‬رامزات مثل‪ GCU :‬و‪ GCC‬و‪ GCA‬و‪ GCG‬لألالنين (‪.)Ala‬‬
‫*‪ -‬من ‪ 6‬رامزات مثل‪ CUU :‬و‪ CUC‬و‪ CUA‬و‪ CUG‬و‪ UUA‬و‪ UUG‬للوسين (‪.)Leu‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬بعض الرامزات ليس لها معنى هي‪ UAA :‬و‪ UAG‬و‪ UGA‬رامزات التوقف‪.‬‬

‫التمرين ‪ :09‬بكالوريا ‪ 2019‬شعبة علوم تجريبية‬

‫العالمة‬ ‫التصحيح النموذجي‬
‫جزئية كلية‬
‫الجزء األول‪:‬‬
‫‪ )1‬تحليل النتائج الممثلة في الشكل (أ)‪ :‬يمثل الشكل (أ) منحنيات تغير نسبة تركيب البروتين بداللة الزمن‬
‫في أوساط مختلفة تركيز المضاد الحيوي (‪ )Rifamycine‬حيث‪:‬‬
‫‪1.25‬‬ ‫‪ -‬عند تركيز ‪ 1µg/ml‬من المضاد الحيوي‪ :‬تكون نسبة تركيب البروتين أعظمية ‪ ،200%‬وبزيادة تركيز‬
‫‪1.5‬‬ ‫المضاد الحيوي تتناقص نسبة تركيب البروتين حتى تنعدم عند تركيز ‪ 8 µg/ml‬وهذا يدل على أن المضاد‬
‫‪0.25‬‬ ‫الحيوي يؤثر سلبا على عملية تركيب البروتين‪.‬‬
‫االستنتاج‪ :‬المضاد الحيوي (‪ )Rifamycine‬يثبط عملية تركيب البروتين فيوقف نشاطها وتكاثرها‪.‬‬

‫~ ‪~ 21‬‬
 ‫‪ )2‬اقتراح الفرضيات‪:‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫‪ -‬الفرضية ‪ :1‬يؤثر (‪ )Rifamycine‬على مستوى االستنساخ (تثبط أنزيم ‪ ARNp‬بوليميراز)‪.‬‬
‫‪0.75‬‬ ‫‪ -‬الفرضية ‪ :2‬يؤثر (‪ )Rifamycine‬على مستوى تنشيط األحماض األمينية (يثبط أنزيم التنشيط)‪.‬‬
‫‪0.25‬‬
‫‪ -‬الفرضية ‪ :3‬يؤثر (‪ )Rifamycine‬على مستوى الريبوزومات خالل عملية الترجمة (يثبط نشاط‬
‫‪0.25‬‬ ‫الريبوزومات)‪.‬‬
‫الجزء الثاني‪:‬‬
‫‪ )1‬المقارنة‪:‬‬
‫‪ -‬في الوسط‪ :1‬تجربة شاهدة عند توفر كل العناصر الضرورية لحدوث عمليتي االستنساخ والترجمة‬
‫‪0.25‬‬ ‫وفي غياب المضاد الحيوي نالحظ أن شدة االشعاع في االحماض األمينية المدمجة مرتفعة مما يدل على‬
‫حدوث عملية تركيب البروتين‪.‬‬
‫‪ -‬في الوسط ‪ : 2‬عند إضافة المضاد الحيوي نالحظ أن شدة االشعاع في األحماض األمينية المدمجة قليلة‬
‫‪0.5‬‬ ‫جدا مما يدل على توقف عملية تركيب البروتين‪.‬‬
‫‪1.5‬‬ ‫من مقارنة نتائج التجربة ‪ 2‬بنتائج التجربة ‪ 1‬يتبن أن المضاد الحيوي يؤثر على العناصر المتدخلة في‬
‫عملية تركيب البروتين‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬في الوسط ‪ : 3‬في وجود المضاد الحيوي وفي غياب عناصر االستنساخ وبتوفر عناصر الترجمة فقط‬
‫نالحظ أن شدة االشعاع في األحماض األمينية المدمجة مرتفعة مما يدل على حدوث عملية تركيب البروتين‪.‬‬
‫من مقارنة نتائج التجربة ‪ 3‬بنتائج التجربة ‪ 2‬يتبن أن المضاد الحيوي يؤثر على عناصر االستنساخ فقط‪.‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫االستنتاج‪ :‬يثبط (‪ )Rifamycine‬تركيب البروتين من خالل توقيف عملية االستنساخ‪.‬‬
‫‪ )2‬المناقشة‪ :‬من خالل النتائج الممثلة في الشكل (أ) يتبين أن (‪ )Rifamycine‬ال يؤثر على تنشيط‬
‫‪0.5‬‬
‫األحماض األمينية وال على عمل الريبوزومات ألن في الوسط (‪ )3‬وبالرغم من وجود (‪)Rifamycine‬‬
‫تم دمج األحماض األمينية انطالقا من الـ‪ ،ARNm‬في حين يتبين من مقارنة نتائج الوسط (‪ )2‬و (‪ )3‬تأثير‬
‫‪1.5‬‬ ‫‪0.5‬‬ ‫(‪ ) Rifamycine‬على عملية االستنساخ ويظهر ذلك جليا من خالل نتائج الشكل (ب) من الوثيقة (‪)2‬‬
‫بحيث كلما زاد تركيز (‪ )Rifamycine‬قلت السرعة االبتدائية لنشاط إنزيم ‪ ARN‬بوليميراز مما يبين أن‬
‫‪0.5‬‬ ‫(‪ )Rifamycine‬يثبط عمل إنزيم ‪ ARN‬بوليميراز المسؤول عن عملية االستنساخ الذي يؤكد صحة‬
‫الفرضية األولى‪.‬‬
‫الجزء الثالث‪ :‬النص العلمي‪:‬‬
‫تعتبر البروتينات جزيئات حيوية مهمة بحيث تتوقف حياة الكائن الحي في قدرته على تركيبها‪ ،‬فما هي‬
‫‪0.5‬‬ ‫مراحل تركيب البروتين والمستويات المحتملة لتأثير مختلف المضادات الحيوية؟‬
‫تمر عملية تركيب البروتين بالمراحل التالية‪:‬‬
‫‪ -1‬مرحلة االستنساخ‪ :‬يتم خاللها التصنيع الحيوي للـ‪ ARNm‬انطالقا من سلسلة واحدة من ‪ ADN‬في‬
‫‪0.5‬‬ ‫وجود ‪ ARN‬بوليميراز و النيكليوتيدات الريبية الحرة‪ .‬عند تأثر أحد هذه العناصر تتوقف عملية االستنساخ‬
‫وبالتالي عملية تركيب البروتين‪ ،‬مثل تأثير (‪ )Rifamycine‬على نشاط إنزيم ‪. ARNp‬‬
‫‪2.5‬‬ ‫‪ -2‬مرحلة الترجمة‪:‬‬
‫‪ -‬ينشط أنزيم نوعي األحماض األمينية بربطها مع الـ‪ ARNt‬الموافق في وجود الطاقة‪ .‬يمكن أن تؤثر‬
‫‪0.5‬‬
‫بعض المضادات الحيوية على نشاط هذا األنزيم فتتوقف عملية تركيب البروتين‪.‬‬
‫‪ -‬ترتبط األحماض األمينية في متتالية محددة على مستوى الريبوزوم الذي ينتقل بمعدل رامزة على طول‬
‫‪0.5‬‬ ‫الـ‪ ARNm‬لتتشكل تدريجيا السلسلة الببتيدية إلى أن يصل إلى إحدى رامزات التوقف لتنتهي بذلك عملية‬
‫الترجمة‪ .‬يمكن أن تؤثر بعض المضادات الحيوية على نشاط الريبوزوم فتتوقف عملية تركيب البروتين‪.‬‬
‫تختلف مستويات تأثير المضادات الحيوية على تركيب البروتين عند البكتيريا ولذا تستعمل في القضاء‬
‫‪0.5‬‬
‫على البكتيريا الضارة‪.‬‬

‫~ ‪~ 22‬‬