Aminokwasy

 budowa aminokwasów,
 aminokwasy endo- i egzogenne,
 aminokwasy białkowe,
 otrzymywanie aminokwasów,
 właściwości aminokwasów,
 peptydy
 Budowa aminokwasów
 Aminokwasy:
 pochodne węglowodorów zawierające w cząsteczkach dwie grupy
funkcyjne: aminową – NH2
i karboksylową – COOH,
 lub pochodne kwasów karboksylowych,
w cząsteczkach których atom(y) wodoru został(y) zastąpiony(e)
grupą(ami) aminową(wymi).
 Aminokwasy w swoich cząsteczkach mogą zwierać również inne grupy
funkcyjne:
 hydroksylową (– OH),
 tiolową (-SH),
 ponadto układy heterocykliczne,
 pierścienie aromatyczne współdecydujące
o właściwościach aminokwasów.
Pochodzenie i podział aminokwasów
 Aminokwasy naturalne – (ponad 150) występują
w organizmach roślinnych i zwierzęcych,
 26 jest aminokwasami białkowymi,
są to α-aminokwasy (2-aminokwasy – grupa
aminowa i karboksylowa są związane z tym samym
atomem węgla.
 Aminokwasy naturalne:
 endogenne - wytwarzane są przez organizmy,
 egzogenne pobierane są przez organizmy
zwierzęce z pokarmem
 Aminokwasy syntetyczne – nie występują
w przyrodzie
 Nazewnictwo i izomeria aminokwasów
 Nazwy systematyczne tworzy się od nazw odpowiednich
kwasów karboksylowych z przedrostkiem amino
i lokantem grupy aminowej:
H35C–4CH2– 3/βCH–2/αCH2–1COOH
H2N – αCH2 – COOH |
NH2

kwas aminoetanowy kwas 3(β)-aminopentanowy

 Izomery kwasu aminobutanowego:
H2N–4CH2–3CH2–2CH2–1COOH kwas 4(γ)-aminobutanowy,
4
CH2– 3/βCH–2/αCH2–1COOH 4
CH2– 3/βCH2–2/αCH–1COOH
| |
NH2 NH2

kwas 3-aminobutanowy kwas 2-aminobutanowy

(β-aminomasłowy) (α-aminomasłowy)
 Nazewnictwo i izomeria aminokwasów cd
 Izomery kwasu aminobutanowego cd:

CH3
|
3/β
CH3–2/αC–1COOH kwas 2-amino-2-metylopropanowy
| (α-amino-α-metylopropionowy)
NH2
 Wszystkie aminokwasy białkowe mają konfigurację L
(posiadają przynajmniej jeden chiralny atom C),
 są optycznie czynne, mogą być:
 lewoskrętne(-),
 lub prawoskrętne(+)
• Jedyny aminokwas niewykazujący czynności optycznej,
to kwas aminooctowy (glicyna) – nie posiada chiralnego
atomu węgla.
 Podział aminokwasów białkowych
(cd)
 Aminokwasy obojętne: w cząsteczce zawierają taką samą
liczbę grup zasadowych (-NH2) i grup kwasowych
(-COOH),
 odczyn wodnego roztworu zbliżony do obojętnego.
 Aminokwasy zasadowe: posiadają dodatkową grupę
aminową (-NH2 np. lizyna, arginina, histydyna),
 odczyn wodnego roztworu jest zasadowy.
 Aminokwasy kwasowe: posiadają dodatkową grupę
karboksylową (-COOH: np. kwas asparginowy,
glutaminowy),
 odczyn roztworu wodnego jest kwasowy kwasowy.
 Podział aminokwasów białkowych
(cd)
 Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową (-OH, np.
seryna, treonina),
 wykazują lepsze właściwości hydrofilowe (lepiej
rozpuszczają się w wodzie)
 Aminokwasy zawierające grupę tiolową (-SH, np. cysteina)
 wykazują właściwości redukujące.
 Aminokwasy zawierające szkielet arylowy / aromatyczny
(-Ar, np. fenyloalanina)
 ulegają reakcji nitrowania (reakcja ksantoproteinowa)
Ważniejsze aminokwasy białkowe
Aminokwasy obojętne
Nazwa zwycz. symbol Wzór grupowy
Glicyna Gly H2N – CH2 - COOH
Alanina Ala CH3 – CH – COOH
|
NH2
Walina Val CH3 – CH – CH – COOH
| |
CH3 NH2
Leucyna Leu CH3 – CH – CH2 – CH – COOH
| |
CH3 NH2
Seryna Ser HO – CH2 – CH – COOH
|
NH2
 Ważniejsze aminokwasy białkowe
Aminokwasy obojętne (cd)
Nazwa Symbol Wzór grupowy
Treonina Thr CH3 – CH – CH – COOH
| |
OH NH2
Cysteina Cys HS – CH2 – CH – COOH
|
NH2
Cystyna HOOC – CH – CH2 – S – S – CH2 – CH – COOH
| |
CySSCy NH2 NH2

Metionina Met CH3 – S – CH2 – CH2 – CH – COOH

|
NH2
 Ważniejsze aminokwasy białkowe
Aminokwasy obojętne (cd)
Nazwa Symbol Wzór grupowy
Fenyloalanina Phe
CH2 – CH – COOH

|
|
NH2
Tyrozyna Tyr
HO CH2 – CH – COOH

|
| |
NH2
Tryptofan Trp CH2 – CH – COOH
| |
NH2
NH
 Ważniejsze aminokwasy białkowe
Nazwa Symbol Wzór grupowy
Aminokwasy kwasowe
Kwas Asp HOOC – CH2 – CH – COOH
|
asparginowy NH2
Kwas Glu HOOC – CH2 – CH2 – CH – COOH
|
glutaminowy NH2
Aminokwasy zasadowe
Lizyna CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH
| |
Lys NH2 NH2
Arginina H2N – C – NH – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH
|| |
Arg
NH NH2
Właściwości fizyczne aminokwasów
 Aminokwasy:
 ciała stałe, krystaliczne, bezbarwne,
 są związkami polarnymi i dobrze rozpuszczające się
w wodzie,
 natomiast trudno rozpuszczają się w rozpuszczalnikach
organicznych (można je wytrąć z roztworu wodnego
alkoholem).
 najlepszą rozpuszczalność mają w środowisku kwasowym
lub zasadowym,
 najsłabszą w punkcie izoelektrycznym (pI) – wartość pH,
w którym aminokwas w roztworze występuje głównie
w formie jonu obojnaczego (jon bipolarny), a stężenia
molowe form kationowych i anionowych są sobie równe.
Właściwości fizyczne aminokwasów
 Wartości pI:
 aminokwasy obojętne pI przy pH = 5 – 6,
 aminokwasy zasadowe pI przy pH = ok. 10,
 aminokwasy kwasowe pI przy pH = ok. 3.
 Jon bipolarny (obojnaczy) zawiera w swojej strukturze:
 fragment kationowy,
 fragment anionowy,
 czyli dwie grupy o przeciwstawnych właściwościach
kwasowo-zasadowych.
 Jon obojnaczy – bipolarny
 W roztworze wodnym aminokwasy występują jako sole
wewnętrzne – jony bipolarne

O H || O
H| H 2O |
| N – CH2 – C ↔ H – N+ – CH2 – C
H O–H | |
H O-

 sól wewnętrzna (jon obojnaczy)

 Stan równowagi w punkcie pI
 W trakcie rozpuszczania aminokwasów w wodzie, każda
z grup funkcyjnych może dysocjować , w związku z tym
w roztworze ustala się stan równowagi między formą
kationową, jonem obojnaczym i formą anionową
aminokwasu, stan równowagi zależy od pH roztworu
COOH COO- COO-
| OH -
| OH
-
|
CH2 – NH3+ CH2 – NH3+ CH2 – NH2
| H
+
| H
+
|
R R R
kation jon obojnaczy anion
 Metody otrzymywania aminokwasów
 Hydroliza białek:
 powstaje mieszanina aminokwasów, które rozdziela się
metodami chromatograficznymi
 Gly – Ala – Met – Cys + n H2O  Gly + Ala + Met + Cys
 Reakcja kwasów halegenokarboksylowych z amoniakiem
Cl–CH2–COOH + 2NH3  H2N – CH2 – COOH + NH4Cl
kwas octowy kwas aminooctowy
 Metody otrzymywania aminokwasów

 w procesie transaminacji – przeniesienia grypy

aminowej z aminokwasu na ketokwas.
 Właściwości chemiczne aminokwasów
 Amfoteryczny charakter aminokwasów:
 reakcje z kwasami  sól
H2N – CH2 – COOH + HCl  [NH3-CH2- COOH]+Cl-
glicyna chlorowodorek glicyny
 reakcje z zasadami  sól + woda
H2N–CH2 – COOH + NaOH  NH2-CH2- COONa + H2O
glicyna glicynian sodu
 Peptydy – wiązania peptydowe
(amidowe)
 Aminokwasy mogą reagować między sobą – grupa
aminowa jednego aminokwasu z grupą karboksylową
drugiego aminokwasu, powstają pochodne
aminokwasów – peptydy:
O H |
H2N – CH2 – C + N – CH2 – COOH 
|
O–H H
|

glicyna + glicyna
O
 H2N – CH2 – C – N – CH2 – COOH + H2O
|
H
dipeptyd (glicyloglicyna; Gly-Gly)
 Peptydy – wiązania peptydowe
(amidowe) cd.
 Wiązanie peptydowe – wiązanie powstające miedzy grupą
aminową jednej cząsteczki a grupą karboksylową drugiej
cząsteczki – grupa tworząca wiązanie peptydowe to grupa
peptydowa (amidowa):
O
–C–N–
|
H

 Wiązanie peptydowe jest identyczne jak w amidach

II-rzędowych (np. biurecie), stąd peptydy dają pozytywną
próbę biuretową.
 Peptydy – wiązania peptydowe
(amidowe) cd.
 Aminokwasy mogą ulegać wewnątrzcząsteczkowej
kondensacji, produktem jest laktam:
H2C H H2 C H
|
|

|
|
N
|

|
H2 C H H2 C
|

|  | | + H2O
H2 C OH H2 C C
C
|

|
|

|
|

H2C H2 C
O

kwas 5-aminopentanowy laktam

 Znaczenie aminokwasów
Aminokwasy są wykorzystywane przez
organizmy w biosyntezie białek, α-aminokwasy
są podstawowymi jednostkami wszystkich
białek roślinnych i zwierzęcych.
Zdolność do syntezy wszystkich aminokwasów
białkowych posiadają tylko rośliny i bakterie.
Dla zwierząt aminokwasami egzogennymi są:
walina, leucyna, izoleucyna, treonina,
metionina, lizyna, tryptofan, fenyloalanina.