Luan van Ths NGHIÊN CỨU CÁC YẾU TỐ CÔNG NGHỆ ẢNH HƯỞNG TỚI KHẢ NĂNG TẠO GEL VÀ PHÂN HỦY PROTEIN TRONG QUÁ TRÌNH SẢN XUẤT SURIMI TỪ CÁ NƯỚC NGỌT PDF

BỘ GIÁO DỤC VÀ ĐÀO TẠO
TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA HÀ NỘI

---------------------------------------
TRẦN VĂN HÙNG
NGHIÊN CỨU CÁC YẾU TỐ CÔNG NGHỆ ẢNH HƯỞNG TỚI KHẢ
NĂNG TẠO GEL VÀ PHÂN HỦY PROTEIN TRONG QUÁ TRÌNH SẢN
XUẤT SURIMI TỪ CÁ NƯỚC NGỌT
Chuyên ngành : Công nghệ thực phẩm
LUẬN VĂN THẠC SĨ KHOA HỌC
NGƯỜI HƯỚNG DẪN KHOA HỌC :

PGS. TS. PHẠM CÔNG THÀNH
Hà Nội – Năm 2011

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng
================================================================================
LỜI CẢM ƠN
Qua thời gian làm luận văn tốt nghiệp, cùng với sự cố gắng, nỗ lực phấn đấu,
tôi đã hoàn thành đề tài. Qua đây tôi xin gửi lời cảm ơn tới các thầy cô trong Viện
Công nghệ Sinh học và Công nghệ thực phẩm, các thầy cô bộ môn Công nghệ thực
phẩm đã tạo điều kiện giúp đỡ tôi trong suốt quá trình học tập cũng như trong thời
gian làm đề tài.
Tôi xin chân thành cảm ơn các thầy cô cán bộ phòng thí nghiệm Bộ môn Sau
thu hoạch, Bộ môn Hóa sinh đã tận tình hướng dẫn tôi trong suốt quá trình làm thí
nghiệm.
Đặc biệt, tôi xin bày tỏ lòng biết ơn sâu sắc tới PGS.TS. Phạm Công Thành
đã tận tình truyền đạt những kiến thức trong quá trình học tập và trực tiếp hướng
dẫn, chỉ bảo những kinh nghiệm quý báu đồng thời luôn luôn động viên để tôi hoàn
thành tốt đề tài.
Xin cảm ơn toàn thể các bạn sinh viên thực tập tại các phòng thí nghiệm đã
cung cấp tài liệu cũng như nhiệt tình giúp đỡ, động viên tôi.
Học viên
Trần Văn Hùng
======================================================================
1
================================================================================
LỜI CAM ĐOAN
Tôi xin cam đoan rằng bản luận văn này là kết quả nghiên cứu do bản thân
tôi thực hiện với sự cộng tác của các đồng nghiệp. Những số liệu đưa ra là hoàn
toàn trung thực và không vi phạm bản quyền của bất kỳ tác giả nào khác.
Học viên
Trần Văn Hùng
======================================================================
2
================================================================================
DANH MỤC CÁC KÝ HIỆU, CÁC CHỮ VIẾT TẮT
FAO
(Food and Agriculture Organization) Tổ Chức Lương Nông Liên Hiệp Quốc
EU (European Union) Liên minh Châu Âu
LPG Lực phá vỡ gel
TCVN Tiêu chuẩn Việt Nam
======================================================================
3
================================================================================
DANH MỤC CÁC BẢNG

STT Tên bảng Trang
1 Bảng 3.1. Kết quả nghiên cứu thành phần hóa học và tính chất 35
của thịt cá nước ngọt
2 Bảng 3.2.1. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình rửa 36
ảnh hưởng đến hiệu suất và chất lượng của surimi
3 Bảng 3.2.2. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của số lần rửa đến 40
chất lượng của surimi
4 Bảng 3.2.3.a. Kết quả ảnh hưởng của thời gian và nhiệt độ ủ 42
đến khả năng tạo gel của surimi
5 Bảng 3.2.3.b. Ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ tới khả 45
năng tạo gel surimi
6 Bảng 3.2.4. Ảnh hưởng của hàm lượng muối đến chất lượng 47
của gel surimi
7 Bảng 3.2.5. Ảnh hưởng của chất chống oxy hóa (Axit 49
Ascorbic) đến khả năng tạo gel của surimi
8 Bảng 3.3.1.a. Ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến sự phân 50
hủy protein thịt cá của mẫu cá đã tách bỏ thịt đỏ
9 Bảng 3.3.1.b. Ảnh hưởng của thời gian bảo quản nguyên liệu 51
đến sự phân hủy protein thịt cá của mẫu cá không tách thịt đỏ
10 Bảng 3.3.2. Ảnh hưởng của sự phân hủy protein tới chất lượng 53
của surimi
11 Bảng 3.3.3. Ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến sự phân 56
hủy protein (mM Oligopeptide/g)
12 Bảng 3.5. Thành phần hóa học và chỉ tiêu chất lượng Surimi cá 65
Mè
13 Bảng 3.6.1.1. Ảnh hưởng của hàm lượng tinh bột đến chất 66
lượng sản phẩm surimi dạng sợi
14 Bảng 3.6.1.2. Ảnh hưởng của chế độ ủ tới khả năng tạo sợi 67
15 Bảng 3.6.1.3. Đánh giá thị hiếu của người tiêu dùng 68
======================================================================
4
================================================================================
DANH MỤC CÁC HÌNH VẼ, ĐỒ THỊ, SƠ ĐỒ

STT Tên hình, đồ thị, sơ đồ Trang
1 Hình 1: Ảnh chụp trên kính hiển vi điện tử phóng to của hai 16
loại bột nhuyễn làm surimi khi có và không có mặt NaCl. Ảnh
bên trái là bột nhuyễn surimi của cá thu khi xay thịt cá với
NaCl trong 25 phút, ảnh bên phải là ảnh bột nhuyễn không có
NaCl
2 Hình 2: Sự tạo thành actomyosin từ tơ cơ: A: Sợi actin, M: 17
Myosin
3 Hình 3: Cá mè trắng Việt Nam 29
4 Hình 4: Máy đo cấu trúc Tensilon RT-125 33
5 Đồ thị 1: Biến đổi độ ẩm ở các tỷ lệ nước/cá khác nhau 37
6 Đồ thị 2: Biến đổi hàm lượng protein ở các tỷ lệ nước/cá khác 38
nhau
7 Đồ thị 3: Biến đổi độ trắng ở các tỷ lệ nước rửa khác nhau 39
8 Đồ thị 4: Biến đổi hàm lượng oligopeptide qua các lần rửa 41
9 Đồ thị 5: Ảnh hưởng của thời gian ử tới lực phá vỡ gel surimi ở 43
nhiệt độ khác nhau
10 Đồ thị 6: Ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến khả năng 45
tạo gel surimi
11 Đồ thị 7: Ảnh hưởng của nhiệt độ ủ tới sự thủy phân protein 46
12 Đồ thị 8: Ảnh hưởng của hàm lượng muối tới khả năng hình 48
thành gel
13 Đồ thị 9: Biến đổi hàm lượng oligopeptide của mẫu cá đã tách 51
thịt đỏ ở thời gian bảo quản khác nhau
14 Đồ thị 10: Biến đổi hàm lượng oligopeptide của mẫu cá không 52
tách thịt đỏ ở thời gian bảo quản khác nhau
15 Đồ thị 11: Hàm lượng oligopeptide của hai mẫu cá và thời gian 53
======================================================================
5
================================================================================
bảo quản
16 Đồ thị 12: Ảnh hưởng của thời gian bảo quan đến hàm lượng 55
oligopeptide, lực phá vỡ gel của surimi
17 Đồ thị 13: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở 25oC trong thời 57
gian khác nhau
gian khác nhau
gian khác nhau
gian khác nhau
21 Đồ thị 17: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở nhiệt độ và thời 61
gian ủ khác nhau
22 Sơ đồ 1: Quy trình sản xuất surimi từ cá Mè 62
23 Sơ đồ 2: Quy trình sản xuất surimi dạng sợi 69
======================================================================
6
================================================================================
MỞ ĐẦU
Surimi là thịt cá đã tách xương rửa sạch, hầu như không có mùi, ít mỡ, có
màu sắc đặc trưng và có khả năng đông kết ( khả năng tạo gel) tốt. Do tính chất của
surimi nên nguyên liệu tốt nhất để sản xuất là thịt cá trắng. Cá Minh Thái Alaska
chiếm 90% lượng nguyên liệu để làm surimi. Tuy nhiên do tính đa dạng của surimi
để sản xuất nhiều mặt hàng khác nhau cùng với sự suy giảm sản lượng cá Minh
Thái đã thúc đẩy việc nghiên cứu tìm các loài khác thay thế. Một số cá biển đã được
nghiên cứu sử dụng thay thế cá Minh thái cho sản xuất surimi như cá Tuyết, cá
Meluc, cá Lanh, cá mòi dầu Đại Tây Dương, cá Đù, cá Thu Chi Lê, cá Hoki Niu
Dilân[59] nhưng chất lượng thay đổi phụ thuộc vào màu sắc và hàm lượng chất béo
và khả năng tạo gel của loài cá. Sự phát triển ngành công nghiệp chế biến surimi
cùng với trữ lượng cá trên thế giới sụt giảm nhanh đòi hỏi các nhà khoa học nghiên
cứu tìm nguyên liệu thay thế. Theo một số nghiên cứu của J.Yongsawatdigul [34]
cho thấy cá rô phi có thể cho sản phẩm surimi cao cấp. Tuy nhiên số lượng cá nước
ngọt nghiên cứu cho sản xuất surimi trên thế giới còn rất hạn chế.
Ở Việt nam, từ năm 1993, Trần Thị Luyến và cộng sự đã nghiên cứu chế biến
surimi từ cá Nhám và cá tạp[6], [7]. Từ đó đến nay đã có nhiều nhà khoa học nghiên
cứu sản xuất surimi từ cá biển như cá mối, cá đổng... Kết quả các nghiên cứu trên là
các dẫn liệu để chọn lựa dung dịch rửa thích hợp cho qui trình công nghệ sản xuất
surimi . Tuy nhiên để chọn lựa đúng các nồng độ dung dịch rửa cho từng loại cá còn
phải kết hợp việc xác định ảnh hưởng của quá trình rửa đến sự phân huỷ protein và
khả năng tạo gel cũng như xác định chỉ tiêu cảm quan. Do vậy, hầu như chưa có
công trình nào được áp dụng vào thực tế sản xuất mà mới chỉ dừng lại ở mức độ sản
phẩm thử nghiệm và phục vụ đào tạo.
Cũng như trên thế giới, sản lượng cá đánh bắt ngày càng sụt giảm trong khi nuôi
thuỷ sản nước ngọt phát triển mạnh khắp các vùng trong cả nước, hình thức nuôi đa
dạng như nuôi trong ao hồ nhỏ, nuôi trong lồng bè trên sông, hồ chứa, nuôi luân xen
canh thuỷ sản - lúa… Đối tượng nuôi phong phú, trong đó có nhiều đối tượng nuôi
======================================================================
7
================================================================================
tạo sản phẩm hàng hoá lớn cho thị trường tiêu dùng trong nước, một số đối tượng
nuôi tạo nguyên liệu quan trọng cho chế biến xuất khẩu. Phần lớn cá nước ngọt
được bán ra thị trường dưới dạng tươi nguyên con hoặc phi lê cấp đông để xuất
khẩu nên sản phẩm có giá trị gia tăng thấp. Vì những lý do trên chúng tôi chọn đề
tài :“ Nghiên cứu các yếu tố công nghệ ảnh hưởng tới khả năng tạo gel và phân
hủy Protein trong quá trình sản xuất Surimi từ cá nước ngọt”. nhằm nâng cao giá
trị một số loài cá nước ngọt Việt Nam.
 Mục tiêu nghiên cứu:
+ Xây dựng quy trình công nghệ sản xuất surimi từ cá nước ngọt
+ Xác định được các yếu tố công nghệ ảnh hưởng đến khả năng tạo gel và
phân hủy protein trong sản xuất surimi.
+ Xây dựng được quy trình sản xuất sản phẩm surimi dạng sợi.
 Nội dung đề tài
Để giải quyết các mục tiêu trên tôi tiến hành các nội dung sau:
+ Nghiên cứu lựa chọn nguyên liệu cho sản xuất surimi
+ Nghiên cứu quá trình rửa ảnh hưởng đến chất lượng surimi
+ Nghiên cứu ảnh hưởng của số lần rửa đến chất lượng của surimi
+ Nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ đến khả năng tạo gel của surimi.
+ Nghiên cứu ảnh hưởng của hàm lượng muối đến khả năng tạo gel surimi
+ Nghiên cứu ảnh hưởng của chất chống oxy hóa đến khả năng tạo gel surimi
+ Nghiên cứu ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến sự phân hủy protein
+ Nghiên cứu ảnh hưởng của sự phân hủy protein tới chất lượng surimi
+ Nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến sự phân hủy protein
ở surimi
+ Nghiên cứu công thức sản xuất surimi dạng sợi

======================================================================
8
================================================================================
PHẦN I: TỔNG QUAN
1.1. Tình hình sản xuất surimi
1.1.1. Trên thế giới
Surimi là dạng bột nhuyễn (paste) ổn định, được chế biến từ thịt cá đã tách
xương, rửa sạch, có tính đông (tạo gel) nhất định, có màu sắc đặc trưng, hầu như
không có mùi, ít mỡ, không có cholesterol [1], và hội tụ nhiều ưu điểm mà các sản
phẩm khác khó mà đạt được: Là một khối dẻo, protein có khả năng liên kết tốt với
các loại protein của các loài động vật khác từ đó nâng cao chất lượng của các loại
thịt khi trộn . Năm 1959 một nhóm khoa học Nhật tìm ra chất "bảo vệ thịt cá trong
đông lạnh" (cryoprotectant) giúp bảo quản surimi không bị biến chất trong quá trình
trữ lạnh. Kết quả là giờ đây surimi bán thành phẩm giàu protein này có thể chu du
khắp thế giơi: Surimi chỉ cần rã đông, thêm gia vị, thêm màu, thêm hương cua,
hương sò, hương nghêu,…..là đã làm ra được các sản phẩm giả hải sản như mong
muốn giàu dinh dưỡng và dễ sử dụng. Đầu thập kỷ 80 của thế kỉ trước, Nhật Bản đã
sản xuất hơn 90% surimi của thế giới với mức cao nhất là 4 nghìn tấn năm 1984 và
xuất khẩu 1709 tấn surimi, 30.000 tấn thịt cua giả cho thị trường Mỹ và châu Âu.
Sự thành công đi đầu của Nhật trong kỹ thuật chế biến và kinh doanh mặt hàng này
đã thúc đẩy nhiều nước nhanh chóng xây dựng công nghiệp chế biến surimi và các
sản phẩm mô phỏng từ surimi.
Trước đây, có đến 90% lượng cá minh thái Alaska được sử dụng để sản xuất
surimi nhưng ngày nay sự suy giảm sản lượng cá minh thái Alaska đã thúc đẩy việc
nghiên cứu tìm các loài cá khác thay thế, có những đặc tính phù hợp cho sản xuất
surimi. Các công trình nghiên cứu gần đây cho thấy cá tuyết, cá lanh, cá mòi dầu
Đại Tây Dương, cá đù khá phù hợp để làm nguyên liệu. Cũng đã có nhiều công
trình phát triển công nghệ chế biến thịt cá béo như cá trích, cá thu… thành surimi
hoặc sản phẩm gốc surimi. Ngoài ra để đáp ứng nhu cầu ngày càng tăng của thế
giới, các chuyên gia kỹ thuật và các nhà khoa học đã cố gắng đưa ra những công
======================================================================
9
================================================================================
nghệ sản xuất surimi từ những loài thuỷ sản mới, kể cả nhuyễn thể chân đầu như
một số loài mực kích thước lớn đã ra đời.
Hiện nay, hơn 50% sản lượng surimi toàn cầu được chế biến từ các loài cá
khác được đánh bắt ở tất cả các vùng biển trên thế giới. Đó có thể là các loài cá thịt
trắng nước lạnh như cá tuyết, cá sòng Thái Bình Dương và các loài cá nhiệt đới như
cá lượng, cá mối, cá trác. Ở Nhật Bản đã sản xuất thành công surimi từ các loài cá
trích nhỏ, mối, kiếm, dưa, nục…, mực nang nhưng chất lượng surimi tùy thuộc rất
nhiều vào độ trắng và tỉ lệ mỡ của thịt cá.
Tại các nước đang phát triển ở vùng nhiệt đới có nhiều loài cá nổi nhỏ như cá
trích và cá thu phân bố rộng khắp nhưng do đặc điểm hàm lượng mỡ và myoglobin
cao cộng với lớp thịt sẫm màu ở bên ngoài (20 – 30 %) nên chúng ít phù hợp để chế
biến surimi. Những năm gần đây, người ta còn sử dụng cả cá tạp thu được trong
nghề lưới kéo tôm so với ngày trước để chế biến surimi. Những loài được sử dụng
phổ biến nhất để sản xuất surimi đông lạnh ở khu vực Châu Á – Thái Bình Dương
là cá hồng mắt to, cá nhồng [24].
Bên cạnh các nước có truyền thống sản xuất surimi như Mỹ, Thái Lan và Nhật
Bản thì công nghệ sản xuất surimi và các sản phẩm mô phỏng đã nhanh chóng phát
triển hàng ở các nước Châu Á như Trung Quốc, Việt Nam, Ấn Độ, Malaixia,
Inđônêxia, Mianma; ở Nam Mỹ như Achentina, Chilê, Pêru và ở Tây Âu như Pháp.
Sự phát triển hiện nay cho thấy ngành công nghiệp surimi đã định hình và
trưởng thành trên toàn thế giới. Sự phát triển của nó trong tương lai phụ thuộc vào
khả năng quản lý các nguồn lợi, vào việc tìm kiếm mở rộng thị trường và vào sức
mạnh sáng tạo của các nhà sản xuất [24].
1.1.2. Tại Việt Nam
Ở Việt nam diện tích các loại hình mặt nước và sản lượng nuôi trồng thuỷ sản
tăng đáng kể do thực hiện chính sách về chuyển dịch cơ cấu kinh tế và tiêu thụ sản
phẩm nông nghiệp nhưng sản phẩm bán ra dưới dạng tươi nguyên con. Để góp phần
nâng cao kim nghạch xuất khẩu thủy sản, nâng cao giá trị kinh tế cho các loài thủy
======================================================================
10
================================================================================
sản các công trình nghiên cứu về surimi đã được tiến hành nghiên cứu và đã đạt
được một số thành tựu:
+ Trần Thị Luyến và các cộng sự (1993) đã có những thành công trong việc hoàn
thiện quy trình sản xuất surimi từ cá Nhám, cá Mối, cá Đổng [6] song song với công
trình này Trần Thị Luyến cũng đã thực hiện các đề tài khoa học sản xuất các sản
phẩm mô phỏng từ surimi của các loài cá kém có giá trị kinh tế thấp. Kết quả các
nghiên cứu trên là các dẫn liệu để chọn lựa dung dịch rửa thích hợp cho qui trình
công nghệ sản xuất surimi của các loài cá trên.
+ Nguyễn Trọng Cẩn, Đỗ Minh Phụng và các cộng tác viên đã thành công trong
việc sản xuất surimi từ cá Nhám, cá Mối và việc khử mùi tanh khai vốn có của
cá[13].
+ Phạm Công Thành và cộng sự - Trường Đại học Bách Khoa Hà nội ( 2002-
2003)[9] đã nghiên cứu công nghệ sản xuất surimi và các sản phẩm mô phỏng từ
surrimi cá rô phi.
+ Đào Trọng Hiếu và cộng sự - Viện nghiên cứu Hải sản ( 2009-2010) [4] trong
khuôn khổ đề tài Bộ Nông nghiệp và Phát triển nông thôn “ Nghiên cứu sản xuất
sản phẩm giá trị gia tăng từ nguyên liệu thuỷ sản nước ngọt” đã nghiên cứu công
nghệ sản xuất surimi từ cá Mè.
Hiện nay có nhiều nhà máy, công ty sản xuất surimi và các sản phẩm mô
phỏng surimi như công ty xuất nhập khẩu Thủy sản Baseafood Bà Rịa – Vũng Tàu,
công ty xuất nhập khẩu Thủy sản Cà Mau, công ty xuất nhập khẩu Thủy sản Đà
Nẵng…, nhưng phần lớn chỉ làm gia công phục vụ cho nhu cầu xuất khẩu qua Hàn
Quốc hoặc Nhật. Sản lượng cũng như chất lượng còn quá khiêm tốn. Nguyên liệu
cũng chỉ là cá tạp, không được chọn lọc để có quy trình chế biến riêng. Một số rất ít
được chuyển qua làm các sản phẩm cá viên như một giải pháp "lấy ngắn nuôi dài".
Công nghệ sản xuất surimi - sản phẩm truyền thống của Nhật giống như cá
xay của nhiều nước và chả cá của Việt Nam - đã được nhiều cơ sở chế biến đông
lạnh của thủy sản Việt Nam nhập về trong mấy năm gần đây. Sản phẩm này hiện là
======================================================================
11
================================================================================
một trong những mặt hàng thủy sản xuất khẩu mạnh sang nhiều nước và đem lại
nguồn ngoại tệ không nhỏ. Theo các chuyên gia ngành chế biến, nhiều loại cá của
Việt Nam rất thích hợp cho việc sản xuất surimi. Hiện surimi được sản xuất bằng cá
bò với sản lượng từ 50.000 đến 70.000 tấn/năm và có khả năng có thể đạt tới hàng
trăm tấn nếu có đầu tiêu thụ đảm bảo[25].
Tuy nhiên, việc sản xuất surimi ở Việt Nam còn chưa phát triển ngang tầm
với tiềm năng của nó. Các nhà máy sản xuất surimi với chất lượng sản phẩm thô
chế, riêng sản phẩm mô phỏng thì còn rất hạn chế, chúng ta chưa có sản phẩm mô
phỏng xuất khẩu, có thể có surimi và sản phẩm mô phỏng nhưng cơ sở sản xuất
thường làm theo đơn đặt hàng của nước ngoài gây ra thế bị động trong kinh doanh
nên hiệu quả thấp. Nguồn nguyên liệu cho sản xuất Surimi ở Việt nam nhưng chỉ
tập trung loài như: cá Lượng, cá Mối, Cá Đù, cá Trác do đó có sự cạnh tranh về
nguyên liệu và giá thành. Chất lượng sản phẩm không tốt do thời gian từ lúc đánh
bắt trên tàu đến khi sản xuất dài. Bên cạnh đó việc cung cấp nguyên liệu không ổn
định, không liên tục và phụ thuộc thời tiết.
1.2. Tình hình sử dụng surimi
1.2.1. Trên thế giới
Hiện nay nhu cầu sử dụng Surimi ngày càng tăng, trong khối EU, thị trường
chính tiêu thụ các sản phẩm surimi là Pháp, Tây Ban Nha, Italia và Anh : 62% các
hộ gia đình Pháp tiêu thụ surimi, chủ yếu dưới dạng đông lạnh và bảo quản (xông
khói, ướp muối, phơi khô). 80% là các sản phẩm giả thịt cua. Bên cạnh đó cũng có
nhiều sản phẩm giá trị gia tăng như dạng cuộn và giăm bông với nước sốt hoặc pho
mát. Ở Tây Ban Nha, thị trường surimi chủ yếu là các sản phẩm đông lạnh. Sản
phẩm quan trọng nhất là surimi miếng giả thịt cua, càng cua bao bột, tôm và tôm
hùm. Còn ở Italia, thị trường chính của surimi là các nhà hàng với sản phẩm dạng
đông lạnh và được sử dụng như thành phần của món salát và hors d’oeuvre (món
đồ nguội khai vị). Ở Anh, surimi miếng giả thịt cua đông lạnh chiếm lĩnh thị trường,
======================================================================
12
================================================================================
chúng được các hộ gia đình và các nhà hàng ưa chuộng. Các quán Sushi hiện đang
tăng nhanh chóng ở khu vực đô thị.
1.2.1. Tại Việt Nam
Theo hiệp hội Chế biến và xuất khẩu thủy sản Vasep thì lượng tiêu thụ
surimi tại Việt Nam tăng theo các năm. Cụ thể năm 2006, lượng surimi tiêu thụ là
9.000 tấn, nhưng tính đến năm 2010 thì lượng surimi tiêu thụ tăng 40% trong vòng
4 năm. Sản phẩm Surimi được người tiêu dùng Viêt sử dụng khá rộng rãi. Nhưng số
lượng các công ty chế biến các sản phẩm surimi còn chưa nhiều, cho nên chủ
trương của đảng và nhà nước là mở rộng thêm các nhà máy xí nghiệp để sản xuất
các sản phẩm surimi và mô phỏng gốc surimi để đáp ứng được nhu cầu tiêu dùng
trong nước và phục vụ cho xuất khẩu.
1.3. Nguyên liệu sản xuất surimi ở trong và ngoài nước
Theo thông tin của thị trường surimi thế giới thì giá sản phẩm chế biến từ
surimi chủ yếu phụ thuộc vào lượng các thành phần sử dụng trong chế biến: Loại
surimi rẻ tiền được sản xuất bằng cách tăng lượng nước, còn surimi cao cấp gồm
phần lớn thịt cá. Các nhà sản xuất surimi trên thế giới luôn tìm kiếm những loài cá
mới để chế biến loại thực phẩm ngày càng phổ biến này. Mỗi loài cá có sự khác biệt
lớn về thành phần khối lượng, cấu trúc và màu sắc cơ thịt do đó cần có quy trình
công nghệ và các công đoạn chế biến surimi phù hợp. Trong công nghệ sản xuất
surimi, chất lượng sản phẩm và hiệu suất quy trình công nghệ là yếu tố then chốt.
Chất lượng surimi được đánh giá bới các yếu tố: Độ trắng, mùi,..và quan trọng nhất
là khả năng tạo gel hay nguyên liệu sản xuất là thịt cá trắng. Khi nghiên cứu ảnh
hưởng của nguyên liệu đến chất lượng surimi, Chang – Lee và các cộng sự (1990),
Morisey và các cộng sự (1992) [86] đã khẳng định: Các loài cá có cơ thịt trắng sống
ở vùng biển Thái Bình Dương là nguồn nguyên liệu lý tưởng cho việc sản xuất
surimi có chất lượng cao đặc biệt là độ bền, chắc của mạng lưới gel.Theo thống kê
mới nhất của FAO thì giá surimi nhập khẩu ở những nước nhập khẩu chính (Nhật
Bản, Hàn Quốc và EU) đang phụ thuộc vào nguồn nguyên liệu từ khai thác. Cũng từ
======================================================================
13
================================================================================
thông tin thương mại của Việt Nam thì hiện nay các nhà nhập khẩu Nhật Bản phải
chịu áp lực rất lớn của việc duy trì giá surimi ở mức thấp bán cho nhà bán lẻ trong
điều kiện tồn kho ít và giới trẻ ngày càng thích các món ăn kiểu phương tây: Kibun
Foods Inc., công ty sản xuất surimi lớn nhất ở Nhật cho biết chi phí đóng gói và
nguyên liệu tăng và sự bất ổn định về nguồn cung surimi nguyên liệu là những yếu
tô khiến Kibun phải tăng giá tất cả các sản phẩm: Bánh chạo thủy sản ( chikuwa);
chả cá đỏ (kamaboko)… Sản lượng kamaboko của Nhật lên đến cả triệu tấn/năm, và
lượng surimi xuất khẩu khoảng 30.000-40.000tấn/năm. Họ tạo ra một thị hiếu tiêu
dùng đa dạng các sản phẩm từ surimi trên khắp thế giới. Ước tính sản lượng Surimi
toàn cầu hiện nay là 1,4 triệu tấn. trong đó 5 nước sản xuất chính là Nhật Bản
(600.000 tấn), Hàn Quốc (200.000 tấn), Thái Lan (150.000 tấn), Mỹ (khoảng
100.000 tấn) và Trung Quốc (100.000 tấn). Với sản lượng 110.000 tấn, EU hiện
đang trở thành một khu vực sản xuất chính. Hiện nay, hơn 50% sản lượng surimi
toàn cầu được chế biến từ các loài cá khác được đánh bắt ở tất cả các vùng biển trên
thế giới. Đó có thể là các loài cá thịt trắng nước lạnh như cá tuyết Thái Bình Dương,
cá hôki, cá tuyết lam; hoặc các loài cá nổi nhỏ nước lạnh như cá trỏng Pêru, cá sọc
một bên vây, cá sòng Thái Bình Dương; và phần lớn là các loài cá nhiệt đới quan
trọng như cá Lượng (Itoyori), cá Mối, cá Trác.... Người Nhật thích dùng loại cá
pollock Alaska để làm surimi đông lạnh, vì đặc điểm của loại cá này cho hiệu suất
và chất lượng tốt hơn. Tuy nhiên hiện nay khi hạn ngạch khai thác cá Minh thái
giảm nên Surimi phẩm cấp SA chỉ có thể cung cấp theo các đơn đặt hàng đặc biệt
và surimi phẩm cấp FA có tỉ trọng tăng vì phần thịt vụn sau khi chế biến philê đang
được tăng cường sử dụng để sản xuất surimi nhằm phát triển hàng giá trị gia tăng.
Loại surimi này được dùng chủ yếu cho các sản phẩm phẩm cấp thấp và thực phẩm
đông lạnh và chế biến sẵn.Ở Ấn Độ công nghệ sản xuất surimi không đông lạnh gần
đây cũng được thử nghiệm..Theo hiệp hội chế biến và xuất khẩu thủy sản Vasep,
nửa đầu năm 2008, lượng nhập khẩu surimi Việt Nam vào Nhật Bản đã tăng gấp
đôi, do giá cá minh thái Mỹ tăng.Tính đến năm 2007, giá surimi của Mỹ đã tăng
40% trong 4 năm và tăng 11% so với năm 2006: Người tiêu dùng Châu Âu chấp
======================================================================
14
================================================================================
nhận giá tăng chỉ đến mức nào đó .Trong khi đó, sản lượng surimi của Mỹ năm
2007 giảm xuống 160.000 tấn, giảm 20% ( 40.000 tấn) so với 200.000 tấn của năm
2002. Hiện nay surimi Việt Nam sẽ là một lựa chọn thay thế tiềm năng cá minh thái
Bắc Mỹ,(nửa đầu năm 2008,lượng nhập khẩu surimi Việt Nam vào Nhật Bản đã
tăng gấp đôi, lên 30.000 tấn). Điều này đã mở ra cơ hội cho sự phát triển của surimi
Việt Nam. “ Tại Nhật, các nhà sản xuất lo ngại rằng ngành sản xuất surimi có thể
rơi vào tình thế cực kỳ khó khăn theo biến động của thị trường surimi”
1.4. Tổng quan về sự tạo gel và các yếu tố ảnh hưởng đến sự tạo gel
1.4.1. Khả năng tạo gel của protein
1.4.1.1. Một số nét chung về sự hình thành gel protein
Cần phân biệt sự tạo gel với các hiện tượng khác tương tự, trong đó cũng có sự
giảm mức độ phân tán của dung dịch protein như sự liên hợp, sự tập hợp, sự trùng
hợp, sự kết tủa, sự kết tụ và sự đông tụ
- Các phản ứng liên hợp protein thường có quan hệ với các biến đổi ở mức dưới
đơn vị hoặc ở mức phân tử trong khi đó các phản ứng trùng hợp hoá hoặc tập
hợp hoá lại tạo ra các phức hợp có kích thưóc lớn.
- Sự kết tủa protein lại bao hàm tất cả các phản ứng tập họp có thể dẫn đến mất
từng phần hoặc mất toàn bộ độ hoà tan.
- Khi protein không bị biến tính nhưng do giảm lực đẩy tĩnh điện giữa các mạch
mà dẫn đến các phản ứng tập hợp không trật tự thì sẽ xẩy ra hiện tượng kết tụ.
- Các phản ứng tập hợp không trật tự xẩy ra do biến tính và các phản ứng xảy ra
do tương tác protein-protein chiếm ưu thế so với tương tác protein – dung môi sẽ
dẫn đến tạo thành một khối lớn và thô gọi là sự đông tụ
- Khi các phân tử bị biến tính tự tập hợp lại để tạo thành một mạng lưới protein có
trật tự thì hiện tượng đó gọi là sự tạo gel.
======================================================================
15
================================================================================
1.4.1.2. Điều kiện tạo gel
Sự gia nhiệt, trong đa số trường hợp là rất cần thiết cho quá trình tạo gel. Việc làm
lạnh sau đó cũng cần thiết và đôi khi một sự axit hoá nhẹ nhàng cũng có ích. Thêm
muối đặc biệt là ion canxi có thể cũng cần, hoặc là để tăng tốc độ tạo gel hoặc để
tăng độ cứng cho gel.
Trong quá trình chế biến, khi nhiệt độ của khối thịt cá xay cao sẽ dẫn đến sự phân
huỷ protein, ảnh hưởng đến khả năng tạo gel của protein, vì vậy trong quá trình chế
biến luôn đảm bảo nhiệt độ của khối thịt cá dưới 100C.
1.4.1.3. Cơ chế tạo gel

Hỗn hợp thịt cá sau khi xay trở thành hệ sol nhớt dính hay bột nhuyễn (paste). Hỗn
hợp bột nhuyễn không thể hình thành được nếu thiếu sự có mặt của muối. Trong
hình 1 là ảnh chụp trên kính hiển vi điện tử phóng to của hai loại bột nhuyễn làm
surimi khi có và không có mặt NaCl để so sánh.
Hình 1: Ảnh chụp trên kính hiển vi điện tử phóng to của hai loại bột nhuyễn làm
surimi khi có và không có mặt NaCl. Ảnh bên trái là bột nhyễn surimi của cá thu khi
xay thịt cá với NaCl trong 25 phút, ảnh bên phải là ảnh chụp bột nhuyễn không có
NaCl.
======================================================================
16
================================================================================
Cấu trúc vi mô của các sợi tơ cơ hoàn toàn biến mất ở ảnh đầu tiên, trong khi đó
chúng vẫn nguyên ở ảnh thứ hai. Điều này giải thích bởi việc thêm muối vào hỗn
hợp làm các protein của tơ cơ hoà tan vào nước. Đồng thời, các myosin trong dung
dịch liên kết với các sợi actin để tạo nên các phân tử lớn actomyosin (hình 2).
a
m
a
m
nacl
myofibril
actomyo sin
Hình 2 : Sự tạo thành actomyosin từ tơ cơ: A : sợi actin , M: Myosin
Cả hai loại myosin và actomyosin đều đóng vai trò chủ đạo trong việc hình
thành hệ gel của surimi và tạo nên các tính chất tương ứng với đặc tính cuả hệ gel
[39]. Người ta đã phát hiện ra rằng trong một số loại surimi, liên kết với actin làm
biến đổi các tính chất tạo gel của myosin [48], nhưng tropomyosin dường như
không có ảnh hưởng đến sự hình thành gel [30]. Tuy nhiên, các tính chất tạo gel của
actomyosin chủ yếu phụ thuộc vào tỷ lệ của myosin trong phân tử, trong đó tính
chất đặc trưng riêng của myosin do tỷ lệ của phần mạch phân tử lượng lớn quyết
đinh [37].
1.4.2. Các yếu tố ảnh hưởng đến sự tạo gel
1.4.2.1. Liên kết hóa học
Khi protein bị biến tính, các cấu trúc bậc cao bị phá hủy, các mạch
polypeptid bị duỗi ra, gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết lại thành mạng lưới
không gian 3 chiều. Các phần còn lại hình thành mạng lưới không gian vô định
hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán là nước. Bốn loại liên kết chính tham
gia vào sự hình thành mạng không gian gồm liên kết cầu muối, liên kết hydro, liên
kết cầu sunfua và các tương tác kị nước.
======================================================================
17
================================================================================
 Liên kết hydro (Hydrogen bonds)
+ Là liên kết giữa nhóm - OH của axit amin tirozine, serin, treonin với các
nhóm -COOH của axit glutamic hoặc aspatic.
Protein
Protein – OH…O = C
NH2
Hoặc
C = O…H – N
RCH HCR
N – H…O = C
O=C N-H
Cấu trúc β của protein
Với R là gốc axit amin
+ Khi gia nhiệt, các liên kết hidro bị đứt, nhưng khi để nguội liên kết lại tái
hợp và gel lại hình thành.
 Liên kết cầu muối (Salt Linkages)
Tại pH nhất định của thịt cá xay, các nhóm carboxyl (COO-) của axit
glutamic và aspatic mang điện tích âm, trong đó nhóm amin (NH2+) của lysin và
arginin mang điện tích dương. Do đó, liên kết giữa các phân tử được hình thành nhờ
những nhóm chức này, và các protein tơ cơ liên kết với nhau tạo thành một tập hợp
không tan trong nước. Khi thêm muối trong quá trình xay nhuyễn thịt cá thì muối
có thể làm tăng khả năng hoà tan của protein, cải thiện cấu trúc đàn hồi của hệ gel
khi gia nhiệt. Mặt khác, muối còn làm mất tính ổn định cấu trúc phân tử đến khả
năng biến tính nhiệt.
======================================================================
18
================================================================================
 Liên kết cầu disunfua (Disunfide Bonds)
Liên kết cầu disunfua (-S-S-) giữa các phân tử được tạo thành khi oxy hoá
hai gốc cystein
+O2
Protein – SH + HS – Protein Protein – S – S – Protein
Khi có mặt nhiều nhóm –SH và -S-S- sẽ tăng cường hệ thống mạng giữa các
phân tử và gel tạo ra bền với nhiệt.
 Các tương tác kị nước (Hydrophobic Interaction)
Các tương tác kị nước thường diễn ra giữa các phân tử không có cực (các
nhóm ưa béo), các gốc kị nước thường có trong mạch bên trong của các phân tử
protein chứ không phải dưới dạng liên kết với nước. Nhờ đó chúng đóng vai trò
quan trọng trong việc ổn định các cấu trúc của phân tử protein. Khi nhiệt độ tăng,
các liên kết hydro trở nên kém bền hơn sự hydrat háo kị nước khó hơn.
Những liên kết trên khác với liên kết cầu muối và liên kết hydro, nó được
hình thành không phải nhờ các liên kết giữa các gốc kị nước mà nhờ các phân tử
nước xung quanh. Các cầu kị nước được hình thành khi đun nóng protein do vậy
các liên kết kị nước mạnh lên khi tăng nhiệt độ, ít nhất là đến 58oC.
Khi giữ nhiệt ở khoảng 40oC protein tơ cơ của các loài cá có tốc độ tạo gel
chậm, các nhóm kị nước quay ra phía ngoài mặt phân tử protein. Điều này chứng tỏ
rằng các tương tác kị nước đóng vai trò quan trọng trong hiện tượng tạo gel.
1.4.2.2. Các enzim thủy phân
Enzym tiêu biểu trong sản xuất surimi là proteaza, transglutaminaza (Tgase)
hoặc cả hai. Hoạt tính của enzim này tùy thuộc theo chủng loại cá. Các enzym này
đóng vai trò quan trọng trong quá trình hình thành đặc tính cấu trúc của sản phẩm.
Enzym Tgase xúc tác phản ứng nối kết của myosin nhờ các cầu nối hoá học linh
động. Kết quả là surimi có hoạt tính Tgase cao có thể làm tăng độ đàn hồi, kết dính
của surimi.
======================================================================
19
================================================================================
Enzym transglutaminaza (Tgase): Enzym xúc tác phản ứng trùng hợp
(polymarization) của protein thông qua liên kết hoá trị (covalent bonds) giữa các
phân tử protein, các liên kết cầu disunfua giữa axit glutamic và lysin trong protein.
Liên kết này làm tăng độ cứng và độ kết dính của gel surimi.
* Enzym proteaza: Enzym proteaza sẽ hydro hoá myosin và protein tơ cơ làm hỏng
cấu trúc của các sản phẩm từ surimi.
+ Proteaza trong ruột cá: Pepsin và Trypsin
Pepsin: enzim do màng nhầy dạ dày tiết ra. M= 4200, điểm đẳng điện ở pH = 3,7
Trypsin: Enzim trong tụy tạng.Trong động vật thủy sản,Trypsin tồn tại ở
dạng không hoạt động gọi là trypsinogen,chúng bị hoạt hóa bởi enzim
enterokinaza.Trypsin là loại enzim kiềm tính,có M = 23.800, điểm đẳng điện ở pH
= 10,5. Đa số Trypsin hoạt động ở pH tối ưu là 8.
+ Proteaza trong thịt cá: proteaza axit (Cathepsin), proteaza trung tính,
proteaza kiềm.
* Proteaza axit gồm Cathepsin A, B, C, D, E, H, L.
- Cathepsin A:
Cathepsin A cùng với Cathepsin D làm tăng khả năng thuỷ phân của các
enzym sau đó.Theo Makinodan và cộng sự [39] cho rằng cathepsin A cùng với
cathepsin D thủy phân liên tiếp các liên kết peptid để cho sản phẩm cuối cùng là
axit amin.
- Cathepsin B
Cathepsin B gồm Cathepsin B1 và Cathepsin B2 . Enzim này thủy phân các

hợp chất thiol như 2- mecarptoethanol, cystein, dithiothreitol và gluathiol nhưng lại
bị kìm hãm bởi axit iodoacetic, dithioacetamideCathepsin này ở các loài khác nhau
thì sẽ thủy phân cơ chất khác nhau. Cathepsin B cùng với cathepsin D, H, L được
biết như là proteaza chính gây ra sự phân hủy cơ sau khi cá chết,tuy nhiên nó được
======================================================================
20
================================================================================
loại bỏ trong quá trình rửa surimi, điều này có thể do các enzym tồn tại ở tương cơ
[9].
- Cathepsin D
Cathepsin D được coi là nguyên nhân chính gây ra sự phân huỷ cấu trúc
trong quá trình bảo quản lạnh đông. Cathepsin D khởi đầu cho sự phân giải protein
thành các peptit sau đó các Cathepsin khác mới tiếp tục phân giải. Enzym này phân
huỷ myosin (cả myosin nặng và myosin nhẹ) và phân cắt từ từ actin, troponin,
tropomyosin, ổn định ở 45oC, vô hoạt ở 70oC
- Cathepsin E
Cathepsin E có khả năng ổn định thấp và hoạt động trong môi trường axit (
có nhóm COOH; cathepsin E của cá Hồi có pH = 2,8) nên enzym này không quan
trọng đối với sự tạo gel của surimi.
- Cathepsin H
Cathepsin H phân huỷ myosin nhanh gấp 3 lần so với Cathepsin B, bị mất
trong quá trình rửa, hoạt động mạnh nhất ở 20oC.
- Cathepsin L
Cathepsin L phân huỷ myosin, actin, α-actin, troponin-T. Hoạt lực phân huỷ
của cathepsin L lên myosin gấp 10 lần so với cathepsin B, toopt= 55oC, vì vậy có thể
phá huỷ cấu trúc của gel trong quá trình gia nhiệt surimi [53]. Tuy nhiên enzim này
cũng bị kìm hãm bởi một vài protein như: Protein trong plasma bò ( Hamann et al,
1990; Morrissey et al, 1993 ; Park et al , 1994), trong plasma cá ( Toyohara et al,
1990b), và trong khoai tây, lòng trắng trứng ( Morrissey et al, 1993; piyachomkwan
and Penner, 1995; Reppond et al, 1995) [86]
* Proteaza trung tính được đặt tên “ calpain”, tồn tại ở hầu hết mọi nơi và tồn
tại trong tế bào chất, hay kết hợp với tơ cơ, là nguyên nhân làm yếu đi tương tác
giữa myosin-actin chứ không thuỷ phân trực tiếp. Cho đến nay chưa có nhiều
======================================================================
21
================================================================================
nghiên cứu về calpain trong cơ cá vì vậy vai trò của nó đối với sản xuất surimi chưa
được nghiên cứu đầy đủ
* Proteaza kiềm trong cơ cá làm giảm khả năng tao gel đàn hồi khi ủ ở nhiệt
độ 60oC hơn là 30 – 40oC và 70oC, toopt= 60 – 65oC, pHopt= 7.7 – 8.1. Chúng phân
huỷ hầu hết các protein trong tế bào như myofibrillar (protein tơ cơ), lyosomal,
microsomal, protein tương cơ. Hàm lượng của proteaza trong cơ cá tăng khi
proteaza từ bộ phận bên trong như thận, gan không được rửa sạch. Vì vậy trong quá
trình rửa thịt cá cần loại bỏ hết màng gân và ruột nhằm làm giảm hàm lượng
proteaza trong thịt cá tăng khả năng đàn hồi của gel khi gia nhiệt.
1.5. Tổng quan về quá trình phân hủy protein trong sản xuất surimi
Khả năng tạo gel là yếu tố quan trọng nhất đánh giá chất lượng của surimi(
Lanier 2000 ) và bị ảnh hưởng bởi nhiều yếu tố (Niwa, 1992). Protease có sẵn trong
thịt cá đặc biệt là enzym bền nhiệt làm giảm chất lượng gel của surimi ( Morrissey và
cộng sự, 1993). Tất cả các protease hoạt động trong cơ cá có thể làm mềm gel surimi
và rất khác nhau giữa các loài và thường được chia thành 2 nhóm chính: protease
axit - Cathepsin ( Toyohara và cộng sự 1993, Jiang và cộng sự 1996) và protease
kiềm bền nhiệt ( Makinodan và cộng sự 1985). Những enzym này chủ yếu phân huỷ
protein tơ cơ đặc biệt là myosin ( Makinodan và cộng sự 1985).
Trong nhóm protease axit, cathepsin B, D, L có hoạt tính phân hủy protein trên
nhiều loại cơ chất như myosin (cả myosin nặng và myosin nhẹ) và actin, troponin,
tropomyosin (Jiang và cộng sự 1996).
Theo nghiên cứu của SV Sherekar và cộng sự 1988, Cathepsin B ở cá rô phi có

pH tối ưu từ 5.5 đến 6.0. Enzym này thuỷ phân các hợp chất thiol như 2-
mecarptoethanol, cystein, dithiothreitol và gluathiol. Cathepsin B bị kìm hãm bởi
axit iodoacetic, dithioacetamide. Theo nghiên cứu của Aoki và cộng sự 1997
Cathepsin B phân huỷ myosin, actin và troponin-T ở cá chép. Theo nghiên cứu của
Jiang và cộng sự 1996, Lực phá vỡ gel của surimi cá Thu giảm từ 426g.cm xuống
======================================================================
22
================================================================================
345g.cm ở pH 7.0 khi có mặt cathepsin B với hoạt lực 5U/g thịt cá ở nhiệt độ 550C
sau 1h.
Theo Jiang và cụng sự 1996, Cathepsin D được coi là nguyên nhân chính gây
ra sự phân huỷ cấu trúc trong bảo quản lạnh đông. Enzym này nhanh chúng thuỷ
phân protein cơ cá tại pH ở giai đoạn chết cứng. Enzym này phân huỷ titin,
connectin, C-protein, M-protein và myosin (Cả myosin nặng và myosin nhẹ) và
phân cắt từ từ actin, troponin, tropomyosin.
Cathepsin L phân huỷ myosin, actin, -actin. Hoạt lực phân huỷ của
cathepsin L lên myosin ước tính gấp 10 lần so với cathepsin B. Vùng hoạt động của
enzim này pH=5.5-6.5, T0opt =550C. Một số nghiên cứu cho thấy Cathepsin L không
bị loại bỏ hoàn toàn trong quá trình rửa, ép tách nước trong sản xuất surimi và gây
ra sự thuỷ phân protein tơ cơ cá Pacific whiting ( Seymour, Morrissey, 1994), cá
Thu ( Aoki và Ueno, 1997). Kết quả nghiên cứu cũng cho thấy hoạt tính thuỷ phân
protein mạnh nhất của Cathepsin L ở nhiệt độ 50-600C , chuỗi myosin nặng bị phá
huỷ hoàn toàn trong 30 phút ủ ở nhiệt độ trên, surimi không tạo được gel.
Như vậy Cathepsin B, H,L vừa có pH tối ưu 5,5-6,5 nằm gần vùng pH của
surimi ( 6,5- 7,2) vừa có tính bền nhiệt do đó nó có tham gia vào sự phá huỷ cấu
trúc gel của surimi làm gel mềm và nát ( An và cs,1994, Heu và cs, 1997).
Nhóm protease kiềm bền nhiệt – serine protease trong cơ cá làm giảm khả
năng tạo gel có tính chất đàn hồi khi ủ ở nhiệt độ 600C và 700C (Makinodan và cộng
sự , 1994). Nhiệt độ tối ưu của enzim là 600C và pH 8.0 - 8.5 tuỳ từng loài cá. Như
ở cá Trác - Bigeye snapper có pH tối ưu 8.5 ( Soottawat Benjakul, 2003). Khi nâng
nhiệt từ từ ở 700C trong 2h thì cấu trúc rắn chắc và đàn hồi của gel cá Đù- Alatic
croaker giảm cùng với sự phân huỷ myosin và tropomyosin. Sự biến mất myosin
tăng khi thời gian giữ nhiệt tăng.
Các enzim proteaza kiềm phân huỷ hầu hết các protein trong tế bào như myofibrillar
(protein tơ cơ), mitochondrial, lyosomal, microsomal và protein tương cơ ( Ik-Soon
======================================================================
23
================================================================================
Kang and Tyre C Lanier 2000). Hàm lượng của proteaza kiềm trong cơ cá tăng do
proteaza từ bộ phận bên trong như thận và gan cá khi cá không được rửa sạch trước
khi ép tách thịt trong sản xuất surimi. Vì vậy trong quá trình tách rửa thịt cá cần loại
bỏ hết màng gân và ruột, làm giảm hàm lượng proteaza trong thịt cá, tăng khả năng
đàn hồi của gel khi gia nhiệt.
Để giảm tác dụng của enzym có sẵn trong cá cũng như làm tăng cấu trúc đàn hồi
của gel surimi trong quá trình gia nhiệt, đã có một số nghiên cứu sử dụng các chất
kìm hãm proteaza. J. Yongsawatdigul, 2000 nghiên cứu chất kìm hãm proteaza trên
đối tượng surimi cá rô phi cho thấy trong khi E-64 ở nồng độ 33.3 àg/g surimi chỉ
kìm hãm 36% thì hoạt tính thuỷ phân của enzym giảm và vô hoạt khi tăng nồng độ
Leupeptin từ 5 đến 500àg/g surimi và quá trình thuỷ phân protein kìm hãm hoàn
toàn bởi Trypsin đậu tương ở nồng độ 50 àg/g surimi. Độ bền chắc của gel thể hiện
bằng lực uốn tăng khi có mặt chất kìm hãm.
Sự thuỷ phân của surimi cá Mối (Lizardfish) bị kìm hãm bởi bột lòng trắng trứng và
whey protein và mức độ kìm hãm đạt 77% và 96% ứng với mỗi loại
(J.Yongsawatdigul, 2004) Tuy nhiên, bột lòng trắng trứng cải thiện khả năng tạo
gel của surimi cá Mối hơn whey protein. Khi sử dụng 1% bột lòng trắng trứng làm
tăng protein liên kết có khối lượng phân tử lớn và kéo theo độ bền chắc của gel thể
hiện bằng lực phá vỡ ( breaking force) tăng gấp đôi.
J.A. Ramirez, 2002 đó sử dụng dịch chiết từ hạt của các loại đậu ( đậu Hà lan, đậu
tương, đậu xanh, đậu ván) cho thấy dịch chiết cú tỏc dụng kỡm hóm với hệ enzym
serine protease nhưng không cú tỏc dụng kìm hãm đối với enzym protease axit đối
với cả hai loài cá là cá Bơn ( Mexincan flounder) và cá Đù ( Atlantic croacker)
1.6. Tình hình nuôi trồng cá nước ngọt ở Việt Nam
Nước ta có tiềm năng phát triển nuôi trồng thuỷ sản với diện tích mặt nước
trên 1,7 triệu hecta và có nhiều đối tượng nuôi trồng giá trị kinh tế cao có thể xuất
======================================================================
24
================================================================================
khẩu. Báo cáo chính trị tại Đại hội đại biểu lần thứ IX của Đảng đã khẳng định
“Phát huy lợi thế về thuỷ sản, tạo thành một ngành kinh tế mũi nhọn, vươn lên hàng
đầu trong khu vực. Phát triển mạnh nuôi trồng thuỷ sản nước ngọt, nước lợ, và nước
mặn, nhất là nuôi tôm theo phương thức tiến bộ, hiệu quả và bền vững môi trường”.
Nhằm phát huy tiềm năng về thuỷ sản để phát triển kinh tế đất nước, Thủ
tướng Chính phủ đã ban hành Quyết định số 224/1999/QĐ-TTg ngày 08/12/1999
phê duyệt Chương trình phát triển nuôi trồng thuỷ sản thời kỳ 1999 - 2010 với mục
tiêu: “Phát triển nuôi trồng thuỷ sản nhằm đảm bảo an ninh thực phẩm và tạo nguồn
nguyên liệu chủ yếu cho xuất khẩu, phấn đấu đến năm 2010 nuôi trồng thuỷ sản đạt
sản lượng trên 2 triệu tấn, giá trị kim ngạch xuất khẩu trên 2,5 tỷ USD, tạo việc làm
và thu nhập cho khoảng 2 triệu lao động, góp phần tích cực vào phát triển kinh tế xã
hội đất nước và an ninh ven biển”.
Chính phủ ban hành Nghị quyết số 09/2000/NQ-CP ngày 15/6/2000 về một
số chủ trương và chính sách về chuyển dịch cơ cấu kinh tế và tiêu thụ sản phẩm
nông nghiệp, trong đó xác định: “Giữ ổn định khoảng 4 triệu hecta đất có điều kiện
tưới tiêu chủ động để sản xuất lúa. Với các loại đất sản xuất lúa kém hiệu quả thì
chuyển sang sản xuất các loại sản phẩm khác có hiệu quả cao hơn, như đất khô hạn
chuyển sang trồng màu, đất trũng, đất ven biển chuyển sang nuôi trồng thuỷ sản...”.
Nghị quyết có tầm quan trọng đặc biệt, thúc đẩy quá trình chuyển dịch cơ cấu kinh
tế trong lĩnh vực nông nghiệp nói chung và đối với nuôi trồng thuỷ sản nói
riêng.Việc chuyển đổi diện tích đất trồng lúa năng suất thấp, các vùng trồng lúa 1
vụ bấp bênh, các vùng trồng cói hiệu quả kém, các vùng đất cát, đất hoang hoá sang
nuôi trồng thuỷ sản làm tăng diện tích các loại hình mặt nước và sản lượng thuỷ sản
nuôi trồng. Qua đó tiềm năng đất đai được khai thác hiệu quả hơn, đồng thời đã tạo
ra một nghề mới có thu nhập cao cho nhiều vùng nông thôn. Nhân dân từ chỗ chỉ
biết canh tác cây lúa bằng kinh nghiệm giản đơn đã thực sự tiếp xúc và áp dụng
những thành tựu nghiên cứu khoa học mới, nâng cao kiến thức, kỹ năng, trình độ kỹ
thuật, biết hạch toán kinh tế và đầu tư hợp lý cho sản xuất. Hoạt động dịch vụ nuôi
======================================================================
25
================================================================================
trồng thuỷ sản ra đời như dịch vụ giống, thức ăn, tiêu thụ sản phẩm đã tạo nhiều
việc làm cho nhân dân. Nhiều doanh nghiệp trong nước và nước ngoài đã đầu tư rất
lớn vào nuôi tôm công nghiệp ở những vùng nông thôn, đã xây dựng cơ sở hạ tầng,
đường giao thông cho địa phương, xây dựng nhà máy chế biến thức ăn, chế biến sản
phẩm xuất khẩu, đưa điện, đưa cơ giới, cơ khí hoá về nông thôn, đào tạo kỹ thuật
cho con em nông dân trở thành công nhân kỹ thuật nuôi tôm, công nhân chế biến
thuỷ sản, tăng hàm lượng tri thức, khoa học trong sản phẩm thuỷ sản. Điều đó đã
thực sự góp phần vào việc chuyển dịch cơ cấu kinh tế, thực hiện công nghiệp hoá,
hiện đại hoá nông nghiệp và nông thôn.
Chuyển đổi đất sản xuất nông nghiệp sang nuôi trồng thuỷ sản góp phần làm
tăng sản lượng thuỷ sản nuôi trồng cả nước.
Diện tích nuôi trồng thuỷ sản ước tính đến năm 2010 khoảng 1 triệu ha với
tổng sản lượng nuôi trồng 2 triệu tấn trong đó thuỷ sản nước ngọt 900.000 tấn.
Nuôi thuỷ sản nước ngọt phát triển mạnh khắp các vùng trong cả nước, hình
thức nuôi đa dạng như nuôi trong ao hồ nhỏ, nuôi trong lồng bè trên sông, hồ chứa,
nuôi luân xen canh thuỷ sản - lúa… Đối tượng nuôi phong phú, trong đó có nhiều
đối tượng nuôi tạo sản phẩm hàng hoá lớn cho thị trường tiêu dùng trong nước, một
số đối tượng nuôi tạo nguyên liệu quan trọng cho chế biến xuất khẩu. Đối tượng
nuôi chủ yếu là cá Tra, cá Basa, cá rô phi đơn tính, tôm càng xanh.
Hiện nay Cá rô phi, cá Mè được nuôi trồng xen canh với nhiều loài cá khác ở tât
cả các tỉnh trong cả nước với tốc độ tăng trưởng nhanh, kích thước trưởng thành
lớn. Theo thống kê của Bộ Nông nghiệp và phát triển nông thôn, sản lượng cá rô phi
khoảng 100 ngàn tấn/năm, sản lượng cá Mè 80 ngàn tấn/năm nhưng được bán nhỏ
lẻ trong chợ ở dạng tươi hoặc ở dạng philê lạnh đông xuất khẩu. Đối với cá rô phi
cỡ cá phải đạt từ 800g/con trở lên vì vậy cósối với cá Mè do tính chất cá có mùi
tanh, nhiều xương giăm nên chưa hợp thị hiếu người tiêu dùng nên giá thành thấp.
======================================================================
26
================================================================================
 Tình hình nuôi trồng cá Mè tại Việt Nam
Nước ta có lợi thế về diện tích mặt nước ngọt và lợ gồm có 120.000 ha ao hồ
nhỏ, 340.000 ha hồ chứa nước, 580.000 ha ruộng trũng, nhiều hệ thống sông ngòi là
những vùng nước có thể nuôi cá Mè có khả năng mở rộng diện tích sản xuất với sản
lượng lớn. Cá mè là loài tham gia vào khai thác tối ưu nguồn năng lượng trong các
hệ sinh thái ao hồ, ruộng trũng, sông ngòi, góp phần chống ô nhiễm môi trường
nước. Cá mè trắng và mè hoa là những loài cá nuôi ghép chính trong ao, nhất là
những ao mà giàu các sinh vật thức ăn tự nhiên cho cá. Cá mè thường được nuôi lẫn
trong ao với cá trắm, cá chép. Sản lượng cá truyền thống chiếm 1/3 so với tổng
lượng cá nước ngọt. Hiện nay có 3 loài cá mè đang được nuôi phổ biến tại Việt
Nam gồm: cá Mè Trắng Việt Nam, cá Mè Trắng Trung Quốc, cá Mè Hoa.
 Cá mè trắng Việt Nam (Hypophthalmichthys Harmandi Sauv)
Phân bố nhiều ở lưu vực các sông lớn các tỉnh phía Bắc như sông Hồng,
sông Thái Bình, sông Mã, sông Lam.Chúng là đối tượng nuôi quan trọng ở các ao
hồ, đập nước, sông cụt. Trong điều kiện tự nhiên thường gặp cỡ 1 – 1.5 kg/con.
Cá sống chủ yếu ở tầng nước giữa và tầng nước mặt, thân có màu trắng, phần
lưng có màu sẫm hơn, bụng màu trắng bạc.
Ăn chủ yếu là thực vật phù du, động vật nguyên sinh, động vật không xương
sống cỡ nhỏ, cám, bã đậu.
Cá thành thục ở tuổi thứ 3 nặng 1 – 3kg, cá cái 3kg có 30 – 50 vạn trứng,
một năm có thể đẻ 2 – 3 lứa [16].
 Cá mè trắng Trung Quốc (Hypothalmichthys Molitrix)
Được nhập vào nước ta từ năm 1958 và đến năm 1964 thì cho đẻ thành công.
Cá có những đặc điểm tương tự như cá mè trắng Việt Nam, nhưng có kích
thước nhỏ hơn và nhẹ cân hơn. Tuy nhiên, chúng dễ nuôi, dễ vỗ béo, dễ dàng cho đẻ
======================================================================
27
================================================================================
nhân tạo, thành thục và đẻ sớm ở tuổi thứ 2, cá cái có thể đẻ 9 – 11 vạn trứng/kg cá
[16].
 Cá mè hoa ( Aristichthys Nobilis Rich)
Cá mè hoa được đưa từ Trung Quốc vào thuần hóa tại Việt Nam năm 1958.
Năm 1967, trạm nghiên cứu nước ngọt Đình Bảng thả hàng loạt giống cá mè hoa ra
gây nuôi ở sông Hồng. Cá thích sống ở các tầng nước giữa và tầng trên nhưng
không gần mặt nước như cá mè trắng, phần lưng và thân màu xanh thẫm, có nhiều
đốm xanh đen rải rác khắp thân.
Loài cá này thường có kích thước lớn hơn cá mè trắng, tăng trưởng nhanh từ
năm thứ nhất đến năm thứ ba và giảm vào năm thứ tư. Cá 1 tuổi nặng khoảng 1 –
1.5 kg, 2 – 3 tuổi nặng 4 – 6 kg. Cá thành thục khi hơn 2 tuổi, cá cái nặng 4 – 6 kg
có thể đẻ 40 – 50 vạn trứng [16].
======================================================================
28
================================================================================
PHẦN II: NGUYÊN VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN

CỨU
2.1. Nguyên vật liệu nghiên cứu
2.1.1. Nguyên liệu
+ Cá mè trắng Việt Nam (hay còn gọi là mè ta) có tên khoa học là
Hypophthalmichthys Harmandi Sauv là loài cá ưa nhiệt, dễ nuôi, tốc độ sinh trưởng
và phát triển nhanh, sức sinh sản lớn, sản lượng cao.
Cá sử dụng trong nghiên cứu có khối lượng 1.5 – 2.5 kg, chiều dài 40 – 55 cm.
Hình 3: Cá mè trắng Việt Nam
2.1.2. Hóa chất
- NaHCO3, NaCl
- Dung dịch A (gồm Na2CO3 2% pha trong NaOH 0.1%)
- Dung dịch B (gồm CuSO4.5H2O 0.5% pha trong Natri Citrate 1%)
- Dung dịch Tyrozine 1mM/ml
- Dung dịch Trichloroacetid acid (TCA) lạnh 4oC nồng độ 5%
- Thuốc thử folin
- Ete và một số hóa chất khác
======================================================================
29
================================================================================
2.2. Phương pháp nghiên cứu
2.2.1. Phương pháp thực nghiệm
+ Để nghiên cứu các yếu tố công nghệ ảnh hưởng đến khả năng tạo gel và phân hủy
protein trong sản xuất surimi, chúng tôi tiến hành lựa chọn quy trình sản xuất gồm
các bước công nghệ chung:
Nguyên liệu → Cắt đầu, bỏ ruột → Tách thịt → Xay nhỏ → Rửa → Tách nước
→ Ép tách nước → Phối trộn → Bao gói, định hình → Bảo quản.
- Để nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình rửa đến chất lượng surimi chúng tôi tiến
hành rửa thịt cá bằng dung dịch rửa (NaCl 0.15% + NaHCO3 0.2%) có nhiệt độ từ
1- 40C với các tỷ lệ 1/1; 1/2; 1/3; 1/4; 1/5; 1/6 trong thời gian 25 phút. Đánh giá chất
lượng của thịt cá sau khi rửa bằng độ trắng, hàm lượng protein, độ ẩm và mùi.
- Để nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian giữ nhiệt đến độ bền chắc của
gel và sự phân hủy protein, tiến hành thí nghiệm như sau: Thịt cá sau khi xay được
phối trộn, định hình, bao gói bằng vỏ PVC (khối lượng 40g, kích thước dài 30cm,
đường kính 2cm) và ủ ở nhiệt độ 100C, 150C, 200C, 250C trong thời gian 30 phút,
1h, 1,5h, 2h, 2,5h và 3h; nhiệt độ 300C, 350C, 400C, 450C trong thời gian 30 phút,
1h, 1,5h và 2h; và ở nhiệt độ 250C, 400C, 550C, 650C trong thời gian 30 phút, 1h,
2h, 3h, 4h, 6h. Sau khi ủ tiến hành gia nhiệt ở 90oC trong 30 phút và làm nhanh
bằng nước đá trong 15 phút. Đánh giá độ bền chắc của gel theo phương pháp cảm
quan, xác định lực phá vỡ gel bằng máy đo cấu trúc và đánh giá mức độ phân hủy
protein bằng hàm lượng oligopeptide theo phương pháp Lowry.
- Để nghiên cứu ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến sự thuỷ phân protein thịt cá,
tiến hành bảo quản nguyên liệu thịt cá phi lê ở nhiệt độ -4 0C→ -80C với 2 mẫu:
Mẫu đã tách bỏ thịt đỏ phần sống lưng miếng phi lê và mẫu không tách bỏ thịt đỏ,
trong thời gian 30 ngày. Mức độ thuỷ phân được đánh giá bằng hàm lượng
oligopeptide.
======================================================================
30
================================================================================
+ Để tiến hành nghiên cứu quy trình sản xuất Surimi dạng sợi chúng tôi tiến hành
theo quy trình:
Surimi → Băm nhuyễn, phối trộn → Ép đùn → Gia nhiệt → Làm lạnh → Bao
gói → Bảo quản
2.2.2. Phương pháp hóa học và hóa sinh
2.2.2.1. Xác định độ ẩm
Xác định độ ẩm bằng phương pháp sấy đến khối lượng không đổi ở nhiệt độ
1050C (AOAC, 1984) [26]
2.2.2.2. Xác định độ tro
Xác định độ tro bằng cách nung đến nhiệt độ 5500C – 6000C đến trọng lượng
không đổi (AOAC, 1984)[26]
2.2.2.3. Xác định hàm lượng protein
Xác định hàm lượng protein bằng phương pháp Kjeldan ( AOAC,1984) [26]
Hàm lượng protein = % Nito tổng số × 6,25
2.2.2.4. Xác định hàm lượng oligopeptide
Xác định hàm lượng oligopeptide bằng phương pháp Lowry [26]
Nguyên tắc:
Phương pháp dựa trên cơ sở phản ứng tạo màu giữa protein với thuốc thử
folin. Cường độ màu của hỗn hợp phản ứng tỷ lệ thuận với nồng độ protein trong
phạm vi nhất định. Biết được mật độ quang điện của dung dịch protein nghiên cứu
với thuốc thử folin, dựa vào đường chuẩn của protein tinh khiết với thuốc thử này
có thể tính được hàm lượng protein trong mẫu nghiên cứu.
Thuốc thử:
Dung dịch A: gồm Na2CO3 2% pha trong NaOH 0.1%

======================================================================
31
================================================================================
Dung dịch B: gồm CuSO4.5H2O 0.5% pha trong Natri Citrate 1%
Dung dịch C: là hỗn hợp của hai dung dịch A và B theo tỷ lệ 50:1
Thuốc thử folin 0.1N.
Chuẩn bị mẫu:
Đồng hóa 3g mẫu với 27 ml Trichloroacetid acid (TCA) lạnh 4oC nồng độ
5% ở tốc độ 3 – 4 vòng/phút trong 1phút, sau đó ủ ở nhiệt độ 4oC trong thời gian 30
phút. Lấy 1ml dịch trong li tâm ở tốc độ 9000 vòng/phút, ở nhiệt độ 4oC trong 15
phút. để xác định hàm lượng oligopeptide theo phương pháp Lowry và được biểu
thị bằng mM/ml Tyrozine (An và cộng sự 1994)
Tiến hành
Lấy 100 µl dung dịch mẫu đã được chuẩn bị ở trên cho vào ống nghiệm,
thêm vào1ml dung dịch C, lắc đều để yên trong 10 phút ở nhiệt độ thường. Sau đó
thêm vào 0,1ml thuốc thử folin, lắc đều để yên 30 phút. Khi màu vàng của hỗn hợp
chuyển sang màu xanh thẫm thì đo cường độ màu của hỗn hợp trên máy đo màu
quang điện ở bước sóng λ= 750nm. Nồng độ oligopeptide tính theo đường chuẩn
của protein tinh khiết. Để xây dựng đồ thị đường chuẩn của Tyrosine tinh khiết: Pha
dung dịch Tyrosine 1mM/ml với các nồng độ 0; 0.1; 0.2; 0.3; 0.5; 0.7; 1 mM/ml.
Lấy chính xác 0.5 ml dung dịch ở mỗi nồng độ vào các ống nghiệm, thêm vào 2ml
dung dịch C, lắc đều để yên 10 phút ở nhiệt độ thường. Sau đó thêm vào 0.25 ml
thuốc thử folin lắc đều. Qua 30 phút màu vàng chuyển sang xanh thẫm, đo cường
độ màu của hỗn hợp. Tiến hành đo theo miêu tả trên. Dựa vào số liệu đo được và
hàm lượng Tyrosine mà dựng đồ thị đường chuẩn : Trục tung là mật độ quang, trục
hoành là hàm lượng Tyrosine.
2.2.2.5. Xác định hàm lượng lipit
Xác định hàm lượng lipit bằng phương pháp Soxlet (AOAC, 1984)[26].
======================================================================
32
================================================================================
2.2.2.6. Xác định pH
Đồng hóa 10g thịt cá xay bởi 90 ml nước cất lắc đều, xác định pH bằng
pHmeter [26].
2.2.3. Phương pháp vật lý, hóa lý
2.2.3.1. Phương pháp đo độ bền chắc của gel (gel strength)
Độ bền chắc của gel phản ánh tính đàn hồi và độ dẻo của sản phẩm.
Đo độ bền chắc của gel bằng máy đo cấu trúc Tensilon RT-125 theo phương pháp
Bourne.
Máy đo cấu trúc bao gồm một pittong nối với một quả cầu đường kính 5mm ở một
đầu thanh dài 10cm.Tiến hành đo độ bền chắc của gel bằng cách ép pittong có lực
5kg vào bề mặt cần đo của mẫu cần đo cho tới khi nó xuyên thủng bề mặt.Tốc độ
chuyển động của pittong 1mm/s. Độ bền chắc của gel thể hiện bằng lực phã vỡ đo
bằng (g.cm) đó là tỷ lệ của lực cần thiết để xuyên thủng mẫu và độ lún sâu trên bề
mặt trước khi bị xuyên thủng. Mỗi phép đo lặp lại 5 - 6 lần rồi lấy giá trị trung bình.
Hình 4: Máy đo cấu trúc Tensilon RT- 125

======================================================================
33
================================================================================
2.2.3.2. Phương pháp đo độ trắng
Đây là tiêu chuẩn chất lượng quan trọng của surimi. Dùng máy đo độ trắng
Minolta Kett C-100 với 3 thông số: L*; a*; b*. Trong đó L*: Gía trị trung bình của
L ( lightness); a*: giá trị trung bình của a ( red – green ) và b*: giá trị trung bình của
b ( yellow – blue ). Độ trắng của mẫu được tính theo công thức:
Độ trắng = L* - 3b* và được biểu diễn bằng % khi so sánh với độ trắng chuẩn BaO
100%.
2.2.4. Phương pháp cảm quan
2.2.4.1. Phương pháp thử uốn gập (folding test)

Lấy 5 miếng surimi có độ dày 3 – 5 mm, gập đôi mẫu, tiếp đó gập tư. Tiến
hành quan sát và phân hạng như sau
Tình trạng mẫu thử khi gập Hạng Ghi chú
Cả 5 mẫu khi gập tư đều không gẫy AA Rất tổt
1 trong 5 mẫu có vết nứt nhẹ khi gập A Tốt
Cả 5 mẫu khi gập đôi đều nứt nhẹ B Đạt
Gẫy (nhưng 2 miếng vẫn dính vào nhau) khi gập đôi C Kém
Gẫy hoàn toàn thành 2 miếng khi gập đôi D Rất kém
2.2.4.2. Phương pháp đánh giá thị hiếu (preference test)
Phép thử thị hiếu là phép thử đánh giá mức độ ưa thích và khả năng chấp
nhận sản phẩm của người tiêu dùng trên mỗi sản phẩm. Phương pháp này sử dụng
người tiêu dùng để đánh giá thị hiếu của họ trên nhóm sản phẩm nghiên cứu là sản
phấm surimi dạng sợi. Câu hỏi đưa ra cho người thử sẽ là: Bạn thích sản phẩm nào
hơn trong số hai sản phẩm được giới thiệu?
======================================================================
34
================================================================================
PHẦN III: KẾT QUẢ VÀ THẢO LUẬN
3.1. Kết quả nghiên cứu khảo sát nguyên liệu

Thành phần hóa học và tính chất thịt cá nước ngọt được thể hiện trong bảng 3.1
Bảng 3.1:Kết quả nghiên cứu thành phần hóa học và tính chất của thịt cá nước ngọt
Tỷ lệ (%)
TT Chỉ tiêu
Cá rô phi Cá Chim Trắng Cá Trê Phi Cá Mè Cá Trôi
Thịt cá phi lê
1 40 29.72 44 28 38.2
tách 
2 Độ ẩm 78.23 75.02 79.7 78.41 78.85
3 Protein 19.49 18.72 17.5 16.5 19.48
4 Tro tổng 1.4 1.8 1.6 1.5 1.6
5 Lipit 0.7 2.8 3.2 2.27 0.71
6 pH 6.4 6.6 5.5 6.5 6.5
Sẫm màu,
7 Màu sắc Trắng sáng Trắng vàng Trắng sáng Trắng hồng
đỏ
Khả năng tạo

8 AA A AA AA A
gel
9 Độ trắng 35.89 22.14 16.27 33.97 23.25
======================================================================
35
================================================================================
Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.1 cho thấy có cá Trê phi, cá Mè và cá
rô phi cho chất lượng gel tốt nhưng hiện nay cá rô phi giá thành đắt, cá Trê phi có
trữ lượng khai thác thấp do đó chúng tôi tiến hành nghiên cứu trên đối tượng cá Mè.
Cá Mè sử dụng nghiên cứu có tỷ lệ thịt không cao. Tuy nhiên thịt cá có màu trắng
với độ trắng là 33,97%, hàm lượng protein cao (16.50%), hàm lượng lipit thấp
(2.27%), độ ẩm 78.41% nằm trong khoảng 78 – 81% là độ ẩm thích hợp cho quá
trình chế biến surimi, pH =6.5 nằm trong vùng pH = 6 – 8 là pH thuận lợi cho quá
trình tạo gel của surimi [1].
Kết luận: Vậy cá Mè là loài cá phù hợp để làm nguyên liệu cho sản xuất
surimi.
3.2. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của các yếu tố công nghệ đến khả
năng tạo gel của surimi
3.2.1. Nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình rửa ảnh hưởng đến hiệu suất
và chất lượng của surimi
Rửa là khâu quan trọng trong sản xuất surimi. Rửa thịt cá được tiến hành
bằng nước lạnh có nhiệt độ 1-40C nhằm loại bỏ những thành phần làm giảm khả
năng tạo gel như protein chất cơ, hợp chất Nitơ phi protein, máu, chất béo, enzim
proteaza thủy phân protein tơ cơ, và xương nhỏ, gân, màng đen từ thịt cá xay ra
ngoài. Ngoài ra nó còn rửa trôi những chất gây mùi đặc trưng của cá. Như vậy rửa
có tác dụng tạo ra sản phẩm trắng sáng, không mùi, và có độ đàn hồi của gel cao.
Kết quả nghiên cứu quá trình rửa ảnh hưởng đến hiệu suất chất lượng surimi được
thể hiện ở bảng 3.2.1 và đồ thị 1
Bảng 3.2.1: Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình rửa ảnh hưởng đến
hiệu suất và chất lượng của surimi
Tỷ lệ thu
Độ ẩm Protein Lipit Cấu trúc Độ
Tỷ lệ nước/cá pH hồi sản Mùi
(%) (%) (%) (hạng) trắng(%)
phẩm(%)
======================================================================
36
================================================================================
0/1 6.5 28 78.41 16.50 2.27 D 33.97 Mùi cá
1/1 6.6 26 79.44 15.51 1.80 D 46.75 Mùi cá
2/1 6.8 28.5 79.63 14.89 1.72 D 59.64 Mùi cá
Thoảng
3/1 6.9 32 79.77 14.62 1.54 D 66.36
mùi cá
Thoảng
4/1 7.0 32 79.87 14.42 1.45 C 71.34
mùi cá
Thoảng
5/1 7.1 32 79.96 14.13 1.42 C 72.5
mùi cá
Thoảng
6/1 7.1 33 80.00 13.80 1.40 C 72.5
mùi cá
Tỷ lệ nước/cá và các chỉ số chất lượng được biểu diễn bằng các đồ thị sau:
80.2
80
79.8
79.6
Độ ẩm (%)
79.4
79.2
79
78.8
78.6
78.4
78.2
0 1 2 3 4 5 6 7
Tỷ lệ nước/cá
Đồ thị 1: Biến đổi độ ẩm ở các tỷ lệ nước/cá khác nhau
======================================================================
37
================================================================================
Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.2.1 và đồ thị 1 thấy rằng, khi tăng lượng
nước thì độ ẩm tăng. Độ ẩm của thịt cá tăng nhanh khi tỷ lệ nước tăng lên đến 4/1
sau đó hầu như không tăng. Điều đó có thể do thịt cá không có khả năng hút ẩm
nữa khi tăng lượng nước rửa. Chính độ ẩm của thịt cá tăng dẫn đến hiệu suất thu hồi
sau khi rửa tăng.
Khi tăng tỷ lệ nước /cá thì hàm lượng protein giảm đi ( theo kết quả đồ thị 2).
Hàm lượng protein giảm là do một số chất đạm (Protein của chất cơ, axit amin...)
hoà tan ra dung dịch rửa. Vấn đề này cần được nghiên cứu để thu hồi protein từ
dung dịch rửa. Hàm lượng protein giảm mạnh khi tỷ lệ nước tăng đến 4/1 sau đó
giảm từ từ khi tiếp tục tăng tỷ lệ nước. Điều này có thể là do nồng độ chất hoà tan
đạt gần đến trạng thái cân bằng ở tỷ lệ nước/cá là 4/1.
17
16.5
16
Hàm lượng protein(%)
15.5
15
14.5
14
13.5
0 1 2 3 4 5 6 7
Đồ thị 2: Biến đổi hàm lượng protein ở các tỷ lệ nước/cá khác nhau
Màu sắc của surimi là một chỉ tiêu quan trọng để đánh giá chất lượng của sản
phẩm. Màu sắc của surimi được đánh giá bằng độ trắng được tính bằng % so với độ
======================================================================
38
================================================================================
trắn tuyệt đối 100% của BaO và được đo trên máy đo màu Minolta Kett C-100. Kết
quả ảnh hưởng của tỷ lệ nước/cá ảnh hưởng đến độ trắng của surimi được biểu diễn
trên đồ thị 3.
Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.2.1 và đồ thị 3 cho thấy thịt cá không qua
quá trình rửa có độ trắng thấp (33.97%). Khi tăng tỷ lệ nước, độ trắng tăng. Đó là
do máu và tạp chất hoà tan trong nước và được loại bỏ trong quá trình ép tách nước.
Độ trắng của surimi tăng nhanh khi tỷ lệ nước tăng đến 4/1 sau đó tăng chậm khi tỷ
lệ nước tăng từ 5/1 đến 6/1. Điều này cũng tương ứng với biến đổi hàm lượng
protein theo tỷ lên nước rửa. Ở tỷ lệ nước/cá là 4/1 thì nồng độ chất hoà tan đạt gần
đến trạng thái cân bằng do vậy độ trắng của surimi hầu như không tăng khi tăng tỷ
lệ nước.
80
70
60
Độ trắng(%)
50
40
30
20
10
0
0 1 2 3 4 5 6 7
Đồ thị 3: Biến đổi độ trắng ở các tỷ lệ nước rửa khác nhau
Để đảm bảo chất lượng cho sản phẩm (độ trắng cao, hàm lượng protein giảm
ít cũng như lượng nước sử dụng và lượng nước thải ít nhất) chúng tôi chọn tỷ lệ
nước/cá là 4/1. Theo Lin và Park [34], ở tỷ lệ nước/cá = 4/1 đến 1/1 sự mất mát
protein tơ cơ gần như không xảy ra.
======================================================================
39
================================================================================
3.2.2. Nghiên cứu ảnh hưởng của số lần rửa đến chất lượng của surimi
Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của số lần rửa đến chất lượng của surimi được thể
hiện trên bảng 3.2.2
Bảng 3.2.2. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của số lần rửa đến chất lượng của
surimi
Hàm lượng
Quá trình rửa với oligopeptide
Độ trắng (%) Hạng
tỷ lệ nước rửa/cá = ( mM/g)
4/1
Không rửa 33,97 B 687,5
Rửa 1 lần 46,52 A 612,6
Rửa 2 lần 65,52 AA 585
Rửả 3 lần 70,46 AA 546
Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.2.2 cho thấy, độ trắng của surimi được cải
thiện dần theo số lần rửa. Khi không rửa 33,97%, rửa 1, 2 lần là 46,52%; 65,52%
và rửa lần 3 độ trắng 70,46% cao hơn so với tiêu chuẩn của surimi đông lạnh là
50%. Điều này được giải thích rằng khi rửa thịt cá mè bằng dung dịch muối kiềm
(Dung dịch NaHCO3 0.2% + NaCl 0.15%: ở lần 1) có hiệu quả cho việc loại bỏ
protein chất cơ do sự có mặt của NaCl làm tăng khả năng hòa tan của Myosin, cải
thiện cấu trúc đàn hồi của hệ gel khi tiến hành gia nhiệt, làm tăng chất lượng của
surimi lên rất nhiều. Vì vậy chúng tôi chọn phương án rửa 3 lần để làm các thí
nghiệm tiếp theo.
Sự ảnh hưởng của quá trình rửa đến sự thủy phân protein được thể hiện rõ
hơn dưới đồ thị 4:
======================================================================
40
================================================================================
Hàm lượng Oligopeptide (mM/g) 800
700
600
500
400
300
200
100
0
Không rửa Rửa 1 lần Rửa 2 lần Rửa 3 lần
Số lần rửa
Đồ thị 4: Biến đổi hàm lượng oligopeptide qua các lần rửa
Từ đồ thị cho thấy: Hàm lượng oligopeptide lại giảm qua các lần rửa :
Không rửa 687,5mM/g và lần rửa thứ 3 là 546mM/g. Điều này được giải thích rằng,
đã có sự loại bỏ một lượng nhỏ protein chất cơ và oligopeptide do sự thủy phân
protein thịt cá trong quá trình chế biến ở những lần rửa tiếp theo. Theo Lin và
Park[34] cho rằng hầu hết protein của chất cơ ( Sarcoplasmic protein ) hòa tan hoàn
toàn và được loại bỏ trong lần rửa đầu tiên, lần rửa tiếp theo loại bỏ một ít protein
chất cơ và một lượng nhỏ protein tơ cơ (myofibrillar protein).
Kết luận: Quá trình rửa cho surimi cá Mè
Lần 1 dung dịch NaHCO3 0.2%, NaCl 0.15%
Làn 2, 3 bằng nước thường
Tỷ lệ cái/ nước: 1/4, nhiệt độ rửa: 1-40C
3.2.3. Nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến khả năng
tạo gel của surimi
Sự tạo gel của protein là một trong những bước quan trọng cho cấu trúc sản
phẩm. Nó được sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi. Khi các phân tử protein bị biến
======================================================================
41
================================================================================
tính tự tập hợp lại thành một mạng lưới không gian có trật tự gọi là sự tạo gel. Hỗn
hợp bột nhuyễn thịt cá sẽ mất tính dính và chuyển sang dạng gel có tính đàn hồi
thậm chí ngay ở nhiệt độ thường. Nhiệt độ và thời gian ủ ảnh hưởng đến độ bền
chắc của gel ( Harper và cộng sự 1978, Hamada, và Inamasu 1983, Camou và cộng
sự ). Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ tới khă năng tạo gel
surimi được thể hiện dưới bảng 3.2.3.a
Bảng 3.2.3.a. Kết quả ảnh hưởng của thời gian và nhiệt độ ủ đến
khả năng tạo gel surimi
Thời gian KC 0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
( h)
Nhiệt độ LP Hạ LPG Hạng LPG Hạn LPG Hạng LPG Hạng LPG Hạ LPG Hạ LPG Hạn
( 0C) G ng (g.cm (g.c g (g.cm (g.cm (g.cm) ng (g.cm ng (g.cm) g
(g.c ) m) ) ) )
m)
20 A 267 157 C
100C 151 A 247 AA AA 274 B 224 C
3 .7
21 A 165 B
150C 1 156 B 254 AA 276 AA 283 A 231 B
1
2 B
0 21 A A 189 B
200C 169 A 264 AA 286 AA 284 237 A
3 A
18 A 256 266 239 191 B

250C 139 B 235 AA AA A A
9.5 .6 .7 .4
LPG: Lực phá vỡ gel (g.cm)
======================================================================
42
================================================================================
350
300
Lực phá vỡ gel (g.cm)
250
Ủ ở 10 độ C
200
Ủ ở 15 độ C
Ủ ở 20 độ C
150
Ủ ở 25 độ C
100
50
0
KC 0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
Thời gian ủ
Đồ thị 5: Ảnh hưởng của thời gian ủ tới lực phá vỡ gel Surimi ở nhiệt độ khác
nhau
Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.2.3 và đồ thị 5 cho thấy: Gel tạo thành khi
ủ trong khoảng nhiệt độ 100C - 250C có chất lượng tốt hơn so với mẫu không qua ủ
mà được gia nhiệt trực tiếp ở 900C trong 15phút, thể hiện là mẫu sau khi ủ 90 phút
ở nhiệt độ 100C có lực phá vỡ gel (247g.cm) gấp 2 lần mẫu kiểm chứng (120g.cm ).
Tại thời điểm này gel cho chất lượng tốt(AA). Khi tăng thời gian ủ lực phá vỡ gel
giảm (157g.cm), gel có hiện tượng rạn khi tiến hành gập tư mẫu sản phẩm. Điều này
có thể do khi kéo dai thời gian ủ xẩy ra sự phân hủy protein do đó độ bền chắc của
gel giảm.
Theo TC Lanier và cộng sự (1990)[30] khẳng định rằng: Quá trình chuyển
từ dạng sol sang gel nhờ tác dụng của nhiệt độ, gel trở lên cứng chắc hơn trong
khoảng nhiệt độ từ 200C - 250C là do liên kết hidro. Liên kết hidro là liên kết giữa
nhóm - OH của axit amin tirozine, serin, treonin với các nhóm -COOH của axit
glutamic hoặc aspartic được hình thành khi nhiệt độ > 100C và ở đối tượng nghiên
cứu như cá Pollack, cá cơm, cá thu thì số lượng liên kết hidro được hình thành lớn
nhất trong khoảng nhiệt độ 200C - 250C. Kết quả này giống với kết quả của Kamath
======================================================================
43
================================================================================
và cộng sự [39], nhiệt độ thích hợp cho hình thành liên kết hidro ở cá Alaska
Pollock và các loài cá có thịt trắng khác là 250C.
Tuy nhiên khi thời gian ủ tăng lực phá vỡ gel tăng và đạt giá trị cao nhất sau
2 giờ ủ. Ví dụ ở nhiệt độ 200C, lực phá vỡ gel là 237 g.cm sau 3 giờ ủ và là 284
g.cm sau 2,5 giờ ủ. Điều này có thể được giải thích là khi kéo dài thời gian ủ, dưới
tác dụng của proteaza axit (cathepsin) protein tơ cơ bị thủy phân do đó độ bền chắc
của gel giảm. Theo An và cộng sự [32] ở vùng nhiệt độ thấp cathepsin L vô hoạt
nhưng hoạt lực của cathepsin B, H vẫn còn 50% so với hoạt lực mạnh nhất. Vậy
cathepsin B, H có thể gây ra sự thủy phân protein thịt cá khi bảo quản nguyên liệu
ở nhiệt độ thấp, trong thời gian ủ quá dài. Cũng theo Yongsawatdigul và Park
(1996)[43]: Myosin và actin ở surimi của cá Pacific whiting bị thủy phân khi nâng
nhiệt độ từ ( 100C - 900C ) với tốc độ 10C/ phút. Khi tiến hành ủ trong khoảng nhiệt
độ 200C - 250C, khối gel tạo thành có chất lượng tốt nhất: Lực phá vỡ gel là: 286
g.cm; hạng AA (Cả 5 mẫu khi gập tư đều không gẫy).
Kết luận: Điều kiện tối thích cho việc hình thành liên kết hidro ở cá Mè:
Nhiệt độ ủ là 200C - 250C
Thời gian ủ là 2h
Bảng 3.2.3.b. Ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ tới khả năng tạo gel
surimi
Thời
KC 0.5 1 1.5 2
gian
( h)
LPG Hạng LPG Hạng LPG Hạng LPG Hạng LPG Hạng
Nhiệt
(g.cm) (g.cm) (g.cm) (g.cm) (g.cm)
độ
( 0C)
300C 250 AA 215 D 180 D 97 D
======================================================================
44
================================================================================
350C 278 A 221.5 B 187 B 119 D

186 B
400C 325 AA 259 A 192 A 121 A
450C 247 B 218 A 184 A 113 B
Đồ thị 6: Ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến khả năng tạo gel surimi
Tiến hành nghiên cứu trong khoảng nhiệt độ 300C - 450C, Từ kết quả ở bảng
3.2.3 và đồ thị 6 cho thấy: Mẫu khi ủ gel có chất lượng tốt hơn so với mẫu không
qua ủ mà được gia nhiệt trực tiếp ở 900C trong 15 phút. Qua đồ thị 6, nhiệt độ ủ là
400C, thời gian ủ là 30 phút, khối gel tạo thành có chất lượng tốt nhất: lực phá vỡ
gel là: 325 g.cm; hạng AA (Cả 5 mẫu khi gập tư đều không gẫy). Điều này được
giải thích rằng, trong khoảng thời gian để nhiệt độ của tâm khối gel đem ủ đạt được
nhiệt độ ủ 400C thì liên kết hidro dần được hình thành và nó đạt mức độ tối đa tại
nhiệt độ là 200C (theo bảng 3.2.3), tiếp đó là khoảng nhiệt độ mà liên kết đisunfua
được hình thành. Theo J. Jaczynski and J.W.Park (2004) [40] trên đối tượng nghiên
cứu là cá Alaska Pollock ông đã khẳng định rằng: Khi gia nhiệt ở nhiệt độ cao ( t0 >
400C ) liên kết cầu disunfua được hình thành do sự oxi hóa 2 gốc cystein, làm cho
======================================================================
45
================================================================================
gel tạo thành rất chắc và bền. Trong khoảng nhiệt độ này các nhóm –SH ở bên
trong nay được phơi bày. Sự hình thành và trao đổi các cầu disunfua làm tăng
cường hệ thống mạng giữa các phân tử và gel tạo ra bền với nhiệt bởi sự có mặt của
nhiều nhóm –SH và -S-S-. Kết quả này cũng giống với kết quả nghiên cứu của
Samejia và cộng sự (1982) [29]: Khi nhiệt độ tăng, thì tổng số nhóm – SH tự do
trong phần đầu myosin tăng và ở nhiệt độ 400C kiên kết disunfua giữa các phần đầu
myosin S1 là phổ biến. Trong trường hợp này gel có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt,
rất chắc và bền. Cũng theo Niwa và cộng sự (1980) [27] cho rằng, ở nhiệt độ 400C,
actomyosin và myosin nặng không bền nhiệt đầu tiên được tách ra khỏi
actin,troponin, tropomyosin và nhanh chóng đông tụ để tạo gel. Theo Gill và
Conway ( 1989) [55], cũng nhận thấy ở protein tơ cơ, khi tạo gel ở 400C thì actin
cũng tham gia quá trình trùng hợp thông qua liên kết ưa béo ( kị nước)
Tuy nhiên do sự thủy phân protein khi nhiệt độ ủ tăng nên khả năng tạo gel
giảm. Sự thủy phân được đánh giá bằng hàm lượng oligopeptide và được thể hiện ở
đồ thị 7
Đồ thị 7: Ảnh hưởng của nhiệt độ ủ đến sư thủy phân protein
Nhìn vào đồ thị 7 cho thấy: Sự thủy phân protein tăng khi nhiệt độ ủ tăng lên
. Trong khoảng nhiệt độ 300C - 400C hàm lượng oligopeptide thay đổi chậm, lực
phá vỡ gel lớn (đồ thị 6) điều này cho thấy trong khoảng nhiệt độ này, sự thủy phân
======================================================================
46
================================================================================
protein vẫn xảy ra nhưng quá trình này xảy ra chậm và yếu hơn so với quá trình
hình thành liên kết nên gel tạo thành cho chất lượng tốt ( hạng AA: Cả 5 mẫu khi
gập tư đều không gẫy). Nhưng khi nhiệt độ ủ tăng lên 450C là nhiệt độ hoạt động
của các enzim proteaza trung tính bền với nhiệt, các enzim này phân cắt protein tơ
cơ mạnh nhất ở nhiệt độ 50-700C do đó khi nhiệt độ ủ tăng thì quá trình thủy phân
xảy ra mạnh hơn quá trình hình thành gel do vậy lực phá vỡ gel giảm (đồ thị 6).
Kết luận: Điều kiện tối thích cho việc hình thành liên kết đisulfua ở cá Mè:
Thời gian ủ: 30 phút
Nhiệt độ ủ: 400C.
Kết quả này gần giống với kết quả của Kim và cộng sự [69] nhận thấy rằng
nhiệt độ thích hợp đối với cá Atlantic croacker là 400C trong 30 phút.
3.2.4. Nghiên cứu ảnh hưởng của hàm lượng muối đến khả năng hình
thành gel
Để thấy được ảnh hưởng của hàm lượng muối đến khả năng tạo gel surimi,
chúng tôi tiến hành theo quy trình ở 2.2.2 và đồng thời thay đổi hàm lượng muối bổ
sung vào quá trình xay. Kết quả được thể hiện ở bảng và đồ thị dưới đây:
Bảng 3.2.4. Ảnh hưởng của hàm lượng muối đến chất lượng của gel surimi
Hàm lượng muối Lực phá vỡ gel
Hạng
(%) ( LPG: g.cm )
0 86 D
0,5 218 A
1 317 AA
1,5 235 A
2 194 B
======================================================================
47
================================================================================
2,5 182 B
3 180 B
3,5 180 B
300
250
Lực phá vỡ gel (mM/g)
200
150
100
50
0
0 0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5 4
Hàm lượng muối (%)
Đồ thị 8: Ảnh hưởng của hàm lượng muối tới khả năng hình thành gel
Qua bảng 3.2.4 và đồ thị 8 cho thấy: Gel chỉ được hình thành khi có bổ sung
muối, ví dụ khi không bổ sung muối, lực phá vỡ gel là 86 g.cm, gel gẫy hoàn toàn
thành 2 miếng khi gập đôi (hạng D). Lực phá vỡ gel tăng lên khi nồng độ muối tăng
và nó đạt cực đại khi nồng độ muối là 1% sau đó giảm dần và gần như không đổi.
Điều này có thể được giải thích rằng khi bổ sung muối vào hỗn hợp thịt xay tạo
điều kiện cho myosin dễ dàng liên kết với actin để tạo thành các phân tử lớn
actomyosin. Actomyosin và myosin đóng vai trò chủ đạo trong việc hình thành hệ
gel của surimi và ở 1% muối thì lượng myosin là lớn nhất, chất lượng gel là tốt nhất
(hạng AA, LPG= 317g.cm). Khi nồng độ muối tăng, áp suất thẩm thấu do muối tạo
ra, có xu hướng kéo nước tự do từ trong khối thịt xay ra ngoài, làm quá trình tạo
======================================================================
48
================================================================================
phức actomyosin bị hạn chế, gel tạo thành chất lượng kém: Hạng B (Cả 5 mẫu khi
gập đôi đều nứt nhẹ), LPG = 180g.cm khi hàm lượng muối là 3,5%.
Kết luận: Nồng độ muối 1% cho gel có cấu trúc tốt nhất.
3.2.5. Nghiên cứu ảnh hưởng của chất chống oxi hóa (Axit Ascorbic) đến
khả năng tạo gel của surimi
Để kéo dài thời gian sử dụng sản phẩm thì trong sản xuất, thường bổ sung
chất bảo quản như Axit Ascorbic…Để thấy được ảnh hưởng của chất chống oxi hóa
đến độ bền chắc của gel chúng tôi tiến hành theo quy trình 2.2.2, trong quá trình xay
có bổ sung axit ascorbic với hàm lượng 0,3% và kết quả được thể hiện ở bảng sau:
Bảng 3.2.5. Ảnh hưởng của chất chống oxi hóa (Axit Ascorbic) đến khả năng
tạo gel của surimi
Mẫu Lực phá vỡ gel ( g.cm ) Hạng
Có chất chống oxi hóa 189 B
Không chất chống oxi hóa 325 AA
Qua bảng 3.2.5 cho thấy khi cho thêm chất chống oxi hóa trước khi gia nhiệt
thì chất lượng gel kém: Hạng B (Cả 5 mẫu khi gập đôi đều nứt nhẹ); lực phá vỡ gel
LPG = 189 g.cm bằng ½ mẫu không bổ sung chất bảo quản LPG = 325g.cm. Điểu
này có thể giải thích rằng khi bổ sung chất chống oxi hóa thì quá trình oxy hóa 2
gốc cystein hình thành liên kết cầu disunfua (-S-S-) giữa các phân tử không xảy ra,
làm giảm khả năng tạo gel của protein, kết quả là độ dẻo của surimi giảm.
Kết luận: Không nên bổ sung chất chống oxi hóa đối với các sản phẩm mô
phỏng từ surimi.
======================================================================
49
================================================================================
3.3. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của của các yếu tố công nghệ đến sự
phân hủy protein
3.3.1. Nghiên cứu ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến sự phân hủy
protein thịt cá
Để nghiên cứu ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến chất lượng của surimi
chúng tôi tiến hành với 2 mẫu: Mẫu cá đã tách bỏ thịt đỏ và Mẫu cá không tách bỏ
thịt đỏ. Tiến hành theo mục 2.2.1. Trong thời gian bảo quản đã xảy ra quá trình thủy
phân protein thịt cá, sự thủy phân được đánh giá bằng hàm lượng Oligopeptide. Kết
quả được thể hiện ở bảng và đồ thị sau:
Bảng 3.3.1.a. Ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến sự phân hủy protein thịt cá
của mẫu cá đã tách bỏ thịt đỏ
Thời gian bảo quản Hàm lượng Oligopeptide

pH
(Ngày) (mM/g)
0 (mẫu cá tươi) 497 6.5
5 547 6.52
10 556 6.53
15 565 6.55
20 573.7 6.56
25 581 6.58
======================================================================
50
================================================================================
Đồ thị 9: Biến đổi hàm lượng oligopeptid của mẫu cá đã tách thịt đỏ ở thời gian
bảo quản khác nhau
Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.3.1.a và đồ thị 9 cho thấy hàm lượng
oligopeptide tăng theo thời gian bảo quản. Ở ngày bảo quản 25, hàm lượng
oligopeptide (581mM/g) gấp 1,17 lần so với mẫu cá tươi (497mM/g). Hàm lượng
oligopeptide càng cao thì có nghĩa là sự thủy phân xảy ra càng mạnh. Điều này có
thể được giải thích rằng, mặc dù thịt cá được phi lê, loại bỏ nội tạng, …loại đi
enzim tripsin, pepsin nhưng trong thịt cá vẫn còn lại hệ enzim proteaza axit (
Cathepsin A, B, L, H…) hoạt động ở nhiệt độ thấp do đó đã thủy phân protein chất
cơ, protein tơ cơ… , kết quả hàm lượng oligopeptide tăng. Điều này cũng đúng với
nhận định của Park và Lin [34]: “ Sự thủy phân myosin (protein tơ cơ) tăng nhanh
trong suốt thời gian bảo quản, sự thủy phân xảy ra thậm chí ở nhiệt độ dưới 0oC ”.
======================================================================
51
================================================================================
Bảng 3.3.1.b Ảnh hưởng của thời gian bảo quản nguyên liệu đến sự phân hủy
protein thịt cá của mẫu cá không tách bỏ thịt đỏ
Thời gian bảo quản Hàm lượng oligopeptide

pH
( Ngày) (mM/g)
0 (mẫu cá tươi) 545 6.51
5 593 6.52
10 605 6.54
15 611.5 6.55
20 629.5 6.57
25 643 6.61
Đồ thị 10: Biến đổi hàm lượng oligopeptid của mẫu cá không tách thịt đỏ ở thời
gian bảo quản khác nhau
Nhìn vào bảng 3.3.1.b và đồ thị 10 cho thấy, cũng như mẫu cá đã tách thịt
đỏ, hàm lượng oligopeptide của mẫu cá không tách thịt đỏ tăng theo thời gian bảo
quản. Nguyên nhân là do sự có mặt của protein chất cơ: Lượng glycogen, chất béo
======================================================================
52
================================================================================
và lechithin, carotene , cystin ,sắt, lưu huỳnh … trong phần thịt cá đỏ đặc biệt là
sắt, sẽ thúc đẩy quá trình oxi hóa chất béo, từ đó góp phần cho sự thủy phân
protein tơ cơ [2].
Đồ thị 11: Hàm lượng Oligopeptide của hai mẫu cá và thời gian bảo quản
Qua đồ thị 11 cho thấy mẫu cá không tách thịt đỏ có hàm lượng oligopeptide
cao hơn mẫu cá tách thịt đỏ: Ở ngày bảo quản thứ 10, hàm lượng oligopeptide của
mẫu không tách thịt đỏ là 605 mM/g gấp 1,1 lần mẫu cá đã tách thịt đỏ 556 mM/g,
điều này có nghĩa sự có mặt của thịt đỏ thúc đẩy sự thủy phân protein nhanh hơn.
Mặt khác tỉ lệ thịt đỏ chiếm 1.12% trên tổng lượng thịt cá. Vì vậy để cho surimi cá
Mè có chất lượng tốt: Lựa chọn phương pháp philê cá, loại bỏ phần thịt đỏ ở sống
lưng cho các thí nghiệm tiếp theo.
3.3.2. Nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình bảo quản cá tới chất lượng
Surimi
Chất lượng surimi được đánh giá bởi các chỉ tiêu: Độ trắng, mùi, độ bền chắc
của gel nhưng trong đó độ bền chắc của gel được đánh giá cao nhất và nó được đo
bằng lực phá vỡ gel. Nguyên liệu sau khi bảo quản được tiến hành sản xuất Surimi
======================================================================
53
================================================================================
theo quy trình mục 2.2.1, hàm lượng oligopeptide, chất lượng surimi được thể hiện
ở bảng 3.3.2
Bảng 3.3.2. Ảnh hưởng của sự phân hủy protein tới chất lượng surimi
Thời gian
Hàm lượng LPG Độ trắng
bảo quản Hạng Mùi
oligopeptide (g.cm) (%)
(ngày)
0 Thoảng mùi
408 302 AA 71.18
( cá tươi) cá
443 Thoảng mùi

5 257 B 72.24
cá
455.8 Thoảng mùi

10 219 B 73.9
cá
463 Thoảng mùi

15 197 D 74.6
cá
471.5 Thoảng mùi

20 188 D 75.1
cá
Qua bảng 3.3.2 cho thấy: Độ trắng của surimi được cải thiện theo thời gian
bảo quản nguyên liệu, cá tươi: 71,18%, cá bảo quản 20 ngày: 75,10%, điều này
được giải thích rằng khi bảo quản nguyên liệu phi lê thịt cá ở nhiệt độ -4 0C→ -80C
thì liên kết giữa nước và protit trong tổ chức cơ thịt cá bị phá vỡ, nước này được
chuyển thành các tinh thể đá có kích thước khác nhau. Thời gian bảo quản càng dài
thì lượng tinh thể tạo thành càng lớn. Chính những tinh thể này sẽ làm rách màng tế
bào và kết quả là khi rửa thịt cá, protein chất cơ bị loại bỏ hoàn toàn khỏi khối thịt,
độ trắng của sản phẩm surimi tăng. Để thể hiện rõ hơn ảnh hưởng của thời gian bảo
quản nguyên liệu đến hàm lượng oligopeptide của surimi, kết quả được thể hiện ở
đồ thị 12:
======================================================================
54
================================================================================
Đồ thị 12: Ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến hàm lượng Oligopeptide, lực
phá vỡ gel của surimi
Từ đồ thị cho thấy: Hàm lượng Oligopeptide và lực phá vỡ gel là 2 đại lượng
tỷ lệ nghịch với nhau: Ngày bảo quản thứ 20, lực phá vỡ gel 188 (g.cm); hàm
lượng oligopeptide là 471.5(mM/g) tương ứng với mẫu cá tươi là 302(g.cm); 408 (
mM/g). Điều này có thể được giải thích rằng trong thời gian bảo quản thịt cá phi lê,
đã có sự thủy phân protein. Nhưng sự thủy phân này là do các enzim proteaza trong
thịt cá, chưa có sự tham gia của các vi sinh vật: Sản phẩm thoảng mùi cá của mẫu cá
tươi và kết quả của sự thủy phân là cơ chất của sự tạo gel (protein) giảm, chất lượng
gel giảm và cấu trúc của gel không tốt.
Kết luận: Cá Mè tươi cho chất lượng surimi là tốt nhất
3.3.3. Nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến sự phân hủy
protein
Trong quá trình ủ xảy ra hiện tượng phân huỷ protein. Nhiệt độ càng cao,
thời gian càng dài thì thì protein phân huỷ càng mạnh. Đánh giá mức độ phân huỷ
protein bằng hàm lượng oligopeptide ( theo mục 2.2.2.4). Kết quả được thể hiện ở
bảng 3.3.3:
======================================================================
55
================================================================================
Bảng 3.3.3: Ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến sự phân hủy protein
(mM Oligopeptide/g)
Nhiệt độ ủ Hàm lượng Oligopeptide (mM/g)
Thời gian ủ 250C 400C 550C 650C
0 395 395 395 395
0.5 395 402 453 468
1 401 407 473 550
2 406 415 638 763
3 415 473 723 1140
4 439 543 770 1320
6 596 665 856 1540
Biến đổi hàm lượng oligopeptide theo nhiệt độ và thời gian ủ khác nhau
được biểu diễn trên các đồ thị sau:
======================================================================
56
================================================================================
700
Hàm lượng oligopeptide(mM/g)
600
500
400
300
200
100
0
0 1 2 3 4 5 6 7
Thời gian ủ (h)
Đồ thị 13: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở 250C trong thời gian khác nhau
Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.3.3 và đồ thị 13 cho thấy ở nhiệt độ 250C,
trong 2 giờ đầu ủ hàm lượng oligopeptide hầu như không thay đổi. Điều đó có thể là
do mẫu surimi trước khi ủ có nhiệt độ thấp (6-80C) nên để mẫu đạt đến nhiệt độ
250C cần một khoảng thời gian. Trong khoảng thời gian đó, mẫu surimi có nhiệt độ
thấp nên có thể chưa xảy ra hiện tượng phân huỷ protein. Sau 4 giờ ủ hàm lượng
oligopeptide tăng chậm (tăng thêm 44 mM/g) và khi kéo dài thời gian ủ ở nhiệt độ
250C trong 6 giờ, hàm lượng oligopeptide tăng đáng kể (tăng 1.5 lần ) so với mẫu
không qua ủ. Điều này có thể do Cathepsin H có hoạt tính thiol endopeptidaza và
aminopeptidaza là các enzim thuỷ phân các polypeptit và hoạt động mạnh nhất ở
nhiệt độ 20-250C. Trong quá trình rửa, enzim này được loại bỏ nhưng chưa triệt để
do đó gây ra sự phân huỷ protein khi kéo dài thời gian ủ.
======================================================================
57
================================================================================
700
600
500
400
300
200
100
0
0 1 2 3 4 5 6 7
Thời gian ủ (h)
Từ kết quả nghiên cứu trong bảng 3.3.3 và đồ thị 14 cho thấy, cũng giống
như ở nhiệt độ 250C khi ủ mẫu surimi trong 2 giờ đầu, hàm lượng oligopeptide hầu
như không tăng trong 30 phút đầu khi ủ mẫu ở 400C. Khi kéo dài thời gian ủ hàm
lượng oligopeptide tăng chậm (tăng lên 78mM/g sau 3 giờ ủ ). Điều này chứng tỏ
sự phân huỷ protein của surimi gần như không xảy ra khi nhiệt độ nhỏ hơn 400C
mà chỉ gây ra sự biến tính, tạo điều kiện thuận lợi cho quá trình tạo gel của protein.
======================================================================
58
================================================================================
900
800
700
600
500
400
300
200
100
0
0 1 2 3 4 5 6 7
Thời gian ủ (h)
Kết quả nghiên cứu ở bảng 3.3.3 và đồ thị 15 cũng cho thấy thời gian ủ càng
dài thì hàm lượng oligopeptide càng cao. Hàm lượng oligopeptide tăng nhanh sau 1
giờ ủ và đạt giá trị 723 mM/g sau 3 giờ (tăng lên 1.83 lần). Theo Yamashita và
Konagaya [36] nhận thấy Cathepsin L có nhiệt độ tối ưu là 550C. Nó phân huỷ
Myosin, Troponin-T và Troponin- I. Các enzim proteaza kiềm không hoạt động ở
nhiệt độ dưới 500C nhưng ở nhiệt độ 550C chúng vẫn hoạt động. Sự phân huỷ
protein của surimi ở nhiệt độ này dẫn đến cấu trúc gel kém.
======================================================================
59
================================================================================
1800
Hàm lượng oligopeptide(mM/g) 1600
1400
1200
1000
800
600
400
200
0
0 1 2 3 4 5 6 7
Thời gian ủ (h)
Theo kết quả nghiên cứu ở bảng 3.3.3 và đồ thị 16 cho thấy khi ủ ở nhiệt độ
650C, hàm lượng oligopeptide tăng nhanh khi kéo dài thời gian ủ. Sau 3 giờ ủ, hàm
lượng oligopeptide tăng mạnh gấp 2,9 lần so với mẫu không qua ủ. Hàm lượng
oligopeptide càng cao có nghĩa sự phân huỷ protein xảy ra càng mạnh. Theo
Makinodan và cộng sự [78] nhận thấy các enzim kiềm hoạt lực mạnh nhất ở nhiệt
độ 60-650C. Các enzim proteaza kiềm phân huỷ hầu hết các protein trong tế bào như
protein tơ cơ, protein chất cơ, lysosomal, microsomal… cho các phân tử có khối
lượng nhỏ hơn. Đây chính là nguyên nhân tại sao gel khi ủ ở nhiệt độ rất thấp và sau
3 giờ ủ gel vỡ vụn hoà toàn.
Để dễ so sánh ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ khác nhau đến sự phân
hủy protein, hàm lượng oligopeptide ở các nhiệt độ và thời gian khác nhau được
biểu diễn trên đồ thị 17
======================================================================
60
================================================================================
Hàm lượng Oligopeptide(mM/g) 1800

1600
1400
1200 25 độ C
1000 40 độ C
55 độ C
800
65 độ C
600
400
200
0
0 1 2 3 4 5 6 7
Thời gian ủ (h)
Đồ thị 17: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở nhiệt độ và thời gian ủ khác nhau
Từ kết quả nghiên cứu trong bảng 3.3.3 và đồ thị 17 cho thấy ở nhiệt độ 25
và 400C hầu như không có sự phân huỷ protein. Khi tăng nhiệt độ và thời gian ủ sự
phân huỷ protein xảy ra càng mạnh. Sự phân hủy protein xẩy ra mạnh nhất ở nhiệt
độ 650C thể hiện ở hàm lượng oligopeptide cao nhất. Theo nghiên cứu của K.
Osatomi và cộng sự [83]:’’ Myosin hoàn toàn biến mất sau 3 giờ ủ ở 65oC, do hoạt
động của Serine protenase’’. Đây là nguyên nhân chính gây nên sự phá hủy cấu trúc
gel.
3.4. Xây dựng quy trình sản xuất surimi cá Mè
3.4.1. Sơ đồ quy trình sản xuất
======================================================================
61
================================================================================
Từ các kết quả nghiên cứu ở trên, xây dựng được quy trình sản xuất
surimi từ cá Mè như sau:
Cá mè tươi
Rửa : Ngâm rửa trong nước đá lạnh với tỉ

Cắt đầu, moi ruột lệ cái/nước = ¼ và rửa 3 lần:
Lần 1: Hỗn hợp gồm NaHCO3 2% +

NaCl 0,15%
Phi lê, tách da
Lần 2,3: Nước thường
Loại bỏ thịt đỏ
Làm nhỏ
Rửa
Phối trộn
Sơ đồ 1: Quy trình sản xuất surimi từ cá Mè
======================================================================
62
================================================================================
3.4.2. Thuyết minh kĩ thuật sản xuất
 Nguyên liệu: Nguyên liệu dùng để chế biến surimi là cá mè trắng Việt
Nam
- Yêu cầu: Cá đưa vào sản xuất phải chưa qua giai đoạn chết cứng, pH= 5,8 –
6,5. Bên ngoài, cá tươi còn giữ nguyên màu sắc tươi sáng của nó, vẩy nguyên
vẹn không bị bong tróc. Miệng khép chặt, mang cũng khép chặt và đỏ tươi
 Cắt đầu moi ruột
- Mục đích : Bỏ đi những phần không cần thiết, tách riêng phần ăn được và
phần không ăn được: bỏ vây và đuôi cá…
- Yêu cầu : Thao tác cẩn thận để cơ thịt không bi dập, tránh lây nhiễm vi sinh
vật và enzim có trong nội tạng làm cho cơ thịt cá nhanh bị ươn, chất lượng
surimi bị giảm
- Tiến hành: Trước tiên cá được rửa nhằm loại bỏ nhớt và chất bẩn bám trên da
cá, sau đó được đưa đến thiết bị cắt đầu moi ruột.
 Phi lê, tách da, loại bỏ thịt đỏ:
- Mục đích: Nhằm loại bỏ da, xương và phần thịt đỏ ở sống lưng miếng phi lê.
- Yêu cầu luôn đảm bảo thịt cá ở nhiệt độ thấp(<10oC) và loại bỏ hoàn toàn
xương, thịt đỏ.
 Rửa:
- Mục đích:
Loại bỏ enzim proteaza phân giải protein tơ cơ, chất béo, xương nhỏ, gân,
màng đen từ thịt cá xay
Loại bỏ protein chất cơ ở mức độ tối đa có thể, nâng cao nồng độ

myosin,tăng khả năng đàn hồi của gel khi gia nhiệt. kết quả tạo ra sản phẩm trắng
sáng, không mùi và có độ đàn hồi cao
======================================================================
63
================================================================================
- Nguyên tắc rửa nói chung:
Chọn tỷ lệ dung dịch rửa / cá là 4/1, nhiệt độ nước rửa là 1 - 40C và mỗi
lần rửa với dung dịch rửa khác nhau.
Rửa lần 1: Mục đích làm tăng pH của thịt cá lên pH tối ưu cho sự tạo gel và
rửa trôi các hạt chất béo
 Dung dịch rửa là NaHCO30,2% + NaCl 0,15%
 Thời gian T = 25 – 30 phút
 Nhiệt độ nước rửa 1-40C
Rửa lần 2,3: Dung dịch rửa là nước thường có nhiệt độ 1-40C ,T = 3-4
phút,với mục đích là rửa trôi phần dung dịch rửa của lần 1, giúp cho việc tách nước
dễ dàng.
 Phối trộn:
- Mục đích: Nhằm ổn định cấu trúc của protein cá trong quá trình trữ đông, với
tỷ lệ phối trộn
 Sorbitol : 4 %
 Natripolyphotphat : 0,3%
 Tinh bột: 6 – 7%
So với khối lượng thịt cá sau khi ép tách nước
Cách tiến hành: Cá sau khi ép tách nước được cân lên, sau đó tính lượng tinh
bột, muối photphat, sorbitol rồi cho vào hỗn hợp thịt cá và tiến hành phối trộn. Quá
trình kết thúc khi hỗn hợp thịt có màu trắng, mịn. Sau đó tiến hành bao gói, định
hình và cấp đông trực tiếp, nhiệt độ cấp đông -40oC đến -35oC đến khi tâm sản
phẩm đạt -15oC trong vài giờ thì đưa đi bảo quản trong kho lạnh -22oC đến -18oC.
Yêu cầu: Sản phẩm sau khi phối trộn phụ gia phải đồng đều, và có độ dẻo
dai, và trong suốt quá trình sản xuất nhiệt độ khối thịt < 100C.
======================================================================
64
================================================================================
3.5. Đánh giá chất lượng surimi cá Mè
Dựa vào kết quả ở trên, đã lựa chọn được dung dịch rửa cho surimi cá Mè là
NaHCO3 0.2% và NaCl 0.15% cho lần rửa đầu tiên, 2 lần rửa tiếp theo là nước
thường. Kết quả đánh giá chất lượng surimi cá Mè như sau:
Bảng 3.5: Thành phần hóa học và chỉ tiêu chất lượng Surimi cá Mè
TCVN 8682: 2011
Chỉ tiêu Surimi cá Hạng Hạng Hạng

Mè đặc biệt 1 2
1. Hàm lượng Protein

14.40 ---- --- ---
(%)
2. Hàm lượng lipit

0.74 --- --- ---
(%)
3.Độ pH 7.0 6.5 – 7.2
4. Hàm lượng nước,

tính bằng tỉ lệ % 79.05 76.0 78.0 78.0
khối lượng
5. Màu sắc Trắng sáng Trắng đến trắng ngà
6. Mùi Không mùi Không có mùi lạ
7. Độ dẻo AA AA A B
8.Độ đông kết (g.cm) 317 350 330 300
9. Độ trắng (%) 70.46 68 66 64
======================================================================
65
================================================================================
Nhìn vào bảng cho thấy: Surimi cá mè có độ trắng 70.46% ; chất lượng gel
tốt, đạt hạng AA (Cả 5 mẫu khi gập tư đều không gẫy); lực phá vỡ gel gần với hạng
1 của surimi theo TCVN 8682 đạt LPG* = 317g.cm
Kết luận: Surimi cá Mè hoàn toàn đáp ứng được chỉ tiêu chất lượng cho sản
phẩm surimi.
3.6. Kết quả nghiên cứu quy trình sản xuất surimi dạng sợi
3.6.1. Nghiên cứu công thức sản xuất surimi dạng sợi
Chúng tôi sử dụng surimi được sản xuất từ cá Mè ( theo quy trình 1) để tiến
hành nghiên cứu tìm ra công thức sản xuất surimi dạng sợi:
3.6.1.1. Ảnh hưởng của hàm lượng tinh bột đến chất lượng sản phẩm
surimi dạng sợi
Tinh bột có thể coi là một thành phần quan trọng trong công nghệ sản xuất
các sản phẩm từ surimi với vai trò điền đầy khung mạng gel giúp cho gel tạo thành
có độ bền chắc hơn khi giảm hàm lượng thịt cá. Tiến hành sản xuất surimi dạng sợi
theo quy trình 2.2.1 đồng thời thay đổi hàm lượng tinh bột. Kết quả ảnh hưởng của
tinh bột đến chất lượng sản phẩm surimi dạng sợi được thể hiện dưới bảng 3.6.1.1
Bảng 3.6.1.1. Ảnh hưởng của hàm lượng tinh bột đến chất lượng sản phẩm
surimi dạng sợi
Tỷ lệ tinh LPG
Cấu trúc Màu sắc
bột (%) (g.cm)
KC AA 245.5 Vàng nhạt
2 AA 258.7 Trắng
2.5 AA 278.8 Trắng
======================================================================
66
================================================================================
3 AA 298 Trắng
3.5 A 234 Trắng
Từ kết quả nghiên cứu được thể hiện ở bảng 3.6.1.1 cho thấy khi tăng hàm
lượng tinh bột đến 3% cấu trúc của sản phẩm tăng. khi có nước và nhiệt độ tăng lên,
tinh bột sẽ bị hồ hóa rồi điền đầy khung mạng làm khung mạng bền, chắc hơn từ đó
cấu trúc sản phẩm tốt hơn. Nhưng khi hàm lượng tinh bột > 3% dẫn đến khả năng
trương nở của tinh bột quá cao làm phá vỡ cấu trúc mạng không gian, từ đó ảnh
hưởng đến cấu trúc của gel. Bên cạnh đó, khi sử dụng tinh bột để phối trộn thì màu
sắc của sản phẩm trắng hơn.Vì vậy, tinh bột cho vào với tỷ lệ thích hợp sẽ cải thiện
cấu trúc, màu sắc, đồng thời giảm giá thành sản phẩm.
Kết luận: Tỷ lệ tinh bột phối trộn từ 3% là thích hợp nhất.
3.6.1.2. Ảnh hưởng của chế độ ủ tới khả năng tạo sợi
Ủ là một khâu rất quan trọng trong sản xuất surimi dạng sợi, nó chịu ảnh
hưởng của nhiều yếu tố trong đó chủ yếu là nhiệt độ và thời gian ủ. Tiến hành với 2
mẫu: Ủ ở 40oC và 20oC, trong thời gian khác nhau. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng
của chế độ ủ tới khả năng tạo sợi được thể hiện ở bảng 3.6.1.2
Bảng 3.6.1.2. Ảnh hưởng của chế độ ủ tới khả năng tạo sợi
40oC 20oC
KC 10 phút 20 phút 30 phút 10 phút 20 phút 30 phút
Không Tạo sợi, Sợi đứt, Không Tạo sợi, Sợi đứt, Không
tạo sợi không ngắn tạo sợi, không vụn tạo
rạn,đều rạn,đều sợi,nát
======================================================================
67
================================================================================
Từ kết quả nghiên cứu ở bảng 3.6.1.2 cho thấy, nếu thời gian ủ càng tăng thì
chất lượng surimi dạng sợi càng giảm: Ở nhiệt độ 40oC trong thời gian 10 phút
hoặc Ở nhiệt độ 20oC trong thời gian 10 phút cho chất lượng surimi dạng sợi là tốt
nhất: Tạo sợi, không rạn, và đều.
Kết luận: Chọn chế độ ủ cho surimi dạng sợi : Ở nhiệt độ 40oC trong thời
gian 10 phút hoặc Ở nhiệt độ 20oC trong thời gian 10 phút.
3.6.1.3. Đánh giá thị hiếu
Tiến hành phép thử đánh giá thị hiếu trên 40 người thử theo mức độ thích
hoặc không thích đối với hai mẫu surimi sợi được ủ ở cùng thời gian là 10 phút
nhưng nhiệt độ ủ khác nhau đươc cho ở bảng sau:
Bảng 3.6.1.3. Đánh giá thị hiếu của người tiêu dùng
Nhiệt độ ủ(0C)
40oC 20oC
Mức độ
Thích 18 34
Không thích 22 6
Ở điều kiện nhiệt độ tối ưu cho việc hình thành liên kết hidro và liên kết
disulfua là những liên kết cấu thành gel surimi thì với sản phẩm surimi dạng sợi,
nhiệt độ này vẫn đúng, vẫn tạo ra sản phẩm có độ dai khác nhau. Tuy nhiên, ở độ
dai vừa phải do liên kết hidro đem lại sẽ cho sợi surimi mà đa số người tiêu dùng
thích nhất, bởi liên kết đisulfua cho sợi surimi có độ dai cao và bền. Dựa vào đánh
giá thị hiếu sở thích chúng tôi chọn nhiệt độ ủ là 20oC cho việc sản xuất surimi dạng
sợi.
3.6.2. Xây dựng quy trình sản xuất surimi dạng sợi
3.6.2.1. Sơ đồ quy trình sản xuất
======================================================================
68
================================================================================
Từ các kết quả nghiên cứu đã thiết lập được quy trình sản xuất surimi dạng sợi
từ surimi cá Mè như sau:
Surimi
Băm nhuyễn, phối trộn
Ủ ( t0= 200C, T = 10phút)
Ép đùn
Gia nhiệt (t0= 900C, T= 5phút)
Làm lạnh
Bao gói chân không
Sơ đồ 2: Quy trình sản xuất surimi dạng sợi
======================================================================
69
================================================================================
3.6.2.2. Thuyết minh kĩ thuật sản xuất

 Surimi: Sử dụng surimi được sản xuất từ cá Mè (theo quy trình 1), sau đó
tiến hành cưa để chia nhỏ khối block surimi, rồi tiếp tục xay nhỏ để quá trình
băm nhuyễn được dễ dàng hơn.
 Băm nhuyễn, phối trộn: Tiến hành bổ sung gia vị, phụ gia
 Tinh bột biến tính: 3%
 Muối: 1%
 Dầu ăn: 2.5%
Tiến hành băm nhuyễn, phối trộn các nguyên liệu trên thiết bị phối trộn
(Mixing). Nhiệt độ khối thịt cá không vượt quá 10oC.
 Ủ:
- Mục đích: Tạo cấu trúc cho sản phẩm.
- Cách tiến hành: Khối surimi sau khi được phối trộn tiến hành định hình rồi
đem ủ ở nhiệt độ 20oC trong thời gian 10 phút.
 Ép đùn: Sử dụng thiết bị ép đùn với kích thước lỗ 0.25mm – 0.5mm.
 Gia nhiệt: Các mẫu ủ sau khi qua thiết bị ép đùn hình thành sợi được gia
nhiệt ở nhiệt độ 900C trong thời gian 5 phút.
 Làm lạnh:
- Mục đích: Làm cho sợi có cấu trúc dai và bền.
- Cách tiến hành: Làm lạnh sản phẩm ngay trong nước đá có nhiệt độ 0- 4oC
trong thời gian là 15 phút.
 Bao gói chân không: Sử dụng thiết bị bao gói chân không để đóng gói
surimi dạng sợi thành các gói có khối lượng 0.5kg. Sau đó đem đi bảo quản
lạnh ở nhiệt độ 0 – 4oC.
======================================================================
70
================================================================================
KẾT LUẬN
Từ kết quả nghiên cứu, có thể rút ra được các kết luận sau:
1. Đã khảo sát được nguyên liệu cá nước ngọt sử dụng để sản xuất surimi, lựa
chọn được cá Mè làm nguyên liệu sản xuất surimi với các thông số cơ bản sau:
Hàm lượng protein (16.50%), hàm lượng lipit (2.27%), pH: 6.5, Độ trắng:
33.97%, Độ tro: 1.5%, Độ ẩm: 78.41%.
2. Đã xác định được các yếu tố công nghệ ảnh hưởng tới khả năng tạo gel của
surimi gồm:
 Điều kiện thích hợp cho quá trình rửa
Tiến hành rửa thịt cá ở nhiệt độ 1 – 40C với tỉ lệ nước/cá là 4/1
Tiến hành rửa 3 lần
Lần 1: Hỗn hợp NaCl 0.15% + NaHCO3 0.2%
Lần 2, 3: Nước thường.
 Điều kiện tối ưu cho tạo liên kết hidro của surimi cá mè
 Thời gian ủ: 2h
 Nhiệt độ ủ: 200C - 250C
 Điều kiện tối ưu cho tạo liên kết cầu đisunfua của surimi cá mè
 Thời gian ủ: 30 phút
 Nhiệt độ ủ: 400C
 Hàm lượng muối 1% cho chất lượng gel tốt nhất
 Không nên bổ sung chất chống oxy hóa vào các sản phẩm mô phỏng từ
surimi
3. Đã xác đinh được các yếu tố công nghệ ảnh hưởng tới sự phân hủy protein
gồm:
======================================================================
71
================================================================================
 Lựa chọn phương pháp philê cá, loại bỏ phần thịt đỏ ở phần sống lưng.
 Sử dụng cá tươi cho sản xuất surimi hoặc cá sau khi đánh bắt được bảo
quản trong đá và sử dụng ngay trong vòng 24 giờ.
 Xác định được điều kiện để không xẩy ra sự phân hủy protein và cho chất
lượng gel tạo thành tốt nhất là ủ ở nhiệt độ 40oC trong thời gian là 30 phút.
 Nhiệt độ xẩy ra sự phân hủy protein là: 55 - 65oC.
4. Đã xây dựng được quy trình sản xuất surimi từ cá Mè
Cá mè tươi
Cắt đầu, moi

ruột
Phi lê, tách

da
Loại bỏ thịt
đỏ
Làm nhỏ
Ngâm rửa trong nước đá

Rửa lạnh với tỉ lệ cái/nước = ¼
và rửa 3 lần:
Phối trộn Lần 1: Hỗn hợp gồm

NaHCO3 0.2% + NaCl
0.15%
Lần 2,3: Nước thường
======================================================================
72
================================================================================
5. Đã xây dựng được quy trình sản xuất surimi dạng sợi
Surimi
Băm nhuyễn, phối trộn
Ủ ( t0= 200C, T = 10phút)
Ép đùn
Gia nhiệt (t0= 900C, T= 5phút)
Làm lạnh
Bao gói chân không
======================================================================
73
================================================================================
6. Đã xác định được chỉ tiêu chất lượng Surimi từ cá Mè
- Hàm lượng Protein: 14.40 %
- Hàm lượng lipit: 0.74%
- Độ pH: 7.0
- Hàm lượng nước, tính bằng tỉ lệ % khối lượng: 79.05%
- Màu sắc: Trắng sáng
- Mùi: Hầu như không có mùi
- Độ dẻo: AA
- Độ đông kết: 317g.cm
- Độ trắng: 70.46%
======================================================================
74
================================================================================
TÀI LIỆU THAM KHẢO

Phần tiếng việt
1. Nguyễn Hồng Ánh, Đỗ Kim Cương, Nguyễn Thị Thanh Vân. Chế biến
surimi và các sản phẩm thuỷ sản gốc surimi. Dự án cải thiện chất lượng và xuất
khẩu thuỷ sản, Hiệp hội chế biến và xuất khẩu thủy sản Việt nam (SEAQIP).
NXB nông nghiệp1999.
2. Nguyễn Lân Dũng. Một số phương pháp nghiên cứu vi sinh vật học (3 tập ).
NXB Khoa học và kỹ thuật,1972.
3. Nguyễn Lân Dũng, Nguyễn Đình Quyến. Vi sinh vật học. NXB Giáo dục,
1997.
4. Đào Trọng Hiếu và cộng sự, 2009-2010. Nghiên cứu sản xuất sản phẩm giá trị
gia tăng từ nguyên liệu thuỷ sản nước ngọt. Báo cáo khoa học, Viện Nghiên cứu
Hải sản.
5. Lê Văn Hoàng - Cá thịt và chế biến công nghiệp - NXB Khoa học kĩ thuật
2004.
6. Trần Thị Luyến, 1993. Báo cáo nghiên cứu hoàn thiện qui trình sản xuất
surimi và các sản phẩm mô phỏng từ surimi.
7. Trần Thị Luyến. Chế biến tổng hợp thủy sản – Trường Đại học Thủy Sản Nha
Trang, 1995.
8. Nguyễn Đức Lượng. Công nghệ vi sinh vật ( 3 tập ). Trường ĐHBK Thành
phố Hồ Chí Minh, 1997.
9. Phạm Công Thành và cộng sự, 2002-2003. Nghiên cứu công nghệ sản xuất
surimi và các sản phẩm mô phỏng từ surimi cá rô phi và tận dụng phụ phẩm làm
thức ăn chăn nuôi. Báo cáo khoa học, Trường Đại học Bách Khoa Hà nội
10. Lê Ngọc Tú (chủ biên). Hóa sinh công nghiệp.Nhà xuất bản khoa học kỹ thuật
Hà Nội, 1982.
======================================================================
75
================================================================================
11. Lê Ngọc Tú (chủ biên). Hoá học Thực phẩm, NXB Khoa học và Kỹ thuật,
1994
12. Nguyễn Xuân Thâm. Kỹ thuật chế biến và bảo quản cá. NXB Khoa học kỹ
thuật, 1979
13. Nguyễn Trọng Cẩn, Đỗ Minh Phụng - Công nghệ chế biến thực phẩm hải sản
( tập 1) - NXB Nông Nghiệp 1996.
14. Đặng Thị Thu, Nguyễn Thị Xuân Sâm, Tô Kim Anh - Thí nghiệm hóa sinh
công nghiệp - Trường ĐH Bách Khoa Hà Nội, 1997.
15. Đỗ Thị Yến- Luận văn tốt nghiệp cao học- Thư viện trường ĐH Bách Khoa Hà
Nội, 2002.
16. Trại nghiên cứu cá nước ngọt Đình Bảng - Đặc điểm sinh học và các biện
pháp gây nuôi cá nước ngọt - NXB Nông Nghiệp, 1997.
17. Mai Đình Yên, 2001. Các loài cá kinh tế nước ngọt miền Bắc Việt nam. Nhà
xuất bản khoa học, Hà nội. Trang 24-27.
18. Chu Xuân Giao, Bách khoa gia đình, NXB văn hóa, 1996.
19. Hoàng Đình Hòa, Tối ưu hóa trong công nghệ thực phẩm, NXB khoa hoc và
kỹ thuật ,1999
20. Hà Duyên Tư và các tác giả, Quản lý và kiểm tra chất lượng thực phẩm, Đại
học Bách Khoa Hà Nội,1996.
21. Phạm Anh Tuấn và ctv, 2000. Báo caó tổng kết dự án “ Xây dựng mô hình
nuôi cá rô phi thương phẩm hướng tới xuất khẩu”. Báo cáo Khoa học, Viện
nghiên cứu nuôi trồng thuỷ sản.
22. Hồ Sưởng. Vi sinh vật trong bảo quản và chế biến thực phẩm. Nhà xuất bản
Nông nghiệp, 1982
23. TCVN 8682, Tiêu chuẩn chất lượng Surimi đông lạnh, Bộ thủy sản, 2011.
======================================================================
76
================================================================================
24. Sản xuất hàng thuỷ sản bao bột và tẩm bột từ cá xay và surimi. Dự án cải thiện
chất lượng và xuất khẩu thuỷ sản(SEAQIP). NXB nông nghiệp1999.
25. Dự án cải thiện chất lượng và xuất khẩu thủy sản – Hiệp hội chế biến và
xuất khẩu Thủy sản Việt Nam-VASEP – Nhà xuất bản Nông Nghiệp 1999.
Phần tiếng anh
26. AOAC.1984. Official methods of analysis.14th ed.Association of official
anatical chemistry. Washing ton.DC
27. E.Niwa, K. Koshiba, I.Hamada, T. Nakayama, Role of hydrophobic bonding
in gelation of fish flesh paste, Nippon Suisan Gakkaishi.,41:907-910 (1980).
28. Lee, C.M (1994). Surimi processing technology.Food Techp
29. K.Samejima, T.Yasui, M.Ishioroshi., Heat induced gelling properties of
actomyosin : Efeect of tropomyosin and troponin, Agric. Biol. Chem.,46:535-
540(1982)
30. Park JW,Korhonen RW, Lanier TC.1990. Effect of rigor mortis on gel –
forming properies of surimi and unwashed mince prepared from Tilapia.J. Food
Sci. 55:353 – 355
31. CG.Kamath,TC Lanier, EA Foegeding . Non – disulfide covalent cross-
linking of myosin heavy chain in setting of Alaska pollock and Atlantic
croarker surimi.J. Food. Biochem.16:151-172,192
32. H.An, V Weerasinghe, TA Seymour,MT Morrissey. Cathepsin degradation
of Pacific whiting surimi protein. J Foos Sci 1013-1017, 1033’1994
33. J.Yongsawatdigul, J.W.Park, P. Virulhakul, and S.Viratchakul. Proteolytic
degradation of tropical Tilapia surimi.J Food Sci.
34. TM Lin, JW Park. Study of myofbrillar protein solubility during surimi
processing: Effect of washing cycle and ionic strength.Present at th PFT annual
meeting,Mazatlan, Mexico,1995.
35. Lowry OH,Rosebrough NJ,Farr AL, Randall RJ.1951.Protein measurement
with Folin phenol reagent,J.Biol.Chem. 193:256-275
======================================================================
77
================================================================================
36. M Yamashita, S Konagaya.High activities of cathepsin B,D,H and L in the

white muscle of chum salmon in spawning migration.Com Biochemphysiol
95B: 149-152,1990
37. MC Erickson, DT Gordon,AF Anglemier. Proteolytic activity in the
asrcoplasmic fluids of parasitized Pacific whiting ( Merluccius product)
38. Y. Makinodan, H Toyohara, S Ikeda.Combined action of carp muscle
cathepsin B, Bull Jap Soc Sci Fish 49:1153; 1983.
39. G. Kamath. Investigation of physico – chemical basis for the unique “
setting” phenomenon of Alaska Pollock and Atlantic croaker surimi. NC 1990
40. J.Jaczynski and J.W. Park. Physicochemical changes in Alaska Pollock
surimi and surimi gel as affected by electron beam.
41. Deng JC. 1981. Effect of temperature on fish alkaline protease, protein
interation and texture quality. J.Food Sci . 46 : 62-65.
42. Herbert O. Hultin, Stephen D.Kelleher. Surimi procesing from Dark Muscle
Fish. University of Massachusetts Amherts, Amherts, Masssachusetts.
43. J. Yongsawatdigul , J.W.Park, P. Virulhakul, and S.Viratchakul. Proteolytic
degradation of tropical Tilapia surimi. J Food Sci.
44. Jae W. Park (2000). Surimi and Surimi Seafood. Oregon State University
Astoria, Oregon.
45. Tyre C.Lanier (1992). Surimi Technology. North Carolina State University
Raleigh, Norrth Carolina.
46. Abdul, Salam Babji and Gna Soong Kee,1994. Changes in Sarcoplasmic and
Myofibrillar protein of Spent Hen and Broiler Meat during the processing of
Surimi-like Material( Ayami). Pertanika J.Trop. Agric.Sci.17(2): 117 - 123.
47. A.P. Stone and D.W.Stanley. Mechanisms of fish muscle gelation
48. An,H; Seymour, T.A; Wu,J.W; Morrissey,M.T. 1994. Assay systems and
characterization of Paciffic whiting ( Merluccius productus) protease. J.Food.Sci,
59, 1322-1326
======================================================================
78
================================================================================
49. Aoki, T., Ueno, R (1997). Involvement of Cathepsin B and L in the post-morten
autolysis of mackerel muscle. Food Research International, 30, 585-591
50. A. P. Stone and D.W.Stanley*,1992. Mechanisms of fish muscle gelation.Food

research international 25:381 - 388.
51. BY Kim . 1987. Rheological investigation of gel structure formation by fish

protein during setting and heat processing. PhD dissertation; Nort Carolina state
University , Raleigh, NC.
52. Camou JP, Sebranek JG, Olson DG, 1989. Effect of heating rate and protein
concentration on the gel strength and water loss of muscle protein gel. J.Food Sci.
54: 850 - 854
53. CG. Kamath, TC Lanier, EA Foegeding. 1992. Non –disunfide covalent cross-
linking of myosin heavy chain in setting of Alaska pollock and Atlantic croarker
surimi. J.Food.Biochem.16:151-172,
54. Deng JC. 1981. Effect of temperature on fish alkaline protease, protein interation
and texture quality. J.Food Sci . 46 : 62-65.
55. A.Gill, Conway, Ellman G.L, 1989. Tisssue sulffhydryl groups. Arch Biochem.
Biophys, 82:70-79
56. Green, D.H; Babbit,J. 1990. control of muscle softening and protease-parasite
interation in arrowth flounder. J.Food.Sci, 55, 579-580
57. Haejung an, Thomas A.Seymour, Juwen WU, and Michael,

T.Morrissey,1994. Assay Systems and Characterization of Prafic Whiting(
Merluccius productus) Protease.Journal of food science 59(2): 227 - 281
58. Herbert O.Hultin and Stephen D. Kelleher, 2000. Surimi processing from Dark
Muscle fish.In J.W. Park (ed), Surimi and Surimi Seafood (pp.59-78), New York:
Marcel Dekker, Inc
======================================================================
79
================================================================================
59. Heu, M.S; kim, H.R; Cho, D.M; Godber, J.S; & Pyeun, J.H (1997).
Purification and characterization of Cathepsin L-like enzyme from the muscle of
anchovy, Engraulis japonica. Comparactive Biochemistry and Physiology, 118B,
523-529
60. Ignacio sanchez - Gonzalez, Pedro carmona, Pilar Moreno, Javier borderias,
Isabel sanchez - alonso, Arantxa rodriguez - casado, Mercedes careche,2008.
Protein and water structural changes in fish surimi during gelation as revealed by
isotopic H/D exchange and raman spectroscopy. Food chemistry 106: 56 - 64.
61. Ik-Soon Kang and Tyre C Lanier , 2000. Heat-Induced softerning of surimi Gel
by Proteinase .In J.W. Park (ed), Surimi and Surimi Seafood (pp.445-477), New
York: Marcel Dekker, Inc
62. J. Jaczynski and J.W.Park, 2004. Physicochemical changes in Alaska Pollock

surimi and surimi gel as affected by electron beam. Journal of food science 69(1):
FCT 53 - FTC57.
63. J. Youngsawatdigul, J.W. park, P. Virulhakul, and S. Viratchakul. Proteolytic

Degradation of tropical tilapia surimi. J Food Sci. 65 (1), 129-133
64. J. Yongsawatdigul, P.Piyadhammaviboon,2004. Inhibition of autolytic activity

of lizardfish surimi by proteinase inhibitors. Food chemistry 87: 447 - 455.
65. J. Yongsawatdigul and Penprapha Piyadhammaviboon,2005. Effect of

microbial transglutaminase on autolysis and gelation of lizardfish surimi. J Sci
Food Agric 0022 - 5142: 1 - 8.
66. J.D. Hay, R.W.Currien and F.H.Wolfe,2006. Effect of postmortem aging on

chicken muscle fibrils.Journal of food sciences 38(6): 981 - 986
67. Jiang,S.T., lee,J.J., Chen, H.C (1996). Proteolysis of actomyosin by Cathepsin

B,L, L-like and X from mackerel ( Scomber australasicus) . J.Agric. Food Chem.
44, 769-773
======================================================================
80
================================================================================
68. J.A.Ramirez, F.L.Garcia - carreno, O.G.Morales and A.Sanchez, 2002.

Inhibition of modori - Associated proteinases by legume seed extracts in surimi
producton, Journal of Food science 67(2): 578 - 581.
69. J.M.Kim, C.H.Liu, J.B.Eun, J.W.Park, R. Oshimi, K.Hayashi, B. Ott, T.

Aramaki, M.Sekine, Y. Horikita, K. Fujimoto, T. Alkawa, L. Welch, and R.
Long,1996. Surimi from fillet frames of channel catfish. Journal of food science
61 (2): 428 -432.
70. J.W.Park, Morrisey M.T, 2000.Manufacturing of surimi from light muscle fish.
In J.W. Park (ed), Surimi and Surimi Seafood (pp.23-58), New York: Marcel
Dekker, Inc
71. J.W.Park.2000 Surimi seafood: Products, Market, and Manufaturing. In J.W.

Park (ed), Surimi and Surimi Seafood (pp.201-236), New York: Marcel Dekker,
Inc
72. J.W.Park , Korhonen RW, Lanier TC. 1990. Effect of rigor mortis on gel-
forming properies of surimi and unwashed mince prepared from Tilapia. J. Food
Sci . 55:353-355
73. Kang-Ho Lee, Herman S.Groninger, and John Spinelli, 1981. Acylation of fish
protein: Effect of reaction conditions on products.Marine Fisheries Review 43(3):
14 - 19
74. Krysten L. Holmes, 2000. The Alaska Pollock Resource and other species used
for surimi. In Tyre C.Lanier (ed), Surimi Technolog (pp. 41-74), New York:
Marcel Dekker, Inc
75. L.Kurth,1983. Crosslinking of myosin and casein by the enzyme

transglutaminase. Food technology in australia 35(9): 420 - 423
76. Laemmli,U.K (1970). Clevage of structure protein during the assembly of the
head of bacteriophage T4. Nature, 227,680-685
======================================================================
81
================================================================================
77. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. 1951. Protein measurement
with Folin phenol reagent. J.Biol.Chem. 193: 256-275.
78. Makinodan, M., Toyohara, H., Niwa.E (1985). Impliction of muscle alkaline
proteinase in the texture degradation of fish meat gel. J.Food Sci. 50, 1351-1355
79. Marcos Crupkin, Carlos A. Barassi, Jose M.Arguello and Raul

E.Trucco,1982. Effect of post-rigor Fish Storage on Ice on Physicochemical
properties of Actomyosin. J. Sci.Food Agri 33: 1129 - 1134.
80. Masato Kinoshita, Haruhiko Toyohara, and Yutaka Shimizu,1990. Diverse

Distribution of four distinct types of Modori(Gel degradation)- inducing
preoteinases among fish species.Nippon susan gakkaishi 56(9): 1485 - 1492.
81. M.G.Hussain, A.H.M. Kohinoor, M.S.Islam, S.C.Mahata, M.Z.Ali, M.B.

Tanu, M.A. Hossain and M.A.Mazid,2000.Genetic evaluation of gift and
existing strains of Nile Tilapia, Oreochromis niloticus L., Under on - station and
on - farm conditions in banglades.Asian fisheries science 13: 117 - 126
82. M.G.Hussain, A.H.M. Kohinoor, M.S.Islam, M.A. Hossain M.M. Dey and
M.A.Mazid,2000. Growth and production performances of gift strain of Nile
Tilapia, oreochromis niloticus L. , in ponds and cages under different farming
conditions in bangladesh. J. Aqua. Trop. 15(3) 273 - 280
83. M. J.Cao, K.Hara, K. Osatomi, K. Tachibana, T. Izumi and T.Ishihara,1999.

Myofibril - bound serine protenase ( MBP) and its degradation of myofibrilla
proteins. Journal of food science 64(4): 644 -647.
84. Morrissey,M.T & Tan,S.M (2000). World resourse for surimi. In J.W. Park (ed),
Surimi and Surimi Seafood (pp.1-22), New York: Marcel Dekker, Inc
85. Morrissey,M.T , Wu .J.W, Lin.D & An .H (1993). Protease inhibitor effects

torision measurement and autolysis of Paciffic whiting surrimi. Journal of Food
Science, 58(5), 1054-1059
======================================================================
82
================================================================================
86. M.U. Ahmad, Y.Tashiro, S.Matsukawa,and H.Ogawa,2004. Comparison of

gelation mechanism of surimi between heat and pressure treatment by using
Rheological and NMR relaxation measurements. Journal of food science 69 (9):
E497 - E501.
87. Niwa.E (1992). Chemistry of surimi gelation. In T.C.Lanier & C.M.Lee (Eds),
Surimi Technology ( pp. 389-428), New York Marcel Dekker, Inc
88. Patcharin Siringan a, Nongnuch Raksakulthai b, Jirawat Yongsawatdigul

a,*2006. Autolytic activity and biochemical characteristics of endogenous
proteinases in Indian anchovy (Stolephorus indicus).Food chemistry 98: 678 - 684.
89. Seymour, T.A., Morrissey,M.T., Peters, M.Y & An,H (1994). Purification and
characterization of Pacific whiting proteas. J.Agri.Food Chem, 42, 2421-2427
90. Soottawar benjakul*, Wonnop visessanguan, Kittima leelapongwattana, 2002.

Purification and characterization of heat - stable alkakine proteinase from bigeye
snapper ( Priacanthus macracanthus) muscle.Comparative biochemistry and
physiology part B 134: 579 - 591.
91. S.T.Jiang, J.F. Hsieh, M.L.Ho and Y.C. Chung,2000. Combination effects of
microbial Transglutaminase, reducing agent, and protease inhibitor on the quality
of Hairtail surimi.Journal of food science 65 (2): 241- 245
92. Supawan thawornchinsombut and Jae W.Park, 2007.Effect on NaCl on

gelation characteristics of acid and alkali-treated pacafic whiting fish protein
isolates.Journal of food biochemistry 31: 427 - 455
93. SV Sherekar, MS Gore, V Ninjoor.1988. Purification and characterization of

cathepsin B from the skeletal muscle of fresh water fish, Tilapia mossambica. J
Food Sci 53:1018-1023,
94. Toyohara,H., Kinoshita,M., Kimura, I ., 1993. Cathepsin L-like protease in

Paciffic hake muscle infeced by myxosporidian parasites. Nippon Suisia
======================================================================
83
================================================================================
Gakkaishi., 59, 1101-1107
95. T.Tshuchiya and J. T. Matsumoto., Isolation, purification and structure of carp

myosin, HMM and LMM, Nippon Suisan Gakkaishi., 46:1319-1326(1975).
96. Veronique Verrez - Bagnis, christine Ladrat, Joelle Noelle, Joel Fleurence,
2002. In vitro proteolysis of myofibrillar and sarcoplasmic proteins of European
sea bass ( Dicentrarchus Labrax L) by an endogenous m - calpain. Journal of
science of food and Agriculture 82(11): 1256 - 1262.
97. Y.K. Luo, R. Kuwahara, M.Kaneniwa, Y. Murata and M. Yokoyama,2001.

Comparison of gel properties of surimi from Alaska pollock and three freshwater
fish species: Effects of thermal processing and protein concentrstion.Journal of
food science 66 (4): 548 – 554
======================================================================
84
================================================================================
PHỤ LỤC
 Phụ lục 1: Đường chuẩn Tyrozine
Nồng độ Tyrosine Mật độ quang Mật độ quang
( mM) Lần 1 Lần 2 trung bình
0 0.002 0.003 0.002
0.1 0.14 0.15 0.145
0.3 0.36 0.34 0.35
0.5 0.56 0.58 0.57
0.7 0.82 0.83 0.825
1 1.15 1.15 1.15
Đường chuẩn Tyzosine y = 1.1408x + 0.0126

R2 = 0.9991
1.4
1.2
Mật độ quang
0.8
0.6
0.4
0.2
0
0 0.2 0.4 0.6 0.8 1 1.2
Nồng độ Tyzosine (mM)
======================================================================
85
================================================================================
 Phụ lục 2: Bảng giá trị độ trắng của gel surimi ở các tỷ lệ nước/cá khác
nhau ( Độ trắng = L* – 3b*)
Tỷ lệ nước/cá L* a* b* Độ trắng
0 68.89 - 1.54 11.63 33.97
1 72.46 -0.64 8.57 46.75
2 75.24 -0.71 5.2 59.64
3 79.14 -0.81 4.26 66.36
4 81.05 -0.05 3.24 71.34
5 82.01 -0.94 3.17 72.5
6 83.03 -1.06 3.51 72.5
======================================================================
86
================================================================================
MỤC LỤC
LỜI CẢM ƠN ……………………………………………………………………...1
LỜI CAM ĐOAN ………………………………………………………………….2
DANH MỤC CÁC KÝ HIỆU, CÁC CHỮ VIẾT TẮT ………………………….3
DANH MỤC CÁC BẢNG ………………………………………………………...4
DANH MỤC CÁC HÌNH VẼ, ĐỒ THỊ, SƠ ĐỒ ……………………….………..5
MỞ ĐẦU ……………………………………………………………….…………..7
PHẦN I: TỔNG QUAN …………………………………………………..……….9
1.1. Tình hình sản xuất surimi.……………………………………………………9
1.1.1. Trên thế giới ………………………………………………………………..9
1.1.2. Tại Việt Nam.……………………………………………………………..10
1.2. Tình hình sử dụng surimi …………………………………………………...12
1.2.1. Trên thế giới ............................................................................................12
1.2.1. Tại Việt Nam ...........................................................................................13
1.3. Nguyên liệu sản xuất surimi ở trong và ngoài nước ………………………13
1.4. Tổng quan về sự tạo gel và các yếu tố ảnh hưởng đến sự tạo gel …..……15
1.4.1. Khả năng tạo gel của protein ……………………………………………..15
1.4.1.1. Một số nét chung về sự hình thành gel protein …………………………15
1.4.1.2. Điều kiện tạo gel ………………………………………………………..16
1.4.1.3. Cơ chế tạo gel …………………………………………………………..16
1.4.2. Các yếu tố ảnh hưởng đến sự tạo gel ……………………………………..17
1.5. Tổng quan về quá trình phân hủy protein trong sản xuất surimi ………..22
1.6. Tình hình nuôi trồng cá nước ngọt ở Việt Nam …………………………...24
PHẦN II: NGUYÊN VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU ……..29
======================================================================
87
================================================================================
2.1. Nguyên vật liệu nghiên cứu …………………………………………………29
2.1.1. Nguyên liệu ……………………………………………………………….29
2.1.2. Hóa chất …………………………………………………………………..29
2.2. Phương pháp nghiên cứu ……………………………………………………30
2.2.1. Phương pháp thực nghiệm ……………………………………………...30
2.2.2. Phương pháp hóa học và hóa sinh ……………………………………...31
2.2.2.1. Xác định độ ẩm .....................................................................................31
2.2.2.2. Xác định độ tro .....................................................................................31
2.2.2.3. Xác định hàm lượng protein .................................................................31
2.2.2.4. Xác định hàm lượng oligopeptide ........................................................31
2.2.2.5. Xác định hàm lượng lipit ......................................................................32
2.2.2.6. Xác định pH ..........................................................................................33
2.2.3. Phương pháp vật lý, hóa lý ……………………………………………..33
2.2.3.1. Phương pháp đo độ bền chắc của gel (gel strength) .............................33
2.2.3.2. Phương pháp đo độ trắng ....................................................................34
2.2.4. Phương pháp cảm quan ………………………………………………...34
2.2.4.1. Phương pháp thử uốn gập (folding test) ...............................................34
2.2.4.2. Phương pháp đánh giá thị hiếu (preference test) ..................................34
PHẦN III: KẾT QUẢ VÀ THẢO LUẬN ………………………………………35
3.1. Kết quả nghiên cứu khảo sát nguyên liệu ………………………………….35
3.2. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của các yếu tố công nghệ đến khả năng tạo
gel của surimi ……………………………………………………………………..36
3.2.1. Nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình rửa ảnh hưởng đến hiệu suất và chất
lượng của surimi ………………………………………………………………...36
3.2.2. Nghiên cứu ảnh hưởng của số lần rửa đến chất lượng của surimi ………..40
======================================================================
88
================================================================================
3.2.3. Nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến khả năng tạo gel của
surimi ……………………………………………………………………………41
3.2.4. Nghiên cứu ảnh hưởng của hàm lượng muối đến khả năng hình thành
gel..........................................................................................................................47
3.2.5. Nghiên cứu ảnh hưởng của chất chống oxi hóa (Axit Ascorbic) đến khả
năng tạo gel của surimi ………………………………………………………….49
3.3. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của của các yếu tố công nghệ đến sự phân
hủy protein ………………………………………………………………………..50
3.3.1. Nghiên cứu ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến sự phân hủy protein thịt
cá ………………………………………………………………………………...50
3.3.2. Nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình bảo quản cá tới chất lượng Surimi...53
3.3.3. Nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến sự phân hủy protein
…………………………………………………………………………………...55
3.4. Xây dựng quy trình sản xuất surimi cá Mè...................................................61
3.4.1. Sơ đồ quy trình sản xuất..............................................................................61
3.4.2. Thuyết minh kĩ thuật sản xuất ....................................................................63
3.5. Đánh giá chất lượng surimi cá Mè ………………………………………….65
3.6. Kết quả nghiên cứu quy trình sản xuất surimi dạng sợi.………………….66
3.6.1. Kết quả nghiên cứu công thức sản suất surimi dạng sợi...........................66
3.6.1.1. Ảnh hưởng của hàm lượng tinh bột đến chất lượng sản phẩm surimi dạng
sợi ………………………………………………………………………………..66
3.6.1.2. Ảnh hưởng của chế độ ủ tới khả năng tạo sợi …………………………..67
3.6.1.3. Đánh giá thị hiếu ……………………………………………………......68
3.6.2. Xây dựng quy trình sản xuất surimi dạng sợi............................................68
3.6.2.1. Sơ đồ quy trình sản xuất............................................................................68
3.6.2.2. Thuyết minh kĩ thuật sản xuất...................................................................70
KẾT LUẬN ……………………………………………………………………….71

======================================================================
89
================================================================================
TÀI LIỆU THAM KHẢO ………………………………………………………75
Phần tiếng việt ……………………………………………………………………75
Phần tiếng anh ……………………………………………………………………77
PHỤ LỤC …………………………………………………………………………85
======================================================================
90

Luan van Ths NGHIÊN CỨU CÁC YẾU TỐ CÔNG NGHỆ ẢNH HƯỞNG TỚI KHẢ NĂNG TẠO GEL VÀ PHÂN HỦY PROTEIN TRONG QUÁ TRÌNH SẢN XUẤT SURIMI TỪ CÁ NƯỚC NGỌT PDF

Uploaded by

Document Information

Original Title

Copyright

Available Formats

Share this document

Share or Embed Document

Sharing Options

Did you find this document useful?

Is this content inappropriate?

Copyright:

Available Formats

Luan van Ths NGHIÊN CỨU CÁC YẾU TỐ CÔNG NGHỆ ẢNH HƯỞNG TỚI KHẢ NĂNG TẠO GEL VÀ PHÂN HỦY PROTEIN TRONG QUÁ TRÌNH SẢN XUẤT SURIMI TỪ CÁ NƯỚC NGỌT PDF

Uploaded by

Copyright:

Available Formats

BỘ GIÁO DỤC VÀ ĐÀO TẠO

TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA HÀ NỘI

TRẦN VĂN HÙNG

Chuyên ngành : Công nghệ thực phẩm

LUẬN VĂN THẠC SĨ KHOA HỌC

NGƯỜI HƯỚNG DẪN KHOA HỌC :

Hà Nội – Năm 2011

Trần Văn Hùng

LỜI CAM ĐOAN

Trần Văn Hùng

DANH MỤC CÁC KÝ HIỆU, CÁC CHỮ VIẾT TẮT

DANH MỤC CÁC BẢNG

DANH MỤC CÁC HÌNH VẼ, ĐỒ THỊ, SƠ ĐỒ

 Mục tiêu nghiên cứu:

 Nội dung đề tài

+ Nghiên cứu công thức sản xuất surimi dạng sợi

PHẦN I: TỔNG QUAN

1.1. Tình hình sản xuất surimi

1.1.1. Trên thế giới

1.1.2. Tại Việt Nam

1.2. Tình hình sử dụng surimi

1.2.1. Trên thế giới

1.2.1. Tại Việt Nam

1.3. Nguyên liệu sản xuất surimi ở trong và ngoài nước

1.4.1. Khả năng tạo gel của protein

1.4.1.1. Một số nét chung về sự hình thành gel protein

1.4.1.2. Điều kiện tạo gel

1.4.1.3. Cơ chế tạo gel

Hình 2 : Sự tạo thành actomyosin từ tơ cơ: A : sợi actin , M: Myosin

1.4.2. Các yếu tố ảnh hưởng đến sự tạo gel

1.4.2.1. Liên kết hóa học

 Liên kết hydro (Hydrogen bonds)

Cấu trúc β của protein

Với R là gốc axit amin

 Liên kết cầu disunfua (Disunfide Bonds)

1.4.2.2. Các enzim thủy phân

+ Proteaza trong ruột cá: Pepsin và Trypsin

* Proteaza axit gồm Cathepsin A, B, C, D, E, H, L.

Cathepsin B gồm Cathepsin B1 và Cathepsin B2 . Enzim này thủy phân các

Theo nghiên cứu của SV Sherekar và cộng sự 1988, Cathepsin B ở cá rô phi có

1.6. Tình hình nuôi trồng cá nước ngọt ở Việt Nam

 Tình hình nuôi trồng cá Mè tại Việt Nam

 Cá mè trắng Việt Nam (Hypophthalmichthys Harmandi Sauv)

 Cá mè trắng Trung Quốc (Hypothalmichthys Molitrix)

 Cá mè hoa ( Aristichthys Nobilis Rich)

PHẦN II: NGUYÊN VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN

2.1. Nguyên vật liệu nghiên cứu

2.1.1. Nguyên liệu

Hình 3: Cá mè trắng Việt Nam

2.1.2. Hóa chất

- Dung dịch A (gồm Na2CO3 2% pha trong NaOH 0.1%)

- Dung dịch Tyrozine 1mM/ml

- Dung dịch Trichloroacetid acid (TCA) lạnh 4oC nồng độ 5%

- Thuốc thử folin

- Ete và một số hóa chất khác

2.2. Phương pháp nghiên cứu

2.2.1. Phương pháp thực nghiệm

2.2.2. Phương pháp hóa học và hóa sinh

2.2.2.1. Xác định độ ẩm

2.2.2.2. Xác định độ tro

2.2.2.3. Xác định hàm lượng protein

Hàm lượng protein = % Nito tổng số × 6,25

2.2.2.4. Xác định hàm lượng oligopeptide