Voorbeeld examenvragen biochemie van barel

Deel A: Structuur en functies

Hoofdstuk 1: Inleiding tot de structuur en functies van de eiwitten
1. Teken de structuur van een AZ.
Centraal een sp3 C-atoom met 4 zijtakken:
COOH, NH2, H en R
NH2--------CHR--------COOH

NH2 C COOH

2. Is een AZ oplosbaar in water?

Ja, de H, COOH en NH2 groepen zijn polair en de R groep meestal ook. De meeste (behalve
leucine, isoleucine, valine, phenylalaline, en methionine) aminozuren zijn dus ook polair (of
hydrofiel) en kunnen dus opgelost worden in water.
3. Wat doen AZ met de pH?
Aminozuren hebben 2 ioniseerbare groepen:
COOH = zwak zuur: COOHCOO + H
NH2 = zwakke base: NH2 + HNH3
Aminozuren hebben dus de eigenschappen van een zwakke base en een zwak zuur. Hierdoor
zijn ze een buffer! Deze buffer zorgt ervoor dat de pH constant blijft! (7.4)
4. Teken een eiwit.

5. Geef een voorbeeld van een polypeptide die een hormonale functie bezit.
Insuline/groeihormoon
Hoofdstuk 2: De zuurstoftoevoerders: Hemoglobine en myoglobine
6. Verzadigingskromme Myoglobine en Hemoglobine met O2

De oxygenatietoestand van myoglobine (verzadigingspercentage Y met zuurstof) is op een

hyperbole wijze afhankelijk van de partiële zuurstofdruk, zoals verwacht kan worden van een
niet-coöperatief systeem met een enkele (verzadigbare) bindingssite voor zuurstof. De partiële
zuurstofdruk waarbij 50% van het myoglobine verzadigd is met zuurstof is ongeveer 1mm
Hg, dus veel lager dan de zuurstofspanning in de bloedvaten van de spieren. De affiniteit van
Mb voor zuurstof is dus hoog.
Hemoglobine in de rode bloedcellen vertoont echter een sigmoïdale verzadigingskromme met
een veel lagere affiniteit van Hb voor zuurstof (bij een partiële druk van 30mm Hg is 50% van
de HB verzadigd). Omdat deze waarde hoger is dan de partiële zuurstofspanning in capillairen
in spieren (ook in andere weefsels) laat zuurstof los van Hb en is minder dan 50% van Hb
verzadigd. Merk op dat deze vrijgekomen O2 naar de spiercellen zal diffunderen en daar zal
binden op Mb. In de bloedvaatjes van longalveolen is de partiële zuurstofspanning ongeveer
100 mm Hg, zodat Hg voor ongeveer 100% verzadigd is met O2.
7. Hoe komt dat de haem groep gekleurd is?
De Heam groep is een vlakke structuur gevormd uit 4 pyroolkernen = Protoporphyrine. Deze
bavatten geconjugeerde C-C dubbele bindingen en die absorberen het zichbaar licht. De Heam
is daardoor in het rood gekleurd.

Hoofdstuk 3: Hemoglobine, voorbeeld van een allosterisch eiwit

8. Teken de verzadigingskromme van hemoglobine met en zonder 2,3 bifosfoglyceraat.
Verzadigingskromme zonder bifosforglyceraat: zie vraag 6. Hb dat gebonden is aan BPG
toont een verminderde affiniteit voor O2door de sterke binding Hb-BPG. Op grote hoogte is
er meer BPG in de RBC aanwezig om het tekort aan O2 te compenseren. Door deze binding
verschuift de curve naar rechts.
9. Geef de struktuurformule van het 2,3-bifosfoglyceraat. Is deze stof een suiker?

Hoofdstuk 4: Inleiding tot de enzymatische activiteit

10. Grafische voorstelling van Michaelis-Menten vergelijking (V versus concentratie S).
Welke constanten kan men op deze grafiek bepalen?
Constanten: Vmax en Km

11. Verklaar bondig de betekenis van KM van een enzym.

Michaelis-Menten: V=Vmax.S/S+Km
Km = Michaelis-Menten constante of dissociatieconstante: affiniteit tussen een enzym en het
substraat.
Km = S bij Vmax/2
Km = klein ES-complex zal weinig dissociëren affiniteit van enzym voor substraat is
groot = hechte binding
Km = grootES-complex zal veel dissociëren affiniteit van enzym voor substraat is
groot = zwakke binding
12. Geef enkele voorbeelden ivm het gebruik van competitieve inhibitoren op medisch vlak.
Op therapeutisch vlak worden chemische stoffen die een inhibitorische werking hebben op
enzymen bij bacterie en virussen veel gebruikt. Penicilline inhibeert de synthese van de
celwand bij bepaalde bacteriën. Sulfamiden (inhibitor) vertonen veel gelijkenis met het
substraat (para-aminobenzoëzuur). Structuuranalogen van de purine en pyrimidine
nucleotiden worden gebruikt om kankercellen en HIV virussen te bestrijden.

Hoofdstuk 5: Activatie van enzymen: Het verteringsenzym chymotrypsine en de

enzymen van de bloedstolling
13. Beschrijf de verschillende factoren die een rol spelen in de bloedstolling.
Belangrijkste stap: omzetting van fibrinogeen in fibrine. Fibrine polymeriseert tot
fibrinevezels en vormt een klonter. De omzetting van fibrinogeen gebeurt door thrombine dat
zelf ontstaat uit het zymogeen prothrombine. Prothrombine wordt geactiveerd door factor X
en factor X wordt door factor VIII geactiveerd. Factor VIII wordt ook wel de anti-
hemofiliefactor genoemd omdat afwezigheid hiervan de een defect in de bloedstolling geeft.

Hoofdstuk 7: Immunoglobulinen en immunologische reacties

14. Teken schematisch de structuur van een immunoglobuline, duid de belangrijkste sites aan.
(H-ketens, S-S bruggen, variabele en constante deel, antigen sites)

15. Een immunoglobuline wordt symbolisch weergegeven als H2 L2. Wat is de betekenis van
deze symbolen?
H2: twee zware ketens, 5 soorten H-ketens. Deze bepalen de klasse.
Alfa ()keten IgA
Gamma () keten IgG
Mu () keten IgM
Delta () ketenIgD
Epsilon () keten IgE
L2: twee lichte ketens
Kappa () keten en lamdba () keten
Hoofdstuk 8: De biologische membraan
16. Teken de schematische voorstelling van een fosfolipide.

Vetzuur

Glycerol

Fosfaatgroep

Alcohol

17. Wat is het verschil in membraan tussen zenuwcelmembraan, cytoplasmatische membraan

en mitochondriale membraan?
Zenuwcelmembraan: 20% membraaneiwitten
Cytoplasmatische membraan: 50% membraaneiwitten
Mitochondriale membraan: 75% membraaneiwitten
18. Maakt cholesterol deel van de groep van de fosfolipiden? Is cholesterol oplosbaar in
water? Verklaar.
Neen, de fosfolipiden zijn: fosfoglyceriden en sfingomyelinen. Er zij ook nog andere lipiden
in de membraan zoals glycolipiden en cholesterol. Cholesterol is een bestanddeel van alle
membranen en is niet oplosbaar in water. Want cholesterol associeert met de apolaire
koolwaterstofketens van de fosfolipiden en is dus hydrofiel. (hiermee vergroot het de stijfheid
van de membranen heeft ook een effect op de permeabiliteit voor kleine moleculen)
19. Hoe kan men perifere en integrale eiwitten uit een membraan extraheren ?
Perifere eiwitten Kan men heel gemakkelijk uit de membraan extraheren door een
verdunde zoutoplossing aan de membraan toe te voegen
Integrale eiwittenDeze zijn heel moeilijk om te extraheren, men moet de dubbellaag
structuur verbreken door denaturerende middelen zoals detergenten of apolaire solventen aan
de membraan toe te voegen.
20. Door welk denatureermiddel kan men de membraanstructuur verbreken? Verklaar? Zeep,
…
21. Door welk denatureermiddel kan men de hydrofobe interakties in een eiwit verbreken?

Hoofdstuk 6: Collageen bindweefsel eiwit

22. Teken de sequentie van AZ.
 ….
R R
-H2O
NH2 C C NH C COOH

H O H

23. Bespreek de afbraak van collageen.

Collageen wordt afgebroken door collagenase (ook gekend al matrixmetalloproteïnase I).
Collageen heeft een lange levensduur, nl. 5jaar. Deze turnover snelheid varieert wel per type
collageen. Collagenase is het enzym dat tropocollageen omzet in collageen. Collagenase
wordt geproduceerd door fibroblasten, chondroblasten en osteoblasten bij een immuunreactie.
De fibroblasten, chondroblasten en osteoblasten worden hiertoe gestimuleerd door cytokines.
24. Amnizouursequentie (opvolging van aminozuren) van collageen is merkwaardig, beschrijf
deze structuur.
30% van de aminozuren van collageen is Glycine. Glycine komt in andere eiwitten nauwelijks
voor. Men krijgt dus een zeer typische sequentie:
GLY-X-Y-GLY-X-Y-GLY-X-Y-GLY-X-Y-GLY-X-Y-GLY-X-Y-GLY-X-Y-GLY-X-Y-GLY-X-Y-GLY-X-Y-GLY-X-Y
Op de X komt voor 40% Proline. En Op de Y komt vooral Hydroxyproline en Hydroxyleucine.
25. Collageenvezels vertonen typische dwarsstrepen om de 600 - 700 A°. Verklaar.
Dit komt door wat men noemt de Quarter staggered area. Dit wil zeggen dat de
collageenvezels zo gerangschikt worden dat twee naast elkaar liggende vezels ten opzicht van
elkaar ¼ zijn opgeschoven. Hierdoor is er om de 6 vezels is er een specifieke herhaling. Dit
geeft de dwarsstreping.

Hoofdstuk 9: Monosachariden, disachariden en polysachariden

26. Teken de structuur van glucose.

27. Teken de structuur van Ribose en desoxyribose.

28. Teken de structuur van Glycogeen.

Hoofdstuk 10: Proteoglycanen en glycoproteinen + Hormoon-cel interacties

29. Beschrijf zeer schematisch de structuur van een proteoglycaan uit kraakbeen.
30. Geef de formule van C-AMP en verklaar de werking.
C-AMP is afgeleid van ATP en speelt een belangrijke rol in verscheidene biologische
processen. Het is een second messenger dat de effecten van polypeptide hormonen (vb:
glucagon en adrenaline) doorgeeft. Deze kunnen niet door de membraan diffunderen doordat
ze hydrofiel zijn. Wanneer een van deze hormonen aan zijn extracellulaire receptor bindt
wordt GDP omgezet in GTP, dit gaat G-proteine- activeren. G-proteine- gaat via de
membraan diffunderen naar de second messenger (= C-AMP) die op zijn beurt verschillende
kinasen gaat activeren die als voornaamste rol de fosforylering ( en activering) van andere
moleculen en zymogenen hebben.
Structuurformule: C10H12N5O6P

31. Bespreek het glycogeen metabolisme.

De glycogeen synthese en afbraak worden door 2 hormonen geregeld: Insuline (GEEN C-
AMP mediated hormoon) en epinefrine (WEL C-AMP mediated hormoon).
- Epinefrine komt vrij bij inspanning en gaat binden op de extracellulaire receptor.
Hierdoor wordt GDP omgezet in GTP deze gaat het G-proteine- activeren dat op
haar beurt C-AMP gaat activeren. C-AMP gaat fosforylerings enzymen activeren
waaronder het enzym glycogeenfosforylase en gaat het enzym glycogeensynthetase
inactiveren. Dit is een reciprocale regeling (= geen afbraak en synthese tegelijk).
- Insuline komt vrij bij een hoge glucoseconcentratie in het bloed (postprandiaal) en
doet net het omgekeerde. Het activeert het enzym glycogeensynthetase en deactiveert
het enzym glycogeenfosforylase. Insuline gaat binden op haar extracellulaire receptor,
hierdoor wordt tyrosinekinase geactiveerd. Dit gaat het insuline
gevoelige proteïne kinase activeren wat op haar beurt de
sleutelenzymen gaat (de)activeren.

Deel B: Genetische informatie

Hoofdstuk 11: De nucleotiden: bouwblokken van DNA en RNA
32. Geef de basisstructuur van een stikstofbase.

Adenine en Guanine
Thymine, Uracil en Cytosine

33. Teken de structuur van Ribose en desoxyribose.

34. Teken de structuur van een nucleotide en een polynucleutide

Nucleotide:

Polynucleotide: (schematische voorstelling)

DNA en RNA
Hoofdstuk 12: DNA, genetische informatie, structuur en duplicatie
35. Teken DNA.

36. Vindt men naakt circulair DNA bij de eukaryoten?

Ja, in de matrix van de mitochondriën.

Hoofdstuk 13: RNA: Messenger, transfer en ribosomaal RNA

37. Geef de schematische voorstelling van een t-RNA molecule. Welke zijn de belangrijkste
sites op deze molecule? Aminozuur bindings site en tamplate herkennings bindings site
Hoofdstuk 14: De genetische code
38. Geef de start en stop codons.
Startcodon: AUG dit codeert ook voor methionine maar op het startmethionine wordt een
formylgroep geplaatst zodat er geen vergissing is.
Stopcodonen: UAG, UGA, UAA

39. Schematische voorstelling van een ribosoom, belangrijkste sites.

40. Betekenis van de codonen UAA, UAG en UGA. Worden ze door transfer RNA moleculen
herkend?
Ja, dit zijn de stopcodons.

Hoofdstuk 15: Eiwitsynthese

41. Leg de eiwitsynthese van Hemoglobine uit.
De RNA polymerase gaat in de kern het DNA kopiëren door het toevoegen van
desoxyribosen. Het DNA polymerase bestaat uit drie delen (--). Het sigma deel is de
promotor, deze zet alles in gang. De  doen de duplicatie en het  deel herkent het einde
van het te kopiëren deel. Het gevormde m-RNA gaat nu naar het cytoplasma waar het
startcodon (AUG) wordt opgeladen met een formylgroep. Dan gaat het 30s deel van de
ribosoom binden met het m-RNA, wat later komt het 50s deel erbij en wordt een functioneel
ribosoom gevormd. Op het ribosoom (op de A-site) gaat een t-RNA binden met het anticodon
voor AUG en dan wordt het startmethionine gebonden. Het t-RNA schuift dan een plaats op
(naar de P-site) zodat het volgende codon gelezen kan worden door het bijbehorende t-RNA.
Het bijhorende aminozuur wordt dan op de t-RNA molecule gebonden. Het startmethionine
gaat op het volgende aminozuur binden (dat nog op een t-RNA zit op de A-site). Het t-RNA
van het startmethionine komt dan vrij en verlaat het ribosoom. Het t-RNA verplaatst zich dan
n aar de P-site zodat het volgende codon kan afgelezen worden. Wanneer het stopcodon
herkent wordt gaat er geen aminozuur gebonden worden maar een release-enzym dat met het
stopcodon gaat binden en daardoor valt het hele complex uiteen.

Hoofdstuk 16: Het menselijk genoom

42. Verklaar het begrip “mozaïek gen”. Waarom is het finaal RNA korter dan het primair
RNA?
De sequentie van aminozuren bestaat uit introns en exons. De introns zijn stukken DNA die
voor eiwit coderen en de exons zijn stukken DNA die niet voor eiwit coderen. Wanneer zo’n
mozaïek gen gekopieerd wordt worden zowel exons als introns gekopieerd (= primair RNA).
Later worden dan de exons eruit genipt door splicing enzymen en de introns worden terug aan
elkaar ‘gelijmd’ (=secundair RNA). Dan wordt het RNA pas de celkern uitgetransporteerd.