3 장 단백질 – 아미노산과 구조

1. 아미노산의 구성과 구조적 특징들

 단백질은 세포에 가장 많이 존재하는 생체물질

 염색체에 포함된 유전정보는 개체의 단백질 구성을 결정 -> 생물종이
가지는 생체 분자의 독특한 성질을 부여
 단백질은 기능적 다양성을 보이고 다양한 생물학적 기능에 활용
 단백질은 모두 아미노산의 공유결합으로 구성된 중합체
 단백질을 구성하는 아미노산의 숫자 , 화학적 성질 및 결합 순서가 단백질의
독특한 구조와 화학적 성질을 결정
 아미노산의 2 가지 일반적 특징들
 아미노산은 분자량이 평균 135 에 해당하는 작은 생체분자
 α- 아 미 노 산 은 유 기 산 (α-COOH), α- 탄 소 에 결 합 하 는 아 미 노 기 (NH2) 와
수소원자
 R- 잔기의 화학적 구성에 의하여 다른 아미노산들과 달라짐
 α-COOH( 카복실산 - 음전하 ), α- 아미노기 (NH2- 양전하 ) 는 생리적 pH 에서
이온화
되어 있음 – 양쪽성이온 -> 등전점의 성질을 가짐 ( 완충액계 , 아미노산 및
단백질 분리 )
 α- 탄소 원자의 비대칭성은 α- 아미노산의 독특한 성질 -> 글라이신을 제외한
모든
아미노산은 입체이성체의 성질을 가짐
 폴리펩타이드의 아미노산 잔기
 생물의 폴리펩타이드 생합성에 주로 활용되는 것은 20 개의 아미노산
 잔기 (R group) 의 용해도 및 이온화 성질은 아미노산의 성질에 많은 영향을
미침 -> 잔기의 성질들이 개별 폴리펩타이드의 삼차원 구조 형성에 기여
 비극성 잔기
- 알라닌 , 발린 , 류신 , 아이소류신 : 지방족
- 프롤린 : 지방족 이종고리
- 메티오닌 ( 메싸이오닌 ): 비극성 황원자
- 페닐알라닌 , 트립토판 : 방향족
 비전하 극성 잔기
- ( 글라이신 ), 세린 , 트레오닌 , 타이로신 : 수산화기 ( 알코올성 )
- 시스테인 : 황 (SH)  이황결합 형성 ( 참고 > 메티오닌의 황은 체인
중간에 발생함 )
- 아스파라진 , 글루타민 : 극성 아마이드
 폴리펩타이드의 아미노산 잔기 ( 계속 )
 음전하를 띠는 ( 산성의 ) 극성 곁사슬을 가지는 아미노산들
- 아스파트산 , 글루탐산 : 카복실기가 2 개씩 있으며 , 음이온화 상태
 양전하를 띠는 ( 염기성의 ) 극성 곁사슬을가지는 아미노산들
- 라이신 , 아르지닌 : 아미노기가 2 개씩 있으며 , 양이온화 상태
- 히스티딘 : 이미다졸 잔기
 폴리펩타이드의 결합 특징들
 펩타이드 결합
• 단백질의 아미노산들을 서로 연결시키는 공유 결합
• α- 아미노기와 또 다른 아미노산의 α- 카복실기 반응에 의해서 형성
• 탈수 반응을 통해서 물분자가 형성 , 펩타이드 결합의 가수분해를 통해
아미노산을 재생산
 폴리펩타이드
• 많은 연속적인 펩타이드로 구성된 물질
• 폴리펩타이드의 아미노산 단위는 아미노산 잔기라고 함 ( 아미노 - 말단 또는
N- 말단 , 카복실 - 말단 또는 C- 말단 )
• 생명체에서 폴리펩타이드는 아미노 말단으로부터 카복실 말단 쪽으로
합성되어짐
 단백질의 구조적 특징
 폴리펩타이드는 에너지 측면에서 안정적인 3 차원 구조를 가짐
 단백질의 경우 생물학적으로 기능을 수행하는 입체 형태를 가지기 위해 4
단계의 구조적 수준을 갖음
 1, 2, 3, 차 구조 : 단일 폴리펩타이드 사슬을 구성하는 데 필요한 분자에
존재
 4 차 구조 : 다합체 단백질 분자내의 폴리펩타이드 사슬을 포함
 1 차 구조
• 단백질 내 아미노산의 수와 순서
• 결합의 형태로 펩타이드 결합
 2 차 구조
• 폴리펩타이드를 구성하는 펩타이드 결합 내에 존재하는 수소결합의
결과로 구조적 조절이 일어나는 형태
• α- 나선구조 , β- 병풍구조
• 2 차 구조의 구성에 따라 구형 단백질의 3 차원 구조의 형성이 이루어짐
 3 차 구조
• 폴리펩타이드가 구형 형태를 형성하기 위하여 꼬이고 접히면서 형성하는
구조
• 폴리펩타이드 사슬을 구성하는 아미노산 R 기들 사이의 비공유결합이 3 차
구조에 영향을 줌 ( 소수성결합 , 이온결합 등의 비공유결합 )
 4 차 구조
• 하나 또는 그 이상의 폴리펩타이드들이 생물학적으로 활성을 가지는
단백질을
형성하기 위하여 결합되어 있는 형태
• 비공유결합이 구조의 형성 및 안정화를 위하여 상호 작용
 두 가지 주요 형태의 단백질 입체구조
 섬유형 단백질과 구형 단백질
 섬유형 단백질
– 매우 단단하고 물에 대한 불용성 구조 단백질과 같은 구조를 형성
– α- 케라틴 ( 머리카락 , 피부구성 ), 콜라겐 ( 인대 ), 비단
 구형 단백질
– 물에 가용성 성질이 있고 원형의 치밀한 구조형태를 보임
– 생체 내 효소 및 항체
2. 단백질 : 구조와 기능

X- 선 결정
헴 단백질인 마이오글로빈과 헤모글로빈은 생체 대사에 필수적인 산소 공급을
유지

마이오글로빈
뼈대근육에 있는 단백질
근육 내 산소 운반단백질로서 기능
153 개의 아미노산 잔기로 형성된 단일 폴리펩타이드 사슬이며 , 철분자가
포함된 포르피린으로 구성된 헴기를 같이 가지고 있음
구형 단백질의 전형인 마이오글로빈의 표면은 극성을 띠며 , 내부에 비극성
잔기들만을 포함
산소결합 곡선은 쌍곡선

헤모글로빈
적혈구의 약 90% 단백질을 구성하는 사합체 단배질 , 4 개의 폴리펩티드 사슬을
포함
헤모글로빈들의 소단위 구성의 기본 α2β2
산소결합곡선은 S 자 모양
조직에 산소 부족 허파에 산소 잔뜩
 산소의  산소의
부분압력 부분압력
( 분압 ) 낮을 때 ( 분압 ) 높을 때