동물 영양학

2024. 4. 1.

박은규, Ph.D.
Dr. Q
동물영양학 만다라트

2.식이섬유
1.정의/분류 3.소화/흡수 1.정의/분류 2.지방산 3.기능 1.구조/분류 2.아미노산 3.기능
(품질평가)

4.대사작용 A.탄수화물 5.대사조절 4.소화/흡수 B.지질 5.조직 4.소화/흡수 C.단백질 5.단백질대사

6.후장소화 6.체내대사 7.중요성 8.분석 6.AA대사 7.반추동물 8.이용성

1.기능 2.분류 3.교호작용 탄수화물 지질 단백질 1.특징/분류 2.지용성 3.수용성

4.대사작용 5.대사작용
D.광물질 광물질 동물영양학 비타민 4.안정성 E.비타민 5.요구량
(다량광물질) (미량광물질)

축종 에너지대사 사료

산란 육계 자돈 에너지 가치평가 GE 곡류 곡류부산물 식물성단백

비육돈 F.축종 번식돈 DE G.에너지대사 ME 동물성단백 H.사료 첨가제

젖소 비육우 반려 NE TDN 시스템 영양성분 품질평가 배합비

C. 단백질
C.단백질 – 1.구조/분류

단백질의 정의
1. 그리스어 “proteios” 에서 비롯된 것으로 “우선적”이란 의미 (1838년 Mulder)

2. 모든 세포의 구성성분, 기본적인 몸체를 형성, 효소, 호르몬 및 근육단백질

3. 면역기능 및 체내 항상성 유지

4. 여러종류의 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 구조

5. 아미노산 배열 및 화학적 상관관계에 따라 입체적 구조를 이루어 고유의 기능

6. 식물성 단백질 : 100종 이상 AA / 동물성 단백질 : 20종류 AA만 존재

7. 비필수 아미노산 : 동물 체내에서 합성 가능

8. 필수 아미노산 : 체내에서 합성되지 않거나 합성이 되더라도 요구량을 충족

하지 못해 외부에서 총족 되어야 함
펩타이드 결합
[Peptide bond]

NH3 COOH
탈수축합반응
Dehydration condensation reaction

아미노-말단 카복실-말단
Amino-terminal Carboxyl-terminal
C.단백질 – 1.구조/분류

단백질의 구조

- 단백질 : 개개의 아미노산이 고유의 화학적 결합인

펩타이드 결합(peptide bond)을 통해 연결되어 있는 구조

- 펩타이드 결합 : 아미노기와 카르복실기간에 탈수축합반응을 통해 생긴 결합

- 디펩타이드 (dipeptide) : 두 아미노산이 하나의 단위

- 트리펩타이드(tripeptide) : 세 종류의 아미노산이 결합

- 폴리펩타이드(polypeptide) : 많은 아미노산이 함께 결합

[단백질 : 수백~수천개의 아미노산 잔기를 가짐]

단백질 = 폴리펩타이드
C.단백질 – 1.구조/분류

단백질의 구조

ü 온도증가
ü pH변화
ü 알코올
▼
단백질은 아미노산간 아미노산이 펩타이드 3차 구조

펩타이드 결합을 통해 형성 후 아미노산 단백질의 기능 결정

연결된 구조 개개의 화학적 성질 3차 구조 변화시

많은 아미노산 연결시 상호간 작용에 따라 특정 단백질 기능

폴리펩타이드 단백질 3차 구조 결정 변화되거나 상실됨

C.단백질 – 1.구조/분류

단백질의 분류

단순단백질 복합단백질 유도단백질

(아미노산만으로 구성) (당이나 지질등과 구성) (2차적 산물)

• 알부민 [Albumin] • 핵단백질 [Nucleoprotein] • 프로티안 [Protean]

핵산+단백질
• 글로불린 [Globulin] • 프로테오스 [Proteose]
• 점액단백질 [Mucoprotein]
• 글루텔린 [Glutelin] AA+당 (ex.침속 뮤신단백질) • 펩톤 [Peptone]
• 프롤라민 [Prolamin] • 당단백질 [Glycoprotein] • 펩타이드 [Peptide]
당+단백질
• 히스톤 [Histone] Derived protein
• 인단백질 [Phosphoprotein]
- 단백질을 물리/화학적 효소처리시
• 콜라겐 [Collagen] 인+단백질 (ex. Casein)
생기는 고분자 물질
• 엘라스틴 [Elastin] • 색소단백질 [Chromoprotein]
헤모글로빈/미오글로빈/카로티노이드
• 케라틴 [Keratin]
• 지단백질 [Lipoprotein]
지질+단백질 (ex.LDL/HDL)

• 금속단백질 [Metalloprotein]
금속+단백질 (ex.헤모글로빈Fe)
 Ash 0.7~0.8
Milk Protein 3.2~3.3
Milk Fat 3.6~3.7
Lactose 4.9~5.0

DM 12.5

Milk Fat 3.6~3.7

Composition
SNF 8.8~8.9
of
Milk Water 87.0~87.5
Composition of milk protein
헤모글로빈 [Hemoglobin]
 비단백태질소화합물 [NPN, Non-protein nitrogen compound]

N 16%

N 66%

아미노기
Amino group
아미노기 (X)
▼ Amino group

단백태질소 ▼
비단백태질소
 멜라민 파동 [2008년 중국]

1. 개요
2008년 중국에서 일어난 식품 사고로, 식품업자들이 정부의 검역을 피하되 우유의 양을 늘
려 추가적인 이득을 취하기 위해 영아들이 섭취하는 분유나 기타 유제품에 멜라민을
투여하여 이를 섭취한 아동 8명이 사망하고 30만 명이 병원 진료를 받은 대형 사건이다.

2. 상세
업자들은 처음에는 우유의 용량을 늘려 수익을 더 올리기 위해 우유에 물을 타서 양을
늘리는 꼼수를 쓰기 시작했다. 꼼수가 심해지자 중국 정부가 우유 내 단백질의 주요 성분
인 질소 함량을 조사하는 기법을 도입했는데, 일부 낙농업자들이 조사 방법의 허점을
이용해 질소를 많이 함유하고 있는 멜라민을 탄 우유에 섞어넣어 질소 함량을 맞추기
시작했고, 이걸 마신 아이들의 신장이 망가져 병원에 실려가면서 사고가 알려지기 시작했다.

중국 허베이성 스자좡시 중급인민법원은 2009년 1월 21일 멜라민이 든 단백질 분말을 생

산한 장위쥔(张玉军)과 이를 유통하여 생산업자에게 공급한 겅진핑(耿金平)에게 사형을 선
고하는 등 관련자 12명에게 중형을 선고하였고, 이후 허베이성 고급인민법원의 항소기각으
로 형이 확정되어 2009년 11월 24일 두 사람은 처형되었다. 그러나 가장 큰 책임이 있는
유제품 생산업자 톈원화(田文华) 싼루그룹(三鹿集团) 총수는 무기징역에 그쳤으며, 이후 세
차례나 감형을 받아 2027년 8월경 출소할 예정인 것으로 알려졌다.
멜라민 파동 [2008년 중국]

3. 영향
중국 낙농업계는 물론, 중국산 유가공품 전반에 대한 신뢰가 바닥을 기게 되었고 14년
이 지난 지금까지도 완전히 회복되지 않는 중이다. 이로 인해 중국내 분유시장을 외국
기업들이 차지하게 되었고 중국업체들은 들러리 수준에 머물고 있다. 당시 한국 교민들
의 한국 우유 수요가 엄청나게 급등했는데 자국산 우유 소비가 줄어드는 것을 경계한
정부에 의해 몇 개월 지나지 않아 중국 정부에서 모종의 이유로 한국 우유 수입을 보류
하기도 했었다. 그나마 남은 중국산 우유조차도 외국 상표를 달고 판매되는 등 중국산
우유는 여전히 신뢰를 얻지 못하고 있다. 지금도 중국에선 한국, 일본, 호주산 등의 분유
가 인기가 많고 홍콩에 방문하는 대륙 주민들이 사재기하는 주요품목 중 하나가 수입산
분유이기도 하다.
C.단백질 – 2.아미노산

아미노산의 기본 구조

• 아미노산은 1개 아미노기, 1개의 카르복실기 가지며,

곁가지인 아미노산 잔기(R부분)에 따라 아미노산 구분됨

아미노산 • 아미노산 잔기(R부분)에 따라 아미노산 화학적 성질 결정됨

• 동물 체내 합성할 수 없는 아미노산을 필수아미노산이라 함
• 준필수 아미노산 – 시스틴, 타이로신
C.단백질 – 2.아미노산

아미노산의 분류

ü 10종

PVT MATH ILL

C.단백질 – 2.아미노산

아미노산의 분류 : 필수아미노산
(Essential amino acid)
C.단백질 – 2.아미노산

아미노산의 분류
C.단백질 – 2.아미노산

아미노산의 분류

벤젠고리 화합물
[ex. Vanilline]
C.단백질 – 2.아미노산

이상단백질 조성

필수 및 비필수 아미노산 균형 완벽한 단백질 à 이상단백질(ideal protein)

일령의 차이 à 단백질 이용 대사과정 차이 à 모든 일령 통용되지 않음

참고자료로만 사용해야함
C.단백질 – 2.아미노산

제한 아미노산

아미노산 불균형 아미노산 미균형 아미노산 균형

•동물이 요구하는 균형된 •제한아미노산을 공급할 때 •체단백질의 합성과 그 밖의 체내에서
아미노산 공급이 이루어지지 않고 제2제한아미노산을 먼저 공급하면 아미노산이 효율적으로 이용되기 위해서는
아미노산 간 비율이 맞지 않는 것을 의미 상대적으로 아미노산 불균형이 각각의 아미노산이 신체가 요구하는 비율로
더 심해지는데 이를 미균형이라 함 함유되어 있어야 하는데, 이러한 경우를
아미노산 밸런스가 좋다고 한다

합성 아미노산 적절하게 사용해 아미노산 균형 맞출 수 있음

C.단백질 – 2.아미노산

제한 아미노산
C.단백질 – 3.단백질의 기능
구성성분

구조 • 모든 세포 구성성분 (세포막/세포질/세포소기관)
• 몸체 구성 (피부/털/근육/연골/힘줄/인대 등)
단백질 • 결핍증 : 근육 축소, 피부탄력감소, 거친 털, 탈모, 폐사

• 대사반응(탄/당/지) 촉진하는 역할 수행하는 단백질 분자

• 반응 과정 중 파괴 (직접적으로 사용되지 않음)
효소 • 효소는 일반적으로 체내에서 합성됨
• 사료 내 항영양인자 분해 및 원활한 소화 돕기 위해 첨가

• 화학적 신호를 전달하는 전달자(messenger) 역할을 하는 분자화합물

• 목표조직 특이성 반응
호르몬 • 펩타이드 호르몬(단백질)-수용체, 스테로이드 호르몬(콜레스테롤)-확산
• 펩타이드 호르몬 (인슐린, 글루카곤, 가스트린, 세크레틴 등)
C.단백질 – 3.단백질의 기능
수축/운송, 면역/항상성

수축성 • 동물이 운동을 수행하기 위해 필요한 근육단백질(액틴,마이오신)구성

• 근육 수축,이완 반복할 수 있도록 구조적인 역할 수행
단백질,
• 수축에는 ATP를 에너지원으로 이용됨
운반단백질 • 운반단백질은 여러 물질들(헤모글로빈, Vit.A 등) 체내 운송 역할

• 1차 : 피부는 감염과 부상으로부터 보호 (먼지/세균)

면역기능 및 • 2차 : 혈액응고단백질(fibrinogen/thrombin) & 면역체계(항체생성)
항상성 유지 • 세포막 단백질 펌프(항상성 유지), 체액 손실 방지
• pH 변화 예방 (Buffer역할) (ex.적혈구 내 헤모글로빈 : 수소이온 중화시킴)
C.단백질 – 4.단백질의 소화/흡수
소화

@췌장
Peptide bond 분해 @위 Trypsinogen à Trypsin
(by 단백질 분해효소) (by Enteropeptidase)
Pepsinogen à Pepsin
(by HCl) Trypsin은 나머지 효소원
효소원(Zymogen) 상태분비
방향성 아미노산 분해 활성화 à 단백질 소화
[⸪Autodigestion
(자가소화)방지] 단백질의 약 20%분해 @소장 미세융모
Enteropeptidase, etc.
C.단백질 – 4.단백질의 소화/흡수
흡수

ü 소화기관 내에서 Amino acid 또는 Peptide로 분해되어 흡수

ü 대부분의 단백질은 나트륨(Na+)을 매개체로 하여 소장에서 흡수
ü 중성이나 산성, 염기성을 띠는 아미노산 흡수
- Phe, Tyr, Trp, Ile, Leu, Val : 능동수송
ü Dipeptide나 tripeptide의 경우 H+를 매개체로 흡수
→ Polypeptide는 di 또는 tripeptide 및 단일아미노산으로 분해되어 흡수
→ 밀착연접(tight junction), 세포내섭취(endocytosis), 음세포작용(pinocytosis)
ü 신생동물의 경우에는 소장에서 직접 단백질을 흡수
ü 신생 돼지/송아지들은 생후 24시간 정도까지 장이 면역단백질을 흡수
ü 흡수 할 수 있는 상태로 열려 있어 초유(colostrum)내 면역글로블린을 흡수
ü 수동면역(passive immunity)을 획득
 초유의 중요성
초유 : 분만후 3일 이내의 유즙
Immunoglobulin & Vit.A 다량 함유
초유의 중요성
초유의 중요성
C.단백질 – 5.단백질 대사 [Metabolism]

단백질의 대사

- 단백질은 펩신, 트립신, 단백질 분해효소 등에 의해 di- 또는 tri-peptide 및 단일 아미노산으로 분해,

체내로 흡수되어 간에서 대사과정에 들어감

- 체내로 흡수된 아미노산은 간으로 이동, 간은 흡수된 아미노산의 이용과 대사과정 전반을 조절

- EX) 합성된 지 오래된 단백질을 대체하기 위해 새로운 단백질을 합성하거나,

필요하다면 오래된 단백질은 에너지원으로도 사용

- 에너지원으로 사용되는 포도당의 흡수가 적으면 아미노산이 포도당 신합성(gluconeogenesis)을

통해 포도당으로 변환되어 에너지로 사용,

But 대부분의 아미노산은 혈액을 통해 이동, 세포에 흡수 (효율)

C.단백질 – 5.단백질 대사 [Metabolism]

단백질의 대사
1) 단백질의 재생
- 단백질은 지속적으로 합성되고 분해, 새롭게 흡수된 아미노산들은 혈액이나 세포 안에 저장
- 아미노산 풀(amino acid pool) : 세포단백질 분해되면 아미노산풀 이동, 필요한 곳으로 재분배
- 단백질의 재생(protein turnover) : 단백질 à 아미노산 (분해) à 단백질 (합성)

2) 포도당 신합성 (Gluconeogenesis)

- 에너지원(탄수화물)이 적으면 간, 근육의 글리코겐이 혈당을 높이기 위해 우선 사용
- 당생성 아미노산(glucogenic amino acid) : 모두 소모되면 특정 아미노산들을 포도당 합성에 이용

3) 에너지 생산
- 체내로 흡수된 아미노산은 아미노기전이반응(trans-amination)과 탈아미노반응(de-amination)을
통해 에너지를 생산 가능하며, 체내에 필요한 에너지가 부족할때 생산

4) 지방세포
- 에너지의 섭취나 단백질의 섭취가 과도할 경우 아미노산은 분해되어 탄소골격만 남고,
이는 지방산으로 전환되어 중성지방(triglyceride)형태로 지방조직(adipose tissue)에 저장
C.단백질 – 6.아미노산 대사 [Metabolism]

아미노산 대사
- 아미노산의 대사과정 : 아미노기전이반응, 탈아미노반응

1) 아미노기전이반응
- 아미노산이 α-ketoglutarate 와 반응하여 아미노기를 옮기는 반응
- 아미노산으로부터 α-ketoglutarate을 생성 à TCA cycle 를 통해 에너지 생산
-
C.단백질 – 6.아미노산 대사 [Metabolism]
아미노산 대사
1) 아미노기전이반응
C.단백질 – 6.아미노산 대사 [Metabolism]

아미노산의 대사
- 아미노산의 대사과정 : 아미노기전이반응, 탈아미노반응

2) 탈아미노반응
- 단백질의 합성에 이용되지 않는 아미노산들은 대사과정을 통해 에너지 생산, 지방 축적 등의
다른 대사과정이 진행되는데, 이러한 과정이 진행되기 전에 아미노산이 분해되는 과정이 선행
- 아미노산에서 아미노기가 빠져나가는 반응으로 산화반응이 일어나 산화적 탈아미노반응
- 모든 조직에서 일어나지만 주로 간에서 일어남

암모니아
(독성@세포)
è Urea cycle
C.단백질 – 6.아미노산 대사 [Metabolism]

요소 회로 [Urea Cycle]
- 아미노산은 탈아미노반응에 의해 질소가 제거되고, 제거된 질소는 암모니아로 전환
- 암모니아는 체내에서 뇌를 손상시키는 독성
- 이를 제거하기 위한 반응 (NH3 à Urea @간) à 혈류 à 신장 à 뇨
- 오르니틴회로(Ornithine cycle)라고 불리기도 함
C.단백질 – 7.반추동물 [Ruminant]

반추동물은 반추위의 미생물에 의한 단백질 합성으로 필요한 단백질 공급

- RDP (Rumen Degradable Protein) : 반추위에서 분해 가능한 단백질
- RUP (Rumen Undegradable Protein) : 반추미생물이 이용하지 못하는 단백질

RDP
(% of total N)

81
79
82
65

57
34
53
49
C.단백질 – 7.반추동물 [Ruminant]
C.단백질 – 8.이용성

아미노산의 생체 이용성
- 단백질 공급원의 품질 및 아미노산 조성도 매우 중요
- 아미노산의 생체 이용성에 대한 평가도 반드시 선행되어야 함 (AID AA, SID AA)