BIAŁKA

1. Budowa i podział aminokwasów

Białka wszystkich gatunków są zbudowane z tych samych 20 standardowych aminokwasów
białkowych. Wokół asymetrycznego węgla znajdują się: grupa aminowa (NH2), grupa karboksylowa
(COOH), ugrupowanie boczne, atom wodoru. Ugrupowanie boczne decyduje nad właściwościami
aminokwasów. Aminokwasy niebiałkowe nie wchodzą w skład białek, należą do nich pozostałe
aminokwasy.
 W cząsteczce gliceryny występują dwie takie same grupy (at. wodoru) połączone z węglem.
Zawierający siarkę łańcuch boczny cysteiny jest hydrofobowy, ale wysoce reaktywny, zdolny do
reagowania z inną cząsteczką tworzy wiązania dwusiarczkowe. (Cys – S – S – Cys = Cystyna)

Organizm człowieka potrafi wytworzyć tylko 11 aminokwasów – aminokwasy endogenne. Pozostałe

9 to aminokwasy egzogenne, które nie mogą powstać w org. człowieka mimo, że są niezbędne, są
to: fenyloalanina, histydyna, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan, walina. W
początkowym okresie życia również potrzebna jest arginina.

Funkcja aminokwasów: buforująca – utrzymują stałe pH środowiska. Kiedy ulega zakwaszeniu

przechodzą w kationy, a kiedy alkalizacji w aniony.
Aminokwasy hydrofobowe mają zwykle podstawnik zbudowany z węgla lub wodoru (oprócz
tryptofan, metionina)
2. Poziom organizacji struktury cząsteczek białek
Aminokwasy łączą się ze sobą wiązaniami peptydowymi, w których uczestniczy grupa karboksylowa
jednego aminokwasu i grupa aminowa drugiego aminokwasu. Peptydy od 2 do 50 aminokwasów,
białka powyżej 50 aminokwasów.
Struktura pierwszorzędowa
Zależy do liczby i kolejności (sekwencji) aminokwasów występujących w łańcuchu polipeptydowym.
Informacja o liczbie i kolejności jest zapisana w materiale genetycznym. Strukturę pierwszorzędową
utrzymują wiązania peptydowe (w. kowalencyjne).
Struktura drugorzędowa
Strukturę drugorzędową stanowią łańcuchy polipeptydowe sfałdowane przestrzennie w alfa-helisę
lub B-harmonijkę. Powstaję na wskutek wiązań wodorowych. A-helisa powstaje przez prawoskrętne
zwinięcie łańcucha polipeptydowego wokół osi. B-harmonijka powstaje przez ułożenie łańcucha
polipeptydowego na płaszczyźnie.
Struktura trzeciorzędowa
To przestrzenne ułożenie wszystkich aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Biologicznie
 aktywna (natywna) konformacja jest utrzymywana dzięki oddziaływaniom hydrofobowym, siłom
elektrostatycznym (wiązania jonowe, liczne oddziaływania van der Waalsa), mostkom
dwusiarczkowym i wiązaniom wodorowym.
Struktura czwartorzędowa
W przypadku gdy w skład wchodzi więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy, występuje struktura
czwartorzędowa. Dotyczy ona przestrzennego ułożenia, polipeptydowych jednostek, i natury
oddziaływań między nimi (siły elektrostatyczne, wiązania wodorowe)
3. Klasyfikacja białek
Białka dzielimy na: proste (proteiny) i złożone (składające się z aminokwasu + części niebiałkowej –
gr. prostetycznej)
Sferoproteiny (białka globularne) – rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli
skleroproteiny (białka fibrylarne) – nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli
Białka proste:
Albuminy – globularne; składnik surowicy krwi, utrzymują właściwe ciśnienie osmotyczne;
występują w mleku jajach kurzych i nasionach niektórych zbóż
Globuliny – globularne; stanowią składnik odżywczy jaj ptasich oraz nasion kukurydz; obecne w
krwi – immunoglobuliny (przeciwciała) biorą udział w reakcjach odpornościowych org; alfa- i beta-
globuliny odgrywają rolę w transporcie lipidów roznoszonych przez krew
Histony – globularne; wchodzą w skład chromatyny jądrowej – tworzą strukturę umożliwiającą
kondensacje i stabilizację DNA
Kolageny – fibrylarne, po zagotowaniu przechodzą w żelatynę; występują m.in. w tk. łącznych np.
ścięgnach, chrząstce, skórze właściwej
Keratyny – fibrylarne; obecne w rogach, piórach paznokciach, pazurach, kopytach, włosach
Miozyny – fibrylarne, struktura IV-rzędowa (6 łańcuchów polipeptydowych; występują w mięśniach,
warunkują ich skurcz
Fibroina – fibrylarne, nierozp. w strukturze B; tworzy nici oprzędu owadów, np. jedwabiu
Fibryna (włóknik) – fibrylarne, struktura włókienkowa); krzepnięcie krwi
Białka złożone:
Metaloproteiny – grupę prostetyczna tworzy/ą atom(y) metalu związane wiązaniami
kowalencyjnymi; transferyna: białko osocza krwi transportujące żelazo (Fe 3+); ferrytyna: białko
stanowiące formę zapasową żelaza w wątrobie; ferredoksyna: białko odpowiedzialne u
fotoautotrofów za transport elektronów. Zawiera żelazo, podobnie jak hemerytryna, barwnik
osocza krwi wieloszczetów; plastocyjanina: zawiera miedź, transportuje elektrony u autotrofów;
Hemocyjanina: barwnik osocza u m.in. mięczaków. We krwi miedź jest transportowana w postaci
ceruloplazminy
Chromoproteiny - barwniki skompleksowane z białkiem; hem: czerwony barwnik o budowie
porfiryny połączonej z żelazem. Wchodzi w skład hemoglobiny – białko odpowiedzialne za transport
tlenu u kręgowców; jest też składnikiem mioglobiny – białko magazynujące tlen w mięśniach;
cytochromów – enzymy przenoszące elektrony w łańcuchu oddechowym; katalazy – enzymu
rozkładający nadtlenek wodoru;
Fosfoproteiny – kwas fosforowy; kazeina – składnik mleka
Lipoproteiny – lipidy, głównie lecytyny i kefaliny; we krwi odpowiadają za transport cholesterolu;
istotne elementy membran komórkowych , obecne w substancji białej mózgu
Glikoproteiny – oligosacharydy, polisacharydy; wchodzą w skład śliny, nadając jej lepkość; znajdują
się na powierzchni błon komórkowych (składnik glikokaliksu), gdzie jako receptory odbierają
informacje dochodzące do komórki oraz występują w otoczkach erytrocytu
 Nukleoproteiny – kwasy nukleinowe połączone wiązaniami jonowymi z histonami oraz mostkami
wodorowymi z białkami niehistonowymi; chromatyna jądrowa, z której tworzą się chromosomy –
struktury powstające w wyniku silnego skondensowania chromatyny przed podziałem komórki
4. Właściwości białek
 Białka tworzą makrocząsteczki
 Zdolność aminokwasów do tworzenia jonów obojnaczych warunkuje charakter
amfoteryczny białek. Każde białko ma swój punkt izoelektryczny – wartość pH, w którego
obecności cząsteczek białka ma tyle samo ładunków ujemnych co dodatnich
 Białka globularne tworzą w wodzie roztwory koloidalne o normalnej lepkości (zole). Żele o
dużej lepkości utworzone są z makrocząsteczek włóknistych
 Białka mają labilny charakter, ponieważ ulegają denaturacji pod wpływem:
o Wysokiej temperatury (50o – 100o)
o Bardzo niskiego pH (<2) lub bardzo wysokiego pH (>12)
o Mocnych detergentów
o Soli metali ciężkich (Hg, Pb)
o Promieni UV
o Dużego stężenia mocznika
 Renaturacja – proces przeciwny do denaturacji. Polega na odtworzeniu uprzednio zniszczonej
struktury przestrzennej. Informacja dotycząca tworzenia struktury przestrzennej jest zawarta w
sekwencji aminokwasów, która podczas denaturacji nie ulega zmianie.

 Zmiana sekwencji może nastąpić na skutek mutacji np. anemia sierpowata

5. Biologiczne znaczenie białek
Funkcje:
 strukturalną
 regulacyjną
 odpornościową
 zapasową
 transportową
Zestaw białek występujący w komórce decyduje o jej morfologii i funkcjach fizjologicznych