Biológiai alapismeretek

2. szeminárium
Aminosavak általános képlete:

zsírsavak: hosszú szénláncú karbonsavak

A legfontosabb természetes aminosavak
A fehérjeépítő aminosavakat (melyek α-aminosavak) az oldalláncuk szerint szokás
csoportosítani:
– apoláris oldalláncúak,
– poláris, de savasan vagy bázikusan nem disszociáló oldalláncúak,

*
– savasan vagy bázikusan disszociáló oldalláncú (afiziológiai pH-n (7,40) ionizált formában
vannak jelen):
o savas oldalláncú,
o bázisos oldalláncú.

*
A természetes aminosavak (standard aminosavak) közül 22-t ismerünk. A 22 aminosav közül
20-at tartalmaz az univerzális genetikai kód, a maradék kettő (szeleno-cisztein, pirrolizin, az
utóbbi csak alacsonyabb rendű élőlényekben) egyéb úton kerül be a fehérjébe.
Esszenciális, szemiesszenciális és nem esszenciális aminosavak
Esszenciális aminosavak: Alapvető fontosságú (esszenciális) aminosavaknak nevezzük azokat
az aminosavakat, amelyeket az emberi szervezet nem képes előállítani.

Az esszenciális aminosavak hiánya stagnálást okoz a növekedésben, és hosszabb távon

halálos következménye lehet. Általános hatása a nitrogénegyensúly negatív irányú eltolódása,
valamint a proteinszintézis csökkenése. Minden egyes esszenciális aminosav hiányánál más-
más speciális tünetek lépnek fel

Szemiesszenciális aminosavak: olyan aminosavak, amelyeket bár az emberi szervezet képes

szintetizálni, de a szintézis sebessége kicsi, és így mennyiségük nem elégséges.

Nem esszenciális aminosavak: Azok az aminosavak, amiket az emberi szervezet képes

szintetizálni. A szintézis általában kevés enzimmel, néhány lépésben történik más metabolikus
utak köztitermékeiből.
Komplett és inkomplett fehérjeforrások
Az emberi szervezet számára nélkülözhetetlen aminosavakat a táplálékban lévő fehérjék
biztosítják.
Azokat a fehérjéket, amelyek tartalmazzák az összes esszenciális aminosavat, komplett
fehérjéknek nevezzük. Ilyenek általában az állati eredetű proteinek. Ezzel szemben a növényi
eredetű fehérjék többnyire inkomplett típusúak, tehát nem ideális az összetételük, de ez alól
vannak kivételek.

Nitrogénegyensúly
Amennyit bevittunk, ki is kell bocsáltani.
Az átlagos aminosav tömegének kb. 16%-a nitrogén
A napi táplálékfelvételből származó fehérjeterhelés kb. 70-100 g
Endogén fehérje (emésztőenzimek, gyomor-, bélnyálkahártya leváló sejtjei): 35-200 g
Nitrogénegyensúly: a napi bevitt és kiürített nitrogén mennyisége egyenlő.

Egyensúly:
a) pozitív: fejlődő szervezet, terhesség esetén

b) negatív: betegség, éhezés; saját szöveti fehérjék bontása

Milyen fizikai tulajdonságokkal rendelkeznek az aminosavak?

A létrejövő ikerionos szerkezet nemcsak oldatban jöhet létre, hanem kristályos fázisban is
ikerionok találhatóak a rácspontokban. A rácsot így elektrosztatikus kölcsönhatások
tartják össze, mely megmutatkozik a fizikai tulajdonságokban is:

Fehér, kristályos szilárd anyagok, az olvadáspontjuk magas, mert ionrácsos vegyületek

(ikerionos formában).
Vízben jól oldódnak, apoláris oldószerekben gyakorlatilag oldhatatlanok.

Milyen kémiai tulajdonságokkal rendelkeznek az aminosavak?

…
Hogyan történik a peptidképződés?
…
Mi a fehérjék szerveződésének négy szintje?
Bázispárok, egymással szemben
DNS egyik szála átalakul RNS , 3 bázis fog kódolni 1 aminosavat
fehérjék első szerveződési szintje az RNS…
2lagos szerveződésként : béta-redők, közeli molekulák között kötések alakulnak ki (alfa-
helix)
fibrilláris és glo
4dleges szerkezet pl hemoglobinnak

Hogyan jellemezhetők a fehérjék?

– A sokféle fehérjét alapvetően 20-féle α-L-aminosav építi fel.
– Akár egy-egy sejtben is ezer felett lehet az előforduló fehérjemolekulák száma.
– Egy adott fehérje mindig ugyanazokból az aminosavakból, ugyanolyan kapcsolódási
sorrendben épül fel.
- A fehérjék szerkezete egyedi és a molekulát alkotó alapegységek sorrendjétől függ.
– Egy fehérjét gyakran akár 100-nál is több (sőt akár több százezer) α-L-aminosav
építhet fel, moláris tömegük 104–107 g/mol.
– Az aminosavak kapcsolódási sorrendje alapján elméletileg rendkívül sok
fehérjemolekula lehetséges, és ezek közül nagyon sok fehérje meg is található az élő
szervezetekben.
- A lánc elágazásmentes.
- A fehérjéket alkotó aminosavak egyenkénti hidrolízisével megállapítható az adott
fehérje szekvenciája.
Hogyan csoportosíthatók a fehérjék funkciójuk szerint?

 Enzimek: például tripszin, citokróm-c.

 Transzportfehérjék: feladatuk a szervek közti szállító feladatok ellátása. Pl.:
hemoglobin, hemocianin, szérumalbumin.
 Védőfehérjék: lehetővé teszik, hogy a szervezet fertőzéssel vagy sérüléssel
szemben védekezzen. Pl.: ellenanyagok, fibrinogén, trombin.
 Hormonok: pl.: inzulin, mellékvesekéreg-serkentő hormon (ACTH), növekedési
hormon (GH).
 Motorfehérjék: a sejtszervecskék, vezikulumok sejten belüli mozgatása. Pl.: aktin,
miozin, kinezin, dinein.
 Receptorok: jelfogó fehérjék, pl.: rodopszin, reagálhatnak
 Struktúrfehérjék: a mozgáshoz szilárd vázat biztosítanak, és a külső védelmet
szolgálják. Pl.: kollagén, elasztin, retikulin.
 Tartalékfehérjék: az embrionális fejlődés korai szakaszában tartalékként
szolgálnak. Pl.: ovalbumin, kazein. A ferritin egy májban termelődő fehérje, mely
vasat köt meg.
 Toxinok: például kígyómérgek.

protein: csak aminosavakból felépülő molekula

Nukleotidok felépülése

- kellenek hozzájuk bázisok

Nukleobázisok

- purinbázisok
- pirimidin bázisok

Nukleozid

Nukleotidok:

- nukleozidokból (pentózból (ribóz vagy dezoxiribóz) + nitrogéntartalmú bázis) és

foszfátcsoportból állnak.
- A DNS és RNS monomerjei, valamint számos fontos kofaktor egységei mint a CoA, a
FAD, FMN, ATP és a NADP+
- A nukleozidok sejten belüli szerepe a metabolizmusban és a jelzésben való részvétel.
- A nukleotidok megnevezésüket a bázisukat alakító nukleozidokról kapták,
elnevezésük szoros összeköttetésben van a
- bennük lévő foszfátok számától, pl.
o Adenin + Ribóz = Adenozin
o Adenozin + Foszfátcsoport = Adenozin-monofoszfát
- További foszfát hozzáadásával a sorrend folyatódik adenozin di- és trifoszfátot
létrehozva.

pl, NAD, FAD. CoA

Egy nukleotid általános felépítése:

Nukleinsavak: nukelotidokból felépülő biopolimerek.

RNS és DNS

DNS: kettős molekulaláncból épül fel

Fehérjeszintézis: A DNS a sejtmagon belül átíródik mRNS

az mRNS kidiffundálódik (messenger RNS)

az amminosavakat a tRNS-k fogják beszállítani (transfer RNS)

RNS főbb típusai:

 hírvivő RNS (mRNS, messenger RNS): a legtöbb RNS-típushoz hasonlóan egyszálú

molekula, hosszúsága, így tömege is nagyon változó. Szerepe a fehérjeszintézisben a
DNS-ben kódolt genetikai információ szállítása a fehérjék szintézisének helyére, a
riboszómákhoz. A legkevésbé tömeges RNS-típus, a sejtekben előforduló összes RNS
tömegének 5%-át adja.
 riboszomális RNS (rRNS): az összes RNS tömegének 85%-át e típus adja. A
riboszómák felépítésében vesznek részt (a fehérjék mellett).
 transzfer RNS (tRNS): a legkisebb RNS-molekula: általában 75-80 nukleotid
egységből épül fel, így tömege is a legkisebb. Szerepe a fehérjék építőegységeinek, az
 aminosavaknak a riboszómákhoz való szállítása. Az RNS-molekulák össztömegének
15%-át adja.
 Ezeken kívül még számos RNS-csoport létezik, például az snRNS (kis sejtmagi vagy
small nuclear RNS), amely az RNS-átszabásban (splicing) játszik szerepet.