1

Vizsgakövetelmények
 Ismerje a fehérjék biológiai szerepét (enzimek, összehúzékony fehérje-rendszerek –
aktin és miozin -, vázanyagok, receptorok, szállítófehérjék, tartalék tápanyagok,
antitestek, jelölő fehérjék, véralvadás, szabályozó fehérjék). Mondjon példát ezek
előfordulására. Lásd még később szövetek, vér, hormonális rendszer.
 Ismerje az aminosavak általános képletét, az oldalláncok kölcsönhatásainak típusait és
értse, hogy ezeknek szerepük van a fehérjék térszerkezetének kialakulásában.
 Értse a fehérjék elsődleges, másodlagos, harmadlagos és negyedleges szerkezetét.
 Értse a peptidkötés kialakulását és a fehérjék térszerkezetében betöltött szerepét.
 Ismerje a fehérjék általános szerkezetét (peptidlánc). Tudjon példákat mondani a
mindennapi életből a fehérjék szerkezetének megváltozására (tojás- és hússütés).
 Tudjon elvégezni és értelmezni fehérjék kicsapódását bemutató kísérleteket (hő,
nehézfémsók, mechanikai hatás).
 Magyarázza, miért elengedhetetlen alkotói étrendünknek az esszenciális aminosavak.
Mondjon példákat a mindennapi életből a fehérjék szerkezetének megváltozására
(tojás- és hússütés).

2
 Fehérjék Szerkesztette: Vizkievicz András

A fehérjék - proteinek - az élő szervezetek számára a legfontosabb vegyületek. Az élet

bármilyen megnyilvánulási formája fehérjékkel kapcsolatos. A sejtek szárazanyagának
minimum 50 %-át adják. Csoportosításuk biológiai feladataik
alapján történik, lehetnek:
 vázanyagok, szerkezeti fehérjék: tartó, szilárdító feladatokat
látnak el, pl. a legtöbb állati kötőszövetben, a csontban a
kollagén, keratin az elszarusodott hámokban, hajban,
tollban, hüllők pikkelyeiben.
 összehúzékony fehérjék: ilyen az aktin, miozin, pl. az izmokban, (lásd izomszövetek)
 transzportfehérjék: szállító feladatokat látnak el, pl. a hemoglobin oxigént szállít, ill.
a vérben a globinok zsírokat, vasat, hormonokat szállítanak,
 védőfehérjék, immunfehérjék (antitestek): fertőzésekkel szembeni védekezésben
közreműködnek, pl. az immunoglobulinok a vérben, (lásd vér, immunitás),
 véralvadásban közreműködő fehérjék, pl. trombin, fibrin, stb. (lásd vér),
 szabályozó fehérjék, mint pl. a hormonok: kémiai jelek, szervek, szövetek működését
befolyásolják, pl. inzulin, (lásd hormonrendszer),
 receptorok a sejtek felszínén, melyek különféle anyagokat – pl. hormonokat - képesek
megkötni, (lásd biológiai membránok),

 jelölőfehérjék (markerek) a sejtek felszínén elhelyezkedő egyed-, szövet-, ill.

fajspecifikus molekulák (MHC), melyeknek a sejtfelismerésben (saját-idegen), így az
immunrendszer működésében van alapvető szerepük, (lásd vér, immunrendszer),
 tartalék tápanyagok egyes növényi magvakban, termésekben, pl. gabonafélék
szemtermésében ilyen az aleuron vagy a sikér,
 enzimek: biokatalizátorok, a sejtekben zajló kémiai folyamatok aktiválási energiáját
csökkentik, aminek következtében az átalakulások reakciósebessége megnő. Az
emberi szervezet működési körülményei között, katalizátorok nélkül az életfolyamatok
végtelen lassú sebességgel zajlanának. A szerves anyagok zöme 37 fokon gyakorlatilag
nem alakul át le katalizátorok nélkül (lásd asszimiláció).

Az aminosavak

A fehérjék makromolekulák, monomerjeiket aminosavaknak nevezzük. Az aminosavaknak

alapvetően két csoportjuk van:
 nem fehérjeeredetű,
 fehérjeeredetű aminosavak.
A nem fehérjeeredetű aminosavak nem vesznek részt a fehérjék felépítésében, hanem az anyagcserében fontos
előanyagként vagy köztes termékként szerepelnek, ill. egyéb feladatokat láthatnak el. Legalább 150 típusuk van,
ilyen pl. a gamma-amino-vajsav, amely fontos ingerület átvivő vegyület,

3
A fehérjeeredetű aminosavak szabad állapotban csak kis mennyiségben találhatók meg a
sejtekben, főleg fehérjék felépítésében vesznek részt.

Kémiailag amino-karbonsavak, azaz a molekulában két eltérő jellegű funkciós csoport is

megtalálható:
 bázisos amino-csoport,
 savas karboxil-csoport.

E kettős jelleg sajátos

tulajdonságokat – ikerionos szerkezet,
amfoter jelleg - kölcsönöz az aminosavaknak.
Minden aminosav egy azonos, és egy eltérő molekula részletből áll:
 az azonos rész tartalmazza az amino-, és a karboxil-
csoportokat,
 az eltérő rész az ún. oldallánc, amely szerkezetileg 20 (21)
féle lehet.

Az aminosavakat az eltérő oldallánc alapján 4 nagy csoportba osztjuk:

1. Apoláris oldalláncú aminosavak.
 glicin (Gly) -H
 alanin (Ala) -CH3

2. Poláris oldalláncú aminosavak

 szerin (Ser) -CH2OH
 cisztein (Cys) -CH2SH

3. Savas oldalláncú aminosavak

 aszparaginsav (Asp) -
CH2COOH
 glutaminsav (Glu) -CH2CH2COOH

4. Bázisos oldalláncú aminosavak

 Lizin (Lys) -CH2CH2CH2CH2NH2

A fehérjeeredetű aminosavak ún. alfa aminosavak, mivel a bázisos

aminocsoport a karboxilcsoport melletti, ún. alfa szénatomhoz
kapcsolódik. Ismertek béta-, ill. gamma aminosavak is, mint pl. a
gamma-amino-vajsav (GABA).
Az aminosavak egy részét a szervezet nem, vagy csak elégtelen mennyiségben képes előállítani,
ezeket esszenciális aminosavaknak nevezzük, melyeket a táplálékkal kell felvenni. Emberben 9
ilyen aminosav ismert, mint pl. a fenil-alanin, lizin, metionin, valin stb.

4
Az aminosavak királis vegyületek, mivel az alfa C-atomhoz - a glicin kivételével - 4
különböző ligandum kapcsolódik. A természetben mindenhol - a baktériumok sejtfal
anyagát a mureint kivéve - az aminosavaknak a balra forgató L (laevus= bal, lat.)
izomerje (enantiomerje) fordul elő.

Az aminosavak tulajdonságai

Az aminosavak jellegzetes tulajdonságai különös szerkezetükre vezethetők vissza, amelyet

döntően a jelenlévő funkciós csoportok határoznak meg.

Szerkezet

Az élő sejtek citoplazmájának megfelelő pH értéken - kb. 7.1 - a molekulában megtalálható két
ellentétes funkciós csoport egyaránt megnyilvánul:
 a bázisos -NH2 csoport H+-t felvéve (+) töltésűvé,
 a savas -COOH csoport H+-t leadva (-) töltésűvé
alakul.

Ennek eredményeképpen a molekulában egyszerre van jelen a két

ellentétes töltés. Az ilyen képződményeket ikerionnak nevezzük.

A fizikai tulajdonságaik ionrácsos szerkezetükre vezethetők vissza:

 magas olvadáspontú, szilárd vegyületek,
 vízben általában jól oldódnak, vizes oldatuk az áramot jól vezeti.

Kémiai tulajdonságok

Amfoter vegyületek, azaz savként és bázisként egyaránt

viselkedhetnek a reakciópartnertől függően, azonban
sav-bázis sajátságaikat az oldallánc kémiai természete is
befolyásolja.

Biológiai szempontból legfontosabb reakciójuk a kondenzáció, melynek során az egyik

aminosav amino-csoportja, és a másik aminosav karboxil-csoportja között víz kilépéssel,
ún. peptidkötés jön létre.

A reakció eredményeként a két aminosavat egy amidcsoport köti össze.

 2,3,4 aminosav összekapcsolódásakor di-, tri-, tetrapeptidek jönnek létre,
 néhány 10 aminosav összekapcsolódásakor oligopeptidek jönnek létre,
 néhány 100 aminosav összekapcsolódásakor polipeptidek, fehérjék jönnek létre.

5
Az aminosavak összekapcsolódásából kialakuló
polipeptidlánc:
 (majdnem (kiv. izopeptidek)) mindig elágazásmentes,
 C-atomokon keresztül összekapcsolódott amid-
csoportok láncolata,
 a lánc -NH2 csoportot viselő része az N-terminális, a
-COOH csoportot hordozó része a C-terminális,
 a polipeptidlánc aminosavsorrendjét
szekvenciának nevezzük.
 A lánc aminosavsorrendjének felírásánál a felsorolást mindig az
N-terminálisnál kezdjük a jobb oldalon,
 az aminosavsorrend felírásánál az aminosavak nemzetközi
rövidítését használjuk: Gly-Ala-Ser-Cys-...,

Szekvencia

 2 aminosav kétféleképpen kapcsolódhat egymáshoz, attól

függően, hogy melyik helyezkedik el az N-terminálison.
 3 aminosavat már 6 féle sorrendben kapcsolhatunk össze.
 100 db- 20 féle- aminosavból már 20100 féle polipeptid
alkotható.

A szekvencia döntően meghatározza a fehérjék tulajdonságait, ezért az

aminosavsorrendet a fehérjék elsődleges szerkezetének nevezzük.
Akár egyetlen aminosav helyének megváltoztatása az egész fehérje működésére hatással lehet.

Sarlósejtes vérszegénység

A rendellenesség nevét onnan kapta, hogy a betegek vérében - az

egyébként korong alakú - vörösvértestek sarló formájúak. A hibás
vörösvértesteket az immunrendszer folyamatosan eltávolítja,
aminek következtében csökken a vörösvértest szám
(vérszegénység).
A betegség oka az, hogy a vörösvértesteket kitöltő hemoglobin
egyik polipeptidláncában az egyik aminosav kicserélődik egy
másikra (az egyik béta-láncban a 6. helyen levő Glu helyet Val található).
Ennek következtében a hemoglobin oldékonysága megszűnik,
kikristályosodik, megváltozik a sejt alakja és oxigénszállítása
jelentősen romlik. Genetikai betegség.

A polipeptidek térszerkezete, a konformáció

A polipeptidlánc C-atomokon keresztül

kapcsolódó amid-csoportok láncolata.
Az amidcsoportok szerkezete merev, sík alakú. Elmozdulás
csak az amidsíkokat összekapcsoló C-atomok mentén
lehetséges. Az elmozdulási pontokon az amidsíkok
egymáshoz képest különféle szögben elcsavarodhatnak.

6
Az elcsavarodás mértékét tekintve elvileg végtelen sok konformációs izomer vezethető le,
azonban a természetben csak két stabil forma létezik:
 béta-szalag,
 alfa-hélix.

Béta-szalag (redő)

A béta-konformációban az amidsíkok
összetolt háztetőkhöz hasonló felületet
hoznak létre. A szerkezet azáltal
stabilizálódik, hogy a láncok egymás mellé
rendeződnek és az amid-csoportok között H-kötés alakul ki.

Alfa-hélix

Az alfa-hélixben a polipeptidlánc csavarvonalszerűen tekeredik. A spirál szerkezetét a láncon

belül az amid-csoportok között kialakuló H-kötések stabilizálják, amelyek a közel
függőlegesen és egymással párhuzamosan elhelyezkedő C=O és NH csoportok között jönnek
létre.

Az alfa-hélix a polipeptidlánc legkedvezőbb konformációja. Egy

menetre kb. 3.6 aminosavrész jut. Az L-aminosavakból felépülő alfa-
hélix jobb csavarodású.

A polipeptidlánc konformációját - alfa-hélix vagy béta-

redő - a fehérjék másodlagos szerkezetének nevezzük.
A másodlagos szerkezetet alapvetően az aminosavak
minősége és sorrendje határozza meg.

Fibrilláris fehérjék

Azokat a fehérjéket, amelyek végig azonos másodlagos

szerkezettel jellemezhetők - végig alfa-hélix vagy béta-szalag -, fibrilláris fehérjéknek
nevezzük.
A fibrilláris fehérjék hosszú, elnyúlt, szálas szerkezetűek, igen stabilak, vízben nem
oldódnak. Általában a szerkezeti fehérjék ilyenek.

Fibrilláris fehérje pl.:

 fibroin: a selyem fehérjéje,
 keratin: a haj fehérjéje.

A fibroin
A fibroin a selyemhernyó bebábozódásakor a lárva által termelt fehérje.
Másodlagos szerkezete béta-szalag. Mindössze 3 féle aminosav építi
fel, Gly, Ala, Ser 3:2:1 arányban (Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser)n. A selyemszál az egyes béta-szalagok további
rendeződésével jön létre:
 A polipeptidláncok erős H-kötésekkel összekapcsolódva, párhuzamosan rendeződve, rétegekké állnak
össze.
 Az rétegek egymás alá és fölé rendeződve az oldalláncok között fellépő másodrendű kötéssekkel
kapcsolódnak össze.

7
 A keratin
Az elszarusodó hámszövetekben termelődő szerkezeti fehérje.
Fő összetevője a szőrnek, hajnak, tollnak, szarupikkelynek.
Szekunder szerkezete alfa-hélix. Felépítésében az összes
aminosav részt vesz. A hajszál az egyes alfa-hélixek további
rendeződésével jön létre.
A hajszál rendkívül erős, ami annak köszönhető, hogy az egyes
molekulák különböző erősségű kötésekkel összekapcsolódnak.
Az egyik jelentős kötés a cisztein oldalláncok között kialakuló
diszulfid-híd. A diszulfid-hidak felbontásával, a
mikrofilamentumok elcsúszásával, majd újra a szálak
összekapcsolódásával magyarázható a dauerolás.

A fibrilláris fehérjék közé tartozik még: a

kollagén, a miozin, és a fibrin.

A globuláris fehérjék

A fehérjék harmadlagos szerkezetét a polipeptidlánc

további térbeli elrendeződése határozza meg. A
globuláris fehérjékben a polipeptidlánc
konformációja szakaszonként váltakozik, ezért a
molekula egésze gömb alakú. Az eltérő konformációjú
részeket ún. rendezetlen szakaszok kapcsolják össze,
ahol az alfa-hélix és a béta-szalag közötti átmeneti
konformáció alakul ki.

A harmadlagos szerkezet stabilitását a molekulán

belül az egyes oldalláncok közötti különféle kötések biztosítják:

 hidrogén-kötés, pl. a szerin oldalláncok között,

 van der Waals kötés, pl. az apoláris alanin oldalláncok között,
 ionos kötés, pl. a savas glutaminsav és a bázisos lizin között található,
 kovalens kötés, pl. ilyen két cisztein közötti diszulfid-híd.

Az egyes másodlagos szerkezettel rendelkező szakaszok egymáshoz viszonyított térbeli

helyzete, tehát a harmadlagos szerkezettel jellemezhető.

A globuláris fehérjék jól oldódnak vízben,

kolloid állapotot hozva létre. Ez annak
köszönhető, hogy a poláris, hidrofil
oldalláncok a gombolyag felületén, míg az
apoláris hidrofób oldalláncok a molekula
közepén helyezkednek el.

A felszínen levő hidrofil aminosav részek jól

hidratálódnak, az apoláris részek egy
hidrofób belső magot hoznak létre. A belső
hidrofób mag, ill. a külső hidrátburok
nagymértékben hozzájárul a fehérjék stabilitásához.

8
Ugyanakkor nagyon fontos tény, hogy a fehérjék térszerkezete rendkívül bonyolult, ebből
következően igen érzékenyen válaszol térszerkezetének megváltozásával a környezet
hatásaira.
A fehérjék harmadlagos szerkezetét befolyásoló környezeti tényezők:
 A hőmérséklet,
 könnyűfémsó koncentráció,
 a közeg hidrogénion koncentrációja,
 mechanikai hatások,
 a nehézfémsók.

A hőmérséklet emelésekor a molekularészek hőmozgása egyre intenzívebb lesz, aminek

következtében az oldalláncok közötti stabilizáló kötések felszakadnak.
A változás hatására a molekula elveszti jellegzetes térszerkezetét, letekeredik, azaz
denaturálódik. A letekeredett láncok összeakadva térhálót alkotnak, melynek hézagaiban
vízmolekulák helyezkednek el. A rendszer kolloid állapota megszűnik, durva diszperz
rendszerré alakul, azaz a fehérjék kicsapódnak, koagulálnak. A folyamat visszafordíthatatlan,
azaz irreverzibilis. (Kisméretű peptidek esetén lehet reverzibilis.)
Irreverzibilis denaturáció zajlik le tojás főzéskor is, minek hatására a
molekulák véglegesen elvesztik harmadlagos szerkezetüket, biológiai
aktivitásuk megszűnik.

Az élő sejtek pH-ja 7.1 körül van, a sejtekben a fehérjék működése,

szerkezete ekkor optimális. Amennyiben változik a pH - azaz megváltozik a H+-ion
koncentráció -, a bevitt ionok hatására megváltoznak a fehérjemolekulák töltésviszonyai.
Az aminosav oldalláncok töltésének megváltozásakor a molekulát stabilizáló kötések
felszakadnak, a molekula gombolyag letekeredik, a fehérje irreverzibilisen denaturálódik.

A nehézfémsók - pl. Pb, Hg, - hatására a fehérjék irreverzibilisen denaturálódnak.

A nehézfém ionok hozzákapcsolódnak a polipeptidlánchoz, felszakítják a láncot stabilizáló
kötéseket.
https://drive.google.com/file/d/0B1BZOTldajAjWDgzQkpzeWlvWGs/view?usp=sharing

https://drive.google.com/file/d/0B1BZOTldajAjZ3FaVHJlLTA5VUU/view?usp=sharing

Ugyancsak denaturálódást eredményezhet a fehérjeoldatok erős

mechanikai igénybevétele, pl. ultrahanggal való kezelése, erős
rázása.

A könnyűfémsók koncentrációjának emelésekor az oldatba kerülő

ionok hidratálódnak és nagy koncentrációjuk esetén saját
hidrátburkuk kialakításához a vízmolekulákat a fehérjék
hidrátburkából vonják el. A fehérjemolekulák, mivel hidrátburkukat elvesztik,
összecsapódnak, azaz koagulálnak (denaturáció nem történik).

9
Kiválva az oldatból megszűnik a kolloid állapotuk. A folyamat reverzibilis, azaz
megfordítható, mivel ha a kicsapódott fehérjékhez feleslegben vizet adunk, a molekulák
hidrátburka helyreáll, ismét kolloid állapotba kerülnek.
A folyamatot kisózásnak is nevezzük, amely pl. (NH4)2SO4 hatására következhet be.
https://drive.google.com/file/d/0B1BZOTldajAjNzdpM3JFLVRBd0E/view?usp=sharing

Ismertek olyan fehérjék, amelyek nem egy, hanem több

polipeptidláncból épülnek fel. Ilyen fehérje pl. a hemoglobin. A
fehérjét felépítő egyes polipeptidláncokat alegységnek nevezzük. Az
alegységek egymáshoz viszonyított térbeli helyzetét a negyedleges
szerkezettel jellemezzük.
Pl. a hemoglobin négy alegysége egy tetraéder 4 csúcsának
megfelelően helyezkedik el, melyeket másodrendű kötések tartanak
egybe.

Fehérjék kicsapódása - kísérlet

Három kémcsőbe öntsünk 2–2 cm3 tojásfehérje-oldatot!

 Egyikhez adjunk réz-szulfát kristályt (Cu2+ nehézfém-ion)!

 A másikat enyhén melegítsük!
 A harmadikhoz adjunk tömény salétromsav-oldatot!

A kicsapódás eredményeképpen a fehérje oldatban pelyhes csapadék

jelent meg.

A fehérjék kimutatási reakciói

 Biuret-próba, https://drive.google.com/file/d/0B1BZOTldajAjTUtsWnFLbEF5QzQ/view?usp=sharing
 xantoprotein reakció. https://drive.google.com/file/d/0B1BZOTldajAjVG0xdklmeWFydFU/view?usp=sharing
A Biuret-próbával a fehérjékben jelenlévő amid-csoportot lehet
kimutatni. Pozitív próba esetén ibolya színeződést tapasztalunk,
mivel a reagensben található réz-ionok komplexet képeznek az
amid-csoporttal.
 Egy kevés fehérje oldathoz adjunk néhány csepp 40%-os nátrium-
hidroxid oldatot, majd 1-2 csepp réz II-szulfát reagenst.
https://drive.google.com/file/d/0B1BZOTldajAjOE84bGxXMmtVNjg/view?usp=sharing

A xantoprotein reakcióval a fehérjékben jelenlévő, aromás

oldalláncot tartalmazó - fenilalanin, tirozin, triptofán -
aminosavakat lehet kimutatni.
A reakció lényege, hogy tömény salétromsav hatására az aromás
benzolgyűrű nitrálódik és sárga színű nitrovegyületek jönnek létre.
Pozitív próba esetén sárga színeződést tapasztalunk.

 Kevés fehérje oldathoz óvatosan adjunk 1 csepp cc. salétromsavat, majd enyhén melegítsük.

https://drive.google.com/file/d/0B1BZOTldajAjY3doZXZEWlpoLWs/view?usp=sharing

https://drive.google.com/file/d/0B1BZOTldajAjTHVZX3F0azh5aG8/view?usp=sharing

10
A fehérjék csoportosítása összetételük szerint is történhet.

1. Proteidek vagy összetett fehérjék valamilyen nem fehérje természetű, ún. prosztetikus
csoportot is tartalmaznak. A prosztetikus csoport erősen kötődik a polipeptidlánchoz,
eltávolítása a fehérje térszerkezetének megváltozását eredményezi, ami a biológiai funkció
megszűnését jelenti.

 glükoproteidek: prosztetikus csoportjuk szénhidrát,

 mucin a nyálban,
 globulinok a vérben,
 lipoproteidek: prosztetikus csoportjuk lipid,
 sejthártya fehérjéi,
 nukleoproteidek: prosztetikus csoportjuk nukleinsav,
 hisztonok,
 foszfoproteidek: prosztetikus csoportjuk foszforsav,
 kazein, a tej fehérjéje,
 metalloproteidek: prosztetikus csoportjuk fémion,
 hemoglobin, Hemoglobin
 citokrómok,
 kromoproteidek: prosztetikus csoportjuk valamilyen színanyag,
 opszin a retinában a retinallal.

2. Proteinek vagy egyszerű fehérjék. Csak aminosavakból állnak:

 albuminok a vérben,
 kollagén,
 inzulin, stb.

11