HÓA SINH 1

(đã giới hạn)

Chương 1: Hợp chất Glucid
1. Các hợp chất monosaccharide: liệt kê, công thức cấu tạo, dạng hở và dạng vòng glucose,
tính chất hóa học đặc trưng.
Các hợp chất mono saccharide: Aldohexose (glucose, galactose, D-ribose…); Ketohexose
(fructose, ribolose…)

Các tính chất hóa học đặc trưng:

- Hình thành glycoside (Acetals)
- Phản ứng khử thành Aditols
- Phản ứng oxi hóa thành Aldonic Acids
- Phản ứng oxi hóa thành Uronic Acids
- Phản ứng hình thành Phosphoric Esters
2. Các đồng phân quang học của đường đơn:
+ D-monosaccharide: là một monosaccharide mà khi viết theo Fischer thì nhóm -OH nằm ở
carbon bất đối xa nhất về phía bên phải.
+ L-monosaccharide: là một monosaccharide mà khi viết theo Fischer thì nhóm -OH nằm ở
carbon bất đối xa nhất về phía bên trái.
3. Các hợp chất disaccharide: liệt kê, công thức cấu tạo, tính chất hóa học đặc trưng.
Liệt kê: Sucrose, Lactose, Maltose
C1 alpha – glucopyranose + C2 alpha – fructofuranose  Sucrose

C1 alpha – galactopyranose + C4 alpha –glucopyranose  Lactose

 C1 alpha – glucopyranose + C4 alpha – glucopyranose  Maltose

Tính chất hóa học đặc trưng:

- Thủy phân
- Phản ứng tạo phức với Cu2+
- Phản ứng tráng bạc
4. Thế nào là đường khử ? Các phản ứng dùng để nhận biết đường khử. Trong các loại đường
đôi và đường đơn, đường nào là đường khử, tại sao?
Đường khử là đường có Hemiacetal mạch vòng ở trạng thái cân bằng với chuỗi mở nên có
khả năng mở vòng làm lộ gốc chức aldehyde (CHO) có khả năng oxi hóa tạo ra nhóm carboxyl
Các phản ứng nhận biết: Tráng bạc, phản ứng tạo phức với Cu2+
Các loại đường khử :Glucose, Fructose, Galactose, Maltose, Lactose. Vì sao, vì nó giống khái
niệm đó !!! (NGỰA)
5. Trình bày công thức cấu tạo của Amylose, Amylopectin, Cellulose, Glycogen, chitin.
Amylose: là chuỗi liên tục (gồm 4000 đơn vị D-glucose) có liên kết alpha -1,4- glycosidic,
không phân nhánh
Amylopectin: là chuỗi liên tục (gồm 10000 đơn vị D-glucose) có liên kết alpha -1,4- glycosidic
và phân nhánh (24-30 đơn vị D-glucose) nhiều tại các liên kết alpha -1,6- glycosidic
Cellulose: là một polysaccharide mạch thẳng của các đơn vị D-glucose liên kết với nhau bằng
liên kết b-1,4-glycosidic.
Glycogen: giống amylopectin nhưng ngắn hơn nhiều (khoảng 106 đơn vị glucose)
Chitin: một polyme của glucosamine và N-acetylglucosamine (nhiều trong tôm và vỏ tôm)
6. Sự khác biệt về liên kết glycosidic trong tinh bột và cellulose? Sự khác biệt này ảnh hưởng
như thế nào đến chức năng sinh học của chúng.
Tinh bột là lk alpha glycosidic, cellulose là lk beta glycosidic. Con người có enzym alpha
-glucosidase chỉ thủy phân được lk alpha glycosidic, còn lk beta thì không phá vỡ được nên con
người ko thể tiêu thụ được cellulose
7. Sự khác nhau giữa các nhóm máu A, B, AB và O về thành phần cấu tạo; nguyên tắc truyền
máu và giải thích.
 Nguyên tắc khi truyền máu là máu người cho phải có kháng thể ko tương xứng với kháng
nguyên có trên hồng cầu trong máu người nhận.
Giải thích: Máu mang các kháng thể chống lại các chất lạ. Khi một người được truyền máu,
các kháng thể kết tụ lại với nhau (tập hợp) các tế bào máu lạ. Ví dụ, nhóm máu A có kháng
nguyên A (N-acetyl-D-galactosamine) trên bề mặt của các tế bào hồng cầu và mang các kháng
thể kháng B (chống lại kháng nguyên B). Nhóm máu B mang kháng nguyên B (D-galactose) và
có kháng thể kháng A (chống lại kháng nguyên A). Truyền nhóm máu A vào một người có nhóm
máu B có thể gây tử vong và ngược lại
8. Các loại hợp chất polysaccharide? So sánh về thành phần, cấu tạo của tinh bột, glycogen và
cellulose. Tại sao cơ thể người không thể chuyển hóa cellulose để tạo ra năng lượng, mà chỉ
có khả năng chuyển hóa đường glucose.
Polysaccharide bao gồm một số lượng lớn các đơn vị monosaccharide liên kết với nhau bằng
liên kết glycosidic. Ba polysaccharide quan trọng được tạo thành từ các đơn vị glucozơ là tinh
bột, glycogen và xenlulozơ.
Đã được giải thích ở các câu trên
9. Hiện tượng bệnh lý gây ra do rối loạn quá trình chuyển hóa đường? Nguyên nhân gây ra
rối loạn chuyển hóa và cách can thiệp.
Đái tháo đường với biểu hiện lượng đường trong máu tăng, gầy, đái nhiều, tăng huyết áp,
suy thận …
Nguyên nhân: gồm các yếu tố rối loạn ảnh hưởng đến việc sản xuất và phân phối các
hoocmon (insulin, glucagon) có tác dụng kiểm soát lượng đường huyết như các vấn đề về tụy
10. Thế nào là đường amino, vai trò của nó.
Đường amino là đường monosaccharide mà trong đó nhóm OH của carbon bất đối xa nhất bị
thay thể bởi nhóm NH2.
Vai trò: là thành phần của nhiều polisaccharide, bao gồm mô liên kết như sụn, và các thành
phần khánh sinh xuất hiện tự nhiên.
11. Nguyên tắc định lượng glucose trong máu và nước tiểu bằng phản ứng tạo màu xúc tác
enzyme.
Nồng độ glucose huyết thanh được xác định bằng phản ứng oxy hóa với enzyme glucose
oxidasr (GOD). Phản ứng tạo ra hydroperoxid (H2O2). Chất này được ly giải bới phenol và
4-aminophenazon dưới xúc tác của enzym peroxidase (POG) tạo ra quinoneimin có màu đỏ tím.
Cường độ màu của quinoneimin tỉ lệ thuận với lượng glucose ban đầu có trong mẫu.
Trong nước tiểu: Thí nghiệm 2 bài 1 của giáo trình TH Hóa Sinh đã được học

Chương 2 : Hợp chất lipid

1. Định nghĩa và phân loại lipid. Tính chất vật lý và hóa học của lipid. Vai trò lipid trong cơ
thể
Lipid là một họ các chất không hòa tan trong nước nhưng hòa tan trong các dung môi hữu cơ
không phân cực và dung môi có độ phân cực thấp.
Phân loại lipid gồm 4 loại cơ bản :
+ Lipid đơn giản.
+ Lipid phức tạp : phospholipid và glycolipid.
+ Steroid.
+ Proctaglandin , thromboxan và lenkotriences.
Tính chất vật lý : Ở nhiệt độ phòng, chất béo chứa các gốc acid béo bão hòa (mỡ động vật)
thường ở dạng rắn, còn chất béo chứa các gốc acid béo không bão hòa (dầu thực vật) ở dạng
lỏng. Chất béo nhẹ hơn nước và không tan trong nước, tan trong các dung môi hữu cơ không
phân cực như benzen, xăng, ete…
Tính chất hóa học của lipid:
+ Quá trình hydro hóa.
+ Quá trình oxi hóa.
+ Phản ứng thủy phân trong môi trường acid.
+ Phản ứng xà phòng hóa.
Vai trò của lipid trong cơ thể :
+ Dự trữ năng lượng dưới dạng tế bào mỡ.
+ Thành phần cấu trúc màng tế bào : giúp ngăn cản các ion or hợp chất không phân cực
vào tế bào.
+ Truyền thông tin: VD như hormon steroid có thể truyền tín hiệu từ bộ phận này sang
bộ phận khác.
2. Trình bày cấu tạo màng tế bào và đặc điểm của nó.
- Màng tế bào cấu tạo cơ bản là lớp lipid kép xen kẽ giữa các lớp lipid này là các phân tử
protein dạng cầu. Cấu trúc cơ bản của lớp lipid kép là các phân tử phospholipid (lipid phức
tạp) .
- Đặc điểm: Do 1 phân tử phospholipid gồm 1 đầu ưu nước và 1 đuôi kị nước ( trong màng
phospholipid, đuôi kị nước sẽ nối với nhau quay vào trong và đầu ưu nước quay ra ngoài) =>
Tạo thành 1 hàng rào ngăn cản các phân tử ion hoặc các hợp chất phân cực tích diện đi vào đi ra
tế bào và giúp nó giữ được hình dạng nhất định , có tính di động (nhiều sản phẩm của quá trình
sinh hóa của cơ thể phải đi qua màng )
3. Thế nào là acid béo bão hòa , không bão hòa ? Chuyển từ acid béo không bão hòa thành
acid béo bão hòa.
- Acid béo bão hòa là những acid béo mà trong đó có không quá 1 liên kết đôi.
- Acid béo không bão hòa là những acid béo mà trong đó có chứa hơn 1 liên kết đôi.
- Chuyển từ acid béo không bão hòa thành acid béo bão hòa cho phản ứng hydro hóa.
4. Định nghĩa chỉ số iode, chỉ số xà phòng hóa và chỉ số acid. Bài tập liên quan đến chỉ số xà
phòng hóa và chỉ số iode.
- Chỉ số iode là lượng (mg) iode cần thiết để cộng hợp với 1 gam dầu mỡ. Dùng để xác định
lượng acid béo không no trong dầu mỡ.
 - Chỉ số xà phòng hóa: là số mg KOH cần thiết trung hòa các acid tự do và xà phòng hóa este
có trong môt gam dầu mỡ.

- Chỉ số acid : là số mg KOH cần thiết để trung hòa các acid tự do trong một gam dầu mỡ.

5. Phân biệt lipoprotein tỉ trọng thấp (LDL) và lipoprotein tỉ trọng cao (HDL). Trong hai loại
trên, loại nào có lợi, có hại và tại sao?
- LDL (tỉ trọng thấp) là trong đó có 25% protein và 50% cholesterol. Có hại bởi khi LDL tăng
nhiều trong máu dẫn đến lắng đọng cholesterol ở thành mạch máu, gây nên các mảng xơ vữa.
Mảng xơ vữa dần dần gây hẹp hoặc tắc mạch máu, dẫn đến những bệnh lý nguy hiểm đe dọa
tính mạng như nhồi máu cơ tim, đột quỵ,...
- HDL (tỉ trọng cao) là trong đó có 33% protein và 30% cholesterol. Có lợi bởi nó vận chuyển
cholesterol từ máu về gan, vận chuyển cholesterol khỏi các mảng xơ vữa, do vậy, làm giảm nguy
cơ xơ vữa động mạch và biến cố tim mạch nghiêm trọng khác.
6. Cholesterol là gì? Vai trò của cholesterol.
 - Cholesterol là nguyên liệu để tổng hợp nên nhiều chất quan trọng như hormon của các
tuyến thượng thận, sinh dục, thành phần của mật và là steroid.
- Vai trò của cholesterol:
+ Sản xuất các hormon: VD hormon sinh dục ở nam như testosterol và estrogen ở nữ giới.
+ Thành phần tạo mật: để hâp thu các loại vitamin như A, D, E, K và các vitamin tan.
+ Thành phần màng sinh chất trong tất cả tế bào (VD: tế bào hồng cầu) .
+ Tăng cường miễn dịch.
+ Chất chống oxy hóa: giúp vết thương nhanh lành
Chương 3: Protein
Câu 1: Định nghĩa protein? Cấu tạo và chức năng của protein.
- Protein là một phân tử sinh học lớn được tạo thành từ nhiều amino acid được liên kết bởi
các liên kết peptide. Có 20 amino acid phổ biến tạo nên protein
- Cấu tạo:
+ > 50 amino acid => protein
+ Chia làm 2 loại: protein cấu trúc và protein chức năng
+ Được chia thành các cấu trúc bậc sau:
o + Bậc 1: Do các aa nối nhau bằng LK peptide.
 Trình tự aa: Từ đầu amin đến đầu carboxyl.
 Quyết định hình dạng lập thể và tính chất protein.
o + Bậc 2: Do các chuỗi polypeptide xoắn lại, LK hidro đóng vai trò quan trọng
o + Bậc 3: Do chứa polypeptide xoắn cuộn, gập khúc (cấu trúc 3 chiều) với sự tham
gia của LK disulfur
 Quyết định hoạt tính và chức năng của protein
o + Bậc 4: Do cấu trúc bậc 3 kết hợp lại thành 1 phân tử
 Tạo cấu hình không gian thích hợp để protein thực hiện chức năng sinh lý.
- Chức năng của protein:
+ Cấu trúc: 2 protein cấu trúc quan trọng là collagen (ở thực vật) và keratin (ở động vật: da,
xương, tóc, móng tay)
+ Xúc tác: hầu hết các phản ứng diễn ra trong các SV sống được xúc tác bởi protein, gọi là
enzyme. Nếu k có enzyme, phản ứng diễn ra chậm đến mức vô dụng
+ Sự chuyển động: sự co và giãn cơ liên quan đến mọi chuyển động mà chúng ta tạo nên.
Cơ bắp tạo thành từ các phân tử protein gọi là myosin và actin
+ Vận chuyển: VD hemoglobin vận chuyển O2 từ phổi đến tế bào và CO2 từ tế bào đến
phổi. Các protein khác vận chuyển các phân tử qua màng tế bào
+ Hormones: nhiều protein là hormone, bao gồm insulin, erythropoietin và hormone tăng
trưởng của người.
+ Bảo vệ: sản xuất kháng thể chống lại protein ngoại lai hay một số chất lạ khác (kháng
nguyên). Chức năng đông máu của fibrinogen.
+ Dự trữ: một số protein dự trữ vật liệu như cách tinh bột và glycogen dự trữ năng lượng
+ Sự điều chỉnh: Một số protein không chỉ kiểm soát sự biểu hiện của gen, do đó điều
chỉnh loại protein được tổng hợp trong một tế bào cụ thể, mà còn ra lệnh khi quá trình sản xuất
đó diễn ra.
Câu 2: Dạng tồn tại các amino acid trong môi trường trung tính, acid và base. Tính chất vật lý
và hóa học của amino.

Tính chât vật lý: Các amino axit là các chất rắn không màu, vị hơi ngọt, dễ tan trong nước vì
chúng tồn tại ở dạng ion lưỡng cực (muối nội phân tử), nhiệt độ nóng chảy cao (vì là hợp chất
ion).
Tính chất hóa học: + Tính chất axit – bazơ của dung dịch amino axit
+ Phản ứng este hóa
+ Phản ứng của nhóm NH2 với HNO2
+ Phản ứng trùng ngưng
Câu 3: Hãy nêu rõ cấu tạo của protein, các liên kết hóa học trong phân tử protein. Trong
những liên kết trên, liên kết nào bền và kém bền với nhiệt. Sự phá vỡ các liên kết trên có ảnh
hưởng như thế nào đến cấu trúc và chức năng của protein.
- Protein là một hợp chất đa polymer mà monomer là các amino acid liên kết với nhau bằng
các liên kết peptide.
- Protein có cấu trúc 4 bậc
⦁ Bậc 1: Là chuỗi các amino acid liên kết với nhau bằng liên kết peptide
⦁ Bậc 2: Các chuỗi peptide xoắn alpha hoặc gấp nếp beta nhờ các liên kết Hydro nội ptử,
trong đó ctrúc xoắn alpha có LK Hydro song song với trục xoắn, ctrúc gấp nếp beta có LK
Hydro vuông góc với trục.
⦁ Bậc 3: cấu trúc không gian của 1 chuỗi peptide. Các ctrúc bậc 2 bđổi thành ctrúc lập thể
nhờ các LK cộng hóa trị (cầu nối disulfide), LK Hydro, LK ion, tương tác kỵ nước.
⦁ Bậc 4: cấu trúc không gian của 2 hay nhiều ctrúc bậc 3 trở lên liên kết với nhau nhờ các LK
yếu như LK Hydro, …
+ LK bền: LK CHT, LK ion
+ LK kém bền: LK Hydro, tương tác kỵ nước, tĩnh điện
=>Phá vỡ LK yếu như LK Hydro làm protein bị mất cấu hình không gian, pro trở về c trúc
bậc 1 là chuỗi peptide nên protein bị mất chức năng.
Câu 4: Phân loại amino acid? Thế nào là amino acid thiết yếu, không thiết yếu, thiếu yếu có
điều kiện; hãy liệt kê. Các nguồn cung cấp amino acid thiếu yếu.
- Amino acid phân làm 4 loại là:
+ Phân cực nhưng không tích điện
+ Không phân cực
+ Tính acid
+ Tính base
- Amino acid thiết yếu là amino acid mà cơ thể không tạo ra các axit amin này mà tiếp nhận
thông qua chế độ ăn uống và nó cực kỳ quan trọng. Giúp cơ thể thực hiện các quá trình khác
nhau như xây dựng cơ bắp và điều chỉnh khả năng miễn dịch. Và nó không thế thiếu trong cơ
thể nếu thiếu thì sẽ xảy ra các rối loạn hay các bệnh lý.
 - Amino acid không thiết yếu cũng giống như amino acid thiết yếu chỉ khác là nó không bắt
buộc phải có , nếu thiếu cũng không gây ra các rối loạn hay bệnh lý.
- Amino acid thiết yếu có điều kiện là amino acid được cơ thể tổng hợp nhưng do cá thể đó
không tổng hợp đủ được chúng nên phải cần lấy từ bên ngoài bổ sung.

Các nguồn cung cấp các amino acid thiết yếu:

Isoleucine có nhiều trong thịt gà, cá, hạnh nhân, hạt điều, trứng, gan, đậu lăng và thịt bò.
Leucine có nhiều trong đậu tương, đậu lăng, lòng đỏ trứng, hạnh nhân, cá, lạc, tôm.
Lysine có nhiều trong phô mai, khoai tây, sữa, trứng, thịt đỏ, các sản phẩm men.
Methionine có nhiều trong thịt, cá, đậu đỗ tươi, trứng, đậu lăng, hành, sữa chua, các loại hạt.
Phenylalanine có nhiều trong sữa, hạnh nhân, bơ, lạc, các hạt vừng.
Threonine có nhiều trong thịt, cá, trứng. Những người ăn chay có thể bổ sung từ sữa đã tách
kem, gạo tấm, đậu tươi, lạc, hạt điều (nhưng hàm lượng trong các nguồn này rất thấp, nên buộc
phải dùng sinh tố bổ sung).
Tryptophan có nhiều trong chuối, đậu phộng, hạt sen, gạo, thịt gà tây, bí đỏ (bí đỏ chứa một
lượng tryptophan rất dồi dào)
Valine có nhiều trong sữa, thịt, ngũ cốc, nấm, đậu tương và lạc.
Histidine có nhiều trong thịt, sữa, cá, gạo, bột mì.
Câu 5: Phản ứng tổng hợp polypeptide (Dịch mã)
Giai đoạn 1: Hoạt hoá axit amin
• Dưới tác động của 1 số enzim, các a.a tự do trong môi trường nội bào được hoạt hoá nhờ
gắn với hợp chất ATP: a.a + ATP → a.a hoạt hoá
• Nhờ tác dụng của enzim đặc hiệu, a.a được hoạt hoá liên kết với tARN tương ứng→ phức
hợp a.a – tARN: a.a hoạt hoá + tARN → Phức hợp a.a - tARN
Quá trình tổng hợp chuỗi polipeptit diễn ra theo ba bước:
Bước 1. Mở đầu
• Tiểu đơn vị bé của ribôxôm gắn với mARN ở vị trí nhận biết đặc hiệu (gần bộ ba mở đầu)
và di chuyển đến bộ ba mở đầu (AUG). Ở sinh vật nhân thực bộ ba AUG mã hóa cho a.a
Methionin còn ở sinh vật nhân sơ mã AUG mã hóa cho a.a foocmin Methionin.
• a.a mở đầu - tARN tiến vào bộ ba mở đầu (đối mã của nó – UAX- khớp với mã mở đầu –
AUG – trên mARN theo nguyên tắc bổ sung), sau đó tiểu phần lớn gắn vào tạo ribôxôm
hoàn chỉnh.
 Bước 2. Kéo dài chuỗi polipeptit
• Phức hợp aa1 - tARN vào ribôxôm khớp bổ sung đối mã với côđon tiếp sau mã mở đầu
trên mARN, 1 liên kết peptit được hình thành giữa aa mở đầu và aa1.
• Ribôxôm dịch chuyển qua côđon tiếp theo, tARN mở đầu rời khỏi ribôxôm, phức hợp aa2
- tARN vào ribôxôm khớp bổ sung đối mã với côđon đó, 1 liên kết peptit nữa được hình
thành giữa aa1 và aa2.
• Quá trình cứ tiếp diễn như vậy cho đến khi ribôxôm tiếp xúc với mã kết thúc (UGA, UAG
hay UAA).
Bước 3. Kết thúc
Khi ribôxôm chuyển dịch sang bộ ba kết thúc (UAA, UAG, UGA) thì quá trình dịch mã
ngừng lại, 2 tiểu phần của ribôxôm tách nhau ra. Một enzim đặc hiệu loại bỏ axit amin mở đầu
và giải phóng chuỗi pôlipeptit, quá trình dịch mã hoàn tất.
Câu 6: Phân biệt các loại cấu trúc của protein. Cơ sở của việc hình thành các loại cấu trúc đó.
Mối liên hệ giữa cấu trúc với hoạt tính sinh học của protein. Lấy ví dụ minh họa. ( chưa làm
được)
+ Bậc 1: Do các aa nối nhau bằng LK peptide.
Trình tự aa: Từ đầu amin đến đầu carboxyl.
Quyết định hình dạng lập thể và tính chất protein.
+ Bậc 2: Do các chuỗi polypeptide xoắn lại, LK hidro đóng vai trò quan trọng
+ Bậc 3: Do chứa polypeptide xoắn cuộn, gập khúc (cấu trúc 3 chiều) với sự tham gia của
LK disulfur
Quyết định hoạt tính và chức năng của protein
+ Bậc 4: Do cấu trúc bậc 3 kết hợp lại thành 1 phân tử
Tạo cấu hình không gian thích hợp để protein thực hiện chức năng sinh lý.
Câu 7: Trình bày và so sánh cấu trúc của Hemoglobin và Myoglobin? Giải thích cơ chế vận
chuyển O2 và đào thải CO2 trong quá trình hô hấp. Các yếu tố ảnh hưởng đến quá trình vận
chuyển 02 đến các tế bào.
*Hemoglobin (Hb) còn gọi là huyết sắc tố, là một protein màu (chromoprotein) gồm hai
thành phần là nhân heme và globin.
Heme là một sắc tố đỏ. Mỗi heme gồm một vòng porphyrin và một Fe2+ chính giữa. Một
phân tử hemoglobin gồm có 4 nhân heme, chiếm 5% trọng lượng của phân tử Hb.
Globin là một protein gồm 4 chuỗi polypeptid giống nhau từng đôi một (có 4 loại
alpha,beta , gama, delta – trong đó dạng 2 alpha và 2 beta là dạng nhiều nhất 97%)
Cấu trúc 3-chiều của hemoglobin. Bốn đơn vị con được hiển thị bằng màu đỏ và vàng, và
nhóm heme thì màu xanh lá cây
*Myoglobin: bao gồm 1 chuỗi polypeptid và một nhân heme.
Chuỗi polypeptid : có cấu tạo tương tự 1 globin, bao gồm 152 acid amin, 75% chuỗi chứa
cấu trúc xoắn và cũng có 8 đoạn xoắn tương từ globin
Heme là một sắc tố đỏ , mỗi heme gồm một vòng porphyrin và một Fe2+ chính giữa.
Hemoglobin Myoglobin
Gồm 4 chuỗi polypeptid Gồm 1 chuỗi polypeptid
4 loại đoạn xoắn : alpha, beta, delta,gama Các loại đoạn xoắn alpha và beta
 Có khả năng vận chuyển oxy cao Khả năng vận chuyển oxy thấp
1 Hb mang 4 phân tử oxy 1 Mb chỉ mang 1 phân tử oxy
• Cơ chế:
+ Ở phổi, Oxi có rất nhiều nên hemo có ái lực cao với Oxi. Sau khi oxyhemo liên kết với 1
phân tử Oxi, ái lực của hemo với oxi tăng cho đến hemoglobin liên kết đủ 4 phân tử O2 à Tất cả
oxyhemo đều được liên kết với 4 ptử oxy.
+ Ở mô, PO2 giảm, Pco2 tăng và 2,3 DPG tăng làm cho ái lực của Hb với oxi giảm đi và nhả
O2 ra. Khi mất một phân tử oxi, ái lực của deoxyhemo sẽ giảm đối với những phân tử oxi còn lại
à Deoxyhemo sẽ nhả tất cả ptử oxy đã liên kết.
- Đào thải CO2.
+ Hb chuyển CO2 trực tiếp : ở mô, CO2 gắn với nhóm NH2 của globin tạo ra carbonyl
hemoglobin ,khi tới phổi, Pco2 thấp, nên nhả CO2
+ Hb chuyển CO2 gián tiếp :

Yếu tố: + Nồng độ (Thể tích) Oxi, phân áp của Oxi

+ Phân áp CO2
+ Cấu trúc hemoglobin (thay đổi theo điều kiện môi trường)
+ pH môi trường
+ Sự có mặt của 2,3-biphosphoglycerate
Chương 4: Enzyme
1. Enzyme là gì? Cấu tạo của một enzyme hoàn chỉnh. Mối quan hệ giữa cấu trúc của enzyme
với hoạt tính của nó
- Enzyme là chất xúc tác sinh học, xúc tác cho phản ứng sinh hóa bên trong và bên ngoài cơ
thể; giúp tăng tốc độ phản ứng sinh hóa
- Đa số enzyme là từ protein dạng cầu (cấu trúc bậc 3 và 4)
- Có một số RNA cũng hoạt động như enzyme được gọi là riboenzyme
* Cấu trúc của một enzyme hoàn chỉnh:
 - Trung tâm hoạt động (active site): là vùng enzyme gắn với cơ chất. Hình dạng: cấu trúc bậc
3 của protein, một sự thay đổi về hình dạng của trung tâm hoạt động sẽ ảnh hưởng đến chức
năng của enzyme.
- Co – factors: là phần không phải protein nhưng giúp phản ứng xảy ra, khi phản ứng không
xảy ra được nhờ 20 aa. Co- factors được chia làm 2 loại: co-factor vô cơ và co- factor hữu cơ.
Protein + co-factor: haloenzyme
(apoenzyme) (enzyme hoàn chỉnh)
* Mối quan hệ giữa cấu trúc của enzyme với hoạt tính của nó:
- pH: pH làm ảnh hưởng đến các LK hóa học của enzyme, cấu hình E thay đổi
- Nhiệt độ: nhiệt độ cao làm dứt gãy các LK yếu như LK H, enzyme mất cấu hình -> mất chức
năng
- Chất hoạt hóa: chất làm tăng hoạt tính của enzyme hay làm cho E từ trạng thái không hoạt
động sang trạng thái hoạt động
- Chất ức chế: là nhưng chất làm giảm tính hoạt hóa của enzyme do làm giảm ái lực của
enzyme với cơ chất hoặc mất khả năng gắn với cơ chất
2. Enzyme là chuỗi protein mạch dài, thường chứa hơn 100 đơn vị amino acid. Tuy nhiên,
trung tâm hoạt động của enzyme chỉ chứa một vài amino acid. Hãy giải thích vai trò các
amino acid khác tồn tại trong cấu trúc của enzyme và điều gì sẽ xảy ra đối với hoạt tính của
enzyme nếu cấu trúc của enzyme thay đổi đáng kể
+ Một phần là chỗ gắn của cofactor để E được hoạt hóa
+ Một phần là chỗ gắn của coenzyme. Bảo vệ trung tâm hoạt động
+ Vị trí dị lập thể (+) là chất hoạt hóa hoặc (-) là chất ức chế
 Hoạt tính của enzym thể hiện qua gắn cơ chất ở trung tâm hoạt động ,chính vì thế Cấu trúc E
thay đổi đáng kể có thể dẫn đến E bị biến đổi trung tâm hoạt động  E không gắn được với cơ
chất  E không thực hiện được chức năng xúc tác, hoạt tính giảm.
3. Trình bày và phân tích các yếu tố ảnh hưởng đến hoạt tính của enzyme và phân tích các yếu
tố đó: Nồng độ enzyme, nồng độ cơ chất, nhiệt độ, pH …
A. Nồng độ enzyme
- Nếu chúng ta giữ nồng độ cơ chất không đổi và tăng nồng độ enzyme: tốc độ sẽ tăng tuyến
tính bởi vì nồng độ mol của enzyme hầu như luôn thấp hơn nhiều so với cơ chất.
- Ngược lại, nếu chúng ta giữ nồng độ enzyme không đổi và tăng nồng độ cơ chất: chúng ta
sẽ có một đường cong bão hòa.
- Trong trường hợp này, tốc độ không tăng liên tục, đến một lúc nào đó tốc độ vẫn giữ
nguyên ngay cả khi chúng ta tăng nồng độ cơ chất hơn nữa. bởi vì, Tăng nồng độ cơ chất không
còn có thể tăng tốc độ vì chất nền dư thừa không thể tìm thấy bất kỳ vị trí hoạt động nào để liên
kết.
B. Nhiệt độ:
- Trong các phản ứng không phân hủy, tốc độ thường tăng khi nhiệt độ tăng.
- Thay đổi nhiệt độ có ảnh hưởng khác nhau đến các phản ứng xúc tác enzyme.
- Khi chúng ta bắt đầu ở nhiệt độ thấp, sự gia tăng nhiệt độ trước tiên gây ra sự gia tăng tốc
độ. Tuy nhiên, protein rất nhạy cảm với sự thay đổi nhiệt độ. Khi đạt được nhiệt độ tối ưu, nhiệt
độ tăng thêm sẽ làm thay đổi cấu trúc enzyme. Cơ chất sau đó có thể không phù hợp với bề mặt
enzyme đã thay đổi, do đó tốc độ phản ứng thực sự giảm.
- Sau khi tăng nhiệt độ trên mức tối ưu một ít, tốc độ giảm có thể được tăng trở lại bằng cách
hạ thấp nhiệt độ bởi vì, trong một phạm vi nhiệt độ hẹp, những thay đổi về hình dạng là có thể
đảo ngược. Tuy nhiên, ở một số nhiệt độ cao hơn mức tối ưu, đạt đến điểm mà protein bị biến
tính ; cấu trúc sau đó được thay đổi không thể đảo ngược và chuỗi polypeptide không thể giới
thiệu về cấu tạo tự nhiên của nó. Đến thời điểm này, enzyme bị bất hoạt hoàn toàn
C. pH:
- Hoạt động tối ưu ở pH trung tính (pH=5-9) trừ một số trường hợp như pepsin dạ dày
(pH=2); tripsin và ruột non (pH 6->8)
3. Thiết lập biểu thức động học của phản ứng xúc tác enzyme. Ý nghĩa của việc thiết lập
phương trình động học.

Thiết lập công thức động học của enzyme:

- Giả thiết: +k1 ,k-1 >>k2 (giai đoạn đầu nhanh, luôn ở trạng thái cân bằng)
+d[ES]/dt0 (hệ ở trạng thái dừng)
+ETot =[E]+[ES]
+Không có phản ứng ngược chuyển sản phẩm thành chất ban đầu
- Ở trạng thái dừng: d[ES]/dt = k1[E][S] – k-1[ES] – k2[ES] = 0
𝑘1 [E][S]
=> [𝐸S]= [E][S]= 𝑘−1+𝑘2
𝑘−1 +𝑘2
𝑘1
𝑘−1 + 𝑘2 [E][S] [E][S]
+Đặt K𝑚 = => [ES]= => K𝑚 = (1)
𝑘1 𝐾𝑚 [𝐸𝑆]
+ Ta có: [𝐸0 ]= [E]+[ES] => [E]= [𝐸0 ] − [ES]
([𝐸0 ] − [ES])[S] [𝐸0 ][S]
𝑇hay vào (1), ta được: K𝑚 = => [ES]=
[ES] 𝐾𝑚 + [S]
𝑑𝑃 𝑘2 [𝐸0 ][S]
+ Mặt khác: 𝑉𝑝ư = = 𝑘2 [ES]=> 𝑉𝑝ư = (2)
𝑑𝑡 𝐾𝑚+[S]
+Lại có: V=𝑉𝑚𝑎𝑥 khi [𝐸0 ]=[ES]=>𝑉𝑚𝑎𝑥=𝑘2 [𝐸0 ] (3)
𝑉𝑚𝑎𝑥 [S]
Thay (3) vào (2) ta được: 𝑉𝑝ư =
𝐾𝑚+[S]
5. Cách xác đinh Vmax và Km (hằng số Michaelis Menten. Ý nghĩa của hằng số Km
- Km: hằng số phân ly của phức chất E-S. Là nồng độ cơ chất tại đó Vpư =1/2 Vmax. Km càng
nhỏ thì ái lực giữa E và S càng lớn
- Vmax: 100% enzyme tham gia phản ứng tạo phức chất trung tâm hoạt động với cơ chất
[E][S]
* Ý nghĩa của hằng số Km: K𝑚 = [𝐸𝑆]
- Km là nồng dộ cơ chất cần thiết để tốc độ phản ứng enzyme đạt nửa tốc độ tối đa [S]= Km:
V=Vmax/2
- Km biểu thị ái lực của enzyme. Nếu một enzyme xúc tác cho phản ứng có Km càng nhỏ thì
ái lực càng lớn, phản ứng càng cao và ngược lại
 - Km đặc trưng cho từng enzyme
6. Ức chế enzyme là gì? Phân loại và trình bày các dạng ức chế enzyme. Giá trị Vmax và KM
thay đổi như thế nào ở mỗi loại ức chế
- Ức chế enzyme : là những chất cho vào làm giảm hoạt tính của E, nghĩa là làm giảm hay
mất hoạt tính của E
- Phân loại :
+ Reversible : Nó là sự ức chế hoạt động của enzym trong đó ức chế thực thể phân tử có
thể liên kết và phân tách khỏi vị trí liên kết protein
Gồm 4 loại :
Competitive : Trong loại ức chế này, các chất ức chế cạnh tranh với chất nền cho vị trí hoạt
động. Sự hình thành phức hợp E.S làgiảm trong khi phức hợp E.I mới hình thành
Uncompetitive : Trong loại ức chế này, chất ức chế không cạnh tranh với chất nền cho vị
trí hoạt động của enzyme thay vào đó nó liên kết với vị trí khác gọi là allosteric site
Mixed : Trong kiểu ức chế này, cả phức hợp E.I và E.S.I đều hình thành. Cả hai phức chất
đều không hoạt động về mặt xúc tác
Non- competitive : Đây là trường hợp đặc biệt của ức chế. Trong chất ức chế này có cùng
ái lực với enzym E hoặc khức hợp E.S
+ Irreversible : Loại ức chế này liên quan đến sự gắn cộng hóa trị của chất ức chế tới
enzym. Hoạt tính xúc tác của enzim bị mất hoàn toàn. Nó chỉ có thể được phục hồi bằng cách
tổng hợp các phân tử.
7. Ưc chế enzyme có lợi, hại gì. Trình bày một vài ứng dụng của ức chế enzyme
- Ức chế enzyme có lợi cũng có hại
+ Có lợi : ức chế các quá trình chuyển hóa bất lợi cho cơ thể
+ Có hại : kìm hãm các quá trình chuyển hóa có lợi cho cơ thể
Một vài ứng dụng cả ức chế enzyme
- Điều khiển các quá trình chuyển hóa trong cơ thể
- Các chất độc (cyanide, CO, …) là các chất ức chế enzme
- Thuốc kháng sinh
- Thuốc chống ung thư.
- Điều khiển các cơ chế trong SH như sự cân bằng của protein NZ và chất ức chế của chúng
trong tb giúp đạt được trạng thái nội cân bằng.
- Hầu hết liệu pháp tạo ra thuốc chữa bệnh đều dựa trên việc ức chế hoạt động của enzyme,
phân tích đông lực ức chế enzyme là cơ sở để thiết kế ngành Dược hiện đại.Vd :
+ 1 nổi tiếng của liệu pháp là việc sdmethotrexate trong hóa trị ung thư để ức chế tổng
hợp DNA của tb ác tính.
+ Việc sd aspirin để ức chế tổng hợp prostaglandins- chất tgia vào sự đau nhức và đau do
viêm khớp.
+ Việc sd thuốc sunfa để ức chế tổng hợp acid folic- chất thiết yếu cho QT chuyển hóa và
phát triển của tác nhân gây bệnh Bạch cầu.
8. Thế nào là enzyme cố định, enzyme hoà tan. Ý nghĩa của việc cố định enzyme. Ưu và nhược
điểm của việc cố định enzyme. Các phương pháp cố định enzyme.
Chương 5: Acid nucleic
1. Công thức cấu tạo của: các base nito, nucleotide
Các bazơ được tìm thấy trong DNA và RNA chủ yếu là Tất cả chúng đỀU là các amin
thơm dị vòng :adenine (A) và guanine (G) là purines. cytosine (C), thymine (T) và uracil (U) là
pyrimidines.
Hai purin (A và G) và một trong những pyrimidine (C) được tìm thấy trong cả hai DNA và RNA,
nhưng uracil (U) chỉ được tìm thấy trong RNA và thymine (T) là chỉ tìm thấy trong DNA. Lưu ý
rằng thymine khác với uracil chỉ trong methyl nhóm ở vị trí 5. Do đó, cả DNA và RNA đều chứa
bốn bazơ: hai pyrimidines và hai purin. Đối với DNA, các bazơ là A, G, C và T; cho RNA, các
bazơ là A, G, C và U.
Thành phần đường của ARN là d ribose còn của AND là 2 deoxy d ribose
Sự kết hợp của đường và base được gọi là nucleoside
Nucleotide là một nucleoside liên kết với 1,2, hoặc 3 nhóm phosphate
2. Trình bày cấu trúc của DNA ? Vai trò của DNA.
Axit nucleic, là chuỗi các monome, cũng có cấu trúc bậc một, thứ cấp và bậc cao.
Axit nucleic là các polyme của nucleotide. Cấu trúc bậc 1 của chúng là chuỗi nucleotide.
được chia thành hai phần: (1) xương sống của phân tử và (2) các base là các nhóm chuỗi bên.
Xương sống trong DNA bao gồm các nhóm deoxyribose và phosphate xen kẽ. Mỗi nhóm
phosphate được liên kết với đàu 3’ carbon của một đơn vị deoxyribose và đồng thời với đầu 5’
carbon của đơn vị deoxyribose tiếp theo .
Cấu trúc bậc 1của RNA là giống nhau ngoại trừ mỗi đường là ribose.
Cấu trúc bậc 2 cấu trúc xoắn kếp
DNA bao gồm hai mạch đơn đan xen nhau trong một chuỗi xoắn kép. Các base thì kỵ nước,
vì vậy chúng cố gắng tránh tiếp xúc với nước. Thông qua các tương tác kỵ nước, chúng ổn định
chuỗi xoắn kép.
Các bazơ được ghép nối tạo thành liên kết hydro với nhau, hai cho A-T và ba cho G-C, do đó
ổn định chuỗi xoắn kép . A-T và G -C là cặp base bổ sung.
Cấu trúc DNA bậc cao
các phân tử DNA trong nhân không bị kéo dài ra mà được cuộn quanh các phân tử protein cơ
bản gọi là histones. DNA axit và các histone cơ bản thu hút lẫn nhau bằng lực tĩnh điện (ion), kết
hợp để tạo thành các đơn vị gọi là nucleosome. Trong một nucleosome, tám phân tử histone tạo .
Sợi chromatin được tổ chức vẫn tiếp tục thành các vòng,và các vòng được sắp xếp thành các dải
để cung cấp cấu trúc thượng tầng của nhiễm sắc thể.
chúng ta hãy tóm tắt ba điểm khác biệt về cấu trúc giữa DNA và RNA:
1. DNA có bốn cơ sở: A, G, C và T.
RNA có ba trong số các bazơ nàyA, G và C, nhưng cơ sở thứ tư của nó là U, không phải T.
2. Trong DNA, đường là 2-deoxy-D-ribose. Trong RNA, đó là D-ribose.
3. DNA hầu như luôn luôn là chuỗi kép, với cấu trúc xoắn ốc như trong Hình 17.4.
VAI TRÒ Lưu trữ, bảo quản và truyền đạt thông tin di truyền về cấu trúc và toàn bộ các loại
prôtêin của cơ thể sinh vật, do đó quy định các tính trạng của cơ thể sinh vật.
-> Thông tin di truyền: được chứa đựng trong ADN dưới hình thức mật mã (bằng sự mã hóa bộ
3) cứ 3 nuclêôtit kế tiếp nhau trên 1 mạch đơn quy định 1 axít amin (aa) (= mã bộ 3) hay bộ 3 mã
hóa = mã di truyền = đơn vị mã = 1 codon). Vậy trình tự sắp xếp các axít amin trong phân tử
prôtêin được quy định bởi trình tự sắp xếp các nuclêôtit trong ADN. Mỗi đoạn của phân tử
ADN mang thông tin di truyền quy định cấu trúc của 1 loại prôtêin được gọi là gen cấu trúc.
3. Cấu trúc của của phân tử RNA. Các loại RNA và vai trò của chúng.
ARN có cấu trúc mạch đơn:
- Các ribônuclêôtit liên kết với nhau bằng liên kết cộng hóa trị giữa H3PO4 của ribônuclêôtit này
với đường C5H10O5 của ribônuclêôtit kế tiếp. Tạo nên một chuỗi pôli nuclêôtit (kích thước của
ARN ngắn hơn rất nhiều so với kích thước của ADN.
Có một số loại RNA; không ai trong số chúng có cấu trúc sợi đôi lặp đi lặp lại như DNA, mặc
dù ghép cặp cơ sở có thể xảy ra trong một chuỗi. Khi có, adenine kết hợp với uracil vì không có
thymine.
- Messenger RNA (mRNA) RNA mang thông tin di truyền từ DNA đến ribosome và hoạt động
như một khuôn mẫu để tổng hợp protein
- Transfer RNA (tRNA) RNA vận chuyển axit amin đến vị trí tổng hợp protein trong ribosome
- RNA ribosome (rRNA) RNA phức hợp với protein trong ribosome
- Ribosome Cơ thể hình cầu nhỏ trong tế bào làm từ protein và RNA; nơi tổng hợp protein
- Small Nuclear RNA (snRNA) Chức năng của chúng là giúp xử lý mRNA ban đầu được sao
chép từ DNA thành dạng trưởng thành sẵn sàng để xuất ra khỏi nhân.
- Micro RNA (miRNA) rất quan trọng trong thời gian phát triển của sinh vật. Họ đóng vai trò
quan trọng trong bệnh ung thư, căng thẳng và bệnh truyền nhiễm. Chúng ức chế quá trình dịch
mã mRNA thành protein và thúc đẩy sự thoái hóa của mRNA.
- Small Interfering RNA (siRNA) có khả năng kiểm soát rất lớn đối với biểu hiện gen. Quá trình
này phục vụ như một cơ chế bảo vệ ở nhiều loài,với các siRNA được sử dụng để loại bỏ sự biểu
hiện của một gen không mong muốn, chẳng hạn như một gen gây ra sự tăng trưởng tế bào
không được kiểm soát hoặc một gen đến từ virus.
4. Sinh tổng hợp protein. Đột biến gen và các bệnh liên quan đến di truyền
SINH TỔNG HỢP PROTEIN
Bước đầu tiên trong quá trình tổng hợp protein là phiên mã mRNA từ gen DNA trong
nhân. Các RNA di chuyển từ nhân vào tế bào chất.
Có bốn giai đoạn chính trong tổng hợp protein: kích hoạt, bắt đầu, kéo dài, và chấm dứt.
A. Kích hoạt
Mỗi axit amin được kích hoạt đầu tiên bằng cách phản ứng với một phân tử ATP.
Axit amin hoạt hóa sau đó được liên kết với phân tử tRNA đặc hiệu với sự trợ giúp của
một enzyme (synthetase) dành riêng cho axit amin đó
B. Khởi đầu Giai đoạn bắt đầu bao gồm ba bước:
- Hình thành phức hợp tiền khởi đầu:aa-tARN
- Di chuyển đến mARN:
Tiếp theo, phức hợp tiền khởi đầu liên kết với mRNA. Ribosome được căn chỉnh trên
mRNA bằng cách nhận ra một chuỗi RNA đặc hiệu.
- Hình thành phức hợp ribosome đầy đủ:
Tiểu phần lớn của riboxom sẽ kết hợp với tiểu phần bé tạo ra riboxom hoàn chỉnh.
C. Độ giãn dài
1. phức hợp aa1-tARN đến riboxom khớp với bộ ba tiếp theo trên mARN
2. Hình thành liên kết peptide đầu tiên giữa aa và aa1
3. Dịch mã Trong giai đoạn kéo dài tiếp theo, toàn bộ ribosome di chuyển một dọc theo mRNA.
4. Hình thành liên kết peptide thứ hai : riboxom di chuyển 1 bước các phức hợp tiếp tực lần lượt
vơi các bộ ba tiếp theo trên mARN.Các bước kéo dài này được lặp lại cho đến khi axit amin cuối
cùng được gắn vào.
D. Chấm dứt
Khi đọcđược tín hiệu dừng trên mRNA, quá trình tổng hợp protein bị chấm dứt. 2 tiểu
phân của riboxom tách ra. Chuỗi peptide rời ribosome. Hình thành cấu trúc bậc 2 3 4 của protein
thực hiện chức năng sinh học. Ribosome bây giờ đã sẵn sàng để lặp lại tổng hợp nhiều lần nữa.
ĐỘT BIẾN GEN
chúng ta đã thấy rằng cơ chế ghép cặp bazo cung cấp một cách gần như hoàn hảo để sao
chép một phân tử DNA trong quá trình sao chép. Một lỗi trong việc sao chép một chuỗi các cơ
sở được gọi là đột biến.
Đột biến có thể xảy ra trong quá trình sao chép. Lỗi cơ sở cũng có thể xảy ra trong quá
trình sao chép (một lỗi không thể khắc phục).
Những lỗi này có thể có hậu quả rất khác nhau.(sẽ không có đột biến có hại hoặc một đột
biến rất nghiêm trọng sẽ xảy ra).
Bức xạ ion hóa (tia X, tia cực tím, tia gamma) có thể gây đột biến.
Hơn nữa, một số lượng lớn các hợp chất hữu cơ có thể gây đột biến bằng cách phản ứng
với DNA. Nhiều thay đổi gây ra bởi bức xạ và đột biến không trở thành đột biến do tế bào có cơ
chế sửa chữa, có thể ngăn chặn đột biến bằng cách cắt bỏ các khu vực bị hư hỏng và tái tổng hợp
chúng. Mặc dù có cơ chế phòng vệ này, một số lỗi nhất định trong việc sao chép dẫn đến đột
biến xảy ra. Nhiều hợp chất (cả tổng hợp và tự nhiên) là đột biến, và một số có thể gây ung thư
khi được đưa vào cơ thể.
Không phải tất cả các đột biến đều có hại. Một số có lợi vì chúng tăng cường tỷ lệ sống của
loài. Nếu một đột biến có hại, nó sẽ dẫn đến một bệnh di truyền bẩm sinh.
CÁC BỆNH LIÊN QUAN ĐẾN DI TRUYỀN
1 Bệnh mù màu, máu khó đông
Do gen lặn nằm trên NST giới tính X quy đinh. Biểu hiện cả nam và nữ nhưng ở nam với tỉ lệ
cao hơn. Ở những người bình thường,cơ thể sẽ tạo ra những cục máu đông để để tránh tình
trạng mất máu.Tuy nhiên ở những người mắc bệnh này thì máu khó đông nên các vết thương
khó cầm máu dẫn đến tình trạng mất máu.
2 Bệnh phêninkêtô niệu
Do đột biến gen lặn nằm trên NST thường Gặp ở cả nam và nữ
Do đột biến gen lặn không tổng hợp enzyme chuyển hóa axit amin pheninalanin thành
tirôzin nên pheninalanin tích tụ trong máu gây độc cho tế bào thần kinh làm bệnh nhân bị
thiểu năng dẫn đến mất trí
3 U xơ nang .
Do đột biến đơn gen lặn trên NST thường
4 Bệnh hồng cầu hình liềm
Do đột biến gen trội – đồng trội trên NST thường Gặp ở cả nam và nữ
Bệnh nhân thường xuyên thiếu máu do hồng cầu hình liềm rất dễ vỡ, đôi khi bị thiếu máu cấp,
vàng mắt vàng da do tăng bilirubin trong máu và đi tiểu màu bia đen. Bị các đợt đau nhức các
cơ quan . Nguyên nhân do hiện tượng hồng cầu hình liềm gây ra tắc mạch máu.
5 Bệnh bạch tạng
Do đột biến gen lặn trên NST thường Gặp ở cả nam và nữ
Do rối loạn quá trình sinh tổng hợp ra sắc tố melanin, làm cho da, tóc và mắt của người bệnh có
màu nhạt. Da của người bị bạch tạng dễ bị bỏng nắng, do đó dễ bị ung thư da. Ngoài ra, bạch
tạng còn gây ra rối loạn thị giác, giảm thị lực và sợ ánh sáng.
6 Hội chứng có túm lông ở tai
Đây là dạng đột biến gen nằm trên NST giới tính Y Chỉ gặp ở nam
7 Tật dính ngón tay 2 – 3
Đây là dạng đột biến gen nằm trên NST giới tính Y Chỉ gặp ở nam
5. Trình bày kĩ thuật nhân bản gen từ DNA khuôn bằng phương pháp PCR (nguyên lý, hóa
chất, cách xác định sản phẩm của phản ứng PCR). Ý nghĩa và ứng dụng của kĩ thuật nhân bản
gen trong pháp y, chẩn đoán.
PCR là gì?
PCR là thử nghiệm nhân bản một đoạn DNA trong ống nghiệm dựa vào các chu kỳ nhiệt.
các thành phần chủ yếu là:
1 enzyme polymerase chịu nhiệt,
2 4 loại desoxyribonucleotide là A, T, G, và C
3 DNA chứa các đoạn DNA đích sẽ được nhân bản trong ống phản ứng;
4 các đoạn mồi (primer),
(5) ion Mg++ trong muối MgCl2 ở nồng độ thích hợp,
(6) dung dịch đệm Tris-KCl để làm dung môi thích hợp cho phản ứng.
Khi ống nghiệm phản ứng này được cho vào buồng ủ chu kỳ nhiệt của máy PCR, chương
trình nhiệt độ trong máy sẽ làm cho nhiệt độ trong buồng ủ nhiệt của máy thay đổi theo chu kỳ,
nhờ vậy mà phản ứng nhân bản DNA sẽ xảy ra.
Hiện nay, PCR cũng là một công cụ rất hiệu quả trong giám định pháp y để xác định tông
tích nạn nhân qua di thể để lại, truy tầm và xác định thủ phạm qua các dấu vết sinh học để lại
tại hiện trường hay trên nạn nhân, xác định quan hệ huyết thống qua xác định dấu vân tay DNA
của các cá nhân và mối liên hệ huyết thống của các dấu vân tay DNA này, và cuối cùng là xác
định hài cốt lâu năm là thuộc gia đình nào có người thân bị mất tích.
phát hiện và sàng lọc các bệnh lý di truyền do sự biến đổi gene ở mức độ phân tử, để sàng
lọc trước sanh các bệnh lý di truyền qua sự phát hiện các biến đổi gene ở mức độ phân tử về mặt
cấu trúc, để phát hiện các cá nhân khỏe mạnh nhưng mang gene tiềm ẩn bệnh di truyền.
6. Ý nghĩa của việc cấy ghép gen và nguyên tắc của phương pháp.
Một ví dụ về kỹ thuật DNA tái tổ hợp bắt đầu bằng một số phân tử DNA tròn được tìm
thấy trong các tế bào của vi khuẩn Escherichia coli. Các phân tử này, được gọi là plasmid , bao
gồm DNA sợi kép được sắp xếp trong một vòng.
- Một số enzyme đặc hiệu cao phân tách các phân tử DNA tại các vị trí cụ thể. Bởi vì một
plasmid có hình tròn, cắt nó theo cách này tạo ra chuỗi hai sợi có hai đầu.
- Bước tiếp theo là tìm một mẫu gen thích hợp bằng cách thêm một gen từ một số loài khác. Gen
này là một chuỗi DNA sợi kép có chứa tính trạng cần thiết.
1. bằng cách tổng hợp các nucleotide theo trình tự thích hợp để tạo ra gen.
2. hoặc cắt một nhiễm sắc thể của con người với cùng một enzyme cắt giới hạn.
- Để ghép gen người vào plasmid, các đầu dính lại với nhau nhờ sự hiện diện của DNA ligase
- Phản ứng này diễn ra ở cả hai đầu của gen người, biến plasmid thành một vòng tròn một lần
nữa.
Ý Nghĩa :
Plasmid biến đổi sau đó được đưa trở lại vào tế bào vi khuẩn, nơi nó tái tạo tự nhiên mỗi
khi tế bào phân chia. Vi khuẩn sinh sôi nhanh chóng, vì vậy chẳng mấy chốc chúng ta có một số
lượng lớn vi khuẩn, tất cả đều chứa plasmid biến đổi. Theo cách này, chúng ta có thể sử dụng vi
khuẩn như một nhà máy để sản xuất các protein cụ thể. Ngành công nghiệp mới này có tiềm
năng to lớn trong việc hạ giá thuốc hiện được sản xuất bằng cách phân lập từ mô người hoặc
động vật. Không chỉ vi khuẩn mà cả virus cũng có thể được sử dụng để tạo tái tổ hợp DNA.
Chương 6: Con đường chuyển hóa
1. Trình bày quá trình chuyển hóa chất trong tế bào : Chu trình TCA, chuổi vận chuyển điện
tử và proton H+; tính toán năng lượng thông qua ATP cho 1 mảnh 2C.
CHU TRINH TCA:
Chu trình TCA là một con đường trao đổi chất quan trọng kết nối chuyển hóa carbohydrate,
chất béo và protein. Các phản ứng của chu trình được thực hiện bởi tám enzyme oxy hóa hoàn
toàn acetate (một phân tử hai carbon), dưới dạng acetyl-CoA, thành hai phân tử mỗi carbon
dioxide và nước. Thông qua quá trình dị hóa đường, chất béo và protein, sản phẩm hữu cơ hai
carbon acetyl-CoA (một dạng acetate) được tạo ra đi vào chu trình axit citric.
Bước 1 : Chu trình axit citric bắt đầu bằng việc hợp chất C2 acetyl-CoA kết hợp với hợp
chất C4 (oxaloacetate) để tạo thành hợp chất C6 (citrate).
Bước 2: Sau đó, citrate được chuyển thành isocitrate (đồng phân của citrate)
Bước 3: Isocitrate sau đó được oxy hóa thành alpha-ketoglutarate (một phân tử năm carbon)
dẫn đến việc giải phóng carbon dioxide. Một phân tử NADH cũng được hình thành trong bước
này.
Bước 4 và 5: một hệ thống phức tạp sẽ loại bỏ CO2 khác một lần nữa khỏi phần oxaloacetate
ban đầu thay vì từ phần acetyl CoA.
Chuyển đổi này cũng tạo thành một phân tử NADH và một hợp chất năng lượng cao có tên
guanosine triphosphate (GTP) cũng được hình thành. GTP tương tự như ATP, ngoại trừ guanine
thay thế adenine.
Bước 6: Trong bước này, succatine bị oxy hóa bởi FAD, loại bỏ hai hydrogens chuyển thành
fumarate (4 phân tử carbon) và một phân tử FADH₂ được sản xuất.
Bước 7: Fumarate được hydrat hóa chuyển thành malate (4 phân tử carbon khác).
Bước 8: Malate bị oxi hóa thành oxaloacetate và NADH cũng được sản xuất tại đây.
một bước trong quy trình tạo ra một phân tử GTP năng lượng cao. Tuy nhiên, phần lớn
năng lượng được tạo ra trong các bước khác chuyển đổi NAD thành NADH và FAD thành
FADH 2. Các coenzyme bị khử này mang H và các electron cuối cùng sẽ cung cấp năng lượng
cho quá trình tổng hợp ATP
 Phương trình sau đây biểu thị các phản ứng tổng thể trong chu trình axit citric:

Trong sơ đồ đơn giản này về con đường dị hóa phổ biến, một cái phễu tưởng tượng đại diện cho những gì
xảy ra trong tế bào. (a) Các con đường dị hóa đa dạng thả sản phẩm của chúng vào phễu của con đường dị
hóa chung, hầu hết ở dạng các đoạn C2 (Phần 27.4). (Nguồn gốc của các mảnh C4 sẽ được trình bày trong
Phần 28.9.) (B) Bánh xe quay của chu trình axit xitric sẽ phá vỡ các phân tử này thêm nữa. (c) Các
nguyên tử cacbon được giải phóng dưới dạng CO2, và (d) các nguyên tử hydro và điện tử được thu nhận
bởi các hợp chất đặc biệt như NAD+ và FAD. (e) Sau đó, NADH và FADH2 bị khử chảy xuống thành
phễu, nơi các điện tử được vận chuyển bên trong thành của thân và các ion H+ bị đẩy ra bên ngoài. (f)
Trong động lực quay trở lại của chúng, các ion H+ tạo thành chất mang năng lượng ATP. Khi quay trở lại
bên trong, chúng kết hợp với oxy lấy các electron và tạo ra nước.
CHUỖI VẬN CHUYỂN ĐIỆN TỬ VÀ PROTON H+
Các coenzyme khử NADH và FADH là sản phẩm cuối cùng của chu trình axit citric.
Chúng mang các ion hydro và electron và do đó, có khả năng tạo ra năng lượng khi chúng kết
hợp với oxy để tạo thành nước: 4H+ + 4e- + O2 -> 2h2O + ẻnergy, phản ứng đều được nhúng vào
màng trong của ty thể.
 Trình tự của các hệ thống enzyme mang electron bắt đầu với phức I. Phức chất lớn nhất,
nó chứa khoảng 40 tiểu đơn vị, trong đó có flavoprotein và một số cụm FeS. Coenzyme Q có liên
quan đến phức hợp I, làm oxy hóa NADH được tạo ra trong chu trình axit citric và khử CoQ:
NADH + H+ + CoQ = NAD+ +CoQH2
Một số năng lượng được giải phóng trong phản ứng này được sử dụng để di chuyển 2H
qua màng. CoQ hòa tan trong lipit và có thể di chuyển ngang trong màng.
Tổ hợp II cũng xúc tác cho việc chuyển electron đến CoQ. Nguồn gốc của các electron là
từ FADH 2. Phản ứng cuối cùng là : FADH2 +CoQ = FAD + CoQH2. Tuy nhiên, năng lượng của
phản ứng này không đủ để bơm hai proton qua màng.
Phức hợp III chuyển các electron từ CoQH sang cytochrom c. phức hợp màng tích hợp
chứa 11 tiểu đơn vị, bao gồm cụm cytochrom b, cytochrom c và FeS.
Phức hợp III có hai kênh thông qua đó các ion H được bơm từ CoQH vào không gian liên
màng. Vì mỗi cytochrom c chỉ có thể nhận một electron, nên cần có hai đơn vị cytochrom c
Phức hợp IV, được gọi là cytochrom oxydase, chứa 13 tiểu đơn vị quan trọng nhất là
cytochrom a, một heme gắn đồng ở trung tâm.
Trong quá trình này, hai ion H nữa được bơm ra khỏi chất nền và vào không gian liên màng. Lần
bơm cuối cùng này vào không gian liên màng tạo ra tổng cộng sáu ion H1 trên mỗi NADH 1 H
và bốn ion H1 trên mỗi phân tử FADH2.
TÍNH TOÁN NĂNG LƯỢNG ATP
Do đó, tổng số phân tử ATP được sản xuất trên mỗi C2

Mỗi đoạn C2 đi vào chu trình tạo ra 12 phân tử ATP và sử dụng hết hai phân tử O. Những
phân tử này sẽ giải phóng năng lượng của chúng khi chúng được chuyển đổi thành ADP.
1. Cấu tạo của AMP, ADP và ATP. Sự giống nhau và điểm khác biệt giữa chúng.
adenosine monophosphate (AMP), adenosine diphosphate (ADP), và adenosine triphosphate
(ATP)
Cả ba phân tử này chứa adenine dị vòng và đường D-ribose được nối với nhau bằng liên
kết b-N-glycosidic, tạo thành adenosine.
AMP, ADP và ATP đều chứa adenosine kết nối với các nhóm phosphate.
Sự khác biệt duy nhất giữa ba phân tử là số lượng nhóm phosphate.
ATP chứa ba phosphate.liên kết một este phosphoric và hai anhydrid photphoric. Trong cả
ba phân tử, phosphate đầu tiên được gắn vào ribose bằng liên kết este photphoric.
Công thức hóa học của ba loại ATP
Một liên kết anhydride phosphoric chứa nhiều năng lượng hóa học (7,3 kcal / mol) so với
liên kết este phosphoric (3,4 kcal / mol). Do đó, khi ATP và ADP bị thủy phân để tạo ra ion
photphat (Hình 19.5), chúng giải phóng nhiều năng lượng trên mỗi nhóm phốt phát hơn so với
AMP. Khi một nhóm phốt phát bị thủy phân từ mỗi nhóm, năng suất sau đây thu được: AMP 5
3,4 kcal / mol; ADP 5 7,3 kcal / mol; ATP 5 7,3 kcal / mol.
 ATP giải phóng nhiều năng lượng nhất và AMP giải phóng ít năng lượng nhất khi mỗi
nhóm từ bỏ một nhóm phốt phát. Đặc tính này làm cho ATP trở thành một hợp chất rất hữu ích
để lưu trữ và giải phóng năng lượng. Năng lượng thu được trong quá trình oxy hóa thực phẩm
được lưu trữ dưới dạng ATP.

Các mũi tên cong là một cách viết tắt để hiển

thị chất phản ứng và sản phẩm. Ví dụ, trong
bước NAD+ phản ứng với isocitrat để tạo ra
a-ketoglutarate, CO2, NADH, và H+ rồi cả 2
cuối cùng rời khỏi vị trí xảy ra phản ứng.

Hình 27.8 Chu trình axit xitric (Krebs). Các bước đã đánh số được giải thích chi tiết trong văn bản. [Hans Krebs
(1900–1981), người đoạt giải Nobel năm 1953, đã thiết lập mối quan hệ giữa các thành phần khác nhau của chu trình.]
Hình 27.10 Sơ đồ của chuỗi vận chuyển electron và H+ và sự phosphoryl hóa tiếp theo. Các quá trình kết hợp còn
được gọi là quá trình phosphoryl hóa oxy hóa.

Hình 28.2 Sự hội tụ các con

đường cụ thể của quá trình dị hóa
carbohydrate, chất béo và protein
thành con đường dị hóa chung,
được tạo thành từ chu trình axit
xitric và quá trình phosphoryl hóa
oxy hóa.
Hình 28.8 Chu trình ure.
Hình 28.11 Sơ lược về dị hoá nêu vai trò của con đường trao đổi chất chung. Lưu ý rằng tất cả
các sản phẩm cuối cùng của quá trình dị hóa carbohydrate, lipid và axit amin đều xuất hiện. (TA là
sự chuyển hóa; → → → là một con đường có nhiều bước.)
Introduction to General, Organic and Biochemistry 9e Chapter 29: Biosynthetic Pathways
Lysine, valine Glycine, serine
và isoleucine và cysteine
Alanine
Carbohydrate

Gluconeogenesis Pyruvate
Axit béo và
Leucine và
steroid
lysine
PEP

Pyruvate

PEP Acetyl CoA

Phenylalanin,
tryptophan và
tyrosine Co OAA
Acetyl CoA
Oxaloacetate Asp
Aspartate
Citrate

Oxaloacetate Citrate

NADH và FADH 2
(giảm năng lượng Isocitrate Isocitrate
Aspartate Malate Malate
cho quá trình sản
xuất ATP hiếu khí) α-Ketoglutarate α-Ketoglutarate
Fumaralate

Succinate Succinyl CoA

Glu
Pyrimidine, lysine,
ALA Glutamate
threonine, methionine,
isoleucine và asparagine

Cytosol
ALA
Proline, arginine
và glutamine
Ty thể Màng trong ty thể

Porphyrins

Hình 29.6 Tóm tắt về quá trình đồng hóa cho thấy vai trò của con đường trao đổi chất trung tâm. Lưu ý
rằng carbohydrate, lipid và axit amin đều xuất hiện dưới dạng sản phẩm. (OAA là oxaloacetate; ALA là chất
phụ của succinyl CoA; TA là quá trình chuyển hóa; →→→ là một con đường có nhiều bước.)

244 | P a g e