«У росі дрібних речей серце

знаходить свій ранок і спочинок»

Халіл Жибран
 Лекція №1
“Біохімія як наука: біомолекули, метаболічні шляхи.
Ферменти: будова, властивості, класифікація.
Механізм дії ферментів. Регуляція ферментативних
процесів. Медична ензимологія.”
План
1. Ферменти: будова, властивості, класифікація.
2. Механізм дії ферментів.
3. Методи визначення активності ферментів.
4. Кінетика ферментативних реакцій.
5. Інгібітори та активатори ферментів, їх застосування в
медицині.
6. Регуляція ферментативних процесів.
7. Медична ензимологія: ензимопатологія,
ензимодіагностика, ензимотерапія.
 РОЗДІЛИ БІОХІМІЇ

Статична – аналізує структуру біологічних

молекул (біомолекул): амінокислот, білків, ліпідів,
вуглеводів, нуклеїнових кислот.

Динамічна – вивчає обмінні процеси в організмі:

обмін амінокислот, білків, вуглеводів, ліпідів,
нуклеїнових кислот; роль вітамінів і мінералів,
регулювання процесів обміну.
Функціональна – розглядає біохімічні
перетворення біомолекул в органах і тканинах
(біохімія крові, печінки, нирок, м'язової, нервової та
імунної системи).
 ФЕРМЕНТИ (ЕНЗИМИ) – БІОЛОГІЧНІ
КАТАЛІЗАТОРИ БІЛКОВОЇ ПРИРОДИ,
ЯКІ ЗАБЕЗПЕЧУЮТЬ ШВИДКІСТЬ І
КООРДИНАЦІЮ БІОХІМІЧНИХ РЕАКЦІЙ,
ЩО ЛЕЖАТЬ В ОСНОВІ МЕТАБОЛІЗМУ.
 Ферменти мають властивості хімічних
каталізаторів:

• каталізуюють тільки термодинамічно можливі

реакції;
• збільшують швидкість біохімічних реакцій і не
входять до складу кінцевих продуктів;
• збільшують швидкість як прямих так і зворотніх
реакцій, тобто прискорюють встановлення
хімічної рівноваги;
• не змінюють напрямку реакції;
• діють у відносно низьких концентраціях;
• знижують енергію активації.
 ДОКАЗИ БІЛКОВОЇ ПРИРОДИ ФЕРМЕНТІВ

 денатурація під дією фізичних і хімічних чинників;

 під час гідролізу утворюються амінокислоти;

 у чистому вигляді виділені у формі кристалів білка;

 висока молекулярна маса;

ДОКАЗИ БІЛКОВОЇ ПРИРОДИ ФЕРМЕНТІВ

 амфотерність;
 рухливість в електричному полі;
 в ізоелектричній точці втрачають
свою рухливість;
 не здатні до діалізу;
 легко осаджуються із водних
розчинів за низьких температур
методом висолювання;
 ВЛАСТИВОСТІ ФЕРМЕНТІВ

висока специфічність
(відносна, індивідуальна,
стереоспецифічність),
термолабільність
(температурний оптимум -37-40оС),
оптимум рН.
 Вплив температури на активність
ферментів
Вплив температури на швидкість
реакції, яка каталізується ферментом
(стрілка – це оптимум температури).
А- підвищення швидкості реакції;
Б- зниження швидкості реакції
внаслідок денатурації білка-ферменту.
Правило Вант-Гоффа: для хімічних
процесів, які каталізуються небіологічними
каталізаторами швидкість реакції зростає
вдвічі при підвищенні температури на
кожні 10 ° С.
Температура, при якій швидкість
ферментативної реакції максимальна,
називається температурним оптимумом
37-40 ° С.
Однак, лужна фосфатаза печінки стабільна
при температурі 50 ° С, а фермент м’язів
міокіназа витримує навіть +100 ° С.
Низькі температури інгібують їх дію, не
руйнуючи структури.
 Вплив рН на активність ферментів

Внутрішньоклітинні ферменти краще

функціонують в нейтральному
середовищі при рН 6,0-8,0.
При рН-оптимумі між субстратом і
ферментом існує ліпша просторова і
електростатична комплементарність, яка
забезпечує їх зв’язування, утворення
фермент-субстратного комплексу і
перетворення його в продукт.

Вплив рН на швидкість
реакції, яка каталізується ферментом
(стрілка – це рН оптимум).
 ПРОСТІ І СКЛАДНІ ФЕРМЕНТИ

ПРОСТІ ФЕРМЕНТИ - складаються тільки із

залишків амінокислот (білкової природи)

АПОФЕРМЕНТ
білкової природи
СКЛАДНІ
ФЕРМЕНТИ КОФЕРМЕНТ
небілкової природи

КОФАКТОР
небілкової природи
 Небілкову частину фермента, яка міцно звязана з
поліпептидним ланцюгом ковалентними зв᾽язками,
називають простетичною групою.

Небілкову частину фермента, яка звязана з

поліпептидним ланцюгом нековалентними фізико-
хімічними зв᾽яками, називають коферментом.

Термін кофактор вживається тоді, коли небілкова

частина представлена мікроелементом, якому
притаманна ще й функція активатора .

Такі складні ферменти називають

холоферментами:
Апофермент + Кофермент ↔ Холофермент
 БУДОВА ФЕРМЕНТІВ
Активний центр - ділянка молекули ферментативного білка, що
взаємодіє із субстратом під час ферментативної реакції і необхідна
для перетворення субстрату в продукт у каталітичному процесі.
Активний центр простих і складних ферментів містить:
Якірну (контактну, зв'язуючу) ділянку, яка відповідає за
зв'язування із субстратом і містить:
 радикали полярних амінокислот, які утворюють із субстратом
водневі зв'язки або дипольну взаємодію,
 радикали неполярних амінокислот, які утворюють гідрофобні
зв'язки.
Каталітичну ділянку, яка відповідає безпосередньо за
перетворення субстрату у продукт:
у простих ферментів складається із унікальної послідовності
амінокислот.
у складних ферментів містить коферменти, кофактори,
простетичні групи.
.
Каталітична
ділянка приймає
участь у
перетворенні
субстрату,
містить групи:
-OH, -SH, -NH2, -
COOH
 КЛАСИФІКАЦІЯ КОФЕРМЕНТІВ
Кофермент Біоорганічна
сполука, Тип реакції, яку
похідним якої є каталізують
кофермент
Похідні вітамінів
ТДФ (ТПФ) В1 (тіамін) Окисне
тіаміндифосфат декарбоксилювання
ФМН
(флавінмононуклеоти В2 (рибофлавін) Окисновідновні
д)
ФАД
(флавінаденін В2 (рибофлавін) Окисновідновні
динуклеотид)
НS-КоА В3 (пантотенова Перенесення ацильних
(коензим А) кислота) радикалів
ТГФК (тетрагідрофо Вс Перенесення
одновуглецевих
лієва кислота) (фолієва кислота) радикалів
ПАМФ (пірідоксаміно В6 (пірідоксин) Трансамінування
фосфат)
ПАЛФ (пірідоксаль В6 (пірідоксин) Трансамінування,
фосфат) декарбоксилювання
Метилкобаламін В12 (кобаламін) Трансметилю
вання
НАД
(нікотинамід
аденін РР (нікотинова
динуклеотид) кислота, Окисно-відновні
НАДФ (нікотинамід нікотинамід)
аденіндинуклео
тидфосфат)
Карбоксибіотин Н (біотин) Карбоксилювання
 Похідні
нуклеотидів
АТФ Перенесення
(аденозинтрифосфат)
Аденозин фосфатних,
АДФ пірофосфатних
(аденозиндифосфат) радикалів
УТФ Перенесення
(уридинтрифосфат)
УДФ Уридин моносахаридних
(уридиндифосфат) радикалів
ЦТФ Перенесення
(цитидинтрифосфат),
ЦДФ Цитидин холіну,
(цитидиндифосфат) етаноламіну
 Похідні біологічно активних сполук
Перенесення
водню в
Глутатіон Трипептид: пероксидазних та
γ-Глу-Цис-Глі редуктазних
реакціях
Коензим Q Убіхінон Окисно-відновні
Гемінові Метало Перенесення
коферменти порфірини електронів
 КЛАСИФІКАЦІЯ ФЕРМЕНТІВ

1. Оксидо-редуктази – каталізують окисно-відновні

реакції (дегідрогенази, оксидази, цитохроми...).
2. Трансферази – реакції міжмолекулярного переносу
хімічних груп від одного субстрату на інший ( аміно-,
метил-, ацилтрансферази, кінази).
3. Гідролази – реакції розщеплення субстратів за участю
води (ліпази, протеази, амілаза).
4. Ліази – відщеплення негідролітичним шляхом якої-
небудь групи з утворенням подвійного зв'язку або
приєднання групи в місці подвійного зв'язку
(декарбоксилази, дегідратази).
5. Ізомерази – реакції ізомеризації субстратів
(рацемази, епімерази, мутази).
6. Лігази (синтетази) – синтез біомолекул, утворення
нових хімічних зв'язків за участю АТФ. 
 НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТІВ

код
• 1 цифра – номер класу,
• 2 – номер підкласу, (уточнює дію ферменту)
• 3 – номер підпідкласу, (вказує на природу субстрату
чи акцептора)
• 4 – порядковий номер ферменту.
1.1.1.1. Алкоголь: НАД-оксидоредуктаза
(Алкогольдегідрогеназа)
 МЕХАНІЗМ ДІЇ ФЕРМЕНТІВ
Зміна вільної енергії під час хімічної реакції, що
каталізується і не каталізується ферментом

Фермент знижує енергію

активації Еа, тобто знижує
висоту енергетичного
бар'єру, в результаті
зростає частка реакційно-
здатних молекул, отже,
збільшується швидкість
реакції.
 Гіпотеза “ключа і замка” (Фішер) – специфічність дії
ферменту забезпечується за рахунок жорсткої просторової
відповідності субстрату і активного центру ферменту.
Гіпотеза індукованої адаптації ферменту до субстрату
(Кошленд) – конфігурація ферменту і його активного
центру є гнучкою й еластичною, що змінюється під
впливом субстрату.
Теорія фермент-субстратного комплексу
(Міхаеліс-Ментен)
 Етапи ферментативного каталізу

І - етап зближення й орієнтації субстрату відносно активного

центру ферменту;
ІІ - утворення фермент-субстратного комплексу (ЕS) у
результаті індукованої відповідності;
ІІІ - деформація субстрату й утворення нестабільного комплексу
фермент – продукт (ЕР)
ІV - розпад комплексу (ЕР) з вивільненням продуктів реакції із
активного центру ферменту та звільнення ферменту.
 Механізми перетворення субстрату
за каталітичної дії ферменту
Ефекти зближення та орієнтації
адсорбція та фізико-хімічна взаємодія субстратів з
активними центрами ферментів супроводжується
локальним зростанням концентрації реагуючих
молекул.
Ефекти кислотно-основного каталізу
функціональні групи радикалів амінокислот (амінні,
карбоксильні, сульфгідрильні, імідазольні), що входять
до складу активного центру є донорами або
акцепторами протонів (мають властивості кислот або
основ Бренстеда).
 Ефекти нуклеофільного та електрофільного
каталізу
функціональні групи радикалів амінокислот, які входять до
активного центру ферменту, можуть виступати як донори
електронів (нуклеофіли) або акцептори електронів
(електрофіли).
Нуклеофільні групи:
гідроксильна група серину, сульфгідрильна група цистеїну,
імідазольна група гістидину.

Електрофільні групи:
NH3 +- групи Арг, Ліз;
іони металів-кофакторів: Mg2+, Fe3+,Mn2+,Cu2+ .
 ОСНОВИ КІНЕТИКИ ФЕРМЕНТАТИВНИХ ПРОЦЕСІВ
Швидкість ферментативної реакції виражається у зміні концентрації
субстрату (зменшення) або продукту (збільшення) за одиницю часу:

dS dP
V 
t t
 ЗАЛЕЖНІСТЬ ШВИДКОСТІ ФЕРМЕНТАТИВНОЇ
РЕАКЦІЇ ВІД ТЕМПЕРАТУРИ

Швидкість хімічної реакції, що каталізується ферментами, має свій

температурний оптимум, перевищення якого супроводжується зниженням
ферментативної активності, що виникає через термічну денатурацію білкової
молекули
ЗАЛЕЖНІСТЬ ШВИДКОСТІ ФЕРМЕНТАТИВНОЇ
РЕАКЦІЇ ВІД рН СЕРЕДОВИЩА

Оптимальні значення рН
для деяких ферментів
Фермент рН
Піруваткарбоксиназа 4,8
Фумараза 6,5
Каталаза 6,8 – 7,0
Уреаза 6,8 – 7,2
Карбоксипептидаза 7,5
 Активатори та інгібітори
Активатори:
• HCl - пепсин,
• жовчні кислоти – ліпаза,
• Cu – церулоплазмін,
• Fe – цитохромоксидаза,
• Zn – карбоангідраза.
Інгібітори:
• Неспецифічні – фактори, дія яких непов'язана з
механізмом дії ферментів (нагрівання, концентровані
кислоти та луги, солі важких металів).
• Специфічні – мають вибіркову дію стосовно певних
ферментів або груп ферментів.
 ІНГІБУВАННЯ
ФЕРМЕНТАТИВНОЇ АКТИВНОСТІ
Зворотне інгібування
А. Конкурентне інгібування

E  S  ES  E  P

E  I  EI
Конкурентні інгібітори – ліганди,
які за своєю хімічною структурою
близькі до субстрату і
взаємодіють з тим самим
активним центром ферменту, що і
субстрат (антивітаміни,
антиметаболіти).
 Інгібування
сукцинатдегідрогеназної реакції малоновою кислотою
Сукцинат зв'язується з активним
центром ферменту сукцинат-
дегідрогенази
Під час ферментативної реакції
відбувається відщеплення двох
атомів водню від сукцинату та
приєднання їх до коферменту FАD. У
результаті утворюється фумарат,
який звільняється з активного
центру сукцинатдегідрогенази
Малонова кислота – структурний
аналог сукцинату, вона також
зв'язується з активним центром
сукцинат-дегідрогенази. При цьому
хімічної реакції не відбувається
Лікарські препарати як конкурентні інгібітори
Схема активного центру ацетилхолінестерази

Приєднання ацетилхоліну в активному

центрі ферменту.

Приєднання конкурентного інгібітора

прозерину в активному центрі
ферменту. реакція йде набагато
повільніше, ніж з ацетилхоліном

Приєднання конкурентного інгібітора

ендорфонію до активного центру
ферменту. Ендорфоній зв'язується в
активному центрі ацетил-холінестерази,
перешкоджаючи приєднанню ацетилхоліну
Зворотне інгібування
Б. Неконкурентне інгібування

E  S  ES  E  P
E  I  EI

ES  I  ESI
Неконкурентні інгібітори не є
структурними аналогами субстратів.
можуть зв'язуватися з ферментом, або з
фермент-субстратним комплексом,
утворюючи неактив-ий комплекс.
Приєднання неконкурентного інгібітора
викликає зміну конформації молекули
таким чином, що порушується взаємодія
субстрату з активним центром ферменту
 ІНГІБУВАННЯ
ФЕРМЕНТАТИВНОЇ АКТИВНОСТІ
Незворотне інгібування
НЕЗВОРОТНЕ ІНГІБУВАННЯ спостерігають у випадку
утворення ковалентних стабільних зв'язків між молекулою
інгібітора та ферменту.

Механізм дії іонів ртуті як

необоротного інгібітора:
Іони ртуті в малих
концентраціях блокують
сульфгідрильні групи
активного центру, що
призводить до зниження
швидкості ферментативної
реакції
 НЕЗВОРОТНЕ ІНГІБУВАННЯ
Специфічні та неспецифічні інгібітори

Диізопропілфторфосфат
належить до специфічних
незворотних інгібіторів, оскільки
він утворює ковалентний зв'язок
із гідроксильною групою серину,
який знаходиться в активному
центрі та відіграє ключову роль у
процесі каталізу.

Монойодацетат,
парахлормеркурібензоат–
неспецифічні інгібітори, оскільки
вони реагують з будь-якими
вільними SН-групами білків.
 Пацієнці з глаукомою
призначили пірофос
(ФОС), який пригнічує
активність
ацетилхолінестерази.
Тип інгібування?

Фосфорорганічні сполуки:
інсектициди - хлорофос, карбофос, тиофос, метафос;
лікарські засоби - фосфакол, фосарбін (пірофос), нібуфін;
бойові отруйні речовини нервово-паралітичної дії - зарин,
зоман, V-гази.
ОСНОВНІ СПОСОБИ РЕГУЛЯЦІЇ АКТИВНОСТІ
ФЕРМЕНТІВ

алостерична регуляція

ковалентна модифікація

частковий (обмежений) протеоліз

аденілатциклазна система

вплив регуляторних білків

 Алостерична регуляція

• Алостеричні ферменти – це регуляторні ферменти,

які мають додатковий регуляторний
(алостеричний) центр з яким взаємодіють
ефектори (модулятори).

• Ефектори: власні субстрати, кінцеві продукти.

• Приклад – глюкозо-6-фосфат інгібітор

гексокінази.
 АЛОСТЕРИЧНА РЕГУЛЯЦІЯ
-

E1 E2 E3 E4
A  B  C  D  F
Дія негативного
ефектора (інгібітора)

Дія позитивного
ефектора (активатора)
 АЛОСТЕРИЧНА РЕГУЛЯЦІЯ
+

E1 E2 E3 E4
A  B  C  D  F

Молекула АТФ приймає

участь у ретроінгібуванні
алостеричних ферментів
фосфофруктокінази та
піруваткінази.
Фруктозо-1,6-біфосфат –
активатор метаболічного
шляху розпаду глюкози.
 Ковалентна модифікація

Постсинтетичні модифікації ферментів шляхом:

• фосфорилювання-дефосфорилювання,
• ацетилювання,
• метилювання,
• аденілування.

• Приклад – глікогенсинтаза, глікогенфосфорилаза.

 РЕГУЛЯЦІЯ ШЛЯХОМ
ФОСФОРИЛЮВАННЯ-ДЕФОСФОРИЛЮВАННЯ
МОЛЕКУЛИ ФЕРМЕНТУ

Фосфорилювання
відбувається ферментами
протеїнкіназами, а
дефосфорилювання –
фосфопротеїн-
фосфатазами
 РЕГУЛЯЦІЯ ЧАСТКОВИМ ПРОТЕОЛІЗОМ
місце гідролізу

ентеропептидаза
Н2N—Вал—(Асп)4—Ліз—Іле—Вал—... трипсиноген

Н2N—Вал—(Асп)4—Ліз—СООН + Н2N—Іле—Вал—...
гексапептид трипсин
• Від неактивної форми ферменту (проферменту,
зимогену) відщепюється пептидний фрагмент,
відбуваються конформаційні зміни з утворенням
активного центру.
• Приклад – протеолітичні ферменти:
(пепсин, трипсин, хімотрипсин).
АДЕНІЛАТЦИКЛАЗНА СИСТЕМА
 ГОРМОН ЗВ'ЯЗУЄТЬСЯ З
РЕЦЕПТОРОМ НА КЛІТИННІЙ
МЕМБРАНІ

активація (інактивація)
аденілатциклази
через G-білки

СИНТЕЗ ц АМФ
АТФ 3,5-АМФ (цАМФ)
+ФФн
АКТИВАЦІЯ ПРОТЕЇНКІНАЗИ

КІНАЗА
ФОСФОРИЛАЗИ

ФОСФОРИЛЮВАННЯ -
ДЕФОСФОРИЛЮВАННЯ

АКТИВАЦІЯ
(ІНАКТИВАЦІЯ)
ФЕРМЕНТІВ
 Вплив регуляторних білків

• Регуляторні білки можуть спричинити активацію

або інгібування активності деяких ферментів.

• Приклад – кальмодулін (КМ) сприяє підвищенню

концентрації Са2+, утворення комплексу КМ-4Са2+,
який активує фосфодіестеразу, кіназу міозину.
 МЕДИЧНА ЕНЗИМОЛОГІЯ

ЕНЗИМОПАТОЛОГІЯ

ЕНЗИМОДІАГНОСТИКА

ЕНЗИМОТЕРАПІЯ
 ЕНЗИМОПАТОЛОГІЯ

Ензимопатії (порушення функцій ферментів):

• первинні – спадкові порушення обміну
речовин в основі яких лежать генетичні
порушення синтезу ферменту
• (фенілпіровиноградна олігофренія –
фенілаланінгідроксилаза,
• непереносимість лактози – лактаза,
• альбінізм - тирозиназа);
 Альбінізм
(очно-шкірний)
описано у 1959 р.

ПРИЧИНА - порушення синтезу тирозинази.

НАСЛІДКИ - порушення пігментації, висока

чутливість до сонячного світла, схильність до
злоякісних новоутворів шкіри, порушення зору
 ЕНЗИМОПАТОЛОГІЯ

• вторинні – ферментні порушення розвиваються

в ході патологічного процесу внаслідок
ушкодження тканин різними агентами
(бактерії, віруси, отрути, ендокринні
захворювання, травми…).

АЛІМЕНТАРНІ
ТОКСИЧНІ
зумовлені дефіцитом або
зумовлені зміною
дисбалансом
кількості або активності
водорозчинних вітамінів,
ферментів
макро- і мікроелементів
 ЕНЗИМОДІАГНОСТИКА

Клітинні
ферменти

Органоспецифічні Органонеспецифічні
ферменти ферменти
(індикаторні, каталізують
маркерні)- універсальні реакції
локалізуються в обміну, локалізуються
одному або кількох в більшості органів і
органах . тканин (гексокіназа).
 ЕНЗИМОДІАГНОСТИКА

Печінка
Аланінамінотрансфераза (АлАТ)
Сорбітолдегідрогеназа
Аргіназа
ЛДГ4. ЛДГ5

Підшлункова залоза
Трипсин
Шлунок
Хімотрипстн пепсин
амілаза
 ЕНЗИМОДІАГНОСТИКА

Ізоферменти – множинні молекулярні форми одного й

того ж ферменту, що каталізують одну біохімічну реакцію, але
відрізняються за структурою і фізико-хімічними
властивостями.
Лактатдегідрогеназа (ЛДГ) – тетрамер
побудований із М- і Н-субодиниць:
ЛДГ1 (Н4) – міокард;
ЛДГ2 (Н3) – міокард;
ЛДГ3 (М2Н2) – легені;
ЛДГ 4 (М3Н1) – печінка, скелетні м'язи;
ЛДГ5 (М4) – печінка.
У хворого через 12 годин після гострого
приступу загрудинного болю виявлено різке
підвищення активності аспартатамінотрансфе-
рази ( АсАТ) в сироватці крові. Яку патологію
можна запідозрити?

Інфаркт міокарду

Лактатдегідрогеназа
(ЛДГ)
ЛДГ1 (Н4)
Креатинфосфокіназа (КФК) ЛДГ2 (Н3М1)
 ЕНЗИМОДІАГНОСТИКА

Секреторні
ферменти – Екскреторні
синтезуються в
ферменти –
печінці, виділяються у
синтезуються в
плазму крові:
печінці, підшлунковій
холінестераза,
залозі, слизовій
церулоплазмін,
оболонці кишок,
ліпопротеїнліпаза.
виділяються з жовчю
лужна фосфатаза,
ліпаза.
 ЕНЗИМОТЕРАПІЯ

замісна терапія
первинна обробка ран
Фестал, Панзинорм,
Трипсин, Хімотрипсин
Мезим, Креон

лейкози вірусні захворювання

аспарагіназа нуклеази (очні краплі

Системна Вобензим
ензимотерапія
Хворій 54 роки, із хронічним
панкреатитом призначили трасилол -
інгібітор протеолітичних ферментів, що
виробляються в підшлунковій залозі в
неактивному стані.
o Назвіть механізм, який лежить в основі
активації цих ферментів.
o Як називаються неактивні форми
ферментів?
 Література
Основна
1.Гонський, Т. П. Максимчук ; ред. Я. І. Гонський. –3-тє вид., випр. і допов. Біохімія людини :
підручник для студ. вищ. мед. навч. закладів 3-4 рівнів акредитації –Тернопіль: Укрмедкнига, 2019;
732 с

2.Ю.І. Губський, І.В. Ніженковська, М.М. Кордатаін. ; за ред. Ю.І. Губського, І.В. Ніженковської.
Біологічна і біоорганічна хімія: у 2 кн.: підручник. Кн. 2. Біологічна хімія – К.: ВСВ “Медицина”,
2016; 544 с.

3.Банк тестових завдань до модуля No1 і модуля No2 з дисципліни «Біологічна хімія» для студентів
2-го і 3-го курсів фармацевтичного факультету. – ДВНЗ «Івано-Франківський національний
медичний університет», ас. Курас Л.Д., ас. Парцей Х.Ю., ас. Мельничук Л.В., 2015.

Допоміжна

1.Біологічна хімія: підручник / О. Я. Скляров, Н. В. Фартушок, Т. І. Бондарчук. – Тернопіль: ТДМУ,

2014;702 с.

2.Біохімія: підручник / за заг. ред. проф. А. Л. Загайка, проф. К. В. Александрової –Х.: Вид-во
«Форт», 2014;728 с.

3.Губський Ю. І. Біологічна хімія: Підручник. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2011;664 с.

4.Біохімічні показники в нормі і при патології. Довідник / За ред. Склярова О. Я. –Київ : Здоров’я,
2007;320 с. 62
Дякую за увагу !