Тема: БУДОВА ТА

БІОЛОГІЧНА РОЛЬ БІЛКІВ

Життя – це спосіб існування
білкових тіл.

Різноманітність всього
живого пов’язана з
різноманітністю білків
 Будова білків
Білки – це високомолекулярні
біополімери, мономерами яких є
залишки амінокислот.

Аміногрупа

Карбоксильна
група
Радикал
 Структура амінокислоти
радикал

аміногрупа карбоксильна група

 Пептидний зв’язок

Амінокислота ІІ

Амінокислота І

Пептидний Вода
зв’язок
Утворення молекули білка (поліпептиду)

Н2 пептидний зв’язок

О дипептид
Відомо понад 100 амінокислот. Але
до складу білків входить лише 20.
Дані амінокислоти кодуються
генетичним кодом і називаються
протеїногенними, або
стандартними.
 20 амінокислот, з яких будуються білки,
поділяють на:

►замінні – амінокислоти, що
синтезуються організмом людини і
тварин (10)
►незамінні – амінокислоти, що не
синтезуються, а надходять з їжею (10)
 Амінокислоти
Замінні Незамінні
► Гліцин ► Треонін
► Аланін ► Метіонін
► Серин ► Валін
► Цистеїн ► Лейцин
► Аспарагінова ► Ізолейцин
кислота
► Лізин
► Глутамінова
кислота ► Аргінін (для дітей)
► Тирозин ► Фенілаланін
► Пролін ► Гістидин (для дітей)
► Аспарагін ► Триптофан
► Глутамін
 Повноцінні і неповноцінні білки

Повноцінні білки - це білки, які

містять усі незамінні
амінокислоти.

Неповноцінні білки не
містять окремих незамінних
амінокислот.
Повноцінні білки
Неповноцінні білки
 Пригадайте!
Структура білків (самостійна робота учнів)

Установіть відповідність між типом структури білка та її

характеристикою:
Структура Характеристика
1- первинна А- утворення глобул
2- вторинна Б – послідовність амінокислот
3- третинна В – Скручений в спіраль
поліпептидний ланцюг
4- четвертинна Г – складається з декількох білкових
глобул
 Первинна структура Вторинна структура

поліпептидний ланцюг із чітко Ланцюг може набувати певної

визначеною послідовністю просторової форми
амінокислотних залишків (здебільшого — спіралі)
завдяки утворенню водневого
зв’язку
 Третинна структура

Поліпептидні ланцюги
згорнуті особливим
чином в компактну
глобулу. Спосіб
згортання поліпептидних
ланцюгів глобулярних
білків називається
третинною структурою.
Четвертинна структура

Система з кількох
поліпептидних
ланцюгів.
 Класифікація білків

Залежно від
конфігурації

• Глобулярні
• Фібрилярні
 Залежно від розчинності у
воді
►Гідрофільні (глобулярні (ферменти,
імуноглобуліни(антитіла), деякі гормони
(інсулін)).
►Гідрофобні (фібрилярні)
 За хімічним складом
►Прості (протеїни)
►Складні (протеїди)
 Прості білки – протеїни –
побудовані тільки із залишків
амінокислот

Альбумін – білок
курячого яйця
Глобулін – білок
плазми крові
 Складні білки – протеїди -
побудовані із залишків
амінокислот і небілкової частини
Металопротеїди містять йони металів Нуклеопротеїди –
Ліпопротеїди містять ліпід (гемоглобін – йони Феруму) комплекси білків з
(транспортують холестерин нуклеїновими
та інші стероїди) кислотами
(нуклеосома – ДНК,
намотана на гістони)

Глікопротеїди містять залишки вуглеводів

Пригадайте! Деструкція – це процес
Властивості білків ✔ Процес
руйнування первинної
відновлення
структури білка.
✔ Денатурація-процес структури
Цей процес є незворотнім.
руйнування вторинної і білка
третинної структури, які після
властиві даній молекулі денатурації
білка. називається
Реагенти й умови, які ренатурацією
викликають денатурацію .
білків: ✔ Якщо
✔ дія сильних кислот і лугів; відновлення
✔ дія етилового спирту; просторової
✔ дія солей важких металів; конфігурації
✔ нагрівання; білка
✔ сильне струшування. неможливо,
то
денатурація
Є стійкі до впливу Буферність - здатність Є білки
різних умов білків віддавати і надзвичайно
приєднувати Н+, один з хімічно активні
зовнішнього
найпотужніших буферів - (ферменти), є
середовища і вкрай гемоглобін в еритроцитах, хімічно неактивні.
нестійкі. що підтримує рН крові на
Зовнішні фактори постійному рівні.
(зміна температури,
✔ Білки є амфотерними
сольового складу з'єднаннями, поєднують
середовища, рН, в собі основні і кислотні
радіація) можуть властивості, визначувані
викликати порушення радикалами
структурної амінокислот.
✔ Розрізняють кислі,
організації молекули
основні та нейтральні
білка. білки.
 Заповніть таблицю!
«Біологічна роль білків»
Функції білків Її суть Приклади білків
Каталітична

Будівельна

Рухова

Захисна

Транспортна

Регуляторна

Сигнальна
Енергетична
 Біологічна роль білків
►Каталітична функція
Ферменти (ензими) – біологічні каталізатори, які у сотні разів
прискорюють біохімічні реакції
Прості ферменти містять Складні ферменти містять
тільки амінокислоти: активну частину,білковий компонент – апофермент
пепсин та небілковий компонент – кофактор (не діє без активного
трипсин центра).
лізоцим Органічні кофактори, які постійно зв'язані з ферментом, називають
також простетичними групами. Кофактори органічної природи, що
здатні відділятися від ферменту, називають коферментами.
Складні – такі ферменти складаються
з білкової і небілкової частин
(полімераза, каталаза)
білкова частина небілкова частина
апофермент кофактор

кофермент

простетична група
 Функції білків
►Будівельна

Еластин – компонент стінок

кровоносних судин, шкіри
Білки – компоненти
клітинних мембран

Колаген – білок шкіри,

зв’язок, сухожилків

Кератин будує волосся, кігті, нігті, пір’я, роги, копита

 Функції білків
►Рухова

Міозин

Рухова функція забезпечується

скоротливими білками

Актин
 Функції білків
►Захисна

Токсини – отруйні білкові речовини

Антитіла або імуноглобуліни (Ig)
— білкові сполуки, які організм тварин
виробляє у відповідь на антигени,
чужорідні речовини

Інтерферони – Фібриноген і протромбін

антивірусні білки забезпечують згортання крові
 Функції білків
►Транспортна

Альбумін, білок сироватки крові переносить

жирні кислоти, гормони, ліпіди, ліки
Гемоглобін та міоглобін
транспортують кисень

Гемоціанін транспортує
кисень у головоногих
Транспортні білки пронизують клітинну мембрану молюсків
 Функції білків
► Регуляторна

Білки – гормони – забезпечують гомеостаз організму

 Функції білків
► Сигнальна
Білки, вбудовані в клітинну мембрану, передають інформацію за рахунок
зміни третинної структури

Родопсин – сигнальний білок сітківки ока

 Функції білків
► Енергетична

При
розщепленні 1 г
білка
вивільняється
17,6 кДж
енергії
 Підсумки уроку
Білки:
▪ обов’якова складова частина всіх живих клітин;
▪ є головним, найбільш цінним і незамінним компонентом
харчування;
▪ основа структурних елементів тканин і клітин;
▪ забезпечують обмін речовин і енергії, приймають участь в
процесах росту і розмноження;
▪ забезпечують механізми рухів;
▪ здійснюють імунні реакцій, необхідні для функціонування всіх
органів і систем організму.
 Значення білків для живих організмів

Білки молока і яєць

засвоюються на
96 – 97 %

Білки м’яса та риби

засвоюються на 93
– 95 %

Рослинні білки
засвоюються на
60 – 75 %
 Домашнє завдання:

Параграф: §16 ст. 63 – 66.

Доопрацювати таблицю:

Біологічна роль білків