Життя-це спосіб

існування
білкових тіл,
істотним
моментом якого
є постійний
обмін речовин з
навколишньою
природою…
Ф.Енгельс
 З повною впевненістю
можна стверджувати, що
білки – найважливіші з
усіх речовин, що входять
до складу організмів
тварин і рослин.
Л. Полінг
2
Білок – головна речовина

хімії життя

3
 МЕТА УРОКУ
Розширити уявлення про різноманітність
органічних сполук. Повторити, узагальнити
знання про хімічний склад, будову та
властивості амінокислот та білків.

4
 З історії дослідження білків

Білки були виділені в окремий клас

біологічних молекул у XVIII столітті в
результаті робіт французького хіміка
Антуана де Фуркруа та інших учених, в яких
було відмічено властивість білків коагулювати
при нагріванні або під дією кислот. У той час
були досліджені такі білки, як альбумін
з яєчних білків, фібрин з крові і глютен із
зерна пшениці.

5
 Білки були вперше
описані шведським хіміком Єнсом Якобом Берцеліусом
в 1838 році, який і дав їм назву протеїни, від грец.
πρώτα — «першорядної важливості».

На початку XX-го століття німецький хімік Еміль Фішер

експериментально довів, що білки побудовані із
залишків амінокислот, сполучених пептидними Еміль
зв'язками. Проте, їх центральна роль в Герман
життєдіяльності всіх живих організмів була виявлена Фішер
лише у 1926 році, коли Джеймс Самнер показав, що
фермент уреаза також є білком.
Секвенування першого білка — інсуліну, тобто
визначення його амінокислотної послідовності,
принесло Фредерику Сенгеру Нобелівську премію з
хімії 1958 року. Перші тривимірні структури білків
гемоглобіну і міоглобіну були отримані за
допомогою рентгеноструктурного аналізу, за що
автори методу, Макс Перуц і Джон Кендрю, отримали
Стрічкова
Нобелівську премію з хімії 1962 року.
модель
молекули
уреази 6
 Молекула білка – макромолекула (
грецьк. «макрос» - великий, гігантський), має
велику молекулярну масу
Порівняйте: молекулярная маса
етилового спирту – 46
оцтової кислоти – 60
альбуміну (одного з білків яйця) – 36000
гемоглобіну – 152000
міозину (білок м’язів) – 500000

7
 Вміст білку в деяких тканинах та
органах (після зневоднення):

М’язи – 80%
Нирки – 72%
Шкіра – 63%
Печінка – 57%
Мозок – 45%
Жирова тканина, кістки, зуби – 14 – 28%
Насіння рослин – 10 – 15 %
Стебла, корені, листя – 3% - 5%
Плоди – 1-2%
8
 Хімічний склад
 До складу білка входять наступні елементи
С, Н, О, N, S, P, Fe.
Ферум у гемоглобіні крові , Фосфор у казеїні
молока….
 Масова частка елементів:
С – 50% - 55%
О – 19% - 24%
Н – 6,5% - 7,3%
N – 15% – 19%
S – 0,3% - 2,5%
P – 0,1% - 2% 9
Загальна формула амінокислот

H
H RR11 O NH
O NH22 –– аміногрупа
аміногрупа
N –– C
N C –– C
C R –– радикал
R радикал
H
H HH OH COOH
OH COOH -- карбоксильна
карбоксильна
група
група

Амінокислоти є амфотерними сполуками

(у розчинах вони можут бути як у ролі кислот,
так і основ)
10
 в природі існує біля 100 α-аминокислот,
в організмі людини зустрічається 25, а в кожному
білку - близько 20, з них може бути утворено
2 432 902 008 176 640 000 комбінацій (~2 · 1018)
 замінні амінокислоти - можуть синтезуватися в
організмі;
 незамінні - в організмі не утворюються, їх
отримуємо з їжею (лізин, валін, лейцин, ізолейцин,
треонін, фенілаланін, триптофан, тирозин,
метионін)
11
Склад і класифікація білків
За складом:
 протеїни (прості) - містять лише залишки амінокислот

 протеїди (складні) – містять, крім залишків

амінокислот, ще й небілкову частину: вуглеводы

(глікопротеїди), жири (ліпопротеїди), нуклеїнові
кислоти (нуклеопротеїди)
 повноцінні – містять увесь набір незамінних

амінокислот
 неповноцінні - містять не повний набір незамінних

амінокислот
12
 Вторинна структура
Вторинна структура – спіраль, що утримується
водневими зв’язками, кожний з яких у 15 – 20 разів
слабший за ковалентний.

α -спіраль

β– спіраль

14
 Третинна структура
В утворенні третинної структури значна роль
належить радикалам.
За рахунок них утворюються дисульфідні містки,
складноефірні, водневі, амідні зв’язки.

15
 Четвертинна структура
Четвертинна структура – це об’єднання кількох
третинних структур в одне ціле.
Класичний приклад: гемоглобін, хлорофіл.
В гемоглобіні - гем - небілкова частина, глобін -
білкова частина.

16
 Властивості білків
 Розчинність
 Гідроліз
 Денатурація
 Кольорові реакції : біуретова,
ксантопртеїнова
 Амфотерний характер білкових молекул
(амфотерність білків)
17
Денатурація
Чим вищий рівень
організації білкової
молекули, тим структура
менш міцна

Порушення нативної
(природної), унікальної
(властивої лише цьому
білку) структури білкової
молекули називають
денатурацією.

18
 До денатурації призводить дія
кислот, лугів та високих температур.
 Білки також денатурують під дією
важких металів, спиртів та інших
органічних розчинників.
 Денатурація – найчастіше процес
необоротний Борщ — джерело
різноманітних
денатурованих
рослинних і
тваринних білків.

19
 Розчинність білків

Білки можуть бути

як розчинними, так і
нерозчинними у воді
залежно від їх
складу та структури

20
Водорозчинні білки утворюють
колоїдні розчини

21
 Гідроліз
Це найважливіша хімічна властивість
білків.
Гідроліз призводить до розпаду
поліпептидних зв’язків з утворенням
вільних амінокислот. Він може протікати
при нагріванні із сильними кислотами
або з лугами (кислотно-основний
гідроліз) і під дією ферментів
(ферментативний гідроліз)
22
 Функції білків
 Білки-ферменти каталізують протікання
біохімічних реакцій і грають важливу роль
в обміні речовин.
 Деякі білки виконують структурну або
механічну функцію, утворюючи цитоскелет, що
є важливим засобом підтримки форми клітин
а також запасаючу функцію
 Також білки грають важливу роль
в сигнальних системах клітин, клітинній
адгезії, імунній відповіді і клітинному циклі.
23
ПРОБЛЕМНЕ ПИТАННЯ:
ЩО МИ ЇМО?
 Складова основна частина їжі – білок, основа всього живого,
будівельний матеріал живого організм. Їжа – паливо для
людини: щоб жити, потрібно їсти. Білків, жирів і вуглеводів – за
масою повинно дорівнювати 1 : 1 : 4.
 М’ясо, риба, яйця, сир, плоди бобових, молоко, хліб, гречка –
містять білки.
 Замінні α-амінокислоти організм людини і тварини синтезує
сам.
 8-незамінних α-амінокислот надходять
в організм лише завдяки споживанню
білкової їжі.
Загальна формула амінокислот

H
H RR11 O NH
O NH22 –– аміногрупа
аміногрупа
N –– C
N C –– C
C R –– радикал
R радикал
H
H HH OH COOH
OH COOH -- карбоксильна
карбоксильна
група
група

Амінокислоти є амфотерними сполуками

(у розчинах вони можут бути як у ролі кислот,
так і основ)
26
27
 Як сполучені амінокислоти?

Амінокислоти можуть реагувати

O H
H одна з одною: карбоксильна
O група однієї амінокислоти реагує
з аміногрупою іншої
–– С
С –– N
N –– амінокислоти з утворенням
пептиднго зв’язку та молекули
води.
NH2 – CH2 – COOH + NH2 – CH2 – COOH →
NH2 – CH2 – CO – NH – CH2 – COOH + H2O
28