Амінокислоти:

будова, властивості та
медико-біологічна роль.
доц. Марія Володимирівна Кирилів
Протеїни
Білки- це високомолекулярні органічні
азотовмістні сполуки, що складаються з
амінокислот, з’єднаних між собою пептидними
зв’язками
Білки складають
приблизно18-20%
загальної маси
людського організму і
близько 50% його сухої
маси
 Структурна функція
білків
Структурні білки в
комплексі з ліпідами
є структурною
основою клітинних і
внутрішньоклітинних
мембран
Білки входять до
складу шерсті,
волосся, сухожиль,
стінок судин
 Транспортна функція
Деякі білки здатні
приєднувати різні
речовини і переносити їх
до різних тканин і органів
тіла
Наприклад, білок крові,
гемоглобін, транспортує
О2 та СО2

До складу клітинних мембран входять

особливі білки, які забезпечують
активне і строго вибіркове
перенесення деяких йонів з клітини в
зовнішнє середовище і навпаки
 Регуляторна функція
Деякі білки є гормонами, які
беруть участь у регуляції
процесів обміну речовин.
Гормон інсулін регулює рівень
цукру в крові шляхом
Рецепторна функція підвищення проникності
клітинних мембран для
Білки-рецептори, вбудовані глюкози, сприяє синтезу
в мембрану молекули глікогену
білків, які здатні
змінювати свою
структуру у відповідь
на приєднання
певної хімічної
сполуки
Захисна функція
У відповідь на проникнення в
організм чужорідних білків
або мікроорганізмів
(антигенів) утворюються
особливі білки- антитіла, які
здатні зв’язувати і
знешкоджувати їх.
Фібрин, який утворюється з
фібриногену сприяє зупинці
кровотеч
Скорочувальна функція
Особливі скоротливі білки (актин та
міозин) беруть участь у всіх видах
руху клітини та організму:
утворенні псевдоподій,
миготінні війок у
найпростіших,
скороченні м”язів у
багатоклітинних
тварин,
руху листків
у рослин та ін.
Каталітична функція
Багато глобулярних білків є
ферментами, які
прискорюють біохімічні
реакції, що відбуваються в
організмі
Енергетична функція
Під час розпаду 1 г білка до кінцевих
продуктів виділяється 17,6 кДж
енергії.
Білки спочатку розпадаються до
амінокислот, а потім до кінцевих
продуктів: води, вуглекислого газу та
аміаку
Амінокислоти – органічні гетерофункціональні сполуки до
складу яких входять карбоксильні та аміногрупи
Природні амінокислоти,
що входять до складу
білків є α-амінокислотами,
тобто аміногрупа
сполучена
COO з атомом
H3N CH α карбону,
що міститься
В організмі людини CH2 β в α-положенні.
міститься близько
60 амінокислот CH2 γ
та їх похідних, CH2 δ
але до складу білків
входять лише 20. CH2 ε
Решта знаходяться або
у вільному стані або NH3
входять до складу небілкових сполук
Стереоізомерія

α-атом карбону у всіх протеїногенних

амінокислотах (крім гліцину) є
хіральним центром. Це свідчить про
те, що ці сполуки є оптично-активними.
За своєю конфігурацією
протеїногенні амінокислоти є
стереоізомерами L-ряду.
D-стереоізомери амінокислот до
складу білків не входять
Класифікація амінокислот

І.За будовою карбонового скелета:

Аліфатичні Циклічні
а)карбоциклічні
б)гетероциклічні
Класифікація амінокислот
ІІ. За полярністю радикала
неполярні (гідрофобні) полярні незаряджені
(ала, лей, вал, іле, про, три, фен, мет) (глі, сер, тре, цис, тир,
асн, глн)

полярні негативно заряджені

(асп, глу)
полярні позитивно заряджені
(ліз, арг, гіс)
Класифікація амінокислот
ІІІ. За здатністю до синтезу в організмі
- замінні
- незамінні
Валін Треонін
Лейцин Ізолейцин
Лізин Метіонін
Фенілаланін Триптофан

Незамінні амінокислоти
не можуть синтезуватися
в організмі з інших сполук,
тому вони повинні надходити з їжею
 Кислотно-основні властивості
амінокислот
Амінокислоти проявляють амфотерні властивості
оскільки вміщують як основну групу -NH2, так і
кислотну групу -СООН.
У водному середовищі амінокислоти
існують у вигляді рівноважної суміші,
що складається з аніонної, катіонної
форм та біполярного йона (цвіттер-
йона)
Хімічні властивості амінокислот
І. За карбоксильною групою:
Утворення солей
Утворення естерів
ІІ. За аміногрупою:
Утворення N-ацилпохідних
Утворення основ Шиффа (заміщені іміни)
Взаємодія з 2,4-динітрофторбензолом (реакція
Сенгера)
Взаємодія з фенілізотіоціанатом (реакція Едмана)
ІІІ. Специфічні реакції амінокислот, які
відбуваються в організмі
Декарбоксилуванння
Дезамінування (окисне, внутрішньомолекулярне,
відновне, гідролітичне)
Трансамінування (переамінування)
Реакції за карбоксильною групою:

Утворення солей

Утворення естерів
 Реакції за аміногрупою
Утворення N-ацильних похідних
Ацилювання амінокислот використовують при синтезі
пептидів для блокування аміногрупи. Найчастіше
використовують бензоксикарбонілхлорид або
трет-бутоксикарбоазид.
Утворення основ Шиффа
При взаємодії α-амінокислот з альдегідами
утворюються заміщені іміни (основи Шиффа).
Реакція з формальдегідом лежить в основі
кількісного визначення α-амінокислот
методом формольного титрування
(метод Серенсена)
 Взаємодія з реактивом Сенгера
2,4-динітрофлуорбензен (реактив Сенгера)
реагує з аміногрупою амінокислоти (N-кінцевою
амінокислотою в поліпептиді) з утворенням
динітрофенілпохідної (ДНФ-похідна).
Реакції N-ацилування використовують для
блокування аміногрупи під час синтезу пептидів
Реакція з фенілізотіоціанатом
У результаті реакції утворюється
гетероциклічна сполука – 3- феніл-2-
тіогідантоїн (ФТГ-похідна).
Наведену реакцію використовують для
визначення амінокислотної послідовності
білків
Реакція декарбоксилування
В організмі декарбоксилування відбувається за участю
ферментів декарбоксилаз, коферментами яких є
піридоксальфосфат. При цьому утворюються біогенні
аміни
Реакції дезамінування.
Окисне дезамінування
Під дією ферментів дегідрогеназ і коферменту НАД+
відбувається ферментативне окиснення аміногрупи з
утворенням кетонокислот

Неокисне (внутрішньомолекулярне)
дезамінування
Найчастіше відбувається в бактеріяях і грибах під дією
ферментів. Відбувається відщеплення амоніаку з
утворенням α-β ненасичених кислот:
 Реакції дезамінування.
Відновне дезамінування
Утворюються карбонові кислоти

Гідролітичне дезамінування
Відбувається гідролітичне відщеплення
аміногрупи з утворенням гідроксикислот

В результаті реакцій дезамінування в організмі утворюється

токсичний аміак, який включається в цикл сечовини і
знешкоджується з утворенням нетоксичних продуктів -
сечовини або сечової кислоти.
Останні виводяться з організму з сечею
 Реакції переамінування
(трансамінування)
Реакція можлива при недостатньому надходженні певних
амінокислот з продуктами харчування. В процесі
метаболізму утворюються кетокислоти з подібною
будовою карбонового скелету необхідної амінокислоти.
Реакція відбувається шляхом обміну аміно- та
кетогрупи. Ферменти амінотрансферази.
Реакція поліконденсації
утворення пептидного зв’язку
Амінокислотні залишки в молекулах білків сполучені між
собою пептидними зв’язками, тобто білки мають
поліпептидну природу. Залишок кінцевої амінокислоти
ланцюга з вільною NH2- групою називають
N-кінцевою амінокислотою, з протилежної сторони
знаходиться залишок з вільною СООН-групою,
який називають С-кінцевою амінокислотою.

Порядок розміщення амінокислот у молекулі білка

називають амінокислотною послідовністю.
Номенклатура пептидів
Назви пептидів будуються шляхом послідовного
перечислення залишків амінокислот, починаючи з
N-кінцевої з додаванням суфікса –іл(-ил).
Остання С-кінцева амінокислота зберігає повну назву.
Визначення амінокислотної
послідовності в пептидах
Амінокислотний склад та амінокислотна
послідовність відіграють важливу роль у біологічній
дії пептидів та білків.
Розшифрування цієї послідовності має велике
значення у вивченні будови білкових молекул.
Послідовність амінокислот визначається шляхом
їх відщеплення з будь-якого кінця ланцюга та
наступній ідентифікації.
Для цього використовують методи Сенгера
та Едмана.
Метод Сенгера

Пептид обробляють 2,4 динітрофлуорбензеном

(ДНФБ), а потім піддають повному гідролізу.
З гідролізату виділяють ДНФ-похідну
N-кінцевої амінокислоти та ідентифікують її
Метод Едмана
N-кінцева амінокислота реагує з фенілізотіоціанатом
утворюючи ФТГ-похідну з її відщепленням від
поліпептидного ланцюга, амінокислоту ідентифікують.
Поліпептид зменшується на одну амінокислоту.
Пептиди – це природні або синтетичні сполуки,
молекули яких побудовані із залишків амінокислот,
з’єднаних пептидними зв’язками
Пептиди поділяють на:
Олігопептиди (містять до 10 залишків амінокислот)
Поліпептиди (містять до 100 залишків амінокислот)
Деякі пептиди мають важливе біологічне значення
Глутатіон (трипептид) важливий
антиоксидант - складова частина
багатьох ферментів, які захищають
SH-групи білків від окиснення
Пептиди з гормональною активністю
Вазопресин виробляється гіпофізом
і стимулює скорочення
кровоносних судин.
Регулює обмін мінеральних речовин.
Сильний стимулятор розумової діяльності.

Окситоцин стимулює
скорочення матки та
сприяє виділенню молока
під час лактації

Інсулін виробляється
підшлунковою залозою
і знижує рівень цукру в крові
Циклічні пептиди – проявляють
антибактеріальну та
антимікробну дії

Нейропептиди – енкефаліни (пентапептиди), які

проявляють знеболюючу дію та
ендорфіни (містять 30 залишків
амінокислот), які проявляють
антистресову дію
 Якісні реакції для виявлення амінокислот та
білків
Нінгідринова реакція (виявлення α-амінокислот)
за нагрівання з нінгідрином - синьо-фіолетове
забарвлення)
Ксантопротеїнова реакція (виявлення ароматичних
амінокислот) за нагрівання з HNO3 конц. - .жовто-
оранжеве забарвлення)
Реакція Фоля (виявлення сульфурвмісних
амінокислот) за нагрівання з (CH3COO)2Pb в лужному
середовищі - чорно-коричневий осад)
Реакція Адамкевича (виявлення триптофану)
з CH3COOH конц. H2SO4 конц. - червоно-фіолетове
Кільце на межі розчинів)
Біуретова реакція (виявлення пептидних зв’язків)
з Cu(OH)2 – рожево-фіолетове забарвлення
Типи зв’язків у білкових молекулах
Структура білка
Вторинна структура
 Класифікація білків
І. За формою молекул:
Глобулярні та фібрилярні

ІІ. За фізико-хімічними властивостями:

Кислі, основні та нейтральні
ІІІ. За будовою:
Прості та складні
 Кислотно-основні властивості білків
Властивості білків визначаються набором
амінокислот, в яких наявні певні
функціональні групи та радикали.

Білки у водних розчинах утворюють амфіони,

знак заряду яких залежить від їх
амінокислотного складу та рН середовища
 Кислотно-основні властивості білків
Значення рН середовища в якому
сумарний заряд білкової молекули
дорівнює 0 називають ізоелектричною
точкою (рІ)
В ізоелектричному
стані білки найменш
стабільні – вони
можуть злипатись
і випадати в осад.
Наявність заряду в молекулі білків
визначає їх здатність до
електрофорезу – руху в
постійному електричному полі.

Електрофорез
використовується для
фракціонування
складних білкових
сумішей
Розчинність білків

Розчинність окремих білків залежить від їх

заряду та переважання в їх складі полярних
або неполярних амінокислотних залишків.
Більшість глобулярних білків
(зокрема білків плазми крові)
містять гідрофільні залишки
амінокислот. Такі білки утворюють
гідратну оболонку і тому легко
розчинні у воді
Осадження білків (коагуляція)
Осадження білків може бути:

зворотнє Незворотнє
(висолювання) – (денатурація) –
при усуненні чинників, білок не вдається
що його викликають повернути у свій
білок знову попередній стан
переходить у свій
нативний (природний)
стан
Висолювання
Висолювання відбувається
за дії розчинів солей
лужних металів та амонію.
Осаджені висолюванням
білки, відновлюють свої
нативні властивості після
видалення солі.

Причиною такого осадження є

знімання катіонами та аніонами
солей гідратної оболонки,
що забезпечує стійкість білка
Денатурація- це руйнування вищих структур білкової
молекули при збереженні первинної структури та втрати
білком нативних фізико-хімічних та біологічних властивостей

Денатурація відбувається внаслідок дії на білкові розчини та

білки, що знаходяться в біологічних середовищах,
жорстких хімічних, фізико-хімічних та фізичних факторів.
Денатурацію спричиняють:
дія кислот, лугів, органічних розчинників,
нагрівання білків до 60-80 °С,
дія високих доз ультрафіолетового
та іонізуючого випромінювання.
Механізм впливу денатуруючих
агентів полягає в руйнуванні
слабких зв'язків (водневих,
іонних, дипольних,
гідрофобних), що
стабілізують впорядковані
типи просторової організації
білкових молекул (вторинну
та третинну структуру).
Прості білки – це білки до складу яких входять
лише амінокислоти, об’єднані в поліпептидні
ланцюги
Альбуміни Альбуміни і глобуліни –
Глобуліни найпоширеніші білки в
Протаміни тваринних і рослинних
Гістони організмах
Проламіни Альбуміни: М≈80 тис. Да
Глютеліни Глобуліни: М ≈150-160 тис.
Склеропротеїни Да
Альбуміни добре
розчиняються у воді і
сольових розчинах
Глобуліни нерозчинні у воді,
а лише в сольових
розчинах
 Функції
Альбуміни:
Відповідають за:
-регуляцію обміну води між кров’ю
і тканинами
-онкотичний тиск у клітині (якщо
вміст альбумінів зменшується
набрякають кінцівки, вода Глобуліни:
виходить з крові в тканини)
Транспортують Транспортують мінеральні
речовини (мідь, залізо та
вуглеводи, ін.), гормони, вітаміни
жирні кислоти, Беруть участь у згортанні крові
гормони, ліки. (антипротеази)
Проявляють Виконують захисну функцію
дезінтоксика- (антитіла α-, β-, γ-
ційну інтерферони)
функцію
Вміст у плазмі крові:
Загальний білок – 60-85 г/л
Альбуміни – 40-50 г/л
Глобуліни – 20-25 г/л
Фібриноген – 1-2 г/л

Гіпопротеїнемія –
зменшення вмісту
білка в плазмі крові
Гіперпротеїнемія –
збільшення вмісту
білка в плазмі крові
Диспротеїнемія –
порушення
співвідношення між
фракціями білків
Складні білки- це білки, які складаються з
простого білка і небілкового компонента
(простетична група)
Залежно від хімічної будови простетичної групи складні
білки поділяються на:
Глікопротеїни – містять вуглеводну частину
Ліпопротеїни – містять ліпідну частину
Нуклеопротеїни – містять ДНК або РНК
Хромопротеїни – містять забарвлену
пігментну групу
Металопротеїни – містять метал
Фосфопротеїни – містять залишок
фосфорної кислоти