Білки

1. Що таке білки?

2. Будова білків?

3. Функції білків?

4. Фізико-хімічні властивості білків?

5. Класифікація білків?

Відповіді

1.

Білки́ — великі біомолекули та макромолекули, які містять один або кілька довгих ланцюгів
амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв'язками. Білки виконують широкий спектр
функцій всередині організмів, включаючи каталізацію метаболічних реакцій, реплікацію ДНК,
реагування на подразники, створення структури клітин і організмів і транспортування молекул з
одного місця в інше. Білки відрізняються один від одного насамперед своєю послідовністю
амінокислот, яка диктується послідовністю нуклеотидів їхніх генів і яка зазвичай призводить до
згортання білків в специфічну тривимірну структуру, яка визначає його активність.

2.

Вперше гіпотезу про амідний зв’язок амінокислотних залишків у білках висунув російський біохімік
О. Я. Данилевсикий у 1891р. Пізніше німецький хімік Е. Фішер підтвердив цю гіпотезу. Фішеру
вдалося синтезувати поліпептиди, тобто сполуки, в молекулах яких амінокислотні залишки зв’язані
між собою угрупуванням –СО-NH- . Це угрупування тому називають ще пептидним зв’язком. За
цією теорією, молекула білка складається з більш-менш довгих поліпептидних ланцюгів, “зшитих”
різними додатковими, побічними зв’язками, наприклад сульфгідрильними групами (SH) цистеїну,
водневими містками та ін.

У клітині Е. соli міститься близько 3000 різних білків, а в організмі ссавців налічується понад 50000
різноманітних білків. Найдивовижніше, що всі природні білки складаються з великого числа
порівняно простих структурних блоків, представлених мономірними молекулами –
амінокислотами, зв'язаними один з одним в поліпептидні ланцюги. Природні білки побудовані з
20 різних амінокислот.

Оскільки ці амінокислоти можуть об'єднуватися в найрізноманітнішій послідовності, то вони

можуть утворити величезну кількість різноманітних білків. Число ізомерів, яке можна отримати
при всіляких перестановках вказаного числа амінокислот в поліпептиді обчислюється
величезними величинами. Так, якщо з двох амінокислот можлива освіта тільки двох ізомерів, то
вже з чотирьох амінокислот теоретично можливе утворення 24 ізомерів, а з 20 амінокислот – 2,4
(1018 різноманітних білків.

Саме інформація, що міститься в лінійній послідовності нуклеотидів ДНК, визначає лінійну

послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюзі. Лінійний поліпептидний ланцюг сам
являється наділеним функціональною інформацією, відповідно до якої він мимоволі
перетвориться в певну стабільну тривимірну структуру. Таким чином, лабільний поліпептидний
ланцюг складається, скручується в просторову структуру білкової молекули, причому не хаотично,
а в суворій відповідності з інформацією, що міститься в амінокислотній послідовності.

3.

Білки виконують безліч найрізноманітніших функцій, характерних для живих організмів. Тут же
будуть перераховані головні і в деякому розумінні унікальні біологічні функції білків, не властиві
або лише частково властиві іншим класам біополімерів.

Каталітична функція. Всі відомі в даний час біологічні каталізатори (ферменти) є білками. До 1988
р. Було ідентифіковано більше 2100 ферментів. Ця функція білків є унікальною, такою, що визначає
швидкість хімічних реакцій в біологічних системах.

Живильна (резервна) функція. Цю функцію виконують так звані резервні білки, живлення, що є
джерелами, для розвитку плоду, наприклад білки яйця (овальбуміни). Основний білок молока
(казеїн) також виконує головним чином живильну функцію. Ряд інших білків поза сумнівом
використовується в організмі як джерело амінокислот, які у свою чергу є попередниками
біологічно активних речовин, регулюючих процеси обміну речовин.

Транспортна функція. Дихальна функція крові, зокрема перенесення кисню, здійснюється

молекулами гемоглобіну – білка еритроцитів. У транспорті ліпідів бере участь альбумін сироватки
крові. Ряд інших сироваткових білків утворює комплекси з жирами, міддю, залізом, тироксином,
вітаміном А і іншими з'єднаннями, забезпечуючи їх доставку у відповідні органи-мішені.

Захисна функція. Основну функцію захисту в організмі виконує імунна система, яка забезпечує
синтез специфічних захисних білків-антитіл у відповідь на надходження в організм бактерій,
токсинів або вірусів. Висока специфічність взаємодії антитіл з антигенами (чужорідними
речовинами) за типом білок-білок сприяє пізнаванню і нейтралізації біологічної дії антигенів.
Захисна функція білків виявляється і в здібності ряду білків крові до згортання. Згортання білка
плазми крові фібриногену приводить до утворення згустку крові, що оберігає від втрати крові при
пораненнях.

Скоротлива функція. У акті м'язового скорочення і розслаблення бере участь безліч білкових
речовин. Проте головну роль в цих життєво важливих процесах грають актин і міозин – специфічні
білки м'язової тканини. Скоротлива функція властива не тільки м'язовим білкам, але і білкам
цитоскелета, що забезпечує якнайтонші процеси життєдіяльності кліток (розбіжність хромосом в
процесі мітозу).

Структурна функція. Білки, що виконують структурні функції, займають по кількості перше місце
серед інших білків тіла людини. Серед них найважливішу роль грає колаген в сполучній тканині,
кератин у волоссі, нігтях, шкірі, еластин в судинній стінці і ін. Велике значення мають комплекси
білків з вуглеводами у формуванні ряду секретів – мукоїдів, муцину і так далі В комплексі з
ліпідами (зокрема, фосфоліпідами) білки беруть участь в утворенні біомембран кліток.

Гормональна функція. Обмін речовин в організмі регулюється різноманітними механізмами. У цій

регуляції важливе місце займають гормони, що виробляються в залозах внутрішньої секреції. Ряд
гормонів представлений білками або поліпептидами, наприклад гормони гіпофіза, підшлункової
залози і ін.

Можна назвати ще деякі життєво важливі функції білків, зокрема здатність зберігати онкотичний
тиск в клітках і крові, буферні властивості, що підтримують фізіологічне значення рН внутрішнього
середовища, і ін.

Таким чином, з цього далеко не повного переліку основних функцій білків видно, що вказаним
біополімерам належить виняткова і різностороння роль в живому організмі. Якщо спробувати
вичленувати головну, вирішальну властивість, що забезпечує багатогранність біологічних функцій
білків, то слід було б назвати здатність білків строго вибірково, специфічно з'єднуватися з широким
довкола різноманітних речовин.

Зокрема, ця висока специфічність білків забезпечує взаємодію ферментів з субстратами, антитіл з

антигенами, транспортних білків крові з переносимими молекулами інших речовин і так далі У разі
ферментів ця взаємодія заснована на принципі біоспецифічного пізнавання, ферменту, що
завершується скріпленням, з відповідною молекулою, що сприяє протіканню хімічної реакції.

Високою специфічністю дії наділені також білки, які складають молекулярну основу таких
процесів, як диференціювання і ділення клітин, розвиток живих організмів, що забезпечує їх
біологічну індивідуальність.

Білки є насамперед незамінним пластичним матеріалом, потрібним для побудови клітини і

тканини. Вони відіграють велику роль у процесах росту, розмноженням, передачі організмом
спадкових властивостей. Білки входять до складу ферментів і гормонів. Білки, як і жири та
вуглеводи, є важливим джерелом енергії в організмі. Енергетична роль білків має особливе
значення при тяжких захворюваннях, на останніх стадіях голодування організму тощо.

4.

Білки – надзвичайно різноманітні речовини.

Одні білки розчиняються у воді, інші в слабких розчинах нейтральних солей чи в 70%-му спирті,
деякі – в розбавлених розчинах кислот або лугів. Є й такі білки, що в названих рідинах на
розчиняються.
Розчинені білки у воді утримують значну кількість зв’язаної води. Завдяки цьому водні розчини
білків в’язкі і при певних умовах можуть загусати. Розчини білків нестійкі. Білки з них під впливом
різних чинників легко виділяються в осад. Розрізняють оборотне і необоротне осадження білків.

Оборотне осадження виникає при додаванні до водних розчинів білків великих кількостей
нейтральних солей і тому називаються висолюванням. Осад білка, що випав, при внесенні в
дистильовану воду знов розчиняється. Різні білки висолюються при неоднаковому насиченні їх
розчинів нейтральною сіллю. Цим користуються при відокремленні білків один від одного.
Наприклад, глобуліни крові осаджуються при напівнасиченні її сірчанокислим амонієм, а
альбуміни – при повному насичені.

При необоротному осадженні, яке можна викликати нагріванням, додаванням солей важких
металів тощо, в природному білку відбувається внутрішньомолекулярні зміни, внаслідок чого
змінюються його властивості, втрачається здатність розчинятися у воді. Необоротна зміна
властивостей природного білка називається денатурацією його. Денатуруються білки також під
впливом ультрафіолетових променів, ультразвукових хвиль, радіоактивного випромінювання,
сильного струшування тощо. Денатурація згубно впливає на біологічні функції білка. Білки можуть
утворювати солі при реакціях з кислотами і основами, тобто мають амфотерний характер.
Амфотерність білків пояснюється наявністю в їх молекулах карбоксильних груп –СООН.

Для виявлення білків у різних матеріалах застосовують кольорові реакції, найважливішими з яких
є ксантопротеїнова і біуретова.

Ксантопротеїнова реакція. Твердий білок або його розчин під впливом концентрованої азотної
кислоти при нагріванні жовтіє. Якщо до пожовтілого білка добавити розчин аміаку, то забарвлення
переходить в оранжеве. Ксантропротеїнова реакція вказує на наявність у білковій молекулі
бензольних ядер, отже, залишків ароматичних сполук, які під впливом концентрованої кислоти
утворюють продукти нітрування жовтого кольору.

Біуретова реакція. При додаванні до водного розчину білка концентрованого лугу і кількох
краплин розбавленого розчину CuSO4 з’являється фіолетове забарвлення.

5.

Усі білкові речовини поділяють на прості білки, або протеїни, і складні білки, або протеїди.
Простими називають білки, які при повному гідролізі дають тільки амінокислоти. Складні білки
становлять собою сполуки білка з небілковою речовиною.

Протеїни, в свою чергу, поділяють на кілька підгруп:

Протаміни – найпростіші білки з сильно вираженим основним характером. Водні розчини їх мають
лужну реакцію. Протаміни є в молочку та ікрі риб.

Гістони – розчиняються у воді і дуже розбавлених кислотах; проявляють слабкий основний

характер; зустрічаються в зв’язаному стані, як і протаміни, в ядрах тваринних клітин.

Глобуліни – найбільш поширені білки. Вони розчиняються в слабких розчинах нейтральних солей,
проявляють слабкий кислотний характер. До глобулінів належать: міозиноген мя’зів, фібриноген
кров’яної плазми.

Протеїди – це комплекси простих білків з речовинами небілкової природи –

Вуглеводами (глюкопротеїди),

Фосфорною кислотою (фосфопротеїди),

Гетероциклічними сполуками,

Нуклеїновими кислотами (нуклеопротеїди).

До протеїдів віднесені: хромопротеїди (мають колір, наприклад пігменти), ліпопротеїди –

жироподібні живильні речовини, глюкопротеїди – містять вуглеводні компоненти, часто отруйні.

Нуклеопротеїди – найбільш поширені в біологічному відношенні: з ними пов’язані процеси

синтезу білків, поділ клітини, передача спадкових властивостей, з них побудовані віруси, що
викликають різні захворювання.