ВИДОВЕ ВРЪЗКИ В БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА.

НИВА НА
ОРГАНИЗАЦИЯ. ФИЗИКОХИМИЧНИ СВОЙСТВА НА
БЕЛТЪЦИТЕ. ВИДОВЕ БЕЛТЪЦИ – КЛАСИФИКАЦИЯ.
БИОЛОГИЧНО ВАЖНИ ПЕПТИДИ.
 БЕЛТЪЦИ (ПРОТЕИНИ)
Протеините са високомолекулни съединения изградени
от аминокиселини, които се свързват по между си чрез
пептидна връзка.
Отделните аминокиселини се отличават по между си
по вида на остатъка R.
С изкюлчение на аминокиселината глицин, вкички
останали са оптически активни.

Аминокиселините изграждащи белтъците в човешкия

организъм присъстват само в L-конфигурацията на
оптичната си изомерия
 БЕЛТЪЦИ (ПРОТЕИНИ)

ФУНКЦИИ НА ПРОТЕИНИТЕ:
 Притежават каталитична активност и се отличават с висока спицифичност.
 Участват при транспортирането и натрупването на различни важни в метаболитно
отношение вещества
 Допринасят за формиране механичната устойчивост на тялото – в количествено
отношение най-разпространения протеин в човешкото тяло е колаген. Той
съставлява приблизително 25% от всички протеини в тялото.
 Участват при генерирането и предаването на нервните импулси под формата на
рецепторни протеини.
 Участват при изграждането на имунната система – имуноглобулини, които
представляват 15% от всички плазмени протеини
 Регулаторна функция на ниво организъм – хормони с белтъчна природа (окситоцин,
вазопресин
 Регулаторна функция на ниво клетка - регулирането на различни клетъчни процеси
АМИНОКИСЕЛИН
И ИЗГРАЖДАЩИ
ПРОТЕИНИТЕ
 НЕЗАМЕНИМИ
АМИНОКИСЕЛИНИ
ВИДОВЕ ХИМИЧНИ ВРЪЗКИ В БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

1) Пептидна (киселинноамидна) връзка – основната ковалентна химична връзка при

изграждането на белтъците.

Според броя на свързаните чрез пептидни

връзки аминокиселини, се различават ди-
три-, тетра- и полипептиди.
Горната граница за молекулното тегло на
полипептидите е 5000 Da. Над това число
обикновено се говори за белтъчни
вещества.
ВИДОВЕ ХИМИЧНИ ВРЪЗКИ В БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

 Обикновено пептидната верига е неразклонена, тъй като полипептидите съдържат α-

пептидни връзки (образувани само между α-аминогрупите и съседните им СООН
групи на аминокиселините), но понякога се срещат известни аномалии. Например в
пептидите на глутаминовата киселина е възможно аминогрупата на едната молекула
глутаминова киселина да се свърже с пептидно с отдалечена карбоксилна група от
друга молекула глутаминова киселина, при което се образува γ-пептидна връзка.
 Остатъците (R) от аминокиселините, влизащи в състава на полипептидните вериги,
образуват странични вериги, които са насочени навън от полипептидната верига. Тези
остатъци могат да бъдат съвсем малки (например остатъка на глицина е само Н), но
могат да бъдат и значително по-големи (например при валин и триптофан).
Аминокиселините с киселинен или основен характер имат пространствено насочени
йонизирани Н+ или ОН-.
 Някои протеини са изградени само от една полипептидна верига, докато други
притежават две и повече полипептидни вериги в структурата си.
ВИДОВЕ ХИМИЧНИ ВРЪЗКИ В БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА
2) Дисулфидна връзка – втората
по важност ковалентна връзка в
белтъчната молекула.
Тиоловата (сяросъздържаща -SH) група на
аминокиселината цистеин е силно
реактивоспособна. Най-често срещаната реакция
с участието на тиоловата група е обратимо
окислени между две съседно разположени
сяросъдържащи съединения, при което се
образува дисулфидна връзка (-S-S-). Когато в
обратимото окисление участват два остатъка (R)
от аминокиселината цистеин в молекулата на
даден протеин, връзката се нарича дисулфиден
мост (-S-S-). Дисулфидните мостове са често
срещан природен механизъм за стабилизиране
на много протеини. Протеини съдържащи в
структурата си дисулфидни мостове се
секретират от клетките в извънклетъчното
пространство.
 Дисулфидните връзки имат роля и в антигенната
структура

Протеини съдържащи в структурата

си дисулфидни мостове се
секретират от клетките в
извънклетъчното пространство
ВИДОВЕ ХИМИЧНИ ВРЪЗКИ В БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

3) Водородни връзки (водородни мостове) – поради значителната степен на поляризация

на пептидната връзка положителния товар при азотния атом може да се пренесе върху
водорода и той може да се свърже с атом, който притежава отрицателен товар
(например кислород). Възникналият водороден мост е толкова по-здрав, колкото е
по-късо разстоянието между отделните атоми. Енергията необходима за образуването
на водородната връзка е ниска, което означава че тя е относително слаба.
ВОДОРОДНА ВРЪЗКА

+
-
ВИДОВЕ ХИМИЧНИ ВРЪЗКИ В БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

4) Йонни връзки – много функционални групи (карбоксилна, амино група и др.) при
физиологична стойност на рН (7,36 – 7,44 или средно 7,4) са в йонизирано
състояние. Това дава възможност за привличане на противоположно заредени
аминокиселини остатъци и отблъскване на едноименно заредените.

Поради съществуващата зависимост между рН на

средата и естеството на електрично натоварените
групи в протеиновата молекула, то при
понижаване на рН на средата (ацидоза)
дисоциацията на отрицателно-заредените групи се
потиска и белтъчните молекули се натоварват
положително. В резултата на това се
благоприятства електростатичното отблъскване и
се улеснява дисоциацията на белтъчните
комплекси.
ВИДОВЕ ХИМИЧНИ ВРЪЗКИ В БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

5) Хидрофобни междумолекулни взаимодействия (вандервалсови връзки) – не

представляват връзка в обичайния смисъл, тъй като енергията им е под 4,2 kJ, но
спомагат за поддържането на нативната конформация на белтъчната молекула в
много малко пространство.
ВИДОВЕ ХИМИЧНИ ВРЪЗКИ В БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

6) Дипол-диполни взаимодействия – възникване на електростатични взаимодействия

при диполни молекули. Тези взаимодействия между водните и белтъчните молекули
са отговорни за образуването на хидратационни обвивки около белтъчните
молекули във воден разтвор.

7) Йон-диполни взаимодействия –
натрупване на водни молекули
около йонизирани групи в
белтъчната молекула.
 НИВА НА ОРГАНИЗАЦИЯ В БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА
ПЪРВИЧНА СТРУКТУРА – свързването на отделните
аминокиселини в полипептидните вериги на
протеините, чрез пептидни връзки. Първичната
структура се получава по време на процеса на
биосинтез или транслация на протеини в клетката.

Транслацията представлява специфичната

последователност на нуклеотиди в ДНК,
които се транскриптират в иРНК и се
разпознават в рибозомите. Това от своя страна
дава указания за подреждането и свързването
на аминокиселините в полипептидната верига
 НИВА НА ОРГАНИЗАЦИЯ В БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

ВТОРИЧНА СТРУКТУРА – пространственото подреждане на атомите в

полипептидната верига. При тази структура не се вземат под внимание разположението
на страничните остатъци (R) и съответно техните взаимодействия с останалите участъци
от протеиновата молекула. Различават се три структури: α-спирала, β-нагъната и γ-
спирала, която представлява силно разгъната α-спирала.

α- спирала – ППВ са извити във вид на дясновинтови спирали,

които са стабилизирани чрез вътрешно-верижни Н-връзки
(албумин, глобулин и др.)
β-нагъната – пептидните групи в ППВ лежан в една равнина и
са разположени успоредно по между си (фибриларни белтъци
с влакнест строеж). Стабилизирането на морекулата също се
осъществява чрез Н-връзки.
γ-спирала (колагенов тип) – представлява междинна структура
между α- и β-структурите.
 НИВА НА ОРГАНИЗАЦИЯ В БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

ТРЕТИЧНА СТРУКТУРА – пространственото нагъване по остта на ППВ и нейното

фиксиране в стабилна частица, което се осъществява с помощта на водородни връзки,
дисулфидни мостове, йонни връзки, хидрофобни взаимодействия, дипо-диполни
взаимодействия, йон-диполни взаимодействия, както и чрез π-връзки.

Всеки протеин притежава третична структура, която

може да се включи към групата на фибриларните или
към групата на глобуларните белтъци, в зависимост от
съотношението на късата и дългата ос. Например при
колагена и еластина, които са типични фибриларни
протеини, съотношението между късата и дългата ос е
над 30, докато при хемоглобина и миоглобина
(глобуларни протеини) това съотношение е до 30.
 НИВА НА ОРГАНИЗАЦИЯ В БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

ЧЕТВЪРТИЧНА СТРУКТУРА – характерна за протеини, които имат повече от една

ППВ (олигомери). Тази структура определя пространственото подреждане на отделните
субединици (отделните ППВ) в молекулата на олигомера, както и всички контакти и
взаимодействия, които протичат между тях.

Поради това е възможно реализиране на

кооперативен ефект (взаимното повлияване
на отделните субединици, което може да бъде
положително или отрицателно). Тази
структура е характерна за хемоглобина, както
и за повечето ензими и е свързана с
осъществяването на алостеричната им
регулация и промяна на ензимната им
активност.
 КЛАСИФИКАЦИЯ НА БЕЛТЪЦИТЕ

СПОРЕД ТЕХНИЯ СПОРЕД СПОРЕД БРОЯ НА

СПОРЕД АМИНОКИСЕЛИНИТЕ
ПРОИЗХОД ХИМИЧНАТА ПРОСТРАНСТВЕНАТА
(животински или СТРУКТУРА ОСТАТЪЦИ
структура (глобуларни (моно- , ди-, три- ,
растителен) или фибриларни) олигопептиди,
полипептиди)
ПРОСТИ (изградени СЛОЖНИ (АК + небелтъчна
само от АК) – албумин, съставка или простетична
глобулин и др. група)
 КЛАСИФИКАЦИЯ ПРИ СЛОЖНИТЕ ПРОТЕИНИ

ВИД ХАРАКТЕРИСТИКА
Фосфопротеини белтъчен компонент + фосфорна киселина (небелтъчна съставка) свързани чрез
КХВ (естерна) между ОН групата на серинов или треонинов остатък.
Представител: казеин (млечен протеин), фосфатин (яйчен белтък)
Нуклеопротеини белтъчен компонент + нуклеинови киселини (ДНК и РНК)
Гликопротеини и белтъчен компонент + въглехидратен компонент. Гликопротеини са изградени от
протеогликани къси поли(олиго)захаридни вериги, прекрепени към белтъчно ядро.
Протеогликани са хетерополизахаридни вериги (мукополизахариди) свързани
към белтъчно ядро.
Липопротеини и белтъчен компонент + липиден компонент. Липопротеини – белтъчната
протеолипиди молекула е разположена отвън и покрива липидната съставка. Протеолипиди –
липидната съставка обвива белтъчния компонент.
Металопротеини белтъчен компонент + йони на различни метали. Образуват стабилни хелатни
комплекси с N-, C- и S- атоми от аминокиселинните остатъци. Представители:
феритин, хемосидерин (съхранение на Fe), трансферин (транспорт на Fe).
 КЛАСИФИКАЦИЯ ПРИ СЛОЖНИТЕ ПРОТЕИНИ

ВИД ХАРАКТЕРИСТИКА
Порфиринпротеини белтъчен компонент + протопорфирин. Представители: хемоглобин
(връзката между белтъчния компонент и порфириновия пръстен е
хелатна), цитохром с (връзката между белтъчния компонент и
порфириновия пръстен е ковалентна).
Нуклеотидпротеини белтъчен компонент + нуклеотиди. Притежават ензимна активност.
Представители: флавопротеини
 БИОЛОГИЧНОАКТИВНИ ПЕПТИДИ
Глутатион – трипептид изграден от глицин, цистеин и глутамат.
Биологичното му значение се определя от наличието на SH група.

 тъй като участва като донор на електрони и може да редуцира

хидропероксидите
 участва при превръщането на метхемоглобина (Fe3+) в нормален
хемоглобин (Fe2+);
 участва при синтезирането на левкотриени
 важна клетъчна антиоксидантна система
 БИОЛОГИЧНОАКТИВНИ ПЕПТИДИ
Невропептиди – синтезират се от нервните клетки и основно са пептиди от
хипоталамуса и хипофидата .
 Опиоидни пептиди – свързват се с опиатните (морфинови) рецептори на главния
мозък, като подтискат болката и предизвикват състояние на еуфория. Отговорни са за
емоционалното поведение, паметта и обучаемостта. Представители: ендорфини,
енкефалини.
 Субстанция Р – големи количества от нея са открити в хипоталамуса, substantia nigra и
други отдели на мозъка. Участват в регулирането на двигателната активност, при
предаването на болевите усещания, оказва влияние върху емоционалното поведение.
 Либерини и статини – синтезират се в хипоталамуса и регулират секрецията на
хормоните от предния дял на хипофизата. Либерините действат стимулиращо, а
статините действат подтискащо.
 Окситоцин – предизвиква съкращения на гладките мускули на матката и стимулира
лактацията.
 Вазопресин – свива периерните артерии и предизвиква повишаване на кръвното
налягане.
 БИОЛОГИЧНОАКТИВНИ ПЕПТИДИ

Пептидни хормони – изпълняват различни физиологични и биохимични функции в

организма.
 Тъканни хормони – образуват се от специфични единични клетки на определени
тъкани. Синтезират се като неактивни предшественици след което се активират до
тъканни хормони. Навлизат чрез дифуция в клетките мишени и се транспортират
чрез кръвния ток. Представители: ангиотензин, калидинин, брадикинин.
 Хормони на стомашно-чревния тракт – регулират храносмилателния процес.
Представители: гастрин (регулира секрецията на солна киселина, тимулира
отделянето на панкреасен сок, влияе върху моториката на стомаха), холецистокинин
(съкращава жлъчния мехур и стимулира секрецията на храносмилателни ензими от
задстомашната жлеза), секретин (стимулира отделянето на панкреасен сок и
стимулира секрецията на жлъчката).
Пептиди, регулатори на имунитета – представитен: циклоспорин А (действа
имуносупресивно върху Т-хелпърните лимфоцити)