Chapter 4 Proteins and Amino Acids

一、分類
二、胺基酸(Amino Acids; AAs)分類及結構
三、 AAs的性質
四、蛋白質的結構
五、穩定蛋白質立體結構的力量
六、蛋白質的呈色反應
七、蛋白質含量的(定量)測定
八、蛋白質的功能測定
九、蛋白質的營養價值評估
十、蛋白質的化學反應及其衍生物
一、分類
(一)依組成不同區分
◼ 1. 單純蛋白Simple protein
◼ 經水解後只產生胺基酸分子_自然界只由20種
AAs所組成。
◼ Albumin, Globulin, Collagen, Elastin, Keratin
◼ 2. 複合蛋白Conjugated protein
◼ Glycoprotein, lipoprotein (LDL, HDL)
◼ Phosphoprotein (casein), Nucleoprotein
◼ 3. 衍生蛋白Derived protein
◼ Protein hydrolysate (hydrolyzate)
◼ Amino acids, oligopeptides, polypeptides
一、分類
(二)依構造(物理形狀)不同區分
◼ 1. Fibrous proteins
◼ Collagen, Elastin, Keratin, Fibroin (絲)
◼ 2. Globular proteins
◼ Hemoglobin, Myoglobin
◼ 3. Both
◼ Actin, Fibrinogen (纖維蛋白原)
一、分類
(三)依營養性不同區分
◼ 1. Complete proteins
◼ 含必需胺基酸(Essential AAs; EAAs) > 33%可維
持生命所需並促進生長，如蛋、奶、肉。
◼ 2. Partially complete proteins
◼ 含 25% < EAAs < 33%,可維持生命所需但不足以
促進生長，如穀蔬果蛋白質。
◼ 3. Incomplete proteins
◼ 其EAAs不足以維持生命所需及促進生長，如米
蛋白缺Lysine、魚翅蛋白缺Tryptophan、大豆蛋
白缺Methionine。
一、分類

(四)依溶解度不同區分
◼ 1. Water soluble proteins
◼ 可溶於水或稀的中性緩衝液中，如：豆蛋白
(legumelin)、蓖麻毒蛋白(ricin)及小麥蛋白
(triticine) 。
◼ 2. Salt soluble proteins
◼ 不溶於水，但可溶於鹽溶液(0.4 M NaCl)，如：
花生球蛋白(arachin)、豇豆球蛋白(vignin)及
大豆球蛋白(glycinin) 。
一、分類

(四)依溶解度不同區分(續)
◼ 3. Alkaline soluble proteins
◼ 不溶於水，但可溶於稀的鹼或酸溶液，如：小
麥穀蛋白(glutenin)、米穀蛋白(oryzenin)、大麥
蛋白(hordein)及玉米蛋白(zeanin) 。
◼ 4. Alcohol soluble proteins
◼ 可溶於70~90%的乙醇溶液，但不溶於純水，
如：玉米蛋白(zein)、大麥蛋白及穀膠蛋白
(gliadin)。
二、胺基酸(Amino Acids; AAs)分類及結構
(一) 分類
◼ 1. AAs具非極性侧鏈

◼ 2. AAs具極性侧鏈
◼ Polar but uncharged R group
◼ Polar but positively charged R group
◼ Polar but negatively charged R group
(二) 結構
◼ 1. 共同結構

◼ 2. Enantiomers: D-, L-

◼ 3. 兩性離子Zwitterion

◼ 4. Essential AAs

◼ 5. 常見衍生的AAs
(一) 分類
◼ 1. AAs具非極性侧鏈 (pH 7.0)
(一) 分類
◼ 2. AAs具極性侧鏈(pH 7.0)
◼ (1) Polar but uncharged R group
 (一) 分類

◼ (2) Polar but

positively
charged R group
◼ (3) Polar but
negatively
charged R group
 (二) 結構

◼ 1. 共通結構
◼ 2. Enantiomers
◼ 具有Chiral (Asymmetric) center
◼ 除了Glycine 其他均有
◼ D-胺基酸: -NH2在右
◼ L-胺基酸: -NH2在左 (天然界存在)
◼ 3. 兩性離子Zwitterion
◼ 結構中同時帶有“+” 及”-”的官能基
◼ 4. Essential AAs
 (二) 結構

◼ 5. 常見衍生的AAs

g-carboxyglutamin
5-hydroxylysine

4-hydroxyproline

Phosphoserine
三、 AAs的性質
◼ (一) Peptide bone具雙鍵性質

◼ (二)具酸鹼性質
◼ 胺基酸可接受質子亦可提供質子，具有酸和鹼的特性，
稱為兩性電解質(ampholyte) 。
三、 AAs的性質(續)
◼ (三)具疏水性
◼ 胺基酸側鏈基團疏水性大小，是指其側鏈基團從乙醇轉
移至水溶液中之自由能差( Gt)。若自由能差為正值，
則屬於疏水性，該側鏈基團傾向於埋藏在蛋白質分子的
內部；若自由能差為負值，則屬於親水性，該側鏈基團
傾向於排列在蛋白質分子的表面。
◼ 八種R group是疏水性胺基酸，其側鏈基團的自由能差分別為丙
胺酸：2.09 kJ/mol；纈胺酸：6.27 kJ/mol；白胺酸：9.61 kJ/mol；
異白胺酸：12.54 kJ/mol和脯胺酸：10.87 kJ/mol；苯丙胺酸：
10.45 kJ/mol；色胺酸：14.21 kJ/mol；甲硫胺酸：5.43 kJ/mol。
 三、 AAs的性質(續)
◼ (四) 具反應性基團
◼ 利用其與不同試劑會產生不同的化學反應或呈色變化，
應用於胺基酸的定性或定量。
◼ 胺基-NH2 : 主要化學反應有烷基化、胍基化、醋醯化、
琥珀醯化、芳香基化及脫胺反應等；
◼ 羧基-COO- : 反應有酯化、還原和脫羧反應；
◼ 硫氫基-SH : 的主要反應有氧化或磺酸化反應；
◼ 羥基-OH : 主要是酯化反應；
◼ 甲硫胺酸的硫原子-S-CH3 :主要是引起烷化反應。
◼ 咪唑環(Imidazole ring): 構成Histidine
◼ 胍基(quanidino group): 構成Arginine
三、 AAs的性質(續)
◼ (五) 具光學活性
◼ 色胺酸、酪胺酸及苯丙胺酸等芳香環胺基酸具有紫外線
(250~300 nm)吸收特性，其最大吸收波峰分別為278 nm、
275 nm及260 nm。
◼ 於紫外線(280 nm)照射下，色胺酸和酪胺酸會產生螢光，
其放射波長分別為348 nm和304 nm。
◼ 胺基酸之紫外線吸收特性和螢光發射特性，可用於監測
蛋白質分子構形是否發生改變的參考依據。
三、 AAs的性質(續)
◼ (六) 滴定曲線
◼ 常見於食品蛋白質的20種胺基酸中，有13個胺基酸具有
二個可解離基團a-羧基及a-胺基；另外七個胺基酸具有
三個可解離基團a-羧基、a-胺基及R-羧基/R-胺基。測定
環境酸鹼度和解離基團的酸解離常數(pKa)可推估其帶電
荷情形。
丙胺酸與離胺酸的滴定曲線及酸解離常數
三、 AAs的性質(續)
◼ (七) 具等電點
◼ 當兩性離子呈現電中性時的pH值稱為等電點(isoelectric
point；pI)
◼ 可測定個別胺基酸達pI時其解離分子成分的比例
酸解離常數與pH的關係_
Henderson-Hasselbalch Equation
 Alanine/Aspartic acid
達等電點時其離子的組成比例
◼ Alanine: pka1 =2.35, pka2 =9.69
◼ Aspartic acid: pka1 =1.88, pka2 =9.6, pka3 =3.65
四、蛋白質的結構
◼ (一)一級結構 Primary structure
◼ 1. 描述胺基酸的排列順序
四、蛋白質的結構(續)
◼ (一)一級結構 Primary structure
◼ 2.主要鍵結為peptide bond 具有雙鍵性質，因此肽鍵具有
trans-及cis-form

◼ 3.分子量約為20,000~100,000道爾頓(dalton)之間。但是肌
肉蛋白質中的連接粗肌絲和Z盤的連接蛋白(connectin,
titin)為一種巨型蛋白質，分子量超過1,000,000道爾頓。
四、蛋白質的結構(續)
◼ (二)二級結構 Secondary structure
◼ 1. 描述(1)重複性的序列: 由鄰近胺基酸間以氫鍵結合而
形成的立體結構a-helix及b-pleated sheet。(2)不規則結構
 四、蛋白質的結構(續)
◼ (二)二級結構Secondary structure
◼ 2. 主要的螺旋構造有三種類型，
分別為α-螺旋(α-helix, 3.613-helix)、
α10-螺旋(α10-helix, 310-helix)、π螺
旋(π -helix, 4.416-helix)，其中α-螺
旋較穩定。
◼ Cα-N鍵旋轉的角度通常用φ(phi)表示，
Cα-C鍵旋轉的角度用ψ(psi)表示
 3.613-helix
◼ α-螺旋為右旋每繞一
圈360是3.6個胺基酸，
每一個氫鍵回圈包含
13個原子
◼ Carbonyl (C=O)與下
游H-N-形成氫鍵
蛋白質分子二級結構及特性
 四、蛋白質的結構(續)
(Anti-parallel) (Parallel)

◼ (二)二級結構
◼ 3.b-線股(b-strand)
由5~15胺基酸構
成，二條線股構
成一個平板，
N→C排列方向不
同，分為逆向和
同向(順向)
 四、蛋白質的結構(續)
◼ (三)超二級結構
◼ aa, bbb, bab
◼ 連接a-螺旋和b-平板時，胜
肽鏈需做劇烈的轉折，以接
近180o的方式摺返，這些轉
折點稱為b-轉角(b-turn)或g-
轉角(g-turn)。
◼ b-轉角通常由四個胺基酸組
成，其中第二個胺基酸通常
為甘胺酸。
◼ g-轉角是由三個胺基組成，
且由一個脯胺酸作為主要轉
折。
四、蛋白質的結構
◼ (四)三級結構 Tertiary structure
◼ 三級結構是描述胺基酸序列上相隔較遠之胺基酸

在空間中的排列情形，也就是二級結構的空間排
列，其鍵結包括：氫鍵、雙硫鍵、極性鍵結及非
極性鍵結。
◼ 維持三級結構的作用力有離子鍵、氫鍵、疏水鍵

及金屬離子等，其中，疏水鍵對水溶性蛋白質三
級構造之穩定性貢獻最大。
 四、蛋白質的結構
◼ (五)四級結構 Quarternary structure
◼ 四級結構是描述二個或二個以上次單元體

(subunit)在空間中的排列情形。
◼ 由二條(含)以上胜肽鏈折疊而成的多元體構造，

通常是雙元體(dimmers)、三元體(trimers)或四元
體(tetramers)。
血紅蛋白是由二條a鏈及兩條b鏈
所組合的四元體
五、穩定蛋白質立體結構的力量
◼ 1. 立體結構扭力(steric strains)
◼ 2. 凡得瓦爾力(Van Der Waals force)
◼ 3. 共價鍵(covalent bounds)
◼ 4. 氫鍵(hydrogen bonds)
◼ 5. 疏水鍵(hydrophobic interactions)
◼ 6. 靜電作用力(electrostatic interactions)
1. 立體結構扭力(steric strains)
◼ 多肽鏈在折疊上有一些限制因子存在，
◼ 肽單位的平面性原則－肽鍵具有部分雙鍵的
性質，因而不能自由旋轉，使得肽單位的六
個原子固定在同一個平面上。胜肽鍵的C及N
周圍三個鍵角之和均為360，意味著它們是
同處於一個平面。
◼ 肽鏈中能夠旋轉的只有α-碳原子所形成的單
鍵，此單鍵的旋轉角度決定二個肽鍵平面的
相關位置，因此肽鍵平面成為肽鏈折疊的基
本單位。
2. 凡得瓦爾力(Van Der Waals force)
◼ 描述分子間的吸引力和排斥力
◼ 二個原子核需要保持在最適距離才能獲得最
大的吸引力，若太近則會因相斥而減弱；太
遠則電子間吸引力又不夠。
◼ 凡得瓦爾力微弱且短暫，因此通常需要數十
個凡得瓦爾力才能發揮穩定結構的作用
 6. 靜電作用力(electrostatic interactions)
◼ 極性帶電荷的胺基酸殘基彼此可形成靜電作用力以穩定蛋
白質分子結構，靜電作用力可為吸引力，也可能是排斥力
。
◼ 在中性pH下，天門冬胺酸和麩胺酸帶負電荷，離胺酸、精
胺酸及組胺酸則帶正電荷。
◼ 在鹼性條件下，半胱胺酸和酪胺酸則傾向於帶負電荷。
◼ 電荷的胺基酸殘基通常分布於蛋白質分子表面，靜電作用
力受到環境酸鹼度、介電常數及離子強度的影響，靜電作
用力的大小與兩基團電荷量大小成正比，與兩基團間的距
離平方成反比。
 鍵能大小

共價鍵 > 離子鍵>氫鍵 > 疏水鍵 > 凡得瓦爾力

330-380 42-84 8-40 4-12 1-9 (kJ/mole)
 蛋白質變性 Denaturation
◼ 定義:當蛋白質結構發生變化影響到四級、三級及
二級結構時稱為蛋白質變性。不包括一級結構肽
鍵的斷裂。
◼ 變性分為可逆與不可逆，當雙硫鍵被打斷時通常
為不可逆。
◼ 引起變性的因子
◼ 溫度、pH、離子強度、溶劑、剪力、壓力和其他溶質
◼ 溫度:通常發生於較高的溫度範圍40~80℃
◼ 高溫常被應用於食品保存和食品加工，因高溫可
促進蛋白質變性及酵素失活。
◼ 影響蛋白質高溫變性的因子有水分含量、糖醇類
添加量及胺基酸組成等。一般而言，蛋白質在低
水分含量下，在添加葡萄糖、蔗糖、乳糖或甘油
時熱安定性較高，蛋白質分子本身若疏水性胺基
酸含量較高者，相對地會有較高的熱安定性。其
他影響因子尚包括：酸鹼度、離子強度及離子種
類等。
◼ 高壓
◼ 高壓變性(1~12 kbar)通常發生在較低的溫度（如室溫
25℃以下）。
◼ 當蛋白質立體結構中的空隙體積(void space)越大，越容
易受高壓的影響而發生變性。
◼ 球狀蛋白質結構中的空隙體積一般約為0.74 mL/g，纖維
狀蛋白質的空隙體積則較小，因此纖維狀蛋白質較球狀
蛋白質不易發生高壓變性。
◼ 球狀蛋白質經高壓處理後，其結構體積約可減少30~100
ml/mol。蛋白質的高溫變性通常是不可逆反應，而高壓
變性作用有時是可逆的，但復性所需的時間卻相當長，
一般需要數小時才能完全復性。
◼ 剪力
◼ 高機械剪應力(shear stress)引起蛋白質變性的單元操作包
括：搖動(shaking)、捏合(kneading)及打擦(whipping)等。
蛋白質溶液在高剪力下因拌入空氣，產生氣穴現象
(cavitation)，進而變性或沉澱。變性時，極性基團通常
朝向液相，非極性基團則朝向氣相。
◼ 擠壓加工包括：高溫、高壓及高剪力等蛋白質變性因子
，蛋白質在高溫和高剪力下通常是產生不可逆的變性反
應，如：10~20%乳清蛋白質在pH 3.5~4.5、溫度
80~120℃下，經高剪力7,500~10,000/sec作用下形成直徑
1 μm的膠球體。
◼ 酸鹼值pH
◼ 蛋白質分子於等電點(pI)的環境下，其正電荷數量等於負
電荷數量，當溶液pH > pI，則負電荷基團增加； pH < pI
時，正電荷基團數量增加。
◼ 有機溶劑
◼ 有機溶劑可降低其介電常數，氫鍵在低介電常數下容易
形成，因此在低濃度的有機溶劑下可促進氫鍵的形成，
如：添加2-氯乙醇(2-chloroethanol)有促進球狀蛋白質形
成α-螺旋的作用。然而高濃度的有機溶劑會破壞蛋白質
分子結構中的氫鍵和靜電作用力，尤其是疏水性鍵結。
因此，有機溶劑通常會造成蛋白質的變性作用。
◼ 有機溶質
◼ 尿素和胍鹽酸(guanidine hydrochloride)是強蛋白質變性劑，
蛋白質溶液添加8 M尿素和6 M胍鹽酸可使蛋白質完全變性
。尿素主要是破壞疏水作用力；胍鹽酸則是破壞疏水作用
力及靜電作用力。
◼ 有時添加氯化鈉破壞靜電作用力可促進尿素對蛋白質的變
性作用。添加二硫代蘇糖醇(dithioth-reitol；DTT)移除結構
中的雙硫鍵，可促進尿素和胍鹽酸對蛋白質的變性作用。
◼ 尿素和胍鹽酸引起的蛋白質變性通常是可逆的，利用透析
去除尿素和胍鹽酸，可使變性蛋白質轉為天然蛋白質，若
尿素解離成氰酸鹽(cyanate)和氨，且氰酸鹽再與蛋白質之
胺基作用而改變其帶電荷情形，則此變性便無法完全可逆
。
 六、蛋白質的呈色反應(定性分析)
◼ (一)寧海準反應 Ninhydrin reaction
◼ 檢測a-胺基酸: a-胺基酸與寧海準反應產生藍色化合物，
蛋白質是由許多a-胺基酸組成的，因此亦呈此顏色反應。
◼ 一般胺基酸呈藍紫色(570 nm)，Proline呈黃色(440 nm)
(二)雙縮脲反應 Biuret reaction
◼ 檢測含有二個以上胜肽鍵的胜肽或蛋白質:在鹼性
溶液中與硫酸銅(CuSO4)作用形成紫紅色產物，稱
雙縮脲反應，此法靈敏度約10 mg。
◼ 呈色反應的深淺與胜肽鍵的數目有關，分子量較小
者反應後呈粉紅色；分子量較大者反應後呈藍紫色。
(三)米龍反應 Millon reaction
◼ 檢測Tyrosine:含有酪胺酸的蛋白質溶液中，加入米
龍試劑（亞硝酸汞、硝酸汞及硝酸的混合液），蛋
白質會產生沉澱，經加熱後形成紅色沉澱物，稱為
米龍反應。
(四)乙醛酸反應 Glycoxylic acid reaction
◼ 檢測Tryptophan:含有色胺酸之吲哚基團的蛋白質溶
液中，加入乙醛酸，並沿著管壁慢慢注入濃硫酸，
在兩層之間會出現紫色環，稱為乙醛酸反應。
(五)坂口反應 Sakaguchi reaction
◼ 檢測Arginine:含有精胺酸之胍基的蛋白質溶
液中，加入次氯酸鈉及a-萘酚，會在氫氧化
鈉溶液中產生紅色產物，稱為坂口反應。
(六)福林酚反應 Folin-ciocalteu reaction
◼ 檢測Tyrosine:含有酪胺酸之酚基的蛋白質溶液，在
鹼性條件下，先與酒石酸鉀鈉銅溶液作用生成紫紅
色複合物，然後再與磷鉬酸、磷鎢酸、硫酸及溴等
反應生成藍色化合物，且在660 nm有吸收峰，此稱
為福林酚反應。
七、蛋白質含量的(定量)測定
◼ (一)凱氏氮測定法 Kjeldahl Method
凱氏氮測定原理

N(%)= (0.1 N x f) x [(滴定mL)/1000] / [(g sample)/100]

= g N/100 g sample

Protein (%) = N(%) x 氮係數

 氮係數
◼ 一般蛋白質平均含
16%
◼ Protein (%) = N(%) ÷
16% = N(%) x (100/16)
= N(%) x 6.25
 (二)紫外線吸收法
◼ 測定蛋白質溶液的280 nm
吸光值，再由標準曲線得
知蛋白質含量。其優點為
快速、簡便和不消耗樣品
，而缺點是易受樣品不純
物干擾，如：核酸在260
nm有吸收峰，因此若含核
酸之蛋白質溶液不適合使
用此法定量蛋白質。
 (三)染料結合法
◼ 蛋白質與考馬斯亮藍(Coomassie
brilliant blue G-250)試劑反應後由
棕褐色轉為藍色化合物，在595
nm測定其吸收值，然後由標準曲
線求出其蛋白質含量。染料結合
法(dye binding method)的優點為
快速、簡便和干擾因素少，此定
量方法靈敏度高，所需蛋白質量
約10 ng。

Protein + CBB G-250 → 藍色化合物

 (四)二金雞納酸法bicinchoninic acid procedure
◼ 是利用蛋白質對二價銅離子(Cu2+)進行還原，所生
成的Cu+可與二金雞納酸(BCA)反應呈紫色錯合物
而定量，在562 nm測定其吸收峰，再由標準曲線求
出蛋白質含量。
八、蛋白質的功能特性
◼ 食品蛋白質的功能特性包括：
◼ 水合性(hydration)、
◼ 溶解性(solubility)
◼ 界面特性(interfacial properties)
◼ 黏著性(viscosity)
◼ 吸香性(flavor binding)
◼ 起泡性(foaming)、
◼ 凝膠性(gelation)、
◼ 麵團形成性(dough formation)
水合性(hydration)
◼ 水活性0.05~0.3屬於單層水，此時水分子與極性帶
電荷基團結合；水活性0.3~0.7，屬於多層水，此時
水分子則間接作用於極性帶電荷基團。
◼ 在等電點下，水分子與蛋白質分子的作用最少，因
此水合性低。另外，高溫破壞氫鍵，因此當溫度升
高時，水合性和保水力通常會下降。
◼ 水合性的能力大小依序為極性帶電荷胺基酸 ( 6
moles H2O/mol residue)＞極性不帶電荷胺基酸 (2
moles H2O/mol residue)＞非極性胺基酸 (1 moles
H2O/mol residue)。
 溶解性(solubility)
◼ 蛋白質的溶解度受到pH、鹽濃度、溶媒介電常數及溫度等
因素的影響。
◼ pH ：當pH在其pI時，該蛋白質溶液的溶解度最小。

◼ 鹽濃度：當在低濃度時，蛋白質的溶解度隨著鹽濃度的

增加而提高，稱為鹽溶(salting-in)；當鹽濃度高至某一
濃度時，蛋白質的溶解度隨著鹽濃度的增加而降低，稱
為鹽析(salting-out)。
◼ 溶媒介電常數(dielectric constant)：酒精和丙酮的介電常

數較水分子小，當蛋白質在此溶媒中，其分子間的靜電
排斥力變小，因此溶解度較低。
溶解性(solubility)
◼ 溫度：0~40℃時大部分的蛋白質溶解度隨溫度
的上升而增加。當疏水性基團越多，蛋白質與蛋
白質分子間因疏水鍵作用力增強而彼此作用，因
此溶解度降低。若蛋白質分子具有較多極性胺基
酸者，因其蛋白質－水分作用力增加，故溶解性
較高。
界面特性(interfacial properties)
◼ 蛋白質分子為兩性離子化合物，可移動至氣－液界面或油
－液界面，因在界面時自由能較低，故可自發性地移動。
◼ 植物性蛋白之疏水性／親水性比值高，因此適合作為water
in oil 之界面活性劑，如大豆蛋白之疏水性／親水性比值高
達40%；白蛋白類的蛋白質，如卵白蛋白和牛血清白蛋白之
疏水性／親水性比值小於30%，適合作為oil in water界面活
性劑。
◼ 一般而言，親水基團較多的蛋白質比較不易移動到界面，
因此疏水性基團多且分散者，能穩定界面膜構造。安定界
面膜的主要鍵結包括：氫鍵、靜電作用力和疏水鍵，部分
雙硫鍵也參與界面膜的安定性。
 黏著性(viscosity)
◼ 黏度是指蛋白質溶液在相對剪力下抵抗流動的力量
大小。蛋白質是一種可溶性的大分子聚合物，因此
黏度通常相當大。影響蛋白質黏度的因素包括：
◼ 分子形狀: helix > pleated sheet (分子結構較鬆散的螺旋結
構之黏度較高，而緊密折疊者黏度較低)。
◼ 分子大小:大分子>小分子。
◼ 水合程度: 吸水性高其Vis. 高
◼ 溫度:分子結構未改變時 T高則Vis.低，分子結構已改變時
T高則Vis.高。
◼ 蛋白質濃度: 濃度愈高其Vis. 愈高。
◼ 蛋白質大部分是親水性的高分子膠體，隨著攪拌
(剪切)流動速率提升，其Vis.下降，稱為假塑性
(pseudoplastic)或剪切稀化(shear thinning)。
◼ 明膠和肌動凝蛋白等纖維狀蛋白質溶液經剪切應力作
用後，其分子排列仍順著流體流動方向，因此即使停
止剪切應力或流動，仍然無法立即回復原有的黏度。
◼ 大豆蛋白質和乳清蛋白質等球狀蛋白質溶液經剪切應
力作用後，一旦停止剪切應力或流動，即可迅速回復
到原有的黏度，此流體行為稱為搖變性(thixotropic)。
吸香性(flavor binding)
◼ 蛋白質本身通常無特殊氣味，但脂質過氧化
產物醛、酮、酸等羰基化合物，可與蛋白質
結合，因而引起異味。如：大豆蛋白質與己
醛結合引發青豆味和青草味。
◼ 利用蛋白質與風味物質的結合特性，可應用
在重組食品作為風味攜帶劑(flavor carrier)。
◼ 蛋白質分子利用化學鍵結合風味物質或利用
毛細管現象固定風味物質，蛋白質分子通常
是利用氫鍵、凡得瓦爾力、疏水鍵及靜電作
用力等非共價鍵來結合風味物質，二者的結
合通常為可逆反應，
◼ 少部分蛋白質利用離胺酸胺基與醛類的羰基形成
共價結合，則為不可逆反應。
◼ 蛋白質經部分變性後，分子展開暴露出更多可反
應性基團，因此有較佳的風味物質結合能力。
◼ 蛋白質分子之風味物質結合程度，在鹽析狀
態高於鹽溶狀態。在鹼性條件下高於酸性。
◼ 添加還原劑破壞雙硫鍵，也可增加風味物質
的結合程度。某些蛋白質在鹼性、鹽析或雙
硫鍵斷裂等條件下，分子會展開暴露出更多
疏水性基團，因此風味物質結合程度可隨之
增加。
 起泡性(foaming)
◼ 泡沫是由液體連續相和氣體分散相所組成的二相膠體系統
。蛋白質的起泡性受到酸鹼度、離子強度和糖質種類的影
響，一般而言，添加鹼性材料可增加泡沫體積；添加糖質
可增加泡沫安定性。
◼ 以豆類蛋白質(mucuna bean prorein)為例，添加蔗糖、乳糖
、麥芽糖或馬鈴薯澱粉等糖質，有助於提高其起泡能力
(foaming capacity)和泡沫安定性，離子強度在0.1~0.4 M，
其起泡能力和泡沫安定性隨著離子強度的增加而提高。起
泡性蛋白質產品包括：鮮奶油、冰淇淋、蛋糕、麵包及蛋
白牛奶酥等。蛋白質溶液的起泡能力一般是以膨脹率
(overrum)或起泡係數(foaming power)表示之。
凝膠性(gelation)
◼ 魚肉蛋白質添加食鹽形成有黏性的溶膠，經
高溫、酵素及離子誘導後產生有彈性的凝膠
(gel)。
◼ 凝膠體是蛋白質分子藉由共價鍵及非共價鍵
形成立體網狀結構，而穩固水分和低分子化
合物於結構中，其中參與的化學鍵包括：氫
鍵、疏水鍵、靜電作用力及雙硫鍵等。
◼ 其中氫鍵主要是產生蛋白質－水分作用力
(protein-water interaction)，而疏水鍵主要是
產生蛋白質－蛋白質作用力(protein-protein
interaction)。
◼ 高溫可破壞氫鍵，相對地，低溫有助於氫鍵
形成，因此以氫鍵為主的凝膠為熱可逆反應
(thermally reversible)，如：明膠(gelatin)。而
以雙硫鍵為主的凝膠為熱不可逆的反應，如
：乳清蛋白質凝膠(whey protein gels)。
◼ 牛奶蛋白質中的k-酪蛋白經凝乳酶水解移除
一段親水性胜肽(glycomacropeptide)，使得分
子表面變得具有相當高的疏水性，因而主要
是以疏水性作用力來形成凝膠。
◼ 大豆蛋白質分子表面極具負電性，因此在鈣
和鎂離子的存在下，可經由靜電作用力形成
凝膠，如：豆腐的製作。
 麵團形成性(dough formation)
◼ 麵筋(gluten)主要是由單元體的穀膠蛋白
(gliadin)和多元體的小麥穀蛋白(glutenin)組成。
◼ 穀膠蛋白可分為α-穀膠蛋白、γ-穀膠蛋白和ω-
穀膠蛋白等。穀膠蛋白是由低分子量次單元體
低分子量(low molecular weight；LMW)－穀膠
蛋白和高分子量次單元體高分子量(high
molecular weight；HMW)－穀膠蛋白所組成。
◼ 穀膠蛋白具有黏性和延展性，是製作餅乾和
麵條的重要加工適性；穀膠蛋白具有彈性，
是製作麵包的重要特性。
◼ 麵糰的形成，除了依賴氫鍵和疏水鍵外，尚
有硫氫基－雙硫鍵交換作用反應(sulfhydryl-
disulfide interchange reactions)的參與。
常見蛋白質性食品的各種功能特性
 九、蛋白質的營養價值評估
◼ 食品蛋白質品質的好壞通常是取決於蛋白質之胺基酸的種
類及含量。
◼ 食品蛋白質是否營養，通常是根據其必需胺基酸的含量多
寡及消化率高低來判斷。
◼ 動物性蛋白質通常比植物性蛋白質來得營養。卵白蛋白質和牛乳
蛋白質常被用來作為是否營養的參考蛋白質(reference proteins)。
◼ 必需胺基酸是指人類本身無法生合成的胺基酸。食物中某
一必需胺基酸含量低於參考蛋白質相對應必需胺基酸含量
者，稱為限制性胺基酸(limiting amino acids)。
◼ 穀類蛋白質較缺乏離胺酸，富含甲硫胺酸；豆類蛋白質較缺乏甲
硫胺酸，而含適量的離胺酸；花生蛋白質則離胺酸和甲硫胺酸均
明顯不足。
 (一)蛋白質的消化率
◼ 當人體攝入各種蛋白質食物後，經過胃腸的消化變成
小單位的胺基酸，這些胺基酸再經由同化作用形成肌
肉及其他組織器官。食品蛋白質的消化率平均約為92%，
計算公式如下：

◼ 水不溶性的纖維狀蛋白質較不易被消化酵素水解，或
者與纖維多醣結合的蛋白質也不易被水解。
◼ 豆類蛋白質常存在胰蛋白酶抑制劑、凝乳蛋白酶抑制
劑或凝集素等抗營養因子，它們會影響蛋白質的水解，
進而影響消化吸收。
(二)蛋白質的品質評估
◼ 1. 化學評分法
◼ 2. 生物評估法
◼ 3. 酵素評估法
◼ 4. 微生物評估法
(二)蛋白質的品質評估
◼ 1. 化學評分法
◼ 2. 生物評估法
◼ 3. 酵素評估法
◼ 4. 微生物評估法
 1. 化學評分法
◼ 蛋白質常見的限制性胺基酸有離胺酸、酥胺酸、色胺酸
及含硫胺基酸，測定上述胺基酸的化學分數，或稱為胺
基酸價(amino acid score；AAS)，即可得知食品蛋白質的
營養價值。

◼ 胺基酸價最小的那個胺基酸為該食品蛋白質最缺乏之胺基酸，
一般稱第一限制性胺基酸；其次為第二限制性胺基酸；再者為
第三限制性胺基酸，如玉米蛋白質之第一、二、三限制性胺基
酸分別為離胺酸、色胺酸和異白胺酸。胺基酸價是假設食品蛋
白質在完全消化和完全吸收的條件下所測定的值，因此會有些
許誤差。此外，加工衍生的D-胺基酸或天然抗營養因子的存在，
也會影響化學評分法的準確性。
2. 生物評估法
◼ 動物試驗評估蛋白質品質的方式有
◼ (1)蛋白質效率比值(protein efficiency ratio；PER)
◼ (2)生物價(biological value；BV)
◼ (3)淨蛋白質利用率(net protein utilization；NPU)
(1)蛋白質效率比值(protein efficiency ratio；PER)
◼ PER指攝取1 g蛋白質能增加體重的克數

◼ 蛋白質效率比值越高，表示蛋白質品質越好。
◼ 雞蛋的蛋白質效率比值約為 4
◼ 大豆約為 2.4
◼ 麵粉僅為 1 而已
◼ 當蛋白質效率比值為 2 以上者，通常被視為品質優良的
蛋白質。
 (2)生物價(biological value；BV)

◼ 生物價是指攝取蛋白質經消化後能被生長利用的百分率。食品
蛋白質生物價，以蛋94為最高；牛奶82；魚81；牛肉73；大豆
66；糙米70；白米63；全麥麵粉59；白麵粉則僅為51。
(3)淨蛋白質利用率(net protein utilization；NPU)
◼ 淨蛋白質利用率是指攝取蛋白質後，能被生長利用
的百分率。當蛋白質被攝取後，可消化者被身體分
解吸收；不能消化者由糞便排出，稱為糞便氮素。
3. 酵素評估法
◼ 食品蛋白質在極端加工條件下，其消化率會
明顯下降，欲了解食品蛋白質加工後營養價
值的變化情形，可利用酵素法評估之
◼ 利用胰蛋白酶(trypsin)、胰凝乳蛋白酶
(chymotrypsin)和胜肽酶(porcine intestinal
peptidase)水解受測蛋白質，根據水解程度可了
解其消化率。
4. 微生物評估法
◼ 測定微生物利用食品蛋白質的生長情形也可
了解該蛋白質的營養價值，可應用的試驗菌
株包括：
◼ 產酶鏈球菌(Streptococcus zymogenes)、糞鏈球菌
(Streptococcus faecalis)、腸系膜白色念珠菌
(Leuconostoc mesenteroids)、產氣莢膜梭菌
(Clostridium perfringens)。
◼ 梨形四膜蟲(Tetrahymena pyriformis)是一種原
生動物，因其胺基酸需求模式與老鼠或人類
相當接近，因此特別有應用價值。
十、蛋白質的化學反應及其衍生物
◼ (一)蛋白質的酵素水解反應
◼ 蛋白酶的正反應可將蛋白質水解為胜肽，稱為水
解反應，利用此反應可生產機能性胜肽產品
(functional peptide)。
◼ 蛋白質分子經蛋白酶限制性水解後，可產生一些
抗高血壓胜肽或呈味胜肽。親水性基團較多的明
膠，經蛋白酶水解後的呈味胜肽其苦味較低；相
對地，疏水性基團較多的大豆蛋白質，經蛋白酶
水解後的呈味胜肽其苦味較高。
牛乳蛋白質水解產製的機能性肽

◼ Bioactive peptides、Antihypertensive peptides、Immunopeptides、

Caseinophosphopeptides、Casomorphin
(二)轉麩醯胺酶(Transglutaminase; TGase)在蛋
白質加工的應用
◼ 1. 交聯反應

◼ 2. 胺基酸併入反應

◼ 3. 脫胺反應
◼ 1. 交聯反應

◼ 改善魚肉蛋白質的凝膠特性
◼ 改善食品蛋白質的營養價值，避免因Lys引起的
梅納反應。
◼ 2. 胺基酸併入反應

◼ 不溶性的麵筋經蛋白酶水解後，其可溶性明顯提
高，但具有苦味，其水解產物再經轉麩醯胺酶作
用後，苦味明顯下降，且其疏水性質下降而使溶
液轉為澄清，乳化性與起泡性也獲得改善。
◼ 3. 脫胺反應
轉麩醯胺酶在食品加工上的應用