第一篇 生物大分子的结构与功能

蛋白质：生命的物质基础

核酸：遗传的物质基础

酶：生物催化剂

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 第一章
蛋白质的结构与功能
The Structure and Function of Protein

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蛋白质是生命的物质基础
（Protein）

分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的
各个部分都含有蛋白质。

含量高：蛋白质是细胞内含量最丰富的生物大分
子，约占人体干重的45％。某些组织含
量更高，如脾、肺及横纹肌等高达80％。

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蛋白质具有重要生物学功能
催化 酶
调节 激素、受体、转录因子
防御 免疫球蛋白
转运 血红蛋白、载脂蛋白
运动 肌动蛋白
营养 酪蛋白、卵清蛋白
储存 铁蛋白
结构 胶原蛋白、角蛋白
……

创求严勤 氧化供能
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 Some Functions of Proteins

The light produced by fireflies is the Erythrocytes contain

result of a reaction involving the protein large amounts of the oxygen-
luciferin and ATP, catalyzed by the transporting protein hemoglobin.
enzyme luciferase.
The protein keratin, formed by all vertebrates,
is the chief structural component of hair,
scales, horn, wool, nails, and feathers. The
black rhinoceros is nearing extinction in the
wild because of the belief prevalent in some
parts of the world that a powder derived from
its horn has aphrodisiac properties. In reality,
the chemical properties of powdered
rhinoceros horn are no different from those of
powdered bovine hooves or human
创求严勤 fingernails.
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本章主要内容
蛋白质的分子组成
（氨基酸的特性）
蛋白质的分子结构
（蛋白质的各级结构，化学键）
蛋白质分子结构与功能的关系
（举例说明）
蛋白质的理化性质及其分离纯化
（应用）
3学时
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 第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein

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 一、元素组成
The composition of chemical elements

碳 (C, Carbon) 50-55％

氢 (H, Hydrogen) 6-7％
氧 (O, Oxygen) 19-24％
氮 (N, Nitrogen) 13-19％——平均16%
硫 (S, Sulfate) 0-4％
其他元素（P、金属元素）

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 蛋白质中N含量＝16％

蛋白质含量＝？

蛋白质含量＝氮含量/16％
＝氮含量×6.25

凯氏定氮法(Kjeldahl procedure)
（经典的蛋白质定量方法）

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 毒奶粉为何有毒？

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二、基本结构单位 — 氨基酸（amino acid）

存在自然界中的氨基酸有300多种，但组成
人体蛋白质的氨基酸仅有20余种，绝大多数蛋白
质只由20种氨基酸组成，且属 L-α-氨基酸（甘氨
酸除外）。

水解 水解
蛋白质 酸/碱/酶
肽 氨基酸

• 单纯蛋白质：仅由氨基酸组成
• 结合蛋白质：还含有其它成分
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新实谨奋 NJH 11
 羧基
α-碳原子

氨
基
酸
的
基
本
结
构 氢原子
氨基
侧链基团
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L-氨基酸的通式
-
COO
CHR
H3 +
NH3
C
甘氨酸
H 丙氨酸
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 半胱氨酸+半胱氨酸=胱氨酸

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 脯氨酸（Proline）
亚氨基酸

CH2
CHCOO -
CH2
NH2+
CH2

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新实谨奋 NJH 15
组成蛋白质的其他氨基酸

硒代半胱氨酸 ， Sec，1986
吡咯赖氨酸，Pyl，2002
D--氨基酸

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新实谨奋 NJH 16
知识？能力？
哈佛医学院院长Dr. Charles Sidney Burwell曾对学
生说过这样一段话：“在未来十年内，你们现在学习
的知识有一半会被证明是错误的，更糟糕的是我们不
知道哪一半是错的。”

At an HMS graduation in the

late 1940s, he said “…Half of
what we have taught you is
wrong. Unfortunately, we
don’t know which half.”

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新实谨奋 NJH 17
18
 氨基酸的分类
——根据侧链的结构和理化性质

1. 非极性脂肪族氨基酸：侧链含烃链，呈疏水性（7）
2. 极性中性氨基酸：侧链有极性，但不带电荷，
通常含羟基、巯基、酰胺基等（5）
3. 芳香族氨基酸：Phe, Tyr, Trp（含芳香基团）（3）
4. 酸性氨基酸：Asp，Glu（含羧基）（2）
5. 碱性氨基酸：Arg、Lys、His（含氨基）（3）

人卫8版P9 表1-1
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1. 非极性脂肪族氨基酸 7种
(Nonpolar, aliphatic R groups)

甲硫氨酸
20
2. 极性中性氨基酸 5种
(Polar, uncharged R groups)

21
3. 芳香族氨基酸 3种
(Aromatic R groups)

Trp

Tyr

22
4. 酸性氨基酸 2种
（Negatively charged R groups）

23
5. 碱性氨基酸 3种
(Postively charged R groups)

24
 胰岛素一级结构部分序列

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新实谨奋 NJH 25
氨基酸残基的修饰
磷酸化、乙酰化、甲基化、甲酰化
脯氨酸、赖氨酸羟化（羟脯氨酸和羟赖氨酸）

这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、
稳定性、亚细胞定位、蛋白质相互作用等，
从而影响蛋白质的活性或功能。

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新实谨奋 NJH 26
三、氨基酸的理化性质
1、两性解离 （amphoteric property)

R CH COOH
NH2

R CH COOH H+ R CH COO- OH- R CH COO-

NH3+ NH3+ NH2

pH < pI pH = pI pH > pI

阳离子 氨基酸的兼性离子 阴离子

(zwitterion)
27
氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）

在某一pH环境中，氨基酸解离成阴离子及阳离子的趋
势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。此时，
氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点。

pH<pI pH=pI pH > pI

正电荷 两性离子 负电荷
向负极移动 不移动 向正极移动

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新实谨奋 NJH 28
2、紫外吸收 (ultraviolet light absorption)

芳香族氨基酸（主要
是Trp和Tyr)在280nm
波长附近具有最大吸
收峰，其中Trp的最大
吸收最接近280nm。

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新实谨奋 NJH 29
3、显色反应 茚三酮反应

氨基酸与茚三酮水合物共热，生成蓝紫色化合物，其最大吸
收峰为570nm。

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新实谨奋 NJH 30
 应用

分离不同
等电点 蛋白质？

紫外吸收
呈色反应 从细胞中提取
核酸，如何证
明核酸的纯度
？

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新实谨奋 NJH 31
4、成肽反应 （peptide formation）
O O
NH2-CH-C + NH-CH-C
H OH H H OH
甘氨酸 甘氨酸

O O
-HOH
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH

肽键 甘氨酰甘氨酸
32
肽键 (peptide bond)
α-羧基和α-氨基之间脱去一分子水形成的酰胺键，
是蛋白质中氨基酸间最基本的连接方式。

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新实谨奋 NJH 33
 肽（peptide）
N- -C

寡肽（oligopeptide，氨基酸残基数 < 20）

多肽（polypeptide，氨基酸残基数 ＞20）

肽链的两端：
氨基末端（amino terminal, N-端）
羧基末端（carboxyl terminal, C-端）
肽链方向：N端 → C端

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新实谨奋 NJH 34
小结
1. 主要元素：碳、氢、氧、氮和硫
2. 元素组成特点：平均含氮量为16%
蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
3. 蛋白质基本结构单位：L--氨基酸
4. 氨基酸结构通式：RCH(NH2)COOH
5. 组成蛋白质的常见氨基酸种类：20种
6. 氨基酸的理化性质：两性解离、紫外吸收、显色反应、
成肽反应 （用途）

Have 1
a rest
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新实谨奋 NJH 35
 第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein

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 一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure)
高级结构
三级结构(tertiary structure)
（空间构象）
四级结构(quaternary structure) conformation
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 蛋白质分子的一级结构（primary）
蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键为肽键，
有些含二硫键。

A S S
H2N-甘-异-缬-谷-谷胺-半-半-丙-丝-缬-半-丝-亮-酪-谷胺-亮-谷-天胺-酪-半-天胺-COOH
S S
B S S
H2N-苯-缬-天胺-谷胺-丝-亮-半- 甘 - 丝 - 组 - 亮 - 缬 - 谷 -丙 -亮-酪-亮-缬-半-甘-谷

-精-甘-苯-苯-酪-苏-脯-赖-苏-COOH

牛胰岛素一级结构：A链（21AA)、B链（30AA)

一级结构是蛋白质空间结构的基础，对其生物学功能起决定作用。
38
38
 1953年首次测定胰岛素一级结构

Frederick Sanger
关注诺贝尔奖
http://www.nobelprize.org/

40
创求严勤
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蛋白质分子的二级结构 (secondary)

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新实谨奋 NJH 42
蛋白质分子的二级结构 (secondary)
——多肽链骨架中原子的局部空间排列，不涉及侧链的构象

多肽链的局部主链构象

多肽链骨架：由C、羧基C和氨基N依次重复排列

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新实谨奋 NJH 43
二级结构的结构基础
——肽单元（peptide unit）

肽键中的四个原子（-
CO-NH-）和与之相邻的
两个α碳原子（C1、
C2）位于同一刚性平面
内，称为肽单元。

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新实谨奋 NJH 44
 Three bonds separate sequential α carbons in a polypeptide
chain. The N ⎯Cα and Cα⎯C bonds can rotate, described by
dihedral angles designated Φ and Ψ, respectively. The peptide
C⎯N bond is not free to rotate. Other single bonds in the
backbone may also be rotationally hindered, depending on the
size and charge of the R groups.

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新实谨奋 NJH
蛋白质二级结构的主要形式
螺旋 ( helix)
折叠 ( sheet)
转角 ( turn)
无规卷曲 (random coil)

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新实谨奋 NJH 46
1. 螺旋 （ Helix ）
特点
（1）多肽链主链围绕中心轴螺旋
式上升， 3.6个氨基酸残基/圈，螺
距为0.54nm。

（2）第1个肽单元羰基上的氧与第
4个肽单元亚氨基上的氢形成氢键，
方向与螺旋长轴平行。

（3）通常为右手螺旋。

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新实谨奋 NJH 47
创求严勤
新实谨奋 NJH 48
 α螺旋分布广泛

铁蛋白（ferritin） 跨膜蛋白

创求严勤
新实谨奋 49 NJH 49
2.β折叠(β sheet)
1）锯齿状, Cα为转折点
2）R基团位于锯齿结
构上方或下方

3）两条或者更多的β折
叠链间通过氢键相连

4） 不同链方向可以
一致，可以相反

Side view
创求严勤
新实谨奋 NJH 50
 反
平
行

平
行

创求严勤
新实谨奋 NJH
 蚕丝蛋白 卵磷脂结合蛋白

创求严勤
新实谨奋 NJH
3.转角 ( turn)

1) 多肽链中180度回折处
形成的特定构象

2) 一般由四个氨基酸残基组
Pro 成，第2或第3个残基常为脯
氨酸、甘氨酸
Gly
3) 以主链间氢键维持稳定
（第1个残基的羰基氧和第4
个残基的亚氨基氢）

创求严勤
新实谨奋 53 NJH 53
 转角是α螺旋-α螺旋、β
折叠-β折叠，或α螺旋-β
折叠之间的连接。

无规卷曲 (random coil)

没有确定规律性的肽链结构

创求严勤
新实谨奋 NJH
四种二级结构可存在同一个蛋白质中

创求严勤
新实谨奋 NJH 55
创求严勤 Fan et al, Sci Transl Med, 2016
新实谨奋 NJH
超二级结构 (supersecondary structure)

在许多蛋白质分子中，可发现2个或2个以上具有二级结构
的肽段，在空间上相互接近，形成一个规则的二级结构组
合，称为超二级结构或模体（motif）。

αα βαβ ββ

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新实谨奋 NJH 57
 Motifs

创求严勤
新实谨奋 NJH
蛋白质分子的三级结构 (tertiary)
整条肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置，
即一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链和侧链。

Tertiary structure of 抹香鲸

sperm whale myoglobin
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新实谨奋 NJH 59
 蛋白质三级结构的特点
1、进一步盘曲、折叠的多肽链分子长度大大缩短， 呈棒
状、纤维状或球状；
2、三级结构的稳定性主要靠次级键维持，尤其是疏水键；
3、疏水基团多位于分子内部，亲水基团多位于分子表面；
4、分子表面或某些部位形成功能区。

只有一条肽链组成的蛋白质，三级结构是其
最高的结构形式。
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新实谨奋 NJH 60
 维持蛋白质分子构象的主要化学键
创求严勤
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 疏水作用

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新实谨奋 NJH 62
 结构域（domain）
多肽链的一部分，结构稳定，并具有独立功能。

Structural domains in the polypeptide troponin C

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新实谨奋 NJH 63
蛋白质分子的四级结构（quarternary）
有的蛋白质分子包含多条肽链，它们彼此通过次级键相连，
形成一定的空间结构，称为四级结构。

具有独立三级结构
的多肽链单位，称
为亚基 (subunit).

血红蛋白
创求严勤
新实谨奋 NJH 64
蛋白质的分类
1、按组成分类：单纯蛋白、结合蛋白
单纯蛋白：只有氨基酸组分
结合蛋白：氨基酸组分＋其他组分（辅基）

2、按形状分类：纤维状蛋白、球状蛋白
纤维状蛋白：常为结构蛋白
球状蛋白：常为功能蛋白

创求严勤
新实谨奋 NJH 65
 第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure
and Function of Protein

创求严勤
新实谨奋 NJH
 Spatial
Function
structure

Primary structure
创求严勤
新实谨奋 NJH
一级结构与功能的关系
一级结构是蛋白质生物学功能的基础
（1）一级结构不同，功能不同；
一级结构相似，功能相似。

S S S S

C-Y-I-Q-N-C-P-L-G-NH2 C-Y-F-Q-N-C-P-R-G-NH2
催产素（oxytocin） 加压素（vasopressin）
异亮氨酸 亮氨酸 苯丙氨酸 精氨酸

创求严勤 用途？
新实谨奋 NJH 68
（2）一级结构不变，功能可能改变
RNase

尿素、
β-巯基乙醇

去除尿素、
β-巯基乙醇

天然构象， 非天然构象，
有催化活性 无催化活性

创求严勤
新实谨奋 NJH 69
 镰刀形红细胞贫血
Sickle cell anemia

Normal Hemoglobin

Sickle Hemoglobin

创求严勤
新实谨奋 NJH
（3）一级结构改变，功能可能改变
N-Val · His · Leu · Thr · Pro · Glu · Glu · · · · ·C(146) HbA
N-Val · His · Leu · Thr · Pro · Val · Glu · · · · ·C(146) HbS

分子病（molecular disease）：
由于蛋白质分子发生变异所导致的疾病。

创求严勤
新实谨奋 NJH 71
（4）一级结构改变，功能可能不变

某些脊椎动物胰岛素一级结构部分氨基酸残基差异
创求严勤
新实谨奋 72 NJH 72
小结

一级结构与功能的关系
（1）一级结构不同，功能不同；一级结构相似，功能相似
（2）一级结构不变，功能可能改变
（3）一级结构改变，功能可能改变
（4）一级结构改变，功能可能不变

举例说明
Have 2
a rest
创求严勤
新实谨奋 NJH 73
空间结构与功能的关系
空间结构体现生物活性：结构相似，功能相似

Myoglobin Hemoglobin
创求严勤
新实谨奋 NJH 74
 Mb
Hb

肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线
创求严勤
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Hb与O2结合导致空间构象变化

deoxy hemoglobin (T) oxy hemoglobin (R)

Tense state Relaxed state

创求严勤
新实谨奋 NJH 76
血红素Fe2+与O2结合后，进入血红素平面，拉动组氨酸残
基，从而拉动helix，最终改变分子构象——变构效应。
(allosteric effect)

T state R state

创求严勤
新实谨奋 NJH 77
 变构效应(allosteric effect)：蛋白质分子的特定部位与小分子
化合物结合后，蛋白质的空间构象发生改变，从而影响其生物
学活性的变化。

协同效应(cooperativity)：含多个亚基的蛋白质，其中一个亚
基与配体结合后，能影响其他亚基与配体的结合能力。

正协同效应(positive cooperativity)：
促进作用
负协同效应(negative cooperativity)：
抑制作用

创求严勤
新实谨奋 NJH 78
 蛋白质构象改变引起的疾病

 老年痴呆 (Alzheimer’s disease)

 疯牛病 [Mad cow disease, or bovine
spongiform encephalopathy or (BSE)]
 亨汀顿舞蹈病 (Huntington’s disease)

创求严勤
新实谨奋 NJH 79
 疯牛病发生机制
朊蛋白（prion protein, PrP）

PrPc PrPSc

B. Prusiner "for his discovery of Prions

- a new biological principle of infection". 蛋白质相互聚集，
淀粉样纤维沉淀
创求严勤
新实谨奋 NJH
 朊
蛋
白
致
病
机
理

创求严勤
新实谨奋 NJH
创求严勤 S
新实谨奋 NJH
 Ye Yihong (叶一泓) et al, Nat Cell Biol, 2016
创求严勤
新实谨奋 NJH
 第四节
蛋白质的理化性质
The Physical and Chemical
Characters of Protein

创求严勤
新实谨奋 NJH
一、蛋白质的两性解离（amphoteric）
在一定的pH条件下，蛋白质分子除两端的氨基和羧基可
解离外，氨基酸残基侧链中的某些基团，可解离成带负电
荷或正电荷的基团。

蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)

当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子
的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的
pH称为pI。

创求严勤
新实谨奋 NJH 85
二、蛋白质的紫外吸收
（ultraviolet absorption）

蛋白质分子含有酪氨酸和色氨酸残基（共轭双
键），在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白
质的OD280 与其浓度呈正比关系，因此可作蛋
白质定量测定。

创求严勤
新实谨奋 NJH 86
三、蛋白质的呈色反应

（1）茚三酮反应(ninhydrin reaction)
蛋白质水解后产生的氨基酸可发生茚三酮反应。

（2）双缩脲反应(biuret reaction)
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共
热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双
缩脲反应可用来蛋白质定量。

创求严勤
新实谨奋 87 NJH 87
四、蛋白质的胶体性质
蛋白质胶体的稳定因素
1. 颗粒表面电荷；2. 水化膜

创求严勤
新实谨奋 NJH
五、蛋白质变性 denaturation
在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象破坏，导致
其理化性质和生物学性质的改变。

尿素

RNase A RNase A
（天然构象，有活性） （变性后，无活性）

创求严勤
新实谨奋 NJH 89
 变性因素：
1）物理因素：高温、高压、射线等
2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐等

变性后的表现：
1）生物学活性丧失
2）理化性质改变：黏度增加，溶解度降低、
易被蛋白酶水解、结晶能力消失。

创求严勤
新实谨奋 NJH
应用
①利用变性：酒精消毒，高压灭菌，血滤液制备
②防止变性：低温保存生物制品
③取代变性：乳品解毒(用于急救重金属中毒)

创求严勤
新实谨奋 NJH 91
 复性（renaturation）
蛋白质变性程度较轻时，将变性因素去除后，有些蛋白质
仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。

尿素 移除尿素

创求严勤
新实谨奋 NJH S
92
 第五节
蛋白质的分离与纯化
The Separation and
Purification of Protein

创求严勤
新实谨奋 NJH
一、透析及超滤法 （根据分子量）

透析(dialysis)
利用透析袋把大分子蛋白质与小分
子化合物分开的方法。

超滤法 (ultrafiltration)
应用正压或离心力使蛋白质溶液透
过超滤膜，小分子滤出，大分子留
在膜内。（纯化、浓缩）

创求严勤
新实谨奋 94 NJH 94
二、沉淀(precipitation)
盐析、有机溶剂沉淀、免疫沉淀

盐析(salt precipitation)：将硫酸铵、硫酸钠或氯化
钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及
水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。

丙酮、乙醇等有机溶剂，可破坏蛋白质的水化膜，在
0～4℃低温下，使蛋白质沉淀。环境温度高时，有机溶
剂可促使蛋白质变性。

酒精消毒是使蛋白质变性还是沉淀？
创求严勤
新实谨奋 NJH 95
免疫沉淀（immunoprecipitation, IP）
利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，形成抗原-抗体复合物的
性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。

用途？
1.添加合适的抗体；2.抗体与抗原结合
3.添加蛋白A或G，形成不溶性的抗体-抗原复合物
4.离心，获取沉淀。

创求严勤
新实谨奋 NJH
三、电泳 (electrophoresis)

蛋白质在高于或低于其
pI的溶液中为带电的颗
粒，在电场中能向正极
或负极移动。这种通过
蛋白质在电场中泳动而
达到分离各种蛋白质的
技术, 称为电泳。

创求严勤
新实谨奋 NJH 97
 常用蛋白质电泳技术
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：常用于蛋白质分子量的测定。
等电聚焦电泳：通过蛋白质等电点的差异来分离蛋白质。
双向凝胶电泳：蛋白质组学研究的重要技术。

SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 双向凝胶电泳
创求严勤
新实谨奋 NJH 98
四、层析（chromatography）
1. 凝胶过滤（gel filtration，分子筛）：
根据蛋白质分子大小不同来分离

2. 离子交换：根据蛋白质电荷量及性质不同来分离
阳离子交换剂：CM-纤维素
阴离子交换剂：DEAE-纤维素

3. 亲和层析：抗原-抗体，配体-受体，金属离子，生物素等

创求严勤
新实谨奋 NJH 99
凝胶过滤

创求严勤
新实谨奋 NJH
 离子交换层析

创求严勤
新实谨奋 NJH
五、超速离心（ultracentrifugation）
根据蛋白质的分子量与形状分离

创求严勤
新实谨奋 NJH 102
沉降系数 (sedimentation coefficient)
颗粒在单位离心力场中的移动速度，用“S”表示。

血红蛋白（人）：4.5S
脲酶（刀豆）：18.6S

创求严勤
新实谨奋 NJH 103
小结 蛋白质分离纯化方法
离子交换层析
根据蛋白质所带电荷多少 等电聚焦电泳
双向电泳
聚丙烯酰胺凝胶电泳
根据蛋白质分子量大小 透析和超滤
凝胶过滤层析
超速离心
盐析
根据蛋白质溶解度大小 丙酮或乙醇沉淀
免疫沉淀
根据蛋白质与配体亲和力大小
亲和层析
创求严勤
新实谨奋 NJH
本章重点
1、重要名词：isoelectric point；motif；domain; subunit；
allosteric effect; protein denaturation; molecular disease
2、结构层次
 元素组成：C、H、O、N（16%）、S
 结构单位：20种L-α氨基酸（芳香族、含硫、酸性、碱性氨基酸等）
 一级结构：肽键；多肽链；N端C端
 二级结构：稳定力（氢键）；类型（螺旋，折叠，转角，无规卷曲）
 三级结构特点
 四级结构特点
3、结构与功能关系（举例）
4、重要性质：两性解离；紫外吸收；沉淀；变性
5、分离纯化：透析、超滤；沉淀；电泳；层析；超速离心

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