◆ Karakteristika 

të pergjithshme te enzimave

◆ Ndikimi i temperaturës dhe i pH­shit mbi

aktivitetin katalitik

◆ Mekanizmi kinetik i reaksioneve enzimatike.

◆ Kuptimi dhe përcaktimi i Km dhe Vmax

◆ Inhibimi i aktivitetit enzimatik

◆ Rregullimi i aktivitetit enzimatik.

◆ Nomeklatura dhe klasifikimi i enzimave
 ◆ Enzimat jane proteina te paisura me
aktivitet katalitik.

Enzimat  mund te
jene:

1.) Te thjeshta                aktiviteti
enzimatik varet vetëm nga struktura
proteinore

2.) të konjuguara            ku kërkohet
edhe ndërhyrja e përbërësve jo
proteinorë të quajtur “kofaktorë”
Paraqitje skematike e veprimit te
enzimave
◆ Pjesa proteinore që mbetet kur nga një enzimë
largohet kofaktori quhet “apoenzimë” dhe sistemi

◆  apoenzimë + kofaktor        “holoenzimë”.

◆ Kofatorët janë të bashkuar me apoenzimën me
lidhje të natyrave të ndryshme e të fortësive të
ndryshme; në qoftë se koenzima bashkohet
shumë fort me enzimën zakonisht ajo tregohet
me termin “grupi prostetik”

◆ Largimi i kofaktorit sjell si pasojë humbjen e
aktivitetit enzimatik
◆ Meqenëse enzimat
janë katalizatorë, ato
nuk ndryshojnë
ekuilibret e
reaksioneve në të cilat
marrin pjesë, por
përshpejtojnë në
mënyrë të dukshme
edhe në miliona herë,
arritjen e gjendjes së
ekuilibrit.

◆  Kjo ndodh me anë të
një mekanizmi, me
anë të të cilit grupi
proteinor i lejon
enzimës të lidhet me
një substrat të dhënë,
transformim i të cilit
katalizohet nga
veprimi i kofaktorit
 Specifiteti I aktivitetit enzimatik.
◆  Një enzimë katalizon
në përgjithësi një
reaksion të vetëm
kimik ose një seri
reaksionesh
ngushtësisht të lidhur
me njëri tjetrin.
◆ Shkalla e specifitetit
mund të ndryshojë,
por pergjithësisht
është e lartë dhe
ndonjëherë është
madje absolute.
◆ Zonat e një enzime në të cilat ngjitet substrati quhen
               “site aktive”

◆ Këto janë pjesë relativisht të vogla të molekulës së plotë
enzimatike, ku grupe kimike që i përkasin sekuencës
lineare të aminoacideve janë të vendosur në hapësirë në
mënyrë të tillë që përputhen në mënyrë të përsosur me një
substrat të dhënë.
 Ku  gjenden enzimat?
◆ Enzimat gjenden të
lokalizuara jo vetëm në Mund të kemi :
protoplazmën qelizore, por
edhe ne elementët
nënqelizorë, siç janë ◆ “ekzoenzima”
bërthamat, mitokondritë
dhe mikrozomet. veprojnë jashtë qelizave që i
prodhojnë ato
◆ Çdo qelizë ka aftësinë të
përpunojë enzimat e afta
për të vepruar mbi
substancat specifike që ajo ◆ dhe “endoenzima”
prodhon, kështu që këto
enzima shfaqen kur ka
nevojë për veprimin e tyre.       veprojnë në të njejtat
qeliza që i kanë prodhuar
këto qeliza.
 Ndikimi i temperaturës mbi aktivitetin
katalitik
◆ Ekziston një temperaturë
optimale që përgjithësisht
përfshihet midis 30­40° C,
tek e cila kemi
maksimumin e aktivitetit
katalitik.

◆ Duke zvogëluar
temperaturën, aktiviteti
katalitik ulet deri në
ndalimin e tij të plotë,
sepse me ftohjen dhe për
pasojë me varfërimin e
molekulave me energji
kinetike, pakësohen
ndërveprimet midis
enzimës dhe substratit.

◆ Në temperatura më të larta
se temperatura optimale
(50­60°C), vihen re rënie
të shpejta të aktivitetit
katalitik për shkak të
denatyrimit të enzimës
 Aktiviteti enzimatik dhe pH
◆ Vlera e pH­it ndikon në
mënyrë të ndjeshme mbi
aktivitetin e enzimave.
Për çdo enzimë ekziston
në fakt një pH optimal i
përcaktuar mirë, ose një
diapazon i ngushtë i pH­
it, në korepsondencë të
të cilit enzima shfaq
aktivitetin e saj
maksimal.

◆  Kjo sjellje i detyrohet
natyrës proteinore e për
pasojë amfotere të
enzimave
 Mekanizmi kinetik i reaksioneve
enzimatike.
◆ Kur në një
reaksion
enzimatik
studjohet
shpejtësia e
reaksionit (V), në
vartësi të
ndryshimit të
përqëndrimit të
substratit ( [S] ),
vihet re një ecuri
karakteristike e
tipit të sjellë në
figurën e
meposhtme.
◆ Siç mund të shihet tek
diagrama, për përqëndrime
të ulta të substratit,
shpejtësia e reaksionit është
praktikisht proporcionale me
përqëndrimin e substratit;
me rritjen e përqëndrimit,
shpejtësia e reaksionit tenton
të bëhet e pavarur, derisa
më në fund merr një vlerë
maksimale konstante (Vmax).

◆ Në këto kushte, enzima
është e ngopur me substratin
e saj, d.m.th. të gjitha sitet
aktive të saj janë të zëna,
kështu që rritjet e
mëtejshme të përqëndrimit
të substratit  nuk shkaktojnë
më rritje të shpejtësisë së
reaksionit.

◆  Ky fenomen i “ngopjes”,
është tipik i proçeseve
enzimatike
◆ Përqëndrimi i substratit i nevojshëm për të arritur këtë ngopje
ndryshon shumë nga enzima në enzimë. Kjo sjellje ka
sugjeruar hipotezën që, mekanizmi i veprimit të enzimave të
konsistojë në formimin në mënyrë të kthyeshme të një
kompleksi midis enzimës dhe substratit i cili përfaqëson një
fazë të ndërmjetme thelbësore në zhvillimin e reaksionit të
katalizuar.

◆  Mbi bazën e kësaj hipoteze, L.Michaelis e M.L.Menten,
zhvilluan një teori që përshkruan në mënyrë të përsosur
mekanizmin kinetik të reaksioneve enzimatike

◆  Pranohet që enzima (E), kombinohet, në një çast të parë, me
substratin për të formuar një kompleks enzimë­substrat (ES)
dhe pastaj ky kompleks të ridisocohet në E+S ose të formojë
produktin (P), duke ripërtëritur në të njejtën kohë enzimën
sipas modelit që vijon :

              k 1 k 3
E+S ES P + E
k2
Për të mbërritur në një ekuacion, që të
lidhë shpejtësinë e reaksionit me
përqëndrimin e substratit dhe të enzimës,
është e nevojshme të fillojmë nga vrojtimi, Meqenëse nuk mund të
sipas të cilit shpejtësia fillestare e përcaktohen drejtpërdrejt as k3
reaksionit është proporcionale me dhe as [ES], ato duhet të
shpejtësinë me të cilën kompleksi enzimë­ shprehen  në funksion të
substrat ndahet (shpërbëhet), duke termave të përcaktueshëm
evoluar në drejtim të formimit të produktit;
eksperimentalisht
  sipas barazimit që vijon :

k1
   V = k 3 [ES]  [ES]   = ­­­­­­­­­­ [E]
(1) [S]    (2)
k 2+k3
I gjithë faktori konstant
 (k 2+k3)/k1
tregohet me termin Km
 të quajtur konstante të Michael­isit
Në bazë të përkufizimit të kësaj
konstante të re kemi :

Për të vlerësuar entitetin
e [E] dhe të [S], kemi:
Për të vlerësuar entitetin e
 [E] dhe të [S], kemi :
◆ Shprehja e mesiperme  mund të
transformohet në mënyrë algjebrike :
◆
◆

◆ dhe më në fund kemi  :
◆
◆

Kjo vlerë [ES], zëvëndësohet në

shprehjen (1)

dhe merret :
Shpejtësia maksimale, siç u tha
me lart arrihet në kushtet e ◆ Në qoftëse shprehjen
ngopjes, gjë që ndodh kur [S] (7) e zëvëndësojmë te
është shumë e lartë,
 kështu që Km bëhet e
pika (6), marrim të
papërfillshme në lidhje me [S]. ashtuquajturin
ekuacion të
 Në këto kushte:
Michaelis-Menten-it :
 [S]/ Km+[S] =1           dhe:

     Vmax =k 3 [Et]      (7)
 Kuptimi dhe përcaktimi i
Km dhe Vmax
◆ Km dhe Vmax janë Konstantja e Michaelis­it
përfaqëson përqëndrimin e
parametrat kinetike substratit me të cilin
karakteristikë të një shpejtësia e reaksionit arrin
gjysmën e vlerës maksimale të
enzime. saj

◆ Ato ndryshojnë me
ndryshimin e temperaturës
dhe të pH-it të mjedisit dhe në   Vmax
qoftë se e njejta enzimë është --------- = Km = [S]
në gjendje të veprojë mbi 2
shumë substrate, atëherë
këto parametra marrin vlera
të ndryshueshme për çdo
substrat
◆ Km konsiderohet një masë e përafërt e afinitetit të
enzimës për substratin e saj;
- një afinitet më i lartë nënkupton një vlerë më të ulët të
Km.
- është e pavarur nga përqëndrimi i enzimës dhe
shprehet në molaritet;
- ajo ndryshon shumë nga enzima në enzimë në një
interval midis 10 −1 dhe 10−6 M.

◆ Vmax, përfaqëson shpejtësinë maksimale të reaksionit,

kur të gjitha sitet aktive të enzimës janë të ngopur.

- Kjo madhësi konsiderohet një masë e efikasitetit

katalitik dhe është e varur ngushtësisht nga
përqëndrimi i enzimës,
- në fakt nga shprehja (7), rezulton që
Vmax = k3Et.
◆  Shpesh paraqitet nevoja e dozimit të një enzime
për të njohur përmbajtjen e saj në një ind ose
në një preparat.

◆ Në këto raste, zakonisht, vlerësohet aktiviteti
enzimatik i indit ose i preparatit në fjalë.

◆ Si “njësi” enzimatike konsiderohet sasia e
preparatit që shkakton transformimin e një moli
të substratit në sekondë (katal).

◆ Përkufizohet “aktivitet specifik” i një enzime
numri i “njësive” enzimatike (ose katal) në një
miligram proteine.
◆ Për përcaktimin eksperimental
të Vmax dhe Km, ekuacioni i
Michaelis­Menten­it :

mund të transformohet
në forma më të dobishme. i cili transformohet ne:
Duke përdorur ekuacionin
 e përmbysur dhe duke bërë
 rregullime algjebrike përftohet
 ekuacioni i Lineweaver –Burk :
Paraqitja e ekuacionit të
Lineweaver ­Burk
◆ Duke përcaktuar
eksperimentalisht
vlerat e shpejtësisë të
reaksionit që
përftohen me
përqëndrime të
ndryshme të
substratit dhe duke
përdorur ekuacionin
e Lineweaver-Burk-ut,
mund të nxirren
vlerat e Km dhe Vmax
me një saktësi më të
madhe në krahasim
me ekuacionin
fillestar të Michaelis-
Menten-it, i cili
paraqet një ecuri
hiperbolike dhe
 Inhibimi i aktivitetit enzimatik
◆ Një ndër mekanizmat kryesorë të kontrollit
dhe të rregullimit të metabolizmit të
ndërmjetëm në sistemet biollogjike i
detyrohet inhibimit të aktivitetit enzimatik
nga ana e metabolitëve specifikë të përbërë
nga molekula të vogla ose nga jone metalikë;

◆ Proçeset e inhibimit mund të jenë:
1.) të kthyeshëm       kompetitiv
                jokompetitiv
                inkompetitiv

2.) ose të pakthyeshëm
 Inhibimi kompetitiv.
◆ Molekula e inhibitorit
ngjan me atë të
substratit e për këtë
arsye mund të lidhet me
sitin aktiv të enzimës
duke zhvendosur
substratin natyral të saj

 E   + S   ES→ E+ P
 + I
 ↓↑
 EI
 Inhibimi kompetitiv
◆ Një inhibitor kompetitiv e
pakëson aktivitetin katalitik
duke pakësuar numrin e
molekulave të enzimës që
mund të lidhen me
substratin.

◆ Ky tip inhibimi rritet me
ritjen e përqëndrimit të
inhibitorit

◆ Eksperimentalisht dallohet
lehtë, sepse mund të
eleminohet duke rritur në
mënyrë të përshtatshme
përqëndrimin e substratit

◆ Nga figura del se prania e
inhibitorit kompetitiv nuk
modifikon Vmax, por rrit
vlerën e Km.
 Inhibimi jo kompetitiv.
◆ Ndodh kur
inhibitori mnd të
kombinohet si
me enzimën
ashtu edhe me
kompleksin
enzimë­substrat
duke ndryshuar
reaktivitetin e të
dyve sipas
skemës së
mëposhtme :
 Inhibimi jo kompetitiv
◆ Ky tip inhibimi i
detyrohet veprimit të
përbërjeve kimike në
gjendje të
kombinohen në
mënyrë të kthyeshme
me ndonjë grup
funksional të enzimës
që nuk bën pjesë në
sitin aktiv, por që
është i domosdoshëm
për aktivitetin
katalitik;

◆ Inhibimi është pra
krejtësisht i pavarur nga
përqëndrimi i substratit
 Inhibimi inkompetitiv.
◆ Inhibimi
inkompetitiv
ndodh kur
inhibitori nuk
kombinohet me
enzimën e lirë, por
me kompleksin
enzime­substrat
duke formuar me
këtë të fundit një
kompleks të ri
enzimë­substrat­
inhibitor (ESI)
 Inhibimi inkompetitiv.
◆ Në këtë rast një rritje
e përqëndrimit të
substratit përcakton
një rritje të inhibimit,
sepse rritet
përqëndrimi i ES që
nga ana e saj ushqen
ESI.

◆ Grafiku tregon që ecuria e dy
reaksioneve është paralele,
prandaj në këtë tip inhibimi si
Km ashtu edhe Vmax janë
zvogëluar me të njejtën
entitet që është proporcional
me përqëndrimin e inhibitorit.
 Rregullimi i aktivitetit enzimatik.
◆ Disa enzima, të quajtura
“allosterike” kanë përgjithësisht
një strukturë komplekse që
zakonisht formohet nga më
shumë nënnjësi proteinore në të
cilat është e pranishme përveç
“sitit” katalitik edhe një sit tjetër.

◆  Në këtë të fundit ngjiten, në
mënyrë të kthyeshme, përbërje
kimike specifike të quajtura
“modulatorë” ose “efektorë”.

◆  Kur efektori i bashkohet enzimës
në sitin e dytë, për të cilin
paraqet një shkallë afiniteti
analog me atë të substratit, për
sitin katalitik, struktura e
enzimës ndryshon dhe për pasojë
aktiviteti katalitik zvogëlohet
(efektor negativ) ose rritet
(efektor pozitiv).
 Ecuria kinetike e enzimave
allosterike
◆ Enzimat allosterike nuk
ndjekin modelin e
Michalelis­Menten­it,
sepse sjellja e tyre
kinetike rezulton e
ndikuar nga ndryshimet
e përqëndrimit të
modulatorit.

◆ Herë­herë, në grafikun
që shpreh shpejtësinë e
reaksionit V në funksion
të përqëndrimit të
substratit [S], paraqitet
një ecuri sigmoide në
vend të ecurisë
hiperbolike.
◆ Të një rëndësie të madhe janë mekanizmat e rregullimit
allosterik që ndërhyjnë në proçeset metabolike.

◆  Proçeset e tilla në përgjithësi, zhvillohen nëpërmjet
reaksioneve në seri të katalizuar nga sisteme
multienzimatike (E1, E2, E3, etj), në të cilat produkti i
enzimës së parë është substrat i enzimës së dytë e kështu
me rradhë.

◆  Në mënyrë frekuente në këto sisteme multienzimatike
përfshihen enzima allosterike, prandaj mund të ndodhë që
produkti përfundimtar mund të veprojë si efektor negativ
mbi enzimën e parë duke kontrolluar kështu gjithë
proçesin

          E1 E2 E3
SUBSTRATI → A → B → P
                    ­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­EFEKTORI­­­­­­­­­­­­­­­­
 Karakteristika  te enzimave
(permbledhje)
◆  Enzimat katalizojne reaksionet metabolike

◆ Gjithmone jane te perbera nga proteinat

◆ Jane efektive ne perqendrime shume te vogla

◆ Nuk perdoren ne reaksion

◆ Nuk jane as produkt dhe as substrat I reaksionit qe
katalizojne

◆ Jane specifike per cdo reaksion

◆ Jane te paqendrueshme ndaj nxehtesise

◆ Veprojne duke ulur energjine e aktivizimit te reaksionit
 Nomeklatura dhe klasifikimi i
enzimave
◆ Emertimi I enzimave behet ne baze te:

◆ a-) substratit ku veprojne duke i shtuar atij

prapashtesën –aza.
për shembull, enzima që katalizon hidrolizën e uresë në
amoniak quhet ureazë dhe ajo katalizon hidrolizën e
estereve fosforikë quhet fosfatazë

b-) tipit të reaksionit të katalizuar duke i vendosur

prapashtesën –aza
për shembull enzima që katalizon oksidimin e acidit
piruvik quhet piruvat oksidazë
 Klasifikimi ndërkombëtar i
enzimave
◆ 1. Oksiodoreduktazat (reaksione
të oksido –reduktimit)
◆ 2. Transferazat (transferim i
grupeve funksionale)
◆ 3. Hidrolazat (reaksione të
hidrolizës)
◆ 4. Liazat (reaksione të shtimit
dhe të eleminimit)
◆ 5. Izomerazat (reaksione të
izomerizimit)
◆ 6. Ligazat (formim i lidhjeve me
ndërhyrje të ATP)
1.1 që veprojnë mbi
CH – OH
1.2 që veprojnë mbi
C = O
3.1 estere 1.3 që veprojnë mbi
C = CH­
3.2 lidhje glukozidike
1.4 që veprinë mbi
3.3 etere
3.4 lidhje peptidike CH – NH2
3.5 lidhje të tjera C – N 1.5 që veprojnë mb
3.6 anhidridet acide CH – NH­
1.6 që veprojnë mbi
NADH; NADPH
2.1 grupe me një atom karboni
2.2 grupe aldehidike ose ketonikë
2.3 grupe acilë
2.4 grupe glukozidikë
2.5 grupe alkilikë ose arilikë
2.6 grupe aminikë 4.1 aktive mbi lidhjet C –
2.7 grupe fosforikë C
4.2 aktive mbi lidhjet C –
O
4.3 aktive mbi lidhjet C –
N
5.1 raceme dhe epimerë 4.4 aktive mbi lidhjet C – S
5.2 izomeria cis – trans
5.3 izomeria keto – 6.1 C – O
enolike 6.2 C – S
5.4 transferime brenda
molekulare 6.3 C – N
6.4 C – C