PËRMBAJTJA

Parathënie ............................................................................................ 5
Hyrje ..................................................................................................... 7
Kreu 1: Bioenergjitika ........................................................................ 9
Kreu 2: Kinetika kimike .................................................................... 22
Kreu 3: Proteinat ................................................................................. 32
Kreu 4: Enzimat .................................................................................. 43
Kreu 5: Veprimi i hidrolazave ......................................................... 63
Kreu 6: Veprimi i oksidoreduktazave ............................................ 82
Kreu 7: Veprimi i transferazave ....................................................... 99
Kreu 8: Veprimi i liazave .................................................................. 106
Kreu 9: Veprimi i izomerazave dhe ligazave ................................ 110
Kreu 10: Enzimat përgjegjëse të metabolizmit të pesticideve ..... 113
Kreu 11: Fotosinteza dhe biogjeneza e karbohidrateve ............... 138
Kreu 12: Katabolizmi i karbohidrateve .......................................... 161
Kreu 13: Metabolizmi i lyrave ......................................................... 187
Kreu 14: Metabolizmi i azotit .......................................................... 203
Kreu 15: Të ushqyerit e bimëve ...................................................... 220
Kreu 16: Të ushqyerit e njeriut ........................................................ 240
Kreu 17: Makroelementët në metabolizmin bimor ...................... 286
Kreu 18: Mikroelementët dhe elementët më të vegjël në metabo-
lizmin bimor ....................................................................................... 299
Kreu 19: Pigmentet bimore .............................................................. 309
Kreu 20: Vitaminat ............................................................................ 318
Kreu 21: Fitohormonet ...................................................................... 330
Kreu 22: Hormonet ............................................................................ 358
Kreu 23: Integrimi i metabolizmit ................................................... 365
Literatura ............................................................................................ 375

3
4
 Parathënie

Biokimia është bërë tashmë një shkencë kaq e gjerë sa që

është e vështirë të imagjinohet përballimi i çfarëdo problemi që ka
të bëjë me lëndën e gjallë pa ndihmën e saj. Prandaj mësimi i një
disipline me një gjerësi të tillë paraqet vështirësi objektive edhe
për faktin që ajo u drejtohet një grupi studentësh me kërkesa që
ndryshojnë sipas fakultetit të zgjedhur ose sipas tipit të diplomës
për të cilën ata aspirojnë.
Domosdoshmëria e botimit të një teksti të “Biokimisë”
lidhet me reformën e thellë sipas standarteve perëndimore të kryer
në Universitetin Bujqësor e në veçanti në Fakultetin e Bujqësisë në
të cilin përfshihen një radhë departamentesh si Agronomi,
Hortikulturë, Mbrojtje Bimësh, Agromjedis, etj.
Ky tekst do të shërbejë si një ndihmës didaktik për
studentët e Fakultetit të Bujqësisë dhe synon të fokusojë
vëmendjen e tyre mbi aspektet biokimike që janë të vlefshme
sidomos për një formim specifik dhe profesional.
Teksti fillon me një paraqitje në mënyrë sintetike të
bioenergjitikës dhe sidomos të disa parimeve bazë të
termodinamikës dhe të kinetikës kimike për të vazhduar më tej me
përshkrimin e katalizës enzimatike dhe tiparet e ndryshme të
reaksioneve enzimatike që zhvillohen në qelizat e gjalla. Në këtë
kontekst një vend i veçantë u kushtohet edhe reaksioneve
enzimatike që zhvillohen në organizmat e gjallë në prani të
substancave organike sintetike të tipit të pesticideve. Çështjet e
paraqitura më sipër e ndihmojnë studentin të rikujtojë mësimet e
marra në lëndën e Kimisë së Përgjithshme dhe atë të Kimisë
Organike me një “këndvështrim biokimik” të domosdoshëm për
interpretimin e të gjitha fenomeneve të karakterit biologjik.
Çështjet e trajtuara në kapitujt e tjerë janë të njëllojta si për
organizmat bimorë ashtu edhe për ata shtazorë sikurse është
kapitulli i metabolizmit të karbohidrateve, të lyrave e të
proteinave. Kapituj të veçantë trajtojnë probleme të tillë specifik
sikurse janë proçesi fotosintetik dhe ai i të ushqyerit të bimëve.
Gjithashtu një vend të rëndësishëm zë përshkrimi i disa

5
substancave të veçanta si pigmentet bimorë, vitaminat,
fitohormonet, hormonet.
Në këtë tekst trajtohet gjithashtu në një kapitull të veçantë
“Të ushqyerit e njeriut” për t`u mbyllur me një kapitull mjaft
interesant sikurse është “Integrimi i metabolizmit” ku trajtohet
kontrolli i metabolimit si dhe rregullimi e koordinimi i rrjetit
kompleks të reaksioneve që ndodhin në qelizën e gjallë.

Autorët

6
 HYRJE

NGJARJET KIMIKE NË LËNDËN E GJALLË

Biokimia ka për qëllim të studjojë në nivelin molekular

proçeset që karakterizojnë sistemet e gjalla. Këto sisteme të gjalla
janë të përbëra nga molekula që të izoluara e të ekzaminuara
individualisht ndjekin të gjitha ligjet kimike e fizike që rregullojnë
lëndën pa jetë; megjithatë, vetë këto molekula, marrin pjesë në
organizime të materies në nivele të tilla që nuk ndeshen në lëndën
pa jetë.
Karakteristikat kryesore të materies së gjallë janë këto:
 strukturë e përgjithshme shumë komplekse e jashtëzakonisht e
organizuar;
 aftësi e çuditshme për të kapur e transformuar energjinë e
mjedisit me qëllim që ta përdorë këtë energji për ndërtimin dhe
mbrojtjen e strukturave të sipërpërmendura,
 aftësi për t’u vetëriprodhuar.
E gjithë kjo mund të ndodhi, sepse qelizat e gjalla janë
vendi i reaksioneve kimike që të katalizuara prej enzimave,
zhvillohen në proporcionin e duhur dhe me shpejtësinë e duhur.
Këto reaksione nuk zhvillohen pavarësisht nga njëra tjetra, por
janë të lidhura në seri me anë të ndërmjetësve të përbashkët në
mënyrë të tillë që produkti i njërit reaksion bëhet reaktivi i
reaksionit të mëpasshëm e kështu me radhë.
Seritë e reaksioneve organizohen në mënyrë të tillë që të
realizojnë një shumicë rrugësh të transformimit të lidhura midis
tyre duke formuar një sistem që ka implikime domethënëse
biollogjike: d.m.th. ky sistem është kompleks, është i aftë të
trasferojë energjinë nëpërmjet ndërmjetësve të përbashkët përgjatë
serisë së reaksioneve, mund të riprodhohet duke replikuar
strukturat kimike që e përbëjnë atë sistem, duke i qëndruar besnik
një modeli të caktuar.

7
 Idetë e lartpërmendura ilustrohen në mënyrë përgjithësuese
në figurën e mëposhtme.

Si përfundim, mund të themi që ngjarjet kimike që ndodhin

në lëndën e gjallë, udhëhiqen nga të njejtat ligje që rregullojnë
lëndën pa jetë drejt realizimit të një lloj skeme ose “projekti”, në
një mënyrë që nuk ndryshon e sipas një seri parimesh që
përfaqësojnë llogjikën molekulare të jetës.

8
 KREU 1

BIOENERGJITIKA

Sot më shumë se kurrë ne jemi të ndërgjegjshëm që

energjia, pra aftësia për të bërë punë, është vitale për qytetërimin
tonë modern. Ne kemi nevojë për energji për të fabrikuar mallrat,
për të transportuar materialet dhe njerëzit, për të ngrohur shtëpitë
dhe vendet e punës, dhe për të kryer shumë detyra me të vogla.
Në mënyrë shumë të ngjashme energjia është po aq vitale në
mikrokozmosin e një qelize të gjallë. Qelizat fabrikojnë në mënyra
konstante substanca të reja; ato kryejnë punën mekanike të
lëvizjes, transportojnë substancat dhe gjenerojnë nxehtësi.
Përgjatë miliarda vitesh të evolucionit qelizat kanë mësuar
të përdorin energjinë në mënyrë më ekonomike dhe efikase se
shumica e makinave të ndërtuara nga njeriu. Në fakt, qelizat
shihen si një model për zhvillimin e teknologjisë së re të
transformimit të energjisë, veçanërisht për kapjen e energjisë
diellore.
Bioenergjitika është fusha e biokimisë që merret me
transformimin dhe përdorimin e energjisë prej qelizave të gjalla.
Në kreun 1 do të merremi me parimet bazë të termodinamikës e
cila është një degë e shkencës së fizikës që merret me ndryshimet e
energjisë si dhe do te shikojmë së në ç’mënyre sistemi i ATP-së
operon si një sistem efikas i bartjes së energjisë në qelizat, duke
lidhur katabolizmin që prodhon energji me proçeset qelizore që
kërkojnë energji.

Parimi i parë dhe i dytë i termodinamikës

Energjia na është familjare në një varietet formash psh,
energji elektrike, mekanike, kimike, e nxehtësisë, dhe energji e
dritës. Ne gjithashtu dimë që forma të ndryshme të energjisë
mund të shndërrohen tek njera tjetra. Një motor elektrik
transformon energjinë elektrike në energji mekanike, një bateri
shndërron energjinë kimike në energji elektrike dhe një motor me
avull shndërron nxehtësinë në energji mekanike.

9
 Biokimia

Por, ne gjithashtu dimë që kur një lloj energjie shndërrohet

në një tjetër, ka gjithmonë një humbje energjie. Përshëmbull, kur
një motor elektrik është në lëvizje energjia elektrike nuk
shndërrohet plotësisht në energji mekanike. Sasia e energjisë
mekanike që përfitohet gjatë këtij transformimi është gjithmonë
më e vogël se sasia e energjisë elektrike që përdoret për vënien në
lëvizje të motorit elektrik. Kjo ndodh sepse një pjesë e energjisë
elektrike shndërrohet jo në energji mekanike por në energji
nxehtësie në saj të fërkimit të pjesëve të lëvizëshme të motorit
elektrik. Nxehtësia nga ana e vet shpërndahet në mjedisin përreth
dhe nuk është më e dobishme. Pothuajse gjithmonë, kur energjia
përdoret për të kryer punë ose kur një formë e energjisë
shndërrohet në një tjetër, ka një humbje të energjisë së dobishme.
Në të vërtetë, nga sasia prej 100 % e energjisë që harxhohet në
procese të ndryshme, më pak se 25% e saj shndërrohet në punë të
dobishme në shumë nga makinat që përdorin njerëzit. Shumë
vrojtime sasiore të bëra nga fizikantët dhe kimistët lidhur me
shndërrimet e formave të ndryshme të energjisë tek njera-tjetra
çuan në formulimin e dy parimeve të termodinamikës.
Parimi i I-rë i Termodinamikës thotë që energjia e
universit është konstante, pra ajo mund të shndërrohet nga një
formë në formën tjetër, por nuk mund as të shkatërrohet dhe as të
krijohet. Për pasojë, energjia e brendshme e një përbërje kimike:
energjia kinetike, energjia e lidhjeve midis atomeve, energjia e
kundërveprimit elektron-bërthamë në atome etj, mund të rezultojë
e modifikuar për shkak të një reaksioni që e transformon përbërjen
kimike. Por kjo sjell si pasojë një shkëmbim energjitik në formën e
nxehtësisë me mjedisin e jashtëm. Përkufizohet “entalpi”(H), sasia
e nxehtësisë e shkëmbyer me mjedisin e jashtëm gjatë një proçesi
që sjell ndryshime të përmbajtjes së energjisë.
Parimi i II-të i Termodinamikës thotë se ekziston një
tendencë natyrale e për pasojë spontane drejt shpërdorimit të
energjisë, d.m.th, drejt sistemeve që shfaqin forma të energjisë
gjithmonë e më pak të organizuara ose gjithmonë e më shumë të
çrregullta.
Kjo tendencë shprehet nga një funksion termodinamik i
quajtur “entropi” (S) e cili në proçeset spontane rritet. Kështu,

10
 Kreu 1: Bioenergjitika

nëse tregojmë me H ndryshimet e energjisë së nxehtësisë

“entalpi” të një sistemi gjatë një reaksioni që ndodh në
temperaturën T dhe me G tregojmë pjesën e kësaj energjie të
shndërrueshme në forma të tjera ose të përdorshme për të kryer
një punë, demonstrohet që:
H= G + T S
ose G= H T S (1-1)
Përkufizohet në këtë mënyrë një madhësi tjetër që quhet
”energji e lirë”(G), e cila mat sasinë e energjise së shndërrueshme
ose të përdorshme për të kryer një punë.
Kur një reaksion kimik zhvillohet drejt pikës së tij të
ekuilibrit, entropia e universit “sistemi reagues+mjedisi rrethues”
gjithmonë rritet dhe S ka gjithmonë një shenjë pozitive në botën
reale.
Rritjes së entropisë të universit gjatë një reaksioni i
korrespondon një zvogëlim i energjisë së lirë të sistemit reagues.
Prandaj G e një sistemi reagues është gjithmonë negative.
Ndryshimi i entalpisë H, përkufizohet si sasia e nxehtësisë që
sistemi reagues çliron ose thith nga mjedisi i tij rrethues në
temperaturë dhe presion konstant. Kur sistemi reagues humbet
(p.sh çliron) nxehtësi, shënja e H është negative; kur sistemi thith
nxehtësi nga mjedisi rrethues, H është pozitive.
Ka një karakteristikë tjetër të rëndësishme të ndryshimeve
të entropisë që lidhet dejtpërdrejtë me sistemet biologjike. Parimi i
dytë i termodinamikës thotë që entropia e universit rritet gjatë
proçeseve kimike ose fizike. Ai nuk thotë që rritja e entropisë
domosdoshmërisht duhet të ndodhë në vetë sistemin reagues;
rritja e entropisë mund të ndodhë diku në një vend tjetër të
universit. Organizmat e gjalla nuk i nënshtrohen rritjes së
çrregullsisë së tyre të brendshme ose rritjes së entropisë kur ato
metabolizojnë lëndët ushqyese të tyre: ne e dimë që një mizë apo
një elefant (p.sh sistemi) ruan strukturën e tij komplekse dhe të
rregullt, ndërsa kryen aktivitetet e tij. Për më tepër, është mjedisi
rrethues i organizmave të gjalla që rrit entropinë gjatë proçeseve
jetësore. Organizmat e gjalla ruajnë rregullin e tyre të brendshëm
duke marrë energjinë e lirë të lëndëve ushqyese (ose të dritës së
diellit) nga mjedisi rrethues i tyre dhe duke i kthyer të njëjtit

11
 Biokimia

mjedis rrethues një sasi të barabartë të energjisë në një formë më

pak të dobishme, kryesisht nxehtësi, që bëhet rastësore në pjesën e
mbetur të universit.
Më në fund, ne duhet të theksojmë që rritja e entropisë ose e
çrregullsisë nuk është totalisht një aktivitet i padobishëm. Rritja e
entropisë së universit gjatë proçeseve biologjike, për shkakun se
ajo është e pakthyeshme, përbën forcën tërheqëse të këtyre
proçeseve dhe u jep drejtimin të gjitha aktiviteteve biologjike.
Organizmat e gjalla prodhojnë në mënyrë konstante entropi në
mjedisin e tyre rrethues si një kosto e domosdoshme për mbajtjen
e rregullit të tyre të brendshëm.
Mund të jetë e dobishme në këtë pikë të hetojmë një
reaksion kimik që kryhet në qelizat e gjalla, për të patur një ide për
magnitudën e ndryshimeve në këto forma të energjisë. Qelizat
aerobike kryejnë oksidimin e glukozit (C6H12O6) në CO2 dhe H2O
në temperaturë e presion konstant sipas ekuacionit:
C6H12O6 + 6O2 → 6 CO2 + 6H2O (1-2)
Nëse ne supozojmë se temperatura është 25 C (298K) dhe
0

presioni është 1.0 atm (760mm Hg) të cilat jane kushtet standarde
në llogaritjet termodinamike, atëhere ndodhin këto ndryshime
energjitike për çdo molekulë të glukozit të oksiduar:
G = - 686.000 kal/mol (energjia e lirë e sistemit është
zvogëluar)
H= - 673.000 kal/mol ( molekulat reaguese kanë çliruar
nxehtësi)

(entropia e universit është rritur)

Qelizat kërkojnë Energji të lirë

Nxehtësia nuk është një burim domethënës i energjisë për

qelizat e gjalla sepse nxehtësia mund të bëjë punë vetëm kur ajo
kalon nga një zonë me një temperaturë të caktuar në një zonë tjetër
me temperaturë më të ulët. Për më tepër efikasiteti i një makine
me nxehtësi në kryerjen e punës lidhet me ndryshimin e
temperaturës përmes të cilës kalon nxehtësia: sa më e madhe të
jetë rënia e temperaturës, aq më e madhe do të jetë përqindja e

12
 Kreu 1: Bioenergjitika

energjisë së nxehtësisë e cila do të shndërrohet në punë. Përderisa

qelizat e gjalla kanë kryesisht të njejtën temperaturë në të gjithë
dimensionet e tyre, ato nuk mund të bëjnë një përdorim
domethënës të energjisë së nxehtësisë. Nxehtësia është e dobishme
për qelizat vetëm për të ruajtur një temperaturë optimale të punës.
Forma e energjisë që qelizat mund dhe duhet të përdorin
është “energjia e lirë”, e cila mund të bëjë punë në temperaturë
konstante e në presion konstant. Qelizat heterotrofike e nxjerrin
energjinë e tyre të lire nga molekulat ushqyese të pasura me
energji, ndërsa qelizat fotosintetike e nxjerrin energjinë e tyre të
lirë nga radiacioni diellor i absorbuar. Të dyja llojet e qelizave
transformojnë këto inpute të energjisë së lirë në forma të
zakonshme të energjisë kimike dhe i përdorin ato për të kryer
punën e tyre përmes proçesesh që nuk përfshijnë ndryshime
domethënëse të temperaturës. E thënë thjesht, qelizat janë makina
kimike që funksionojnë në temperaturë dhe presion konstant.

Ndryshimi i Energjisë së Lirë standart të një reaksioni kimik

mund të llogaritet
Çdo reaksion kimik ka një ndryshim të energjisë së lirë
standart karaksteristik G 0 [Siç do të shikojmë, G0 nuk është e
njëjta gjë me G e dhënë në ekuacionin (1-1)]. Ndryshimi i
energjisë së lirë standard është një konstante për çdo reaksion të
dhënë, dhe ai mund të llogaritet nga konstantja e ekuilibrit të
reaksionit në kushtet standarte dmth në temperaturë 250C (298 K)
dhe në presion 1 atm (760mm Hg). Konstantja e ekuilibrit për
reaksionin , për shëmbull, jepet nga:
(1-3)
në të cilin [A], [B], [C] dhe [D] janë përqëndrimet molare të
komponentëve të reaksionit në pikën e ekuilibrit të reaksionit në
kushtet standarte. Në reaksionet në të cilat marrin pjesë më shumë
se një molekulë e substancave reaguese fillestare dhe e produkteve
përfundimtare si për shembull në reaksionin e përgjithshëm:
(1-4)
ku a, b, c dhe d janë numri i molekulave të A, B, C dhe D që
marrin pjesë në reaksion, konstantja e ekuilibrit jepet nga :

13
 Biokimia

(1-5)
Pasi kemi përcaktuar konstanten e ekulibrit K1eq të një reaksioni
kimik, ne mund të llogarisim ndryshimin e energjisë së lirë
standart. Për këtë qëllim ne përdorim relacionin e mëposhtëm:
(1-6)
tek i cili R është konstante e gazeve (1.987 kal/mol.K) dhe T është
temperatura absolute që në këtë rast është 298 K. Nëqoftëse
konstantja e ekuilibrit për një reaksion të dhënë është 1.0
ndryshimi i energjisë së lirë standart të atij reaksioni është G0 =
0.0, sepse logaritmi i 1.0 është zero. Nëqoftëse se konstantja e
ekuilibrit të një reaksioni është më e madhe se 1.0 ndryshimi i
energjisë së lirë standart të tij G0 është negativ. Nëqoftëse se
kontantja e ekuilibrit është më e vogël se 1.0, G0 është me shënjë
pozitive.
Është mirë të përkufizojmë ndryshimin e energjisë së lirë
standart në një mënyrë tjetër. G0 është ndryshimi midis
përmbajtjes në energji të lirë të substancave reaguese fillestare dhe
përmbajtjes në energji të lirë të produkteve përfundimtare në
kushtet standarte, dmth kur temperatura është 298 K, presioni
është 1.0 atm, dhe substancat reaguese fillestare e produktet
përfundimtare janë të pranishme të gjitha në përqëndrimet e tyre
standarte 1.0 M.
Kur G0 është negative, kjo do të thotë që produktet
pëfundimtare përmbajnë më pak energji të lirë se sa substancat
reaguese fillestare dhe për këtë arsye reaksioni do të vazhdojë të
formojë produktet përfundimtare në kushtet standarte, përderisa
të gjitha reaksionet kimike do të tentojnë të shkojnë në drejtimin
që rezulton me një zvogëlim të energjisë së lirë të sistemit.
Kur G0 është pozitive, kjo do të thotë që produktet
përfundimtare përmbajnë më shumë energji të lirë se sa substancat
reaguese fillestare. Reaksioni do të tentojë të shkojë për këtë arsye
në drejtimin e kundërt nëse ne fillojmë me përqëndrimet e të gjithë
komponentëve të reaksionit në vlerën 1.0 M. Për të qenë më të
qartë, reaksionet me një G0 negative zhvillohen në drejtimin e
shkruar kur ato filllojnë me të gjithë kompetentet e reaksionit në
përqëndrimin 1.0 M, deri sa të arrijnë ekuilibrin. Reaksionet me një

14
 Kreu 1: Bioenergjitika

G0 pozitive do të zhvillohen në të kundërtën e drejtimit të

shkruar kur ato fillojnë me të gjithë komponentët në pëqëndrimin
1.0 M

Tabela 1-1: Marrëdhëniet midis Keq, G01 dhe drejtimit të

reaksioneve kimike në kushte standarte.
duke filluar me përqëndrimin 1.0 M Keq G01
të të gjithë komponentëve të reaksionit:
> 1.0 negativ zhvillohet në drejtimin e shkruar
1.0 zero është në ekuilibër
< 1.0 pozitiv zhvillohet në drejtimin e kundërt

Ndryshimi i energjisë së lirë standart të një reaksioni kimik

është thjesht një mënyrë e ndryshme matematike e shprehjes së
konstantes së ekuilibrit. Në tabelën 1-2 tregon marrëdhëniet
numerike midis G01 dhe konstantes së ekuilibrit K1eq

Tabela 1-2: Mardhëniet midis konstantes së ekuilibrit të

reaksioneve kimike dhe ndryshimit të energjisë së lirë standart
të tyre.
al/mol)
0,001 + 4089
0,01 + 2726
0,1 + 1363
1.0 0
10.0 – 1363
100.0 - 2726
1000.0 – 4089

Meqenëse reaksionet biokimike zhvillohen afër pH-it 7.0

shpesh shoqërohen me formim ose përdorim të H+, pH-i =7.0
është caktuar me marrëveshje si pH-i standart në energjitikën
biokimike. Ndryshimi i energjisë së lirë standart në pH-in = 7.0 në
sistemet biokimike shënohet me G01, të cilin do të pëdorim këtej e
tutje.
Sipas marrëveshjes ndërkombëtare njësia bazë SI e energjisë
është xhauli (J). Sidoqoftë, në biologji dhe mjekësi masat e

15
 Biokimia

nxehtësisë dhe të energjisë shprehen zanokisht në kalori, të cilat ne

do ti përdorim në këtë kapitull. Kaloritë dhe xhaulat shndërrohen
lehtësisht tek njeri-tjetri:
1.000 kal = 4,184 J

G01 merr vlera karakteristike për reaksione të ndryshme kimike

Tani le të bëjmë një llogaritje të thjeshtë të ndryshimit të

energjisë së lirë standart të reaksionit të katalizuar nga enzima
fosfoglukomutazë:

(1-7)

Analizat kimike tregojnë që nëse ne fillojmë me 0,0200 M të

glukoz-1-fosfatit në prani të tepricës së fosfoglukomutazës dhe
lejojmë reaksionin të zhvillohet në drejtimin e shkruar, ose nëse ne
fillojmë me 0,0200 M të glukoz-6-fosfatit dhe lejojmë reaksionin të
zhvillohet në drejtimin e kundërt, përzierja përfundimtare në
pikën e ekuilibrit në të dy rastet do të përmbajë 0,00100 M të
glukoz-1-fosfatit dhe 0,019 M të glukoz-6-fosfatit në temperaturën
250C dhe ne pH-in 7.0 (Kujtoni që enzimat nuk ndikojnë në pikën e
ekuilibrit të një reaksioni; ato thjesht përshpejtojnë arritjen e pikës
së ekuilibrit). Nga këto të dhëna ne mund të llogarisim konstanten
e ekuilibrit:

Nga kjo vlerë e K’eq ne mund të llogarisim ndryshimin e

energjisë së lirë standart:
G01 = - 2.303 RT log K’eq
= -2,303 (1,987) (298).log 19.0
= -1360 (1.28) 0 = -1740 kal/mol (1 – 9)
Meqenëse shënja e ndryshimit të energjisë së lirë standart
është negative, shndërrimi i glukoz-1-fosfatit në glukoz-6- fosfat
kryhet me nje humbje të energjisë së lirë, kur ai fillon me 1.0M
glukoz-1-fosfat dhe 1.0M glukoz-6-fosfat. Në reaksionet biokimike

16
 Kreu 1: Bioenergjitika

është më e përshtatshme të shprehim G01 në kilokalori; kështu

G01 në këtë shembull bëhet – 1,74 kkal/mol.
Në tabelën 1-3 jepen ndryshimet e energjisë së lirë standart
për reaksionet kimike përfaqësuese.

Tabela 1–3: Ndryshimet e energjisë së lirë standart te disa

reaksioneve kimike ne pH 7.0 dhe 250C
Tipi i reaksionit G01
Reaksionet e hidrolizës kkal/mol
Anhidridet acide
-21,8
-7,3
Esteret
- 4,7
- 3,3
Amidet dhe peptidet
glutamat + NH4 - 3,4
-2,2
Glukozidet
-3,7
-3,8
Rirregullime
-1,74
-0,40
Eliminim i ujit
+0,75
Oksidim me oksigjen molekular
-686
-2338

Vini re që hidroliza e estereve, amideve, peptideve dhe

glukozideve si dhe rirregullimet e eliminimet, kryhen me
ndryshime të energjisë së lirë standart relativisht të vogël, ndërsa
hidroliza e anhidrideve acide ndodh me zvogëlim relativisht të
madh në energjinë e lirë standart. Oksidimi i përbërjeve organike
deri në CO2 dhe H2O kryhet me zvogëlime veçanërisht të mëdha
në energjinë e lirë standart.

17
 Biokimia

Ka një ndryshim të rëndësishëm midis G01 dhe G

Ne duhet të jemi shumë të kujdesshëm kur bëjmë dallimin

midis dy madhësive të ndryshme siç janë ndryshimi i energjisë së
lirë G dhe ndryshimi i energjisë së lirë standard G01. Ne kemi
parë që në çdo proçes spontan kimik ose fizik energjia e lirë e
sistemit reagues gjithmonë zvogëlohet, dmth G është negative.
Por ne gjithashtu kemi parë që çdo reaksion kimik ka një
ndryshim të energjisë së lirë standart G01, i cili mund të jetë
pozitiv, negativ, ose zero, në vartësi të konstantes së ekuilibrit të
reaksionit. Ndryshimi i energjisë së lirë standart G01 na tregon
drejtimin e reaksionit dhe kohën që do të zhvillohet një reaksion i
dhënë me qëllim që të arrihet pika e ekuilibrit kur ai zhvillohet në
kushtet standart dmth kur përqëndrimi fillestar i të gjithë
komponentëve është 1.0 M, pH-i është 7.0 dhe temperatura është
250 C.
G01 është në këtë mënyrë një konstante e pandryshueshme:
ajo ka një vlerë karakteristike të pandryshueshme për një reaksion
të dhënë. Por ndryshimi i energjisë së lirë aktuale G e një
reaksioni kimik të dhënë është një funksion i kushteve të
përqëndrimit, pH-it dhe temperaturës që mbizotërojnë gjatë
reaksionit, të cilat nuk janë domosdoshmërisht kushtet standarte
të përkufizuara më sipër. Për më tepër, G e çdo reaksioni që
zhvillohet drejt arritjes së pikës së ekuilibrit të tij është gjithmonë
negative, bëhet më e vogël (dmth më pak negative) me vazhdimin
e reaksionit, dhe është zero në pikën e ekuilibrit, duke treguar që
reaksioni nuk mund të kryejë më punë.
G dhe G01 , për çdo reaksion lidhen me
anë të ekuacionit:
(1-10)
Në këtë ekuacion termat që gjenden tek (1-11)
janë ato që aktualisht mbizotërojnë në sistemin e marrë në
shqyrtim. Si shembull të thjeshtë, le të supozojmë që reaksioni
të kryhet në kushtet standart të temperaturës (250C)

18
 Kreu 1: Bioenergjitika

dhe presionit (1,0 atm) por që përqëndrimet fillestare të A, B, C

dhe D nuk janë të barabartë dhe asnjë prej tyre nuk është i
pranishëm në përqëndrimin standart prej 1.0M. Për të përcaktuar
ndryshimin e energjisë së lirë aktuale G në kushtet jo standarte të
përqëndrimit, ndërsa reaksioni shkon drejt ekuilibrit, më thjesht
zëvëndësojmë tek ekuacioni përqëndrimet fillestare aktuale të A,
B, C dhe D; Vlerat e R, T dhe G01 do të jenë natyrisht vlerat
standarte. Duke zgjidhur këtë ekuacion ne marrim vlerën e G
(ndryshimin e energjisë së lirë të reaksionit në kushtet aktuale të
përqëndrimit në të cilën zhvillohet reaksioni). G do të jetë
negative dhe do të zvogëlohet me kalimin e kohës ndërsa
reaksioni zhvillohet sepse përqëndrimet aktuale të A dhe B do të
bëhen më të vogla dhe përqëndrimet e C dhe D do të bëhen më të
mëdha. Kështu G e një reaksioni kimik në zhvillim e sipër është
negative dhe gjithmonë tenton drejt zeros, G01, nga ana tjetër
është konstante.
Është e rëndësishme të kuptojmë që G01 dhe G japin
sasinë maksimale të energjisë së lirë që një reaksion mund të japë
teorikisht. Kjo sasi energjie mund të realizohet vetëm nëse ka
ndonjë mekanizëm të përsosur dhe efikas për t’a kapur atë. Nëse
një mekanizëm i tillë nuk është i disponueshëm, asnjë punë nuk
mund të kryhet nga reaksioni në temperaturë dhe presion
konstant.
Gjatë një reaksioni kimik janë të mundëshme rastet që
vijojnë:
G < 0: përmbajtja e energjisë së lirë në fund të reaksionit
është më e vogël se sa në fillim të reaksionit; kjo shoqërohet me nje
çlirim energjie, prandaj proçesi është quajtur ekzoergonik dhe
ndodh në mënyrë spontane.
G> 0: përmbajtja e energjisë së lirë në fund të reaksionit
është më e madhe se sa në fillim të tij: kjo shoqërohet me thithje të
energjisë, prandaj proçesi është quajtur endoergonik dhe nuk
ndodh në mënyrë spontane, por duhet “të shtyhet”.
- G= 0: përmbajtja e energjisë nuk ndryshon prandaj
proçesi është në gjendjen e ekuilibrit
Vlera e G na jep mundësinë për të parashikuar nëse një
reaksion mund të kryhet spontanisht.

19
 Biokimia

Vlerat e energjisë së lirë standard të reaksioneve kimike janë

aditive (shtuese)
Në rastin e dy reaksioneve kimike sekuenciale
G101
G201
çdo reaksion ka konstanten e vet të ekuilibrit dhe secili ka
ndryshimin e energjise së lirë standart karakteristik G101 dhe
G201 Përderisa dy reaksionet jane sekuenciale, B mund te fshihet
dhe reaksioni i plotë është:

Reaksioni gjithashtu do të ketë konstanten e tij të

ekuilibrit dhe në këtë mënyrë do të ketë gjithashtu ndryshimin e
energjisë së lirë standart të vetin Gs01
Tani ne vime tek një veti shumë e rëndësishme e
ndryshimeve të energjisë së lirë standart: vlerat e G01 të
reaksioneve kimike sekuenciale janë aditive (shtues)
Për reaksionin e plotë , Gs01 është shuma algjebrike e
ndryshimeve të energjise se lirë standart G101 dhe G201 të dy
reaksioneve të ndarë:
Gs01= G101 + G201 (1-12)
Ky relacion është shumë i dobishëm sepse ai e bën të lehtë
llogaritjen e ndryshimit të energjisë së lirë standart për një seri
reaksionesh metabolike. Kjo veti additive i lejon një reaksioni
endoerganik të zhvillohet në saj të “çiftëzimit” me një reaksion
ekzoergonik. Çiftëzimi i tillë kërkon ekzistencën e një produkti të
ndërmjetëm të përbashkët.
Marrim për shembull në konsidetarë dy reaksione (1 dhe 2)
në kushtet standarte:
1) G0= +6 kkal/mol
2) G0= - 9kkal/mol
________________________________________ (1-13)
3) G = -3 kkal/mol
0

Nga reaksioni i parë rezulton që prodhimi i C, është një

proçes i pafavorizuar nga pikëpamja termodinamike, sepse është
një proçes endoergonik; nga reaksioni i dytë rezulton që

20
 Kreu 1: Bioenergjitika

transformimi i B në D është një proçes i favorizuar nga pikëpamja

termodinamike, sepse është proçes ekzoergonik.
Çiftëzimi i dy reaksioneve (reaksioni 1-13), bën të
mundur që një proçes i pafavorizuar nga pikëpamja
termodinamike, siç është formimi i C-së, të kryhet spontanisht.
Një dinamikë e këtij tipi realizohet shumë shpesh në
sistemet biologjike ku në sajë të çiftëzimit të reaksioneve, proçese
të domosdoshëm për metabolizmin, por endoergonikë, mund të
kryhen me lehtësi.

21
 KREU 2

KINETIKA KIMIKE

Në kreun 1 kemi patur rastin të flasim për reaksionet kimike,

por gjithmonë dhe vetëm nga një pikpamje termodinamike, duke
injoruar zhvillimin e reaksionit duke u marre vetëm me aspektet
energjitike që lidhen me gjendjen fillestare dhe me gjendjen
përfundimtare.
Megjithatë çdo reaksion ka një kinetikë të tijën, dmth zhvillohet
me një shpejtësi të caktuar dhe me një seri të caktuar aktesh
reaguese që termodinamika i injoron, por që njohja e tyre është e
një rëndësie të jashtëzakonshme teorike dhe praktike.

Mekanizmi i reaksionit
Një ekuacion kimik nuk jep asnjë informacion mbi mekanizmin
me të cilin reaksioni kimik ndodh realisht; transformimi i
substancave kimike fillestare në produkte përfundimtare në fakt
mund të ndodhë me një akt të vetëm reagues (dmth pa reaksione
të ndërmjetme e atëhere thuhet që reaksioni është elementar) ose
me anë të një serie pak a shumë të madhe aktesh reaguese (dmth
me reaksione të ndërmjetëm). Përcaktimi i mekanizmit të saktë të
një reaksioni është një çështje shpesh mjaft komplekse dhe
pothuajse çdo reaksion përbën një rast të veçantë.
Nuk do të flasim këtu për mekanizmin e reaksioneve të
veçanta, e kuptuar si seri aktesh reaguese që përbëjnë ato
reaksione, por për mekanizmin e aktit të vetëm reagues, si në
rastin kur ky akt i vetëm të përbëjë reaksionin global (që kështu do
të ishte një reaksion elementar), ashtu edhe në rastin kur ky akt të
përfaqësojë vetëm një hallkë të një zinxhiri reaksionesh.
Konsiderojmë si akt të vetëm reagues, për rastin tonë, atë të
molekulave (ose atomeve, ose joneve) A dhe B të cilat duke
reaguar japin produktet C dhe D.
Në mënyrë që A dhe B të reagojnë duhet:
1) që A dhe B të përplasen;
2) që përplasja të jetë efikase, dmth që molekulat të zotërojnë
energji të mjaftueshme për të bërë që reaksioni të ndodhë
dhe që përplasja të ndodhë në zonat reaguese të A dhe B.
22
 Kreu 2: Kinetika Kimike

Ky kusht i fundit (i treguar si faktor sterik i reaksionit) ka nje

rëndësi shumë të madhe për reaksionet ku marrin pjesë molekula
të mëdha organike, për të cilat mundësia për të dhënë një reaksion
të caktuar mund të lokalizohet vetëm në një zonë të veçantë të
molekulës, që përbën vetëm një fraksion të vogël të sipërfaqes së
saj; faktori sterik, nga ana tjetër ka një rëndësi më të vogël në
kiminë inorganike ku pjesëzat që reagojnë (molekulat, atomet,
jonet) kanë dimensione shumë më të vogla.
Meqenëse të gjitha molekulat kanë pjesën më të jashtme të
përbërë nga ngarkesa elektrike negative, kur ato gjenden në një
largësi të rendit të paktën të të dhjetave të nm tentojnë të shtyhen
fort, sa më shumë ato afrohen me njera tjetrën. Nga ana tjetër që
molekulat A dhe B të reagojnë duhet që ato të afrohen aq shumë sa
që atmosferat e tyre elektronike të depërtojnë tek njerë tjetra, duke
formuar kështu, për një çast, një entitet të vetëm labil, kompleksin
e aktivizuar, i cili më pas thyhet duke dhënë molekulat C dhe D.
(2-1)
Formimi i kompleksit të aktivizuar bëhet i mundur në saj të
energjise kinetike të molekulave; në fakt që A dhe B të afrohen aq
shumë sa të formojnë kompleksin e aktivizuar, duhet që forcat
shtytëse midis tyre të mposhten në saj të energjisë së tyre kinetike.
Nëse kjo energji nuk lejon formimin e kompleksit të aktivizuar, A
dhe B nuk reagojnë; reaksioni ndodh vetëm nëse A dhe B mund të
afrohen në atë masë sa të formojnë kompleksin e aktivizuar.
Ndryshimet e energjisë që i korrespondojnë zhvillimit të
reaksionit (2-1), në temperaturë konstante, janë paraqitur
skematikisht në Figurën 2-1, dhe mund të ilustrohen kështu:
molekulat A dhe B që reagojnë sipas ekuacionit
janë vetëm ato, përmbajtja energjitike e të cilave, është e barabartë
ose më e madhe se energjia minimale e kërkuar për formimin e
kompleksit të aktivizuar (energjia e aktivizimit).
Nëse numri i molekulave të tilla është i vogël, përplasjet
efikase janë të pakta dhe reaksioni është i ngadaltë ose shumë i
ngadaltë; për t’a shpejtuar reaksionin mund t’i furnizojmë energji
nga jashtë sistemit në mënyrë që të rritim numrin e molekulave A
dhe B të cilat të zotërojnë energji të mjaftueshme për formimin e
kompleksit të aktivizuar.

23
 Biokimia

Nëse në një reaksion produktet fillesatare transformohen në

produkte përfundimtare me anë të formimit të një kompleksi të
aktivizuar të vetëm (për shembull Figura 2-1), reaksioni është i
përbërë nga një akt reagues i vetëm dhe është një reaksion
elementar; sidoqoftë shumica e reaksioneve zhvillohen me anë të
më shumë reaksioneve elementare të ndërmjetëm dhe për pasojë
nëpërmjet formimit të njëpasnjëshëm të më shumë komplekseve të
aktivizuar.

Figura.2-1. Energjitika e reaksionit

E(A+B) Përmbajtja e energjisë të molekulave A dhe B, të

ndara, në kushte të përcaktuara të temperaturës dhe të presionit.
E(C+D) Përmbajtja e energjisë të molekulave C dhe D, të
ndara në të njëjtat kushte të temperaturës dhe presionit si dhe për
A dhe B.
E1 Energjia e aktivizimit : energjia që duhet të zotërojnë
molekulat A, B që të mund të formohet kompleksi i aktivizuar
(A.B)
E2 Energjia e çliruar në formimin e C dhe D nga kompleksi
i aktivizuar (përfaqëson energjinë e aktivizimit të reaksionit të
anasjelltë: A+B
E Energjia e formimit të kompleksit të aktivizuar
E Ndryshimi i energjisë në reaksionin
Domethënia e figurës 2-1 mund të përmblidhet duke pohuar që
midis produkteve fillestare e produkteve përfundimtare të një
24
 Kreu 2: Kinetika Kimike

reaksioni ekziston një pengesë energjitike e patrajtuar nga

termodinamika (e cila interesohet vetëm për ndryshimin e
energjisë E) , por që ka një rëndësi të jashtëzakonshme praktike,
sepse përfaqëson pengesën që duhet tejkaluar me qëllim që
reaksioni të kryhet. Në pjesën më të madhe të rasteve kjo pengesë
tejkalohet duke iu furnizuar nxehtësi substancave reaguese, dmth
duke ua rritur temperaturën e për pasojë energjinë kinetike
mesatare të molekulave.

Shpejtësia e reaksionit
Pikënisja e studimit kinetik të një reaksioni është përcaktimi
eksperimental i shpejtësisë me të cilën ai zhvillohet; të dhënat e
shpejtësisë, në fakt përveçse kanë rëndësinë e tyre të
padiskutueshme praktike, përbëjnë edhe treguesin kryesor për t’u
ngjitur tek mekanizmi sipas të cilit reaksioni kryhet.
Sa herë që një substancë A reagon, ajo zhduket me një shpejtësi
(V) të shprehur me zvogëlimin e numrit të moleve në njësinë e
kohës; duke pranuar të operojmë për thjeshtësi në vëllim konstant,
mund të shkruhet, duke treguar me c molaritetin e substances A,
(2-2)
Domethënia fizike e (2-2) është që gjatë kohës së reaksionit dt,
përqëndrimi i substancës A zvogëlohet me vlerën dc.
Vlera numerike e shpejtësisë së reaksionit varet natyrisht nga
njësitë në të cilat ajo shprehet, të cilat për këtë arsye duhet të
tregohen; normalisht shpejtësia jepet në mole të substancës së
konsumuar ose të formuar për litër dhe për njësi të kohës (e cila
mund të shkojë nga fraksione të sekondës për reaksione të shpejtë;
në sekonda, minuta, orë për reaksione më të ngadaltë).
Eksperimentalisht është vënë re që shpejtësia e reaksionit
varet nga natyra dhe përqëndrimi i substancave reaguese, nga
temperatura dhe nga kataliza.
1) Temperatura është një faktor që është në përpjestim të
drejtëpërdrejtë me shpejtësinë e reaksionit; në fakt, siç bëhet e
ditur nga teoria kinetike e gazeve, një rritje të temperaturës i
korrespondon një rritje e shpejtësisë së molekulave e për pasojë,
një rritje e energjisë kinetike të tyre ( ½ mV2 = 3/2 KT).

25
 Biokimia

Kjo sjell jo vetëm një rritje të numrit të përgjithshëm të përplasjeve

të substancave reaguese në njësinë e kohës, por edhe një rritje të
përqindjes së përplasjeve efikase e në këtë mënyrë edhe rritjen e
shpejtësisë së reaksionit.
2) Natyra e substancave reaguese ndikon, sepse kur zhvillohet
një reaksion kimik, disa lidhje duhet të thyhen ndërsa lidhje të
tjera duhet të formohen; prandaj shpejtësia e reaksionit do të
rezultojë e kushtëzuar nga tipi i lidhjeve, nga forca e tyre e nga
shpërndarja e tyre në hapësirë. Është e qartë që përbërjet me lidhje
të forta janë më të qëndrueshme ndaj përplasjeve e për këtë arsye
më pak reaguese, ndërsa përbërjet me lidhje më të dobëta,
reagojnë më me shpejtësi.
3) Përsa i përket shpërndarjes hapësinore të lidhjeve, duhet
mbajtur parasysh që, përplasja midis molekulave reaguese jo
vetëm duhet të ndodhë midis molekulave aktive, por edhe në të
ashtuquajturat “site active” të vetë molekulave, dmth në pikat ku
gjenden lidhje që duhet të thyhen. Është e lehtë të parashikohet
p.sh. që molekula shumë të mëdha e të degëzuara e kanë të
vështirë të japin përplasje efikase, për shkak të pengimit
hapësinor, sepse përplasja duhet të ndodhë në pikën e duhur të
molekulës.
4) Përqëndrimi i substancave reaguese ndikon drejtpërsëdrejti
mbi shpjetësinë e reaksionit për vetë faktin që një rritjeje të numrit
të molekulave për njësinë e vëllimit i korrespondon një rritje e
numrit të përplasjeve në njësinë e kohës e për pasojë një rritje e
numrit të përplasjeve efikase.
Në bazë të këtyre konsideratave shpejtësia V e një reaksioni të
përgjithshëm:
(2-3)
jepet nga shprehja V= k [A] [B], ku kllapat katrore tregojnë
përqëndrimin molar dhe k e quajtur konstante e shpejtësisë është
një karakteristikë specifike e çdo reaksioni që varet nga
temperatura.
Në përgjithësi, kur në bilancimin e reaksionit ndërhyjnë
koefiçentë të ndryshëm nga njësia (a, b, c, d) dmth:
shprehja e shpejtësisë bëhet: V= k [A]a [B]b .

26
 Kreu 2: Kinetika Kimike

Sidoqoftë, është mirë të mbajmë parasysh që edhe reaksione në

dukje të thjeshtë mund të rezultojnë pasojë e shumës së disa
fazave të ndërmjetme të njëpasnjëshme, më e ngadalta prej të
cilave kushtëzon shpejtësinë e të gjithë proçesit. Për këtë arsye,
njohja e thjeshtë e ekuacionit të balancuar nuk është gjithmonë e
mjaftueshme për të parashikuar se cili është ligji kinetik
eksperimental.

Gjendja e ekuilibrit
Gjatë një reaksioni kimik jo gjithmonë arrihet në transformimin
e plotë të substancave reaguese në produktet përkatëse; në fakt në
shumë raste, reaksioni nuk zhvillohet në mënyrë të plotë për
shkak të lindjes të një reaksioni të kundërt që ripërtërit substancat
reaguese fillestare. Reaksionet e këtij lloji quhen reaksione të
“kthyeshëm”.
Një reaksion i kthyeshëm i tipit: mund të
përshkruhet skematikisht në një diagramë që tregon lidhjen e
përqëndrimit me kohën, në temperaturë konstante, në mënyrën që
vijon (Figura 2-2)

Figura 2-2 Ecuria e përqëndrimeve në një reaksion të kthyeshëm

Nga diagrama rezulton që deri në kohën ke, zvogëlohen

përqëndrimet e A dhe B, ndërsa rriten përqëndrimet e C dhe D të
cilët formohen pikërisht në kurriz të A dhe B.
Pas kohës ke nuk ndeshet më as konsum i mëtejshëm i
substancave reaguese fillestare e as formim i mëtejshëm i
produkteve. Nga kjo gjë, nuk duhet të deduktohet që reaksioni
është ndalur, sepse meqenëse temperatura është mbajtur e

27
 Biokimia

pandryshuar, e pa ndryshuar do të jetë gjithashtu shpejtësia

mesatare e molekulave e për pasojë energjia e tyre kinetike që
është përgjegjëse për numrin e përplasjeve efikase. Reaksioni, pra
vazhdon të zhvillohet, por nga koha ke e më pastaj A dhe B
konsumohen me të njëjtën shpejtësi më të cilën C dhe D
rikombinohen për të ripërtërirë A dhe B. Prandaj, arsyeja për të
cilën përqëndrimet e A, B, C dhe D mbeten konstante është
vendosja e një “ekuilibri kimik”, i cili duhet të interpretohet në
kuptimin dinamik, sepse substancat reaguese fillestare dhe
produktet e reaksionit transformohen në mënyrë të vazhdueshme
njeri tek tjetri dhe anasjelltas me të njëjtën shpejtësi.
Prandaj në një reaksion të përgjithshëm të tipit:
(2-4)
shprehjet e shpejtësisë së reaksionit në të dy drejtimet e tij janë
përkatësisht:
(2-5)

(2-6)
ku k1 dhe k2 janë dy konstantet e shpejtësive.

Deri në çastin e ekuilibrit (koha ke), shpejtësia e reaksionit të

drejtë zvogëlohet për shkak të uljes se [A] e [B], ndërsa shpejtësia e
reaksionit të kundërt rritet për shkak të rritjes se [C] dhe [D]. Dy
shpejtësitë do të bëhen të barabarta në kohën ke, dmth me arritjen e
ekuilibrit. Në këtë pikë është i vlefshëm relacioni:
(2-7)
e për pasojë do të kemi:
(2-8)
e cila mund të shkruhet edhe ndryshe:
(2-9)
K është raporti midis dy konstanteve të shpejtësisë dhe për
këtë arsye është një konstante edhe ajo në temperaturë konstante.
K quhet “konstante e ekuilibrit”. Shprehja e mësiperme
përfaqëson “ligjin e veprimit të masës” sipas të cilit në një
ekuilibër kimik në temperaturë konstante, raporti midis prodhimit
të përqëndrimeve të produkteve të reaksionit dhe prodhimit të

28
 Kreu 2: Kinetika Kimike

përqëndrimeve të substancave reaguese fillestare është konstant;

në raportin e përmendur, çdo përqëndrim është i ngritur në fuqi
eksponenciale të barabartë me koefiçentin me të cilin shfaqet në
reaksionin e ekuilibrit.
Një ekuilibër kimik mund të shqetësohet duke ndryshuar
përqëndrimin e ndonjë reagenti apo produkti të reaksionit, por një
shqetësim i këtij tipi provokon gjithmonë një risistemim të
ekuilibrit në mënyrë të tillë që K nuk ndryshon.

Kataliza
Një argument i rëndësisë së jashtëzakonshme teorike e praktike
i lidhur ngushtë me njohuritë kinetike të ekspozuara janë edhe
katalizatorët. Katalizatorët janë substanca që bëjnë të ndryshojë
shpejtësia e një reaksioni, që rigjenden kimikisht të pandryshuar
në fund të reaksionit, që nuk shfaqen në ekuacionet globale të
reaksioneve dhe që nuk provokojnë ndryshime të vlerës të
konstantes së ekuilibrit.
Zakonisht katalizatorët rrisin shpejtësinë e reaksionit
(katalizatorë pozitivë); herë të tjera e zvogëlojnë shpejtësinë e
reaksionit (katalizatorë negative), por në këto raste katalizatori
negativ vepron duke eleminuar katalizatorët pozitivë.
Katalizatorët negativë tregohen zakonisht si inhibitore. Shpesh
veprimi katalitik mund të shfaqet me gjurmë të katalizatorit, herë
të tjera me sasi të katalizatorit të rendit të disa njësive në përqindje
në peshë në raport me sasitë e subtancave reaguese: zakonisht sasi
të vogla të katalizatorit bëjnë të mundur modifikimin e shpejtësisë
së reaksionit midis sasive të mëdha të substancave reaguese.
Veprimi i katalizatorit pozitiv shprehet në zvogëlimin e vlerës
së energjisë të aktivizimit të një reaksioni
Sqarojmë menjëherë se kur pohojmë që prania e katalizatorit
zvogëlon vlerën e energjisë së aktivizimit të një rekasioni, kjo
duhet të kuptohet në sensin që katalizatori bën të mundur
zhvillimin e reaksionit përmes një rruge të ndryshme, dmth me
reaksione të ndërmjetme të ndryshme, për të cilat kërkohet një
energji aktivizimi më e vogël; jo në sensin që një akt i njëjtë
reagues mund të ndodhë, në prani të katalizatorit, me energji të
aktivizimit më të vogël.

29
 Biokimia

Zvogëlimi i energjisë së aktivizimit të një reaksioni me anë të

katalizatorëve ndodh me mekanizma shumë të ndryshëm dhe
kompleksë; nga ana tjetër është mjaft e vështirë të arrihet në
njohjen e saktë të mekanizmit të veprimit të një katalizatori në një
reaksion edhe në dukje mjaft të thjeshtë.
Veprimi i katalizatorëve pozitivë, konsiston në zvogëlimin e
vlerave të energjisë të aktivizimit pavarësisht nga mekanizmi me
të cilin ky veprim manifestohet. Nga kjo rrjedh:
a) që katalizatori nuk ndikon në vlerën e konstantes se
ekuilibrit të reaksionit të katalizuar, sepse kjo konstante nuk
varet nga vlera e energjisë së aktivizimit por vetëm nga
vlera e E (ln K=- E/RT+ Kost) (figura 2-1)
b) që katalizatori rrit shpejtësinë e reaksionit të katalizuar (me
qindra dhe mijëra herë) si pasojë e varësisë eksponenciale të
vlerës së konstantes të shpejtësisë nga energjia e aktivizimit
k= Kost. eEa/RT (nga ana tjetër merret vesh që nëse
zvogëlohet energjia e kërkuar për një ngjarje të caktuar,
rritet probabiliteti që kjo ngjarje të ndodhë).
Në një reaksion të katalizuar, katalizatori mund të ekzistojë
në një fazë të vetme me substancat reaguese (psh katalizator i
tretshëm në një reaksion që ndodh në tretësirë ose katalizator në
gjendje të gaztë në një reaksion midis substancave në gjendje të
gaztë) dhe në një rast të tillë flitet për katalizë homogjene, ose
mund të ekzistojë në një fazë të ndryshme nga substancat reaguese
(për shëmbull katalizator i ngurtë në një reaksion midis
substancave reaguese në gjendje të gaztë) dhe në një rast të tillë
flitet për katalizë heterogjene.

Katalizë enzimatike
Ka një grup tjetër substancash të veçanta që kryejnë edhe ato
funksionin katalitik. Ato jane enzimat të cilat janë të shumta në
numër dhe me karakter katalitik shumë specifik; disa prej tyre
kanë një efikasitet të jashtëzakonshëm dhe bëjnë që të rritet
shpejtësia e reaksionit edhe 1010 herë. Enzimat janë shumë
komplekse nga pikpamja kimike, janë të natyrës proteinore dhe
funksioni i tyre është thelbësor në kiminë e organizmave të gjalla

30
 Kreu 2: Kinetika Kimike

sepse ato bëjnë të mundur zhvillimin e shumicës së reaksioneve

biologjike në drejtim të përcaktuar dhe me shpejtësi të caktuar.
Në një qelizë të vetme por të gjallë ekzistojnë me qindra
enzima. Sot njihen më shumë se një mijë enzima, të gjitha të
origjinës biologjike. Disa prej tyre përdoren si katalizatorë edhe në
proçese industriale sepse enzimat ruajnë vetitë e tyre katalitike
edhe jashtë qelizës. Enzimat kanë peshë molekulare të përfshirë
midis  104  106, e dimensionet e mëdha të molekulave të tyre
bëjnë që ato, në tretësirat ku operojnë, të jenë të pranishme si
dispersione koloidale: kataliza enzimatike është për këtë arsye e
tipit heterogjen. Enzimat janë mjaft të ndjeshme ndaj
temperaturës: shumë prej tyre humbin aktivitetin që në
temperaturën 500C dhe pak prej tyre e ruajnë aktivitetin deri në
1000C.

31
 KREU 3

PROTEINAT

HYRJE MBI STRUKTURAT DHE FUNKSIONIN E

PROTEINAVE

Proteinat kanë një rol shumë të rëndësishëm në pothuajse të

gjitha proçeset biologjike. Në çdo fushë të biokimisë gjënden
shembuj të rëndësisë dhe të kuptimit të funksionit të proteinave.

1. Kataliza enzimatike. Pothuajse të gjitha reaksionet

kimike në sistemet biologjike katalizohen nga makromolekula
specifike të quajtura enzima. Disa prej ketyre reaksioneve, si p.sh.
hidratimi i anhidritit karbonik janë shumë të thjeshtë, ndërsa
reaksione të tjerë, si p.sh. replikimi i një kromozomi të plotë, janë
shumë të komplikuar. Pothuajse të gjitha enzimat zotërojnë një
fuqi të jashtëzakonshme katalitike, në fakt ato janë në përgjithësi të
afta të rritin shpejtësinë e një reaksioni të paktën një milion herë.
Eshtë e veshtirë që një reaksion kimik in vivo të kryhet me nje
shpejtësi të kënaqshme pa ndërhyrjen e një enzime. Me mjiëra
enzima janë karakterizuar dhe shume prej tyre janë kristalizuar.
Eshtë i njohur fakti që të gjitha enzimat e identifikuara janë
proteina, gjë që çon në përfundimin se proteinat janë molekulat e
vetme që kanë rolin e rregullimit të kompleksit të transformimeve
kimike në sistemet biollogjike.

2. Transportimi dhe depozitimi. Shumë jone e molekula të

madhësive të vogla transportohen nga proteina specifike. P.sh.,
hemoglobina transporton O2 tek eritrocitet, ndërsa mioglobina
transporton oksigjenin tek muskujt. Hekuri transportohet në
plazmën e gjakut nëpërmjet transferinës dhe depozitohet në mëlçi
i kompleksuar me ferritinën, e cila është një proteinë e ndryshme
nga transferina.

3. Lëvizja e koordinuar. Proteinat janë komponenti kryesor

i muskujve. Tkurrja muskulare i detyrohet lëvizjes së dy llojeve të

32
 Kreu 3: Proteinat

fijeve proteinore që rrëshqasin mbi njëra-tjetren. Edhe në nivel

mikroskopik, komplekset tkurrës të përbërë prej proteinave
qëndrojnë në bazë të lëvizjeve të koordinuara në një mënyrë të
përsosur siç është lëvizja e kromozomeve gjatë mitozës dhe lëvizja
propulsive e flagjelëve të spermatozoidëve.

4. Mbështetja mekanike. Rezistenca dhe elasticiteti i madh i

lëkurës dhe i kockave i detyrohen pranisë së kolagjenit, i cili është
një proteinë që tenton të formojë fibra të gjata.

5. Mbrojtja imunitare. Antitrupat janë proteina shumë

specifike që njohin dhe sulmojnë lëndët e huaja për organizmin
tonë, siç janë viruset, bakteret apo qelizat e një organizmi tjetër.
Proteinat pra, kanë rol themelor në dallimin midis asaj që bën
pjesë në një organizëm dhe të gjithë asaj që nuk bën pjesë dhe për
këtë arsye duhet shkaterruar.

6. Gjenerimi dhe transmetimi i impulsit nervor. Përgjigja e

qelizave të sistemit nervor ndaj stimujve specifikë, bëhet
nëpërmjet proteinave që veprojnë si receptorë.

7. Kontrolli i rritjes dhe i diferencimit. Shprehja sekuenciale

e kontrolluar e informacionit gjenetik është thelbësore për një rritje
të rregullt dhe për diferencimin e qelizave. Në fakt vetëm një pjesë
e vogël e gjenomës së një qelize shprehet në një rast të dhënë.
Ndër bakteret, proteinat që funksionojnë si represorë janë
elementë shumë të rëndësishëm të kontrollit që ndalojnë leximin e
segmenteve specifikë te ADN-së të një qelize.
Aminoacidet janë njësitë bazë të proteinave. Në tabelën 1,
janë paraqitur aminoacidet që mund të merren nëpërmjet
hidrolizes së plotë të proteinave. Këto përbërje kanë në molekulën
e tyre një ose dy funksione acide (-COOH) dhe një ose dy
funksione bazike (-NH2) e për këtë arsye shfaqin veti amfotere.
Kjo do të thotë që në tretësirë mund të veprojnë si acid
(dhënes protonesh) ose si bazë (marrës protonesh) :

33
 Biokimia

— — —

Në qoftë se në tretësirën ujore të një aminoacidi zvogëlohet

pH-i, aminoacidi tenton të sillet si bazë (formimi i kationit); në
qoftë se pH-i rritet , atëherë aminoacidi tenton të sillet si acid
(formim i anionit). Për çdo aminoacid ekziston një vlerë e pH-it , e
quajtur pikë izoelektrike, në korrespondencë të së cilës
amonoacidi nuk sillet as si bazë dhe as si aminoacid; në pikën
izoelektrike amonoacidet paraqesin vlerën minimale të
tretshëmrisë
Dy amoniacide mund të lidhen me anë të një lidhje midis
grupit karboksilik të njërit aminoacid dhe grupit aminik të
aminoacidit tjeter :

Produkti i kondensimit quhet dipeptid.

Kjo tip lidhje, e quajtur lidhje peptidike, mund të përsëritet
shumë herë ; formohen kështu vargje polipeptidike të padegëzuar
që mund të jenë dhe shumë të gjatë. Ekuilibri i këtyre reaksioneve
është i zhvendosur në drejtim të hidrolizës më shumë se sa në
drejtim të kondensimit, prandaj sinteza e polipetideve kërkon
energji për t’u kryer, ndërsa hidroliza është e favorizuar nga
pikëpamja termodinamike dhe kryhet me çlirim energjie. Çdo
aminoacid që hyn në përbërjen e polipeptidit tregohet me termin
“mbetje”. Me marreveshje konsiderohet si fillim i vargut
polipeptidik skaji që përmban aminoacidin me grupin aminik të
lirë dhe fund i vargut konsiderohet skaji në të cilin është i
pranishëm aminoacidi me grupin karboksilik të lirë.

34
 Kreu 3: Proteinat

Tabela 3-1: Aminoacidet natyrorë.

35
 Biokimia

Tabela 3-1(vazhdim): Aminoacidet natyrorë.

36
 Kreu 3: Proteinat

Proteinat janë makromolekula të përbëra nga një ose më

shumë vargje polipeptidike, këto vargje mund të formohen nga një
numër aminoacidesh që ndryshon midis 50 e 300 njësish dhe
peshë molekulave proteinore mund të jetë 5000 deri në më shumë
se një milion. Kur proteina është e përbërë nga shumë vargje
polipeptidike, këto vargje mbahen bashkë ose nga lidhje
jokovalente ose nga ura dysulfurore. Këto të fundit i detyrohen
pranisë në vargje, të mbetjeve të cisteinës që kanë në radikalet e
tyre grupe –SH të cilët nëpërmjet oksidimit formojnë lidhje
dysulfurore ndërvargore. Figura 1 tregon rradhitjen e
aminoacideve tek insulina e kaut e cila paraqet dy vargje
polipeptidike të bashkuara prej lidhjeve ndërvargore.
Proteinat quhen të thjeshta nëqoftëse janë të formuara
përjashtimisht nga aminoacide dhe quhen te konjuguara në qoftë
se jane të shoqëruara edhe nga përbërës të një natyre të ndryshme
nga aminoacidet. Këto përbërës mund të jenë si të natyrës
organike ashtu edhe të natyrës inorganike si p.sh. polisaharidet
(glukoproteinat), acidet nukleike (nukleoprotienat), jonet metalike
(metalopoteinat), acidi fosforik (fosfoproteinat) etj. Nga pikëpamja
strukturore proteinat janë shumë komplekse; disa janë të natyrës
fibroze të përbëra nga vargje të gjate fijëzorë të patretshëm,
proteina të tjera janë lëmshore, d.m.th. të formuara nga vargje që
në mënyre të përsëritur mbështillen mbi vetveten; për të
përshkruar konfiguracionin kompleks proteinor dallohen katër
nivele të strukturës : parësore, dytësore, tretësore, katërsore.
Struktura parësore konsiston në rradhitjen e mbetjeve te
aminoacideve të cilat janë të llidhura bashkë prej lidhjeve
peptidike (figura.1). Megjithese aminoacidet që përbëjnë proteinat
janë vetëm njëzet, në teori proteinat e mundëshme janë të
pafundme, meqenëse mund të ndryshojë në to jo vetëm numri i
aminoacideve, por edhe renditja me të cilën këto aminoacide
vendosen në vargun polipeptidik

37
 Biokimia

Figura. 3-1: Insulina a kaut

Struktura dytësore përshkruan vendosjet e rregullta dhe të

përsëritura të vargjeve polipeptidike në hapësirë, vendosje të tilla
u detyrohen ndërveprimeve sterike midis aminoacideve të
pranishëm në varg. Strukturat e propozuara nga Pauling e Corey
(1951) janë dy : -helika dhe struktura . Në rastin e parë, vargu

38
 Kreu 3: Proteinat

polipeptidik zhvillohet sipas një spirali (helike). Nga kjo rrjedh që

aminacide të ndarë përgjatë rradhitjes nga katër njësi gjënden afër
midis tyre e mund të formojnë lidhje hidrogjenore midis grupit
CO të njërit dhe grupit NH të tjetrit. Helika që rezulton (figura.3-2)
ka një hap prej 5,4 A dhe është konstatuar se është gjithmonë
djathtas rrotulluese.

Figura 3-2: Struktura dytësore në trajtën e -helikës e proteinave

Struktura është shumë e ndryshme : vargu polepeptidik

është pothuajse plotësisht i shtrirë dhe lidhjet hidrogjenore
formohen midis grupit CO dhe NH teë aminoacideve që u
përkasin vargjeve të ndryshëm polipeptidik që në këtë mënyrë
vendosen përbri njëri tjetrit. Rezulton nga kjo një konfiguracion që
mund të vizualizohet me një “fletë” pak a shumë të valëzuar
(Figura 3-3)

39
 Biokimia

Figura 3-3: Struktura dytësore e proteinave.

Të dhënat eksperimentale në favor të këtyre strukturave

nuk janë të shumta. Është parë për shëmbull që shtrirja e
segmenteve me strukturë të -helikës është shumë e
ndryshueshme në ato proteina të cilave u njihet saktësisht
konfiguracioni tridimensional, ndërsa në rastet e tjera dy ose më
shumë spirale mbështillen me njëra tjetrën. Struktura ndeshet në
shumë proteina por për segmente mjaft të shkurtër.
Struktura tretësore përshkruan konfiguracionin që shfaqin
disa proteina, të quajtura lëmshore, si pasojë e mbështjelljes në
trajtë lëmshi të vargut popeptidik për shkak të ndërveprimeve
midis aminoacideve që janë larg njëri tjetrit për gjatë vargut
polipeptidik. Këto ndërveprime konsistojnë në lidhje të natyrave
të ndryshme (Van der Ëaals, ndërveprime elektrostatike, lidhje
tiotere etj) që formohen midis grupeve anësore të pranishëm ndër
aminoacidet dhe që i imponojnë çdo proteine një konfiguracin të
saj të veçantë sterik lëmshor dhe kompakt. Si shembull të këtij
niveli strukture në Figurën 3-4 paraqitet struktura e mioglobines.

40
 Kreu 3: Proteinat

Figura 3-4: Struktura e mioglobinës.

Shumë proteina janë të përbëra nga shumë vargje

polipeptidike. Struktura katërsore përshkruan mënyrën me të
cilën këto nënnjësi janë të lidhura bashkë. Këto nënnjësi lidhen
ndërmjet tyre me anë të lidhjeve hidrogjenore, vandervalsiane,
jonike e dysulfurore. Çdo nennjesi quhet protomer, kurse proteina
e tërë e formuar nga nënnjësitë protomere quhet multimer. Çdo
njëri prej vargjeve polipeptidike apo secila nënnjësi ka strukturën
e vet parësore, dytësore e tretësore. Si shembull të strukturës
katërsore mund të japim strukturën e hemoglobinës në figurën 3-
5.

Figura3-5: Struktura e hemoglobinës.

41
 Biokimia

Ekspozimi i proteinave lëmshore ndaj temperaturave të

larta edhe për periudha të shkurtra, provokon në pjesën më te
madhe të rasteve një ndryshim të njohur me emrin “denatyrim”,
efekti më i dukshëm i të cilit konsiston në një ulje të tretshmërisë.
Denatyrimi i cili mund të ndodhë në temperatura më të larta se 60-
70oC konsiston kryesisht në hapjen e strukturës fillestare të
lëmshosur të proteinës që humbet kështu funksionet e saj
biollogjike. Mund të supozohet që kjo të ndodhi si pasojë e
thyerjes se lidhjeve të dobëta të cilat janë përgjegjëse për
strukturën tretësore. Eshtë e qartë që një trajtim i llojit të mësipërm
nuk prek asnjë lidhje kovalente të vargut polipetidik dhe për
pasojë rradhitja e aminoacideve nuk ndryshohet. Denatyrimi jo
gjithmone është një proçes i pakthyeshëm, në disa raste mund të
vihet re që me kthimin në kushtet e temperaturës para denatyrimit
të kemi të ashtuquajturin “rinatyrim” ose e thënë ndryshe të kemi
kthimin e proteinës në formën e saj fillestare biollogjikisht aktive.

42
 KREU 4

ENZIMAT

KARAKTERISTIKAT (TIPARET) E ENZIMAVE

Proteinat e paisura me aktivitet katalitik, pra enzimat,

mund të jenë të thjeshta ose të konjuguara. Në rastin e parë
aktiviteti enzimatik varet vetëm nga struktura proteinore, në
rastin e dytë kërkohet edhe ndërhyrja e përbërësve jo proteinorë të
quajtur “kofaktorë”. Kofaktorët mund të jenë si jone metalike
(metaloenzima) ashtu edhe molekula organike, e në këtë rast
preferohet përdorimi i termit “koenzimë”. Disa enzima kërkojnë
praninë e të dy tipeve të kofaktorëve. Pjesa proteinore që mbetet
kur nga një enzimë largohet kofaktori quhet “apoenzimë” dhe
sistemi apoenzimë+kofator quhet “holoenzimë”. Kofatorët janë të
bashkuar me apoenzimën me lidhje të natyrave të ndryshme e të
fortësive të ndryshme; në qoftë se koenzima bashkohet shumë fort
me enzimën zakonisht ajo tregohet me termin “grupi prostetik”
Largimi i kofaktorit sjell si pasojë humbjen e aktivitetit
enzimatik. Kur lidhja apoenzimë-kofaktor është e dobët, largimi i
kofaktorit mund të ndodhë pa e kompromentuar njërën, ose të
dyja nënnjësitë enzimatike. Siç ndodh shpesh me metaloenzimat,
rikthimi i kofaktorit në gjirin e preparatit enzimatik i kthen
enzimës aktivitetin.
Meqenëse enzimat janë katalizatorë, ato nuk ndryshojnë
ekuilibret e reaksioneve në të cilat marrin pjesë, por përshpejtojnë
në mënyrë të dukshme edhe në miliona herë, arritjen e gjendjes së
ekuilibrit. Kjo ndodh me anë të një mekanizmi, me anë të të cilit
grupi proteinor i lejon enzimës të lidhet me një substrat të dhënë,
transformim i të cilit katalizohet nga veprimi i kofaktorit.
Aspekti më i spikatur i aktivitetit enzimatik është patjetër
specifiteti me të cilin ky aktivitet shprehet. Një enzimë katalizon
në përgjithësi një reaksion të vetëm kimik ose një seri reaksionesh
ngushtësisht të lidhur me njëri tjetrin. Shkalla e specifitetit mund
të ndryshojë, por pergjithësisht është e lartë dhe ndonjëherë është
madje absolute. Disa enzima veprojnë mbi shumë molekula me
struktura shumë të ngjashme, enzima të tjera nuk sulmojnë as

43
 Biokimia

edhe molekula shumë të ngjashme me substratin e “tyre”; për

shëmbull maltozi ( -D glukopiranozil 4-D glukopiranozi) dhe
celobiozi ( -D glukopiranozil 4-D glukopiranozi) hidrolizohen
nëpërmjet veprimit të dy enzimave të ndryshme. Specificiteti varet
nga pjesa proteinore e enzimës e cila, falë konformacionit të saj të
veçantë ka mundësi të lidhet me një ose me një numër të
reduktuar substratesh.
Zonat e një enzime në të cilat ngjitet substrati quhen “site
aktive”; këto janë pjesë relativisht të vogla të molekulës së plotë
enzimatike, ku grupe kimike që i përkasin sekuencës lineare të
aminoacideve janë të vendosur në hapësirë në mënyrë të tillë që
përputhen në mënyrë të përsosur me një substrat të dhënë. Ky
dallim implikon që jo gjithmonë sitet aktive të një enzime janë
absolutisht të palëvizshme, por shpesh enzima paraqet një
fleksibilitet me anë të të cilit siti aktiv arrin në një formë
komplementare me atë të substratit vetëm pasi substrati është
ngjitur; kjo sjellje tregohet me termin e “përshtatjes së induktuar”
Enzimat gjenden të lokalizuara jo vetëm në protoplazmën
qelizore, por edhe ne elementët nënqelizorë, siç janë bërthamat,
mitokondritë dhe mikrozomet. Çdo qelizë ka aftësinë të përpunojë
enzimat e afta për të vepruar mbi substancat specifike që ajo
prodhon, kështu që këto enzima shfaqen kur ka nevojë për
veprimin e tyre. Për shembull, farërat në qetësi nuk përmbajnë
enzima (me ndonjë përjashtim), por sapo fara vendoset në kushte
të përshtatshme lagështie e temperature fillon prodhimi i
enzimave dhe njëkohësisht manifestohen fenomene që
karakterizojnë mbirjen.
Mund të kemi “ekzoenzima” dhe “endoenzima” të parat
veprojnë jashtë qelizave që i prodhojnë ato, të dytat veprojnë në të
njejtat qeliza që i kanë prodhuar këto qeliza.

Ndikimi i temperaturës dhe i pH-shit mbi aktivitetin katalitik

Aktiviteti katalitik i enzimave mund të ndikohet nga

ndërhyrja e faktorëve të shumtë fizikë e kimikë, sepse përbërja
proteinore u jep enzimave një ndjeshmëri më të lartë se
ndjeshmëria e katalizatorëve inorganikë.

44
 Kreu 4: Enzimat

Ndër këta faktorë po hetojmë në mënyrë të detajuar

veprimin e temperaturës dhe të pH-shit mbi aktivitetin katalitik të
një preparati enzimatik.
Temperatura ndikon mbi aktivitetin e një enzime sipas një
ecurie që në vija të përgjithshme është paraqitur në figurën 4-1.
Ekziston një temperaturë optimale që përgjithësisht përfshihet
midis 30-40 C, tek e cila kemi maksimumin e aktivitetit katalitik.
Duke zvogëluar temperaturën, aktiviteti katalitik ulet deri në
ndalimin e tij të plotë, sepse me ftohjen dhe për pasojë me
varfërimin e molekulave me energji kinetike, pakësohen
ndërveprimet midis enzimës dhe substratit. Kjo është aryeja për të
cilën preparatet enzimatike ruhen në temperatura të ulëta.
Sidoqoftë tipi i sjelljes së përshkruar më sipër është i kthyeshëm.
Prandaj ripërtëritja e temperaturës optimale i kthen enzimës
aktivitetin e saj katalitik.

Figura 4-1: Aktiviteti enzimatik dhe temperatura.

Në temperatura më të larta se temperatura optimale (50-

60 C), vihen re rënie të shpejta të aktivitetit katalitik për shkak të
denatyrimit të enzimës. Në fakt, nën ndikimin e temperatutës,
proteina enzimatike humbet strukturën tretësore dhe për pasojë
konformacionin e saj të veçantë hapësinor fillestar, kështu që nuk
mund të lidhet më me substratin. Në më të shumtën e rasteve ky
fenomen është i pakthyeshëm, megjithatë ekzistojnë raste në të
cilat nëpërmjet ftohjes, vihet re një “rinatyrim” i enzimës.

45
 Biokimia

Rezistenca e enzimave ndaj nxehtësisë është një faktor i

ndryshueshëm; në organizmat e bakterieve termofile, që jetojnë
afër burimeve të nxehta, ekzistojnë enzima që janë aktive edhe në
temperaturën 85 C.
Vlera e pH-it ndikon në mënyrë të ndjeshme mbi aktivitetin
e enzimave. Për çdo enzimë ekziston në fakt një pH optimal i
përcaktuar mirë, ose një diapazon i ngushtë i pH-it, në
korepsondencë të të cilit enzima shfaq aktivitetin e saj maksimal.
Ecuria e aktivitetit enzimatik, në varësi të pH është përgjthësisht e
tipit “të këmbanës” (figura 4-2).

Figura 4-2: Aktiviteti enzimatik dhe pH

Kjo sjellje i detyrohet natyrës proteinore e për pasojë

amfotere të enzimave. Enzimat, me ndryshimin e pH-it, mund të
gjënden në formën anionike, kationike ose në asnjërën prej dy
formave në qoftë se ndodhen në pikën izoelektrike. Ndërveprimet
enzimë-substrat, që janë të mundëshëm falë pranisë tek
apoenzima të siteve aktivë që lidhin substratin, ndodhin vetëm ku
proteina gjendet në njërën prej formave të mundëshme. Nuk
duhet të lihet mënjanë fakti që edhe gjendja e kofaktorëve sidomos
kur këta janë jone metalikë dhe e substratit mund të rezultojë e
modifikuar në qoftë se pH-i i mjedisit është i ndryshëm nga pH-i
optimal. Në studimet e kinetikës enzimatike, pH-i mbahet
zakonisht rreth vlerës optimale, por në indet e gjallë nuk ndodh

46
 Kreu 4: Enzimat

gjithmonë kështu. Kjo na shtyn të mendojmë që lidhja ekzistuese

midis pH-it të mjedisit dhe aktivitetit të një enzime të jetë një
faktor rregullimi i aktivitetit të enzimës në brendësi të qelizës.

Mekanizmi kinetik i reaksioneve enzimatike

Kur në një raksion enzimatik studjohet shpejtësia e

reaksionit (V), në vartësi të ndryshimit të përqëndrimit të
substratit ( S ), vihet re një ecuri karakteristike e tipit të sjellë në
figurën 4-3.

Figura 4-3: Shpejtësia e reaksionit dhe përqëndrimi i substratit.

Siç mund të shihet tek diagrama, për përqëndrime të ulta të

substratit, shpejtësia e reaksionit është praktikisht proporcionale
me përqëndrimin e substratit; me rritjen e përqëndrimit, shpejtësia
e reaksionit tenton të bëhet e pavarur, derisa më në fund merr një
vlerë maksimale konstante (Vmax). Në këto kushte, enzima është e
ngopur me substratin e saj, d.m.th. të gjitha sitet aktive të saj janë
të zëna, kështu që rritjet e mëtejshme të përqëndrimit të substratit
nuk shkaktojnë më rritje të shpejtësisë së reaksionit. Ky fenomen i
“ngopjes”, është tipik i proçeseve enzimatike dhe është mirë të
saktësojmë që përqëndrimi i substratit i nevojshëm për të arritur
këtë ngopje ndryshon shumë nga enzima në enzimë. Kjo sjellje ka
sugjeruar hipotezën që, mekanizmi i veprimit të enzimave të
konsistojë në formimin në mënyrë të kthyeshme të një kompleksi
midis enzimës dhe substratit i cili përfaqëson një fazë të

47
 Biokimia

ndërmjetme thelbësore në zhvillimin e reaksionit të katalizuar.

Mbi bazën e kësaj hipoteze, L.Michaelis e M.L.Menten, zhvilluan
një teori që përshkruan në mënyrë të përsosur mekanizmin kinetik
të reaksioneve enzimatike. Pranohet që enzima (E), kombinohet,
në një çast të parë, me substratin për të formuar një kompleks
enzimë-substrat (ES) dhe pastaj ky kompleks të ridisocohet në E+S
ose të formojë produktin (P), duke ripërtëritur në të njejtën kohë
enzimën sipas modelit që vijon :

k1, k2, e k3 janë konstante të shpejtësisë sipas të cilave kompleksi

ES përkatësisht formohet, ridisocohet ose evolon drejt formimit të
produktit. Kthyeshmëria e proçesit sjell ndërrimin e roleve midis P
dhe S.
Për të mbërritur në një ekuacion, që të lidhë shpejtësinë e
reaksionit me përqëndrimin e substratit dhe të enzimës, është e
nevojshme të fillojmë nga vrojtimi, sipas të cilit shpejtësia fillestare
e reaksionit është proporcionale me shpejtësinë me të cilën
kompleksi enzimë-substrat ndahet (shpërbëhet), duke evoluar në
drejtim të formimit të produktit; kjo madhësi është proporcionale
me përqëndrimin e kompleksit ES sipas barazimit që vijon :
V = k3 ES (1)
Meqenëse nuk mund të përcaktohen drejtpërdrejt as k3 dhe
as ES , ato duhet të shprehen tek barazimi (1) në funksion të
termave të përcaktueshëm eksperimentalisht. Shpejtësia e
formimit të ES jepet nga produkti k1 E S , ndërsa shpejtësia e
disocimit jepet nga (k2+k3) ES . Meqenëse aktiviteti katalitik që na
intereson është ai që shfaqet në kushtet e ekuilibrit dinamik,
d.m.th kur përqëndrimi i kompleksit të ndërmjetëm ES mbetet
konstant, duhet të merret në konsideratë situata në të cilën k 1 E S
= (k2+k3) ES d.m.th. kur :
(2)

48
 Kreu 4: Enzimat

I gjithë faktori konstant (k2+k3)/k1 tregohet me termin Km të

quajtur konstante të Michael-isit. Në bazë të përkufizimit të kësaj
konstante të re kemi :
(3)
Për të vlerësuar entitetin e E dhe të S , konsiderohet që
përqëndrimi i enzimës është shumë i ulët në krahasim me atë të
substratit, prandaj përqëndrimi i substratit të palidhur është
praktikisht i barabartë me përqëndrimin total të tij; ndërsa
përqëndrimi i enzimës së palidhur E , jepet nga përqëndrimi total
i enzimës Et minus përqëndrimin e enzimës së lidhur (që eshtë e
barabartë me ES) :
[E] = Et ES
të cilën po t’a zëvëndësojmë në shprehjen (3), marrim :
(4)
Shprehja 4 mund të transformohet në mënyrë algjebrike në
mënyrën e mëposhtme:

dhe më në fund kemi :

(5)

49
 Biokimia

Kjo vlerë ES , zëvëndësohet në shprehjen (1) dhe merret :

(6)

Shpejtësia maksimale, siç u tha arrihet në kushtet e ngopjes,

gjë që ndodh kur S është shumë e lartë, kështu që Km bëhet e
papërfillshme në lidhje me S . Në këto kushte S / Km+ S =1 dhe

(7)

Në qoftëse shprehjen (7) e zëvëndësojmë te pika (6), marrim

të ashtuquajturin ekuacion të Michaelis-Menten-it :

(8)

Ky ekuacion përshkruan në mënyrë të përshtatshme

proçesin enzimatik në mënyrën e paraqitur në figurën 4-4 :
Në fakt kur S është aq e vogël sa që mund të jetë e
papërfillshme në raport me Km, kemi :

që do të thotë se shpejtësia e reaksionit është proporcionale më

përqëndrimin e substratit. Kur S është shumë më e lartë se K m
bëhet kjo e fundit e papërfillshme në raport me S, e mund të
shkruajmë që V=Vmax, kjo do të thotë që shpejtësia arrin vlerën
maksimale të mundëshme dhe bëhet e pavarur nga përqëndrimi i
substratit.
Është mirë të mbajmë parasysh që ecuria kinetike e
proçeseve enzimatike është shpesh më e komplikuar.
Komplikimet i detyrohen faktit që shumë reaksione evolojnë
nëpërmjet më shumë komplekseve të ndërmjetëm :

E + S  ES1  ES2 E+ P

50
 Kreu 4: Enzimat

si dhe faktit që disa enzima nuk veprojnë mbi një substrat të

vetëm, por mbi dy ose më shumë substrate. Sidoqoftë, ekuacioni i
Michaelis-Menten-it duhet të konsiderohet në çdo rast, pikënisja e
studimit kinetik të të gjithë reaksioneve enzimatike .

Kuptimi dhe përcaktimi i Km dhe Vmax

Km dhe Vmax janë parametrat kinetike karakteristikë të një

enzime, ato ndryshojnë me ndryshimin e temperaturës dhe të pH-
it të mjedisit dhe në qoftë se e njejta enzimë është në gjendje të
veprojë mbi shumë substrate, atëherë këto parametra marrin vlera
të ndryshueshme për çdo substrat. Kuptimi i Km del i qartë kur në
ekuacionin e Michaelis-Menten-it, merret në konsideratë rrethana
në të cilën V=½ Vmax. Në këtë rast, nga shprehja (8) duke
zevendesuar V me ½ Vmax, kemi :

; ;

; ;

d.m.th.

Ky barazim i fundit përcakton që konstantja e Michaelis-it

përfaqëson përqëndrimin e substratit me të cilin shpejtësia e
reaksionit arrin gjysmën e vlerës maksimale të saj (figura 4-4)
Km konsiderohet një masë e përafërt e afinitetit të enzimës
për substratin e saj; një afinitet më i lartë nënkupton një vlerë më
të ulët të Km. Konstantja e Michaelis-it është e pavarur nga
përqëndrimi i enzimës dhe shprehet në molaritet; ajo ndryshon
shumë nga enzima në enzimë në një interval midis 10 1 dhe 10 6
M.
Vmax, përfaqëson shpejtësinë maksimale të reaksionit, kur të
gjitha sitet aktive të enzimës janë të ngopur. Kjo madhësi
konsiderohet një masë e efikasitetit katalitik dhe është e varur
ngushtësisht nga përqëndrimi i enzimës, në fakt nga shprehja (7),

51
 Biokimia

rezulton që Vmax = k3Et. k3 përfaqëson numrin e molekulave të

substratit të shndërruara në produkt në njësinë e kohës nga secila
molekulë e enzimës në kushtet e ngopjes. Ky numër, për pjesën
më të madhe të enzimave, përfshihet midis 1 dhe 104 në sekondë.
Shpesh paraqitet nevoja e dozimit të një enzime për të
njohur përmbajtjen e saj në një ind ose në një preparat. Në këto
raste, zakonisht, vlerësohet aktiviteti enzimatik i indit ose i
preparatit në fjalë. Si “njësi” enzimatike konsiderohet sasia e
preparatit që shkakton transformimin e një moli të substratit në
sekondë (katal).
Përkufizohet “aktivitet specifik” i një enzime numri i
“njësive” enzimatike (ose katal) në një miligram proteine.
Aktiviteti specifik ofron një kriter të sigurt për të vlerësuar
shkallën e pastërtisë të arritur gjatë manipulimeve që kanë si
qëllim izolimin e një enzime, sepse ky aktivitet specifik është
akoma më i lartë sa më e avancuar është shkalla e pastërtisë.
Për përcaktimin eksperimental të Vmax dhe Km, ekuacioni i
Michaelis-Menten-it mund të transformohet në forma më të
dobishme.
Duke përdorur ekuacionin e përmbysur dhe duke bërë
rregullime algjebrike përftohet ekuacioni i Lineweaver –Burk :

; i cili transformohet në:

Kur 1/V paraqitet në grafik në funksion të 1/ S , ekuacioni

përfaqësohet nga një drejtëz me pjerrësi (koefiçient këndor) të
barabartë me Km/Vmax, ndërpreje (b) në boshtin e ordinatave 1/V
të barabartë me 1/Vmax dhe ndërprerje në boshtin e abshisave të
barabartë me 1/Km (figura 4-4)

52
 Kreu 4: Enzimat

Figura 4-4: Paraqitja e ekuacionit të Lineweaver -Burk

Duke përcaktuar eksperimentalisht vlerat e shpejtësisë të

reaksionit që përftohen me përqëndrime të ndryshme të substratit
dhe duke përdorur ekuacionin e Lineweaver-Burk-ut, mund të
nxirren vlerat e Km dhe Vmax me një saktësi më të madhe në
krahasim me ekuacionin fillestar të Michaelis-Menten-it, i cili
paraqet një ecuri hiperbolike dhe shpreh Vmax si kufi të shpejtësisë
V kur përqëndrimi i substratit S tenton për në infinit.

Inhibimi i aktivitetit enzimatik

Një ndër mekanizmat kryesorë të kontrollit dhe të

rregullimit të metabolizmit të ndërmjetëm në sistemet biollogjike i
detyrohet inhibimit të aktivitetit enzimatik nga ana e metabolitëve
specifikë të përbërë nga molekula të vogla ose nga jone metalikë;
edhe shumë ilaçe ose agjentë helmues janë të aftë ta kryejnë këtë
funksion. Proçeset e inhibimit mund të jenë të kthyeshëm ose të
pakthyeshëm; inhibimi i kthyeshëm mund të ndodhë me tre
mekanizma të ndryshëm : “kompetitiv, “inkompetitiv” dhe “jo
kompetitiv”
Veçantia e inhibimit kompetitiv konsiston në faktin që
molekula e inhibitorit ngjan me atë të substratit e për këtë arsye

53
 Biokimia

mund të lidhet me sitin aktiv të enzimës duke zhvendosur

substratin natyral të saj. Me fjalë të tjera, një inhibitor kompetitiv (I
reagon me enzimën në mënyrë të kthyeshme, duke formuar një
kompleks enzimë-inhibitor (EI), i cili nuk evolon drejt modifikimit
të molekulës së inhibitorit. Mekanizmi i përshkruar mund të
paraqitet më thjeshtë sipas skemës së mëposhtme :

E + S  ES E+P
+I

EI

Një inhibitor kompetitiv e pakëson aktivitetin katalitik

duke pakësuar numrin e molekulave të enzimës që mund të
lidhen me substratin.Ky tip inhibimi rritet me ritjen e
përqëndrimit të inhibitorit dhe eksperimentalisht dallohet lehtë,
sepse mund të eleminohet duke rritur në mënyrë të përshtatshme
përqëndrimin e substratit. Grafiku në lidhje me një reaksion
enzimatik në prani të një inhibitori kompetitiv ose në mungesë të
tij është paraqitur në figurën 4-5.

Figura 4-5: Inhibimi kompetitiv.

Nga figura del se prania e inhibitorit kompetitiv nuk

modifikon Vmax, pra nuk ndërhyn në shpejtësinë e ndarjes se
kompleksit enzimë-substrat, por rrit vlerën e Km. Kjo do të thotë

54
 Kreu 4: Enzimat

që është i domosdoshëm një përqëndrim më i madh i substratit

për të arritur gjysmën e shpëjtësisë maksimale të reaksionit ose në
terma më të përgjithshëm, që një inhibitor kompetitiv e bën më
pak afine një enzimë ndaj substratit të saj natyral dhe për këtë
asrye rezulton më i madh përqëndrimi i nevojshëm i substratit për
të patur aktivitetin maksimal katalitik.
Inhibimi inkompetitiv ndodh kur inhibitori nuk
kombinohet me enzimën e lirë, por me kompleksin enzime-
substrat duke formuar me këtë të fundit një kompleks të ri
enzimë-substrat-inhibitor (ESI) inaktiv :

E + S  ES E+ P
+I

ESI

Në këtë rast një rritje e përqëndrimit të substratit përcakton

një rritje të inhibimit, sepse rritet përqëndrimi i ES që nga ana e saj
ushqen ESI. Grafiku i një enzime në prani ose jo të inhibitorit
inkompetitiv jepet në figurën. 4-6.

Figura 4-6: Inhibimi inkompetitiv.

Grafiku tregon që ecuria e dy reaksioneve është paralele,

prandaj në këtë tip inhibimi si Km ashtu edhe Vmax janë zvogëluar

55
 Biokimia

me të njejtën entitet që është proporcional me përqëndrimin e

inhibitorit. Rritja e afinitetit, që rezulton nga zvogëlimi i Km, i
detyrohet faktit që enzima është shtyrë të lidhet me substratin për
të formuar si P ashtu ESI. Kjo gjë sidoqoftë nuk çon në formimin e
produktit, prandaj dhe rezulton e justifikuar zvogëlimi i Vmax. Ky
tip inhibimi nuk është shumë frekuent, por ndeshet shpesh në
rastin e enzimave që veprojnë mbi dy ose më shumë substrate.
Inhibimi jo kompetitiv ndodh kur inhibitori mnd të
kombinohet si me enzimën ashtu edhe me kompleksin enzimë-
substrat duke ndryshuar reaktivitetin e të dyve sipas skemës së
mëposhtme :

E + S  ES E+ P
+I +I

EI ESI

Ky tip inhibimi i detyrohet veprimit të përbërjeve kimike në

gjendje të kombinohen në mënyrë të kthyeshme me ndonjë grup
funksional të enzimës që nuk bën pjesë në sitin aktiv, por që është
i domosdoshëm për aktivitetin katalitik; inhibimi është pra
krejtësisht i pavarur nga përqëndrimi i substratit. Grafiku përkatës
në prani ose jo të inhibitorit jo kompetitiv është i tipit të paraqitur
në figurën 4-7.

Figura 4-7: Inhibimi jo kompetitiv.

56
 Kreu 4: Enzimat

Nga grafiku del qartë që inhibitori nuk ndryshon vlerën e

Km, d,m.th. nuk ndikon në afinitetin e enzimës për substratin , por
në vlerën e Vmax.
Inhibimi kryhet në mënyrë të pakthyeshme kur agjentët
inaktivizues modifikojnë në mënyrë të përherëshmë një grup
funksional të enzimës të domosdoshëm për katalizën me anë të
formimit të lidhjeve kovalente ose të lidhjeve të tjera po aq të
qëndrueshme sa edhe lidhjet kovalente. Për shembull metalet e
rëndë si plumbi, nikeli, kromi etj) mund të inhibojnë në mënyrë të
pakthyeshme aktivitetin e atyre enzimave që përmbajnë grupe –
SH shumë të nevojshëm për aktivitetin katalitik :

Enzimë –SH+Pb++ Enzimë-S-Pb+ + H+

Një tip i tillë inhibimi nuk mund të hetohet mbi bazën e

modelit të Michaelis-Menten-it, sepse ky model ka si parakusht
formimin e kthyeshëm të komplekseve EI ose ESI. Studimi i
inhibimit të pakthyeshëm është sidoqoftë i një interesi të madh
sepse individualizimi i agjentëve kimikë të aftë të bllokojnë në
mënyrë kovalente aktivitetin katalitik të enzimave të caktuara
lejon identifikimin e grupeve te tyre funksionale që janë thelbësore
për katalizën.

Rregullimi i aktivitetit enzimatik

Në proçeset metabolike enzimat u japin “shpejtësinë e

duhur” reaksioneve të ndryshme dhe zotërojnë karakteristika që i
bëjnë ato të afta të rregullojnë aktivitetin e tyre në qelizat e gjalla.
Të gjitha enzimat kanë një pH optimal karakteristik dhe për këtë
arsye mund të ndodhin ndryshime të aktivitetit katalitik si pasojë
e ndryshimeve të pH-it brendaqelizor; në të gjitha enzimat
aktiviteti varet nga përqëndrimi i substratit që duke ndryshuar në
situatat e ndryshme metabolike, mund të rregullojë veprimin e
enzimës. Meqenëse shumë enzima kërkojnë jone metalike për
zhvillimin e aktivitetit të tyre, edhe ndryshime të përqëndrimit të
këtyre elementëve mund të shërbejnë për rregullimin e aktivitetit
enzimatik

57
 Biokimia

Megjithatë, përveç këtyre karakteristikave të përbashkëta

për të gjitha enzimat, disa enzima zotërojnë veti të tjera që u
lejojnë atyre të kryejnë një funksion rregullues përveçse katalitik.
Disa enzima, të quajtura “allosterike” kanë përgjithësisht
një strukturë komplekse që zakonisht formohet nga më shumë
nënnjësi proteinore në të cilat është e pranishme përveç “sitit”
katalitik edhe një sit tjetër. Në këtë të fundit ngjiten, në mënyrë të
kthyeshme, përbërje kimike specifike të quajtura “modulatorë”
ose “efektorë”. Kur efektori i bashkohet enzimës në sitin e dytë,
për të cilin paraqet një shkallë afiniteti analog me atë të substratit,
për sitin katalitik, struktura e enzimës ndryshon dhe për pasojë
aktiviteti katalitik zvogëlohet (efektor negativ) ose rritet (efektor
pozitiv). Enzimat allosterike nuk ndjekin modelin e Michalelis-
Menten-it, sepse sjellja e tyre kinetike rezulton e ndikuar nga
ndryshimet e përqëndrimit të modulatorit. Herë-herë, në grafikun
që shpreh shpejtësinë e reaksionit V në funksion të përqëndrimit të
substratit [S], paraqitet një ecuri sigmoide në vend të ecurisë
hiperbolike. (Figura 4-8)

Figura 4-8. Ecuria kinetike e enzimave allosterike

Të një rëndësie të madhe janë mekanizmat e rregullimit
allosterik që ndërhyjnë në proçeset metabolike. Proçeset e tilla në
përgjithësi, zhvillohen nëpërmjet reaksioneve në seri të katalizuar
nga sisteme multienzimatike (E1, E2, E3, etj), në të cilat produkti i
enzimës së parë është substrat i enzimës së dytë e kështu me

58
 Kreu 4: Enzimat

rradhë. Në mënyrë frekuente në këto sisteme multienzimatike

përfshihen enzima allosterike, prandaj mund të ndodhë që
produkti përfundimtar mund të veprojë si efektor negativ mbi
enzimën e parë duke kontrolluar kështu gjithë proçesin :

E1 E2 E3
SUBSTRATI A B P

-----------------EFEKTORI---------------

Një kontroll i ngjashëm vihet re edhe gjatë një rruge

metabolike të degëzuar, kur produktet përfundimtare (P1 e P2)
veprojnë si efektorë të enzimave pas degëzimit.

C D P1
SUBSTRATI A B
F G H P2

Është e mundur gjithashtu që një ekektron pozitiv të

stimulojë reaksionin e parë duke aktivizuar kështu një proçes të
tërë metabolik.
Në proçeset metabolike është i mundur një tip tjetër i
rregullimit të aktivitetit enzimatik falë ekzistencës së izoenzimave.
Kemi të bëjmë me forma të shumfishta të së njejtës enzimë të cilat
kanë ndonjë ndryshim në strukturën molekulare, por janë të afta
të katalizojnë të njejtin reaksion d.m.th. të veprojnë mbi të njejtin
substrat. Është e qartë që ndryshimet midis izoenzimave nuk kanë
të bëjnë me pjesë thelbësore të aktivitetit, si për shembull përbërja
e sitit aktiv. Tek qelizat, formimi i çdo izozime kodifikohet nga një
gen specifik struktural dhe në hibridet mund të ndeshen, përveç
formave të pranishme në linjat përkatëse prindërore, edhe izozima
të tjera që janë fryt i kombinimeve të izoenzimave të pranishme në
genotipet e përdorura në kryqëzim. Ndryshueshmëritë strukturale
të pranishme tek izozimat janë në gjendje të provokojnë
ndryshime në vlerat e Km dhe Vmax, që mund të jenë pasojë e

59
 Biokimia

ndryshimeve të specifitetit për substratin ose të afinitetit për

kofaktorin. Këto ndryshime në sjelljen kinetike shprehin, në fund
të fundit, një kontroll të aktivitetit enzimatik dhe shpesh rezultojnë
të dobishme në përmirësimin e përshtatshmërisë së një varieteti të
dhënë ndaj kushteve të mjedisit.
Një tip tjetër i rregullimit të aktivitetit të disa enzimave
mund të jetë aktivizimi i prekursorëve të tyre jo aktivë të quajtur
zimogjenë. Si shembull mund të citohet rasti i disa enzimave
proteolitike të tipit të tripsinës dhe pepsinës që janë të sintetizuara
në trajtën e zimogjenëve : tripsinogjen, kemiotripsionogjen dhe
pepsinogjen përkatësisht. Zimogjenet janë krejtësisht inaktivë
përderisa gjenden në qelizat që i prodhojnë. Kur sekretohen në
pjesën gastrointestinale të aparatit tretës, ata shndërrohen në
format e tyre aktive në sajë të hidrolizës selektive të disa lidhjeve
peptidike specifike të tyre. Kjo hirolizë selektive kryhet nga
enzima të tjera. Ky tip rregullimi është i pakthyeshëm, sepse nuk
njihen proçese enzimatike që t’i kthejnë enzimat në format e tyre
inaktive në trajtën e zimogjenit.

Nomeklatura dhe klasifikimi i enzimave

Përgjithësisht, emri i enzimave rrjedh nga emri i substratit

duke i shtuar atij prapashtesën –aza. Për shembull, enzima që
katalizon hidrolizën e uresë në amoniak quhet ureazë dhe ajo
katalizon hidrolizën e estereve fosforikë quhet fosfatazë. Herë të
tjera një enzimë emërohet duke i vendosur prapashtesën –aza tipit
të reaksionit të katalizuar; për shembull enzima që katalizon
oksidimin e acidit piruvik quhet piruvat oksidazë. Këto emra kanë
hyrë tashmë në përdorim, por jo gjithmonë e kanë treguar veten
funksionale, edhe sepse numri i enzimave që zbulohen rritet me
shpejtësi. Një komision ndërkombëtar ka propozuar një sistem të
klasifikimit të bazuar në emrin dhe në një seri numrash për t’u
përdorur për identifikimin e sigurt dhe të kujdesshëm të një
enzime. Në këtë mënyrë çdo enzimë dallohet nga një emër i
shkurtër dhe i përshtatshëm për përdorim dhe nga një seri
numrash, e paraprirë nga sigla “EC” (Enzyme Classification), që

60
 Kreu 4: Enzimat

individualizon klasën, nënklasën etj, së cilës duhet t’i referohet

enzima sipas kriterit në tabelën 4-1.

Tabela 4-1: Klasifikimi ndërkombëtar i enzimave

1. Oksiodoreduktazat (reaksione të oksido –reduktimit)

1.1 që veprojnë mbi CH – OH

1.2 që veprojnë mbi C=O
1.3 që veprojnë mbi C = CH-
1.4 që veprinë mbi CH – NH2
1.5 që veprojnë mb CH – NH-
1.6 që veprojnë mbi NADH; NADPH
…………………………………………..

2. Transferazat (transferim i grupeve funksionale)

2.1 grupe me një atom karboni

2.2 grupe aldehidike ose ketonikë
2.3 grupe acilë
2.4 grupe glukozidikë
2.5 grupe alkilikë ose arilikë
2.6 grupe aminikë
2.7 grupe fosforikë

3. Hidrolazat (reaksione të hidrolizës)

3.1 estere
3.2 lidhje glukozidike
3.3 etere
3.4 lidhje peptidike
3.5 lidhje të tjera C – N
3.6 anhidridet acide
…………………………………………..

61
 Biokimia

4. Liazat (reaksione të shtimit dhe të eleminimit)

4.1 aktive mbi lidhjet C – C

4.2 aktive mbi lidhjet C – O
4.3 aktive mbi lidhjet C – N
4.4 aktive mbi lidhjet C – S
…………………………………………

5. Izomerazat (reaksione të izomerizimit)

5.1 raceme dhe epimerë

5.2 izomeria cis – trans
5.3 izomeria keto – enolike
5.4 transferime brenda molekulare
…………………………………………

6. Ligazat (formim i lidhjeve me ndërhyrje të ATP)

6.1 C – O
6.2 C – S
6.3 C – N
6.4 C – C
…………………………………………

Në kapitujt që vijojnë janë përshkruar gjashtë klasat e

enzimave të paraqitura në tabelën 4-1. Vëmendja është kufizuar në
enzimat më të rëndësishme të cilat ndërhyjnë në proçeset
metabolike dhe ka si qëllim të ilustrojë mekanizmat me të cilat
ndodhin reaksionet biokimike. Trajtimi i tyre plotësohet shpesh
me disa nocione që kanë lidhje me strukturën kimike dhe vetitë
karakteristike të specieve kimike të përfshira si substrate ose si
kofaktorë.

62
 KREU 5

VEPRIMI I HIDROLAZAVE

Hidrolazat janë një grup enzimash të shumta në numër që

veprojnë mbi lidhjet C-O, C-N, C-C, C-S, mbi lidhjet O-P të
pranishme në anhidritet fosforike etj. Veprimi i tyre konsiston në
hidrolizën e lidhjeve të sipërpërmëndura sipas skemave të
reaksionit të tipit :

e kështu me radhë. Duke patur parasysh përhapjen e madhe të

këtij grupi enzimash dhe ndryshueshmërinë e substrateve të
interesuar, mendohet e dobishme nga pikëpamja didaktike të
përshkruajmë këtë grup që në fillim (në bazë të Enzyme
Classification, ky grup enzimash është i treti).
Midis substrateve mbi të cilat mund të veprojnë hidrolazat
duhet të kujtohen glucidet, esteret, përbërjet fosforike që
përmbajnë lidhje anhidride, amidet dhe proteinat; prandaj sipas
një kriteri didaktik hidrolazat akoma mund të ndahen përkatësisht
në : glukozidaza, esteraza, fosfataza, (që nuk janë esteraza)
amidaza, peptidaza dhe hidrolaza që veprojnë mbi lidhjet C-C
(Tabela 5-5).

Glucidet dhe glukozidazat

Me termin glukozidazë tregohen të gjitha enzimat

hidrolitike që janë të afta të veprojnë mbi lidhjet glukozidike dhe
supozohet i dobishëm përshkrimi i tyre së bashku me disa
karakteristika themelore të substrateve glucidikë.
Në biosferë glucidet (ose saharidet) përfaqësojnë pjesën më
të madhe të gjithë lëndës organike; ato janë të përbëra nga atome

63
 Biokimia

të hidrogjenit, karbonit, dhe oksigjenit të organizuar në struktura

polihidroksialdehidike ose polihidroksiketonike (aldoza ose
ketoza). Këto struktura dallohen në monosakaride të
hidrolizueshëm dhe polisakaride të hidrolizueshëm
Monosakaridet mund të përmbajnë një numër të ndryshueshëm të
atomeve të karbonit, por më të përhapurit janë pentozat dhe
hekzozat. Polisakaridet janë të përbërë nga më shumë
monosakaride të lidhur me njëri tjetrin nga lidhjet C-O në vargje të
gjatë linearë ose të degëzuar. Polisakaridet e formuar prej dy deri
në dhjetë njësi monosakaridesh emërtohen oligosakaride. Përsa u
përket monosakarideve, tek tabelat (5-1) dhe (5-2) janë treguar
përkatësisht familjet e aldozave dhe të ketozave që kanë nga 3 deri
në 6 atome të karbonit. Të gjitha monosakaridet, me përjashtim të
dihidroksiacetonit, paraqesin një ose më shumë atome të karbonit
asimetrik, prandaj ekzistojnë në formën e stereoizomerëve. Tek
aldehidi glicerik ekziston një karbon i vetëm asimetrik, prandaj
kemi një aldehid glicerik djathtas rrotullues (+) dhe një aldehid
glicerik majtas rrotulllues (-) sipas orientimit të OH-it alkoolik në
lidhje me atomin e dytë të karbonit.
Për analogji me këtë strukturë, homologët superiorë të
aldehidit glicerik u përkasin një serie D ose L sipas pozicionit,
përkatësisht në të djathtë ose në të majtë, të hidroksilit afër grupit
alkoolik parësor fundor (duke mos marrë në konsideratë kahjen e
rrotullimit të dritës së polarizuar). Monosaharidet natyrorë i
përkasin në mënyrë mbizotëronjëse serisë D.
Prania tek glucidet i funksionit aldehidik ose ketonik u jep
atyre veti reduktuese në sajë të të cilave jonet Cu++ dhe Ag+ mund
të reduktohen në mjedis bazik. Në këto reaksione bazohen disa
proçedura analitike për dozimin e glucideve. Oksidimi i
kontrolluar i aldozeve prodhon disa përbërje të përcaktuara mirë :
acidet –onikë (acidi glukonik; acidi galaktonik etj) në qoftë se
oksidimi kufizohet tek grupi aldehidik, acide uronikë (acidi
glukuronik, acidi galakturonik, etj) në qoftë se oksidimi kufizohet
tek grupi alkoolik parësor dhe më në fund acide – sakarike (acidi
glukosarik, acidi galaktosarik, etj) në qoftë se oksidimi përfshin të
dy grupet :

64
 Kreu 5: Veprimi i Hidrolazave

Formulat e paraqitura në tabelat (5-1) dhe (5-2) janë forma

të hapura (ose të Fisher-it); në realitet grupi karbonilik mund të
veprojë me grupin alkoolik në pozicionin 5 ose 4 duke formuar një
hemiacetal ciklik me unazën prej 5 ose 6 atomesh të karbonit, të
quajtur përkatësisht unaza piranozike ose unaza furanozike.
Zakonisht, për arsye të stabilitetit, tek aldohekzozat
mbizotëron unaza piranozike dhe tek ketohekzozat mbizotëron
unaza furanozike. Ciklizimi i molekulës sjell si pasojë formimin e
një atomi tjetër të karbonit asimetrik që përcakton formimin e dy
izomerëve : anomerin dhe anomerin , që në tretësirë ujore janë
në ekuilibër me formën e hapur. Formimi i dy anomerëve i
detyrohet orientimit që merr në hapësirë hidroksili hemiacetalik i
formuar :

65
 Biokimia

Tabela 5-1: Familja e D-aldozëve që kanë nga 3 deri në 6 atome.

66
 Kreu 5: Veprimi i Hidrolazave

Tabela 5-2: Familja e D-ketozëve që kanë nga 3 deri në 6 atome

karboni.

Si shëmbull sillet struktura e - D (+) glukopiranozit dhe - D ( )

fruktofuranozit në format ciklike të Tollens-it dhe të Haworth-it,
përkatësisht :

67
 Biokimia

Hidroksili hemiacetalik ka karakteristika dhe reaktivitet të

ndryshëm nga hidroksilet e tjerë; ai mund të formojë lidhje me
hidroksilet e monozeve të tjerë me anë të eleminimit të një
molekule uji. Kjo lidhje, që është lehtësisht e hidrolizueshme,
quhet lidhje glukozidike dhe përbërja që formohet quhet
disakarid. Formimi i një lidhje glukozidike midis C1 të -
glukopiranozit dhe C2 të -fruktofuranozit çon në formimin e
saharozit ( - D glukopiranozil -D-fruktofuranozid) që është një
sheqer i njohur më mirë si sheqeri i zakonshëm i kallamit ose i
panxharit :

Disaharide të tjerë të një interesi të madh biokimik janë

maltozi (4-O- -D-glukopiranozil- -D-glukopiranozi) dhe laktozi
(4-O- -galaktopiranozil- -D-glukopiranozi) :

68
 Kreu 5: Veprimi i Hidrolazave

Lidhja glukozidike mund të përsëritet edhe shumë herë

duke realizuar në këtë mënyrë trisakaride, tetrasakaride e kështu
me rradhë deri në polisakaridet më kompleks.
Oligosakaridet mund të hidrolizohen në rugë enzimatike
dhe glukozidazat që veprojnë mbi ata nuk janë të shumtë në
numër. Specificiteti i tyre varet ekskluzivisht nga struktura e
monozit që ka hidroksilin hemiacetalik të zënë në lidhjen
glukozidike; përbërësi tjetër, që në rastin e të ashtuquajturve
heterozidë mund të jetë edhe i natyrës jo glucidike (aglikoni) ka
pak rëndësi në përcaktimin e specificitetit të enzimës. Prandaj një
enzimë e vetme mund të veprojë mbi një seri oligosakaridesh që
kanë të përbashkët monozin me hidroksilin hemiacetalik të zënë;
për pasojë ekzistojnë dhe glukozidaza etj. Kemi të bëjmë me
enzima shumë të përhapura si në indet bimore ashtu edhe në indet
shtazore.
Midis polisakarideve të interesit biollogjik janë për t’u
përmëndur amidoni, glikogjeni dhe celuloza. Amidoni përmbahet
në sasi të mëdha në bimët ku prodhohet nëpërmjet fotosintezës
dhe përbën lëndën e rezervës; tabela që vijon (Tabela 5-3) paraqet
përmbajtjen në amidon të disa farërave dhe jep një ide të përhapjes
së këtij polisakaridi.

Tabela 5-3: Përmbajta në përqindje e amidonit në disa bimë

Farat e orizit 75
Farat grurit 60-70
Farat thekrës 50-60
Farat elbit 50-60
Farat tërshërës 50-60
Farat misrit 60-70
Tuberet e patates 14-24

69
 Biokimia

Amidoni është i përbërë nga dy fraksione : amilozi për rreth

20 % dhe amilopektina për 80%. Amilozi është i formuar nga
vargje të gjatë linearë të njësive të -glukozit të lidhura midis tyre
me lidhje glukozidike 1-4; ai mund të arijë një peshë molekulare të
përfshirë midis 50.000 e 200.000 dhe mund të shpërndahet në ujë.
Edhe amilopektina është e formuar nga njësi të -glukozit, por të
organizuara në vargje të degëzuara, sepse bashkë me lidhjet 1-4
përmban edhe lidhjet 1-6. Largësitë mesatare midis degëzimeve
janë 24 – 30 mbetje të glukozit; nga kjo rezulton një strukturë me
peshë molekulare më të madhe se një milion dhe e patretshme në
ujë.

Amilozi

Amilopektina

Glikogjeni është polisakaridi i rezervës i qelizave shtazore,

ai gjendet mbi të gjitha në mëlçi dhe në muskul. Struktura e tij
mund të krahasohet me atë të amilopektinës por ëshë më i

70
 Kreu 5: Veprimi i Hidrolazave

degëzuar dhe më kompakt sepse degëzimet bëhen në një largësi

prej 8-12 njësish të -glukozit.
Amidoni dhe glikogjeni mund të hidrolizohen në mënyrë
enzimatike nga dy tipe glukozidazash, dhe amilazat, që
veprojnë në dy mënyra të ndryshme. -amilazat bëjnë ndarjen e
lidhjeve 1-4 në mënyrë rastësore në brëndësi të vargut duke
çliruar disakaride (maltozë) dhe trisakaride (maltriozë); -amilazat
veprojnë mbi lidhjet 1-4 duke filluar nga skajet joreduktues të
vargut duke çliruar njësi të njëpasnjëshme të maltozit.
Polisakaridet me gjatësi të ndërmjetme, që formohen si
pasojë e veprimit të amilazës, quhen dekstrina; meqenëse dhe -
amilazat nuk janë në gjendje të veprojnë mbi lidhjet 1-6 të
pranishme në pikat e degëzimit, produkti përfundimtar i veprimit
të tyre është një bërthamë e madhe shumë e degëzuar e quajtur
dekstrina kufi. Ekzistojnë edhe enzima çdegëzuese -(1-6)–
glukozidazat që duke mundur të hidrolizojnë lidhjet 1-6, së
bashku me amilazat shkatërojnë amidonin dhe glikogjenin në
glukoz dhe maltoz. Figura. 5-1 jep një paraqitje skematike të
veprimit të amilazave.

Figura 5-1: Skema e veprimit të dhe -amilazave

Veprimi i amilazave mbi glikogjenin lejon një rregullim fin

të glukozit në gjak.

71
 Biokimia

Celuloza është një polisaharid i përhapur në mbretërinë

bimore ku kryen kryesisht funksionin e elementit struktural të
mureve dhe të riveshjeve qelizore. Kemi të bëjmë me një
polisakarid linear, të formuar nga përsëritja e njësive të -glukozit
të lidhura midis tyre nga lidhje glukozidike 1-4, që arrin një peshë
molekulare të përfshirë midis 200.000 dhe 2.000.000.

Vargje të ndryshëm mund të mbahen bashkë prej lidhjeve

hidrogjenore që formohen falë pranisë së grupeve të shumtë
hidroksilike, duke gjeneruar kështu ca tufëza që përbëjnë pjesën e
fortë të drurit. Tek njeriu celuloza nuk ka asnjë rëndësi ushqimore,
sepse kalon e pandryshuar nëpërmjet kanalit ushqyes. Vetëm disa
barngrënës janë në gjendje të përdorin celulozën pjesërisht në sajë
të pranisë në zorrën e tyre të një flore bakteriale të bollshme e cila
përmban enzimën celulazë. Kjo enzimë, duke hidrolizuar
celulozën në molekula të glukozit, lejon përdorimin e saj si
ushqim.
Pektina është një polisaharid tjetër shumë i përhapur në
mbretërinë bimore, në fakt hyn në strukturën e mureve qelizore
dhe është e pranishme në shtresat ndërqelizore. Ajo është e
përbërë kryesisht nga njësi të acidit α–galakturonik të lidhur mes
tyre nga lidhje glukozidike 1-4 dhe pjesërisht të esterifikuar me
alkool metilik.

72
 Kreu 5: Veprimi i Hidrolazave

Pektinat mund të shpërbëhen prej enzimave pektike, që

janë të pranishme në indet bimore. Midis tyre duhet të kujtohen
pektinesteraza (ose pektaza), që hidrolizon lidhjet esterike për të
dhënë acidin poligalakturonik dhe alkoolin metilik, dhe pektinaza
që hidrolizon lidhjet glukozidike 1-4 të acidit poligalakturonik
duke çliruar acidin galakturonik. Duhet të saktësojmë që prej dy
enzimave vetëm enzima e dytë është një glukozidazë ndërsa e
para duhet të konsiderohet një esterazë.

Esterazat

Me termin esterazë tregohet një grup i gjërë enzimash

hidrolitike që veprojnë mbi esteret, të cilat janë përbërje shumë të
përhapura që rjedhin nga kombinimet e alkooleve të ndryshme me
acidet organike dhe inorganike.
Ekzistojnë shumë estere organike, fosforikë dhe sulfurikë të
interesit biollogjik dhe enzimat që shfaqin veprimin e tyre
hidrolitik mbi këta esterë tregohen përkatësisht me termin
organikoesteraza, fosfoesteraza ose (fosfataza) dhe sulfuresteraza
ose (sulfataza).
Organiko-esterazat paraqesin një shkallë të ndryshueshme
të specificitetit. Midis atyre më pak specifike mund të citohen
lipazat që veprojnë mbi gliceridet, të cilët janë të formuar nga
acide lyrore superiore dhe glicerina sipas skemës së mëposhtme të
reaksionit :
CH2O-CO-R CH2O
lipaza
CHO-CO-R + 3H2O CH-OH + 3R-COOH

CH2O-CO-R CH2OH
triglicerid glicerine acide lyrore

Në organizmat shtazore këto enzima prodhohen në

pankreas dhe arrijnë në duoden së bashku me pigmentin biliar që
favorizon funksionin e tyre; në bimët ato ndeshen në sasi të mëdha
në farëra vajore ku bëhen aktive veçanërisht gjatë fazës së mbirjes.

73
 Biokimia

Ekzistojnë edhe shumë organiko-esteraza të pajisur me

specificitet shumë të spikatur si kolesterol-esteraza dhe
klorofilaza. E para vepron mbi disa estere organike të disa
steroidëve midis të cilave kolesteroli; e dyta vepron mbi lidhjen e
esterifikimit që tek klorofila lidh fitolin me klorofilidin.
Bëjnë pjesë te organiko-esterazat edhe enzima hidrolitike
aktive mbi lidhjen tioetere C-S . Është rasti të vëmë në dukje që
shumë tioesterë të interesit biollogjik janë formuar nga kombinimi
i acideve karboksilikë me koenzimën A (KoA-SH). Koenzima A
është formuar, siç rezulton edhe nga formula, nga adenina, ribozë
3 –fosfati, acidi pirofosforik, acidi pantotenik dhe -
merkaptoetilamina :

Falë reaktivitetit të grupit të saj sulfhidrik koenzima A, siç

do të shikohet më pas, kryen një funksion transportuesi të acilit në
metabolizmin e acideve lyrorë, në oksidimin e acidit piruvik dhe
acetilimet biologjike. Midis esterazave inorganike duhet të
përmënden fosfoesterazat, të cilat janë në gjendje të veprojnë mbi
substrate të shumtë midis të cilave përmëndim hekzozfosfatet që
janë të një interesi të veçantë biokimik. Këto enzima kanë në
përgjithësi specificitet grupi, d.m.th. është e domosdoshme të jetë
e pranishme lidhja e esterifikimit dhe që acidi që merr pjesë në
këtë lidhje të jetë acidi fosforik; natyra e përbërjes tjetër të lidhjes
nuk është përcaktuese. Përgjithësisht fosfoesterazat ndahen në

74
 Kreu 5: Veprimi i Hidrolazave

fosfomonoesteraza e fosfodiesteraza përkatësisht kur veprojnë mbi

monoesteret ose diesteret :

Fosfomonoesterazat mund të jenë të dy tipeve :

fosfomonoesterazë acide me pH optimal rreth 5 dhe
fosfomonoesterazë alkaline me pH optimal rreth 9. Midis
fosfomonoesterazave sjellim si shembull hekzozdifosfatazën që,
duke katalizuar hidrolizën e fruktozë 1,6- difosfatit në fruktozë 6-
fosfat dhe acid fosforik, zhvillon një rol të rëndësishëm në
procesin fotosintetik (Cikli Kalvin) :

(Bëhet e njohur që me simbolin P paraqitet radikali fosforik-

H2PO3 dhe Pi një molekulë fosfati inorganik; ndërsa me PPi
tregohet një molekulë pirofosfati inorganik. Këto thjeshtëzime
zakonisht përdoren në këtë tekst.)
Fosfoesterazat dhe sulfuresterazat janë enzima të përhapura
shumë edhe në tokat bujqësore ku prodhohen mbi të gjitha falë
florës mikrobike që jeton në tokë.
Veprimi i këtyre enzimave në tokë është i një dobie të
madhe, sepse nxisin hidrolizën e fosfatit dhe të sulfatit të
pranishëm në përbërjet organike (mineralizimi). Fosfati dhe sulfati
inorganik bëhen kështu të disponueshëm për ushqimin e bimëve.

75
 Biokimia

Fosfatazat që nuk janë të tipit të esterazës dhe sistemi adenilik

Emërtimi “fosfatazë që nuk është e tipit të esterazës” është

një shprehje e papërshtashme me të cilën kërkohet të tregohet një
grup enzimash hidrolitike që vepron mbi lidhjet e anhidrifikimit të
acidit fosforik. Këto lidhje, siç dihet, janë ato që formohen midis
funksioneve acide të acidit fosforik dhe funksioneve acide të
përbërjeve të tjera me anë të eleminimit të një molekule uji. Janë të
shumta përbërjet e interesit biokimik që përmbajnë lidhje të këtij
tipi; midis tyre mund të përmendim : polifosfatet inorganike,
rrjedhësat organikë që përmbajnë grupe pirofosforikë (për
shembull disa dinukleotide që do të trajtohen më pas) dhe
rrjedhësa të tjerë organikë që përmbajnë grupe fosforikë të lidhur
me funksione acide si të natyrës organike (acilfosfatet) ashtu dhe
të natyrës inorganike (sulfurfosfatet). Midis substrateve të
ndryshëm të fosfatazave të tilla adenozintrifosfati (ATP) meriton
një vëmëndje më të madhe për vetë funksionet biokimike që ai
kryen.
ATP nga pikëpamja strukturale është e formuar nga
adenina, ribozi dhe tre molekula të acidit fosforik të bashkuar siç
paraqitet në formulën që vijon :

(ATP=adenozintrifosfati; ADP=adenozindifosfati;
AMP=adenozinmonofosfati)

76
 Kreu 5: Veprimi i Hidrolazave

Kjo përbërje konsiderohet me përmbajtje të lartë energjitike

sepse çliron një sasi të madhe të energjisë kur pëson hidrolizën në
lidhjet e saj të anhidrifikimit. Hidroliza e këtyre lidhjeve, të
quajtura lidhje të pasura me energji (lidhjet e pasura me energji,
zakonisht, tregohen me simbolin ) mund të ndodhë enzimatikisht
sipas skemave të mëposhtme të reaksionit :
1). ATP + H2O  ADP+Pi; G0 = - 7,3 K kal/mol
2) ADP + H2O  AMP+Pi G0 =- 7,3 K kal/mol
3) ATP + H2O  AMP+Pi G0 = - 7,3 K kal/mol

Shkëputja e grupit të fundit fosforik, i cili është i lidhur me

adenozinën (adeninë-ribozë) me lidhje estere, sjell një ndryshim
më të vogël të energjisë së lirë standart :

AMP+ H2O  Adenozinë +Pi; G0 = - 3,4 K kal/mol

Në kushtet fiziollogjike (që janë mjaft të ndryshme nga

kushtet standart përsa i përket pH-it, përqëndrimit të reaktivëve
dhe temperaturës) ndryshimet e energjisë së lirë G janë më të
mëdha e mund të arrijnë vlerat –11 ose –12 Kkal/mol. Hidroliza e
lidhjeve energjitike katalizohet nga fosfataza specifike; ato janë :
ATP monofosfataza (ose ATP-aza) që vepron tek reaksioni 1; ATP
difosfataza (ose ADP-aza) që vepron tek reaksioni 2 dhe ATP –
pirofosfataza që vepron tek reaksioni 3. I gjithe sistemi adenilik, i
rregulluar nga enzimat e sipërpërmendura, kryen funksione
shumë të rëndësishme biokimike, sepse mund të marrë energjinë
(duke kaluar nga AMP ose ADP në ATP) gjatë proçeseve
ekzoergonike për ta kthyer më pas (duke kaluar nga ATP në ADP
ose AMP), ku ajo shërben për të “shtyrë” reaksionet endoergonike.
Me fjalë të tjera, sistemi adenilik, falë lidhjeve të pasura me energji,
është në gjendje të ruajë energjinë e çliruar në qelizat gjate
proçeseve katabolike dhe të vërë atë, më pas në dispozicion të
proçeseve anabolike. Si shembull, mund të merret në konsideratë
formimi i glukoz 6-fosfatit, një përbërje e ndërmjetme e
rëndësishme e glikolizës. Në qoftë se konsiderohet fosforilimi i
drejtpërdrejtë :

77
 Biokimia

Glukozë + Pi Glukozë-6-P + H2O; G0 = 3,3 K kal/mol

vihet re që ai është i disfavorshëm nga pikëpamja termodinamike;

në qoftë se nga ana tjetër përfshihet reaksioni i hidrolizës së ATP-
së :

ATP + H2O  ADP+Pi G0 = - 7,3 K kal/mol

dhe ky reaksion çiftëzohet me reaksionin e mëparshëm, do të kemi

që fosforilimi i glukozit mund të ndodhi me lehtësi.

Glukozë + ATP  Glukozë-6-P + ADP; G0 = -4,0 K kal/mol

Sidoqoftë, është mirë të mbajmë mirë parasysh që përveç

ATP-së ekzistojnë në qeliza edhe përbërje të tjera të fosforiluara
me përmbajtje të lartë energjitike, disa prej të cilave janë sjellë në
tabelën 5-4.

Tabela 5-4: Energjia e lirë standart e hidrolizës e disa përbërjeve

të fosforiluara.
Përbërja G0 (Kkal/mol)
Acidi fosfoenolpiruvik -14,8
Acidi 1,3-difosfoglicerik -11,8
Acetilfosfati -10,1
Fosfoadenozilfosfosulfati -8,0
ATP (ADP+Pi) -7,3
Glukozë 1-fosfati -5,0
Fruktozë 6-fosfati -3,8
Glukozë 6-fosfati -3,3
-glicerofosfati -2,2

Sistemi adenilik vepron pra si agjent ndërmjetës në proçeset

e transferimit të energjisë metabolike. Ai në fakt është në gjendje të
akumulojë energji dhe ta transferojë atë tek përbërjet e
ndërmjetme të metabolzimit. Kjo dinamikë kërkon fosfatin si
element i përbashkët për çiftëzimin e reaksioneve, prandaj edhe
justifikohet përhapja e metabolitëve të fosforiluar.

78
 Kreu 5: Veprimi i Hidrolazave

Hidrolazat e lidhjes C-N

Enzimat hidrolitike që veprojnë mbi lidhjet C-N janë të

shumta, midis tyre janë për t’u përmendur amidazat dhe
peptidazat.
Amidazat veprojnë mbi lidhjen C-N, të pranishme tek
amidet; si shembull amidaze ilustrohet veprimi i glutaminazës
mbi glutaminën dhe veprimi i ureazës mbi urenë.
Glutamina përbën në metabolizmin qelizor një rezervë të
amoniakut. Amoniaku duke qënë toksik, që të mund të
magazinohet në një formë jotoksike kombinohet enzimatikisht me
acidin glutamik duke formuar glutaminën që në momentin e
duhur, hidrolizohet nëpërmjet glutaminazës duke çliruar amoniak
në mënyrën e mëposhtme:

Ureaza, një enzimë shumë e përhapur tek bimët dhe tek

bakteret, katalizon ndarjen e uresë në amoniak dhe anhidrid
karbonik :

Përdorimi i uresë si pleh i azotuar, kërkon praninë në tokë

të ureazës, të cilën e prodhojnë disa mikroorganizma të tipit
micrococcus ureae.
Peptidazat veprojnë mbi lidhjet peptidike, veprimi i tyre
kryhet mbi proteinat dhe polipeptidet. Peptidazat dallohen : në
endopeptidaza dhe ekzopeptidaza përkatësisht, kur lidhja
peptidike e sulmuar është në brendësi të vargut polipeptidik ose
ne skajet e tij. Veprimi i endopeptidazave prodhon peptide, ndërsa

79
 Biokimia

veprimi i ekzopeptidazave prodhon aminoacide; ndryshimi midis

dy llojeve të peptidazave sqarohet në skemën që vijon, ku me En
tregohen vendet e veprimit të endopeptidazave dhe me Es ato të
ekzopeptidazave:

Endopeptidazat, në përgjithësi, janë të përbëra nga proteina

të thjeshta, midis tyre mund të përmendim pepsinën, tripsinën
dhe kemotripsinën. Pepsina ka një PM prej 33.000, prodhohet nga
qelizat e murit të stomakut në një formë jo aktive (pepsinogjen me
PM = 40.000) që aktivozohet në trajtën e pepsinës në thesin
gastrik. Këtu gjen një pH afërsisht të barabartë me 2, që është
optimal për veprimin e saj. Tripsina dhe kemotripsina prodhohen
në pankreas edhe ato në forma jo aktive (tripsinogjen dhe
kemotripsinogjen) dhe më pas marrin formën përfundimatre në
zorrë. Kanë pH optimal të barabartë me 8 e në krahasim me
pepsinën (që është pak specifike) shfaqin një farë specificiteti :
tripsina vepron vetëm mbi lidhjet peptidike që përfshijnë grupin –
COOH të lizinës dhe të argininës, kemotripsina vepron mbi lidhjet
peptidike në të cilat marrin pjesë aminoacidet aromatikë.
Endopeptidaza të tjera të rëndësishme janë renina që e prodhuar
nga stomaku i gjitarëve të rinj, vepron mbi kazeinën duke
provokuar koagulimin e saj në prani të joneve të Ca++, papaina,
promelina dhe fikina që janë me origjinë bimore.
Ekzopeptidazat, në përgjithësi, janë metaloenzima; disa prej
tyre kërkojnë jona Zn++, të tjera jone Mn++, metalet janë të lidhur
me proteinën dobët, prandaj edhe mund të xhvendosen herë-herë
edhe nëpërmjet dializës së thjeshtë. Në këtë rast enzima humbet
aktivitetin e saj, i cili mund të rifitohet (rekuperohet) me rifutjen e
jonit të xhvendosur. Ekzopeptidazat dallohen në aminopeptidaza
dhe karboksi-peptidaza, përkatësisht nëse veprojnë mbi
aminoacidin që ka të lirë grupin –NH2 ose mbi aminoacidin që ka
të lirë grupin –COOH (përkatësisht ES1 dhe ES2 në shembullin e
sjellë pak më sipër).

80
 Kreu 5: Veprimi i Hidrolazave

Ekzistojnë edhe dipeptidaza dhe tripeptidaza që veprojnë

natyrisht mbi dipeptidet ose tripeptidet. Ekzopeptidazat, në
përgjithësi, paraqesin një shkallë specificiteti të ndryshueshme që
varet nga tipi i aminoacidit skajor të interesuar.

Hidrolazat e lidhjes C-C

Hidrolazat që janë aktive mbi lidhjen C-C, janë shumë të

pakta; ato veprojnë mbi disa ketoacide dhe si shembull merret
hidroliza e acidit oksalacetik në acid oksalik dhe acid acetik
nëpërmjet oksalacetazës :

Tabela 5-5: Hidrolazat e përshkruara sipas renditjes me të cilën

janë trajtuar.

81
 KREU 6

VEPRIMI I OKSIDOREDUKTAZAVE

Qelizat e nxjerrin energjinë e nevojshme për aktivitetin e

tyre jetësor nga shkatërrimi i lëndëve të rezervës. Gjatë këtyre
proçeseve katabolike është e shpeshtë ndërhyrja e reaksioneve të
oksidoreduktimit. Reaksione të tillë katalizohen nga një grup
enzimash që luajnë një rol biokimik shumë të rëndësishëm. Në
këtë kapitull përshkruhen vetitë dhe mekanizmi i veprimit të
oksidoreduktazave.

Oksidoreduktimet biokimike

Siç dihet, reaksionet e oksidoreduktimit janë ato reaksione

në të cilat ndodh një transferim elektronesh nga një dhënës (agjent
reduktues) në një marrës (agjent oksidues). Agjentët oksidues e
reduktues funksionojnë si “çifte të konjuguara redoks” që
konsistojnë në një dhënës dhe në marrësin e konjuguar të
elektroneve (d.m.th.: dhënësi  e- + marrësi) për shembull:

Fe++  Fe+++ + 1e-

Tendenca e një substance për të dhënë elektrone, e

përkufizuar si potencial redoks (E), matet në volt (V) dhe mund të
llogaritet nga ekuacioni i Nernst-it:

ku R (8,314 Xhaul) është konstantja universale e gazeve, T është

temperatura në gradë Kalvin °K, n është numri i elektroneve të
shkëmbyeshëm, [red] e [oks] janë përqëndrimet e formës së
reduktuar dhe të oksiduar të substancës në fjalë dhe F është
Faradei (96,487 Kulomb), Eo shpreh potencialin redoks në kushte
standarte që në sistemet biokimike janë si më poshtë: pH-i i
mjedisit të reaksionit është 7, përqëndrimi i formave të reduktuara
dhe të oksiduara është 1M dhe temperatura 25°C. Vlera Eo është
shumë e rëndësishme, sepse përfaqëson një masë të forcës

82
 Kreu 6: Veprimi i Oksidoreduktazave

oksiduese të një substance. Për pasojë, drejtimi i një reaksioni

redoks mund të parashikohet duke vrojtuar vlerat Eo, të çifteve
redoks të interesuara: për përqëdnrime të barabarta, elektronet
kalojnë nga substancat me potencial më të vogël, në ato me
potencial redoks më të madh, kështu që substanca me Eo më të
madhe oksidojnë në mënyrë spontane ato me Eo më të vogël. Në
tabelën 6-1, paraqiten potencialet redoks standart të disa çifteve
redoks të interesit biokimik, të rreshtuara në drejtimin rritës të
fuqisë oksiduese.

Tabela 6-1: Potencialet standart të çifteve redoks të interesit

biokimik
Format oks/red Eo (volt)
2H /2H
+ - 0,421 (1)
NADP+/NADPH + H+ - 0,324
NAD /NADH + H
+ + - 0,320
Glutation, oks/red - 0,230
FAD/FADH2 - 0,060
Citokromi b, oks/red + 0,030 (2)
Ac.dehidroaskorbik/ac.askorbik + 0,080
Ubikinoni/ubikinoli + 0,100 (2)
Plastokinoni/plastokinoli + 0,100
Citokromi c, oks/red + 0,254 (2)
Citokromi a3, oks/re + 0,550 (2)
½ O2/H2O + 0,816

Proçeset oksidoreduktues që ndodhin në sistemet

biologjike, katalizohen nga enzimat e quajtura oksidoreduktaza,
që në vija të përgjithshme mund të grupohen në dy kategori:
dehidrogjenazat dhe oksidazat. Të parat nxisin oksidimin e

(1) - Me marrëveshje Eo e hidrogjenit është e barabartë me zero kur [H+] = 1M; në

sistemet biokimike, për të cilat matjet janë bërë në pH=7, d.m.th. me [H +] = 10-7 M, vlera
Eo bëhet e barabartë me –0,421.

(2) - Potencialet e këtyre çifteve redoks mund të ndryshojnë lehtësisht, në qoftë se

izolohen nga membranat mitokondriale ku ato janë të vendosura.

83
 Biokimia

substancave, duke u larguar atyre hidrogjenin; të dytat i heqin

elektronet substancës që oksidohet dhe i transferojnë ato në
akseptorë (marrës) të tjerë.
Dehidrogjenazat nga pikëpamja strukturale janë
nukleoproteina, d.m.th. kanë disa nukleotide në rolin e
koenzimave; sipas tipit të nukleotidit dallohen në piridine –
dipendente dhe flavinë dipendente. Është e përshtatshme këtu të
përshkruajmë disa nocione që kanë të bëjnë me acidet nukleike,
para se të përshkruajmë veprimin e dehidrogjenazave.

Acidet nukleike

Acidet nukleike quhen të tillë nga fakti që u identifikuan

për herë të parë në bërthamën qelizore. Në realitet, ata janë të
pranishëm edhe në citoplazëm, madje mund të dallohen në dy
grupe: acide nukleikë të pranishëm vetëm në bërthamë të quajtura
acide dezoksiribonukleike (ADN) dhe acide nukleikë të pranishëm
si në bërthamë ashtu edhe në citoplazëm të quajtur acide
ribonukleikë (ARN). ADN dhe ARN formohen nga shumë njësi
monomerike që përsëriten të quajtura nukleotide, ku secili prej
tyre është i formuar nga një bazë purinike ose pirimidinike e
kondensuar me një pentoz (ribozi tek ARN-të dhe dezoksiribozi
tek ADN-të), dhe me një molekulë të acidit fosforik. Bazat
pirimidinike të pranishme tek ADN-të janë citozina dhe timina,
kurse ato purinike janë adenina dhe guanina; tek ARN-të timina
zëvendësohet nga uracili. Formulat që vijojnë ilustrojnë bazat e
azotuara dhe glucidet që merren nëpërmjet hidrolizës së plotë të
acideve nukleikë:

84
 Kreu 6: Veprimi i Oksidoreduktazave

Bashkësia e përbërë nga baza e azotuar dhe pentozi, quhet

ribonukleozid ose dezoksiribonukleozid, përkatësisht kur është i
pranishëm -D-ribozi ose -D-2-dezoksiribozi. Më poshtë jepen si
shembuj adenozina dhe acidi adenilik (adenozin 5 monofosfati ose
AMP)

85
 Biokimia

Nukleotidet janë të pranishëm në qelizat edhe si rrjedhës

difosfatik e trifosfatik, midis tyre sistemi ATP/ADP është
përgjegjësi kryesor i transferimit të energjisë metabolike, sidoqoftë
edhe nukleotide të tjerë trifosfatik transferojnë energji në rrugë
biosintetike specifike. Tabela 6-2 paraqet nukleotidet difosfatik e
trifosfatik me siglat e tyre; përbërjet analoge të cilat përmbajnë
dezoksiribozin tregohen duke vënë parashtesën “dezoksi” dhe
siglat e tyre paraprihen nga gërma “d” (dATP, dGTP, etj):

Tabela 6-2: Nukleozide, nukleotide dhe nukleotide të

polifosforiluar

Sigla (me 1, 2 ose

Baza Sigla Nukleozidi Nukleotidi 3 molekula të ac.
fosforik)
Adenina A adenozina ac. Adenilik AMP, ADP, ATP
Guanina G guanozina ac. Guanilik GMP, GDP, GTP
Uracili U uridina ac. Uridilik UMP, UDP, UTP
Citozina C citidina ac. Citidilik CMP, CDP, CTP
Timina T timidina ac. Timidilik TMP, TDP, TTP

Struktura parësore e vargut polinukleotidik është si më poshtë:

ADN-të zotërojnë një strukturë dytësore të përbërë nga një

çift vargjesh polinukleotidik të mbështjellë në trajtën e spirales
përreth të njëjtit bosht, siç ilustrohet në figuren 6-1 (a).

86
 Kreu 6: Veprimi i Oksidoreduktazave

Figura 6-1: Struktura (a) dhe dyfishimi (b) i ADN-së.

Dy vargjet janë të lidhur midis tyre nëpërmjet lidhjeve të

hidrogjenit që formohen midis bazave të azotuara, duke mbajtur
parasysh që për motive sterike (hapsinore) adenina mund të
çiftëzohet vetëm me timinën dhe guanina vetëm me citozinën
(Figura 6-2). Nga kjo rrjedh që, renditja e bazave azotike të një
vargu kushtëzon renditjen e bazave të vargut tjetër..
Figura 6-1 (b), ilustron dinamikën me të cilën një ADN
mund të dyfishohet: dy vargjet e spirales mund të shkëputen për
shkak të prishjes së lidhjeve të hidrogjenit. Secila prej dy vargjeve
merr nga qeliza mikpritëse mononukleotidet atje të pranishme,
për të riprodhuar vargun e dyfishtë. Formimi, sidoqoftë, nuk
ndodh në mënyrë të rastësishme, sepse çdo varg merr në mënyrë
të rregullt mononukleotidet me baza të azotuara komplementare
me të tijat, me qëllim që të ripërtërijë vargun komplementar që
mungon. Ky mekanizëm biokimik i replikimit në trajtën e
“stampës” ka me siguri një domethënie të madhe në logjikën
molekulare të jetës.

87
 Biokimia

Figura 6-2: Çiftëzimi i bazave të azotuara tek ADN-të

Dehidrogjenazat piridinë – dipendente

Dehidrogjenazat piridinë – dipendente janë ato që kërkojnë

një koenzimë që përmban një rrjedhës të piridinës, si për shembull
nikotinamidin, e për këtë arsye, quhen dehidrogjenaza piridinike.
Koenzima për të cilën bëhet fjalë, quhet nikotinamid adenin
dinukleotid (NAD+) ose nikotinamid adenin dinokleotid fosfat
(NADP+). Struktura kimike e saj paraqitet si më poshtë vijon:

88
 Kreu 6: Veprimi i Oksidoreduktazave

NAD+ ndryshon nga NADP+, sepse nuk përmban

molekulën e acidit fosforik që formon lidhje esterike me ribozin e
lidhur me adeninën. Duke treguar me SH2 dhe S përkatësisht
substratin e reduktuar dhe të oksiduar, dehidrogjenazat piridinike
veprojnë sipas mekanizmit të mëposhtëm:

SH2 + NAD+ (ose NADP+)  S + NADH (ose NADPH) + H+

Koenzimat NAD+ ose NADP+ nuk janë të lidhura në

mënyrë kovalente me dehidrogjenazat, prandaj nuk duhen
konsideruar si grupe prostetikë fiks. Dinamika e proçesit katalitik
konsiston pothuajse gjithmonë fillimisht në një sulm të koenzimës
dhe pastaj të substratit mbi sitin aktiv të enzimës; këtu ndodh
proçesi oksidoreduktues dhe më pas kemi shkëputjen fillimisht të
substratit të oksiduar e pastaj të koenzimës së reduktuar. Proçesi i
tërë është i kthyeshëm dhe drejtimi spontan i reaksionit mund të
parashikohet në bazë të potencialeve redox të çiftit NAD+/NADH
ose NADP+/NADPH dhe të çiftit substrat i oksiduar/substrat i
reduktuar. Në koenzimat piridinike, grupi aktiv për qëllime të
proçesit oksidoreduktues është ai i nikotinamidit; nikotinamidi
merr nga substrati që oksidohet, një proton dhe dy elektrone me
mekanizmin që vijon:

NAD+ (ose NADP+ ) + 2H  NADH (ose NADPH) + H+

Më pas, koenzima piridinike e reduktuar mund të

bashkohet me substrate të tjerë që duhet të reduktohen, të cilëve u
transmeton elektronet. Kjo ndodh, sepse koenzimat piridinike të
reduktuara nuk rioksidohen drejtpërsëdrejti nga oksigjeni
molekular, por nga sisteme të tjerë redoks; zakonisht ndërhyjnë
dehidrogjenazat flavinike.

89
 Biokimia

Dehidrogjenazat piridinike, në përgjithësi, janë të pajisura

me specifitet të lartë, prandaj numri i tyrë është mjaft i madh; në
tabelën 6-3 paraqiten disa prej këtyre dehidrogjenazave, së bashku
me tipin e reaksionit që ato katalizojnë.
Si shembull, sillet një skemë reaksioni për të ilustruar
veprimin e dehidrogjenazave piridinike; në rastin specifik kemi të
bëjmë me glicerofosfat – dehidrogjenazën:

Dehidrogjenazat flavinë-dipendente
Dehidrogjenazat flavinë-dipendente, ose flavinike, quhen
kështu, sepse janë flavoproteina, d.m.th. kanë si grup prostetik
flavin-mononukleotidin (FMN) ose flavin-adenin-dinukleotidin
(FAD):

90
 Kreu 6: Veprimi i Oksidoreduktazave

Tabela 6-3. Shembuj të dehidrogjenazave piridinike

Enzima Reaksioni Koenzima

Glicerofosfat-dehidrogjenaza Glicerofosfat  dihidroksiaceton fosfat NAD+
3-Fosfogliceraldehid-dehidrogjenaza 3-fosfogliceraldehidë+Pi  ac. 1,3 – difosfoglicerik NAD+
Laktat dehidrogjenaza Ac. laktik  ac. piruvik NAD+
Malat dehidrogjenaza Ac. malik  Ac. oksalacetik NAD+
Glukoz 6-fosfat dehidrogjenaza Glukoz 6 fosfat • ac. 6-fosfoglukonik NADP+
Glutamat – dehidrogjenaza Ac. glutamik + H2O  ac. ketoglutarik +NH3 NAD+
-ketoglutarat dehidrogjenaza Ac. -ketoglutarik + KoASH  suksinil KoA+CO2 NAD+
Izocitrat dehidrogjenaza Ac. izocitrik  ac. ketoglutarik + CO2 NADP+
Piruvat dehidrogjenaza Ac. piruvik + KoASH acetil-KoA + CO2 NAD+

91
 Biokimia

6,7 – dimetil-izoalozacina dhe ribitoli së bashku përbëjnë

strukturën e riboflavinës, d.m.th. të vitaminës B2.
Dehidrogjenazat flavinë-dipendente kanë bërthamën
flavinike të lidhur ngushtë me proteinën enzimatike; kjo
bërthamë, në ndryshim nga dehidrogjenazat piridinike, nuk e
lëshon enzimën gjatë ciklit katalitik ose në fund të këtij cikli.
Reaksionet katalizohen me mekanizmin e mëposhtëm:

SH2 + E – FAD (ose E – FMN)  S + E – FADH2 (ose E – FMNH2)

ku me S tregohet substrati dhe me E-FAD ose E-FMN tregohet

enzima flavinike. Pjesa aktive e FAD-it ose e FMN është grupi i
6,7 dimetil-izoalozacinës, i cili reduktohet në mënyrë të kthyeshme
nëpërmjet shtimit të dy atomeve të hidrogjenit:

Disa flavoproteina përmbajnë përveç nukleotidit flavinik

edhe disa metale, veçanërisht hekur e molibden, të cilët janë
thelbësorë për aktivitetin katalitik. Dehidrogjenazat flavinike
mund të rioksidojnë koenzimat piridinike të reduktuara në
mënyrë spontane, për shkak të potencialit të tyre redox standart
më të madh (shih Tabelen 6-1).

NADH + H+ + FAD  NAD+ + FADH2

NADP + H+ + FMN  NADP+ + FMNH2

Disa dehidrogjenaza flavinike, pasi janë reduktuar, mund të

rioksidohen nga oksigjeni molekular, duke formuar ujë të
oksigjenuar:

92
 Kreu 6: Veprimi i Oksidoreduktazave

FADH2 + O2  FAD + H2O2

Enzimat që katalizojnë këtë reaksion, sipas klasifikimit

ndërkombëtar, nuk duhet të konsiderohen se i përkasin klasës së
dehidrogjenazave, por klasës së oksidazave (oksidaza
flavoproteinike ose flavinike). Dehidrogjenaza të tjera flavinike
kanë një tendencë të ulët për t’u rioksiduar nga oksigjeni
molekular. Ato rioksidohen nga sisteme të tjerë redoks të
pranishëm në qelizë, midis të cilëve sistemi i citokromeve. Tabela
6-4 sjell disa shembuj të enzimave flavinë-dipendente.

Oksidazat

Termi i përgjithshëm oksidazë përdoret për të treguar një

grup enzimash oksidoreduktuese që kryejnë transportin e
elektroneve deri tek oksigjeni molekular. Këtij grupi i përkasin, siç
është thënë, disa flavoproteina, të ashtuquajturit citokrome dhe
disa metalo-proteina.
Citokromet janë proteina që kanë një grup ferroporfirinik si
kofaktor. Transporti i elektroneve është i mundshëm falë pranisë
së hekurit, i cili mund të ndryshojë numrin e tij të oksidimit nga +2
në +3:
Fe++  Fe+++ + 1e-

Kofaktori ka një strukturë tetrapirolike, e cila

biosintetizohet duke filluar nga acidi suksinik dhe glicina
nëpërmjet veprimit të një sintetaze, -aminolevuliniko sintetazës
(ALA-sintetaza):

93
 Biokimia

Tabela 6-4: Shembuj të dehidrogjenazës flavinike

Enzima Reaksioni Grupi prostetik

L-aminoacid-oksidaza L-aminoacid + H2O → ketoacid + NH3 FMN
D-aminoacid-oksidaza D-aminoacid + H2O → ketoacid + NH3 FAD
NADH-dehidrogjenaza NADH → NAD+ FAD
Suksinat-dehidrogjenaza Ac. suksinik  Ac. fumarik FAD
Acil-KoA-dehidrogjenaza Acil-KoA  acil. KoA e pangopur FAD

94
 Nga dy molekula të acidit -amino-levulinik, nëpërmjet
eliminimit të dy molekulave të ujit me anë të një dehidrataze, kemi
formimin e porfobilinogjenit (PBG), që përmban një bërthamë
pirrolike:

Nga katër molekula të PBG, nëpërmjet eleminimit të 4

molekulave të amoniakut dhe në prani të një sintetaze specifike,
merret uroporfirinogjeni. Nga uroporfirinogjeni, nëpërmjet
dekarboksilimit oksidues, formohet protoporfirinogjeni dhe si
pasojë e një dehidrogjenimi të mëtejshëm, përftohet protoporfirina
IX:

95
 Biokimia

Protoporfirina IX (IX tregon tipin e izomerit që është parë,

sepse mund të ekzistojnë 15 izomerë të tillë), është e aftë të
inkorporojë (të trupëzojë) nëpërmjet kelacionit një atom hekuri në
qendër të strukturës tetrapirolike, duke formuar kështu hemin.
Hemi, i bashkuar me vargje të përcaktuar proteinore, u jep
origjinën të gjithë një serie enzimash të quajtura citokrome.
Citokromet janë ndarë kryesisht në 4 grupe (a, b, c, d), në bazë të
disa veçantive të ndryshme që kanë të bëjnë me vargjet anësore të
hemit, si dhe mënyrën me të cilën ky hem është lidhur me pjesën
proteinore. Si shembull, sillet formula e citokromit C, e
thjeshtëzuar në pjesën proteinore:

Citokromi C

Citokromet nuk janë të tretur në lëngun qelizor, por janë të

shoqëruara me struktura qelizore, si mitokondritë dhe
mikrozomet. Ata, gjatë proçeseve metabolike, transmetojnë
elektronet me anë të një serie reaksionesh redoks zinxhir, sipas
potencialit të tyre oksidoreduktues. Kjo ndodh, sepse format e tyre

96
 Kreu 6: Veprimi i Oksidoreduktazave

të reduktuara nuk mund të rioksidohen drejtpërdrejt nga oksigjeni

molekular me përjashtim të citokromit fundor të frymëmarrjes
mitokondriale, d.m.th. të citokromit a3 (citokrom-oksidaza). Ky i
fundit, që përmban edhe bakër të lidhur fort me molekulën, mbyll
kështu serinë e kalimeve të elektroneve nga një citokrom tek tjetri
(shih Kreun 12, vargu i frymëmarjes).
Oksidoreduktaza të tjera të përbëra nga hemoproteina janë
katalazat dhe peroksidazat. Katalaza nxit reaksionin e mëposhtëm:

2H2O2 → 2H2O + O2

Falë kësaj enzime, qeliza mund të largojë ujin e oksigjenuar

që është toksik (helmues), sepse sulmon acidet lyrore të pangopur
të lipideve të pranishëm në membranat.
Peroksidazat, që janë veçanërisht të bollshëm në qelizat
bimore, oksidojnë substratet duke përdorur H2O2 në vend të O2

Sub-H+2 + H2O2 → Sub + 2H2O

Një vëmëndje të veçantë, për funksionet biologjike që

kryen, meriton një hemoproteinë tjetër: hemoglobina. Ajo, tek të
rriturit formohet nga një proteinë shumë komplekse, globina, e
cila konsiston e përbërë prej katër nënnjësive polipeptidike, secila
e lidhur me grupin e saj hem, që është i ngjashëm me të citokromit
C. Funksioni biologjik i hemoglobinës konsiston në transportin e
oksigjenit në gjak.
Enzimat metalo-proteinore, janë të përbëra nga proteina të
cilave u janë bashkuar, në formën e kelateve ose komplekseve, një
ose më shumë atome të një metali që zakonisht është ose bakri,
molibdeni ose hekuri. Metali, nëpërmjet ndryshimit të numrit të
oksidimit, kryen rolin e pjesës aktive, duke transportuar elektrone
nga substrati tek oksigjeni molekular. Midis këtyre enzimave janë
për t’u përmendur fenoloksidazat. Kemi të bëjmë me proteina që
përmbajnë bakër që katalizojnë oksidimin e monofenoleve në
difenole dhe të O-difenoleve në O-kinone, sipas mekanizmave të
reaksioneve të mëposhtëm:

97
 Biokimia

Dinamika e proçesit kërkon praninë e substrateve të

oksidueshëm (AH2 e BH2), që i lëshojnë elektronet bakrit Cu++.
Ky i fundit, rioksidohet përsëri duke i lëshuar elektronet tek
O2, që në këtë mënyrë formon H2O.
Akumulimi i O-kinoneve mund të përcaktojë formimin e
produkteve të polimerizimit me ngjyrë të errët (melanina), të
cilëve u detyrohet ngjyra kafe e disa indeve bimore, kur i
ekspozohen ajrit pasi janë prerë.
Tabela e mëposhtëme (Tabela. 6-5), përmbledh
oksidoreduktazat e përshkruara në këtë kapitull:

Tabela 6-5: Oksidoreduktazat

Dehidrogjenazat piridine – dipendente

flavinë – dipendente
flavoproteinore
Oksidazat ferroporfirinike
metalo-proteinore

98
 KREU 7

VEPRIMI I TRANSFERAZAVE

Në sistemet biologjike ndodhin shumë reaksione që

kërkojnë transferimin e grupeve funksionalë nga një përbërje
dhënëse në një përbërje marrëse. Këto proçese shumë të
rëndësishme për metabolizmin qelizor, janë të mundëshme falë
transferazave, të cilat katalizojnë transferimin e grupeve kimike të
tipeve të ndryshëm: glucidikë, aminikë, acilikë, aldehidikë,
fosforikë, etj. Në tabelën (7-1) janë klasifikuar disa transferaza në
bazë të grupeve që ato transportojnë:

Tabela 7-1: Transferazat

Emërtimi Grupe të transportuar
Transmetilaza metilik
Transaldolaza dihidroksiacetonik
Transketolaza glikolaldehidik
Transacilaza acilik
Transglukozidaza glucidik
Alkil/aril transferaza alkilik/arilik
Transaminaza aminik
Fosfotranferaza fosforik
Sulfurtransferaza sulfurik, sulfhidrik, Ko-SH

Tabela (7-1) nuk ka nevojë për sqarime të mëtejshme,

megjithatë, disa tipe transferazash, për rolin që kanë në proçeset
metabolike që do te trajtohen më pas, janë përshkruar në mënyrë
më të hollësishme në këtë kapitull

Transaldolazat dhe transketolazat

Reaksionet që kryejnë transketolazat dhe transadolazat

bëjnë të mundur shndërrimin e glucideve me tre, katër, pesë,
gjashtë dhe shtatë atome karboni, nëpërmjet transferimit të
grupeve me dy ose tre atome karboni. Pra, transaldolazat dhe

99
 Biokimia

transketolazat janë të rëndësishme për metabolizmin e

karbohidrateve.
Transaldolaza katalizon transferimin e një grupi dihidroksi-
acetonik (CH2OH–CO–CHOH-) nga një ketozë në një aldozë; një
shembull i tillë jepet nga reaksioni i mëposhtëm që ndodh në
rrugën metabolike të hekzozmonofosfatit (Shih. Kreun 12):

Transketolaza katalizon transferimin e një grupi

glikolaldehidik (CH2OH–CO) nga një ketozë në një aldozë; një
shembull i tillë jepet nga reaksioni i mëposhtëm, që zhvillohet si
gjatë ciklit Kalvin, ashtu edhe gjatë rrugës metabolike të
hekzozmonofosfatit (Shih. Kreun 11 e 12)

Kjo enzimë përmban Mg++ dhe ka si kofaktor pirofosfatin e

tiaminës (TPP), një rrjedhës i fosforiluar i vitaminës B1:

100
 Kreu 7: Veprimi i Transferazave

Mekanizmi i veprimit është mjaft kompleks: në mënyrë të

sintetizuar ai konsiston në një transferim të parë të grupit
glikolaldehidik nga ketozi tek TPP, përbërja e ndërmjetme që
formohet e transferon grupin glikolaldehidik tek aldozi.

Transglukozidazat

Me termin transglukozidazë nënkuptohet një klasë

enzimash që kryejnë trensferimin e grupeve glucidikë. Në
përgjithësi, dhënësi (donatori), është një oligosakarid ose një
rrjedhës glucidik me energji të lartë dhe marrësi (akseptori), është
një karbohidrat tjetër.
Është për t’u vënë në dukje që, si marrës mund të
funksionojë edhe një fosfat inorganik: është rasti i fosforilazave që,
me anë të një reaksioni të fosforilazës, transferojnë një grup
glucidik nga amidoni ose glikogjeni tek fosfati; duke realizuar
formimin e glukoz 6-fosfatit, sipas skemës së mëposhtëme:

(C6H12O6)n + Pi → (C6H12O6)n-1 + glukoz 1-P

Fosforilazat janë për t’u shënuar për rolin që luajnë në

katabolizmin e karbohidrateve (shih. Kreun 10; glikoliza): ato janë
shumë të përhapura në qelizat shtazore, bimore dhe bakteriale.

Transaminazat

Grupi aminik i shumë aminoacideve mund të transferohet

enzimatikisht mbi atomin e karbonit të një ketoacidi: në këtë

101
 Biokimia

mënyrë aminoacidi transformohet në ketoacidin korespondues

dhe ketoacidi marrës transformohet në aminoacid. Enzimat që
ndërhyjnë në këto reaksione quhen aminotransferaza ose
transaminaza. Pjesa më e madhe e tyre ka acidin glutamik si
dhënës (donator), ndërsa specifiteti për ketoacidin marrës
(akseptor) është shumë më pak strikt. Reaksionet e katalizuara
prej transaminazave janë lirisht të kthyeshme dhe kanë një
konstante të ekuilibrit afërsisht të barabartë me 1.
Të gjitha transaminazat duket se zotërojnë të njëjtën
koenzimë, d.m.th. piridoksalfosfatin; ai luan rolin e transportuesit
të grupit aminik, duke u transformuar në formën e tij të aminuar
piridoksaminofosfatin.

Si shembull i veprimit të transaminazave sillet reaksioni i

transaminimit të katalizuar nga glutamat-oksalacetat
transaminaza (GOT):

Mekanizmi i reaksionit është shumë më kompleks nga sa

mund të deduktohet nga skema e mësipërme. Fillimisht kemi një
bashkim të piridoksalfosfatit (i paraqitur si R-CHO) me

102
 Kreu 7: Veprimi i Transferazave

aminoacidin, nëpërmjet eleminimit të H2O dhe formimit të bazës

së Shiff-it:

Lidhja e dyfishtë zhvendoset midis atomit të karbonit dhe

të azotit të aminoacidit:

dhe pastaj nëpërmjet hidrolizës, çlirohet ketoacidi dhe

piridoksaminofosfati (i paraqitur në trajtën R-CH2-NH2):

Në këtë pikë fillon një fazë e dytë e reaksioneve në drejtim

të kundërt me të mëparshmin në kurriz të ketoacidit, d.m.th të
acidit oksalacetik:

103
 Biokimia

Fosfotransferazat

Me termin fosfotransferazë është qëllimi të tregohen

enzimat që katalizojnë transportin e një grupi fosfat nga një
përbërje tek tjetra. Kur dhënësi i grupit fosfat është ATP, këto
enzima marrin desinencën kinaza. Midis tyre, si shembull, mund
të përmendim hekzokinazën që është shumë e rëndësishme për
katabolizmin e glukozit, sepse katalizon transformimin e D-
glukozit në D-gluko-6 fosfat (Shih. Kreun 12, glikoliza):

- D – glukozë + ATP  - D – glukozë 6 – P + ADP

Falë fosfokinazave, grupi fosforik fundor i ATP, mund të

transferohet në përbërje të tjera të shumta që, me anë të çiftëzimit
me ATP, mund të marrin pjesë në reaksione endoergonike.
Midis fosfotransferazave duhet të përfshihen fosfomutazat,
enzima që kryejnë transportin e grupit fosforik nga një pozicion
tek tjetri i të njëjtës molekulë, pa implikuar mekanizma të
izomerizimit. Ato, në ndryshim nga fosfokinazat, nuk kanë të
bëjnë me lidhje me energji të lartë. Midis fosfomutazave më të
rëndësishme duhen shënuar fosfoglukomutaza dhe
fosfogliceromutaza, sepse ndërhyjnë në proçesin e glikolizës
(Kreun 12).

104
 Kreu 7: Veprimi i Transferazave

Fosfoglukomutaza transferon një molekulë të acidit fosforik

nga pozicioni 1 në pozicionin 6 të glukoz 1-fosfatit; kemi të bëjmë
me një fosfoproteinë, grupi fosforik i të cilës shkon dhe
esterifikohet me -D-glukoz 1-fosfatin në pozicionin 6. Rrjedhësi,
-D-glukoz 1,6-difosfati, i kthen enzimës grupin fosforik në
pozicionin 1. Paraqitja skematike e mëposhtme qartëson
dinamikën e proçesit:

Fosfogliceromutaza vepron me një mekanizëm plotësisht të

ngjashëm mbi acidin 3-fosfoglicerik, i cili transformohet në acid 2-
fosfoglicerik.

105
 KREU 8

VEPRIMI I LIAZAVE

Liazat janë një klasë enzimash shumë të rëndësishme, sepse

janë përgjegjëse të proçeseve të dekarboksilimit, dehidratimit,
deaminimit dhe desulfhidrimit, të cilat ndodhin në sistemet
biologjike. Në përgjithësi kemi të bëjmë me reaksione të
eleminimit, që shpesh çojnë në formimin e lidhjeve të dyfishta (ose
në mënyrë të kthyeshme çojnë në ngopjen e tyre), me ndërhyrje
mbi lidhjet C-C, C-O, C-N, C-S me anë të mekanizmave që nuk
janë as hidrolitik dhe as oksidoreduktues. Në këtë kapitull
përshkruhen disa liaza interesante për rolin që luajnë në proçeset
metabolike, të cilat do të trajtohen më vonë.

Dekarboksilazat

Dekarboksilazat janë liaza që nxisin shkëputjen e CO2, nga

ketoacidet (ketoacid-dekarboksilazat) ose nga aminoacidet
(aminoacid–dekarboksilazat), në mënyrë përgjithësisht të
pakthyeshme sipas skemave të mëposhtëme:

Njëlloj si transketolazat, ketoacid–dekarboksilazat kanë

koenzinë pirofosfatin e tiaminës (TPP) dhe kanë nevojë për jone

106
 Kreu 8: Veprimi i Liazave

Mg++ si kofaktorë. Nga ana tjetër, aminoacid-dekarboksilazat,

njëlloj si transaminazat, kanë për koenzimë piridoksalfosfatin.
Aldolazat

Aldolazat janë liaza të përhapura si në bimë e kafshë

(aldolaza të klasës I), ashtu edhe në baktere, maja e kërpudha
(aldolaza të klasës II). Aldolazat e klasës I janë të ndryshme nga
ato të klasës II, përsa i përket kompleksitetit struktural dhe
mekanizmit të veprimit, sidoqoftë, që të dyja tipet katalizojnë, në
mënyrë të kthyeshme, transformimin e frutoz 1,6-difosfatit në
dihidroksiaceton–fosfat dhe D-gliceraldehid 3-fosfat:

Veprimi i aldolazave është i një rëndësie të madhe në

metabolizmin e karbohidrateve (cikli Kalvin dhe glikoliza).

Dehidratazat

Dehidratazat janë liaza që katalizojnë në mënyrë të

kthyeshme eleminimin e një molekule uji prej substrateve të tyre;
midis tyre janë për t’u përmendur karbonat–anhidraza, enolaza,
akonitaza dhe fumaraza.
Karbonat–anhidraza është një zinko-proteinë që katalizon
reaksionin e mëposhtëm:

H2CO3  H2O + CO2

Veprimi i saj është i rëndësishëm për transportin e CO 2 nga

indet tek mushkëritë dhe për rregullimin e pH-it në gjak.

107
 Biokimia

Enolaza ndërhyn në ciklin e glikolizës duke katalizuar

transformimin e acidit 2–fosfoglicerik në acid 2-fosfoenolpiruvik:

Akonitaza ndërhyn në proçesin e frymëmarrjes, duke

rregulluar ekuilibrin muidis acidit citrik dhe izocitrik, nëpërmjet
acidit cis-akonitik, që sillet si ndërmjetës (cikli i acideve
trikarboksilikë):

Fumaraza katalizon hidratimin e acidit fumarik në acid

malik. Edhe kjo enzimë ndërhyn në proçesin e frymëmarrjes (cikli
i acideve trikarboksilikë):

Deaminazat dhe desulhfidrazat

Liazat që veprojnë mbi lidhjet C-N dhe C-S janë deaminazat

dhe desulfhidrazat; kemi të bëjmë me enzima që kryejnë
shkëputjen e NH3 dhe H2S prej substrateve mbi të cilat veprojnë,
duke ndërhyrë kështu në metabolizmin e azotit dhe të squfurit. Si

108
 Kreu 8: Veprimi i Liazave

shembull sillet veprimi i aspartazës që vepron mbi acidin aspartik,

duke e transformuar atë në acid fumarik dhe amoniak:

Deaminaza të tjera katalizojnë deaminimin e histidinës dhe

të fenilalaninës.
Në tabelën 8-1 janë paraqitur liazat që janë trajtuar në këtë
kapitull, të klasifikuara në bazë të tipit të lidhjes mbi të cilën
veprojnë.

Tabela 8-1: Liazat

Tipi Lidhja Shembuj
-ketoacid dekarboksilaza
Dekarboksilaza C-C
Aminoacid dekarboksilaza
Aldolaza C–C
karbonat – anidraza
Enolaza
Dehidrataza C–O
Akonitaza
Fumaraza
Deaminaza C–N aspartaza
Desulfhidraza C–S

109
 KREU 9

VEPRIMI I IZOMERAZAVE DHE I LIGAZAVE

Izomerazat dhe ligazat (ose sintetazat) plotësojnë

panoramën e klasave në të cilat janë ndarë enzimat. Edhe për këto
dy klasa jepet një përshkrim i përgjithshëm në bazë të tipit të
reaksionit të katalizuar si dhe disa shembuj që janë të një interesi
të veçantë për temat që do të trajtohen më pas.

Izomerazat

Me termin izomerazë tregohen enzimat që katalizojnë

ndryshime të strukturës në brendësi të së njejtës molekulë. Këto
enzima, pra, veprojnë në proçeset e racemizimit, të epimerizimit,
të izomerizimit cis-trans, të oksidoreduktimit brenda molekular
(ekuilibre keto-enolike, shndërrime të aldozave në ketoza dhe
anasjelltas, zhvendosje lidhjesh dyfishe, etj) dhe të transferimeve
brenda molekulare të grupeve funksionale (acilikë, fosforikë,
aminikë, etj). Me synimin e sjelljes së shembujve konkretë, do të
përshkruhen disa izomeraza që ndërhyjnë në proçeset metabolike
që zhvillohen në kurriz të karbohidrateve.
Glukoz 6-fosfat izomeraza katalizon në mënyrë të
kthyeshme shndërrimin e -D-glukoz 6-fosfatit në -D-fruktoz 6-
fosfat (glikoliza):

110
 Kreu 9: Veprimi i Izomerazave dhe i Ligazave

Triozofosfat izomeraza rregullon ekuilibrin midis aldehidit

3-fosfoglicerik dhe dihidroksiacetonfosfatit (cikli Kalvin dhe
glikoliza):

Riboz 5-fosfat izomeraza katalizon në mënyrë të kthyeshme

shndërrimin e D-riboz 5-fosfatit në D-ribuloz 5-fosfat (cikli Kalvin
dhe rruga e hekzozmonofosfatit):

Ribuloz 5-fosfat epimeraza katalizon transformimin e D-

ribuloz 5-fosfatit në epimerin e tij D-ksiluloz 5-fosfat (cikli Kalvin
dhe rruga e hekzozmonofosfatit):

111
 Biokimia

(Është rasti të kujtojmë që epimeri i një ozi është ozi që ka

një vendosje të ndryshme hapësinore të hidroksilit afër grupit
aldehidik ose ketonik).

Ligazat

Emërtimi ligazë ose sintetazë, u atribuohet enzimave që

katalizojnë kondensimin e dy molekulave në një përbërje të vetme.
Veprimi i tyre konsiston në formimin e lidhjeve C-O, C-S, C-N, C-
C, falë energjisë që jepet nga hidroliza e njëkohshme e lidhjeve të
pasura me energji të ATP ose të nukleozideve të tjerë trifosfatik
(GTP, CTP, etj.).
Midis enzimave që kryejnë formimin e një lidhjeje C-C, janë
për t’u përmendur karboksilazat; këto janë enzima që katalizojnë
reaksione të karboksilimit dhe shpesh kanë si koenzimë biotinën
(ose vitaminën H). Biotina, e lidhur me lidhje karbamidike me
grupin –NH2 të vargut anësor të një molekule të lizinës të
apoenzimës, luan rolin e transportuesit të anhidridit karbonik,
duke e bashkuar (ngjitur) tek grupi NH i unazës së saj imidazolike
dhe duke e transferuar më pas tek substrati që duhet karboksiluar.
Shembull i një ligaze është rasti i acetil-KoA-karboksilazës:

Kemi të bëjmë me një enzimë të rëndësishme, sepse

ndërhyn në biogjenezën e acideve lyrorë.

112
 KREU 10

ENZIMAT PËRGJEGJËSE TË METABOLIZMIT TË

PESTICIDEVE

Enzimat hidrolitike janë gjërësisht të përhapura në inde të

ndryshme të bimëve dhe kafshëve dhe në pjesë të ndryshme të një
qelize të vetme. Tek vertebratët, hidrolazat e pranishme në
plazmën e gjakut janë të afta të sulmojnë një mori esteresh të
huaja, megjithëse substratet natyrale të këtyre esterazave nuk janë
plotësisht të njohur. Për më tepër ekzistojnë hidrolaza të lidhura
me membranën në fraksionin mikrozomik të përftuar nga
centrifugimi i diferencuar i një homogjenati indesh, dhe hidrolazat
e tretshme që janë të pranishme në citosol. Llojet e ndryshme të
hidrolazave dhe roli i tyre në detoksifikimin e pesticideve do të
shqyrtohen në pragrafin që u kushtohet këtyre enzimave.
Enzimat që janë të afta të kryejnë oksidimin e përbërjeve të
huaja ndodhen në shumicën e qelizave të shumicës së
organizmave, por për kafshet e larta, vendi mbizotërues i këtij
metabolizmi oksidues është në rrjetin endoplazmatik të qelizave të
mëlçisë. Reaksionet oksiduese mund të studjohen lehtë in vitro
duke homogjenizuar qelizat e mëlçisë, duke centrifuguar
homogjenatin me 10.000 g per 30 minuta dhe pastaj duke
ricentrifuguar lëngun supernatant të përftuar në 100.000 g për një
orë. Fundëria që rezulton nga centrifugimi i fundit përmban
mbetje të rrjetit endoplazmatik dhe njihet si fraksioni mikrozomik
i qelizës. Fundëria mikrozomike ripezullohet dhe porcioneve të saj
i shtohet një tretësire buferike që përmban NADPH dhe pesticidin.
Metabolitët njihen zakonisht nëpërmjet kromatografisë.
Enzimat mikrozomike janë të disa llojeve. Ato që janë
përgjegjëse për oksidimin e ilaçeve, pesticideve dhe molekulave të
tjera të huaja duhet të jenë domosdoshmërisht të afta të veprojnë
mbi një diapazon të gjërë substratesh dhe për pasojë njihen si
mono-oksigjenaza mikrozomike me shume substrate. Siç do të
shihet më vonë mono-oksigjenazat janë më shumë se të një lloji,
por tipi kryesor përmban një proteinë me hem të quajtur citokrom
P450.

113
 Biokimia

Pak dihet rreth sistemeve oksidues në bimët dhe në

jovertebratët në krahasim me sistemet oksiduese të vertebratëve
me gjak të ngrohtë, por sisteme të aftë për të vepruar në të njejtën
mënyrë janë padyshim të pranishëm. Niveli i aktivitetit të mono-
oksigjenazës dhe i aktivitëtit të enzimave të tjera që metabolizojnë
përbërje të huaja, ndryshon në mënyrë të konsiderushme nga lloji
në lloj në të dyja mbretëritë bimore dhe shtazore, por me disa
përjashtime, tipet e metabolitëve parësore të prodhuar në kushte
aerobike janë në mënyrë të ndjeshme konstantë.
Reduktimi i disa tipe pesticidesh mundet gjithashtu të kryhet
prej enzimave mikrozomike dhe enzimave të tjera. Reaksionet e
reduktimit janë sidoqoftë, më të dukshëm, në një mjedis
reduktues, siç ndodh në zorrët e vertebratëve, në baltën e fundit të
kënetave dhe në disa tipe tokash. Në çdo njërin prej këtyre rasteve,
mikroorganizmat mund të reduktojnë pesticide të përshtatshëm,
për shembull, grupe nitro mund të reduktohen në grupe amine.
Proçeset e konjugimit zakonisht kërkojnë kooperimin midis
enzimave të lidhura me membranën tek mikrozomet dhe
enzimave të tjera e kofaktorëve të pranishëm në citosol. Për
shembull, konjugatët e metabolitëve të acidit glukuronik janë të
përbashkëta në kafshët e larta dhe enzima që lehtëson konjugimin
është një enzimë e lidhur me membranën. Sidoqoftë, para se ajo të
veprojë, duhet në fillim të aktivizohet acidi glukuronik.
Ky proçes aktivizimi kryhet në dy etapa që kërkojnë secila nga
një enzimë të citosolit. Për më tëpër substanca konjuguese
endogjene (në shembullin e mësipërm, një derivat i acidit
glukuronik) janë përbërje të tretshme në ujë.

Hidrolazat

Shumë pesticide përmbajnë lidhje esterike, amidike, ose

fosfatike, të cilat sulmohen pak a shumë lehtësisht nga hidrolazat.
Si shembuj mund të sillen insekticidet organofosforike, piretroide
dhe karbamike, fungicidet ditiokarbamike dhe dinitrofenolike dhe
herbicidet ureike e karbamike. Në kontrast me oksidazat dhe
transferazat, hidrolazat nuk kërkojnë ndonjë koenzime, megjithëse
ato ndonjëherë kanë nevojë për katione për t’u aktivizuar.

114
 Kreu 10: Enzimat Përgjegjëse të Metabolizmit të Pesticideve

Hidrolazat janë të pranishme në të gjitha organizmat e gjalla

dhe luajnë një rol të rëndësishëm në metabolizmin e pesticideve.
Pavaresisht nga ky fakt, rethanat nuk janë kaq të lehta për t’u
kuptuar siç mendohej fillimisht. Lidhjet e hidrolizueshme nuk janë
domosdoshmërisht vendi i sulmit fillestar metabolik dhe në se ato
lidhje sulmohen, nuk do të thotë domosdoshmërisht që enzimat që
i sulmojnë ato të jenë hidrolazat. Si një shembull për ilustrimin e
asaj që thamë më sipër marrin rastin e shumë insekticideve
organofosforike që përmbajnë grupe alkoksi të lidhur me atomin e
fosforit (R-O-P) dhe këto lidhje duken si kandidatët e mundëshëm
për një sulm hidrolitik; në fakt, pa mohuar faktin që veprimi i
hidrolazës është i mundshëm, produkti përfundimatr (H-O-P)
mund të formohet prej dy reaksioneve krejt të ndryshëm, d.m.th.
prej O-dealkilimit oksidues dhe prej transferimit të një grupi alkil
ose të një grupi tjetër tek glutationi.
Një vështirësi e dytë lidhet me emërtimin dhe specifitetin e
hidrolazave për substratin. Hidrolazat veprojnë mbi lidhjet R-O-P
(fosfatazat) dhe mbi lidhjet R-COOR’ (karboksil-esterazat,
karboksi-esterazat) dhe mbi lidhjet R-CONHR’ (karboksi-
amidazat, karboksi-esterazat). Sidoqoftë, pjesa më e madhe e
enzimave përgjegjëse për këto reaksione nuk është purifikuar. Për
pasojë shpesh mbetet e paqartë nëse reaksionet hidrolitike të
studjuara katalizohen nga një enzimë me specificitët të ulët (për
shembull me të dy funksionet e esterazës dhe amidazës) ose nga
një përzierje e dy ose më shumë enzimave të një specifitëti më të
lartë.
Klasifikimi i enzimave përgjegjëse për hidrolizën e pesticideve
është i pakënaqshëm. Në fakt, klasifikimi i enzimave në nëngrupe
3.11.1 dhe 3.1.1.2 të klasifikimit ndërkombëtar të Unionit të
Biokimisë (1979) nuk i përmbush nevojat. Për qëllime imediate
është e mjaftueshme të ndahen esterazat në dy grupe kryesore të
quajtura A-esteraza dhe B-esteraza. A-esterazat janë ato që janë të
afta të hidrolizojnë organofosfatet e tillë si paraoxon në nivele të
përqëndrimit normal, ndërsa B-esterazat në kushte të njejta
inhibohen prej organofosfateve.
Figura 10-1 ilustron se si disa esteraza bllokohen nga një
organofosfat i dhënë, ndërsa esteraza të tjera mund t’a hidrolizojnë

115
 Biokimia

këtë organofosfat, duke e trajtuar atë si një substrat. Sipas këtij

shpjegimi, të dy tipet e esterazes A dhe B e lidhin substratin në
sipërfaqen e enzimës por ritmi me të cilin ndodh defosforilimi
(pasi reaksioni i ndarjes përfundon) ndryshon në mënyrë të
konsiderueshme. Ritmet e ndryshme të defosforilimit të një
organofosfati të dhënë prej dy enzimave në dy nëngrupet mund të
reflektojnë një ndryshim kimik në vendin e veprimit. Për
shembull, në nëngrupin B mund të formohet një lidhje mjaft e
qëndrueshme enzime-fosfat si rezultat i pranisë së një grupi –OH
të serinës tek siti i lidhjes, ndërsa grupi –SH që lidhet më dobët
mund të jetë i pranishëm në esterazat e tipit A.

Figura 10-1: Arsyeja e menduar pse A-esterazat ndahen nga

organofosfatet dhe B-esterazat inhibohen (bllokohen prej
organofosfateve (a) siti i lidhjes së fosfatit mund të jetë
lehtësisht i ndryshëm në dy llojet e esterazës, (b) substrati lidhet
me të dy tipet e esterazave, (c) substrati ndahet nga të dy tipet e
esterazave (d) sidoqoftë për tipin A, të dy fraksionet lënë
sipërfaqen, duke lejuar më shumë veprim enzimatik por për
tipin B, njëri fraksion, fosfati kërkon më shumë kohë për t’u
larguar dhe kështu bllokon sipërfaqen.

116
 Kreu 10: Enzimat Përgjegjëse të Metabolizmit të Pesticideve

Deri në 7 % e të gjithë proteinave mikrozomike janë esteraza të

lidhura me membranën dhe këto janë në pjesën më të madhe të
tipit B. Ato sidoqoftë, gjënden edhe tek serumi dhe tek lengu
pankreatik. Esterazat e tipit A tek serumi i gjitarëve janë gjërësisht
të asocuara me fraksionin lipoproteinik të densitetit të lartë
(Walker dhe Macknes, 1987). Të njejtët autorë nuk mundën të
gjenin asnjë esteraze të tipit A tek një koleopter i miellit. Kjo është
me interes sepse autorë të tjerë të cituar nga Walker dhe Macknes
kanë raportuar që esterazat e tipit B duket se janë të rëndësishme
në lidhje me rezistencën e insekteve ndaj përbërjeve organo-
fosforike.
Më poshtë jepen shëmbuj për disa prej proçeseve hidrolitike
më tipike. Malathion ofron një shembull të qartë të mënyrës se si
veprimi i karboksilesterazës çon drejt detoksifikimit:

Efiçienca e këtij proçesi në disa kafshë të larta na ndihmon të

shpjegojmë pse malathion çfaq një toksicitet të ulët ndaj tyre.
Një reaksion i dytë i rëndësishëm që kryhet nëpërmjet
karboksilesterazes është hidroliza brenda bimëve e estereve të 2,4-
D. Këto estere hyjnë lehtësisht në brendësi të barërave të këqija
dhe më pas hidrolizohen duke çliruar acidin diklorfenoksiacetik
që është biologjikisht aktiv.
Karbamatët kanë një afinitët të lartë për esterazat. Tamam si
substratet normale ata acilojnë enzimat e këtij grupi, kështu që
karbamatët formojnë karbamoil derivatët. Disa prej këtyre
derivatëve hidrolizohen ngadalë, të tjerë hidrolizohen më shpejt.
Kur hidroliza ka një shpejtësi të mjaftueshme, substrati
shkatërrohet dhe enzima rigjenerohet, kështu që karbamatët e
këtillë mund të kosiderohen si substrate për enzimat. Metcalf
(1967) vrojtoi që LD50 e karbaril-it ndaj mizave të shtëpisë u
zvogëlua në rreth 3 % në raport me vlerën e tij të mëparshme kur
mizat u paratrajtuan me fosfatin e triortokresol-it, i cili është një
inhibitor specifik i esterazave.

117
 Biokimia

Ka më shumë të ngjarë që hidroliza të luajë një pjesë të

rëndësishme në metabolizmin e nëngrupit oksim të karbamateve.
Kjo ndodh pasi një hap fillestar oksidues ka dobësuar molekulën.
Sulfidi shndërrohet së pari në sulfoksid ose sulfon dhe të dy të
fundit hidrolizohen më pas lehtësisht në oksima të lira
joinsekticide dhe në një derivat të acidit karbamik.
Shumë pesticide përmbajnë grupe alkoksi si –O-CH3 dhe -O-
C2H5. Pjesët alkil-e të këtyre grupeve largohen shpesh gjatë
shpërbërjes metabolike por mekanizmi i largimit nuk është
gjithmonë i qartë. Për disa përbërje relativisht të paqëndrueshme,
largimi hidrolitik mund të jetë i një rëndësie sasiore, por gjithmonë
e më tepër po konstatohet që grupet e vogla alkoksi në shumë
përbërje largohen nëpërmjet një sistemi të glutation transferazës.
Ky sistëm ka të ngjarë të jetë përgjegjës në masën më të madhe në
o-deakilimin e foratit.
Lidhja amidike është diçka e ngjashme me lidhjen esterike dhe
ajo sulmohet prej amidazave. Dimetoati është një insekticid i
rëndësishëm organofosforik që hidrolizohet në këtë mënyrë :

Propanili është një herbicid i rëndësishëm selektiv për

kontrollin e barërave të këqija në kulturën e orizit. Duket se bimët
e orizit përmbajnë një aril karboksilamidazë e cila i mbron ato
duke katalizuar hidrolizën e mëposhtme :

118
 Kreu 10: Enzimat Përgjegjëse të Metabolizmit të Pesticideve

Siç është parë edhe më herët, është e mundshme që disa

karboksilamidaza të jenë normalisht karboksilesteraza të afta të
zgjedhin amidet si substrate të tyre. Kjo mundësi është e një
rëndësie më shumë se akademike, sepse problemet e rezistencës së
kryqëzuar midis përbërjeve të tilla si malationi (një ester) dhe një
dimetoati (një amid) ka të ngjarë të jenë më të ashpra nëse e njejta
enzimë sulmon të dy grupimet molekulare. Nuk ka dyshim që
karboksil-esterazat bruto disa herë sulmojnë lidhjet amidike. Kjo
mund të ndodhë në sajë të pranisë së dy ose më shumë enzimave
të ngjashme, megjithëse aktivitetet e esterazës dhe amidazës nuk
ka qënë e mundur të veçohen nëpërmjet purifikimit.
Një vështirësi tjetër e një rëndësie të madhe lidhet me rolin e
mundëshëm të hidrolazave në rezistencën e insekteve. Rezistenca
ndaj disa insekticideve dihet se lidhet me nivele të larta të
karboksil-esterazës. Hipoteza më e pranueshme në raste të tilla, ka
qënë që insekticidi çaktivizohet nëpërmjet hidrolizës. Sidoqoftë, ka
shembuj ku rezistenca duket se është e korreluar me një aktivitet
të karboksil-esterazës më të ulët se aktiviteti i zakonshëm i saj.
Problemi është ende i pazgjidhur, por duket e mundshme që
ekziston një formë mutacionale e karboksil-esterazës, e cila
megjithëse më pak efikase se sa forma jo mutacionale, e cila
kundrejt estereve karboksilike, është një sulmues më i fuqishëm i
disa tipeve të tjerë lidhjesh të hidrolizueshme.
Epoksid hidrolazat (hidratazat, ose hidrazat) janë të pranishme
tek mikrozomet, citosoli dhe ndoshta në pjesë të tjera të qelizës. Në
kafshët e larta, ato janë veçanërisht të bollshme në qelizat
hepatike. Ato janë të një rëndësie të madhe sepse shkatërrojnë
epoksidet dhe kjo e fundit mund të ndodhë nëpërmjet vet-
oksidimit dhe peroksidimit të lëndëve endogjene (naturale) si dhe
nëpërmjet veprimit të mono-oksigjenazës mbi përbërjet e huaja që
hyjnë në trup gabimisht. Epoksidet janë lëndë shumë aktive që
drejtpërsëdrejti pas oksidimesh të mëtejshme, mund të bëjnë një
dëm shumë të madh duke u lidhur me ADN ose me përbërësit e
tjerë qelizorë. Kafshët e plakura në krahasim me të rejat nuk i
përgjigjen dhe aq mirë ilaçeve që përdoren mbi ta, dhe gjithashtu
tentojnë të zhvillojnë kancerin, pjesërisht edhe për shkak të
zvogelimit të aktivitetit të epoksid hidrolazës në moshat e vjetra.

119
 Biokimia

Para se të shqyrtohet me hollësi metabolizmi i pesticideve,

vëmendja duhet të drejtohet tek pozicioni i përgjithshëm i
epoksideve gjatë metabolizmit. Shumë molekula ciklike që
përmbajnë një ose më shumë lidhje dyfishe kanë potencialin të
formojnë epoksidet brenda trupit. Shpesh ato janë shumë labile sa
që për shumë vjet roli i tyre nuk u vlerësua plotësisht.
Sidoqoftë, lëndët benzenoide, policiklike dhe disa heterociklike
formojnë epokside të ndërmjetëm që janë shumë reaktivë dhe për
pasojë potencialisht të dëmshëm për qelizën. Roli i hidrolazës që
vepron mbi epoksidet është, në fakt të veprojë shpejt dhe t’i bëjë
ata të padëmshëm para se ata të shkaktojnë dëme të
pariparueshëm, siç është rasti kur ato veprojnë si mutagjenë ose
karcinogjenë.
Pesticidet organike, ashtu si dhe lëndët e tjera organike
formojnë epoksidet. Vetëm pak prej tyre janë aq të qëndrueshëm
sa të mund të izolohen. Në të vërtëtë, vetëm në dy rastë të
skajshme, epoksidet kanë qenë përdorur si ingradientë aktive.
Në shumicën e rasteve, epoksidi është i paqëndrueshëm dhe në
disa raste kaq kalimtar sa që nuk mund të izolohet. Në disa rastë
të tilla, epoksid hidrolaza shpesh luan një rol në biodegradimin
sekuencial të lëndës, zakonisht duke hapur lidhjen epokside me
formimin e dioleve të afërt trans. Një shembull i tillë është
karbarili. Insekticidi mund të metabolizohet nëpërmjet disa
rrugësh; në njërën prej këtyre rrugëve ai oksidohet nga oksidazat
mikrozomike për të dhënë epoksidin e karbarilit dhe pastaj ky i
fundit shndërrohet në një trans-dihidrodiol nëpërmjet veprimit të
epoksid hidrolazës:

120
 Kreu 10: Enzimat Përgjegjëse të Metabolizmit të Pesticideve

Oksigjenazat mikrozomike me shumë substrate

Këto enzima të lidhura ngushtë me rrjetin endoplazmatik të

lëmuar janë të afta të fusin një prej dy atomeve të oksigjenit nga
një molekulë e oksigjenit në një substrat të përshtatshëm R-H.
Atomi tjetër i oksigjenit eventualisht formon pjesën e një molekule
uji :
R-H +O2 + [2H] → R-OH + H2O

Mono-oksigjenazat e marrin emrin nga fakti që atomet e

molekulës së oksigjenit ndahen nga njeri tjetri dhe përfundojnë në
substanca të ndryshme. Ato kanë qenë njohur gjithashtu si
oksidaza me funksion të përzier. Tipari i vetëm i sistemit më të
madh të mono-oksigjenazës është prania e një proteine hemike të
quajtur citokrom P450 e cila lidh fluksin e elektroneve me
reduktimin e molekulës së oksigjenit nëpërmjet mekanizmave që
ende nuk janë kuptuar mirë
Sisteme të ngjashëm por jo domosdoshmërisht identike duket
se ekzistojnë në organizmat që janë shumë të ndryshëm nga njeri
tjetri si vertebratët, insektet dhe bimët. Një oksidazë e dytë me
shumë substrate, shpesh e quajtur oksigjenaza që përmban FAD,
duket se luan një rol të rendesishëm, por të kufizuar në
metabolizmin e pesticideve dhe do të shqyrtohet më vonë; dhe të
përbashkët me sistemin e citokromit P450, ajo ka një kërkesë
absolute për NADPH
Citokromi P450 është i dallueshëm në atë që nga pikëpamja
funksionale është një përbërje midis citokromeve mitokondriale,
tek të cilët hekuri mund të gjendet në format Fe3+ dhe Fe2+ por
mund të koordinohet me një molekulë oksigjeni për çdo grup
porfirine, për të formuar oksihemoglobinën.
Tiparet kryesore të sistemit të mono-oksigjenazave janë
përmbledhur ne figurën (10-2). Substrati, XH, ka shumë të ngjarë
të ngjitet tek forma ferrike e citokromit P450. Një elektron me
prejardhje nga NADPH redukton kompleksin deri në formën
ferroze. Kjo në mënyrë rastësore, shpjegon paradoksin që veprimi
i monooksigjenazave kërkon praninë e detyrueshme të agjentit
reduktues. Agjenti oksidues molekular, pastaj ngjit vetveten tek

121
 Biokimia

forma ferroze e një kompleksi citokrom P450-Substrat. Lidhja midis

dy atomeve të oksigjenit pas kësaj dobësohet, mundësisht pas
shtimit të një elektroni të dytë. Një çvendosje brenda molekulare e
elektronit çon pastaj në formimin e një kompleksi peroksid-XH-
P450 ferrik. Ky kompleks humbet një jon oksidi në mjedis për t’u
lidhur me protonet, duke lënë prapa një atom oksigjeni shumë
aktiv, i cili vepron me XH e ngjitur aty afër për të formuar
metabolitin X-OH. Forma ferrike e citokromit P450 është pastaj gati
të pranojë më shumë substrat.
Enzima që kalon elektronet nga NADPH tek citokromi P450
është një flavoproteinë. Kështu sistemi mikrozomik i transportit të
elektroneve përfshin të paktën tre komponentë remineshente të
tyre në mitokondri, një nukleotid-piridine të reduktuar, një
flavoproteine dhe një citokrom. Një citokrom b3 është gjithashtu i
pranishëm tek mikrozomet dhe mund të marrë pjesë në këtë
sistem, siç mund të marrë pjesë edhe një proteinë hemike që
përmban hekur. Nga shumë burime sistemi citokrom P450 mono-
oksigjenazë është solubilizuar dhe ndarë në tre komponentë. Këta
janë një fraksion i citokromit P450, një fraksion i flavoproteinës dhe
një fraksion fosfolipidi.

Figura 10-2: Skemë e propozuar për oksidimin e një përbërje të

huaj XH, nga sistemi citokrom P450 monooksigjenaza.

122
 Kreu 10: Enzimat Përgjegjëse të Metabolizmit të Pesticideve

Në disa raste këto tre fraksione mund të ngjiten për të dhënë,

kur shtohet NADPH ekzogjene, një sistem mono-oksigjenaze
funksionale. Proçedurat e tilla treguan që citokromi P450 nuk është
në fakt një entitet i vetëm por një familje enzimash shumë të
ngjashme me specifitet ndaj substratit dhe veti fizike lehtësisht të
ndryshme. Çdo enzimë në një familje të tille është quajtur
izoenzime.
Izoenzimat në organizma të ndryshme duket se janë të
ndryshme ose të paktën janë të pranishme në perpjestime të
ndryshme. Tek miu është demonstruar që disa forma janë nën
kontroll hormonal. Izoenzima të ndryshme me citokrom P450 janë
izoluar nga mëlçitë e minjve dhe janë inkubuar me fenitrotion. Kjo
substancë mund të oksidojë në dy mënyra ose të japë fenitrokson
ose të japë 4-nitro-m-krezol. U gjet që ritmi i prodhimit të këtyre
dy produkteve metabolike ishte i ndryshëm për çdo izoenzimë të
izoluar. Më vonë u bë evidente që ekzistonin edhe forma të
shumfishta të citokromit P450 tek insektet.
Sistemi citokrom P450 mono-oksigjenaza inhibohet në mënyrë
mjaft specifike nga një grup substancash të quajtura dioksifenole
metilenike, prej të cilave butoksidi piperonilik është një
shembull i rëndësishëm. Domethenia e këtyre substancave për
shkencën e pesticideve ishte fillimisht e dukshme në lidhje me
piretroidet. Më vonë u pa që ato vononin metabolizmin oksidues
të karbamateve dhe të disa pesticideve të tjerë. Inhibitorë të tjerë të
mirënjohur të sistemit citokrom P450 mono-oksigjenazë janë n-
oktilamina dhe monoksidi i karbonit.
Pjesa më e madhe e punës së bërë lidhur me një sistem të dytë
të oksigjenazës me shumë substrate, i takon Hoxhson-it dhe
kolegëve të tij. Ata demonstruan që në prani të NADPH dhe
oksigjenit, një mono-oksigjenazë FAD-dipendente me prejardhje
nga mikrozomet e mëlçisë së derrit mund të oksidojë tioeteret në
sulfokside. Më vonë, sistemet në mëlçinë e miut dhe të derrit u
pastruan dhe u përcaktuan parametrat kinetikë Km dhe Vmax për
disa insekticide organofosforike dhe karbamike. U gjet, siç edhe
pritej, që afiniteti i enzimës për substratin, i matur nga KM
ndryshonte gjërësisht por shpejtësia maksimale Vmax ishte gati e
ngjashme për një numër të madh tioeteresh. Një stekiometri një

123
 Biokimia

me një u gjet se ekzistonte midis reduktimit të NADPH dhe

oksidimit të tioeterit, duke sugjeruar që ky sistem mono-
okisgjenazë nuk është përgjegjës për oksidime të metëjshme të
sulfoksideve në sulfone e cila ndodh in Vitro Figura 10-3.
Reaksionet e mono-oksigjenazës të rëndësishme për
metabolizmin e pesticideve janë përmbledhur në tabelën (10-1).
Sistemi citokrom P450 merr pjesë aktive në të paktën katër
reaksionet e para, por sistemi i dytë enzimatik, i quajtur shpesh
mono-oksigjenazë që përmban FAD, mund të jetë dominues në
disa prej reaksioneve nën titujt 5(a) dhe 5(b). Në reaksionet e
paraqitur në 1(a) dhe 1 (b), një lidhje C-H thyhet dhe një atom
oksigjeni futet (hidroksilimi alifatik dhe aromatik). Reaksionet e
llojit të dytë janë analoge me ato të llojit të parë por përfshijnë
grupe alkile të ngjitur tek atomet e oksigjenit ose të azotit.
Hidroksilimi shpesh, por jo gjithmonë çon në produkte te
paqëndrueshme, të cilat ndahen për të prodhuar një aldehid së
bashku me një alkool (o-dealkilim) ose një aminë (N-dealkilim).
Së treti, oksigjeni mund të ngjitet tek një lidhje olefinike për të
formuar një epoksid. Kjo çon në formimin e unazës heterociklike
oksiran. Së katërti, një element (squfuri) në grupin 6 të tabelës
periodike mund të zëvëndësohet nga elementi oksigjen që është
me elektronegativ. Reaksionet e llojit të pestë çojnë në koordinimin
e atomeve të oksigjenit me atome të squfurit të tioeterit për të
dhënë sulfokside ose në koordinimin e atomeve të oksigjenit me
atomet e azotit të aminave për të formuar okside aminike të
paqëndrueshëm. Sulfoksidet mundet shpesh herë të pësojnë
oksidime të mëtejshme deri në sulfone.
Disa prej reaksioneve të rreshtuar në tabelën 10-3 do të
ilustrohen duke iu referuar insekticideve, fungicideve dhe
herbicideve. Hidroksilimi alifatik ilustrohet nëpërmjet shndërrimit
të një grupi metil në një grup hidroksimetil :

124
 Kreu 10: Enzimat Përgjegjëse të Metabolizmit të Pesticideve

Shembuj të tjerë janë hidroksilimi i grupit metil të herbicidit

bromacil, oksidimi i një pjese të molekulës së trifluralines dhe
hidroksilimi i fungicidit etirimol

Hidroksilimi i unazës është një reaksion i zakonshëm

metabolik për pesticidet, kështu në prani të NADPH, karbarili
hidroksilohet për të dhënë një përzierje të 4-hidroksi dhe 5-
hidroksi-karbaril-it

Në mënyrë të ngjashme, herbicidi klorpropam oksidohet në

derivate fenolike tek bimët :

125
 Biokimia

Figura 10-3: Mekanizmi i propozuar me anë të të cilit një mono-

oksigjenazë që përmban FAD sjell oksidimin e një sulfidi në një
sulfoksid.

126
 Kreu 10: Enzimat Përgjegjëse të Metabolizmit të Pesticideve

Tabela 10-1: Reaksionet e oksidimit që kryehen nga mono-

oksigjenazat.
O-dealkilimi është pothuajse i zakonshëm tek pesticidet por
ai mund të kryhet prej të paktën tre mekanizmave. Prandaj duhet
të kemi kujdes para se t’ia atribuojmë një ndryshim të tillë mono-
oksigjenazave mikrozomike. Në mënyrë të veçantë duhet të
demonstrohet përfshirja e NADPH-së . Një shembull tipik duket
se është oksidimi i fungicidit sistemik, kloroneb nga kërpudha
Rhizoctonia :

N-Dealkilimi është gjithashtu i zakonshëm në metabolizmin

e pesticideve përderisa shumë pesticide janë amina ose amide të
zëvëndësuar. Karbamati me emrin karbofuran është njëri prej
shembujve. Tek kjo substancë, përbërja e ndërmjetme e
hidroksimetiluar është mjaft e qëndrueshme ;

Në rastin e herbicidit, diuron, reaksioni është i ngjashëm

por përderisa produkti është i paqëndrueshëm, hidroksimetilimi
ndiqet prej eleminimit të aldehidit formik :

127
 Biokimia

Atrazina dhe shumë herbicide të tjerë triazinike gjithashtu i

nënshtrohet N-dealkilimit :

Në këtë grup reaksioni është me interes sepse duket se

ekziston një rezistencë pjesore e disa bimëve kur rruga e N-
dealkilimit zhvillohet mirë.
Formimi i epoksidit është një tip disi i ndryshuar i
reaksionit që varet prej NADPH. Siç u përmend në paragrafet e
mëparshëm, epoksidet ka shumë të ngjarë të jenë ndërmjetës
kalimtarë në metabolizmin e përbërjeve të shumta të pangopura,
Në rastin e përbërjes organoklorike, aldrinës, sidoqoftë, epoksidi
është një produkt i qëndrueshëm, i cili jo vetëm mbetet në lyrën e
organizmave por është më toksik:

Desulfurimi oksidues është një reaksion metabolik

veçanërisht i rëndësishëm për shumë insekticide tiofosforike. Në

128
 Kreu 10: Enzimat Përgjegjëse të Metabolizmit të Pesticideve

këtë proçes që varet nga NADPH, një atom squfuri zëvëndësohet

prej atomit të oksigjenit që është më elektronegativ se ai pothuajse
në mënyrë të pandryshueshme; oksidimi rezulton në një molekule
që është një inhibitor më i mirë i kolinesterazës në krahasim me
substancën fillestare. Për pasojë kur ky reaksion ndodh ai mund të
rezultojë, jo në detoksifikim, por në aktivizimin e pesticidit. Ai
është një reaksion i zakonshëm tek insekticidet, të cilët mund të
thuhet se kryejnë kështu metabolizmin vdekjeprurës- insektet
ekzekutohen prej sistemit të tyre enzimatik “detoksifikues”. Një
shembull i mirënjohur është aktivizimi i parationit duke e
oksiduar atë në paraokson shumë toksik:

Sulfoksidimi është oksidimi i një squfuri sulfid në sulfoksid,

reaksioni ka të ngjarë të katalizohet nga sistemi i mono-
oksigjenazës që përmban FAD. Si shembull mund të sillet
oksidimi i insekticidit sistemik, demeton-S-metil në sulfoksidin e
tij.

Një shembull tjetër është sulfoksidimi i insekticidit

karbamik aldikarb:

129
 Biokimia

Në të dy këto raste sulfoksidimi ndiqet shpesh prej

oksidimit të mëtejshëm në sulfon. Siç është përmendur edhe më
parë , mbetet e paqartë se cili sistem enzimatik është përgjegjës për
ndryshimin.

Roli glutationit ne shperberjen e pesticideve

Glutationi (GSH) është një tripeptid që përfshin mbetje të

glicinës, cisteinës dhe acidit glutamik. Ai është i rëndësishëm në
lidhje me shpërbërjen e pesticideve në një rrugë të madhe
metabolike që përshin reaksionet e glutation-S-transferazës.
Glutationi shpesh formon një konjugat me përbërjen e huaj
që imponohet, ndërsa shumica e substancave të tjera konjuguese
endogjene marrin pjesë në reaksionet dytësore, të cilët ndodhin
vetëm pasi substanca fillestare ka pësuar oksidimin ose hidrolizën.
Njihen shumë grupe të glutation-S-transferazës, prej të cilëve tre të
treguar në tabelën nr 10-2. jane të një rëndësie të madhe në
detoksifikimin e pesticideve. Këto transferaza janë të pranishme
në farksionin qelizor të tretshëm të mëlçisë së gjitarëve dhe kanë
peshë molekulare të rendit 45.000. Eshtë me interes të theksojmë
që funksionimi primitiv i këtyre enzimave (përveç atij të
detoksifikimit të helmeve ) mbetet i panjohur. Tek vertebrorët u
gjet që ishte e mundëshme për të ndarë disa grupe të ndryshme
transferazash me preferenca të ndryshme për substratet dhe me
pesha të ndryshme të nënnjësive. Glutation-S-transferazat e
bimëve inhibohen prej trifenil klorurit dhe prej derivatit oksirane,
tridifane. Ka interes të dihet që ky i fundit është një sinergjist i
herbicidit atrazine, ndoshta për faktin se ai parandalon

130
 Kreu 10: Enzimat Përgjegjëse të Metabolizmit të Pesticideve

dekompozimin e atrazinës nëpërmjet këtij mekanizmi (Lamaureux

and Rusness, 1986).
Glutation-S-epoksid transferazat hapin unazën e epoksidit
dhe futin glutationin nëpërmjet një reaksioni shtimi. Ato mund të
jenë të rëndësishëm në shkatërrimin e oksideve karcinogjenike.
Epoksidet e benzenit nuk sulmohen lehtë nëqoftëse unaza nuk
përmban atome klori, por epoksidet e naftalenit dhe fenantrenit
janë substrate të kënaqshme për këto enzima.
Midis përbërjeve pesticidike, epoksidet e dieldrinit , eldrinit
dhe heptaklorit janë të gjitha epokside organoklorike, por
derivatet e tyre glutationike janë vetëm produkte minore në
shumicën e specieve të hetuara. Epoksid transferazat mundet,
sidoqoftë, të luajnë një rol në metabolizmin e metejshëm të
përbërjeve aromatike të cilat formojnë ndërmjetësit e epoksideve.
Glutation-S-aril transferazat janë të pranishme në mëlçinë
e kafshëve dhe ndoshta gjithashtu tek bimët. Ekzistojnë variacione
të konsiderueshme ndër speciet në shpërndarjen e këtyre
enzimave, p.sh. aktiviteti në qenin femër është 40 herë më i madh
se sa aktivitëti në njerëzit e rritur. Këto transferaza ka shumë të
ngjarë të përmbajnë grupe tiolike aktive sepse ato bllokohen nga
agjentët alkilues dhe merkuribenzoatet. Në mënyrë tipike ato
bashkohen me një substrat me një mënyrë të tillë që hidrogjeni i
halogjenuar eleminohet (shembulli i diklornitrobenzoranit në
tabelën 10-2).

Tabela 10-2: Tri grupe të glutation–S-transferazave të

rëndësishme për shpërbërjen e pesticideve (GSH= glutation)

131
 Biokimia

Një reaksion i ngjashëm ndodh tek bimët duke na dhënë

konjugatin e glutationit me atrazinën si dhe me disa anëtarë të
tjerë të nënfamiljes së klorinuar të triazinave. Eshtë me interes të
dimë që misri dhe disa bimë të tjera rezistente ndaj atrazinës janë
të pajisuar mirë me këtë sistem enzimatik.

Nje reaksion tjetër i rëndësishëm që zakonisht i atribuohet

enzimave të këtij grupi është kombinimi i glutationit me grupin që
shkëputet prej disa insekticideve organofosforike.
Enzimat përgjegjëse janë ende të papërcaktuara mirë, por
tani është evidentuar që disa prej reaksioneve që çonin në
detoksifikimin e përbërjeve organofosforike (që fillimisht
mendohej se zhvilloheshin nga hidrolazat), janë të varura në fakt
nga glutationi. Kështu diazinon-i çahet në mënyrën e treguar në

132
 Kreu 10: Enzimat Përgjegjëse të Metabolizmit të Pesticideve

tabelën nr.(10-2). Mund të vihet re që enzimat e kësaj klase çojnë

në bashkimin e glutationit me një grup aril ose heterociklik, i cili
përbën një pjesë mjaft të madhe të molekulës origjinale të
pesticideve.
Glutation-S-alkil transferaza në mënyrë tipike vepron me
alkilet e halogjenuara në mënyrën e treguar në shembullin 3 (a) të
tabelës Nr 10-2. Cka është më e rëndësishme në lidhje me
metabolizmin e pesticideve, këto enzima ose të ngjashme me to
mund të largojnë grupe metilike prej insekticideve
organofosforike që përmbajnë grupe CH3-O-P. Në kontrast me aril
transferazat e mësipërme, ato katalizojnë reaksione në të cilat
glutationi i ngjitet një pjese të vogël të molekulës origjinale.
Përderisa pjesa më e madhe e molekulës mbetet e pakonjuguar,
roli i glutationit nuk përfillej në shumicën e punëve të mëparshme
dhe shumë reaksione të tillë i atriboheshin gabimisht çarjes
(ndarjes) hidrolitike. Reaksioni i glutation-s-transferazës është
veçanërisht efikas në largimin e grupeve metilike; grupet më të
mëdha etilik dhe alkilik largohen më me pak lehtësi, të paktën nga
perberjet organofosforike. Metil paration-i (tabela 10-2) dhe
fenitrotion –i çmetilohen pjesërisht nga një mekanizëm që varet
nga glutationi.

Reaksione të tjera të konjuguara

Ndryshimet parësorë oksiduese, hidrolitike ose reduktuese

zakonisht zbulojnë ose fusin grupe aktive të tillë si hidroksili ose
karboksili, të cilat i bëjnë molekulat më polare. Këto grupe polare
mund të pësojnë më pas konjugim dytësor me molekula
endogjene, një proces ky qe rrit më tej polaritetin dhe në kafshët
lehtëson jashtëqitjen e urinës dhe te feçit. Tek bimët, këto
substanca më të tretshme zakonisht magazinohen në vakuolat e
qelizave dhe bimët gjetherënëse i heqin qafe ato kur gjethet bien
në tokë.
Reaksionet e konjuguara klasifikohen sipas natyrës së
agjentit reduktues (tabela 10-3)
Glukuronidet janë konjugatët kryesorë në shumicën e
vertebratëve tokësore. Dhënësi i acidit glukuronik është uridinë

133
 Biokimia

difosfat-acid glukuronik. (UDPGA) dhe këshu reaksioni përfshin

transferimin e acidit glukuronik nga një molekule organike tek
tjetra. Enzimat, disa prej të cilave janë me specifitete të mbivëna,
quhen glukuronil transferaza. Ato në masën më të madhe janë të
asocuara me mikrozomet.
Tabela 10-3: Reaksionet e konjugimit tek vertebrorët,
jovertebrorët dhe bimët.
Konjugues endogjene Tipi i organizmit
Gjitaret, zogjtë, reptilet, amfibet
Acidi Glukuronik
tokesore, Disa peshq
Glukoze Bimet e larta, insektet, disa molusqe
Arginine Araknidet, miriapodet
Acid Glutamik/Glutamine Araknidet, disa miriapode
Glicine Peshqit, krustacetë
Amfibet, ekinodermat, disa krustace
Sulfat
disa molusqe
disa insekte
Të tjera Acetilin (peshq, amfibë, pak insekte)
Perlat (pak araknide, disa dipterane)
Shume insekticide, fungicide dhe herbicide shndërrohen në
konjugat të acidit glukuronik pas metabolizmit parësor të kryer
prej enzimave të mëlçisë së kafshëve. Tek minjtë , përshembull,
karbarili shndërrohet në 4 –hidroksikarbarik dhe 1-naftol dhe të
dy këto jashtëqiten kryesisht si O-glukuronide (figura 10-4)
Fungicidi, ferbam jep një shembull të një substance që
shndërrohet pjesërisht në s-glukuronid në disa kafshë:

Në kontrast me shumicën e vertebrorëve tokësore, insektet

dhe bimët zakonisht prodhojnë konjugate të glukozës (tabela 10-3)
Mekanizmi ngjan me atë të formimit të glukuronidit por në
vend të UDPGA kemi uridin difosfat glukozë (UDPG) si dhënës.
Glukoza ngjitet tek grupet alkoolike, tiolike ose aminike nepermjet
nje lidhje B-glukozidike. Glukozidet njëlloj si derivatet e acidit
glukuronik, janë më polare dhe me të tretshëm në ujë se sa

134
 Kreu 10: Enzimat Përgjegjëse të Metabolizmit të Pesticideve

aglikonet e afërt (pasi sheqeri i një glukozidi largohet prej

hidrolizës, mbetja jo sheqerore quhet aglikon) Një shembull
specifik i një substance që formon një N-glukozid është herbicidi
propanil , i cili hidrolizohet në 3,4-dikloranilinë në bimët e orizit të
trajtuara me atë herbicid. Pastaj ky i fundit konjugohet me
glukozën për të formuar N-3,4-diklorfenil glukozilamine.
Esteret sulfatike janë të rëndesishme në lidhje me
jashtëqitjen e përbërjeve të huaja nga amfibet dhe shumë
jovertebratë. Ata janë në fakt bisulfate të jonizuara, R-O-SO4 më
shumë se sa sulfate R-O-SO2-OR’. Formimi i konjugateve sulfatike
katalizohet prej sulfotransferazave. Këto enzima janë të pranishme
në fraksionin qelizor të tretshëm të mëlçisë dhe veshkës së
gjitarëve. Ato kërkojnë kooperimin e një faktori të tretshëm, 3-
fosfoadenozil 5’-fosfosulfatin (PAPS). Esteret sulfatike të fenoleve,
të formuar nga metabolizmi parësor i pesticideve, ndodhen në
shumë kafshë të larta, por zakonisht si një rrugë minore në
krahasim me formimin e glukuronidit. Për shembull, sasira të
vogla të konjugatëve sulfatike të derivatëve të karbofuranit
eleminohen prej disa gjitarëve. Në insektet, sidoqoftë, rruga e
përmendur mund të jetë shpesh herë po aq e rëndësishme sa edhe
prodhimi i glukozidit. Konjugimi me sulfate është i rrallë në bimët
e larta.
Konjugatet e glicinës ndodhen më shumë tek vertebratët
dhe formohen veçanërisht nga pesticidet aromatike, të cilët pas
metabolizmit parësor, japin përbërje që përmbajnë grupe
karboksilike. Kështu klortiamidi transformohet në diklobenil, i cili
nga ana e tij shndërrohet në acidin 2,6 diklorbenzoik ose derivatin
e tij të hidroksiluar. Ky i fundit konjugohet me glicinën (figura 10-
5). Një karaktëristikë interesante e atyre araknideve kaq shumë të
hetuar është që tri aminoacide të tjerë arginina, acidi glutaminik
dhe glutamina janë agjentët më të mëdhenj konjugues (tabela 10-3)

135
 Biokimia

Figura 10-4: Formimi i O-Glukuronilit prej produktëve

hidrolitike dhe oksidues të karbarilit.

Figura 10-5: Konjugatë të glicines të derivatëve të klortiamidit.

Më në fund duhet të kujtojmë që glutationi ze një pozicion
diçka anormal për vetë faktin që ai zakonisht vepron me përbërjen
fillestare të huaj dhe jo me një metabolit të asaj përbërje. Sidoqoftë,
konjugatët e glutationit mundet të pësojnë vetë ndryshime
dytësore, sepse produktet e jashtëqitjes në shumë organizma nuk
janë konjugatë të glutationit si të tilla, por derivatë të quajtura
acide merkapturike.
Glutationi është një tripeptid që konjugohet me përbërje të
huaja për të dhënë komplekse të llojit të treguar në figurën 10-6.
Në qoftëse acidi glutamik dhe glicina largohen me mënyrën
hidrolitike, mbetet një derivat i cisteinës me përbërjen e huaj
(figura 10-6.b). Shpesh ndodh acetilimi i grupit aminik të cisteinës,

136
 Kreu 10: Enzimat Përgjegjëse të Metabolizmit të Pesticideve

kështu që materiali i jashtëqitjes në shumë kafshë të larta është një

derivat i N-acetilcisteinës. Ky derivat quhet konjugati i acidit
merkapturik.

Figura 10-6: Strukturat e glutationit dhe të konjugatëve të acidit

merkapturik. a) Glutationi një tripeptid, konjugon me nje
mbetje pesticidi, R; b) Cisteina e konjuguar formohet nëpërmjet
hidrolizës së glutationit; c) N-acetilimi i (b) jep një derivat të
acidit merkapturik

137
 KREU 11

FOTOSINTEZA DHE BIOGJENEZA E KARBOHIDRATEVE

Kafshët dhe pjesa më e madhe e mikroorganizmave gjejnë

tek ushqimet faktorët e domosdoshëm të të ushqyerit të tyre,
d.m.th. lëndët kimike themelore dhe energjinë. Për bimët e
gjelbërta rrethana është krejt e ndryshme, sepse burimet e tyre
ushqimore, d.m.th, uji, anhidridi karbonik dhe jonet inorganike,
janë lëndë me përmbajtje të ulët energjitike. Në qoftë se
konsiderojmë faktin që në disa raste edhe marja e joneve
inorganike mund të kërkojë energji, rezulton e qartë se si këto
elemente ushqyes janë të papërshtatshëm në kënaqjen e nevojave
energjitike të qelizave bimore. Këto nevoja, në bimët, kënaqen nga
aftësia e tyre për të absorbuar energjinë e dritës e për ta
shndërruar atë në energji kimike, ose më mirë, për ta organizuar
atë e për ta futur në lidhjet kimike të përbërjeve organike.
Ky proçes tregohet me termin “fotosintezë” dhe,
megjithëse ndodh në indet bimore, është i një rëndësie themelore
për të gjitha organizmat e gjalla, sepse është burim i energjisë
nëpërmjet vargut ushqimor të biosferës.
Fotosinteza është një proçes kompleks, gjatë të cilës,
anhidridi karbonik dhe uji shkojnë të formojnë karbohidrate; si një
thjeshtim i skajshëm i këtij proçesi mund të skematizohet një
ekuacion kimik i tipit:

(11-1)

Ku përfaqëson karbohidratin që formohet si

produkt përfundimtar. Nga një pikëpamje kimike rezulton që uji
luan rolin e dhënësit të elektroneve. Kjo gjë, sidoqoftë, nuk ndodh
në të gjitha rastet, sepse uji nuk është i vetmi dhënës i mundshëm i
elektroneve dhe anhidridi karbonik nuk është i vetmi marrës i
tyre. Ekzistojnë disa baktere fotosintetike anaerobikë
(sulfobakteret e gjelbërt dhe të kuq), që përdorin hidrogjenin e
sulfuruar si dhënës të elektroneve:

138
 Kreu 11: Fotosinteza dhe Biogjeneza e Karbohidrateve

(11-2)

dhe organizma fotosintetikë azotofiksues, të cilët, përveç

anhidridit karbonik, përdorin si marrës të elektroneve azotin
molekular:

(11-3)

Sidoqoftë është e qartë që uji dhe anhidridi karbonik janë

përkatësisht, dhënësi dhe marrësi kryesor i elektroneve.
Një aspekt tjetër i fotosintezës është që, elektronet në të
gjitha organizmat fotosintetikë, pavarësisht nga dhënësi dhe
marrësi, lëvizin kundër gradientit normal të potencialeve redoks
standart; me fjalë të tjera, fluksi i elektroneve është i drejtuar nga
një sistem me potencial standart më të madh (d.m.th. më oksidues)
në një sistem me potencial standart më të vogël (d.m.th. më
reduktues). Kjo gjë nuk ndodh në kundërshtim me ligjet e
termodinamikës, sepse energjia e dritës e absorbuar lejon kryerjen
e kësaj lëvizjeje të elektroneve kundër gradientit normal
elektrokimik.
Mbi bazën e këtyre konsideratave, është vendi ta
përshkruajmë fotosintezën, duke dalluar në të dy faza: një fazë në
dritë që ka të bëjë me transportin e elektroneve nëpërmjet
energjisë së dritës dhe në një fazë në mungesë të dritës, që ka të
bëjë me bashkësinë e reaksioneve që çojnë në biogjenezën e
karbohidrateve. Këto reaksione mund të kryhen edhe në errësirë,
por është e qartë që “shtyhen” nga rezervat energjitike të formuara
në fazën në dritë.
Dinamika e fenomenit fotosintetik përfshin të gjithë një
seri faktorësh, siç janë klorofila, drita, anhidridi karbonik, uji dhe
temperatura. Këta faktorë janë të korreluar midis tyre në mënyrë
të tillë që i gjithë proçesi është i kushtëzuar nga faktori kufizues.

Pigmentet fotosintetike

Aparati fotosintetik është lokalizuar tek kloroplastet, të

cilat janë organelë të formës eliptike me përmasa që variojnë nga 1

139
 Biokimia

deri në 10 m. Këto organele janë karakteristikë për qelizat bimore.

Kloroplastet janë të rrethuar nga një membranë e jashtme dhe
zotërojnë një sistem membranash të brendëshme që formojnë disa
ripalosje, të quajtura lamela, të cilat gjënden të zhytura në një
matriks që quhet stromë. Lamelat, zgjerohen në intervale të
rregullt për të formuar tilakoidet, të cilat janë të grumbulluara në
struktura në formën e pilave të quajtura grana. Figura (11-1)
riprodhon një fotografi në mikroskop elektronik të një kloroplasti.

Figura 11-1: Ndërtimi i një kloroplasti

Midis membranave të lamelave dhe të tilakoideve janë

sistemuar enzimat e domosdoshme për reaksionet e induktuara
nga drita, klorofila dhe pigmenete të tjera bimore.
Klorofila është kryesisht një Mg-porfirinë, biogjeneza e së
cilës, si ajo e të gjithë rrjedhësve tetrapirolikë, fillon prej glicerinës
dhe acidit suksinik dhe zhvillohet si biogjeneza e hemit gjer te
protoporfirina IX. Protoporfirina IX mund të koordinojë një atom
të Mg dhe nëpërmjet metilimit e oksidimit, transforomohet në
klorofilid. Klorofilidi esterifikohet në pikën karboksilike nga fitoli
(një alkool i formuar nga një varg prej 20 atomesh të karbonit),
nëpërmjet veprimit të një enzime specifike, klorofilazës, e cila çon
në formimin e protoklorofilës. Kjo e fundit, reduktohet në klorofilë
a nëpërmjet rrugës fotokimike:

140
 Kreu 11: Fotosinteza dhe Biogjeneza e Karbohidrateve

Përveç klorofilës a, ekziston edhe një tip tejtër i klorofilës,

klorofila b, që ndryshon nga klorofila a, sepse një grup metilik
(asterisku) zëvendësohet nga një grup aldehidik (-CHO).
Klorofila a dhe b janë pigmentet që absorbojnë në
mënyrën më efikase dritën e dukshme, për shkak të lidhjeve të
dyfishta të tyre në trajtë të konjuguar. Falë këtyre lidhjeve, energjia
e absorbuar shpërndahet nëpërmjet rezonancës në të gjithë
molekulën që kalon kështu në një “gjëndje të eksituar”.
Pigmentet e tjerë ndihmës, të pranishëm në pjesën më të
madhe të qelizave fotosintetike, janë karotenoidet dhe fikobilinat.
Për këta pigmente dhe për të tjerë të pranishëm në bimë, flitet më
gjerë në kapitujt që do të vijnë; sidoqoftë karotenoidet janë
substanca të verdha ose të kuqe të formuara nga molekula të gjata
izoprenoidi që përmbajnë lidhje dyfishe të konjuguara dhe unaza
të ciklohekzanit të pangopura, fikobilinat janë substanca blu ose të
kuqe (të pranishme në disa alga blu ose të kuqe), të formuara nga
një strukturë tetrapirolike lineare. Pigmentet ndihmës, ashti si
edhe klorofila, luajnë rolin e kapësve të dritës së dukshme;
megjithatë energjia e dritës e absorbuar nga këta pigmente, duhet

141
 Biokimia

të transferohet si energji e eksitimit tek klorofila më parë se ajo të

përdoret për fotosintezën.

Veprimi i dritës

Dielli është një burim energjie, e cila çlirohet në formën e

radiacioneve elektromagnetike; radiacionet me gjatësi vale të
përfshirë midis 400 dhe 700 mm, përbëjnë dritën e dukshme. Ajo,
që zakonisht tregohet si dritë e bardhë, nuk është gjë tjetër veçse
rezultantja e të gjitha radiacioneve që kanë gjatësi vale të përfshirë
në intervalin e të dukshmes.
Radiacioneve të dritës u është dhënë një interpretim jo
vetëm valëzor, por edhe korpuskular nga çasti që përhapja ndodh
në mënyrë jo të vazhdueshme, në sasi të përcaktuara të energjisë të
quajtura “kuante” ose “fotone”.
Përmbajtja e energjisë së një fotoni ( ) jepet nga ekuacioni:
=h
ku h është konstante e Plank-ut (1,58 x 1034Kakl/sek) dhe
është frekuenca e radiacionit, një madhësi në përpjestim të
zhdrejtë me gjatësinë e valës. Nga kjo rrjedh që, fotonet me gjatësi
më të vogël kanë një përmbajtje të energjisë më të madhe.
Njësia e energjisë së dritës shprehet në Einshtein (E); një E
përfaqëson energjinë (Kkal) e transmetuar nga 6,02341023 fotone,
d.m.th. nga numri i fotoneve që i destinohen një moli; meqënëse
6,0231023 është numri i Avogadros, ose e thënë më mirë është
numri i molekulave të pranishme në një mol të secilës substancë.
Në tabelën 11-1 jepen ekuivalentet energjitikë të E në gjatësi vale të
ndryshme.
Tabela 11-1: Ekuivalentët energjitikë të E
Gjatësia e valës (nm) Ngjyra Kkal
700 e kuqe e skajshme 40.9
--- e kuqe ---
600 portokall 44.7
--- verdhë ---
500 e gjelbër 57.2
--- blu ---
400 manushaqe 71.5

142
 Kreu 11: Fotosinteza dhe Biogjeneza e Karbohidrateve

Aftësia e një përbërjeje për të absorbuar fotone varet nga

struktura e saj atomike, veçanërisht nga vendosja e elektroneve që
rrethojnë bërthamat e atomeve të saj. Kur një foton godet një
molekulë, energjia absorbohet nga disa elektrone që ngrihen në një
nivel energjitik më të lartë; në këtë rrethanë thuhet se molekula
është e eksituar. Eksitimi i një molekule të dhënë mund të
provokohet, sidoqoftë, vetëm nga fotone me gjatësi vale të
përcaktuar, d.m.th. nga ato fotone të pajisura me energjinë e
“duhur”, meqënëse kjo mund të absorbohet në sasi të përcaktuara,
d.m.th. mbi bazën e të gjithës ose të asgjësë. Zakonisht, ky koncept
shprehet duke thënë që energjia absorbohet në “kuante”.
Molekula e eksituar mund të kthehet në gjëndjen fillestare, duke
riçliruar energjinë e absorbuar gjatë eksitimit; ky çlirim energjie,
që ndodh me një gjatësi vale më të madhe se ajo që e ka
provokuar, quhet floureshencë.
Molekula e eksituar mund të sillet edhe ndryshe, d.m.th.
falë gjëndjes së saj të eksituar, mund të reagojë shpejt me molekula
të tjera. Në reaksione fotokimike të këtij tipi, molekula e eksituar
mund t’ia lëshojë elektronet një molekule tjetër.
Figura 11-2 paraqet spektrin e absorbimit të klorofilave a
dhe b. Për spektër të absorbimit kuptojmë ecurinë e absorbimit të
radiacioneve të dritës me ndryshimin e gjatësive të valës.

Figura 11-2: Spektri i absorbimit të klorofilës a (----) dhe b (- - -).

Absorbimi është shprehur në % ndaj dritës rënëse.

143
 Biokimia

Në Figurën.11-2 rezulton që radiacionet e absorbuara janë

ato me gjatësi vale rreth 430 e 650 nm, d.m.th në zonën blu dhe të
kuqe. Në figurën 11-3 tregohet spektri i veprimit të fotosintezës,
d.m.th. shpejtësia me të cilën ndodh fotosinteza me ndryshimin e
gjatësisë së valës të radiacionit rënës; kjo shpejtësi shprehet në
raport me shpejtësinë në 670nm e konsideruar si 100.

Figura 11-3: Spektri i veprimit të fotosintezës.

Duke krahasuar figurën 11-2 me figurën 11-3, vihet re që

aktiviteti më i madh fotosintetik është tamam në gjatësinë e valëve
të cilat absorbohen nga klorofila; në këtë mënyrë demostrohet që
janë pikërisht këta pigmente më aktivët në proçesin e fotosintezës.
Mund të vihet re gjithashtu që, fotosinteza kryhet edhe në prani të
radiacioneve që nuk absorbohen nga klorofilat (500-600 nm). Ka
shumë të ngjarë që kjo t’i detyrohet veprimit të ndonjë pigmenti
ndihmës që ia del të absorbojë këto radiacione, duke i çliruar ato
nëpërmjet fluoreshencës në gjatësi vale më të madhe e për këtë
arsye të dobishme për klorofilat.

144
 Kreu 11: Fotosinteza dhe Biogjeneza e Karbohidrateve

Përsa i përket entitetit të përdorimit të energjisë së dritës,

duhet të kemi parasysh që jo e gjithë drita që mbërrin në
sipërfaqen gjethore, destinohet për fotosintezën; nga ajo, një pjesë
kalon përmes gjethes dhe një pjesë tjetër reflektohet. Mund të
vlerësohet që, mesatarisht vetëm 20% e dritës rënëse absorbohet
dhe nga kjo vetëm disa radiacione janë të dobishme për
fotosintezën. Prandaj, supozohet që afërsisht vetëm 1 ose 2% e
energjisë diellore që mbërrin mbi një kulturë bujqësore, mund të
rekuperohet në formën e produketeve të rinj fotosintetikë.

Faktorë të tjerë të mjedisit

Siç është parë, proçesi fotosintetik kryhet në sajë të dritës

që jep energjinë, dhe në sajë të klorofilave, që përbëjnë kapësit e
kësaj energjie; sidoqoftë, ky proçes është i kushtëzuar edhe nga
faktorë të tjerë të mjedisit si anhidridi karbonik, uji dhe
temperatura.
Anhidridi mund të konsiderohet lënda e parë e proçesit
fotosintetik, sepse ai është materiali që duhet të transformohet në
karbohidrate. Anhidridi arrin në atmosferë, normalisht, një
përqëndrim prej rreth 0.03%, por në ajrin e tokës, për shkak të jetës
mikrobike, mund të arrijë vlera të rendit 5-6%-it.
Rëndësia e anhidridit karbonik mund të vihet në dukje,
duke vrojtuar entitetin e fotosintezës gjatë një intensiteti drite në
rritje. Grafiku i paraqitur në Figurën 11-4, tregon ecurinë e
aktivitetit fotosintetik, të matur në terma të oksigjenit të çliruar në
njësinë e kohës nga një bimë ujore (Elodea Canadensis), me
ndryshimin e intensitetit të dritës.

Figura 11-4: Aktiviteti fotosintetik dhe intensiteti i dritës (Elodea

Canadensis)

145
 Biokimia

Duke e konsideruar të barabartë me 1 dritën diellore

normale, rezulton që për intensitete dritë në rritje deri në 1/2 e
dritës diellore, kemi një rritje të aktivitetit fotosintetik; në këto
kushte drita është faktori kufizues. Në 1/2 e dritës diellore,
fotosinteza ka arritur vlerën e saj maksimale që mbahet pothuajse
deri në dyfishimin e dritës diellore. Në këtë rrethanë është e qartë
që faktori kufizues është anhidridi karbonik. Intensitete të dritës
më të mëdha provokojnë një fotolizë të pjesëshme të klorofilës dhe
për pasojë, ndryshime të proçesit fotosintetik.
Nga eksperienca e përshkruar, rezulton e qartë që në
kushtet ekzistuese mbi planet është anhidridi karbonik faktori
kufizues dhe jo drita. Ky përfundim vërtetohet nga fakti që, duke
rritur artificialisht përqëndrimin e anhidridit karbonik, arrihen
rritje të mëtejshme të aktivitetit fotosintetik.
Uji, si dhënës kryesor i elektroneve, është i domosdoshëm
për fotosintezën, megjithatë, ky rol nuk e justifikon sasinë e
jashtëzakonshme të ujit të absorbuar nga bimët (formimi i 1 Kg
lënde të thatë kërkon të paktën 350Kg ujë) edhe pse pjesa më e
madhe eliminohet nëpërmjet transpirimit. Është për t’u mbajtur
parasysh që, në qelizë ekziston një ekuilibër midis glucideve të
tretshëm (oligosakaride) dhe glucideve të patretshëm
(polisakarideve)

Polisakaride + H2O  Oligosakaride

Disponibiliteti i ujit zhvendos ekuilibrin në të djathtë dhe

glucidet e tretshme nëpërmjet osmozës, migrojnë në drejtim të
organeve të tjera të bimës. Glucidet e patretshëm me këtë
mekanizëm rezultojnë të mobilizuara dhe qeliza mund të vazhdojë
të sintetizojë glucide të tjerë. Nga këto vrojtime rrjedh që
fotosinteza ndikohet në mënyrë të favorshme nga një
disponibilitet i mirë ujor.
Efekti i temperaturës mbi fiotosintezën nuk është
lehtësisht i përcaktueshëm për shkak të ndërhyrjeve të
fenomeneve të tjerë biokimikë e fiziologjikë, si për shembull,
frymëmarrja dhe transpirimi. Sidoqoftë, eksperimente të kryera në
bimët ujore, të mbajtura në mjedis të termostatuar në mënyrë të

146
 Kreu 11: Fotosinteza dhe Biogjeneza e Karbohidrateve

përsosur dhe me intensitet të mjaftueshëm të dritës, kanë

demonstruar që kemi një ndryshim pozitiv të aktivitetit
fotosintetik, si përgjigje ndaj rritjeve të temperaturës. Përgjigja
optimale verifikohet për vlera të temperaturës rreth 35-40°C. Për
temperatura më të mëdha vihet re një rënie e menjëhershme e
aktivitetit fotosintetik. Kjo sjellje na lejon të supozojmë që faktori
temperaturë është i lidhur ngushtësisht me aktivitetin e enzimave
të përfshira në proçesin e fotosintezës; kur rritja e temperaturës
provokon denatyrimin e enzimave, fotosinteza, si gjithë
funksionet e tjera biokimike të bimëve, rezulton e
kompromentuar.

Reaksioni i Hill-it dhe fotoliza e ujit

Studimi i fazës në dritë të fotosintezës fillon në mënyrë

kronologjike me njohuritë e marra nga Hill-i në vitin 1937. Ky
përcaktoi që, preparate granash të ekstraktuara nga gjethet e
gjelbërta, në qoftë se ndriçohen, mund të reduktonin akseptorë
(marrës) artificialë të elektroneve (A), si për shembull,
ferrocianuret ose substancat ngjyruese të reduktueshme dhe të
prodhonin oksigjenin nga uji sipas skemës së mëposhtme:

Anhidriti karbonik nuk dukej se ishte i domosdoshëm,

sepse funksioni i tij realizohej nga akseptori artificial. Kjo gjë
sugjeronte që fotoreduktimi i anhidridit karbonik në hekzoz të
mund të ndodhte në një fazë të mëvonshme. Kjo njohuri është
shumë e rëndësishme, sepse përcakton parimin themelor sipas të
cilit faza në dritë e fotosintezës fillon me fotolizën e ujit, prandaj
oksigjeni i çliruar rrjedh nga uji dhe jo nga anhidridi karbonik.
Në kushtet normale është anhidridi karbonik akseptori
natyral i elektroneve të çliruar nga uji, por eksperimenti i Hill-it,
demonstron që këto elektrone mund të kapen më parë. Kjo do të
thotë që kloroplastet mund të përmbajnë substanca që janë në
gjëndje të transportojnë elektronet deri tek anhidridi karbonik. Sot
është përcaktuar në mënyrë përfundimtare që elektronet me

147
 Biokimia

prejardhje nga uji shkojnë tek NADP+, sipas reaksionit që vijon

(reaksioni i Hill-it):

__________________________________________

Transferimi i elektroneve përfshin molekula të tjera

transportuese dhe falë energjisë së dritës, kryhet kundër gradientit
normal elektrokimik (duke qenë se Eo e çiftit H2O/O2 është =
+0,826V dhe Eo e çiftit NADP+/NADPH është = -0,324V)
Një aspekt tjetër i transportit fotosintetik të elektroneve
konsiston në faktin që në të njëjtën kohë me kryerjen e këtij
transporti, kemi formimin e ATP nga ADP dhe Pi. Ky proçes i
treguar me emrin fotofosforilim, i detyrohet çiftëzimit energjitik të
fosforilimit me transportin e elektroneve të induktuara nga drita.
Përfundimisht, faza në dritë e fotosintezës mund të
përmblidhet skematikisht nga ekuacioni:

Mekanizmi i fazës në dritë

Transporti i elektroneve të ujit tek NADP+ ndodh falë dy

fotosistemeve, fotosistemit I (PI) dhe fotosistemit II (PII); kemi të
bëjmë me organizime komplekse të pigmenteve fotosintetike prej
të cilëve PI është i ndjeshëm ndaj gjatësive të valëve më të mëdha
(me një maksimum rreth 710 nm) dhe PII ndaj gjatësive të valëve
më të vogla (670 nm ose më të vogla).
Këto dy fotositeme funksionojnë si fotoreceptorë, d.m.th.
presin energjinë e eksitimit të klorofilës dhe vënë në lëvizje
elektronet. Prej dy fotosistemeve, vetëm fotosistemi II ka të bëjë
me ndarjen e ujit dhe me formimin e oksigjenit (figura 11-5).
Mekanizmi me të cilin ndodh kjo ndarje, nuk është i njohur mirë,
sidoqoftë ai kërkon jone Mn++ Cl-.

148
 Kreu 11: Fotosinteza dhe Biogjeneza e Karbohidrateve

Figura 11-5: Fotosistemet I (poshtë) dhe II (lart).

Rruga që bëjnë elektronet është paraqitur në një diagramë

tek e cila jo të gjitha kalimet janë të njohura përsosshmërisht
Figura 11-6

149
 Biokimia

Figura.11-6:Diagrama energjitike e transportit fotosintetik të

elektroneve.

Elektronet e nxjerra nga uji (Eo = + 0,816V), falë shtytjes së

fotoneve dhe ndërhyrjes së PII, shkojnë të reduktojnë citokromin
b3 (Eo = + 0,030); ky i fundit rioksidohet nga plastokinoni (PQ), një
substancë e natyrës kinonike e pranishme tek kloroplastet:

Plastokinoni i reduktuar rioksidohet nga një citokrom

tjetër i grupit b, citokromi f, që nga ana e tij rioksiodohet përsëri
nga plastocianina, një proteinë që përmban bakër (Eo = + 0,320V).
Në këtë pikë ndërhyn PI që, falë veprimit të fotoneve të tjerë,
shtyn elektronet nga plastocianina deri tek ferredoksina, e cila
reduktohet (Fd); ferredoksina është një proteinë që përmban hekur

150
 Kreu 11: Fotosinteza dhe Biogjeneza e Karbohidrateve

dhe squfur (Eo = -0,420V). Ferredoksina e reduktuar rioksidohet

nga NADP+ (Eo = -0,324) që nga ana e vet reduktohet në NADP,
falë ferredoksinë – NADP+ oksidoreduktazës, një enzimë specifike
e tipit flavoproteinor.
Gjatë kësaj ecje, elektronet përshkojnë një copë rrugë sipas
gradientit elektrokimik, duke zbritur nga citokromi b3 tek
plastocianina, me një kërcim afërsisht të barabartë me –0,29V. Si
pasojë, është e disponueshme një sasi e madhe e energjisë që lejon
fosforilimin, d.m.th. formimin e ATP nga ADP+Pi (fotofosforilimi
jo ciklik).
Meqënëse tek kloroplastet e izoluar, kur ato ndriçohen,
fosforilimi ndodh edhe pa u shtuar aty ndonjë dhënës elektronesh
dhe pa formimin e substancës së reduktuar, supozohet që të jetë e
mundshme edhe një proçes i fotofosforilimit ciklik. Kjo do të
ndodhte falë energjisë së çliruar në një kthim të elektroneve nga
ferrodoksina tek citokromi b3, nëpërmjet ndërhyrjes së një
citokromi tjetër, citokromit b6.
Siç mund të shikohet nga diagrama energjitike (Figura 11-
5), në fosforilimin ciklik elektronet mund të lëvizin në mënyrë
ciklike, duke impenjuar vetëm, PI dhe pa reduktuar NADP+ e
formuar oksigjenin, ndërsa fosforilimi jo ciklik kërkon si PI ashtu
edhe PII. Nuk është krejtësisht e sigurt që fosforilimi ciklik të
ndodhë normalisht tek bimët, sidoqoftë, ai do të mund të
shërbente për të prodhuar ATP në kushte të tepricës së NADP +
H+ (raport i lartë NADPH/NADP+)
Nga pikëpamja energjitike reduktimi i NADP+ në NADPH
kërkon dy elektrone që për të kryer rrugën e tyre nga uji, kanë
nevojë secili për dy fotone, një për çdo fotosistem. Po të kemi
parasysh që në gjatësinë e valës prej 680nm çdo foton zotëron një
ekuivalent energjitik prej rreth 42 Kkal (shih. Tabela 11-1), energjia
e disponueshme është afërsisht 168 Kkal. Nga çasti që reduktimi i
NADP+ në NADPH+H+ kërkon 52 Kkal/mol dhe fosforilimi i
ADP kërkon 7,3 Kkal/mol, mund të vihet re se si skema në trajtën
e shkronjëz Z në figurën.11-5 është energjitikisht e mundëshme;
madje mbizotërimi i disponibilitetit energjitik (168 Kkal) mbi
nevojën (59,3 Kkal) konfirmon që drita nuk është faktori kufizues.

151
 Biokimia

Mekanizmi i fazës në errësirë

Reaksionet që çojnë në biosintezën e karbohidrateve, duke

u nisur nga anhidridi karbonik, zhvillohen falë rezervave të ATP
dhe NADPH, të formuara në fazën e dritës e për këtë arsye, nuk
kanë nevojë për dritë, por mund të ndodhin edhe në errësirë.
Rruga e kryer nga anhidridi karbonik për t’u fiksuar tek
karbohidratet është sqaruar nga Kalvin dhe nga bashkëpunëtorët e
tij. Ata, vendosnin disa alga për të fotosintetizuar në prani të
anhidridit karbonik të shënuar (14CO2); proçesi ndërpritej në kohë
të ndryshme dhe përbërjet radioaktive të formuara ndaheshin me
anë të kromatografisë dy dimensionale në letër. Zonat e letrës ku
lokalizoheshin produktet e fotosintezës, të formuara në kohën e
ndërprerjes, individualizoheshin nëpërmjet mbivënies së letrës
kromotografike në një lastër fotografike. Mbi këtë lastër, liheshin
gjurmët e përbërjeve të formuara, të shënuara të cilat mund të
identifikoheshin duke i krahasuar me kromatogramat e përbërjeve
të njohura.
Akseptori i anhidrit karbonik është ribuloz 1,5 difosfati që,
nëpërmjet një liaze specifike (ribuloz 1,5-difosfat karboksilaza),
shkon të formojë dy molekula të acidit 3-fosfoglicerik, produkti i
parë që formohet në ciklin e Kalvin-it (Tabela 11-2).

Ribuloz 1,5-difosfat karboksilaza inhibohet nga oksigjeni

molekular që, në përqëndrimin në të cilin është i pranishëm në
atmosferë (20%), bën që faza e organikimit të anhidridit karbonik
të mos ndodhë në kushtet më të mira.
Ka të ngjarë që mekanizmi i veprimit të kësaj enzime të
kërkojë organikimin e anhidridit karbonik mbi një formë enolike
të ribuloz 1,5-difosfatit, me formimin konseguent të një përbërje të

152
 Kreu 11: Fotosinteza dhe Biogjeneza e Karbohidrateve

ndërmjetme, 2-karboksi 3-ketoribitol 1,5-difosfatin. Përbërja e

ndërmjetme më pas ndahet, duke çliruar dy molekula të acidit 3-
fosfoglicerik. Mekanizmi nuk kërkon energji, sepse reaksioni në
tërësinë e tij, është ekzoergonik dhe zhvillohet spontanisht në
mënyrën që vijon:

-Acidi 3-fosfoglicerik transformohet, falë fosfoglicerat-

kinazës, në acid 1,3 difosfoglicerik që, nëpërmjet veprimit të një

153
 Biokimia

dehidrogjenaze piridinike specifike: 3-fosfogliceroaldehid

dehidrogjenazës, reduktohet në aldehid 3-fosfoglicerik. Është për
t’u vënë në dukje që ATP dhe NADPH + H+ të impenjuara nga
kineaza dhe hidrogjenaza janë të formuara gjatë fazës në dritë të
fotosintezës.
Në nivelin e aldehidit 3-fosfoglicerik, cikli Kalvin ndahet
në dy degëzime: përgjatë degëzimit që do ta quajmë të jashtëm,
ndodhin transformimet e mëposhtme që çojnë në biogjenezën e
hekzozëve dhe në ripërtëritjen e akseptorit të anhidridit karbonik:
- Aldehidi 3-fosfoglicerik, falë triozofosfat izomerazës, është
në ekuilibër me fosfodihidroksiacetonin;
- fosfodihidroksiacetoni, nëpërmjet aldolazës, kondensohet
me aldehidin 3-fosfoglicerik për të formuar fruktoz 1,6-difosfatin
-fruktoz 1,6-difosfati, nëpërmjet fruktozdifosfatazës,
shndërrohet në fruktoz 6-fosfat
-fruktoz 6-fosfati dhe aldehidi 3-fosfoglicerik në prani të
transketolazës, formojnë ksiluloz 5-fosfatin dhe eritroz 4-fosfatin
- ksiluloz 5-fosfati, falë ribuloz 5-fosfat epimerazës, është në
ekuilibër me ribuloz 5-fisfatin
-ribuloz 5-fosfati, falë fosforibulokinazës dhe ATP-së së
formuar në fazën në dritë, ripërtërin akseptorin fillestar, d.m.th.
ribuloz 1,5-difosfatin.
Përgjatë degëzimit, që do ta quajmë të brendshëm,
ndodhin transformime të tjera që konkurojnë në ripërtëritjen e
akseptorit të anhidridit karbonik, duke përdodur eritroz 4-fosfatin
-fosfodihidroksiacetoni, në ekulibër me aldehidin 3-
fosfoglicerik, në prani të transaldodazës, reagon me eritroz 4-
fosfatin duke formuar sedheptuloz 1,7-difosfatin.
-sedheptuloz 1,7-difosfati transformohet në sedheptuloz 7-
fosfat, me anë të sedheptuloz difosfatazës
-sedheptuloz 7-fosfati, duke reaguar me aldehidin 3-
fosfoglicerik, në prani të transketolazës, formon riboz 5-fosfatin
dhe ksiluloz 5-fosfatin
-riboz 5-fosfati shndërrohet në ribuloz 5-fosfat, falë veprimit
të riboz 5-fosfat izomerazës.
Për organikimin e çdo molekule të anhidridit kërkohen dy
molekula të NADPH+H+ dhe tre të ATP. Nga pikëpamja

154
 Kreu 11: Fotosinteza dhe Biogjeneza e Karbohidrateve

stekiometrike cikli, për çdo gjashtë molekula të anhidridit

karbonik të organikuar, ripërtërin gjashtë molekula të ribuloz 1,5-
difosfatit dhe çliron një hekzoz në nivelin e fruktoz 6-fosfatit. Ky i
fundit është prekursori i karbohidrateve të tjerë. Nga fruktoz 6-
fosfati mund të formohet glukozi në mënyrën e mëposhtme:

– –  G° = - 4,0 Kkal/mol

–
 G° = - 4,0 Kkal/mol

Nga pikëmaja termodinamike të dyja transformimet janë

të favorizuara e prandaj çojnë me lehtësi në formimin e glukozit.
Nga glukoz 6-fosfati, siç do të shikohet, mund të formohet edhe
amidoni.

Fotofrymëmarrja

Organikimi i anhidridit karbonik, kur ndodh sipas ciklit

Kalvin, mund të kufizohet fortësisht nga proçesi i
fotofrymëmarrjes që i detyrohet faktit që qelizat bimore zhvillojnë
edhe aktivitet frymëmarrjeje njëkohësisht me atë fotosintetik.
Frymëmarrja, në terma të përgjithshëm, është një proçes katabolik,
gjatë të cilit siç do të shihet më pas, lëndët e rezervës oksidohen
për të nxjerrë energjinë. Për shkak të fotofrymëmarrjes, ciklit
Kalvin i largohet një pjesë e acidit 3-fosfoglicerik, sepse oksigjeni
zëvendëson anhidridin karbonik në reaksionin e ribuloz 1,5-
difosfat karboksilazës, kështu që ribuloz 1,5 difosfati nuk
karboksilohet, por oksidohet me formim të acidit fosfoglikolik:

155
 Biokimia

Acidi fosfoglikolik pëson pastaj një hidrolizë enzimatike

që e shndërron në acid glikolik të lirë, që nga ana e tij oksidohet
nga një oksidazë flavinike, glikolat oksidaza, në acid glioksilik:

Acidi glioksilik pëson proçese të mëtejshme enzimatike që

e transformojnë në produkte të ndryshme si: glicina, acidi oksalik,
anhidridi karbonik, etj.

Bimë me cikël C4

Akseptori i anhidridit karbonik, jo gjithmonë është ribuloz

1,5 difosfati, ekzistojnë bimë (rreth njëqind specie midis të cilave
misri, kallam sheqeri dhe bimë të tjera veçanërisht të zonave të
shkretëtirës dhe tropikale), në të cilat ky rol kryhet nga acidi
fosfoenolpiruvik. Këto bimë zotërojnë dy tipe qelizash
fotosintetike: qelizat e guaninës së fashove, që qarkojnë nervaturat
dhe qelizat e mezofilit, të cilat janë të vendosura rreth të parave.
Qelizat e guaninës përmbajnë ribuloz 1,5-difosfat karboksilazën,
prandaj mund të biosintetizojnë amidonin; ndërsa qelizat e
mezofilit përmbajnë fosfoenolpiruvat karboksilazën dhe për këtë
arsye nuk mund të bëjnë të njëjtën gjë.
Anhidridi karbonik arrin tek qelizat e mezofilit, më të
jashtmet, ku fiksohet mbi acidin fosfoenolpiruvik me anë të një
reaksioni të katalizuar nga fosfoenolpiruvat karboksilaza dhe
shumë të favorizuar nga pikëpamja termodinamike:

156
 Kreu 11: Fotosinteza dhe Biogjeneza e Karbohidrateve

Përbërja që formohet, acidi oksalacetik, përmban katër

atome të karbonit, prandaj bimët që ndjekin këtë rrugë, e quajtur
ndryshe edhe rruga e Hatch-it dhe Slack-ut prej emrit të zbuluesve
të saj, quhen bimë me cikël C4 (Tabela 11-3).

Tabela 11-3: Rruga e Hatch-it dhe Slack-ut

-Acidi oksalacetik i formuar mund të shndërrohet në acid

aspartik nga glutamat-oksalacetat transaminaza ose në acid malik
nga malat-dehidrogjenaza, një dehidrogjenezë NAD+ dipendente;
-Acidi aspartik mund të hyjë në metabolizimin e
përbërjeve të azotuara

157
 Biokimia

-Acidi malik kalon në qelizat e guaninës ku oksidohet dhe

dekarboksilohet në acid piruvik, nga një malat dehidrogjenazë
tjetër, dekarboksilonjëse dhe NADP+ dipendente
-Acidi piruvik kthehet në qelizat e mezofilit ku në sajë të
piruvat-fosfat dikinazës, shndërrohet përsëri në acid
fosfoenolpiruvik.
-Anhidridi karbonik me prejardhje nga acidi malik (ose
nga acidi aspartik, nëpërmjet dekarboksilimit enzimatik), merret
nga ribuloz 1,5-difosfat karboksilaza dhe hyn në ciklin Kalvin, i
cili zhvillohet normalisht në qelizat e guaninës.

Nga skema e sjellë në tabelën 11-3, rezulton që bimët me

cikël C4 kanë nevojë për një sasi të madhe të ATP për organikimin
e anhidridit karbonik në krahasim me bimët normale, të quajtura
me cikël C3, por janë të pajisura me një aktivitet fotosintetik shumë
më të lartë që i bën ato të zhvillohen më me shpejtësi. Kjo i
detyrohet faktit që në këto bimë fotofrymëmarrja është praktikisht
e pakonsiderueshme meqënëse, oksigjeni, që ndërhyn mbi ribuloz
1,5-difosfat karboksilazën, është krejtësisht inaktiv mbi
fosfoenolpiruvat karboksilazën.

Biogjeneza e amidonit dhe e glikogjenit

Tashmë është përshkruar se si gjatë ciklit Kalvin,

biosintetizohet një molekulë e hekzozit në nivelin e fruktoz 6-
fosfatit dhe mënyra me të cilën ky transformohet në mënyrë
enzimatike në glukoz 6-fosfat. Me këtë përbërje fillon biogjeneza e
amidonit, i cili akumulohet si lëndë rezervë.
Glukoz 6-fosfati, shndërrohet nga fosfoglukomutaza në
glukoz 1-fosfat. Ky transformohet më pas, në një formë të
aktivizuar, adenozindifosfoglukoz (ADP-glukoz), nga glukoz 1-
fosfat adeniltransferaza që është një enzimë allosterike e stimuluar
nga acidi 3-fosfoglicerik dhe nga fruktoz 1,6-difosfati.

158
 Kreu 11: Fotosinteza dhe Biogjeneza e Karbohidrateve

Një transferazë tjetër, e quajtur amidosintetazë, transferon

glukozin nga ADP në vargjet glucidikë tashmë të formuar që
shkojnë të ndërtojnë amidonin:

Në organizmat shtazore, biogjeneza e glikogjenit fillon me

glukoz 1-fosfatin. Ky gjendet në qelizat e tyre, sepse
biosintetizohet nga prekursorë të ndryshëm, si acidi piruvik, acidi
laktik, disa aminoacide, etj. (shih kreun 12: glukoneogjeneza)
Biogjeneza e glikogjenit kryhet në mënyrë analoge me atë
të amidonit, vetëm se si dhënës i glukozit përdoret
uridildifosfoglukozi (UDP-glukoz) në vend të ADP-glukozit. UDP
ndryshon nga ADP, sepse në vend të adeninës përmban uracilin.
UDP-glukozi formohet enzimatikisht në mënyrë analoge me ADP-
glukozin, falë glukoz 1-fosfat uridil transferazës.
Për formimin e vargjeve anësore “mendon” një enzimë
degëzuese, transglukozidaza, që shkëput një fragment të vargut,
kur ky tejkalon një farë gjatësie dhe e bashkon tek hidroksili në
pozicionin 6 të një mbetjeje të glukozit të të njëjtit varg
polisakaridik ose të një vargu tjetër. Formohen kështu degëzime
që u detyrohen lidhjeve glukozidike 1-6.

Fotosinteza dhe cikli i karbonit në natyrë

Është opinioni i përhapur, por i gabuar, ai sipas të cilit

pjesa më e madhe e proçeve fotosintetike që zhvillohen në
planetin tonë, do t’u detyroheshin bimëve të larta; ajo u detyrohet
algave mikroskopike dhe në përgjithësi gjithë fitoplanktonit detar.
Me anë të vlerësimeve shumë të përafruara mund të supozohet që
në një vit, një hektar i sipërfaqes tokësore të kultivuar të mund të
fiksojë mesatarisht rreth 13 kuintalë karbon, ndërsa një sipërfaqe e
njëjtë detare do të mund të fiksonte 37,5. Meqënëse, sipërfaqja e
tokave të pambuluara nga oqeanet është 149 milion km2 dhe ajo e
oqeaneve 361 milion km2, arrihet në përfundimin që në një vit,
karboni i fiksuar nga bimët tokësore do të ishte 19 miliard ton,

159
 Biokimia

ndërsa karboni i fiksuar nga bimët detare do të ishte reth 155

miliard ton. Pra, në total do të fiksoheshin 174 miliard ton
hekzoza, prej të cilave vetëm 10-12% biosintetizohet nga bimët e
larta.
Nëpërmjet fotosintezës, anhidridi karbonik shkon të
formojë karbohidratet duke hyrë në biosferë. Që këtej çlirohet
përsëri si pasojë e proçeseve të djegies, frymëmarrjes, humifikimit,
etj. (Figura 11-6).

Figura11-6: Cikli i karbonit në natyrë

Fotosinteza përfaqëson pra, hallkën e bashkimit midis

tokës minerale dhe asaj organike, e në këtë kuptim, ajo mbyll
ciklin e karbonit në natyrë.

160
 KREU 12

KATABOLIZIMI I KARBOHIDRATEVE

Qelizat e sigurojnë energjinë e nevojshme për funksionet e

tyre jetësore, nga shpërbërja e lëndëve të ashtuquajtura “të
rezervës”, si karbohidratet, lyrat dhe proteinat; energjia e çliruar
në këto proçese shkatërruese rekuperohet në formën e ATP. Ky
fenomen përcaktohet në tërësinë e tij me termin e katabolizmit e
zhvillohet kryesisht në tre faza. Në një fazë të parë,
makromolekulat e lëndëve të rezervës, shpërbëhen në përbërësit e
tyre kryesorë dhe në mënyrën më të saktë: polisakaridet në
hekzoza ose pentoza, lyrat në acide lyrorë, glicerinë dhe përbërës
të tjerë dhe proteinat në aminoacide.
Në një fazë të mëvonshme, produktet e formuara
shndërrohen në përbërës më të thjeshtë si për shembull, acetil-
koenzima A. Më në fund, acetil-koenzima A, ose produkte të tjerë
të ndërmjetëm të fazës së dytë, kanalizohen në një rrugë
katabolike fundore, gjatë të cilës shkatërrohen përfundimisht,
duke formuar anhidrid karbonik dhe ujë.
Proçeset katabolike, pra cilatdo që të jenë lëndët fillestare,
paraqesin tiparin e të qenit konvergjentë, drejt formimit të ujit dhe
anhidridit karbonik. Në këtë kapitull trajtohet katabolizmi i
karbohidrateve së bashku me proçeset biokimike që lidhen me të.

Fermentimi dhe frymëmarrja

Proçeset që u sigurojnë qelizave energjinë e domosdoshme

për funksionet jetësore të tyre, zhvillohen falë fenomeneve
oksiduese, në të cilët jo gjithmonë merr pjesë oksigjeni. Për
shembull, organizmat anaerobë, e sigurojnë energjinë në reaksione
të oksidoreduktimit, por në këtë rast ato zhvillohen
domosdoshmërisht në mungesë të oksigjenit. Kemi të bëjmë me
fermentim në rastin e katabolizmit anaerobik dhe me frymëmarrje,
kur proçeset e shkatërrimit kërkojnë ndërhyrjen e oksigjenit.
Oksidimet biokimike zhvillohen falë ndërhyrjes së
enzimave të shumta që katalizojnë kalimin e elektroneve nga

161
 Biokimia

ndërmjetës me potencial redoks më të vogël, në ndërmjetës të tjerë

me potencial redoks më të madh. Në rastin e frymëmarrjes,
akseptori përfundimtar i elektroneve është oksigjeni molekular;
për pasojë kemi ujin si produkt përfundimtar të frymëmarrjes dhe
anhidridin karbonik si mbetje të substrateve që kanë hyrë në
proçesin e frymëmarrjes. Edhe në proçeset e fermentimit, kemi
fenomene oksidoreduktues, por elektronet kalojnë nga substrati
tek produktet e tjerë të ndërmjetëm të katabolizmit pa patur
shkatërrim të plotë të lëndës fillestare. Substratet më të zakonshëm
për fermentimin janë karbohidratet, veçanërisht D-glukozi., por
ekzistojnë specie të ndryshme bakteresh që mund të sigurojnë
energjinë nga fermentimi i substancave të tjera, midis të cilave
acidet lyrorë dhe aminoacidet.

Glikoliza

Midis proçeseve të fermentimit, glikoliza është, me siguri,

një nga më të rëndësishmet. Kemi të bëjmë me një seri
reaksionesh, me anë të të cilave, glukozi shpërbëhet në acid
piruvik dhe që këtej në acid laktik ose alkool etilik. Në organizmat
aerobë, glikoliza përfaqëson një rrugë përgatitore për
katabolizmin aerobik të glukozit ose shërben si mekanizëm i
rëndësishëm emergjence, i aftë të prodhojë energji për periudha të
shkurtëra, në kushte të mungesës së oksigjenit.
Përbërja me të cilën fillon rruga glikolitike është D-glukozi
6-fosfat, që formohet nga D-glukozi falë hekzokinazës:

 G° = - 4 Kkal/mol

Hekzokinaza e indeve shtazore është një enzimë që

inhibohet nga një tepricë e produktit të vet, kështu që proçesi
glikolitik ngadalësohet çdo herë që në qelizë kemi një akumulim të
glukoz 6-fosfatit.
D-glukozi nuk është substrati i vetëm i glikolizës sepse
shumë karbohidrate të tjerë mund të shndërrohen enzimatikisht
në D-glukoz 6-fosfat. Për shembull, disa disakaride si sakarozi,

162
 Kreu 12: Katabolizmi i Karbohidrateve

maltozi dhe laktozi mund të hidrolizohen enzimatikisht në

mënyrë që të japin D-glukozë:

– –

D-glukozi i çliruar në këtë mënyrë, fosforilohet pastaj nga

hekzokinaza në pozicionin 6, siç u përshkrua pak më lart.
Glikogjeni dhe amidoni futen në rrugën glikolitike
nëpërmjet veprimit të njëpasnjëshëm të dy enzimave: glikogjen
fosforilaza (ose amidon fosforilaza tek bimët) dhe
fosfoglukomutaza. Enzima e parë katalizon shkëputjen e glukoz 1-
fosfatit nga vargjet polisakaride:

 G° = 0.73 Kkal/mol
enzima e dytë transformon, me një mekanizëm tashmë të
njohur, glukoz 1-fosfatin në glukoz 6-fosfat:

glukoz 1 – P  glukozë 6 – P;  G° = 1.73

Seria e transformimeve vazhdon pas glukozë 6-fosfatit,

sipas fazave të përshkruara më poshtë:
-glukozë 6-fosfati shndërrohet në fruktoz 6-fosfat nga
glukozë 6-fosfat izomeraza:

- D – glukozë 6 – P  - D – fruktozë 6 – P
 G° = 0,4 Kkal/mol

- fruktozë 6-fosfati fosforilohet në fruktozë 1,6-difosfat nga

6-fosfofruktokinaza:
- D – glukozë 6 – P + ATP → - D – fruktozë 1,6 – P + ADP;
 G° = -3,4 Kkal/mol

163
 Biokimia

Është për t’u vënë në dukje që 6-fosfofruktokinaza është

një enzimë allosterike, e kushtëzuar nga modulatorë të ndryshëm,
si ATP, acidi citrik dhe acidet lyrorë, që e inhibojnë në qoftë se janë
të pranishëm në përqëndrime të larta. Sjellja e kësaj enzime është
jashtëzakonisht e përshtatshme për kontrollin e glikolizës, në fakt,
kjo rrugë katabolike inhibohet kur janë të pranishme rezerva
energjitike si ATP ose lëndë të tjera, si acidet lyrorë dhe acidi
citrik; përkundrazi, glikoliza rezulton e stimuluar në mungesë të
këtyre burimeve energjitike alternative.
- aldolaza ndan fruktozë 1,6 fosfatin në dy trioza:

-D–fruktozë 1,6 P  Dihidroksiaceton–P + D–gliceraldehid 3–P

 G° = 5,73 Kkal/mol

Dy triozëfosfatet janë në ekuilibër midis tyre falë

triozofosfatizomerazës:

Dehidroksiaceton – P  D- Gliceraldehidë 3 – P
 G° = 1,83 Kkal/mol

Ekuilibri i tillë bën atë që dihidroksiacetonfosfati të ndjekë

të njëjtin fat të D-gliceraldehid 3-fosfatit (ose aldehid 3-
fosfoglicerik).
aldehidi 3-fosfoglicerik oksidohet nga 3-fosfogliceraldehid
dehidrogjenaza në acid 1,3-difosfoglicerik:

 G° = 1,5 Kkal/mol

Kjo enzimë zotëron një grup –SH në sitin aktiv dhe vepron
me një mekanizëm kompleks që sjell formimin, në një fazë të
ndërmjetme, të një lidhjeje tioestere midis enzimës (e-SH) dhe
acidit 3-fosfoglicerik e më pastaj, ndarjen fosforolitike të kësaj
lidhjeje:

164
 Kreu 12: Katabolizmi i Karbohidrateve

Është për t’u vënë në dukje që gjatë formimit të acidit 1,3-

difosfoglicerik organikohet një molekulë e fosfatit inorganik.
-fosfoglicerokinaza transferon një radikal fosforik nga
acidi 1,3-difosfoglicerik tek ADP:

ac. 1,3-difosfoglicerik + ADP  ac. 3-fosfoglicerik + ATP

 G° = - 4,5 Kkal/mol

Ky reaksion është fortësisht ekzoergonik dhe shërben për

të “shtyrë” reaksionin e mëparshëm të oksidimit të aldehidit 3-
fosfoglicerik; dy reaksionet e çiftëzuara zhvillohen lehtësisht (
G° kompleksive = -3 Kkal/mol).
-fosfogliceromutaza shndërron acidin 3-fosfoglicerik në
acid 2-fosfoglicerik:

ac. 3-fosfoglicerik ac. 2-fosfoglicerik;

 G° = 1,06 Kkal/mol

-acidi 2-fosfoglicerik dehidratohet në acid

fosfoenolpiruvik falë enolazës:

ac. 2-fosfoglicerik  ac. fosfoenolpiruvik + H2O

 G° = 0,44 Kkal/mol
-piruvat kinaza transferon një radikal fosforik nga acid
fosfoenolpiruvik tek ADP:

ac. fosfoenolpiruvik + ADP  ac. piruvik + ATP

Edhe piruvat kinaza, ashtu si hekzokinazat e 6-

fosfofrutkokinaza, është një enzimë rregullatore: ajo rezulton e
inhibuar nga tepricat e ATP ose të substrateve të tjerë të

165
 Biokimia

shkatërrueshëm; si acetil-KoA, acidet lyrorë, alanina dhe acidi

citrik. Piruvat kinaza rezulton e aktivizuar nga një përqëndrim i
lartë i disa produkteve të ndërmjetëm të glikozës, si fruktozë 1,6-
difosfati dhe acidi fosfoenolpiruvik.
Në tërësi, gjatë glikolizës prodhohen dy molekula të acidit
piruvik për çdo molekulë të glukozit të shkatërruar. Dy molekula
të ATP përdoren për të “shtyrë” proçesin në një fazë të parë të
aktivizimit, domethënë deri te fruktoz 1,6-difosfati, por më pas
ripërtërihen katër molekula të ATP, me një fitim të pastër prej dy
molekulash të ATP.
Nga pikëpamja termodinamike në kushte standart, kemi
një G° kompleksive të barabartë me –17.44 Kkal/mol; në kushtet
reale qelizore zakonisht rënia eG është akoma më e madhe.
Proçesi glikolitik është pra, shumë i favorizuar nga pikëpamja
termodinamike dhe prandaj duhet të konsiderohet si i orientuar
fort drejt formimit të acidit piruvik.
Seria e reaksioneve të glikolizës deri rek acidi piruvik sillet
në tabelën 12-1.

Fati i acidit piruvik

Seria e reaksioneve që çon tek acidi piruvik është shumë e

ngjashme në të gjitha tipet e qelizave; fati i acidit piruvik mund të
jetë i ndryshëm.
Në një numër të madh mikroorganizmash dhe në kafshët e
larta, në kushte të disponibilitetit të kufizuar të oksigjenit, acidi
piruvik transformohet në acid laktik nga laktat dehidrogjenaza
(fermentimi homolaktik):

Tek majaja dhe në shumë mikroorganizma, acidi piruvik

dekarboksilohet në mënyrë të pakthyeshme në aldehid acetik,

166
 Kreu 12: Katabolizmi i Karbohidrateve

nëpërmjet piruvat dekarboksilazës. Aldehidi acetik nga ana e vet,

reduktohet në etanol nëpërmjet alkool dehidrogjenazës
(fermentimi alkoolik):

Me formimin e acidit laktik dhe të etanolit përfundon

katabolizmi anaerobik i glukozit dhe i karbohidrateve, në
kuptimin jo rigoroz të fjalës.
Acidi piruvik, sidoqoftë, në kushte aerobike, i largohet
shndërrimit në acid laktik dhe falë piruvat dehidrogjenazës, hyn
në ciklin e acideve trikarboksilike, ku siç shihet, më pas pëson
shkatërrimin e plotë.

Glukoneogjeneza

Në organizmat fotosintetikë, karbohidratet biosintetizohen

nga uji dhe anhidridi karbonik dhe që këtej, nëpërmjet vargut
ushqimor arrijnë në sasi të mëdha në botën shtazore.
Në organizmat heterotrofë, glukozi dhe glikogjeni mund
të biosintetizohen, duke u nisur nga acidi piruvik, i cili mund të
vijë prej prekursorëve të ndryshëm; si acidi laktik, disa produkte
të ndërmjetëm të ciklit të Krebs-it dhe disa aminoacide.
Kjo rrugë biosintetike tregohet me termin
glukoneogjenezë (Figura12-1), dhe zhvillohet në pjesën më të
madhe, nëpërmjet reaksioneve të anasjelltë të rrugës glikotilike,
duke përdorur të njëjtat enzima të kësaj rruge:

Figura 12-1: Skema e glukoneogjenezës

167
 Biokimia

Tabela 12-1: Glikoliza

R – vende kryesore të rregullimit

* - faza që nuk mund të kryhen në drejtim të kundërt gjatë glukoneogjenezës

168
 Kreu 12: Katabolizmi i Karbohidrateve

Ky shndërrim ndodh falë çiftëzimit të dy reaksioneve të

katalizuara, përkatësisht nga piruvat karboksilaza dhe nga
fosfoenolpiruvat karboksikinaza:

I gjithë proçesi kryhet me një ndryshim të vogël të

energjisë së lirë (G° është = -0,5 Kkal/mol), prandaj zhvillohet
me lehtësi në drejtimin e djathtë, sa herë që ka disponibilitet të
ATP dhe tepricë të acidit piruvik.
-Reaksioni i dytë i rrugës glikolitike, që zëvendësohet
është transformimi i D-fruktoz 1,6-difosfatit në D-fruktozë 6-fosfat,
që nëpërmjet 6-fosfofruktokinazës do të kishte një G° të
barabartë me +3,4 Kkal/mol. Zhvendosja katalitike e grupit
fosforik të C1 ndodh falë ndërhyrjes së fruktoz 1,6-difosfatazës:

D – fruktoz 1,6 – P + H2O  D – fruktoz 6 – P + Pi

G° = - 4,0 Kkal/mol

Reaksioni është shumë i favorizuar nga pikëpamja

termodinamike meqënëse katalizohet nga një enzimë allosterike,
rregullohet nga disa efektorë: acidi 3-fosfoglicerik dhe acidi citrik
veprojnë si efektorë pozitivë, AMP vepron si efektor negativ. Si
përfundim, formimi i glukozit stimulohet nga një metabolit i tij
(acidi 3-fosfoglicerik) dhe nga disponibiliteti i burimeve
energjitike (raport i lartë ATP – AMP).

169
 Biokimia

-Reaksioni i tretë i rrugës glikolitike, që nuk mund të

përshkohet në drejtimin e anasjelltë është fosforilimi i glukozit
nëpërmjet hekzokinazës (G°= + 4,0 Kkal/mol). Kalimi i glukoz
6-fosfatit në D-glukoz katalizohet nga glukoz 6-fosfataza:

D–glukoz 6–P + H2O  D–glukoz + Pi

G° = - 3,3 Kkal/mol

Proçesi i glukoneogjenezës është shumë i rëndësishëm në

indet shtazore, ai zhvillohet mbi të gjitha në mëlçi dhe bën të
mundur mbajtjen e nivelit të glukozit në gjak në përqëndrimin
optimal.

Rruga e hekzozmonofosfatit

Shkatërrimi i glukozit mund të ndodhi edhe kur disa

kalime të fazës së aktivizimit të glikolizës ndërpriten me anë të
përdorimit të inhibitorëve të zgjedhur. Ky fakt dhe prania e acidit
6-fosfoglukonik, që nuk shfaqet si ndërmjetës në rrugën e
glikolizës, kanë shtyrë të supozohet e mundëshme ekzistenca e një
rruge tjetër katabolike për shpërbërjen e glukozit.
Në fakt, kjo rrugë ekziston dhe është e njohur si rruga e
acidit fosfoglukonik ose e hekzozmonofosfatit; efektivisht kemi të
bëjmë me një rrugë kolaterale ndaj glikolizës që jo vetëm siguron
katabolizmin e glukozit, por edhe shfaq funksione të tjera
biokimike, sipas situatave metabolike. Ajo është në gjëndje të
riprodhojë fuqi reduktuese tek citoplazma jashtëmitokondriale në
formën e NADPH + H+; shërben për të shndërruar hekzozët në
pentoza, midis të cilëve D-riboz 5-fosfati i domosdoshëm për
sintezën e acideve nukleikë; më në fund, lejon futjen e tetrozëve,
pentozave dhe heptozave në serinë e reaksioneve glikolitikë.
- Reaksionet e rrugës së acidit fosfoglukonik ndodhin në
citoplazmën jashtëmitokondriale, duke filluar me transformimin e
glukoz 6-fosfatit në -laktonin korrespondues nëpërmjet veprimit
të glukoz 6-fosfat dehidrogjenazës:

170
 Kreu 12: Katabolizmi i Karbohidrateve

D –glukoz 6 – P + NADP+  6–fosfoglukolakton + NADPH + H+

G° = - 0,1 Kkal/mol

-laktoni i acidit 6-fosfoglukonik (ose 6-fosfoglukolaktoni)

i formuar nëpërmjet dehidrogjenimit të C1 të formës piranozike të
D-glukoz 6-fosfatit, hidrolizohet në acid 6-fosfoglukonik nga
laktonaza, një hidrolazë specifike:

6 – fosfoglukolaktoni + H2O  ac. 6 - fosfoglukonik

G° = - 5,0 Kkal/mol

Siç mund të shihet nga ndryshimet e energjisë së lirë

standart, këto dy reaksione janë shumë të favorizuara drejt
formimit të acidit 6-fosfoglukonik dhe të NADPH + H+. Kjo e
fundit mund të bëhet në këtë mënyrë disponibël për proçeset
reduktuese jashtëmitokondriale, si për shembull, biogjeneza e
acideve lyrorë.
- Acidi 6-fosfoglukonik oskidohet dhe dekarboksilohet
nëpërmjet 6-fosfoglukonat dehidrogjenazës që çon në formimin e
D-ribuloz 5-fosfatit dhe të një molekule të dytë të NADPH + H+:

ac. 6-fosfoglukonik + NADP+ D – ribuloz 5–P + CO2 + NADPH + H+

-D-ribuloz 5-fosfati, falë ndërhyrjes së dy izomerazave,

transformohet në D-ribuloz 5-fosfat dhe në D-ksikuloz 5-fosfat; në
rastin e parë ndërhyn riboz 5-fosfat izomeraza, në të dytin, ribuloz
5-fosfat epimeraza:

D-riboz 5-fosfati i formuar, mund të përdoret për

biogjenezën e nukleotideve, ose mund të shërbejë për vazhdimin e
ciklit.

171
 Biokimia

-Një transketolazë katalizon transferimin e një grupi

glikolaldehidik nga D-ksiluloz 5-fosfati tek D-riboz 5-fosfati duke i
transfomuar dy pentozat në D-glicaraldehid 3-fosfat dhe D-
sedheptuloz 7-fosfat:

D–riboz 5–P + D-ksikuloz 5–P  D–gliceraldehid 3–P + D–sepdoheptuloz 7–P

D-gliceraldehid 3-fosfati është një ndërmjetës i glikozës,

prandaj në këtë pikë, mund të vendoset midis dy cikleve një lidhje
që lejon futjen e pentozeve në ciklin e glikolizës.
-Mund të verifikohet edhe transferimi i grupit
dihidroksiacetonik nga D-sedoheptuloz 7-fosfati tek D-
gliceraldehid 3-fosfati nëpërmjet veprimit të transaldolazës:

D–sedheptuloz 7–P+D–gliceraldehid 3 P  D–eritroz 4–P + D–fruktoz 6–P

Formimi i D-fruktoz 6-fosfatit nga sedheptuloz 7-fosfati

sjell mundësinë e futjes në proçesin glikolitik edhe për heptozat.
-Edhe D-eritroz 4-fosfati, falë një ndërhyrje të mëtejshme
të transketolazës, mund të marrë një grup glikolaldehidik nga D-
ksiluloz 5-fosfati, të formojë akoma dy metabolitë të glikolizës (D-
fruktoz 6-fosfatin dhe D-gliceraldehid 3-fosfati) dhe të hyjë në
glikolizë:

D–ksiluloz 5–P + D–eritroz 4–P  D–fruktoz 6–P + D–gliceraldehid 3–P

Si përfundim, rruga e hekzozmonofosfateve (Tabela 12-2),

nuk është një seri reaksionesh e përkufizuar mirë, d.m.th. që çon
në një produkt përfundimtar të përcaktuar, por një seri
reaksionesh gjatë të cilëve produktet e ndërmjetme mund të
rimerren për të kënaqur nevoja të ndryshme metabolike.

172
 Kreu 12: Katabolizmi i Karbohidrateve

Tabela 12-2: rruga e hekzoz monofosfatit

173
 Biokimia

Cikli i acideve trikarboksilikë

Cikli i acideve trikarboksilikë (ose cikli i Krebs-it),

konsiston në një seri ciklike reaksionesh, gjatë të cilës kompletohet
proçesi i frymëmarrjes në ngarkim të susbtancave të destinuara
për të pësuar oksidimin (karbohidrate, acide lyrorë, amoniacide,
etj). Ky proçes ndodh në mitokondritë, këto janë trupëza brenda
qelizorë në formë të zgjatur të pajisura me një membranë të
jashtme dhe një të brendëshme që ripaloset në trajtën e kreshtave
(Figura12-2)

Materiali i pranishëm midis kreshtave quhet “matriks”

dhe tek ajo janë të pranishme të gjitha enzimat e ciklit të Krebs-it,
me përjashtim të suksinat dehidrogjenazës, e cila është lokalizuar
në membranën e brendëshme.
- Karbohidratet gjatë rrugës glikolitike shpërbëhen në acid
piruvik, i cili futet në ciklin e Krebs-it, falë një kompleksi
multienzimatik, të quajtur kompleksi i “piruvat dehidrogjenazës”,
i cili transformon acidin piruvik në acetilkoenzimë A (acetil –
KoA):

acid piruvik + NAD+ + KoA – SH → Acetil – KoA + NADH + H+ + CO2

G° = - 8,0 Kkal/mol

Ky proçes enzimatik është mjaft i komplikuar dhe kërkon

ndërhyrjen e pirofosfatit të tiaminës (TPP), të acidit lipoik dhe të
një dehidrogjenaze flavinë-dipendente.

174
 Kreu 12: Katabolizmi i Karbohidrateve

Reaksioni i parë ndodh midis TPP dhe acidit piruvik me

formimin e një përbërjeje të ndërmjetme që pëson më pas
dekarboksilimin:

Më pas, acetili transformohet mbi acidin lipoik nga

enzima acid lipoik-acetil transferaza:

Acidi acetil-lipoik i formuar transferon acetilin tek KoASH:

175
 Biokimia

Acidi lipoik i reduktuar më në fund ripërtërihet në formën

e oksiduar nga acid lipoik-dehidrogjenaza, një dehidrogjenazë
flavinë-dipendente, e cila rioksidohet më pas nga NAD+:

Aktiviteti i piruvat dehidrogjenazës rregullohet nga ATP

dhe nga jonet CA++: ATP-ja ngadalëson veprimin e enzimës kur
është e pranishme në sasi të mëdha, jonet Ca++ stimulojnë
rifillimin e aktivitetit të enzimës kur përqëndrimi i ADP rritet dhe
ka shumë acid piruvik në dispozicion.
-Një enzimë kondensuese, acid citrik sintetaza, bën të
mundur biosintezën e acidit citrik nga acetil-KoA dhe acidi
oksalacetik nëpërmjet formimit të citril-KoA si ndërmjetës:

G° = - 7,7 Kkal/mol

Ky kondensim është pika e kontrollit më e rëndësishme e

të gjithë ciklit; shpejtësia e tij është fortësisht e ndikuar nga
disponibiliteti i acetil KoA dhe nga përqëndrimi i suksinil-KoA, që
inhibon në mënyrë konkuruese acid citrik sintetazën.

176
 Kreu 12: Katabolizmi i Karbohidrateve

- Një hidratazë, akonitaza, katalizon vendosjen e një

ekuilibri midis acidit citrik dhe acidit izocitrik, nëpërmjet formimit
të acidit cisakonitik si ndërmjetës:

acid nitrik  Acid cis-akonitik  Acid izocitrik

Në çastin e arritjes së ekuilibrit është i pranishëm vetëm

10% e acidit izocitrik, por reaksioni evolon në drejtimin e djathtë,
sepse acidi izocitrik vazhdimisht tërhiqet nga cikli.
- Izocitrat dehidrogjenaza, në fakt, katalizon
transformimin e acidit izocitrik në acid -ketoglutarik, nëpërmjet
formimit të acidit oksalsuksinik, si produkt i ndërmjetëm. Çlirimi i
njëkoshëm i CO2 e bën proçesin fortësisht ekzoergonik:

G° = - 5,0 Kkal/mol

Ekzistojnë dy tipe të izocitrat dehidrogjenazës, një NAD+

dipendente dhe një NADP+ dipendente, tipi i parë kërkon jone
Mg++ dhe ADP, si modulatorë allosterikë pozitivë.
-Oksidimi i acidit -ketoglutarik në suksinil-KoA
katalizohet nga kompleksi i -ketoglutarat dehidrogjenazës:

G° = - 8,0 Kkal/mol

Dinamika e këtij transformimi është krejtësisht analoge me
transformimin e katalizuar nga kompleksi i piruvat
dehidrogjenazës, prandaj kërkon edhe ajo TPP dhe acid lipoik.
Suksinil-KoA, në qoftë se është me tepricë, mund të inhibojë
formimin e acidit citrik.
-Suksinil-KoA transformohet në acid suksinil falë
ndërhyrjes së suksinil-KoA sintetazës:

G° = - 7,0 Kkal/mol

177
 Biokimia

Në realitet Pi formon një lidhje energjitike jo drejtpërdrejtë

tek ADP, por më parë tek GDP që transformohet në GTP, e cila
nga ana e saj nëpërmjet ndërhyrjes së një kineaze, transferon
grupin e saj fosforik fundor tek ADP. Sidoqoftë, energjia që
përmbahej në lidhjen tioestere të suksinil-KoA ruhet tek ATP-ja.
-Acidi suksinik oksidohet në acid fumarik nëpërmjet
veprimit të suksinat-dehidrogjenazës:

acid suksinik + E – FAD  acid fumarik + E – FADH2

Suksinat dehidrogjenaza është një flavoproteinë e formuar

nga dy nënnjësi që përmbajnë katër atome të hekurit secila. Kemi
të bëjmë me një enzimë allosterike të moduluar pozitivisht nga
faktorë të ndryshëm: acid suksinik, Pi, ATP dhe ubikinoli
(koenzima Q e reduktuar) dhe negativisht nga acidi oksalacetik;
në këtë mënyrë enzima në fjalë kontribon në rregullimin e
shpejtësive të ciklit.
-Acidi fumarik hidratohet falë fumarazës:

acid fumarik + H2O  acid malik; G° = 0

Acidi malik, nëpërmjet malat dehidrogjenazës, oksidohet

në acid oksalacetik:

Acid malik + NADP+  acid oksalacetik + NADH + H+

G° = + 7,1 Kkal/mol

Ky reaksion mbyll ciklin dhe megjithëse është

endoergonik, kryhet me shpejtësi për shkak të përdorimit të
shpejtë në qelizë të produktit të formuar. Reaksionet e ciklit të
acideve trikarboksilikë paraqiten në tabelën 12-3.
Për çdo xhiro të ciklit shkatërrohen plotësisht skeleti i një
molekule të acidit piruvik, me çlirimin e njëkoshëm të tre
molekulave të anhidridit karbonik dhe të 5 çifteve të atomeve të
hidrogjenit që shkojnë të reduktojnë katër koenzima piridinike
dhe molekulën e FAD-it, të lidhur me suksinat dehidrogjenazën.
Cikli vepron vetëm në kushte aerobike, sepse ka nevojë

178
 Kreu 12: Katabolizmi i Karbohidrateve

vazhdimisht për NAD+ dhe FAD, të cilat bëhen disponibël kur

format e tyre të reduktuara rioksidohen nga oksigjeni në vargun e
frymëmarrjes. Gjatë vargut të frymëmarrjes, siç do të shihet,
prodhohet ATP; për pasojë shpejtësia e ciklit varet edhe nga
nevojat për ATP të qelizës. Është për t'u shënuar, gjithashtu, që
cikli i Krebs-it është i tipit anfibolik, d.m.th. shërben përveç se si
rrugë katabolike edhe si burim prekursorësh për disa rrugë
anabolike.
Tabela 12-3: Cikli i acideve trikarboksilikë

179
 Biokimia

Për shembull, disa ndërmjetës të ciklit, si acidi -

ketoglutarik, acidi oksalacetik dhe acidi piruvik, mund të
përdoren si prekursorë të aminoacideve nërpërmjet reaksioneve të
aminimit dhe transaminimit; acidi oksalacetik mund të rihyjë në
glukoneogjenezë falë fosfoenolpiruvat karboksikinazës që e
transformon në acid fosfoenolpiruvik; acidi suksinik mund të
tërhiqet nga cikli për t’u përdorur për biosintezën e hemit dhe
acetil-KoA mund të përdoret për biosintezën e acideve lyrore.
Si përfundim, cikli i acideve trikarboksilike, si fazë e
ndërmjetme e katabolizmit të glucideve, të acideve lyrore dhe të
aminoacideve e si rezervë prekursorësh i rrugëve anabolike, është
i një rëndësie të jashtëzakonshme në metabolizmin qelizor.

Cikli i acidit glioksilik

Cikli i acidit glioksilik është një formë e modifikuar e ciklit

të acideve të acideve trikarboksilike, që mund të zhvillohen në të
njëjtën kohë me të në pjesën më të madhe të bimëve dhe të
mikroorganizmave, por jo në kafshët e larta. Në praktikë kemi të
bëjmë me një devijim të ciklit të Krebs-it, që eviton reaksionet që
zhvillojnë anhidridin karbonik, duke bërë të mundur përdorimin e
acetil-KoA, të ardhur nga katabolizmi i lëndëve të rezervës, për
përfitimin e karbohidrateve.
Ky devijim fillon nga acidi izocitrik e shfaqet nëpërmjet dy
reaksioneve të mëposhtëm:
-acidi izocitrik ndahet, falë izocitrat liazës, në acid suksinik
dhe acid glioksilik:

-acidi glioksilik, nëpërmjet veprimit të malat sintetazës,

kondensohet me një molekulë tjetër të acetil-KoA, duke formuar
acid malik;

180
 Kreu 12: Katabolizmi i Karbohidrateve

Si acidi suksinik, që formohet në reaksionin e parë, ashtu

edhe acidi malik, që formohet në reaksionin e dytë, rihyjnë në
ciklin e acideve trikarboksilike, ku shndërrohen në acid
oksalacetik, kështu, që, falë ciklit të acidit glioksilik dhe acetil-
KoA, formohen dy molekula të acidit oksalacetik, në vend që të
formohet një molekulë e vetme. Acidi oksalacetik i tepërt, falë
fosfoenolpiruvat karboksikinazës ushqen glukoneogjenezën. Ky
cikël është i një rëndësie të veçantë gjatë mbirjes së farërave vajore,
kur rezervat lyrore duhet të shndërrohen në karbohidrate,
nëpërmjet shkatërrimit në acetil-KoA.

Vargu i frymëmarrjes dhe fosforilimi oksidues

Çiftet e elektroneve që vijnë nga ndërmjetësit e ciklit të

acideve trikarboksilike (ose nga oksidimi i substancave të tjerë)
dhe të vendosura tek koenzimat piridinike ose flavinike të
reduktuara, janë të destinuara të transferohen mbi oksigjenin
molekular. Kjo zhvendosje ndodh nëpërmjet një seri kalimesh e
quajtur “vargu i frymëmarrjes”, e cila përfshin disa molekula që,
duke u reduktuar ose rioksiduar, shërbejnë si transportues të
elektroneve. Seria e reaksioneve është e renditur sipas
potencialeve redoks në rritje dhe tek kjo seri, oksigjeni molekular
ndërhyn si oksidues fundor.
-Transferimi i elektroneve fillon nga NADH + H+ falë
NADH dehidrogjenazës, një proteinë që përmban hekur jo
heminik dhe FMN si grup prostetik:

NADH + H+ + FMN → NAD+ + FMNH2

NADH dehidrogjenaza është specifike për NADH,

megjithatë, edhe NADH + H+ mund të hyjë në varg, falë një

181
 Biokimia

transhidrogjenaze që transferon hidrogjenin nga NADPH + H+ tek

NAD+. Pjesa më e madhe e NADH + H+, sidoqoftë, nuk hyn në
vargun e frymëmarrjes, sepse përdoret për disa reaksione
biosintetike që e kërkojnë në mënyrë specifike si, për shembull,
biogjeneza e acideve lyrore.
-FMNH2, rioksidohet nga ubikinoni (ose koenzima Q):

FMNH2 + Q  FMN + QH2

Koenazima Q është një substancë e natyrës kinonike, që

mund të reduktohet në formën hidrokinonike; në strukturën e saj
është i pranishëm një varg anësor izoprenoid i gjatësisë së
ndryshueshme:

-Koenzima Q e reduktuar, rioksidohet falë ndërhyrjes së

sistemit të citokromeve të cilët transmetojnë elektronet deri tek
citokromi a3 (ose citokrom oksidaza), i vetmi që mund të
transferojë ato tek oksigjeni molekular. Ndërhyjnë me rradhë:
citokromi b, citokromi c, citokromi a dhe citokromi a3, me
mekanizmin që vijon:
QH2 + 2 cit b (Fe+++)  Q + 2 cit b (Fe++) + 2H+
2 cit b (Fe++) + 2 cit c (Fe+++)  2 cit b (Fe+++) + 2 cit c (Fe++)
2 cit c (Fe++) + 2 cit a (Fe+++)  2 cit c (Fe+++) + 2 cit a (Fe++)

182
 Kreu 12: Katabolizmi i Karbohidrateve

2 cit a (Fe++) + 2 cit a3 (Fe+++)  2 cit a (Fe+++) + 2 cit a3 (Fe++)

2 cit a3 (Fe++) + 1/2 O2 + 2H+  2 cit a3 (Fe+++) + H2O

Ka shumë të ngjarë që citokromi a dhe citokromi a3 të mos

jenë të ndarë, por të përbëjnë një kompleks të vetëm, citokromin
aa3, i cili përmban përveç dy grupe hemesh, edhe dy atome të
bakrit.
Vargu i frymëmarrjes përfundon me formimin e ujit, dhe
meqënëse, ai është i organizuar sipas potencialeve redoks në rritje
(tabela 6-1), lëvizja e elektroneve kryhet në mënyrë spontane, duke
çliruar energji. Ndryshimi i energjisë së lirë standart, në lidhje me
proçeset redoks, mund të llogaritet nga vlera e potencialit redoks
standart të çifteve të konjuguara të barazimit të mëposhtëm:

G° = –n F  E

ku n është numri i elektroneve të transferuar dhe F është një

Faradey, që i shprehur në kalori vlen 23.062 kal. Kërcimi i E°
nga NAD+/NADH (-0,32 V) deri tek 1/2 O2 / H2O (+0,82 V) është
1,14 volt, që janë të njëvlefshëm me një G° të barabartë me –52,6
Kkal/mol, duke marrë në konsideratë transferimin e dy
elektroneve (n=2).
Fakti që transporti i elektroneve është një proçes fortësisht
ekzoergonik, është i një rëndësie të madhe, sepse energjia e çliruar
përdoret nga qeliza për të formuar ATP nga ADP + Pi. Fosforilimi
i ADP i çiftëzuar me transportin elektronik gjatë vargut të
frymëmarrjes është emërtuar “fosforilimi oksidues” dhe furnizon
qelizën me rezerva të mëdha të ATP-së. Vendet e vargut të
frymëmarrjes në korrespondencë të të cilëve formohet ATP, janë
lokalizuar midis NADH dhe ubikinonit, midis citokromit b dhe
citokromit c dhe midis citokromit aa3 e oksigjenit. (Figura. 12-3)

Figura 12-3: Skema e fosforilimit të frymëmarrjes

183
 Biokimia

Aspekte energjitike të frymëmarrjes

Për çdo çift elektronesh që nga NADH + H+ kalon tek

oksigjeni molekular, formohen tre lidhje të pasura me energji:

NADH + H+ + 1/2 O2 + 3 ADP + 3Pi → NAD+ + H2O + 3 ATP

Duke patur parasysh që formimi i i tre ATP-ve nga ADP +

Pi sjell një G° të barabartë me 21,9 Kkal dhe që gjatë vargut të
frymëmarrjes kemi një G° të barabartë me –52,6 Kkal, mund të
llogaritet që rreth 42% e energjisë së çliruar në këtë fazë
rekuperohet në trajtën e ATP. Në qoftë se çifti i elektroneve vjen
nga FADH2, si në rastin e suksinat dehidrogjenazës, ata futen në
varg në nivelin e ubikinonit; në këtë rast, rruga e tyre është më e
shkurtër dhe ndryshimi i energjisë së lirë më i vogël, për pasojë
formohen vetëm dy molekula të ATP (Figura 12-3).
Pas përvetësimit të këtyre njohurive, është e mundur të
llogarisim që nga frymëmarrja e një molekule glukozi të përfitojmë
38 molekula të ATP (tabela 12-4) dhe kjo na lejon të bëjmë bilancin
energjitik që lidhet me frymëmarrjen e një molekule glukozi.

Tabela 12-4: ATP e formuar gjatë frymëmarrjes së glukozit

184
 Kreu 12: Katabolizmi i Karbohidrateve

Djegia e plotë do të prodhonte 686 Kkal/mol:

C6H12O6 + 6O2 → 6CO2 + 6 H2O; G° = -686 Kkal/mol

Kur glukozi i nënshtrohet frymëmarrjes, 38 lidhjet e

pasura me energji të ATP, akumulojnë 277 Kkal/mol; rendimenti
energjitik i katabolizmit të plotë të glukozit është rreth 40%
(277/686 x 100).

Kuocienti i frymëmarrjes

Në qelizat, proçeset katabolike të domosdoshme për

prodhimin e energjisë metabolike, zhvillohen në ngarkim të
lipideve dhe proteinave, përveç se të karbohidrateve. Rrugët
katabolike të këtyre tipeve të ndryshme substratesh, konvergojnë
kryesisht drejt formimit të acetilkoenzimës A, e cila pastaj futet në
ciklin e acideve trikarboksilikë. Këtu kemi çlirimin e anhidridit
karbonik dhe të koenzimave piridinike e flavinike të reduktuara,
të cilat rioksidohen nga ana e oksigjenit molekular.
Në studimet metabolike, shpesh përdoret një tregues i
quajtur kuocienti i frymëmarrjes (QR), që shpreh raportin molar
midis anhidridit karbonik të çliruar dhe oksigjenit të konsumuar
gjatë frymëmarrjes. Ky raport ndryshon sipas substratit që i
nënshtrohet frymëmarrjes; për karbohidratet, ky raport është i
barabartë me një; për lipidet është 0,7 dhe për proteinat është 0,8.
Si shembull, jepet llogaritja e QR për glukozin dhe trioleinën:

C6H12O6 + 6O6 → 6CO2 + 6H2O QR= 6/6=1

Glukozë

C57H104O6 + 80O2 → 57CO2 + 52 H2O QR = 57/80= 0,71

trioleinë

Në rastin e acideve organike, QR është më i madh se një,

siç rezulton nga shembujt e mëposhtëm që kanë të bëjnë me dy
metabolitë të ciklit të Krebs-it:

185
 Biokimia

2 C6H8O7 + 9 O2 → 12 CO2 + 8 H2O; QR = 12/9 = 1.33

ac. citrik

C4H6O5 + 3 O2 → 4 CO2 + 3 H2O; QR = 4/3 = 1.33

ac. malik

Nga vlera e QR, pra, teorikisht është e mundur të kemi një

ide mbi aktivitetin katabolik të një organizmi; QR përfaqëson një
tregues i cili është i aftë të përcaktojë tipin e substratit të përdorur
për frymëmarrje. Në rastin e fundit, për shembull, QR rezulton më
e madhe se një, në qoftë se fruti është i papjekur (mbizotërim i
acideve organike) dhe tenton të bëhet i barabartë me një me
pjekjen e frutit (mbizotërim i glucideve).
Në praktikë, ky parametër ka një domethënie vetëm
orientuese, sepse proçese të tjerë qelizorë, të ndryshëm nga
frymëmarrja, mund të ndryshojnë vlerën e tij. Disa enzima
piridinike të reduktuara, për shembull, mund të tërhiqen nga
vargu i frymëmarrjes, sepse përdoren për proçese të tjerë
biokimikë; anhidridi karbonik në vend që të çlirohet mund të
mbetet i tretur në lëngjet qelizore ose të ndjekë destinacione të
tjerë. Si pasojë e këtyre fakteve, si numëruesi ashtu edhe emëruesi
i QR, mund të rezultojnë të ndryshuar, duke shkaktuar
ndryshimin e parametrit në fjalë, sipas rrethanave metabolike.

Figura 12-4: Skema e përgjithshme e frymëmarrjes

186
 KREU 13

METABOLIZMI I LYRAVE

Lyrat janë një klasë substancash të rezervës të formuara nga

përbërje të patretshme në ujë dhe me përmbajtje të lartë të
energjisë metabolike, që akumulohen në sasira të mëdha në indet
dhjamore dhe në farërat e shumë bimëve.
Në bazë të natyrës së produkteve të tyre të hidrolizës, lyrat
mund të dallohen në dy grupe : grupi i lyrave të thjeshta dhe
grupi i lyrave të përbëra. Grupit të parë, i përkasin gliceridet (ose
acilglicerolet), që përbëjnë pjesën më të madhe të lyrave dhe
dyllrat; grupit të dytë i përkasin fosfatidet, sfingolipidet,
glukolipidet dhe lipoproteinat. Në këtë kapitull, përshkruhen
metabolizmi dhe funksionet biokimike të lyrave më të përhapura
dhe më të rëndësishme.

Anabolizmi i acideve lyrore

Të ashtuquajturit ―acide lyrore‖ janë përbërës themelorë të

gjithë lyrave, qofshin këto të thjeshta, apo të përbëra; kemi të
bëjmë me acide monokarboksilike të formuar nga vargje të gjatë
atomesh të karbonit. Këto vargje kanë përgjithësisht një numër çift
të atomeve të karbonit dhe më të përhapurit përmbajnë 14, 16, ose
18. Acidet lyrorë janë shumë të rëndësishëm si substanca të
rezervës sepse përveç se kanë një përmbajtje të lartë energjitike,
mund të magazinohen në sasi të mëdha në qelizat në formën e
triglicerideve. Në tabelën 13-1, janë sjellë acidet lyrore kryesore, të
dalluar në bazë të shkallës së pangopshmërisë.
Biogjeneza e acideve lyrorë, kryehet falë një kompleksi
multienzimatik të quajtur ―kompleksi i acid lyror sintetazës‖;
veprimi i këtij kompleksi shprehet në një mënyrë mjaft të
ngatërruar dhe çon në formimin e vargut hidrokarbonik të acideve
lyrorë duke u nisur nga acetil-KoA.

187
 Tabela 13-1: Acide lyrore kryesore
Emri i
Formula Emri sistematik
zakonshëm
Acide të pangopur
CH3-(CH2)-COOH Butanoik Butirik
CH3-(CH2)4-COOH Hekzanoik Kapronik
CH3-(CH2)6-COOH Oktanoik Kaprilik
CH3-(CH2)8-COOH Dekanoik Kaprinik
CH3-(CH2)10-COOH Dodekanoik Laurik
CH3-(CH2)12-COOH Tetradekanoik Miristik
CH3-(CH2)14-COOH Hekzadekanoik Palmitik
CH3-(CH2)16-COOH Oktadekanoik Stearik
CH3-(CH2)18-COOH Eikozanoik Aralik
Acide monotë pangopur
CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH Cis-9-hekzadecenoik Palmitoleik
CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH Cis-9-oktadecenoik Oleic
CH3-(CH2)5-CHOH-CH2-CH=CH=(CH2)7-COOH 12-hidroksi-cis-9oktadecenoik Ricinoleik
Acide polite pangopur
CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH Cis, cis,-9,12-oktadekadienoik Lineloik
CH3-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH- Cis, cis, cis-9,12,15oktadekatrienoik Linolenik
(CH2)7-COOH

188
 Kreu 13: Metabolizmi i Lyrave

Mbi këtë përbërje ndodh zgjatja e vargut me shtesa të

njëpasnjëshmë të grupeve me dy atome të karbonit. Fillimisht
formohet malonil-KoA nga acetil-KoA, nëpërmjet veprimit të
acetil-KoA karboksilazës :

Formimi i malonil-KoA, rregullon shpejtësinë e biosintezës

së acideve lyrore, sepse acetil-KoA karboksilaza është një enzimë
allosterike, që është praktikisht inaktive në qoftë se nuk janë të
pranishëm efektorët e saj pozitivë : acidi citrik dhe acidi izocitrik.
Për këtë arsye, acidi citrik është i domosdoshëm në sintezën e
acideve lyrorë edhe pse nuk përdoret si prekursor.
Pasi prodhohet malonil-KoA, ndërhyn sistemi i acid lyror
sintetazës, që nxit formimin e acideve lyrore duke u nisur nga një
molekulë e acetil-KoA, e cila luan kështu rolin e filluesit të vargut.
Gjatë këtij proçesi, vepron si transportues i acileve një proteinë e
veçantë e treguar me siglën ACP (Acyl Carrier Protein); ajo ka si
grup prostetik 4-fosfopantoteininën, që është e formuar nga acidi
fosforik, acidi pantotenik dhe merkaptoetilamina (grup i
pranishëm edhe tek KoA-SH)
Në mënyrë sintetike, biogjeneza e acidit lyror ndodh
nëpërmjet serisë së reaksioneve të mëposhtme :
-acetil –KoA vepron me ACP e më pas acidi transferohet tek
një enzimë e kompleksit të acid lyror sintetazës, ß-ketoacil-ACP
sintetaza (E-SH):

189
 Biokimia

-Edhe malonil–KoA reagon me ACP falë ACP

maloniltransferazës :

-Acetil-S-E dhe malonil-ACP kondensohen falë ß-ketoacil-

ACP sintetaza (E-SH)

-Acetoacetil-ACP e formuar, pëson me rradhë : një

reduktim (ß-ketoacilreduktaza), një dehidratim (enoil-ACP
hidrataza) dhe një reduktim të mëtejshëm (enoil—ACP reduktaza)
të cilat e transformojnë atë në butiril-ACP:

190
 Kreu 13: Metabolizmi i Lyrave

Formimi i acideve lyrorë me numër të madh atomesh të

karbonit ndodh me anë të cikleve të njëpasnjëshme të reaksioneve
që me të njejtin mekanizëm, kondensojnë duke filluar nga butiril-
ACP, molekula të tjera të malonil-ACP. Për shembull, në fund të
shtatë cikleve, arrihet tek palmitoil-ACP që, falë një hidrolaze
enzimatike (tioesteraza), mund të çlirojë acidin palmitik; reaksioni
global rezulton të jetë :

8CH3-CO-SKoA 14NADPH 14H 7ATP H2O →

CH3- (CH2)14- COOH 8KoASH 14NADP 7ADP 7Pi

Zgjatje të mëtejshme, për të formuar acide lyrore me më

shumë se 16 atome karboni, nuk bëhen më me mekanizmin e
përshkruar, por në sajë të proçeseve të tjera enzimatike që
përdorin acetil-KoA ose malonil-KoA në vend të malonil-ACP. Në
këto raste, si transportues i acilit funksionon koenzima A në vend
të ACP.
Gjatë biogjenezës së acideve lyrore CO2, nuk konsumohet,
por luan vetëm rolin e katalizatorit, sepse përdoret në formimin e
malonil KoA dhe riçlirohet me formimin e acetoacetil-ACP
Acetil-KoA, që në fund të fundit jep atomet e karbonit për
vargun alifatik, mund të vijë nga cikli i acideve trikarboksilike ose,
sic do të shihet më pas, nga katabolizmi i disa aminoacideve ose
edhe nga ß-oksidimi i vetë acideve lyrorë.
NADPH, e domosdoshme në reduktimet, vjen në pjesën më
të madhe nga rruga kolaterale e hekzozmonofosfatit.

191
 Biokimia

Dinamika e proçesit justifikon përhapjen e madhe në natyrë

të acideve lyrorë me një numër çift të atomeve të karbonit;
megjithatë, acide lyrorë me numër tek të atomeve të karbonit;
mund të formohen kur filluesi është propionil-KoA (CH3-CH2-CO-
SKoA) në vend të acetil –KoA.
Acidet lyrorë të pangopur rrjedhin nga acidet lyrore të
ngopur falë oksidimeve enzimatike që kërkojnë NADP+ dhe që
përfshijnë citokromin b5; në disa bimë dhe në disa
mikroorganizma aerobë, citokromi b5 zëvëndësohet nga një
proteinë që përmban hekur e squfur.

Katabolizmi i acideve lyrorë.

Katabolizmi i acideve lyrorë ndjek, përgjithësisht, një rrugë

të quajtur ß-oksidim, sepse shkakton thyerjen e lidhjes C-C në
pozicion ß- ndaj grupit karboksilik.
-Ky proçes fillon me aktivizimin e acidit lyror falë acil-
KoAsintetazës :

R-CH2-CH2-CH2-COOH KoASH ATP →

R-CH2-CH2-CH2-CO-SKoA AMP PPi

-Katër tipe të acil-KoA dehidrogjenazës (dehidrogjenaza

flavinike, secila specifike për një interval të dhënë të gjatësisë së
acidit), nxisin dehidrogjenimin e acil-KoA në pozicionin α-β :

R-CH2-CH2-CH2-CO-SKoA E–FAD →
R-CH2-CH CH-CO-SKoA E- FADH2

Dehidrogjenazat flavinike të reduktuara, rioksidohen duke

i transmetuar elektronet në vargun e frymëmarjes, nëpërmjet
veprimit të një flavoproteine tjetër, në nivelin e koenzimës Q.

-Enoil-KoA hidrataza, katalizon formimin e një

hidroksiacil-KoA:

192
 Kreu 13: Metabolizmi i Lyrave

-Një dehidrogjenazë piridinike, pak specifike për sa i përket

gjatësisë së vargut çon në formimin e ß-ketoacil-KoA:

Reaksioni i fundit i ciklit, katalizohet nga acetil-KoA acetil

transferaza (ose tiolaza) e cila bën ndarjen e molekulës :

Shkëputet pra, një molekulë e acetil-KoA dhe mbetja e acil-

KoA pëson cikle të mëtejshme reaksionesh deri në transformimin e
plotë në acetil-KoA.
Për çdo dy njësi të karbonit të shkëputura nga acil-KoA, si
acetil-KoA, çlirohen një molekulë FADH2 dhe një NADH+H , që
shkojnë në vargun e frymëmarrjes, duke ushqyer formimin e ATP.
Në qoftëse marrim në konsideratë frymëmarjen e plotë të acidit
palmitik (C16H32O2), mund të llogariten 14 molekula të ATP të
formuara nga 7 FADH2 dhe 21 ATP të formuara nga 7 NADH+H+;
tetë njësitë e CH3COSKoA të çliruara hyjnë në ciklin e Krebs-it
duke çuar në formimin e 96 molekulave të ATP (12ATP secila). Në
tërësi përftohen 131 molekula të ATP, prej të cilave, njëra

193
 Biokimia

konsumohet në fazën fillestare për formimin e palmitil KoA. 130

molekulave të ATP u korespondon një rekuperim energjie i
barabartë me 949 Kkal dhe meqenëse, oksidimi i plotë i acidit
palmitik është një proçes ekzoergonik i karakterizuar nga një ΔGo i
barabartë me –2340 Kkal/mol, mund të arrihet në përfundimin
që rreth 40 % (949/2340 x 100) e energjisë së çliruar gjatë
frymëmarrjes së acidit palmitik, rekuperohet si lidhje fosforike me
përmbajtje të lartë energjitike.
Jo gjithmonë acetil-KoA shkatërrohet në ciklin e Krebs-it.
Në rrethana anabolike ajo mund të ushqejë rrugën e acidit
glioksilik, që prodhon acidin oksalacetik dhe nëpërmjet
glukoneogjenezës, karbohidratet.
Në farërat e bimëve, gjatë mbirjes, është aktive një rrugë
tjetër katabolike e acideve lyrore e quajtur α-oksidim.
Acidi lyror humbet, në formen e anhidrit karbonik, atomin
e karbonit karboksilik falë ndërhyrjes së acid lyror peroksidazës :

R-CH2-CH2-COOH 2H2O → R-CH2-CHO CO2 3H2O

Ky reaksion largon ujin e oksigjenuar, që është toksik, dhe

që mund të vijë nga oksidimi i flavoproteinave nga veprimi i
drejtperdrejtë i oksigjenit molekular.
Aldehidi i formuar oksidohet akoma në acidin karboksilik
korrespondues falë ndërhyrjes së aldehidë dehidrogjenazës :

R-CH2-CHO 2H2O NAD → R-CH2-COOH NADH H

Seria e këtyre reaksioneve përsëritet duke shkurtuar acidin

lyror; sidoqoftë, në përgjithësi acid lyror peroksidaza vepron mbi
përbërjet që kanë nga 13 deri në 18 atome të karbonit, kështu që
kjo rrugë nuk është e përshtatshme për shkatërrimin e plotë të
acideve lyrorë. Është për t’u vënë në dukje që aldehidet e
prodhuar në këtë proçes katabolik mund edhe të reduktohen në
alkool me vargje të gjatë :

R-CH2-CHO NADH H → R-CH2-CH2OH NAD

194
 Kreu 13: Metabolizmi i Lyrave

Alkoolet e lartë, kështu të formuar në përgjithësi, shkojnë të

formojnë dyllrat bimore, që nuk janë gjë tjetër veçse estere të
acideve lyrorë me alkoolet monohidroksilike me vargje të gjatë

Metabolizmi i glicerideve

Gliceridet janë estere të acideve lyrorë me glicerinën; ata

sipas shkallës së esterifikimit , dallohen në monogliceride,
digliceride dhe trigliceride :

Trigliceridet quhen të ―thjeshtë‖ në qoftë se acidet lyrorë të

pranishëm në molekulë janë të barabartë (R1=R2=R3) ―të përzier‖
në qoftë se acidet lyrorë janë të ndryshëm.
Trigliceridet biosintetizohen nëpërmjet transferimit të
molekulave të acil-KoA tek 3 glicerofosfati. Ky i fundit mund të
rrjedhë ose nga glicerina që vjen nga hidroliza enzimatike e
triglicerideve (lipaza) ose nga dihidroksi aceton 3 fosfati, i
pranishëm si në ciklin Kalvin ashtu edhe në glikolizë.
Në rastin e parë ndërhyn glicerokinaza:

Ndërsa në rastin e dytë ndërhyn 3 glicerofosfat

dehidrogjenaza :

195
 Biokimia

Kondensimi me acil-KoA ndodh fillimisht tek dy

funksionet alkoolike të lira të glicerofosfatit, falë glicerofosfat
aciltransferazës:

Acidi α-fosfatidik i formuar pëson veprimin e një fosfataze

që çon në formimin e α, β-digliceridit:

α,ß-diglicerid
Digliceridi transformohet në triglicerid nga një molekulë e
tretë e acil-KoA, falë diglicerid aciltransferazës:

trigliceride
Nuk ndeshet kurrë acilimi i drejtpërdrejtë i glicerinës nga
ana e acil-KoA.
Katabolizmi i triglicerideve fillon me veprimin e lipazave
që hidrolizojnë gliceridet në glicerinë dhe acide lyrorë :

196
 Kreu 13: Metabolizmi i Lyrave

triglicerid glicerinë
Glicerina largohet, si fosfodihidroksiaceton, në proçesin
glikolitik falë veprimit fillimisht të glicerokinazës e pastaj të 3-
glicerofosfat dehidrogjenazës, e cila këtë herë vepron në drejtimin
e oksidimit.
Katabolizmi i acideve lyrorë, tashmë është përshkruar.

Lipide të përbërë

Midis grupeve të ndryshme të lipideve të përbërë, duhet të

vihet në dukje grupi i fosfoglicerideve, sepse ata janë përbërësit
karakteristikë dhe kryesorë të membranave qelizore.
Fosfogliceridet jane rrjedhës të acidit -fosfatidik,
biogjeneza e të cilit është përshkruar me rastin e anabolizmit të
triglicerideve. Fosfogliceridet më të bollshme në bimët e kafshët e
larta janë cefalinat (ose etanolaminë–fosfogliceridet) dhe lecitinat
(ose kolinëfosfogliceridet). Kemi të bëjmë me përbërje të
pranishme në membranat qelizore. Ato ndeshen si në indet bimore
(sythi i farërave etj) ashtu edhe në indet shtazore (mëlçi, ind
nervor, e verdha e vezës etj).

197
 Biokimia

Këto përbërje formohen nëpërmjet esterifikimit të grupit

fosforik të acidit fosfatidik, përkatësisht me etanolaminën dhe
kolinën; prandaj si pasojë e hidrolizës së plotë të këtyre
fosfolipideve, që katalizohet nga fosfolipaza specifike, përftohet
glicerinë, acide lyrorë, acid fosforik dhe përkatësisht etanolamina
ose kolina.
Midis lipideve të tjerë të përbërë janë për t’u përmendur
sfingolipidet, glukolipidet dhe lipoproteinat. Sfingolipidet janë
rrjedhës të një aminoalkooli kompleks të quajtur sfingozina:

Ata nëpërmjet hidrolizës së plotë , përveç sfingozinës, japin

një molekulë të acidit lyror, një të acidit fosforik dhe një të kolinës;
struktura e tyre është si më poshtë :

Edhe glukolipidet janë rrjedhës të sfingozinës dhe duke u

hidrolizuar çlirojnë përveç sfingozinës, një molekulë të acidit lyror
dhe një hekzozë :

198
 Kreu 13: Metabolizmi i Lyrave

Lipoproteinat janë të përbëra ose nga një fosfolipid ose nga

esterë të kolesterolit të bashkuar me proteina nëpërmjet forcave të
Van der Vals-it.

Përbërës të tjerë të lipideve

Lipidet, përgjithësisht, shoqërohen nga përbërës të tjerë të

ndryshëm të pranishëm në sasi të vogla midis të cilëve karotenet,
disa vitamina, fitoli dhe steroidet. Fitoli, është një alkool i lartë , i
rëndësishëm, sepse hyn në strukturën e klorofilave:

fitoli
Steroidet janë prekursorë të hormoneve seksuale dhe të
hormoneve të korteksit mbiveshkor. Struktura e tyre bazë është e
përbërë nga sistemi me katër unaza, tre ciklohekzanike dhe një
ciklopentanike, të ciklopentanoper hidrofenantrenit :

Midis steroideve më të rëndësishëm, janë për t’u

përmendur kolesteroli, i pranishëm mbi të gjitha tek lipidet me

199
 Biokimia

origjinë shtazore dhe stigmasteroli, që është një prej steroideve të

shumtë të pranishëm në lipidet me origjinë bimore.

Sterolet mund të gjenden të lirë, të esterifikuar, të lidhur me

glucidet. Ata janë të pranishëm në membranat qelizore dhe
supozohet që të mund të shfaqin edhe funksionet hormonale.
Biogjeneza e steroideve fillon nga acetil-KoA; ajo
nënkupton formimin e një ndërmjetësi izoprenik të aktivizuar,
izopentenil-pirofosfatit që falë një izomeraze, është në ekuilibër
me dimetil-alil pirofosfatin. Skema e këtyre reaksioneve është si
më poshtë:

200
 Kreu 13: Metabolizmi i Lyrave

Një seri kondensimesh të njëpasnjëshme, i bashkon një

molekulë të dimetil-alil-pirofosfatit njësi të tjera të izopentenil-
pirofosfatit, deri në formimin e kolesterolit dhe të steroidëve të
tjerë.
Rruga graduale dhe komplekse e formimit të steroidit
mund të skematizohet në mënyrë sintetike në mënyrën e ilustruar
në figurën 13-1.
Megjithatë, rruga biosintetike, duket se kontrollohet nga
vetë kolesteroli, që në qoftë se është me tepricë, inhibon
hidroksimetilglutaril-KoA reduktazën, duke bllokuar formimin e
acidit mevalonik. Është për t’u shënuar, gjithashtu, që
NADPH+H+, që ka lidhje me reduktazën e sipërpërmendur
furnizohet nga rruga e hekzozmonofosfatit.

201
 Biokimia

Figura 13-1: Paraqitja skematike e biosintezës së steroideve nga

dimetilalilpirofosfati dhe izopentenilpirofosfati.

202
 KREU 14

METABOLIZMI I AZOTIT

Azoti është një element i përhapur gjerësisht në natyrë;

vlerësohet që atmosfera të përmbajë afërsisht 4x1015 ton dhe
litosfera të përmbajë katër ose pesë herë më shumë. Kemi të bëjmë
me një element shumë të lëvizshëm midis atmosferës, tokës dhe
organizmave të gjallë, në të cilët kryen një rol të rëndësisë
themelore. Pjesa më e madhe e azotit që përmbahet në organizmat
e gjallë gjendet tek proteinat, megjithëse, gjëndet edhe në përbërje
të tjera të një rëndësie të madhe biologjike, si bazat purinike dhe
pirimidinike (të pranishme në ADN-të dhe ARN-të), strukturat
tetrapirolike (të pranishme tek hemi dhe tek klorofilat) dhe
koenzima të shumta.
Organizmat e ndryshme kanë një aftësi të ndryshme për të
përdorur forma të ndryshme të azotit për biosintezën e
aminoacideve dhe proteinave: kafshët e larta përdorin azotin në
formë amoniakale, bimët nga ana tjetër mund të përdorin edhe
azotin në formën nitrike dhe elementare.
Është për t’u vënë në dukje që, bimët janë në gjëndje të
biosintetizojnë të gjitha aminoacidet e domosdoshëm për
ndërtimin e proteinave, ndërsa vertebrorët nuk e kanë një
mundësi të tillë. Njeriu, p.sh., ia del të biosintetizojë vetëm nja
dhjetë prej njëzet aminoacideve të domosdoshëm; dhjetë
aminoacidet e tjerë, d.m.th. të ashtuquajturit “aminoacide të
pazëvendësueshëm”, duhet të merren me dietën (ushqimin).
Tabela 14-1 sjell listën e aminoacideve të zëvendësueshëm dhe të
atyre të pazëvendësueshëm.

Tabela 14-1: Aminoacide të zëvendësueshëm e të

pazëvendësueshëm
Të zëvendësueshëm Të pazëvendësueshëm
Alanina Glutamina Arginina Metionina
Asparagina Glicina Histidina Fenilalanina
Acidi aspartik Prolina Izoleucina Treonina
Cisteina Serina Leucina Triptofani
Acidi glutamik Tirozina Lizina Valina

203
 Biokimia

Cikli i azotit

Në përshkrimin e ciklit të azotit, mund të fillohet nga

organikimi i tij, ose nga futja e këtij elementi në strukturat
organike. Në lidhje me këtë problem, nevojitet të themi që azoti në
formën amoniakale është ai që me lehtësinë më të madhe
organikohet; bimët, sidoqoftë kanë mundësinë të organikojnë edhe
azotin nitrik, nëpërmjet reduktimit në formën amoniakale. Azoti
amoniakal hyn të bëjë pjesë në molekulat e aminoacideve dhe që
këndej përfundon në strukturat proteinore.
Një kontribut i madh në proçesin e organikimit jepet nga
disa mikroorganizma të ashtuquajtura “azotofiksuese”, të cilat
janë në gjëndje të shndërrojnë azotin molekular, të pranishëm në
atmosferë, në azot amoniakal.
Azoti proteinor është i destinuar të mineralizohet përsëri
nëpërmjet proçeseve të proteolizës, të cilat provokojnë shpërbërjen
e proteinave në aminoacide dhe të deaminimit të cilat çlirojnë
përsëri azotin në formën amoniakale. Ky i fundit, mund të
riorganikohet si i tillë ose të oksidohet në azot nitrik nga bakteret
nitrifikues të tokës e të kthehet sërish në dispozicion të bimëve.
Cikli kompletohet nga denitrifikimi, i cili është një proçes
që i detyrohet disa baktereve që reduktojnë azotin nitrik në azot
elementar ose në përbërje të tjera të azotuara në trajtën e gaztë, të
cilat i rikthehen atmosferës.

Figura 14-1: Cikli i azotit

204
 Kreu 14: Metabolizmi i Azotit

Skema e përgjithshme e ciklit ilustrohet në figurën 14-1

dhe fazat e ndryshme që e përbëjnë, përshkruhen në paragrafet e
mëposhtëm.
Në ciklin natyral të azotit është gjithmonë e më e
pranishme ndërhyrja e njeriut, i cili, nëpërmjet fiksimit industrial
(fiksim me rrugë elektrokimike), i tërheq vazhdimisht azot
atmosferës për ta transformuar atë në formën e kombinuar në
litosferë. Llogaritet që, gjatë vitit 1968 janë fiksuar tridhjetë milion
ton azot dhe që në vitin 2000 do të tejkalohet shifra 100 milion ton.
Cikli i azotit mbyllet gjithmonë në pasiv, përsa u përket tokave
bujqësore, meqënëse, me të korrat, azoti i pranishëm tek farat dhe
frutat transferohet, si ushqim, drejt qendrave të mëdha urbane.
Kjo koutë e rëndësishme e azotit, duhet të konsiderohet e humbur
nga toka, sepse përfundon tek mbeturinat dhe nëpërmjet kanaleve
të zeza e lumenjve, përfundon në det. Ndryshimi i ekuilibrit midis
azotit të fiksuar dhe azotit të kthyer në atmosferë, mund të jetë
shkak i eutrofizimit, ose e thënë ndryshe, i rritjes progresive të
algave në basenet e ujrave të ëmbla, për shkak të pranisë
gjithmonë e më të madhe të nitrateve. Ky fenomen do të mund të
sillte në një pakësim të oksigjenit të tretur në ujrat dhe për pasojë,
në zhdukje të burimeve peshkore e formim moçalesh.

Fiksimi i azotit molekular

Për fiksim të azotit molekular kuptojmë transformimin e

azotit atmosferik në azot amoniakal, ose në forma të tjera të
dobishme për proçeset e asimilimit.
Për shkak të inercisë kimike të azotit, shndërrimi i tij në
forma të asimilueshme kërkon shpenzime të mëdha energjitike.
Disa specie mikroorganizmash, sidoqoftë janë në gjëndje të
kryejnë këtë shndërrim të azotit atmosferik; disa prej tyre janë
autotrofë, të tjerë janë simbiontë. Në shkallë botërore, sasia e azotit
të fiksuar me këtë rrugë është e konsiderueshme. Llogaritet të jetë
7x107 ton në vit, afërsisht katër herë më i lartë se sasia e azotit të
fiksuar me rrugë industriale.
Veçanërisht i rëndësishëm nga pikëpamja agronomike, për
sasitë e mëdha të azotit të fiksuar, është fiksimi simbiontik. Ky

205
 Biokimia

fiksim i detyrohet disa specie bakteriesh, të llojit Rhizobium, që

jetojnë në simbiozë me leguminozet. Efiçenca e këtyre
mikroorganizmave është e lartë; në fakt, në kushte optimale ata ia
dalin të fiksojnë 100kg azot/ha në një vit. Gjatë simbiozës,
mikroorganizmat i japin bimës azotin e reduktuar, ndërsa bima
furnizon mikroorganizmat me metabolite glucidikë (shih
mikrobiologjinë).
Enzima që bën të mundur reduktimin e azotit është
nitrogjenaza; kemi të bëjmë me një kompleks enzimatik të formuar
nga dy nënnjësi proteinore: e para, ka një peshë molekulare rreth
220.000 dhe përmban dy atome molibdeni, 24 atome squfuri; e
dyta, është një ferroproteinë që ka një peshë molekulare prej rreth
60.000. Reduktimi ka shumë të ngjarë të ndodhë në më shumë
faza, ai është kaq i shpejtë sa që këto faza nuk ka qenë akoma e
mundur të identifikohen me siguri absolute, por supozohet që të
jenë të poshtëshënuarat:

Sidoqoftë, është e sigurt se nevojiten gjashtë elektrone për

çdo molekulë të azotit të reduktuar dhe që këto elektrone vijnë
nga NADH e ciklit të acideve trikarboksilikë të bakterit, nëpërmjet
ferrodoksinës (Fd), një proteinë që përmban squfur e hekur jo
heminik, roli i të cilit në transportin e elektroneve është vënë re
tashmë edhe kur diskutuam për fazën në dritë të fotosintezës.
Ferrodoksina ia transferon elektronet nitrogjenazës. Mekanizmi
enzimatik i reduktimit ilustrohet në figurën e mëposhtme:

Figura 14-2: Mekanizmi enzimatik i reduktimit të azotit

nëpërmjet nitrogjenazës

206
 Kreu 14: Metabolizmi i Azotit

Në qoftë se qelizat kanë në dispozicion rezerva të

bollshme të azotit amoniakal, biogjenaza e nitrogjenazës rezulton e
inhibuar dhe për pasojë, fiksimi i azotit ndalohet. I gjithë proçesi
kërkon shpenzime të energjisë, e cila furnizohet nëpërmjet ATP-së;
shumë të dhëna eksperimentale na bëjnë të supozojmë që duhen
dy molekula të ATP-së për çdo elektron të transferuar, kështu që,
ekuacioni global i fiksimit do të ishte:

N2 + 6 H + 6 e- + 12 ATP + 12H2O → 2 NH3 + 12 ADP + Pi

Me anë të proçeseve enzimatike, që do të përshkruhen më

pas, azoti amoniakal i formuar organikohet mbi ketoacidet e ciklit
të acideve trikarboksilike të bakterit. Aminoacidet e formuar
kalojnë më së shumti tek bima me të cilën bakteret janë në
simbiozë.

Reduktimi i azotit nitrik

Siç e thamë edhe më lart, bimët përveç azotit amoniakal,

janë në gjëndje të përdorin edhe azotin nitrik, madje në fazën e
absorbimit azoti nitrik merret nga aparati rrënjor më lehtësisht se
azoti amoniakal, sepse ky i fundit, mbahet më fort nga sistemet
koloidale të tokës. Për t’u organikuar, azoti nitrik duhet të
reduktohet më parë në formën amoniakale. Proçesi reduktues në
ngarkim të nitrateve, ndodh në mënyrë enzimatike, falë
nitratreduktazës dhe nitritreduktazës: enzima e parë vepron në
citoplazëm dhe katalizon reduktimin e nitrateve në nitrite; enzima
e dytë vepron në kloroplastet dhe katalizon reduktimin e nitriteve
në amoniak. Të dy reaksionet kryhen me një ritëm të tillë që nuk
lejon akumulimin e sasive të dukshme të nitriteve.
Nitratreduktaza është një flavoproteinë që përmban
molibden, me një peshë molekulare afërsisht të barabartë me
200.000. Si FAD-i ashtu edhe molibdeni, veprojnë si transportues
të elektroneve të cilët vijnë nga NADH ose nga NADPH dhe
transferohen mbi azotin nitrik me mekanizmin e mëposhtëm:

207
 Biokimia

______________________________________________

Nitriti është anioni i një acidi të dobët me të cilin është në

ekuilibër:

Më tej, ndërhyn nitritreduktaza, e cila është një enzimë me

një peshë molekulare të ndryshueshme nga 61.000 në 70.000, që ka
një ferroporfirinë si grup prostetik. Nitritreduktaza i merr
elektronet nga ferrodoksina dhe katalizon transferimin e tyre për
tek acidi nitror.

HNO2 + 6e- + 6H+ → NH3 + 2H2O; G° = -103,5 Kkal/mol

Ndërhyrja e ferrodoksinës ndërlidh reduktimin e nitriteve,

dhe për pasojë të nitrateve nga të cilët ata rrjedhin, me proçesin
fotosintetik. Në fakt, në qoftë se bimët transferohen nga drita në
errësirë, mund të vihet re një akumulim nitratesh që ka shumë të
ngjarë t’i detyrohet një pakësimi të fuqisë reduktuese. Është për t’u
vënë në dukje, gjithashtu, që reduktimi i nitrateve ndikohet edhe
nga disponibiliteti i molibdenit; ky është përbërës thelbësor i
nitrat-reduktazës, në fakt, në bimë me mungesë të molibdenit
ndeshet një akumulim i nitrateve dhe një pakësim i aminoacideve
të tretshëm.

Organikimi i azotit dhe biogjeneza e aminoacideve

Azoti në formën amoniakale, organikohet falë reaksioneve

enzimatike të aminimit të ketoacideve. Akseptori (marrësi) më i
zakonshëm i amoniakut është acidi -ketoglutarik, i cili në sajë të
veprimit të glutamat dehidrogjenazës, transformohet në acid
glutamik. Glutamat dehidrogjenaza është një zinkoproteinë (PM =
300.000), që katalizon transforimin e acidit -ketoglutarik në acid

208
 Kreu 14: Metabolizmi i Azotit

glutamik, nëpërmjet formimit të acidit -iminoglutarik, si produkt

i ndërmjetëm. Reaksioni i drejtë kërkon NADH + H+, ndërsa
reaksioni i kundërt NADP+, duke rezultuar kështu, reaksion i
kundërt i pavarur prej faktorëve rregullues të reaksionit të drejtë:

Për fiksimin e azotit amoniakal, tek acidi glutamik bimët

disponojnë edhe një rrugë tjetër, e cila kërkon ndërhyrjen e dy
enzimave të vendosura tek kloroplastet: glutaminë sintetaza dhe
glutamat sintetaza. Enzima e parë katalizon reaksionin e
mëposhtëm:

Ky reaksion çon në formimin e glutaminës, një përbërje jo

toksike, falë së cilës, mund të magazinohet amoniaku, i cili është
një përbërje helmuese. Reaksioni kërkon jone Mg++ dhe shpenzime
energjitike, që furnizohen nga ATP me prejardhje nga
fotofosforilimi.
Enzima e dytë katalizon reaksionin midis glutaminës dhe
acidit -ketoglutarik; kemi të bëjmë me një oksidoreduktazë
ferrodoksinë ose NADPH dipendente.

209
 Biokimia

Kjo rrugë e dytë e organikimit, është shumë e rëndësishme

tek bimët, sepse është e ndjeshme edhe ndaj gjurmëve të vogla të
azotit amoniakal dhe për këtë arsye, nuk i lejon amoniakut, të
formuar nga veprimi i nitrit reduktazës tek kloroplastet, të
shprehë veprimin e tij helmues.
Formimi i acidit glutamik është i një rëndësie themelore,
sepse një pjesë e mirë e aminoacideve të zëvendësueshme
formohet nga ky aminoacid, nëpërmjet transaminimit mbi
ketoacidet:

Reaksionet e këtij tipi katalizohen nga transaminazat,

mekanizmi i veprimit të të cilave është përshkruar më parë: si
shembuj mund të citojmë glutamat-oksalacetat transaminazën
(GOT) dhe glutamat-piruvat transaminazën (GPT), të cilat çojnë në
formimin përkatësisht të acidit aspartik dhe të alaninës.
Duke lënë mënjanë reaksionet e transaminimit, molekulat
e aminoacideve të ndryshëm biosintetizohen edhe në sajë të
rrugëve biokimike specifike, të cilat janë sqaruar nëpërmjet
studimeve të kryera mbi bakteret. Pjesa më e madhe e tyre i
nënshtrohet rregullimit allosterik nga ana e aminoacidit të
prodhuar, që në përgjithësi është një efektor i enzimës së parë të
serisë së reaksioneve. Këto rrugë biokimike janë të një

210
 Kreu 14: Metabolizmi i Azotit

kompleksiteti të madh, veçanërisht përsa u përket aminoacideve të

pazëvendësueshëm; megjithatë, aminoacide të ndryshëm kanë një
prekursor të përbashkët: nga acidi -ketoglutarik rrjedhin, përveç
acidit glutamik, edhe prolina e arginina; acidi fosfoglicerik është
prekursori i cisteinës, i serinës dhe i glicinës; nga acidi piruvik
formohen: acidi aspartik, treonina, lizina, metionina, valina,
leucina dhe izoleucina; histidina rrjedh nga ribozi; aminoacidet
aromatike rrjedhin nga eritroz-4-fosfati dhe nga acidi
fosfoenolpiruvik, nëpërmjet reaksioneve enzimatike të
kondensimit dhe ciklizimit. Sidoqoftë, është mirë të saktësojmë që
qelizat disponojnë edhe prekursorë të tjerë dhe për pasojë edhe
rrugë biosintetike alternative.

Biosinteza e proteinave

Çdo qelizë prodhon proteinat e “veta”, duke u nisur nga

aminoacidet, sepse nuk përdor proteinat që vijnë nga organizma të
tjerë.
Biosinteza e proteinave ndodh tek ribozomet, të cilët janë
organelë qelizore të vendosur mbi rrjetin endoplazmatik Figura
14-3; ata kanë një diametër prej 200Å dhe janë të formuar prej dy
nënnjësive, të madhësive të ndryshme, që përmbajnë ARN dhe
proteina.

Figura 14-3: Ribozomi dhe rrjeti endoplazmatik

Biogjeneza e proteinave është nën kontrollonin e acideve

nukleikë; në fakt tipi i ADN-së i pranishëm në qelizat e një
organizmi të dhënë, kushtëzon renditjen e aminoacideve të
proteinës që formohet, pra kushtëzon strukturën parësore të saj.
Strukturat e tjera, dytësore, tretësore dhe katërsore nga ana e tyre,

211
 Biokimia

janë të kushtëzuara nga struktura parësore, sepse grupet anësore,

të pranishëm në vargun proteinor të sapoformuar, menjëherë
përcaktojnë vendosjen e lidhjeve të ndryshme dhe të forcave
tërheqëse që kushtëzojnë nivelet e tjera të strukturës. Në këtë
mënyrë, tipi i proteinave që formohet në një organizëm të dhënë
varet nga ADN-të e pranishme në atë organizëm. Informacioni
gjenetik që duhet të transmetohet në proteinën në formim
përmbahet në një ARN të veçantë, të quajtur ARN-mesazhere (m-
ARN); kjo formohet në bërthamë nëpërmjet dyfishimit mbi një fill
të vetëm të ADN dhe përmban katër baza të azotuara të
sistemuara në mënyrë komplementare me atë të ADN-së së “saj”.
Pas këtij lloji të transkriptimit, të quajtur “transkriptim i kodit
gjenetik”, m-ARN kalon në citoplazëm ku shërben si “stampë” për
vendosjen rendore të aminoacideve të proteinës në formim.
Informacioni për këtë renditje përmbahet në bazat e
azotuara; në fakt, çdo grupi prej tre bazash të njëpasnjëshme në
fillin e m-ARN-së, i korespondon një aminoacid i dhënë; këto
tripleta quhen “kodon”. Meqënëse teorikisht kombinimet për tre
të katër bazave të azotuara janë 64 dhe aminoacidet janë njëzet, më
shumë se një kodon mund t’i korrespondojë një aminoacidi. Për
më tepër, ekzistojnë disa tripleta të cilave nuk u korrespondon
asnjë aminoacid. Këto tripleta quhen pa kuptim (non sense). Në
tabelën 14-2 janë paraqitur kodonet e disa aminoacideve.

Tabela 14-2: kodonet e disa aminoacideve

Kodonet Aminoacidet
UUU, UUC fenilalanina
UCU, UCC, UCG serina
UAU, UAC tirozina
UGU, UCG cisteina
AUG metionina
GCU, GCC, GCA, GCG alanina
.......................................... ..............................................
UAA, UAG, UGA pa kuptim

Aminoacidet e pranishëm në citoplazëm për të formuar

lidhjet peptidike duhet të transportohen në vendin e lidhjes nga

212
 Kreu 14: Metabolizmi i Azotit

ARN të veçanta, të quajtura ARN-transporti (t-ARN). Ato janë të

përbëra nga një numër nukleotidesh, të ndryshueshëm nga 73 në
93, të lidhura në varg dhe që kanë një peshë molekulare prej 23.000
deri në 250.000. t-ARN-të, janë të strukturuara në një formë të
veçantë Figura 14-4. Për transportimin e secilit aminoacid është
përgjegjës të paktën një t-ARN specifike dhe lidhja kryhet
nëpërmjet aktivizimit me anë të një molekule të ATP. Për këtë
qëllim ndërhyjnë aminoacil t-ARN sintetazat, secila specifike për
një çift të dhënë aminoacid t-ARN, të cilat katalizojnë formimin e
përbërjes aminoacil t-ARN. Mekanizmi i reaksionit nënkupton
fillimisht formimin e acidit aminoacil adenilik, falë një lidhjeje të
anhidrifikimit midis grupit karboksilik të aminoacidit dhe grupit
acid të fosfatit të pranishëm tek AMP, pastaj ndodh transferimi i
aminoacidit të aktivizuar tek ARN e transportit përkatëse:

ATP + aminoacid → aminoacid – AMP + Ppi

Aminoacid – AMP + t – ARN → aminoacil – t – ARN + AMP
______________________________________________________
ATP + aminoacid + t – ARN (aminoacil – t – ARN sintetaza)
→
→ aminoacil – t – ARN + AMP + Ppi

Aminoacidi lidhet me lidhje esterike në hidroksilin 2 ose 3

të adenozinës fundore të t-ARN-së:

Meqënëse në një moment të dytë edhe PPi hidrolizohet

nga një pirofosfatazë në molekula të Pi, ky proces i formimit të
aminoacil – t-ARN-së kërkon “shpenzimin” e energjisë që

213
 Biokimia

përmbahet në dy lidhjet fosforike me nivel të lartë energjitik dhe

për pasojë është praktikisht i pakthyeshëm. Me këtë mekanizëm,
çdo aminoacid fiksohet tek një t-ARN specifike, e cila në sajë të një
triplete karakteristike bazash azotike të vendosur në një zonë të
përcaktuar mirë të molekulës së saj (antikodon), shkon e vendoset
në një zonë preçize të fillit të m-ARN në mënyrë që të vendosë
lidhjen kodon/antikodon. Hap pas hapi me rrëshqitjen e
ribozomës përgjatë fillit të m-ARN-së aminoacidet, e pranishëm në
bishtat e t-ARN-ve, gjënden në largësinë dhe pozicionin e “duhur”
për të formuar lidhjen peptidike.
Ndërhyjnë për këtë qëllim peptidil-transferazat të
pranishme tek ribozomet dhe kështu, kodi gjenetik i përmbajtur
tek m-ARN, përkthehet në proteinën e re.
Kodoni i parë dhe i fundit, identifikohen tek ribozoma me
mekanizma të veçantë: vargu polipeptidik fillon të formohet
vetëm pasi ka ndodhur lidhja e t-ARN-së të formilmetioninës me
kodonin e saj specifik tek t-ARN-ja; fundi i vargut polipeptidik i
tregohet ribozomit nga një tripletë “pa kuptim”. Më pas ndërhyjnë
proçese të tjera enzimatike për të shkëputur formilmetioninën dhe
t-ARN e saj, duke çliruar kështu proteinën në formën e saj
përfundimtare.

Figura 14-4: Biogjeneza e proteinave

Si përfundim, mund të pohohet që e gjithë dinamika e

biosintezës së proteinave dominohet nga dy faktorë që janë të një

214
 Kreu 14: Metabolizmi i Azotit

rëndësie themelore në interpretimin biokimik të mekanizmave

jetësore: transkriptimi i kodit gjenetik tek m-ARN dhe përkthimi i
tij në strukturën e proteinave në formim, falë t-ARN-ve të
ndryshme.

Proteoliza dhe katabolizmi i aminoacideve

Qeliza biosintetizon proteinat e “saj” duke u nisur nga

aminoacidet, të cilët janë të disponueshëm pas hidrolizës së
proteinave të marra si ushqim. Ky proçes quhet proteolizë dhe
katalizohet nga peptidazat, të cilat janë enzima hidrolitike që
veprojnë mbi lidhjet peptidike, duke shpërbërë proteinat në
peptide të thjeshtë e pastaj në aminoacide.
Proteinat në organizmat e gjalla formohen dhe
hidrolizohen vazhdimisht dhe për këtë arsye, nuk akumulohen në
sasi të mjaftueshme. Sidoqoftë, është e mundur që të konstatohet
një farë disponibiliteti në aminoacide, në qoftë se proteinat janë
marrë në sasi të mëdha. Në këtë rast mund të kemi, pas
proteolizës, katabolizimin e aminoacideve të ndryshëm dhe
mineralizimin e azotit proteinor. Rrugët katabolike që ndjek çdo
aminoacid janë të ndryshëm dhe aspak të ngjashme me rrugët
biosintetike; rrugë të tilla janë përgjithësisht të gjata dhe
komplekse, por sidoqoftë, konvergojnë drejt formimit të një numri
të kufizuar të metaboliteve glucidikë:
 Alanina, glicina, serina, cisteina transformohen në acid piruvik
 Arginina, histidina, glutamina, prolina dhe acidi glutamik
shndërrohen në acid -ketoglutarik
 Metionina, izoleucina e valina transformohen në suksinil-KoA
 Acidi asparatik dhe asparagina shndërrohen në acid
oksalacetik
Aminoacidet e shqyrtuar deri këtu shndërrohen ose në
metabolite të ciklit të Krebs-it dhe që andej në acid oksalacetik, ose
në acid piruvik, që mund edhe ai të transformohet në acid
oksalacetik prej piruvat-karboksilazës. Acidi oksalacetik, falë
fosfoenolpiruvat karboksilazës mund të formojë acidin
fosfoenolpiruvik dhe të ushqejë kështu, glukoneogjenezën. Për

215
 Biokimia

këtë arsye aminoacidet e përmendur më sipër quhen

“glukogjenetikë”.
 Treonina, leucina, triptofani dhe izoleucina shpërbëhen në
acetil-KoA.
 Triptofani dhe leucina, bashkë me fenilalaninën, tirozinën dhe
lizinën, mund të shpërbëhen edhe në acetoacetil-KoA (CH3-
CO-CH2-CO-SKoA), prandaj quhen aminoacide ketogjenetike.
Sidoqoftë, edhe acetoacetil-KoA është i destinuar të
shndërrohet në acetil-KoA.
Megjithatë është mirë të saktësohet që tek bimët dhe në
shumë mikroorganizma nuk është e mundur një dallim i pastër
midis aminoacideve glukogjenetikë dhe joglukogjenetikë, sepse të
gjithë, ose nëpërmjet acidit oksalacetik ose duke u nisur nga acetil-
KoA me anë të ciklit të acidit glioksilik, mund të kontribojnë në
formimin e glukozit.
Si përfundim, kur qeliza ka nevojë për energji,
aminoacidet mund të shpërbëhen në ciklin e Krebs-it, ose të
shndërrohen dhe akumulohen si karbohidrate kur nuk është kjo
nevojë për energji. Në Figurën 14-5, është sjellë “harta” katabolike
e aminoacideve të ndryshëm.

Figura 14-5: Harta e katabolizimit të aminoacideve (g =

aminoacide glukogjenetikë)

216
 Kreu 14: Metabolizmi i Azotit

Mineralizimi i azotit proteinor

Me mineralizim të azotit proteinor kuptojmë bashkësinë e

proçeseve biokimike, të cilat transformojnë azotin e aminoacideve
të çliruar nëpërmjet proteolizës, në forma minerale (amoniak dhe
nitrate). Para së gjithash është i domosdoshëm largimi i grupit
aminik prej aminoacideve. Falë transaminazave, aminoacidet e
ndryshëm mund të transferojnë grupin aminik tek acidi -
ketoglutarik dhe të formojnë kështu acidin glutamik:

Acidi glutamik, nga ana e tij, mund të pësojë një deaminim

të shpejtë oksidues nën veprimin e glutamat dehidrogjenazës që,
në këtë rast, vepron në drejtimin e kundërt me atë që pamë në
rastin e organikimit të azotit amoniakal:

Ac. glutamik + NADP+ + H2O Ac. -ketoglutarik + NADPH + H+ + NH+3

Në shumë organizma janë të pranishëm edhe oksidaza të

tjera të aminoacideve që kanë si grup prostetik FAD-in ose FMN;
këto enzima janë më pak specifike se glutamat dehidrogjenaza dhe
veprojnë me një mekanizëm analog, mbi aminoacide të ndryshëm:

217
 Biokimia

Format e reduktuara të oksidazave të aminoacideve

rioksidohen nga oksigjeni molekular:

E – FADH2 (ose E – FMNH2) + O22 → E – FAD (ose E – FMN) + H2O2

Uji i oksigjenuar i formuar, largohet në sajë të ndërhyrjes

së katalazave dhe të peroksidazave.
Azoti proteinor, pas fazave të proteolizës dhe të
deaminimit, përfundon drejtpërsëdrejti ose në mënyrë të tërthortë
tek toka, si jon amoniakal. Azoti me prejardhje nga aminoacidet
mund të çlirohet nga organizmat e ndryshëm, përveçse në formën
amoniakale, edhe si ure ose acid urik. Sidoqoftë, edhe këto
përbërje pësojnë në mjedisin në të cilin ndodhen, oksidime
biologjike, kështu që acidi urik degradohet në ure dhe kjo e fundit,
falë veprimit të ureazës, hidrolizohet në amoniak dhe anhidrid
karbonik. Azoti amoniakal fiksohet përsëri tek metabolitet
glucidikë të mikroflorës heterotrofe, ose mund të pësojë një
oksidim biologjik që e transformon në azot nitrik. Ky proçes
nitrifikimi zhvillohet në dy faza: kemi në fillim kalimin e jonit
NH4+ në azot nitror dhe më pas kalimin e azotit nitror në azot
nitrik:

NH+4 + 3/2 O2 → NO-2 + 2H+ + H2O ; G° = - 6,5 K kal/mol

NO-2 + 1/2 O2 → NO3- ; G° = -18,2 K kal/mol

Proçesi shoqërohet me një çlirim të joneve H+, të cilët

shkaktojnë një ulje të njëkohshme të pH-it të tokës. Dy reaksionet e
oksidimit kryhen falë një ndërhyrjeje të baktereve autotrofë të
grupit Nitrosomonas për oksidimin deri në nitrit dhe të grupit
Nitrobakter për shndërrimin e mëtejshëm të nitritit në nitrat.
Këto mikroorganizma jetojnë duke përdorur karbonin e
anhidridit karbonik dhe duke shfrytëzuar energjinë e çliruar gjatë
oksidimit të azotit amoniakal. Veprimi i tyre zhvillohet në “seri”,
prandaj përgjithësisht nuk kemi akumulim të nitriteve. Është e
qartë që janë mikroorganizma domosdoshmërisht aerobikë
prandaj nitrifikimi rezulton shumë i penguar në mungesë të
oksigjenit si p.sh. në tokat e përmbytura ose asfiktike.

218
 Kreu 14: Metabolizmi i Azotit

Flora nitrifikuese ka një pH optimal të veprimit midis 7

dhe 8, sidoqoftë, ajo është e pajisur me një aftësi përshtatjeje të
konsiderueshme, prandaj ia del ende të shfaqë veprimtarinë e saj
edhe në toka me pH rreth 5. Nitrifikimi varet nga temperatura dhe
për këtë arsye është i ndjeshëm ndaj ndërrimit të stinëve,
temperatura optimale është rreth 30°C, sidoqoftë vërehen aftësi të
konsiderueshme me përshtatje edhe në temperatura të ndryshme.

Denitrifikimi

Përshkrimi i ciklit të azotit përfundon me denitrifikimin.

Kemi të bëjmë me një proces që i detyrohet disa
mikroorganizmave të tipit Micrococcus denitrificans., Becterium
nitroxus dhe të tjerëve, të cilët konsiderohen “aerobikë të
detyruar”. Me fjalë të tjera, frymëmarrja e tyre është anaerobike
dhe nitrati zëvendëson oksigjenin si akseptor fundor i elektroneve.
Kjo gjë ka parasysh reduktimin e nitrateve dhe nitriteve në
përbërje azotike të gazuara (NO, NO2, N2), të cilët çlirohen në
atmosferë. Ky proçes ndodh mbi të gjitha në toka asfiktike ose të
përmbytura, në të cilat mbizotërojnë dekompozimet anaerobike.
Humbja e azotit të fiksuar, mundet të ndryshojë nga 5% deri në
50% të azotit të përgjithshëm të përdorur me plehërimet e
ndryshme. Megjithëse kjo humbje është e padëshirueshme nga
pikëpamja ekonomike, ajo paraqet edhe një aspekt pozitiv, sepse
parandalon ndotjen e ujrave nga nitratet.

219
 Biokimia

KREU 15

TE USHQYERIT E BIMËVE

Eshtë një veçanti themelore e sistemeve të gjalla aftësia për

të marrë nga mjedisi lëndët e domosdoshme për jetën. Tregohet
me termin “të ushqyerit” marrja dhe asimilimi i elementëve dhe i
përbërjeve kimike të domosdoshëm për zhvillimin dhe
metabolizmin.
Bimët falë fotosintezës, janë në gjëndje të fiksojnë karbonin
drejt për së drejti nga atmosfera; të gjithë elementët e tjerë të
domosdoshëm merren nga toka përmes aparatit rrënjor.
Studimi i të ushqyerit të bimëve është i drejtuar në
identifikimin e elementëve ushqyes të përdorur nga bima për
rritjen e saj si dhe në individualizimin e mekanizmave me anë të të
cilëve këta elemente asimilohen.

Uji

Uji është një faktor i lidhur ngushtësisht me jetën e bimës; ai

është tretësi i shumë substancave të rëndësisë biollogjike si
kripërat inorganike, sheqernat, anionet organike, etj dhe është në
fund të fundit mjedisi në të cilin ndodhin të gjitha proçeset
biokimike. Uji është gjithashtu mjedisi në të cilin ndodh difuzioni i
lëndëve të tretura falë të cilit është e mundur çvendosja dhe
shpërndarja e elementeve ushqyes si dhe e matabolitëve në të
gjithë bimën. Nga ana tjetër, uji përfaqëson mjetin përmes të cilit
hidrogjeni merrret nga elementët gjatë proçesit të fotosintezës.
Për të gjitha këto arsye dhe për arsye të tjera të karakterit
fiziollogjik, uji mund të konsiderohet një lëndë ushqyese njëlloj si
anhidriti karbonik, nitratet etj.
Bimët e arave përmbajnë mesatarisht nga 70 në 90 % ujë, kjo
përmbajtje ndryshon sidoqoftë sipas llojit të bimës (70 – 83 % për
graminoret, 74 – 86 % për leguminozet), sipas organit të marrë në
shqyrtim (8 – 15 % në farërat, 80 – 94 % në disa fruta) dhe sipas
fazave të zhvillimit të bimës. Oraganet e rinj kanë një përmbajtje të
lartë uji e cila zvogëlohet gradualisht duke iu afruar pjekurisë së

220
 Kreu 15: Të Ushqyerit e Bimëve

bimës; pra një bimë në fund të ciklit vegjetativ është e pasur në

lëndë të thatë dhe e varfër në ujë, ndërsa e kundërta ndodh për një
bimë të re.
Uji që përmbahet në bimë merret nëpërmjet rrënjëve dhe
transpirohet përmes gojëzave të gjetheve. Për formimin e 3g lëndë
të thatë, bima thith në kushtet tona klimaterike afërsisht një
kilogram ujë. Depërtimi i ujit tek bima kryhet mbi të gjitha në sajë
të fenomeneve osmotike, por nuk janë për t’u nënvleftësuar
aspekte të tjerë të natyrës fiziollogjike siç janë kapilariteti,
transpirimi, adsorbimi mbi muret ndërqelizore etj.
Kur bima gjendet në kushtet e mungesës së ujit ajo shfaq
menjëherë simptoma të dukshme të vuajtjes sepse proçeset
metabolike alterohen ose kompromentohen plotësisht. Në fakt
dëmet e provokuara për shkak të mungesës së ujit mund të jenë të
shumfishtë : një zvogëlim i hapjes së gojëzave që përcakton një
zvogëlim të thithjes së anhidritit karbonik e për pasojë një
ngadalësim të fotosintezës, një inkorporim më të vogël të
aminoacideve të lirë në strukturat proteinore e për pasojë një
zvogëlim të përmbajtjes në proteina, një zvogëlim të nivelit
enzimatik të indeve bimore, etj.
Si përfundim, uji është një substancë kaq e rëndësishme për
bimët sa që me të drejtë supozohet që ai përfaqëson një prej
faktorëve kryesore kufizues të prodhimit bimor në botë.

Konsumi ujor për njësi.

Bimët thithin ujin për nevojat e tyre jetësore por nuk mund
të thuhet se ekziston një raport përpjestueshmërie i drejtpërdrejë
midis sasisë së ujit të thithur dhe lëndës së thatë të prodhuar. Në
këtë rast mund të flitet për “konsum ujor për njësi”, d.m.th. për
sasinë e ujit që bima transpiron për çdo kilogram të “lëndës së
thatë” të formuar; kjo sasi mund të ndryshojë brenda kufinjve
mjaft të gjërë që shkojnë nga 255 – 300 litra deri në 1100 – 1200
litra.
Kulturat bujqësore mund të konsiderohen ;
 kultura që konsumojnë pak ujë deri në 350 litra /kg lëndë e
thatë (misri, sorgumi etj.)

221
 Biokimia

 Kultura që bëjnë një konsum normal të ujit në intervalin 350 –

800 litra / kg lëndë e thatë (gruri, panxharsheqeri, patatja)
 Kultura që shpenzojnë shumë ujë në intervalin 800 – 1200
litra/kg lëndë e thatë (leguminozet, orizi etj)
Konsumi ujor për njësi i përkufizuar në këtë mënyrë duhet
të konsiderohet vetëm një parametër indikativ sepse ai mund të
ndikohet ndjeshëm nga shumë faktorë. Këta faktorë mund të jenë
të natyrës gjenetike meqenëse mund të kemi oshilacione të
konsumit të ujit midis specieve e midis kultivarëve; mund të jenë
të natyrës klimaterike, meqenëse vihet re që konsumi ujor për njësi
zvogëlohet me ritjen e lagështisë relative dhe rritet me ngritjen e
temperaturës dhe të ventilimit; më në fund faktorët mund të jenë
të natyrës agronomike meqenëse ndryshon sasia e ujit të
konsumuar sipas pjellorisë së tokës dhe sasisë së plehut të
përdorur (Tabela 15-1).

Tabela 15-1: Konsumi ujor për njësi dhe plehërimi

Lloji i
Tokë e varfër Tokë e mesme Tokë e pasur
tokës
Ujë i tanspiruar

Ujë i tanspiruar

Ujë i tanspiruar
Lende e thatë

Lende e thatë

Lende e thatë
Konsum ujor

Konsum ujor

Konsum ujor
për njësi

për njësi

për njësi
(litra)

(litra)

(litra)
(Kg)

(Kg)

(Kg)

Pa plehra
128 57 000 445 257 91 000 354 344 107 000 311
kimike
Me plehra
370 119 000 322 426 130 000 305 460 137 000 297
kimike

Nga të dhënat e sjella në tabelë mund të deduktohet se në

përgjithësi plehërimi zvogëlon gjithmonë konsumin ujor për njësi,
por zvogëlimi është më i madh në tokat e varfëra me elementë
ushqyes në krahasim me tokat e pasura; plehërimi pra çon në një
përdorim më të mirë të ujit në tokat e varfëra. Për më tepër duket
qartë që në tokat e varfëra plehërimi provokon rritje më të mëdha
në prodhimin e lëndës së thatë, gjë që sjell një rritje të përpjesshme
të transpirimit. Kjo do të thotë që përdorimi i plehrave kërkon në

222
 Kreu 15: Të Ushqyerit e Bimëve

çdo rast një disponibilitet hidrik për të prodhuar efektin e

pritshëm.

Hiri

Meqënëse lëndët ushqyese që kërkohen nga bimët janë të

natyrës inorganike, si një përqasje fillestare për studimin e
ushqimit mineral mund të jetë marrja në shqyrtim e hirit të
bimëve; kjo për faktin që tek hiri gjënden përbërësit mineralë të
bimëve.
Për këtë qëllim bima, paraprakisht e peshuar copëtohet dhe
mbahet në stufë në temperaturë 105°C; ajo çka mbetet (lënda e
thatë) çohet në një temperaturë prej rreth 500°C. Kjo proçedurë
çon në eleminimin e hidrogjneit dhe të oksigjenit në trajtën e
avullit të ujit, të karbonit në trajtën e anhidritit karbonik dhe të
azotit në formën e azotit elementar N2, ose të oksidit të tij. Hirërat
përmbajnë mbetjen e djegjes dhe elementët mineralë gjenden aty
në kombinime kimike të ndryshme (anhidride ose okside) nga ato
që gjënden tek bimët.
Përmbajtja në hi është e ndryshme në inde të ndryshme
bimore; ajo është më e lartë në gjethe në krahasim me kërcellin,
farërat apo rrënjët dhe ndryshon shumë në lidhje me moshën e
bimës. Bimët e reja në fakt i përdorin më shpejt elementët mineralë
të thithur nga toka prandaj përmbajtja në hi e tyre është më e
madhe. Kur bima gjendet në fazën e pjekurisë, sidomos pas
lulëzimit, ajo pakëson thithjen përmes rrënjëve; elementët
mineralë tashmë të përthithur çvendosen drejt organeve të
riprodhimit (farërat) dhe niveli i substancave organike rritet
prandaj përmbajtja në përqindje e hirit zvogëlohet.
Të dhënat e tabelës 15-2 kanë një vlerë indikative meqenëse
hirërat e bimëve janë skajshmërisht të ndryshueshëm, si përsa i
përket përmbajtjes ashtu edhe përsa i përket përbërjes, sipas
natyrës së tokës dhe ecurisë stinore. Në fakt bimët e uritura në
toka të varfëra me elementë ushqyes ose në stinë të karakterizuara
nga një lagështi e lartë paraqesin një përmbajtje më të vogël të
hirit. Sidoqoftë hetimi i hirit lejon njëlloj që të bëhen disa
konsiderata të karakterit të përgjithshëm:

223
 Biokimia

Tabela 15 – 2: Përmbajtja në hi e disa bimëve

Hiri “lëndë e 100 gr hi përmbajnë mesatarisht gr:

Materiali që i
thatë”
nënshtrohet analizes K2O Na2O CaO MgO Fe2O3 P2O5 SO3 SiO2 Cl
gram/100 gr
Bar i lëndinës 6,98 26,71 3,70 15,95 6,89 1,54 7,11 5,21 28,73 6,16
Tërfil i kuq (me lule) 6,86 32,29 1,97 34,42 10,90 1,08 9,64 3,23 2,69 3,78
Jonxhë (me lule) 7,38 23,55 1,76 40,67 4,92 1,86 8,50 5,74 9,54 3,01
Grurë (fara) 1,96 31,16 2,07 3,25 12,06 1,28 47,22 0,39 1,96 0,32
Grurë (kashta) 5,37 13,65 1,48 5,76 2,48 0,61 4,81 2,45 67,50 1,68
Dru ahu 0,46 30,86 2,01 28,85 11,83 1,07 14,72 2,87 2,42 0,09
Patate (tubera) 3,79 60,06 2,96 2,64 4,93 1,10 16,86 6,52 2,04 3,46

224
 Biokimia

 Elementët më të pranishëm në tokë jo gjithmonë janë edhe më

të pranishmit në hirërat e për pasojë në bimët e ndryshme; në
fakt kaliumi dhe veçanërisht fosfori përmbahen në
përqëndrime shumë të ulta në tretësirën qarkulluese të tokës
ndërsa janë të pranishëm gjërësisht në hirin e bimëve.
 Jo gjithmonë një element i pranishëm në hirin e bimëve është i
domosdoshëm për ushqimin e bimës; në fakt nga analiza e hirit
të shumë bimëve vihet re gjithmonë prania e silicit, megjithëse
në stadin e tanishëm të njohurive tona ky element nuk çfaq
ndonjë rëndësi të veçantë biokimike.
 Nuk mundet të nisemi nga raporti sasior ekzistues midis
elementëve të ndryshëm në përmbajtjen e hirit për të gjykuar
për rëndësinë e këtye elementëve në ushqimin e bimës; në fakt
në hirin e disa bimëve kalciumi është shumë më i pranishëm se
fosfori, por jo për këtë ne mund të pohojmë që fosfori është më
pak i rëndësishëm se kalciumi.

Identifikimi i elementëve ushqyes

Për vlerësimin e rëndësisë së elementëve ushqyes të veçantë

në lidhje me të ushqyerit e bimëve është përdorur teknika e
kultivimit në mjedis artificial. Metoda konsiston në rritjen e
bimëve në një substrat me përbërje të njohur që në përgjithësi
ndërtohet nga silici shumë i pastër. Përdoren tretësira ushqyese
me përbërje përsosmërisht të njohur të cilët përmbajnë elementë të
ndryshëm të ndeshur në hirin e bimëve. Në kushte të tilla bima
paraqet një zhvillim normal dhe të plotë. Në provat e
njëpasnjëshme eleminohet nga tretësira ushqyese çdo herë një
element dhe vrojtohen reagimet e bimës; nëse bima nuk shfaq
shqetësimë të ndjeshme atëherë arrihet në përfundimin që
elementi që mungon nuk është kaq i domosdoshëm për ushqimin
e bimës; nëse bima rritet me probleme ose vdes, atëhere thuhet që
elementi që mungon është i rëndësisë jetësore. Eshtë për t’u
theksuar se në këtë rastin e fundit fara mbin normalisht sepse
shfrytëzon rezervat e saj ushqyese dhe bimëza rritet pikërisht në
sajë të këtyre rezervave, por sapo ato të mbarohen bima vdes.

225
 Biokimia

Rezultatet e marra kanë lejuar përcaktimin e elementëve të

domosdoshëm për jetën e bimëve si më poshtë :
C, H, O, N, S, K, P, Ca, Mg, Fe
Këtij grupi të parë elementësh (tek i cili pesë të parët
përbëjnë elementët organogjenë themelorë) të cilët emërtohen
makroelementë, duhet t’i shtohen të tjerë elementë të cilët edhe
pse janë njëlloj të domosdoshëm kërkohen në sasi minimale;
pikërisht për këtë arsye këta të fundit quhen elementë
oligodinamikë ose mikroelementë :
Fe, Mn, Cu, Zn, B, Mo, Cl.
Hekuri vendoset në pozicion të ndërmjetëm midis dy
grupeve sepse ai nevoitet në sasi më të mëdha se sa
mikroelementët dhe në sasi më të vogla se makroelementët.
Ekziston edhe një grup elementësh jo të domosdoshëm për
jetën e bimëve, që meren nga bimët nëse janë të pranishëm në
substrat por që nuk çfaqin funksione biokimike specifike. Këta
elementë janë :
Na, Co, Si, Al.

Organizimi qelizor

Hetimi i hirit të bimëve ka lejuar evidentimin e sasise dhe të

tipit të përbërësve mineralë të bimëve, por nuk na ndihmon aspak
në shpjegimin e mekanizmave me anë të të cilëve këta përbërës
mineralë merren nga mjedisi i jashtëm.
Meqenëse thithja e joneve është për t’u konsideruar një
proçes kufi gjatë të cilit bota inorganike vjen në kontakt me qelizën
e gjallë, rezulton e dobishme të përballojmë argumentin duke
filluar me një përshkrim të shkurtër të organizmit qelizor.
Siç dihet qeliza (figura 15-1) është njësia më e vogël e lëndës
së gjallë. Ajo ndahet nga mjedisi i jashtëm nga muri qelizor, pas të
cilit vjen membrana plazmatike (ose plazmalema) që përmbyll
citoplazmën dhe organele të ndryshëm. Midis tyre kujtojmë;
bërthamën, vendin e ndarjes qelizore; kloroplastet, vendin e
proçesit sintetik; mitokondritë, vendin e frymëmarrjes dhe të
metabolizmit të lipideve; ribozomet, vendin e sintezës proteinore
dhe më në fund rrjetin endoplazmatik i cili është i rëndësishëm

226
 Kreu 15: Të Ushqyerit e Bimëve

për sintezën e proteinave dhe për transportin e tyre përmes

citoplazmës.

Figura 15-1: Skema e një qelize të mezofilit

Lidhja midis qelizave sigurohet nga plazmodezmat, falë të

cilave ekziston një farë vazhdimësie midis qelizave nëpërmjet
citoplazmës.
Në qelizën bimore të rritur citoplazma dhe organelet e tjerë
bëhen parietalë, ndërsa pjesa qëndrore okupohet nga vakula e cila
ndahet nga citoplazma nga një membranë e quajtur “tonoplast”.
Vakuola, që përmban në tretësirë jone inorganike dhe
substanca të tjera organike me peshë molekulare të ulët, çfaq një
funksion të rëndësishëm në ekonominë hidrike të qelizës dhe
përfaqëson në të njejtën kohë një lloj “serbatori” për produktet
përfundimtare të metabolizmit.
Të nisur nga fakti që si qelizat ashtu edhe të gjithë organelet
e brendëshme kufizohen nga membranat, funksionet kryesore
jetësore janë të “ndara”, në fakt proçese biokimikë të ndryshëm
zhvillohen në organele të ndryshëm.
Pengesa e “vërtetë” në thithjen e të gjithë joneve e
molekulave të tretura në mjedisin e jashtëm ujor përfaqësohet nga
plazmalema dhe jo nga muri qelizor, sepse në këtë të fundit ka
disa hapësira midis mikrofibrileve që lejojnë kalimin e ujit, të
joneve e të molekulave të dimensioneve të vogla.

227
 Biokimia

Prandaj proçesi i thithjes së joneve duhet të konsiderohet si

transport i joneve përmes plazmalemës ose në kuptimin më të
ngushtë si transport i joneve përmes membranave biollogjike.

Struktura dhe përshkueshmëria e membranave

Membranat janë të përbëra nga molekula proteinash dhe

lipidesh; trashësia e membranave varion midis 7 deri në 10 nm.
Struktura e tyre për shumë kohë është konsideruar e tipit
“sanduiç” në bazë të modelit të propozuar nga Daniell dhe
Davson në 1935.
Ky model konsiston në dy shtresa molekulare fosfolipidesh
të mbrojtura nga jashtë nga një shtresë proteinore. Kjo shtresë e
fundit i jep membranës një farë ashpërsie ndërsa fosfolipidet, të
orientuar me grupet fosforike drejt proteinave dhe me vargjet
hidrokarbonike të acideve lyrorë drejt pjesës së brendëshme,
pengojnë kalimin e joneve inorganike dhe të molekulave të tjera
hidrofile.
Në dritën e njohurive aktuale, sidoqoftë, mund të pohohet
që struktura e membranës është më komplekse se sa modeli i
propozuar nga Daniell dhe Davson.
Teoria më e besueshme sot është ajo e Singer-it sipas të cilës
membranat biollogjike përbëhen nga një shtresë e dyfishtë
lipidesh, në të cilën përfaqësohen gjërësisht fosfolipidet,
glukolipidet e steroidet si dhe nga proteinat globulare.
E gjithë struktura është e tipit “amfifilike”, d.m.th. janë të
pranishme tek membrana zona njëkohësisht hidrofile (për shkak të
pranisë se grupeve hidroksilik, aminik, fosforik, e karbonik) dhe
hidrofobë për shkak të pranisë së vargjeve hidrokarbonike)
(Figura 15-2).
Lipidet dhe proteinat mund të bashkohen nga lidhje të
natyrave të ndryshme ; forca elektrostatike, ura hidrogjenore, etj.
Sipas Singer-it proteinat nuk gjenden në mbrojtje të pjesëve
të jashtme të membranës, por janë të futura në shtresën e dyfishtë
lipidike. Disa prej proteinave mund të shtrihen përmes gjithë
membranës duke formuar kanale proteinorë që mund të jenë të
rëndësishëm për kalimin e pjesëve të vogla hidrofile siç janë

228
 Kreu 15: Të Ushqyerit e Bimëve

molekulat e ujit dhe joneve organike. Përveç proteinave të futura

në shtresën e dyfishtë lipidike (proteina të brendëshme) mund të
ketë edhe proteina të lidhura në muret e jashtme të membranave
me anë të lidhjeve të tipit elektrostatik (proteina të jashtme).

Figura 15-2: Paraqitje skematike e strukturës se një membrane

biollogjike (S. J. Singer, 1972).

Proteinat e membranës janë përgjithësisht enzima. Raporti

proteina/lyra ka shumë të ngjarë të mos jetë konstant dhe për këtë
arsye mund të kemi ndryshime në strukturën e membranave;
karakteristikat specifike të përshkueshmërisë u detyrohen
pikërisht këtyre ndryshimeve strukturore.
Për shembull, mund të vihet re që pavarësisht nga fakti që
membranat zotërojnë zona amfifilike, shtresa e tyre qëndrore
lipidike (jo polare) i bën ato të papërshkueshme nga jonet dhe
shumë molekula polare (hidrofile).
Kjo veti është biollogjikisht e leverdisshme sepse pengon
metabolitet e brendëshëm të qelizës (që janë në pjesën më të
madhe të jonizuar), të difuzojnë jashtë qelizës.
Megjithatë qelizat duhet të marrin nga jashtë disa elementë
dhe përbërje ushqyese polare si dhe duhet të nxjerrin jashtë të tjerë
elementë. Për pasojë duhet të pranojmë që membranat biollogjike
nuk janë krejtësisht të papërshkrueshme. Në fakt është ndeshur në
to një shkallë e caktuar e përshkueshmërisë që sidoqoftë varet jo
vetëm nga struktura e tyre por edhe nga faktorë të jashtëm.

229
 Biokimia

Përsa i përket strukturës është parë që nëse acidet lyrore të

pranishëm tek lipidet janë të ngopur, atëhere membranat janë më
pak të përshkueshme, ndërsa nëse acidet e tillë janë të pangopur
atëhere membranat janë më të përshkueshme, nga ana tjetër
përshkueshmëria zvogëlohet ndjeshëm nëse janë të pranishëm në
strukturën e membranës steroidet.
Edhe një faktor siç është pH-i i mjedisit mund të ndikojë
mbi përshkueshmërinë; në fakt tek membranat grupi fosfat i
fosfolipideve mund të bashkohet ose me grupin NH+3 të
proteinave përmes lidhjeve elektrostatike, ose mund të lidhet me
anë të një joni Ca++ më një grup karboksilik të proteinave në
mënyrën e mëposhtme :

Në rastin e dytë, në mjedis acid, joni Ca++ zëvëndesohet nga

dy jone H+ dhe për pasojë lidhja thyhet në mënyrë drastike duke
bërë që përshkueshmëria e membranës të rritet.
Shkalla e përshkueshmërisë e ndeshur tek membranat nuk
është e tillë që të shpjegojë plotësisht depërtimin e elementëve
ushqyes në qelizat me anë të difuzionit të thjeshtë. Nëse do të
ndodhte kështu, shpejtësia e depërtimit do të ishte në përpjestim
të drejtë me përqëndrimin e joneve në mjedisin e jashtëm, siç
ilustrohet nga diagrama (a) e figurës 15-3.
Përkundrazi shpesh ndeshet një ecuri hiperbolike (b) në
themel të së cilës është e qartë që, pas një thithje fillestare të
shpejtë, transporti jonik në brendësi të qelizës nuk varet më nga
përqëndrimi i joneve në mjedisin e jashtëm por nga faktorë të tjerë
që në mënyrë të dukshme lidhen me metabolizmin.

230
 Kreu 15: Të Ushqyerit e Bimëve

Figura 15-3: Shpejtësia e depërtimit dhe përqëndrimi i joneve

Thithja jonike dhe metabolizmi

Eksperimentet e Hoaglandit edhe pse të kryera në vitin

1948, kanë ndikuar në të gjitha kërkimet shkencore të bëra më pas
në lidhje me mardhëniet që ekzistojnë midis transportit të joneve
dhe metabolizmit qelizor.
Gjatë eksperimentimit të tyre këta shkencëtarë gjetën që dy
alga, njëra e ujit të ëmbël (Nitella) dhe tjetra e ujit të detit
(Valonia), paraqesin në vakuolat e tyre përqëndrime jonike të
ndryshme nga përqëndrimet e po këtyre joneve në mjediset
përkatës ushqyes. Në vakuolën e Nitellës mjaft lloje jonesh (mbi të
gjitha K+ dhe Cl–) gjendeshin të akumuluara në një përqëndrim
mjaft të lartë. Kjo gjë ndodhte edhe tek Valonia me ndryshimin që
Na+, i pranishëm në përqëndrim të lartë në ujin e detit, nuk
akumulohej në vakuolë.
Shpërndarjet jonike në vakuolat dhe tretësirat ushqyese të
dy alagave sillen skematikisht në figurën 15-4. Nga vrojtimet e
bëra mund të nxirren përfundimet e mëposhtme :

231
 Biokimia

Figura 15-4: Përqëndrimet jonike (gram jone/litër) në vakuolën e

Nitellës dhe Valonia-s në raport me përqëndrimet e tyre në
mjedisin e jashtëm.

 Bima është e aftë të thithë jone në mënyrë selektive.. në fakt

K , që gjendet në ujin e ëmbël në një përqëndrim më të ulët në
+

krahasim me kationet e tjerë, është kationi i akumuluar në masën

më të madhe tek Nitella; nga ana tjetër përqëndrimi i Na+ në
vakuolën e Valonia-s është më i ulët në krahasim me
përqëndrimin e tij në ujin e detit. Ky rezultat konfirmon hipotezen
sipas të cilës qelizat mund të thithin jone nga mjedisi i jashtëm dhe
në të njejtën mënyrë të nxjerrin jashte tyre jone të tjerë. Këtij
fenomeni i jepet emri “thithje selektore e joneve”.
 Përqëndrimi i disa joneve është në mënyrë të ndjeshme më i
madh në vakuolë në krahasim me mjedisin e jashtëm. Kjo do të
thotë se për këta jone kemi një akumulim kundër gradientit të
përqëndrimit dhe kundër gradientit të ngarkesës elektrike (d.m.th.

232
 Kreu 15: Të Ushqyerit e Bimëve

një lëvizje e joneve nga zona në të cilat dëndësia e ngarkesës me të

njejtën shenjë është më e ulët drejt zonave ku dëndësia e ngarkesës
me të njejtën shenjë është më e lartë). Rezultantja e këtyre dy
gradientëve është gradienti elektrokimik. Një transport jonesh
kundër gradientit elektrokimik nuk mund të bëhet në mënyrë
spontane, por mund të kryhet vetëm nëse çiftëzohet me ndonjë
proçes tjetër metabolik që çliron energjinë e nevojshme siç është
përshembull hidroliza e ATP në ADP dhe Pi. Kur transporti
ndodh kundër një gradienti elekrokimik të pafavorshëm atëhere
flitet për “transport aktiv”; në rastin e kundërt, d.m.th të një lëvizje
të joneve sipas një gradienti elektrokimik të favorshëm, flitet për
“transport pasiv”.
 Lidhja midis metabolizmit dhe transportit aktiv rezulton e
konfirmuar nga fakti që thithja është e lidhur ngushtë me
frymëmarjen; siç është e njohur, gjatë frymemarrjes kemi
biosintezen e ATP-së nga ADP-ja dhe fosfati inorganik (Pi),
prandaj nxjerrim përfundimin që kur thithja jonike kryhet përmes
transportit aktiv, ajo varet nga rezervat e ATP-se si të gjithë
proçeset biokimike që kërkojnë energji. Ky pohim vertetohet nga
të dhënat eksperimentale :
Inhibimi i biogjenezës se ATP-se (me CO, CN¯, 2-4 dinitrofenol
ose arsenat) sjell edhe inhibimin e thithjes jonike.
Nuk është ende plotësisht i qartë mekanizmi i saktë me anë
të të cilit ATP-ja udhëheq proçesin e transportit aktiv të joneve
përmes membranave biollogjike. Aktualisht janë dy teoritë që
përpiqen të shpjegojnë mënyrën me anë të së cilës thithja jonike
kontrollohet nga metabolizmi. Teoria e parë vizualizon thithjen si
transport përmes membranës dhe njihet si “teoria e
transportuesve”, teoria e dytë vizualizon fenomenin me një
mekanizëm “pompimi” të joneve përmes membranës dhe njihet si
“teoria e pompave jonike”

Teoria e transportuesve

Teoria e transportuesve bazohet në supozimin që

membranat biollogjike përmbajnë molekula të afta të transportojnë
jone përmes tyre. Këto molekula, që quhen transportues,

233
 Biokimia

mendohet se zotërojnë site lidhës specifikë për çdo jon të veçantë

duke qënë të aftë të bëjnë transportin selektiv përmes membranës.
Në mënyrë të drejtpërdrejtë ose jo biositeza e këtyre
transportuesve do të kërkonte ATP.
Figura 15-5 tregon një skemë hipotetike tek e cila një
transportues imagjinohet si një përbërje e cila duke u aktivizuar
nga një fosfokinazë, çvendoset përmes membranës. Mbi
sipërfaqen e jashtme të membranës takon jonin për të cilin ka
afinitet, joni lidhet nga transportuesi i fosforiluar dhe ky kompleks
jon-transportues kalon përmes membranës. Nga ana tjetër e
membranës një fosfatazë katalizon hidrolizën e grupit fosfat nga
kompleksi transportues-jon dhe në këtë mënyrë transportuesi
humbet afinitetin e tij për jonin i cili çlirohet. Transportuesi rifiton
përsëri aktivitetin e tij me anë të ndërhyrjes së fosfokinazës e cila
është e vendosur në murin e brëndëshëm të membranës e në këtë
mënyrë cikli mund të përsëritet.
ATP-ja e kërkuar për proçesin në fjalë mund të vijë nga
frymëmarrja rrënjore, nga fotofosforilimi dhe në organizmat
anaerobe nga glikoliza.

Figura 15-5: Skema e transportit jonik të kryer me anë të

transportuesve.

234
 Kreu 15: Të Ushqyerit e Bimëve

Cikli i plotë i thithjes mund të përshkruhet kështu:

_______________________________________________________

Reaksioni i përgjithshëm tregon që transporti i një joni

përmes membranës kërkon një shpenzim energjitik të barabartë
me një lidhje të pasur me energji të ATP-së
Koncepti i transportit të kryer me anë të transportuesve
konsiderohet ende si një hipotezë; megjithatë ai është në gjendje të
justifikojë faktet eksperimentale të vrojtuara dhe sjell implikimet e
mëposhtme :
 thithja jonike e kryer me transportues është selektive;
 energjia e përdorur për këtë qëlim ka shumë të ngjarë të vijë
nga ATP;
 transporti i jonit mund të kryhet edhe kundër gradientit të
përqëndrimit
Nuk është ende plotësisht e sigurtë që një kinazë dhe një
fosfatazë të mund të jenë përfshirë realisht në thithjen jonike,
sidoqoftë dihet që me proçesin e thithjes janë të asocuara proçese
enzimatike. Pjesa lipidike e membranës, siç është thënë, përbën një
pengesë për lëndët hidrofile e për pasojë ka të ngjarë që molekulat
transportuese të jenë lipide; në fakt membranat janë të
përshkueshme nga lipidet dhe për këtë arsye një transportues i
natyrës lipidike do të ishte i aftë të përshkonte këto membrana.
Natyra e vërtetë e transportuesve sidoqoftë nuk është përcaktuar
me siguri; është e mundur që transportuesit të jenë rrrjedhës të
acideve fosfatidike ose të lipoproteinave.
Është vënë re, në eksperimente të zhvilluara në laboratorë,
që disa antibiotikë, të natyrës polipeptidike siç janë gramincidinat
mund të krijojnë transportin selektiv të joneve inorganikë përmes
membranave biollogjike; por nuk dihet ende nëse këto përbërje
veprojnë edhe “in vivo” në mënyrën e përshkruar më sipër.

235
 Biokimia

Është formuluar edhe hipoteza sipas të cilës përbërjet e këtij

lloji të mund të jenë të pranishme në strukturën e membranave
dhe që falë kaviteteve të pranishme në molekulat e tyre
makrociklike ato formojnë disa “vrimëza” ose “kanale”. Në se do
të ishim të sigurtë për mundësinë e shtrirjes së këtyre “kanaleve”
edhe përmes shtresës proteinore, atëherë do të mund të
shpjegonim difuzionin e “lehtësuar” të joneve të veçantë në të dy
anët e membranës.

Teoria e pompave jonike

Për të shpjeguar vartësinë nga energjia të transportit të

joneve është propozuar një mekanizëm i “pompimit”. Një rol
themelor do të luante një adenozinë monofosfatazë e cila ndodhet
në plazmalemë dhe rezulton e aktivizuar prej kationeve. Është
vënë re gjithashtu një korrelacion i ngushtë midis aktivitetit të
adenozinëmonofosfatazës dhe ritmit të thithjes jonike.

Figura 15-6: Skema e pompës jonike e çiftëzuar me

transportuesin e anioneve.

236
 Kreu 15: Të Ushqyerit e Bimëve

Duke u bazuar në të dhënat e mësipërme, Hodges propozoi

një model hipotetik për të shpjeguar thithjen kationike dhe
anionike përmes membranës (figura 15-6)
Bëhet hipoteza që adenozinë monofosfataza (ATP-aza)
ndan ATP në një anion ADP¯, një kation H+ dhe një molekulë të
acidit fosforik sipas reaksionit :

ATP +H2O ADP¯ +H+ + H3PO4

Joni H+ lëshohet në pjesën e jashtme të membranës

(pompimi i H+) kështu që gjenerohet një gradient pH-i midis dy
mureve të membranës. Sasia ekuivalente e anioneve që mbetet në
citoplazëm provokon rritjen e potencialit elektronegativ të qelizës
në raport me mjedisin e jashtëm (60-160 mv). Meqenëse qelizat
janë të ngarkuara negativisht, atëherë kationet (si Na+, K+) do të
tërhiqen për të zënë vendin e H+ që është lëshuar jashtë qelizës.
Ky mekanizëm i thithjes kationike i kryer me anë të
adenozinë monofosfatazës (ATP-aza) nuk justifikon thithjen
selektive meqenëse nuk bën dallimin midis joneve të ndryshme
(për shembull K+ dhe Na+)
Megjithatë, meqenëse membranat mund të paraqesin ca
kanale të përbërë nga antibiotikët makrociklikë, mendohet që ato
të mund të lejojnë difuzionin e lehtësuar vetëm për disa katione e
në këtë mënyrë veprimi i adenozinëmonofosfatazës (ATP-aza) do
të mund të shpjegonte njëlloj thithjen selektive.
Përsa i përket thithjes së anioneve, sipas modelit të Hodges,
ADP¯ e prodhuar nga ndarja e ATP dhe e çliruar në citoplazëm
përcakton një rritje të përqëndrimit të OH¯ që formohet nga
reaksioni midis ADP¯ dhe H2O :

ADP¯ +HOH ADP + OH¯

Joni OH¯ i formuar mund të lëvizë një tranmsportues

anionesh i cili mund të kapë në mënyrë selektive anione të tjerë në
këmbim të OH¯ (Figura 15- 6). Sidoqoftë edhe jone OH¯ me
prejardhje nga çdo ngjarje tjetër metabolike mund të lëvizin një
transportues anionesh pavarësisht nga adenozinëmonofosfataza..

237
 Biokimia

Konkurenca, antagonizmi dhe sinergjizmi midis joneve

Nëpërmjet mekanizmit të pompave jonike (pompimi i H+)

gjenerohet një ngarkesë negative në qelizë e cila bën të mundur
tërheqjen e pjesës më të madhe të kationeve. Këto katione thithen
kështu në një mënyrë jo specifike.
Është kjo arsyeja që ne mund të kemi një konkurencë për
ngarkesën negative të qelizes midis kationeve të ndryshëm. Kjo gjë
konfirmohet nga vrojtimet e shumta sipas të cilave rezulton që
shuma e përgjithshme e kationeve në një bimë ose në një ind
bimor nuk ndryshon në mënyrë domethënëse edhe kur ka
ndryshime të përqëndrimit të kationeve të veçantë në tretësirën
ushqyese. Në fakt rritja e përqëndrimit të një kationi në tretësirën
ushqyese deprimon nivelin e ndonjë kationi tjetër tek bima.
Tabela 15-3 përfaqëson një shembull tipik të kësaj sjelljeje
dhe ka të bëjë me bimën e lulediellit të kultivuar me sasi në rritje të
magnezit (Mg1, Mg2, M3)

Tabela 15-3: Zëvëndësimi i kationeve tek luledielli

K+ Na+ Ca 2+ Mg 2+ Shuma
(mg/100 g lëndë e thatë)
Mg 1 49 4 42 49 144
Mg 2 57 3 31 61 152
Mg 3 57 2 23 68 150

Nga tabela del që duke rritur sasinë e Mg++ të përdorur

përftohet një ulje e nivelit të Na+ dhe Ca2+ dhe një rritje
koresponduese e përqëndrimit të Mg2+ për pasojë shuma e
përgjithshme e kationeve mbetet praktikisht konstante për çdo
variant. Një sjellje e ketij lloji vihet re edhe kur rritet sasia e një
makroelementi tjetër çfarëdo.
Pra është vënë re që duke rritur sasinë e një kationi kemi
uljen e përqëndrimit të një kationi tjetër, ky korrelacion quhet
“antagonizëm kationik”.
Disa kërkues e shpjegojnë këtë fenomen me terma të
konkurencës së joneve për transportuesit. Kjo nuk mund të jetë
gjithmonë e vërtetë sepse përndryshe, nga të dhënat e tabelës 15-3

238
 Kreu 15: Të Ushqyerit e Bimëve

edhe (Ca2+, Mg2+, K+) do të ishin në konkurim me njëri tjetrin për

të njejtin transportues. Kjo duket e pamundur për shkak të
madhësive të ndryshme dhe strukturës së ndryshme të këtye
joneve. Është përgjithësisht e pranuar kjo teori për tipe kationesh
(si K+ e Rb ose Ca2+ e Sr2+) ose anionesh (si SO42¯ e SeO42¯ ose
PO42¯ e AsO42¯) që janë shumë të ngjashëm përsa i përket
ngarkesës, madhësisë dhe konformacionit të tyre.
Është gjithashtu për t’u marrë në konsideratë fakti që
ngarkesa negative, e cila mbetet në qelizë si pasojë e pompimit të
H+, tërheq shumë katione në mënyrë jospecifike. Kjo tërheqje
mund të krahasohet me një garë për thithjen midis kationeve të
veçantë : kationi që merret më me shpejtësi shkon të neutralizojë
anionet dhe zvogëlon tërheqjen elektrostatike për kationet e tjerë.
Më në fund është për t’u mbajtur parasysh që madhësia e
thithjes varet edhe nga përqëndrimi i kationeve të veçantë të
pranishëm në tretësirën ushqyese dhe nga mekanizmi me anë të të
cilit këto jone merren. Joni K+, për shembull thithet në mënyrë
aktive dhe falë këtij difuzioni “të lehtësuar” ai është i favorizuar
në raport me katione të tjerë e për pasojë i konkuron shumë fort
ata. Kështu që mungesa e K+ në mjedisin ushqyes favorizon
shumë thithjen e kationeve të tjerë, edhe pse këta të fundit nuk
janë në gjendje t’a zëvëndësojnë atë në funksionet e tij biokimike.
Në thithjen e anioneve efektet e antagonizmit janë më pak
të theksuara; për shembull është parë që thithja e Cl¯, SO42¯ e
H2PO4¯ mund të stimulohet kur deprimohet thithja e NO3¯.
Antagonizmi anionik më i zakonshëm është ai midis Cl¯ dhe
NO3¯. : Shtimi i Cl¯ në tretësirën qarkulluese bën që të ulet thithja
e NO3¯, dhe anasjelltas.
Në ushqimin bimor termi sinergjizëm përdoret për të
treguar fenomenin e kundërt në lidhje me antagonizmin; në fakt
flitet për sinergjizëm midis dy elementëve ushqyes kur thithja e
njërit stimulon thithjen e tjetrit. Për shembull, një ushqim i
bollshëm me nitrat stimulon thithjen e kationeve në mënyrë jo
specifike. Ky fenomen i sinergjizmit midis ushqimit nitrik dhe
thithjes se kationeve shoqerohet me një akumulim të anioneve në
qelizë.

239
 KREU 16

TË USHQYERIT E NJERIUT

Kuptimi i sotëm shkencor i të ushqyerit të njeriut është një

nga kontributet më të rëndësishme të biokimisë. Ky koncept ka
bërë të mundur të shpëtojë jetë të panumërta njerëzore ose të
përmirësojë nga ana cilësore jetën e njëriut.
Kohë më parë disa sëmundje si pellagra, beri beri ishin të
përhapura në vende të ndryshme të botës. Sot këto sëmundje nuk
duhet të ndodhin më përderisa njihen mënyrat e parandalimit të
tyre.
Me gjithe njohurite tona të zhvilluara dhe të avancuara mbi
të ushqyerit, më tepër se një e teta e popullsise botërore është e
kequshqyer dhe në mënyrë paradoksale shumë njerëz edhe në
vende të zhvilluara janë të kequshqyer jo nga defiçienca e
ushqimit por nga mbikonsumi ose nga mungesa e balancës
ushqimore. Një nga misionet më të rëndësishme të biokimisë është
të na informojë me bazën shkencore të të ushqyerit.

Dieta normale e plotë ka pese përbërës themelorë.

Kemi 5 klasa të përbërjeve ushqyese që shërbejnë për një

dietë normale të plotë (Tabela 16 - 1) ku secili përbëres luan një rol
të veçantë.

Karbohidratet

Karbohidratet janë ndër ushqimet më të përhapura dhe

burimi kryesor i energjisë që sigurohet nga oksidimi i
karbohidrateve në inde. Ato shërbejnë gjithashtu si prekursorë
organikë për biosintezën e mjaft komponentëve qelizorë.

Yndyrnat

Trigliceridet me originë nga kafshët dhe bimët radhiten pas

karbohidrateve si burime kryesore energjie. Ato janë gjithashtu
burime të rëndësishme karboni për biosintezën e kolesterolit dhe

240
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

steroideve të tjerë. Për më tepër trigliceridet bimore japin acidet

yndyrore thelbësore.

Tabela 16-1: Kërkesat ushqimore nga organizmi i njeriut

Burime energjie Acide yndyrore thelbësore
Karbohidrate Acid Linoleik
Yndyrna Acid linolenik
Proteina
Aminoacide të
Elementë mineralë
pazëvëndësueshëm
Argininë Arsenik
Histidinë Kalcium
Izoleucinë Klor
Leucinë Bakër
Lizinë Fluor
Metioninë Jod
Fenilalaninë Hekur
Treoninë Magnez
Triptofan Mangan
Valine Nikel
Vitamina Molibden
Tiaminë Fosfor
Riboflavinë Kalium
Nikotineamidë Selen
Piridoksinë Silikon
Acid pantotenik Natrium
Acid folik Vanadium
Biotinë Zink
Vitaminë B12
Acid Askorbik
Vitaminë A, D, E, K

Proteinat

Proteinat kanë 3 funksione kryesore në të ushqyerit. Ato na

japin aminoacidet e pazëvëndësueshëm dhe të zëvëndësueshëm si
blloqe ndërtuese për biosintezën e proteinave jo vetëm, për rritjen

241
 Biokimia

e foshnjës së porsalindur por edhe për zëvëndesimin konstant dhe

transferimin e proteinave trupore tek të rriturit. Aminoacidet janë
gjithashtu prekursore të hormoneve, porfirinave dhe shumë
biomolekulave të tjera. Oksidimi i skeletit karbonik të
aminoacideve gjithashtu shërben për të na dhënë fraksione të
vogla por të rëndësishme të kërkesave energjitike ditore.
Karbohidratet, yndyrnat dhe proteinat janë përbërësit
kryesore ushqimorë. Të gjitha se bashku ato konsumohen në
qindra gram në ditë, në varësi të peshës trupore, moshës dhe
seksit.

Vitaminat

Vitaminat klasifikohen në dy grupe : të tretshme në ujë dhe

të tretshme në yndyrna, jane mikro-ushqyes organikë të kërkuara
në një sasi prej disa miligram ose mikrogram në ditë. Ato
shërbejnë si përbërës thelbësorë të enzimave ose koenzimave
specifike që marrin pjesë në metabolizmin dhe aktivitete të tjera të
specializuara.

Mineralet dhe elementet gjurme

Përbërësit ushqimorë inorganikë mund të grupohen në dy

klasa : Kalcium, Fosfor, dhe Magnez që kërkohen në sasi prej disa
gram në ditë, ndërsa Hekuri, Zinku, Bakri dhe shumë të tjerë
nevoiten vetëm në sasi prej disa miligram ose mikrogram .
Elementët inorganikë kanë funksione të shumta si përbërës
të kockave dhe dhëmbëve, si elektrolitë në mbajtjen e balancës
ujore në indet dhe sistemet vaskulare, si grup prostetik i enzimave
dhe i grupeve të tjerë.
Mbi 40 përbërje të ndryshme janë të domosdoshme në
ushqimin njerëzor (tabela 16-1). Ato përfshijnë 10 aminoacide, 13
vitamina 20 ose më shumë elementë mineralë, zakonisht në
formën e kriprave të tretshme dhe një ose më shumë acide
yndyrore shumë të pangopur. Ne mund të përfshijmë këtu fibrat
që përbëjnë celulozën dhe polimerë të tjerë të patretshëm të
mureve qelizore. Megjithatë fibrat janë të patretshme dhe nuk

242
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

luajnë rol metabolik, ato ndihmojnë në levizshmërinë e traktit

intestinal. Rekomandimet e lejuara ditore të përbërësve të
ndryshëm ushqimore për ushqimin optimal tek të porsalinurit,
fëmijët, të rriturit, gratë shtatzënë luhaten brenda disa kufinjve të
një mesatareje të përcaktuar Tabela 16- 2

Energjia çlirohet nga oksidimi i përbërësve ushqimorë organikë

Kërkesa e parë për një dietë normale është burimi i

energjise që çlirohet nga oksidimi i tre përbërësve ushqimorë
organikë:
Karbohidrate
Yndyrna
Proteina
Njesia energjitike që përdoret për llogaritjen e kërkesës për
energji është kilokalori (Kkal) që quhet ndryshe kalori ushqimore
(shkurt Kal ose K). Ajo është sasia e energjisë në formën e
nxehtësisë që kërkohet për të ngritur temperaturën e 1.0 kg ujë me
një gradë nga 15-16 gradë C. Kilokaloritë janë njësi të njejta që
përdoren në llogaritjen e ndryshimeve të energjise së lirë standarte
të reaksioneve metabolike.
Grup moshat e meshkujve kërkojnë si mesatare reth 2900
Kkal/ditë, femrat reth 2100 Kkal/ditë. të porsalindurit, fëmijët dhe
njerëzit e tjerë në përgjithësi kërkojnë më pak energji. Këto vlera
mund të krahasohen me kërkesat themelore kalorike psh sasia e
energjisë që i nevoitet një organizmi në qetësi totale, 12 orë pas
ushqimit. Për grup moshat e meshkujve kërkesa themelore është
afërsisht 1800 kkal/ditë dhe për femrat reth 1300 kkal/ditë, mbi
normen bazë nevoitet shtesë energjie për të mbuluar aktivitetin
fizik të njeriut mbi rekomandimet e lejuara ditore

243
 Biokimia

Tabela 16-2: Rekomandimet e lejuara ditore të dietës

Vitamina të
tretshme në Vitamina të tretshme në ujë Minerale
yndyrna

Mg (g)
Mosha (Vjec)

Nicotinamid
Vit. A (g)

Riboflavin
Gjatesi (cm)

Proteina

Tiaminë

Vit. B12
Vit. D2
Pesha (kg)

mgB6
MgC
g E

Ac. Folik
Mg

Mg
mg

mg

mg

mg

mg

mg

mg
Zn
Ca
g

g
Fe
Vit.

Vit.

P
g

I
Vit.
0,0-0,5 6 60 Kgx2,2 420 10 3 35 0,3 0,4 6 0,3 30 0,5 360 240 50 10 3 40
Porsalindr
0,5-1,0 9 71 Kgx2,0 400 10 4 35 0,5 0,6 8 0,6 45 1,5 540 360 70 15 5 50
1-3 13 90 23 400 10 5 45 0,7 0,8 9 0,9 100 2,0 800 800 150 15 10 70
Femijë 4-6 20 112 30 500 10 6 45 0,9 1,0 11 1,3 200 2,5 800 800 200 10 10 90
7-10 28 132 34 700 10 7 45 1,2 1,4 16 1,6 300 3,0 800 800 250 10 10 120
11-14 45 157 45 1000 10 8 50 1,4 1,6 18 1,8 400 3,0 1200 1200 250 18 15 150
15-18 66 176 56 1000 10 10 60 1,4 1,7 18 2,0 400 3,0 1200 1200 350 18 15 150
Mashkull 19-22 70 177 56 1000 7,5 10 60 1,5 1,7 19 2,2 400 3,0 800 800 400 10 15 150
23-50 70 178 56 1000 5 10 60 1,4 1,6 18 2,2 400 3,0 800 800 350 10 15 150
51 + 70 178 56 1000 5 10 60 1,2 1,4 16 2,2 400 3,0 800 800 350 10 15 150
11-14 46 157 46 800 10 8 50 1,1 1,3 15 1,8 400 3,0 1200 1200 350 18 15 150
15-18 55 163 46 800 10 8 60 1,1 1,3 14 2,0 400 3,0 1200 1200 300 18 15 150
Femer 19-22 55 163 44 800 7,5 8 60 1,1 1,3 14 2,0 400 3,0 800 800 300 18 15 150
23-50 55 163 44 800 5 8 60 1,0 1,2 13 2,0 400 3,0 800 800 300 18 15 150
51+ 55 163 44 800 5 8 60 1,0 1,2 13 2,0 400 3,0 800 800 300 10 15 150
Shtatzene +30 +200 +5 +2 +20 +0,4 +0,3 +2 +0,6 +400 +1,0 +400 +400 +150 +5 +25
Laktant +20 +400 +5 +5 +40 +0,5 +0,5 +5 +0,5 +100 +1,0 +400 +400 +150 +10 +50

244
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

Tabela 16-3: Rekomandimet e lejuara ditore të energjisë në

kilokalori për grup mosha të ndryshme
Mosha vjeç Pesha kg Energji kkal
0,0 – 0,5 6 650
I porsalindur
0,5 –1,0 9 970
1–3 13 1300
Fëmijë 4–6 20 1700
7 – 10 28 2400
11 – 14 45 2700
15 – 18 66 2800
Mashkull 19 – 22 70 2900
23 – 50 70 2700
51 + 70 2400
11–14 46 2200
15–18 55 2100
Femra 19 – 22 55 2100
23 – 50 55 2000
51 + 55 1800

Tabela 16-4: Kërkesat energjitike relative për lloje të ndryshme

të aktivitetit fizik të njeriut.
Meshkuj Femra
Aktiviteti
(Kkal/kg orë) (Kkal/kg orë)
Shumë i lehtë
Të qëndruarit, të ndenjurit
Të pikturosh, të ngasësh makinën
Të kryesh punë laboratorike
1,5 1,3
Të shtypësh në makinë
I lehtë
Të ecurit (2,5-3m/orë)
Të larit e rrobave
Të luash golf
2,9 2,6
Të bësh pazar
I Moderuar
Të ecurit shpejt
Ciklizëm, tenis, vallezim vollejboll
4,3 4,1
I Rëndë
Të ngjitesh në lartësi
Të notuarit 8,4 8,0
Futboll

245
 Biokimia

Sasia e energjisë së çliruar nga oksidimi i karbohidrateve,

yndyrnave, proteinave është përcaktuar nga diegia e mostrave të
peshuara në një atmosferë oksigjeni në një kalorimetër dhe matjes
së sasisë totale të nxehtësisë të prodhuar (figura 16-1).
Karbohidratet e pastra prodhojnë mesatarisht 4.2 kkal/g yndyrnat
9.5kkal/g dhe proteinat rreth 4.3 kkal/g (tabela nr. 16-5). Vlera
kalorifike e ushqimeve të veçanta, sikundër është buka, patatja
mishi frutat e kështu me radhë, mund të përcaktohen me anë të
diegies në kalorimetër. Një mënyre tjetër është përcaktimi i peshës
së karbohidrateve, yndyrnave, proteinave në një mostër të dhënë
të ushqimit nëpërmjet analizës kimike. Pesha e secilit është
shumëzuar me ekuivalentet kalorike përkatës (tabela nr 16-5)

Tabela Nr. 16-5: Ekuivalenti kalorik i përbërësve kryesorë

ushqimorë
Ekuivalenti Energjitik
Lëndët ushqimore
Kkal/g
Karbohidrate 4,2
Yndyrna 9,5
Proteina 4,3

Kur oksidohen në organizëm, ushqimet që janë tretur dhe

absorbuar përfundimisht, prodhohet një sasi nxehtësie e barabartë
me nxehtësinë e çliruar kur ato oksidohen në një kalorimetër. Ky
barazim është konfirmuar në studimet e qenieve njerëzore të
vendosura në një kalorimetër human shumë të madh.
Nuk ekziston ndonjë dietë magjike që të mund të devijojë
llogaritjet e energjise sepse tek njeriu gjithshka zhvillohet sipas
ligjeve të termodinamikes. Kalorite janë kalori. Tani le të
ekzaminojmë karakteristikat ushqimore të dy ose tre përbërsve
kryesorë ushqimorë, karbohidrate dhe yndyrna.

246
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

Figura. 16-1: Parimi i bombës kalorimetrike për matjen e vlerës

kalorifike të ushqimit. Sasia e peshuar e ushqimit është vendosur brenda
një bombe rezistente ndaj presionit të mbushur me oksigjen ndën presion e cila
ndizet në mënyrë elektrike. Djegia e ushqimit shkakton një rritje të
temperaturës të peshës së njohur të ujit në veshjen e izolimit. Duke ditur që 1.0
kkal nevoitet për të ngritur temperaturën prej 1 kg të ujit me 1.0 gradë C,
nxehtësia e çliruar nga diegia e ushqimit llogaritet lehtësisht. Kalorimetra
shumë të mëdhenj përdoren për të matur nxehtësinë e cliruar nga njeriu në një
dhomë të mbyllur të furnizuar me oksigjen dhe të paisur me një rregullues që
absorbon CO2

Karbohidratet janë burimi kryesor i energjisë.

Karbohidratet nuk janë përbërësi kryesor i dietës së njeriut,

por për shkak se ushqimet janë të pasura në karbohidrate dhe këto
janë mjaft të përhapura dhe të lira në krahasim me yndyrnat dhe
proteinat ato formojnë në mënyrë të natyrshme pjesën më të
madhe të dietës në pjesën më të madhe të botës. Në 4/5 e
popullsisë botërore që mbështeten kryesisht në ushqimin me baze
bimore, karbohidratet japin 70 % dhe shpesh deri 90 % të energjisë
totale të marrë. Por në vende të tjera me standart të lartë, ku mishi
dhe produkte të tjera blegtorale konsumohen në sasi më të mëdha,
karbohidratet furnizojnë vetëm 45 % të marrjes së kalorive ditore
totale.

247
 Biokimia

Në vende të zhvilluara, mbi 40 % e karbohidrateve të dietës

furnizohet nga saharoza dhe nga sheqerna të tjerë, kryesisht
glukozë dhe fruktozë si dhe polisaharidi amidon.
Në vende më pak të pasura, amidoni furnizohet kryesisht
nga marja e karbohidrateve dhe konsumohet shumë pak sheqer.
200 vjet më parë ne fillim të revolucionit industrial mesatarja e
konsumit të sheqerit ishte rreth 5g/ ditë për person, sot ajo e kalon
200 g/ditë.

1910 Koha e sotme

50.00%
40.00% 45.00%
35.00% 40.00%
30.00% 35.00%
30.00%
25.00% 25.00%
20.00% 20.00%
15.00% 15.00%
10.00% 10.00%
5.00% 5.00%
0.00% 0.00%

Rekomandimet
30.00%
25.00%
20.00%
15.00%
10.00%
5.00%
0.00%

Figura 16-2: Ndryshimet e dietës midis vitit 1910 dhe kohës së sotme si
dhe rekomandimet e dhëna se fundi me një synim afat-gjatë, duke
treguar përqindjen e kalorive totale të dhëna nga secili përbërës
ushqimor.

248
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

Ushqimet e ëmbëlsuara shpesh konsumohen për kënaqësi,

vërtetë disa persona nuk u rezistojnë ëmbëlsirave. Dëshira për
ushqime të ëmbla mund të reflektohet si një rrugë primitive për
një kënaqësi orale që e ka origjinën gjatë foshnjërisë. (Qumështi i
nënës përmban mbi 2 herë më tepër sheqer se sa qumeshti i lopës).

Embëlsuesit jokalorikë janë të përhapura gjërësisht

Embëlsuesit artificialë sikundër saharina (figura 16-3) janë

përdorur për shume vite si një dietë jokalorike tek diabetikët ose
tek obezitët, personat mbi peshë, pa ndonjë fakt bindës që kjo
mund të ishte e dëmshme për jetën e njeriut. Në vitin 1969 u gjet
se shkaktohej kanceri kur përdorej në sasi ekstremisht të mëdha
tek minjtë dhe inkorporimi i këtyre ëmbëlsuesve në lëngjet “dietë”
ose në ushqimet e përpunuara u bë një çështje mjaft e kontestuar.
Me mospërdorimin e saharinës si ëmbëlsues u gjykua që
mund të tejkalohej rreziku.
Një tjetër ëmbëlsues jo kalorik sintetik sikundër është
“ciclamat natriumi” (figura 16-3), duke qënë agjent karciongjen
shumë i fuqishëm në kafshë, është ndaluar për t’u përdorur në
ushqimet e përgatitura.
Përpjekje të shumta janë bërë për të gjetur një ëmbëlsues të
ri jotoksik. Një substancë që është studjuar më shumë është
aspartami (figura 16-3). Përderisa është një metil ester i një
dipeptidi të dy aminoacideve që normalisht ndodhen në proteinë
besohet që të jetë jotoksik. Aspartami është pranuar në mënyrë të
rregullt për përdorim si zëvëndësues i sheqerit në disa produkte
ushqimore tregëtare. Një tjetër kandidat është monellin, një
proteinë (P.M 11.000), ajo është 2000 herë më e ëmbël se sheqeri
për njësi peshe (Tabela nr. 16-6).
Embëlsia e saj është pasojë e konformacionit tridimensional
specifik polipeptidik te tij. Kur mollenina nxehet ose denatyrohet
në forma të tjera ajo humbet ëmbëlsinë.

249
 Biokimia

Figura. 16-3: Disa ëmbëlsues jokalorikë. Saharina, shijon më

mirë tek disa njerëz për shkak të ndryshimit gjenetik në
perceptimin e shijes.

Tabela 16-6: Ëmbëlsia e disa sheqernave dhe ëmbëlsuesve

jokalorikë, relative me saharozen.
Saharoza 1.0
Glukoza 0.5
Fruktoza 1.7
Laktoza 0.2
Saharina 400
Ciklamat Natriumi 30
Aspartami 180
Monellina 2000

Nga yndyrnat përfitohen kaloritë dhe acidet yndyrore

Trigliceridet përbëjnë reth 98% të lipideve totale që

përmban dieta, dhe 2 % përbëjnë fosfolipidet si dhe kolesteroli dhe
esteret tij. Në temperaturën e dhomës triglicerdiet me origjinë
shtazore, të cilat përmbajnë fraksione më të mëdha të acideve
yndyrore të pangopur janë zakonisht të lëngët. Nga oksidimi në
inde i triglicerideve të të dy tipeve përftohet 2 herë më shumë
energji për gram se sa nga karbohidratet (tabela 16-5)
Përderisa yndyrnat kanë si tendencë të mbeten në stomak
me gjatë se sa karbohidratet dhe treten më ngadalë, ato gjithashtu
kanë vlerë më të madhe ngopjeje se sa karbohidratet.

250
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

Në kafshët e eksperimentuara u pa që nuk janë në gjendje të

sintetizojnë acidin linoleik dhhe acidin linolenik por ato i sigurojnë
këto acide nëpërmjet dietës. Sidoqoftë mungesa e këtyre acideve
yndyrore ndoshta ndodh vetëm në raste të rralla në njerëz sepse
këto acide yndyrore janë të pranishme gjërësisht në shumë
ushqime me origjinë bimore, në peshk dhe në shpendët. Mishi dhe
produktet blegtorale kanë sasi më të vogla Acidi Linoleik (Figura
16-4) është i nevojshëm si prekursor i Acidit Araknidonik i cili nga
ana e tij është prekursor i prostaglandinave dhe tromboksaneve.

Figura. 16-4: Acidet yndyrore kryesore

Mungesa e enzimës kryesore tek gjitarët që vepron në

lidhjen dyfishe në pozicionin 9 dhe për pasojë mund të nxjerrë
acidin linolenik dhe acidin linoleik me origjinë bimore. Ata janë të
nevojshëm si prekursorë të acideve yndyrorë shumë të pangopur
në mënyrë të veçantë acidi araknidonik dhe 20 acide të tjerë

251
 Biokimia

shumë të pangopur të cilët shndërrohen në prekursorë të

prostaglandinave. Defiçienca e acideve yndyrore kryesore mund
të shkaktojë ekzema tek të porsalindurit.

Me gjithë përdorimin e sasive të mëdha të sheqernave të

rafinuar në dietë në vende të zhvilluara kemi nja raport shumë të
madh të yndyrnave, veçanërisht të atyre me origjinë shtazore
(Figura 16-2)
Ky fakt përbën një faktor të mundëshëm në rritjen e
përqindjes së sëmundjeve të zëmrës, arteriosklerozës në vendet e
zhvilluara. Tek arterioskleroza, depozitat jonormale të lipideve
formojnë një shtresë të brendëshme të enëve arteriale të gjakut
duke reduktuar rrjedhën e gjakut. Sëmundja e arterieve koronare
ndodh kur depozita të tilla lipidesh shkaterrojnë enët e gjakut në
zemër dhe në tru duke i shkaktuar indeve që shërbejnë si enë
gjaku të prishen nga mungesa e oksigjenit. (Figura 16-5)

Figura 16-5: Arterioskleroza, bllokimi pogresiv i arterieve të

vogla nga akumulimi i depozitave të lipideve. Fotot tregojnë prerje
tërthore të : (a) arterie normale, (b) arterie me depozita lipidesh në formim, (c)
arterie me depozita të ngurtësuara lipidesh, (d) arterie e bllokuar totalisht nga
pllakëza gjaku.

Yndyrnat me origjinë shtazore përmbajnë dy komponentë

që mendohet se janë substanca të predispozuara për të shkaktuar
arteriosklerozën. Acidet yndyrore të ngopura dhe kolesteroli me
gjithë faktet statistikore që mbronte këtë pikëpamje është në
pikëpyetje nga disa autorë. Shumica e yndyrnave me origjinë
shtazore si psh, mishi qumështi veza janë relativisht të pasura në

252
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

acide yndyrore të ngopura, dhe kanë një përmbajtje disi më të ulët

në acide yndyrore shumë të pangopur (Tabela 16-7). Dy
përjashtime janë yndyrnat e mishit të pulës dhe yndyrnat e
peshkut.

Tabela 16-7: Përbërja e acideve yndyrore të yndyrnave më tipike

bimore dhe shtazore.
Përqindja e acideve yndyrore totale
Të Ngopura Të pa Shumë të
(%) ngopura (%) pangopura (%)
Gjalpi 60 36 4
Yndyrë derri 59 39 2
Yndyrë viçi 53 44 2
Yndyrë Pule 39 44 21
Vaj drithrash 15 31 53
Vaj soje 14 24 53
Margarinë e butë 23 22 52

Yndyrnat bimore janë nga ana tjetër shumë të pasura në

acide yndyrore shumë të pangopur. Ndërsa acidet yndyrore të
ngopura dhe të pangopura kanë pothuajse vlera kalorifike të
barabarta, konsumi i një diete të pasur në yndyrna me origjinë
shtazore por të varfër në yndyrna shumë të pangopura tenton të
ulë përqëndrimin e lipoproteinave me densitet të lartë dhe të rritë
koncentrimin e lipoproteinave me densitet të ulët dhe kolesterolit
total në gjak në mjaft persona por jo në të gjithë përsonat mund të
ndodhë kështu.
Ekziston një korelacion statistikor pozitiv midis përqindjes
rastesore të sëmundjes koronare të zemrës dhe lipoproteinave
plazmatike me densitet të lartë dhe gjithashtu nivele të larta të
lipoproteinave me densitet të ulët dhe kolesterolit total. Për pasojë
yndyrnat me origjinë shtazore që vijnë nga mishi, vezët, qumështi,
gjalpi dhe djathi duhet të zëvëndësohen pjesë pjesë nga yndyrnat
bimore të pasura nga acide yndyrore shumë të pangopura.
Përdorimi i margarinës ndryshe nga gjalpi konsiderohet i
nevojshëm përderisa margarina prodhohet nga hidrogjenimi i
pjesshëm i vajrave bimore. Megjithëse hidrogjenimi rrit shkallën e

253
 Biokimia

ngopjes së këtyre vajrave, ai mund të kontrollohet për të prodhuar

margarinë të “bute” e preferueshme nga ana ushqimore në raport
me margarinën e “fortë” për faktin se ajo përmban akoma
fraksione të yndyrnave të pangopura në sasi të mëdha .
Kolesteroli në dietë, duket se ndikon në raportet e
lipoproteinave në gjak në disa individë Kolesteroli (figura 16-6)
është i pranishëm në sasi të rëndësishme në produktet me origjinë
shtazore veçanerisht e verdha e vezës, gjalpi, mishi por mungon
në ushqimet me origjinë bimore, Mesatarja e dietës përmban rreth
600-800 mg të kolesterolit/ditë, pjesa më e madhe e së cilës vjen
nga e verdha e vezës. Kolesteroli prodhohet në organizëm duke
filluar nga Acetyl CoA. Ai eleminohet nga organizmi nëpërmjet
shndërrimit nga organizmi në kripëra të tëmthit, një pjesë e vogël
e të cilave eleminohet me anë të jashtëqitjes se feçeve.
Megjithëse një dietë e pasur në kolesterol rrit nivelin në gjak
të kolesterolit, përmbajtja e tij në dietë është në të njejtën kohë
inhibitor i biosintezës së kolesterolit në inde. Ekziston një balancë
e rregulluar në mënyrë delikate midis sasisë së kolesterolit të
tretur, sasisë së kolesterolit të sintetizuar në organizëm dhe atij të
ekskretuar.
Megjithatë shfaqja e sëmundjes së arteries koronare është e
lidhur dhe me faktorë të rëndësishëm gjenetikë e cila influencohet
nga pirja e duhanit dhe nga hipertensioni.
Nuk është e sigurtë në se të gjithë individët do të mund të
përfitonin nga një dietë në të cilën yndyrnat me origjinë shtazore
dhe kolesteroli janë reduktuar. Arterioskleroza është një sëmundje
me origjinë komplekse dhe individët ndryshojnë në mënyrë të
dukshme për sa i përket prekshmërisë së tyre. Pa dyshim që
influencon dieta por ndoshta parametri më i mirë është të kesh
lindur gjenetikisht në rregull.

254
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

Figura 16-6: Kolesteroli. Në esteret e kolesterolit grupi hidroksil

esterifikohet me acide yndyrore me zinxhir të gjatë.
Alkoolet gjithashtu kontribuojnë në kalori

Në vendet e zhvilluara konsumi i pijeve alkolike është

rritur mjaft në 25 vite e fundit deri në atë pikë sa që alkooli është
bërë një kontribut i rëdësishëm i marjes mesatare të kalorive, ku në
të rriturit jo alkoolikë mund të arrijë 12% (Tabela 16-8). Alkooli
psh etanoli ka një përmbjatje të lartë energjie që shkon reth 7.1
Kkal/g nga oksidimi; kjo vlerë shtrihet midis atyre të
karbohidrateve dhe yndyrnave. Për më tepër energjia e tij është e
vlefshme nga ana biollogjike në formën e ATP-së përmes të
ashtuquajturave cikle metabolike. Etanoli oksidohet në mëlçi nga
veprimi i alkool dehidrogjenazës citosolike e cila përdoret si
akseptor i NAD+

Etanol Acetaldehidë

Acetaldehida oksidohet në acetat nga enzima mitokondriale

aldehide dehidrogjenazë e lidhur me NAD.
Dy molekula NADH të formuara në këto reaksione japin
ekuivalentët e tyre reduktues zinxhirit të reaksioneve respiratore

255
 Biokimia

të mitokondrisë. Për pasojë transporti i elektroneve tek oksigjeni

rezulton me formimin e 2(3) =6 molekulave ATP nga ADP dhe Pi.
Acetati i formuar nga etanoli aktivizohet në mëlçi nga
zinxhiri i shkurtër AcyCoAsynthetaza për të formuar Acetyl-CoA.

AcetylCoA është oksiduar përfundimisht sipas ciklit të

acidit citrik. Shpesh flitet se alkooli është bartës i “kalorive të lira”.
Ky term ka qënë i gabuar për aq kohë që ai sygjeronte që kaloritë e
alkoolit nuk përdoreshin nga organizmi. Ajo çka do të tregojë ky
term është që likeri, vera, birra përmbajnë sasi të parëndësishme
vitaminash dhe mineralesh.
Duke u nisur nga efektet social ekonomike të alkoolizimit,
alkooli ka një numër disavantazhesh si burim ushqimi dhe
energjie. Së pari kaloritë e konsumuara si etanol me tepri mbi
kërkesat kalorike ditore shndërrohen në yndyrë sipas acetyl-CoA.
Ethanoli nuk mund të shnderrohet në glukozë ose glikogjen
në organizëm. Së dyti konsumi akut i etanolit të çon në
hipoglicemi në shumë individe përderisa ai inhibon
glukoneogjenezën nga laktati dhe aminoacidet. Së treti etanoli
është një burim shumë i shtrenjtë kalorish.

Tabela 16-8: Konsumi vjetor per person i pijeve alkoolike.

Volumi Etanol Ekuivalenti i
Pije alkoolike
(Gal) (vol%) Energjise kkal
Pije të forta 2,9 50 33 000
Birra 23,4 5 25 000
Vera 1,9 12 4 900
Totali 62 900

Obeziteti (mbipesha) është rezultat i të ushqyerit mbi normë në

kalori
Obeziteti (mbipesha) e cila rrit rezikun e sëmundjeve
kardiovaskulare, hipertensionin dhe diabetin është thjesht rezultat
i marrjes së kalorive duke tejkaluar nevojat e organizmit. Ajo fillon

256
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

në fëmijëri ose në adoleshencë dhe zgjat për aq kohë që nuk

kontrollohet. Një dietë e kontrolluar e shoqëruar me ushtrime
fizike që në moshë të re janë masat më të mira për të kontrolluar
mbipeshën. Disa persona kanë tendencë të transformojnë
fraksione më të mëdha të kalorive të marra në organizëm se sa
disa të tjerë, ndoshta për shkak të kapacitetit të ulur për të
gjeneruar nxehtësi nga cikli i padobishëm ose nga veprimi
termogjenik i diegies se yndyrnave. Është e rëndësishme të
kuptohet se mbipesha nuk është domosdoshmërisht rezultat i
mbikonsumit të yndyrnave, ajo rezulton nga teprimi i marrjes së
kalorive nga yndyrnat, karbohidrtatet ose proteinat.
Të dhënat e Tabelës 16-3 na japin disa vlerësime të sasive të
mbiushqimit që kërkohen për të prodhuar shkallën e dhënë të
mbipeshës.
Akumulimi i 25 pound(1) të yndyrës trupore të tepert nga
një mashkull në moshë 28 vjec është pasojë e një mbikonsumi prej
25 (3500) = 87.500 Kkal. Ky akumulim mund të rezultojë nga
konsumi i 150 kalorive të tepërta në ditë, vetëm 5,6% mbi
mesataren e kërkuar prej 2700 kkal për një përiudhë prej 583 ditë,
pak më shumë se 18 muaj. Zakonisht pesha e tepërt fitohet për
periudha prej disa vjetësh.
Tani le të shikojmë se sa kohë do të nevoiten për të hequr
peshën e trupit nëpërmjet kufizimit të marrjes së kalorive. Për të
humbur 25 lb të yndyrës trupore, subjekti ynë i mbipeshës duhet
të konsumojë 300 kalori më pak në ditë për 83 javë ose 600 kalori
më pak në ditë për 42 javë, ose 1299 kalori më pak në ditë për 21
javë. Ritme më të larta të humbjes së peshës kërkojnë pakësime
drastike të marrjes së ushqimit ditor deri në atë pikë që efiçienca e
punës të riparohet. Në mënyrë të qartë për të humbur 25 paund të
tepërta të yndyrës në mënyrë të shpejtë kërkohet përpjekje mjaft
heroike. Tabela 16-9 tregon vlerat kalorike të disa ushqimeve që
shpesh konsumohen me tepri. Prej këtyre mund të përcaktohet cili
nga ushqimet dhe çfarë sasie e tij duhet të zbritet nga dieta
normale ditore për të arritur ritme të ndryshme të humbjes së
peshës. Të dhenat në tabelën 16-4 tregojnë se çfarë ushtrimesh
fizike kërkohen për të humbur një sasi të dhënë të peshës.

(1) - 1 pound (paund) = 0.454 kg. Simbolikisht fjala pound shënohet lb.

257
 Biokimia

Mënyra më e mirë për të përkryer balancën e peshës

realizohet nga kombinimi i ushtrimeve të rregullta me nje ngrënie
në kushte të rregullta. Është më lehtë të pengosh shtimin e peshës
se sa të humbasësh peshën e fituar.
Prishja e dietës krijon iluzionin e humbjes së peshës, por në
këtë rast humbja s’është gjë tjetër veçse ujë. Shpesh janë inefektivë
vrapimi i gjatë, pothuajse gjithmonë është ndjekur nga një rikthim
i kalorive origjinale shtesë në dietë Formula dietash të cilat
specifikojnë në mënyrë preçize llojin dhe sasinë e ushqimit që do
të konsumohet në një ditë, kanë avantazhe sepse nuk kërkojnë
llogaritje kalorish nga tryeza e ushqimit, por ato kufizojnë
zgjedhjen e ushqimit deri në përdorim për një kohë më të gjatë, gjë
që mund të rezultojë me një defiçiencë të disa vitaminave ose
elementëve mineralë.

Tabela 16-9: Lista sipas Watcher e vlerave kalorike të disa

ushqimeve të pasura me energji.
Ushqimi Porcioni kkal
Mish derri i pjekur 2 pjesë 96
Pica 1 racion 184
Patate e pjekur 1 93
Patate Çips 10 mesatare 114
Oriz 1 filxhan 210
Spageti 1 filxhan 178
Bukë e bardhë 1 fetë 62
Gjalp 1 copëz 50
Majonezë 1 lugë supe 93
Ëmbelsirë 1 174
Kek me cokollatë 1 prerje 407
Byrek me mollë 1/7 pjesë 343
Çokollatë me qumësht 28 gram 147
Sheqer 1 lugë supe 46
Akullore 1 kupë 147
Birrë 1 188
Pije të forta 1 90

258
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

Proteinat e kërkuara përcaktohen nga përmbajtja e

aminoacideve te tyre.

Përmbajtja e aminoacideve të caktuara është thelbësore në

të ushqyerit (Tabela 16-10). Të rriturit kerkojnë 9 aminoacide
thelbësore në sasi dhe kufinj që luhaten midis 0.5 g/d (triptofan)
dhe rreth 2g/ditë (leucinë dhe fenilalaninë). Të porsalindurit
kërkojnë 10 aminoacide (arginina është aminoacid ekstra)
Megjithëse arginina normalisht prodhohet në mëlçi si një hap në
sintezën e uresë, fëmijët nuk mund të prodhojnë argininë shpejt në
sasi të mjaftueshme për të mbështetur si sintezën e uresë ashtu
edhe sintezën e proteinave trupore.
Rekomandimet e lejuara të proteinave për meshkujt janë
rreth 54g/ditë por kjo llogaritet që dieta përmban një
ndryshueshmëri proteinash të ndryshme me origjine bimoe dhe
shtazore. Nga tabela nr. 16-10 ne shohim që në 54 g, së paku 12
duhet të jenë në formën e aminoacideve esenciale, pjesa që mbetet
janë aminoacide joesenciale.

Tabela 16-10: Rekomandimet ditore të aminoacideve te

pazëvëndësueshëm tek meshkujt.
Amino acidi Gram
Arginina 0
Histidina E panjohur
Izoleucina 1,30
Leucina 2,02
Lizina 1,50
Methionina 2,02
Phenylalanina 2,02
Treonina 0,91
Triptofani 0,46
Valina 1,50

Cilësia dhe vlera ushqimore e një proteine të dhënë varet

nga dy faktorë: Proteinat ndryshojnë në mënyrë të konsiderushme
në raportet relative të aminoacideve që ato përmbajnë. Disa
aminoacide përmbajnë një set komplet të aminoacideve esenciale

259
 Biokimia

në raporte të caktuara, disa të tjera mund të jenë defiçiente në një

ose më shumë aminoacide esenciale. Proteinat bimore veçanërisht
ato të grurit dhe të farërave të tjera të drithrave nuk hidrolizohen
tërësisht gjatë tretjes sepse porcionet e pasura në proteina të këytre
drithrave janë të rrethuara nga një shtresë mbrojtëse prej celuloze
dhe polisaharidesh të tjera që nuk janë të hidrolizueshme nga
enzimat intestinale. Përderisa vetëm aminoacidet e lira mund të
absorbohen nga zorrët, jo e gjithë përmbajtja e aminoacideve të
pjesës më të madhe të ushqimit bimor është aktualisht
biologjikisht e vlefshme.
Cilësia ushqimore e proteinave mund të përcktohet në dy
rrugë: Proteina është e hidrolizuar totalisht dhe përbërja e
aminoacideve matet dhe krahasohet me proteinen e vezës dhe të
qumështit si standart. Ky vlerësim kimik i një proteine tregon
vlerën potenciale të një proteine. Një mënyrë vlerësimi më e saktë
është dhe vlera biollogjike e proteinës, një faktor që është
proporcional në drejtimin e kundërt të një sasie të burimit
proteinik të dhënë që duhet të konsumohet për të mbajtur
organizmin e rritur të njeriut ose të një kafshe eksperimentale në
balancë azotike, kushte në të cilët hyrja e azotit të proteinave në
mënyrë ekzakte balancon humbjen e azotit në urinë dhe feçe. Në
qoftë se një proteinë e dhënë jep të gjitha aminoacidet kryesore në
raporte të caktuara dhe të gjitha çlirohen në formë të lirë dhe të
absorbuar, ajo duhet të ketë një vlerë biologjike prej 100, shumë
më të lartë se një proteinë që është e plotë në përmbajtjen e
aminoacideve, por që nuk tretet plotësisht por ka nivel të ulët të
njërit apo më shumë aminoacideve. Sipas ketij testi, nëqofte se një
proteinë e dhënë është defiçiente totalisht vetëm në një aminoacid
thelbësor, ai e ka vlerën biologjike zero.
Në se një proteinë e ka vlerën biologjike shumë të ulët,
duhet të konsumohet një sasi shumë e madhe prej saj me qëllim që
të bëhet e mundur të arrihen kërkesat minimale të çdo lloj
aminoacidi thelbësor edhe kur gjendet në sasi shumë të vogla.
Secili prej aminoacideve në një proteinë të tillë duhet të
konsumohet me tepricë për sasitë e nevojshme të proteinave
trupore. Sasitë e tepërta mund të deaminohen në mëlçi dhe
shndërrohen në glikogjen dhe yndyrë ose eleminohen nëpërmjet

260
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

zbërthimit dhe djegies së tyre. Tabela 16-11 tregon sasitë relative të

proteinave të disa ushqimeve të zakonshme. Proteinat shtazore,
psh ato të qumështit, biftekut, vezëve radhiten në nivel të lartë si
për sa i përket vleresimit kimik ashtu edhe vlerës biologjike. Nga
fundi i kësaj shkalle vlerësimi radhiten proteinat e drithërave ose
të gjitha bukët grurit kanë dhënë një vlerë kimike të ulet dhe vlerë
biologjike të ulët. Ato janë defiçiente në një ose më shumë
aminoacide thelbësore. Sidoqoftë ato kanë një vlerë biologjike më
të ulët përderisa ato nuk janë të tretshme në mënyrë totale.

Tabela 16-11: Cilësia e proteinave në disa ushqime

Burimi Rezultati Kimik Vlera biologjike
Qumështi i gjirit 100 95
Biftek 98 93
Vezë e plotë 100 87
Qumësht lope 95 81
Drithëra 49 36
Orizi i përpunuar 67 63
Bukë e bardhë 47 30

Një sasi shumë e madhe e këtyre proteinave bimore duhet

të konsumohet për të dhënë minimumin e kërkesës ditore të të
gjitha aminoacideve. Kjo nuk do të thotë që buka e grurit është e
pavlefshme si ushqim, por kjo do të thotë që në se një person jeton
duke u bazuar vetëm tek buka e grurit, atij duhet t’i nevoitet një
sasi shumë e madhe e saj për të siguaruar kërkesat minimale
ditore të aminoacideve thelbësore. Për shembull përderia një fetë e
bukës së grurit përmban më tepër se 2 gr. proteinë dhe përderisa
kjo proteinë ka më pak se një të tretën e cilëssisë të një proteine
cilesore, rreth 73 feta buke gruri duhet të konsumohen nga një
preson mashkull në moshë 21 vjec për të arritur në vlerat e
rekomanduara ditore të proteinës në rreth 56 gram. Për më tepër
ushqimet me origjinë bimore, sipas mënyrës që ato përgatiten në
përgjithësi përmbajnë më pak proteinë për njësi peshe se sa
ushqimet me origjinë shtazore.

261
 Biokimia

Të gjitha amnoacidet e pazëvëndësueshme duhet të jenë të

vlefshme në mënyrë që të gjitha sëbashku të marrin pjese në
sintezën e proteinave trupore.
Eshtë konstatuar se kur minjtë u ushqyen me një dietë
sintetike që përmban të gjitha aminoacidet, me përjashtim të njërit
i cili iu dha atyre me tre orë vonesë, minjtë nuk patën rritje dhe
aminoacidi i dhënë me vonesë nuk u depozitua.

Proteina bimore të caktuara mund të plotësojnë njëra tjetrën në

dietë.

Megjithëse proteinat bimore janë në përgjithësi inferiore

nga ana e vlerave ushqimore ndaj atyre me origjinë shtazore,
kombinime të caktuara të proteinave bimore mund të na japin
përzierje të balancuara dhe tërësisht të përshtatshme të
aminoacideve të pazëvëndësueshëm. P.sh. proteinat e drithërave
kanë përmbajtje të ulët lizine në sasi të mjaftushme ndërsa
triptofani është në sasi të ulët. Një përzierje e drithërëave dhe
bizeleve përbën një përbërje ushqimore me aminoacidet e
pazëvëndësueshëm.

Marasmus dhe Kwashiorkor janë probleme të mëdha

shëndetsore në botë.

Në pjesë të ndryshme të botës ekziston një rritje e

pabarazisë midis raportit në rritje të popullsisë dhe raportit të
prodhimit ushqimor veçanërisht në Hemisferën Jugore të globit.
Në të njëjtën kohë uria është e përhapur në botë dhe
përkeqësohet më tej nga varfëria e të korrave vjetore si dhe
luftrave.
Është vlerësuar që 500 milion njerëz jetojnë në kufinjtë e
mbijetesës dhe 12000 njerëz në ditë vdesin nga uria. Në Indi
vdesin 1 000 000 fëmijë në vit nga mungesa e ushqimit. Dy format
e të mosushqyerit shfaqen njkohësisht dhe janë përgjegjëse
kryesore të sëmundjeve Marasmus dhe të Kwashiorkor.
Marasmus vjen nga greqishtja, të humbasësh. Ky term
përdoret për defiçiencen kronike të kalorive në fëmijë. Marasmus

262
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

shfaqet në zonat ku uria përbën një problem mjaft të madh dhe ku

femijët e porsalindur nuk ushqehen me gjirin e nënës por me
ushqime të tjera të papërshtatshme, zakonisht defiçientë si në
kalori dhe në proteina.. Ky është një nga momentet kyçe të ritjes së
fëmijëve të porsalindur apo të fëmijëve të vegjël ku kaloritë dhe
proteinat sëbashku janë të nevojshme me shumicë.. Marasmus
karakterizohet nga ndërprerja e rritjes në përgjithësi, muskujt
humbasin funksionin e tyre, organizmi dobësohet dhe bëhet
anemik. Ai zakonisht komplikohet nga defiçienca të shumta të
vitaminave dhe mineraleve. Defiçienca kalorike në moshën e
fëmijërisë së herëshme edhe në se plotësohet më vonë më një dietë
më të kompletuar lejon një defiçit të përhershëm në rritjen e
organizmit. Ritmi i vdekshmërisë në fëmijët me defiçienca kalorike
në zona ku uria përbën një problem të madh është shumë i lartë,
pothuaj gjysma e fëmjëve nuk arrijnë të mbijetojnë deri në moshën
5 vjecare.Marasmus është një ndër sëmundjet e defiçiences
ushqimore të spektrit të urisë. Në rastin e urisë kemi të bëjmë
zakonisht me një defiçiencë të kalorive dhe të proteinave në
raporte të caktuara, kjo defiçiencë e kombinuar quhet
kequshqyerje në kaloritë proteinike.
Në shumë vende të botës proteinat me origjinë shtazore
janë të vlefshme. Meqenëse përmbajtja e proteinave bimore është
në përgjthësi e ulët dhe protienat bimore janë gjithashtu të ulta në
cilësi, një zvogëlim serioz i proteinave me vlerë ndodh shpesh në
zonat ku rritja e popullsisë është veçanërisht e madhe. Fëmijët
vendas janë të kequshqyer, e marrin ushqimin në distanca kohore
të zgjatura dhe ky ushqim nuk përmban sasitë proteinore të
mjaftueshme.
Rritja e fëmijëve me deficienca proteinike në përbrjen
ushqimore shakton anemi, indet e tyre bëhen të squllura dhe
mufaten për shkak të nivelit të ulët të proteinave të serumit, të
cilat rritin shpërndarjen normale të ujit midis indeve dhe gjakut.
Për më tepër organe të caktuara si mëlçia, veshkat dhe pankreasi
pësojnë një degjenerim të fortë. Ritmi i vdekshmërisë tek
sëmundja Kwashiorkor është shumë i lartë. Edhe në se fëmijët
mbijetojnë për periudha të gjata të mungesës proteinore, do të
shafaqet një defiçit i përhershëm fiziollogjik.

263
 Biokimia

Fakti më i rëndësishëm është që deprivimi i proteinave në

fëmijërinë e hershme të çon në defiçite në të mësuarit si dhe në
aspekte të tjera të aftësive mendore.
Defiçiti është më i fortë në se deprivimi i proteinës ka
ndodhur në dy ose tre gjenerata (breza të njëpasnjëshëm).

Defiçiencat në përmbajtjen e vitaminave mund të jenë rrezik për

jetën.

Le të ndalemi në rolin e vitaminave në të ushqyerit. Këtu

paraqiten kërkesat e këtyre vitaminave në ushqimin e njeriut si
dhe pasojat e mungesës së tyre.
Sot dihet në mënyrë të saktë se të gjitha llojet e vitaminave
të kërkuara në ushqimet e njerëzve janë të identifikuara. Ato
mund të ndahen në dy klasa në varësi të shtrirjes së atyre
përbërësve që mungojnë. Tabela 16-12

Tabela 16-12 Kërkesat për vitamina në ushqimin e njeriut

Defiçienca të zakonshme Defiçienca të rralla
Tiaminë Acid Pantotenik
Niacinë Piridoksinë
Acid Askorbik Biotinë
RiboflavinëAcid Folik Vitaminë B12
Vitaminë A
Vitaminë D
Vitaminë E
Vitaminë K

Defiçiencat e tiaminës, niacinës, riboflavinës, acidit folik

dhe acidit askorbik përbëjnë rezik për jetën në shumë vende të
zhvilluara të botës. Bile në vende të zhvilluara defiçencat
margjinale të këtyre vitaminave janë të zakonshme. Sidoqoftë
defiçiencat humane spontane të acidit pantotenik, të piridoksinës,
biotinës, vitaminës B12 dhe vitaminave A, D, E, dhe K janë
ekstemisht të rralla në vende shumë të zhvilluara.
Kërkesat individuale për një vitaminë të dhënë mund të
variojnë në mënyrë të konsiderueshme në varësi të adekuates të

264
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

asaj që mbetet nga dieta, në varësi të aktivitetit të

mikroorganizmave intestinale dhe të faktorëve racialë dhe
gjenetikë. Biotina, acidi panthotenik, vitamina B12 janë në sasi të
tepërt nga bakteriet intestinale për të mbuluar nevojat e
zakonshme që i nevoiten njeriut. Vetëm nën një regjim të
zakonshëm diete vihen re defiçienca të këtyre vitaminave.
Shumica e vitaminave të tretshme në ujë mund të nxirren
nga një dietë e rregullt, ato ekskretohen ose shkaterrohen nga
veprimi i enzimave gjatë një cikli metabolik normal. Konsumimi i
sasive të mëdha të vitaminave të tretshme në ujë të tabletave
megavitaminoze në mënyrë të thjeshtë ndiqet nga ekskretimi i
nevojave ditore shtesë, përderisa vitaminat e tretshme në ujë nuk
mund të ruhen . Konsumi i tepruar i vitaminave të tretshme në
yndyrna si vitamina A dhe D mund të çojë në efekte toksike.

Deficienca e Thiaminës është akoma një problem ushqimor

Defiçienca e Tiaminës (Figura 16-7) tek njeriu shkakton

sëmundjen beri beri, një çregullim neurollogjik, që haset në vende
ku përdorej si ushqim orizi në orient në shekullin 19 dhe të 20-të.

Figura 16-7: Struktura dhe kërkesat për Tiaminën

Tiamina
Forma e koenzimës : Tiaminë pirofosfat
Funksioni: Koenzimë për piruvat dehidrogjenazën, transketolazën, -
ketoglutarik dehidrogjenazën
Rekomandimi i lejuar ditor (per moshën 21 vjec meshkuj =1.5 mg
Deficienca shkakton sëmundjen beriberi.

Kjo sëmundje ishte e panjohur deri në ndërhyrjen e

makinerisë se pastrimit ose heqjes së lëvores të orizit në fillim të
viteve 1800. Për shumë vite mendohej se beri beri ishte një

265
 Biokimia

sëmundje infektive. Fakti i parë real që ajo ishte një çregullim

ushqimor erdhi nga vëzhgimet e bëra nga fizikanti gjerman
C.Eijkman. Ai raportoi në vitin 1897 që pulat e ushqyera me
mbeturina të orizit të bardhë që ishte gatuar për konsum njerëzor
çuan në zhvillimin e një sëmundjeje nervore që rezultonte në beri
beri njerëzore, por kur pulat ushqeheshin me të gjithë orizin ose
me oriz të pastruar dhe levore ato nuk zhvillonin këtë kondicion.
Kjo e dhënë sqaroi faktin e këtij problemi dhe çoi fizikantin
japonez të ndërmarrë një udhëtim në det për t’i ushqyer marinarët
me oriz të papastruar që vuanin nga beri beri gjë që çoi në
përfitime të mëdha. Sot dihet mjaft mirë që lëvozhgat e orizit të
cilat hiqen gjatë proçesit të pastrimit përmbajnë shumë tiaminë.
Sot kjo sëmundje nuk është më si dikur, por megjithatë ajo është
një problem mjekësor midis njerëzve të kequshqyer në vendet që e
përdorin orizin si ushqim në Azi, Indonezi dhe Filipine si dhe në
Afrikë ku po rritet mjaft konsumi i miellit të bardhë të rafinuar.
Nga sëmundja beri beri shfaqet dobesim muskular,
mungesë koordinimi, neurit periferal, konfuzion mendor, apati,
ritëm i ulët i zemrës, zmadhim i zemrës. Gjithashtu shfaqen enjtje
të ekstremiteteve. Dëmtimi i zëmrës në këto raste është i
zakonshëm dhe çon deri në vdekje. Beri beri shfaqet sidomos në
fëmijët e porsalindur, tek gratë pas lindjes, të cilat konsumojnë
dietë defiçientë në tiaminë, Në sëmundjen beri beri përqëndrimi
në gjak i piruvatit është i ngritur në nivele të larta, kjo ishte një
gjetje konsistente me kërkesën e timaninë pirofosfatit si koenzimë
për kompleksin piruvat dehidrogjenazë. Administrimi i tiaminës
në kafshë ose në fëmijët me beri beri bëri një korrigjim të
menjëhershmë brenda orëve (Figura 16-9).
Të pakta janë ushqimet e pasura në Tiamininë. Burimet më
të mira për të siguruar atë janë mishi, bizelet, arrat dritherat,
peshku. Megjithëse nevojat për tiaminë njihen prej shumë vitesh,
një pjesë e mire e popullsisë amerikane mendohet se e mer
tiaminën në kufinjtë margjinalë. Rekomandimet ditore të lejuara të
tiaminës janë 1.0- 1.5 mg./ditë për të rriturit. Figura 16-8, Tabela
16- 2) por një pjesë e madhe e popullsisë amerikane marrin më pak
se 1 mg/ditë. Për këtë arsye buka e bardhë në të cilën përmbajtja e
tiaminës është shumë e ulët, pasurohet zakonisht me tiaminë.

266
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

Mielli, ushqimet e mengjesit, patatinat, spageti dhe soda kanë

përmbjatje shume të ulët të tiaminës por shpesh ato pasurohen me
tiaminë.
Meqenëse aloolikët marrin fraksione të mëdha kalorish nga
pijet alkoolike të cilat nuk përmbajnë tiaminë, ato shpesh bëhen
defiçiente në tiaminë. Një tipar i defiçencës së tiaminës tek
alkoolikët është sindromi Wernicke Korsakoff, i karakterizuar si
çregullim neurollogjik, psikozë ose humbje e memories. Kjo
sëmundje e cila është e kthyeshme, zakonisht kërkon kushte
spitalore dhe nuk shkaktohet nga alkooli por nga kombinimi i
defiçiencës së tiaminës dhe defekteve të mundëshme në enzimën e
varur nga tiamina transketolazë. Shërimi i kësaj sëmundje
Wernicke Korsakoff sikundër edhe simptomat e tjera të defiçiencës
së tiaminës në alkoolikët mund të shmanget duke përdorur lëngje
të pasuruara me tiaminë, vere, birre etj, por nuk është aritur
sukses.

Të ushqyerit me nikotinamidë dhe triptofan janë të lidhura.

Defiçienca e nikotinamidës (Figura 16-8) tek njerëzit çon në

sëmundjen e pellagrës (italisht lëkurë e ashpër e rudhosur) që
fillimisht u vu re në Europë, por ndeshej edhe në shumë rajone
ku drithrat janë një ushqim i lidhur dhe dieta ka përmbajtje të ulët
të mishit dhe peshkut.

Figura. 16-8: Struktura dhe kërkesat

e nikotinamidës e njohur gjithashtu
si niacinamidë.
Nikotin amide (niacinamidë)
Forma e koenzimës: Nikotinamidë
dinukleotid dhe fosfati i tij NAD dhe NADP
Funksioni: Koenzima për shumë
dehidrogjenaza
Rekomandimi ditor 19 gram
Sindromi: Pellagra

Sot pellagra është parë në zona të thella rurale ne

institucione të personave me probleme mendore ku sherbehet një

267
 Biokimia

ushqim i kufizuar. Pellagra njihet nga 4 D në anglisht (dermatit,,

diarea, dementia, death).
Drithërat si psh misri ka 2 veçori biokimike që çojnë në një
defiçiencë të nikotinamidës ku ai është një nga përbërësit kryesore
të dietës. Drithërat përmbajnë nikotinamidë në sasi të
konsiderueshme, por ajo është e pranishme në formë të lidhur që
nuk mund të absorbohet nga zorrët dhe kështu është e
pavlefshme. Kur drithi trajtohet me baza të tretura, nikotinamidi i
lidhur çlirohet në formën e tij të lirë dhe kështu ai absorbohet.
Shumë kohë më parë ishte zbuluar nga biokimistët se
indinaët në Meksikë, Amerikën Qëndrore kishin mësuar se duhet
të njomnin ushqimin e përbërë prej drithërave në një tretësisrë
ujore (hidroksid kalciumi të tretshëm) kështu lirohej tiamina e lirë
përpara pjekjes së ushqimit të tortilës
Tipar tjetër i drithit te misrit është që proteina e drithrave
përmban shumë triptofan. Aktualisht qënia njerëzore dhe shumica
e kafshëve mund t’a sintetizojë nikotinamiden prej triptofanit, ai
përdoret tërësisht për biosintezën e proteinave. 60 mg triptofan
është ekuivalent me 1 mg nikotinamide.
Mishi batha, bizelet, arrat dhe peshku janë burimet më të
mira të nikotinamidës, ndërsa qumështi dhe vezët përmbajnë
shumë pak. Drithrat e rafinuara janë gjithashtu burime shumë të
varfëra Bukës së bardhë të drithrave zakonisht i shtohet
nikotinamidë.

Shumë ushqime kanë përmbajtje të ulët të acidit askorbik

Prej shekujsh ka qënë mjaft e përhapur sëmundja e

skorbutit sidomos tek detarët dhe eksploratorët që përdornin
ushqime të thata. Në vitin 1750 James Lind ushqeu një grup
detarësh që vuanin nga skorbuti me 6 tipe të ndryshme dietash.
Vetëm njëra nga këto dieta mundi ta kurojë sëmundjen .
Lind rekomandoi që lëngu i limonit të përfshihej në dietën e
detarëve dhe për këtë u desh edhe një gjysëm shekulli që kjo
këshillë të pranohej. Vdekja nga skorbuti ndodhte akoma midis
eksploratorëve të arktikut apo Antarktidës. Vitamina antiskorbut

268
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

ishte izoluar përfundimisht nga lengu i limonit në vitin 1932 dhe

sintetizohej shumë shpejt. Asaj iu dha emri acid askorbik

Figura 16-9: Struktura funksionale

dhe kërkesat për acid askorbik
Funksioni kofaktor i disa reaksioneve
hidrolitike
Rekomandimi ditor 60 mg

Megjithëse skorbuti nuk është i

zakonshëm më tek të rriturit, shumica
e njerëzve nuk e marrin optimumin
ditor të acidit askorbik, veçanërisht
nënat me fëmijë në gji. Acidi askorbik nuk është i shpërndarë
sikundër vitaminat e tjera, por ai është një substancë e
paqëndrueshme dhe që shkatërrohet shpejt nga nxehtësia, kushtet
alkaline ose nga ekspozimi ndaj oksigjenit në prani të joneve të
hekurit ose bakrit të cilat katalizojnë oksidimin e tij në produkte
inaktive. Mishi, peshku dhe veza janë burime relativisht të varfëra
në acid askorbik.
Qumështi përmban shumë pak acid askorbik. Personat që
nuk konsumojnë rregulisht fruta të freskëta dhe perime të freskëta
veçanerisht moshat e vjetra që jetojnë të vetmuar janë më të
prekshëm ndaj defiçiencës së acidit askorbik
Frutat e agrumeve, domatja, ananasi, lakra dhe perimet e
gjelbërta janë burimi më i mirë i acidit askobik, por edhe shumica
e frutave të freskëta dhe perimeve janë burime mjaft të mira.
Gjithashtu gjethet dhe pjesa e brendëshme e trungut të shkurreve
dhe pemëve janë të pasura me acid askorbik.

Defiçienca në kufij e riboflavinës është gjithashtu e zakonshme

Riboflavina ndodhet në kufijtë e defiçiencës (figura 16-10)

është mjaft e zakonshme në pjesë të ndryshme të botës, duke
përfshirë edhe SHBA. Kësaj nuk i është kushtuar shumë rëndësi
për faktin se nuk përbën ndonjë rrezik për jetën. Ajo shfaqet më
shpesh në gratë shtatzëna tek fëmijët në rritje dhe tek ata që
pësojnë strese fiziollogjike. Defiçienca e riboflavinës manifestohet

269
 Biokimia

në mënyrë karakteristike në formën e plageve ose carjeve të

buzëve dhe qosheve të gojës si një dermatit i fytyrës. Gjithashtu
vëzhgohet edhe anemi. Deficienca e riboflavinës shfaqet zakonisht
edhe me sëmundje të tjera defiçiente sikundër pellagra. Burimi më
i mirë i riboflavinës është qumështi, mëlçia, veza, mishi dhe
zarzavate që permbajnë pigmente të verdha. Përderisa drithërat
dhe buka përmbajnë shumë pak riboflavinë ato duhet të
fortësohen me këtë vitaminë.

Figura 16-10: Struktura funksioni

dhe kërkesat e riboflavinës
Forma e koenzimës: Flavin Mononukleotid,
Flavin adenin Dinukleotid
Funksioni : Koenzimë në reaksione
oksidorediktimi
Rekomandimi i lejuar ditor 1.7 mg
Sindromi deficient: çrregullime të lëkurës
dhe të membranave mukoze

Defiçienca më e madhe e vitaminave është tek acidi folik.

Pothuajse në të gjithë botën, defiçienca e acidit folik (Figura 16-11)
besohet të jetë forma më e përhapur e vitaminës në nivelin
ushqimor. Ajo është e zakonshme në vendet e pazhvilluara, në
tropik ku shumica e popullsise e marrin në kufinjtë e defiçiencës
së acidit folik.

Figura 16-11: Acidi folik

Forma aktive : Tetrahidrofolate
Funksion: Koenzimë ne reaksionet enzimatike ku përfshihet transferimi i një
grupi karbon
Rekomndimi i lejuar ditor 400 mikrogram
Sindromi i deficiences Anemi

270
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

Mjaft njerëz të varfër dhe njerëz të moshuar vuajnë nga

sëmundja e acidit folik e manifestuar si anemi, humbje në peshë,
dobësi. Acidi folik është gjërësisht i përhapur në gjethet e gjelbërta
të perimeve, në mëlçi, në maja dhe mish por shkaterrohet shumë
shpejt nga gatimi dhe eksopzimi ndaj agjentëve reduktues.

Deficienca e piridoksinës, biotinës, dhe acidit pantotenik janë të

rralla tek njeriu

Piridoksina, biotina, dhe acidi pantotenik (Figura 16-12 deri

16-14) janë të pranishme në sasi të mëdha në shumë ushqime. Në
kushte natyrale defiçiencat e këtyre vitaminave tek njeriu janë të
rralla, por ato janë zbuluar në njerëz që përdorin dietë jo të
zakonshme. Një shembull klasik është rasti i defiçiencës së
biotinës e zbuluar në Spitalin e Bostonit tek një pacient që nuk kish
konsumuar asgjë përveçse vezë të freskëta për një periudhë prej
disa muajsh. Megjithëse vezët e freskëta janë të pasura në proteina,
më shumicën e proteinave dhe mineraleve, ato përmbajnë një
proteinë, (avidinë) e cila lidh biotinën dhe e pengon atë të
absorbohet nga zorrët. Në se vezët gatuhen, kjo deficiencë nuk
ndodh sepse avidina pas denatyrimit nga nxehja nuk lidhet më me
biotinën.
Deficiencat e këtyre tre vitaminave ndodhin më tepër tek
alkoolikët. Tendenca për të formuar gurë oksalat kalciumi në
veshkë është karakteristike për rastin e defiçiencës së piridoksinës
në disa raca orientale. Defiçienca e vitaminës B6 është vënë re në
pacientët me tuberkuloz të cilët janë trajtuar me medikamente si
isoniazid, i cili inaktivizon fosfat piridoksal-in, formë e koenzimës
së piridoksinës

Figura 16-12: Piridoksina

Struktura, funksioni dhe kërkesat për
piridoksinë
Forma e koenzimës :Piridoksal fosfat
Funksioni ; Koenzimë në transaminim dhe
reaksione te tjera të aminoacideve
Rekomandimi ditor = 2.2 mg

271
 Biokimia

Figura 16-13: Biotina

Struktura, funksioni, dhe kërkesat për
biotinë
Forma aktive ; Biocitinë
Funksioni Grup Prostetik i piruvat
karboksilazës dhe enzimave të tjera
transferuese të CO2
Rekomandimi ditor 150 mikrogram

Figura 16-14: Acidi pantotenik

Forma e Koenzimës Koenzima A
Funksioni Bartëse e grupit acil në acidet yndyrore
dhe oksidimin piruvik
Rekomandimi ditor 5-10 mg
Deficienca e vitamiës B12 në diteë ndeshet mjaft
rrallë

Vitamina B12, figura 16-15 është një vitaminë antianemike

(Pernicious). Kjo vitaminë nuk sintetizohet as nga bimët as nga
kafshët, ajo formohet vetëm nga bakteriet. Bakteriet e traktit
intestinal të njeriut mund të prodhojnë mjaft vitaminë B12 për të
plotësuar nevojat ditore normale. Vitamina B12 është gjitashtu e
pranishme me shumicë në popullata bakteriale në rumenin e
kafshëve ruminante dhe cekumin e specieve të tjera barngrënëse

272
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

siç janë lepujt. Cekumi është një apendiks i zorrëve ku tek njeriu i
është i dukshëm. Lepujt i sigurojnë nevojat e tyre për vitaminë B 12
dhe vitamina të tjera në mënyrë periodike.

Figura 16-15:Vitamina B12 (Kobalamina)

Forma e koenzimës (Deoxyadenosil kobalaminë
B12)
Funksioni: Koenzimë që merr pjesë në shndërrimin
emethylmalonil CoA---Suksinil-CoA
Rekomandimi ditor : 3.0 mikrogram
Sindromi deficient: Anemi pernciouse

Anemia perniçiose është një sëmundje

serioze në të cilën kemi defiçiencë të
qelizave të kuqe të gjakut dhe formimit të
hemoglobinës dhe dëmtime të sistemit nervor qëndror. Kjo
sëmundje ndodh jo për shkak të deficiençës së Vitaminës B12 por
pamundësisë për të absorbuar vitaminën nga zorrët për shkak të
sekretimit defiçient të një glikoproteine në stomak. Kjo
glikoproteinë quhet faktor intrinsik dhe kërkohet për absorbimin e
vitaminës B12
Anemia perniçiose trajtohet duke injektuar Vitaminë B12 ose
duke marë nëpërmjet ushqimit sasi të mëdha të vitaminës të cilat
mund të tejkalojnë defektin në absorbim.
Meqenëse mëlçia e njeriut mund të depozitojë vitaminë B12
me tepri edhe për disa vjet, defiçienca e dietës ndodh mjaft rrallë.
Personat që janë vegjetarinë e sigurojnë vitaminën B12 nëpërmjet
bakterieve intestinale, ose nga bakterie që gjenden në ushqimin
bimor.

Defiçienca e Vitaminës A shkakton efekte të shumfishta

Sëmundjet e syve (kseroftalmia) dhe (keratomalacia) janë të

zakonshme. Këto sëmundje shfaqen për shkak të mungesës së
vitaminës A (Figura 16-16) ose karotenit, si prekursor i vitaminës
A. Karoteni është i përhapur në bimët që përmbajnë pigmente të
verdha sikundër karrota dhe domatja.

273
 Biokimia

Në vende ku fëmijët janë të kequshqyer për sa i përket

proteinave dhe kalorive ndeshemi me defiçiencën e vitaminës A..
Ky fakt ndodh në mjaft sëmundje në të cilat kemi një absorbim
difektoz të yndyrnave, disa persona nuk janë në gjëndje ta
absorbojnë vitaminën A që përmban dieta ose karotenin të cilat
janë të tretshme në yndyrna.

Figura 16-16: Vitamina A1 (retinol)

Forma aktive e panjohur
Funksioni ndërmjetës në ciklin vizual në
zhvillimin e indeve normale
Rekomandimi i lejuar ditor 1.9 mg
Sindromi deficient: Verbim gjatë natës,
ndjeshmëri ndaj infeksionit

Në stadet fillestare kseroftalmia

manifestohet si verbim gjatë natës
dhe që vjen si pasojë e defiçiencës së
sintezës së pigmentit vizual
rodopsinë, e cila përmban si grup
aktiv të saj retinol, për të cilin
vitamina A është prekursor (Figura.
16-16).
Në rastet e defiçiencës së vitaminës A kemi një rritje të
ndjeshmërisë së të gjitha indeve ndaj infeksioneve.
Vitamina A grumbullohet në mëlçi në sasi që janë të
tepërta për muaj të tërë. Për shembull një dozë e vetme e vitamiës
A prej 30 mikrogram është e tepërt për të mbrojtur fëmijën për një
periudhë prej 6 muajsh. Mëlçia e të rriturit mund të depozitojë
deri 300 mikrogram. Mëlçitë e peshkut të ujrave të ftohta dhe
gjitarët e arktikut janë shumë të pasura me paraardhesin e
vitaminës A. Sidoqoftë vitamina A, në sasi shumë të mëdha (20-30
herë më shumë) është toksike me simptomat e dhimbjeve të
shumta.
Disa eksploratorë të arktikut kane vdekur pas ngrenies se
mëlçisë së ariut polar, e cila përmban sasi shumë të mëdha të
vitaminës A. Toksiciteti i vitaminës A është vënë re në personat që
konsumojnë sasi të mëdha të këtyre tabletave të vitaminave.

274
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

Deficienca e Vitaminës D shkakton sëmundjen e rakitizmit dhe

osteomalacisë.

Deficienca e vitaminës D tashmë është e rrallë. Në moshën e

fëmjërisë sëmundja e rakitizmit dhe forma e saj adulte
osteomalacia ku kockat janë të buta dhe të keqformuara, për
shkak se ato nuk përmbajnë kalcium në sasinë e duhur në dietë
dhe mungon hormoni 1,25-dihidroksi kolekalciferol (prekursor i të
cilit është vitamina D3 ose kalekalciferoli). Kjo vitaminë nuk
kërkohet në dietë, meqenëse nga ekspozimi i lëkurës në rrezet
diellore shkatohet formimi i kolekalciferolit ose vitaminës D3
(Figura 16-17) nga 7-dehidrokolesterol në reaksione fotokimike.
Kur lëkura nuk ekspozohet rregullisht në diell, vitamina D duhet
të jepet me anë të dietës. Ekspozimi për një gjysëm ore në
veprimin direkt të rezeve të diellit për fëmijët e vegjël do të
mjaftonte për të gjeneruar sasitë ditore minimale të vitaminës D.
Megjithatë eskimezët, të ekspozuar shumë pak ndaj rezeve të
diellit në dimrin arktik marrin sasi të mëdha të vitaminës D nga
peshku.

Figura 16-17: Vitamina D

(Kolekalciferol
Forma aktive: 1,25-dihidroksi –
kolekalciferol
Funksioni: Forma aktive është një
hormon që kontrollon metabolizmin
e Ca dhe të fosfatit
Rekomandimi ditor i lejuar 10
mikrogram
Sindromi defiçient rakitizëm
ostemalacia.

Të porsalindurit dhe fëmijët e vegjël me sëmundjen e

rakitizmit kanë muskulaturë të paformuar dhe janë të ngadaltë në
ecje. Deformimet e kockave shfaqen në kafkë, gjoks, shpinë dhe në
mënyrë të vecantë deformimet e kockave të këmbëve në formë
harku ose në formë iksi. Trajtimet e hershme me vitaminë D mund

275
 Biokimia

t’i përmirësojnë deformimet, kur sëmundja e rakitizmit qëndron

për një kohë të gjatë deformimet mbeten të përhershme.
Osteomalacia është formë adulte e rakitizmit. Gratë
shtatzëna që marrin një dietë të pamjaftueshme janë mjaft të
ndjeshmë ndaj defiçiencës së vitaminës D dhe kështu për
zhvilllimin normal të fetusit, kalciumi merret nga skeleti i nënës
Për të plotësuar nevojat për vitaminen D përdoret forma e
ergosterolit i cili konvertohet në ergokalciferol dhe që ka aktivitet
potencial si Vitamina D. Kurimi i rakitizmit është bërë i mundur
në sajë të pasurimit të qumështit me ergosterol. Sasia e vitaminës
D që ka nevojë organizmi i një të rrituri në mungesë të rezeve të
diellit është 10 mikrogram/ditë. Dozat mbi 1.5 mg/ditë janë
toksike.
Defiçiencat humane të vitaminave E dhe K janë shumë të
ralla. Dieta mesatare përmban pak më tepër sasi se kërkesat
minimale të vitaminës E dhe K. Defiçiencat spontane janë të rralla.
Veç kësaj vitamina K sintetizohet nga bakteriet intestinale.
Vitamina E (figura. 16-18) mbron lipidet e membranës nga
shpërbërja oksidative e acideve yndyrore shumë të pangopur.
Rekomandimi ditor për marjen e -tokoferolit është rreth 10-30
mg.

Figura 16-18: Vitamina E ( - tokoferol)

Forma active: e panjohur
Rekomandimi ditor: 10 mg

Dozat masive të tokoferolit nuk jane toksike, por nuk ka

ndonjë fakt që doza të tilla përmirësojnë kompleksin e kurimit të
infertilitetit.
Vitamina K (Figura 16-19) jepet tek foshnjat e porsalindura
dhe tek pacientët përpara dhe pas ndërhyrjes kirugjikale me
qëllim që të sigurohet që niveli i protrombinës në gjak të jetë
normal. Defiçienca e vitaminës K vjen si pasojë e një karboksilimi
enzimatik defiçient të mbetjeve të caktuara glutamate në

276
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

protrombinë dhe proteina të tjera pjesëmarrëse në mpiksjen e

gjakut. Doza shumë të mëdha të vitaminës K janë toksike.

Figura 16-19: Vitamina K

Forma aktive: e panjohur
Rekomandimi ditor 1 mg

Përbërja ushqimore e njeriut kërkon elemente të shumtë.

Përveç 6 elementëve bazë, si karbon, hidrogjen, azot,

oksigjen, squfur dhe fosfor prej të cilave përbëhen karbohidratet,
yndyrnat, proteinat dhe acidet nukleike nevoiten shumë elementë
të tjerë të njohur në ushqimin e njeriut dhe kafshëve të ndryshme
eksperimentale.

Tabela nr 16-13: Elementet e kërkuar në ushqimin e njeriut

Kalcium, Klor, Magnez, Fosfor,
Elementët Bazë
Kalium, Natrium
Bakër, Flor, Jod, Hekur, Mangan,
Elementë gjurmë
Molibden, Selen, Zink
Elementë të tjerë gjurmë
Arsenik, Krom, Nikel, Silicon,
të njohur si thelbësorë në
Kallaj, Vanadium
kafshë dhe në njerëz

Defiçiencat ushqimore të njeriut të disa elementëve gjurmë

nuk vihen re për shkak të përhapjes së tyre në pjesën më të madhe
në ushqim dhe ujin e pishëm. Eshtë provuar në mënyrë
eksperimtale se të gjithë elementët thelbësorë për minjtë ose
shpendët janë të kërkuara edhe nga njerëzit.
Gjithashtu është e mundëshme që elementë shtesë ndaj
atyre të listës ne tabelën 16-13 të gjenden si elementë thelbësorë në
të ardhmen nëpërmjet metodave eksperimentale për

277
 Biokimia

demonstrimin e defiçiencave të cilat janë duke u zhvilluar dhe

duke përmirësuar njohuritë tona.
Ështe e pamundur të përcaktohet në se një element i dhënë
është thelbësor në ushqim nëpërmjet kryerjes se mikroanalizës së
indit të një kafshe eksperimentale. Në indet e kafshëve dhe ato të
njeriut sasitë e elementëve gjurmë janë mjaft të variueshme kur ato
nuk janë elementë të brendëshëm ose intrinsikë por gjenden në
organizëm si kontaminantë ose ndotës dhe që vijnë nëpërmjet
marrjes së ushqimit. Një shëmbull i tillë është Merkuri, i cili
akumulohet në sasi toksike nga peshku tuna, ose peshq të tjerë
nga ndotje industriale të hedhura në det.
Në mënyrë të përmbledhur mund të themi që defiçiencat e
këtyre elementëve në dietën e njeriut janë të zakonshme dhe
duhen njohur për të bërë të mundur kurimin e organizmit.
Elementët që kërkon organizmi i njeriut grupohen në elementë
kryesorë dhe elementë gjurmë. Elementët kryesore kërkohen me
tepricë prej 100 mg/ditë, elementët gjurmë kërkohen në sasi jo më
të mëdha se disa miligram në ditë. Elementët e rëndësishëm
ushqimorë janë të vlefshëm biollogjikisht vetëm në formë
kripërash ose forma të tretshme të përbërjeve kimike të
kombinuara.

Kalciumi dhe fosfori janë thelbësorë për zhvillimin e kockave

dhe të dhëmbëve.

Organizmi i njeriut tek i rrituri përmban më tepër se një

kilogram kalcium pothuajse i gjithë ndodhet në kocka dhe dhëmbë
sebashku me fosfatin si kripra minerale të patretshme
Hidroksiapatit Kalciumi. Kalciumi luan rol të rëndësishëm në të
gjitha qelizat si një mesazher ose rregullator intraqelizor, ai
ndihmon rregullimin e aktivitetit të muskujve skeletorë, të zemrës
dhe të shumë indeve të tjera. Kalciumi është mjaft i përhapur në
ushqime sidomos në qumësht, djathë, drithra, leguminoze, arrore
dhe perime. Kërkesat më të mëdha për këtë element janë gjatë
fazës së foshnjërisë dhe asaj të fëmijërisë, kur skeleti është
vazhdimisht në rritje, gjatë shtatzanisë si dhe tek gratë gjatë
periudhës se laktacionit. Absorbimi i kalciumit nga zorrët

278
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

rregullohet nga faktorë shumë kompleksë, që përshijnë pH,

raportin Ca/P në dietë, praninë e acideve yndyrore dhe acide
bimore të caktuara si dhe të gjithë vitaminën D, e cila rregullon
absorbimin e Kalciumit. Për shkak të këtyre faktorëve, vetëm një
fraksion kalciumi në ushqimin e tretur absorbohet aktualisht.
Kalciumi është mjaft kompleks për shkak të faktit që kockat
përbëjnë një rezervuar shumë të madh dhe të kalciumit dhe që
mund të lirojë kalciumin kur ai mungon në dietë. Gratë shtatzëna
dhe ato laktante (me fëmijë në gji) me një dietë defiçiente në
kalcium e lëshojnë kalciumin nga rezervuari skeletor për rritjen e
fetusit ose për prodhimin e qumështit i cili është i pasur në
kalcium. Kalciumi në kocka është në shndërrim të vazhdueshëm.
Reth 700-800 mg kalcium mund të largohen dhe të hyjnë në masën
skeletore për çdo ditë. Nevojat afatshkurtra për kalcium në pjesë të
tera të organizmit vijnë nga ky rezervuar i madh.
Rekomandimi lejuar ditor i kalciumit për të rriturit (Tabela
16-2) është 800 mg/ditë. Mbi 1200 mg/ditë rekomandohet për
gratë gjatë shtatzanisë dhe laktacionit. Kalciumi i pranishëm në
drithrat nuk është i gatshëm për t’u absorbuar për shkak se ai
është i lidhur me hekzafosfat inozitol i ashtuquajturi Fitat (figura
16-20) formon fitinën një kripë kalcium magneziale e fitatit. Fitati
lidhet gjithashtu edhe me elementë të tjerë të kërkuar, veçanërisht
zinkun.

Figura 16-24: Anioni Fitat

Fitati mund të lidhë jonet Ca2++, Mg2++
dhe Zn2++ shumë fort tek grupe të
shumta fosfat, duke parandaluar
jonet metale thelbësore që të mund të
absorbohen. Fitatet gjenden kryesisht
në ushqime bimore.

Pamjaftueshmëria e magnezit është relativisht e zakonshme

279
 Biokimia

Organizmi përmban rreth 25 mg magnez, shumica e të cilit

është e pranishme në kocka. Të gjitha qelizat përmbajnë
koncentrime të larta të magnezit, (5-10mM). Jonet magnez luajnë
një rol shumë të rëndësishëm në veprimin e shumë enzimave
sidomos të atyre të glikolizës dhe të shumë reaksioneve të varura
nga ATP. Megjithëse shumica e ushqimeve përmbajnë magnez në
sasi të konsiderushme (sidomos klorofila dhe gjethet e gjelbërta të
perimeve) rekomandimi i lejuar ditor për magnezin është 35-
mg/ditë tek meshkujt në moshë të rritur.

Marrja e Natriumit dhe kaliumit janë të rëndësishme në

parandalimin dhe trajtimin e hipertensionit

Natriumi dhe kaliumi janë të pranishëm në sasi të mëdha

në përbërjen ushqimore dhe defiçiencat e tyre janë të rralla.
Problem me këto elementë është mungesa e balancës ushqimore se
sa të ushqyerit nën nivel. Natriumi i cili është kation kryesor
ekstraqelizor dhe Kaliumi, kation kryesor intraqelizor janë shumë
të rëndësishëm në rregullimin e balancës ujore dhe elektrolitike, si
dhe të balancës acido-bazike të organizmit. Ato janë subjekt i ciklit
nga hormonet mineralokortikoide të korteksit adrenal.
Kërkesat aktuale ushqimore për natrium janë rreth 1g/ditë.
Ashtu si sheqeri, konsumi njerëzor për kripëra është ritur në kohët
moderne.
Shumë njerëz mund të kenë një shije të madhe për kripëra
dhe mund të konsumojnë 10 gram natrium në ditë. Mbikonsumi i
vazhdueshëm i NaCl jo vetëm nxit presionin e lartë të gjakut ose
hipertensionin ose përkeqëson më tej këtë kusht i cili ka një
preardhje gjenetike. Njerëzit me hipertension duhet të kufizojnë
marjen e klorurit te natriumit.
Rreth 4 gram kalium ndodhet i tretur çdo ditë në dietë, por
kaliumi i tepërt eleminohet nëpërmjet humbjes nga diabeti dhe
diarea, ose humbjes në urinë pas përdorimit të medikamenteve
diuretikë që përfshihen në trajtimin e hipertensionit të cilat mund
të çojnë në zvogelim serioz të kaliumit. Lëngu i domates, frutat e
agrumeve dhe sidomos bananet janë veçanerisht të pasura në
kalium.

280
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

Hekuri dhe Bakri jane të nevojshme për sintezën e proteinës se

hemës.

Defiçienca e hekurit është një nga çrregullimet ushqimore

më të zakonshme. Ajo është mjaft e përhapur tek fëmijët, vajzat
adoleshente dhe gratë në periudhën e riprodhimit. Hekuri
absorbohet vetëm në formën e tij ferrore (Fe2+). Absorbimi dhe
ekskretimi i tij janë relativisht të ngadalta dhe kontrollohen nga
shumë faktorë kompleksë. Vetëm një fraksion i vogël të hekurit të
pranishëm në ushqime të ndryshme është aktualisht i
absorbueshëm. Për më tepër hekuri i pranishëm në ushqime të
ndryshme absorbohet në mënyrë të ndryshme. Hekuri i mishit
është më i absorbueshëm, ndërsa ai i drithërave është më pak i
absorbueshëm. Qumështi përmban shumë pak hekur.
Hekuri është i kërkuar për sintezën e proteinave që kanë
porfirinë dhe hekur, hemoglobina, mioglobina, citokromi dhe
citokrom-oksidaza (Figura 16-25). Ai transferohet në gjak, lidhet
më proteinën plazmatike transferinën dhe grumbullohet në inde
në formën e ferritinës, një proteinë që përmban hidrokside ferrike
dhe fosfate ferrike. Mëlçia, shpretka dhe palca e kockave
përmbajnë me shumicë feritinë. Hekuri nuk ekskretohet me urinë
por humbet sipas rrugës biliare, feçeve dhe ciklit menstrual.
Meqenëse ritmi i humbjes së hekurit nga gjaku është i dyfishtë ose
i trefishtë gjatë menstruacioneve, gratë kërkojnë sasi më të mëdha
të hekurit se sa burrat. Megjithëse buka dhe produkte të tjera janë
të pasuruara me hekur ato nuk e zgjidhin problemin e defiçiencës
së hekurit përderisa kontrolli i peshës nga gratë dhe vajzat e reja
kërkon të eleminojnë bukën nga dieta. Defiçienca e hekurit çon në
aneminë me deficiencë hekuri në të cilën numri i rruazave të kuqe
të gjakut është normale por sasia e hemoglobinës është relativisht
e ulët.
Bakri është thelbësor në dietë sepse përfshihet në
përdorimin e përshtatshëm e të zakonshëm të hekurit dhe në
mënyrë të veçantë për sintezën e citokrom-oksidazës e cila
përmban si hekur dhe bakër. Bakri është gjithashtu i nevojshëm

281
 Biokimia

për zhvillimin normal të indeve lidhëse dhe enëve të gjakut.

Nevojat ditore janë reth 2.5-5.0 mg/ditë. Ai është i përhapur në
mish, produkte deti, perime, dhe arrore, mungon në produkte
blegtorale.

Struma është rezultat i defiçiencës së Jodit.

Në shumë zona malore, shumë njerëz vuajnë nga strumë e

thjeshtë, zmadhimi i gjëndrës tiroide për shkak të defiçiencës së
jodit në tokë dhe në zona larg prej detit.Gjëndra tiroide
grumbullon jodin nga gjaku e perdor atë për të prodhuar
hormonin e tiroides. Në defiçiencën e jodit, gjëndra tiroide pëson
një zmadhim kompensues me qëllim që të ekstraktojë jod nga
gjaku në mënyrë më efiçiente. Në defiçienca jodike për periudha
shumë të gjata, gjëndra tiroide mund të zmadhohet në sasi shume
të madhe në përmasa, duke peshuar disa paund dhe mund të
bëhet rezik për jetën. Defiçienca jodike e nënës së prekur mund të
çojë në kretinizëm në fëmijët e tyre, të karakterizuar nga një
kufizim mendor, zhvillim i vogël i trupit, xhuxhizëm dhe
strukturë faciale karakteristike.
Struma është e parandalueshme me lehtësi. Megjithëse
kripa e jodizuar (0.5 gram jodid kaliumi për kilogram NaCl)
përdoret gjërësisht në ushqime dhe është shumë efektive në
kontrollin e strumës, por jo gjithmonë zgjidhet nga ata që e kanë të
nevojshme. Fatkeqësisht kripa e jodizuar nuk është e vlefshme në
të gjitha rastet.

Kariesi dentar është një problem i rëndësishëm ushqimor

Kariesi dentar konsidrohet të jetë sëmundja mjaft e

përhapur, ajo është çregullimi më i përhapur në të cilin të
ushqyerit është faktor. Në disa rajone deri 90 % e popullsisë tregon
rezultate të kariesit dentar. Përqindja e kariesit dentar korelon në
mënyrë pozitive me konsumin e sheqernave të lira dhe mund të
shikohet si një sëmundje e popullsive të zhvilluara.
Sidoqoftë kemi edhe një faktor tjetër ushqimor të përfshirë
në shfaqjen e kariesit dentar. Studimet krahasuese statistikore janë

282
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

kryer për të parë shfaqjen e kariesit dentar në komunitete në të

cilat fluori është shtuar në sasi të kontrolluara në rezervuarin ujor
në krahasim me komunitete të ngjashme në të cilat furnizimi me
ujë nuk përmban fluor. Studime të tilla tregojnë se fluori në
përqëndrime prej 1 ppm (pjesë për milion) eleminon mjaft mirë
shfaqjen e kariesit dentar.
Në fakt fluorizimi i ujit me tepri është i dëmshëm dhe
mund të shkaktojë fluorozë, që manifestohet me dhëmbë të
cgjyrosura. Ai është një element thelbësor i kërkuar në dietë për
formimin e duhur të kockave dhe dhëmbëve. Fluori inkorporohet
në hidroksiapatit, përbërje kristaline e kockave dhe e dhëmbëve
për të formuar fluoroapatitin. Megjithëse vetëm fraksione të vogla
të kristaleve të kockave përbëhen prej fluoroapatiti (Figura 16-21)
prania e tij i bën që kristalet e hidroksiapatitit të bëhen më të
mëdha, më të forta dhe më rezistente ndaj sulmit nga acidet.
Meqenëse fluori nuk është gjithmonë në sasi të mjaftueshme në
ushqimet e përpunuara, fluorizimi i ujit të pishëm është shumë i
rëndësishëm për rritjen e fëmijëve meqenëse marrja e fluorit fillon
që në fëmijëri dhe ka efekte përmirësuese për një periudhë të gjatë
kohe.

Figura 16-21: Efekti i fluorit tek hidroksiapatiti

Zinku dhe disa mikroelementë të tjerë janë rëndësishëm në

dietë

283
 Biokimia

Mbi 80 enzima janë të njohura që kërkojnë zink si pjesë të

tyre të grupit prostetik. Këtu përfshihen alkool-dehidrogjenaza,
karbonik-anhidraza, ADN dhe ARN Polimeraza dhe
karboksipeptidaza. Zinku gjendet në koncentrime të larta në
gjëndrën e prostatës, në qelizat e spermës dhe tek sytë ku ai luan
një rol të rëndësishëm por funksionet e tij janë akoma të
panjohura. Deficienca e zinkut e cila është zbuluar në disa fshatra
në Iran çon në rritje të vogël anemi, albuminë serumi të ulët dhe
zhvillim të kufizuar të sistemit te riprodhimit. Kjo gjë shkaktohet
nga konsumi i një diete tradicionale lokale, të përbërë prej buke që
prodhohet nga miell pjesërisht i rafinuar. Një bukë e tillë përmban
mjaft fitat (figura 16-24) e cila e lidh zinkun shumë fort. Duke
penguar kështu absorbimin e tij nga zorrët. Një tipar jo i
zakonshëm i defiçiencës së zinkut në individë të rrallë është
ndryshimi i perceptimit të shijeve dhe aromave. Së fundi kërkesat
për zink nga të rriturit janë 15 mg/ditë zink, gratë shtatzëna dhe
ato laktante kërkojnë më tepër (Tabela 16-2). Zinku gjendet në
mish, vezë, produkte deti, qumësht dhe mëlçi, por në përmbajtje
më të ulët gjendet në fruta dhe perime të gjelbëra.
Për minjtë, shpendët dhe kafshë të tjera të vogla të rritura
në kushte ultra të pastra ku janë shmangur metalet gjurmë dhe ku
jepet vetëm ujë i distiluar kërkohet shtimi i elementëve gjurmë për
rritjen dhe funksionin e tyre. Gjithashtu këto kërkohen edhe nga
qeniet njerëzore. Midis tyre mund të përmendim këto elementë
tin, vanadium, krom, silikon, të cilat janë të domosdoshëm për
rritjen e kockave dhe të indeve lidhëse. Kobalti është një pjesë
vitale e molekulës se vitaminës B12 dhe për pasojë kërkohet nga
organizmat për të prodhuar këtë vitaminë. Kobalti kërkohet edhe
nga disa kafshë ndoshta për faktin se ai është i nevojshëm për
sintezën e vitaminës B12 nga mikroorganizmat e traktit
gasrointestinal. Gjithashtu të kërkuar janë seleni, si një përbërës i
enzimës glutation peroksidazë dhe molibdeni, pjesë e grupit
prostetik të enzimës ksantinë oksidazë dhe aldehidë oksidazë.
Seleni në doza të tepërta është shumë toksik. Bakri, kobalti, zinku,
mangani, dhe nikeli megjithëse të rëndësishëm në dietë, bëhen
mjaft toksike kur janë me tepri dhe dëmtojnë shëndetin e njerëzve
pranë zonave të industrisë minerale dhe metalurgjike.

284
 Kreu 16: Të ushqyerit e Njeriut

Një dietë e balancuar duhet të ketë shume variacion.

Nuk mund të ketë ushqim perfekt që të mund të plotësojë

nevojat ushqimore për cdo person. 40 përbërës të ndryshëm
ndodhen në raporte të caktuara në ushqime të ndryshme. Një
udhëzues i thjeshtë i zakonshëm për një dietë normale e
përshtatshme jepet nga kater grupet bazë të ushqimit (tabela 16-
14). Kjo tabelë jep llojet e ushqimeve që duhet të përdoren çdo ditë
nga secili grup me qëllim që të jepet një dietë e balancuar e
arsyeshme. Garancia më e mirë për një ushqim përshtashëm është
një dietë me variacion të madh se bashku më një balancë të
përshtatshme të kalorive dhe të proteinave në korelacion me
nevojat individuale duke marrë në konsideratë gjatësinë, peshën
dhe shkallën e aktivitetit fizik.

Tabela 16-14: Kater grupe bazë të ushqimit

Grupi i qumështit
Grupi i mishit
Grupi i perimeve dhe frutave
Grupi i bukës dhe i drithrave
Qumështi, djathi, gjalpi,
akullore dhe produkte të tjera
blegtorale
Mish, peshk shpendë, vezë,
bizele, bishtajë ose arrore
Zarzavate të gjelbërta dhe të
verdha, domate dhe agrume
Të gjithë drithrat dhe produktet
e drithrave

285
 KREU 17

MAKROELEMENTËT NE METABOLIZMIN USHQIMOR

Elementët ushqyes të domosdoshëm për bimët janë

ekskluzivisht të natyrës inorganike dhe në këtë pikë bimët
ndryshojnë në mënyrë thelbësore nga njeriu, kafshët dhe
mikroorganizma të shumtë, të cilët përdorin edhe lëndë organike
si ushqim. Elementët ushqyes mund të ndahen në bazë të sasive të
domosdoshme në makroelementë dhe mikroelementë;
makroelementët kërkohen në sasi më të mëdha në krahasim me
mikroelementët. Karboni, oksigjeni, hidrogjeni dhe azoti jane
elementë organogjenë themelorë dhe për funksionimin e tyre kemi
patur rastin të flasim gjatë shtjellimit të metabolizmit të
karbohidrateve dhe të përbërjeve të azotuara; ky kapitull u
kushtohet pra, makroelementëve të tjerë : d.m.th fosforit, squfurit,
kalciumit, magnezit, dhe hekurit. Midis makroelementëve është
futur edhe hekuri, megjithëse ai, është i pranishëm tek bimët në
sasi të ndërmjetme, për rëndësinë e veçantë të rolit të tij biokimik.

Fosfori

Fosfori në tokë është i pranishëm në sasi të ndryshueshme,

midis 0,02% dhe 0,15% dhe është pothuajse përjashtimisht në
formën e ortofosfatit; një pjesë e rëndësishme e tij është e lidhur
me lëndën organike dhe sipas natyrës e origjinës së tokës, sasia e
fosforit organik mund të ndryshojë nga 25% në 80% të fosforit të
përgjithshëm. Clirimi i fosfatit nga ana e lëndës organike të tokës
sjell mineralizmin e saj. Ky proçes favorizohet shumë nga flora
mikrobike që prodhon enzimat e nevojshme midis të cilave
fosfatazat. Ekuilibri midis fosfatit të absorbuar prej koloideve të
tokës dhe atij në tretësirën tokësore kushtëzohet nga shumë
faktorë siç janë pH-i, temperatura dhe përqëndrimi i elektrolitëve
të pranishëm.
Fosfori në tretësirën e tokës përfaqësohet mbi të gjitha nga
format H2PO4 dhe HPO4, që janë në ekuilibër midis tyre:

286
 Kreu 17: Makroelementët në metabolizmin ushqimor

Ky ekuilibër rregullohet nga pH-i, në një pH të përafërt me

neutralin dy format jonike janë të pranishme pothuajse në
proporcione të barabarta.
Rrënjët e bimëve mund të absorbojnë fosfatin edhe kur ai
gjendet në përqëndrime të ulta në tretësirën e tokës; përgjithësisht
fosfati në qelizat rrënjore është i pranishëm në sasi që janë nga 100
deri në 1000 herë më të larta se në tretësirën e tokës dhe kjo
demostron që fosfati merret me anë të një mekanizmi të transportit
aktiv.
Fosfati i absorbuar nga bimët zhvendoset lehtësisht në çdo
ind dhe përfshihet në proçeset metabolike me shpejtësi; brenda
dhjetë minutave duket se 80% e fosfatit të absorbuar trupëzohet në
përbërjet organike, mbi të gjitha në hekzozfosfatet.
Një shembull tipik i organikimit të fosfatit është fosforilimi i
aldehidit 3-fosfoglicerik, i cili ndodh gjatë glikolizës :

Përveç acidit 1,3-difosfoglicerik janë të shumtë metabolitet

glucidikë të rëndësishëm të fosforiluar, si p.sh. :
Glukoz 6-fosfati, ribuloz 5-fosfati, sedheptuloz 7-fosfati etj.
Roli biokimik i këtyre përbërjeve është përshkruar duke shtjelluar
anabolizmin dhe katabolizmin e karbohidrateve.
Një grup tjetër përbërjesh shumë të rëndësishme janë të
fosforiluara si ATP, CTP, UTP dhe GTP-ja etj, midis këtyre janë të
një interesi të veçantë ATP-ja dhe produktet e saj të hidrolizës :
AMP dhe ADP. Tashmë është shpjeguar se si sistemi adenilik merr
pjesë në proçeset që ndodhin me ndryshim të energjisë dhe se ky
sistem bën të mundur “magazinimin” e energjisë së çliruar në
proçeset ekzoergonikë për ta vënë më pas atë në dispozicion të

287
 Biokimia

proçeseve endoergonikë. ATP-ja formohet kryesisht gjatë

fotofosforilimit dhe fosforilimit oksidues; ajo është e kërkuar nga
një numër i madh i proçeseve metabolike: është e domodoshme
për biosintezën e amidonit, të proteinave dhe të acideve lyrorë;
ndërhyn në transportin aktiv të elementëve ushqyes dhe më në
fund u nevoitet të gjithë atyre reaksioneve endoergonike që me
anë të çiftëzimit me hidrolizën e ATP mund të zhvillohen
spontanisht.
Fosfori është i pranishëm si fosfat në strukturat e
koenzimave piridinike dhe flavinike, në koenzimën A dhe në
vargjet e ADN dhe të ARN-së, prandaj merr pjesë në mekanizmat
jetësorë më të thellë. Fosfati hyn në strukturat e lecitinave dhe në
përgjithësi, në fosfolipidet, të cilët janë përbërës thelbësorë të
membranave biollogjike.
Më në fund, është për t’u cituar fitina (esteri hekzofosforik i
inozitit) :

Kjo përbërje, gjërësisht e përhapur tek bimët veçanërisht në

farërat, përbën një rezervë të fosfatit, i cili mund të çlirohet
nëpërmjet hidrolizës falë fitazës.
Si përfundim, duket qartë roli thelbësor i fosforit në
metabolizmin qelizor dhe për këtë arsye nuk çuditemi që mungesa
të këtij elementi mund të provokojnë alterime metabolike të

288
 Kreu 17: Makroelementët në metabolizmin ushqimor

shumta e serioze. Në rrethana të mungesës, mund të vihet re si një

reduktim i shpejtësisë së fosforilimit dhe transportit të elektroneve
përgjatë vargut fotosintetik, ashtu dhe një pakësim i sintezës së
ARN-së dhe për pasojë i biogjenezës së proteinave, me akumulim
konseguent të përbërjeve të azotuara me peshë molekulare të ulët.
Këtyre alterimeve metabolike është e natyrshme t’u bashkangjiten
një seri alterimesh fiziollogjike, të cilat mund të pengojnë
seriozisht jetën e qelizës ose t’a kompromentojnë atë.
Cikli i fosforit mbyllet gjithmonë në pasiv për tokën
bujqësore, sepse fosfatet tek bimët akumulohen mbi të gjitha në
farërat dhe në frutat, të cilat, duke qënë se destinohen për konsum,
nuk i kthehen tokës nga e cila kanë origjinën. Për këtë arsye është
e domosdoshme të bëjmë plehërimin fosfatik; për shumë vite
akoma njerëzimi do të mund ta bëjë këtë plehërim duke përgatitur
plehrat fosfatikë nga fosforiti që ndodhet në sasi të mëdha, por me
sosjen e burimeve të fosforitit do të jemi para një problemi shumë
serioz që ka të bëjë me mbajtjen e nivelit të fosforit në tokat
bujqësore.

Squfuri

Squfuri është i pranishëm në tokë në sasi që ndryshojnë

midis 0,005% 0,04% dhe gjendet si në formën inorganike ashtu
edhe në formën organike. Squfuri inorganik është mbi të gjitha në
trajtën e sulfateve dhe është në këtë formë që merret nga bimët.
Squfuri i pranishëm në lëndën organike është përgjithësisht në
formën e reduktuar (ORG-SH), e mund të bëhet i disponueshëm
për ushqimin e bimëve nëpërmjet mineralizmit. Ky proçes,
favorizohet nga mikroorganizma të ndryshëm të cilët prodhojnë
enzimat e domosdoshme. Nëpërmjet hidrolizës enzimatike kemi :

ORG-SH + H2O → ORG-OH + H2S

Më pas falë tipeve të ndryshëm të baktereve squfurorë,

ndodh oksidimi biollogjik, më parë i squfurit elementar
(Beggiatoa, Thiotri) e pastaj i sulfatit (Thiobacillus) :

289
 Biokimia

2H2S + O2 → 2H2O + 2S + 122 Kkal

2S + 3O2 + 2 H2O → 2 H2SO4 + 282 Kkal
________________________________________
2H2S + 4O2 →2H2SO4 + 404 Kkal (202 Kkal/mol)

Bakteret squfurore përdorin anhidritin karbonik si burim të

karbonit për metabolizmin e tyre, por nxjerrin energjinë nga
oksidimi i hidrogjenit të squfuruar dhe oksidimi i squfurit dhe jo
nga drita.
Organikimi i sulfatit kërkon ndërhyrjen e ATP-squfurilazës,
e cila katalizon transferimin e sulfatit në molekulën e ATP me
formim të adenozinë-5-fosfosulfatit (APS):

Grupi sulfat reduktohet më pas në grupin sulfur me një

mekanizëm që kërkon ferrodoksinën (Fd) si agjent reduktues :
grupi SH, i formuar më pas transferohet prej APS transferazës në
molekula të tjera pranuese (Acc):

Ky proçes reduktimi që ndodh tek kloroplastet, ka nevojë për

energji në formën e ATP dhe ndërhyrja e ferrodoksinës e bën atë të
varur nga aktiviteti fotosintetik. Si marrës (akseptor) i H2S shërben
acetil-serina që shkëmben acidin acetik me hidrogjenin e
squfuruar, duke formuar cisteinën; kjo është përbërja në të cilën
rigjendet e organikuar pjesa më e madhe e sulfatit që ndodhet në
tokë :

290
 Kreu 17: Makroelementët në metabolizmin ushqimor

Cisteina mund të transformohet në cistinë nëpërmjet

oksidimit të grupit –SH dhe formimit të një ure dysulfurore:

Cisteina, është një aminoacid i rëndësishëm, sepse duke

formuar lidhje dysulfurore, mund të bashkojë pika të ndryshme të
të njejtit varg proteinor ose të dy vargjeve të ndryshëm proteinorë.
Këto lidhje kontribojnë edhe për formimin e atyre strukturave të
veçanta proteinore, që tek enzimat, konkurojnë në përcaktimin e
specificitetit të substratit. Gjithashtu, shpesh grupet –SH, që
cisteina zotëron në vargjet proteinorë të enzimave, janë përcaktues
në konformacionin e siteve aktive. Shumë enzima, në fakt, humbin
aktivitetin katalitik në qoftë se grupet tyre –SH oksidohen ose
bllokohen si merkapturë nga metalet e rëndë.
Përbërje të tjera të rëndësishme të squfuruara të natyrës
aminoacidike janë metionina dhe glutationi. Ky i fundit, është një
tripeptid i formuar nga acidi glutamik, cisteina dhe glicina; edhe ai
njëlloj si cisteina, mund të formojë një urë dysulfurore, duke na
dhënë formën e oksiduar të glutationit:

291
 Biokimia

Glutationi dhe cisteina shpesh, veprojnë si sisteme

oksidoreduktimi të aftë që të marrin ose të çlirojnë hidrogjen sipas
rrethanave metabolike. Në këtë kuptim, glutationi, për shkak të
tretshmërisë së madhe të tij në ujë, është më aktiv se cisteina.
Një përbërje tjetër e squfuruar e një interesi të madhe
biokimik, është koenzima A, roli i së cilës si transportues i grupeve
acilikë tashmë, është përshkruar si në ciklin e acideve
trikarboksilike (piruvat dehidrogjenza e -ketoglutarat
dehidrogjenaza), ashtu edhe në metabolizmin e acideve lyrorë.
Squfuri është i pranishëm edhe në strukturën e vitaminës H
(ose biotina), e cila luan rolin e grupit prostetik të karboksilazave
dhe në strukturën e vitaminës B1 (ose tiamina), derivati
pirofosforik i të cilës kërkohet nga shumë sisteme enzimatike. Më
në fund, është për t’u përmendur, acidi lipoik për funksionin që
shpreh në kompleksin e piruvat dehidrogjenazës (cikli i Krebs-it).
Prania e squfurit në shumë përbërje organike të interesit
biollogjik e bën këtë element të domosdoshëm për jetën e qelizës.
Mungesa e squfurit përcakton një reduktim të sintezës
proteinore për shkak të mungesës së aminoacideve që përmbajnë
squfur dhe kjo gjë mund të përcaktojë një akumulim të
aminoacideve të tjerë.
Megjithëse, përmbajtja e squfurit tek bimët është afërsisht e
barabartë me atë të fosforit, plehërimi squfurik nuk rezulton i
domosdoshëm për bimët. Kjo i detyrohet faktit që sulfatet nuk
mbahen shumë fort nga koloidet e tokës në krahasim me fosfatet
dhe nga ana tjetër, një farë sasie sulfatesh mbrin në tokë nëpërmjet

292
 Kreu 17: Makroelementët në metabolizmin ushqimor

plehërimeve të zakonshme fosfatike, azotike e potasike. Në raste të

veçanta, plehërimi squfurik (sulfati i kalciumit ose squfur pluhur
në tokat gëlqerore) mund të rezultojë i dobishëm për kulturat që
kërkojnë squfur në sasi të mëdha si leguminozet dhe kruciferet.

Kaliumi

Kaliumi i pranishëm në tokë, përfshihet përgjithësisht,

midis 0,2% dhe 3,5% dhe mund të ndahet në tre fraksione :
kaliumi i fiksuar tek mineralet (veçanërisht mika dhe feldspati), që
përbën pjsën më të madhe (90-95%); kaliumi i absorbuar në
koloidet e tokës (argjila dhe lënda organike) që në një farë mase
mund të shkëmbehet me katione të tjerë të pranishëm në tretësirën
qarkulluese të tokës; dhe më në fund, kaliumi në tretësirë, që
përbën një pjesë akoma më të vogël në krahasim me kaliumin e
shkëmbyeshëm.
Kaliumi i fiksuar tek mineralet kërkon proçese të gjata të
pedogjenezës, përpara se të bëhet i disponuehëm për bimët,.
Kaliumi i shkëmbyeshëm dhe ai në tretësirë janë në ekuilibër
midis tyre; bimët e marrin kaliumin si jon K+ nga fraksioni në
tretësirë, i cili nga ana e tij rifurnizohet nga fraksioni i
shkëmbyeshëm.
Kaliumi është një element thelbësor për të gjitha
organizmat e gjalla dhe hyn në biosferë nëpërmjet bimëve që e
marrin nga toka me një mekanizëm të transportit aktiv, i cili lejon
marrjen kundër gradientit elektrokimik. Ai absorbohet me
shpejtësi, prandaj është një antagonist i fortë për të gjitha kationet,
dhe është lehtësisht i zhvendosshëm në të gjitha indet e bimës.
Funksioni kryesor biokimik i kaliumit është aktivizimi i shumë
enzimave : mjaft oksidaza, dehidrogjenaza, sintetaza e transferaza
kërkojnë katione monovalente si aktivizues; midis tyre kaliumi
është në pjesën më të madhe të rasteve më efikasi. Ai ndërhyn mbi
të gjitha në biogjenezën e amidonit dhe të proteinave, sa që në
mungesë të kaliumit akumulohen karbohidratet me peshë
molekulare të ulët dhe aminoacidet. Një funksion tjetër i
rëndësishëm i kaliumit është favorizimi i zhvendosjes së
karbohidrateve të formuar gjatë fotosintezës, gjë që shoqërohet me

293
 Biokimia

një rritje të organikimit të anhidritit karbonik. Prandaj, në bimët e

ushqyera mirë me kalium, ndeshet një shpejtësi më e madhe e
fotofosforilimit dhe e transportit fotosintetik të elektroneve.
Kaliumi kontrollon edhe funksione të rëndësishme
fiziollogjike, që kanë të bëjnë me bilancin hidrik të qelizës ; ai në
fakt rrit mbajtshmërinë hidrike të qelizës (siç bëjnë edhe Na+ dhe
Cl) duke mbajtur tonin osmotik të saj dhe duke favorizuar hapjen
e stomave dhe turgorin qelizor. E gjithë kjo sjell një penetrim të
madh të ujit nëpërmjet rrënjëve dhe një humbje më të vogël të tij
nëpërmjet transpirimit. Për rrjedhojë, kemi një përdorim më të
mirë të burimeve hidrike, i cili i lejon bimës të kufizojë dëmet në
rrethana të mungesës së ujit dhe të pakësojë rëniet e prodhimit në
vitet me mot të thatë.
Bimët e ushqyera mirë me kalium shfaqin edhe një
rezistencë më të madhe ndaj sulmeve të parazitëve; ka shumë të
ngjarë që kjo t’i detyrohet efektit të kaliumit në favorizimin e
trashjes së mureve të jashtëm të qelizave epidermike.
Kulturat bujqësore largojnë nga toka sasi të kaliumit shumë
të ndryshueshme ; kulturat si patatja, panxhari i sheqerit, duhani
etj, mund të largojnë nga toka rreth 200-340 kg/ha K2O. Prandaj
plehërimi potasik kërkohet mbi të gjitha për kulturat e
përmëndura më lart dhe në zona me rreshje të mëdha, ku është e
mundur një humbje e vazhdueshme e kaliumit nëpërmjet
shpëlarjes. Sipas natyrës së tokës dhe tipit të kulturës bujqësore,
mund të ndërhyhet me nitrat, klorur, fosfat, dhe sulfat të kaliumit.
Shpesh plehërimi potasik, përkthehet jo aq shumë në një rritje të
prodhimit se sa në një përmirësim cilësor të prodhimit, që ka të
bëjë me ruajtjen, shijen, ngjyrosjen dhe përmbajtjen në vitamina.

Kalciumi

Kalciumi në tokë është shumë i përhapur në formën e

silikatit, fosfatit, dhe karbonatit; prandaj në pjesën më të madhe të
rasteve nuk është e domosdoshme të ndërhyhet me plehërime,
duke patur parasysh edhe faktin që sasi të kalciumit mbërrijnë në
tokë nëpërmjet plehërimeve normale (perfosfati, nitrati i kalciumit,
kalcocianamidi).

294
 Kreu 17: Makroelementët në metabolizmin ushqimor

Bimët përmbajnë kalcium në sasi të dukshme që varen më

shumë nga përqëndrimi i tij në tretësirën tokësore se sa nga
mekanizmat e absorbimit.
Përqëndrimi i joneve Ca++ në tretësirën tokësore, është
zakonisht më i madh se përqëndrimi i joneve K+ e megjithatë, K+,
normalisht merret në sasi më të mëdha se Ca++, meqenëse një
sjellje e tillë konstatohet edhe me katione të tjerë, duhet të
pranojmë që bimët nuk kanë zhvilluar mekanizma efikas të
absorbimit për kalciumin si për elementë të tjerë. Kalciumi, në
fakt, merret në mënyrë pasive nga bima dhe tek ajo, zhvendoset në
drejtim vertikal duke ndjekur rrymën e transpirimit. Kemi të
bëjmë me një element të domosdoshëm për bimët dhe në qoftë se
atyre u mungon ky element i nevojshëm, proçesi i rritjes ndërpritet
menjëherë e pas disa ditësh rrënjët nxihen dhe bima vdes. Tek
bimët kalciumi është i pranishëm si jon i lirë në trajtën e oksalatit,
fosfatit ose karbonatit të kalciumit, të cilat gjenden në trajtën e
depozitave në brëndësi të vakuolave. Kalciumi, kryen një rol
shumë të rëndësishëm në formimin e membranave qelizore;
largimi i tij nga membranat përcakton një përshkueshmëri më të
madhe të tyre, ndoshta për shkak të mungesës së lidhjes midis
përbërësit proteinor dhe atij fosfolipidik të vetë membranës. Në
mungesë të kalciumit, pra mund të kemi një difuzion jashtë qelizës
të mjaft përbërjeve organike dhe inorganike, me pasoja shumë
negative për jetën e qelizës.
Në ndryshim nga katione të tjerë, kalciumi ndërhyn në
mënyrë shumë të kufizuar në mekanizmat enzimatikë. Në
organizmat shtazorë kalciumi shpërndahet në inde dhe organe të
ndryshme dhe hyn në sasi të mëdha në përbërjen e skeletit.

Magnezi

Magnezi është i pranishëm në tokë në sasi më të vogla në

krahasim me kalçiumin dhe njëlloj si kaliumi ndahet në tre
fraksione: magnez i pakëmbyeshëm, i shkëmbyeshëm dhe në
tretësirë. Fraksioni i pashkëmbyeshëm është ai mbizotëruesi dhe
përfshin magnezin e pranishëm në mineralet ferromagneziale
(biotiti, olivina, serpentina) dhe në disa argjila. Magnezi në formën

295
 Biokimia

e shkëmbyeshme dhe ai në tretësirë përbëjnë fraksionin e

disponueshëm për bimët dhe në përgjithësi është i mjafueshëm
për kërkesat e tyre. Nuk paraqitet në fakt shpesh nevoja e
plehërimit magnezial, sidoqoftë, në këto raste mund të përdoret
sulfat magnezi ose oksid magnezi.
Magnezi merret nga bimët në sasi më të vogla se kalciumi
dhe kaliumi, dhe njëlloj si kalciumi, zhvendoset drejt pjesëve të
larta të bimës me fluksin e transpirimit, kështu që, gjethet më të
vjetra janë më të pasura në magnez se sa gjethet e reja. Jonet NH4+,
shfaqin një veprim konkurues ndaj magnezit, një efekt analog
është i mundur edhe me jonet K+.
Tek bimët magnezi shfaq një seri funksionesh biokimike të
rëndësishme; ai është i pranishëm në molekulën e klorofilës dhe
ndërhyn në proçesin fotosintetik në nivele të ndryshme: aktivizon
ribuloz 1,5 difosfat karboksilazën, është i domosdoshëm gjatë
fotofosforilimit dhe ndërhyn në proçeset e fosforilimit që në ciklin
Kalvin, ripërtërijnë ribuloz 1,5-difosfatin. Për këtë asrye, nuk
çuditemi nga fakti që mungesa të magnezit provokojnë rënie në
organikimin anhidritit karbonik dhe simptoma të klorozës.
Magnezi ndërhyn si aktivizues në mjaft sisteme enzimatike,
si disa dehidrogjenaza të ciklit të Krebs-it dhe tek enzimat që
katalizojnë mobilizimin e grupeve fosforike, siç janë fosfatazat dhe
fosfotransferazat. Në këtë aspekt veprimi i magnezit, ngjan shumë
me atë të manganezit dhe në fakt të dy metalet zëvëndësojnë njëri
tjetrin.Veprimi i magnezit ushtrohet edhe në metabolizmin e
azotit, në fakt, në bimë me mungesë të magnezit vihet re një
reduktim i sintezës së proteinave dhe për pasojë një akumulim i
azotit jo proteinor. Ndoshta magnezi, stabilizon nën-njësitë
ribozomike në konfiguracionin e domosdoshëm për formimin e
lidhjeve peptidike nga ana e aminoacideve të lidhura me t-ARN-
të.

Hekuri

Hekuri është i pranishëm në tokë si përbërës i shkëmbinjve

parësorë (olivina, ornoblenda, biotiti etj), i oksideve (hematiti,
magnetit etj) dhe i argjilave të shumta. Ai gjendet, përgjithësisht,

296
 Kreu 17: Makroelementët në metabolizmin ushqimor

në gjendjen ferrike dhe vetëm rrallë në gjendjen ferroze (toka të

asfiksuara). Sasia e hekurit të tretshëm është shumë e vogël në
krahasim me hekurin e përgjithshëm dhe varet shumë nga pH-i i
tokës.. Është e njohur në fakt, që hekuri në formën jonike i
nënshtrohet ekuilibrit të mëposhtëm:

Ky ekuilibër në mjedis bazik, zhvendoset në të djathtë dhe

hekuri i patretshëm i largohet asimilimit nga ana e bimëve. Ky
fakt, kontribon shpesh në mungesën e hekurit tek bimët e
kultivuara në tokat bazike siç janë, për shembull, tokat gëlqerore.
Absorbimi i hekurit, përveçse nga pH-i i mjedisit varet edhe
nga aftësitë e qelizave rrënjore për të reduktuar Fe+3 në Fe+2. Një
reduktim i tillë duket thelbësor me qëllim që hekuri të mund të
merret nga bima dhe ndodh jashtë plazmalemës; elektronet e
domosdoshëm transferohen nga brenda qelizës tek Fe+3 ose nga
citokromi a ose nga një enzimë flavinike.
Absorbimi i hekurit ndikohet nga katione të tjerë; në fakt,
janë ndeshur veprime konkuruese nga ana e Cu++, Ca++, Mg++,
Zn++, K+ e mbi të gjitha Mn++. Në rastin e manganezit, është parë
që një raport i lartë Mn:Fe në mjedis ushqyes, mund të provokojë
mungesa të hekurit; supozohet që veprimni i manganezit
konsiston në shqetësimin e aktivitetit enzimatik të hekurit duke
futur në sitet që normalsiht janë të zënë nga ky i fundit. Hekuri
përmbahet në bimët në sasi shumë më të vogla në krahasim me
makroelementët e tjerë dhe pasi ka hyrë tek bima, nuk ka
lëvizshmëri të madhe; në fakt, simptoma të mundshme të
mungesës së hekurit ndeshen fillimisht në indet më të reja.
Funksionet biokimike të hekurit janë të shumfishtë dhe të
rëndësishëm; ai në indet bimore akumulohet në pjesën më të
madhe si fitoferitinë (një ferri-fosfoproteinë) dhe që andej
transferohet në vendet e veprimit. Midis këtyre vendeve të
veprimit ia vlen të përmendim vendosjen në qëndrën e hemit i cili
është një grup prostetik i citokromeve të ndryshëm. Këtu, falë
mundësisë së ndryshimit të numrit të tij të oksidimit (Fe+2 = Fe+3
+1e-), vepron si transportues i elektroneve. Hekuri kryen një

297
 Biokimia

funksion analog edhe në gjirin e proteinave të tjera që e përmbajnë

në formën jo heminike, midis të cilave ferrodoksina dhe
nitrogjenaza.
Hekuri ndoshta, përfshihet edhe në sintezën e proteinave,
sepse bimë me mungesë të këtij elementi shfaqin një përmbajtje
më të vogël të proteinave dhe një përmbajtje më të madhe të
përbërjeve të azotuara të tretshme.
Përmbajtja e klorofilës është e koreluar ngushtësisht me
nivelin e hekurit të dhënë, prandaj bimë të ushqyera mirë me
hekur paraqesin një përmbajtje të lartë në klorofilë dhe anasjelltas.
Sidoqoftë, nuk është demostruar ende me siguri absolute që
hekuri ndërhyn drejtpërsëdrejti në biogjenezën e klorofilës edhe
pse prania e tij është në gjendje të nxisë biogjenezën e disa
prekursorëve të klorofilës, si acidi -aminolevulinik dhe
protoporfirinogjeni. Megjithatë, bimë me mungesë të hekurit
paraqesin një mungesë të klorofilës, karakteristikë e një gjendje të
ashtuquajtur të klorozës që i detyrohet kufizimit të të gjithë
proçeseve biokimike që kërkojnë hekur. Në këto raste, përdorimi i
kriprave të hekurit në plehërimin e tokës nuk rregullon ndonjë gjë
të madhe, veçanerisht në rastin e tokave bazike; shumë më efikase
janë trajtimet me kelate të hekurit, d.m.th. me hekur të lidhur me
një molekulë organike, veçanërisht nëqoftë se ky trajtim bëhet
nëpërmjet rrugës gjethore.
Përbërja më e njohur si kelat është acidi etilendiamin
tetraacetik (EDTA):

Shumë të përdorur për shkak të stabilitetit të tyre janë edhe

acidet dietilen tiamin-pentaacetik (DTPA), etilen-diamindihidroksi
fenilacetik (EDDHA) dhe ciklohekzandiamintetraacetik (CDTA).

298
 KREU 18

MIKROELEMENTËT DHE ELEMENTËT MË TË VEGJËL NË

METABOLIZMIN BIMOR

Me termin mikroelement, ose element oligodinamik,

tregohen elementët e domosdoshëm për bimët , por që përmbahen
në to në sasi shumë të vogla në krahasim me makroelementët. Ky
kriter dallimi nga makroelementët mund të duket arbitrar, por
mer një domethënie të madhe nga pikëpamja fiziollogjike, po të
kemi parasysh sasitë e këtyre elementëve të domosdoshëm për
kryerjen e funksioneve të tyre biokimike. Manganezi, zinku, bakri,
molibdeni, bori dhe klori, kryejnë funksionet thelbësorë për jetën e
qelizës në sasi minimale dhe nëse ndodh që të jenë të pranishëm
në doza më të larta se ç’është e nevojshme, veprimi i tyre mund të
rezultojë i dëmshëm. Bimët ndaj tepricave të mikroelementëve,
shfaqin një tolerancë të ndryshueshme, në varësi të species së
bimës dhe të llojit të mikroelementit, sidoqoftë, ekziston gjithmonë
një prag mbi të cilin manifestohen simptoma të fitotoksicitetit. Nga
ana tjetër, duhet të kemi parasysh që, mungesa edhe e një
mikroelementi të vetëm mund të shkaktojë rënie të ndjeshme të
prodhimit.
Rastet e mungesës së mikroelementëve nuk janë lehtësisht
të diagnostikueshme për arsye të simptomave jo specifike;
sidoqoftë, përballë rënieve të pashpjegueshme të prodhimit të
tokave bujqësore mund të dyshohen mungesa të
mikroelementëve, veçanërisht në zonat që i nënshtrohen
shpëlarjeve intensive.
Në këto raste, është i këshillueshëm plehërimi i bimëve me
të gjithë mikroelementët nëpërmjet rrugës gjethore ose nëpërmjet
aplikimit të drejtpërdrejtë të tyre në tokë. Rruga gjethore është e
preferueshme, veçanerisht, në tokat bazike, ku mikroelementët e
shtuar do të transformoheshin në pjesën më të madhe në
hidrokside të patretshëm.
Efikasiteti në rrugën gjethore është shumë më i lartë, në
qoftë se mikroelementët aplikohen në formën e kelateve, sepse në

299
 Biokimia

këtë mënyrë, lehtësohet shumë penetrimi i tyre në brendësi të

indeve bimore.
Mikroelementët shfaqin funksione të ndryshme e të
rëndësishme edhe në metabolizmin e kafshëve dhe ndërhyjnë
shpesh edhe në zhvillimin e përgjithshëm somatik. Për këtë arsye,
ato duhet të jenë të pranishme në ushqimin e përditshëm, por në
sasi të përshatshme, për të shmangur helmime të mundëshme.

Manganezi

Manganezi në tokë është mikroelementi më përfaqësues

(200-300 ppm) dhe e ka origjinën, mbi të gjitha nga dekompozimi i
shkëmbinjve ferromagnezialë. Ai gjëndet në faza të ndryshme të
oksidimit të cilat u korrespondojnë formave të manganezit që janë
në ekuilibër midis tyre:

Ekuilibret e tilla zhvendosen në të djathtë në mjedis

oksidues dhe me rritjen e pH-it; këto kushte ulin tretshmërinë e
manganezit, prandaj, asimilimi i këij mikroelementi është i
favorizuar në tokat acide.
Manganezi merret nga bimët me mekanizma që janë nën
kontrollin metabolik dhe është në konkurrencë me katione të tjerë
midis të cilëve, veçanërisht aktivë janë Mg++ dhe Fe++. Manganezi
nuk është i pajisur me një lëvizshmëri të madhe brënda bimës,
prandaj simptomat e para të mungesës së tij (kloroza) janë të
dukshme tek gjethet më të reja.
Manganezi rezulton thelbësor për fotosistemin II dhe
prandaj ndërhyn në proçesin fotosintetik në nivelin e transportit të
elektroneve. Në këtë kuptim, ekziston edhe një lidhje me
reduktimin e nitrateve; ky proçes, në fakt kërkon elektrone që
nëpërmjet ferrodoksinës, vijnë tamam nga faza në dritë e
fotosintezës. Ky do të mund të ishte motivi, për të cilin bimë me
mungesë të manganezit paraqesin akumulim të nitrateve.

300
 Kreu 18: Mikroelementët dhe elementët më të vegjël në metabolizmin bimor

Manganezi kërkohet në mjaft sisteme enzimatike: disa

peptidaza janë Mn-enzima, ndërhyn tek karboksilazat dhe tek disa
dehidrogjenaza të ciklit të Krebs-it (ku mund të zëvëndësohet nga
magnezi) dhe është i domosdoshëm për 3-indolacetat oksidazën, e
cila është enzima që rregullon përmbajtjen e acidit 3-indolacetik
(një fitohormon i rëndësishëm) në indet bimore. Simptoma të
toksicitetit për shkak të tepricës së manganezit manifestohen tek
bimët, përgjithësisht, me njolla të zeza mbi sipërfaqet gjethore dhe
me heterogjenitet në shpërndarjen e klorofilës. Shpesh, toksiciteti i
manganezit shoqërohet nga mungesa e hekurit.

Zinku

Zinku përmbahet në toka në sasi të vogla (10-300 ppm), që

janë fortësisht të varur nga origjina e vetë tokës; në fakt toka me
prejardhje nga shkëmbinj igne bazikë, janë më të pasura me zink ,
ndërsa ato me prejardhje nga materiale silicore përmbajnë më pak
zink.
Zinku merret nga bimët si jon Zn++ dhe shkalla e asimilimit
të tij varet mbi të gjitha, nga pH-i i tokës; me rritjen e pH-it,
tretshmëria e tij dhe për pasojë, shkalla e asimilimit të tij
reduktohet shumë.
Marrja e zinkut është një proçes që ndodh me anë të një
mekanizmi të transportit aktiv, marrja e zinkut, në fakt reduktohet
nga prania e inhibitorëve të metabolizmit dhe nga ulja e
temperaturës. Një veprim i fortë inhibues shfaqet nga bakri,
ndoshta sepse konkuron me zinkun për të njejtin transportues.
Mungesa të zinkut ndeshen në bimët e mbështetura nga një
ushqim i lartë fosfatik.
Zinku në brendësi të bimës, zhvendoset pak, tenton të
akumulohet tek rrënjët dhe është praktikisht i palëvizshëm në
drejtim të gjetheve më të vjetra.
Zinku merr pjesë në mjaft sisteme enzimatike të një
rëndësie të madhe biokimike; karbonat-anhidraza, alkool-
dehidrogjenaza, laktat dehidrogjenaza, glutamat dehidrogjenaza
edhe disa peptidaza janë enzima që përmbajnë zink. Ai bën pjesë

301
 Biokimia

edhe tek triptofan sintetaza, e cila është një enzimë që katalizon

formimin e triptofanit nga serina dhe indoli :

Meqenëse, triptofani është prekursori i acidit 3-indolacetik,

në bimët me mungesë të zinkut ndeshen mungesa jo vetëm të
triptofanit, por edhe të acidit 3-indolacetik, që shoqërohet edhe me
reduktimin e aktiviteteve që regullohen nga ky fitohormon.
Mungesa të zinkut provokojnë tek bimët edhe shqetësime
të tjera metabolike, midis të cilave, një reduktim të ndjeshëm të
biogjenezës së amidonit dhe një pakësim të ARN-së e për pasojë të
sintezës së proteinave.
Nivele të tepruara të zinkut në ushqimin bimor pakësojnë
marrjen e fosfatit dhe të hekurit dhe në qoftë se arrihet pragu i
toksicitetit, vihen re reduktime të zhvillimit rrënjor dhe
manifestime të klorozës.

Bakri

Bakri gjëndet në tokë në sasi të vogla (1-200 ppm) dhe është

i pranishëm pothuajse, përjashtimisht me numër oksidimi +2.
Është mikroelement i lidhur më fort me lëndën organike të tokës
dhe shkalla e asimilimit të tij varet jo vetëm nga përqëndrimi në të
cilin është i pranishëm, por edhe nga tipi i komplekseve organikë
që ka formuar. Natyrisht, edhe joni Cu++, njëlloj si kationet e tjerë,
bëhet më pak i asimilueshëm për vlera në rritje të pH-it, sepse
kthehet në formën e tij të patretshme si oksid ose hidroksid. Bakri
meret nga bimët nëpërmjet trasportit aktiv dhe është në
konkurrencë të fortë me zinkun. Lëvizshmëria e tij në brëndësi të
bimës nuk është e lartë, veçanërisht nëqoftëse është i pranishëm në
sasi të vogla, megjithatë, është e mundur një zhvendosje modeste
nga gjethet më të vjetra në ato më të reja.

302
 Kreu 18: Mikroelementët dhe elementët më të vegjël në metabolizmin bimor

Tek bimët, bakri vendoset në sasi të konsiderueshme në

kloroplastet, ku kontribon në biogjenezën dhe stabilitetin e
klorofilës dhe të pigmenteve të tjerë; ai hyn në përbërjen e
plastocianinës e cila merr pjesë në transportin fotosintetik të
elektroneve nga fotosistemi II në fotosistemin I.
Bakri, falë mundësisë për të ndryshuar numrin e tij të
oksidimit (Cu++ +1e- = Cu+), mund të marrë pjesë në proçeset
oksidoreduktues dhe në fakt, shumë oksidaza janë kuproproteina;
në lidhje me këtë janë për t’u përmendur citokromi a3 (ose
citokrom oksidaza) që shfaq një funksion shumë të rëndësishëm
në vargun e frymëmarrjes dhe fenoloksidazat që regullojnë
raportet midis monofenoleve, difenoleve dhe kinoneve.
Është vertetuar që bakri kërkohet edhe për fiksimin
simbiotik të azotit; nuk është i njohur i gjithë mekanizmi me anën
e të cilit ndërhyn në këtë proçes, megjithatë supozohet se ai
përfshihet në biogjenezën e leg hemoglobinës.
Mungesa të bakrit ndikojnë mbi metabolizmin e azotit dhe
të karbohidrateve; në bimë me mungesa të bakrit vihen re
shqetësime në sintezën e proteinave që shoqërohen me akumulim
të përbërjeve të azotuara të tretshme dhe një reduktim i
përmbajtjes në karbohidrate.
Përmbjatje të larta të bakrit në mjedisin ushqyes rezultojnë
toksike për bimët; efekti i detyrohet ndoshta, aftësisë së tij për të
lëvizur dhe zëvëndësuar kationet e tjerë, mbi të gjitha hekurin, nga
sitet ku ata zhvillojnë funksionet e tyre biokimike; prandaj
simptomat më të zakonshme të toksicitetit nga bakri manifestohen
me klorozë, njëlloj si në rastin e mungesës së hekurit.

Molibdeni

Molibdeni është, midis mikroelementëve, më pak i

përfaqësuari në tokë, ku gjendet në sasi 0,5 deri 3,5 ppm, nga i cili
vetëm një pjesë e vogël (0,1 – 0,3 ppm) është në formën e
asimilueshme. Ai merret nga bimët si jon molibdat (MoO4-) dhe në
ndryshim nga mikroelementët e tjerë, ka një shkallë të asimilimit
që rritet me rritjen e pH-it. Kjo ndodh, sepse jonet OH, të

303
 Biokimia

pranishme në tretësirën e tokës mund të shkëmbehen me

molibdatin e absorbuar të tokës:

Koloid – MoO4 + 2 OH-  Koloid – (OH)2 + MoO4--

Bimët kanë një nevojë të ulët për molibden; në fakt ato e

marrin këtë mikroelement në sasi që zakonisht nuk arijnë 1 ppm
ndaj lëndës së thatë.
Joni sulfat shfaq një veprim konkurrues ndaj absorbimit të
molibdatit, ndërsa joni fosfat e stimulon atë; këto ndërveprime
bëjnë të supozohet që molibdeni merret me një mekanizëm të
transportit aktiv. Në brendësi të bimës molibdati , lëviz në mënyrë
të moderuar e ndoshta, zhvendoset në kombinim me glucidet ose
aminoacidet e squfuruar.
Molibdeni shfaq funksionet e tij biokimike, kryesisht si
përbërës i nitrogjenazës dhe i nitrat reduktazës; ai në fakt, falë
mundësisë së ndryshimit të numrit të oksidimit (Mo+6 + 1e - =
Mo+5 ), merr pjesë si transportues i elektroneve në proçeset
redutues të katalizuar nga këto dy sisteme enzimatike. Prania e tij
është pra e domosdoshme për fiksimin e azotit elementar dhe për
rduktimin e azotit në formën nitrike; prandaj mungesa të
molibdenit përcaktojnë tek bimët simptoma të ngjashme me ato të
shkaktuara nga mungesa e azotit.
Molibdeni mundet që edhe të akumulohet në indet bimore
në sasi më të larta se sa mikroelementët e tjerë dhe të mos
shkaktojë simptoma të toksicitetit; efekte negative mbi kulturat
bujqësore, përgjithësisht, manifestohen në përqëndrime më të larta
se 1000 ppm.

Bori

Bori në tokë është i pranishëm, përgjithësisht, në sasi të

ndryshueshme nga 7 në 80 ppm dhe gjendet në sasinë më të
madhe në formën e acidit borik ose të boratit. Shkalla e asimilimit
të tij kushtëzohet nga pH-i i tokës, në fakt, adsorbimi i borateve
nga ana e koloideve të tokës, pakësohet me uljen e pH-it, prandaj
bori asimilohet më mirë nga bimët në tokat acide.

304
 Kreu 18: Mikroelementët dhe elementët më të vegjël në metabolizmin bimor

Bimët e marrin borin si acid borik i padisocuar, me një

mekanizëm që nuk është qartësuar ende i gjithi, por që ka të ngjarë
të konsistojë në një trasport pasiv, nëpërmjet fluksit hidrik të
rrënjëve. Bori tek bimët është pak i lëvizshëm.
Funksioni kryesor i borit në metabolizmin bimor konsiston
në lehtësimin e zhvendosjes së glucideve; kjo gjë i detyrohet
ndoshta, afësisë së acidit borik të formojë estere me monosakaridet
duke u lidhur me grupet e tyre hidroksilikë në mënyrën që vijon:

Përbërjet e formuara janë në gjëndje të kalojnë nëpërmjet

membranave qelizore më lehtë se molekulat shumë polare të
monosakarideve. Kjo hipotezë pranohet nga fakti që në bimë me
mungesë të borit, nuk ka zhvendosje të sheqernave si dhe ndeshen
shqetësime në metabolizmin e karbohidrateve.
Bori formon një kompleks me acidin 6-fosfoglukonik duke
kufizuar në këtë mënyrë aktivitetin e 6-fosfoglukonat
dehidrogjenazës, enzimës së parë që ndërhyn në rrugën e
hekzozmonofosfatit; në këtë mënyrë bori kontribon në pengimin e
rrugës metabolike të mësipërme në favor të glikolizës.
Bori ndërhyn pozitivisht në biogjenezën e acideve nukleikë
dhe për pasojë të proteinave, ndoshta duke favorizuar
inkorporimin e fosfatit në strukturat e ADN-së dhe të ARN-së.
Në bimët me mungesë të borit, përveç shqetësimit në
metabolizmin e karbohidrateve, ndeshet një zhvillim i vonuar dhe
anormal me simptoma të klorozës të shpërndara në mënyrë të
parregullt mbi sipërfaqen gjethore.
Kërkesat për borin tek bimët ndryshojnë nga specia në
specie, sidoqoftë, në raste të mungesës së tij, përdorimi i këtij
mikroelelementi duhet të dozohet mirë, sepse shpesh niveli i
kërkuar është pak më i ulët se niveli toksik. Në përgjithësi në tokë
është e domosdoshme një sasi bori në formën e tretshme, e cila të
mos jetë më e ulët se 1 ppm, ndërsa sasi që kalojnë shifrën 5 ppm

305
 Biokimia

mund të shkaktojnë fitotoksicitet. Ky manifestohet në fillim me

zverdhje të skajeve gjethore e më pas me një gjendje progresive të
nekrozës.

Klori

Klori është element i domosdoshëm për bimët, por në

metabolizmin e tyre ndërhyn në sasi minimale. Ai është i
pranishëm në tokë si jon Cl dhe është shumë i lëvizshëm duke
mos qënë i adsorbuar nga mineralet e tokës. Klori merret nga
bimët ndoshta me një mekanizëm të trasportit aktiv, që zhvillohet
në konkurencë me jonet NO3 dhe SO4 dhe zhvendoset pak në
brendësi të bimës. Klori që përmbahet tek bimët normalisht
përfshihet midis 2 dhe 10 mg/g të lëndës së thatë, por për të kryer
funksionet e tij biokimike ai kërkohet në sasi shumë të vogla. Klori
ndërhyn në fotosistemin II, që është vendi i ndarjes fotolitike të
ujit, prandaj efektet më të dukshme të mungesës së klorit
konsistojnë në një shqetësim të fotosintezës dhe manifestohen me
simptoma të klorozës. Klori shfaq tek bimët edhe funksione më
pak specifike, p.sh. kontribon në mbajtjen e tonit osmotik të
qelizave sepse, falë natyrës së tij higroskopike, rrit hidratimin e
indeve.

Elementët më të vegjël

Disa elementë si natriumi, kobalti, silici dhe alumini, edhe

pse ndikojnë për mirë në zhvillimin e bimëve konsiderohen më
pak të rëndësishëm sepse në ndryshim nga makro dhe
mikroelementët nuk janë të domosdoshëm në ushqimin bimor.
Natriumi është një element shumë i përhapur si në litosferë,
ashtu edhe në hidrosferë dhe përmbajtja e tij tek bimët ndryshon
shumë nga specia në specie. Nuk shfaq funksione thelbësore në
metabolizmin bimor dhe megjithëse, shumë enzima kanë nevojë
për katione monovalente, ato nuk rezultojnë pothuajse kurrë të
aktivizuara prej Na+. Natriumi, sidoqoftë shfaq një veprim pozitiv,
së bashku me jone të tjerë si p.sh. Cl në mbajtjen e tonit osmotik të
qelizës.

306
 Kreu 18: Mikroelementët dhe elementët më të vegjël në metabolizmin bimor

Kobalti në tokë përmbahet normalisht në sasi të përfshira

midis 1 dhe 40 ppm. Merret në mënyrë pasive nga bimët me
fluksin hidrik të transpirimit. Megjithëse kobalti duket se nuk
shfaq funksione thelbësore në metabolizmin e bimëve, në
përqëndrime të vogla ndikon pozitivisht në zhvillimin e tyre.
Eshtë i kërkuar nga mikroorganizmat azotofiksues, ndërhyn në
biogjenezën e leghemoglobinës dhe bën pjesë në vitaminën B12.
Kobalti është i domosdoshëm mbi të gjitha në ushqimin e
kafshëve. Tek ruminantët, p.sh. një sasi e papërshtashme e kobaltit
në ushqimin e përditshëm, mund të përcaktojë probleme të
ndryshme si humbje të oreksit, vonesë të rritjes dhe kapacitet të
ulët riprodhues.
Silici, pas oksigjenit, është elementi më i përhapur në
litosferë, është i pranishëm në tretësirën e tokës si acid silicik në
mjedis acid ose jon silikati në mjedis bazik. Tek bimët, ku arrin
përqëndrime të ndryshueshme nga specia në specie, penetron me
një mekanizëm të trasportit aktiv, që kërkon natyrisht mbështetjen
e energjisë metabolike.Acidi silicik, njësoj si acidi fosforik, mund të
formojë lidhje me hidroksilet e pranishme në molekulat e
karbohidrateve, alkooleve dhe acideve organike. Megjithëse silici
mund të hyjë në këtë mënyrë në metabolizëm në vend të fosfatit,
nuk është në gjendje të kryejë funksionet që kryen fosfati.
Alumini, pas oksigjenit dhe silicit, është elementi më i
përhapur në litosferë; tretshmëria e tij si jon Al+ është e ulët në
toka neutrale ose bazike dhe rritet në toka acide ku, për këtë arsye,
janë të mundshme fenomene të toksicitetit prej alumini. Alumini
merret me shpejtësi nga bimët ku arrin përqëndrime të rendit 200
ppm ndaj lëndës së thatë. Në nivelet e mësipërme përcakton efekte
pozitive në zhvillimin e bimëve, por në qoftë se merret në sasi me
tepricë, mund të akumulohet tek rrënjët duke i dëmtuar ato dhe
duke u ngadalësuar rritjen.

Elementët fitotoksikë

Elementët fitotoksikë si plumbi, nikeli kadmiumi, arseniku

etj, mund të mbërrijnë në indet bimorë për shkak të faktorëve të
ndryshëm. Përdorimi në bujqësi i teknikave moderne (plehërime

307
 Biokimia

dhe trajtime në mbrojtje të bimëve), zhvillimi industrial dhe

nevoja e eleminimit të mbeturinave mund të përcaktojnë në tokën
bujqësore, praninë e një sasie të tepërt të elementëve të tillë. Këto
mund të merren nga bimët falë një transportuesi specifik, ose në
qoftë se ky nuk ekziston nëpërmjet transportuesit të një elementi
tjetër të ngjashëm, meqenëse përqëndrime të larta induktojnë një
humbje të specificitetit të trasnportuesve. Është konstatuar p.sh. se
nikeli mund të nxirret nga soja duke përdorur transportues të
zinkut dhe të bakrit. Është e qartë që penetrimi i pakontrolluar i
këtyre elementëve mund të ndikojë në përshkueshmërinë e
membranave dhe në madhësinë e ngarkesës elektronegative të
qelizës. Këto fakte janë shkaku i fitotoksicitetit, duke shkaktuar
shqetësime në transportin aktiv dhe pasiv dhe në përgjithësi në
ushqimin mineral të bimëve.
Një shkak tjetër i fitotoksicitetit i detyrohet faktit që disa
elementë si plumbi dhe kadmiumi, mund të lidhen me grupe
sulfhidrik të pranishëm në sitet aktivë të shumë enzimave, duke
bllokuar aktivitetin e tyre në mënyrë të pakthyeshme.
Më në fund, duhet mbajtur parasysh, që disa prej këtyre
elementëve janë në gjendje të penetrojnë në sitet e veprimit të
elementëve të tjerë të domosdoshëm për ushqimin e bimëve, siç
ndodh me nikelin dhe kadmiumin, të cilët penetrojnë përkatësisht
në vend të hekurit dhe zinkut. Meqenëse elementët që hyjnë nuk
janë në gjendje të kryejnë funksionet që kryenin elementët e
zëvëndësuar, është e qartë që prania e tyre në indet bimore mund
të induktojë një seri shqetësimesh metabolike, që më pas janë
shkaku kryesor i fitotoksicitetit të tyre.

308
 KREU 19

PIGMENTET BIMORE

Eshtë përshkruar tashmë se si drita është një bashkësi

rrezatimesh elektromagnetike, me energji dhe gjatësi vale të
ndryshme dhe se si zona e rrezatimeve e përfshirë midis 400 dhe
700 nm, përbën fushën e rrezatimit të dukshëm, sepse perceptohet
nga syri i njeriut. Syri, kur goditet nga e gjithë gama e rrezatimeve
të dukshme, merr sensacionin e dritës së bardhë; në qoftë se disa
rrezatime mungojnë, ato që mbeten nuk japin më sensacionin e
dritës së bardhë, por atë të një ngjyre që është rezultantja e
rrezatimeve të pranishme. Për këtë arsye, një substancë, duket e
bardhë, në qoftë se nuk absorbon asnjë rrezatim në fushën e
rrezatimeve të dukshme dhe duket e ngjyrosur kur është në
gjendje të absorbojë ndonjë rrezatim nga fusha e rrezatimeve të
dukshme. Për shembull, një substancë që absorbon rrezatimet e
kuqe dhe të verdha do të na dukej, blu e gjelbërt.
Është e njohur që disa përbërje kimike, mund të absorbojnë
energji rrezatuese për të kaluar në një gjendje eksitimi; kjo mund
të ndodhë, siç është thënë në rastin e klorofilës, sepse disa
elektrone janë në gjendje të përdorin energjinë që i godet për të
kaluar nga gjendja themelore, në një nivel energjitik më të lartë.
Në qoftë se ky absorbim (përthithje) përfshin energji të cilave u
korrespojnë gjatësi valësh të përfshira në fushën e rrezatimeve të
dukshme, ai përcakton shfaqjen e një ngjyrosjeje që i
korrespondon gjatësive të valëve të pa absorbuara (të përthithura).
Molekula të thjeshta dhe të karakterizuara nga struktura
elektronike të qëndrueshme, nuk janë të ngjyrosura; në fakt ato
absorbojnë (përthithin) në zonën e ultravioletit, sepse elektronet e
tyre, për t’u eksituar kanë nevojë për energji të konsiderueshme, të
cilës i korrespondojnë gjatësi valësh më të vogla se 400 nm.
Molekulat më komplekse, me shumë lidhje të shumfishta, dhe me
shumë forma në rezonancë, karakterizohen nga një farë
lëvizshmërie elektronike, prandaj sasia e energjisë së
domosdoshme për të kaluar në gjendje të eksitimit është më e
vogël. Në këtë rast, absorbimi, mund të ndodhë në gjatësi valësh

309
 Biokimia

më të mëdha, të tilla që mund të pushtojnë zonën e rrezatimeve të

dukshme, duke përcaktuar shfaqjen e ngjyrës. Molekula të këtij
tipi janë të përhapura në botën bimore dhe përbëjnë familje të
ndryshme pigmentesh të ngjyrosura; midis tyre, nga pikëpamja e
rëndësisë dhe e përhapjes, duhet të përmënden fikobilinat,
pigmentet karotenoidë, flavonikë, ksantonikë dhe antocianikë. Jo
të gjitha funksionet biollogjike të pigmenteve bimore janë sqaruar
plotësisht; sidoqoftë ata, falë ngjyrimeve të tyre të ndezura,
ushtrojnë një veprim tërheqës tek insektet duke lehtësuar
pjalmimin.

Fikobilinat

Në disa alga të kuqe dhe blu të gjelbërta (Radoficee dhe

Cianoficee) aktiviteti fotosintetik, përveç klorofilës i detyrohet
edhe tipeve të tjerë të pigmenteve të quajtur fikobilina. Këto janë
të përbëra nga proteina të konjuguara me një strukturë
tetrapirolike, që në ndryshim me atë të klorofilës, është e hapur
dhe pa magnez. Njihen dy tipe fikobilinash : tipi i kuq i
fikoeritrobilinës dhe tipi blu i fikocianobilinës :

Midis pigmenteve të këtij grupi është për t’u shënuar

fitokromi, një proteinë e konjuguar me grupin e fikocianobilinës,
që është i aftë të shprehë aktivitet të tipit fitohormonik.

Pigmentet karotenoidë

Karotenet janë ngjyruesit e verdhë, më të përhapur në

natyrë; emri i tyre rjedh nga fakti që u izoluan për herë të parë nga

310
 Kreu 19: Pigmentet Bimore

karrotat. Ato përmbajnë në molekulën e tyre shumë lidhje të

dyfishta, të konjuguara, të cilave u detyrohet absorbimi në fushën
e rrezatimeve të dukshme, dhe për pasojë ngjyra. Nga pikëpamja
ndërtimore, karotenet janë të përbëra nga përsëritja e një njësie
izoprenoidi, izopentenil-pirofosfatit, biogjeneza e të cilit është
ilustruar tashmë, me rastin e biosintezës së steroleve. Izopentenil-
pirofosfati, nëpërmjet një izomeraze, është në ekuilibër me dimetil-
alil-pirofosfatin dhe këto dy përbërje, falë farnezil-pirofosfatazës,
kondensohen duke formuar geranil-pirofosfat :

E njejta enzimë katalizon shtimin e mëtejshëm të dy

molekulave të tjera të izopentenil-pirofosfatit, i cili çon fillimisht,
në formimin e farnezil-pirofosfatit dhe më pas të geranil-geranil-
pirofosfatit.

311
 Biokimia

Kondensimi enzimatik i dy molekulave të geranil-geranil-

pirofosfatit, çon në formimin e likopenit, një prej karoteneve
simetrikë:

Likopeni përmban trembëdhjetë lidhje të dyfishta, paraqet

maksimumin e përthithjes në 550 nm dhe në ndryshim nga
karotenet e tjerë është i kuq, (ngjyrë të cilën ia jep edhe domateve,
ku përmbahet në sasi të konsiderueshme : 20 mg për çdo kg të
domateve të pjekura)
Karotenë të tjerë shumë të përhapur janë -karoteni, -
karoteni dhe -karoteni; Ata janë të gjithë në ngjyrë të verdhë, dhe
nga pikëpamja e strukturës mund të konsiderohen izomerë të
likopenit.
-karoteni paraqet një ciklizim në njërin skaj të molekluës;
unaza që formohet quhet -jononike dhe i detyorhet vendosjes së
një lidhje midis C1 dhe C6 të strukturës së likopenit:

-karoteni paraqet ciklizimin -jononik në të dyja skajet e

molekulës:

312
 Kreu 19: Pigmentet Bimore

- -karoteni njëlloj si -karoteni paraqet ciklizimin në të

dyja skajet e molekulës, por njëra prej tyre është e tipit -jononik
(që në krahasim me tipin -jononik, paraqet një rrëshqitje të një
lidhje të dyfishtë):

Karotenët së bashku me ksantofilat, të cilat janë pigmente të

verdha, të ngjashme me karotenet, por me atome të oksigjenit në
unazat fundore, shoqërojnë klorofilat tek kloroplastet dhe
kontribojnë në përthithjen fotosintetike të dritës. Zonat e
përthithjes së karoteneve dhe të ksantofilave janë të ndryshme nga
ato të klorofilës a dhe b; prandaj energjia e kapur prej tyre, duhet
t’u transmetohet klorofilave në mënyrë që të shfytëzohet nga
fotosinteza.
Karoteneve u atribohen funksione antioksidues; në fakt,
falë lehtësisë me të cilën veprojnë me oksigjenin, për të formuar
epokside, mund të mbrojnë përbërje lehtësisht të oksidueshme, të
pranishme në indet bimorë. Funksione të tjerë biokimikë të
karoteneve do të konsistonin në aftësinë e tyre për të katalizuar
reaksione fotokimike; për shembull, prania e tyre katalizon
mosaktivizimin fotokimik të acidit 3-indolacetik, një proçes që
shoqërohet me fotooksidimin e këtij fitohormoni

Pigmentet flavonikë

Pigmentet flavonikë janë të verdhë, gjenden tek petalet e

luleve dhe shpesh të maskuar nga klorofila, edhe në indet e
gjelbërta. Kemi të bëjmë me derivate të benzo- -pironit (ose
kromonin), që nga ana e tij rrjedh nga -pironi:

313
 Biokimia

Një radikal fenilik, mund të zëvëndësojë hidrogjenin në

pozicionin 2 duke formuar 2-fenil-benzo- -pironit (ose flavonin),
që përbën skeletin molekular të këtyre pigmenteve:

Zëvëndësimi i disa atomeve të hidrogjenit të radikalit

fenilik me grupe hidroksilik, çon në formimin e oksiflavonëve,
ndërsa zëvëndësimi i atomit të vetëm të hidrogjenit të bërthamës
pironike me një grup hidroksilik çon në formimin e flavonoleve.
Pigmentet e shumtë flavonikë natyralë ndryshojnë prej njëri
tjetrit nga numri dhe pozicioni i grupeve hidroksilikë të lidhur me
radikalin fenilik. Flavonet dhe flavonolet janë të bashkuar me
glucidet me lidhje glukozidike.

Pigmentet ksantonikë

Pigmentet ksantonikë, njëlloj si pigmentet flavonikë janë të

verdhë dhe përmbajnë në molekulën e tyre -pironin. Struktura e
tyre bazë përbëhet në fakt, nga dibenzo- -pironi (ose ksantoni):

314
 Kreu 19: Pigmentet Bimore

Pigmentet e ndryshme ksantonikë janë rrjedhës të

hidroksiluar të ksantonit dhe në natyrë zakonisht, janë të
pranishëm si glukozide.

Pigmentet antocianikë

Pigmentet antocianikë u japin bimëve ngjyrosje të kuqe ose

të kuqe-violet. Në molekulat e tyre është gjithmonë e pranishme
bërthama e benzo-pirosonit, që përmbahet në strukturën e tyre
bazë, e cila konsiston në 2-fenil-benzo-pirosonin (ose
antocianonin):

Dallimi midis pigmenteve të ndryshme antocianike i

detyrohet numrit dhe pozicionit të hidroksileve të pranishëm tek
bërthamat aromatike; në bazë të këtij kriteri mund të dallohen në
tetraoksiderivat, pentaoksiderivat dhe hekzaoksiderivat :
-tipi pelargonidina (3,5,7,4’–tetraoksiantocianoni), që
përmbahet si glukozid në lulet e pelargonisë
-tipi cianidina (3,5,7,3’,4’–pentaoksiantocianoni) që
përmbahet si 3,5–diglukozid (cianina) në lulet e trëndafilit të kuq;
-tipi delfinidina (3,5,7,3’4’,5’–hekzaoksiantocianoni) që
përmbahet si glukozid tek delphinium. Këtij tipi i përket edhe
enina (3,5,7,4’–tetraoksi–3’,5’- metoksiantocianoni) që është
substanca ngjyruese e pranishme në lëkurën e rrushit të kuq,
përgjegjëse për ngjyrimin e verës.

315
 Biokimia

Pigmentet antocianikë paraqesin ngjyrime që ndryshojnë

nga e kuqja në blu sipas pH-it të lëngjeve qelizore, ku ata janë të
pranishëm. Ata janë zakonisht të kuq sepse lëngjet qelizore kanë
pothuajse gjithmonë një pH acid, bëhen vjollcë në mjedis neutral
dhe blu në mjedis alkalin. Kjo ndryshueshmëri e ngjyrës me
ndryshimin e pH-it i detyrohet faktit që në mjedise gjithnjë e më
tepër alkalinë është i mundur largimi i joneve H+ nga grupet
fenolike, gjë që sjell ndryshime strukturore që zhvendosin
përthithjen (absorbimin) drejt gjatësish valësh të ndryshme.
Marrim në konsideratë, për shembull, cianinën : në mjedis acid ajo
paraqet një konfiguracion kationik, sepse është e pranishme një
kripë e osonit:

Në mjedis neutral, cianina, humbet një proton nga

hidroksili fenolik, në pozicionin 4’, struktura merr një formë
kinonike dhe zhduket kështu ngarkesa pozitive mbi oksigjenin e
bërthamës benzopirosonike. Në këto kushte, spektri i përthithjes,
zhvendoset drejt gjatësive të valëve më të mëdha dhe përbërja
ngjyroset në vjollcë:

316
 Kreu 19: Pigmentet Bimore

Në mjedis alkalin, më në fund, cianina pëson shkëputjen e

një protoni tjetër nga hidroksili fenolik në pozicionin 3’ dhe mer
për pasojë një konfiguracion anionik:

Ky ndryshim i mëtejshëm i strukturës, provokon akoma një

ndryshim të ngjyrës që shkon nga vjollcë në blu.

317
 KREU 20

VITAMINAT

Tek qelizat janë të pranishme, përbri lëndëve themelore, si

karbohidratet, lipidet, proteinat, acidet nukleike etj edhe disa
substanca të quajtura vitamina, të cilat kryejnë aktivitete
biollogjike thelbësore, megjithëse janë të pranishme në
përqëndrime minimale.
Rëndësia e vitaminave në zhvillimin e organizmave të gjallë
i detyrohet faktit që mungesa e tyre shkakton gjendje vuajtjeje të
dukshme dhe anormalitete në zhvillim, që njihen si gjëndje
“avitaminoze”. Për të shmangur lindjen e gjëndjeve të
avitaminozës, vitaminat duhet të jenë të pranishme në ushqimin e
përditshëm, si të tilla ose në formën e provitaminave, pra të
prekursorëve jo aktivë që transformohen më pas në vitamina në
brendësi të organizmit. Vetëm bimët janë në gjendje të
biosintetizojnë si vitaminat ashtu edhe provitaminat, pjesa më e
madhe e organizmave të tjerë nuk e kanë këtë aftësi.
Vitaminat zakonisht klasifikohen në dy grupe : të tretshme
në ujë dhe të tretshme në lyra (Tabela 20-1). Kjo ndarje është
sugjeruar nga motive të dukshme të karakterit praktik dhe nga
fakti që dy grupet, për arsye të tretshmërisë së tyre të ndryshme,
paraqesin karakteristika të ndryshme. Vitaminat e tretshme në
lyra, për shembull, mund të akumulohen në organizëm, duke
shkaktuar gjëndje të hipervitaminozës në një masë më të madhe se
sa vitaminat e tjera të tretshme në ujë, sepse këto të fundit
eleminohen më lehtë.
Tabela 20–1: Vitamina kryesore të tretshme në ujë dhe në lyra
Të tretshme në ujë Të tretshme në lyra
Vit. B1 (tiamina) Vit. A (akseroftoli)
Vit. B2(riboflavina) Vit. D2 (ergokalçiferoli)
Vit. B6 (piridoksali) Vit.D3 (kolekalçiferoli)
Vit.B12 (cianokobalamina) Vit. K (fillokinoni)
Vit. PP (niacina) Vit. E (tokoferoli)
Vit. C (acidi askorbik)
Vit. H (biotina)

318
 Kreu 20: Vitaminat

Një karakteristikë tjetër dalluese, konsiston në faktin që

vitaminat e tretshme në ujë, shpesh funksionojnë si koenzima ose
si përbërës strukturorë thelbësorë të koenzimave, në ndryshim
nga vitaminat e tretshme në lyra.

Vitamina B1

Vitamina B1 ose tiamina, është shumë e përhapur ndër

bimët dhe gjëndet e lirë në embrionin e farërave të graminaceve,
tek leguminozet, patatet, portokallet etj. Nga pikëpamja
struktutore është një përbërje shumë e paqëndrueshme ndaj
nxehtësisë, e formuar nga një bërthamë pirimidinike dhe një
tiazolike:

Në indet e kafshëve dhe në majatë, zakonisht kjo vitaminë

gjëndet si derivat i pirofosfatit. Pirofosfati i tiaminës, ndërhyn në
mjaft sisteme enzimatike; në fakt siç është përshkruar tashmë, ai
përbën grupin prostetik të transketolazave dhe të ketoacid-
dekarboksilazave. Bën pjesë gjithashtu, në komplekset e piruvat
dehidrogjenazës dhe të -ketoglutarat dehidrogjenazës (cikli i
Krebs-it), prandaj nuk çuditemi që gjëndje të avitaminozës B1 të
karakterizohen nga akumulime të acidit piruvik dhe të acidit -
ketoglutarik në indet dhe në gjak. Vitamina B1 kryen një seri
funksionesh të rëndësishme biollogjike, parandalon sëmundjen
beri-beri, stimulon aparatin muskulor, mbron sistemin nervor
(veprim antineurinik) dhe indukton rritjen, veçanërisht në
organizmat bimorë. Nevoja për njeriun për këtë vitaminë është 2
deri në 3 mg në ditë dhe në rast të sëmundjeve, kjo nevojë rritet.

319
 Biokimia

Vitamina B2

Vitamina B2, ose riboflavina, është e përhapur gjërësisht në

natyrë dhe ndeshet mbi të gjitha në produkte të origjinës shtazore
si : mish, vezë dhe qumësht; bimët përmbajnë sasi më të kufizuara.
Struktura molekulare e saj është e qëndrueshme ndaj nxehtësisë,
por e paqëndrueshme ndaj dritës, ajo konsiston në një bërthamë
policiklike të quajtur dimetil-izoallozacinë dhe në një varg anësor
të formuar nga një polialkool të quajtur ribitol:

Rëndësia e madhe biokimike e kësaj vitamine rrjedh nga

fakti që ajo është një përbërës thelbësor i dehidrogjenazave
flavinike, sepse bën pjesë në grupin prostetik të tyre si ; FAD-i ose
FMN; dhe është tamam bëthama izoallozacinike e riboflavinës që
shfaq rolin përcaktues në proçeset oksidoreduktuese FAD ose
FMN dipendente.
Mungesa të vitaminës B2 shkaktojnë shqetësime të
ndryshme si mungesa ose vonesa të rritjes dhe lezione të lëkurës
dhe të syve. Nevoja për këtë vitaminë për njeriun nuk dihet ende
me siguri, por sillet në rreth 2 mg në ditë.

Vitamina B6

Vitamina B6 ose piridoksoli, është shumë e përhapur si ndër

bimët (drithëra, leguminoze dhe në përgjithësi perimet e
zarzavatet), ashtu edhe në ushqimet me origjinë shtazore (e
verdha e vezës, qumështi, mëlçia etj.). Piridoksoli është një
përbërje e qëndrueshme ndaj temperaturës. Ai ka një natyrë

320
 Kreu 20: Vitaminat

piridinike; rrjedhësit e tij aldehidikë dhe aminikë piridoksali dhe

piridoksina manifestojnë një aktivitet vitaminik më të lartë:

Në organzimat e gjalla, tre përberjet janë lehtësisht të

transformueshme njëra tek tjetra. Rëndësi të veçantë biokimike
merr esteri fosforik i piridoksalit, piridoksal-fosfati, sepse
përfshihet në proçese të shumta enzimatike që ndodhin në
ngarkim të aminoacideve : ai në fakt është koenzima e
transaminazave, ku luan rolin e transportuesit të grupeve aminike
dhe e dekarboksilazave të aminoacideve.
Mungesa të vitaminës B6 provokon dermatite, lezione
nervore dhe shqetësime në sistemin nervor qëndror. Nevoja për
këtë vitamina tek njeriu është rreth 2 mg në ditë.

Vitamina B12

Vitamina B12 është e pranishme mbi të gjitha në mëlçitë dhe

në veshkat e sisorëve dhe mund të biosintetizohet vetëm nga disa
mikroorganizma të cilat përveç se janë burim i furnizimit për
kafshët, përbëjnë një material shumë të mirë ekstraktues. Kjo
vitaminë duket se nuk është e pranishme tek bimët. Struktura e saj
është shumë komplekse, pjesa qëndrore ngjan me porfirinat, sepse
formohet nga katër unaza pirolike. Këto të fundit janë të
koordinuara në qëndër me një atom kobalt, që nga ana e vet, lidhet
me 5,6 dimetil benzoimidazol ribonukleotidin. Kobalti mund të

321
 Biokimia

lidhet me një grup cianur; kjo lidhje formohet gjatë fazës së

ekstraktimit, e cila kryhet duke përdorur cianurin. Megjithatë,
produkti i formuar, cianokobaltamina, është i qëndrueshëm dhe i
pajisur me një aktivitet të lartë vitaminik. Në indet shtazore,
vitamina B12, është e pranishme si në trajtën e
deoksiadenozilkobal-aminës, ashtu edhe në trajtën e
metilkobalaminës; të dyja këto përbërje janë të paqëndrueshme
ndaj dritës dhe kështu mund të transformohen në
hidroksikobalaminë nëpërmjet fotolizës. Struktura e mëposhtme
sqaron përbërjen kimike të sistemit vitaminik B12:

322
 Kreu 20: Vitaminat

Vitamina B12 ndërhyn në proçese të shumta biokimike në të

cilat funksionon si koenzimë (vitamina B12); si e tillë merr pjesë në
reaksione të izomerizimit të acideve karboksilikë, në shndërrimin
e ribonukleotideve në dezoksiribonukleotide. Vitamina B12 është
një faktor kundër anemisë perniçoze, një sëmundje mjaft serioze,
që një herë e një kohë shkaktonte vdekjen e të sëmurëve; kafshëve
u nevoiten vetëm gjurmë të kësaj vitamine dhe njeriut i mjafton
0,001 mg në ditë.

Vitamina PP

Vitamina PP ose niacina është e përhapur mbi të gjitha mbi

indet shtazore (mish dhe peshk), por gjendet edhe në botën
bimore (leguminozet dhe frutat). Është një vitaminë e
qëndrueshme ndaj dritës dhe nxehtësisë, nga pikëpamja kimike i
korespondon acidit nikotinik, po shfaq funksionin e tij vitaminik
mbi të gjitha në gjëndjen e amidit.

Nikotinamidi është një përbërës i koenzimës së

dehidrogjenazave piridinike në gjirin e të cilave kryen një rol
përcaktues në proçeset e oksido-reduktimit (dehidrogjenazat
piridinë dipendente) Niacina është një faktor vitaminik kundër
pellagrës, një sëmundje që manifestohet me dermatite dhe diare,
nevoja e përditshme është 15 mg.

Acidi pantotenik

Acidi pantotenik është një përbërje e paqëndrueshme ndaj

temperaturës, që ka strukturën e mëposhtme kimike :

323
 Biokimia

Bën pjesë në koenzimën A, një përbërje shumë e

rëndësishme për rolin që kryen në proçeset biokimike të acilimit
dhe gjatë metabolizmit të lipideve. Acidi pantotenik është një
faktor vitaminik, në mungesë të të cilit , mund të shkaktohen
shqetësime neuromotore dhe të tretjes, hipotension, tendencë për
infeksion dhe depresion psiqik. Nevoja për këtë vitaminë tek
njeriu , supozohet të jetë 3-4 mg në ditë.

Vitamina C

Vitamina C është shumë e përhapur ndër bimët,

veçanërisht tek agrumet dhe frutat; ajo njihet edhe si acid L-
askorbik i cili është laktoni i një acidi ketohekzenik, në formën
enolike. Acidi askorbik është një përbërje e paqëndrueshme ndaj
temperaturës, vetitë acide të të cilit i detyrohen grupit endiolik,
meqënëse grupi karboksilik është i impenjuar në formimin e
laktonit. Oksidohet lehtësisht në acid dehidroaskorbik, i cili
gjithashtu është i pajisur me aktivitet vitaminik:

Fuqia reduktuese e vitaminës C është më e theksuar në

prani të joneve metalikë; në qelizë, oksidimi i acidit askorbik,
katalizohet nga askorbat oksidaza që në fakt, është një enzimë që
përmban bakër. Sistemi i oksido-reduktimit acid askorbik/acid

324
 Kreu 20: Vitaminat

dehidroaskorbik ndërhyn si kofaktor në shumë oksidime

biollogjike; si shembuj mund të citohen oksidimet enzimatike të
prolinës dhe të hidroksiprolinës. Në qoftë se unaza laktonike e
acidit dehidroksiaskorbik hapet formohet acidi diketoglutarik që
nuk shfaq aktivitet vitaminik.
Vitamina C është një faktor vitaminik kundër skorbutit.
Pjesa më e madhe e kafshëve shtëpiake është në gjendje të
biosintetizojë një vitaminë të tillë; kjo mundësi mungon tek kaviet,
majmunët dhe tek njeriu, nevoja e të cilt është rreth 60 mg
vitaminë në ditë.

Vitamina H

Vitamina H ose biotina , është e parëndësishme si në indet

bimorë (patate, oriz), ashtu edhe në ato me origjinë shtazore (e
verdha e vezës, mëlçia, veshkat, truri). Nga pikëpamja strukturore,
është një përbërje e paqëndrueshme ndaj temperaturës, e formuar
nga asosacioni i një unaze imidazolike më një unzazë tiofenike, së
cilës i ngjitet anash vargu i acidit valerianik:

Biotina kryen funksione të rëndësishme, si koenzimë e

shumë karboksilazave, ku luan rolin e transportuesit të anhidritit
karbonik. Nevoja për këtë vitaminë për njeriun, supozohet të jetë
rreth 15 mg në ditë.

325
 Biokimia

Vitamina A

Vitamina A ose akseroftoli, është mjaft e përhapur në

natyrë; gjëndet në vajin e mëlçisë së peshqve, në mëlçinë e
ripërtypësve, tek gjalpi, në të verdhën e vezës etj. Kemi të bëjmë
me një substancë të tretshme në lyrat, dhe shumë të ndjeshme ndaj
dritës dhe oksigjenit:

Vitamina A ka si provitamina karotenët , dhe ; Në fakt,

duke krahasuar strukturën e saj me atë të karoteneve të
sipërpërmendura, rezulton qartë, që akseroftoli i korrepsondon
gjysmës së molekluës së -karotenit. Në të vërtetë është
konstatuar, që falë një ndarje enzimatike (karotenaza), -karoteni
mund të transformohet në masën 50% në vitaminën A; ky
shndërrim reduktohet përgjysëm për karotenet dhe , që kanë
unazën -ionike vetëm në njërin skaj të molekulës së tyre.
Sot vitamina A përgatitet nëpërmjet sintezës, duke u nisur
nga -iononi dhe zëvëndëson në përdorimet terapeutike
koncentratet e vajit, të mëlçisë së peshqve. Ajo vepron pozitivisht
mbi rritjen dhe mbi rezistencën ndaj infeksioneve dhe ka një rol të
madh në proçesin e të parit tek vertebrorët.
Njeriu ka nevojë për më pak se 1 mg në ditë dhe i
përmbush nevojat në pjesën më të madhe nëpërmjet bimëve të
pasura me karotene si karrotat, spinaqi, patatja e ëmbël etj.

Vitamina D

Është vërtetuar që kompleksi vitaminik D, përbëhet nga

produkti i transformimit të dy steroideve, që luajnë rolin e
provitaminave:

326
 Kreu 20: Vitaminat

Ergosteroli dhe 7–dehidrokolesteroli. Këta dy prekursorë,

shndërohen në vitaminën D nëpërmjet rrezatimit diellor, më mirë
akoma me dritën ultraviolet. Në veçanti nga ergosteroli, përftohet
një seri përbërjesh (të treguar përgjithësisht si vitaminë D1), prej të
cilave vetëm njëra, vitamina D2 (ose ergokalciferoli), është aktive si
faktor vitaminik; nga 7-dehidroksikolesteroli, përftohet vitamina
D3 (ose kolekalciferoli):

Prej dy vitaminave vetëm D3 është një produkt natyral dhe

si i tillë gjëndet në mëlçinë e njeriut dhe të kafshëve, ndërsa
vitamina D2, meqenëse ergosteroli nuk është i pranishëm në
organizma shtazore duhet të konsiderohet një produkt artificial,
që shfaq veprimtari vitaminike, ndoshta për shkak të analogjisë së
saj strukturore me vitaminën D3. Kompleksi vitaminik D, kryen
një veprim fiksues ndaj kalçiumit që e bën efikas kundër
rakitizmit, një sëmundje kjo që provokon anomali në zhvillimin e
aparatit kockor. Nevoja e përdidtëshme për njeriun është rreth
0,015 mg.

Vitamina K

Vitamina K ose -filokinoni është shumë e përhapur në

natyrë, veçanërisht tek bimët (soja, tërshëra, jonxha, etj) dhe tek
bakteret. Nga pikëpamja strukturore emërtohet 2-metil-3-fitol-1,4-
naftokinon; ekzistojnë edhe rrjedhës të tjerë të 2-metilnaftokinonit,
që zotërojnë veprimtari vitaminike, prandaj ekzistojnë disa
vitamina K të treguara me numrin progresiv duke filluar nga K1 e
më tej. Përveç K1, një formë e vitaminës K shumë e njohur dhe
akoma më aktive është K2; kjo paraqet një varg anësor të gjatësisë

327
 Biokimia

së ndryshueshme sipas prejardhjes (n është e ndryshueshme nga 6

deri në 10):

Të dyja përbërjet janë vajore, të tretshme në lyra dhe të

qëndrueshme ndaj temperaturave. Vitaminat K kryejnë një veprim
antihemoragjik, duke favorizuar koagulimin e gjakut. Nevoja e
njeriut për këtë vitaminë nuk njihet me siguri të plotë; për qëllime
terapeutike përdoren nga 1 deri në 10 mg në ditë.

Vitamina E

Vitamina E është një faktor i pranishëm kryesisht tek

embrionet e farërave të graminaceve, tek leguminozet, jonxha dhe
e verdha e vezës. Ajo u izolua nga embrioni i grurit dhe u quajt -
tokoferol. Tek bimët janë të pranishëm edhe tokoferolë të
ndryshëm ( dhe tokoferol), të gjithë të pajisur me veprimtari
vitaminike, por më i përhapuri dhe më aktivi është -tokoferoli:

328
 Kreu 20: Vitaminat

-tokoferoli nuk zotëron radikalin metilik në pozicionin 7

dhe -tokoferoli nuk zotëron radikalin metilik në pozicionin 5.
Tokoferolët janë vajorë, të ndjeshëm ndaj dritës, të qëndrueshëm
ndaj temperaturës dhe të pajisur me veti të spikatuar reduktuese.
Kjo karakteristikë e fundit u jep atyre fuqi antioksiduese, prandaj
mund të kryejnë një veprim mbrojtës ndaj acideve lyrorë të
pangopur të lipideve të pranishëm në membranat biollogjike,
duke ndaluar oksidimin e tyre nga ana e oksigjenit molekular.
Mungesa e vitaminës E shkakton sterilitet dhe distrofi muskulare.
Nevoja e njeriut për këtë vitaminë nuk njihet me saktësi, sidoqoftë
përdoren nga 10 deri në 15 mg në ditë në terapinë e parandalimit
të shqetësimeve të shtatzanisë.

329
 KREU 21

FITOHORMONET

Në këtë kapitull do të përmbledhim njohuritë mbi

hormonet bimore dhe rregullatorët e rritjes.
Substancave, që shfaqin një aktivitet të tipit hormonal tek
bimët, u atribuohet emri fitohormone.
Ç’është hormoni bimor? Shumica e fiziologëve të
bimëve kanë dhënë një përcaktim të ngjashëm me hormonet e
zhvillimit të kafshëve: Hormoni bimor është një komponim organik i
sintetizuar në pjesë të ndryshme të bimës, i cili shpërndahet në pjesë të
tjera të bimës ku në përqëndrime shumë të ulta shkakton efekte
fiziologjike.
Ky koncept me thellimin e studimeve mori formë më të
plotë aq sa sot njohuritë mbi hormonet mund të përmbledhin :a)
vendin e sintezës së hormonit b) transportin nga burimi në vendin
e veprimit dhe c) veprimin e hormonit në vendin shenjë.
Shumica e aktiviteteve rregulluese në qelizë shpjegohen me
veprimin e pesë grup-hormoneve kryesore : auksinave,
giberelinave, citokininave, etilenit dhe acidit abshizik ose me
bashkëveprimin midis tyre. Supozohet që të gjitha këto substanca
ndërveprojnë midis tyre në rregullimin e rritjes dhe të
diferencimit tek bimët.
Rritja e bimëve është një proçes kompleks, në të cilin
përfshihen substanca të shumta fiziollogjikisht aktive, disa prej të
cilave edhe pse të pranishme në sasi minimale, realizojnë
kontrollin dhe rregullimin e funksioneve të rëndësishme
biollogjike të organizmit bimor, si fillimin e organeve të
ndryshme, lulëzimin, dominancën apikale, etj.

Auksina

Termi auksinë është përdorur fillimisht nga Went, i cili në

vitin 1926 zbuloi disa komponime të paidentifikuara që
shkaktonin përkuljen e koleoptileve të tërshërës në drejtim të
dritës. Ky fenomen i përkuljes u quajt fototropizëm. Komponimi
që gjeti Went ishte i bollshëm, veçanërisht në majat e koleoptilit.

330
 Kreu 21: Fitohormonet

Figura 21-1 tregon se si ai tregoi ekzistencën e saj. Demostrimi u bë

në mënyrë të tillë që substanca e pranishme në majat mund të
difuzojë nga ato në një bllok të mbushur me agar. Aktiviteti i kësaj
substance të quajtur auksinë u zbulua nga përkulja e koleoptilit e
shkaktuar nga rritja e zmadhuar në anën ku është vendosur blloku
me agar. Auksina e Wentit tani njihet si AIA.
Disa ekspertë besojnë që AIA paraqet vetëm hormonin e
vërtetë auksinë. Megjithatë janë bërë disa demostrime të rastit që
bimët përmbajnë komponime të tjera që mund të shkaktojnë
shumë sjellje të njëjta si AIA dhe ndoshta mund të konsiderohen si
auksinë. Shumica e këtyre mbeten të paidentifikuara duke
përfshirë disa komponime të ngjashme me steroidet nga Coleus
dhe komponime joindolike nga frutat e limonit.

Figura 21-1: Prova e përkuljes së koleoptilit tek tërshëra nga

ndikimi i auksinës

Një tjetër është acidi fenilacetik i cili është i përhapur midis

bimëve dhe shpesh është më me tepri se AIA, megjithëse është më
pak aktiv. Pak dihet rreth karakteristikave të tij të transportit dhe
nëse ai funksionon normalisht si një auskinë.
Tre komponime shtesë të gjetura në shumë bimë kanë
aktivitet si auksina, sepse ato janë të kthyeshme në AIA. Këtu
përfshihen indol etanoli, indol acetaldehidi dhe indolacetonitriti.

331
 Biokimia

Secili ka një strukturë të ngjashme me AIA, por secili e ka larguar

grupin karboksil Figura 21-2. Ato janë të oksiduara në AIA nga
enzima të ndryshme.
Komponime të ngjashme sintetizohen nga kimistët që
gjithashtu shkaktojnë shumë sjellje fiziologjike si AIA dhe
konsiderohen si auksina. Nga këto acidi naftalenacetik (NAA),
acidi indolbutirik (IBA), acidi 2-4 diklorfenoksiacetik 2,4-D, acidi
2,4,5-triklorofenoksiacetik 2,4,5T, dhe acidi 2metil-4-
klorofenoksiacetik (MCPA) janë të njohura më mirë. Derisa ato
nuk sintetizohen nga bimët, ato nuk janë hormone.

Figura 21-2: Struktura e disa komponimeve natyrale që kanë

aktivitet si auksina si dhe strukturat e disa auksinave sintetike.

332
 Kreu 21: Fitohormonet

Metabolizmi, sinteza dhe degradimi i AIA

AIA është e ngjashme nga ana strukturale me aminoacidin

triptofan dhe sintetizohet prej tij. Për sintezën e AIA njihen dy
mekanizma, ku secili përfshin largimin e grupit aminik dhe të
grupit terminal karboksil nga zinxhiri anësor i triptofanit.
Rruga më e preferuar në shumicën e specieve është dhënia
e grupit aminik në një -ketoacid tjetër nëpërmjet reaksionit të
transaminimit për të formuar acidin indol-piruvik dhe pastaj
dekarboksilimi i indolpiruvatit për të formuar indolacetaldehidin.

Figura21-3: Mekanizmi i mundëshëm për formimin e AIA në

indet bimore

333
 Biokimia

Nëpërmjet oksidimit të indolacetaldehidit kalohet në AIA.

Ky kalim realizohet në sajë të disa enzimave të cilat janë më
aktive në indet e reja që janë në zhvillim, siç janë meristemat e
lastarëve, gjethet e reja dhe frutat. Në këto inde përmbajtja e
auksinës është shumë e lartë gjë që tregon se ajo sintetizohet aty.
Është llogjike që bimët duhet të kenë disa mekanizma që të
largojnë hormone të fuqishmë si AIA, kur ato nuk janë më të
nevojshme dhe metabolizmi i AIA-se realizohet nëpërmjet dy
proçeseve të rëndësishëm.
Sipas njërit prej këtyre proçeseve, AIA kombinohet me
molekula të tjera dhe formon derivate të caktuara të quajtura
auksina të lidhura. Auksinat e lidhura janë të shumta dhe të
njohura, dhe përfshijnë peptidin e acidit indol acetik, aspartik,
esteret e AIA-Inozitol-it dhe AIA-glukozid-it, shumica e të cilave
përfshijnë lidhje të formuara midis karbonit të grupit karboksil të
AIA dhe grupit aminik ose hidroksil të një molekule tjetër.
Auksina të tjera të lidhura janë produkte komplekse që përmbajnë
glukozë, proteinë dhe komponime fenolike. Proçesi tjetër për
largimin e AIA-së është degradues, enzima që katalizon këtë
reaksion është quajtur AIA-oksidaza.
Ekzistojnë disa izozima AIA-oksiadaza dhe pothuaj të
gjitha janë identike me peroksidazat.
Auksinat sintetike nuk shkatërrohen nga oksidaza të tilla
dhe qëndrojnë në bimë shumë më tepër se sa AIA

Metabolizmi i auksinës

Prekursori kryesor i AIA-së si në bimët e larta dhe në

mikroorganzimat është triptofani
1. Triptofani metabolizohet në AIA dhe kjo është vërejtur duke
përdorur C14 ose H3 në triptofan në kultura të indeve bimore
dhe në preparate enzimatike.
2. Fakt tjetër që triptofani është prekursor i AIA është
eksperimenti me indol të shënuar dhe serinë H3, ku përsëri
është gjetur që indoli inkorporohet në AIA sipas triptofanit.

334
 Kreu 21: Fitohormonet

Eksperimentet e bëra vertetojnë se auksinat e sintetizuara nga

indoli prodhohen me rrugën e sintezës së triptofanit si
ndërmjetës.

Ciklet e formimit të AIA-së nga triptofani

Kthimi i triptofanit në AIA përfshin degradimin e zinxhirit

anësor me anë të deaminimit dhe dekarboksilimit dhe dy
oksidimeve.

a) Acidi indol piruvik është ndërmjetësi i parë i rrugës

biosintetike për formimin e AIA. Ai formohet nga transaminimi i
triptofanit nga disa aminotransferaza. Identifikimi i tij është i
vështirë për shkak të paqëndrueshmërisë gjatë izolimit dhe sasive
shumë të vogla.
Një tjetër hap i rëndësishëm është formimi i indol-
acetaldehidës e cila formohet nga dekarboksilimi i acidit indol
piruvik. Ky kalim kryhet në prani të acid indol piruvik
dekarboksilazës.
Kthimi i indolacetaldehidës në AIA është hapi i fundit që
ndodh si në inde bimore ashtu dhe në ekstraktet e tyre.
Ky reaksion katalizohet nga oksidazë indol acetaldehida.
Gjithashtu kthimi i indol acetaldehidës në indol-etanol ka rëndësi
të madhe për metabolizmin e indolit në bimët e larta. Mendohet se
indol-etanoli shërben si produkt rezervë në biosintezën e AIA.
Niveli i AIA kontrollohet nga katabolizmi i AIA si dhe nga
ndikimi i rregullatorëve të tjerë të rritjes.

b) Rruga e triptaminës
Biosinteza e AIA realizohet nëpërmjet rrugës në të cilën triptofani
dekarboksilohet në Triptaminë dhe që këtej në IndolAcetaldehidë
për të formuar AIA
Triptofan Triptaminë Indolacetaldehidë AIA

c) Rrugë të tjera
AIA mund të formohet nga indol-3acetaldoxime
Triptofan Indol acetaldoxime Indolacetonitril AIA

335
 Biokimia

Katabolizmi i AIA-së

AIA degradohet nga acidet në solucion ujor, nga rrezatimi

jonizues, drita ultraviolet, drita e dukshme në prani të pigmenteve
sensibilizuese nga oksigjeni dhe peroksidi në prani të një sistemi
oksido-reduktues të përshtatshëm.
Degradimi i AIA ndikohet edhe nga autoklavimi si dhe disa
faktorë sikundër janë metalet e rëndë.
Degradimi i AIA ekzogjen i aplikuar në indet bimore varet
nga lloji indit dhe kushtet fiziologjike
Në indet e vjetra degradimi ndodh në një shkallë shumë të
lartë 90 %, ndërsa në indet e reja në 20 %.
Produktet dhe rrugët e katabolizmit janë studjuar duke
përdorur peroksidaza.

Degradimi oksidativ i AIA

3Hidroximetil oksindol (3-OH Me OX) dhe 3Metilen

oxindol janë produktet kryesore të katabolizmit të AIA të cilat
formohen nga oksidimi i AIA në disa preparate enzimatike që
nxirren nga koleoptilet e drithrave.
Nga disa autorë është përshkruar aktiviteti biollogjik i
produkteve të AIA veçanërisht i 3 Metilen Oxindolit dhe është
diskutuar mundësia që këto produkte të kenë aktivitet në
proçesin e rritjes. Kjo teze është hedhur poshte. Është parë që në
frutat 3 Metilen Oxindoli mund të funksionojë si promotor i
plakjes.
Indol aldehida është produkt tjetër i katabolizmit të AIA në
bimë. Kjo është gjetur nga aplikimi i C14, në disa bimë, me anë të
një reaksioni të prapsueshëm ai shndërrohet në Indol-3 –metanol.

Enzimat e katabolizmit të AIA

Vendndodhja dhe Identiteti. Dihet që bimët përmbajnë

disa enzima të afta për oksidimin e AIA që njihen si AIA-oksidaza.
AIA-oksidazat janë nxjerrë nga bimët vaskulare. Gjithashtu
sistemi degradues i AIA gjendet në mëlçi në disa kërpudha, në
bakteroide dhe në bakterie që izolohen nga nodulet e rrënjëve.

336
 Kreu 21: Fitohormonet

Është pranuar që edhe peroksidazat janë përgjegjëse për

aktivitetin e (AIA-oksiadazës)
Izoenzimat peroksidazike janë demonstruar në shumë
bimë. Izoenzimat që kanë aktivitet AIA-oksidazike gjenden në
shumë forma molekulare. Ato janë gjetur në grurë, gjethe duhani,
spinaq, koleoptil gruri etj
Nga studimet elektroforetike rezulton që disa enzima
zotërojnë efekt peroksidazë dhe nuk janë identike, ndërsa disa të
tjera kanë treguar që kanë të njejtën efekt.

Rëndësia fiziollogjike e katabolizmit të AIA

Faktet tregojnë se sistemi i AIA-oksidazave mer pjesë në

nivelin e kontrollit endogjen të auksinave në rregullimin e
proçeseve fiziollogjike siç janë :
Rritja e qelizës, diferencimi, lulëzimi, pjekja e frutave,
plakja, abshisioni, dominanca apikale, gjeotropizmi, xhuxhëzimi,
ndërveprimi bujtës-parazit.
Në zhvillimin e flokëve të pambukut, ndryshimet në
aktivitetin e AIA-oksidazës dhe peroksidazës tregojnë që
katablizmi i AIA-oksidazës është i ulët gjatë fazës së zgjatjes, por
shumë i lartë në fazën e trashjes sekondare. Rritja e AIA-
oksidazave është vënë re gjatë pjekjes së frutave.
Hiperauksina në nodulet e rrënjëve është në korelacion me
aktivitetin e ulët të AIA-oksidazës. Ndryshimet në nivelin e AIA
në rastet e sëmundjeve patogjene dhe kërpudhore i atribuohen
aktivitetit të AIA-oksidazës.

Kontrolli i katabolizmit të AIA in vivo

Mungesa e Borit shkakton një rritje të aktivitetit të AIA-

oksidazës në majat e rrënjëve. Hormonet e bimëve influencojnë në
nivelin ose aktivitetin e AIA-oksidazës in vivo në një numër të
madh indesh. Të dhënat e ndryshme tregojnë se fitohormonet
mund të ndikojnë në mënyrë direkte dhe indirekte, shpesh herë
ndikimi i hormonit është vetë varësia nga përqëndrimi i tij.

337
 Biokimia

Kinetina ka një efekt shumë të thellë në AIA-oksidazë dhe

peroksidazë që ndryshon sipas përqëndrimit të hormonit.
Etileni nxit aktivitetin e AIA-oksidazës dhe peroksidazës në
gjethe, në sythat e kotiledoneve, në organet rezervë.
Efekti inhibitor ose stimulator i ABA në aktivitetet e AIA-
oksidazës dhe peroksidazës varet si nga organi dhe përqendrimi i
hormonit. Oksidimi i AIA nga peroksidaza zmadhohet nga ABA
në përqëndrime të larta.
Veprimi dhe ndërveprimi i hormoneve, inhibitorëve
natyralë dhe koofaktorëve jep kontribut me rëndësi në rregullimin
e aktivitetit te AIA-oksidazës.
Kushtet e lëndëve ushqyese dhe faktorët fizikë mund të
kontrollojnë aktivitetin e kësaj enzime në mënyrë direkte ose
indirekte me efektorët kimikë ose hormonalë.
Pak dihet mbi ndikimin e faktorëve të ambjentit në
efektorët kimikë apo hormonalë.
Temperatura e ulët rrit aktivitetin e enzimës në grurë.
Stresi ujor zmadhon aktivitetin e AIA –oksidazës në gjethet
e domates.
Rrezatimi me dritë të kuqe, ultra të kuqe dhe blu nuk
ndryshon aktivitetin e AIA-oksidazës ndërsa rrezatimi UV e ul
aktivitetin e AIA-oksidazës.

Konjugatët e Auksinës

Termi “hormone bimore të konjuguara” jepet për hormonet

bimore të cilët nga ana metabolike lidhen me komponime me
peshë të ulët molekulare nëpërmjet lidhjeve kovalente.
Konjugatet ndahen në tre grupe :
a) Peptidil AIA (ku grupi COOH lidhet më një aminoacid me
lidhje peptidike)
b) Glikosil AIA(ku grupi karboksil i AIA lidhet me një sheqer me
lidhje glukozidike)
c) Mio-inositol-AIA (ku grupi karboksil i AIA lidhet me mio-
inositolin me lidhje esterike)

338
 Kreu 21: Fitohormonet

Lokalizimi i Biosintezës dhe metabolizmit të Auksinës.

Qëndrat kryesore të sintezës së auksinave janë indet

meristematike dhe pjesët e reja të bimëve veçanërisht : majat e
lastërëve, sythat, farërat në zhvillim.
Wightman, duke studjuar qëndrat kryesore të sintezës së
AIA në lastarët e domates, gjeti se ajo formohej jo vetëm në indet e
majës por edhe në lastarët vegjetativë, gjethet e pjekura dhe në
zhvillim. Gjethet që zhvillohen shpejt në majat e lastarëve janë
qëndra më aktive në formimin e AIA se sa vetë indet e majës së
këtyre lastarëve.
Biosinteza e AIA ndodh dhe në kultura indore. Kjo ka
rëndësi për të zbuluar qëndrat subqelizore të sintezës së AIA.

Lokalizimi i enzimave që marrin pjesë në katabolizmin e AIA

Në organet e bimëve, aktiviteti i AIA-oksidazës tregon një

gradient rritjeje nga indet e reja në indet e vjetra, duke qenë më i
lartë në indet e vjetra. Peroksidazat mund të jenë të pranishme në
fazën e tretshme të qelizës, por mund të jenë edhe të lidhura me
organele subqelizore si ribozomet, mikrozomet , plazmalema ,
tonoplasti dhe membrana te tjera.
Autorë të ndryshëm, kanë treguar se AIA –oksidaza ,
peroksidaza gjenden në të gjithë fraksionet qelizore të qelizave të
kallusit të duhanit.
Është gjetur se AIA–oksidaza, peroksidaza dhe
izoperoksidazat ndryshojnë shumë si në fraksionet citoplazmike
dhe në organelet e ndryshme me aktivitetin e AIA-oksidazës së
membranës së plazmës.

Transporti i Auksinës

Mënyra e veprimit të AIA ka lidhje me mënyrën e

transportit të AIA nga gjethet e reja, zonat meristematike të
lastarëve dhe majat e kolepotilëve.
Në ndryshim me lëvizjen e sheqernave, joneve dhe
solucioneve të tjera, AIA nuk translokohet në tubat e floemës. Ajo

339
 Biokimia

mund të lëvizë përmes këtyre qelizave në qoftë se aplikohet në

sipërfaqe të gjetheve të maturuara, por transporti normal në
lastarë dhe bishtat e gjetheve kryhet përmes qelizave të gjalla
ndoshta parenkimës së floemës, korteksit dhe palcës. Ky transport
ka disa tipare të ndryshme nga transporti i floemës.
1. Lëvizja e auksinës është e ngadalëshme vetëm 05cm/orë –1,5
cm/orë si në rrënjë dhe në lastarë, por 10 herë më shpëjt se sa
difuzioni.
2. Transporti i AIA është polar në lastarë në drejtim bazipetal në
drejtim të bazës. Transporti në rrënjë është gjithashtu polar në
drejtim akropetal
3. Lëvizja e tij është një proçes aktiv i cili kryhet kunder gradientit
të përqëndrimit.

Auksinat sintetike lëvizin sipas të njejtit mekanizëm polar,

megjithëse transporti i 2.4 D është zakonisht më i ulët se sa i të
tjerëve.

Giberelinat

Giberelina u zbulua fillimisht në Japoni, në studimet me

bimët e sëmura të orizit që po rriteshin në një gjatësi të tepruar. Në
vitin 1890 e quajtën atë bakanae (semundja e filizave të marrë) Kjo
shkaktohej nga kërpudha Gibberella fujikuroi. U provua edhe
ekstrakti i kërpudhave, i cili shkaktonte të njëjtën gjë si vetë
kërpudha, duke treguar se e njëjta substancë kimike përgjigjej për
këtë sëmundje.
Në vitin 1930 Gabuta dhe Hayashi e izoluan dhe
identifikuan një komponim aktiv nga kërpudha të quajtura
Giberelinë.
Deri tani janë zbuluar 50 giberelina në kërpudha dhe në
bimë. Struktura e 5 prej tyre jepet në figurë. Figura 21-4 Të gjitha
giberelinat kanë 19 ose 20 atome karbon. U grupuan në 4-5 sisteme
unazore dhe të gjitha kanë një ose më shumë grupe karboksil. Ato
janë quajtur shkurtimisht GA dhe përdoren GA1, GA2, GA3 për t’u
dalluar. GA3 është studiuar më tepër dhe shpesh është quajtur
acid giberelik.

340
 Kreu 21: Fitohormonet

Figura 21-4: Strukturat e përfaqsuesve të giberelinave

Metabolizmi i Giberelinës

Giberelinat janë komponime izoprenoide. Ato janë

diterpene që sintetizohen nga njësitë acetate të acetil Koenzimës A.
Figura 21-5.
Geronil geronil pirofosfati shërben si donor për të gjitha
atomet karbon të giberelinave. Ai kthehet në kopalil pirofosfat me
2 sisteme unazore pastaj në kouren. Koureni ka një aktivitet të
ngjashëm me giberelinën, ndoshta sepse është efektiv në kthimin
në giberelinë në bimë. Disa nga këto hapa kthimesh janë oksidime
që ndodhin në retikulën endoplazmatike të membranës. Ato

341
 Biokimia

përfshijnë komponime ndërmjetëse kaurenol (alkool), kaurenal

(aldehide) dhe acid kaurenoik.

Figura 21-5: Rruga e biosintezës së giberelinave

Komponimi i parë me sistem unazor giberelinë është

aldehida GA12 molekulë me 20 karbone.
Nga ajo formohen giberelina C20 dhe C19, por reaksionet
enzimatike janë akoma të papërcaktuara.
Në gjethe, kloroplastet janë qendrat kryesore të kthimit të
giberelinës, megjithëse reaksionet në acid pourenoik ndoshta
ndodhen jashtë plasticideve.
Giberelina mund të degradohet me ngadalë, por mund të
kthehet në forma të lidhura inaktive. Format e njohura të lidhura

342
 Kreu 21: Fitohormonet

të giberelinës përfshijnë glukozidet, në të cilat glukoza është

lidhur me një lidhje eterike me një grup OH ose me lidhje esterike
me një grup karboksil të giberelinës.
Gjithashtu ekzistojnë edhe forma të tjera të lidhura, të
paidentifikuara, disa prej të cilave shfaqen si konjungate proteinë-
giberelinë të qëndrueshme.
Një tjetër proçes metabolik i rëndësishëm është kthimi i
giberelinave me aktivtet të lartë në më pak aktive.

Lokalizimi i sintezës së giberelinës

Cila pjesë e bimës i sintetizon giberelinat?

Në qoftë se këto hormone bimore gjenden në një organ
bimor, mund të jenë të sintetizuara aty ose të translokuara.
Teknika e difuzimit është një ndihmë e madhe për të
dalluar të dy këto mundësi. Organi është nxjerrë dhe sipërfaqja e
prerë, vendoset në kontakt me agar dhe giberelinat lejohen të
difuzojnë në agar për disa orë. Sasia e mbledhur vlerësohet me
bioprova dhe me anë të metodave kimike të sofistikuara.
Këto sasi krahasohen me sasitë e ekstraktuara nga i njëjti
organ ose ind dhe pas difuzionit. Në qoftë se sasitë e difuzueshme
janë më të mëdha se sa sasia e ekstraktuar, siç ndodh shpesh,
qelizat duhet të jenë duke sintetizuar giberelinë ose duke e kthyer
atë nga forma inaktive në formë aktive.
Teknika e difuzimit tregon që gjethet e reja janë qendrat
kryesore të sintezës aktive të giberelinës. Kjo vjen nga fakti që
maja e kërcellit që përmban gjethe të reja është hequr dhe pjesa e
prerë është trajtuar me giberelinë ose auksinë, zgjatja e lastarit
nxitet në lastarët e prerë ndryshe nga ato të patrajtuara.
Gjethet e maturuara kanë aftësi të pakët për të sintetizuar
hormone.
Rrënjët gjithashtu sintetizojnë giberelinë në sasi të
konsiderueshme, siç tregohet nga teknika e difuzimit dhe
giberelinat kanë efekt të pakët në rritjen e rrënjëve, ato inhibojnë
formimin e rrënjëve adventive. Këto hormone mund të zbulohen

343
 Biokimia

në substancat sekretuese të ksilemës së rrënjëve dhe kërcejve, kur

këto organe janë hequr dhe forca e presionit rrënjor e ngjit sipër
lëngun bimor. Gibereleinat janë të pranishme në embrion, fara,
fruta dhe ndoshta stimulojnë rritjen atje. Megjithatë, nuk dihet
nëse në përgjithësi këto organe janë të afta të sintetizojnë GA.

Transporti i Giberelinës

Giberelinat të depozituara në fara në forma të lira apo të

lidhura, transportohen me anë të floemës në filizat e rinj në
zhvillim. Nga rrënjët giberelina lëviz me anë të ksilemës. Rruga e
transportit nga gjethet e reja në lastarët poshtë është akoma e
panjohur. Ashtu si me auksinën, ndoshta përfshihet palca dhe
korteksi. Por, në përgjithësi, drejtimi i rrjedhjes së giberelinës nuk
është aq i polarizuar si ai i auksinës. Giberelinat duket se lëvizin
në mënyrë më ekstensive se auksinat dhe veprojnë në distanca më
të gjata për të kontrolluar reagime të ndryshme.

Giberelina nxit mbirjen e farave të fjetura dhe rritjen e sythave

të fjetur

Sythat e pemëve që i lëshojnë gjethet si dhe shkurret që

riten në zona të temporuara bien në gjëndje qetësie në fund të
verës. Sythat e fjetur janë të qëndrueshëm gjatë dimrit të ftohtë
dhe thatësirës. Farat e shumë specieve të pakultivuara janë në
gjendje gjumi, dhe nuk shpërthejnë edhe kur ekspozohen në
lagështi, temperaturë dhe oksigjen e përshtatshëm.
Fjetja e sythave dhe e farave shpesh prishet nga zgjatja e
periudhave të ftohta të dimrit, duke lejuar rritje në pranverë , kur
kushtet janë të përshtatëshme.
Për disa specie qetësia e sythave mund të zgjatet nga rritja e
gjatësisë së ditës që ndodh në fund të dimrit dhe për farat e disa
specieve ndodh që gjendja e qetësisë të prishet kur ato janë në
lagështi.
Giberelinat prishin qetësinë e farave ose të sythave në
shumë specie duke zëvëndësuar veprimin e temperaturës së ulët,
ditës së gjatë ose dritës se kuqe kur ato janë në lagështi.

344
 Kreu 21: Fitohormonet

Lulëzimi

Koha në të cilën lulëzojnë bimët varet nga disa faktorë që

përfshijnë moshën e tyre dhe disa veçori të ambientit. P.sh., zgjatja
e periudhës së dritës dhe errësirës është çelësi për të kontrolluar
këtë në disa bimë. Disa specie lulëzojnë vetëm në qoftë se
periudha e dritës e tejkalon periudhën kritike, ndërsa disa të tjera
lulëzojnë vetëm në se kjo periudhë është më e shkurtër se sa një
gjatësi kritike. Giberelinat mund të zëvëndësojnë kërkesat për
dritë të gjatë në disa specie, duke treguar një ndërveprim me
dritën.

Giberelina stimulon mobilizimin e lëndëve ushqimore dhe

minerale në qelizat depozituese të farës

Menjëherë, pas mbirjes, rrënjët e reja dhe sistemi i lastarëve

fillon të përdorë lëndët ushqyese, yndyrna, amidon, dhe proteina
të pranishme në qelizat depozituese të farave. Kripërat minerale
translokohen sipas floemës përmes rrënjëve dhe lastarëve, në qoftë
se ato janë të lëvizshme.
Një problem është me yndyrnat, polisakaridet dhe
proteinat, sepse molekulat e tyre janë të patranslokueshme.
Giberelina stimulon kthimin e tyre në sheqerna dhe aminoacide të
translokueshme ose amide, sidomos tek drithërat.
Embrioni i farërave është i rrethuar nga rezerva ushqimore
të pranueshme në qelizat e endospermës, të cilat janë të rrethuara
nga një shtresë e hollë qelizash, e quajtur shtresë aleurone. Pasi
ndodh mbirja si rezultat i rritjes së lagështisë, qelizat aleurone
japin enzima hidrolitike që tresin amidonin, proteinat, materialet e
murit qelizor të pranishme në qelizat e endospermës. Disa enzima
të domosdoshme për proçeset tretëse përfshijnë ß-amilazat, -
amilazat, ribonukleazat fitazat dhe proteaza të ndryshme. Në
qoftë se embrioni largohet nga farat, qelizat aleurone nuk
prodhojnë dhe sekretojnë enzima hidrolitike si -amilaza. Kjo
sugjeron atë që embrioni në mënyrë normale jep disa hormone në
shtresën aleurone dhe që këto hormone stimulojnë qelizat
aleurone të prodhojnë mjaft enzima hidrolitike.

345
 Biokimia

Ky hormon, i cili është provuar se është giberelina, stimulon

sekrecionin e enzimave hidrolitike në endospermë, ku aty tresin
rezervat ushqimore dhe muret qelizore. Elementët mineralë
rezervë gjithashtu bëhen më të përshtatshëm si rezultat i veprimit
të giberelinës.
Në farërat e barishteve giberelinat sintetizohen dhe në
kotiledone dhe ndoshta dhe në pjesë të tjera të embrionit. Lloji i
giberelinës varet nga specia, por tek elbi GA1 dhe GA3 duken si më
të rëndësishmet.

Efekte të tjera të giberelinave

Giberelinat shkaktojnë zhvillimin e frutave partenokarpike

në disa specie dhe një funksion normal në rritjen e frutit.
Giberelinat e formuara me gjethet e reja mund të rinovojnë
aktivitetin e kambiuimit vaskular në bimët drunore. Giberelinat
mund të marrin pjesë dhe në gjeotropizën dhe fototropizën.

Mekanizmat e mundshëm të veprimit të giberelinave

Efektet e shumta të giberelinave sugjerojnë atë që ato kanë

më shumë se një qendër veprimi. Bile dhe një efekt i vetëm në një
bimë të tërë, siç është zmadhimi i zgjatjes së kërcellit, rezulton nga
tre ngjarje të veçanta.
Së pari, ndarja qelizore stimulohet në majën e lastarit, sidomos
në qelizat meristematike më bazale, të cilat zhvillohen përgjatë
korteksit dhe qelizave të palcës.
Së dyti, giberelina stimulon rritjen qelizore, sepse ajo rrit
hidrolizën e amidonit dhe saharozës në molekula glukoze dhe
fruktoze.
Së treti, giberelina ndonjëherë rrit plasticitetin e murit të
qelizës.
Aplikimi i giberelinës në mënyrë direkte në gjethe, stimulon
rritjen e tyre dhe formën e tyre, ndërsa aplikimi direkt në rrënjë
nuk ka efekt. Por, në qoftë se aplikohet në majën e lastarit, ndarja
qelizore rritet dhe shfaqet rritja e qelizës që çon në zgjatje.

346
 Kreu 21: Fitohormonet

Në disa specie ku ndodh më shpejt zhvillimi i gjetheve,

zmadhohet ritmi i fotosintezës, pastaj stimulohet rritja e të gjithë
bimës, duke përfshirë edhe vetë rrënjët.
Për sa i përket veprimit në murin qelizor, nuk dihet
veprimi, por ndoshta hidrolazat që sulmojnë polisaharidet e murit
qelizor sintetizohen më shpejt dhe bëhen më aktive.

Citokinina

Citokininat janë substanca që stimulojnë ndarjen qelizore

(citokinezë). Ato përmbajnë adeninë si grup hidrofil.
Në grupin e tyre arrin në pozicionin 6 një varg anësor jo
polar me specifitet relativisht të vogël.

Figura 21- 6: Strukturat e citokininave natyrale dhe sintetike

Në 1920 Hoberlandt zbuloi në Austri, se një komponim i

panjohur i pranishëm në indet vaskulare të bimëve të ndryshme,
shkaktonte ndarjen qelizore, dhe çonte në formimin e kambiumit
në tuberet e prera të patateve.

347
 Biokimia

Ai arriti në konkluzionin se qelizat parenkimatike

prodhojnë dhe një komponim tjetër që merr pjesë në ndarjen
qelizore.
Ky ishte demostrimi i parë që bimët përmbajnë komponime
të quajtura citokinina, që stimulojnë citokinezën. Në vitin 1940 J.
von Overbuk gjeti që qumështi i endospermës së arrës së kokosë,
është i pasur në komponime që nxisin ndarjen qelizore.
Në kërkim të substancave që stimulojnë ndarjen qelizore,
ata gjetën një substancë të ngjashme me purinën, nga ekstrakte të
ndryshme, që ishte me një aktivitet shumë të lartë. Kjo çoi në
zbulimin e aftësisë së ADN për të nxitur citokinezën dhe në
zbulimin, në vitin 1954, të një komponimi shumë aktiv të formuar
nga prishja e ADN së autoklavuar. Ato e quajtën këtë komponim
kinetinë.
Megjithëse vetë kinetina nuk është gjetur në bimë dhe nuk
është substanca aktive e gjetur nga Haberlandt, në floemë,
citokininat që kanë lidhje me të janë të pranishme në shumicën e
bimëve.
Steward, gjithashtu duke përdorur teknikat e kulturave
indore, më 1950, gjeti disa citokinina në qumështin e arës së kokës,
që stimulojne ndarjen qelizore në indet e rrënjëve të karotës.
Këto komponime aktive kanë marë emrat zeatinë dhe
zeatinë riboside. Zeatina është identifikuar në New Zelad nga
Letham, në 1964, i cili përdori si burim endospermën e misrit.
Citokininat e tjera me struktura si adenine, të ngjashme me
kinetinën, zeatinën dhe zeatinë riboside, janë identifikuar në një
numër pjesësh bimore.
Citokinat e lira ekzistojnë në algat e kuqe dhe kafe dhe në
diatomet, hormonet disa herë nxitin rritjen e algave.
Disa bakterie dhe kërpudha përmbajnë citokinina që mund
të influencojnë në disa proçese të sëmundjeve të shkaktuara nga
këto mikrobe. Shumica e kërpudhave ektomikorizale përmbajnë
zeatinë dhe zeatinë riboside.
Disa qindra citokinina sintetike janë provuar nga Skoog dhe
Letham në bioprova të ndryshme. Shumica e tyre janë aktive, por
ato që përdoren më zakonisht nga fiziologët e bimëve përfshijnë
kinetinën dhe benzil adeninën.

348
 Kreu 21: Fitohormonet

Metabolizmi i Citokininës

Ne dimë shumë pak se si formohet citokinina me

përjashtim të pjesës adeninë të molekulës.
Adenina është formuar nga glicina CO2 dhe molekula të
tjera të vogla, zinxhiri anësor që është thelbësor për aktivitetin
mund të afrohet në pozicionin N6, duke përdorur izpentil
pirofosfat, që shoqërohet me humbjen e pirofosfatit. Modifikimi i
zinxhirit anësor në karbonin 5, mund të çojë në citokinina të tjera
të njohura.
Disa citokinina të gjetura në endospermën e misrit kanë
vetëm 3 ose 4 atome në zinxhirin anësor, ndërsa citokinina e
gjetheve të plepit ka vetëm një unazë si pjesë kryesore të zinxhirit
anësor.
Më shumë dihet rreth prishjes së strukturës së citokininës,
se sa rreth sintezës së tyre.
Prishja e strukturës së saj është e rëndësishme për ruajtjen e
nivelit të citokininës. Një nga reaksionet që ndodh është largimi i
zinxhirit anësor. Ky është një proçes inaktivizimi sepse adenina
ose adenosina janë inaktive.
Një tjetër mekanizëm i rëndësishëm është formimi i
derivateve të sheqernave (glukozideve), sikundër ndodh me AIA
dhe me giberelinën.
Rafanatina (glikozilzeatina) është gjetur në (Rafamus
Satives), si një glukozid i përhapur në këtë specie.
Në rafanatinë C-1 i glukozës është afruar në mënyrë direkte
me atomin azot në pozicionin 7 të unazës purinë të zeatinës.
Në specie të tjera, glukoza mund të lidhet me bazën e
citokininës në atomin N, që zë pozicionin 9 në citokininat
nuklotide dhe me grupin hidroksil të zinxhirit anësor të zeatinës.
Për më tepër, zeatina mund të kthehet në rafanatinë, në derivate 9
glukozil, në zeatinë riboside. Ne nuk jemi të sigurt se këto derivate
paraqesin vetëm produkte të depozitimit, sepse ato mund të jenë
mjaft aktive.

349
 Biokimia

Qendra e Sintezës dhe Transporti i Citokininës

Citokininat janë të shpërndara në frutat e reja, farat, në

gjethet e reja dhe majat e rrënjëve.
Duket logjike që ato sintetizohen aty, por ato transportohen
në qendra të tjera.
Majat e rrënjëve sintetizojnë citokininat dhe i transportojnë
ato me anë të ksilemës në të gjitha pjesët e bimës.
Kjo shpjegon akumulimin e tyre në gjethet dhe frutat e reja,
farat në të cilat transporti i ksilemës është efektiv.
Ekzistojnë fakte të pakta për formimin e citokininës në
organe, përveç rrënjës. Transporti i këtyre hormoneve jashtë
gjetheve, farave dhe frutave është krejt i kufizuar dhe lëvizja
përmes pjesëve jovaskulare të lastarëve është shumë e ulët.
Citokininat në formë glukozidesh mund të translokohen
nga gjethet dhe lastarët në qoftë se shkojnë në sistemin e
transportit të floemës.

Citokininat nxisin ndarjen qelizore dhe formimin e organeve

Funksioni kryesor i citokininave është të stimulojë

citokinezën. Në qoftë se palca e duhanit, apo e sojës dhe shumë
dikotiledone të tjera është prerë dhe është mbjellë në terrene me
agar që përmban auksinë si dhe lëndë të caktuara ushqimore,
formohet një masë qelizash e paidentifikuar, një masë e madhe
qelizash poliploide që quhet kallus.
Në qoftë se shtohet citokininë, atëherë do të nxitet ndarja
qelizore. Matja e rritjes shërben si një bioprovë e ndjeshme me
specifitet të lartë.
Skoog gjeti se, në qoftë se raporti citokininë/auksinë është i
lartë, qeliza të caktuara diferencohen në sytha gjethesh dhe
lastarësh. Në qoftë se indet mbahen në dritë, zhvillohen gjethet.
Por, në qoftë se raporti citokininë/auksinë është i ulët, nxitet
formimi i rrënjëve.
Duke zgjedhur raportin e duhur, kallusi i shumë specieve
mund të zhvillohet në një bimë të re.

350
 Kreu 21: Fitohormonet

Citokininat pengojnë plakjen

Në qoftë se një gjethe e maturuar, por akoma aktive është

këputur, ajo fillon të humbasë klorofil, ARN, proteina dhe lipide
nga membranat e kloroplasteve, në qoftë se ato janë akoma të
pashkëputura, bile dhe në qoftë se ato janë vendosur në ujë ku
kemi shtuar kripëra minelare. Plakja dhe zverdhja e gjetheve
ndodh më shpejt në qoftë se ato mbahen në errësirë.
Në luledielli përmbajtja e citokininës në lëngun e ksilemës
shtohet gjatë rritjes së shpejtë dhe pastaj zbret me ndërprerjen e
rritjes dhe fillimin e lulëzimit.
Kjo sugjeron atë që një reduktim në transportin e
citokininës nga rrënjët në lastar, nxit plakjen.

Citokinina rrit ekspansionin e kotiledoneve dhe gjetheve në

disa dikotiledoneve

Kur farat e disa dikotiledoneve mbijnë në errësirë,

kotiledonet mbeten të verdha dhe relativisht të vogla. Në qoftë se
ato ekspozohen në dritë, ato rriten shpejt, bile edhe në qoftë se
energjia dritore është e ulët për të lejuar fotosintezën.
Në qoftë se kotiledonet janë hequr dhe inkubuar me
citokininë, rritja është zmadhuar. Kjo vihet re për disa specie si
sallata dhe luledielli. Shumica e këtyre specieve përmbajnë
yndyrna si lëndë kryesore rezervë në kotiledonet. Për më tepër
kotiledonet ngrihen mbi tokë dhe bëhen fotosintetike.
Auksinat nuk nxisin rritjen e kotiledoneve dhe giberelinat
kanë efekt të vogël kur kotiledonet vendosen në ujë.
Zeatina stimulon rritjen e kotiledoneve vetëm duke rritur
ekspansionin qelizor ose ndarjen qelizore.

Citokinina nxit zhvillimin e kloroplasteve

Në qoftë se një pjesë të bimës e heqim nga veprimi normal i

citokininës, ne mund të provojmë në se shtesat e citokininës kanë
efekt në nxitjen e kloroplasteve.

351
 Biokimia

Një shembull është ai me indet e kallusit, qelizat e të cilit

kanë potencial gjenetik për të sintetizuar kloroplaste funksionale
në dritë. Në qoftë se indi mbahet në errësirë dhe nuk i jepet
citokininë, zhvillohen vetëm etioplaste, pa grana dhe pa stroma
lamelare. Veç kësaj citokinina nxit formimin e stromave lemalere,
por nuk formohen klorofil dhe grana në errësirë. Në dritë dhe me
citokininë prodhohen stroma lamelare dhe grana klorofili.
Në qoftë se citokinina nuk shtohet në kallus me dritë,
atëherë zhvillimi i stromave lamelare, i granave dhe klorofilii
është minimal.
Këto fakte sugjerojnë që citokininat e pranishme në gjethe
janë të rëndësishme për zhvillimin e kloroplasteve gjatë rritjes
normale të bimëve.

Efektet e citokininave në rritjen e përgjithëshme të bimëve

Rritja normale padyshim që kërkon citokinina të lira, për

pasojë, trajtimi i bimëve me citokininë e stimulon rritjen.
Në kërcell dhe në rrënjë, citokinina e shtuar zakonisht rrit
zmadhimin radial të qelizave. Kjo shkakton rrënjë të trasha, të
shkurtra dhe kërcej të trashur.
Citokininat mund të ndryshojnë orientimin e mikrofibrileve
celulozikë në muret qelizore në një drejtim që është më paralel me
aksin gjatësor të qelizës. Kjo inhibon rritjen gjatësore, por lejon
ekspansionin radial.
Citokininat stimulojnë aktivitetin e kambinimit në rrënjë,
duke u kombinuar me inhibimin e zgjatjes dhe trashjen e qelizave
parenkimatike që shkaktojnë rrënjë të shkurtra, të trasha dhe
depozituese. Citokininat nxisin formimin e tubereve të patates.

Si veprojnë citokininat?

Shumëllojshmëria e efekteve të citokininës vjen nga fakti që

ato kanë mekanizma të ndryshme të veprimit në inde të
ndryshme, bile efektet primare ndiqen nga një numër efektesh
sekondare, që varen nga gjendja fiziologjike e qelizave shenjë.

352
 Kreu 21: Fitohormonet

Amplifikimi i efektit fillestar ndodh sepse citkoninat janë të

pranishme në koncentrime të ulta.
Kur citokininat nxisin citokinezën, kemi një rritje në
madhësinë e bërthamës. Kjo sugjeron një rritje të sintezës së ARN
ribozonale, një funksion primar të nukleolave, por ky efekt ndodh
vetëm pas disa orësh. Hormonet mund të stimulojnë formimin e
disa proteinave të nevojshme për citokininën, por jo të
dosmosdoshme për sintezën e ADN.
Enzima të shumta rrisin aktivitetin pas trajtimit me
citokininë, duke përfshirë enzimat fotosintetike, karakteristike për
enzimat e plastideve. Në gjethet e maturuara ku pengohet plakja,
ritmi i sintezës së proteinave dhe të ARN rritet, ndërsa humbja e
shpejtë e proteinave dhe e ARN vjen kryesisht në sajë të një ritmi
të ulët të hidrolizës nga proteazat dhe ribonukleazat. Të gjitha këto
ndryshime kërkojnë disa orë.
Citokininat shkaktojnë prishjen e murit qelizor. .
Zbulime të tjera tregojnë që citokininat mund të lidhen me
disa proteina ribozomale të caktuara. Kjo sugjeron atë që periudha
primare e veprimit në sintezën e proteinave është ribozomi, dhe
ndryshimet në enzimat vijnë nga ky efekt. Për derisa rritja dhe
zhvillimi varen nga enzimat, lloji i reagimit duhet të varet nga
natyra e receptorëve proteinike ribozomale në qelizat shenjë.

Citokininat dhe plakja

Një proçes i njohur që është nën influencën e citokininës

është plakja e gjetheve, por është gjetur që ky hormon është një
nga faktorët që mund të pengojë plakjen.
Është gjetur që në indet e mplakura nivelet e ADN, ARN
dhe proteinës zbresin gradualisht.
Është gjetur që citokinina pengon këto proçese dhe bile
stabilizon ose nxit raportin ARN/ADN, duke treguar që
metabolizmi i ARN mund të përfshihet direkt.
Citokinina vepron duke penguar sintezën e ARNm specifike
që kodon enzima degraduese.
Citokinina 6-benzil aminopurinë nuk është inkorporuar në
ARNt dhe është shumë aktive në pengimin e plakjes.

353
 Biokimia

Lidhur me plakjen e përgjithshme të bimëve nga citokinina

është paraqitur një teori interesante. Është dokumentuar se
citokinina shërben si një “trastë” metabolike që tërheq metabolitet
dhe disa aminoacide dhe është e mirënjohur se indet rrënjore janë
të pasura në citokinina.

Substancat në aktivitetet citokinike

Dy pjesëtarë të klasës së përshkruar të nxitjes së ndarjes

qelizore që janë izoluar nga indet tumorale të Vienra rosea, janë
quajtur citokinezina I dhe citokinesina II.
Sipas disa punimeve, këto citokinezina nuk mund të
konsiderohen si pjestare të grupit të citokininave. Studimet fizike
dhe kimike kanë treguar që citokininat janë derivate purinone që
përmbajnë grup alkil, sulfur dhe glukozë si sheqer. Këto
ndryshojnë nga citokininat purine nga disa ARNt meqë përmbajnë
ribozë në vend të glukozës.
Sugjerohet që citokinina adenilate aktivizon sintezën e
derivateve purinone në qelizat normale dhe janë purinonet që
përfshihen direkt në nxitjen e ndarjes qelizore.
Këto substanca dhe në veçanti citokinesina I janë inhibitorë
të fuqishën të enzimës nukleotide fosfodiesterazë ciklike në kafshë
dhe në bimë.
.
Etileni

Etileni është një rregullator në gjendje të gazte me një

strukturë shumë të thjeshtë H2C=CH2. Aktiviteti i etilenit shfaqet
ne përqëndrime shumë të vogla. Që në lashtësi fiziologët rusë
zbuluan se pikërisht gazi i çliruar nga qymyri, etileni shkakton
disa ndikime të tjera në rritjen e bimës si pengimin e zgjatjes së
kërcellit, të rrënjës dhe trashjen e tyre .
Etileni formohet gati në të gjitha organet e bimëve me fara.
Në filiza ai prodhohet më shumë në majë, por edhe në pjesë të
tjera kryesisht në ndërnyjat e kërcellit. Kërcejtë horizontalë
prodhojnë më shumë se ata vertikalë. Rrënjët formojnë pak, por
është auksina që nxit në to ritjen e etilenit. Sasia e etilenit ritet

354
 Kreu 21: Fitohormonet

shumë gjatë seneshencës dhe rënies (abshisionit) së gjetheve,

luleve dhe frutave, sidomos në frutat e pjekura plotësisht.
Etileni formohet edhe nga disa bakterie, disa kërpudha të
tokës, por jo nga algat.

Biosinteza dhe metabolizmi i Etilenit

Në bimët e larta
etileni sintetizohet nga
aminoacidi L-metioninë i
cili shndërrohet në S-
adenozilmetioninë më
pas në acid karboksilik
1-aminociklopropan-1
(ACC) figura 21-7.
Enzima që përshpejton
këtë reaksion të fundit
është ACC-sintetaza,
enzimë që është pak e
qëndrueshme që gjendet
në citoplazmë. Etapa e
fundit e sintezës
katalizohet nga enzima
etilen-oksidazë, aktiviteti
i së cilës kërkon Fe2 si
kofaktor. Reaksioni
përfundimtar i formimit
të etilenit ka nevojë për
ATP dhe O2 Kjo është
arsyeja që në kushte të
mungesës së O2 formimi
i etilenit bllokohet.

Figura 21-7: Biosinteza e etilenit

355
 Biokimia

Transporti i etilenit kryhet në mënyrë difuzive, në formë të

gaztë nga hapësirat ndërqelizore jashtë indeve përkatëse. Duke
qënë se ai është një gaz që tretet mirë në lëndët yndyrore të
membranave dhe mureve rethuese, etileni mund të difuzojë lehtë
edhe nga kutikula

Disa veprime fiziollogjike të etilenit

Etileni vepron si rregulator në disa proçese fiziollogjike në

bimë. Këtu përfshihen lulëzimi, seneshenca, rënia e gjetheve dhe
frutave nxitja e mbirjes së farave, zmadhimi dhe diferencimi
qelizor. Disa proçese përshpejtohen mjaft nga veprimi i etilenit
ndër këto mund të përmënden shkatërrimi klorofilave, tretja
enzimatike e mureve qelizore formimi i sheqernave dhe
pigmenteve përkatëse. Nxitja e pjekjes së frutave dhe farave nga
ana e etilenit në disa bimë, shoqërohet me rritje në maksimum të
prodhimit të tij. Kjo vjen nga veprimi vetënxitës dhe nga rritja e
shpejtësisë së frymëmarrjes para pjekjes.

Acidi abshizik

Gjate viteve 50 të shekullit të kaluar, fiziologët studjuan

dukurinë e fjetjes së sythave dhe të farave që shkaktohej nga
penguesit e rritjes. Me anë te disa teknikave të posaçme u arrit të
pastrohej dhe të kristalizohej lënda që rrëzonte boçet e pambukut
dhe të quhej abshizinë II. Në të njejtën kohë u zbulua edhe lënda
që shkaktonte fjetjen e sythave e emërtuar dorminë. Analizat
kimike treguan se ajo ishte e njejtë me abshizinën dhe që të dyja u
emërtuan Acid Abshizik (ABA).
ABA dhe etileni janë hormone bimore që veprojnë në
kushte të stresit. Kjo do të thotë se ata formohen me shumicë kur
bima rrezikohet nga strese fiziollogjike si mungesa e ujit, kripëra
në tokë me shumicë, temperatura të ulta, ngrica etj.Gjithashtu
ABA luan rol në zhvillimin normal të embrionit, formimin e
proteinave të rezervës tek fara. Ai parandalon mbirjen e farave
dhe të sythave dhe pengon rritjen pothuaj në të gjitha rastet.

356
 Kreu 21: Fitohormonet

Biosinteza dhe metabolizmi i ABA

ABA është një terpenoid me 15 atome karboni, me një lidhje

dyfishe, tre grupe metil dhe një zinxhir të pangopur që përfundon
me një grup karboksil.
Biosinteza e ABA kryhet ne kloroplaste dhe plaste të tjera.
Ajo fillon me izopentil-pirofosfatin (IPP) dhe formon
violoksantinën (karotenoid i oksigjenuar). Violoksantina
shndërrohet në ksantinë dhe kjo nëpërmjet një produkti të
ndërmjetëm ksantoksinës në citoplazmë shndërrohet në acid
abshizik. Sinteza e ABA ndodh nga copëtimi i karotenoideve të
pranishëm në plaste Figura 21-8.

Figura 21-8: Struktura kimike e formave të ndyshme të acidit

abshizik.

Acidi abshizik gjatë proçesit të metabolizmit çaktivizohet

nga oksiduesit duke u shndërruar në acid fazeik dhe
dihidrofazeik. Në sajë te bashkëveprimit me molekula të tjera
formohen estere joaktive të acidit abshizik sikundër është esteri
glukozik i ABA.
Transporti i ABA realizohet nëpërmjet ksilemës dhe
floemës por më tepër haset nërpërmjet floemës.

357
 KREU 22

HORMONET

Termi “hormon” është me origjinë greke dhe do të thotë

“me stimulu ose eksitu”. Një term i tillë rezulton i përshtatshëm,
sepse efektivisht, substancat me veprim hormonal, të
transportuara nga gjaku, shkojnë të stimulojnë aktivitete specifike
biokimike ose fiziollogjike, duke vepruar në inde të caktuara të
vendosur në zona të organizmit, të ndryshme nga ato ku
hormonet janë prodhuar. Hormonet nuk kontrollojnë vetëm
aspekte të ndryshme të metabolizmit, por edhe shumë funksione
specifike, si rritja e qelizave dhe e indeve, frekuenca e rrahjeve të
zemrës, presioni i gjakut, sistemi i riprodhimit, etj.
Hormonet prodhohen nga i ashtuquajturi “sistem
endokrin”, d.m.th. nga gjendra që vihen në aktivitet si pasojë e
stimujve që vijnë nga sistemi nervor qendror. Këto stimuj
transmetohen tek hipotalami dhe që këndej arrijnë edhe në
gjendrat e tjera, në të cilat prodhohen hormonet: hipofiza,
mbiveshkat, tiroidet, testikulat, ovaiat, pankreasi, etj.
Hormonet janë të pranishëm në gjak në përqëndrime
shumë të ulëta (10-6M – 10-12M). në çastin e stimulit, përqëndrimi i
tyre rritet me shpejtësi dhe kur nuk janë më të domosdoshme,
ç’aktivizohen me shpejtësi nëpërmjet veprimit enzimatik. Jo
gjithmonë, përgjigjet fiziologjike ose biokimike të veprimit
hormonal janë të menjëhershme, shpeshherë ato manifestohen pas
orësh ose ditësh, siç ndodh për shembull për hormonet e tiroideve
dhe për ekstrogjenet.
Në këtë kapitull, sillen informacione të karakterit të
përgjithshëm, lidhur me strukturën dhe funksionet e hormoneve
më të rëndësishme e më të njohur, duke i ndarë në bazë të
organeve ku ato prodhohen.

Hormonet e tiroideve

Gjendja e tiroideve prodhon dy hormone, tiroksinën dhe

trijodtironinën, në përgjigje të stimujve që vijnë nga hipotalami.

358
 Kreu 22: Hormonet

Tiroksina dhe trijodtironina kanë si prekuros tirozinën e

pranishme në një glukoproteinë të quajtur tireoglobulina (PM =
650.000). Mbetjet e tirozinës janë jodinuar në mënyrë enzimatike;
jodi i nevojshëm duhet të merret me ushqimin e përditshëm dhe
mbërrin tek gjendra tiroide nëpërmjet gjakut, ku është gjithmonë i
pranishëm në trajtën e gjurmëve.
Hormonet e prodhuar nga gjendra tiroide janë shumë
aktivë në stimulimin e metabolizmit të mëlçisë dhe të muskujve.
Qelizat e shënuara nxiten të biosintetizojnë sasi të mëdha të disa
enzimave, të cilat nxisin një aktivizim të fortë të metabolizmit
bazal.

Hormonet surrenalikë (mbiveshkore)

Kapsulat surrenale prodhojnë tipe të ndryshme

hormonesh. Pjesa më e brendshme e gjëndrave të tilla, prodhon
adrenalinën dhe noradrenalinën, kemi të bëjmë me amina të
tretshme që rrjedhin nga tirozina, nëpërmjet 3,4-
dihidroksifenilalaninës dhe 3,4-dehidroksifeniletilaminës:

359
 Biokimia

Përqëndrimi i adrenalinës në gjak, normalisht është rreth

10-4M. Impulset nervore që i mbërrijnë pjesës së brendëshme të
tiroides, përcaktojnë një rritje të prodhimit dhe adrenalina mund
të arrijë një përqëndrim prej rreth 1000 herë më të lartë se
përqëndrimi normal në pak sekonda ose minuta.
Objektivat janë zemra, sistemi vaskular, mëlçia dhe
muskujt skelektikë. Shkaktohet një rritje e rrahjeve të zemrës dhe e
presionit të gjakut, stimulohet degradimi i glikogjenit hepatik në
glukoz hematik, i cili ushqen punën muskulare në kushte
anaerobike. Individi nxitet në këtë mënyrë për t’u përgatitur të
përballojë situata të emergjencës si mbrojtja ose luftimi.

Zona kortikale e gjëndrave surrenale (mbiveshkore),

prodhon nga ana tjetër, disa hormone me strukturë steroide nën

360
 Kreu 22: Hormonet

stimulin që vjen nga hipotalami, gjë që ndodh në përgjigje të

rrethanave të stresit. Njihen më shumë se 30 kortikoide të gjithë të
tretshëm në lyra, midis të cilëve, më i rëndësishmi mund të
konsiderohet kortizoli:
Ai stimulon glukoneogjenezën nga aminoacidet,
akumulimin e glikogjenit në mëlçi dhe të glukozit në gjak,
përdorimin e acideve lyrore dhe ketogjenezën. Është i njohur mbi
të gjitha, për veprimin e tij të fuqishëm, anti-inflamator.
Kortikoidë të tjerë të rëndësishëm janë edhe kortikosteroni dhe
aldosteroni.

Aldosteroni dhe në një masë më të vogël kortikosteroni,

përcaktojnë mbajtjen e Na+ dhe humbjen e K+ nga ana e veshkave,
nëpërmjet këtij veprimi, ata mbajnë bilancin e ujit dhe të joneve në
organizëm.

Hormonet seksualë

Njëlloj si hormonet e zonës kortikale të gjendrave

mbiveshkore, androgjenët (hormonet seksualë mashkullore) dhe
estrogjenët (hormonet seksualë femërore), janë steroide.
Androgjenet nuk prodhohen vetëm nga testikola, por në masë më
të vogël, edhe nga ovaia dhe zona kortikale e gjendrave
mbiveshkore. Në mënyrë të ngjashme, edhe estrogjenet
prodhohen nga testikola dhe zona kortikale, përveç se nga ovaia.
Prandaj, përkatësia mashkullore dhe femërore do të mund të

361
 Biokimia

përcaktoheshin nga një bilanc midis androgjenëve dhe

estrogjenëve të prodhuar.
Të gjitha hormonet steroidalë, përfshirë këtu edhe
kortikoidët, rrjedhin nga kolesteroli. Androgjeni kryesor është -
estradioli:

Një hormon tjetër seksual i rëndësishëm është

progesteroni, ai stimulon impiantimin e ovulit dhe është një
prekursor i përbashkët i të gjithë hormoneve steroidalë, si të atyre
seksualë ashtu edhe të atyre të zonës kortikale të gjendrave
mbiveshkore.

Androgjenët dhe ekstrogjenët kanë efekte të dukshme

edhe mbi indet e tjera që nuk kanë lidhje me riprodhimin. Është e
njohur, për shembull, që androgjenët dhe disa rrjedhës të tyre,
stimulojnë rritjen e muskulaturës skelektike (steroide anabolikë).
Hormonet pankreatike

362
 Kreu 22: Hormonet

Pankreasi prodhon hormone të ndryshme me strukturë

polipeptidike, midis të cilave insulina është e një rëndësie të
konsiderueshme. Kemi të bëjmë me një proteinë të vogël (PM =
5.700), e përbërë nga dy vargje polipeptidike (A dhe B), të lidhur
midis tyre nëpërmjet dy lidhjeve dysqufurore (shih insulinën e
kaut, Figura 22-1). Prekursori i parë i insulinës është proinsulina,
një polipeptid i formuar nga një numër aminoacidesh të
ndryshueshëm nga 78 në 86, sipas llojit të kafshës. Nga kjo
formohet insulina, falë veprimit të peptidazave specifike që
shkëpusin disa zona polipeptidike. Figura 22-1 tregon formimin e
insulinës së kaut nga proinsulina e tij, nëpërmjet largimit të disa
mbetjeve aminoacidike dhe të vargut C.
Insulina është një hormon hipoglicemizues, d.m.th. u
kundërvihet përqëndrimeve të tepërta të glukozit në gjak, gjë e
cila ndodh në subjekte diabetikë. Kur verifikohet një rritje e
përqëndrimit të glukozit hematik, pankreasi prodhon insulinën
me shpejtësi të madhe. Rritja e insulinës nxit kalimin e glukozit
nga gjaku në mëlçi dhe në muskujt, ku transformohet në glikogjen.
Në këtë mënyrë kemi një ulje të përqëndrimit të sheqerit në gjak,
që nga ana e tij përcakton ngadalësimin e prodhimit të insulinës
deri në shpejtësinë normale.
Nga pankreasi prodhohet edhe një hormon tjetër me
strukturë polipeptidike, glukagoni, që është i formuar nga 29
mbetje aminoacidike (PM = 3.500). Në ndryshim nga insulina,
glukagoni, përcakton një rritje të përqëndrimit të glukozit në gjak.
Ky efekt hiperglicemizues u detyrohet dy mekanizmave të
ndryshëm të veprimit; i pari konsiston, njëlloj si për adrenalinën,
në shkatërrimin e glikogjenit hepatik me prodhim të glukozit
hematik; i dyti, nga ana e tij, në ndryshim nga adrenalina, inhibon
shkatërrimin e glukozit deri në acid laktik, duke ndërhyrë në
proçesin e glikolizës në nivelin e piruvat kinazës.

363
364
Biokimia

Figura 22-1 : Formi i insulinës së kaut nga proinsulina

 KREU 23

INTEGRIMI I METABOLIZMIT

Siç e kemi vënë re edhe më parë, qëllimi kryesor i

metabolizmit është të prodhojë ATP, fuqi reduktuese dhe
molekula të thjeshta për t’u përdorur gjatë proçeseve biosintetike.
Le t’i përmbledhim shkurt këto aspekte themelore:

1. ATP përdoret si monedhë shkëmbimi e energjisë në të

gjithë metabolizmin. Potenciali i lartë i transferimit të fosfateve të
ATP, e bën atë të aftë të funksionojë si burim energjie gjatë tkurrjes
muskulare, në transportin aktiv, në amplifikimin e sinjaleve dhe
në proçeset biosintetike. Hidroliza e një molekule të ATP
ndryshon raportin e ekuilibrit midis produkteve dhe reagentëve të
një reaksioni të çiftëzuar me një faktor prej 108. Pra, një seri
reaksionesh e pafavorizuar nga pikëpamja termodinamike, mund
të transformohet në një seri shumë të favorizuar me anë të
çiftëzimit me një numër të mjaftueshëm molekulash të ATP.

2. ATP, formohet nëpërmjet oksidimit të molekulave me

funksion karburanti, p.sh. glukozi, acidet lyrore dhe
aminoacidet. Përbërësi i ndërmjetëm i përbashkët për pjesën më të
madhe të këtyre oksidimeve është acetil KoA. Një acetil oksidohet
plotësisht deri në CO2, në ciklin e Krebs-it, duke patur formim të
njëkohshëm të NADH dhe FADH2. Këta transportues elektronesh
transferojnë më pas elektronet e tyre me potencial të lartë në
vargun e frymëmarrjes. Fluksi i elektroneve në drejtim të
oksigjenit (O2) provokon një pompim protonesh përmes
membranës së brendëshme të mikokondrive.
Ky gradient protonesh përdoret për të prodhuar ATP.
Glikoliza është rruga tjetër metabolike që prodhon ATP, por sasia
që formohet është shumë herë më e vogël se sa ajo që formohet
gjatë fosforilimit oksidues. Oksidimi i glukozit në acid piruvik
prodhon vetëm dy ATP, ndërsa në oksidimin e plotë të glukozit në
CO2 formohen tridhjetë e gjashtë ATP. Në kushte anaerobike,

365
 Biokimia

glikoliza, sidoqoftë, kryhet normalisht, ndërsa fosforilimi oksidues

kërkon një furnizim konstant me O2.

3. NADPH është donatori kryesor i elektroneve gjatë

proçeseve biosintetike reduktuese. Në pjesën më të madhe të
proçeseve biosintetike, produktet gjënden në një gjëndje më të
reduktuar se prekursorët e tyre, prandaj, që këto proçese të
zhvillohen, përveç ATP, duhet edhe fuqia reduktuese. Elektronet
me potencial të lartë të domosdoshëm për funksionimin e këtyre
reaksioneve, furnizohen zakonisht nga NADPH. Për shembull, në
biosintezën e acideve lyrorë, grupi ketonik i njësisë bikarbonike që
shtohet, reduktohet në grup metilenik nga futja e katër
elektroneve që e kanë origjinën nga dy molekula të NADPH.
Rruga e hekzoz monofosfatit prodhon pjesën më të madhe të
NADPH së domosdoshme.

4. Molekulat biologjike ndërtohen duke u nisur nga një

numër i kufizuar përbërjesh të thjeshta. Numri i madh i
molekulave përbërëse të organizmave të gjalla, sintetizohet duke u
nisur nga një numër shumë i vogël prekursorësh. Edhe rrugët
metabolike që gjenerojnë ATP dhe NADPH furnizojnë molekula,
të cilat përdoren në biosintezat e molekulave më komplekse. Për
shembull, dihidroksiaceton fosfati, që formohet gjatë glikolizës,
formon strukturën bazë të glicerolit të fosfatidilkolinës dhe të
fosfoglicerideve të tjerë. Acidi fosfoenolpiruvik, një ndërmjetës
tjetër i glikolizës, furnizon një pjesë të skeletit të atomeve të
karbonit të aminoacideve aromatikë. Acetil-KoA, që është
përbërësi i ndërmjetëm i pjesës më të madhe të rrugëve
shpërbërëse të molekulave me prejardhje nga dieta, furnizon njësi
karbonike në shumë biosinteza të tjera. Suksinil KoA, që formohet
në ciklin e Krebs-it, është një prej prekursorëve të porfirinave.
Riboz 5-fosfati, që formohet së bashku me NADPH në rrugën e
hekzoz monofosfatit, formon njësinë glucidike të nukleotideve.
Shumë proçese biosintetike kërkojnë edhe njësi monokarbonike.
Acidi tetrahidrofolik transporton këto njësi në nivele të ndryshme
të oksidimit. Formimi i këtyre derivateve dhe i S-
adenozilmetioninës, donatori kryesor i grupeve metilike, është

366
 Kreu 23: Integrimi i Metabolizmit

ngushtësisht i lidhur me metabolizmin e aminoacideve. Rrugët

kryesore metabolike kryejnë, pra role anabolike dhe katabolike.

5. rrugët biosintetike dallohen pothuajse, gjithnjë nga

rrugët shpërbërëse. Për shembull, rruga për sintezën e acideve
lyrorë është e ndryshme nga rruga për shpërbërjen e tyre. Në
mënyrë të ngjashme, glikogjeni sintetizohet dhe shpërbëhet
nëpërmjet dy serive të ndryshme reaksionesh. Ky dallim u lejon
rrugëve biosintetike dhe atyre shpërbërëse të përfitojnë në çdo
moment prej kushteve të favorshme nga pikëpamja
termodinamike. Një reaksion biosintetik bëhet ekzoergonik me
anë të çiftëzimit me hidrolizën e një numri të mjaftueshëm të
molekulave të ATP. Për shembull, në shndërrimin e acidit piruvik
në glukozë gjatë glukogjenezës, konsumohen katër lidhje
makroenergjike~P, më shumë në krahasim me ato që formohen
gjatë transformimit të glukozit në acid piruvik në proçesin e
glikolizës. Katër lidhjet makroenrgjike~P e bëjnë
glukoneogjenezën fortësisht ekzoergonike po aq sa edhe glikolizën
në çdo situatë metabolike të mundëshme në qelizë. Koncepti
themelor është që shpejtësitë e rrugëve metabolike drejtohen më
shumë nga aktivitetet e enzimave kyç se sa nga ligji i veprimit të
masave.
Ndarja e rrugëve biosintetike dhe e atyre shpërbërëse,
kontribuon shumë në efiçencën e kontrollit të metabolizmit.

Disa mekanizma të rregullimit përsëriten në të gjithë

metabolizmin

Rrjeti kompleks i reaksioneve që ndodhin në një qelizë,

rregullohet e koordinohet me saktësi të skajshme. Kontrolli i
metabolzimit ushtrohet në mënyra të ndryshme:
1- Ndërveprime allosterike. Fluksi i molekulave në pjesën
më të madhe të rrugëve metabolike përcaktohet kryesisht nga
sasia e molekulave dhe nga niveli i aktivitetit të disa enzimave, më
shumë se sa nga disponibiliteti i substratit. Në përgjithësi, janë
reaksionet e pakthyeshme, sitet potenciale të kontrollit.
Normalisht është reaksioni i parë i pakthyeshëm i një rruge

367
 Biokimia

metabolike (reaksioni kufizues), që funksionon si sit kryesor i

kontrollit. Enzimat që katalizojnë reaksionet kufizuese,
rregullohen në mënyrën allosterike, si për shembull,
fosfofrutokinaza tek glikoliza dhe acetil KoA karboksilaza tek
sinteza e acideve lyrore. Shpesh herë edhe reaksione të
pakthyeshme të njëpasnjëshme të rrugës metabolike mund të
ushtrojnë një kontroll. Ndërveprimet alosterike i bëjnë të aftë këto
enzima të njohin sinjale të ndryshme e të integrojnë këtë
informacion.
2- Modifikime kovalente. Disa enzima rregulluese
kontrollohen nëpërmjet modifikimeve kovalente. Për shembull,
aktiviteti katalitik i glikogjen sintetazës, zvogëlohet si pasojë e
fosforilimit të enzimës. Këto modifikime kovalente katalizohen
nga enzima specifike.
3- Përqëndrimi i enzimave. Edhe sasia e enzimës së
pranishme pëson një kontroll, ashtu si aktiviteti i saj. Shpejtësitë e
sintezës dhe të shpërbërjes të disa enzimave të rregullimit janë të
ndjeshme ndaj veprimeve hormonale.
4- Kompartimentacioni. Rrjetet metabolike të qelizave të
eukariotëve, influencohen shumë nga prania e kompartimentëve
qelizorë. Glikoliza, rruga e pentozfosfatit dhe sinteza e acideve
lyrorë, zhvillohen në fraksionin e tretshëm të citoplazmës (citosol),
ndërsa oksidimi i acideve lyrorë, cikli i Krebs-it dhe fosforilimi
oksidues zhvillohen tek mitokondritë. Disa proçese, si për
shembull, glukoneogjeneza dhe cikli i uresë, përfshijnë disa
reaksione që zhvillohen në një kompartiment dhe të tjerë që
zhvillohen në kompartimentin ngjitur me të parin. Fati i disa
molekulave varet nga fakti nëse ato gjënden në citosol apo në
mitokondritë, fluksi i tyre përmes membranës mitokondriale të
brendshme i nënshtrohet shpesh rregullimit. Për shembull, acidet
lyrorë të transportuar në brendësi të mitokondrive, shpërbëhen
me shpejtësi, ndërsa acidet lyrorë që gjënden në citosol,
esterifikohen ose eksportohen jashtë qelizës. Të kujtojmë këtu që,
acidet lyrorë me varg të gjatë transportohen në matriksin
mitokondrial si estere të karnitinës, një transportues që u lejon
këtyre molekulave të përshkojnë membranën mitokondriale të
brendëshme.

368
 Kreu 23: Integrimi i Metabolizmit

5. Specializimi metabolik i organeve. Rregullimi i

eukarioteve të lartë influencohet dhe përsoset nga prania e
organeve me role të ndryshme metabolike.

Rrugët kryesore metabolike dhe sitet e kontrollit të tyre

1- Glikoliza. Kjo seri reaksionesh, që zhvillohet në citosol,

transformon një molekulë të glukozit në dy molekula të acidit
piruvik, duke prodhuar dy ATP dhe dy NADH. Me qëllim që
glikoliza të mund të funksionojë, NAD+ i konsumuar në
reaksionin e katalizuar nga gliceraldehid 3-fosfat dehidrogjenaza,
duhet të rigjenerohet. Në kushte anaerobike, si në muskulin
skeletik në aktivitet të plotë, ky rigjenerim ndodh në sajë të
reduktimit të acidit piruvik në acid laktik. Në kushte aerobike,
NAD+ riformohet nëpërmjet transferimit të elektroneve nga
NADH tek O2 përmes vargut transportues të elektroneve.
Glikoliza kryen dy funksione kryesore: shpërbën glukozin për të
formuar ATP dhe furnizon skelete të atomeve të karbonit për
proçeset biosintetike. Shpejtësia e transformimit të glukozit në acid
piruvik rregullohet në mënyrë të atillë që të arrihet ky objektiv i
dyfishtë. Fosfofruktokinaza, që katalizon etapën kufizuese të
glikolizës, është siti kryesor i kontrollit. Një përqëndrim i lartë i
ATP inhibon fosfofruktokinazën. Ky efekt inhibues fuqizohet nga
acidi citrik dhe anullohet nga AMP. Shpejtësia e glikolizës varet
pra, nga nevoja për ATP, nevojë që sinjalizohet nga raporti
ATP/AMP dhe nga nevoja për molekula që përdoren në proçeset
biosintetike, e sinjalizuar kjo nevojë e fundit nga përqëndrimi i
acidit citrik.
2- Cikli i acidit citrik (cikli i Krebs-it). Kjo rrugë finale e
përbashkët e oksidimit të molekulave me prejardhje nga dieta
karbohidrate, aminoacide, acide lyrorë, ndodh në brendësi të
mitokondrive. Pjesa më e madhe e këtyre molekulave hyn në cikël
në formën e acetil KoA. Oksidimi i plotë i një njësie të acetilit
gjeneron një GTP, tre NADH dhe një FADH2. Këto katër çifte
elektronesh transferohen tek O2 nëpërmjet vargut transportues të
elektroneve, dhe kjo çon në formimin e një gradienti protonesh, që
nga ana e vet, përcakton sintezën e njëmbëdhjetë të ATP. Kemi

369
 Biokimia

oksidimin e NADH dhe të FADH2 vetëm në qoftë se, ndodh në të

njëjtën kohë fosforilimi i ADP në ATP. Ky çiftëzim i ngushtë, që
merr emrin e kontrollit të frymëmarrjes, siguron që shpejtësia e
ciklit të acidit citrik të jetë e koreluar me nevojën për ATP të
qelizës. Edhe bollëku i ATP zvogëlon aktivitetin e tre enzimave të
ciklit citrat sintetazës, izocitrat dehidrogjenazës dhe -ketoglutarat
dehidrogjenazës.
Cikli i acidit citrik kryen edhe një rol anabolik, duke
furnizuar produkte të ndërmjetme për proçeset biosintetike, për
shembull, suksinil KoA, e cila kontribuon në ndërtimin e një pjese
të skeletit të atomeve të karbonit të porfirinave.
3- Rruga e hekzoz monofosfatit. Kjo seri reaksionesh që
ndodhin në citosol, ka dy funksione: prodhimin e NADPH për
proçeset biosintetike reduktuese dhe formimin e riboz 5-fosfatit
për sintezën e nukleotideve. Në kalimin nga glukoz 6-fosfati tek
riboz 5-fosfati formohen dy NADPH. Në këtë rrugë metabolike
reaksioni kufizues është dehidrogjenimi i glukoz 6-fosfatit. Ky
reaksion kontrollohet nga përqëndrimi i NADP+, që është
akseptori i elektroneve. Grupi fosforik që NADPH ka më shumë se
NADH, bën të mundur dallimin midis tyre në qelizë. Falë këtij
ndryshimi midis dy molekulave, në të njëjtin kompartiment
qelizor mund të verifikohet prania e njëkohshme e një raporti të
lartë NADPH/NADP+ dhe e një raporti të lartë NAD+/NADH.
Për pasojë, proçeset biosinteike reduktuese dhe glikoliza mund të
zhvillohen me shpejtësi të lartë njëkohësisht.
4- Glukoneogjeneza. Tek mëlçia dhe veshkat, glukozi
mund të sintetizohet nga prekursorë që nuk janë karbohidrate, si
për shembull, acidi laktik, gliceroli dhe aminoacidet. Pika e hyrjes
kryesore për këtë rrugë metabolike është në nivelin e acidit
piruvik, i cili karboksilohet në acid oksalacetik tek mitokondritë.
Acidi oksalacetik, më pas, dekarboksilohet dhe fosforilohet në
citosol, duke dhënë acidin fosfoenolpiruvik. Reaksionet e tjera të
veçanta të glukoneogjenezës, në krahasim me glikolizën, janë dy
etapa hidrolize që kapërcejnë reaksionet e pakthyeshme të
glikolizës. Glukoneogjeneza dhe glikoliza rregullohen,
zakonisht, në mënyrë reciproke, kur njëra prej tyre funksionon
në minimum, tjetra është plotësisht aktive. Për shembull, AMP

370
 Kreu 23: Integrimi i Metabolizmit

inhibon dhe acidi citrik aktivizon fruktoz 1,6-difosfatazën,

enzimën kyç të glukoneogjenezës, ndërsa të njëjtat molekula kanë
efekte të kundërta mbi fosfofruktokinazën, enzimën rregulluese të
shpejtësisë së glikolizës.
5- Sinteza dhe shpërbërja e glikogjenit. Glikogjeni që
është një formë depozite e glukozit, është një polimer i degëzuar
mbetjesh të glukozit. Ndërmjetësi i aktivizuar për sintezën e tij
është ADP-glukozi, që formohet nga glukoz 1-fosfati dhe UTP.
Glikogjen sintetaza katalizon transferimin e glukozit nga UDP-
glukozi tek mbetja hidroksi-fundore e një vargu në fazën e rritjes.
Shpërbërja e glikogjenit kryhet nëpërmjet një rruge të ndryshme
nga sintetaza e tij. Fosforilaza katalizon thyerjen e glikogjenit duke
përdorur ortofosfat e duke prodhuar glukoz 1-fosfat. Sinteza dhe
shpërbërja e glikogjenit kontrollohen në mënyrë të koordinuar,
në mënyrë të tillë, që sintetaza është inaktive, kur fosforilaza
është aktive dhe anasjelltas. Këto enzima rregullohen nëpërmjet
fosforilimit si dhe nëpërmjet ndërveprimeve allosterike jo
kovalente.
6- Sinteza dhe shpërbërja e acideve lyrorë. Acidet lyrorë
sintetizohen në citosol me anë të shtimit të njësisë me dy atome të
karbonit mbi një varg në fazë rritjeje. Malonil KoA, që është
ndërmjetësi i aktivizuar, formohet përmes karboksilimit të acetil
KoA. Grupet acetilë transportohen nga mitokondritë në citosol
nëpërmjet acidit citrik. Ky efekt “a navetta”, furnizon një pjesë të
NADPH së domosdoshme për reduktimin e njësisë së acetilit të
shtuar, ndërsa pjesa tjetër e NADPH furnizohet nga rruga e
hekzoz monofosfatit. Acidi citrik stimulon acetil KoA
karboksilazën, enzimën që katalizon etapën kufizuese. Kur
kemi bollëk të ATP dhe të acetil KoA, përqëndrimi i acidit citrik
rritet, dhe kjo bën të rritet shpejtësia e sintezës së acideve lyrorë.
Acidet lyrorë shpërbëhen nga një rrugë tjetër në një kompartiment
të ndryshëm qelizor. Shpërbërja e acideve lyrorë në acetil KoA
kryhet në matriksin mitokondrial, nëpërmjet -oksidimit. Acetil
KoA hyn më pas në ciklin e acidit citrik (cikli i Krebs-it), në qoftë
se acidi oksalacetik është i mjaftueshëm. Përndryshe, acetil KoA
transformohet në trupa ketonikë. FADH2 dhe NADH që formohen
nga -oksidimi, transferojnë elektronet e tyre tek oksigjeni O2,

371
 Biokimia

nëpërmjet vargut transportues të elektroneve. Ashtu si dhe për

glikolizën, -oksidimi mund të vazhdojë të funksionojë vetëm në
qoftë se NAD+ dhe FAD i konsumuar do të rigjenerohen. Edhe
shpejtësia e shpërbërjes së acideve lyrorë është e çiftëzuar me
nevojën për ATP.

Kryqëzime metabolike themelore: glukoz 6-fosfati, acidi piruvik

dhe acetik KoA

Është e mundur të kuptojmë më mirë faktorët që qeverisin

fluksin e molekulave në metabolizëm, duke hetuar atë që ndodh
në tre kryqëzime themelore: glukoz 6-fosfati, acidi piruvik dhe
acetil KoA. Secila prej këtyre molekulave mund të ketë
destinacione të ndryshme.
1- Glukoz 6-fosfati. Glukozi që hyn në një qelizë
fosforilohet me shpejtësi në glukoz 6-fosfat, i cili mund të ruhet në
trajtën e glikogjenit, të shpërbëhet deri në acid piruvik, ose të
transformohet në riboz 5-fosfat. Kur glukoz 6-fosfati dhe ATP janë
në sasi të mëdha, atëherë formohet glikogjeni. Glukoz 6-fosfati
kanalizohet në rrugën glikolitike, kur ekziston nevoja për ATP ose
për skelete atomesh të karbonit për proçeset biosintetike. Pra,
transformimi i glukoz 6-fosfatit në acid piruvik mund të jetë si
anabolik ashtu edhe katabolik. Destinacioni kryesor i tretë i glukoz
6-fosfatit, ai i rrugës së hekzoz monofosfatit, furnizon NADPH për
proçeset biosintetike dhe riboz 5-fosfatin. Glukoz 6-fosfati, mund
të formohet nga shpërbërja e glikogjenit ose nga sinteza, duke u
nisur nga acidi piruvik dhe prekursorë të tjerë jo glucidikë,
nëpërmjet glukoneogjenezës.
2- Acidi piruvik. Ky -ketoacid me tre atome të karbonit,
është një pikë tjetër takimi e rrugëve metabolike. Acidi piruvik
rrjedh kryesisht nga glukoz 6-fosfati, nga acidi laktik dhe nga
alanina. Acidi laktik nuk është gjë tjetër veçse forma e reduktuar e
acidit piruvik, reduktimi i acidit piruvik i katalizuar nga laktat
dehidrogjenaza, shërben për të rigjeneruar NAD+, që i lejon
glikolizës të funksionojë në kushte anaerobike. Acidi laktik i
formuar në indet aktivë nga pikëpamja metabolike, si për

372
 Kreu 23: Integrimi i Metabolizmit

shembull, muskuli në aktivitet tkurrës, rioksidohet më pas në acid

piruvik, kryesisht në mëlçi.
Një reaksion tjetër lehtësisht i kthyeshëm, i cili zhvillohet
në citosol, është transaminimi i acidit piruvik, një -ketoacid, në
alaninë, që është korresponduesi i acidit piruvik. Aminoacide të
ndryshëm janë në gjëndje të futen në rrugët metabolike kryesore,
me këtë mekanizëm. Anasjelltas, aminoacide të ndryshëm mund
të sintetizohen me anë të transaminimit nga prekursorë glucidikë.
Transaminimi është pra, një pikë e rëndësishme e shkëmbimit të
ndërsjelltë midis metabolizmit të karbohidrateve dhe
metabolizmit të aminoacideve. Një destinacion i tretë për acidin
piruvik është karboksilimi i tij në acid oksalacetik, në brendësi të
mitokondrive. Ky reaksion dhe transformimi i mëtejshëm i acidit
oksalacetik në acid fosfoenolpiruvik, kapërcen një prej reaksioneve
të pakthyeshëm të glikolizës dhe lejon kështu, sintezën e glukozit,
duke u nisur nga acidi piruvik. Karboksilimi i acidit piruvik është
i rëndësishëm edhe për funksionin e tij të zëvendësuesit të
ndërmjetësve të ciklit të Krebs-it. Aktivizimi i piruvat
karboksilazës nga acidi KoA, bën të mundur rritjen e sintezës së
acidit oksalacetik, kur shpejtësia e ciklit të acidit citrik zvogëlohet
për shkak të mungesës së këtij ndërmjetësi. Acidi oksalacetik i
sintetizuar nga acidi piruvik, merr rrugën glukoneogjenetike, kur
cikli i acidit citrik gjëndet i inhibuar nga një bollëk i ATP.
Destinacioni kryesor i katërt i acidit piruvik, është dekarboksilimi i
tij oksidues në acetil KoA. Ky reaksion i pakthyeshëm që ndodh në
brendësi të mitokondrive është një reaksion kyç i metabolizmit: ka
funksionin të shpërndajë atomet e karbonit që vijnë nga
karbohidratet dhe nga aminoacidet, drejt oksidimit në ciklin e
acidit citrik apo drejt sintezës së lyrave. Kompleksi i piruvat
dehidrogjenazës, që katalizon këtë reaksion të pakthyeshëm,
rregullohet në mënyrë shumë fine nga ndërveprime të
shumëfishta allosterike dhe modifikime kovalente. Acidi piruvik
transformohet me shpejtësi në acetil KoA, vetëm në qoftë se ka një
nevojë për ATP, ose për fragmente bikarbonike për sintezën e
lyrave.
3- Acetil KoA. Burimet kryesore të kësaj njësie me dy
atome të karbonit të aktivizuar janë dekarboksilimi oksidues i

373
 Biokimia

acidit piruvik dhe -oksidimi i acideve lyrore. Destinacioni i acetil

KoA, është mjaft i përcaktuar. Njësia acetil mund të pësojë një
oksidim të plotë, nëpërmjet ciklit të acidit citrik, deri në CO2, ose
mund të formojë 3-hidroksi-3-metil-glutaril KoA, nga tre molekula
të acetil KoA. Kjo molekulë me gjashtë atome të karbonit është një
prekursor i kolesterolit dhe i trupave ketonikë. Destinacioni i tretë
kryesor i acetil KoA është transferimi i tij në citosol në formën e
acidit citrik për sintezën e acideve lyrorë. Është e rëndësishme të
nënvizojmë që tek sisorët, acetil KoA, nuk mund të transformohet
në acid piruvik. Për pasojë, sisorët nuk janë në gjëndje të
transformojnë lyrat në karbohidrate.

374
 LITERATURA
1) Alberts, Bruce. (2007). Molecular Biology of the Cell
2) Berg, Jeremy M. ; John L. Tymoczko; Lubert Stryer (2006).
Lecture Notebook for Biochemistry
3) Blei, Ira; George Odian (2006). Organic and Biochemistry
4) Bettelheim, Frederick A.; Joseph M. Landesberg (2009).
Laboratory Experiments for Introduction to General, Organic
and Biochemistry
5) Bettelheim, Frederick A. ; William H. Brown; Mary K.
Campbell; Shawn O. Farrell (2009). Introduction to General,
Organic and Biochemistry
6) Bollag J.M., S.Y. Liu (1990). “Biological transformation
procceses of pesticides”
7) Boyer, Rodney F. (2000). Modern Experimental Biochemistry
(3rd Edition)
8) Boyer, Rodney F.; (2005). Concepts in Biochemistry
9) Boyer, Rodney F. (2006). Biochemistry Laboratory: Modern
Theory and Techniques
10) Bruce Alberts, Julian Lewis, Keith Roberts, Dennis Bray, Martin
Raff, James D. Watson. (1991 ). “Biologia molecolare della
cellula” seconda edizione
11) Buchanan, Bob; Wilhelm Gruissem; Russell Jones (2002).
Biochemistry & Molecular Biology of Plants
12) Campbell, Mary K.; Farrell, Shawn O. (2007).Biochemistry
13) Carl Ivar Braden , John Tooze (1991) “Introduction to protein
structure”
14) Christopher K. Martens, K.E. Van Holde (1998). “Biochimica”
seconda edizione
15) Copeland, Robert A. (2000). “Enzymes”
16) Denniston, Katherine; Joseph Topping (2007). Foundations of
General, Organic, and Biochemistry
17) Denniston, Katherine; Joseph Topping; Robert Caret (2010).
General, Organic & Biochemistry
18) Farrell, Shawn O.; Lynn E. Taylor (2005). Experiments in
Biochemistry: A Hands-on Approach
19) Frank Schmidt (2000). Biochemistry II (Cliffs Quick Review)
20) Garret, Reginald H.; Grishman, Charles M. 2008. Biochemistry.

375
 Biokimia

21) Goodwin & Mercer (1983). Introduction to plant biochemistry.

Second edition
22) Gordon Hammes (2000).“Thermodynamics and kinetics for the
biological sciences”
23) Gumport, Richard I.; Deis, Frank H.; Counts-Gerber, Nancy;
Koeppe, Roger E. (2006). Student Companion to Accompany
Biochemistry, 6th Edition
24) Harvey, Richard A; Ferrier , Denise R. (2010). Biochemistry,
North American Edition
25) Hames, David; Nigel Hooper (2005). Instant Notes in
Biochemistry
26) Harizaj F. (1998). “Elemente te biokimise”
27) Harizaj F, Brahushi F., Laze P. (1999). “Kimia dhe biokimia e
pesticideve”
28) Horton, Robert ; Laurence A. Moran; Gray Scrimgeour;d Marc
Perry (2005). Principles of Biochemistry (4th Edition)
29) Irwin H. Segel (1993). “Enzyme kinetics”
30) Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko. (1995).
“Biochemistry”
31) Kambo Q., Mara V. (1986). “Biokimia e bimeve”
32) Kenneth, Hassal (1992). “The biochemistry and uses of
pesticides”
33) Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008).
Principles of Biochemistry
34) McKee, Trudy; McKee, James R. (2008). Biochemistry: The
Molecular Basis of Life.
35) Mickell L.G. (1982). “Plant growth regulators : Agricultural
uses”
36) Michael E. Houston (2006). Biochemistry Primer for Exercise
Science (Primers in Exercise Science)
37) Mondovi Bruno (1997). “Biochimica applicata”
38) Morris Hein, Judith N. Peisen, and James M. Ritchey (2008).
Introduction to General, Organic, and Biochemistry in the
Laboratory
39) Murrey, Robert; Rodwell, Victor; Bender, David; Botham,
Kathleen M. (2009). Haper`s Illustrated Biochemistry, 28th
Edition (LANGE Basic Science).

376
 Literatura

40) Nelson, David l.; Cox, Michael M. (2008). Absolute Ultimate

Guide for Lehninger Principles of Biochemistry (Study Guide
& Solutions Manual).
41) Ninfa, Alexander J.; David P. Ballou; Marilee Benore (2009).
Fundamental Laboratory Approaches for Biochemistry and
Biotechnology
42) Pelley, John W.; Goljan, Edward F. (2006). Rapid Review
Biochemistry: With Student Consult Online Access.
43) Pratt, Charlotte W; Kathleen Cornely (2003). Essential
Biochemistry
44) Pratt, Charlotte W.; Kathleen Cornely (2010). Essential
Biochemistry
45) Salisbury F.B., Ross C.W. (1995). “Plant Physiology”
46) Scheunert F. (1992), “Transformation and degradation of
pesticides in soil”
47) Scism, Allen J. (2005). Biochemistry Student Companion
48) Swanson, Todd A.; Sandra I Kim, and Marc J Glucksman
(2009). BRS Biochemistry, Molecular Biology, and Genetics,
Fifth Edition
49) Tymoczko, John L.; Berg, Jeremy M.; Stryer, Lubert. (2009).
Biochemistry: A short Course.
50) Voet, Donald; Judith G. Voet (2003). Biochemistry,
Biomolecules, Solutions Manual. (Volume 1)
51) Voet, Donald; Voet, Judith, G.; Pratt, Charlotte, W. (2008).
Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level.
52) Voet , Donald; Judith G. Voet; Charlotte W. Pratt (2008).
Fundamentals of Biochemistry, Student Companion: Life at the
Molecular Level
53) Walker, Sharon; McMahon, David. (2008). Biochemistry
Demistified.
54) Wilson, Golder (2010). Biochemistry and Genetics: Pretest Self-
Assessment and Review, Fourth Edition (PreTest Basic Science)

377