Київський національний університет

імені Тараса Шевченка

ННЦ «Інститут біології»

Кафедра біохімії

Скопенко О.В., Кравченко О.О., Остапченко Л.І.

Тестові завдання
та методичні рекомендації до їх розв’язання з курсу
ХІМІЯ БІООРГАНІЧНА

Для студентів заочної форми навчання

освітньо-професійної програми бакалавра за напрямом

040102 – "біологія"
Затверджено на засіданні кафедри: протокол № 9 від 09.11.12

КИЇВ –2012
 ЗМІСТ

Розділ 1 ВОДА ТА БІООРГАНІЧНІ МОЛЕКУЛИ 3

Розділ 2 АМІНОКИСЛОТИ ТА БІЛКИ 6
Розділ 3 ЛІПІДИ І МЕМБРАНИ 18
Розділ 4 ВУГЛЕВОДИ 31
Розділ 5 НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ 38
Розділ 6 ФЕРМЕНТИ ТА КОФЕРМЕНТИ 47
Розділ 7 ГОРМОНИ 57

2
 РОЗДІЛ 1 ВОДА ТА БІООРГАНІЧНІ МОЛЕКУЛИ

Вода – найпоширеніша в живих системах речовина, на яку припадає не менше 70%

маси більшості організмів. Вона характеризується особливими фізико-хімічними властивос-
тями та має надзвичайно важливе значення для життєдіяльності організмів, оскільки є уні-
версальним розчинником і стабілізатором розчинених біомолекул та іонів, сприяє збережен-
ню внутрішньоклітинного тиску і форми клітин, як субстрат бере участь у синтезі та гідролі-
зі сполук, є регулятором теплового балансу організму тощо. Молекула води і продукти її іо-
нізації – Н+ та ОН– – суттєво впливають на структуру, здатність до самозбирання і прояву
властивостей всіх компонентів клітин, у тому числі протеїнів, нуклеїнових кислот та ліпідів.
Нековалентні взаємодії, які забезпечують надійність і специфічність “розпізнавання” біомо-
лекул, також головно визначені властивостями води як розчинника, зокрема її здатністю до
утворення водневих зв’язків.
Вода складається з двох атомів гідрогену і одного – оксигену, де кожен водневий атом
сполучається з кисневим одинарним ковалентним зв’язком. Унаслідок того, що електрони в
молекулі води розподілені несиметрично, вода має полярні властивості і молекула являє со-
бою диполь.
У молекулі води атом кисню притягує електрони атомів вод-
ню. Унаслідок цього атоми водню стають заря-
дженими позитивно ( +)(дельта плюс), а кисню –
негативно ( -). Це спричинює електростатичне
притягання між атомом кисню однієї молекули
води і атомом водню іншої, яке називають водне-
вим зв’язком. Саме ці зв’язки забезпечують рідкий рис.1
стан води за кімнатної температури і надзвичайно
високу впорядкованість її молекул у кристалах льо-
ду.
Полярні молекули (наприклад Na+Cl-) легко
розчиняються у воді, оскільки вони здатні замінити
рис.2
взаємодії між молекулами води (тобто взаємодії
вода–вода) на енергетично вигідніші взаємодії во-
да–розчинена речовина (Na+), такі речовини нази-
ваються гідрофільними (від гр. гідро – вода, філос
-любити).
Відповідно, неполярні молекули (О2, бензол, хлороформ і т.д.) не здатні формувати
електростатичні взаємодії з молекулами води, а тому вони слабко розчиняються в ній. У вод-
них розчинах неполярним молекулам властива тенденція об’єднуватися між собою, формую-
чи гідрофобні зв’язки (від гр. гідро-
вода і фобос– страх).
Велика кількість молекул відно-
ситься до, так заних, амфіпатичних
речовин – сполук, що містять як поляр-
ні (гідрофільні), так і неполярні (гідро-
фобні) групи. У водному середовищі
такі речовини орієнтуються полярними
угрупованнями у розчинник, а неполяр-
ними – об’єднуються, ніби виштовхую-
чись із води. рис.3 Амфіпатичні речовини
Крім слабких міжмолекулярних електростатичних водневих зв’язків для формування
молекули води та більшості біологічно важливих молекул принципове значення має міцний
хімічний – ковалентний зв'язок. Для даного типу взаємодії характерною особливістю є те, що

3
задіяні атоми поділяють одну чи більше спільних пар електронів, що і спричиняють їх взає-
мне притяжіння, яке утримує їх у молекулі. Тобто, ковалентний зв’язок — це хімічний
зв’язок, який утворюється за рахунок спільних електронних пар, якщо зв’язок утворений од-
наковими атомами (з однаковою електронегативністю), називається неполярним (N2, O2), а
утворений різними атомами (з різною електронегативністю), — полярним (SH2, NH3). Край-
нім варіантом полярного ковалентного зв’язку є іонний зв'язок, коли один із атомів повністю
відтягує на себе спільну електронну пару.
Крім властивостей полярного розчинника воді притаманна здатність до іонізації:
Н2О Н+ +ОН-.
Під час розчинення у воді слабкі кислоти внаслідок іонізації підвищуютъ концентра-
цію Н+, а слабкі основи зв’язують протони і, отже, знижують концентрацію Н+. Загальну
концентрацію іонів водню у розчині вимірюють експериментально і позначають як рН роз-
чину.
рН- це величина, що чисельно дорівнює від’ємному десятковому логарифму концент-
рації іонів гідрогену в розчинах, вираженої в грам-іонах на літр.

[H+] показує концентрацію іонів Н+ (або, якщо казати точніше, для водних розчинів —
іонів гідроксонію [H3O+]), виміряних в молях на літр (одиниця концентрації, що називається
«молярність»). У водних розчинах активність іонів водню визначається константою дисоціа-
ції води (Kw=1,011 × 10−14 при 25 °C). Завдяки такому значенню константи дисоціації нейтра-
льний розчин (де активність іонів водню дорівнює активності гідроксильних груп ОН −) має
значення рН, що дорівнює 7. Водні розчини із значенням рН, меншим ніж 7, вважаються ки-
слотними, із значенням рН більшим 7 — лужними.
Для світу живого крім води, з її унікальними властивостями, величезне значення ма-
ють чотири основні класи біомакромолекул: білки, що забезпечують каталіз та структуру,
вуглеводи – джерело енергії, ліпіди – формування мембран клітин й енергетичне депо та ну-
клеїнові кислоти – реалізують передачу спадкової інформації. Не дивлячись на різноманіття
даних сполук за структурою та функціями, вони головним чином утворенні біогенними еле-
ментами: оксисеном, карбоном, нітрогеном та гідрогеном і макроелементами: сульфуром,
фосфором та ін. Ці хімічні елементи формують функціональні групи, які приєднані до полі-
мерних ланцюгів біомолекул і визначають властивості останніх. Найпоширенішими функці-
ональними групами біомакромолекул та класами органічних сполук, похідними яких вони є:
Таблиця 1
ФОРМУЛА НАЗВА СПОЛУ- ФОРМУЛА НАЗВА ГРУ- СПОЛУКА
ГРУПИ КА ПИ
гідроксильна спирт сульфгідриль- меркапта-
на ни, тіоспи-
рти
альдегідна альдегід дисульфідна дисульфід

карбонільна кетон аміно аміак

карбоксиль- карбонова фосфатна

на кислота

етерна простий естерна складний

ефір ефір

4
 ПИТАННЯ ДО РОЗДІЛУ
1. Дайте найбільш повне визначення поняття рН:
а) величина, що характеризує концентрацію іонів гідрогену в розчинах, б) величина, що
чисельно дорівнює від’ємному десятинному логарифму концентрації іонів гідрогену в роз-
чинах, вираженої в грам-іонах на літр, в) величина, що характеризує кислотність розчину, г)
величина, що характеризує буферні властивості розчину.
2. Дайте правильну характеристику гідрофобних взаємодій:
а) виникає у результаті дипольних взаємодій, б) утворюється електронами, спільним для
двох атомів, в) зв’язує неполярні частини молекул у водних розчинах, г) утворюється у випа-
дку, коли один атом віддає електрони другому.
3. Гідрофобними називають речовини, які:
а) нерозчинні у воді, нездатні утворювати водневі зв’язки, б) розчинні у воді за певних
значень рН, в) розчинні у сольових розчинах, г) здатні утворювати водневі зв’язки.
4. Оберіть найбільш повне визначення амфіпатичних речовин:
а) містить гідрофобні радикали; б) містить гідрофільні радикали; в) частина молекули має
гідрофобні властивості, інша – гідрофільні; г) містить позитивно заряджені радикали.
5. Дайте правильну характеристику ковалентного зв'язку:
а) утворюється електронами, спільним для двох атомів, б) утворюється у випадку, коли
один атом віддає електрони другому, в) виникає у результаті дипольних взаємодій, г) зв’язує
неполярні частини молекул у водних розчинах.
6. Оберіть вірні назви (букви) до функціональних груп біомолекул (цифри):
а) гідроксильна, б) карбонільна, в) карбоксильна, г) сульфгідрильна.
1) 2)
OH SH

O
3) C 4) C O
OH
7. Дайте правильну характеристику водневому зв’язку:
а) виникає у результаті дипольних взаємодій, б) утворюється електронами, спільним для
двох атомів, в) зв’язує неполярні частини молекул у водних розчинах, г) утворюється у випа-
дку, коли один атом віддає електрони другому
8. Оберіть вірні назви (букви) до класів органічних молекул (цифри):
а) спирт, б) альдегід, в) кетон, г) карбонова кислота.
O
1) R C R 2) R C
OH
O

H2 4)
3) R C OH R C H

O
9. Оберіть гідрофільний радикал:
1) 2)
CH3 CH2OH

4)
3)
CH2 CH3

10. Оберіть гідрофобний радикал:

1) 2)
CH2OH CONH2

3) 4)
COOH CH3

5
 РОЗДІЛ 2 АМІНОКИСЛОТИ ТА БІЛКИ

Амінокислота— це хімічна речовина, молекула якої одночасно містить аміногрупу –

NH2 та карбоксильну групу –СООН, і вуглецевий скелет. За тим, до якого атому вуглецю
приєднана аміно- група, амінокислоти
α β γ
поділяються на α, β, γ і т. д. (НООС-СН2-СН2-СН2-….). При цьому α-амінокислотами, нази-
ваються такі, в яких карбоксильна та аміногрупа приєднані до одного і того ж α-атому вугле-
цю; β-амінокислотами — такі, де аміногрупа приєднана до β- атому вуглецю і т. д. α - аміно-
кислоти є структурними одиницями, з яких побудовані всі природні про-
теїни (білки). До складу протеїнів входять 20 α-амінокислот, які кодують-
ся генетичним кодом і називаються протеїногенними або стандартними
амінокислотами із загальною формулою.
Окрім них в організмі продукуються і інші амінокислоти, що нази-
ваються непротеїногенними або нестандартними. Одна із стандартних
амінокислот, пролін, має вторинну аміногрупу (=NH замість –NH2), яка також часто назива-
ється іміногрупою.
Всі амінокислоти, за винятком гліцину, мають хіральний центр – α-атом карбону,
зв’язаний з чотирма різними замісниками, такі стереоізомери можуть перебувати у живих
організмах або в L або в D формі. Амінокслотні залишки у молекулах протеїнів – це винят-
ково L-стереоізомери.
Всі двадцять амінокислот, для зручності, об’єднують в п’ять основних класів на підс-
таві властивостей їх R-груп, зокрема, полярності чи здатності до взаємодії з водою за нейт-
рального значення рН. Полярність R-груп змінюється в широкому діапазоні – від неполярних
і гідрофобних (водонерозчинних) до високополярних та гідрофільних (водорозчинних).
Структура 20 стандартних амінокислот та деякі їх властивості наведені в таблиці 2. У
межах кожного класу також є відмінності за полярністю, розміром та формою R-групи.
Неполярні, аліфатичні R-групи. Цей клас амінокислот має неполярні та гідрофобні
R-групи. Бічним ланцюгам аланіну, валіну, лейцину та ізолейцину в складі протеїнів властива
тенденція утворювати кластери, що стабілізують структуру протеїнів завдяки гідрофобній
взаємодії. Найпростішу будову має гліцин, група R представлена атомом гідрогену (H). Хоча
він формально неполярний, проте його бічний ланцюг дуже короткий і тому суттєво не
впливає на гідрофобні взаємодії. У бічному ланцюзі метіоніну, - однієї з двох сірковмісних
амінокислот, - розташована неполярна тіоефірна група (-S-CH3). Аліфатичний бічний ланцюг
проліну має характерну циклічну будову та єдину серед амінокислот не аміно (-NH2),а іміно
(=NH) групу. Жорстка конформація R-групи даної амінокислоти, зменшує рухливість полі-
пептидного ланцюга.
Ароматичні R-групи фенілаланіну, тирозину та триптофану з їхніми циклічними
бічними ланцюгами порівняно неполярні (гідрофобні) і можуть брати участь у гідрофобних
взаємодіях. Гідроксильна група тирозину може утворювати водневі зв’язки і є важливою фу-
нкціональною групою у деяких ензимах.
Триптофан, тирозин і, значно менше, фенілаланін поглинають світло в ультрафіолето-
вому спектрі. Тому більшості протеїнів властиве сильне поглинання за довжини хвилі 280
нм, що використовується як метод виявлення цих сполук.
Полярні, незаряджені R-групи мають серин, треоніну, цистеїн, аспарагін та гліта-
мін. Такі R-групи краще розчинні у воді, тобто більш гідрофільні, оскільки, на відміну від
неполярних амінокислот, мають функціональні угруповання здатні формувати водневі
зв’язки з водою. Полярність серину і треоніну забезпечують їх гідроксильні групи (-ОН),
цистеїну – сульфгідрильна (-SH), аспарагіну та глютаміну – амідні (-СО-NH2). Цистеїн легко
окиснюється, утворюючи ковалентно зв’язану димерну амінокислоту – цистин, у складі якої
дві молекули цистеїну з’єднані дисульфід ним зв’язком, такий тип зв’язку стабілізує струк-
туру багатьох протеїнів.

6
 Позитивно заряджені (основні) R-групи, як і негативно заряджені (кислотні) R-
групи є найбільш гідрофільними. До амінокислот із вираженим позитивним зарядом на R-
групі за рН 7,0 належать лізин, який в ε-положенні аліфатичного ланцюна має додаткову амі-
ногрупу (NH3+); аргінін – має позитивно заряджену гуанідинову групу та гістидин з імідазо-
льним угрупованням, яке дисоціює за нейтральних рН і забезпечує буферні властивості біл-
ків.
.Таблиця 2
pK1 pK2
Назва Тип R-групи, позначення Формула pI pKr (R)
(α-COOH) (α-+NH3)
Неполярні, аліфатичні R-групи
O

Гліцин Гідрофільний, Глі H2N CH C OH 6.02 2.34 9.78

H
O

Аланін Гідрофобний, Ала H2N CH C OH 6.11 2.35 9.87

CH3
O

C OH

Пролін Гідрофобний, Про 6.30 1.95 10.64

HN

H2N CH C OH
Валін Гідрофобний, Вал 6.00 2.39 9.74
CH CH3

CH3
O

H2N CH C OH

Лейцин Гідрофобний, Лей CH2 6.01 2.33 9.74

CH CH3

CH3
O

H2N CH C OH

Ізолейцин Гідрофобний, Іле CH CH3 6.05 2.32 9.76

CH2

CH3
O

H2N CH C OH

CH2
Метіонін Гідрофобний, Мет 5.74 2.13 9.28
CH2

CH3

7
 Негативно заряджені (кислотні) R-групи притаманні двом амінокислотам – аспартату
та глутамату, які мають негативний заряд за рН 7,0 обумовлений наявністю другої карбокси-
льної (-СОО-) групи.
Зазначимо, що за фізіологічних значень рН, близьких до нейтральних, бічні ланцюги
останніх двох класів амінокислот нестимуть заряди і відповідно до закону взаємодії двох
різнойменно заряджених іонів, будуть притягуватися. В той час як декілька послідовно роз-
ташованих основних амінокислот з позитивними зарядами, відштовхуватимуться одна від
одної.
Крім властивостей R-групи амінокислоти поділяють також за біологічним значенням
на замінні й незамінні. Замінні синтезуються в організмі людини в потрібній кількості. Неза-
мінні амінокислоти не можуть синтезуватися в організмі з інших сполук, тому вони повинні
надходити з їжею. Для людини абсолютно незамінних амінокислот є 8: валін, лейцин, ізо-
лейцин, треоніну, лізин, метіонін, фенілаланін і триптофан, а для дітей також гістидин та
аргінін

Таблиця 2(продовження)
pK1 pK2
Тип R-групи, pKr
Назва Формула pI (α- (α-
позначення (R)
COOH) +NH3)
Ароматичні R-групи
O

H2N CH C OH

CH2
Фенілаланін Гідрофобний, Фен 5.49 1,83 9.13

H2N CH C OH

CH2

Тирозин Гідрофобний, Тир 5.64 2.20 9.11 10,07

OH

H2N CH C OH

CH2
Триптофан Гідрофобний, Три 5.89 2.46 9.41

HN

Полярні, незаряджені R-групи

O

H2N CH C OH
Серин Гідрофільний, Сер 5.68 2.19 9.21
CH2

OH

8
 O

H2N CH C OH
Треонін Гідрофільний, Тре 5.60 2.09 9.10
CH OH

CH3
O

Гідрофобний, утворює H2N CH C OH

Цистеїн дисульфідні зв'язки, 5.05 1.92 10.70 8.37
Цис CH2

SH
O

H2N CH C OH

Аспарагін Гідрофільний, Асн CH2 5.41 2.14 8.72

C O

NH2
O

H2N CH C OH

CH2
Глутамін Гідрофобний, Глн 5.65 2.17 9.13
CH2

C O

NH2

Позитивно заряджені R-групи

O

H2N CH C OH

CH2

Лізин Основний, Ліз CH2 9.60 2.16 9.06 10.54

CH2

CH2

NH2
O

H2N CH C OH

CH2
Гістидин Основний, Гіс 7.60 1.80 9.33 6.04

NH

9
 O

H2N CH C OH

CH2

CH2
Аргінін Основний, Арг 10.76 1.82 8.99 12.48
CH2

NH

C NH

NH2

Негативно заряджені R-групи

O

H2N CH C OH

Аспарагінова ки-
Кислотний,Асп CH2 2.85 1.99 9.90 3.90
слота (аспартат)
C O

OH
O

H2N CH C OH

CH2
Глутамінова кис-
Кислотний, Глу 3.15 2.10 9.47 4.07
лота (глутамат) CH2

C O

OH
Кислотно-основні властивості амінокислот.
У водному розчині амінокислоти існують у вигляді двополярного іона, одна час-
тина молекули має позитивний, а інша – негативний заряди, така форма зветься
цвітер-іоном (з нім. «гідбридний іон»). Сполуки, що мають подібну подвійну при-
роду, називаються амфотерними, або амфолітами (амфотерні електроліти).
Проста моноаміномонокарбонова α-амінокислота (з однією карбокси- та
однією аміногрупою, наприклад, аланін) у повністю протонованому стані (в кис-
лому середовищі (рН<<7)) є двопротонною кислотою: вона має дві групи - -СООН
і NH3+, які сумарно забезпечують позитивний заряд молекули амінокилоти. Тобто
за таких умов дана амінокислота буде проявляти властивості катіону і,
Цвітер-іон відповідно, рухатиметься до негативно зарядженого катоду. Якщо рН се-
редовища збільшувати, додаючи ОН-, кількість вільних Н+ зменшуватиметься і протони почнуть ди-
соціювати від карбоксигрупи (СООН →СОО-), утвориться цвітер-іон з нульовим сумарним зарядом,
який в електричному полі не рухатиметься. За умов подальшого зростання рН відбудеться дисоціація
групи –NH3+→NH2 і сумарний заряд на молекулі амінокислоти стане негативним, тому за рН>>7 вона
рухатиметься до аноду.
Ізоелектричний цвітер-іон

сумарний заряд +1 катіонна сумарний заряд 0 сумарний заряд -1 – аніонна

форма 10
рис.4 форма

моль ОН на моль амінокислоти
- втраті
рис. 5
групи спостерігається рівновага 3НN-CHR-COO 2НN-CHR-COO . Титрування завершується за рН
+ -
Розглянемо криву титрування моноа-
міномонокарбонової кислоти. За дуже низьких
значень рН амінокислота перебуває, в повніс-
тю протонованій формі +3НN-CHR-COOH. У
середній точці першої стадії титрування, коли
група –СООН втрачає свій протон, у розчині
наявні рівні кількості форм +3НN-CHR-
COOH +3НN-CHR-COO-. У середній ділянці
будь-якого титрування точка перегину виникає
там, де рН дорівнює рК1 (константі дисоціації)
титрованої групи. Для гліцину (див. табл.1) рК
карбоксильної групи, тобто рК1 =2,34. Унаслі-
док продовження титрування ми досягаємо
іншої точки за рН 6,02. Це значення рН, за
якого втрата першого протону повністю заве-
ршена і амінокислота за таких умов, які звуть-
ся ізоелектричною точкою (рІ), перебуває у
вигляді цвітер-іону 3+НN-CHR-COO-.
Друга стадія титрування відповідає
протона +
3НN-групою. У середній точці
цієї стадії рН 9,69, що відповідає рК2 +3НN-
-

більше 12, коли практично всі молекули моноаміномонокарбонової кислоти перебувають у формі
2НN-CHR-COO .
-

На підставі аналізу кривої титрування амінокислоти можна зробити декілька висновків. По-
перше вона дає кількісне визначення рК для кожної з двох іонізованих груп: рК1 для –СООН=2,34 і
рК2 для – NH3+= 9,69 та ізоелектричну точку рІ. По-друге, видно що крива має два плато з вершинами
в рК, які характеризують буферну активність даної амінокислоти.
Зазначені реакції утворення аніонів, катіонів та біполярних іонів амінокислот повністю відпо-
відають тільки схемі кислотно-основної дисоціації моноаміномонокарбонових амінокислот, що ма-
ють по одній аміно- та карбокси- групі. У цьому найпростішому випадку рівновага між позитивно та
негативно зарядженими молекулами (ізоелектрична точка) може теоретично досягатися вже в нейт-
ральних розчинах, тобто при рН близьких7.
Разом із тим, деякі амінокислоти мають бічні ланцюги R, що містять додаткові функціональні групи,
здатні до дисоціації: – кислотні групи Асп, Глу;
– основні групи Ліз, Арг, Гіс.
Якщо розглянути криву
сумарний заряд+1
титрування гістидину,
амінокислоти, що несе
додатковий позитивний
сумарний заряд -1 заряд імідазольній R-
групі, видно, що за
рН<2, молекула має за-
ряд +2, відповідно, руха-
тиметься до катоду. При
сумарний заряд 0 рН 1,82 спостерігається
втрата протону –СООН
групою, однак, сумарний
заряд на молекулі лиша-
сумарний заряд+2 ється +1. При зростанні
рН до 6 протони втра-
чає імідазольна група,
сумарний заряд стає ну-
льовим. В подальшому
відбувається втрата про-
рис.6 тону від α-аміногрупи,
моль ОН на моль амінокислоти
-

молекула набуває нега-

тивного заряду і рухатиметься до аноду. Слід звернути увагу, що ізоелектрична точка в даному випа-
11
дку є седеньоарифметичним рК 2 –константи дисоціації R-групи та рК 3 – константи аміногрупи і ста-
новить 7,6, відповідно за рН нижче цього значення гістидин рухатиметься до «-« зарядженого катоду,
а за рН-вище, до «+» зарядженого –аноду.
Крива титрування та перехід форм глутамінової кислоти представлені на рис.7. Видно, що
цвітер-іон утворюється між рК1 дисоціації первинної карбоксильної групи і рК2 – дисоціації вторинної
–СООН в R- групі. Відтак, ізое-
лектрична точка рІ лежить в
межах рН 4, тому при рН нижче
цього значення кислота матиме
позитивний заряд і рухатиметь-
ся до катоду, а вище – негатив-
ний – до аноду, при рН 4 – не
рухатиметься в електричному
полі.
Таким чином, сумарний
заряд молекул амінокислот
(та, відповідно, білків і пепти-
дів, до складу яких вони вхо-
дять) визначається взаємовід-
ношенням між кількістю ві-
льних кислотних та основних
груп, ступенем їх дисоціації
(рК) та рН середовища.
Еквіваленти ОН
У кислих розчинах переважає
рис.7
катіонна форма амінокислот
(молекули заряджені позитивно), в лужних розчинах — аніонна (амінокислоти заряджені негативно).
Ці фізико-хімічні властивості амінокислот визначають їх здатність до електрофорезу — розділенню
у високовольтному постійному електричному полі. При рівновазі позитивних та негативних зарядів
молекула амінокислоти (та білків, з яких вони утворюються) перебуває в ізоелектричному стані.
Характерне для кожної амінокислоти (білка) значення рН, при якому амінокислота (білок) має сума-
рний нульовий заряд, називається рН ізоелектричної точки (рІ).
Не дивлячись на те, що вільні амінокислоти присутні в організмі, основною їх функцією є фо-
рмування білків (протеїнів), що реалізується за рахунок зв’язків між карбокси-групою однієї аміноки-
слоти та аміно-групою – іншої. Так, з вивільненням води, виникає кислото-амідний (пептидний)
зв’язок. Міжмолекулярні взаємодії α-амінокислот призводять утворення пептидів. При взаємодії
двох амінокислот утворюється дипептид.
пептидний зв’язок

гліцин аланін гліцилаланін

рис.8
Міжмолекулярна реакція за участю трьох α –амінокислот призводить до утворення три пеп-
тиду, чотирьох – тетрапептиду іт.д. Фрагменти молекул амінокислот, які утворюють пептидний
зв’язку, називаються амінокислотними залишками, а зв'язок СО-NH-пептидним зв’язком (рис.8).
Найважливіші природні полімери – білки (протеїни) – належать до поліпептидів, тобто є про-
дуктом поліконденсації α-амінокислот, яких в одному поліпептиді може бути кілька сот і,навіть, ти-
сяч, а до складу одного білка може входити кілька поліпептидів, зокрема в гемоглобіні – їх 4.

пептидні зв’язки
12
 Характеристика пептидного зв’язку
Чотири атоми, що входять до складу пептидної групи (–СО–NH–), розміщені в одній
геометричній площині, тобто є компланарними.ьКисень карбонільної групи та водень NH-
групи розташовані в трансположенні. Довжина зв’язку між атомами вуглецю карбонільної
групи та азоту амідної групи дорівнює 0,132 нм, тобто цей зв’язок коротший звичайного
одинарного зв’язку C–N (0,147 нм) і є приблизно на 50 % подвійним. Такий характер подвій-
ного зв’язку зумовлений спряженням вільної пари p-електронів азоту з π-електронами по-
двійного зв’язку С=О (р, π -спряження) та утворенням резонансної структури:
Виходячи з будови пептидного зв’язку та пептидної групи, вільне обертання в пепти-
дному ланцюзі можливе тільки навколо груп –CHR, що розташовані між окремими компла-
нарними пептидними групами. Ці структурні обмеження, разом із здатністю певних функці-
ональних груп пептидних ланцюгів до сильних та слабких взаємодій, детермінують особли-
вості утворення упорядкованих конформацій молекул білків. Відтак, для опису та розуміння
структури таких великих макромолекул, як протеїни, необхідно розглядати різні рівні їхньої
складності, які підпорядковані певній ієрархії. Звичайно визначають чотири рівні структури
протеїнів (рис.9). Набір усіх пептидних ковалентних зв’язків, що зв’язують амінокислотні
залишки у поліпептидному ланцюзі, визначає первинну структуру протеїнів. Найголовні-
шою характеристикою первинної структури є послідовність чергування амінокислотних за-
лишків. Термін вторинна структура стосується особливо стабільного упорядкування полі-
пептидного ланцюга з утворенням повторюваних структурних елементів (α-спіраль та -
складчатість) за рахунок формування водневих зв’язків між атомами, що формують пептидні
зв’язки. Третинна структура описує всі аспекти тривимірної конформації поліпептиду з
укладкою вторинних структур стабілізованої зв’язками між R-групами амінокислот поліпеп-
тиду (іонні, ковалентні, гідрофобні, водневі). Якщо ж протеїн складається з двох або більше
поліпептидних ланцюгів (субодиниць), то спосіб їх просторового розташування характеризує
четвертинну структуру молекули протеїну.

Рис. 9. Рівні структурної організації білка.

Багато протеїнів, наприклад, ензими (ферменти) рибонуклеаза А і хіпотрипсин, скла-

даються лише з амінокислотних залишків і не містять інших хімічних груп, їх відносять до
простих білків. Однак деякі протеїни, окрім амінокислот, постійно містять також інші хімічні
компоненти, такі білки називають складними. Неамінокислотну частину складних протеїнів
звичайно називають простетичною групою. Складні білки класифікують на підставі хімічної
природи простетичних груп. Наприклад, ліпопротеїди крові містять ліпіди, глікопротеїни
(імуноглобулін G)– групи цукрів, металопротеїни – специфічний метал (кальмодулін), гемо-
протеїни – містять гем (гемоглобін (рис.9) та міоглобін, що забезпечує киснем м’язи).
При дослідженні та отриманні високоочищених препаратів білків часто використову-
ються різні методи, оскільки білки, особливо глобулярні є високолабільними, то всі маніпу-
13
ляції з ними проводять м’якими методами і за зниженої температури (0-50 С).У загальному
випадку екстракт певної тканини чи органел, що містить суміш всіх білків, обробляють для
того, щоб розділити білки на різні фракції з певними властивостями, наприклад за розміром
чи зарядом молекул. Цей процес називають фракціонуванням. На початкових етапах фракці-
онування використовують різницю у розчинності протеїнів, яка є складною функцією від рН,
температури, концентрації солей та інших чинників. Розчинність білків сильно залежить від
концентрації солей (від іонної сили). В дистильованій воді білки зазвичай розчиняються по-
гано, однак їх розчинність зростає по мірі збільшення іонної сили. При цьому все більше гід-
ратованих неорганічних іонів зв’язуються з поверхнею білка і тим самим зменшують ступінь
його агрегації (засолювання). За умов високої іонної сили молекули білків втрачають гідрат-
ну оболонку, що призводить до агрегації і випадіння білка в осад (висолювання.). Викорис-
товуючи різницю в розчинності, можна за допомогою звичайних солей, наприклад
(NН4)2SО4, розділити (фракціонувати) суміш білків.
Часто перед виконанням подальших етапів виділення розчин, у якому міститься дос-
ліджуваний протеїн, необхідно замінити, видаливши надмірну кількість солі. Для виокрем-
лення низькомолекулярних домішок чи заміни складу середовища використовують діаліз.
Метод заснований на тому, що молекули білка через свої розміри не можуть проходити через
напівпроникну мембрану, в той час як низькомолекулярні речовини (іони солей) рівномірно
розподіляються між об’ємом, обмежаним мембраною і оточуючим розчином. Тобто крізь
мембрану відбувається обмін солі і буфера, але не протеїнів, унаслідок чого великі молекули
залишаються всередині діалізного мішечка, тоді як концентрація інших речовин у препараті
білка змінюється до досягнення стану повної рівноваги з розчином поза мембраною.
Найефективнішим методом фракціонування протеїнів є колонкова хроматографія,
принцип якої ґрунтується на різниці зарядів (іонообмінна), розмірі (гель-фільтрація), спорід-
неності до зв’язування (афінна) та інших властивостях протеїнів. Гель-проникна хроматогр-
фія (гель-фільтрація) забезпечує розділення білків за розміром та формою молекули. Розді-
лення здійснюють на хроматографічних колонка, заповнених сферичними часточками воло-
гого гелю (розмір 10-500 мкм) з полімерних матеріалів. Часточки гелю проникні через наяв-
ність внутрішніх каналів, з певним середнім діаметром. Суміш білків наносять на колонку з
гелем ті елюють (вимивають) буферним розчином. Великі білкові молекули, не здатні про-
никнути в пори гранул гелю, будуть переміщуватися з високою швидкістю і виходити з ко-
лонки. Середні і маленькі за розміром молекули білків будуть в тій чи іншій мірі утримува-
тися порами геля. На виході з колонки елюат збирают у вигляді окремих фракцій.
Інший важливий метод розділення протеїнів ґрунтується на переміщенні заряджених
молекул (амінокислот, пептидів, білків) в електричному полі, його називають електрофоре-
зом. Загалом цей метод не використовують для виділення великих кількостей протеїнів,
оскільки є простіші способи, він є загальноприйнятим способом визначення гомогенності
білкових препаратів. Зазвичай швидкість міграції молекул в електричному полі залежить від
трьох параметрів досліджуваних білків: величини молекул, форми молекул і сумарного заря-
ду. Тому попередньо білки денатурують (руйнують вторинну, третинну та четвертинну стру-
ктуру, щоб білок мав вигляд лінійного поліпептиду з первинною структ урою) і змінюють
заряд тому, швидкість міграції буде залежати лише від молекулярної маси. Для цього аналі-
зовану суміш обробляють додецилсульфатом натрію (ДСН)(C12H25OSO3Na), який є детерген-
том з вираженими амфіфільними властивостями. Під дією ДСН олігомерні білки дисоціюють
на субодиниці та денатурують. Розгорнуті поліпептидні ланцюги зв’язують ДСН і набувають
негативного заряду. Для повної денатурації в середовище додають тіоли, які відновлюють
дисульфідні містки. Відтак, молекули білків за електрофорезу в денатуруючих умовах всі
мають однакову форму та негативний заряд, тому рухатимуться в залежності від молекуляр-
ної маси, чим вона менша, тим швидше. Форез проводять в тонкому слої поліакриламідного
гелю. Після завершення розділення зони білків виявляють за допомогою спеціального барв-
нику.

14
 ПИТАННЯ ДО РОЗДІЛУ
1. До незамінних амінокислот належить:
а) триптофан, б) аланін, в) гліцин, г) пролін, д) аспарагін.
2. Амінокислота, що має негативний заряд за рН7,0, це:
а) лейцин, б) лізин, в) глютамін, г) глютамінова кислота, д) аланін.
3. Амінокислота, що має позитивний заряд за рН7,0, це:
а) аспарагін, б) аспарагінова кислота, в) треонін, г) аргінін, д) валін.
4. До амінокислот з полярним незарядженим радикалом належить:
а) серин, б) лізин, в) пролін, г) ізолейцин, д) фенілаланін
5. До амінокислот з гідрофобним радикалом належить:
а) тирозин, б) триптофан, в) аргінін, г) гліцин, д) аспарагін.
6. Ізоелектрична точка білка – це значення рН, за якого:
а) білок найкраще розчиняється у воді, б) білок набуває позитивного заряду, в) білок є
електронейтральним, г) білок набуває негативного заряду, д) відбувається гідроліз білка.
7. Між якими двома функціональними групами радикалів амінокислот може
виникнути іонний зв’язок:

H2 H CH3
1) C C CH3 2) SH HS
CH3

NH3+
3) OH O C
4)
COO-
OH
8. Оберіть визначення первинної структури білка:
а) амінокислотний склад поліпептидного ланцюга; б) порядок чергування амінокислот-
них залишків, з’єднаних пептидними зв’язками; в) пептидний ланцюг, що стабілізований
водневими зв’язками між радикалами амінокислот; г) спосіб укладання поліпептидного
ланцюга у просторі.
9. Що таке денатурація білка:
а) зменшення розчинності; б) втрата біологічної активності внаслідок гідролізу; в) зміна
конформації, що супроводжується втратою біологічної активності; г) зміна конформації
внаслідок взаємодії з природними лігандами.
10. Підберіть кожному типу зв’язку відповідний рівень структури білка:
а) гідрофобна взаємодія радикалів,
б) водневий зв'язок між пептидними групами, в) пептидний зв'язок.
1)первинна структура; 2) вторинна структура; 3) третинна структура.
11. Яке визначення третинної структури є вірним:
а) порядок чергування амінокислот у поліпептидному ланцюзі; б) спосіб укладання лан-
цюгів у олігомерних білках; в) конформація поліпептидного ланцюга, що зумовлена вза-
ємодією радикалів амінокислот; г) просторова структура, що стабілізована водневими
зв’язками між пептидними групами.
12. До простих білків належать:
а) ліпопротеїни, б) хромопротеїни, в) глобуліни, г) глікопротеїни, д) нуклеопротеїни.
13. До складних білків належать:
а) альбуміни; б) глобуліни; в) гістони; г) гемопротеїни; д) протаміни.
14. Метод діалізу використовується для:
а) фракціонування білків за різницею молекулярної маси; б) очищення білків від низько-
молекулярних сполук; в) розділення білків за різницею зарядів; г) визначення молекуляр-
ної маси білків.
15. Метод електрофорезу використовується для:
а) розділення білків за різницею зарядів та молекулярної маси; б) очищення білків від ни-
зькомолекулярних сполук; в) визначення первинної структури білків, г) вивчення функ-
цій білків.

15
 16. Визначте, яка з наведених амінокислот буде рухатись до катоду при розді-
ленні суміші амінокислот електрофорезом на папері за рН7,0:
а) лізин; б) глютамінова кислота, в) аланін; г) валін.
17. Пепсин шлункового соку має ізоелектричну точку рІ 1.0. Які амінокислоти
мають бути присутніми у відносно великій кількості для забезпечення тако-
го низького значення рІ:
А) аспарагінова кислота, б) лізин, в) глютамінова кислота, г) аргінін, д) аланін.
18. Оберіть амінокислоти з гідрофобним радикалом з наведених формул:
а) б)
в)
H2N CH COOH
H2N CH COOH
H2N CH COOH
CH2
CH2
CH2
CH CH 3 CH2
OH
CH3 CH2
д)
г) CH2
H2N CH COOH H2N CH COOH
NH2
CH 2 H

HN

19. Оберіть амінокислоти з гідрофільним радикалом:

1) H2 N CH COOH
4) H2 N CH COOH

H2 N CH COOH CH OH
CH3

3) CH2 CH3

2) H2 N CH COOH CH CH3
H2 N CH COOH
CH3
5)
CH2
CH2

OH
SH
20. Визначте біологічну роль міоглобіну:
а) скоротливий білок м’язів; б) білок, що запасає кисень у м’язах; в) транспортний білок
крові, що переносить кисень, г) харчовий білок.
21. Для визначення молекулярної маси білків не використовується метод:
а) диск-електрофорезу, б) гель-фільтрації, в) ультрацентрифугування, г) висолювання.
22. Складні білки – це: а) двухкомпонентні сполуки, які складаються з простого бі-
лку та небілкового компонента, б) білки, для яких характерна четвертинна структура, в)
білки, які не денатурують при нагріванні, г) білки, які обов’язково містять іони металів.
23. Яке визначення вторинної структури є вірним:
а) спосіб укладання ланцюгів у олігомерних білках; б) спосіб укладання поліпептидного
ланцюга у вигляді α-спіралей та -складчастих структур; в) порядок чергування аміноки-
слот у поліпептидному ланцюзі; г) конформація поліпептидного ланцюга, що зумовлена
взаємодією радикалів амінокислот.

24. Назвіть типи зв’язків та взаємодій (букви), які можуть виникнути між фун-
кціональними групами радикалів амінокислот ( цифри) :
а) іонний; б) дисульфідний; в) водневий; г) гідрофобна.
1) NH 3+
NH O C
2)
COO-

H2
3) C CH3 4) SH HS

16
 25. Оберіть тип зв’язку, що утворюється при формуванні третинної структури
білка:
а) зв'язок між карбоксильними та аміногрупами радикалів амінокислот, б) зв'язок між
α-карбоксильними та α-аміногрупами амінокислот, в) водневі зв’язки між атомами пеп-
тидних груп, г) водневі зв’язки між радикалами амінокислот.

26. Підберіть до кожної з амінокислот (цифра) відповідну властивість радикалу

(буква):
1)аспарагінова кислота; 2) лейцин; 3) аргінін; 4) треонін.
а) гідрофільний з аніонною групою, б) гідрофільний з катіонною групою, в) гідрофіль-
ний незаряджений, г) гідрофобний.
27. Напишіть формулу дипептиду:
а) аланілсерин, б) гліцилцистеїн, в) валілтреонін.

28. Підберіть до кожного рівня структурної організації білка (цифра) відповідне

визначення (буква):
1) первинна; 2) вторинна; 3) третинна; 4) четвертинна.
а) порядок чергування амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками;
б) конформація пептидного ланцюга, що стабілізована водневими зв’язками між пепти-
дними угрупованнями; в) просторове розташування та характер взаємодії пептидних
ланцюгів у олігомерному білку; г) конформація поліпептидного ланцюга, яка зумовле-
на взаємодією між радикалами амінокислот
29. Підберіть кожному пронумерованому типу зв’язку відповідний рівень стру-
ктурної організації білка:
а) первинна; б) вторинна; в) третинна.
1) водневі зв’язки між радикалами амінокислот; 2) водневі зв’язки між пептидними групами;
3) пептидний зв'язок між -аміно- та -карбоксильними групами амінокислот
30. Оберіть можливість використання методів:
а) діалізу,б) гель-фільтрації, в) ультрацентрифугування. 1) очищення білків від низь-
комолекулярних домішок, 2) визначення молекулярної маси, 3) розділення білків за
молекулярною масою
31. Які з перелічених властивостей білків дають змогу розділити білкову суміш
методами: а) іонообмінної хроматографії, б) електрофорезу;
1) заряд молекули білка, 2) молекулярна маса, 3) форма молекули, 4) наявність четве-
ртинної структури
32. Для розділення суміші білків використали метод висолювання сульфатом
амонію. Яким методом можна очистити білок, що випав при цьому в осад: а) елект-
рофорезом, б) діалізом, в) хроматографією, г) центрифугування
33. Підберіть до кожної з амінокислот (цифра) відповідну властивість радикалу
(буква):
1) глутамінова кислота; 2) лізин; 3) фенілаланін; 4) цистеїн.
а) гідрофільний з аніонною групою, б) гідрофільний з катіонною групою, в) гідрофіль-
ний незаряджений, г) гідрофобний.
34. Визначте сумарний заряд пептиду Глу – Ліз – Вал – Три – Арг :
а) при рН 7,0; б) при рН << 7,0; в) при рН >> 7,0

35. В якому напрямку (буква) буде рухатися в електричному полі пептид Вал
– Асп – Ала при певних значеннях рН (цифри):
а) до катоду, б) до аноду, в) не буде рухатися;
1) при рН 7,0; 2) при рН<< 7,0; 3) при рН >> 7,0
36. Денатурація білка супроводжується:
а) зміною конформації білка, б) розривом водневих зв’язків, в) зменшенням розчин-
ності, г) порушенням первинної структури.
17
 РОЗДІЛ 3 ЛІПІДИ І МЕМБРАНИ

Біологічні ліпіди – це різноманітна за хімічною природою група сполук, спільною і

визначальною властивістю яких є нерозчинність у воді, тобто полярних розчинниках та здат-
ність до розчинення в неполярних (гідрофобних) рідинах. Неполярні розчинники (діетиловий
ефір, тетрахлорметан, хлороформ тощо) використовують для екстрагування ліпідів із біоло-
гічних об’єктів (крові, тканин тощо). Біологічні функції ліпідів такі ж різноманітні, як і їхня
хімічна структура. В організмі людини та тварин ліпіди виконують важливі функції як аку-
мулятори та постачальники енергії, компоненти структури клітин, особливо біологічних
мембран; певні класи ліпідів є фізіологічно активними речовинами (вітаміни, гормони).
Основними характеристиками ліпідів є: гідрофобність, ліофільність, елементарний
склад : C, H, O та Р і та наявність структурного компоненту – довгих гідрокарбонатних лан-
цюгів.
Не дивлячись на переважну гідрофобність більшості ліпідів дані речовини в своєму
складі містять як гідрофільні так і гідрофобні компоненти:
Таблиця 3
Гідрофобні структури Полярні складові ліпідів

1) Жирні кислоти – вищі поліметиле- 1) Спирти та їх похідні:

нові похідні оцтової кислоти, кількість а) азотвмісні похідні етанолу:
С в яких від 12 до 24 етаноламін NH3+-CH2 - CH2 OH
холін (CH3)3N+ - CH2-CH2OH
2) Ізопрен та його похідні (терпени, серин NH3+-CH (COOH)- CH2 OH
ретиналі, жиророзчинні вітаміни, холе- б) багатоатомні спирти: гліцерол, діоли
стерол) (етиленгліколь, пропандіол), інозитол – 6-
СН2=С(СН3)-СН=СН2, атомний сахароспирт
2-метилбутадієн-1,3 в) аміноспирт – сфінгозин
2) Вуглеводи та їх похідні: глюкоза, галактоза,
N-ацетилглюкозамін
3) Фосфат та сульфат неорганічні
Комбінації вищеописаних компонентів забезпечують формування основних класів лі-
підів, а саме:
1) Нейтральні ліпіди – похідні вищих жирних кислот, спиртів та
альдегідів із загальною формулою рис. 10, де R – це вищі жирні кислоти для
триацилгліцеролів (запасних жирів); R-вищі жирні альдегіди для нейтраль-
рис.10
них плазмалогенів, до нейтральних також належать – глікозилгліцериди (коли один із заміс-
ників R є цукром), діольні ліпіди (коли замість трьохатомного спирту гліцеролу – пропандіол
чи етиленгліколь) та ефіри холестролу.
2) Фосфоліпіди (гліцерофосфоліпіди) – похідні фосфатидної
кислоти, утвореної гліцеролом естерифікованим по 2 положенням жи-
рними кислотами (R1 та R2), а по третьому – фосфатом (рис 11). До
фосфату в положенні Х може бути бути приєднано холін, етаноламін,
серин , інозитол. рис.11
3) Сфінголіпіди, характеризуються
наявністю в молекулі залишку аміноспир-
ту, який називається сфінгозиновою осно- рис.12
вою (рис.12). До сфінголіпідів належать цереброзиди, сфінгомієлін і глікосфінголіпіди.

18
 Інша класифікація виділяє наступні класи ліпідів:
1. Прості ліпіди : ефіри жирних кислот з різноманітними спиртами – жири (глі-
цериди), воски (ефіри жирних кислот з одноатомними аліфатичними спиртами), ефіри холес-
терину.
2. 2. Складні ліпіди : ефіри жирних кислот зі спиртами, які містять інші замісни-
ки по гідроксильній групі – фосфоліпіди, гліколіпіди, цереброзиди, сульфоліпіди, ліпопроте-
їди, ліпополісахариди.
3. Похідні ліпідів : сполуки, які отримують внаслідок гідролізу ліпідів поперед-
ніх груп – жирні кислоти, моно- та дигліцериди, гліцерин, стерини, жирні спирти та альдегі-
ди.
4. Різноманітні ліпіди: аліфатичні вуглеводні, ізопреноїди, сквален, вітаміни Е і
К, глікозилгліцерини та ін.
Останні два класи сьогодні відносять до ліпоїдів.
Якщо уважно розглянути останню класифікацію, у трьох перших розділах фігурують
жирні кислоти – одні з найважливіших структурних елементів більшості ліпідів. Жирні кис-
лоти – це карбонові кислоти, вуглеводневі ланцюги яких містять від 4 до 36 атомів вуглецю
(С4–С36). Ланцюги деяких жирних кислот нерозгалужені й повністю насичені (не містять
подвійних зв’язків), тоді як стеаринова кислота
ланцюги інших жирних H 3C
H2
C
H2
C
H2
C
H2
C
H2
C
H2
C
H2
C
H2
C
кислот містять один чи 1)
C
H2
C
H2
C
H2
C
H2
C
H2
C
H2
C
H2
C
H2
COOH

більше подвійних зв’язків

(рис.13). лінолева кислота
У спрощеній номе- 2) H2
C
H2
C
H
C CH
H
C CH
H2
C
H2
C
H2
C COOH
нклатурі жирних кислот H 3C C C C C C C C
зазначають довжину лан- H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2

рис.13
цюга та кількість подвій-
3)
них зв’язків, а розділяють ці показники H2
C
двокрапкою;
H2
C
H2
C
наприклад,
H2
C
H18-вуглецеву
C
2 H2
C
H 2насичену
C
H2
C
стеа-
ринову кислоту позначають як H318:0, C
а
C 18-вуглецеву
C C олеїнову
C C кислоту
C зC одним C подвійним
COOH
H2 H2 H2 H H H2 H2 H
зв’язком – як 18:1. Положення подвійних зв’язків відображають цифрами у рядку2 зверху піс-
ля знака Δ(дельта); наприклад,4)20-вуглецеву жирну кислоту з одним подвійним зв’язком між
атомами С-9 і С-10 (відлік починають H2
C
від карбоксильного
H2
C
H2
C
вуглецю, H2
C
С-1) H2
C
і другим H2
C
подвійним
H2
C
зв’язком між атомами С-12 і С-13
H 3C позначають
C
H
C
H
як
C 20:2(Δ9,12).
H
C
H
C
H
CНайпоширеніші
H
C
H2
C
H2
із жирних
C
H2
кис-
COOH

лот містять у нерозгалуженому ланцюзі парну кількість атомів вуглецю, найчастіше – 12–24
(див. табл. 4). Подібним є також спосіб локалізації подвійних зв’язків у ланцюгах жирних
кислот; у більшості моно ненасичених жирних кислот подвійний зв’язок розташований між
атомами С-9 і С-10(Δ9), а в поліненасичених жирних кислотах є й інші подвійні зв’язки, пе-
реважно біля атомів С-12(Δ12) і С-15(Δ15). (Виняток з цього правила – арахідонова кислота).
Подвійні зв’язки у поліненасичених жирних кислотах майже ніколи не бувають спряженими
(тобто розміщеними у
такий спосіб,коли чер-
гуються одинарні та по-
двійні зв’язки, як у –
СН=СН–СН=СН–), вони
розділені метиленовою
групою: –СН=СН–СН2–
СН=СН–. Майже в усіх
природнихьненасичених
жирних кислотах по-
цис-форма жирної кислоти транс-форма жирної кислоти
двійні зв’язки є у цис-
конфігурації, що призво- рис.14
дить до «зламу» гідрокарбонатного ланцюга (рис.14).
Фізичні властивості жирних кислот та сполук, у складі яких вони є, значно залежать від дов-
жини і ступеня ненасиченості вуглеводневого ланцюга. Наявність неполярного вуглеводне-
19
вого ланцюга зумовлює низьку розчинність жирних кислот у воді. Наприклад, розчинність у
воді лауринової кислоти (12:0, Мr 200) становить 0,063 мг/г, що набагато нижче, ніж глюкози
(Мr 180; 1100 мг/г). Чим довший ацильний ланцюг (СН 3 –(СН 2)n -) жирної кислоти та чим
менша кількість подвійних зв’язків у ньому, тим нижча розчинність жирної кислоти у воді.
Карбоксильна група жирної кислоти полярна (і стає іонізованою за нейтрального рН), тому
коротко ланцюгові жирні кислоти слабкорозчинні у воді. Від довжини і ступеня ненасичено-
сті вуглеводневого ланцюга значно залежить також температура плавлення жирних кислот.
За кімнатної температури (25 °С) насичені жирні кислоти, що містять від 12 до 24 вуглецевих
атомів, мають консистенцію воску, тоді як ненасичені жирні кислоти такої ж довжини – кон-
систенцію маслянистої рідини. Така різниця у
температурі плавлення зумовлена способом насичена жирна кислота
укладання молекул жирних кислот (рис. 15).
У повністю насичених сполуках навколо ко-
жного вуглець-вуглецевого зв’язку можливе
вільне обертання, що надає вуглеводневому
ланцюгу високої гнучкості; найстабільнішою ненасичена жирна кислота
конформацією є повністю витягнута форма
ланцюга, за якої стеричні обмеження, зумов-
лені сусідніми атомами, мінімальні. Молеку-
ли в такій видовженій формі можуть щільно
розташовуватися з утворенням майже криста-
лічних структур, оскільки атоми по всій дов-
жині однієї молекули жирної кислоти.У місці
розташування цис-подвійного зв’язку вугле- рис.15
водневий ланцюг ненасичених жирних кис-
лот згинається. Молекули жирних кислот з одним чи кількома такими згинами не можуть
укладатися так само щільно, як молекули повністю насичених жирних кислот, і тому слабше
взаємодіють між собою.
ω-карбон Крім класичної класифіка-
ω-карбон ції, коли нумерація карбонів в
молекулі жирної кислоти розпо-
чинається з найбільш окисленого
атома карбону, тобто від карбок-
си-групи, є інший тип, коли нуме-
рація розпочинається з протилеж-
Ліноленова, ω3-жирна кислота
ного метильного кінця. В такому
ω-карбон
ω-карбон випадку говорять про ω (омега)
атом карбону (рис.16) і
ліноленова кислота є ω-3 жирною
кислотою, оскільки подвійний
зв'язок розташований біля
третього карбону від метильного
Лінолева, ω6-жирна кислота кінця, а лінолева – ω – 6.
рис.16 Есенціальні жирні кислоти – не-
замінні-вітамін F- комплекс поліненасичених жирних кислот, які залучені до численних біо-
хімічних процесів. Виділяють дві родини поліненасичених жирних кислот: омега-3 и омега-
6. Людський організм здатен перетворювати представників одного класу в інший, але не зда-
тен синтезувати обидва класи з більш простих речовин. До незамінних жирних кислот для
організму людини належать: ω -3 – α-ліноленова кислота, эйкозапентаєнова кислота, докоза-
гексаєнова кислота; ω -6 – лінолева кислота і арахідонова кислота.
Серед насичених жирних кислот у жирах людини переважає пальмітинова кислота (С15Н31СООН),
серед ненасичених — олеїнова (С17Н33СООН), яка становить близько 60 % від загальної кількості
головних жирних кислот, що входять до складу триацилгліцеридів жирової тканини людини. Наяв-

20
 ність у ліпідах значної кількості олеїнової кислоти з низькою температурою плавлення зумовлює
рідкий стан жирів тіла людини, температура плавлення яких становить в середньому 10-15 °С. Так,
зокрема, ліпіди, які депоновані в адипоцитах жирової тканини, являють собою сферичну ліпідну кра-
плину, що складається переважно з тригліцеридів; ліпіди плазми крові являють собою розчин ліпід-
них міцел, стабілізованих білками у вигляді ліпопротеїнів.
Таблиця 4.
Найпоширеніші жирні кислот та їх властивості

Раціональна напів-
Тривіальна Систематична Брутто фор-
розгорнута форму- Джерело Т.пл.
назва назва(IUPAC) мула
ла
Ряд насичених жирних кислот
Масляна Вершкове масло,
Бутанова кислота C3H7COOH CH3(CH2)2COOH −8 °C
кислота оцет з деревини
Міристинова Тетрадеканова кисло-
С13Н27СООН CH3(CH2)12COOH Мускатне масло 53,9 °C
кислота та
Пальмова-39—47%,
Пальмітинова Гексадеканова кисло- вершкове - 25%,
С15Н31СООН CH3(CH2)14COOH 62,8 °C
кислота та соєва- 6,5%, свине
сало — 30%
Маргаринова Гептадеканова кисло-
С16Н33СООН CH3(CH2)15COOH 61,3 °C
кислота та
Тваринні жири –
Стеаринова
Октадеканова кислота С17Н35СООН CH3(CH2)16COOH 30%; рослинні – 69,6 °C
кислота
до10%
Ряд моноєнових (з одним подвійним зв’язком) жирних кислот
IUPAC фор- IUPAC фор- Раціональна
Тривіальна Систематична назва Брутто фор-
мула (з ме- мула (з напіврозгорнута
назва (IUPAC) мула
тил.кінця) карб.кінця) формула
Пальмітоолеї- цис-9-гексадеценова СН3-(СН2)5-СН=СН-
С15Н29СOOH 16:1ω7 16:1Δ9
нова кислота кислота (СН2)7СООН
Олеїнова цис-9-октадеценова СН3-(СН2)7-СН= СН-
С17Н33СOOH 18:1ω9 18:1Δ9
кислота кислота (СН2)7СООН
Ряд поліненасичених (з кількома подвійними зв’язками) жирних кислот
цис,цис-9,12-
Лінолева СН3(СН2)3-(СН2-СН=
октадекадіенова кис- С17Н31COOH 18:2ω6 18:2Δ9,12
кислота СН)2-(СН2)7 -СООН
лота
цис,цис,цис-6,9,12-
γ-ліноленова СН3-(СН2)-(СН2-СН=
октадекатрієнова кис- С17Н28COOH 18:3ω6 18:3Δ6,9,12
кислота СН)3-(СН2)6-СООН
лота
цис,цис,цис-9,12,15-
α-ліноленова СН3-(СН2-СН=СН)3-
октадекатрієнова кис- С17Н29COOH 18:3ω3 18:3Δ9,12,15
кислота (СН2)7-СООН
лота
цис-5,8,11,14-
Арахідонова СН3-(СН2)4-(СН=СН-
эйкозотетраєнова ки- С19Н31COOH 20:4ω6 20:4Δ5,8,11,14
кислота СН2)4-(СН2)2 -СООН
слота

21
1. Прості ліпіди — ліпіди, що при гідролізі утворюють спирт та жирні кислоти.
1.1. Ацилгліцероли (ацилгліцериди) — ліпіди, що є скла-
дними ефірами трьохатомного спирту - гліцеролу (гліце-
рину) та жирних кислот. Ацилгліцероли (зокрема триа-
цилгліцероли, або тригліцериди) мають емпіричну назву
— нейтральні жири. Тригліцериди є основною складо-
вою частиною адипоцитів жирової тканини людини і тва-
рин, являючи собою молекулярну форму зберігання ви-
щих жирних кислот — найбільш енергоємкого метаболі-
чного палива те термоізолятора. Природні тригліцериди є
змішаними ліпідами, тобто до їх складу входять залишки
різних жирних кислот (на рис. 17 позначені R). Саме за- рис.17
лишки жирних кислот (R) визначають назву і агрегатний стан тригліцеридів, якщо у всіх трьох поло-
женнях буде розташовано стеаринова кислота, то такий тригліцерид називатиметься – тристеарої-
лгліцеролом, а якщо R1 – пальмітинова, R2 –олеїнова, R3 – лінолева, то тригіцерид називати-
меться : 1-пальмітоїл – 2- олеїноїл – 3 –лінолеїлгліцерол.
1.2. Стериди — ліпіди, що є складними ефірами циклічних спиртів стеролів (стеринів) та жирних
кислот. Стероли є 3-гідроксипохідними вуглеводню стерану (циклопентанпергідрофенантрену) (рис.
18). Найбільш розповсюдженим стеролом тваринного організму є холестерол (холестерин), що вхо-
дить як структурний ліпід до складу плазматичних мембран та є попередником в синтезі інших сте-
ринів та їх похідних
(стероїдів). До біо-
логічно важливих
стеринів належать
стероїдні гормони
кори надниркових
залоз, чоловічі та
жіночі статеві гор-
мони, вітаміни групи рис.18
Д та їх похідні, жов-
чні кислоти

1.3. Цериди (воски) — прості ліпіди, які є складними ефірами вищих жирних кислот та високомоле-
кулярних спиртів, зокрема цетилового (С16Н33ОН) та мірицилового (С30Н61ОН). Воски функціону-
ють як джерела запасної енергії та водовід-
штовхувальні речовини (репеленти) До вос-
ків тваринного походження належать бджоли-
ний віск, спермацет, ланолін, що використову-
ються у фармації для виготовлення мазей, кре-
мів, у виробництві косметичних засобів. рис.19

2. Складні ліпіди — ліпіди, що при гідролізі вивільняють крім жирних кислот та спирту гліцеролу,
сфінгозин, інозит, а також фосфат, аміносполуки, вуглеводи. Складні ліпіди є полярними, амфіфіль-
ними сполуками і більшість із них виконує структурні функції, входячи до складу біологічних мем-
бран.

2.1. Фосфоліпіди.
Численну групу складних ліпідів складають фосфоліпіди, які, залежно від спирту, що входить до їх
складу, поділяються на гліцерофосфоліпіди та сфінгофосфоліпіди.
До фосфоліпідів належать: гліцерофосфоліпіди (фосфогліцериди) —
складні ефіри гліцеролу та вищих жирних кислот, що є похідними
фосфатидної кислоти (фосфатидату )(рис.20), етерифікованої
аміноспиртами холіном, етаноламіном (коламіном) і оксиамінокис-
лотою серином.

рис.20 22
Фосфодиефірний зв’язок у складі гліцерофосфоліпідів
утворений гідроксильними групами, які ще називаються
полярними «головами», холіну (фосфатидилхоліни, або
лецитини), етаноламіну (фосфатидилетаноламіни, або
кефаліни) або серину (фосфатидилсерини). Крім цього
з фосфатидною кислотою можуть бути зв’язані молеку-
ла гліцеролу – фосфатидилгліцерол, інозитолу - фосфа-
тидилінозитол та іншої фосфатидної кислоти – кардіо-
ліпіни. В усіх цих сполуках групи «голів» зв’язані з
гліцеролом фосфодиефірним зв’язком, а залишок
фосфорної кислоти за нейтральних рН має негати-
вний заряд. Полярні спиртові групи «голів» також
можуть мати негативний (як у фосфатидилінози-
тол-4,5-дифосфаті) чи позитивний (яку фосфатиди-
лхоліну, фосфатидилетаноламіну) заряд або бути
нейтральними (фосфатидилсерин). Ці заряди голо-
вно визначають властивості поверхні мембран.
Природні гліцерофосфоліпіди зазвичай містять у рис.21
центральному 2-му, R- положенні залишки ненаси-
чених, а в крайньому 1-му, — насичених жирних кислот.
Сфінголіпіди – клас мембранних ліпідів, для яких також характерна наявність полярної го-
лови і двох неполярних хвостів, але, на відміну від гліцерофосфоліпідів і галактоліпідів, вони
не містять гліцеролу. Сфінголіпіди складаються з однієї молекули довголанцюгового (С18)
аміноспирту сфінгозину (його також називають 4-сфінгеніном), або його похідного, та однієї
молекули довголанцюгової жирної кислоти, а полярна голова приєднана в одних випадках
глікозидним зв’язком,в інших – фосфодіефірним. Сфінгофосфоліпіди — .складні ефіри багатоа-
томного аміноспирту сфінгозину та вищих жирних кислот. На відміну від гліцеринвмісних ліпідів, де
молекули жирних кислот приєднуються по –ОН групам, до сфінгозину злишок жирної кислоти приє-
днуєть по аміно-NH2-групі, формується зв'язок подібний до пептидного. N-ацильні похідні сфінгози-
ну та жирних кислот мають назву цераміди (рис.22):

рис.22
Якщо родоначальником ряду гліцерофосфоліпідів є фосфатидна кислота, то сфінголіпідів - церамід.
До термінальної (кінцевої) –ОН групи цераміду можуть бути приєднані фосфохолін, тоді такий сфін-
голіпід називатиметься сфінгомієлі-
ном, глюкоза – у глюкозилцеребро- рис.23
зидів, ди-, три- та тетрасахариди – у
глобозидів та у разі наявності сіало-
вих кислот – гангліозиди.
сфінгомієлін
Останні три класи відносять та-
кож до гліколіпідів — сполуки, в яких ліпідна частина ковалентно зв’язана з вуглеводною.
Гліколіпіди є складними ефірами вищих жирних кислот та гліцеролу або сфінгозину і міс-
тять у своєму складі вуглеводний компонент (зокрема,
глюкозу, галактозу та їх похідні або олігосахаридну
групу). Глікозилгліцероли (глікозилгліцериди) — гліко-
ліпіди, що є ефірами гліцеролу.
Глікосфінголіпіди — гліколіпіди, що є ефірами N-
ацилсфінгозинів (церамідів). Цей клас гліколіпідів (або глікозилгліцерид рис.24
сфінголіпідів) має важливе біологічне значення у
зв’язку з розповсюдженням глікосфінголіпідів у складі біомембран, зокрема в нервовій ткани-
23
ні; до того ж, існує ряд спадкових захворювань, пов’язаних з порушенням метаболізму цього класу
ліпідів. Залежно від будови вуглеводної частини молекули, глікосфінголіпіди розділяють на декілька
класів: цереброзиди, гангліозиди, сульфатиди та глобозиди: а) цереброзиди — моногексозиди церамі-
дів; найбільш поширеними представниками є галактоцереброзиди та глюкоцереброзиди: природними
цереброзидами мембран нейронів головного мозку є галактоцереброзиди; аномальне накопичення в
мозку глюкоцереброзидів спостерігається при хворобі Гоше (Gaucher), що супроводжується затрим-
кою розумового розвитку та важкими неврологічними порушеннями.
б) сульфатиди — сульфатовані похідні цереброзидів, найбільш поширеним представником яких є
галактоцереброзидсульфат (3'-сульфогалактоцереброзид). Генетичний дефект, який призводить до
підвищеного вмісту в нервовій тканині галактоцереброзидсульфату, має місце при спадковій хворобі
— мета хроматичній лейкодистрофії, що проявляється важкими психічними розладами.
в) глобозиди — олігосахаридні похідні (олігогексозиди) церамідів. Олігосахаридний залишок глобо-
зидів найчастіше містить у своєму складі галактозу, глюкозу або N-ацетилгалактозамін. Прикладами
глобозидів є дигексозид лактозилцерамід еритроцитарних мембран, тригексозид галактозиллактози-
лоцерамід.
Ліпопротеїни — комплекси ліпідів різної хімічної будови з білками. В утворенні ліпопротеїнів бе-
руть участь нековалентні зв’язки та фізико-хімічні взаємодії (водневі, іонні, ван-дер-ваальсові, гідро-
фобні). Найбільше значення в біохімії мають ліпопротеїни, в складі яких ліпіди знаходяться в плазмі
крові людини, та ліпопротеїни, що є інтегральними компонентами біологічних мембран.
Ліпопротеїни плазми крові є молекулярними комплексами різних класів ліпідів (головним чином,
тригліцеридів, холестерину, фосфогліцеридів) з білками, що утворюють міцелярні структури, в складі
яких ліпіди розчинені (суспендовані) в плазмі, яка за своїми фізико-хімічними властивостями є вод-
ним (полярним) розчином. Фізіологічною функцією цих ліпопротеїнів є міжорганний транспорт ліпі-
дів — транспортні ліпопротеїни.
Біологічні мембрани (біомембрани) — клітинні структури, що відокремлюють клітину від навко-
лишнього середовища та розділяють внутрішньоклітинний
Функції біомембран:
а) відмежовування внутрішньоклітинного простору від навколишнього хімічного середовища за ра-
хунок вибіркової проникності плазматичних мембран для іонів та молекул;
б) створення та підтримання на плазматичній мембрані іонних градієнтів та електричних потенціалів;
в) регуляція клітинних функцій біорегуляторними хімічними сигналами, що надходять від нервової
та ендокринної систем;
г) поділ клітини на окремі компартменти, що характеризуються специфічними наборами ферментів,
метаболітів та реакцій обміну речовин;
д) створення структурних, біофізичних умов для організації мембранозв’язаних мультиферментних
комплексів (ферментних ансамблів), які реалізують життєвоважливі клітинні функції (наприклад,
електронтранспортних ланцюгів у мембранах мітохондрій та ендоплазматичного ретикулуму), функ-
ціонування іонних каналів та насосів);
е) участь у процесах міжклітинної взаємодії як необхідного фактора регуляції клітинного росту, ство-
рення тканин (гістогенезу).простір на певні компартменти (органелли, субклітинні структури).
Мембранні структури тваринної клітини:
– плазматична мембрана;
– мембрани ендоплазматичного (саркоплазматичного) ретикулуму;
– мітохондріальні мембрани – двомембана структура;
– ядерна мембрана - двомембана структура;
– мембрани комплексу Гольджі;
– мембрани лізосом та фагосом;
– мембрани пероксисом (мікротілець).
Молекулярні компоненти біомембран
Головними хімічними компонентами біологічних мембран є ліпіди, білки, та вуглеводи. Співвідно-
шення між вказаними біохімічними компонентами значно відрізняється в окремих типах біомембран
і залежить від їх функціональної та біохімічної спеціалізації (табл. 5). Таблиця 5
Білки % Ліпіди % Вуглеводи %
Плазматична мембрана еритроцитів людини 49 43 8
Внутрішня мембрана мітохондрій гепатоцитів 76 24 0
Ендоплазматичний ретикулум гепатоцитів 55 45 0
Мієлінові оболонки нейронів мозку людини 18 79 3
Salmonella typhimurium
24
зовнішні мембрани 44 20 36
внутрішні мембрани 65 35 0
Як слідчать дані таблиці 5, вміст білків у клітинних мембранах становить в середньому 50-75 %, ліпі-
дів — 25-45 %, вуглеводів — 0-10 %. Для зовнішніх клітинних (плазматичних) мембран притаманна
наявність певної кількості вуглеводів, що входять до складу гліколіпідів та глікопротеїнів, для мієлі-
нових мембран мозку – значна концентрація ліпідів. Внутрішні (субклітинні) мембрани мітохондрій,
ендоплазматичного ретикулума містять відносно більшу кількість білків, що відображує наявність у
цих мембранних структурах важливих мультиферментних комплексів.
А. Ліпіди мембран
Ліпідні компоненти біологічних мембран представлені переважно різними класами амфіфільних ліпі-
дів: фосфоліпідами (фосфатидилхоліном, фосфатидилетаноламіном, фосфатидилсерином, сфінгоміє-
ліном) — до 80-90% загального вмісту мембранних фосфатидилхолін
ліпідів; гліколіпідами (переважно глікосфінголіпідами).
Зовнішня плазматична мембрана характеризується зна-
чним вмістом вільного холестеролу та його ефірів і
наявністю гліколіпідів, які відсутні в інших мембран-
них структурах.
Особливістю структурної організацїї молекул ліпідів,
що входять до складу біологічних мембран — фосфо-
ліпідів та гліколіпідів, є наявність у них гідрофільної
“голівки”, що утворена залишком фосфату, етерифіко-
ваним полярними або зарядженими групами, та гідро-
фобних “хвостиків”, які утворені ацилами насичених полярна голова
та ненасичених жирних кислот (С16, С18, С20 тощо) —
рис. 25.
На рис. 25 подано схематичні зображення рис.25
молекулярної моделі найпоширенішого ліпіду цитоплазматичних мембран ссавців - фосфатидилхо-
ліну, у якого гідрофобний кінець молекули складають вуглеводневі радикали жирних кислот, гідро-
фільний — іонізовану «голову» фосфат та ковалентно зв’язаний з нимзалишок холіну. За поширеніс-
тю в мембранах фосфоліпіди розташованя наступним чином: фосфатидилетаноламін, фосфатидилсе-
рин, фосфатидилгліцерол, фосфатидилінозитол та гліколіпіди. Слід звернути увагу, що не дивлячись
на різноманіття структурних компонентів, принципово ліпіди мембран мають подібну амфіфільну
природу: полярну «голову» і гідрофобні «хвости».
Молекула холестеролу входить до складу біомембран також завдяки наявності в її структурі гідрофо-
бної частини (поліциклічний вуглеводень циклопентанпергідрофенантрен) та гідрофільної — ОН-
групи.
Б. Білки мембран
Білки біологічних мембран — це, переважно: ферменти; білки іонних каналів та інших систем мем-
бранного транспорту; рецепторні білки, що зв’язують зовнішні ліганди та беруть участь у трансфор-
мації хімічного сигналу в біологічну реакцію клітини.
Певна кількість мембранних білків зв’язана з вуглеводами (глікозильована) увигляді глікопротеїнів.
За характером розташування у мембрані білки поділяють на зовнішні (периферійні - розташовані на
внутрішній чи зовнішній поверхні мембрани) та внутрішні (інтегральні, пронизують мембрану повні-
стю).
В. Вуглеводи мембран
Вуглеводи в складі біологічних мембран зв’язані з іншими хімічними компонентами мембрани у ви-
гляді гліколіпідів та глікопротеїнів.
Гліколіпіди мембран є, головним чином, похідними сфінгозину (глікосфінголіпіди, або глікоцерамі-
ди).
Глікопротеїни мембран є молекулярними структурами, що утворюються з рахунок ковалентних
зв’язків олігосахаридних ланцюгів з мембранними білками. Ці зв’язки формуються за участю гідрок-
сильних груп серину або треоніну (О-глікозидні зв’язки) та амідної групи аспарагіну (N-глікозидний
зв’язок).
Мономерними залишками у складі олігосахаридних ланцюгів мембранних гліколіпідів та глікопроте-
їнів є такі моносахариди та їх похідні: галактоза, глюкоза, маноза, галактозамін, глюкозамін, нейра-
мінова та сіалова кислота, фруктоза.
Гліколіпіди та глікопротеїни входять до складу, як правило, плазматичної мембрани клітини, контак-
туючи із зовнішньоклітинним оточенням та міжклітинним матриксом. Олігосахаридні залишки вико-
25
нують функції лігандів для зовнішніх білків, тобто забезпечують процес розпізнавання та міжклітин-
ної взаємодії, особливо важливі в реакціях клітинного імунітету. Аномальні зміни структури поверх-
невих гангліозидів у мембранах пухлинних клітин призводять до втрати характерного для росту нор-
мальних клітинних пластів феномену “контактного гальмування”, що супроводжується притаманним
злоякісним пухлинам інфільтративним ростом.
Молекулярна організація біомембран
Наявність у мембранних ліпідах (гліцерофосфоліпідах, сфінгофосфоліпідах, гліколіпідах) полярних
голівок та неполярних гідрофобних структур (вуглеводневих радикалів жирних кислот та сфінгозину)
визначає їх амфіфільну (амфіпатичну) природу, тобто здатність до взаємодії як з гідрофільними (по-
лярними), так і з гідрофобними (неполярними) молекулами. Завдяки амфіфільній будові молекул,
ліпіди, що беруть участь у побудові біомембран, здатні до утворення в полярних середовищах впоря-
дкованих структур: міцел, моношарових та бішарових плівок (моношарів та бішарів) — рис 26.

рис.26 ліпосома

а) Міцели — молекулярні структури, які амфіфільні ліпіди утворюють у водному (полярному) ото-
ченні. У міцелах вуглеводневі хвости ліпідів вкриті від контакту з водою та утворюють гідрофобну
фазу, а гідрофільні голівки молекул розташовуються на поверхні. Міцелярні структури характерні
для ліпопротеїнів крові та для ліпідних комплексів, що всмоктуються в кишковому тракті.
б) Мономолекулярні шари — плівки, які амфіфільні ліпіди утворюють на поверхні водних розчинів. У
мономолекулярних шарах гідрофільні голівки молекул взаємодіють з водною фазою, а вуглеводневі
хвости спрямовані до повітряної фази. Мономолекулярний шар, що утворює в легеневих альвеолах
фосфогліцерин дипальмітоїлфосфатидилхолін, виконує функцію легеневого сурфактанту, який
протидіє злипанню легеневих альвеол.
в) Бімолекулярні шари — молекулярні структури, в яких вуглеводневі хвости ліпідів спрямовані все-
редину, утворюючи неперервний вуглеводневий бішар, а гідрофільні (полярні) голівки направлені в
бік водної фази, що оточує бімолекулярну плівку, яка утворилася; бімолекулярні шари є основою
будови біологічних мембран. Ліпосома утворюється при змиканні бімолекулярного шару.
Амфіфільний характер мембранних ліпідів є фізико-хімічною властивістю, що зумовлює їх зда-
тність до утворення ліпідних бішарів, які складають основу молекулярної структури біологіч-
них мембран.
Рідинно-мозаїчна модель будови біомембрани
Вперше припущення про те, що основу молекулярної організації біомембран складає подвійний ліпі-
дний шар (бішар) було висунуте в 1925 р. Гортером та Гренделем (E.Gorter, F.Grendel). У 1935 р. Да-
ніелі та Даусон (J.F.Danielli, H.Davson) запропонували модель, згідно з якою біологічні мембрани
складаються з подвійного шару ліпідів, який вкрито із зовнішнього та внутрішнього боку шарами
білків — “бутербродна” модель. Модифікація моделі Даніелі-Даусона (модель Стейна-Даніелі, 1956)
постулювала наявність в біомембранах полярних пор, придатних для трансмембранного переносу
гідрофільних молекул.
Згідно з сучасною рідинно-мозаїчною моделлю Сінгера-Ніколсона (S.J.Singer, G.L.Nicolson), основу
(безперервний матрикс) біологічної мембрани складає полярний ліпідний бішар, в який занурені
окремі білкові молекули. За умов нормальних фізіологічних температур ліпіди біомембран знахо-
дяться в рідинному стані, являючи собою “ліпідне озеро”, в якому плавають, подібно до айсбергів,
мембранні білки — рис. 27. За своєю локалізацією відносно інших компонентів біомембрани мем-
бранні білки поділяються на такі типи: а) поверхневі (периферійні) білки; б) білки, що частково зану-
рені у бішар; в) внутрішні (інтегральні) білки.
Біофізичні властивості мембран
1. Плинність та в’язкість ліпідної фази, що визначається співвідношенням між ненасиченими (рід-
кими) та насиченими (твердими) жирними кислотами в складі мембранних ліпідів та постійною ру-
хомістю вуглеводневих хвостів ацилів та сфінгозину (подібно до “корзини із живими зміями”). Холе-
стерол, що входить до складу біомембран, виконує важливу функцію модифікатора фізико-хімічних
26
 властивостей ліпідного бішару, стабілізуючи його шляхом обмеження рухомості внутрішньомемб-
ранних компонентів, тобто зменшуючи плинність та збільшуючи в’язкість матриксу мембранних
ліпідів.

зовнішня поверхня гідрофільна (полярна) гідрофобний

«голова» фосфоліпіду неполярний жир-
вуглеводний ланцюг глікопротеїну нокислотний хвіст
фосфоліпіду

холестерол
внутрішня поверхня
рис.27 інтегральні (внутрішні) білки периферійні (зовнішні) білки

2. Рухомість окремих молекулярних компонентів мембрани — ліпідів та білків.

Ліпіди біомембран мають певну впорядкованість, але разом з тим вони здатні до латеральної
дифузії, тобто переміщення впродовж рідинної ліпідної фази (рідинно-кристалічний стан
мембранних ліпідів). До латеральної дифузії здатні також молекули мембранних білків, що
сприяє утворенню внутрішньомембранних білок-білкових ансамблів (кластерів). Важливим
прикладом фізіологічного значення кластероутворення білків у площині біологічної мембра-
ни є “шапкоутворення” (capping) мембранних рецепторів лімфоцитів при дії на клітину чу-
жорідних лігандів.
3. Асиметрія мембранної структури.
Зовнішня та внутрішня поверхні будь-якої мембрани суттєво відрізняються за своїми фізико-
хімічними властивостями та за складом основних біохімічних компонентів, що пов’язано з
різною функціональною спеціалізацією двох поверхней мембран. Із зовнішньою поверхнею
плазматичних мембран зв’язані рецептори для гормонів і інших фізіологічно активних речо-
вин, із внутрішньою —деякі цитозольні ферменти та компоненти цитоскелета. Внутрішній
моношар ліпідного бішару відрізняється від зовнішнього за складом фосфоліпідів. Напри-
клад, зовнішня поверхня мембрани еритроциту містить олігосахаридні залишки гліколіпідів,
які відіграють роль детермінант груп крові (система А, В, О); із зовнішньою поверхнею ери-
троцитарної мембрани зв’язаний фермент ацетилхолінестераза, із внутрішньою — білок спе-
ктрин.
Найважливішою функцією мембран є транспорт речовин у клітину та з клітини. Перенос
малих молекул через мембрани може здійснюватися шляхом простої дифузії, пасивного та
активного транспорту. Шляхом простої дифузії через мембрани можуть проникати малі не-
полярні (O2, Н2O, СO2) молекули, незаряджені полярні молекули (сечовина), а також низько-
молекулярні гідрофобні речовини. Проста дифузія являє собою самовільне переміщення ре-
човини в результаті теплового руху за градієнтом концентрації або електрохімічним градієн-
том (при переносі заряджених частинок). Швидкість дифузії визначається трансмембранним
градієнтом концентрації речовин, їхньою розчинністю в гідрофобному шарі мембрани й теп-
ловим рухом молекул, що пересуваються. Молекули, що самі не можуть проходити крізь
мембрану, використовують для цього спеціальні білки-переносники. Якщо транспорт однієї
речовини за допомогою переносника супроводжується переносом іншої сполуки в тому ж
напрямку, то таке явище називається симпортом. А явище, коли транспорт будь-якої речови-
ни поєднується з переносом іншої речовини в протилежному напрямку, називається антипо-
ртом. Переміщення молекул крізь мембранний бішар, за участю білків-переносників, може
відбуватися 2 способами: шляхом пасивного (без затрати енергії) чи активного переносу.

27
 ПИТАННЯ ДО РОЗДІЛУ

1. Яка з жирних кислот є незамінною для людини:

а) стеаринова, б) пальмітинова, в) олеїнова, г) ліноленова.
2. До ліпідів не належать:
а) триацилгліцероли, б) воски, в) цереброзиди, г) глікоген, д) лецитин.
3. Яка з перелічених сполук є амфіпатичною:
а) фосфатидилхолін; б) триацилгліцероли; в) воски; г) ефіри холестеролу.
4. Яка з перелічених сполук належить до ліпідів:
а) глікоген; б) лецитин; в) колаген; г) целюлоза.
5. Яка з перелічених сполук не містить у своєму складі фосфорну кислоту:
а) фосфатидні кислоти, б) цереброзиди, в) сфінгомієміни, г) лецитини.
6. Які з перелічених сполук не містить у своєму складі гліцерол:
а) жири, б) воски, в) фосфатидилінозитоли, г) лецитини.
7. Підберіть назву до жирної кислоти, яка містить зазначену кількість атомів кар-
бону та подвійних зв’язків – 18:3
1) арахідонова, 2) стеаринова, 3) пальмітинова, 4) ліноленова, 5) олеїнова.
8. Підберіть визначення, яке підходить до обох видів ліпідів – жири та фосфатидил-
холіни :
1) структурні компоненти мембран, 2) гідрофобні, 3) містять гліцерин, 4) структурні ком-
поненти мембран, містять сфінгозин
9. Оберіть загальні характеристики активного транспорту речовин через мембрани
та полегшеної дифузії:
а) обидва потребують енергії АТФ, б) перенесення відбувається за градієнтом концентрації,
в) використовуються мембранні переносники, г) немає спільних рис.
10. Підберіть до кожного типу ліпідів та їхніх похідних (букви) відповідну функцію
(цифри):
а) жири; б) жирні кислоти; в) жовчні кислоти; г) сфінгомієліни.
1) структурні компоненти мембран; 2) структурні компоненти інших ліпідів; 3) емульга-
тор жирів; 4) запасна форма енергії.
11. Підберіть до кожної жирної кислоти (цифра) відповідну назву (буква):
а) стеаринова, б) олеїнова, в) лінолева, г) ліноленова
H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2
H 3C C C C C C C C C
C C C C C C C C COOH
1) H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2

2) H2 H2 H H H2 H2 H2
C C C CH C CH C C C COOH

H 3C C C C C C C C
H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2

3) H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2
C C C C C C C C
H3 C C C C C C C C C COOH
H2 H2 H2 H H H2 H2 H2

4)
H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2
C C C C C C C
H 3C C C C C C C C C C COOH
H H H H H H H2 H2 H2

28
12. Підберіть назви (букви) до пронумерованих формул ліпідів:
а) триацилгліцерол, б) гангліозид, в) фосфатидилетаноламін
1) OH H2
H
CH 3 (CH2)12 C C C C C O олігосахарид
H H H

CH3 NH
(CH2)14 C
O

O 3) O
2)
H 2C O C (CH 2) 16 CH3 H 2C O C (CH2)14 CH3
O O
HC O C (CH2) 16 CH3 HC O C (CH2)14 CH3
O H H O
2 2
H 2C O P O C C NH3+ H 2C O C (CH2)14 CH3
OH

13. Оберіть назви мембранних ліпідів та груп, до яких вони належать:

а) фосфатидилінозитол, б) кардіоліпін, в) гангліозид, г) фосфатидилхолін
1) фосфоліпід, 2) сфінголіпід, 3) полігліцерофосфатиди.

14. До якої групи ліпідів (букви) належать перелічені сполуки:

а) жири; б) фосфоліпіди; в) похідні холестеролу; д) сфінголіпіди.
1) трипальмітоїлгліцерид; 2) лецитини; 3) цереброзиди; 4) жовчні кислоти.

15. Вкажіть продукти ( букви), що утворюються при гідролізі ліпідів (цифри):

а) гліцерин, жирні кислоти; б) високомолекулярний спирт, жирна кислота; в) гліцерин,
жирні кислоти, фосфорна кислота, холін; г) сфінгозин, жирна кислота.
2) церамід; 2) фосфатидилхолін, 3) воск; 4) жир.

16. Підберіть назви (букви) до пронумерованих формул:

а) фосфатидилхолін, б) холестерол, в) тристеарилгліцерол, г) сфінгомієлін.
H2
C
H3C H
C CH2
1) CH3
H2C
CH
CH3
H3C CH3

HO

3)
2) O O
H2C O C (CH2)16 CH3
H2C O C (CH2)16 CH3
O
O
HC O C (CH2)16 CH3
HC O C (CH2)16 CH3 CH3
O H2 H2
O
H2C O P O C C N+ CH3
H2C O C (CH2)16 CH3
OH CH3

4) OH O CH3
H H2 H2 H2
CH 3 (CH 2) 12 C C C C C O P O C C N +
CH3
H H H
OH CH3
NH
CH3 (CH2) 14 C
O

29
17. Підберіть визначення (цифри), яке підходить до обох видів ліпідів (букви):
а) жири, фосфатидилхоліни, б) гангліозиди, цереброзиди., в) жири, воски, г) холестерол,
фосфатидилхоліни.
3) структурні компоненти мембран, 2) гідрофобні, 3) містять гліцерин, 4) струк-
турні компоненти мембран, містять сфінгозин.

18. До якої групи (букви) належать ліпіди, при гідролізі яких утворилися такі сполуки
(цифри):
а) жир, б) лецитин, в) ефір холестеролу, г) сфінгомієлін.
1) сфінгозин, фосфорна кислота, холін, олеїнова кислота, 2) гліцерин, пальмітинова кис-
лота, 3) холестерол, пальмітинова кислота, 4) гліцерин, фосфорна кислота, холін.

19. Оберіть, що відрізняє плазматичні мембрани клітин різної спеціалізації:

а) співвідношення кількості білків та ліпідів, б) вміст холестерину, в) склад білків, г)
склад ліпідів.

..

30
 РОЗДІЛ 4 ВУГЛЕВОДИ

Вуглеводи — органічні сполуки з емпіричною формулою Cm(H2O)n, до складу яких входять

тільки вуглець, кисень та водень. Вуглеводи є складовою частиною клітин усіх живих організ-
мів. Вони є найпоширенішими органічними сполуками, що підтверджується тим фактом, що
більше половини органічного вуглецю на Землі існує у формі вуглеводів.
Здебільшого вуглеводи є сполуками рослинного походження — це продукти фотосинтезу і та-
ким чином вони є базовою ланкою у трансформації сонячної енергії у хімічну для забезпечення
життя на Землі.
Поряд з білками і жирами, вуглеводи — важлива складова частина харчування людини і тварин,
багато з них використовується як технічна продукція.
Вуглеводи – це полігідроксиальдегіди, або полігідроксикетони, тобто, вони мають кілька –ОН
груп та карбонільну у складі кето- чи альдо-групи. Емпірична формула багатьох, але не всіх
вуглеводів має вигляд (СН2О)n; деякі з них містять також атоми азоту, фосфору або сірки.
Розрізняють три головні класи вуглеводів: моносахариди, олігосахариди і полісахариди (тер-
мін “сахариди” походить від грец. σακχαρον – цукор).
Моносахариди, або прості цукри, містять тільки одну структурну одиницю полігідроксиальде-
гіду чи полігідроксикетону. Найпоширеніший у природі моносахарид – шестивуглецевий цукор
D-глюкоза, який іноді називають також декстрозою. Моносахариди, у складі яких є більше чо-
тирьох атомів вуглецю, звичайно, існують у вигляді циклічних структур.
Олігосахариди – це короткі ланцюги, що складаються з моносахаридних одиниць (або моноса-
харидних залишків), з’єднаних специфічними глікозидними зв’язками. Найпоширенішими се-
ред них є дисахариди, що містять дві моносахаридні одиниці. Типовий представник дисахари-
дів – сахароза (тростинний цукор), яка складається із залишків шестивуглецевих цукрів D-
глюкози та D-фруктози. Назви всіх моносахаридів і дисахаридів закінчуються суфіксом “оза”. У
клітинах переважна частина олігосахаридів, у складі яких міститься три або більше одиниць,
існують не у вільній формі, а з’єднані з молекулами ліпідів чи протеїнів, утворюючи гліко-
кон’югати.
Полісахариди – полімери цукрів, які містять понад 20 одиниць моносахаридів, а окремі з них
можуть складатися із сотень чи тисяч таких одиниць. Деякі полісахариди, як, наприклад целю-
лоза, мають форму лінійних ланцюгів, тоді як інші, наприклад глікоген, складаються з розгалу-
жених ланцюгів. І глікоген, і целюлоза утворені з повторюваних одиниць D-глюкози, але відрі-
зняються за типом глікозидного зв’язку, що спричиняє великі відмінності у властивостях і біо-
логічних функціях цих сполук.
Моносахариди. Найпростіші з вуглеводів, моносахариди – це альдегіди або кетони, що містять
дві чи більше гідроксильних груп (рис.28, а -тріози); шестивуглецеві моносахариди глюкоза і
фруктоза мають по п’ять гідроксильних груп (рис.28,б -гексози).

карбонільні групи
у складі альдегідної кето

гідроксигрупи

а Рис.28 б

31
Моносахариди – безколірні, тверді, кристалічні речовини, які легко розчиняються у воді, але
нерозчинні у неполярних розчинниках. Більшість моносахаридів солодка на смак. Скелет моле-
кул поширених моносахаридів — це нерозгалужений ланцюг атомів вуглецю, з’єднаних між
собою одинарними зв’язками. Один з атомів вуглецю у складі такого відкритого ланцюга
з’єднаний подвійним зв’язком з атомом кисню й утворює карбонільну групу, а всі інші атоми
вуглецю з’єднані з гідроксильними групами. Якщо карбонільна група знаходиться на кінці вуг-
лецевого ланцюга, то такий моносахарид є альдегідом і його називають альдозою; якщо карбо-
нільна група міститься у будь-якому іншому положенні, то такий моносахарид є кетоном і його
називають кетозою. До найпростіших моносахаридів належать дві тривуглецеві тріози: альдот-
ріоза – гліцеральдегід і кетотріоза дигідроксиацетон (рис. 28, а).
Моносахариди, які містять чотири, п’ять, шість чи сім атомів вуглецю, називають, відповідно,
тетрозами, пентозами, гексозами і гептозами. Кожен з таких моносахаридів може існувати у
формі як альдози, так і кетози: альдотетрози та кетотетрози, альдопентози та кетопентози і т.д.
Найпоширенішими у природі моносахаридами є гексози, до яких належать альдогексоза D-
глюкоза і кетогексоза D-фруктоза (рис. 28, б), а також альдопентози – D-рибоза і 2-дезокси-D-
рибоза (Рис. 29), які входятъ до складу нуклеотидів та нуклеїнових кислот.

рис. 29 Пентози
Найпоширеніші моносахариди мають циклічну структуру
Для спрощення сприйняття структура молекул різних альдоз і кетоз наводилася у вигляді ліній-
ного ланцюга. Насправді альдотетрози та всі моносахариди, скелет яких складається з п’яти чи
більшої кількості атомів карбону, існують у водних розчинах переважноу вигляді замкнених
(кільцевих) структур, у яких карбонільна група з’єднується ковалентним зв’язком із атомом
кисню однієї з гідроксильних груп, приєднаних до вуглецевого ланцюга. Формування таких
кільцевих структур – це наслідок звичайної хімічної реакції між спиртами та альдегідами або
кетонами, яка завершується утворенням похідних, названих напівацеталями або напівкеталями,
відповідно (рис. 30). У складі таких похідних з’являється додатковий асиметричний атом вуг-
лецю, який називається аномерним і тому вони можуть існувати у вигляді двох стереоізомерів.
Наприклад, D-глюкоза у розчині перебуває у формі внутрішньомолекулярного напівацеталю,
який утворюється внаслідок взаємодії вільної гідроксильної групи атома С-5 з атомом С-1 аль-
дегідної групи. Після завершення реакції атом С-1 стає ще одним асиметричним центром.
Отже, D-глюкоза може існувати у вигляді двох стереоізомерів, які позначають як α і рис. 30.
Такі сполуки з шестичленними кільцями називають піранозами, оскільки вони подібні до шес-
тичленної кільцевої сполуки пірану (Рис. 31).

32
 Дві кільцеві форми Dглюкози мають систематичні
назви α-D-глюкопіраноза і -D-глюкопіраноза, відпо-
відно, і називаються аномерами.
Альдогексози можуть також існувати у вигляді циклі-
чних структур з п’ятичленними кільцями. Такі струк-
тури називають фуранозами, оскільки вони подібні до
п’ятичленної кільцевої сполуки фурану. Проте шести-
членне альдопіранозне кільце набагато стійкіше ніж
альдофуранозне, тому в розчинах альдогексози існу-
ють переважно в альдопіранозній формі. Здатність
утворювати стійкі піранозні кільця мають лише альдо-
зи, що містять п’ять чи більше атомів вуглецю.
Ізомерні форми моносахаридів, які відрізяються лише
за конфігурацією навколо напівацетального або напів-
кетального атома вуглецю, називають аномерами. На-
півацетальний (або карбонільний) атом вуглецю нази-
вають аномерним вуглецем. У водному розчині α- і -
аномери D-глюкози взаємоперетворюються, цей про-
цес називають мутаротацією. У водному
розчині α-D-глюкоза та -D-глюкоза утворюють рів-
новажну суміш, яка приблизно на третину складається
з α-D-глюкози, на дві третини – з -D-глюкози та міс-
тить незначну кількість лінійної і п’ятичленної кіль-
цевої (глюкофуранозної) форм.
Кетогексози також можуть існувати у вигляді α- і Рис.30 Утворення двох циклічних форм D-глюкози.
-аномерів. У цих сполуках гідроксильна група Внаслідок реакції між альдегідною групою при атомі С-1 ігідро-
ксильною групою при атомі С-5 виникає напівацетальний
атома С-5 (чи С-6) реагує з кетогрупою атома С-2, зв’язок і утворюються один із двох можливих стереоізомерів –
утворюючи фуранозне (чи піранозне) кільце з напі- α- та -аномери, які відрізняються лише за конфігураціє-
юзв’язків навколо напівцетального атома вуглецю.
вкетальним зв’язком. D-Фруктоза легко утворює
фуранозне кільце (Рис. 31); поширенішим аномером цьо-
го цукру є β-D-фруктофураноза, саме у цій формі D-
фруктоза трапляється у складі комбінованих та похідних
сполук. Отже, найпоширенішими моноцукрами в приро-
ді є гексози, тобто шести карбонові альдози:

H 2C OH
1) H2C OH 2) H2 C OH
H O H H
H O H O
OH H H HO
OH H
глюкоза
OH OH OH O
HO
маноза
H
H C OH 2
H OH
H OH
H 2C OH
3) H2 C OH
H O3) H H2C OH H
O 4)
O H OH H HOH C
2
H
O
OHH HO H галак-
H2C OH H 2C OH H 2C OH

O OH O O
H OH
OH
H
HO
H OH H
H
OH
H
H
H2 C тозаO
OH
H
H HO
H OH OH H H OH
OH H OH O
O O HO H
n
кетоза:
H OH H OH
4)
H 2C OH H 2C OH
Рис. 31. Піранози і фуранози. Піранозні форми D-
H O
H HO фруктоза глюкози іфуранозні форми D-фруктози зображено за
H OH допомогою циклічних проекційних формул. У цих
O HO H
формулах гідроксильні групи, розміщені під площи-
n ною кільця, відповідають гідоксильним групам, роз-
міщеним у лінійних формулах праворуч.

33
 Дисахариди
Дисахариди (такі як мальтоза, лактоза і сахароза) складаються з двох моносахаридних одиниць,
ковалентно з’єднаних О-глікозидним зв’язком, що утворюється внаслідок реакції між гідрокси-
льною групою одного моносахариду та ано-
мерним атомом вуглецю іншого (рис. 32).
Ця реакція є прикладом того, як з напіваце-
талю (глюкопіранози) та спирту (гідрокси-
льної групи другої молекули цукру) утворю-
ється ацеталь. Глікозидний зв’язок легко
гідролізується під дією кислот, але стійкий
до дії основ. Тому під час кип’ятіння у роз-
веденій кислоті дисахариди розщеплюються
з утворенням вільних моносахаридів.
У складі дисахариду мальтози (див. рис. 32)
є два залишки D-глюкози, з’єднані глікозид-
ним зв’язком, розташованим між атомом С-
1 (аномерним атомом вуглецю) одного за-
лишку α-глюкози і атомом С-4 іншого за-
лишку -глюкози. Мальтоза належить до
Рис. 32 Утворення глікозидного зв’язку мальтози відновних цукрів, оскільки містить вільний
аномерний атом вуглецю, який може бути
окиснений (атом С-1 другого залишку глюкози на рис. 32 праворуч). Аномерний атом вуглецю,
задіяний в утворенні глікозидного зв’язку, має α-конфігурацію. Залишок глюкози, що містить
вільний аномерний атом вуглецю, може існувати як в α-, так і в -піранозній мутаратаційних
формах. Для того, щоб називати відновні дисахариди типу мальтози, а також складніші олігоса-
хариди, необхідно дотримуватися декількох правил. Спочатку треба напи-сати формулу сполу-
ки так, щоб її невідновний кінець був з лівого боку. Назву сполуки утворюють, дотримуючись
такої послідовності. (1) Записують конфігурацію (α або ) навколо аномерного атома вуглецю,
задіяного в утворенні глікозидного зв’язка між першим моносахаридним залишком (ліворуч) та
наступним моносахаридним залишком. (2) Наводять назву невідновного залишку; для розріз-
C OH
нення
2) п’яти- і шестичленних
H2 C OH
кільцевих структур у назву вводять терміни “фурано” чи “пірано”.
H2 C OH
O H (3) Записують
H O
у дужках
H
номери
O OH
двох з’єднаних глікозидним зв’язком атомів вуглецю та постав-
OH H те стрілку OH H
між ними;
O
наприклад,
OH H запис (1→4) означає, що атом С-1 першого моносахаридного
OH залишку
OH
з’єднаний
H з атомом HС-4 другого моносахаридного залишку. (4) Наводять назву другого
H OH
моносахаридного
H OH залишку.
H OH Відповідно до описаних правил, дисахарид мальтоза має назву α-D-

глюкопіранозил-(1→4)-D-глюкопіраноза.
4)
Лактоза (рис. 33) – це дисахарид, під час гідролізу якого утво-
H
H2 C OH H2 C OH рюються D-галактоза і D-глюкоза. Цей дисахарид є лише в мо-
O
HO
1) HOH 2C OH O H
H 2C OH
O H
лоці,
2)
H2 Cтому
OH його називають
H2 C OH молочний цукор. Аномерний атом
OH O H H
H 2C OH
H OH O
H
H
O
H
OH
вуглецю
H уO молекулі
H лактози
O OH здатний окиснюватися, отже, лак-
H
H H OH H
H OH O
OH H
H OH
тоза належить
OH H Oдо відновних
OH H дисахаридів, тобто напівацеталь-
OH
OH
Рис.33OHЛактоза H OH
ний OH зв'язок біля 1 карбону в молекулі глюкози, може розщеп-
H H
H OH H OH
люватися і забезпечувати відновні H
властивості. Назву лактози записують як -D-
3) галактопіранозил
4) -(1→4)-D-глюкопіраноза або (α-D-
H 2C OH
H 2C OH
галактозидо-1,4- -D-глюкоза)
H C OH
H2 C OH 2
H O H
O
Сахароза
H
HO O
(звичайний,
H
буряковий,
O H
тростинний цукор) – це ди-
OH H H HO сахарид,
OH H
що містить
O залишок
OH H глюкози та залишок фруктози. Її
OH O
HO H
H 2C OH синтез
H
відбувається
H у рослинах
OH і не відбувається у тваринних
OH
організмах.OH На відміну від
OH лактози і мальтози, сахароза не міс-
H
H
Рис.34 Сахароза H

тить вільного аномерного атома вуглецю, оскільки аномерні атоми обох моносахаридних оди-
ниць задіяні в утворенні глікозидного зв’язку (див. рис. 34). З огляду на це сахароза не нале-
жить до відновних цукрів. Невідновні дисахариди називають глікозидами; назва сахарози α –D-
глюкопіранозил- 1→2- -D- фруктофуранозид. Сахароза – головний проміжний продукт фото-
34
синтезу; у багатьох видах рослин саме сахароза є тією формою, у вигляді якої цукри переходять
від листків до інших частин рослини.
Трегалоза – α –D–глюкопіранозил-1→1-α–D-
глюкопіранозид (див. рис. 35) – дисахарид, що містить два
залишки D-глюкози та, як і сахароза, належить до невідно-
вних цукрі, оскільки обидка аномерні (1) атоми карбону
задіяні в утворенні глікозидного звязку. Це головний ком-
Рис.35 Трегалоза понент гемолімфи комах, функція якого полягає у запасан-
ні енергії.
Мальтоза (α-D-глюкозил-1,4-α-D-глюкоза), солодовий
цукор — дисахарид, що складається із залишків двох мо-
лекул глюкози. Мальтоза утворюється в травному тракті
людини під дією на харчовий крохмаль ферменту α-
амілази.
Рис.36 Мальтоза Окрім зазначених дисахаридів, до організму людини у
складі рослинних продуктів харчування надходять трисахарид рафіноза з цукрового буряка та
інших рослин, тетрасахарид стахіоза.
Полісахариди — складні вуглеводи, які за хімічною структурою є полімерами, побудовани-
ми із залишків багатьох тисяч молекул моносахаридів та їх похідних, об’єднаних за допомогою
реакції поліконденсації. За особливостями хімічної будови ці сполуки поділяються на гомополі-
сахариди та гетерополісахариди.
Гомополісахариди — складні вуглеводи, мономерами яких є залишки однакових моносахари-
дів (найчастіше глюкози) або їх похідних. Гомополісахариди поділяються на вуглеводи тварин-
ного (глікоген, хітин), рослинного (крохмаль, клітковина, інулін, пектини) та мікробного (дек-
стран) походження.
Гетерополісахариди — складні вуглеводи, утворені з різних за хімічною структурою мономе-
рів — похідних гексоз
Гомополісахариди
Крохмаль — рослинний гомополісахарид, що складається з двох фракцій — амілози та аміло-
пектину, які становлять 15-20 % та 80-85 % загальної маси крохмалю, відповідно.
Амілоза — лінійний полісахарид, молекули якого містять від 200 до 1000 мономерів (залишків
глюкози); м.м. амілози — 40-160 кД. У складі амілози мономери сполучені α-1,4-глікозидними
зв’язками.

Рис.37 Фрагмент амілози

Гомополімери амілози формують спіральні структури,
кожен виток яких включає шість молекул глюкози.
Специфічна кольорова реакція на крохмаль із йодом
(синє забарвлення) зумовлена включенням молекул
йоду в молекулярні канали всередині спіралей амілози.
Амілопектин — розгалужений полісахарид з м.м. від 1
до 6 млн. Головний ланцюг амілопектину утворений α-
1,4-глікозидними зв’язками; розгалуження формують-
ся α-1,6-глікозидними зв’язками. Між точками розга-
лужень містяться 20-30 глюкозидних мономерів.
Крохмаль є основним джерелом резервної енергії в
рослинних клітинах, що утворюється внаслідок фото-
синтезу і відкладається в коренях, бульбах і насінні.
Крохмаль — головний вуглевод в харчуванні людини,
Рис.38 Фрагмент амілопектину
35
який міститься в значних кількостях у хлібних злаках, картоплі, бобових рослинах.
Глікоген — гомополісахарид тваринного походження з м.м. близько 100 млн. За хімічною структурою
глікоген близький до амілопекти-
ну крохмалю (“тваринний крох-
маль”), але має більш розгалуже-
ні молекули. Лінійні відрізки
основного ланцюга глікогену
вміщають 6-12 залишків молекул
глюкози, об’єднаних α-1,4-
глікозидними зв’язками; розга-
луження формуються за рахунок
α-1,6-глікозидних зв’язків.
Глікоген утворює внутрішньоклі-
Рис.39 Фрагмент молекули глікогену. Представлені лінійні 1→4 ланцюги тинні гранули — депо метаболіч-
та точки галуження 1→6 ної енергії, в яких резервується
надлишок глюкози, що надходить із їжею. Найбільша кількість глікогену в організмі людини міститься
в печінці (2-5 %) та м’язах (0,5-2 %).
Целюлоза (клітковина) — гомополісахарид, який є головним структурним компонентом клі-
тинних стінок рослин. До складу целюлози входить більше 50 % усього органічного вуглецю
біосфери; деревина складається з целюлози приблизно наполовину, а бавовна є майже чистою
целюлозою. Молекули целюлози — нерозгалужені ланцюги, що складаються із залишків моле-
кул глюкози, сполучених -1,4-глікозидними зв’язками. Макромолекулярний ланцюг целюлози
утворюється з 2500-12000 молекул глюкози, м.м. — 1-2 млн. У травному каналі людини целю-
лоза не розщеплюється. Крім целюлози, з їжею до травного каналу людини потрапляють і інші
рослинні гомо- і гетерополісахариди, що формують харчові волокна. До цихполісахаридів на-
лежать геміцелюлоза (полімер молекул D-ксилози, сполучених (1→4)-зв’язками, що можуть
також містити залишки інших моносахаридів — арабінози, галактози, манози і т.ін.)) та пекти-
ни.
Декстран — гомополісахарид дріжджів та бактерій із розгалуженою будовою. Основний тип
зв’язку в молекулах декстрану — α-1,6-глікозидний; розгалуження утворюються за рахунок α-
1,2, α-1,3 або α-1,4-зв’язків. Декстрани використовуються в клінічній медицині як плазмо- і
кровозамінники (фармацевтичні препарати Поліглюкін та Реополіглюкін) та в біохімічній прак-
тиці як гелі для хроматографічного розділення макромолекул (гель-хроматографія).
Хітин — тваринний гомополісахарид,
що утворений із залишків N-
ацетилглюкоза-міну, об’єднаних -1,4-
глікозидними зв’язками. Хітин надзви-
чайно поширенийуживій природі: по-
дібно до клітковини рослин, хітин
утворює міцні нерозгалужені ланцюги,
що є основою поверхневого панцира
комах та ракоподібних.
Рис.40 Фрагмент молекули хітину Інулін — рослинний гомополісахарид,
що має лінійну будову. Молекула інуліну складається із залишків -D-фруктози (фруктозан),
сполучених 2,1-глікозидними зв’язками; м.м. інуліну не перевищує 6 кД. Інулін використову-
ється у фізіологічних дослідженнях для визначення швидкості клубочкової фільтрації в нирках.
Пектини (пектинові речовини) — гомополісахариди, основою структури яких є полігалакту-
ронова (пектова) кислота, яка складається із залишків α-D-галактуронової кислоти, об’єднаних
1,4-глікозидними зв’язками. Пектини синтезуються у вищих рослинах та деяких водоростях і
надходять в організм людини з рослинними продуктами харчування. Пектини використовують-
ся для виготовлення гелів і є основою ряду лікарських препаратів.

36
 ПИТАННЯ ДО РОЗДІЛУ

1. Яка функція не є характерною для вуглеводів:

а) енергетична, б) структурна, в) каталітична, г) захисна.
2. Який моносахарид входить до складу лактози:
а) галактоза, б) фруктоза, в) рибоза, г) арабіноза.
3. До дисахаридів належить:
а) крохмаль, б) лактоза, б) глюкоза, г) рибоза.
4. До моносахаридів належить:
а) фруктоза, б) сахароза, в) лактоза, г) мальтоза.
5. Оберіть моносахарид, що є мономером глікогену:
а) галактоза, б) глюкоза, в) фруктоза, г) сахароза.
6. Оберіть сахарозу з наведених формул дисахаридів:

1) H 2C OH H 2C OH 2) H2 C OH
H2 C OH
H O H H O H O H O OH
H
OH H OH H H OH H
OH O
O OH
OH OH H H
H OH H OH OH H OH
H

3) 4)
H 2C OH
H 2C OH H2 C OH H2 C OH
H O H H
O HO O H O H
OH H H HO
OH H O OH H
OH O
H 2C OH H OH
HO H H
H OH
H OH H OH
7. До полісахаридів належить:
а) крохмаль, б) сахароза, в) мальтоза, г) лактоза.
8. Оберіть вірні характеристики глікогену:
а) лінійний полісахарид, б) розгалужений полісахарид, в) складається із залишків глюко-
зи, г) складається із залишків глюкози та фруктози, д) запасається у рослинах, е) запаса-
ється у печінці та м’язах.
9. Підберіть назви (букви) до формул вуглеводів (цифри):
а) фруктоза, б) глюкоза, в) сахароза, г) фрагмент крохмалю.
H 2C OH
1) H2C OH 2) H2 C OH
H O H H
H O H O
OH H H HO
OH H
OH O
OH OH H2C OH
HO H
H OH
H OH

3)
4)
H2 C OH H2 C OH H 2C OH H 2C OH

H O H H O H O
H HO
OH H OH H H OH
O O HO H
O n
H OH H OH

10. Оберіть вірні назви (букви) до перелічених дисахаридів (цифри):

а) лактоза, б) мальтоза, в) сахароза, г) целобіоза.
1) галактозо(β1-4)глюкоза, 2) глюкозо(β1-4)глюкоза, 3) глюкозо(α1-4)глюкоза, 4) глюко-
зо(α1-2)фруктоза.

11. Вкажіть моносахариди (букви), що входять до складу оліго- та полісахари-

дів(цифри):
а) -глюкоза, б) -глюкоза, -фруктоза, в) -глюкоза, -галактоза, г) -глюкоза.
37
 1) целюлоза, 2) сахароза, 3) лактоза, 4)глікоген
12. Оберіть глюкозу з наведених формул моносахаридів:
1) 2) 3) H2C OH
H2C OH H2C OH H2C OH
H O H HO O H
O
H HO OH H
H OH OH H
OH H OH
HO H OH
OH H OH
H

13. Розподіліть вуглеводи (букви) до відповідних класів (цифри):

а) глюкоза, б) глікоген, в) лактоза.
1) моносахариди, 2) олігосахариди, 3) полісахариди.
14. Які ізомерні форми моносахаридів називають аномерами:
а) відрізняються лише конфігурацією напівацетального гідроксилу (α-глюкоза і β-
глюкоза);
б) відрізняються за конфігурацією навколо одного з атомів карбону (D-глюкоза і D-
галактоза);
в) відрізняються за конфігурацією асиметричного атому карбону, максимально від-
даленого від карбонільної групи (D-глюкоза і L-глюкоза)

38
 РОЗДІЛ 5 НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ

Нуклеїнові кислоти — складні високомолекулярні біополімери, мономерами яких є нуклеоти-

ди. Природні нуклеїнові кислоти — ДНК (дезоксирибонуклеїнова кислота) і РНК (рибонуклеї-
нова кислота) — виконують у всіх живих організмах роль передачі і експресії генетичної інфо-
рмації. Цей термін був введений Рихардом Альтманом. Вперше ці речовини виявлено в ядрі
клітини, звідки й походить назва цих сполук (від лат. нуклеус — ядро).
Амінокислотна послідовність кожної молекули протеїну та нуклеотидна послідовність кожної
молекули РНК клітини визначені нуклеотидною послідовністю її ДНК. Частину молекули ДНК,
що містить інформацію, необхідну для синтезу функціонального біологічного продукту – про-
теїну або РНК, називають геном. Типова клітина містить тисячі генів, тому не дивно, що моле-
кули ДНК мають дуже великі розміри. Збереження і передавання біологічної інформації – єдині
відомі сьогодні функції ДНК. Молекулам РНК властивий ширший спектр функцій, а в клітинах
виявлено декілька типів цих сполук. Рибосомні РНК (рРНК) належать до структурних компо-
нентів рибосом, які виконують функцію синтезу протеїнів. Матричні (мРНК) – це посередники,
які переносять генетичну інформацію від одного або кількох генів до рибосоми, де відбувається
синтез відповідних протеїнів. Транспортні РНК (тРНК) – адапторні молекули, які транслюють
(тобто переводять) інформацію, закодовану в мРНК, у специфічну послідовність амінокислот.
Молекула нуклеотиду, мономеру нуклеїнових кислот, складається із залишків азотистої основи,
п'ятивуглецевого моносахариду (пентози) і фосфатної кислоти (фосфату).
ПУРИНОВІ ПІРИМІДИНОВІ
1) NH2 NH2
2)

N
N N

N N
H N O
Аденін H
Цитозин
3) O 4)
O

N H3C
NH
NH

N N NH2
H N O
Гуанін H
Тимін
рис. 42

рис. 41 Молекулу без фосфату називають нуклеозидом.

Азотисті основи є похідними однієї з двох сполук – піримідину або пурину (рис.41). Як основи,
так і пентози, що містяться в усіх нуклеотидах, є гетероциклічними сполуками. Атоми азоту і
вуглецю у вихідних структурах мають власну загальноприйняту нумерацію, яку використову-
ють для найменування та ідентифікації їхніх численних похідних. Нумерацію пентозного кільця
виконують зі штрихом (′), щоб відрізнити їх від пронумерованих звичайними цифрами атомів
вуглецю в азотистих основах. Основа нуклеотиду з’єднується ковалентно (у положеннях N–1
піримідинів і N–9 пуринів) за допомогою N- -глікозильного зв’язку з 1′вуглецем пентози, а фо-
сфорна кислота з С-5 пентози– за допомогою складно ефірного.
У складі ДНК та РНК є дві пуринові основи – аденін (А) та гуанін (G), а також дві піримідинові
основи. Одна з піримідинових основ – цитозин (C) – міститься в обох нуклеїнових кислотах, а
інша основа різна: у ДНК тимін (Т), у РНК урацил (U). Тимін в РНК та урацил у ДНК трапля-
ються зрідка. Структуру чотирьох головних основ зображено на рис. 42, а номенклатуру відпо-
відних їм нуклеотидів і нуклеозидів наведено в табл. 6.

39
 Нуклеїнові кислоти містять два види пентоз. У складі повторю-
ваної дезоксирибонуклеотидної одиниці ДНК є 2-дезокси-D-
рибоза, а в складі рибонуклеотидної одиниці РНК – D-рибоза.
Обидва типи пентоз містяться в нуклеотидах у -фуранозній
формі (у формі п’ятичленного кільця).
На рис. 43 зображено структуру та назву аденінового дезоксири-
бонуклеотиду, структурної одиниці ДНК, і аденінового рибону-
клеотиду – структурної одиниці РНК. Якщо замінити в предста-
влених формулах аденін на тимін, цитозин, гуанін чи урацил
(для РНК), утворяться відповідні нуклеотиди та нуклеозиди.
Специфічні довгі послідовності нуклеотидів A, T, G і C в ДНК
забезпечують зберігання генетичної інформації.
Таблиця 6
Номенклатура нуклеотидів
Осно- Нуклеозид Нуклеотид Нуклеї-
ва нова
кислота
Пурини
Аденін Аденозин Аденілова кислота РНК
(аденілат), аденозин-
монофосфат
Дезоксиадено- Дезоксиаденілова ки- ДНК
зин слота (дезоксиадені-
дезокси- лат), дезоксиаденози-
нмонофосфат
Гуанін Гуанозин Гуанілова кислота РНК
(гуанілат), гуанозин-
монофосфат
Дезоксигуанозин Дезоксигуанілова ки- ДНК
слота (дезоксигуані-
лат), дезоксигуанози-
нмонофосфат
Піримідини
Цито- Цитидин Цитидилова кислота РНК
зин (цитидилат), цитиди-
нмонофосфат
Дезоксицитидин Дезоксицитидилова ДНК
кислота (дезоксици-
тидилат), цитидинмо-
нофосфат
рис. 43 Тимін Тимідин Тимідилова кислота ДНК
(тимідилат), тимідин-
монофосфат
Дезокситимідин Дезокситимідилова ДНК
кислота (дезокситимі-
дилат), дезокситимі-
динмонофосфат
Ура- Уридин Уридилова кислота РНК
цил (уридилат), уридин-
монофосфат

40
Нуклеотиди в молекулах ДНК та РНК ковалентно зв’язані між собою фосфатними “містками”,
у цьому разі 5-фосфатна група одного нуклеотиду з’єднана з 3-гідроксильною групою іншого
(наступного) за допомогою фосфодиефірного зв’язку (рис. 44). Отже, ковалентні ланцюги нук-
леїнових кислот складаються з почергово розташованих фосфатного та пентозного залишків, а
азотовмісні основи можна розглядати як бічні групи, з’єднані з каркасом через однакові інтер-
вали. Ланцюги молекул ДНК і РНК мають гідрофільні властивості, а гідроксильні групи пенто-
зних залишків утворюють водневі зв’язки з водою. Фосфатні групи, значення рКа яких близьке
до 0, повністю іонізовані й при рН 7 заряджені негативно, цей негативний заряд, як звичайно,
нейтралізує взаємодія з позитивно зарядженими протеїнами, іонами металів і поліамінами. Усі
фосфодиефірні зв’язки однаково зорієнтовані вздовж ланцюга (рис. 44), що надає кожній нитці
нуклеїнової кислоти специфічної полярності й чітко розмежовує її 5- і 3-кінці. Загальноприйня-
то, що 5-кінець не містить нуклеотидного залишку в положенні 5, там розташований залишок
фосфату, а 3-кінець – у положенні 3 має гідроксильну групу.
Прийнято, що структуру одноланцю-
гової нуклеїнової кислоти завжди
записують, починаючи з 5-кінця лі-
воруч і закінчуючи 3-кінцем право-
руч, тобто в напрямку 5→3.
Короткий відрізок нуклеїнової кисло-
ти називають олігонуклеотидом.
Оскільки визначення “короткий” до-
сить відносне, то олігонуклеотидами
прийнято називати полімери, що
складаються з 50 чи менше нуклеоти-
дних залишків. Довші нуклеїнові ки-
слоти називають полінуклеотидами.
Отже, первинна структура нуклеїно-
вих кислот – це спосіб чергування
нуклеотидів у полінуклеотидному
ланцюзі.
Відмінності первинної структури
ДНК та РНК полягають у наступно-
му:
до складу нуклеотидів ДНК входить цу-
кор 2'-дезоксирибоза, замість рибози в
складі нуклеотидів РНК.
–нуклеотиди ДНК та РНК відрізняються
за складом піримідинових основ: – у
ДНК міститься піримідин тимін (5-
метилурацил); – у РНК міститься піри-
мідин урацил (замість тиміну).
первинна структура ДНК та РНК відріз-
няється за наявністю деяких мінорних
нуклеотидів.
Прийнято вважати, що молекули нуклеї-
нових кислот полярні і мають напрямок
ланцюга 5' → 3'.
Вторинна структура ДНК
Вивчення нуклеотидного складу молекул
ДНК із різних біологічних об’єктів пока-
зало, що, незалежно від джерела походження (бактеріальні, рослинні, тваринні організми), всі ДНК ма-
ють певні кількісні взаємовідносини між вмістом пуринових та піримідинових нуклеотидів. Згідно з
цими закономірностями (правилами Чаргафа), у складі ДНК:
1) сума пуринових основ дорівнює сумі піримідинових основ, тобто:
А + Г = Т + Ц, або
41
2) кількість 6-аміногруп дорівнює кількості 6-кетогруп (за хімічною номенклатурою Фішера);
3) вміст аденіну дорівнює вмісту тиміну, а вміст гуаніну дорівнює вмісту цитозину (правило еквівалент-
ності):
А = Т, Г = Ц.
Зазначені кількісні взаємовідношення між азотистими основами, а також результати вивчення будови
молекул ДНК методом рентгеноструктурного аналізу (М.Уілкінс), дозволили американському біохіміку
Джеймсу Уотсону та англійському фізику Френсису Кріку, що працювали в Кембриджському універси-
теті, запропонувати просторову модель структури молекули ДНК у вигляді подвійної спіралі.Згідно з
моделлю Уотсона-Кріка, молекула ДНК складається з двох ланцюгів, що утворюють правозакручену
спіраль, в якій обидва полінуклеотидні ланцюги закручені навколо центральної осі (рис. 45, а,б); при
цьому два полінуклеотидні ланцюги в молекулі ДНК антипа-
ралельні (рис. 45, в).
Стабілізація подвійно-
го ланцюга здійсню-
ється за рахунок вод-
невих зв’язків, що
утворюються між про-
тилежно розташова-
ними, так званими
комплементарними
(рис.46) (додаткови-
ми), азотистими осно-
вами (аденіном і тимі-
ном та гуаніном і ци-
тозином, відповідно),
що пояснює зазначені
вище емпіричні пра-
вила Чаргафа.
(в)
рис.45 Крім водневих
зв’язків, стабільність молекули ДНК підтримується також у
результаті взаємодій між π-електронними хмарами гетероцик-
лів азотистих основ, що розміщені один під одним вздовж осі
спіралі — так звані “стекінг-взаємодії”.
Структурні особливості подвійної спіралі: діаметр спіралі —
20 Å; відстань між азотистими основами вздовж осі спіралі —
3,4 Å; спіральна структура повторюється з інтервалом у 34 Å,
тобто через 10 нуклеотидних пар.
Зазначені структурні особливості стосуються запропонованої
Уотсоном і Кріком В-форми молекули ДНК (рис. 3.4). Разом із
тим, залежно від взаємодії з різною кількістю молекул води та
катіонами, ДНК набуває інших структурних форм: А, С та Z,
які можуть відповідати певним фізіологічним умовам та взає-
модії ДНК із білками ядерного хроматину (С-форма).
Третинна структура
У живій клітині подвійна спіраль, що становить вторинну
структуру ДНК, не має вигляду розгорнутої молекули, а додат-
ково згорнута в просторі, утворюючи певні третинні структури
— суперспіралі. У суперспіралізованому стані молекули ДНК у
комплексі з клітинними білками -гістонами входять до складу рис. 46 Водневі зв’язки вторинної структури ДНК
нуклеоїду прокаріотів та ядерного хроматину еукаріотів. За-
вдяки суперспіралізації довгі молекули ДНК формують компактні утворення, зокрема, нуклеосоми, які
потім утворюють хромосоми ядра. Так, у результаті компактизації ядерна молекула ДНК клітин органі-
зму людини, що становить приблизно 8 см, вміщається в хромосомі довжиною 5 нм.
На відміну від дволанцюгових ДНК, молекули РНК вищих організмів є одно ланцюговими по-
лінуклеотидами. Дволанцюгову структуру мають лише генетичні РНК деяких вірусів (реовіру-
сів, вірусів ранових пухлин рослин, вірусу карликовості рису). Разом із тим, одноланцюгові

42
РНК за рахунок внутрішньомолекулярних взаємодій набувають конформацій, що позначаються
як вторинні та третинні структури.
Вторинна структура одноланцюгових полірибонуклеотидів (РНК) еукаріотів характеризуєть-
ся наявністю ділянок, що мають двоспіральну структуру. Ці ділянки молекул РНК (так звані
“шпильки”) утворюються за рахунок
згинів полірибонуклеотидного лан-
цюга та взаємодії між собою ком-
плементарних азотистих основ (А–У
та Г–Ц) у межах одного ланцюга.
Такі спіралізовані ділянки містять
20-30 нуклеотидних пар і чергують-
ся з неспіралізованими фрагментами
РНК (рис. 47).
Як і ДНК, полінуклеотиди РНК ха-
рис.47 Елементи вторинної структури РНК рактеризуються максимумом погли-
нання при 260 нм, зумовленим азотистими основами, мають гіпохромний ефект, оптичну акти-
вність та підлягають денатурації при дії жорстких фізико-хімічних факторів.

Інформаційні (матричні) РНК

Це клас РНК, що складають 2-5 % загальної кількості клітинної РНК. мРНК виконують функ-
цію переносників генетичної інформації від геному (ядерної ДНК) до білоксинтезуючої системи
клітини. Вони є інформаційними матрицями, які визначають амінокислотні послідовності в мо-
лекулах поліпептидів, що синтезуються в рибосомах. мРНК властиві метаболічна нестабіль-
ність і найбільша гетерогенність молекулярної маси та розмірів молекул (від 25·103 до 1-2·106)
з константами седиментації від 6 до 25 s. Широкий спектр окремих молекул мРНК відповідає
кількості білків організму, носіями генетичної інформації для синтезу яких є РНК цього класу.
За своїм нуклеотидним складом мРНК відповідає (з урахуванням принципу комплементарності)
нуклеотидній послідовності фрагмента одного з ланцюгів ядерної ДНК, транскриптом якого
вона (мРНК) є. Особливістю первинної структури мРНК є також наявність на 5'- та 3'-кінцях
молекули характерних для цього класу РНК нуклеотидних послідовностей. 5'-кінець усіх моле-
кул мРНК еукаріотів та деяких вірусів в якості першого нуклеотиду містить 7-метилгуанозин
(перший нуклеотид), що через трифосфатний залишок зв’язаний із 5'-гідроксилом сусіднього
(другого) нуклеотиду. Нуклеотид, з яким зв’язаний 5'-кінцевий 7-метилгуанозин, має, звичайно,
метильовану по С-2'-рибозу. Модифікований 7-метилгуанозином 5'-кінець мРНК має назву “ке-
па” (від англ. cap — шапочка). До його складу можуть входити 1-3 залишки 7-метилгуанозину.
3'-кінець багатьох мРНК еукаріотів містить відносно довгі поліаденілатні (poly(A)) послідовно-
сті. До складу poly(A)-“хвостів” мРНК — входять 20-250 нуклеотидів. Вважають, що 5'-
кепування та 3'-поліаденілування стабілізують молекули мРНК, запобігаючи дії нуклеаз, та ма-
ють велике значення для зв’язування мРНК із рибосомами в процесі трансляції. Вторинна стру-
ктура дуже різноманітна, адже кожна мРНК несе інформацію про певний протеїн, яких тисячі в
кожній клітині, характеризується численними внутрішньоланцюговими двоспіральними ділян-
ками (“шпильками”), до складу яких входить до 40-50 % нуклеотидного складу полірибонукле-
отиду.
Транспортні РНК На тРНК припадає 10-20 % клітинної РНК. Їх молекули — це полірибонук-
леотидні ланцюги, довжина яких — 70-90 нуклеотидів. Молекулярна маса тРНК — 23-28· кДа,
константа седиментації — 4 s. Усього в клітинах знаходиться не менше 20 типів тРНК, що від-
повідає кількості природних L-амінокислот, з якими тРНК взаємодіють у ході трансляції. Пер-
винна структура тРНК відзначається великою кількістю мінорних нуклеотидів — наявністю
етильованих псевдоуридилових та дигідроуридилових залишків.

43
 Вторинна структура молекул тРНК у двомі-
акцепторне стебло рному просторі має конформацію “листка
конюшини”, що утворюється за рахунок
специфічної взаємодії комплементарних
азотистих основ упродовж полірибонуклео-
псевдоуридилова петля
дигідроуридилова петля тидного ланцюга. Неспарені нуклеотидні
послідовності формують специфічні для
будови тРНК структурні елементи (рис. 48):
Акцепторну гілку (стебло) — 3'-кінець мо-
лекули, який містить термінальну послідов-
ність нуклеотидів ЦЦА. Кінцевий аденозин
через 3'-гідроксильну групу рибози акцептує
варіабельна петля амінокислоту в процесі трансляції.
антикодонова петля Антикодонову петлю — містить групу з
трьох нуклеотидів (антикодон), комплемен-
тарних триплету нуклеотидів (кодону) в
рис.48 Вторинна структура тРНК
складі мРНК. Ця петля відповідає за взаємо-
дію тРНК із певними нуклеотидами мРНК при утворенні в рибосомі транслюючого комплексу.
Дигідроуридилову петлю — складається з 8-12 нуклеотидів, містить у собі 1-4 дигідроуридилові
залишки.
Псевдоуридилову петлю — ділянка тРНК, яка в усіх молекулах міс-
тить обов’язкову нуклеотидну послідовність — 5‘-Т С-3’. Вважають,
що ця петля необхідна для взаємодії тРНК із рибосомою.
Додаткову (варіабельну) гілку — структура, за кількістю нуклеотид-
них залишків в якій тРНК поділяються на два класи: тРНК класу I —
містить 3-5 нуклеотидів; тРНК класу II — з додатковою гілкою, яка
має довжину від 13 до 21 нуклеотиду.
рис.49 Третинна стру-Притаманні тРНК вторинні структури типу “листка конюшини”
ктура тРНК утворюють більш компактні просторові конформації — третинні
структури. За даними рентгеноструктурного аналізу, третинна струк-
тура молекул тРНК нагадує велику латинську літеру L (рис.49).
Рибосомні РНК
Рибосомні РНК (рРНК) — клас клітинних РНК, що входять до складу рибосом прокаріотичних
та еукаріотичних клітин. На рРНК припадає до 90 % загальної кількості клітинних РНК. рРНК
разом із специфічними білками становлять основу структури та функції рибосом (рибонуклеоп-
ротеїнових часточок), в яких відбувається процес трансляції — біосинтез поліпептидних лан-
цюгів на основі коду, що поставляється мРНК.
Рибонуклеїнові кислоти цього типу є метаболічно стабільними молекулами; взаємодіючи з ри-
босомними білками, вони виконують функцію структурного каркаса для організації внутріш-
ньоклітинної системи білкового синтезу. Модифікованих (мінорних) основ у складі рРНК знач-
но менше, ніж у тРНК. Проте рибосомні РНК є також високометильованими полірибонуклео-
тидами, в яких метильні групи зв’язані або з азотистими основами, або з 2'-гідроксильними
групами рибози.
Вторинна структура рРНК представлена значною кількістю коротких двоспіральних ділянок,
що мають вигляд “шпильок” або паличок. Крім зазначених класів РНК, в ядрах клітин ссавців
містяться рибонуклеїнові кислоти різної молекулярної маси, так звані гетерогенні ядерні РНК
(гяРНК). Їх молекулярна маса може перевищувати 107. ГяРНК є продуктами транскрипції ге-
нів, що не зазнали посттранкрипційної модифікації — процесингу.

44
 ПИТАННЯ ДО РОЗДІЛУ

1. Первинна структура нуклеїнових кислот це:

а) послідовність нуклеотидів, зв’язаних ковалентними зв’язками, б) послідовність нуклеоти-
дів, зв’язаних фосфодіефірними зв’язками, в) спіраль, утворена двома полінуклеотидними
ланцюгами, г) послідовність азотистих основ.
2. Оберіть комплементарні пари, що можуть стабілізувати вторинну структуру
РНК:
а) А – Т, б) А – У, в) А – Ц, г) А – Г.
3. Оберіть нуклеозид з наведених сполук:
а) аденозин; б) аденозинмонофосфат; в) аденін; г) аденозинтрифосфат.
4. До пуринових основ належить:
а) аденін; б) тимін; в) урацил; г) цитозин.
5. Оберіть комплементарні пари, що стабілізують вторинну структуру ДНК:
а) А – Т, б) А – У, в) А – Ц, г) А – Г.
6. До піримідинових основ належать:
а) аденін; б) тимін; в) гуанін; г) аденозин.
7. Вторинна структура ДНК стабілізується зокрема за рахунок:
а) ковалентних зв’язків, б) водневих зв’язків, в) іонних, г) дисульфідних.
8. Оберіть пуринові основи з наведених формул: 2)
1) NH 2 NH2
2)
4)
N
N N

3)
N N
H N O
H

3) O 4)
O

N H3C
NH
NH

N
H N NH2
N O
H

9. Формування вторинної структури ДНК відбувається за рахунок:

а) гідрофобних взаємодій між азотистими основами, б) водневих зв’язків між азотистими
основами, в) ковалентних зв’язків між азотистими основами, г) іонних звязків.

10. Розподіліть перелічені сполуки за групами (букви):

а) азотисті основи, б) нуклеозиди, в) нуклеотиди.
1) аденозин, 2) аденін, 3) аденозиндифосфат, 4) дезокситимідинмонофосфат, 5) урацил,
6) цитидин.

11. Оберіть комплементарні пари, що забезпечують формування вторинної струк-

тури нуклеїнових кислот:
а) А – У, б) А – Т, в) Т – Ц, г) Ц – Г.
1) характерно для ДНК, 2) для РНК, 3) для обох, 4) пара не є комплементарною.

12. Первинна структура нуклеїнових кислот це:

а) послідовність нуклеотидів, зв’язаних ковалентними зв’язками, б) послідовність нуклео-
тидів, зв’язаних фосфодіефірними зв’язками, в) спіраль, утворена двома полінуклеотид-
ними ланцюгами, г) послідовність азотистих основ.
45
13. Оберіть назви (букви) до наведених формул (цифри):
а) аденозин, б) гуанозин, в) аденілова кислота, г) гуанілова кислота
NH 2

1) N
N 2) NH2

N N
O N N

-O P O
O N
N
O- H H HO
H H O
OH H
O H H

3) H H
N OH H
NH

N O
N NH2
HO
4)
N
O NH

H H
N
H H O N NH 2
OH H
-O P O
O

O- H H

H H
OH H
14. Знайдіть відповідність назв (букви) та структурних формул (цифри): а) дезокси-
тимідинмонофосфат (дТМФ), б) гуанозинмонофосфат (ГМФ), в) аденозин, г) дезо-
ксицитидин.
NH2
NH2
1) 2)
N
N
N

N
N
N O
HO

O HO
H H
O
H H H H
OH OH
H H
O OH H

H 3C O
NH 4)
3) N
NH
N O
HO O
O N N NH
P O 2
O
-
H H O P O
O- O
H H O- H H
OH H
H H
OH OH

46
 РОЗДІЛ 6 ФЕРМЕНТИ ТА КОФЕРМЕНТИ

Ферменти (ензими) — біологічні каталізатори, які синтезуються в клітинах живих організмів

та забезпечують необхідні швидкість і координацію біохімічних реакцій, що становлять обмін
речовин (метаболізм). За винятком невеликої групи каталітичних молекул РНК, усі ензими на-
лежать до протеїнів. Їх каталітична активність залежить від цілісності нативної конформації
протеїну. Денатурація чи дисоціація ензиму на субодиниці майже завжди призводить до втрати
його каталітичної активності, а розщеплення ензиму на складові амінокислоти повністю руйнує
цю активність. Отже, каталітичну активність ензимів забезпечують їх первинна, вторинна, тре-
тинна та четвертинна структури.
Властивості ферментів як біологічних каталізаторів:
Ферменти — специфічні білки, в основі каталітичної дії яких лежать загальні фізико-хімічні та
термодинамічні закономірності хімічної кінетики. Білкову природу ферментів беззаперечно
довів Дж.Самнер (1926), який отримав перші кристалічні препарати ферменту уреази.
До властивостей ферментів належить:
– здатність значно підвищують швидкість перебігу біохімічних реакцій, але не входити до
складу кінцевих продуктів реакції;
– здатність забезпечують перебіг лише тих біохімічних реакцій, які можливі, виходячи із зако-
нів термодинаміки;
– ферменти є високоспецифічними каталізаторами, тобто діють, як правило, на структурно бли-
зькі субстрати, що мають певний хімічний зв’язок, структурно подібні радикали або функціо-
нальні групи. Проявом високої специфічності ферментів є їх стереоспецифічність, тобто здат-
ність перетворювати тільки певні стереоізомери, наприклад L- або D-амінокислоти, D- або L-
моносахариди. Для ферментів характерна абсолютна (до неї належать стереоізомерна) та від-
носна специфічність. У першому випадку ензим діє лише на один субстрат, прикладом ферме-
нтів з абсолютною специфічністю є уреаза, розщеплює сечовину, аргіназ, розщеплює аргінін.
Якщо ж фермент здатен перетворювати певний тип зв’язку, утвореного конкретними групами,
то така специфічність є абсолютною груповою, приклад хімотрипсин–діє на пептидні зв’язки в
різних пептидах, але лише при умові, що карбонільна група зв’язку належить ароматичній амі-
нокислоті. Фермент пепсин розщеплює пептидні зв’язки лише між двома гідрофобними аміно-
кислотами, трипсин – пептидні зв’язки, карбонільна група яких належить аргініну або лізину.
Поряд із ферментами, котрим властива абсолютна специфічність дії, є велика група ферментів,
з відносною (груповою) специфічністю – вони діють на декілька (групу) речовин, які мають
один і той самий певний тип зв'язку. До таких ферментів, зокрема, належать естерази, які ката-
лізують гідроліз складних ефірів. Для естераз важливою є наявність складноефірного зв'язку, їх
не лімітує природа груп поруч розташованих залишків. Існують ферменти, які діють більш ви-
бірково, хоча і гідролізують один і той самий зв'язок.
– відповідно до білкової природи, каталітична активність ферментів дуже чутлива до змін фізи-
ко-хімічних властивостей середовища (рН, температури), які можуть впливати на структурну
організацію молекул ферментів, спричиняючи в певних умовах їх денатурацію;
– активність ферментів може суттєво змінюватися під впливом певних хімічних сполук, що збі-
льшують (активатори) або зменшують (інгібітори) швидкість реакції, яка каталізується.
Номенклатура та класифікація ферментів, що є прийнятими в біохімії, були затверджені Комісією з фе-
рментів Міжнародного біохімічного союзу (1961).
А. Номенклатура ферментів.
1. Систематична номенклатура.
Згідно із систематичною номенклатурою, назва (найменування) ферменту включає в себе: хіміч-
ну назву субстрату або субстратів; тип реакції, що каталізується; суфікс -аза.Наприклад: систе-
матична назва ферменту: карбамідамідогідролаза.
2. Тривіальна номенклатура.
Тривіальні назви ферментів утворюються на основі хімічної назви субстрату з додаванням су-
фікса -аза. У біохімії існують також загальноприйняті, історично усталені назви ферментів, що
не відображають хімічної природи реакції, зокрема, пепсин, трипсин, тромбін, плазмін тощо.

47
Тривіальна назва (або назви) ферменту звичайно вказується в дужках. Тривіальна назва ферме-
нту: уреаза (urea — сечовина; лат.).
Б. Класифікація ферментів.
Ферменти поділяють на класи відповідно до типу реакції, яку вони каталізують; класи фермен-
тів поділяють на підкласи, а останні — на підпідкласи, в складі яких кожному ферменту відпо-
відає певний номер.
1-й клас. Оксидоредуктази — ферменти, що каталізують окисно-відновні реакції різних типів.
До оксидоредуктаз належать дегідрогенази — ферменти, що каталізують реакції дегідрогену-
вання (відщеплення гідрогену), оксидази, що окислюють субстрати шляхом приєднання кисню,
цитохроми — переносники електронів, тощо.
2-й клас. Трансферази — ферменти, що каталізують реакції міжмолекулярного переносу хімі-
чних груп. Трансферази поділяють на амінотрансферази, метилтрансферази, ацилтрансфера-
зи, фосфотрансферази, глікозилтрансферази — ферменти, що переносять амінні, метильні,
ацильні, фосфатні, глікозильні групи, відповідно. До трансфераз належать також кінази, зокре-
ма протеїнкінази — ферменти, що каталізують фосфорилювання субстратів за рахунок фосфа-
тного залишку АТФ.
3-й клас. Гідролази — ферменти, що каталізують реакції гідролізу, тобто, розщеплення суб-
стратів за участю молекули води. Гідролази здатні розщеплювати складноефірні, пептидні, глі-
козидні та інші
зв’язки — естерази, пептидази та протеази, глікозидази.
4-й клас. Ліази — ферменти, що каталізують реакції розщеплення ковалентних зв’язків між
атомами С, О, N, S негідролітичним шляхом. До ліаз належать декарбоксилази — ферменти, що
відщеплюють від органічних кислот карбоксильну групу у вигляді СО2; альдолази, що розщеп-
люють вуглець-вуглецеві зв’язки з утворенням альдегідів; дегідратази, які відщеплюють від
субстратів молекулу води з утворенням подвійного зв’язку.
5-й клас. Ізомерази — ферменти, що каталізують реакції ізомеризації субстратів (рацемізації,
епімеризації, внутрішньомолекулярної оксидоредукції тощо) — рацемази, епімерази тощо.
6-й клас. Лігази (синтетази) — ферменти, що каталізують реакції синтезу біомолекул, тобто
утворення нових хімічних зв’язків за рахунок енергії АТФ.

Код ферменту (за систематичною класифікацією ферментів — КФ) складається з чотирьох

цифр, що позначають: клас – підклас – підпідклас – порядковий номер ферменту в підпідкласі.
Якщо в коді ферменту присутня цифра 99, то реакція, яку він каталізує повністю не розшифро-
вана і даний ензим не віднесено до певного класу чи підкласу.
Наприклад: КФ 1.1.1.1. Алкоголь: НАД-оксидоредуктаза (алкогольдегідрогеназа): Алкоголь +
НАД+ → Альдегід (кетон) + НАДН + Н+
КФ 2.6.1.2.Аланін: оксоглутарат-амінотрансфераза (аланінамінотрансфераза): L-Аланін +
Оксоглутарат → Піруват + L-Глутамат;
КФ 4.3.1.3. Гістидин-аміак-ліаза (гістидаза):L-Гістидин→Уроканінова кислота+NH3;
КФ 5.3.1.3. D-Гліцеральдегід-3-фосфат-кето-ізомераза (тріозофосфатізомераза): D-
Гліцеральдегід-3-фосфат → Дигідроксиацетонфосфат;
Будова ферментних білків
За хімічною структурою ферменти є простими або складними білками (тобто такими, що міс-
тять у собі небілкову частину). Білкова частина складного білка-ферменту має назву апофер-
мент (апоензим, апопротеїн), небілкова — кофермент (коензим). Повна назва складного фер-
менту — холофермент, отже: апофермент + кофермент = холоферменту.
Активний центр — ділянка молекули ферментного білка, що взаємодіє із субстратом під
час ферментативної реакції і необхідна для перетворення субстрату в каталітичному про-
цесі. Він формується з певних ділянок поліпептидного ланцюга, що просторово зближені за
рахунок унікальної тривимірної конформації ферментного білка. До складу активних центрів
різних ферментів входять радикали певних амінокислотних залишків, головним чином ОН-
групи серину, треоніну та тиро-зину, імідазольне кільце гісти-дину, SH-група цистеїну, СОО–-

48
групи дикарбонових амінокислот, NH3-групи аргініну та лізину. В утворенні активних центрів
беруть участь також кофактори даного ферменту: простетичні групи, іони металів .
Олігомерні білки-ферменти
Багато ферментних білків складаються з декількох субодиниць (протомерів), що являють собою
різні поліпептидні ланцюги, сполучені нековалентними зв’язками — олігомерні ферменти.
Найбільш розповсюджені олігомерні ферменти, що містять у собі два, чотири або шість прото-
мерів. Окрім ферментів, що складаються з однакових за хімічною природою протомерів, існу-
ють ферменти, до складу яких входять різні за будовою та біохімічними функціями субодиниці.
Наприклад, фермент аспартат-карбамоїлтрансфераза складається з шести каталітичних та
шести регуляторних субодиниць (С6R6). У клітині, особливо в складі біологічних мембран,
деякі ферменти здатні утворювати поліферментні (мультиензимні) комплекси (системи), що
каталізують послідовності спряжених біохімічних реакцій. Такі поліферментні комплекси скла-
даються з декількох десятків фізично асоційованих білків-ферментів, кожен з яких каталізує
певну реакцію. Розрізняють (рис. 50):
1. Розчинні мультиензимні системи, в яких
відсутня постійна асоціація між ферментами
Е1, Е2, Е3, Е4; відбувається дифузія субстра-
тів A, B, C, D між окремими ферментами.
2. Мультиензимні системи, в яких окремі
ферменти сполучені між собою нековалент-
ними зв’язками, утворюючи комплекси, які
рис.50. Типи мультиензимних систем в клітині полегшують передавання субстратів та про-
дуктів між окремими ферментними білками.
3. Мембрано-зв’язані мультиензимні системи, в яких окремі ферменти асоційовані з ліпідним
бішаром субклітинних органел (мітохондрій, ендоплазматичного ретикулума тощо).
Прикладом мультиензимних систем може бути піруватдегідрогеназний комплекс, виділений із
мітохондрій та E. Coli. Зокрема, піруватдегідрогеназний комплекс E. Coli, що має м.м. 4,0 106,
складається з 24 молекул ферментного білка піруватдегідрогенази (м.м. — 90 кД; із кожною
молекулою білка зв’язаний тіаміндифосфат — ТДФ), молекули дигідроліпоїлтрансацетилази
(яка складається з 24 протомерів — окремих поліпептидних ланцюгів із м.м. 36 кД; кожен лан-
цюг містить залишок ліпоєвої кислоти) та 12 молекул дигідроліпоїлдегідрогенази (м.м. — 55 кД;
кожна молекула сполучена з ФАД).
Ізоферменти
Ізоферменти (ізозими) — множинні молекулярні форми одного й того ж ферменту. Ізофермен-
ти каталізують одну й ту ж біохімічну реакцію, але розрізняються за своєю первинною структу-
рою і, відповідно, фізико-хімічними (молекулярною масою, рухомістю при електрофоретично-
му розділенні тощо) та каталітичними (різною спорідненістю ферменту із субстратом — Кm)
властивостями. Різні ізоферменти одного й того ж ферменту можуть бути присутніми в різних
органах і тканинах (ізоферменти лактатдегідрогенази), субклітинних структурах (мітохондріа-
льний та цитозольний ізоферменти ізоцитратдегідрогенази). Ізоферменти належать до більш
широкого класу ізобілків — множинних молекулярних форм певного білка, що зустрічаються в
різних організмах в межах одного біологічного виду і є результатами експресії різних генетич-
них локусів або алеломорфами — продуктами одного локусу. В разі, якщо фермент, що пред-
ставлений ізоферментними формами, має олігомерну будову, його ізоферменти формують за
рахунок різних комбінацій неідентичних протомерів. Прикладом такого ізоферментного сімей-
ства можуть бути ізоферменти лактатдегідрогенази (ЛДГ-аза) — ферменту, що каталізує обе-
рнену реакцію перетворення піровиноградної кислоти в молочну:
піруват + НАДН + Н+ → лактат + НАД
За своєю молекулярною будовою ЛДГ-аза є тетрамером, що побудований із протомерів двох
типів: Н (“серцевого” — heart, англ.) та М (“м’язового” — muscle). В організмі людини присутні
п’ять комбінацій зазначених протомерів, які створюють різні ізоферменти ЛДГ-ази: ЛДГ1(Н4),
ЛДГ2(Н3М), ЛДГ3(Н2М2), ЛДГ4(НМ3) та ЛДГ5(М4), що розподілені переважно в різних орга-
нах (міокарді, печінці, скелетних м’язах, нирках тощо). Ці ізоферменти розрізняються за своєю
49
електрофоретичною рухомістю та їх визначення в сироватці крові хворих має діагностичне зна-
чення для виявлення пошкоджень мембранних структур, що спостерігаються при різних захво-
рюваннях (інфаркті міокарда, гепатиті тощо).
Кінетика Міхаеліса-Ментен
Головним при вивченні будь-якого ензиму є визначення механізму каталізованої ним реакції,
що полягає у вивченні ензиматичної кінетики, а саме – визначенні швидкості реакції та її зміни
у відповідь на різні умови експерименту. Цей найдавніший підхід до вивчення механізму дії
ферменту і досі є найважливішим.
Один із головних параметрів, що характеризує кінетику ферментативних реакцій є константа
Міхаеліса (Кm). Поняття Кm запровадили німецькі вчені Л. Міхаеліс та М. Ментен (1913) на
основі вивчення впливу концентрації субстрату на швидкість ферментативної реакції. Вони
показали, що в міру збільшення концентрації субстрату при постійній концентрації ферменту
швидкість ферментативної реакції (v) підвищується і при певній концентрації субстрату стає
постійною, тобто спостерігається ефект насичення ферменту субстратом. На основі досліджен-
ня ефекту насичення Л. Міхаеліс та М. Ментен створили загальну теорію ферментативної кіне-
тики, за якою першим етапом будь-якого ферментативного процесу є зворотна взаємодія фер-
менту (E) з субстратом (S) з утворенням проміжного фермент-субстратного комплексу (ES),
який потім зазнає практично незворотного розщеплення на продукт реакції (Р) та вихідний фе-
рмент (E):

Константа Міхаеліса визначається так:

Значення константи Міхаеліса суттєво відрізняється для різних ферментів і навіть для різних
субстратів того ж ферменту і визначається експериментально.
Чисельно Km дорівнює концентрації субстрату в молях за умов, коли швидкість каталітичної
реакції досягає половини максимальної швидкості(при V0= 1/2Vmax), тобто, чим нижча Km ен-
зиму, тим менша концентрація субстрату необхідна ферменту для досягнення максимальної
швидкості і навпаки, чим вища Km, тим більше треба субстрату для досягнення Vmax.
Важливого значення також при дослідженні ензимів набуває визначення шляхів їх інгібування.
Ферменти є білками, відповідно їх активність можна знизити або повністю ліквідувати шляхом
впливів, що призводять до денатурації білків (нагрівання, дія концентрованих кислот, лугів,
солей важких металів і т.п.) Це неспецифічне пригнічення активності ферментів, що має зна-
чення при вивченні ферментативних реакцій, не представляє особливого інтересу для до-
слідження механізму їх дії. Набагато більше значення має дослідження інгібування за допомо-
гою речовин, специфічно і звичайно в невеликих кількостях взаємодіючих з ферментами -
інгібіторів ферментів. Розшифровка механізмів багатьох біологічних процесів, таких як
гліколіз, цикл Кребса та інших, стала можливою лише в результаті застосування специфічних
інгібіторів різних ферментів.
Деякі інгібітори ферментів є для організму тварин і людини ефективними лікарськими речови-
нами, інші - смертельними отрутами. Інгібітори взаємодіють з активними центрами молекули
ферменту, інактивуючи функціональні групи білків. Вони можуть взаємодіяти з металами, що
входять до складу молекул ферментів і фермент-субстратних комплексів,. Високі концентрації
інгібіторів руйнують четвертинну, третинну та вторинну структури молекули ферменту, викли-
каючи його денатурацію.
Якщо інгібітор викликає стійкі зміни просторової структури молекули ферменту або мо-
дифікацію функціональних груп ферменту, то такий тип інгібування називається необоротним.
Частіше, однак, має місце оборотне інгібування, яке піддається кількісному вивченню на основі
рівняння Міхаеліса-Ментен. Оборотне інгібування в свою чергу поділяють на конкурентну і
неконкурентне
Конкурентний інгібітор конкурує з субстратом за зв'язування з активним центром, але на
відміну від субстрату пов'язаний з ферментом конкурентний інгібітор не піддається фермента-
тивному перетворенню. Відмінна особливість конкурентного інгібування полягає в тому, що

50
його можна усунути або послабити, просто підвищивши концентрацію субстрату. Наприклад,
якщо при заданих концентраціях субстрату і конкурентного інгібітору активність ферменту
пригнічена на 50%, то ми можемо зменшити ступінь інгібування, підвищивши концентрацію
субстрату.
За своєю тривимірної структурі конкурентні інгібітори зазвичай нагадують субстрат даного
ферменту. Завдяки такій подібності конкурентному інгібітора вдається "обдурити" фермент і
зв'язатися з ним. Конкурентне інгібування можна кількісно вивчати на основі теорії Міхаеліса-
Ментен. Конкурентний інгібітор I просто оборотно приєднується до ферменту Е, утворюючи з
ним комплекс.
Неконкурентне інгібування теж оборотне, але не може бути ослаблене або усунуто підвищен-
ням концентрації субстрату
У разі неконкурентного інгібування інгібітор приєднується до ферменту не в активному центрі,
де зв'язується субстрат, а зовсім в іншому місці. При цьому конформація молекули ферменту
змінюється таким чином, що відбувається оборотна інактивація його каталітичного центру. Не-
конкурентні інгібітори зв'язуються оборотно як з вільним ферментом, так і з комплексом ES,
утворюючи неактивні комплекси EI і ESI.
Неконкурентне інгібування викликається речовинами, що не мають структурного подібності з
субстратами і часто зв'язуються не з активним центром, а в іншому місці молекули ферменту.
Ступінь гальмування в багатьох випадках визначається тривалістю дії інгібітора на фермент.
При даному типі інгібування завдяки утворенню стабільного ковалентного зв'язку фермент час-
то піддається повній інактивації, і тоді гальмування стає незворотнім.
Найбільш важливими неконкурентними інгібіторами є проміжні продукти метаболізму, які
утворюються в живих організмах та здатні оборотно зв'язуватися зі специфічними ділянками на
поверхні деяких регуляторних ферментів і змінювати при цьому активність їх каталітичних
центрів. Прикладом може служити інгібування L-треоніндегідратази L-ізолейцином.
Кофактори та коферменти
Кофактори
Для прояву каталітичної активності деяких ензимів достатньо лише амінокислотних залишків і
не потрібні інші хімічні групи, тобто вони є простими білками. Багато ферментів потребують
для реалізації своєї каталітичної активності наявності певних низькомолекулярних небілкових
сполук — кофакторів. Роль кофакторів можуть відігравати біоорганічні сполуки різної хімічної
природи або іони металів (Mg2+, Ca2+, Fe3+– Fe2+, Cu2+ – Cu1+ т.і.). Іони металів зв’язані з апофе-
рментом або входять до складу небілкової простетичної групи— найчастіше порфіринового
кільця гемінових ферментів (цитохромів, пероксидаз, каталази). Ферменти, які міцно зв’язані з
іонами металів і не втрачають цього зв’язку за умов виділення та фракціонування ферменту,
назваються метало ферментами.
У деяких випадках іони металів не входять до складу ферментів як інтегральні структурні ком-
поненти, а виконують лише функцію їх активаторів.
Коферменти (коензими) — біорганічні сполуки небілкової природи, що є необхідними для дії
ферменту, тобто перетворення субстрату в каталітичному акті. Більшість із них є похідними
вітамінів – органічних речовин, невеликі кількості яких організм повинен отримувати з їжею.
Коферменти можуть сполучатися з білковою частиною (апоферментом) нековалентними фізи-
ко-хімічними або ковалентними зв’язками (в останньому випадку вони є простетичними група-
ми ферментного білка — флавінові коферменти, піридоксальфосфат, ліпоєва кислота тощо);
деколи коферменти утворюють комплекси з апоферментом лише в ході каталітичного процесу
(НАД, НАДФ).
Класифікація коферментів
За хімічною природою коферменти підрозділяють на:
– похідні вітамінів, зокрема: вітаміну В1 — тіаміндифосфат; вітаміну В2 — флавінмононук-
леотид (ФМН); вітаміну В6 — піридоксальфосфат, піридоксамінфосфат; пантотенової кисло-
ти — коензим А; вітаміну В12 — метилкобаламін, дезоксиаденозилкобаламін; вітаміну Н (біо-
тину) — карбоксибіотин; фолієвої кислоти — тетрагідрофолієва кислота;
– динуклеотиди (похідні нікотинаміду — НАД+, НАДФ+; похідний рибофлавіну — ФАД);
51
– нуклеотиди — похідні пуринів та піримідинів (АТФ, АДФ, ЦТФ, ЦДФ, УТФ, УДФ);
– комплекси порфіринів з іонами металів.
За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на:
Коферменти, що є переносниками атомів водню та електронів.
Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп.
Коферменти синтезу, ізомеризації та розщеплення вуглець-вуглецевих зв’язків.
Структура найбільш поширених коферментів
Коферменти — похідні вітаміну РР (нікотинаміду) (входять до складу дегідрогеназ): ніко-
тинамідаденіндинуклеотид (НАД+) та нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат (НАДФ+).
Коферменти — похідні вітаміну В2 (рибофлавіну) (входять до складу дегідрогеназ та окси-
даз): флавінаденіндинуклеотид (ФАД), флавінмононуклеотид (ФМН).
Піридоксалеві коферменти — похідні вітаміну В6 (піридоксину) (входять до складу аміно-
трансфераз, декарбоксилаз): піридоксин (піридоксол), піридоксальфосфат, піридоксамінфосфат.
Металопорфірини — коферменти цитохромів: металопорфіринові структури цитохромів a
(A), b (B), c (C). (Me2+: залізо в цитохромах b та c, мідь — у цитохромі a).
Кофермент ацилювання — похідний пантотенової кислоти: коензим А (КоА).
Коферменти — похідні фолієвої кислоти (коферменти в реакціях переносу та оксидоредукції
одновуглецевих радикалів): 5,6,7,8 – тетрагідрофолієва кислота.
Ліпоєва кислота (кофермент у реакціях окислювального декарбоксилювання α-кетокислот):
ліпоєва кислота (6,8-дитіооктанова кислота).
Тіаміндифосфат — похідний вітаміну В1 (кофермент у реакціях декарбоксилювання α-
кетокислот, транскетолазній реакції): тіаміндифосфат.
Кофермент карбоксибіотин (кофермент реакцій карбоксилювання): карбоксибіотин.
Коферменти — похідні вітаміну В12: метилкобаламін (кофермент у реакціях метилювання),
дезоксиаденозилкобаламін (кофермент у реакціях ізомеризації, спряжених із внутрішньомоле-
кулярним переносом гідридного іона).

Таблиця 7
Коферменти та ферментативні реакції, в яких вони беруть участь
Вітамін Кофермент Тип реакції, що за- Ензими
безпечує кофермент
Тіамін В1 Тіамінпірофосфат Окисне декар- Піруватдекарбоксилаз-
боксилювання, пе- ний,α-
ренесення глікоаль- кетоглутаратдекарбокси-
дегідного радикала лазний комплекси, транс-
між сахарами кетолази
Рибофлавін В2 Флавінмононуклеотид Окисно-відновні Ацил-КоА дегідрогеназа,
(ФМН) и флавінаденінди- реакції Cукцинатдегідрогеназа,
нуклеотид (ФАД) Тіоредоксинредуктаза
Нікотинамід, Нікотинаміддинуклеотид Окисно-відновні глюкозо-6-
ніацин В3, РР (НАД) нікотинаміддинук- реакції фосфатдегідрогеназа,
леотидфосфат (НАДФ) НАДФ•H-оксидаза, ізоци-
тратдегідрогеназа та ін.
Пантотенова Кофермент А (Коен , Перенесення ацети- цитрат-синтаза, піруватде-
кислота В5 coa, coash) — кофермент льних груп гідрогеназа, ацетил-КоА-
ацетилювання карбоксилаза
Піридоксин, Піридоксаль-5'-фосфат Переамінування, амінотрансферази, декар-
В6 декарбоксилювання боксилази, глікогенфосфо-
амінокислот рилаза
Біотин, В7 Біотин Реакциії карбокси- Транскарбоксилаза, Пиру-
лювання, транскар- ваткарбоксилаза
боксилювання
Фолієва кис- Тетрагидрофолиевая кисло- Перенос одновугле- серин-
52
 лота, В9 та цевих групп оксиметилтрансфераза
(метильних, формі-
льних)
Ціанокоба- Метилкобаламін, 5- Реакції переносу Метилмалоніл-КоА-
ламін, В12 дезоксиаденозилкобаламін метильної групи мутаза,
5-метилтетрагідрофолат-
гомоцистеїн-
метилтрансфераза
Аскорбінова L-аскорбінова кислота Відновник і кофер- Синтез коллагену, се-
кислота, С мент деяких мета- ротоніну, катехоламінів,
боличних процесів, кортикостероїдів, віднов-
антиоксидант лює убіхінон і вітамін Е.
стимулює синтез интерфе-
рона
ЖИРОРОЗЧИННІ ВІТАМІНИ
На відміну від водорозчинних вітамінів, жиророзчинні вітаміни не виступають в якості
кофакторів певних ферментів, а виконують функції подібні до гормональних, регулюючи
різні обмінні процеси
Назва, формула Функції
Вітамін А -ретинол Впливає на ріст і нормальний розвиток скелета,
на зір, стан шкіри і слизової оболонки. Міститься
вітамін А в риб'ячому жирі, печінці, жовтках
яєць, молоці, м'ясі. У продуктах рослинного по-
ходження жовто-оранжевого кольору і в зелених
частинах рослин (шпинаті, салаті) міститься
провітамін А — каротин, який в організмі люди-
ни під дією ферменту печінки (в присутності жи-
ру) перетворюється на вітамін А.
Вітамін D – кальциферол Бере участь у формуванні кісткової тканини,
сприяє утриманню в ній солей кальцію і фосфо-
ру, стимулює ріст. При нестачі цього вітаміну в
дітей розвивається рахіт, а в дорослих змінюєть-
ся кісткова тканина. Міститься в печінці тріски, в
палтусі, оселедці, печінці яловичій, вершковому
маслі, яйцях, молоці та ін.
Вітамін Е – токоферол Впливає на процеси розмноження. Нестача його
викликає зміни в статевій і нервовій системах,
порушується діяльність залоз внутрішньої сек-
реції. Вітамін Е міститься в олії і зародках злаків.

Вітамін К – філохінон Бере участь у процесі згортання крові. При не-

стачі його сповільнюється згортання крові і з'яв-
ляються підшкірні внутрішньом'язеві крововили-
ви. Міститься у зелених листках салату, капусти,
шпинату, кропиви. Більша частина його син-
тезується бактеріями в кишечнику.

53
 ПИТАННЯ ДО РОЗДІЛУ

1. Яка характеристика Км є вірною:

а) концентрація субстрату, за якої досягається насичення, б) концентрація субстрату, за якої
утворюється фермент-субстратний комплекс, в) концентрація субстрату, за якої досягається
половина максимальної швидкості реакції, г) концентрація субстрату яка дорівнює половині
максимальної швидкості
2. Конкурентні інгібітори ферментів змінюють:
а) Vmax реакції, б) Km реакції, в) як Vmax, так і Km реакції, г) не змінюють кінетичні харак-
теристики.
3. Визначте тип специфічності дії ферментів (букви), що каталізують реакції (циф-
ри):
а) абсолютна, б) відносна групова, в) абсолютна групова, г) стереохімічна.
1) трипсин каталізує гідроліз пептидних зв’язків, утворених карбоксильною групою лізину та
аргініну, 2) протеосубтилін каталізує гідроліз пептидних зв’язків, 3) уреаза каталізує гідроліз
одного субстрату – сечовини, 4) гексокіназа каталізує фосфорилювання лише D-моносахаридів.

4. Оберіть водорозчинний вітамін:

а) філохінон, б) ретинол, в) тіамін, г) холекальциферол
5. Оберіть жиророзчинний вітамін:
а) ретинол, б) тіамін, в) рибофлавін, г) ніацин
6. Оберіть вітамін-антиоксидант:
а) рибофлавін, б) токоферол, в) ніацин, г) філохінон
7. Який вітамін синтезується лише мікроорганізмами:
а) тіамін, б) ніацин, в) кобаломін, г) аскорбінова кислота
8. Оберіть вітамін, що регулює обмін кальцію та фосфатів:
а) ретинол, б) холекальциферол, в) філохінон, г) токоферол
9. Неконкурентні інгібітори ферментів змінюють:
а) Vmax реакції, б) Km реакції, в) як Vmax, так і Km реакції, г) не змінюють кінетичні характе-
ристики.
10. Оберіть аскорбінову кислоту з наведених вітамінів:
O
2)
1) O C

C OH HO C
O
HO C

H C

HO C H
3)

1 CH2 OH
8 O
2 4)
7
H
OH
6 H2 C
3 3
HO 5 4 HO CH2OH

H3 C N

.
11. Ферменти, що мають абсолютну специфічність каталізують:
а) один тип реакції, б) перетворення одного субстрату, в) перетворення подібних за будовою
сполук, г) перетворення субстратів, що мають один тип зв’язку.
12. Оберіть найбільш вірне визначення активного центра ферменту:
а) невелика ділянка ферменту, б) ділянка ферменту, яка містить кофермент, в) ділянка фер-
менту, яка взаємодіє з субстратом реакції та бере участь у каталізі. г) ділянка ферменту, яка
взаємодіє з продуктом реакції.

54
 13. Яке визначення ізоферментів є вірним:
а) форми ферменту, що каталізують одну і ту ж реакцію, але відрізняються за деякими влас-
тивостями, б) група ферментів, що каталізують подібні реакції, в) група ферментів подібної
будови та властивостей, г) група ферментів, що є продуктом експресії одного гену.

14. До складу лактатдегідрогенази входить:

а) НАД, б) ФАД, в) ФМН, г) КоА

15. Які вітаміни (букви) входять до складу коферментів (цифри):

а) тіамін, б) рибофлавін, в) пантотенова кислота, г) ніацин.
1) ФАД, 2) ТПФ, 3) КоА, 4) НАД

16. До складу яких коферментів входить АМФ (аденозинмонофосфат):

а) ТПФ, б) НАД, в) ФАД, г) КоА

17. Визначте клас ферментів (букви), що каталізують реакції (цифри):

а) гідролази, б) оксидоредуктази, в) лігази (синтетази), г) ізомерази.

1) Глюкозо-6-фосфат фруктозо-6-фосфат

2) мальтоза + Н2О 2 глюкоза

3) лактат + НАД+ піруват + НАДН + Н+

4) піруват + СО2+ АТФ оксалоацетат +

АДФ + Фн

18. Розподіліть вітаміни за класами:

а) піридоксин, б) ретинол, в) α-токоферол, г) аскорбінова кислота, д) тіамін, е) рибофлавін,
є) ергокальциферол.
1)водорозчинні, 2) жиророзчинні
19. Знайдіть відповідність класу ферментів (букви) та визначень реакцій, що вони
каталізують (цифри):
а) оксидоредуктази, б) трансферази, в) гідролази, г) лігази.
1) міжмолекулярне перенесення груп атомів, 2) окисно-відновні, 3) синтезу з використанням
енергії АТФ, 4) гідролітичного розщеплення.
20. Знайдіть відповідність формул (цифри) та назв вітамінів (букви):
а) піридоксин, б) -токоферол, в) ретинол, г) аскорбінова кислота.
O
2)
1) O C

C OH HO C
O
HO C

H C

HO C H
3)

1 CH2 OH
8 O
2 4)
7
H
OH
6 H2C
3 3
HO 5 4 HO CH2OH

H3 C N

55
21. Визначте відповідність коферментів (букви) та ферментів (цифри):
а) НАД, б) КоА, в) ТПФ, г) піридоксальфосфат, д) ФАД.
4) аспартатамінотрансфераза, 2) лактатдегідрогеназа, 3) ацилтрансфераза, 4) піруват-
декарбоксилаза, 5) сукцинатдегідрогеназа.

22. Оберіть правильні характеристики типів інгібування:

а) конкурентне, б) неконкурентне.
1)інгібітор і субстрат мають подібну будову, 2) інгібітор може приєднуватися
до фермент-субстратного комплексу, 3) інгібітор приєднується до активного
центра ферменту, 4) інгібітор приєднується до регуляторного центра ферменту.

23. . Знайдіть відповідність коферментів (букви) та реакцій, що відбуваються за їх-

ньої участі (цифри):
а) кофермент А, б) піридоксальфосфат, в) ФАД, г) біотин.
1) карбоксилювання, 2) окисно-відновні, 3) ацилування, 4) переамінування.

24. Оберіть властивості ферментів, що зумовлені їхньою білковою природою:

а) залежність активності від рН , б) залежність активності від температури, в) суб-
стратна специфічність, г) наявність ізоферментів.

25. Оберіть біологічну роль тіаміну:

а) входить до складу амінотрансфераз, б) входить до складу піруватдегідрогенази, в)
входить до складу декарбоксилаз амінокислот, г) входить до складу декарбоксилаз α-
кетокислот, д) входить до складу піруватдекарбоксилаз.

26. Оберіть можливі механізми регуляції активності ферментів:

а) шляхом фосфорилювання та дефосфорилювання, б) специфічним гідролізом пептид-
них зв’язків, в) приєднанням інгібіторів, г) приєднанням активаторорів.

27. Фермент сахараза може каталізувати гідроліз двох субстратів: сахарозу та рафі-
нозу. Якщо субстратом є сахароза, то Km=0,05 моль/л; якщо рафіноза – Km=2,0
моль/л. В якому випадку за однакової концентрації субстрау швидкість реакції
буде більшою?

56
 РОЗДІЛ 7 ГОРМОНИ

Гормони — це біологічно-активні хімічні речовини, що виділяються ендокринними за-

лозами безпосередньо у кров і впливають на організм в цілому, або на певні органи і тканини-
мішені, тобто, виступають гуморальними (такі, що переносяться з кров'ю) регуляторами певних
процесів у певних органах і системах. Гормони були відкриті у 1902 році Старлінгом і Бейлі-
сом.
Використовуються в організмі для підтримки його гомеостазу, а також для регуляції ба-
гатьох функцій (росту, розвитку, обміну речовин, реакції на зміни умов середовища).
Всі гормони реалізують свою дію на організм або на окремі органи і системи за допомо-
гою спеціальних рецепторів цих гормонів. Рецептори до гормонів діляться на 3 основні класи:
1) рецептори, пов'язані з іонними каналами в клітині (іонотропні рецептори); 2) рецептори, що є
ферментами, або пов'язані з білками-передавачами сигналу з ферментативною функцією (мета-
ботропні рецептори, наприклад рецептори, сряжені з G-білком); 3) рецептори до ретиноївої
кислоти, стероїдних і тиреоїдних гормонів, які зв'язуються з ДНК і регулюють роботу генів.
Для всіх рецепторів характерний феномен саморегуляції чутливості за допомогою ме-
ханізму зворотного зв'язку — при низькому рівні певного гормону автоматично компенсаторно
зростає кількість рецепторів у тканинах та їх чутливість до цього гормону — процес, що нази-
вають сенсибілізацією (а також ап-регуляцією (англ. up-regulation), або сенситизацією (англ.
sensitization)) рецепторів. І навпаки, при високому рівні певного гормону відбувається автома-
тичне компенсаторне зниження кількості рецепторів в тканинах та їх чутливості до цього гор-
мону — процес, що називається десенсибілізацією (а також даун-регуляцією (англ. down-
regulation), або десенситизацією (англ. desensitization)) рецепторів.
Залежно від типу гормону його взаємодія з рецептором може відбуватися у позаклітин-
ному просторі, цитозолі або ядрі. Внутрішньоклітинні зміни, що виникають у разі такої
взаємодії, можна розділити принаймні на шість загальних реакцій: 1) зміна мембранного потен-
ціалу внаслідок відкривання або закривання каналів, контрольованих гормонами; 2) активуван-
ня позаклітинним гормоном рецепторного ензиму; 3) утворення всередині клітини вторинного
месенджера (наприклад, cAMP або інозитолтрифосфату), який діє як алостеричний регулятор
одного або кількох ензимів; 4) залучення до передавання сигналу розчинної протеїнкінази ци-
тозолю рецептором, що не має власної ензиматичної активності; 5) взаємодія адгезивного ре-
цептора на поверхні клітини з молекулами позаклітинного матриксу і передавання інформації
на цитоскелет; 6) індукція стероїдною або стероїдоподібною молекулою зміни рівня експресії
(транскрипції ДНК в мРНК) одного або кількох генів, опосередковувана ядерним протеїном –
рецептором гормону.
Водорозчинні пептидні та амінні гормони (наприклад, інсулін або епінефрин) діють на
клітину-мішень ззовні, зв’язуючись на її поверхні з рецепторами, які пронизують плазматичну
мембрану (рис. 51).
Після того, як гормон зв’язався з по-
заклітинним доменом рецептора,
останній зазнає конформаційної зміни,
аналогічної до тієї, що виникає в разі
зв’язування ефекторної молекули з
алостеричним ензимом.
Зміна конформації рецептора запус-
кає подальші ефекти гормону на
Рис. 51 Рецептор, звязаний з G-білком
клітинні процеси. Одна молекула гормону, утворивши комплекс з рецептором, здатна акти-
вувати каталізатор, який утворює велику кількість молекул вторинного месенджера (посеред-
ника), отже, рецептор відіграє роль не лише трансдуктора (передавача), а й підсилювача сигна-
лу. Подальше підсилення сигналу можуть забезпечувати сигнальн і каскади, тобто низка етапів,
на кожному з яких один каталізатор активує наступний, що в підсумку значно підвищує потуж-
ність початкового сигналу. Каскад такого типу функціонує у процесі регулювання синтезу та
57
 розщеплення глікогену під дією епінефрину (див. рис. 52). Адреналін (епінефрин) активує (че-
рез свій рецептор) аденілатциклазу, яка утворює велику кількість молекул цАМФ під впливом
однієї молекули зв’язаного з рецептором гормону. Відповідно, цАМФ активує цАМФ -залежну
протеїнкіназу, а та – кіназу фосфорилази, яка активує глі-когенфосфорилазу. Наслідком такого
передавання сигналу є його значне підсилення: одна молекула епінефрину зумовлює утворення
з глікогену багатьох тисяч молекул глю-
козо-1-фосфату.
Водонерозчинні гормони (стероїдні,
ретиноїдні та тироїдні гормони) легко
проникають крізь плазматичну мембрану
клітини-мішені і досягають рецепторних
протеїнів у ядрі (рис. 52) У випадку дії
гормонів цього класу сигнал передається
безпосередньо гормонорецепторним ком-
плексом, який взаємодіє з ДНК і змінює
експресію певних генів, унаслідок чого в
клітині змінюється набір ензимів, а отже, і
її метаболізм.
Гормони, які діють через рецептори
плазматичної мембрани, зазвичай, зумо-
влюють дуже швидку фізіологічну
Рис. 52 Рецептор, до стероїдних та тиреоїдних гормонів
– у ядрі
або біохімічну відповідь. Наприклад, уже через декілька секунд після секреції наднирниковими
залозами адреналіну у кровоплин прискорюється розщеплення глікогену в скелетних м’язах.
Натомість, максимальна відповідь тканин-мішеней на дію тироїдних і статевих (стероїдних)
гормонів спостерігають лише через декілька годин або навіть днів після секреції. Таку різницю
у часі формування відповіді пояснюють різними механізмами дії гормонів. Як звичайно, гормо-
ни, які діють швидко, змінюють активність одного або кількох уже наявних у клітині ензимів
шляхом алостеричного регулювання або ковалентної модифікації молекули. Гормони, які діють
повільніше, у більшості випадків змінюють експресію генів, унаслідок чого синтезується біль-
ша або менша кількість регуляторних протеїнів.
Отже, гормони відрізняються за хімічною природою. В організмі ссавців виробляються
гормони декількох класів, які різняться за хімічною структурою та способом дії (табл. 8). Пеп-
тидні, амінні й ейкозаноїдні гормони діють на клітини-мішені ззовні через поверхневі
рецептори. Вітамін D, стероїдні, ретиноїдні та тироїдні гормони проникають у клітини і діють
через ядерні рецептори. Оксид азоту також проникає всередину клітини, проте активує цито-
зольний ензим – гуанілілциклазу. Гормони можна також класифікувати залежно від того, яким
способом вони переміщаються від місця секреції до тканини-мішені. Ендокринні гормони
виділяються у кровоплин і з кров’ю надходять до клітин-мішеней у будь-якій частині тіла (при-
клад – інсулін). Паракринні гормони вивільняються у позаклітинний простір і дифундують до
сусідніх клітин-мішеней (до цього типу належать ейкозаноїдні гормони). Автокринні гормони
виділяє певна клітина і впливають вони на цю ж клітину, зв’язуючись з рецеторами на її власній
поверхні.
Для ілюстрації структурної різноманітності і діапазону впливу гормонів ссавців у табл. 8
наведено приклади представників кожного класу цих сполук.

Пептидні гормони. Пептидні гормони можуть містити від 3 до 200 амінокислотних залишків.
До цього класу належать панкреатичні гормони інсулін, глюкагон та соматостатин, парати-
роїдні гормони, кальцитонін, а також усі гормони гіпоталамуса і гіпофіза (табл.8). Ці гормони
синтезуються на рибосомах у вигляді більших протеїнів-попередників (прогормонів), які упа-
ковуються у секреторні везикули і зазнають протеолітичного розщеплення, перетворюючись на
активні пептиди. Інсулін – це невеликий протеїн (Мr 5 800), який складається з двох поліпеп-
тидних ланцюгів А та Б, з’єднаних двома дисульфідними зв’язками. Цей гормон синтезує
58
підшлункова залоза у вигляді неактивного одноланцюгового попередника – препроінсуліну, що
містить на амінокінці “сигнальну послідовність”, яка спрямовує його переміщення у секреторну
везикулу. Після протеолітичного відщеплення сигнальної послідовності та формування трьох
дисульфідних зв’язків утворюється проінсулін, який зберігається у секреторних гранулах β-
клітин підшлункової залози. Коли вміст глюкози у крові підвищується і виникає потреба в сек-
реції інсуліну, специфічна протеаза розщеплює два пептидні зв’язки у складі проінсуліну, вна-
слідок чого він перетворюється на зрілу молекулу активного інсуліну. У деяких випадках з про-
теїнів-прогормонів утворюється один пептидний гормон, однак часто один і той же прогормон є
попередником кількох різних активних гормонів. Вражаючим прикладом низки гормонів, кодо-
ваних одним геном, слугує проопіомеланокортин (ПОМК). Його ген кодує довгий поліпептид,
який поступово розпадається з утворенням не менше дев’яти біологічно активних пептидів (се-
ред яких ліпотропін, адренокортикотропний гормон, меланоцитостимулювальнийгормон, β-
ендорфін та Met-енкефалін ).
Як зазначено вище, усі пептидні гормони, діють шляхом зв’язування з рецепторами на плазма-
тичній мембрані. Вони спричиняють утворення вторинного месенджера в цитозолі, який змінює
активність внутрішьноклітинного ензиму і метаболізм клітини загалом (рис.53)

Рис. 53 Ефекторні молекули різних αсубодиниць рецепторних G-білків

Гормони класу катехоламінів. Водорозчинні сполуки епінефрин (адреналін) та норепінефрин (норадреналін)

належать до класу катехоламінів, названих так через структурну подібність до катехолу. Син-
тезуються вони з тирозину: Тирозин→L-ДОФА → Дофамін→ Норепінефрин →Епінефрин.
Катехоламіни утворюються в мозку та інших тканинах нервової системи і виконують функцію
нейротрансмітерів, однак епінефрин та норепінефрин належать також до гормонів, що їх син-

59
тезують та секретують клітини надниркових залоз. Ці гормони опосередковують спектр
фізіологічних реакцій у відповідь на сильний стрес (див. табл.8)

Ейкозаноїди. Гормони класу ейкозаноїдів (простагландини, тромбоксани та лейкотрієни) – це

похідні 20-вуглецевої поліненасиченої жирної кислоти арахідонату. На відміну від описаних
вище гормонів, вони не синтезуються завчасно і не накопичуються, а в разі потреби утворю-
ються з арахідонової кислоти, яка вивільняється
з мембранних фосфоліпідів під дією ензиму фосфоліпази А2 . Ензими, які каталізують реакції
синтезу простагландинів і тромбоксанів, дуже широко представлені у тканинах ссавців; майже
всі клітини здатні синтезувати ці сигнальні молекули, а на плазматичній мембрані клітин ба-
гатьох тканин наявні рецептори для їхнього зв’язування. Ейкозаноїдні гормони належать до
паракринних – вони секретуються у інтерстиційну (позаклітинну) рідину, а не у кров, і діють на
розташовані поблизу клітини.

Стероїдні гормони. Стероїдні гормони (адрено-

кортикальні та статеві гормони) синтезуються з
холестеролу в різних ендокринних тканинах.
Вони зв’язуються з протеїнами-переносниками і
переміщаються кровоплином до клітин-мішеней.
Понад 50 кортикостероїдних гормонів синтезу-
ються у корі надниркових залоз шляхом вида-
лення з молекули холестеролу бічного ланцюга
кільця D і введення кисню з утворенням кето- та
гідроксильних груп. Багато цих реакцій відбу-
вається за участю ензимів родини цитохрому Р-
450. Стероїдні гормони бувають двох типів:глюкокортикоїди (наприклад, кортизол) переважно
впливають на обмін вуглеводів, а мінералокортикоїди (наприклад, альдостерон) регулюють
концентрацію електролітів у крові. Андрогени (тестостерон) та естрогени
синтезуються, відповідно, в яєчках та яєчниках. Синтез цих гормонів також відбувається за
участю ензимів родини цитохрому Р-450, які відщеплюють бічний ланцюг холестеролу та вво-
дять атоми кисню. Ці гормони регулюють статевий розвиток, сексуальну поведінку та інші ре-
продуктивні й нерепродуктивні функції. Усі стероїдні гормони діють через ядерні рецептори і
змінюють рівень експресії специфічних генів .

Тироїдні гормони. Тироїдні гормони Т4 (тироксин) та Т3 (триіодтиронін) синтезуються з по-

передника – протеїну тироглобуліну (Мr 660 000) таким шляхом: у щитоподібній залозі ензима-
тично іодинуються (тобто приєднують іод) дo двадцяти залишків амінокислоти тирозину у
складі тироглобул іну, потім два іодтирозинові залишки кон-
денсуються з утворенням попередника тироксину. У разі по-
треби тироксин вивільняється шляхом протеолізу. Унаслідок
конденсації моноіодтирозину з диіодтирозином утворюється
Т3, який також є активним гормоном і вивільняється шляхом
протеолізу.
Тироїдні гормони діють через ядерні рецептори і стимулюють
швидкість енергетичного метаболізму, особливо в печінці та
м’язах, шляхом підвищення експресії генів, які кодують го-
ловні ензими катаболізму.

60
 ПЕРЕЛІК НАЙВАЖЛИВІШИХ ГОРМОНІВ ЛЮДИНИ:

Структура, формула Назва Місце синтезу Механізм дії

Триптамін
мелатонін (N-ацетіл-
епіфіз
5-метокситриптамін)

Триптамін
ентерохромафінні
серотонін
клітини

похідне Тирозину
ядерний ре-
тироксин щитовидна залоза
цептор

ядерний ре-
похідне Тирозину трийодтиронін щитовидна залоза
цептор
похідне Тирозину (катехоламін)

адреналін (епінефрин) надниркові залози

похідне Тирозину (катехоламін)

норадреналін (но-
надниркові залози
репінефрин)

похідне Тирозину (катехоламін)

дофамін гіпоталамус

передня частка
пептид адренокортикотропний гормон (кортикотропін) цАМФ
гіпофізу
пептид ангіотензин, ангіотензиноген печінка IP3
задня частка
пептид антидіуретичний гормон (вазопресин)
гіпофізу
пептид передсердний натрійуретичниий пептид серце цГМФ
пептид кальцитонін щитовидна залоза цАМФ
пептид кортикотропін-вивільняючий гормон гіпоталамус цАМФ
передня частка
пептид фолікулостимулюючий гормон цАМФ
гіпофізe
пептид гастрин G-клітини шлунку
підшлункова залоза
пептид глюкагон цАМФ
(альфа-клітки)
пептид гонадотропін-вивільняючий гормон (люліберин) гіпоталамус IP3
соматотропін-вивільняючий гормон ("гормон ро-
пептид гіпоталамус IP3
сту"-вивільняючий гормон, соматокринін)
пептид хоріонічний гонадотропін людини плацента цАМФ
61
пептид плацентарний лактоген плацента
передня частка
пептид соматотропний гормон (гормон росту)
гіпофізу
підшлункова залоза Тирозинкіназа,
пептид інсулін
(бета-клітини) IP3
передня частка
пептид лютеїнізуючий гормон цАМФ
гіпофізу
передня частка
пептид меланоцитстимулюючий гормон цАМФ
гіпофізу
задня частка
пептид окситоцин IP3
гіпофізу
паращитовидна за-
пептид паратироїдний гормон цАМФ
лоза
передня частка
пептид пролактин
гіпофізу
верхні відділи тон-
пептид секретин
кої кишки
підшлункова залоза
(дельта-клітини
пептид соматостатин острівців Лангер-
ганса), гіпоталамус

пептид тромбопоетин печінка, нирки

передня частка
пептид тиреоїд-стимулюючий гормон гіпофізу цАМФ

IP3
пептид Тиротропін-вивільняючий гормон гіпоталамус
Глюкокортикоїд

кора надниркових
кортизол
залоз

Мінералокортикоїд

кора надниркових
Альдостерон
залоз

статевий стероїд (андроген)

ядерний ре-
тестостерон яєчка
цептор

статевий стероїд (андроген)

дигідротестостерон множинне
фолікулярний
статевий стероїд (естроген) естрадіол
апарат яєчників,
62
 яєчка

желте тіло яєч- ядерний ре-

статевий стероїд (прогестин) прогестерон
ників цептор
стерин кальцитріол нирки
Ейкозаноїд

простагландини сім'яна рідина

ейкозаноїд лейкотрієни лейкоцити

ейкозаноїд простациклін ендотелій
Ейкозаноїд

тромбоксан тромбоцити

63
 ПИТАННЯ ДО РОЗДІЛУ

1. Оберіть визначення, яке правильно характеризує дію паратгормону:

а) стимулює затримку натрію в організмі, б) підсилює мобілізацію кальцію з кісток,
в) пригнічує синтез активної форми вітаміну D в нирках, г) зменшує всмоктування
кальцію в кишечнику.
2. Оберіть гормон стероїдної природи:
а) тироксин, б) кортизон, в) інсулін, г) адреналін.
3. Оберіть гормони пептидної природи:
а) тироксин, б) альдостерон, в) соматотропний гормон, г) прогестерон.
4. Оберіть визначення, яке правильно характеризує інсулін:
а) синтезується в наднирниках, б) основним регулятором секреції є гіпоталамо-
гіпофізарна система, в) пептид, що складається з двох ланцюгів, г) глюкопротеїд.
5. Оберіть ендокринні залози, що регулюються тиреотропним гормоном гіпофізу:
а) щитоподібна залоза, б) кора надниркових залоз, в) нейрогіпофіз, г) підшлункова
залоза.
6. Оберіть визначення, яке правильно характеризує кортизол:
а) синтезується з амінокислот, б) синтезується з холестерину, в) синтезується в підш-
лунковій залозі, г) містить йод.
7. Знайдіть відповідність гормонів та органів, що їх секретують:
а) інсулін, б) тироксин, в) кортизон, г) адреналін.
1) кора надниркових залоз, 2) мозковий шар надниркових залоз, 3) підшлункова за-
лоза, 4) щитоподібна залоза.
8. Оберіть визначення, яке правильно характеризує тироксин:
а) є білком, б) синтезується з амінокислоти, в) синтезується в надниркових залозах, г)
не проходить через плазматичну мембрану клітин-мішеней.
9. Оберіть кортизол з наведених формул гормонів:

1) OH 2) H2C OH
OH 3)
I I OH C O
HO OH

O
I I HC OH
O
CH2 NH2

H2C CH COOH
OH
NH2 4)

O
10. Оберіть назви (букви) до відповідних формул гормонів (цифри):
а) тестостерон, б) кортизол, в) тироксин, г) норадреналін.
1) OH 2) H2C OH
OH 3)
I I OH C O
HO OH

O
I I HC OH
O
CH2 NH2

H2C CH COOH
OH
NH2 4)

64
11. Оберіть визначення, які правильно характеризують гормон кортизол:
а) синтезується з амінокислот, б) синтезується з холестерину, в) синтезується в корі
надниркових залоз, г) мінералокортикоїд, що регулює водно-сольовий обмін, д) глю-
кокортикоїд, що регулює обмін білків, вуглеводів, ліпідів.

12. Розподіліть гормони відповідно до їхньої будови:

а) прогестерон, б) адреналін, в) кортизол, г) інсулін, д) соматотропний гормон (гор-
мон росту), е) тироксин.
1)білки, 2) стероїди, 3) похідні амінокислот.

13. Знайдіть відповідність гормонів аденогіпофізу та їхньої будови:

а) соматотропний гормон, б) фолікулостимулюючий гормон, в) адренокортикотроп-
ний гормон.
1) глюкопротеїд, 2) простий білок, 3) утворюється з попередника ПОМК.

14. Оберіть назви гормонів (букви) до відповідних формул (цифри):

а) тироксин, б) естрадіол, в) адреналін, г) альдостерон.

OH
1) 2) 3)
OH
OH
OH I
I
HO

O
HC OH H2C OH
H I I H
CH2 N CH3 4) O C O
HO C

H2C CH COOH
NH2

15. Визначте вірну послідовність подій, яка відбувається при передачі гормональ-
ного сигналу в жировій тканині за участі глюкагону :
1) утворення цАМФ, 2) гідроліз жирів, 3) взаємодія гормону з рецептором, 4) акти-
вація аденілатциклази, 5) фосфорилювання ТАГ-ліпази, 6) активація протеїнкіназ

16. Оберіть назви (букви) до наведених формул стероїдних гормонів (цифри):

а) естрадіол, б) тестостерон, в) прогестерон, г) кортизол.
CH 3

1) C O 2) OH
CH3 CH3

CH3

O HO

CH2 OH
3)
C O OH
HO CH 3 4) CH 3
OH

CH3 CH3

O O

65
 17. Охарактеризуйте вплив інсуліну на обмін глюкози:
а) активує надходження глюкози через мембрани клітин м’язової та жирової тканини,
б) пригнічує надходження глюкози через мембрани клітин печінки, в) активує глю-
конеогенез, г) активує глюкокіназу.

18. Охарактеризуйте вплив адреналіну на обмін ліпідів:

а) активує ТАГліпазу жирової тканини, б) пригнічує ТАГліпазу жирової тканини, в)
стимулює перетворення жирів у вуглеводи, г) стимулює синтез жиру.

19. Розташуйте у вірному порядку події, що відбуваються при синтезі тиреоїдних

гормонів:
а) транспорт йодтиронинів в клітини-мішені, б) синтез тироглобуліну, в) конденсація
йодованих залишків тирозину, г) йодування залишків тирозину, д) утворення ком-
плексу з тироксинзв’язуючим білком.

20. Яка характеристика ферменту аденілатциклаза (АЦ) не є вірною:

а) бере участь у трансмембранній передачі гормонального сигналу, б) каталі-
зує утворення вторинного посередника дії гормону, в) субстратом слугує АМФ, г)
субстратом слугує АТФ.

21. Оберіть визначення, які правильно характеризують гормон кортизол:

а) синтезується з амінокислот, б) синтезується з холестерину, в) синтезується в корі наднир-
кових залоз, г) мінералокортикоїд, що регулює водно-сольовий обмін, д) глюкокортикоїд,
що регулює обмін білків, вуглеводів, ліпідів.

22. Розподіліть гормони відповідно до їхньої будови:

а) прогестерон, б) адреналін, в) кортизол, г) інсулін, д) соматотропний гормон (гормон рос-
ту), е) тироксин.
1)білки, 2) стероїди, 3) похідні амінокислот.
23. Знайдіть відповідність гормонів аденогіпофізу та їхньої будови:
а) соматотропний гормон, б) фолікулостимулюючий гормон, в) адренокортикотропний гор-
мон.
1) глюкопротеїд, 2) простий білок, 3) утворюється з попередника ПОМК.

24. Охарактеризуйте вплив інсуліну на обмін глюкози:

а) активує надходження глюкози через мембрани клітин м’язової та жирової тканини, б)
пригнічує надходження глюкози через мембрани клітин печінки, в) активує глюконеоге-
нез, г) активує глюкокіназу.

66