โปรตีน (protein)

Protein
➢โปรตีนเป็ นสารชีวโมเลกุล ทีม่ ีโมเลกุลขนาดใหญ่ ประกอบขึน้
จากหน่วยย่อยๆ ทีเ่ รียกว่า กรดอะมิโน (amino acid)
มีโครงสร้างทีป่ ระกอบด้วยอะตอมของธาตุคาร์บอน ไฮโดรเจน
ออกซิเจน และไนโตรเจน และในบางชนิดอาจมีกามะถันและ
ฟอสฟอรัส เป็ นองค์ประกอบร่วม
 โครงสร้างของกรดอะมิโน ประกอบด้วย
- หมู่อะมิโน (amino group -NH2)
- หมู่คาร์บอกซิล (carboxyl group -COOH)
- หมู่ไฮโดรคาร์บอนหรือหมู่อลั คีล (R=hydrocarbon/alkyl group) ซึ่งเป็ นหมู่ท่จี ะทาให้
ชนิ ดของกรดอะมิโนแตกต่างกัน
α- carbon

Amino group Carboxyl group

Side chain
(โซ่ข้าง)
 amino acid แบ่งออกเป็ นกลุ่มตามคุณสมบัตข
ิ อง R - group
ชนิดของกรดอะมิโน

1.กรดอะมิโนจาเป็ น (essential amino acid) คือกรดอะมิโนที่รา่ งกายไม่สามารถสังเคราะห์

ได้มี 8-10 ชนิ ด ขึ้นอยู่กบั ช่วงอายุ จึงจาเป็ นต้องได้รบั จากอาหาร เช่น methionine ,
isoleucine,leucine,trytophan,valine,Lysine,threonine,phenylalanine และ
histidine,arginine สาหรับการเจริญเติบโตของเด็ก
2.กรดอะมิโนไม่จาเป็ น (non-essential amino acid) คือ กรดอะมิโน
ที่รา่ งกายสามารถสังเคราะห์ได้ เช่น serine , glycin,alanine เป็ นต้น
 R - group

➢R - group ทีแ่ ตกต่างกันนี้ ทาให้เกิด amino acid แตกต่างกัน 20 ชนิด แต่ละชนิดมีคุณสมบัติ

ทางเคมีและชีววิทยาแตกต่างกัน
 สมบัติทางกายภาพของกรดอะมิโน
1. สภานะ > ผลึกของแข็ง ไม่มีสี
2. การละลายน้ า > ละลายน้ า เกิดพันธะไฮโดรเจนและแรงแวนเดอร์วาลส์
3. จุดหลอมเหลว > สูง อยู่ระหว่าง 150 - 300 oC เพราะเกิดพันธะไฮโดรเจน
4. ความเป็ นกรด-เบส > มีสมบัตเิ ป็ นกลาง
เนื่องจากมีองค์ประกอบเป็ นหมู่ฟังก์ชันของ
–COOH มีสมบัตเิ ป็ นกรด
และหมู่ –NH2มีสมบัตเิ ป็ นเบส
หมู่คาร์บอกซิล หมู่อะมิโน
-COOH รู ปปกติ –NH2 รู ปปกติ
-coo- รู ปอิออน - NH3+รู ปอิออน
➢กรดอะมิโนแต่ละชนิดเชื่อมต่อกันด้วยพันธะโควาเลนซ์(covalent bond)ระหว่างหมู่อะมิโนและ
หมู่คาร์บอกซิล เรียกว่า พันธะเพปไทด์ (peptide bond) การเชื่อมต่อกันระหว่างกรดอะมิโนแต่ละ
หมู่จะทาให้ได้นา้ เกิดขึน้ โครงสร้างซึง่ ประกอบด้วยกรดอะมิโนทีต่ อ่ กันเป็ นสายเรียกว่า เพปไทด์
(peptide)
การเกิดพันธะเพปไทด์ (peptide bond)
เมื่อหมู่อะมิโนของกรดอะมิโน เกิดปฏิกริ ยิ ากับหมู่คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนอีกโมเลกุลหนึ่ ง จะได้สารประกอบ
เพปไทด์ พันธะระหว่างกรดอะมิโนนี้ เรียกว่า พันธะเพปไทด์ (peptide bond)
 (โซ่ข้าง
หรือหมู่ R)

➢ปลายทีม่ ีหมู่ amino เรียกว่า N-terminus (หัว)

➢ปลายทีม่ ีหมู่ carboxyl เรียกว่า C-terminus (หาง)
กรดอะมิโน 2 โมเลกุลรวมตัวกัน เรียกว่า ไดเพปไทด์ (dipeptides)
กรดอะมิโน 3 โมเลกุลรวมตัวกัน เรียกว่า ไตรเพปไทด์ (tripeptides)
กรดอะมิโนตัง้ แต่ 10 โมเลกุลขึ้นไปรวมตัวกัน เรียกว่า พอลิเพปไทด์
(polypeptides) โปรตีน
 การจัดลาดับของกรดกรดอะมิโน
ไตรเพปไทด์ จะมีจานวนโครงสร้างปฐมภูมิทเี่ กิดขึน้ ทัง้ หมดได้เท่ากับ 3 x 2 x 1 = 6
หรือ 3! ( 3 แฟคทอเรียล) สรุ ปได้ว่าจานวนโครงสร้างปฐมภูมิของพอลิเพปไทด์จะมีค่า
เท่ากับ n! เมื่อ n คือจานวนกรดอะมิโนทีเ่ ป็ นองค์ประกอบ

ตัวอย่าง เช่น ไตรเพปไทด์ทป่ี ระกอบ ด้วยกรดอะมิโนไทโรซีน (Tyr) ฮิสทิดนี (His)

และซีสเตอีน (Cys) สามารถเขียนลาดับกรดอะมิโนทีต่ อ่ กันได้ 6 แบบ

Tyr – His – Cys His – Tyr – Cys Cys – Tyr – His

Tyr – Cys – His His – Cys – Tyr Cys – His – Tyr
 โครงสร้างของโปรตีนถูกแบ่งออกเป็ น 4 แบบ
1. โครงสร้างปฐมภูม(ิ Primary structure)
2. โครงสร้างทุตยิ ภูม(ิ Secondary structure)
- แบบเกลียวแอลฟา(-helix )
- แบบแผ่นจีบ(-pleated sheet)
3. โครงสร้างตติยภูม(ิ Tertiary structure)

4. โครงสร้างจตุรภูม(ิ Quaternary structure) เป็ นโปรตีนทีป่ ระกอบด้วย

polypeptide มากกว่า 1 สาย
 1.The primary structure of a protein

เป็ นโครงสร้างหลักพืน้ ฐานของโปรตีน เกิดจากการเชื่อมต่อ

กันของกรดอะมิโนเป็ นสายยาว ด้วย peptide bond
เกิดเป็ น polypeptide โดยปลายด้านหนึ่งเป็ นปลายอะมิโน
(amino end) และปลายด้านหนึ่งเป็ น ปลายคาร์บอกซิล
(carboxyl end) ชนิดและการเรียงลาดับของกรดอะมิโน
ในสายพอลีเพปไทด์มีความจาเพราะเจาะจง ทาให้เกิดเป็ นโปรตีน
ชนิดต่างๆ มากมาย การย่อยสลายโครงสร้างปฐมภูมิของโปรตีน
ทาให้ได้กรดอะมิโนและโปรตีนสายสั้น ความร้อนระดับ
การหุงต้ม ไม่สามารถทาลายโครงสร้างปฐมภูมิได้
โปรตีนทีม่ ีโครงสร้างแบบนี้ ได้แก่ ไซโตโครม ซี (cytochrom C)
2.The secondary structure of a protein
➢Secondary structure เป็ นโครงสร้างทีเ่ กิดขึน้ จาก H-bond
ระหว่างหมู่ carboxylและหมู่ amino ทาให้มลี ักษณะเป็ นแบบ

- -Helix (แบบเกลียว)
-  -Pleated sheet(แบบจีบ)
ตัวอย่าง โปรตีน ไลโซไซม์(lysozyme)
มีทงั้ แบบ -Helix
และ -Pleated sheet
ตัวอย่างเช่น โครงสร้างแบบ - Pleated sheet
- เส้นใยแมงมุม ทาให้เส้นใยแมงมุมมีความแข็งแรงมาก
- ไฟโบรอิน ในเส้นไหม (silk fibroin)

Spider silk: a structural protein

 3.Tertiary structure of a protein
➢Tertiary structure เป็ นรู ปร่างของ polypeptide สายหนึ่ง
เกิดการม้วนขดพับไปมา ขึน้ อยู่กับแรงยึดเหนี่ยวระหว่าง R- group
ด้วยกันเองหรือ R-group กับโครงสร้างหลัก
➢แรงยึดเหนี่ยวหมายถึง
- Hydrogen bond
- ionic bond
- Hydrophobic interaction
-Vander Waals interaction

เช่น ไมโอโกลบิน(myoglobin)ในเซลล์กล้ามเนือ้ และเนือ้ เยือ่ ของ

สัตว์
 4.The Quaternary structure of proteins
เป็ นโครงสร้างของโปรตีนทีป่ ระกอบด้วย polypeptide มากกว่า 1 สายมารวมกัน
โดยมีพันธะต่างๆ เป็ นตัวเชื่อมพอลิเพปไทป์ แต่ละสายทีเ่ ป็ นองค์ประกอบเป็ นหน่วยย่อย หน่วยแต่
ละหน่วยอาจเหมือนหรือต่างกัน
ตัวอย่างเช่น :
Polypeptide
chain Collagen ประกอบด้วย polypeptide 3
สายพันกันอยู่ ซึง่ ทาให้โปรตีนชนิดนีม้ ีความ
แข็งแรงและพบในเนือ้ เยือ่ เกี่ยวพัน
(connective tissue)
Hemoglobin เป็ นโปรตีนในเม็ลเลือดแดง มีกรดอะมิโน 574 โมเลกุล ประกอบด้วย
polypeptide 4 สาย โดยมีสาย แอลฟาลและบีตาอย่างละ 2 สายรวมกันกลายเป็ นโปรตีน
ทีม่ ีรูปร่างเป็ นก้อน
The four levels of protein structure
➢รูปร่างของโปรตีนบางชนิดสามารถเปลี่ยนแปลงได้ ถ้าสภาพแวดล้อมของโปรตีนเปลี่ยนไป เช่น
pH อุณหภูมิ ตัวทาลาย เนื่องจากแรงยึดเหนี่ยวระหว่าง amino acid ในสาย polypeptide
ถูกทาลาย เป็ นการสูญเสียสภาพ การเปลี่ยนแปลงนีเ้ รียกว่า Denaturation
➢โปรตีนบางชนิดเมื่อเกิด denaturation แล้ว ยังสามารถกลับคืนสู่สภาพเดิมได้ เรียกว่า
Renaturation
 โปรตีนแบ่งตามองค์ประกอบทางเคมี

1. โปรตีนธรรมดา (simple protein)

เป็ นโปรตีนที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนล้วนๆไม่มีสารอืน่ ปนอยู่ เป็ นโปรตีนที่
เมื่อสลายตัวหรือเกิดไฮโดรไลซิสแล้วจะได้กรดอะมิโนอย่างเดียว เช่น โกลบูลนิ (globulin)
ในเม็ดเลือดแดง อัลบูมิน (albumin) ในไข่ขาว เคราทิน (keratin) ในเส้นผมหรือขนสัตว์
ซีน(zein) ในข้าวโพด
2. โปรตีนประกอบ (compound protein) หรือ คอนจูเกตโปรตีน (conjugate protein) ประกอบด้วย
simple protein และสารประกอบอืน่ ที่ไม่ใช่โปรตีน (prosthetic group) รวมอยู่ดว้ ย

hemoglobin ในเมล็ด
เลือดแดง ประกอบด้วย
heme กับ golbulin

mucin ในนา้ ลาย ประกอบด้วย

โปรตีนกับคาร์โบไฮเดรต
3. อนุ พนั ธ์ของโปรตีน (derived protein) เป็ นโปรตีนที่เกิดจากโปรตีนธรรมดาและโปรตีน
ประกอบ ที่สลายตัวหรือมีการเปลีย่ นแปลงไปจากสภาพธรรมชาติ เช่น ถูกกรด ถูกย่อยสลาย
เช่น โปรตีนโอส (proteose) เพปโตน (peptone) โปรตีนในไข่ขาว ซึ่งปกติใสแต่เมื่อถูก
ความร้อนจะเป็ นสีขาว เป็ นต้น
 โปรตีนแบ่งตามคุณค่าทางโภชนาการ

1. Complete proteins เป็ นโปรตีนที่มีคณ ุ ภาพสมบูรณ์ เนื่ องจากมีกรดอะมิโน

จาเป็ นครบทุกชนิ ด ได้แก่ โปรตีนจากสัตว์ (ยกเว้นเจลาติน) และถัว่ เมล็ดแห้งต่างๆ
2. Incomplete proteins เป็ นโปรตีนที่มีคณ ุ ภาพไม่สมบูรณ์ เนื่ องจากมีกรดอะมิ
โนจาเป็ นไม่ครบทุกชนิ ด ได้แก่โปรตีนจากพืชทัว่ ๆ ไปเช่น ข้าวเจ้า ข้าวเหนี ยว ข้าว
สาลี เห็ด ผลไม้ ยกเว้นถัว่ เมล็ดแห้งต่างๆ
 คุณภาพโปรตีน
พิจารณาได้จากปริมาณและสัดส่วนของกรดอะมิโนที่จาเป็ น (essential amino acid)
ที่มีอยู่ในโปรตีนนั้น
• ถ้าโปรตีนใกล้เคียงกับความต้องการของสัตว์กจ็ ดั ว่าเป็ นโปรตีนที่มีคุณภาพดี ทัง้ นี้ เพราะสัตว์
จะสามารถย่อยและดูดซึมกรดอะมิโนไปใช้เพือ่ การสร้างโปรตีนในร่างกายได้
• ถ้าโปรตีนนั้นมีปริมาณและสัดส่วนของกรดอะมิโนที่จาเป็ นไม่เหมาะสมกับความต้องการของ
สัตว์ สัตว์จะไม่สามารถนากรดอะมิโนตัวอืน่ ๆไปใช้สร้างโปรตีนได้ ก็จดั ว่าเป็ นโปรตีนที่ไม่มี
คุณภาพดี
หน้าที่ของโปรตีน
แบ่งตามหน้าที่ได้ 8 ประเภท ซึ่งมีหน้าที่ดงั นี้

เอนไซม์
โปรตีนขนส่ง
โปรตีนโครงสร้าง
โปรตีนสะสม
โปรตีนฮอร์โมน
โปรตีนป้ องกัน
โปรตีนเคลื่อนไหว
พิษ
1. เอนไซม์ มีหน้าที่ในการเร่งปฏิกริ ยิ าเคมีต่างๆในร่างกาย เช่น เอนไซม์ในกระบวนการหายใจ การ
(enzyme) สังเคราะห์โปรตีน ถ้าเอนไซม์ทาหน้าที่ย่อยอาหารจะเรียกว่า น้ าย่อย เช่น อะไมเลส
เพปซินไลเปส

2. โปรตีนขนส่ง ได้แก่ โปรตีนที่ทาหน้าที่ในการขนส่งสารต่างๆ ในร่างกาย เช่น ----

(transport protein) เฮโมโกลบิน (hemoglobin)ขนส่งออกซิเจนในเลือด
- ไมโอโกลบิน (myoglobin) ช่วยลาเลียงออกซิเจนในเซลล์กล้ามเนื้ อลาย
- อัลบูมิน (albumin) ช่วยขนส่งไขมัน
3. โปรตีนโครงสร้าง (structural protein)
เป็ นองค์ประกอบของโครงสร้าง ของร่างกาย เช่น
-เคราทิน (keratin) ในเส้นผมและขนสัตว์
- คอลลาเจน (collagen) ของเนื้ อเยื่อเกี่ยวพัน และกระดูก โปรตีนพวกนี้ จะมีกรดอะมิโน ซีสเทอีน ซึ่งมี
กามะถันเป็ นองค์ประกอบอยู่มากทาให้คงตัวมาก

4. โปรตีนสะสม (storage protein) เป็ นโปรตีนที่สะสมเป็ นคลังอาหาร เช่น อัลบูมินในไข่ (albumin)

5. โปรตีนฮอร์โมน เป็ นโปรตีนที่ควบคุมการทางานของร่างกายให้เป็ นปกติ เช่น อินซูลนิ
(protein hormone) (insulin) ฮอร์โมนโกรท (growth hormone) ฮอร์โมนกระตุน้ ต่อม
ไทรอยด์ (thyroid stimulating hormone )

6. โปรตีนป้ องกัน เป็ นโปรตีนทีป่ ้ องกันไม่ให้ร่างกายได้รับอันตรายหรือ

(protective protein) เกิดการเจ็บป่ วย เช่น
- แอนดีบอดี (antibody) ช่วยกากับสิ่งแปลกปลอม
ทีเ่ ข้าสู่ร่างกาย
- โปรตีนโพรทรอมบิน (prothrombin)และไพบริโนเจน
(fibrinogen) ช่วยในการแข็งตัวของเลือดเมื่อเกิด
บาดแผล
7. โปรตีนเคลือ่ นไหว (contractile protein) เป็ นโปรตีนที่ทาให้เกิดการเคลื่อนไหวหรือ
เคลื่อนที่ เช่น โปรตีนที่เป็ นส่วนประกอบของไมโครทูบูล (microtubule) ซีเลีย (cilia)
แฟลเจลลา (flagella) โปรตีนในเซลล์กล้ามเนื้ อ ได้แก่ แอกทิน (actin) และไมโอซิน
(myosin)
8. พิษ (toxin) เป็ นโปรตีนที่เป็ นสารพิษต่างๆ เช่น พิษงู พิษจากเชื้อแบคทีเรีย
บางชนิ ด