ENTZIMAK

1. DEFINIZIOA

Entzimak proteina globularrak dira eta jarduera katalitikoa dute. Biokatalizatzaileak deitzen
zaie erreakzio kimikoak bizkortzeko gai direlako.

Zer egiten du katalizatzaile batek?

Katalizatzaile batek erreakzio baten aktibazio energia txikiagotzen du bere izaera aldatu gabe
(ez du erreakzioa aldatzen, bakarrik bizkortzen du).

Aktibazio energia: (Ea): erabili behar den gutxieneko energia erreakzio kimikoari hasiera
emateko..

1
ENTZIMEN AKTIBITATEA

1.- EREDUAK:

Entzimen jarduera azaltzeko bi eredu daude:

a) Sarraia-Giltza eredua (Fischer eredua): entzima eta substratua ezin hobeto egokitzen
dira.

b) Egokitze induzitua eredua (Khosland): entzimaren eta substratuaren arteko lotura

eskuaren eta eskularruaren artekoarekin konparatzen da. Entzimak forma aldatzen du
substratura egokitu ahal izateko.

2
2.- GUNE AKTIBOA:

Molekula entzimatikoen egitua hirudimentsionaletan elementu berezi bat azpimarratu behar

da: gune aktiboa (substratuarekin lotzeko gunea).

Gune aktiboa osatzen duten aminoazidoen artean, funtzio desberdinak bereizten dira:

- aminoazido laguntzaileak: substratuarekin lotura ahulen bidez elkartzen dira bere

finkapena errazteko.

- aminoazido katalizatzaileak: 10-ren aminoazidoaz osatutato eremu berezia da.

Lotura kobalentez elkartzen dira substratuarekin aldaketa kimikoak gauzatzeko.

ENTZIMEN ESPEZIFIKOTASUNA

Entzimak oso espezifikoak dira. Espezifikotasun hori jatorrizko konformazioaren ondoriozkoa

da. Espezifikotasun-maila desberdinak daude:

- Substratuarekiko espezifikotasuna: entzima bakoitzak substratu jakin bati

eragiten dio (adibidez: maltasa entzimak maltosari eragiten dio bi glukosa sortzeko)

- Ekintzako espezifikotasuna: entzima bat erreakzio kimiko mota batekin

erlazionatzen da. (adibidez: ligasak lotura berriak sortzeko).

3
SAILKAPENA

Entzimak izan daitezke:

a) Sinpleak: zati proteiko batez osatuta daude. Ez dute ezer gehiago behar bere
jarduera aurrera eramateko.

b) Holoentzimak: Zenbait entzimek osagai gehigarri bat (osagai ez proteinikoa) behar

dute gune aktiboan, katalisia burutu ahal izateko. Hori dela eta, bi zati desberdintzen
dira:
i) Zati proteikoa: APOENTZIMA (espezifikotasuna zehazten du)

ii) Zati ez-proteikoa: KOFAKTOREA (beharrezkoa entzima funtzionatzeko)

1) kofaktore ez-organikoa: ioi metalikoak

2) kofaktore organikoak:

2.1. Koentzimak: elkartzen dira lotura ahulen bidez. Molekula

organiko konplexuak dira (adb: NAD+)
2.2. Talde prostetikoak: lotura kobalenteen bidez elkartzen
dira.(adb: hemo taldea hemoglobina molekulan)

4
ENTZIMEN ZINETIKA

Entzimek parte hartzen duten erreakzioen abiadura aztertzen du entzima zinetikak. Abiadura
horrek adierazten du denbora unitate bakoitzeko zenbat substratu molekula bihurtzen diren
produktu, eta faktore askoren eraginpean dago:

1.- Substratuaren kontzentrazioa:

Substratuaren kontzentrazioa handitzen denean, erreakzioren abiadura ere handitzen da

kontzentrazio jakin batera iritsi arte (asetze puntua). Handik aurrera, abiadura konstante
mantentzen da, entzima guztiak substratuei lotuta daude eta erreakzio burutu arte entzima
ez da askatuko beste substratu bati lotzeko.

2.- Tenperatura:

Entzima guztiek jarduerarako tenperatura optimo bat izaten dute

(tenperatura fisiologikoaren inguru). 10ºC-ko igoera bakoitzeko
abiadura bikoiztu ohi da, 40ºC ingurura heldu arte, hortik aurrera
aktibitatea murrizten da entzimak desnaturalizatzen direlako.

3.- pH a:

Entzimek pH optimo bat dute. Balio horretatik gora edo behera

mugitzen bada, entzima desnaturalizatzen da bere jarduera
biologikoa galduz.

5
4.- Inhibitzaileak:
Entzimen jarduera murrizten edo erabat galarazten duten substantzia kimikoak dira.
Medikamentu batzuk inhibitzaile entzimatikoak direlako erabiltzen dira, adibidez Penizilinak
bakterio-paretaren sintesia erregulatzen duten entzimak inhibitzen ditu.

Inhibizio motak:

a) Inhibizio itzulgarria: Entzima eta inhibitzailea elkartzen dira lotura ahulen bidez, eta
hasierako egoerara buelta daiteke.

i) Lehiakorra: substratua eta

inhibitzailea egitura berditsuak dira, eta beraien
artean lehia sortzen da entzimarekin elkartzeko
gune aktiboan.

ii) Ez-lehiakorra: substratua

eta inhibitzailea egitura desberdinak dira.
Inhibitzailea elkartzen da entzimarekin
gune aktiboa ez den beste leku batean.
Elkarketa horrek gune aktiboren
egituraren eraldaketa eragiten du, eta
horren ondorioz substratua ezin da gune
aktiboan elkartu.

b) Inhibizio itzulezina: inhibitzailea kobalenteki lotzen zaio entzimaren gune aktiboari.

Entzimaren pozoiketa gertatzen da. (Sarin gasa, zianuroa,...)

6
ENTZIMA ALOSTERIKOAK

Metabolismoan entzimak seriean aritzen dira bide metabolikoak osatuz. Kate horietan
lehenengo entzimaren produktua hurrengoaren substratu bihurtzen da.

Holako sistema bakoitzean gutxienez erregulatzaile bat dago, eta horrek sekuentziaren
abiadura ezartzen du. Horrela, zelulak une bakoitzean behar dituen produktuen sintesia
erregulatzen du.

Entzima alosterikoek erreakzio horiek kontrolatzen dituzte.

Entzima alosterikoek bi forma har ditzakete: konformazio aktiboa edo konformazio inaktiboa.
Gune aktiboaz gain, gune alosterikoa edo erregulatzailea dute. Gune alosterikoan bi
modulatzaile mota elkarten dira:

- Positiboak edo aktibatzaileak: leku alosterikoan elkartzen direnean, entzima aktibatu

egiten da. Sarritan modulatzailea substratu bera izaten da (ekiditeko substratuaren
metaketa) (feed-back positiboa)
- Negatioak edo inhibitzaileak:elkartzerakoan entzima forma inaktibora pasatzen da.
Askotan sekuentzia metabolikoaren asken produktua da. (feed-back negatiboa)

7
8