See discussions, stats, and author profiles for this publication at: https://www.researchgate.

net/publication/327558376

Тема №12 Белтъчна и аминокиселинна обмяна

Chapter · September 2018

CITATIONS READS

0 16,480

1 author:

Snejana Dineva
Trakia University
106 PUBLICATIONS 303 CITATIONS

SEE PROFILE

All content following this page was uploaded by Snejana Dineva on 10 September 2018.

The user has requested enhancement of the downloaded file.

Тема №12 Белтъчна и аминокиселинна обмяна
Ключови думи: аминокиселини, трансаминиране, пряко окислително
дезаминиране, непрякото окислително дезаминиране, трансдезаминиране,
уреен цикъл, орнитинов цикъл, амониогенеза, протеолиза, протеазома,
транскрипция, транслация, кодон, генетичен код

Цели:
1. Да се изясни постъпването на аминокиселини в организма.
2. Да се изясни принципа на класифицирането на аминокиселините като
глюкогенни, кетогенни и смесени.
3. Да се разгледа прякото окислително дезаминиране.
4. Да се разгледа непрякото окислително дезаминиране.
5. Да се разгледа синтезата на заменими аминокиселини.
6. Да получат знания за орнитиновия цикъл.
7. Да получат знания за транслацията - механизъм, етапи и локализация.

Въведение
Съществуват три източника на постъпване на АК в клетката:
¾ постъпване от кръвта;
¾ разграждане на собствени вътреклетъчни белтъци;
¾ синтез на заменими АК.
Пътят на превръщане на аминокиселините, зависи от вида и функцията
на клетката, от условията на нейното съществуване, и от хормоналното
въздействие. Веществата получавани от АК са многообразни. Реакциите на
превръщане на аминокиселините в клетката условно се разделят на три
групи:
¾ по страничната верига (радикал);
¾ при карбоксилната група;
¾ с участие на аминогрупата.

Фигура 192. Насоки на метаболизма на аминокиселините

В организма присъстват 20 протеиногенни и още много непротеиногенни

аминокиселини, различават се по строежа на страничния радикал. Всички
катаболитни пътища на АК образуват основно няколко продукта, които
встъпват в ЦТК и напълно се окисляват до СО2 и Н2О с отделяне на енергия.
От количеството енергия, образувано в организма, на аминокиселините
принадлежат около 10%.
 При дадени условия, въглеродният скелет на аминокиселините не се
разпада, а участва в синтеза на въглехидрати (глюкогенни аминокиселини)
или липиди (кетогенни аминокиселини). Синтезата на невромедиатори в
организма е свързан с отделяне на α-карбоксилната група на АК.
Всички тъкани имат определена способност за синтез, преобразуване
или превръщане на въглеродните скелети на едни заменими на АК в други
производни съдържащи азот. Основно място на азотния метаболизъм в
тялото е черния дроб. Включването на аминогрупите към въглеродния скелет
на АК става чрез пряко аминиране или чрез трансаминиране (прехвърляне
на NH2 групата от амино на кетокиселина). Белтъците се синтезират в
рибозомите, в процес наречен превеждане на генетичната информация
(транслация) и е направляван от иРНК.
Във всички тъкани на организма непрекъснато се образува амоняк. Най-
големи продуценти са органите с висок обмен на АК и биогенни амини, като
нервна тъкан, черен дроб, черва и мускули. Практически цялото количество
амоняк формиран в организма се отделя чрез бъбреците под формата на
урина, която се синтезира в черния дроб (уреен или орнитинов цикъл) и
във вид на амониев йон (NH4+) образуван в бъбреците (амониогенеза).
Разграждането на белтъците се нарича протеолиза, катализират се от
протеази, протеинази или пептидази. Набелязаните за разграждане
белтъци се насочват към голям белтъчен комплекс, наречен протеазома. В
протеозомата полипепдида се разгражда до къси пептиди, които после се
разграждат до аминокиселини от цитозолни пептидази.

12.1. Разграждане на α-аминокарбоксиловите киселини.

Катаболизмът на аминокиселините започва с отделяне на аминогрупата.
При човек окислителното дезаминиране е основен път на катаболизъм на
АК. Аминокиселини като серин и хистидин могат да използват други типове
дезаминиране, а треонин се подлага на пряко разпадане до глицерин и
ацеталдехид веднага.
Основен начин на дезаминиране е окислителното дезаминиране. Има
два варианта на окислително дезаминиране: пряко и непряко.

12.1.1. Пряко окислително дезаминиране

Прякото дезаминиране се катализира от един фермент, в резултат се
образува NH3 и кетокиселина. Прякото окислително дезаминиране може да
протече в присъствие на кислород (аеробно) и не без кислород (анаеробно).
1. Аеробно пряко окислително дезаминиране катализира се от оксидази
D-аминокиселини (D-оксидази) в качество на кофермент се използва
ФАД, и оксидазите L-аминокиселини (L-оксидази) с кофермент ФМН. В
организма на човека тези ферменти присъстват, но практически са
неактивни.

Фигура 193. Пряко окислително дезаминиране

2. Анаеробно пряко окислително дезаминиране. Осъществява се само за

глутамат, катализира се от глутаматдехидрогеназа, превръща глутамат
в α-кетоглутарат.
 Фигура 194. Анаеробно пряко окислително дезаминиране

Ензим глутаматдехидрогеназа има в митохондриите във всички клетки

на организма (освен в мускулните). Този тип дезаминиране е тясно свързан
с трансаминиране на аминокиселините и се нарича трансдезаминиране.

12.1.2. Непряко окислително дезаминиране (трансдезаминиране)

Непрякото окислително дезаминиране включва 2 етапа и активно
протича във всички клетки на организма.
Първи етап е обратим пренос на NH2-група от аминокиселина на
кетокиселина с образуване на нова АК и нова кетокиселина – този пренос се
нарича трансаминиране и неговия механизъм е сложен. В качество на
кетокиселина акцептор ("кетокиселина 2") в организма обикновено се
използва α-кетоглутарова киселина, която се превръща в глутамат
("аминокиселина 2"). В резултат на трансаминирането свободните АК губят
α-NH2-групата и се превръщат в съответните кетокиселини. Кетоскелета се
катаболизира по специфични пътища и се включва в ЦТК и тъканното
дишане, където изгаря до СО2 и Н2О. При необходимост (например,
гладуване) въглеродния скелет на глюкогенните АК може да се използва за
синтез на глюкоза в глюконеогенезата.
Втори етап се състои в откъсване на аминогрупата на АК2 -
дезаминиране. В организма на човек на дезаминиране се подлага
единствено глутаминовата киселина (глутамат).

Фигура 195. Непряко окислително дезаминиране (трансдезаминиране)

Втория етап се осъществява от глутаматдехидрогеназата. В организма

колектор на всички аминогрупи от АК се явява глутаминовата киселина, и
само тя се подлага на окислително дезаминиране с образуване на амоняк
и α-кетоглутарова киселина. Ензима глутаматдехидрогеназа присъства в
митохондриите на всички клетки на организма, освен в мускулните.
Отчитайки тясната връзка на тези два етапа, непрякото окислително
дезаминиране се нарича трансдезаминиране.

12.1.3. Глюкогенни, кетогенни и смесени аминокиселини

В организма присъстват 20 протеиногенни и още много непротеиногенни
аминокиселини, които се отличават една от друга по строежа на страничния
радикал, съществуват и аналогично количество специфични пътища за
катаболизма на страничните групи. В същото време всички тези катаболитни
пътища се сливат и се свеждат до шест продукта, които встъпват в ЦТК и там
напълно се окисляват до СО2 и Н2О с отделяне на енергия (фиг.196).
При определени условия въглеродния скелет на аминокиселините не се
разпада, а участва в синтеза на въглехидрати (глюкогенни аминокиселини)
и липиди (кетогенни аминокиселини).
Към глюкогенните се отнасят повечето АК, при разпадането на които се
образува пируват и метаболити ЦТК, например, оксалоацетат или α-
кетоглутарат.
Строго кетогенни са лизин и левцин, при тяхното окисление се образува
изключително ацетил-S-КоА. Той взема участие в синтеза на кетонови тела,
мастни киселини и холестерол.
Групата на смесените аминокиселини включва тези, от разграждането
на които се образува пируват, метаболити на ЦТК и ацетил-S-КоА
(фенилаланин, тирозин, изолевцин, триптофан).

Фигура 196. Глюкогенни, кетогенни и смесени АК

12.1.4. Синтеза на невромедиатори от АК

Синтезата на невромедиатори от АК е свързан с отделяне на α-
карбоксилната група на АК.
Хистамин. Биологичен амин, намиращ се във всички телесни течности,
който разширява кръвоносните съдове и свива гладкомускулните влакна.
Реакцията на образуване на хистамин най-активно протича в клетките на
белите дробове, кожата, черния дроб. В тях се синтезира хистамин и се
натрупва в секреторни гранули.
 В кръвта хистамин се отделя при повреждане на тъканта, при удар, при
електрическо дразнене. В клиничната практика секрецията на хистамина е
обикновено свързана с алергия.

Фигура 197. Синтеза на хистамин

Серотонин активно се синтезира в клетките на кожата, черния дроб,

белия дроб, далак и ЦНС.

Фигура 198. Синтеза на серотонин

Гамма-аминомаслена киселина. Синтез на γ-аминомаслена киселина

(ГАМК) протича изключително в ЦНС – подкоровите образувания на главния
мозък.

Фигура 199. Синтеза на γ-аминомаслена киселина

Допамин. Синтезата на допамин протича основно в невроните на

междинния и среден мозък.

Фигура 200. Синтеза на допамин

12.2. Общи закономерности – дезаминиране, преаминиране,

декарбоксилиране.
Аминокиселините започват своето разграждане с отделяне на амино
групата. Това може да стане чрез:
¾ окислително дезаминиране;
 ¾ трансаминиране (преаминиране).

12.2.1. Трансаминиране
Обратим процес, при който взаимодействат аминокиселина (донор на
амино-група) и α-кето-киселина (акцептор). Катализира се от трансаминази
или аминотрансферази с кофактор пиридоксалфосфат.
Обикновено акцептори на амино-групите при преаминирането са три α-
кето киселини:
™ α -кетоглутарат

Фигура 201. Трансаминиране с акцептор α –кетоглутарат

и получаване на глутамат

Продукт на трансаминирането е глутаминова киселина:

¾ явява се една от транспортните форми на аминния амоняк в
хепатоцитите;
¾ способна е да реагира със свободния амоняк и да го обезврежда.
™ оксалацетат

Фигура 202. Трансаминиране с акцептор оксалоацетат

и получаване на аспартат

Трансаминазите поддържат равновесието между аминогрупите и

наличните α-кето киселини. Това позволява синтеза на заменими АК,
използвайки амино-групи от други АК и въглеродните скелети синтезирани в
клетката. Така баланса между различните АК се поддържа, като протеини с
различен АК състав се синтезират. Въпреки, че амино-N от една АК може да
бъде използвана за синтеза на друга АК, азота трябва да бъде получен в
диетата като АК (протеини).
™ пируват

Фигура 203. Трансаминиране с акцептор пируват

и получаване на аланин
 Чрез трансаминиране на α-кето-киселини в организма се получават т.н.
заменими аминокиселини. Броят на аминогрупите при трансаминиране
остава един и същ, тъй като една аминокиселина се превръща в кето-
киселина, но едновременно друга кето-киселина се превръща в
аминокиселина.
Характерно за реакциите на трансаминирането е:
¾ активират се в черния дроб, мускулите и други органи при постъпване
в клетката на излишък от АК – с цел оптимизация на техните
съотношения;
¾ обезпечават синтеза на заменими АК в клетката при наличие на
техните въглеродни скелети (кетоаналога);
¾ започват при прекъсване използването на АК за синтез на
азотсъдържащи съединения (белтъци, креатин, фосфолипиди,
пуринови и пиримидинови бази) – с цел катаболизъм на безазотния
остатък и изработване на енергия; вътреклетъчното гладуване,
например, при хипогликемия от различен генезис – за използване на
безазотния остатък на АК в черния дроб за кетогенеза и
глюконеогенеза, в други органи – за прякото му въвличане в
реакциите на ЦТК.
Значението на трансаминирането проличава по-ясно, ако то се разглежда
като част от трансдезаминирането.

12.2.2. Дезаминиране и трансдезаминиране

Окислителното дезаминиране е обратим процес, при който
едновременно с дехидрогениране на α-въглеродния атом, се отделя и
амино-групата като амониев йон. Няма съществено биологично значение,
тъй като не е свързано с печалба на енергия.
Трансдезаминирането е комбинация от трансаминиране на коя да е
аминокиселина с α-кето-глутарат като акцептор на амино-групата и
последващо окислително дезаминиране на получаващия се глутамат под
действие на високо активната глутамат дехидрогеназа. По този път не
само глутамат, но и останалите аминокиселини се разграждат с енергетична
печалба, тъй като отделеният водород се отправя към дихателните вериги. В
еукариоти това е главният път за отделяне на азота от аминокиселините.
Процесът на трансдезаминиране протича в организма непрекъснато,
защото свързаните реакции на трансаминиране и дезаминиране създават
поток от излишен аминнен азот от периферните клетки в черния дроб за
синтеза на уреа и в бъбреците за синтеза на амониеви соли. Ако
реакцията протича в митохондриите на черния дроб, амоняка се използва за
синтез на уреа, която се отделя с урината. В бъбреците реакцията е
необходима за отделяне на амоняка в процеса на амониогенеза. Тъй като
НАДН се използва в дихателната верига и α-кетоглутарат в реакциите на
ЦТК, то реакцията се активира при дефицит на енергия и се инхибира при
излишък на АТФ и НАДН.
В скелетната мускулатура не съществува ензима глутаматдехидрогеназа
и пряко дезаминиране на аминокиселините не протича. При интензивна
работа на скелетната мускулатура се активира алтернативен способ за
дезаминиране – цикъл на АМФ-ИМФ. Образувания при трансаминирането
глутамат при участие на ензима аспартатаминотрансфераза реагира с
оксалоацетат и се образува аспартат. Аспартат предава аминогрупата на
инозинмонофосфат (ИМФ) с образуване на АМФ, който се подлага на
дезаминиране и образува амоняк.
 Фигура 204. Реакции на непряко дезаминиране в мускулната тъкан-
цикъл на АМФ-ИМФ

Процеса има защитен характер, при работа на мускула се натрупва

млечна киселина, амоняка се свързва с водородните йони и предотвратява
закисляването на цитозола.

12.2.3. Декарбоксилиране
Декарбоксилирането е силно застъпено при микроорганизмите, при
животните и растенията протича в много по-малка степен. В резултат на
декарбоксилирането от АК се образуват амини.
Една част от амините са важни и високо физиологично активни вещества,
затова са наричат биогенни амини, друга – участват в състава на по-сложни
съединения, а трета – се натрупват в по-големи количества при гниене на
трупове.
Съществуват два типа реакции на инактивация на биогенните амини:
¾ дезаминиране
¾ метилиране.
Дезаминиране протича с образуване на свободен амоняк и с участието
на ФАД. Реакцията се катализира от моноаминоксидаза, тя се открива в
много тъкани, но най-често в черния дроб, жлъчката, бъбреците, тънкото
черво, нервната тъкан.

Фигура 205. Дезаминиране протича с образуване на свободен амоняк

и с участието на ФАД.

Откъсването на NH2-група от въглеродния скелет на аминокиселините са

реакции на дезаминиране.
 Фигура 206. Типове дезаминиране с образеване на
ненаситена, наситена, хидрокси и кетокиселина

Метилиране на биогенния амин протича при наличие в него на

хидроксилни групи (допамин, серотонин). В реакциите взема участие
активната форма на метионин – S-аденозилметионин (SAM), образува
метилирана форма на амина и S-аденозилхомоцистеин (SАХ).

Фигура 207. Метилиране на биогенния амин протича при наличие

в него на хидроксилни групи (допамин, серотонин)

12.3. Орнитинов цикъл

Реакциите на синтез на урина е цикличен процес и са получили
наименованието орнитинов цикъл. Синтезът на урина започва в
митохондриите (първа и втора реакция), и завършва в цитозола
(останалите три реакции). За пренасянето на цитрулина и орнитина
през митоходриалната мембрана съществуват специални преносители.
12.3.1. Обезвреждане на амоняка получен от метаболизма
Амоняк непрекъснато се образува във всички тъкани на организма. Най-
големи продуценти са органите с висок обмен на аминокиселини и биогенни
амини, като нервна тъкан, черен дроб, черва и мускули.
Основни източници на амоняк се явяват следните процеси:
¾ неокислително дезаминиране на някои аминокиселини (серин,
треонин, хистидин) – в черния дроб;
¾ окислително дезаминиране на глутаминовата киселина във всички
тъкани (освен в мускулната), и особено в черния дроб и бъбреците;
¾ дезаминиране на амидите на глутамат и аспартат – в черния дроб и
бъбреците;
¾ катаболизъм на биогенни амини – във всички тъкани, в най-висока
степен в нервната тъкан;
¾ жизнена дейност на бактерии от дебелото черво;
¾ разграждане на пурини и пиримидини – във всички тъкани.
Практически цялото количество амоняк формиран в организма се отделя
чрез бъбреците под формата на урина, която се синтезира в черния дроб и
във вид на амониев йон (NH4+) образуван в бъбреците. В клетките на черния
дроб и бъбреците, амоняка попада като влиза в състава на глутамин,
аспарагин, глутамат, аланин и в свободна форма. Освен това, при
метаболизма се образува в голямо количество и в самите клетки на черния
дроб.
В клетката глутамин и аспарагин се дезаминира съответно до глутамат
и аспартат с образуване на амоняк (по-точно амониев йон, NH4+).

Фигура 208. Реакция на дезаминиране на глутамата

В клетките аспартат и глутамат се използват за синтез на пуринови и

пиримидинови бази.

Фигура 209. Използване на глутамата в метаболизма

Амидните производни на тези аминокиселини се явяват транспортна

форма на амоняка от тъканите до бъбреци и черен дроб. Освен това
глутамата влиза в състава на глутатион – вещество, изпълняващо две
различни функции – пренос на аминокиселини през клетъчната мембрана и
основно звено в антиоксидатната система на клетката. Също така глутамат и
неговото производно γ-аминомаслената киселина са медиатори в ЦНС.
 Фигура 210. Използване на аспартата в метаболизма

Протонираната форма на амоняка (амониевия йон) е слаба киселина, а

непротонираната - силна основа.

Увеличената концентрация на амоняк повишава вътреклетъчното рН със

сложни последствия върху метаболизма:
¾ амонякът директно въздейства върху мозъка;
¾ помирисване на амоняк (ниска доза) свестява припаднали, високата
доза е като удар от електрически ток;
¾ при дефицит на ензими на урейния цикъл се наблюдават различни
степени на увреждане - от умствено изоставане и летаргия до летален
изход;
¾ при чернодробни увреждания в черния дроб не се синтезират
ензимите на урейния цикъл и това води до хиперамонемия, кома и
дори смърт.
Тъй като амоняка е изключително токсичен, то в тъканите съществуват
няколко механизма за неговото обезвреждане, посредством свързването му
в използваема и нетоксична форма:
¾ синтез на глутамат (възстановително аминиране);
¾ синтеза на глутамин (напр. в мозък);
¾ трансаминиране на пируват до аланин (в мускулите).
Глутамин и аланин по кръвен път се отнасят в черния дроб, където в
урейния цикъл се извършва крайното обезвреждане на амоняк до урея.
Уреята е краен продукт на азотния катаболизъм в човека. Хората не
притежават ензима уреаза, който да разгражда уреята. По кръвен път уреята
се отнася в бъбреците и изхвърля с урината.
Аланин влиза в реакции на трансаминиране. Образувания в резултат на
реакцията пируват влиза в глюконеогенезата или в енергетичния обмен на
клетката. Паралелно се образува е глутамат.
Глутамат може да попадне в чернодробните клетки основно:
¾ от кръвта;
¾ при трансаминирането на α-кетоглутарат с аспартат или аланин;
¾ при дезаминирането на глутамин.
Обикновено глутамат се дезаминира от глутаматдехидрогеназа с
образуване на амоняк.

12.3.1.1. Синтеза на глутамат - редуктивно аминиране на α-

кетоглутарат
Временно и бързо обезвреждане на амоняк е редуктивното му аминиране
под действие на глутамат дехидрогеназата, в качество на кофермент се
използва НАДФН. Реакцията по своята същност е обратна на окислителното
дезаминиране на глутамат. Реакцията протича във всички тъкани, освен в
мускулните, но няма голямо значение, тъй като предпочитан субстрат за
глутамат дехидрогеназата е глутамат и равновесието е силно изтеглено
към α-кетоглутарат.

Фигура 211. Редуктивно аминиране на α-кетоглутарат под действие

на глутамат дехидрогеназата

Ензимът катализира и правата и обратната реакция. При редуктивното

аминиране обикновено редукторът е НАДФН, а при окислителното
дезаминиране - окислен НАД. В мозъка има високи нива на глутамат
дехидрогеназа. Тази реакция снижава концентрацията на клетъчния α-
кетоглутарат, необходим за цитратния цикъл. Това може да снижи
продукцията на АТФ, а мозъкът се нуждае от високи концентрации на АТФ за
своите метаболитни нужди.

12.3.1.2. Синтеза на глутамин

Амонякът може да се обезврежда и чрез превръщане на глутамат в
глутамин - ендергонична реакция, изискваща АТФ. Катализира се от ензима
глутамин синтетаза, който също както глутамат дехидрогеназата има
високо ниво в мозъка. Синтезата на глутамин е по-важен път за
отстраняване на амоняка отколкото редуктивното аминиране на α-глутарат.
При редуктивното аминиране се намалява концентрацията на α-
кетоглутарат и възможността за синтеза на АТФ, при синтезата на глутамин
директно се намалява вътреклетъчният АТФ.

Фигура 212. Синтеза на глутамин

Освен в мозъка, глутамин се синтезира и в други тъкани. Глутаминът е

нетоксичен, като незаредено съединение лесно преминава през мембрани,
за разлика от заредения глутамат и е транспортна форма на включения в
него амоняк, пренася се по кръвен път до черния дроб, бъбреци и други
тъкани.
Глутамин е депо на безвреден използваем амоняк, който може да се
използва за различни синтези на:
 ¾ карбамилфосфат в цитозола (предшественик на пиримидинови
нуклеотиди);
¾ ЦТФ от УТФ;
¾ пуринови нуклеотиди (доставя N3 и N9);
¾ ГМФ от КсМФ;
¾ аминозахари;
¾ триптофан и хистидин (в растения и други автотрофни организми).
В бъбреците и черния дроб глутаминът се разгражда хидролитично под
действие на глутаминаза до глутамат и амониев йон. Амониевите йони се
изхвърлят с урината, а в черния дроб се използват за синтеза на урея.

12.3.1.3. Трансаминиране на пируват до аланин (в мускули)

Аланин има важна роля за пренасяне на амино-групи към черния дроб в
нетоксична форма чрез глюкозо-аланиновия цикъл. Аланинът служи като
преносител на амоняк и пируват от мускулите към черния дроб. Амонякът се
изхвърля, а пируватът се използва за глюконеогенеза. Получената глюкоза
се връща по кръвен път към мускула. Въглеродните атоми на 2 молекули
аланин са необходими за синтеза на една молекула глюкоза, а азотните
атоми от тези две молекули аланин осигуряват синтезата на 1 молекула
урея.
Целеви органи за транспорт на амоняка са черен дроб, бъбреци и черва.
В черния дроб:
¾ аспарагин и глутамин са дезаминират до аспартат и глутамат,
образуващи амоняк, който се използва за синтеза на уреа ;
¾ аланин влиза в реакции на трансаминиране с α-кетоглутарат;
¾ глутаминовата киселина се подлага на окислително дезаминиране.
В тънкото черво част от глутамина се дезаминира до глутамат.
Отделения амоняк се отделя в лумена на червата (но не повече от 5%) или
чрез кръвния поток се отправя към черния дроб, а глутамат встъпва в
трансаминиране с пируват, в резултат на което амоняка преминава в аланин
и с него също навлиза в черния дроб. В бъбреците образуват се амониеви
соли с използване на глутамат, глутамин и аспарагин.

Фигура 213. Роля на аланин за транспорт на амино-групи към черния дроб

чрез глюкозо-аланинов цикъл
 Аланин е втори след глутамат по важност като циркулираща АК. Той
извършва трансфер на азот от периферните тъкани към черния дроб. В
мускулните тъкани се синтезира аланин от пируват, със скорост
пропорционална на нивата на пирувата в интрацелуларното пространство. В
черния дроб се акумулира плазмен аланин, и протича противоположната
реакция на трансаминирането, което се извършва в мускулната тъкан, и
съответно се увеличава продукцията на уреа. Пирувата или се окислява, или
се превръща в глюкоза чрез глюконеогенезата.

12.3.1.3. Синтез аспарагин и карбамоилфосфат

Синтез на аспарагин – взаимодействието на аспартата с амоняка е
второстепенен начин за отстраняване на амоняка, енергетически неизгоден,
тъй като се изгубват 2 макроергични връзки.

Фигура 214. Второстепенен начин за отстраняване на амоняка

Синтез на карбамоилфосфат в митохондриите на черния дроб –

реакцията е първата при синтеза на уреа, начин за крайно отделяне на
амоняка от организма.

12.3.2. Уреен цикъл - крайно обезвреждане на амоняк

В урейния цикъл се извършва крайно обезвреждане и превръщане на
амоняка в урея. Уреята се образува от амоняк, СО2 и амидния азот на
аспартат.
Цикълът се състои от пет реакции, катализирани от следните ензими:
1) карбамилфосфат синтетаза
2) орнитин транскарбамилаза
3) аргининосукцинат синтетаза
4) аргининосукциназа
5) аргиназа.
Първите два ензима са митохондрийни, а останалите са в цитозола.
Освен това за два от метаболитите (орнитин и цитрулин) в митохондрийната
мембрана има транспортьори.
Реакциите на синтез на уреа образуват цикъл получил названието
Орнитинов или Уреен цикъл (фиг. 215). Синтезата на уреа започва в
митохондриите (първа и втора реакция), и завършва в цитозола (останалите
три реакции, фиг. 215). Специални мембранни преносители осъществяват
пренасянето на цитрулин и орнитин през митохондриалната мембрана.
Аргининосукциназата разгражда аргининосукцинат до аргинин и фумарат.
За фумарат има две възможности:
1) да се превърне отново в аспартат и да се използва в аргининосукцинат
синтетазната реакция;
2) да влезе в митохондриите, където под действие на фумараза и
малатдехидрогеназа от цитратния цикъл се получава оксалоацетат. Това
може да стане и в цитозола, където също са открити изоензими на
фумаразата и малатдехидрогеназата.
Полученият оксалацетат се трансаминира до аспартат.
 Фигура 215. Орнитинов цикъл – локализация и химизъм

В образуването на една молекула уреа участват 1 молекула NH4+, 1

молекула CO2, аминогрупа, 1 молекула аспарагинова киселина, изразходват
се 4 макроергически връзки и три молекули АТФ.
Значението на урейния цикъл за превръщането на токсичния амоняк в
урея проличава от факта, че при сериозни увреждания на черния дроб
(остър хепатит, цироза и др.), които затрудняват или дори спират синтезата
на ензимите на урейния цикъл, амонякът се натрупва и може да доведе до
отравяне, кома и смърт. От тази гледна точка оправдани са по-високите
енергетични разходи (4 макроергични връзки за мол синтезирана урея) в
сравнение с 1 мол АТФ за синтеза на глутамин.
При гладуване, аминокиселините от мускулните белтъци са основен
източник на въглерод за глюконеогенеза в черния дроб. Едновременно с
това азотните атоми на аминокиселините се превръщат в урея. Затова
съдържанието на урея в урината по време на гладуване е високо. При
продължително гладуване обаче, мозъкът започва да използва кетонови
тела, което намалява изискванията за глюкоза и води до намалено
разграждане на белтъци в мускулите. Намалената глюконеогенеза от
аминокиселини се съпровожда от намалена продукция на урея в урейния
цикъл.
 Страничен продукт на орнитиновия цикъл е фумаровата киселина,
преносима обратно в митохондриите (фиг. 215). Тук в реакциите на ЦТК от
нея може да се образува оксалоацетат, който се трансаминира с глутамат до
аспартат, влиза в цитозола и отново реагира с цитрулина. Връзката между
урейния и цитратен цикъл, посредством синтезата на аспартат е показана
чрез т.н. велосипед на Кребс (фиг. 216).

Фигура 216. Връзки между уреен и цитратен цикъл, посредством аспартат

12.3.3. Синтез на амониеви соли

Около 10% от целия амоняк, получен от обмяната на веществата, се
извежда от бъбреците под формата на амониеви соли. Непосредственият
синтез на амониеви соли или амониогенеза се извършва в просвета на
каналчетата на бъбреците от секретираните тук амоняк и йони на водорода,
и филтрираните органични и неорганични аниони на първичната урина.
Част от глутамина в кръвта, който не се задържа от черния дроб, достига
до бъбреците. В епителните клетки на бъбречните каналчета ензима
глутаминаза хидролизира амидната група до образуване на глутамат.
Глутамат се дезаминира от глутаматдехидрогеназа.
Паралелно в епитела протича процес на клетъчно дишане, съпроводен с
образуване на въглеродна киселина, която се дисоциира на водороден йон
(Н+) и карбонатен йон (HCO3-). Йоните на водорода се секретират в
първичната урина, карбонатните йони в кръвта.
Отделения амоняк дифундира в просвета на каналчетата, където се
съединява с йоните на водорода (Н+) и образува амониеви йони (NH4+). Те се
свързват с неорганичните (фосфатни, хлорни, сулфатни) или органични
(оцетна, млечна, оксалова киселина) анийони (фиг. 217).
 Фигура 217. Реакции на синтез на амониеви соли

12.4. Биосинтез на α-Аминокарбоксилови киселини. Общи

закономерности.
12.4.1. Транспорт на аминокиселините през мембраната
Преноса на АК през мембраните на клетката, както при всмукването от
чревния канал, така и при прехода от кръвта в клетките на различни тъкани,
се осъществява по два механизма:
¾ вторичен активен транспорт и
¾ глутатионова транспортна система.
Вторичен активен транспорт – това е пренос на вещества, в този
случай на АК с използване градиента на концентрация на натрия между
вътрешната и външната страна на клетъчната мембрана. Вторичния активен
транспорт е основан на използване на ниската концентрация на йоните вътре
в клетката, създаван от мембранния ензим Na+,K+-АТФаза. Специфичен
белтък преносител свързва аминокиселината и Na+ с апикалната повърхност
на ентероцитите. Важното е, че при отсъствие на натрий, АК не в състояние
да се свърже с белтъка преносител (фиг. 218).
 Фигура 218. Схема на вторичен активен транспорт

Изменяйки своето положение в мембраната, белтъка отдава натриевия

йон в цитозола по градиента на концентрация. Веднага след това АК изгубва
връзка с белтъка преносител и остава в цитоплазмата.
Съществуват 5 транспортни системи:
¾ за големи неутрални, в това число алифатни и ароматни АК;
¾ за малки неутрални – аланин, серин, треонин;
¾ за основни аминокиселини – аргинин и лизин;
¾ за кисели аминокиселини – аспартат и глутамат;
¾ за малки аминокиселини – глицин, пролин и оксипролин.
Глутатионова система на транспорт. Втори начин за пренос на АК
вътре в клетките протича в комплекса с глутатион при помощта на ензима γ-
глутамилтрансфераза.

Фигура 219. Схема на глутатионова система на транспорт. Преносител на някои АК

(обикновено неутрални) е трипептида глутатион (γ-глутамилцистеилглицин),
 Глутатион се свърза с аминокиселината от външната стена на клетъчната
мембрана с участие на ензима глутамилтрансфераза. γ-Глутамилния
остатък се свързва с АК и протича преместването и вътре в клетката.
Глутатион се разпада на съставящите го компоненти. След отделянето на АК
протича ресинтез на глутатиона.

12.4.2. Заменими и незаменими аминокиселини

Всички тъкани имат определена способност за:
¾ синтез на заменими АК;
¾ преобразуване на АК;
¾ превръщане на въглеродните скелети в АК и други производни
съдържащи азот.
Въпреки това, черния дроб е основно място на азотния метаболизъм в
тялото.
Хората и животните могат да синтезират само част от стандартните АК.
Аминокиселини, за които не притежават биосинтетични пътища се наричат
незаменими. Растенията могат да синтезират всички АК, като за азотен
източник използват амоняка, нитратите и нитритите. Сред бактериите се
наблюдава голямо разнообразие по отношение на способността им да
синтезират АК. Едни могат да синтезират всички АК (E.coli), а други само част
от тях. Това тяхно качество се нарича ауксотрофност.
Незаменимите АК трябва да се приемат чрез хранителната диета, защото
техния въглероден скелет не може да се синтезира в клетките. Такива са:
¾ Изолевцин, левцин, валин;
¾ Лизин;
¾ Треонин;
¾ Триптофан;
¾ Фенилаланин (тирозин се получава от фенилаланин);
¾ Метионин (цистеин се синтезира от метионин)
¾ Хистидин (незаменим за новородени).

12.4.3. Общи реакции за синтез на аминокиселини

Редуцирания азот навлиза в човешкия организъм като:
¾ свободни АК;
¾ протеин;
¾ амоняк продуциран от бактериите в чревния тракт.
Независимо кой е първоизточникът на азот за живите организми [N2, NO2-,
NO3-, NH3(NH4+)], неговото непосредствено включване в състава на
органичните съединения става чрез NH3 (NH4+).
Няколко са реакциите, които се използват за тази цел:
¾ Образуване на глутаминова киселина;
¾ Образуване на глутамин;
¾ Образуване на аспарагин;
¾ Биосинтеза на карбамоилфосфат;
¾ Образуване на аспарагинова киселина.
Двойка ензими - глутамат дехидрогеназа и глутамин синтетаза - са
открити във всички организми и въздействат върху превръщането на
амоняка до аминокиселините - глутамат и глутамин, респективно. Амино- и
амидните групи от тези 2 субстанции свободно се прехвърлят върху други
въглеродни скелети чрез трансаминиране.
Има два важни аспекта в синтеза на аминокиселините:
¾ Първият – синтез на въглеродния скелет на всяка аминокиселина.
¾ Вторият – начинът, по който аминогрупата (NH2) се свързва с
въглеродния скелет (аминирането).
12.4.3.1. Синтез на въглеродния скелет на всяка
аминокиселина
Предшествени на въглеродни скелети се образуват като междинни
продукти в два метаболитни пътя – ЕМП и ЦТК. На базата на
предшествениците, използвани за синтез на въглеродните скелети,
аминокиселините се групират в семейства:
™ семейство на глутамата;
™ семейство на аспартата;
™ семейство на пирувата;
™ семейство на серина;
™ ароматни аминокиселини;

Фигура 220. Схема на групирането на аминокиселините в семейства

12.4.3.2. Начин, по който аминогрупата (NH2) се свързва –
аминиране.
Включването на аминогрупите към въглеродния скелет става чрез пряко
аминиране или чрез трансаминиране (прехвърляне на NH2 групата от
амино на кетокиселина).
Превеждането на неорганичния азот в органични съединения преминава
винаги чрез образуване на амоняк. Източници на азот, като – нитрати,
нитрити и молекулярен азот, предварително се редуцират до амоняк
(асимилационна нитратредукция), и само след това се включват в състава на
органичните съединения. Съществуват няколко ензима, които могат да
катализират присъединяване на амоняк към въглеродния скелет. Например,
глутамат-дехидрогеназата, ензим който използва НАД.Н2 като източник на
редукционна сила за синтез на глутаминова киселина от α-кетоглутарова
киселина и амоняк.

12.5. Обмяна на белтъците – разграждане и биосинтез.

12.5.1. Разграждане на белтъците
Разграждането на белтъците се нарича протеолиза, а ензимите, които го
катализират: протеази, протеинази или пептидази. Набелязаните за
разграждане белтъци се насочват към голям белтъчен комплекс, наречен
протеазома. В протеозомата полипепдида се разгражда до къси пептиди (8-
10 аминокиселини), които после се разграждат до аминокиселини от
цитозолни пептидази.
Разграждането на белтъците в протеазомите е избирателно. На него се
подлагат белтъци с къс полуживот, с дефекти в първичната структура,
химично повредени или денатурирани.
Протеазомата е голям белтъчен комплекс, характерен за всички
еукариоти и архебактерии, както и за някои еубактерии. При еукариотните
организми се разполага в клетъчното ядро и в цитоплазмата. Основната
функция на протеазомата е да разгражда непотребни или повредени
белтъци чрез протеолиза (химическа реакция на разкъсване на пептидна
връзка). Ензимите, които катализират такива реакции се наричат протеази.
Протеазомите, регулират концентрацията на редица белтъци и
освобождават клетките от белтъци с неправилна структура. Процесът на
разграждане първоначално води до формирането на полипептидни
фрагменти с дължина от седем до осем аминокиселини. Впоследствие става
допълнително разграждане до свободни аминокиселини, които се използват
отново в биосинтезата на белтъци.
Белтъците в клетката се маркират за разграждане, чрез ковалентното
прикачване на молекули убиквитин. Реакцията на маркиране се катализира
от ензими, наречени убиквитин-лигази. Веднъж след прикачването на
първата молекула убиквитин, процесът продължава с прикачването на втора
молекула към първата и т.н., като по този начин се формира т.нар.
полиубиквитинова верига върху протеина. Полиубиквитиновата опашка е
сигнал за взаимодействие с протеазомата и прицелния белтък се подлага на
разграждане.
Пътят на разграждането на белтъци посредством протеазомния комплекс
е есенциално важен за редица процеси, свързани с клетъчния цикъл,
експресията на белтъци и дори в клетъчния отговор към оксидативен стрес.
Значението на протеазомната протеолиза и ролята на убиквитина е повод
за връчването на Нобелова награда за химия през 2004 година на Аарон
Цихановер, Аврам Хершко и Ъруин Роуз.
12.5.2. Синтез на белтъци

12.5.2.1. Роля на рибозомите за белтъчната биосинтеза

В рибозомите се осъществява белтъчната биосинтеза. В малката
субединица на еукариотните рибозоми 18S рРНК е свързана с около 30
белтъка. В голямата субединица 28S рРНК, 5.8S рРНК и 5S рРНК са
свързани с около 50 белтъка. В комплекс с рибозомните белтъци, рРНК са
метаболитно стабилни и действат в продължение на много транслационни
цикли. В края на всеки цикъл се рибозомите се дисоциират до малка и
голяма субединица. Структурата и функциите на рибозомите са изучавани
чрез различни техники. Формата и размерите са определени чрез
електронно-микроскопски изследвания (фиг. 221).

Фигура 221. Строеж на рибозомата

(1- голяма субединица, 2 - малка субединица, 3 - цялостна рибозома. Показани са важни функционални
участъци: Р - пептидил трансфераза;Т - транслокационен участък; Е - място за излизане на нарастващия
пептид от голямата субединица.)

В малката субединица се различават тяло и платформа. Стрелката

между тях сочи вдлъбнатина, съдържаща декодиращото място (т.е. мястото,
където се осъществява взаимодействието между кодон от иРНК и
комплементарен антикодон от тРНК).
В рибозомата има 3 участъка за свързване на РНК – един за мРНК и два
за тРНК.

Фигура 222. Участъци за свързване на РНК в рибозомата

Този за мРНК лежи изцяло в малката субединица, докато двата участъка

за тРНК са в перпендикулярно направление и обхващат и двете субединици.
Единият е за тРНК, за която е закрепен растящият полипептид – пептидил-
тРНК. Затова се нарича пептидилен и се означава с П. Другият участък е за
тРНК, която носи следващата аминокиселина – аминоацил-тРНК. Съответно
участъкът се нарича аминоацилен и се означава с А. Двата участъка са
сближени и успоредни, тъй като двата съседни кодона са един до друг, а на
другия край двете аминокиселини също трябва да се сближат, за да се
свържат.

12.5.2.2. Биосинтез на белтъци - общи закономерности

Белтъците се синтезират в рибозомите, в процес наречен превеждане на
генетичната информация (транслация) и е направляван от иРНК.
Нуклеотидната секвенция (последователност) на ДНК, презаписана като
последователност от кодони (триплети) в иРНК, определя
аминокиселинната последователност в белтъка. Транслацията започва от
кодона АУГ, който определя първата аминокиселина метионин в еукариоти.
Кодоните в иРНК се четат последователно в посока от 5' към 3'-края до
достигане на 3'-края или "стоп"-кодон (УАГ, УГА или УАА).
Белтъкът се синтезира от амино- към карбоксилния край.
Генетичната информация е записана чрез редуване на базите в
нуклеиновите киселини и носи указания за структурата на всички белтъци и
РНК в клетката, както и за регулацията на техния синтез. Генетичната
информация контролира строежа, развитието и функционирането на
индивида, както и реакциите му спрямо условията на средата.
Съществуващата в клетката генетична информация, никога не се
използва изцяло и едновременно, тя е запас, склад, от който в определен
момент се ползва само определена част.
Специфичността на един белтък се определя от линейния ред на
аминокиселините в него. Този ред зависи от реда на нуклеотидите в нишката
на ДНК. Генетичната информация е шифрована в ДНК, тя трябва да се
разчете и “преведе”. Това се осъществява с помощта на РНК. РНК има
задача да ”препише” информацията от нишката на ДНК, да пренесе тази
информация до рибозомите и там да се извърши белтъчен синтез.
Молекулата на РНК е едноверижна, дълга и неразклонена. Изградена от
нуклеотиди, които съдържат монозахарида рибоза вместо дезоксирибоза и
урацил (У) вместо тимин (Т), аденин (А), гуанин (Г) и цитозин (Ц).
Генетичната информация първоначално се преписва и след това се
превежда.

Фигура 223. Движение на генетичната информация по време на основните

генетични процеси - удвояване, презаписване и превеждане (централна догма).

Известни са три основни типа РНК:

¾ иРНК – информационни или още наречени матрични РНК (мРНК) –
носят информация за синтеза на белтък;
¾ тРНК – транспортни РНК;
¾ рРНК – рибозомни РНК, които изграждат рибозомите в комплекс с
белтъци.
Всяка иРНК носи информация за синтезата на една или няколко
полипептидни вериги. Всяка тройка нуклеотиди от молекулата на иРНК,
която съответства на дадена АК в полипептидните вериги се нарича кодон.
За всяка АК от белтъците съществуват един или няколко кодони от иРНК. С
помощта на тРНК се осъществява превеждането на генетичната
информация.
 Фигура 224. Реализиране на генетичната информация

12.5.2.3. Особености на генетичния код

¾ Генетичният код е универсален – кодоните за АК са еднакви в
различните организми – растения, животни и човек.
¾ Генетичният код е изроден - С изключение на Мет и Три, за които има
по един кодон, за останалите аминокиселини има повече кодони. Това
се означава като дегенерация на генетичния код, макар че по-
информативен е терминът "изобилие". Първите две бази в кодона са
постоянни, а третата може да е различна, без това да променя
включваната аминокиселина.
¾ Генетичният код е недвусмислен - всеки кодон определя само една
аминокиселина.
¾ Генетичният код е неприпокриващ се и без запетайки - след като
започне четенето от определен кодон, без пунктуации и без
припокриване информацията се чете до достигане на стоп-сигнал.

Фигура 225. Ключ на генетичния код

12.5.2.4. Роля на тРНК

Транспортните РНК имат четири важни участъка. Два от тях са еднакви за
всички тРНК, а другите два са специфични. Структура на тРНК, поради
формата си тя се нарича детелинов лист.
 Фигура 226. Структура на тРНК

12.5.2.5. Етапи на белтъчната синтеза

Белтъчната синтеза започва с активиране на аминокиселините и
образуване на амино-ацил тРНК комплекси. След това преминава през
етапите:
¾ Иницииране;
¾ Елонгиране;
¾ Терминиране.
Иницииране. При инициацията (започването) на белтъчната синтеза,
специални белтъци разделят двете субединици на рибозомите. Малката
субединица свързва мРНК и първата тРНК с аминокиселина, тази съвкупност
се нарича начален (инициаторен) комплекс. 5’-краят на мРНК се
разпознава от рибозомата и се свързва с нея. Прокариотните рибозоми го
разпознават по първичната му структура, а еукариотните – по шапката.
Недалеч от него се намира първият транслиран кодон АУГ.

Фигура 227. Схема на инициация

 АУГ е единствен кодон за метионин и се среща и по-нататък в мРНК
всеки път, когато в полипептида трябва да се включи тази аминокиселина.
Във вътрешността на веригата обаче с АУГ се свързва друга тРНК.
Съществува специална инициаторна (начална) тРНК за метионин, която
се свързва само с началния кодон. Носейки своя метионин, тя се настанява в
П-участъка (а не в А-участъка, където по-късно ще постъпват останалите
тРНК с аминокиселини).
След като малката субединица се свърже с мРНК и с началната тРНК,
към началния комплекс се присъединява голямата субединица и се получава
активна рибозома. С това инициацията завършва. Синтезата продължава,
все едно в П-участъка вече е закачен цял пептид, а не само един метионин.
Елонгиране. Елонгацията (удължаването) представлява белтъчната
синтеза по същество. В А-участъка влиза тРНК, носеща аминокиселина.
Антикодонът на тРНК е комплементарен на кодона, образуват се водородни
връзки. Аминогрупата на аминокиселина свързана с тРНК се оказва до
активираната СО-група на последната аминокиселина от новосинтезиращия
се пептид. Ензима пептидил-трансфераза свързва ковалентно двете
аминокиселини и откъсва пептида от неговата тРНК.

Фигура 228. Схема на елонгация

След като се образува новата пептидна връзка, рибозомата се премества

по мРНК в посока 5’ – 3’ с един кодон. При това тРНК от П-участъка, която
вече не носи нищо, се измества и напуска рибозомата. тРНК от А-участъка,
която вече носи пептида, попада в П-участъка. А-участъкът е празен и готов
да приеме нова тРНК с аминокиселина. Всичко започва от начало с тази
разлика, че полипептидът е с една аминокиселина по-дълъг.
Една молекула иРНК може да се транслира многократно, като не е нужно
да се чака първата рибозома да завърши своя полипептид. Щом първата
елонгация напредне донякъде и 5’-краят на мРНК се освободи, с него може
да се свърже втора рибозома, а след малко – и трета. Образува се комплекс
наречен полирибозома (полизома), който синтезира един и същ белтък с
много малка разлика във времето.
 Фигура 229. Схема на полизома

Терминиране. Елонгацията продължава, докато в А-участъка попадне

някой от завършващите кодони – УАА, УАГ или УГА. Тогава се пристъпва към
терминация (завършване) на белтъчната синтеза. Няма тРНК с антикодон за
тези кодони. Има белтъци, които се наричат освобождаващи фактори,
способни да ги разпознаят и да се свържат. Те по пространствена структура
наподобяват тРНК. Те освобождават полипептидната верига, като я откъсват
от последната тРНК и я свързват с молекула вода.
Готовият полипептид напуска рибозомата. Целият комплекс се разпада,
тРНК, мРНК и двете субединици се отделят една от друга и се връщат в
състоянието преди инициацията.

Фигура 230. Схема на терминация

Терминологичен речник
#полизома, полирибозома - последователност от няколко рибозоми,
свързани с молекула иРНК, синтезиращи полипептидни вериги на един и същ
белтък.

#протеазома - голям белтъчен комплекс, с основна функция да разгражда

непотребни или повредени белтъци чрез протеолиза, характерен е за всички
еукариоти и архебактерии, както и за някои еубактерии. При еукариотните
организми се разполага в клетъчното ядро и в цитоплазмата. Ензимите,
които катализират такива реакции се наричат протеази.

#транскрипция – презаписване на генетичната информация от ДНК на

иРНК, т.е. синтез на иРНК.

#транслация – превеждане на генетичната информация, или синтез на

белтъци в рибозомите. Процеса е направляван от иРНК.

#репликация – удвояване на генетичната информация, или синтез на ДНК.

#кодон - всяка последователна тройка нуклеотиди от молекулата на иРНК,

която съответства на дадена АК в полипептидните вериги.

#рРНК – рибозомни РНК, които изграждат рибозомите в комплекс с белтъци.

#тРНК – транспортни РНК;

#иРНК – информационни или още наречени матрични РНК (мРНК) – носят

информация за синтеза на белтък

#трансаминиране (преаминиране) - прехвърляне на NH2 групата от амино

на кетокиселина. Обратим процес, при който взаимодействат аминокиселина
(донор на амино-група) и α-кето-киселина (акцептор). Катализира се от
трансаминази или аминотрансферази с кофактора пиридоксалфосфат.

#дезаминиране - откъсването на NH2-група от въглеродния скелет на

аминокиселините са реакции на дезаминиране. Дезаминиране протича с
образуване на свободен амоняк и с участието на ФАД. Реакцията се
катализира от моноаминоксидаза.

#орнитинов цикъл (уреен цикъл) - извършва се крайното обезвреждане на

амоняк до урея.

#амониогенеза - синтез на амониеви соли, извършва се в просвета на

каналчетата на бъбреците от секретираните тук амоняк и йони на водорода,
и филтрираните органични и неорганични аниони на първичната урина.

Въпроси, задачи и казуси за самоподготовка

Тест №12
1. Тройка последователни нуклеотиди от молекулата на иРНК, която
съответства на дадена АК в полипептидните вериги, се нарича:
А. убиквитин; В. догма;
Б. антикодон; Д. кодон;

2. Последователност от няколко ………(А), свързани с молекула

…..(Б), се нарича ………(В).

3. Синтезата на пептиди е процес протичащ в рибозомите,

направляван от иРНК, и се обозначава с термина:
А. транслация; В. транскрипция;
 Б. репарация; Д. репликация;

4. Как се нарича участъка в рибозомата, където е закрепен растящия

полипептид:
А. пептидилен; В. кодон;
Б. аминоацилен; Д. антикодон;

5. Белтъците в клетката се маркират за разграждане, чрез

ковалентното прикачване на молекули:
А. серин; В. серотонин;
Б. убиквитин; Д. метионин;

6. Транслацията започва от кодона АУГ, който определя първата

аминокиселина в еукариоти:
А. убиквитин; В. треонин;
Б. метионин; Д. серин;

7. Последователност от няколко рибозоми, свързани с молекула

иРНК, се нарича:
А. полирибозома; В. полизома;
Б. протеазома; Д. транспозома;

8. Голям белтъчен комплекс, с основна функция да разгражда

непотребни или повредени белтъци, се нарича:
А. полизома; В. рибозома;
Б. протеазома; Д. митохондрия;

Отговори: 1-Д; 2- (А)-рибозоми; (Б)-иРНК; (В)-полизома; 3-А; 4-А; 5-Б; 6-

Б; 7-А, В; 8-Б.

View publication stats