See discussions, stats, and author profiles for this publication at: https://www.researchgate.

net/publication/327558093

Тема №4 Белтъци. Химичен състав и структура.

Chapter · September 2018

CITATIONS READS

0 25,555

1 author:

Snejana Dineva
Trakia University
102 PUBLICATIONS   269 CITATIONS   

SEE PROFILE

Some of the authors of this publication are also working on these related projects:

Assessment of food and bio products for food contaminants View project

eJournal of Applied Forest Ecology Volume 7,Issue 1 View project

All content following this page was uploaded by Snejana Dineva on 10 September 2018.

The user has requested enhancement of the downloaded file.

Тема №4 Белтъци. Химичен състав и структура.
Ключови думи: α-аминокарбоксилови киселини, цвитерйон, протеин,
белтъци, пептидна връзка, полипептидна верига, първична, вторична,
третична, четвъртична структура, денатурация, ренатурация

Цели:
1. Да се изясни структурата на α-аминокарбоксиловите киселини.
2. Да се определи ролята на радикалите за класифицирането и основните
свойства на α-аминокарбоксиловите киселини.
3. Да се изясни формирането на пептидната връзка.
4. Да знаят структурните особености на белтъчната молекула.
5. Да получат знания за функциите и свойствата на белтъците.

Въведение
Белтъците са открити през 1789 г. от френския химик Антоан Фуркроа,
който класифицира познатите дотогава албумин, фибрин и желатин като
самостоятелни съединения с животински произход. Понятието „протеин“ е
въведено през 1838 година от Йонс Якоб Берцелиус като първостепенно и
първично (от гръцки πρωτειοξ — първична нишка). В приблизителен превод
цитат от писмото до Герардус Йоханес Мулдер гласи: „Наименованието
протеин, което предлагам за органичния оксид на фибрина и албумина, бих
искал да идва от πρωτειοξ, защото изглежда, че това са основни или главни
за храненето на животните вещества.“ С това изречение се дефинира за
първи път понятието протеин, което се използва като синоним на „белтък“.
Двадесет "природни" α-аминокиселини често се откриват в протеините.
Първата открита аминокиселина е аспарагин, през 1806 година. Последна от
20-те аминокиселини е намерен треонин, до 1938, не е бил идентифициран.
Всички аминокиселини имат тривиални или общоприети имена, в някои
случаи, произтичащи от източника, от които за първи път са били изолирани.
Аспарагин е бил изолиран от аспержи (asparagus), глутамат е бил изолиран
от пшеничен глутен, тирозин за първи път е изолиран от сирене (гр. tyros,
"сирене"); и глицин (гр. glykos "сладък") наречен е така, защото е сладък на
вкус.
α-Въглеродният атом на аминокиселините, носи амино- и карбоксилна
група, и е асиметричен (изключение - глицин). Според химическата структура
на радикалите аминокиселините се делят на алифатни, с хидроксилна
група, S-съдържащи, ароматни, кисели, киселинни амиди и базични.
Според полярността на радикалите аминокиселините се делят на
хидрофобни (неполярни) и хидрофилни (полярни). Разнообразните
функционални групи в радикалите, наред с крайните амино- и карбоксилна
групи, са от значение за структурата, свойствата и функциите на белтъчната
молeкула. Част от полярните групи са йоногенни и могат да имат различен
заряд при промяна на рН. Наличието на базични и киселинни групи придава
на белтъците амфотерни свойства и обуславя сумарния заряд на
белтъчните молекули.
Белтъците са хетеробиополимери, които се получават при
поликондензация на 20 т.н. "природни" α-аминокиселини, 19 от които са
оптично-активни (всички от L-стеричен ред), една оптически неактивна (Гли)
и една е циклична иминокиселина (Про). Мономерите (L-α-аминокиселини) са
свързани помежду си чрез пептидни връзки. Значението на белтъците
произтича от разнообразните жизнено важни функции, които те изпълняват в
организма (структуро-образуваща, каталитична, защитна, регулаторна,
транспортна, двигателна, рецепторно-сигнална и складова).
Белтъците се характеризират със следния елементарен химичен състав:
¾ Въглерод – 50-55 %;
¾ Кислород – 21- 24 %;
¾ Азот – 15 – 18 %;
¾ Водород – 6,5 – 7,3 %;
¾ Сяра – 0 – 2,4 %;
Освен тези елементи някои сложни белтъци съдържат фосфор и
различни метали.

4.1. α-Аминокарбоксилови киселини - класификация.

Незаменими (есенциални) α-аминокарбоксилови киселини.

4.1.1. Структура на L-α-аминокарбоксиловите киселини

В структурно отношение 20 аминокиселини си приличат, тъй като всички
са L-α-аминокарбоксилови. Всички аминокиселини имат карбоксилна група и
аминогрупа при общ α-въглероден атом (пролин вместо амино- има
циклична имино-група). Тези групи участват в образуване на ковалентните
пептидни връзки и изграждат скелета на полипептидните вериги. В разтвор с
неутрално рН, свободните L-α-аминокиселини са преобладаващо под форма
на цвитерйон, т.е. заредена е както карбоксилната, така и амино-групата
(фиг. 30):

Фигура 30. Обща структурна формула на L-α-аминокарбоксилова киселина

(цвитерйон форма)

Това, което отличава L-α-аминокарбоксиловите киселини една от друга и

им придава индивидуалност, е четвъртия заместител при α-въглеродния
атом. Прието е, той да се нарича радикал и да се означава със символа R.
Това позволява аминокиселините да се представят с обща структурна
формула (фиг. 30). α-Въглеродният атом в аминокиселините е асиметричен,
с изключение при глицин, в който R = H, т.е. α-въглеродният атом няма
четири различни заместители. Радикалите на аминокиселините са
разнообразни по структура, размери, форма, физични и химични свойства.
От свойствата на радикалите зависи конформацията и функционирането на
белтъчната молекула.

4.1.2. Класификация на L-α-аминокарбоксиловите киселини

Аминокиселините могат да се обединят в групи по различни признаци.
Поради разнообразието в строежа и свойствата им, класификациите на
аминокиселините е различна, в зависимост от избраното качество, според
което групирате. Аминокиселините могат да се подразделят:
 1. В зависимост от положението на аминогрупата по отношение на
въглеродния атом С2 (α-въглероден атом) на α-аминокиселини, β-
аминокиселини и др.
2. По абсолютната конфигурация - молекули на L- и D-стереоизомери.
3. По оптичната активност по отношение плоскостта на поляризованата
светлина – на дясно- и лявовъртящи.
4. По участие на аминокиселините в синтеза на белтък – на
протеиногенни и непротеиногенни.
5. По строежа на страничния радикал – ароматни, алифатни,
съдържащи допълнителна –СООН и –NH2-групи.
6. По кисело-основните свойства – на неутрални, кисели, основни.
7. По необходимост за организма – на заменими и незаменими.

Аминокиселините в зависимост от химическата структура на радикалите

се разпределят в следните подгрупи:
1) Алифатни аминокиселини: глицин,аланин, валин, левцин, изолевцин;

2) Хидрокси-аминокиселини: серин, треонин;

3) S-съдържащи аминокиселини: цистеин, метионин;

4) Ароматни аминокиселини: фенилаланин, тирозин, триптофан;

5) Циклична имино-киселина: пролин;

6) С допълнителна базична група: лизин, аргинин, хистидин;

7) С допълнителна карбоксилна група и техните амиди: аспарагинова

киселина, глутаминова киселина, аспарагин, глутамин.
 За всяка една аминокиселина има поне един специфичен кодон в ДНК.
Чрез следтранслационна модификация (химическа модификация), някои
основни аминокиселини от полипептидната верига се превръщат в
производни аминокиселини, напр. цистин (при окисление на два цистеинови
остатъка), хидроксипролин и хидроксилизин в колаген, десмозин в еластин и
др.

4.1.3. Заменими и незаменими L-α-аминокарбоксиловите киселини

Аминокиселините се класифицират като заменими и незаменими или
есенциални, в зависимост от способността им да се синтезират в организма.
Към заменимите аминокиселини спадат тези, чийто въглероден скелет се
образува в реакциите на метаболизма и е способен по някакъв начин да
получи аминогрупа и да образува съответната аминокиселина. Незаменими
са тези, които не могат да се синтезират в организма и затова трябва да се
получават наготово чрез храната. За човек техния брой е осем: валин,
левцин, изолевцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан и лизин.
Липсата дори на една от тях пречи за нормалната биосинтеза на белтъка и
има фатални последствия за организма. По количеството на всяка една от
тях в храната се съди за биологичната стойност на хранителните белтъци.
Метионин е незаменима аминокиселина, съдържа мобилна метилна
група, която може да се пренася на други съединения. Благодарение на това,
тя влиза в синтеза на холина, фосфолипидите, обмяната на витамин В12 и
фолиевата киселина. В реакциите на синтез на белтък, метионин се явява
инициираща аминокиселина. Той участва в процесите на обезвреждане на
токсините в черния дроб. Метионин и неговите активни производни се
използват за лечение и профилактика на различни заболявания на черния
дроб, като липотропен фактор, възпрепятстващ натрупването на мазнини,
при токсично поражение на черния дроб, при атеросклероза и като
антидепресант за подобряване на синтеза на невромедиатори.
Глутаминовата киселина е предшественик на гамма-аминомаслената
киселина (ГАМК), инхибиторен невротрансмитер на нервната система.
Глутамат също е невротрансмитер, стимулира предаването на възбуждането
в синапсите на ЦНС. Освен това глутамат участва в обезвреждането на
амоняка, в синтеза на пурини и пиримидини, играе основна роля в обмяната
на други аминокиселини, поради което активно се използва в спортната
медицина. Потребността на организма от глутамат е много по-голяма
отколкото от останалите аминокиселини.
Глицин е инхибиторен невротрансмитер на ЦНС. Оказва успокояващо
действие. Нормализира съня, намалява повишената раздразнителност и
депресивните състояния. Подобрява метаболизма в мозъчните тъкани.
 Цистеин участва в метаболизма на лещата на окото. Цистеин се приема
в начални стадии на катаракт, защото често нарушенията в лещата на окото
се дължат от недостатъчно количество цистеин.
Хистидин, условно незаменима киселина, се използва при лечение на
хепатит, язва на жлъчката и дванадесетопръстника.

4.1.4. Биохимично важни L-α-аминокарбоксилови киселини не

участващи в изграждане структурата на протеините
Забележителна особеност на живата материя е нейната способност да
синтезира белтъци изградени от едни и същи 20 L-α-аминокарбоксилови
киселини. Тези аминокиселини се наричат основни или стандартни
(протеиногенни). Освен тях в организма на човек се срещат още около 40
непротеиногенни аминокиселини, обикновено производни на стандартните.
Някои аминокиселини и техните производни, не участват в изграждане
структурата на протеините, но въпреки това са биохимично важни.
Например: γ-аминомаслена киселина или GABA, произвежда се от
декарбоксилиране на глутаминова киселина; хистамин синтезира се чрез
декарбоксилиране на хистидин; и серотонин, получен от триптофан, всички
действат като невротрансмитери и регулатори. β-Аланин се среща в
природата в пептидите карнозин и ансерин, и е компонент на пантотеновата
киселина, част от коензим А. Епинефрин (известен също като адреналин), е
получен от тирозин, и е важен хормон. Пенициламин е съставна част на
антибиотика пеницилин. Орнитин, бетаин, хомоцистеин, и хомосерин са
важни метаболитни междинни продукти. Цитрулин е непосредствен
предшественик на аргинин.

4.2. Свойства на α-аминокарбоксиловите киселини.

4.2.1. Относителна хидрофобност на аминокиселинните радикали
Въз основа на относителната склонност на радикалите да се свързват с
вода, аминокиселините се разделят на хидрофилни (Арг, Хис, Лиз, Асп, Глу,
Асн, Глн, Цис, Сер, Тре, Гли) и на хидрофобни (Ала, Вал, Лев, Иле, Мет, Про,
Фал, Тир, Три). Някои от аминокиселините са амбивалентни, т.е. в
зависимост от микрообкръжението променят отнасянията си от хидрофобни
на хидрофилни, поради наличие на различни групи. От съществено значение
за формиране пространствената структура на белтъците е полярността на
аминокиселинните радикали и свойството им да взаимодействат с вода при
биологични условия, и рН 7.
Таблица 2. Свойства на основните α-аминокарбоксилови киселини срещани в протеините
Срещан в
рКa стойности
Хидропа- протеини
Амино-
тичен рКa1 рКa2 рКa3 pI %
киселина
индекс (α-СООН) (α-NН3) (R-група)

Неполярни, алифатни R групи

Глицин - 0,4 2,34 9,60 5,97 7,2

Аланин 1,8 2,34 9,69 6,01 7,8

Валин 4,2 2,32 9,62 5,97 6,6

Левцин 3,8 2,36 9,60 5,98 9,1

Изолевцин 4,5 2,36 9,68 6,02 5,3

Пролин 1,6 1,99 10,96 6,48 5,2

Метионин 1,9 2,28 9,21 5,74 2,3

Ароматни R групи

Фенилаланин 2,8 1,83 9,13 5,48 3,9

Триптофан - 0,9 2,38 9,39 5,89 1,4

Тирозин - 1,3 2,20 9,11 10,07 5,66 3,2

Полярни, незаредени R групи

Серин - 0,8 2,21 9,15 5,68 6,8

Треонин - 0,7 2,11 9,62 5,87 5,9

Цистеин 2,5 1,96 10,28 8,18 5,07 1,9

Аспарагин - 3,5 2,02 8,80 5,41 4,3

Глутамин - 3,5 2,17 9,13 5,65 4,2

Позитивно заредени R групи

Хистидин - 3,2 1,82 9,17 6,00 7,59 2,3

Лизин - 3,9 2,18 8,95 10,53 9,74 5,9

Аргинин - 4,5 2,17 9,04 12,48 10,76 5,1

Негативно заредени R групи

Аспартат - 3,5 1,88 9,60 3,65 2,77 5,3

Глутамат - 3,5 2,19 9,67 4,25 3,22 6,3

Относителната хидрофобност се измерва като енергия на пренос

(kcal/mol) на аминокиселината от неполярен разтворител във вода. Като
мярка за хидрофобност се използва и т.н. хидропатичен индекс (табл.2).
Отрицателните стойности на хидропатичният индекс, показва че
аминокиселинния радикал в даден белтък може да се намира във водно
обкръжение, т.е. е хидрофилен.
Полярността на радикалите варира широко, от силно неполярни
(хидрофобни, напр. триптофан, фенилаланин, изолевцин) до силно полярни
(хидрофилни, напр. лизин, аргинин). Във всяка група има различни степени
полярност поради присъствие на различни функционални групи. Например и
трите ароматни аминокиселини фенилаланин, тирозин и триптофан могат да
участват в хидрофобни взаимодействия, но тирозинът заради фенолната
група и триптофанът заради N-атом в индоловия пръстен са по-полярни от
фенилаланин.
В случаи, когато един остатък се заменя с друг в полипептидната верига,
който има близка относителна хидрофобност, напр. валин с левцин, казваме,
че замяната е консервативна. Замяната на полярен остатък с хидрофобен
или обратно, се нарича неконсервативна замяна.

4.2.2. Значение на радикалите за структурата, свойствата и

функциите на белтъците
Свойствата на аминокиселинните радикали, които изграждат белтъците
определят структурата, свойствата и функциите на белтъците. Структурата
на даден белтък се определя от хидрофобните и полярни остатъци, които
участват в хидрофобни и електростатични взаимодействия. Цистеиновите
остатъци могат да образуват помежду си дисулфидни връзки, които се
срещат в доста белтъци и допринасят за стабилизиране на структурата им.
Глицинът, най-малката и с най-проста структура аминокиселина, се вмества
в участъци недостъпни за по-големи остатъци. Тези участъци често са място,
където полипептидната верига се огъва.
При физиологично рН положително заредените, както и отрицателно
заредените групи, реагират като слаби киселини и слаби основи и придават
на белтъците амфотерни свойства. Тези групи участват в пренос на заряди
в ензимната катализа или в дихателната верига. Хистидинът със своето
имидазолово ядро допринася за буферните свойства на белтъците при
физиологично рН. Карбоксилни и амино-групи в ензимни белтъци често се
използват за свързване на различни субстрати. Алкохолната група на серина
и сулфхидрилната група на цистеина участват в активните центрове на
различни ензими. Серинът и треонинът (с алкохолна група) и тирозинът (с
фенолна група) могат да бъдат обратимо ковалентно модифицирани чрез
фосфорилиране-дефосфорилиране и това има голямо значение за
регулиране на ензимната активност.
Ароматните аминокиселини поглъщат светлина в ултравиолетовата
област (250-290nm). От трите ароматни най-голям принос за екстинкцията на
белтъци при 280 nm има триптофанът. Затова концентрацията на безцветни
белтъци, които съдържат ароматни аминокиселини може да се определя
чрез директно измерване на екстинкцията при 280 nm, без да е необходимо
оцветяването им.

4.2.3. Зарядови свойства на аминокиселини и белтъци

От химична гледна точка, всички аминокиселини са слаби полипротични
киселини. В разтвор свободните аминокиселини съществуват в различни
йонни форми в зависимост от рН (Фиг.31). Йонизиращите групи не са силно
разграничени и степента на дисоциация зависи от рН на средата. Всички
амино киселини съдържат най-малко два разложими водорода. При ниско
рН, както амино- така и карбоксилната групи са протонирани и молекулата
има положителен заряд. Ако рН се увеличава, карбоксилната група се
дисоциира, което определя формиране на неутрален цвитерйон (Фиг.31).

Фигура 31. Йонни форми на аминокиселина, показани без йонизации на странична верига.
Катионната форма се формира при ниско рН и титрирането на катионни видове с база дава
цвитерйон форма и най-накрая се формират анионните форми.

При моноаминокарбоксиловата аминокиселина глицин рКa за α-COOH

група е 2,3 и за α-NH2 -групата е 9,6. При рН < 2,3 глицинът има заредена
амино-група (заряд +1, Gly+1). При физиологично рН около 7 сумарният заряд
е 0 (заредени са и амино- и карбоксилната групи), т.нар. цвитерйон форма
Gly0. При нея броят на положителните заряди е равен на броя на
отрицателните заряди. При рН > 9,6 заредена е само карбоксилната група
(заряд -1, Gly-1). Изцяло незаредена форма не съществува при никое рН.
Поради наличие на допълнителни групи йонните форми на лизин и аспартат
са четири при pH около 7.
Протонната дисоциация на киселините се характеризира с константата на
дисоциация Кa (индексът а идва от английското название на киселина - acid),
представяна обикновено като рКa (рКa= - log Ka). Тази константа отразява
относителната сила (реципрочен афинитет към протона) на дадена група
като слаба киселина. Съгласно уравнението на Henderson-Hasselbach - рКa
на дадена група е това рН, при което са дисоциирали 50% от групата, т.е.
концентрацията на спрегнатата база е равна на тази на спрегнатата
киселина (тъй като log1=0):

В свободните и във включените в белтъци аминокиселини има няколко

групи, които се отнасят като слаби киселини:
¾ -СООН група – в С-край и в аспарагинова и глутаминова киселина;
¾ -NH3+ - в N-край и в лизин;
¾ други групи в хистидин, аргинин, цистеин и тирозин.
В разтвор тези протонирани групи са в равновесие със съответните
спрегнати бази. В зависимост от обкръжението, в което се намират групите,
стойностите на рКa могат да варират в определен интервал. С увеличение
на рН зарядът на радикалите се мени. Под рКa преобладава спрегнатата
киселина, а над рКa преобладава спрегнатата база (фиг.31). Крайните
карбоксилна и амино-групи имат по-ниски стойности за рКa отколкото, ако са
във вътрешността на веригата.
Това рН, при което аминокиселината е електрически неутрална и се
намира в цвитерйонна форма, се нарича изоелектрично рН или
изоелектрична точка (рI – табл.2). При моноамино-монокарбоксиловите
киселини pI е средно аритметично от рКа на карбоксилната и амино-група,
напр.:
рІаланин = (2,34+9,69)/2 = 6,01
 При аминокиселини с допълнителни функционални групи pI
приблизително е средно аритметично от рКа на групите с еднакъв заряд.
Напр. при лизин (с допълнителна амино-група) рКa за α-COOH група е 2,2, за
α-амино групата е 9,0 и за ε-NH2 -групата е 10,5 (табл.2):

рIлизин = (8,95+10,53)/2 = 9,74

Сумарният заряд на белтъчната молекула зависи от аминокиселинния

състав и от рН на средата. В белтъците α-амино и α-карбоксилните групи са
ангажирани в пептидни връзки. Сумарният заряд и буферните свойства на
белтъците зависят само от крайните групи и тези от страничните радикали. В
киселата област е потисната дисоциацията на киселите групи и зарядът
поради наличие на положително заредени групи е положителен и висок. С
увеличение на рН зарядът намалява, минава през нула и започва да
нараства в отрицателна посока. В алкалната област дисоциацията на
базичните групи е потисната и поради наличието на отрицателно заредени
карбоксилни групи сумарният заряд е отрицателен.

Зависимост на сумарния заряд Z на белтъчната

молекула от pH. (по Т.Николов).

Пресечната точка на кривата с абсцисата е рI

(това рН, при което сумарният заряд е нула).

Фигура 32. Изоелектрична точка (рI) на белтъчната молекула

Изоелектричната точка за даден белтък зависи от природата на буфера,

от йонната сила на разтвора, от конформацията на белтъка и др. Нейната
стойност дава, макар и приблизителна, представа за аминокиселинния
състав. Белтъци, които съдържат повече аргинин, лизин и хистидин, имат по-
високи рI и се наричат алкални белтъци, например за цитохром с рI=10,0.
Белтъци, в които преобладават глутаминова и аспарагинова киселини, имат
по-ниски рI, т.нар. кисели белтъци, напр. пепсин с рI ~ 1, серумен албумин
(рI = 5,9 и др.).
Белтъците действат като буферни системи в широк рН диапазон,
определян от рКа на големия брой различни дисоцииращи групи в
радикалите им. Буферният капацитет на всяка група е най-силен при рН
около рКа на групата. С най-голямо физиологично значение за буферните
свойства на белтъците е хистидин, тъй като неговият имидазолов пръстен
има рКa между 6 и 7, т.е. най-близо до физиологични рН.

4.3. Структура на белтъците. Химични връзки в

белтъчната молекула.
Белтъчните вещества са високомолекулни съединения, молекулите на
които са изградени главно от α-аминокиселинни остатъци, свързани с
пептидни връзки. Броя на аминокиселините в живата природа е 20. Те се
комбинират в строго определен ред във всяка белтъчна молекула, като
броят им варира между 30 до 3000 (понякога и много повече) аминокиселини
в протеин. Белтъчните вещества, чиито молекули имат само пептидна
структура и молекулна маса над 10 000, се наричат протеини. Белтъчни
вещества, чиито молекули са изградени от полипептидна част и други
(органични или неорганични) остатъци, наречени простетични групи, се
наричат протеиди. За живата клетка тези вещества имат първостепенно
значение (от гр.πρωτειοξ — първична нишка, гр.protos – пръв). Молекулната
маса на белтъчните вещества (протеини и протеиди) варира в широки
граници - от 10 000 до 50 млн.
Протеините се характеризират със следните особености:
1. Протеините са биополимери (полипептиди) на L-аминокиселини.
2. Аминокиселините са съединени помежду си чрез пептидни връзки.
3. Само L-аминокиселини се използват за изграждане на протеини
(изключения бактериалната клетъчната стена, която съдържа D-АК).
4. Процесът на синтеза на протеини се нарича транслация (превод).
5. Транслацията разчита генетичния код, от иРНК, в който три нуклеотида
(триплет) определят мястото на една аминокиселина в протеина.
6. Последователността на аминокиселините в полипептидната верига,
разграничава протеините и определя триизмерната им форма. Промени в
аминокиселинната последователност на протеина променя неговата 3D
форма.
7. Термина полипептид се отнася просто за верига от аминокиселини.
При верига не повече от 10 АК съединението се нарича пептид; ако съдържа
от 10 до 40 АК – полипептид, ако има повече от 40 АК – белтък. Терминът
протеин се отнася до верига от аминокиселини, след като тя се сгъва
правилно в пространството и в някои случаи е модифицирана. Протеините
могат да се изграждат от повече от една полипептидна верига.
8. Протеините се описват като "работните коне" на клетката, защото
изпълняват много функции - катализират реакции, определят структурната
цялост, транспортни молекули, осигуряват движението, свързват молекули, и
др.
Протеините са изградени от аминокиселини, подредени последователно
в дълги полимерни вериги. Връзката между отделните аминокиселини е
амидна, но поради някой свой особености е наречена със специфично име –
пептидна връзка. Затова и самите полимерни вериги се означават като
полипептидни.
Пептидната връзка е ковалентна връзка, получава се при кондензация
на α-СООН група от една аминокиселина и α-амино-група от друга
аминокиселина.

Пептидната връзка се характеризира с някои особености:

1. Една равнина на спряжение – всички атоми влизащи в пептидната
връзка се намират в една равнина на спряжение. При това атомите
„Н“ и „О“ са разположени в двете противоположни страни на
пептидната връзка:
 2. Транс-положение на заместителите - радикалите, прикрепени към α-
С атоми, са в предпочитана транс-позиция спрямо равнината на
пептидната връзка.

3. Две равнозначни форми – пептидната връзка има кето- и енолна

форма.

4. Способност за образуване на водородни връзки – атомите на

въглерода и азота, които изграждат пептидната връзка притежават
способност да образуват две водородни връзки с другите пептидни
групи.

5. Пептидната връзка има частично двоен характер – дължината на

пептидната връзка е по-малка в сравннение с единичната връзка,
въртенето около нея е затруднено.

Четирите атоми С, O, N, H, както съседните α-C атоми, лежат в равнината

на сряжение и поради това свободното въртене около осите на полудвойните
връзки не е позволено. Свободно въртене под определен ъгъл е позволено
само около съседните на пептидната група прости връзки N-Сa (ъгъл φ) и Сa-
С (ъгъл ψ). Тези ъгли φ (phi) и ψ (psi) са въведени от Рамачандран.
Резонансната стабилизация на пептидната връзка е представена на фиг.33.

Фигура 33. Резонансна стабилизация на пептидната връзка

Наред с ковалентните пептидни и дисулфидни връзки, в белтъците има и

голям брой други нековалентни взаимодействия, които макар и значително
по-слаби, са важни за структурата, свойствата и биологичната активност на
белтъците (табл.3).
Таблица 3. Видове връзки в белтъчните молекули
Дължина на Енергия на
Връзки и слаби
връзката връзката
взаимодействия
(nm) (kJ/mol)
Ковалентни пептидни връзки ~ 400
Ковалентни дисулфидни връзки ~ 214
Водородни връзки 0,3 12 - 30
Хидрофобни взаимодействия - < 40
Ван дер Ваалсови 0,2
0,4 – 4,0
взаимодействия
Йонни връзки 0,25 20

Водородни връзки възникват, когато водороден атом е между два по-

електроотрицателни атоми и с единия е свързан ковалентно. Например, H
свързан към N от една пептидна група, се привлича от О на друга пептидна
група. Водородната връзка е важна разновидност на междумолекулните и
вътрешномолекулните взаимодействия. Тя се проявява при молекули, които
съдържат водороден атом, свързан със силно електроотрицателен елемент,
например флуор, хлор, кислород, сяра, азот. Поради голямата полярност на
връзката и изтеглянето на единствения електрон на водорода към по-силния
неметал, водородът се оказва оголен от електрони и електроположителният
му заряд се проявява по-силно. От друга страна, освободеното от електрони
водородно ядро (протонът) има много малък радиус, което му позволява
силно да се приближава до отрицателно заредените части на други
молекули. Така се осъществява засилено поляризационно взаимодействие,
което именно е водородната връзка. Наред със засиленото електростатично
привличане, при водородната връзка може да се осъществи и донорно-
акцепторен механизъм, тъй като електронната плътност около ядрото на
водорода е силно намалена и той се проявява като типичен акцептор на
електронни двойки. Това се потвърждава от факта, че за разлика от
обикновеното електростатично привличане водородната връзка има
насоченост. При различните вещества водородната връзка може да има
различна дължина и симетрия, което обуславя различната структура на
образуваните молекулни групировки – асоциати.

Енергията на водородната връзка е различна при различните случаи и

около 10-20 пъти по-слаба от ковалентната връзка, но е значително по-силна
от вандерваалсовите сили. Водородните връзки са по-слаби от ковалентните
връзки, но поради големия им брой имат значение за стабилизиране на
вторичната структура. Водородните връзки са причина за повишената
полярност на карбоксилните групи в някои органични съединения и са един
от факторите за конфигурация на белтъчните молекули. Водородни връзки
има и между повърхностно разположени полярни радикали и водни
молекули.
Освен между отделни молекули водородни връзки могат да се
осъществяват и в самите молекули, между две функционални групи. Голям
брой връзки от този тип участват в молекулите на белтъчните вещества.
Водородна връзка е взаимодействието на частично зареден Н-атом в
молекулен дипол (напр. вода) с несдвоени електрони от друг атом от същата
молекула (интрамолекулярна водородна връзка) или от други молекули
(интермолекулярна). Обикновено Н-атом формира само една ковалентна
връзка с друг атом. При ковалентно свързан Н-атом, с електронегативен
атом-D донор, може да се формира допълнителна слаба асоциация с
акцепторен атом-А, който може да има несвързана двойка електрони,
способни да участват в такъв тип взаимодействие:
 Фигура 34. Функционални групи формиращи Н-връзки

Хидрофобни взаимодействия има между неполярни радикали, които в

разтворимите глобулярни белтъци се разполагат във вътрешността на
молекулата. При белтъци, вградени в хидрофобни мембрани, е налице
повърхностно разположение на неполярни остатъци, които участват в
хидрофобни взаимодействия с мембранните липиди.
Електростатични взаимодействия има между заредени групи от
радикалите (привличане и отблъскване). Тези заредени групи са обикновено
по повърхността на белтъчната молекула, но има случаи, когато такива групи
с важна функция са в жлеб, разположен във вътрешността на молекулата.
 Фигура 35. Йонни връзки в биологични молекули

Ван дер Ваалсовите взаимодействия на привличане и отблъскване

са много слаби и действат на къси разстояния между временно индуцирани
диполи. Оптималното контактно разстояние между два атома е сумата от
техните Ван дер Ваалсови радиуси. При него привличането е максимално, а
отблъскването минимално.

4.4. Първична, вторична, третична и четвъртична

структура.
Белтъчните молекули имат четири нива на структурна организация:
¾ първична структура - генетично детерминирана, определя по-
висшите нива на структурна организация. Определя се от
последователността на свързване на аминокиселините в
полипептидната верига и локализацията на дисулфидни връзки.;
¾ вторична структура - конфигурацията на полипептидната верига в
молекулата, локално нагъване на част от полипептидната верига в α-
спирални или β-верижни участъци. Стабилизира се от водородни
връзки между близко разположени пептидни групи.;
¾ третична структура - нагъването и фиксирането на полипептидната
верига в пространството, чрез нековалентни (хидрофобни,
електростатични или др.) взаимодействия между отдалечени по
веригата аминокиселинни остатъци. Дисулфидните връзки (в белтъци,
съдържащи цистеинови остатъци) също допринасят за стабилизиране
на третичната структура.;
¾ четвъртична структура - асоциация на две или повече протеинови
молекули (полипептидни вериги, субединици), обединени в структурно
и функционално отношение. Тя, както вторичната и третичната
структури, зависи от нековалентни взаимодействия.

4.4.1. Първична структура на белтъчните молекули

Първичната структура на протеина е просто линейното подреждане,
или последователността от аминокиселинни остатъци, които го съставят.
Много термини се използват за обозначаване на веригите формирани от
полимеризацията на аминокиселини. Къса верига от аминокиселини,
свързани с пептидни връзки и с определена последователност се нарича
пептид, по-дълги вериги се наричат полипептиди. Пептидите обикновено
съдържат по-малко от 20-30 аминокиселинни остатъци, докато полипептиди
съдържат много 4000 остатъци. Ние обикновено използваме термина
протеин за полипептид (или комплекс от полипептиди), който има добре
дефинирана триизмерна структура. Протеините и пептидите са естествени
продукти на клетката. Размерът на протеин или полипептид се отчита като
маса в далтони (Далтън е 1 атомна единица маса) или като неговото
молекулно тегло (MW), което е безразмерна номер. Например, 10 000 MW
протеин има маса от 10 000 далтона (DA), или 10 килодалтона (kDa).
Първичната структура представлява последователното подреждане на
аминокиселините в полипептидните вериги и зависи само от ковалентни
пептидни връзки. Тя детерминира всички останали нива на организация. На
първично равнище белтъчната молекула може да бъде представена
опростено като линеен запис чрез последователно изписване с обикновените
структурни формули на аминокиселинните остатъци в посока от N към С край
(фиг.36). Тя е свързващото звено между генетичната информация и
физиологичната функция на белтъка.

Фигура 36. Част от полипептидна верига изписана с обикновени структурни формули

Изписването на първичната структура по този начин отнема време и

място. Броят на остатъците в белтъците е различен от стотина до няколко
хиляди. Тъй като гръбнакът на всички вериги е еднакъв поради повтаряне на
групировката >СН-СО-NH-, използува се и съкратен начин за представяне на
първичната структура чрез трибуквените или еднобуквените съкращения на
аминокиселините. Названията на аминокиселинните остатъци в пептидната
верига добиват окончание -ил, напр. пептид, съдържащ глицин, аланин,
лизин и валин ще се чете като глицил-аланил-лизил-валин. Последният
аминокиселинен остатък в С-края не променя названието си.
Полипептидните вериги, изграждащи белтъците се характеризират със
следните особености:
1. Веригите имат два различни края: азотен или N-край (свободна
амино-група) и въглероден или С-край (свободна карбоксилна
група). Тези групи при рН 7 са в йонизирано състояние.
2. Няма циклизация на веригата - краищата са свободни.
3. Няма разклонения, защото в образуване на пептидната връзка
участвуват само α -амино и α -карбоксилни групи.
4. Веригите имат еднакъв скелет, тъй като се повтаря една и съща
групировка >CH-CO-NH-.
5. Разнообразието на природните полипептиди и белтъци е следствие
от различия в аминокиселинната последователност.
Първичната структура на протеините е специфична за всеки протеин.
Отделните протеини могат да съдържат от няколко десетки до стотици
аминокиселинни остатъци в молекулите си. При наличие на дисулфидни
връзки (вътрешно- или междуверижни) се указва тяхната локализация, т.е.
посочва се между кои цистеинови остатъци е образувана дадена
дисулфидна връзка. Чрез тях се определя състава и последователността на
аминокиселинните остатъци в пептидната верига.
 Фигура 37. Модел на първична структура на белтък:
1-N-край; 2-С-край; 3 – дисулфидна връзка

Огромен брой белтъци вече имат изяснена първична структура. Данните

се съхраняват в електронен вид в специални масиви от база данни, напр.
Protein Data Bank (PDB) или European Molecular Biology Laboratory Data
Library (EMBL), които са достъпни чрез Интернет.

4.4.2. Вторична структура

Вторичната структура се отнася до локалното нагъване на части от
полипептидната верига под форма на α-спирала, β-структура или друг тип
спирала с определени параметри. Тези параметри са: ъгли на Рамачандран
φ и ψ, брой остатъци на един оборот на спиралата (n), разстояние между α-C
атоми на съседни остатъци (d) и ход на спиралата (p = nxd). Термодинамично
най-стабилни са α-спиралата и β-структурата. Различните видове структура
се стабилизират от водородни връзки между близко разположени пептидни
групи.
Теоретично ъглите на въртене φ (около оста N-Сa ) и ψ (около оста Сa-С)
(фиг.38) могат да заемат стойности от -180о до +180о, но на практика много
от тези стойности са забранени поради пространствено пречене между
радикалите, т.е. само теоретично са възможни безброй конформации на
полипептидната верига при различно завъртане на плоскостите на
пептидните групи една спрямо друга. Поради възникването на голям брой
водородни връзки между близко разположени пептидни групи и поради
пространствено пречене между радикалите, тези ъгли Φ и ψ не могат да
имат произволно значение и веригата в отделни участъци се огъва по
определен начин - т.е. възниква вторична структура.
 Фиг. 38. Особености на пептидната връзка и видове вторична структура.
I - Резонансна стабилизация на пептидната връзка. При определени стойности на φ (около
оста N-Сa) и ψ (около оста Сa-С) възниква α-спирала (II) или β-структура (III)

При α-спиралата водородните връзки са вътрешноверижни и успоредни

на оста на спиралата през 4 остатъка (между CО групата на остатък m и NН
групата от остатък m+4), както личи от модела на Полинг (фиг.39). α-
Спиралата е възможно най-компактната форма на полипептидната верига
(n=3,6, докато за β-веригата n=2,0).

Фигура 39. Теоретичен модел на Полинг за дясно-завита α-спирала. Във всеки оборот на
спиралата участват 3,6 аминокиселинни остатъка, т.е n=3,6; d - разстояние между α-C атоми
на съседни остатъци; d=0,15 nm; p- ход на спиралата; p= nxd = 0,54 nm.
 Възникващата система от паралелни (еднопосочни) или антипаралелни
(разнопосочни) вериги се означава като мотив от типа β-лист. Преобладават
антипаралелните β-листове. Броят на β-верижните участъци в β-листа може
да варира от 2 до 15. β-Веригата е сравнително най-опънатата форма на
полипептидната верига (n=2). Водородните връзки са приблизително
перпендикулярни на осите на веригите и се образуват между близко
разположени пептидни групи от различни вериги или между различни
участъци на една верига. Сближените вериги образуват зигзаговидно
нагъната повърхност като мех на хармоника. Страничните радикали (R) са
разположени почти перпендикулярно на мислената равнина, в която лежи
"хармониката" и са алтернативно повтарящи се от двете й страни.

Фигура 40. Модел на β-лист, вторична структура на протеините.

α-Спиралните и β-верижните участъци съставляват около 50% от цялата

верига. Останалите участъци в местата на огъване се означават като бримки
и са не по-малко важни за биологичната функция на даден белтък. Бримките
не трябва да се бъркат с термина "случайно нагъната верига", използван за
денатурирани вериги.

4.4.3. Третична структура на белтъчните молекули

Далечните нековалентни взаимодействия между аминокиселинните
остатъци определят по-висшата третична структура на белтъчната молекула
- т. е. начинът на пространствено нагъване на цялата верига, която може да
съдържа α-спирални и/или β-структурни участъци. Те могат да бъдат:
1) хидрофобни взаимодействия - между неполярни аминокиселинни
остатъци;
2) полярни взаимодействия между полярни остатъци:
а) йонни (привличане между противоположно заредени групи) или
отблъскване между едноименно заредени групи);
б) йон-диполни - между заредена група и полярна, но недисоциираща
група;
в) водородни връзки между радикали.
В белтъците, които съдържат цистеинови остатъци или пролин, има още
две причини, които обуславят и поддържат третичната структура:
1) дисулфидни връзки - вътрешноверижни или междуверижни;
2) включването на пролин може да огъне веригата, тъй като целият
петатомен пръстен се включва във веригата.
 Фигура 41. Нековалентни взаимодействия между отдалечени по веригата радикали

Протеиновите вериги формират уникални гънки, които се стабилизират от

нековалентни взаимодействия между региони в линейната последователност
на аминокиселини. Тази пространствена организация на протеина, неговата
3D-измерна форма е ключът към разбирането на неговата функция. Само,
когато протеина е в правилната си триизмерна структура, или конформация,
е в състояние да функционира ефективно.
Третичната структура е високоспецифична, полипептидната верига се
нагъва по строго определен начин в резултат на което възниква уникална
пространствена (3D) структура. Ключово понятие в разбирането как
протеините работят, е че тази функция се получава от триизмерната
структура, а триизмерната структура се определя от аминокиселината
последователност. Всяко изменение на тази структура, дори минимално, се
отразява на биологичните функции и свойства. На ниво третична структура
белтъците имат определена форма и големина в пространството.

4.4.4. Четвъртична структура

Четвъртичната структура се определя от пространственото разположение
на две или повече полипептидни вериги (субединици или протомери),
образуващи общ комплекс. Всяка субединица има своя първична, вторична и
третична структура. Първичната структура на субединиците може да бъде
еднаква, или различна и съответно белтъците биват хомо- или хетеро-
олигомери. Субединиците са свързани чрез нековалентни водородни връзки,
хидрофобни и електростатични взаимодействия. Едни от субединиците
изпълняват каталитична функция, а други разпознавателна или регулаторна
функции. Промяната в пространственото разположение на субединиците
променя свойствата на молекулата. Затова белтъците с четвъртична
структура имат важна роля за регулацията на вътреклетъчните процеси.
За белтъци, изградени от няколко полипептидни вериги, които са
свързани чрез ковалентни дисулфидни връзки (напр. имуноглобулини) или за
белтъци, съдържащи само една полипептидна верига, не може да се говори,
че имат четвъртична структура. Ако все пак между субединиците на даден
белтък са налице ковалентни връзки, то те са резултат от следсинтетична
модификация.
 Белтък с четвъртична структура е хемоглобин (фиг. 42). Той е изграден от
четири субединици - две α- и две β-вериги, всяка с 141 и 146 остатъка
съответно. Означенията α- и β- тук се отнасят до различия в първичната
структура. Всяка от субединиците е глобуларен белтък и в съвкупност
комплексът от 4 субединици също има форма на глобула. Всяка от веригите
носи хем (Fe-порфиринов комплекс). Връзките между четирите вериги на
хемоглобина са слаби, нековалентни: хидрофобни, полярни (йонни, йон-
диполни, дипол-диполни) и водородни. Полученият тетрамер има биологична
активност, а при разграждането му до субединици, се намалява афинитетът
към кислород.
α α

Фигура 42. Хемоглобин - белтък с

четвъртична структура.

β β

По-висшите нива на белтъчната молекула са детерминирани от

първичната структура. За нейното първостепенно значение говори примера с
HbS, който се отличава от нормалния HbА само по един аминокиселинен
остатък в двете β-вериги, но това е причина за заболяване - сърповидно-
клетъчна анемия.

4.5. Структура и функции на белтъците

4.5.1. Нативна конформация и денатурация на белтъците
Белтъците в живите клетки, търпят вариации в структурата си, под
въздействие на хормони и други биохимични вещества. Пространствената
структурата на белтъка се нарича конформация, а всички изменения, се
означават като конформационни промени.
Белтъците са молекули чувствителни към околната среда, на структурата
и функцията им влияят фактори като промяна в pH на средата, температура,
налягане, концентрация на определени вещества и т.н.. Протеин подложен
на външни фактори, може да изгуби пространствената си конфигурация, да
претърпи конформационни промени, при което губи и биологичната си
активност, тогава говорим за денатурация.
Денатурацията е процес, при който се нарушават нековалентните
взаимодействия в молекулата на белтъка, засягат се по-висшите нива на
организация без първичната структура и се губи биологичната активност.
Това е процес на преминаване на молекулата на белтъка от четвъртична
структура до първична. При дълго и продължително въздействие на
денатуриращия фактор може да се достигне до необратима денатурация, а
самият процес е известен като коагулация. При премахване на
денатуриращия фактор и възстановяване на хомеостазата, следва обратния
процес, възстановяване структурата на белтъка - ренатурация.
Денатурацията може да има практическо приложение, като част от
имунната защита. Например, при вирусно заболяване, в организма се
разпространяват вирусни частици изградени от протеини. Неспецифичната
имунната реакция на организма се изразява с покачване на постоянната
температура на организма. По този начин, белтъците изграждащи вирусните
частици денатурират, в следствие на което вирусите се разпадат. Затова е
полезно, температура от 37 до 38°С, да не се сваля веднага с медикаменти.
В клетките има специални белтъци, шаперони, наричат се още топлинно-
шокови или стресови белтъци, тъй като се синтезират усилено при топлинен
шок, вероятно с цел да противодействат на денатурацията на клетъчните
белтъци.
Шапероните при физиологични условия предотвратяват неправилното
нагъване и "нежеланите" взаимодействия между аминокиселинните
радикали в новосинтезиращите се полипептидни вериги. Система от
шаперони улеснява транспорта на белтъци в различни клетъчни отделения.
Например, един шаперон поддържа новосинтезирания белтък в разгънато
състояние докато мине през митохондрийната мембрана, а друг шаперон в
матрикса улеснява нагъването на белтъка.

4.5.2. Функции на белтъците

Белтъците са основни компоненти на живата материя. В животинските
организми и микроорганизмите тяхното съдържание достига 40–50%, а в
растенията 20–35% от сухото вещество. Разнообразната и сложна структура
на протеините им позволява да извършват множество функции. Структурата
и промените в структурата на белтъците са решаващи за функциите на
белтъците. Всеки белтък притежава специфична функция, като практически
няма процес в живите организми, който да не зависи от конкретен протеин.
Функциите, които могат да изпълняват са разнообразни, но формално могат
да се обединят в няколко основни:
1. Структурно-опорна функция –изграждат съединителната тъкан –
колаген, еластин, кератин, протеогликани. Те участват в строежа на
мембраните и цитоскелета (интегрални, полуинтегрални и повърхностни
белтъци), поддържат определена форма и вътрешна организация в клетките.
Основният компонент на сухожилията е фибриларният белтък колаген.
Колагенът се съдържа също в кожата, костите и др. Еластинът влиза в
състава на съединителната тъкан и има способността да се разтяга в две
посоки. Белтъците са основен структурен материал на клетъчните мембрани
на всички органели.
2. Регулаторна функция – регулацията и съгласуването на обмяната
на веществата в клетките на организма се осъществява от хормони, част от
тях са белтъци. Например, инсулинът (регулира съдържанието на глюкоза
в кръвта); паратироидният хормон (регулира съдържанието на Са2+ и
фосфати в тъканите); растежният хормон. Тук спадат всички белтъчни
системи, които регулират процесите в клетката: репресорите, които
регулират биосинтезата на белтъчни вещества; белтъци от сигналните
пътища; фактори на транскрипцията и транслацията.
3. Защитна функция - белтъци, осигуряващи чисто механични защитни
бариери. При висшите животински организми се синтезират специфични
белтъци антитела (които са имуноглобулини), в отговор на постъпили в тях
чужди молекули, наречени антигени. Антителата взаимодействат
специфично с антигените и ги обезвреждат.
Съсирването на кръвта предпазва организма от прекалена загуба на
кръв. В този процес участват белтъците фибриноген и тромбин. Вътрешните
стени на хранопровода и стомаха са покрити със защитен слой от слизести
белтъци - муцини. Някои видове организми отделят токсини (змийска отрова,
бактерийни токсини), които имат белтъчна природа им помагат в борбата за
съществуване. Кожата, която предпазва тялото на животните от външни
въздействия, е изградена предимно от белтъка колаген, а косите, космите,
ноктите, рогата, копитата - от кератин.
4. Каталитична функция - протичането на почти всяка химична
реакция в организма, се дължи на определен белтък, който в този случай се
означава като ензим. Ензимите се характеризират с висока биологична
активност и специфичност на действие.
5. Транспортна функция – белтъчни молекули пренасят през клетъчни
мембрани или на големи растояния. Например, кислородпренасящите
протеини - хемоглобин, миоглобин и други. В кръвната плазма белтъци
придвижват липиди, желязо, стероидни хормони.
6. Двигателна функция - мускулите са изградени от белтъците - актин
и миозин. Белтъци участват във всяко движение на клетъчни органели в
клетката или на целия организъм в пространството.
7. Запасна функция – белтъци се съдържат в семената на растения,
яйчния албумин, казеина на млякото и т.н.. Те се използват като хранителен
източник в първите етапи от развитието на зародиша или новороденото.

4.6. Класификация на белтъците. Хранителни белтъци.

Разнообразието на белтъчни вещества затруднява класифицирането им.
За да се внесе по-голяма прегледност при изучаването им, е прието, те да се
обединяват в групи въз основа на своя строеж, форма и разтворимост.
Белтъците биват протени и протеиди по отношение на строежа си.
Протеините са изградени само от аминокиселини, разделени са на подгрупи
въз основа на тяхната форма и разтворимост. Протеидите освен
аминокиселини съдържат и друга небелтъчна съставка и според нейния
химичен характер се разделят на подгрупи.

4.6.1. Протеини
4.6.1.1. Глобуларни белтъци
Това са белтъци, които имат глобуларна (кълбовидна) форма, според
тяхната разтворимост биват:

Албумини - разтворими във вода. Много широко са разпространени в

природата. Представляват над 50% от белтъците на човешката кръвна
плазма. Белтъка на яйцата се съдържа 50% албумин. Албуминова фракция
има в млякото – лакталбумин. Растенията също съдържат значителни
количества албумини. Утаяват се при 65% насищане с (NН4)2SO4.

Глобулини - разтворими в разредени разтвори на соли. Глобулините са

широко разпространени в природата. Те са преобладаващата част от
белтъците в семената на много растения, особено бобови и маслодайни.
Например, легумин в семената на граха; фазеолин - на фасула; едестин - на
конопа и др. Типичен техен разтворител е 10% разтвор на натриев хлорид.
Изсолват се при 50% насищане на разтвора с (NН4)2SO4. Те не се разделят
напълно от албумините. По-ефективно разделяне на двете фракции се
постига, ако екстракти с 10% NaCl се подложат на диализа. Отстраняването
на солта предизвиква утаяване на глобулините, а албумините остават в
разтворено състояние. След това двете фракции се разделят една от друга
чрез центрофугиране.

Проламини - разтворими в 70% етилов алкохол. Характерни са за семената

на житните растения, изпълняват роля на запасни белтъци. Представители
на тези групи белтъци са глиадинът на пшеницата и ръжта; хордеинът – на
ечемика; зеинът - на царевицата Отличават се с високо съдържание на
пролин и глутаминова киселина и много ниско - на лизин и аргинин.

Глутелини - разтворими в слабоалкални разтвори (0,2 - 2,0% NaОН).

Неразтворими са във вода, разтвори на соли и в етанол. Аминокиселинният
им състав е подобен на този на проламините. Алкалноразтворимата
белтъчна фракция на пшеницата се нарича глутенин, а на ориза - оризеин.
Глутенинът и глиадинът образуват глутеновата белтъчна фракция на
пшеницата, чиито функционални свойства (вискозоеластичност, голям
водосвързващ капацитет и др.) определят до голяма степен качеството на
хляба.

Хистони - с алкален характер, 20-30% от аминокиселините в техния състав

са алкални. Имат ниска молекулна маса (11 000 - 21 000). Разтворими са в
слабокисели разтвори (0,2 N НСl), се утаяват от амоняк и етанол. В повечето
случаи не съдържат триптофан, цистин и цистеин. Съдържат се в ядрата на
животински и растителни клетки, изграждат структурата на хроматина.

Протамини - силноалкални белтъци, между аминокиселините преобладава

аргининът, не съдържат цистеин, триптофан, аспарагинова киселина. Имат
молекулна маса под 12 000 и при диализа някои от тях преминават през
порите на целофана. Високото съдържание на алкални аминокиселини,
около 80% от техния състав, им придава характер на поливалентен катион,
който лесно взаимодейства с отрицателно заредени молекули и по-
специално с нуклеиновите киселини. Съдържат се в половите клетки на
животните и човека и представляват основната белтъчна фракция на техния
хроматин. Те придават на ДНК биохимична инертност което е необходимо
условие за запазване на наследствените свойства на организмите. Големи
количества протамини се съдържат в хайвера на рибите (салмин - на
сьомгата; клупеин - на херингата).

4.6.1.2. Фибриларни белтъци

Белтъци с нишковидна форма със структурно-опорни и защитни функции
в организмите. Те са неразтворими във вода и трудноразтворими в
разредени киселини и основи, тъй като са изградени от хидрофобни
аминокиселини, в еластина до 95% от АК състав е хидрофобен. Те се
характеризират с небалансиран аминокиселинен състав, кератините
съдържат 17% цистин, фиброинът съдържа 44% глицин и 40% аланин;
колагенът - 35% глицин, 21% пролин и хидроксипролин. Фибриларните
белтъци не представляват интерес за храненето, тъй като трудно или
изобщо не се разграждат от храносмилателните ензими (кератин) и освен
това, някои от незаменимите аминокиселини липсват или са в незначително
количество в техния състав. От тях обаче, чрез комбинирана механична,
химична и ензимна обработка могат да се получат продукти, които да се
използват като добавки към хранителни продукти за подобряване на тяхната
текстура или хранителни качества.

4.6.2. Протеиди
Всички протеиди спадат към групата на т.нар. конюгирани съединения
(конюгати), които представляват комплексни макромолекули, образувани
чрез асоцииране с ковалентни или нековалентни връзки на различни
биополимери с други биополимери или нискомолекулни съединения. В
зависимост от вида на небелтъчния компонент в молекулата им, който се
нарича простетична група, протеидите биват:

Фосфопротеини - съдържат ортофосфорна киселина, свързана чрез

естерна връзка с хидроксилната група на серина и по-рядко с тази на
треонина. Тези белтъци съдържат от 1 до 10% фосфор. Фосфопротеини има
в мозъка. Към фосфопротеините се отнасят много белтъци, които играят
важна роля при храненето на младите организми. Типичен представител е
основният белтък на млякото - казеинът; фосфитинът и вителинът
съдържащи се в яйчния жълтък; ихтулинът - в хайвера на рибите. Освен
фосфорна киселина, казеинът съдържа и въглехидратен компонент, т.е. той
е фосфогликопротеин.

Липопротеини - широко разпространени в природата, определят

пропускливостта на клетъчни мембрани. Небелтъчният компонент е липид -
триацилглицероли, фосфоацилглицероли, холестерол и негови естери, и др.
Връзката между белтъчния и липидния компонент е с различна здравина. В
някои комплекси на белтъци и липиди, преобладава липидната съставка.
Колкото нейното количество е по-голямо, толкова формата им е по-
сферична. Комплексите се стабилизират чрез слаби нековалентни
взаимодействия (хидрофобни, йонни, водородни). Те са неразтворими във
вода, разтварят се в органични разтворители и се наричат протеолипиди.
Голямо количество протеолипиди съдържат нервните клетки, вътрешните
митохондриални мембрани и др.

Гликопротеини - съдържат въглехидратен компонент. Според химичния си

строеж се разделят на същински гликопротеини и протеогликани.
Същинските гликопротеини съдържат до 15-20 монозахаридни компонента,
които не образуват повтарящи се олигозахаридни фрагменти, докато
въглехидратния компонент на протеогликаните е изграден от голям брой
повтарящи се олигозахаридни единици. Те имат малък белтъчен компонент и
разтворите им са много вискозни.
Гликопротеините са широко застъпени в живите организми и изпълняват
най-различни функции:
- изграждат повърхностните мембрани;
- участват в процесите на биологично разпознаване;
- участват в процесите на междуклетъчно взаимодействие;
- изпълняват роля на рецептори за определени съединения и клетки.
- гликопротеини са имуноглобулините;
- груповите фактори на кръвта също са гликопротеини;
- изпълняват транспортни функции: трансферинът (пренася желязо),
церулоплазминът - пренася мед, транскортинът - пренася стероидните
хормони;
- много ензими имат простетична група въглехидрат - ентерокиназа,
пероксидаза, глюкозооксидаза, инвертаза, холинестераза и др.;
- структурно-опорната функция на протеогликаните - влизат в състава
на кожа, кости, хрущяли, сухожилия, клапи на сърцето, роговицата на
очите, като им придават еластичност и стабилност.;
- муцините, които изпълняват ролята на защитна смазка в устната
кухина, стомаха и червата, са гликопротеини.;
- гликопротеини са фибриногенът, протромбинът и някои други фактори,
участващи в съсирването на кръвта.;
- в кръвта и тъканите на арктическите риби са открити гликопротеини -
антифризи, които ги предпазват от замръзване.
Хромопротеини – белтъци, които като простетична група, съдържат цветни
съединения - порфиринови структури, флавинови производни и др. Типичен
хромопротеин е родопсинът, който се съдържа в ретината на очите и участва
в зрителния процес. Той е изграден от белтъка опсин и ретинол
(каротеноид). Хлорофилът представлява магнезиевопорфиринов комплекс. В
хлоропластите на растенията той се намира с свързано състояние с
белтъчни структури и така участва във фотосинтетичния процес. Хем групата
(хемът) влиза в състава на хемоглобина, на някои окислително-редукционни
ензими (пероксидаза и каталаза), на цитохромите. Хромопротеини са и
флавиновите дехидрогенази, които имат за простетична група
флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД).

Металпротеини - най-често в състава си имат йоните на Cu, Fе, Zn, Мо,

Мg, Са, а също и на Мn, Ni, Sе и др. Много ензими са металсъдържащи
белтъци: аскорбатоксидазата, полифенолоксидазата (Cu); алкалната
фосфатаза, алкохолдехидрогеназата - Zn; аргиназата - Мn и др. Мед се
съдържа в белтъците пренасящи електрони (цитохромоксидаза,
пластоцианин).

Нуклеопротеини - осъществяват основни жизнени процеси на биосинтеза

на белтък, размножаване, диференциация, клетъчно делене и др., съставени
от белтъци и нуклеинови киселини. В зависимост от небелтъчната си
съставка - дезоксирибонуклеопротеини и рибонуклеопротеини. Рибозомите
са рибонуклеопротеини, сложни комплекси от РНК-молекули и белтъци.
Хроматинът, в клетъчните ядра, е нуклеопротеин, представлява сложни
образувания от ДНК и голям брой белтъчни молекули (хистони), свързани
помежду си със слаби, най-вече йонни връзки. Най-простите вируси
представляват гигантски нуклеопротеинови молекули.

4.7. Хранителната стойност на белтъците

Белтъците не могат да бъдат заменени от други компоненти на храната.
Те участват в изграждането на всички тъкани и във всички жизненоважни
процеси на организма: растеж, развитие, обмяна на веществата, мускулна и
мисловна дейност, възпроизводство. В сравнение с въглехидратите и
мазнините, белтъците заемат особено положение като хранителни вещества.
За разлика от мазнините и въглехидратите тялото не трупа запас от белтъци.
Човешкият организъм може да ги преобразува в мазнини и въглехидрати, но
те не могат да се превръщат в белтъци, защото в тях липсва необходимия за
белтъчната синтеза азот. Това означава, че белтъците са най-важните
структурни елементи на клетките и не могат да се заменят с никакви други
вещества. Веднъж попаднали в организма белтъците се използват по
предназначение или като източник на енергия. Това налага присъствието
им в почти всяко хранене.
От известните около 80 аминокиселини, за човек имат значение около 22,
най-често срещани в хранителните продукти. Аминокиселините, които не
могат да се синтезират от организма на човека и трябва да се набавят с
храната са незаменими (есенциални). Такива са: валин, левцин, изолевцин,
треонин, фенилаланин, триптофан, метионин, лизин. Към тях в детска
възраст се прибавя и хистидин. Заменимите аминокиселини могат да се
синтезират от междинни продукти на обмяната на вещества. Само
оптималното съотношение между незаменими и заменими аминокиселини
осигурява добър белтъчен синтез в организма.
За своето нормално съществуване всеки човек се нуждае от определено
количество белтък в ежедневната си хранителна дажба. Този белтък трябва
да съдържа достатъчно количество от т.нар. незаменими аминокиселини,
или с други думи - да бъде пълноценен. Пълноценни са белтъците от
животински произход (в млякото, месото, яйцата), докато повечето белтъци
от растителни източници са лишени или съдържат в незначително
количество поне една от незаменимите аминокиселини. Биологичната
стойност на белтъците се определя именно от съдържанието на незаменими
аминокиселини. Така се различават биологично полезни и по-малко полезни
белтъци. Колкото хранителните белтъци са по-близки по структура до тези в
човешкото тяло, толкова по-висока е тяхната биологична стойност. По
принцип може да се каже, че животинските белтъци са с по-висока стойност
от растителните. Ако се приеме, че биологичната стойност на животинските
белтъци е 100%, растителните ще имат стойност от 50%. Затова при
консумация на белтъци трябва да се следи за спазване на съотношение
животински-растителни 2:1 до 3:2.
Физиологичните потребности от белтъци зависят от възрастта, пола,
телесната маса, физиологичното състояние и особеностите на труда.
Енергийният внос на хранителните белтъци трябва да съставя 10-15% от
общата хранителна енергия за деня. Хранителните източници на белтъци са
от животински и растителен произход. Качеството на хранителния белтък е
от изключително важно значение. То зависи от степента на използваемост на
приетия с храната белтък от организма за пластичните му нужди. С най-
висока биологична стойност са храните от животински произход – яйца,
мляко, риба, месо. Те съдържат белтъци с балансирани отношения на
незаменимите аминокиселини. При растителните белтъци има недостатъчно
съдържание на една, две или повече есенциални аминокиселини, напр. в
житото – дефицитен е лизин, в царевицата – триптофан, в бобовите храни –
метионин и цистин. Здравословно е храненето с прием както на белтъци от
животински, така и от растителен произход.
Хранителните белтъци в тънките черва се разграждат до аминокиселини,
които се всмукват през тънкочревната лигавица чрез активен транспорт.
Това е сложен процес, зависещ от много фактори, най-вече от състава на
храната, аминокиселинния баланс, кулинарната обработка. Усвояемостта на
белтъците от различните хранителни източници варира от 75% до 98%.
Нарушенията в приема на белтъци са в две основни посоки: белтъчен
дефицит и прехранване с белтъци. При продължителен недостиг на белтъци
в храната се засилва белтъчното разграждане (катаболизъм) и намаляват
защитните сили, умствената и физическа работоспособност. При децата се
забавят растежът и развитието. Белтъчният недоимък често е свързан и с
дефицит на енергийни компоненти в храната (бедна на калории храна). Това
е в основата на белтъчно-енергийното недохранване (квашиоркор, маразъм).
Прехранването с белтъчни храни затруднява храносмилането. В червата
се усилват гнилостните процеси и се натрупват токсични вещества. Черният
дроб се претоварва от разпадни продукти. Продължителният излишък на
белтъци в храната води до метаболитна ацидоза, превъзбуда на нервната
система, обменни нарушения (подагра) и др.
Референтните стойности за прием на белтък и на повечето други
незаменими хранителни вещества, са посочени във “Физиологичните норми
за хранене на населението в България” публикувани през 1994 г. (ДВ №64,
1994 г.), те представляват долната граница на безопасен прием, под която
съществува риск за хранителен дефицит. Референтните стойности за
белтъчен прием са дневните количества хранителен белтък от смесен
произход (животински и растителен), които удовлетворяват физиологичните
потребности на здравите индивиди от отделните популационни групи,
разграничени по възраст, а след 10 години и по пол. Те отразяват актуалните
становища на експерти към Световната Здравна Организация. Приемът на
белтък трябва да е над посочените референтни стойности, което гарантира
минимален риск от дефицит. Препоръчва се консумираният хранителен
белтък да доставя 10-15% от общия дневен енергиен внос (Е%). Възприета
горна граница за прием на белтък е 20 Е%.
Белтъците се делят най-общо на животински, растителни и млечни. За да
бъде разглеждана като богата на белтъчини, храната трябва да съдържа
поне 10% белтъчини. Богати на животински белтъчини са месото и месните
произведения, пилетата, рибата и яйчния белтък. Млечните белтъчини се
съдържат в прясното и киселото мляко, изварата и млечните произведения.
Животинските и млечни белтъчини съдържат целия набор от необходими
аминокиселини за организма. Богати на растителни белтъчини единствено
са бобовите, бамята, соята и соевите продукти. От тези храни само
белтъчините на соята, соевите продукти и изолираните от нея протеини се
абсорбират лесно в организма. Соята съдържа и целия набор от незаменими
аминокиселини, необходими за човека.
Хранителната стойност на белтъците не изчерпва тяхното значение за
храненето. Много съществен е техният принос по време на технологичната
обработка и съхранение на хранителните продукти. Благодарение на
разнообразните си физикохимични свойства (разтворимост, утаяване,
диспергируемост, желиране, емулгиране, пенообразуване и др.) и
способност да претърпяват структурни промени под действие на определени
технологични фактори (температура, рН, ензимно действие и др.),
белтъците допринасят изключително много за текстурирането на голям брой
и важни хранителни продукти (хляб, сирене, колбаси, сладкарски и
кулинарни изделия и др.).

Терминологичен речник (Ключови понятия ):

# Цвитерйон - в разтвор с неутрално рН, свободните L-α-аминокиселини са
под форма на йон, със заредена карбоксилна (-СООН) и амино-група (-NH2);
# Хидропатичен индекс - мярка за хидрофобност, отрицателните стойности
на хидропатичният индекс, показва че аминокиселинния радикал в даден
белтък може да се намира във водно обкръжение, т.е. е хидрофилен.
# Заменими аминокиселини – аминокиселини, чийто въглероден скелет се
образува от реакциите на метаболизма, способен е по да получи аминогрупа
и да образува съответната аминокиселина.
# Незаменими аминокиселини – не могат да се синтезират в организма,
получават се наготово, чрез хранителната диета.
# Денатурация - процес, при който се нарушават нековалентни
взаимодействия, засягат се по-висшите нива на организация без първичната
структура и се губи биологичната активност.
# Коагулация – т.нар. необратима денатурация, настъпва при дълго и
продължително въздействие на денатуриращия фактор.
# Протеини - изградени са само от аминокиселини, разделени са на
подгрупи въз основа на тяхната форма и разтворимост.
# Протеиди - освен аминокиселини съдържат и друга небелтъчна съставка и
според нейния химичен характер се разделят на подгрупи.
# Биологичната стойност на белтъците - определя се от съдържанието на
незаменими аминокиселини.
# Липопротеини - небелтъчният компонент на тази група белтъци е липид -
триацилглицероли, фосфоацилглицероли, холестерол и негови естери и др.
# Гликопротеини – белтъци, които съдържат въглехидратен компонент.
Според химичния си строеж се разделят на същински гликопротеини и
протеогликани.
# Същински гликопротеини - съдържат до 15-20 монозахаридни
компонента, които не образуват повтарящи се олигозахаридни фрагменти.
# Протеогликани - въглехидратния компонент на протеогликаните е
изграден от много голям брой повтарящи се олигозахаридни единици. Те
имат малък белтъчен компонент и разтворите им са много вискозни.
# Хромопротеини - белтъци, които имат за простетична група цветни
съединения - порфиринови структури, флавинови производни и др.
# Металпротеини - белтъци, които в състава си най-често имат йоните на
Cu, Fе, Zn, Мо, Мg, Са, а също и на Мn, Ni, Sе и др. Много ензими са
металсъдържащи белтъци.
# Нуклеопротеини - белтъци, съставени от белтъци и нуклеинови киселини.
В зависимост от небелтъчната съставка биват дезоксирибонуклеопротеини и
рибонуклеопротеини.

Въпроси, задачи и казуси за самоподготовка

Тест №4
1. Процес, при който се нарушават нековалентните взаимодействия
в молекулата на белтъка, губи се биологичната активност, но се
запазва първичната структура, се нарича:
А. репарация; В. конформация;
Б. денатурация; Д. коагулация;

2. Кои остатъци могат да образуват помежду си дисулфидни връзки

и допринасят за стабилизиране структурата на белтъци:
А. серин; В. пролин;
Б. цистеин; Д. глицин;

3. Посочете алифатните АК:

А. аланин; В. серин;
Б. валин; Д. треонин;

4. Кои АК са ароматни:
А. тирозин; В. валин;
Б. аргинин; Д. изолевцин;

5. Кои АК имат –ОН група:

А. пролин; В. триптофан;
Б. серин; Д. метионин;

6. Кои АК са незаменими:
А. валин; В. аланин;
Б. левцин; Д. глицин;

7. Обикновено на мястото на сгъване на полипептидната верига се

разполага АК:
 А. глицин; В. пролин;
Б. лизин; Д. фенилаланин;

8. Коя АК няма хирален център:

А. треонин; В. цистеин;
Б. глицин; Д. аланин;

Отговори: 1-Б; 2-Б; 3-А,Б; 4-А; 5-Б; 6-А,Б; 7-А; 8-Б.

View publication stats