Протеини

Християн Цветанов и Николай Илиев 10ж

Същност
• Протеините са големи биомолекули и
макромолекули, които се състоят от
една или повече дълги вериги от
аминокиселинни остатъци. Протеините
изпълняват огромен набор от функции в
организмите, включително
катализиране на метаболитни реакции,
репликация на ДНК, реагиране на
стимули, осигуряване на структура на
клетките и организмите и пренасяне на
молекули от едно място на друго.
 Биохимия на протеините
• Повечето белтъци се състоят от
линейни полимери, изградени от
серии от до 20 различни L-α-
аминокиселини. Всички белтъчни
аминокиселини притежават общи
структурни характеристики,
включващи α-въглерод, към който
са свързани аминогрупа,
карбоксилна група и променлива
странична верига.
 Структура на белтъците
• Основният компонент на всички
белтъци са аминокиселини, подредени
последователно в дълги полипептидни
вериги. Броят на каноничните α-
аминокиселини в живата природа е 20,
макар че в някои белтъци се срещат и
други α-аминокиселини като 3- и 4-
хидроксипролин, 5-хидроксилизин и
други. За прегледност и по-лесна
ориентация, пространствената
структура на белтъците е разделена на
отделни нива.
 Първично ниво
• Първично ниво (примерна
структура) – представлява
точната последователност
на свързване на отделните
аминокиселинни остатъци,
кодирана от
полинуклеотидната
последователност на ДНК. В
природата белтъците не се
срещат в първична
структура. Те могат да я
заемат временно.
• Към първичната структура
на белтъците се отнася и
така наречения дисулфиден
мост.
Вторично ниво
• Вторично ниво (секундерна
структура) – това са локални
нагъвания на основния скелет
на полипептидната верига,
притежаващи известна
периодичност. Всяка
възпроизводима и характерна
форма се означава като
отделен тип вторична
структура, като например
алфа-спирала, бета-
листовидна структура, бета- и
гама-завой, както и липса на
порядък.
 Третично ниво
• Третично ниво (терциерна структура) –
пълното нагъване на полипептидната
верига в пространството, с всички
възможни близки и далечни
взаимодействия. Това ниво дава
представа за цялостната форма на
белтъчната молекула, както и за
връзките и отношенията между
отделните вторични структури.
Третичната структура не е резултат от
действието на случайни сили, а е строго
определена от аминокиселинната
последователност (първичната
структура) на полипептидната верига,
тоест тя е генетично детерминирана.
 Четвъртично ниво
• Четвъртично ниво (кватернерна структура) – това е отново
цялостна пространствена форма, но на асоциирани нековалентно
белтъчни молекули. Тя се изразява в образуването на олигомерни
белтъци, но не всеки белтък се характеризира с това четвъртично
равнище. Всяка отделна белтъчна молекула, притежаваща
характерна, завършена, третична структура се означава като
субединица, а цялостният конгломерат – като олигомер. Не всички
белтъци притежават четвъртична структура, тъй като повечето са
изградени от една полипептидна верига, а четвъртично ниво
предполага наличието на поне две. Типичен пример за белтък с
четвъртична структура е хемоглобинът.
 Денатурация
• Белтъците са молекули много
чувствителни към факторите на
заобикалящата ги среда. На
тяхната функция и структура
могат да повлияят множество
фактори като например промяна в
pH на средата, температурата,
налягането, концентрацията на
определени вещества (тежки
метали, детергенти и други),
йонизиращи лъчения. Когато
даден протеин бъде подложен на
подобна промяна следва
денатурация. Това е процес на
разкъсване на връзките
поддържащи четвъртичната,
третичната и вторичната
структура.
 Прости и комплексни
протеини
• В структурата на много протеини в
допълнение към пептидни вериги са
включени и неаминокиселинни
компоненти. По този критерий
белтъците се разделя на две големи
групи – прости и комплексни
протеини (протеиди). Простите
протеини, съдържат само
аминокиселинна верига, а
комплексните протеини съдържат
различни небелтъчни фрагменти.
• В зависимост от химическата
природа на простетичните групи
комплексните протеини се делят на
следните класове:
• Гликопротеини, липопротеини,
металопротеини, нуклеопротеини,
фосфопротеиди, хромоптотеини.
Функции на белтъците
• Всеки белтък притежава специфична функция, като
практически няма процес в живите организми, който да не
зависи от конкретен протеин. Функциите могат да са най-
разнообразни, но формално могат да се обединят в няколко
основни:
• Каталитична функция
• Структурна функция
• Защитна функция
• Регулаторна функция
• Сигнална функция
• Транспортна функция
• Рецепторна функция
• Двигателна функция
• Резервна функция
Представители
• албумин • релин
• имуноглобулин • тромбин
• тубулин
• инсулин
• убиквитин
• кератин • фибрин
• колаген • хемоглобин
• миоглобин • миозин