Структурни нива на организация на белт.

молекули
Първичната структура на белтъка се представя във вид на линейна
последователност от аминокиселинни остатъци. Тя се определя от вида,
броя и подреждането на аминокиселините в полипептидната верига.
Поддържа се от пептидни връзки. Формата на веригата е
линейна.Определя се от наследствената информация. Първичната
структура определя следващите структурни равнища, свойствата и
функциите на белтъците.

Равномерното нагъване на ППВ в пространството под формата на а-

спирала или б-лист от слаби водородни връзки между пептидни групи
представлява вторичната структура на белтъците. Когато водородните
връзки възникнат в една полипептидна верига между близо разположени
аминокиселинни остатъци, полипептидна-та верига се усуква около една
ос подобно на спирала затова се нарича а-спирала. Водородните връзки се
образуват между пептидни групи през три аминокиселинни
остатька.Белтък, който има само а-структура, е кератинът. Той изгражда
кос мите, ноктите, вълната, перата на птиците. Когато водородните връзки
възникнат между пептидни групи на успоредно разположени части от
една и съща полипептидна верига или между пептидни групи на
успоредно разположени участъци от различни полипептидни вериги, се
образува В-структура. Белтък, който има само б-структура, е фиброинът,
който изгражда копринените нишки.

Първичната и вторичната структура са постоянни за всеки белтък.

Допълнителното неравномерно нагъване на полипептидната верига в

пространството от разнообразни слаби водородни връзки между
радикалите представлява третична структура . Тази конформация се
поддържа стабилна благодарение на голям брой слаби водородни връзки,
солеви мостове между R-остатъците на аминокиселините, но също и на
ковалентни връзки - дисулфидни мостове между R-остатъци на две
аминокиселини цистеин (между -Н-групите в R-остатъци). В третичната
структура се формира активен център,чрез който се изкълнява
биологичната функжия.
Четвъртичната структура на белтъците е резултат на обединяване на две
или повече еднакви или различни белтъчни молекули с третична
структура. Отделните полипептидни вериги се наричат субединици. Те
може да бъдат еднакви или различни. При свързването на субединиците
наред с активните центрове при белтъците с четвъртична структура се
образуват и допълнителни регулаторни центрове. В тях се свързват регула-
торни молекули, които могат да увеличат активността на белтъка или да я
намалят в отговор на нуждите на клетката и организма. Пример за това са
молекулата на хемоглобина, чиято белтъчна част се състои от четири
полипептидни вериги (две по две еднакви), също някои ензими, хормони .

АМИНОКИСЛЕНИТЕ,ИЗГАЖДАЩИ БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

Аминокиселините са нискомолекулни органични съединения. Всяка

аминокиселина е изградена от две части: • постоянна част- въглероден
атом, свързан с аминогрупа (-NН), която има основен характер, с
карбоксилна група (-СООН), която има киселинен характер, и с Н-атом. •
вариабилна част- аминокиселинен остатък (R), който е различен за всяка от
20-те аминокиселини. Двете групи заедно (-NH, и -СООН) определят
амфотерния характер на молекулата.

Аминокиселините се различават само по аминокиселнинния остатък или

радикал (R)Именно радикалите придават уникалност на аминокиселините.
Някои от тях са хидрофилни. Сред тях има: полярни незаредени,
положително заредени от допълнителна NH, или NH-група отрицателно
заредени от допълнителна -СООН-група. Аминокиселината цистеин
съдържа SH-група. При окисляване на два цистеинови остатъка се
получава дисулфиден мост.Други са хидрофобни незаредени (аланин,
валин, пролин.

Аминокиселините се свързват чрез пептидни връзки.Те се образуват

между карбоксилната група на една аминокиселина и аминогрупата на
друга аминокиселина, при което се отделя молекула вода и се създава
здрава ковалентна връзка.При свързването на много аминокиселини се
изгражда полипептидна верига.
СВОЙСТВА НА БЕЛТЪЦИТЕ

Белтъчните молекули са стабилни, които се поддържат от разнообразни

връзки. При определени условия обаче стабилността им може да бъде
нарушена. Нарушаването е свързано с два процеса утаяване и дена-
турация. Утаяването е обратим процес на слепване на белтъчните
макромолекули поради отнемане на хидратната обвивка или нарушаване
на нейната цялост.

А процесът на разрушаване на пространствената структура на белтъчната

молекула, при който се разкъсват много от нековалентните връзки и се
губи биологичната активност на белтъка поради денатурираши
фактори(ултравиолетови и гама лъчи, висока температура, силно кисела
или алкална среда), се нарича денатурация. Денатурацията засяга
четвъртичната, третичната и вторичната структура. Може да бъде
необратима или да има временен характер. При отстраняване на
въздействието белтъкът може да възстанови отново пространствената си
структура настъпва ренатурация. Това може да се случи само ако
денатуриращите фактори не са разрушили първичната структура на
белтъка.

ОСНОВНИ ФУНКЦИИ НА БЕЛТЪЦИТЕ

Белтъците са молекули с разнообразни функции в клетките и организмите.

Някои от основните функции на белтъците са:

 Структурна функция:

Белтъците често изграждат структурни компоненти на клетки и тъкани,

като например колаген в кожата,структури на тялото-косми,нокти

 Регулаторна функция:
Мнозина хормони с белтъчна природа(инсулин,глюкагон и др.)действат
като регулатори на биохимични процеси, като инсулинът понижава нивото
на кръвната захар,а глюкафгонът повишава нивото на кръвната захар.

 Транспортна функция:

Някои белтъци, като хемоглобин, транспортират молекули (като кислород)

в организма.

 Рецепторна функция:

Белтъците,намираши се на повърхността на мембраните могат да действат

като рецептори на клетъчна мембрана и цитоплазмата,които свързват
хормони

 Енергийна функция:

Някои белтъци могат да бъдат използвани като източник на енергия при

необходимост, като например при продължитело гладуване.

 Съкратителна функция:

Скелетните мускули съдържат белтъци, които се свиват, за да се осигури

движение и контрол върху тялото.Пример за това са актин и миозин в
мускулните клетки и динеин в камшичетата

 Защитна функция:
 активна защита

Имунната система използва антитела (имуноглобулини) като специфични

белтъци, за да разпознае и унищожава инфекциозни агенти и други чужди
вещества.

Кръвосъсирването помага да се предотврати загубата на кръв и защитава

организма от инфекции, като предпазва раната от контакт с външни
агенти.

 механична(пасивна защита)

Пример са фибриларните белтъци,както и кератинът в роговия слой на

епидермиса,в космите,ноктите,рогата,
  химична

Пример са белтъците с отровни секрети на животни

 Каталитична функция:

Белтъците, наречени ензими, каталитично ускоряват химични реакции и са

от съществено значение за почти всички метаболични процеси в клетката.

Тези функции на белтъците са от решаващо значение за функционирането

на живите организми и клетки. Белтъците са разнообразни и изпълняват
множество роли в биологичните системи.