1

27.Смилане на белтъци и усвояване на АК.Общ преглед на аминокиселинната обмяна. Азотен

баланс. Трансаминиране. Роля на витамин В6. Аминотрансферази.
Храносмилане
1. Стомашна фаза: Смилането на белтъците започва в
стомаха под действието на стомашния сок, който се
секретира от два вида клетки при стимулиране от гастрин
(увеличава вътреклетъчния Са) или хистамин (Н2
рецептори). Париеталните клетки произвеждат солна
киселина около 0.15- 0.17 N HCl (рН <1). Източникът на
протони е карбоанхидразната реакция, в която от СО2 се
произвежда въглеродна киселина, дисоциираща протон
СО2 + Н2О Н2СО3  НСО3- + Н+ .
Протоните се разменят срещу К+ с помоща на К/Н (калиево-
водородна помпа -електонеутрален транспорт), Cl йони се
котраспортират. Ниското рН в стомаха денатурира
белтъците, улеснявайки хидролизата им, има и
бактерициден ефект (стомашните стени се предпазват от
действието и с помоща на гликопротеини-муцини.).
Главните клетки произвеждат пепсиноген- неактивната,
проензимна форма на пепсина. Неговото активиране
започва под влияние на солната киселина, а след това
продължава автокаталитично.
Пепсиногенът е с МТ 40000 и се активира като от към N
края се губят 2 полипептида съдържащи 47 АК остатъка, (МТ намалява на 34000). Тъй като се губят почти всички
алкални аминокиселини (12 от общо 16), рН орт става 1.5.
Пепсинът хидролизира пептидните връзки, в които участват
ароматни АК (фенилаланин, триптофан, тирозин), а също
така, но по-бавно и пептидните връзки, образувани от някои
други АК (левцин, дикарбоновите АК). Стомашната секреция
(HCl) се подтиска от специфичен стомашен инхибиторен
пептид, който освен това стимулира и инсулиновата
секреция.
При кърмачета чийто стомашен сок е почти неутрален смилането на
белтъците на млякото се извършва с участие на ензим-ренин-
химозин. По структура е близък до пепсина, но неговият рН оптимум
е 4.5-5.0.
В резултат на действието на ензимите на стомашния
сок се получава смес от пептиди с различна дължина на
веригата.
2. Дуоденална фаза. Стомашното съдържимо преминава
през пилора на стомаха в дванадесетопръстника, където
активира секрецията на секретин и холецистокинин.
Първият предизвиква отделяне на богат на
бикарбонати алкален панкреатичен сок, за да
неутрализира киселите стомашни продукти. (т.к.
панкреасните ензими имат рН оптимум 7.0-8.0) а
вторият е богат на проензими панкреатичен сок,
съдържа: ендопептидази трипсиноген,
химотрипсиноген, проеластаза и екзопептидаза -
прокарбоксипептидаза (А и В).
Активирането на трипсиногена се осъществява под
действие на дуоденалната ентеропептидаза, която
отцепва инхибиторен N-хексапептид от молекулата му,
изградена от 229 АК, след което се оформя активния
център на трипсина. По-нататък активацията му се
 2
извършва автокаталитично. В дванадесетопръстника под влияние на трипсинът се разкъсват пептидните връзки с
участието на лизин и аргинин, при което се получават олигопептиди и АК.
Трипсинът също така активира другите проензими: химотрипсиноген, проеластаза, прокарбоксипептидаза.
Химотрипсинът разкъсва пептидните връзки изградени от ароматни АК. Еластазата е ензим с широка
специфичност (независимо от наименованието) разгражда пептидните връзки в близост до малки АК-глицин,
аланин. Карбоксипептидазите откъсват по 1 АК от С- края, а
аминопептидазите, които се отделят от мукозните клетки на
червата-от N- края (левцин-амино-пeптидаза). Чревната
лигавица секретира и дипептидази и като резултат от
действието на всички пептидази се получават свободни АК.
3. Получените при смилането на хранителните белтъци АК се
резорбират в тънките черва (90% от хранителните в-ва се
резорбира в тънките черва) от чревната лигавица, с участието
на специфични преносители на отделни групи АК. транспортът е
активен -АТФ-зависим, участва вит.В6. Някои от пермеазите
например преносителят на фенилаланин и метионин са Na
зависими, функционират подобно на активния Na-глюкозен
симпорт. Преносителят на неутрални и липофолни АК не
зависи от Na. Чревната лигавица осъществява активен
транспорт на ди и трипетиди (Pept 1). В някои от клетките се
осъществява глутатион-опосредстван транспорт.
След резорбцията АК-те постъпват в порталното
кръвообращение и от там в черния дроб където се включват
в обмяната. При нарушение в смилането на белтъците и
резорбцията на АК вследсвие гастроентерологични и
панкреасни заболявания се развива синдром на белтъчен
недостиг. Водещите симптоми хипопротеинемия, изразена
хипоалбуминемия, отоци.
3.1 Абсорбция на аминокиселини
Транспортерите на аминокиселини (AAT) са мембранни
транспортни протеини, които медиират трансфера на
аминокиселини във и извън клетките или клетъчните
органели. ААТ имат различни функционални роли, от
невротрансмисия до киселинно-алкален баланс,
вътреклетъчен енергиен метаболизъм и анаболитни и катаболитни реакции. ААТ могат да бъдат локализирани в
плазмената мембрана или във вътреклетъчните отделения като апарата на Голджи, късните ендозоми,
лизозомите и митохондриите, улеснявайки поемането, излизането или обмена на аминокиселини през
мембраните.
Вътреклетъчните концентрации на аминокиселини обикновено са по-високи от тези в извънклетъчните течности и
са необходими йонно-свързани (вторично активни или третични активни) транспортери за концентриране на
аминокиселини в клетките или клетъчните органели. Аминокиселините се абсорбират от лумена на тънките черва
чрез полуспецифични Na-зависими транспортни протеини в луминалната мембрана на чревната клетка, подобно
на това, което вече се наблюдава при въглехидратния транспорт.
3.2 Котранспорт на Na+,H+, Cl- и аминокиселини
С цел транспортиране на аминокиселините срещу електрохимичния концентрационен градиент, транспортьорите
могат да котранспортират аминокиселини заедно с Na +, H + или Cl_ и/или с контратранспорт на K +. Активността
на Na+/K+ -ATФаза помага да се поддържат трансмембранните градиенти за Na+ и K+, позволявайки вторичен
активен транспорт (т.е. свързване към Na+ и котранспорт или K+ контратранспорт). Съпътстващият транспорт на
Na и аминокиселината от външната страна на апикалната мембрана във вътрешността на клетката се задвижва от
ниската вътреклетъчна концентрация на Na. Ниският вътреклетъчен Na е в резултат от изпомпването на Na от
клетката чрез Na,K-ATФаза върху серозната мембрана. По този начин, основният транспортен механизъм е
създаването на градиент на натрий; вторичният транспортен процес е свързването на аминокиселините с притока
на натрий. Този механизъм позволява на клетките да концентрират аминокиселините от чревния лумен.
3.3 AAT от суперсемейство „Solute Carrier Superfamily“ (SLC) показват огромна структурна хетерогенност и разнообразни
механизми за транслокация и свързване на енергия. Суперсемейството SLC представлява около 20% от всички мембранни
протеини, кодирани от човешкия геном
 3
 Транспортери от система А и система N: Na+ -свързаните неутрални аминокиселини (NAA) транспортери
Система ASC транспортери (предпочитащи аланин/серин/цистеин):
Аминокиселинните транспортери от системи В са с широка специфичност.
SLC1 семейството транспортират аминокиселини с къса верига като L-Ala, L-Ser и L-Cys,
3.4 Транспортна система L е предпочитан от левцин и аминокиселините с разклонена верига (BCCAs) по Na+ -независим
начин, въпреки че те са структурно и функционално различни. L транспортерите се експресират в човешкия панкреас, черен
дроб, скелетни мускули и фетален черен дроб, плацента, бъбреци и периферни кръвни левкоцити.
3.5 Система T: тази система съответства е транспортер на ароматните аминокиселини L-Tyr и L-Trp и, в по-малка степен, L-
Phe. Той се експресира в базолатералната мембрана на епителните клетки на проксималните тубули на червата и бъбреците.
3.6 PEPT1 и PEPT 2 са транспортери, които транспортират ди- и три-пептиди през мембраната, те са локализирани върху
двете мембрани: апикална и серозна и регулират потока на малки пептиди от червния лумен към ентероцитите и след това до
кръвта. Транспортът на аминокиселини през серозната мембрана е двупосочен.
3.11 N-системата за усвояване на глутамин присъства в черния дроб, но или не присъства в други тъкани, или присъства
като изоформа с различни свойства.
4. Азотен баланс. Всеки ден в човешкия организъм се разграждат 1-2% Бeлтък. 75-80 % от получените амино
киселини се реутилизират за синтез на нови белтъци, останалите амино киселини се разграждат окислително до
междинни метаболити, амонякът се отделя под форма на урея. Белтъците се разграждат с различна скорост в
зависимост от физиологични нужди. Способността им да се разграждат се изразява с времето на полуживот t1/2-
време необходимо да се намали концентрацията на белтъка с 50%. Продължителността на живота на белтъците е
различна, от 30 мин до 150 часа и години за някои съединително- тъканни белтъци. Например рибонуклеаза- има
време на полуживот t1/2=1.3часа, ЛДХ t1/2=150часа, алдолаза t1/2=120часа.
4.1. Положителен и отрицателен азотен баланс. -представлява разлика между поемане и екскреция на
аминоазот с урина, фекалии и чрез изпотяване. Нормално зрял организъм се намира в равновесие: поемането на
азота е равно на загубите му. Положителен азотен баланс се наблюдава при увеличено поемане в сравнение с
екскрецията и е характерна за растящ организъм- при деца, при беременост, при възстановяване след тежко
заболяване, при спортисти натрупващи мускулната маса-културисти и при бърз туморен растеж.
4.2 Отрицателен азотен баланс се наблюдава когато загубите на азота надвишават поемането му- при глад,
непълноценна белтъчна диета (kwashiorkor, marasmus, e.g.), тежко заболяване, напреднало туморно заболяване-
при голяма туморна маса туморните клетки не се снабдяват достатъчо с кислород, използват анаеробна
гликолиза- тъканните белтъци се използват за постоянна глюконеогенеза.
Kwashiorkor белтъчна недостатъчност-хранене с непълноценни белтъци- характеризира с едеми-отоци, диарии,
намалено телесно тегло, намалена мастна тъкан, изтъняване на кожа и коса, стеатоза (поради намалена
способност да се синтезират белтъци в ЧД, мастите не могат да се експортират), хипоалбунемия (води до отоци),
намалена синта на Hb и анорексия. Kwashiorkor -думата идва от Гана и означава болестта на дете при раждане на
следващото, тъй като вместо кърма-пълноценна храна минава на непълноценна.
Продължителен белтъчен недостиг и общ недостиг на храна води до по-тежка форма на заболяване- marasmus,
рязко намаляване на телесно тегло, пълна загуба на мастна тъкан, хипогликемия водеща до увеличени нива на
кортизол- усилена глюконеогенеза за сметка на мускулната маса, ниско ниво на имуноглобулини и чувствителност
към инфекции.
5. Протеозомно разграждане на белтъци. Кратко-живущите белтъци -притежават PEST последователност
(pro,glu,ser,tre), която се експонира при устаряване и се разпознава от убикветин, малък белтък (highly conserved
in evolution само 3 от 76 амино киселини е разликата между човешкия и дрождения убикветин) еволюционно
консервативен, той бележи вътреклетъчни белтъци за разграждане- (вестител на смъртта). Убикветинът се
свързва с белтъка, асоциира до по-големи агрегати и заедно с вътреклетъчни протеази изгражда протеозоми -
специфични цилиндрични структури (в цитоплазма и ядрото) във вътрешността на които се разграждат белтъци.
6. Автофагия. Процесът изисква енергия, която се осигурява от АТФ.
Дългоживущите вътреклетъчни белтъци, екстрацелуларните и мембранно асоциирани-се разграждат в лизозоми-
автофагия, АТФ независим процес. Серумните белтъци в по-голяма част са гликопротеини, след загуба на
олигозахарида (сиалова киселина) бързо се разпознават от чернодробни рецептори (специфични рецептори за
десиализирани белтъци), поглъщат се и се разграждат също лизозомално.

7. Основната задача на аминокиселинната (АК) обмяна е осигуряване на субстрати за белтъчния синтез, а също
така за синтез на биологично важни азот съдържащи вещества. 85% от аминокиселините се използват за синтез на
белтъци, заменими АК, нуклеотидни бази, хормони, медиатори, биологично активни амини, хем, креатин.
Cамо 10% енергия се получава от белтъци, т.к. 90% от енергетичните нужди на организма се задоволяват от
въглехидрати и масти. Излишекът от АК се разгражда окислително.
 4

Катаболизмът на амино киселините започва с

процесите на елиминиране на амино -група
трансаминирането или дезаминиране и последващо
разграждане на въглеродния скелет.
Елиминираният амино азот се използва за синтези,
излишъка от аминоазота се екскретира под форма
на урея, амониак и пикочна киселина (пуринови
база). Азотът се включва в уреята под форма на
амониак и аспартат, и двата продукта се получават
от глутамат, който заема централно място в АК
обмяна.
8.1 Трансаминирането Витамин В6 пиридоксин-
пиридоксол е основния витамин в обмяната на АК.
С храната се приемат пиридоксин, пиридоксал и
пиридоксамин и съответните им фосфати.
Основната форма в храната е обаче пиридоксамин-фосфатът. Активните форми са пиридоксал-фосфат и
пиридоксамин-фосфат. Различните форми лестно премнават една в друга. В тъканите присъства ензим
пиридоксал-киназа, който превръща нефосфорилираните форми във фосфорилираните.
Пиридоксалфосфатът участва в следните процесси:
 трансаминиране ALAT, ASAT O NH2
CH2OH C H C H2
 декарбоксилиране на АК, водещо до образуване на HO CH2OH HO CH2OH HO CH 2OH
биогенни амини
 серин и треонин дехидратазни р-ции N N N
H3C H3C АТФ H3C
 триптофан -кинурениназа
 синтез на хем АДФ
O NH2
 както сме споменали вече в гликоген O O
C H CH 2
фосфорилазата (мускулната тъкан -80% ПФ) HO CH2 O P O HO CH2 O P O
В6 се съдържа както в растителните, така и в O O
животински продукти. Авитамиозата е крайне рядка, H3C N H3C N
може да настъпи при лактация, при алкохолици,
заради хидролизата на фосфатния остатък и при лекуване на туберкулоза с изониазид, който свързва вит. В6.
Съпровожда се с дерматити, анемия, полиневрити, гърчове при деца.
8.2. Трансаминирането е процес на пренос на аминогрупа от АК върху -кетокиселина с образуване на нова
-кетокиселина от исходната АК, и нова АК от исходната -кетокиселина. Реакциите на трансаминиране се
катализират от аминотрансферази (трансаминази). Трансаминазните реакции са бисубстратни - винаги има два
субстрата: донор на амино-групата (аминокиселина) и акцептор на аминогрупа (-кетокиселина).
Процесът на трансаминиране е съществен както за разграждане така и за синтез на заменимите АК. Субстратите
и продуктите на ТА имат близка структура, по-тази
O
R CH NH2 Ензим -ПЛ-Ф C H R 2 CH NH2 причина реакциите са изо-ергонни и напълно
1
COOH COOH обратими.
По-голяма част от аминокиселините загубват
R CO COOH Ензим -ПЛ-Ф CH2 NH2 R2 CO COOH
аминоазота си чрез трансаминиране, с изключение
1 на лизин, треонин и пролин.
8.3 Механизъм на трансаминиране CO 2-
1. първо аминогрупата от аминокиселината се прехвърля CHO H N CHCH 2CH 2CO 2-
върху ензим и се получава -кето киселина и аминиран
C
HO CH 2OPO 3 -2
HO CH 2OPO 3-2
ензим:
2. на втория етап аминогрупата от ензима се прехвърля H3C N+ H3C N
+
върху акцепторната -кетокиселина (например - H
NH 3+ H2 O H
кетоглутарат), така се образува нова аминокиселина и -
O 2 CCH 2 CH 2 CHCO 2 -

ензимът се регенерира за ново трансаминиране.

В активният център на ензима се намира
O CO 2-
пиридоксалфосфатът, който е свързан ковалентно чрез -
O 2 CCH 2 CH 2 CCO 2 - N CCH 2CH 2CO 2-
алдехидната си група за -амино група на лиз остатък на CH 2NH 2 CH 2
HO CH 2OPO 3-2 HO CH 2OPO 3-2

H3C N H2 O H3C
+ N
+
H H
 5
Ензима и изгражда Шифова база с нея. Когато в АЦ попада АК, тя измества лизиновия остатък и образува Шифова
база-1 с пиридоксал-фосфата. На следващия етап след тавтомеризирането и в Шиф 2 и последваща хидролиза се
образува  -кетокиселина и пиридоксамин-ф. На втория етап в активния център се свързва акцепторна  -
кетокиселина, отново се образува Шифова база с пиридоксамино-фосфата. След тавтомеризиране и хидролитно
разграждане се освобождават нова АК и алдогрупата на ПР-Ф, която отново се свързва с -лиз на ензима.
(Esmond Snell, Alexander Braunstein and David Metzler установяват че трансаминирането се осъществява по пинг-
понг механизъм: E + S1 ES1 E`P E` + P1 E` + S2 E`S2 EP2 E + P2
8.4. Ензимите катализиращи трансаминиранито - Аминотрансферази се различават по субстратната
специфичност на донора на амино група, свързват различни аминокиселини. Обаче като акцептор болшинство от
тях използва само -кeтo глутарат, в по-малка степен оксалоацетат и пируват. По този начин на втория етап от
трансамиирането преимуществено се образува глутамат и в по-малка степен аспартат или аланин.
АК+ -кетоглутарат -кето киселина + глутамат.
Глутаматът може да прехвърли амино групата си върху
оксалоацетата при което се образува аспартат:
глутамат+оксалоацетат-кетоглутарат+ аспартат
ензимът се нарича АСАТ аспартат-амино-трансфераза (ГОТ).
Реакцията е напълно обратима и може да протече и в обратна
посока:
аспартат + кетоглутарат  оксалоацетат + глутамат
Глутаматът може да прехвърли амино групата си върху
пирувата при което се образува аланин:
ензимът се нарича АЛАТ аланин-амино-трансфераза (ГПТ) и
също така катализира напълно обратима реакция.
глутамат+ пируват -кетоглутарат+ аланин,

8.5 Аланин аминотрансаминаза ALT

По отношение на доменните характеристики аминотрансферазите са групирани в различни класове, включително
клас I, II, III, IV и V. ALT и AST принадлежат към клас I пиридоксалфосфат-зависими аминотрансферази, съдържа
11 протеина в човешкия протеом.
Въпреки че има две изоформи на човешкия ALT, а именно ALT1 и ALT2, когато се отнася до протеина, ние ще
използваме името ALT. Генът, който кодира цитозолния аланин аминотранзаминаза 1 (ALT1), известен също като
глутамат-пируват трансаминаза 1 (GPT1 или официално GPT), намира се в хромозома 8 (8q24.3) и има 11 екзона.
Този ензим катализира обратимото трансаминиране между аланин и -кетоглутарат, за да се образуват пируват и
глутамат, играейки ключова роля в междинния метаболизъм на глюкозата и аминокиселините. ALT1 се
експресира в черния дроб, бъбреците, сърцето и скелетните мускули и умерени нива в мастната тъкан.
аланин + -кетоглутарат  пируват + глутамат

ALT2 е кодиран от различен ген (GPT2), разположен в хромозома 16 (16q12.1). GPT2 иРНК се експресира във
високи нива в мускулите, мазнините, бъбреците и мозъка и в по-ниски нива в черния дроб и гърдите.
Според наличните доказателства, ALT1 и ALT2 изглежда не само се срещат в различни тъкани, но и
клетъчната им локализация също е различна, което предполага различно биологично значение в контекста
на острата или хронична чернодробна патогенеза.
Фигурата по-долу показва схематично представяне на локализацията на ALT1 и ALT2 на клетъчно ниво. Например
в черния дроб ALT1 се локализира само в
цитозола и ендоплазмения ретикулум, без да
присъства в митохондриите. Обратно, ALT2
по-скоро е локализиран в митохондриалния
матрикс. Скорошните проучвания показаха,
че по-голямата част от активността в
циркулацията е от ALT1.

8.6 Аспартат трансаминазата (AST) е

пиридоксален фосфат-зависим ензим, който
съществува съответно в цитоплазмена и
митохондриална форми, AST1 и AST2.
 6
Както бе отбелязано по-рано, двата ензима принадлежат към семейството на пиридоксал-фосфат-зависимите
аминотрансферазни. Те са хомодимерни, показващи близка хомология.
Генът, който кодира разтворимия AST1 (GOT1), се намира в хромозома 10 (10q24.2), докато този, който кодира за
митохондриалния AST2 (GOT2), се намира в хромозома 16 (16q21). AST1 е важен регулатор на нивата на глутамат,
тъй като участва в биосинтеза на L-глутамат от L-аспартат или L-цистеин.
Каталитичната функция на AST1 е отговорна за следната реакция:

аспартат + -кетоглутарат  оксалоацетат + глутамат

Освен това аспартатаминотрансферазата участва и в синтеза на чернодробна глюкоза по време на развитието, и в

адипоцитната глицеронеогенеза. AST2 катализира необратимото трансаминиране на кинуренин за образуване на
кинуренова киселина
и обратимата аспартат + - кетоглутарат  оксалоацетат + глутамат
AST2 играе ключова роля в метаболизма на аминокиселините и метаболитния обмен между митохондриите и
цитозола. Той също така улеснява клетъчното усвояване на дълговерижни свободни мастни киселини.

9. Значение на трансаминирането: в резултат на трансаминирането аминоазотът от различни АК се акумулира

под форма на глутамат и аспартат, които взаимно се превръщат с помоща на ензима АСАТ.
9.1 Този процес активно протича в ЧД, където след нахранване постъпват различни АК, Т.к. съставът на
хранителните Б се различава от този на човешките Б, черния дроб осъществяват многобройни преобразования,
включително синтез на заменимите АК за да балансира състава. Част от АК-те се използва за Белтъчен Синтез,
другата част за подържане на серумния пул. Останалите АК се трансаминират, въглеродния им скелет се
разгражда, амино азотът се включва в синтез на урея.
9.2 в сърдечния мускул трансаминирането на аспартат с участието на АСАТ (ГОТ) е постоянен източник на
оксалоацетат за ЦТК.
9.3 В мускулите аминотранферазите като акцептор за аминогрупи използват пируват, който се превръща в
аланин и чрез кръвотока отива в черния дроб, където трансаминира с АЛАТ- аланиновата трансаминаза и служи
за субстрат за глюконеогенеза. Получената глюкоза се връща в мускулите, където отново се разгражда до
пируват. Това е глюкозо-аланиновия цикъл, който транспортира аминоазота от мускулите към черния дроб. При
глад получената в ЧД глюкоза не отива в мускулната тъкан а в мозъка и Er, цикълът се нарушава (както знаете
мускулите не са ГНГ орган)
10. Ензимна диагностика: от казаното дотук става ясно, защо и двете трансаминази АСАт и АЛАТ са водещи
диагностични маркери, т.к. имат исключително важно значение в ЧД и активността им в черния дроб е висока.
При инфарктите по голямо значение има АСАТ, т к тя е по-съществена за обмяна в миокарда ASAT (пример от
ензимна диагностика)
ASAT -този ензим е най-широко разпространен- в сърцето, черния дроб, скелетната мускулатура, Er-те,
бъбреците. Има цитоплазмена и митохондриална изоензимни форми. Значително се увеличава при остра форма
на хепатит и тежка интоксикация напр. тетрахлорметан. Средно увеличение - при инфаркт на миокарда, след
сърдечна операция, прогресивна мускулна дистрофия, запушване на жл-те. канали, остър панкреатит,
белодробна емболия, мозъчен инфаркт. Слабо увеличение - чернодробна цироза, миокардит, инфекционен
мононуклеоз, след облъчване, след Ампицилинови инжекции, високи дози на аспирин, хепаринова терапия
ALAT -черен дроб, скелетна мускулатура, сърце, Er, бъбреци. Значително ув. - анал., Средно - при чернодробна
цироза, инфекционен мононуклеоз, хроничен хепатит, холестаза. Слабо- инфаркт м., панкреатит, метастази в
черни дроб, аспирин-, хепар. терапия.
11. Глутеновата ентеропатия или целиакия клинично се изразява със синдром на лошо смилане, а
хистологично- с атрофия на чревната лигавица. Предизвиква се от растителния белтък глутен, по-точно от
глиадина. Два различни белтъка глиадин и глутенин общо се определят като глутен. Глутенин се съдържа във
всички зърнени храни и не предизвиква имунна реакция, докато глиадина предизвиква имунна реакция , но той
липсва например в ориза и овеса. Глиадина се свързва с трансглутаминаза в ентероцитите и неговите
глутаминови остатъци се дезаминират до глутамат, създавайки епитопи за секреторните IgA и IgG.
 7
11 А. Микробиота. Хранителните и ендогенните луминални протеини се подлагат на дейностите на екзокринните
панкреатични протеази, които освобождават пептиди, олигопептиди и аминокиселини.
Крайното храносмилане се случва в ентероцитите чрез дейностите на пептидазите. Епителните клетки на тънките
черва могат да транспортират аминокиселини и олигопептиди и частично да ги метаболизират по време на
тяхното трансцелуларно транспортиране от лумена до порталния кръвен поток.
Предполага се, че микробиотата на тънките черва е вероятно използва аминокиселини, но също така и синтезира
някои от тях. Остава да се определят нетните последици от микробния аминокиселинен метаболизъм върху
гостоприемника и чревната микробиота. Неразградените остатъчни луминални протеини могат да бъдат
прехвърлени от тънкото в дебелото черво и да бъдат подложени на действието на микробиотата и на остатъчните
панкреатични протеази. След това аминокиселините могат да се метаболизират от микробиотата, произвеждайки
сложна смес от крайни метаболитни продукти като късоверижни мастни киселини (SCFA), мастни киселини с
разклонена верига (BCFA), сероводород (H2S), полиамини, феноли, индоли, NH 4+ и много други метаболити, които
остават да бъдат идентифицирани. NH4+ може да се произведе и от урея чрез действието на бактериалните
уреази. Някои от тези бактериални метаболити могат да бъдат транспортирани вътре в колоноцитите и да
упражняват както благотворно, така и вредно въздействие върху тези епителните клетки в зависимост от техните
луминални концентрации. Някои от тях се освобождават в порталната кръв и могат да упражняват различни
ефекти върху черния дроб и периферните органи и тъкани.