Амини, аминокиселини,

белтъци
Мартин Никулчин, Траян Занчев, Николай Ганев
 Амини
 Органични съединения/функ. група
 Производни на NH3, където 1 или повече H-атоми са
заместени с въглеводороден остатък
 Касификация
 според вида на въглеводородните
остатъци: – мастни (алкиламини), ароматни
(ариламини) и смесени мастно-ароматни
(арилалкиламини)
 според броя на въглеродните атоми,

свързани с азотния – първични (R-NH2),

вторични (R2NH), третични (R3N) амини и
четвъртични (кватернèрни) амониеви
съединения [R4N⊕]X⊖
 Ароматни и мастно-ароматни
амини:
 Анилин:

 Трифениламин:
 Аминокиселини
 Аминокиселините са химични съединения, в
молекулата на които присъстват задължително
аминогрупа и химична група, придаваща киселинни
свойства на съединението (при органичните
киселини е карбоксилна група).
 Най-известните аминокиселини са α-

аминокиселините с карбоксилна група на края на

въглеродната верига, от тях са изградени всички
генно детерминирани белтъци.
Когато карбоксилната група и аминогрупата са разделени от два и
повече въглеродни атоми те се наричат β-,γ- и т.н. аминокиселини.
Протеиногенни аминокиселини
 Протеиногенните киселини са тези, които
изграждат белтъците във всички живи организми.
Всички протеиногенни киселини са α-
аминокиселини. С изключение на глицина всички
останали протеиногенни киселини са хирални
съединения и имат два енантиомера: L- и D-форма.
Биологично активни (т.е. тези които участват в
изграждането на белтъците) са само L-формите
(това означава, че те въртят равнината на плоско
поляризирана светлина наляво).
Разделение на аминокиселините
 Освен това в метаболитно отношение 20-те алфа-
аминокиселини в организма се делят на заменими ,
незаменими и условнозаменими.
 Заменими: Аланин, Аспарагинова киселина,

Глутаминова киселина.
 Незаменими: Левцин, Изолевцин, Валин,

Фенилаланин, Треонин, Лизин, Хистидин,

Метионин, Триптофан.
 Условнозаменими: Аргинин, Аспарагин, Цистеин,

Глутамин, Глицин, Пролин, Тирозин, Серин

Значение на аминокиселините
 Незаменимите аминокиселини не могат да бъдат
синтезирани от животинския организъм,
единствения начин да се набавят е чрез храната.
Растенията и микроорганизмите могат да
синтезират всички необходими аминокиселини,
затова при тях няма незаменими аминокиселини.
Условнозаменимите киселини са незаменими
само в определени случаи (напр.: новородени и
малки деца, бременни жени, хора със заболявания
свързани с обмяната на веществата), за
останалите хора те са заменими.
 Категории, според свойствата на
остатъка (Р или R)
 Неутрални аминокиселини с неполярен
остатък:L-глицин,L-Пролин,L-
Фенилаланин,L-Аланин,L-Изолевцин,L-
Левцин,L-Валин
 Неутрални аминокиселини със слабо

полярен остатък: L-Серин,L-Треонин,L-

Триптофан, L-Тирозин,L-Аспарагин, L-
Цистеин,L-Глутамин, L-Метионин
 Аминокиселини с ациден остатък:L-
Глутамат,L-Аспартат
 Аминокиселини с основен остатък:L-Лизин,

L-Хистидин, L-Аргинин
 Белтъци
 Известни също като протеин или белтъчина
 Изграждат се чрез поликондензиране на отделни

аминокиселини.
• Поликондензация – Процес на получаване на

полимери чрез взаимодействие на молекули или

един или няколко мономера (в случая на белтъците
мономери са аминокиселините), съдържащи две
или повече функционални групи. Отделят се вода,
халогеноводород, амоняк.
 Белтъците са един от основните градивни елементи

на живите клетки, както и на вирусните частици.

 Имат сложна пространствена структура.
 Съдържат елементите въглерод, водород, кислород,

сяра, понякога фосфор, желязо, магнезий и други

елементи.
 В природата се срещат във вид на разтвори или в

твърдо агрегатно състояние.

 Имат амфотерни свойства, които се дължат на

останали свободни аминогрупи и карбоксилни

групи в края на веригите или в страничните
разклонения.
 Изпълняват разнообразни биологични функции

• Структурна – придават форма на клетките и

органелите и са отговорни за промените на формата

на клетката
Пространствена структура на протеина
• Защитна – колаген – протеин, който е в основата на
междуклетъчното вещество на съединителната
тъкан. Протеини със защитна функция детоксикират
токсини при свързване с тях.
• Регулаторна – Много процеси в клетките се
регулират от протеинови молекули. Белтъците
осъществяват регулаторната си функция и чрез
ензимна активност или чрез специфично свързване
с други молекули, обикновено засягащи
взаимодействието на тези молекули с ензими.
 Сигнална - Протеините служат като сигнализиращи
вещества, пренасящи сигнали между клетките,
тъканите, органите и различните организми.
Сигналната функция се извършва чрез белтъци –
хормони, цитокини, растежни фактори, т.н.
 Транспортна функция - Разтворимите протеини,
участват в транспорта на малки молекули, към които
имат висок афинитет и се свързват, когато се намират
във висока концентрация, както и лесно освобождават
в места с ниска концентрация. Пример за
транспортните протеини е хемоглобина, който
пренася кислород от белите дробове до други тъкани
и въглероден диоксид от тъканите към белите дробове.
3-измерна структура на хемоглобин. Четирите
субединици са показани в червено и жълто, а хема
групите в зелено
 Рецепторна - Протеините рецептори могат да бъдат
едновременно в цитоплазмата и/или включени в
клетъчната мембрана. Една част от рецептора
молекула получава сигнал, който често може да е
химично вещество, а в някои случаи – светлина,
механични ефекти (напр., разтягане) и други
стимули.
 Двигателна - Класа на моторните протеини
осигурява движение на тялото, като мускулно
съкращение, (миозин), движението на клетките в
организма (например, амебовидното движение на
левкоцитите), движението на ресничките и
камщичетата, както и активния вътреклетъчнен
транспорт
 Резервна функция - Специализираните в резервна
функция белтъци се означават като резерви
протеини. Те се синтезират като източник на
енергия и „строителен материал“ в растителните
семена и яйцата при животните. Такива са
протеините от белтъка на яйцата (овалбумин) и
основният млечен протеин (казеин).
Цялата информация, необходима за изграждането на
белтъчната молекула, е кодирана в ДНК. Посредством
процес на точно презаписване на информацията
в РНК (транскрипция) и превеждане от
полинуклеотидна в аминокиселинна
последователност (транслация) е възможно
синтезирането на определен белтък, притежаващ
конкретна биологична роля.
 Белтъците се хидролизират до свободни a-
аминокиселини, като междинно се образуват по-
низши полипептиди
 В зависимост от продуктите на хидролизата

белтъците се делят на протеини и протеиди.

 Протеините са белтъци, молекулите на които са

изградени само от пептидно свързани a-

аминокиселини.
 Протеидите са белтъчни вещества, свързани с

небелтъчна част.
 Според вида на небелтъчното вещество, протеидите
могат да бъдат
• форопротеиди (съдържат естерно свързана
фосфатна група);
• хромопротеиди (съдържат багрилни вещества);
• нуклеопротеиди – протеини с остатък на
нуклеинова киселина;
• Гликопротеиди – съдържат въглехидратна група и
други
 Синтез на протеини
 Протеините се изграждат от аминокиселини,
използвайки информацията, кодирана в гените.
Всеки протеин има своя собствена уникална
аминокиселинна последователност, която се
определя от нуклеотидната последователност на
гена кодиращ този протеин.
 Химичен синтез
 Къси протеини могат да бъдат синтезирани
химически чрез съвкупност от методи известни
като пептиден синтез, които използват органични
техники за синтез като химическо легиране, за да се
произвеждат пептиди с висока
ефективност. Химичният синтез дава възможност за
въвеждане на не-естествени аминокиселини в
полипептидните вериги, като такива съдържащи
флуоресцентни сонди като страничен радикал на
аминокиселина. Тези методи са полезни в
лабораторната практика в биохимията и клетъчната
биология, но като цяло не се използват за търговски
приложения.
 Структура на белтъците
 Аминокиселините се комбинират в строго
определен ред във всяка белтъчна молекула, като
броят им варира между 30 до 3000 (понякога и
много повече) аминокиселини в протеин.
Връзката между отделните аминокиселини
е амидна, но поради някой свой особености е
наречена със специфично име – пептидна връзка.
Затова и самите полимерни вериги се означават
като полипептидни. Организацията в
пространството на полипептидните вериги е
изключително сложна и характерна за всеки
отделен белтък. За прегледност и по-лесна
ориентация, пространствената структура на
белтъците е разделенa на 4 отделни нива
 Денатурация
 Белтъците са молекули много чувствителни към
факторите на заобикалящата ги среда. На тяхната
функция и структура могат да повлияят множество
фактори като например промяна в pH на средата,
температурата, налягането, концентрацията на
определени вещества (тежки метали, детергенти и
други), йонизиращи лъчения. Когато даден протеин
бъде подложен на подобна промяна следва денатурация.
Това е процес на разкъсване на връзките поддържащи
четвъртичната, третичната и вторичната структура. По-
податливи на денатурация са глобуларните белтъци,
защото техните свойства за много зависими от
вторичната и особено третичната им структура. При
продължително въздействие на вредния фактор и
неговото естество процеса е необратим.
 При възстановяване на хомеостазата следва
обратния процес – ренатурация, при който се
възстановява нативната физиологично активна
конформация на белтъка. В клетката този процес се
спомага от други протеини известни
като шаперони и шаперонини.
 Белтъците са главна съставна част на белтъчните
хранителни продукти – месо, риба, мляко, яйца,
леща, фасул и други
 Намират широко приложение и в промишлеността –

текстилна, кожарска, фармацевтична, производство

на пластмаси, получаване на казеинови лепила и
други.
БЛАГОДАРИМ ЗА
ВНИМАНИЕТО!