Bổ sung ppt

Vị trí ở phần ghi

chú dưới
 ĐẠI CƯƠNG PROTEIN
● Cơ thể cần 30-60g/ngày
● Mục đích: Tổng hợp protein có hoạt tính sinh học
(enzyme,hormon)
Tổng hợp những chất có hoạt tính sinh học
(histamin,serotamin)
Cung cấp năng lượng (cung cấp 12% tổng
năng lượng của cơ thể)
Tổng hợp protein cấu trúc và chức năng
(collagen,myosin)

● Acid amin dư thừa (từ thức ăn) không được dự trữ

VÒNG LUÂN CHUYỂN CỦA PROTEIN

 Protein tế bào luôn được đổi mới.Quá

trình thoái hóa protein tế bào nhờ
enzyme catepsin A,B,C... Trong lysosom
của tế bào.
 Người lớn,1-2% tổng lượng protein thoái
hóa mỗi ngày,tạo acid amin tự do:
 75-80% được tái tạo lại
 20-25% tạo urea
SỰ CÂN BẰNG ĐỘNG CỦA PROTEIN
Ở người bình thường:
Lượng N ăn vào = Lượng N thải ra (cân bằng N)
Cân bằng dương hay âm phụ thuộc vào lượng N đào thải ra ít
hơn hay nhiều hơn lượng N ăn vào.

Cơ thể đang lớn ,có

Cân bằng N dương
thai,thời kỳ hồi sức sau
(N đào thải ít hơn N ăn vào)
ốm,...

Cân bằng N âm Đói ăn,bệnh nhiễm

(N đào thải nhiều hơn N ăn trùng,chấn thương,...
vào)
CHUYỂN HÓA PROTEIN
Protein đưa từ thức ăn qua quá trình tiêu hóa và hấp thu sẽ cung cấp nguồn acid amin tự do cho cơ thể.
Có 2 nguồn acid amin :
● Ngoại sinh ( từ thức ăn )
● Nội sinh (được cơ thể tổng hợp hay sản phẩm của quá trình thủy phân protein tế bào)

Sơ đồ chuyển hóa protein và acid amin.

 1. ENDOPEPTIDASE
Endopeptidase là những enzyme xúc tác thủy phân liên kết peptid bên trong chuỗi polypeptid.
Endopeptidase bao gồm : pepsin,trysin,chymotrysin và elastase.
 1. 1 PEPSIN

 Được tiết ra từ tế bào niêm mạc dạ

dày,enzyme đầu tiên thủy phân protein từ thức
ăn
 Tiết ra dưới dạng proenzyme là pepsinogen
 Dưới tác động của acid trong dạ dày : Pepsin
 Oligopeptid che khuất trung tâm hoạt động
để trở thành dạng hoạt động là pepsin.
 Hoạt động mạnh ở pH = 1.7 – 2
 Đặc hiệu với những liên kết peptid có sự tham
gia của nhóm amin của acid amin gốc R chứa
nhân thơm (Tyrosin, Phenylalanine)
 Pepsin cắt phân tử protein  proteose hay
pepton
 1.2 TRYPSIN

 Enzyme của tuyến tụy , tiết ra từ tụy đổ vào ruột

 Dạng proenzyme là trysinogen sau đó trở thành
dạng hoạt động trypsin.
 Hoạt động tốt ở pH=8
 Tính đặc hiệu là thủy phân liên kết peptid có sự
tham gia của nhóm carboxyl của acid amin kiềm.
 1.3 CHYMOTRYPSIN

 Tiết ra ở tuyến tụy

 Dưới dạng proenzyme là chymotrypsinogen
 Xúc tác cắt đứt chuỗi oligopeptid dư thừa ,biến
Chymotrypsinogen Chymotrypsin hoạt động
 Hoạt động mạnh nhất ở pH = 8
 Đặc hiệu rộng hơn trypsin : thủy phân liên kết
peptid của Tyr,Phe,Try,Met,Leu.
 Thuộc nhóm enzyme serin protease.
 2.EXOPEPTIDASE
• Exopeptidase là nhóm enzyme xúc tác phản ứng thủy phân liên kết
peptid ở 2 đầu tận cùng của chuỗi polypeptid.
• Có 2 loại Exopeptidase là carboxypeptidase và aminipeptidase
2.1 CARBOXYPEPTIDASE
 Được tiết ra từ tuyến tụy hoặc ngoài tụy
 Nhóm enzyme có số EC 3.4.16 – 3.4.18
 Hoạt động mạnh ở môi trường kiềm
 Đặc hiệu cho acid amin tận cùng là : Phe
 Không đặc hiệu cho Prolin và Hydroxyprolin
2.2 CARBOXYPEPTIDASE-PHÂN LOẠI
Carboxypeptidase thuộc nhóm metalloxeopeptidase có chứa Zn 2+

● Dựa trên cơ chế của trung tâm hoạt động chia làm 2 nhóm:
 Serin carboxypeptidase (EC 3.4.16)
 Cystein carboxypeptidase ( hay thiol carboxypeptidase) (EC 3.4.18)

● Dựa trên cơ chất nó có khả năng xúc tác:

 Carboxypeptidase A : vòng thơm hoặc kỵ nước : chia nhóm nhỏ từ CP A1 đến CP A6
Exopeptidase tuyến tụy (CPA1 và CPA2)
 Exopeptidase không thuộc tuyến tụy (CPA3- CPA6)
 Thủy phân liên kết peptid của acid amin đầu C- tận có R là vòng thơm hoặc kị nước mạch dài.
 Carboxypeptidase B: Viết tắt cho basic – kiềm
Thủy phân liên kết peptit của acid amin có R mang điện tích dương (arginin, lysin)
 Carboxypeptidase E : hay Carboxypeptidase H (CPH)
 Thủy phân liên kết peptit của acid amin đầu C tận là Arginin hoặc Lysin
CPE tham gia vào quá trình sinh tổng hợp neuropeptid và hormon peptid
 2.3 AMINOPEPSIN
 Là nhóm enzyme xúc tác thủy phân liên kết peptid của acid amin đầu N-tận của chuỗi
polypeptid.
 Có trong dịch ruột
 Hoạt động trong môi trường kiềm
 Thủy phân liên kết peptid của các acid amin đầu N- tận cùng chuỗi polypeptid.
2.4 DIPEPTIDASE

● Nhóm enzyme cuối cùng xúc tác cắt một mẫu 2 acid amin
thành 2 acid amin tự do .
● Có trong dịch ruột
HẤP THU
● Sau quá trình tiêu hóa ( thủy phân ) các acid amin tự do được giải phóng và qua quá trình hấp thu
● Không phải là khuếch tán đơn thuần.
● Các L-acid amin được vận chuyển tích cực, đồng thuận với Na+ qua kênh Na+/K+ - ATPase qua thành
ruột vào máu.Quá trình này cần ATP và pyridoxal phosphat.
● Các D-acid amin thì khuếch tán tự do qua thành ruột .Các acid amin hấp thu một cách cạnh tranh, nghĩa
là một acid amin ăn vào quá thừa sẽ cạnh tranh sự hấp thu của acid amin khác.
● Các acid amin theo tĩnh mạch cửa về gan và theo máu đến các mô và tế bào.
● Tại tế bào, các acid amin sẽ được thoái hóa tạo ure , CO2 ,H20 cung cấp một phần năng lượng hay được
sử dụng để tổng hợp các phân tử sinh học quan trọng (enzyme, hormon).
THOÁI HÓA ACID AMIN

Phản ứng thoái hóa chung của acid amin bao gồm : khử amin oxy
hóa,chuyển nhóm amin,khử carboxyl oxy hóa .
GOT VÀ GPT ỨNG DỤNG LÂM SÀNG
 GOT và GPT là các enzym nội
bào,bình thường trong huyết thanh
<40U/L .
 Xác định hoạt độ GOT và GPT trong
máu với các xét nghiệm SGOT và
SGPT ,lập chỉ số GOT/GPT.Trong các
bệnh lý tim,gan hay cơ vân.
 Trong bệnh lý nhồi máu cơ tim tăng
chủ yếu GOT ,GOT/GPT >1,tăng gấp
2-2,25 lần ,cao nhất từ 16-48H.
 Viêm gan siêu vi tăng cả GPT và GOT
,GPT tăng nhiều,GOT/GPT <1 .
 Viêm gan cấp virus ,GPT tăng tới 100
lần ,GOP tăng ít hơn.
Sự vận chuyển NH3 (1/2)
● NH3 sau khi tách khỏi acid amin một cách trực tiếp hay
gián tiếp sẽ được vận chuyển trong máu tới gan.
● NH3 tự do độc tố đối với cơ thể sẽ được gắn với acid
glutamic, dưới tác dụng của anzym glutamin synthetase
tạo thành glutamin không độc đối với cơ thể.
● NH3 có 2 nguồn gốc là nội sinh và ngoại sinh.
NH3 ngoại sinh: sản phẩm thoái hóa
protein của đường ruột.
NH3 nội sinh: sản phẩm khử amin oxy hóa
acid amin trong tế bào hoặc sản phẩm thoái hóa
base purine và pyrimidin.
Sự vận chuyển NH3 (2/2)

● Glutamin không độc, nồng độ trong

máu 60-100mg/l.

● Glutamin được tạo thành ở hầu hết

các tổ chức (cơ, não, các tuyến).
Tổng hợp Glutamin tại não

● Là cơ chế khử độc NH3 chủ yếu của não mặc dù não cũng
có thể tổng hợp một lượng ít ure.
● Tiền chất để tổng hợp acid glutamic là α-cetoglutaric
acid, sản phẩm chuyển hóa trung gian của chu
trình Krebs.
● NH3 trong máu tăng trong một số trường hợp
như: suy tế bào gan nặng, nối thông cửa chủ,
bệnh di truyền do thiếu enzym của chu trình ure.