Enzymes

აღწერილია დაახლოებით 83000 ტიპის ფერმენტი, რომლებიც სხვადასხვა კლასებსა და

კატეგორიებში ერთიანდება. ეს ფერმენტები 6 კლასად არის განაწილებული .

პირველი კლასის ფერმენტები - oxidoreductases:

ეს ფერმენტები შემჩნეული არიან იმ პროცესების დაჩქარებაში , სადაც

ელექტრონების გადატანა ხდება. ასეთ პროცესებს კი სჭირდებათ ჟანგვა-აღდგენის
რეაქციები. ამიტომაც კატალიზატორებს, რომლებიც აჩქარებენ ჟნგვა-აღდგენის
რეაქციებს უწოდეს oxidoreductases. როგორც წესი მათ რეაქციები შექცევადია (სამყაროში
ყველაფრის შექცევა შეიძლება, ყველაფერი პირობითია ). იგივე ფერმენტს შეუძლია
როგორც პირდაპირი ასევე უკურეაქციის წარმართა. ამის გამო სახელს ვარქმევთ
სუბსტრატის დაჟანგვის სახელის მიხედვით. მაგ : ლაქტატ დეჰიდროგენაზას შუძლია
ლაქტატი დაჟნგოს და გადააქციოს პირუვატად, მაგრამ გლიკოლიზში ეს პროცესი
პირიქით ხდება, პირუვატი აღდგება. ამისდა მიუხედავად სახელი იგივეა . ასევე შეიძლება
ელექტრონის აქცეპტორი იყოს ჟანგბადის მოლეკულის ერთ ან ორივე ატომი.
(დიოქსიგენაზა და მონოოქსიგენაზა). ამ მონოოქსიგენაზას მაგალითი აქვთ მოყვანილი
p450 სისტემა, რომელიც ღვიძლში ტოქსინების, წამლებისა და ალკოჰოლის
განეიტრალებას ახდენს.

მეორე კლასი - transferases:

 მათ დახმარებით ჩგარდება ქიმიური ჯგუფების გადატანის პროცესები. სახელი
ერქმევა იმის მიხედვით თუ რა გადააქვს, მაგ : მეთილტრანსფერაზა... თუმცა მხოლოდ ასე
არ ვარქმევთ. ნუკლეოტიდ ტრი ფოსფატიფან ფოსფორის გადამტანს ვუწოდებთ კინაზას.
კინაზები არიან თითქმის შეუქცევადები. გარდა ამისა არსებობს ფოსფომუტაზა, რომელიც
ერთადერთი მუტაზაა მეორე ჯგუფში. მუტაზები წესით არიან მეხუთ ჯგუფში, ისომერაზებში.
აქვე შევხვდებით ტრანს ალდოლაზებსა და ტრანსკეტოლაზებს რომლებიც 5 კარბონიანი
გლუკოზისაგან 6 კარბონიანი რიბოზის დამზადებაში მონაწილეობენ, რაც ხელს უწყობს
რიბონუკლეინის მჟვების წარმოქმნას.

მესამე კლასი - hydrolases:

მესამე კლასის ფერმენტები თითქმის ყველა შეუქცევადია. იგივე ფერმენტს

საუკუნეები სჭირდება რომ რეაქცია საპირისპირო მიმართულებით წარმართოს . ისინი
აჩქარებენ პროცესებს, სადაც წყლის მოლეკულიდან ჰიდრქოსილის ჯგუფის გადატანა
ხდება ქიმიურ ბმაზე, რის შედეგადაც ეს ბმა იხლიჩებ ა და ვიღებთ ორ პრუდუქტს ერთი
სუბსტრატის გაჭრით. მაგ : ტრიპსინი ჭრის ლიზინთნ არ არგინინთან. ის აიღებს წყალს და
OH ჯგუფით გაჭრის პეპტიდურ ბმას, ვიღებთ ორ ფრაგმენტს.

clinical corelation : ასპარაგინასა არის ჰიდროლისური ფერმენტი. მას შეუძლია

ასპარაგინს კარბაიმნოჯგუფიდან ამინოჯგუფი ჩამოაშოროს და OH დატოვოს იქ. მივიღებთ
ამიაკს და ასპარტატს. მაგრამ ჩვენს უჯრედებს შეუძლიათ იგივე ასპარტატი გლუტამინთან
ამინოტრანსფერაზულ რეაქციაში შეიყვანონ და ისევ ასპარაგინად გადააქციონ ატფ -ის
დახარჯვით. ეს არ შეუძლია ზოგიერთ ლეიკემიურ უჯრედს. ანუ ჩვენ სისხლში ვქმნით
ასპარაგინის დეფიციტის, ჩვენი უჯრედები მას მაინც წარმოქმნიან , ლეიკემიურ უჯრედებს
კი შეექმნებათ დეფიციტი. თუ გვაკლია ცილის ერთი ამინომჟვაც კი ამ ცილას ვერ
ავაწყობთ. ე.ი Good bye Leukemia.

მეოთხე კლასი - Lyases:

ისინი აჩქარებენ ბმების შექმნა/გაწყვეტის პროცესებს, მიუხედავად იმისა რომ ლიზის

ნიშნავს გახლეჩვას. შეუძლიათ აკატალიზონ carbon-carbon ბმის გახლეჩვა ან carbon-nitrogen
ბმის როგორც გახლეჩვა ასევე შექმნა. Synthases განსხვავდება სინთატაზისგან. ლიაზები
ატფ-ს არ იყენებს.

მეხუთე კლასი - Isomerases:

ისინიც აჩქარებენ ქიმიური ჯგუფის ტრანსფერის ან ორმაგი ბმის გადატანის

პროცესს ერთიდაიგივე მოლეკულაში, განსხვავებით ტრასფერაზისა რომლებიც
აჩქარებდნენ ტრანსფერინგს სხვადასხვა მოლეკულებს შორის. მაგ: ეპიმერაზებს
შეუძლიათ შაქრების ეპიმერებს ერთმანეთში გარდაქმნიან , UDPგლუკოზა -
UDPგალაქტოზაში. ასევე გვაქვს რაცემაზა, რომელიც L და D ფორმებს გადააქცევს
(მარჯვენა საჭიანი).
 მეექვსე კლასი - Ligases:

გვაქვს სულ 2 წარმომადგენელი სინტეთაზები და კარბოქსილაზები. ორივე შემთხვევაში

ხდება ბმის შექმნა, რაშიც იხარჯება ატფ ენერგია. კარბოქსილაზა და დეკარბოქსილაზა
ერთმანეთთის საპირისპიროდ იქცევიან, დეკარბოქსილაზა COOH ჩამომშორებელია,
მაშინ როცა კარბოქსილაზა პირიქით ამაგრებს. ასევე გარდა ატფ-სა კარბოქსილაზას
სჭირდება ვიტამინი b7, biotini.

Binding of Substrate by an Enzyme

ფერმნეტს რამდენიმე სახე აქვს. ის ცილაა და შედგება რამდენიმე დომეინისგან .
სხვადასხვა ნაწილში შეიძლება სხვადასხვა ფუნქცია შეიძლება ქონდეს ცილას .
ფერმენტზე გამოვარჩევთ სამ უბანს. ერთი უბანი სადაც ის სპეციფიურად ამოიცნობს და
იკავშირებს სუბსტრატს და ამ უბანს ქვია substrate binding site. მეორე უბანი, სადაც
კატალიზის პროცესისთვის საჭირო დომეინებია თავმოყრილი და უზრუნველყოფს
სტერეოსპეციფიურ პროდუქტის წარმოქმნას და ამ ადგილს ქვია active site. და მესამე,
დანარჩენი ყველა, alosterical sites. substance binding site-ს გააჩნია მაღალი სპეციფიურობა
სუბსტრატის მიმართ, რაც აიხსნება რამდენიმე მექანიზმით (თეორიები ).

1. პირველი თეორია არის lock and keys, სადაც ყველაფერი ბოქლომის და გასაღების
შესაბამისობით ხელმძღვანელობს. ბოქლომი - ფერმენტი, გასაღები - სუბსტრატი.
ანუ ერთმანეთთან უნდა ქონდეთ გეომეტრიული შესაბამისობა. საუბარია
მუხტებზეც, ჰიდროფობულ-ჰიდროფილურ გარემოზეც. ფერმენტების უმეტესობა
სუბსტრატებს არაკოვალენტურად უკავშირდება, თუმცა ზოგიერთი ტრიპსინისა და
ქიმოტრიპსინის მსგავსად კოვალენტურად უკავშირდება პეპტიდზე ლიზინს ან
არგინინსა და ასე ჭრის.
2. მეორე თეორია კი არის induced-fit theory. ის ეყრდნობა ცილის დინამიურ
სტრუქტურას და ამიტომ უფრო რეალურია. ცილას აქვს დინამიური სტრუქტურა, ის
მოძრავია. სუბსტრატის დაკავშირებამდე კი მისი binding site უფორმო. სუბსტრატის
დაკავშირება კი გამოიწვევს კონფორმაციულს, რაც binding sites მიცემს იმ ფორმას,
რომელშიც მხოლოდ ნამდვილი სუბსტრატი გაჩერდება. და თუ ეს სუბსტრატი
ნამდვილი არ არის გამოძევდება იქიდან. როგორც წესი substrat binding sites
ჰიდროფობურ ჯიბეებად არის, რომ იქ დაიკავშიროს სუბსტრატი.

GENERAL CONCEPTS OF ENZYME MECHANISMS

ენერგიას რომელიც გვაქვს სუბსტრატებსა და პროდუქტებში ქვია heats of formations.

ეს არის ენერგია starting material-სა და საბოლოო პროდუქტებში. ამ ორ ენერგიას შორის
განსხვავებას ვეძახით deltaG-ს, ანუ გიბზის თვისუფალი ენერგიის ცვლილება. ის ითვლება
ფორმულით : deltaG = - 2.3RT X log [Products)/[Reactants], სადაც R არის აირების მუდმივა
(8.31ჯოული/მოლი), ტემპერატურა არის აბსოლიტური კელვინის შკალით (ცელსიუს + 272),
დანარჩენი არის იგივე წონასწორობის მუდმივა - Keq. Keq არის წონასწორობის მუდმივა, ის
არ იცვლება კატალიზატორის დამატებითაც კი, უბრალოდ შეიცვლება რეაქციის სიჩქარე.
ფერმენტის დამატება არ ეხება delta G-ს. თუ ის არ ცვლის არც Keq და არც delta G-ს, მაშინ
როგორ ცვლის ფერმენტი სიჩქარეს? ამის გასაგებად გვჭირდება transition state და მისი
წარმოებისთის საჭირო ენერგია აქტივაციის ენერგია.

Transition state არის სუბსტრატსა და პროდუქტს შორის არასტაბილური

გარდამავალი მდგომარეობები. Activation energy-ის ცვლილება გამოისახება delta E-ით.
ფერმენტი ახდენს გარდამავალი მდგომარეობის დასტაბილურებას, რის გამოც ნაკლები
ენერგია საკმარისია გარდამავალი მდგომარეობის მისაღებად , ანუ ამცირებს delta E-ს.
ენერგიას კი არ ამცირებს, არამედ ამცირებს ენერგიის საჭიროებას. ამით უფრო სწრაფად
მივიღებთ transition state, უფრო ნაკლები დანახარჯით და ის უფრო სწრაფად გადავა
პროდუქტებში. მთავარი rate-limiting საფეხური არის სუბსტრატიდან transition state მიღება.
(ცელქი ბავშვი, ჯემპრი და სათმაშოები).

 რა უკეთესია, ფერმენტი რომელსაც მაღალი აფინურობა აქვს სუბსტრატის ,

პროდუქტის თუ transition state მიმართ? რათქმაუნდა გარდამავალი ფორმის
მიმართ. (სამზარეულოში დაბმა და თვითგანვითრების შეზღუდვა).
 PH ცვლილება გარემოში ზეგავლენას ახდენს ფერმენტზე (bell shaped curv),
რადგან ფერმენტის აქტივობა დამოკიდებულია მის კონფორმაციაზე და
მასში შემავალი იონური ჯგუფების პროტონირება-დეპროტონირებულ
ფორმებზე.
 გვაქვს acid phospatase და alkaline phospatase. იმისათვის რომ კატალიზი
შეძლონ მათ ამინომჟვების საიდჩეინებს სჭირდებათ პროტონირებული ან
დეპროტონირებული ფორმები.

Active site:
Active site-ზე მიმდინარეობს კატალიზის პროცესი. უმეტესობა ამინომჟავები
რომელიც გვაქვს ფერმენტში არ არის აქტიურ საიტში, ის მის გარეთ არის, მაგრამ მათი
არსებობა აუცილებელია რომ შეიქმნას scafolde, ხარაჩო, რომელზეც აქტიური საიტი
ფორმას შეინარჩუნებს და ფუნქციონირებასაც შეძლებს. მუტაციები აქტიური საიტის გარეთ
ცვლის აქტიური საიტის ფუნქციას.

Stereochemistry of active site:

 მსგავსად იმისა რომ substrat binding site მაღალსპეციფიური იყო სუბსტრატის
მიმართ, აქტიურ საიტსაც შეუძლია ამოიცნოს მინიმალური განსხვავება ორ
ნივთიერებას შორის და მარტო სწორ ნივთიერებაზე მოქმედებს. შეუძლია L
და D ფორმის გარჩევა. აქტიური საიტი მაღალსპეციფიურია ოპტიკური
იზომერების მიმართაც. სწორედ ამას ეხება pro-chiral center, ეს არის სწორედ
ის კარბონი რომელიც ქირალური არ არის მაგრამ გახდება ქირალური
 პროდუქტში (მანამდე არ ქონდა 4 განსხვავებული ჯგუფი, ახლა აქვს, რასაც
სტერეოსპეციფიურად ამაგრებს აქტიური საიტი).
 ზოგჯერ აქტიური საიტი მოქმედებს მხოლოდ მაშინ თუ მის კაპრიზებს
დავაკმაყოფილებთ. მაგალითად, მიტოქონდრიაში გვაქვს ფერმენტი
პროტეინ პეპტიდაზა, რომლის მოთხოვნაც არის რომ არ დაშლის პეპტიდს
რომლის შემადგენლობაშიც არ არის 12 ამინომჟვა.

Coenzymes
apoenzyme + coenzyme = holoenzyme. Holoenzyme შეიცავს ცილოვან და არაცილოვან
ნაწილებს ერთმანეთთან გაერთიანებულს. აქ არ არის აუცილებელი რომ გაერთიანება
იყოს კოვალენტური. ცილას დამატებული არაცილოვანი კომპონენტი გვაძლევს
ჰოლოენზიმს. ცალკე დამოუკიდებლად ფერმენტს არ შეუძლია აქტივობა co-enzyme-ს
გარეშე. კოენზიმი მუდმივად არის საჭირო.

ამ კოენზიმებში გამოვყობთ კოსუბსტრატებს , იმ კოენზიმებს რომლებიც განიცდიან

ქიმიურ მოდიფიკაციას რეაქციის განმავლობაში. ანუ რეაქციის დროს თუ ქიმიურ
მოდიფიკაციას განიცდის კოენზიმი, მაშინ ის კოსუბსტრატი ყოფილა. მაგალითად, NAD
რომელიც ჟანგვა-აღდგენით რეაქციებში იღებს მონაწილეობას, NAD+ გადაიქცევა NADH-
ად, სუბსტრატი გადააქცია პროდუქტად, და ამავედროს კოენზიმი გადააქცია აღდგენილ
კოენზიმად. ამიტომ NAD არის კოსუბსტრატი. მოხდა მისი მოდიფიკაცია რეაქციის
განმავლობაში.

 კოფაქტორებს ვუწოდებთ მეტალის იონებს რომლებიც ასრულებენ

კოენზიმის ფუნქციებს.
 კოენზიმების უმეტესობა ვიტამინებისგანაა მიღებული.

==================================================================================

NAD და NADP Nicotinamide adenine dinucleotide და Nicotinamide adenine dinucleotide

Phosphate დეჰიდროგენაზულ რეაქციებში იღებს მონაწილეობას, რადგან მათ აქვთ უნარი
ელექტრონი დაიკავშირონ ან გასცენ. ნიკოტინის ნაწილს აქვს უნარი ელექტრონები
მიიღოს და გასცეს ამიტომაც ჟანგვა-აღდგენის რეაქციებში საუკეთსო კოსუბსტრატი არის
NAD. აღსანიშნავია რომ NAD-ის და NADP-ს დაკავშირება ფერმენტთნ ხდება
არაკოვალენტურად, და როდესაც გამოიყენებს ის მას გასცემს, ჩამოიშორებს.
ციტოპლაზმაში გვაქვს NAD+ და NADH pool, გროვა,საიდანაც ნახმარი ჰიდროგენაზები
ერთმანეთს უზიარებენ NAD+/NADH, ისინი ერთმანეთს აბალანსებენ. თუ მიმდინარეობს
აღდგენითი პროცესები უფრო მეტი NAD+ დაგროვდება, ხოლო თუ უფრო ჟნგვითი
პროცესები მიმდინარეობს NADH დაგროვდება. NAD+/NADH ფარდობით შეგვიძლია
განვსაზღვროთ უჯრეთში რომელი პროცესი მიმდინარეობს უფრო აქტიურად .

 NAD-სა და NADP-ეს შორის განსხვავება ფუნქციური არ არის. ისინი ძირითდად

განსხვავდებიან ფერმენტებში რომლებიც მათ იყენებენ. ასე მაგალითად
ფერმენტები რომლებიც NADP-ეს იყენებენ უფრო მეტად ანაბოლიზმში არიან
ჩართულები (მარტივისგან რთული). ხოლო ფერმენტები რომლებიც NAD-ს იყენებენ
კატაბოლიზმში (რთულისგან მარტივი) არიან ჩართულები.
 ალკოჰოლ დეჰიდროგენაზას სპეციალური მეორეული სტრუქტურა აქვს ცილაში
სადაც NAD-ს შეუძლია დაკავშირება და ამას ქვია Rossmann Fold. NAD-ს აქვს
უარყოფითი მუხტი. როსმანის ფოლდს კი უნდა ქონდეს საშუალოდ დადებითი
მუხტი რათ ჯერ შეძლოს დაკავშირება, შემდეგ კი ადვილად გაცემა.

 სამწუხაროდ „გაჭედილ“ მდგომარეობაში არის FAD დამოკიდებული

დეჰიდროგენაზები. აქ FMN და FAD კოვალენტურად არის დაკავშირებული
და მას შემდეგ რაც ფერმენტი მოიხმარს FAD-ს, დეჰიდროგენაზა succinic acid-
ს Fumaric acid-ად გადააქცევს. აქ ამ ფერმენტთან დაკავშირებული FAD
გადაიქცევა FADH2 გადაიქცევა და არ ჩამოშორდება. მიიღება b2
ვიტამინისგან. მას თავისუფლად ვერვნახავთ რადგან ყველა პროსტეტულ
ჯგუფია
სანამ ვინმე FADH2 არ დაჟნგავს ეს ფერმენტი იქნება გაჭედილ მდგომარეობაში . ამას კი
აკეთებს ელექტრულ ტრანსპორტული ჯაჭვის მეორე კომპლექსი.

 შემდეგი არის Pyridoxal Phosphate, ვიტამინი b6, რომელიც განუყრელი ნაწილია

ამინო ტრანსფერაზული რეაქციების. ამინო ტრანსფერაზა ქიმიური ჯგუფის
გადატანას აკატალიზებს ამინომჟვიდან კეტონმჟვამდე. ამინომჟვას რომ ამინო
ჯგუფს ჩამოვაცილებთ მივღებთ კეტონჟავას და პირიქით. ერთი ამინომჟავისგან და
ერთი კეტონმჟავისგან ვიღებთ სხვა ამინო და კეტონმჟვებს. ამ პროცესში
აუცილებელია პირიდოქსალ პოსფატი. ფერმენტმა ამინომჟვას რომ ამინოჯგუფი
წაართვა, დაამაგრა პირიდოქსალ ფოსფატზე. შემდეგ პირიდოქსალ ფოსფატი
სხვა კეტონმჟვა დაიკავშირა და ამინჟგუფი მას დაამაგრა. ანუ პირიდოქსალ
ფოსფატი არის დროებით ამინოჯგუფის დამკავებელი. პირიდოქსალ ფოსფატი
რეაქციის განმავლობაში პირიდოქსალამინად გადაიქცევა , მაგრამ ბოლოს
წინანდელ ფორმას დაუბრუნდება. თუმცა პირიდოქსალ ფოსფატი არ არის
კოსუბსტრატი, რადგან გარდაქმნის მიუხედავად ის არ დახარჯულა. ის
რეგენერირდა და შეუძლია თავიდან მიიღოს იგივე რეაქციაში მონაწილეობა .

 ატფ შეუძლია იყოს კოსუბსტრატი, მაგალითად კინაზურ რეაქციებში გარდა იმისა

რომ ენერგიას გამოყოფს ის ფოსფორის დონორიც არის. ატფ ასევე შეუძლია იყოს
allosteric effector, რადგან ზოგჯერ ფერმენტზე ატფ-ის დაკავშირება ამ ფერმენტის
კონფორმაციულ ცვლილებას იწვევს და მის მოქმედებას ან აჩქარებს ან ანელებს .

Metal ion cofactors:

მეტალ კოფაქტორები ფერმენტებში შეიძლება შეგვხვდნენ ორი ფუნქციით :

 სტრუქტურული, ანუ მონაწილეობენ ფერმენტის სამგანზომილებიანი სტრუქტურის

შენარჩუნებაში
 კატალიზური, ანუ უკავშირდება უშუალოდ კატალიზურ საიტში და მონაწილეობენ
კატალიზის პროცესში.
 ან აქვთ როგორც სტრუქტურული ასევე კატალიზური ფუნქცია.

მეტალოენზიმები არიან ის ფერმენტები, რომლებსაც transition metal Zn ან Fe აქვთ

გამოყენებული გზად და ხიდად ფერმენტსა და სუბსტრატ შორის. იქმნება ერთგვარი metal-
bridge. მაგალითად, კინაზამ რომ ატფ დაიკავშიროს მას უნდა ქონდეს Mg, და
დაიკავშირებს Mg რომელზეც ატფ მიმაგრებულია. Mg++ ანეიტრალებს მინუსებს და
ასტაბილურებს სუბსტრატს, ანუ სასურველ სუბსტრატად ხდის ატფ-ს.

ასევე შეიძლება პირდაპირ ფერმენტზე იყოს დაკავშირებული ეს მეტალი და სუბსტრატს ეს

მეტალი ამოიცნობდეს. მაგალითად გვაქვს ალკოჰოლ დეჰიდროგენაზაში enzyme bound Zn
რომელიც სუბსტრატის ჟანგბადზე მოქმედებს. გარდა ამისა ალკოჰოლ დეჰიდროგენაზას
მეორე Zn აქვს, რომელსაც სტრუქტურული ფუნქცია გააჩნია.

ზოგიერთი მეტალი საჭიროა მაგრამ არასაკმარისია იმისთვის რომ სწორი

კონფორმაცია ქონდეს ფერმენტს. ასეა მაგალითდ პირუვატკინაზა, რომელაც ჯერ უნდა
ჯერ რომ Kპოტასიუმი დაუკავშირდეს რომ კონფორმაციული ცვლილება გამოიწვიოს. ეს
არ ააქტიურებს ფერმენტს, მაგრამ ამ კონფორმაციულ ცვლილებაში ფერმეტნს
სუბსტრატის დაკავშირება შეუძლია რომელიც გამოიწვევს სხვა კონფორმაციულ
ცვლილებას და მისცემს ფერმენტს ფორმას რომელიც აქტიურია.

რკინა და სპილენძი redox(ჟანგვა-აღდგენითი) რეაქციებში ელექტრონ აქცეპტორ-

დონორად შეიძლება მოგვევლინონ. ორი redox რეაქციაში მონაწილე რკინის ფორმა
არსებობს:

1. რკინა-გოგირდოვანი ცენტი. მათ ფერმენტებსაც შესაბამისად ქვიათ iron-

sulfur ფერმენტები, სადაც რკინა გოგირდთანაა დაკავშირებული, სადაც
გოგირდი შეიძლება იყოს თავისუფალი სულფური ან ცისტეინის გოგირდი.
ეს რკინა-გოგირდოვანი ცენტრები ელექტრონების მიღება-გაცემაში იღებენ
მონაწილეობას.
2. ჰემის მქონე ფერმენტები და მათ ეძახიან ციტოქრომებს. ჰემი
ციტოქრომებში ჟანგბადის ნაცვლად რკინაზე იკავშირებს/გასცემს
ელექტრონებს. Fe++ დაიჟნგება Fe+++ და კვლავ აღდგება.

ანალოგიური უნარები სპილენძსაც აქვს. ის პირდაპირი ჩართულობით ეხმარება

ჰიდროქსილაზებს და ოქსიდაზებს. მაგ.: დოპამინ ბეტა ჰიდროქსილაზაში, სპილენძი რომ
არა ჟანგბადის გააქტიურებას ვერ შევძლებდით და დოპამინ ბეტა ჰიდროსილაზა ვერ
იმუშავებდა. ერთ-ერთი სპილენძის შემცველი ფერმეტნია lyzil amino oxidase.