БЕЛТЪЦИ И НУКЛЕИНОВИ

КИСЕЛИНИ
 ХИМИЧЕН СЪСТАВ НА БЕЛТЪЦИТЕ
• АПЕРИОДИЧНИ ХЕТЕРОБИОПОЛИМЕРИ;
• НАЙ – МНОГОБРОЙНАТА ГРУПА СЪЕДИНЕНИЯ В ЖИВИТЕ ОРГАНИЗМИ;
• НАЙ – РЕАКЦИОННОСПОСОБНИТЕ ХЕТЕРОБИОПОЛИМЕРИ;
• ОПРЕДЕЛЯТ ФОРМАТА, СТРУКТУРАТА И БИОЛОГИЧНИТЕ ФУНКЦИИ НА
КЛЕТКАТА;
• ИЗГРАДЕНИ СА ОТ ВЪГЛЕРОД (С), ВОДОРОД (Н), АЗОТ (N), ФОСФОР (P) И
СЯРА (S);
• НЯКОИ БЕЛТЪЦИ СЪДЪРЖАТ В МОЛЕКУЛИТЕ СИ ЖЕЛЕЗНИ, ЦИНКОВИ
И МЕДНИ ЙОНИ.
МОНОМЕРИ НА БЕЛТЪЦИТЕ – 20 АЛФА
АМИНОКИСЕЛИНИ
• АМИНОКИСЕЛИНИТЕ НЕ СЕ
ХИДРОЛИЗИРАТ ДО ПО – ПРОСТИ
ОРГАНИЧНИ СЪЕДИНЕНИЯ;
• ВСЯКА АМИНО КИСЕЛИНА СЪДЪРЖА:
• АМИНО ГРУПА – NH2
• КАРБОКСИЛНА ГРУПА -COOH;
• ЦЕНТРАЛЕН ВЪГЛЕРОДЕН АТОМ;
• СТРАНИЧНА ГРУПА - (ВЪГЛЕВОДОРОДЕН
ОСТАТЪК, РАДИКАЛ – (R)
• РАЗЛИЧЕН ЗА 20-ТЕ АМИНОКИСЕЛИНИ;

• АМИНОКИСЕЛИНИТЕ ИМАТ
АМФОТЕРНИ СВОЙСТВА.
СВЪРЗВАНЕ НА АМИНОКИСЕЛИНИТЕ В БЕЛТЪЧНАТА
МОЛЕКУЛА

• АМИНОКИСЕЛИНИТЕ СЕ
СВЪРЗВАТ ЧРЕЗ ПЕПТИДНИ
ВРЪЗКИ;
• ВРЪЗКАТА СЕ ОСЪЩЕСТВЯВА МЕЖДУ
КАРБОКСИЛНИЯ КРАЙ (–COOH) НА
ЕДНА АМИНОКИСЕЛИНА И
АМИНОКРАЯ (-NH2) НА СЛЕДВАЩАТА
АМИНОКИСЕЛИНА, ПРИ КОЕТО СЕ
ОТДЕЛЯ МОЛЕКУЛА ВОДА.
• В ЕДИНИЯ КРАЙ ДИПЕПТИДА ИМА
СВОБОДНА АМИНО ГРУПА, А В
ДРУГИЯ СВОБОДНА КАРБОКСИЛНА
ГРУПА.
СВЪРЗВАНЕ НА АМИНОКИСЕЛИНИТЕ В БЕЛТЪЧНАТА
МОЛЕКУЛА
 СТРУКТУРА НА БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

• ВСЯКА БЕЛТЪЧНА МОЛЕКУЛА Е ИЗГРАДЕНА ОТ ЕДНА ИЛИ

НЯКОЛКО ПОЛИПЕПТИДНИ ВЕРИГИ;
• ПОЛИПЕПТИДНИТЕ ВЕРИГИ СА ЛИНЕЙНИ НЕРАЗКЛОНЕНИ
МОЛЕКУЛИ;
• ОТ 70 ДО 800 АМИНОКИСЕЛИНИ, КОИТО ПРАВЯТ
ВЪЗМОЖНИ ОГРОМЕН БРОЙ КОМБИНАЦИИ ОТ
АМИНОКИСЕЛИНИ ВЪВ ЕДНА ВЕРИГА;
• ЧЕТИРИ СТРУКТУРНИ НИВА НА ОРГАНИЗАЦИЯ НА
БЕЛТЪЧНИТЕ МОЛЕКУЛИ;
ПЪРВИЧНА СТРУКТУРА НА БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

• ОПРЕДЕЛЯ СЕ ОТ:
• БРОЯ НА АМИНОКИСЕЛИНИТЕ;
• ВИДА НА АМИНОКИСЕЛИНИТЕ;
• РЕДА НА ПОДРЕЖДАНЕ НА
АМИНОКИСЕЛИНИТЕ.
• ПОДДЪРЖА СЕ ОТ ПЕПТИДНИТЕ ВРЪЗКИ
МЕЖДУ АМИНОКИСЕЛИНИТЕ;
• ИНФОРМАЦИЯ ЗА НЕЯ Е ЗАПИСАНА В
ДНК;
• ПРИ ПРОМЯНАТА И СЕ ПРОМЕНЯ И
БИОЛОГИЧНАТА ФУНКЦИЯ НА БЕЛТЪКА.
ВТОРИЧНА СТРУКТУРА НА БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА
• ОПРЕДЕЛЯ СЕ ОТ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕТО НА БЛИЗКО РАЗПОЛОЖЕНИ
АМИНОКИСЕЛИННИ ОСТАТЪЦИ (РАДИКАЛИ);
• ПОЛУЧАВА СЕ ПРИ ВЪЗНИКВАНЕТО НА ВОДОРОДНИ ВРЪЗКИ МЕЖДУ
РАДИКАЛИТЕ;
• НАГЪВАНЕТО Е ВЪВ ФОРМАТА НА АЛФА СПИРАЛА (ПУЖИНКА)
ИЛИ БЕТА ЛИСТ (ЛИСТ НАГЪНАТ НА ХАРМОНИКА).
ТРЕТИЧНА СТРУКТУРА НА БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА
• ФОРМАТА, КОЯТО ПОЛИПЕПТИДНАТА ВЕРИГА ЗАЕМА В ПРОСТРАНСТВОТО:
• ГЛОБУЛАРНИ БЕЛТЪЦИ – СФЕРИЧНИ, ВОДОРАЗТВОРИМИ, ИМАТ И АЛФАСПИРАЛНИ И
БЕТАЛИСТОВИ УЧАСТЪЦИ. ИМАТ КАТАЛИТИЧНА, ТРАНСПОРТНА, РЕГУЛАТОРНА, ЗАЩИТНА И
СТРУКТУРНА ФУНКЦИ (ХЕМОГЛОБИН);
• ФИБРИЛАРНИ БЕЛТЪЦИ – НИШКОВИДНИ, НЕРАЗТВОРИМИ ВЪВ ВОДА, ИМАТ ИЛИ САМО
АЛФАСПИРАЛНИ ИЛИ САМО БЕТАЛИСТОВИ НАГЪВАНИЯ, ЕЛАСТИЧНИ, МЕХАНИЧНО ЗДРАВИ.
ИМАТ СТРУКТУРНА, МЕХАНИЧНА И ЗАЩИТНА ФУНКЦИЯ (КОЛАГЕН).
ЧЕТВЪРТИЧНА СТРУКТУРА НА БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА

• СВЪРЗВАНЕТО НА ДВЕ ИЛИ

ПОВЕЧЕ ПОЛИПЕПТИДНИ
ВЕРИГИ С ПОМОЩТА НА
СЛАБИ ВРЪЗКИ.
• НЕ Е ЗАДЪЛЖИТЕЛНА ЗА
ВСИЧКИ БЕЛТЪЦИ.
 РАВНИЩА НА ОРГАНИЗАЦИ НА БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА
Структура Същност Връзки, които я поддържат

Първична структура Определя се от броя, вида и Ковалентни пептидни връзки

подреждането на аминокиселините

Вторична структура α-спирала; β-лист Водородни връзки

Третична структура Пространствено разположение на Дисулфидни връзки, водородни

полипептидната верига (глобуларни връзки, хидрофобни взаимодействия
и фибриларни)

Четвъртична структура Свързване на две или повече Слъби връзки – водородни, йонни,
полипептидни вериги хидрофобни
 СВОЙСТВА НА БЕЛТЪЦИТЕ
• ДЕНАТУРАЦИЯ – РАЗРУШАВАНЕ НА • РЕНАТУРАЦИЯ – ВЪЗСТАНОВЯВАНЕ
ПРОСТРАНСТВЕНАТА СТРУКТУРА НА НА ПРОСТРАНСТВЕНАТА СТРУКТУРА
БЕЛТЪЦИТЕ НА БЕЛТЪЦИТЕ

• Степенни процеси;
• Ако при денатурацията не е засегната първичната структура на белтък, той може да се възстанови
чрез ренатурация;
• Причини – промяна в рН, промяна в температурата, увреждащи лъчения, алкохоли, соли на тежки
метали.
ВИДОВЕ БЕЛТЪЦИ

Според химичния състав

Сложни – изградени от
Прости- изградени само от аминокиселини небелтъчна
аминокиселини съставка(метален йон,
въглехидрат, липид)
ЕНЗИМИ
ЕНЗИМИ – БИОЛОГИЧНИ КАТАЛИЗАТОРИ

• КАТАЛИЗАТОРИ – ВЕЩЕСТВА, КОИТО УСКОРЯВАТ ИЛИ ЗАБАВЯТ ХИМИЧНИТЕ

РЕАКЦИИ И В КРАЯ ИМ ОСТАВАТ НЕПРОМЕНЕНИ КАТО КОЛИЧЕСТВО И КАЧЕСТВО;
• СТРУКТУРА НА ЕНЗИМИТЕ:
• ГЛОБУЛАРНИ БЕЛТЪЦИ;
• АКТИВЕН ЦЕНТЪР НА ЕНЗИМА (АЦ) – МЯСТОТО В ЕНЗИМНАТА МОЛЕКУЛА, КЪДЕТО СЕ
СВЪРЗВА СУБСТРАТА (S),ПРИ КОЕТО СЕ ОБРАЗУВА ЕНЗИМО – СУБСТРАТЕН КОПЛЕКС (ЕS),
КОЙТО СЕ ПРЕВРЪЩА В ЕНЗИМО – ПРОДУКТОВ КОМПЛЕКС (ЕР). В НЕГО, ПРИ
НАГЪВАНЕТО НА БЕЛТЪЧНАТА МОЛЕКУЛА СЕ СТРУПВАТ ФУНКЦИОНАЛНИ ГРУПИ НА
АМИНОКИСЕЛИНИ (R-РАДИКАЛИ)
• СУБСТРАТ – ВЕЩЕСТВОТО, КОЕТО ПОДЛЕЖИ НА ПРОМЯНА;
• ПРОДУКТ (P) – ВЕЩЕСТВОТО ПОЛУЧЕНО В КРАЯ НА ЕНЗИМНАТА РЕАКЦИЯ ОТ СУБСТРАТА;

• МАЛКИ КОЛИЧЕСТВА ЕНЗИМ ВОДЯТ ДО ПРЕВРЪЩАНИЯТА НА ГОЛЕМИ

КОЛИЧЕСТВА СУБСТРАТ;
• ПОВЕЧЕТО ЕНЗИМИ СА СЛОЖНИ – СЪДЪРЖАТ И НЕБЕЛТЪЧНА ЧАСТ (МЕТАЛЕН ЙОН,
ВЪГЛЕХИДРАТ, ВИТАМИН), КОЯТО СЕ НАРИЧА КОЕНЗИМ;
• КОЕНЗИМИТЕ ДОИЗГРАЖДАТ АКТИВНИЯ ЦЕНТЪР НА ЕНЗИМА И БЕЗ ТЯХ ТОЙ НЕ
МОЖЕ ДА ФУНКЦИОНИРА;
• В ПОВЕЧЕТО СЛУЧАИ ВРЪЗКАТА ЕНЗИМ – КОЕНЗИМ Е ВРЕМЕННА – САМО ПО
ВРЕМЕ НА КАТАЛИТИЧНАТА РЕАКЦИЯ.
МЕХАНИЗЪМ НА ЕНЗИМНОТО ДЕЙСТВИЕ
 СВОЙСТВА НА ЕНЗИМИТЕ

• КАТАЛИЗИРАТ ЕДНА ИЛИ НЯКОЛКО

СХОДНИ РЕАКЦИИ:
• ПОВЕЧЕТО ЕНЗИМИ ИМАТ ВИСОКА
СПЕЦИФИЧНОСТ КЪМ СУБСТРАТА, КОЯТО СЕ
ДЪЛЖИ НА ПРОСТРАНСТВЕНАТА СТРУКТУРА
НА АКТИВНИЯ ЦЕНТЪР НА ЕНЗИМА И САМИЯ
СУБСТРАТ (КЛЮЧ-КЛЮЧАЛКА);
• СЪЩЕСТВУВАТ ЕНЗИМИ, КОИТО МОГАТ ДА
ПРОМЕНЯТ АКТИВНИЯ СИ ЦЕНТЪР СПРЯМО
СУБСТРАТА.
• УСКОРЯВАТ МНОГОКРАТНО
БИОХИМИЧНИТЕ РЕАКЦИИ – СКОРОСТА
НАРАСТВА 1010 ПЪТИ. ТОВА Е
ОПТИМАЛНАТА СКОРОСТ ЗА РЕАКЦИИ В
ЖИВИТЕ СИСТЕМИ;
;
 РЕГУЛАЦИЯ НА ЕНЗИМНАТА АКТИВНОСТ
• УСТАНОВЯВА СЕ ЧРЕЗ КОЛИЧЕСТВОТО ПОЛУЧЕН ПРОДУКТ;
• АКТИВИРАНЕ НА ЕНЗИМИТЕ – ОТ МЕТАЛНИ ЙОНИ, НО В ПОВЕЧЕТО
СЛУЧАИ НЕ СЕ НАЛАГА, ЗАЩОТО ЕНЗИМИТЕ ДЕЙСТВАТ С ОПТИМАЛНА ЗА
КЛЕТКАТА СКОРОСТ;
• ИНХИБИРАНЕ НА ЕНЗИМИТЕ (БЛОКИРАНЕ) – НИСКОМОЛЕКУЛНИ
СЪЕДИНЕНИЯ СИНТЕЗИРАНИ В КЛЕТКИТЕ, КОИТО БЛОКИРАТ ДЕЙСТВИЕТО
НА ЕНЗИМА БЕЗ ДА ГО РАЗРУШАВАТ.
• НЕОБРАТИМО ИНХИБИРАНЕ – ИНХИБИТОРА СЕ СВЪРЗВА ТРАЙНО С ЕНЗИМА И ТОЙ НЕ
МОЖЕ ДА УЧАСТВА ПОВЕЧЕ В КЛЕТЪЧНИЯ МЕТАБОЛИЗЪМ. ТАКИВА СА НЯКОИ
МЕТАЛНИ ЙОНИ (AG+ ,HG+, AS+), КОИТО ПРЕДИЗВИКВАТ ДЕНАТУРАЦИЯ НА ЕНЗИМА;
• ОБРАТИМО ИНХИБИРАНЕ – ВРЪЗКАТА МЕЖДУ ЕНЗИМА И ИНХИБИТОРА Е ВРЕМЕННА:
• КОНКУРЕНТНО – ЕНЗИМА И ИНХИБИТОРА СЕ СВЪРЗВАТ В АКТИВНИЯ ЦЕНТЪР НА ЕНЗИМА;
• НЕКОНКУРЕНТНО (АЛОСТЕРИЧНО) - ЕНЗИМА И ИНХИБИТОРА СЕ СВЪРЗВАТ В
АЛОСТЕРИЧЕН ЦЕНТЪР, РАЗЛИЧЕН ОТ АКТИВНИЯ;
РЕГУЛАЦИЯ НА ЕНЗИМНАТА АКТИВНОСТ
ФАКТОРИ, ВЛИЯЕЩИ ВЪРХУ ЕНЗИМНАТА АКТИВНОСТ
• ТЕМПЕРАТУРА – ЕНЗИМИТЕ СА АКТИВНИ ПРИ ОПРЕДЕЛЕНИ ТЕМПЕРАТУРНИ
ГРАНИЦИ; ПРИ ВИСОКИ ТЕМПЕРАТУРИ СЕ ДЕНАТУРИРАТ;
• РН – ПОВЕЧЕТО СА АКТИВНИ В НЕУТРАЛНА СРЕДА, НО ИМА И ТАКИВА,
КОИТО СЕ АКТИВИРАТ В КИСЕЛА СРЕДА (ПЕПСИН РН=1,8-2) ИЛИ АЛКАЛНА
СРЕДА (ТРИПСИН РН=8,3-8,5)
• КОЛИЧЕСТВОТО СУБСТРАТ – САМО ДОКАТО ВСИЧКИ ЕНЗИМНИ МОЛЕКУЛИ
СЕ СВЪРЖАТ СЪС СУБСТРАТ, СЛЕД ТОВА СКОРОСТТА НА РЕАКЦИЯТА НЕ СЕ
ПРОМЕНЯ, ДОКАТО НЕ СЕ ИЗЧЕРПЯТ СУБСТРАТНИТЕ МОЛЕКУЛИ.
ПРИЛОЖЕНИЕ НА ЕНЗИМИТЕ
• ИЗУЧЕНИ СА НАД 3000 ВИДА ЕНЗИМИ;
• ХРАНИТЕЛНО – ВКУСОВА ПРОМИШЛЕНОСТ – ПРОИЗВОДСТВО НА:
• ХЛЯБ;
• СИРЕНЕ;
• ПЛОДОВИ СОКОВЕ;
• АЛКОХОЛНИ НАПИТКИ;
• КОНСЕРВИРАНЕ НА ХРАНИТЕЛНИ ПРОДУКТИ;
• ТЕКСТИЛНА ПРОМИШЛЕНОСТ – ОБРАБОТКА НА ЛЕН И КОНОП;
• КОЖАРСКА ПРОМИШЛЕНОСТ – ОМЕКОТЯВАНЕ И ОБЕЗКОСМЯВАНЕ НА КОЖИ;
• ФАРМАЦИЯ – ПРОИЗВОДСТВО НА АНТИБИОТИЦИ;
• ХИМИЧЕСКА ПРОМИШЛЕНОСТ – ПРОИЗВОДСТВО НА ПЕРИЛНИ ПРЕПАРАТИ;
• МЕДИЦИНА :
• ЛЕЧЕНИЕ НА РАНИ, ЗЛОКАЧЕСТВЕНИ ТУМОРИ И ДР.;
• ЛАБОРАТОРНИ АНАЛИЗИ НА КРЪВ;
• СЕЛСКО СТОПАНСТВО – ОБРАБОТКА НА ФУРАЖИ.
НУКЛЕИНОВИ КИСЕЛИНИ
СТРУКТУРА И ВИДОВЕ
 НУКЛЕИНОВИ КИСЕЛИНИ

• АПЕРИОДИЧНИ ХЕТЕРОБИОПОЛИМЕРИ;
• НАЙ – ГОЛЕМИТЕ ИНФОРМАЦИОННИ МОЛЕКУЛИ В ЖИВИТЕ ОРГАНИЗМИ;
• В ТЯХ Е ЗАПИСАНА НАСЛЕДСТВЕНАТА ИНФОРМАЦИЯ НА КЛЕТКИТЕ.
• НУКЛЕОТИДИ – МОНОМЕРИ НА НУКЛЕИНОВИТЕ КИСЕЛИНИ;
• НУКЛЕОТИДИТЕ СЕ СЪСТОЯТ ОТ:
• ПЕНТОЗА – ММОНОЗАХАРИД С 5 С АТОМА;
• АЗОТНА БАЗА – ОРГАНИЧНО СЪЕДИНЕНИЕ СЪДЪРЖАЩО АЗОТ;
• ФОСФАТ – ОСТАТЪК ОТ ФОСФОРНА КИСЕЛИНА.
 НУКЛЕИНОВИ КИСЕЛИНИ

• АЗОТНИ БАЗИ o В зависимост от пентозата се

различават:
• АДЕНИН – А; • Дезоксирибонуклеотиди – ДНК –
• ГУАНИН – Г; пентозата е дезиксирибоза;
• Рибонуклеотиди – РНК –
• ЦИТОЗИН – Ц; пентозата е рибоза
• ТИМИН – Т;
• УРАЦИЛ - У

Четири вида дезоксирибонуклеотиди – според вида на азотната база – А,Т,Ц,Г – изграждат ДНК
Четири вида рибонуклеотиди – според вида на азотната база - А, У, Ц, Г – изграждат РНК
СВЪРЗВАНЕ МЕЖДУ НУКЛЕОТИДИТЕ
• ЧРЕЗ ФОСФОДИЕСТЕРНИ ВРЪЗКИ –
ПЕНТОЗАТА НА ЕДИНИЯ НУКЛЕОТИД
СЕ СВЪРЗВА С ФОСФАТНАТА ГРУПА НА
СЛЕДВАЩИЯ НУКЛЕОТИД – ОБРАЗУВА
СЕ ДИНУКЛЕОТИД ;
• 5`-3` КРАИЩА
• В ЕДИНИЯ КРАЙ НА ВЕРИГАТА ИМА
СВОБОДНА ФОСФАТНА ГРУПА НА 5` КРАЯ;
• В ДРУГИЯ КРАЙ ИМА СВОБОДНА
ХИДРОКСИЛНА ГРУПА ПРИ ТРЕТИЯ
ВЪГЛЕРОДЕН АТОМ НА ПЕНТОЗАТА – 3`
КРАЙ
• НАРАСТВАНЕТО НА ВЕРИГАТА СТАВА
ОТ 5` КЪМ 3` КРАЯ.
 СВЪРЗВАНЕ МЕЖДУ НУКЛЕОТИДИТЕ
• ЧРЕЗ ВОДОРОДНИ ВРЪЗКИ –
МЕЖДУ АЗОТНИТЕ БАЗИ НА
ДВА НУКЛЕОТИДА;
• ВЪЗНИКВАТ САМО АКО
НУКЛЕОТИДИТЕ СА
РАЗПОЛОЖЕНИ В
ПРОТИВОПОЛОЖНА ПОСОКА;
• ПРАВИЛО ЗА
ДОПЪЛНИТЕЛНОСТ
(КОМПЛЕМЕНТАРНОСТ)НА
ДНК РНК
БАЗИТЕ.
А=Т А=У
Г≡ Ц Г≡ Ц
 ДНК
• АПЕРИОДИЧЕН ХЕТЕРОПОЛИМЕР;
• ИЗГРАДЕНА ОТ 4 ВИДА ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕОТИДИ
СВЪРЗАНИ ЧРЕЗ ФОСФОДИЕСТЕРНИ ВРЪЗКИ В
ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕИНОВА ПОЛИНУКЛЕОТИДНИ ВЕРИГИ;
КИСЕЛИНА
• ДВОЙНОВЕРИЖНА:
• ДВЕТЕ ВЕРИГИ СА С ПРОТИВОПОЛЖНИ ПОСОКИ;
• ДВЕТЕ ВЕРИГИ СА КОМПЛЕМЕНТАРНИ –
ИНФОРМАЦИЯТА В ТЯХ Е ЕДНАКВА;
• ДВЕТЕ ВЕРИГИ СА ЗАВИТИ СПИРАЛНО, КАТО
СПИРАЛАТА СЕ ПОДДЪРЖА ОТ ВОДОРОДНИ ВРЪЗКИ
МЕЖДУ АЗОТНИТЕ БАЗИ ВЪВ ВЪТРЕШНОСТТА НА
СПИРАЛАТА – ГОЛЯМА СТАБИЛНОСТ;
• ПРОКАРИОТНИ КЛЕТКИ – ПРЪСТЕНОВИДНА
МОЛЕКУЛА В ЦИТОПЛАЗМАТА – 2-3 ММ;
• ЕУКАРИОТНИ КЛЕТКИ – ЛИНЕЙНА МОЛЕКУЛА -
НЯКОЛКО СМ.
• ЧОВЕШКА КЛЕТКА – 46 ДНК МОЛЕКУЛИ
ПРИБЛИЗИТЕЛНО 2М.
 СВОЙСТВА НА ДНК
• ДЕНАТУРАЦИЯ – РАЗРУШАВАНЕ НА
МОЛЕКУЛАТА НА ДНК, ЧРЕЗ
РАЗКЪСВАНЕ НА ВОДОРОДНИТЕ ВРЪЗКИ
И РАЗДЕЛЯНЕ НА ДВЕТЕ ВЕРИГИ.
• В СЛЕДСТВИЕ НА ВИСОКА ТЕМПЕРАТУРА,
ЛЪЧЕНИЯ, ПРОМЯНА НА РН;
• РЕНАТУРАЦИЯ – ВЪЗСТАНОВЯВАНЕ НА
МОЛЕКУЛАТА НА ДНК, ЧРЕЗ
ВЪЗСТАНОВЯВАНЕ НА ВОДОРОДНИТЕ
ВРЪЗКИ МЕЖДУ ДВЕТЕ ВЕРИГИ;
• ПРИ ВЪЗСТАНОВЯВАНЕ НА НОРМАЛНИТЕ
УСЛОВИЯ.
 ФУНКЦИИ НА ДНК

• СЪХРАНЯВА НАСЛЕДСТВЕНАТА ИНФОРМАЦИЯ ЗАПИСАНА В

МОЛЕКУЛАТА И ПОД ФОРМАТА НА ГЕНИ;
• ГЕН – ЛИНЕЙНА ПОСЛЕДОВАТЕЛНОСТ ОТ ТРИ НУКЛЕОТИДА В МОЛЕКУЛАТА НА
ДНК, КОЙТО НОСИ ОПРЕДЕЛЕНА ИНФОРМАЦИЯ ЗА СИНТЕЗА НА ЕДНА РНК И ЗА
ПОДРЕЖДАНЕТО НА МОНОМЕРИТЕ В ЕДНА БЕЛТЪЧНА МОЛЕКУЛА;
• ПРЕДАВА НАСЛЕДСТВЕНАТА ИНФОРМАЦИЯ НА ДЪЩЕРНИТЕ КЛЕТКИ;
• ДНК СЕ УДВОЯВА ПО ВРЕМЕ НА ДЕЛЕНЕТО НА КЛЕТКАТА ;
• ВЪВ ВСЯКА ДЪЩЕРНА КЛЕТКА ПОПАДА ПО ЕДНО КОПИЕ ОТ ДНК МОЛЕКУЛАТА;
• ИЗМЕНЯ - ВЪЗМОЖНО Е ДА ВЪЗНИКНАТ ПРОМЕНИ В
НАСЛЕДСТВЕНАТА ИНФОРМАЦИЯ ПО ВРЕМЕ НА УДВОЯВАНЕТО И;
• ТОВА Е ПРИЧИНА ЗА ОГРОМНОТО РАЗНООБРАЗИЕ В ЕВОЛЮЦИЯТА НА
ОРГАНИЗМОВИЯ СВЯТ.
 • АПЕРИОДИЧЕН ХЕТЕРОПОЛИМЕР;
• ИЗГРАДЕНА ОТ 4 ВИДА РИБОНУКЛЕОТИДИ

РНК
СВЪРЗАНИ ЧРЕЗ ФОСФОДИЕСТЕРНИ ВРЪЗКИ В
ПОЛИНУКЛЕОТИДНИ ВЕРИГИ;
РИБОНУКЛЕИНОВА КИСЕЛИНА • ЕДНОВЕРИЖНА:
• НА МЕСТА МОЖЕ ДА ОБРАЗУВА ДВОЙНОВЕРИЖНИ
УЧАСТЪЦИ, В КОИТО Е СПАЗЕНО ПРАВИЛОТО ЗА
КОМПЛЕМЕНТАРНОСТ (А-У, Ц-Г);
• ИНФОРМАЦИЯТА В РНК Е КОПИЕ НА ТАЗИ В ДНК;
• ВИДОВЕ РНК:
• ИНФОРМАЦИОННА – ИРНК;
• РИОБЗОМНА – РРНК;
• ТРАНСПОРТНА – ТРНК.
ФУНКЦИИ И РАЗПОЛОЖЕНИЕ НА РАЗЛИЧНИТЕ
ВИДОВЕ РНК
 “
ЦЕНТРАЛНА ДОГМА В БИОЛОГИЯТА – ПЪТИЩА ЗА
ПРЕНОС НА ГЕНЕТИЧНАТА ИНФОРМАЦИЯ

”
РЕПЛИКАЦИЯ – СИНТЕЗ НА НОВА МОЛЕКУЛА ДНК;
ТРАНСКРИПЦИЯ – СИНТЕЗ НА МОЛЕКУЛА ИРНК –
ПРЕПИСВА СЕ ИНФОРМАЦИЯТА ОТ ДНК ВЪРХУ ИРНК;
ТРАНСЛАЦИЯ – СИНТЕЗ НА НОВА БЕЛТЪЧНА МОЛЕКУЛА
СПОРЕД ИНФОРМАЦИЯТА ЗАПИСАНА В ИРНК.
БИОЛОГИЧНО ЗНАЧЕНИЕ НА НУКЛЕИНОВИТЕ
КИСЕЛИНИ

• СЪХРАНЯВАНЕ НА НАСЛЕДСТВЕНАТА ИНФОРМАЦИЯ;

• РЕАЛИЗИРАНЕ НА НАСЛЕДСТВЕНАТА ИНФОРМАЦИЯ;
• ПРЕДАВАНЕ НА НАСЛЕДТВЕНАТА ИНФОРМАЦИЯ;
• НУКЛЕИНОВИТЕ КИСЕЛИНИ СА ИНФОРМАЦИОННОТО НАЧАЛО И
ИНФОРМАЦИОННАТА СЪЩНОСТ НА ЖИВОТО;
• СЪДЪРЖАЩАТА СЕ В ТЯХ ИНФОРМАЦИЯ СЕ ОСНОВАВА НА
ФУНКЦИОНАЛНАТА ПОДРЕДЕНОСТ, СЪХРАНЯВАНЕТО И РАЗВИТИЕТО НА
ЖИВОТО ВЪВ ВРЕМЕТО.