ĐẠI HỌC ĐÀ NẴNG

TRƯỜNG ĐẠI HỌC SƯ PHẠM



HỒ THN LIỄU

ĐỀ CƯƠNG BÀI GIẢNG

THỂ DỤC THỂ THAO

(Chương trình cử nhân sư phạm ngành GDTQ)

TÀI LIỆU LƯU HÀNH NỘI BỘ

Đà Nẵng 2010

1
 CHƯƠNG TRÌNH TRÌNH ĐỘ ĐẠI HỌC
Ngành đào tạo: Sư phạm GDTC

ĐỀ CƯƠNG CHI TIẾT BÀI GIẢNG

1. Tên học phần: HÓA SINH HỌC TDTT

2. Số tín chỉ: 2 tín chỉ.
3. Trình độ: Sinh viên năm thứ 2 cử nhân - Khoa Giáo dục chính trị - Trường ĐHSP.
4. Phân bố thời gian: Lên lớp: 30 tiết. Thực hành thí nghiệm: không
5. Điều kiện tiên quyết:
- Các học phần sinh viên phải học trước học phần này: Hóa hữu cơ và sinh học đại cương.
- Các học phần phải tích lũy trước khi học học phần này phải đạt từ 5 điểm trở lên.
6. Mục tiêu của học phần:
Học phần Hóa sinh học TDTT nhằm trang bị cho sinh viên những kiến thức cơ bản nhất
về thành phần cấu tạo hóa học các chất sống, sự hấp thụ và sự chuyển hóa của các chất sống
trong tế bào và cơ thể. Những nghiên cứu hóa sinh trước, trong và sau tập luyện và thi đấu các
môn thể thao khác nhau. Bao gồm cả những biến đổi có lợi và bất lợi cho cơ thể đáp ứng yêu
cầu cho giáo sinh sư phạm thể chất, các nhà GD thể chất, các nhà huấn luyện viên.
Tạo điều kiện để sinh viên học tốt các môn học khác như: sinh lí, hóa sinh vận động, y
học thể thao ở trường hiện nay và vận dụng vào quá rình tập luyên TDTT cũng như công tác
giảng dạy sau này.
7. Tóm tắt nội dung học phần:
Hóa sinh học TDTT là môn học trung gian giữa hóa học và sinh học, nghiên cứu về thành
phần cấu tạo các hợp chất sống của tế bào cũng như sự chuyển hóa, hấp thu các chất đó xảy ra
trong cơ thể sống. Hóa sinh cơ, các quy luật của quá trình GDTC và cơ sở hóa sinh của sự
phát triển sức nhanh, sức mạnh, sức bền trong quá trình tập luyện.
8. Nhiệm vụ của sinh viên:
- Dự lớp đầy đủ các buổi học.
- Tham dự bài kiểm tra học phần vào giữa học kì.
- Đọc tham khảo các tài liệu được giới thiệu.
9. Tài liệu học tập:
- Vũ Thị Thanh Bình (chủ biên). Hóa sinh học TDTT, NXB ĐHSP Hà Nội, 2007.
- Nguyễn Hữu Chấn (chủ biên). Hóa sinh. NXB ĐH Y Hà Nội, 2001.
- N-N. IAKOPLEP, Đỗ Công Quỳnh (người dịch). Sinh hóa thể thao. NXB TDTT
Hà Nội, 1981.
- Phạm Thị Trân Châu, Trần Thị Áng. Hóa sinh học, NXB GD Hà Nội, 1992.
- Nguyễn Thị Hiền, Vũ Thị Thư. Hóa sinh nông nghiệp, NXB ĐHSP Hà Nội, 2003.
10. Tiêu chu"n đánh giá sinh viên:
- Bài tiểu luận: 0,1 (thang điểm 10).
- Bài kiểm tra giữa học kì: 0,3 (thang điểm 10).
- Thi kết thúc học phần: 0,6 (thang điểm 10).
11. Thang điểm:
Điểm tổng kết học phần được tính trên cơ sở điểm bài tiểu luận, điểm kiểm tra giữa kì và
và điểm thi kết thúc học phần tính theo trọng số, được tính theo thang điểm 10, sau đó qui ra
thang điểm chữ A, B, C, D, F.
12. Nội dung chi tiết học phần: (cấu trúc nội dung)
Chương 1: Hóa sinh tế bào (2 tiết); Chương 2: Hóa học và chuyển hóa gluxit (5t); Chương
3: Hóa học và chuyển hóa lipit (4t); chương 4: Hóa học và chuyển hóa axit amin, protein (6t);
chương 5: Enzim và xúc tác sinh học (3t); chương 6: Hóa sinh hoocmon (3t); chương 7: Hóa
sinh cơ (3t); chương 8: Các qui luật hóa sinh của quá trình GDTC (2t); chương 9: Cơ sở hóa
sinh và sự phát triển của sức nhanh, sức mạnh, sức bền trong quá trình tập luyện (2t).

2
 MỤC LỤC Trang

Chương I: HÓA SINH TẾ BÀO……………………………………………………… 3

1.1. Đại cương về tế bào………………………………………………………………. 3
1.2. Cấu trúc và chức năng của tế bào procaryot…………………………………….... 3
1.3. Cấu trúc và chức năng của tế bào eucaryot ……………………………………..... 3
1.4. Sự vận chuyển các chất đi vào và đi ra khỏi tế bào………………………………. 7
Chương II: HÓA HỌC VÀ CHUYỂN HÓA GLUXIT………………………………
2.1. Hóa học guxit……………………………………………………………………. 9
2.2. Chuyển hóa gluxit…………………………………………………………….. 11
Chương III: HÓA HỌC VÀ CHUYỂN HÓA LIPIT………………………………… 16
3.1. Đại cương về lipit………………………………………………………………… 16
3.2. Phân loại lipit …………………………………………………………………….. 16
3.3. Chuyển hóa lipit…………………………………………………………………… 18
Chương IV: HÓA HỌC VÀ CHUYỂN HÓA AXIT AMIN, PROTEIN……………. 22
4.1. Axit amin………………………………………………………………………… 22
4.2. Protein…………………………………………………………………………… 25
Chương V : ENZIM VÀ XÚC TÁC SINH HỌC…………………………………… 30
5.1. Đại cương về enzim……………………………………………………………… 30
5.2. Bản chất hóa học và đặc điểm sinh học của enzim………………………………. 30
5.3. Danh pháp và phân loại………………………………………………………….. 30
5.4. Cấu trúc phân tử của enzim………………………………………………………. 30
5.5. Tính đặc hiệu của enzim ………………………………………………………… 32
5.6. Cơ chế tác dụng của enzim………………………………………………………. 33
5.7. Các yếu tố ảnh hưởng tới hoạt tính của enzim…………………………………… 34
5.8. Chất phối hợp của enzim………………………………………………………… 35
Chương VI: HÓA SINH HOOCMON……………………………………………….. 36
6.1. Đại cuơng về hoocmon …………………………………………………………. 36
6.2. Hoocmon là protein, polypeptit………………………………………………….. 37
6.3. Hoocmon là dẫn xuất của axit amin……………………………………………… 39
6.4. Hoocmon steroit………………………………………………………………….. 39
Chương VII: HÓA SINH CƠ………………………………………………………. 40
7.1. Thành phần hóa học của cơ……………………………………………………… 40
7.2. Sự chuyển hóa các chất trong mô cơ ……………………………………………. 41
7.3. Cơ sở hóa sinh của sự co cơ……………………………………………………… 41
7.4. Nguồn năng lượng khi co cơ…………………………………………………….. 42
Chương VIII: CÁC QUY LUẬT HÓA SINH CỦA QUÁ TRÌNH GIÁO DỤC
THỂ CHẤT…………………………………………. 44
8.1. Những biến đổi hóa sinh của sự mệt mỏi…………………………………………. 44
8.2. Quá trình hồi phục hóa sinh trong giai đoạn nghỉ………………………………… 45
8.3. Các quy luật hóa sinh của quá trình tiêu hao năng lượng………………………… 45
8.4. Ứng dụng quy luật hóa sinh vào lĩnh vực giáo dục thể chất……………………… 47
CHƯƠNG IX: CƠ SỞ HÓA SINH VÀ SỰ PHÁT TRIỂN CỦA SỨC NHANH,
SỨC MẠNH, SỨC BỀN TRONG QUÁ TRÌNH TẬP LUYỆN…………………… 48
9.1. Khái niệm chung về cơ sở hóa sinh của các tố chất thể lực……………………… 48
9.2. Cơ sở hóa sinh của các bài tập phát triển các tố chất thể lực…………………….. 49
9.2.1. Những biến đổi hóa sinh ở các môn tập có chu kì……………………………... 49
9.2.2. Các môn không có chu kì………………………………………………………. 51

3
 Chương I: HÓA SINH TẾ BÀO
1.1. Đại cương về tế bào
- Tế bào là những đơn vị cấu trúc và chức năng của tất cả các cơ thể sống.
- Tế bào sống có thể đơn độc (cơ thể đơn bào) cũng có thể là những cơ thể đa bào như cơ
thể người.
- Các cơ thể đa bào chứa nhiều loại tế bào khác nhau, chúng khác nhau về hình dạng, kích
thước và chức năng chuyên biệt.
- Mặc dù có nhiều điểm khác nhau, nhưng tế bào của nhiều loài khác nhau đều có những
nét cấu trúc chung nhất định.
* Màng nguyên sinh chất (màng bào tương): là ranh giới giữa môi trường và các thành
phần trong tế bào, được cấu tạo bởi lipit và protein. Màng tế bào là nơi diễn ra quá trình trao
đổi vật chất giữa tế bào với môi trường của nó.
* Tế bào chất (bào tương): gồm 1 dịch lỏng là dịch bào (Cytosol) và nhiều phân tử lơ
lửng không tan, đó là các bào quan chỉ có ở cơ thể bậc cao mà không có ở vi khuNn.
* Nhân tế bào: hầu như tất cả các tế bào sống đều có nhân (Nucleus) hoặc chất nhân
(Nucleotit), trong đó là hệ yếu tố di truyền (genome) (một bộ đầy đủ các gen nằm trong
ADN). Các chất nhân của vi khuNn không được tách biệt với bào tương, không có màng nhân
gọi là các tế bào không nhân (procaryot). Ở cơ thể bậc cao nhân có màng nhân bao bọc gọi là
tế bào có nhân (eucaryot).

1.2. Cấu trúc và chức năng của tế bào không nhân (procaryot)
Chỉ có ở vi khuNn (Bacteribionta) và vi khuNn lam (Cyanobionta).
Trong đó vi khuNn E. coli được nghiên cứu nhiều nhất.
Cấu tạo tế bào vi khuNn rất đơn giản, chưa có nhân thật, chưa có màng nhân, chất nhân
nằm rải rác và trực tiếp với tế bào chất, bao gồm: màng nhầy, thành tế bào, màng nguyên sinh
chất, tế bào chất và chất nhân.
* Màng nhầy
- Cấu tạo gồm 4 lớp: 2 lớp mucopolyxacarit → lớp protein polyxacarit →
lớp mucopolyxacarit.
- Chức năng: bảo vệ tế bào bên trong.
* Thành tế bào
- Cấu tạo gồm 3 lớp: lypoprotein → lypopolyxacarit → glucoprotein.
- Chức năng: bảo vệ và duy trì trạng thái ổn định của tế bào, duy trì áp suất thNm thấu.
* Màng nguyên sinh chất
- Cấu tạo màng nguyên sinh chất dày 50-100 Ao. Gồm một lớp đôi phospholipit giàu
polyxacarit và những protein vận chuyển gọi là porin.
- Chức năng: duy trì áp suất thNm thấu, thực hiện quá trình trao đổi chất qua màng tế bào.
* Tế bào chất
Tế bào chất ở vi khuNn là cytosol, trong cytosol có nhiều ribosom, mesosom, các thể Nn
nhập (giọt mỡ), hạt hydratcacbon.
* Chất nhân: nhân không hình thành cấu trúc riêng độc lập vì không có màng nhân chỉ có
chất nhân nằm rải rác trong tế bào chất, tiếp xúc trực tiếp với tế bào chất. Đây là đặc trưng
quan trọng để phân biệt với tế bào eucaryot.
Như vậy cấu trúc tế bào procaryot rất đơn giản, thể hiện mức độ tiến hoá thấp của nhóm
này trong sinh giới.

1.3. Cấu trúc và chức năng của tế bào eucaryot (tế bào có nhân)
Là nhóm sinh vật có nhân thật bao gồm: nấm, động vật và thực vật. Tế bào có cấu trúc
hoàn chỉnh, nhân đã có mang nhân ngăn cách với tế bào chất, có đủ các bào quan thực hiện
chức năng chuyên hoá của tế bào.
1.3.1. Màng tế bào
4
 * Màng bảo vệ (celuloza)
Màng bảo vệ chỉ có ở tế bào thực vật còn gọi là vách tế bào.
- Thành phần hoá học phức tạp, nước chiếm 60% có trong các khoảng tự do của màng,
celuloza 30%, các sợi celuloza liên kết với nhau thành mixen (khoảng 100 sợi celuloza bện
với nhau thành một sợi mixen có kích thước khoảng 5nm). Cứ 20 mixen liên kết với nhau
thành một sợi bé microfibrin đường kính 10-25nm và 250 sợi bé liên kết thành một sợi lớn
macrofibrin, đan chéo với nhau theo nhiều hướng làm cho màng rất bền vững và có khả năng
đàn hồi, giữa các sợi chứa chất vô định hình gồm hemiceluloza, pectin và nước.
- Chức năng bảo vệ tốt và đảm bảo cho tế bào có hình dạng ổn định, bền vững. Ngoài ra
màng bảo vệ cũng có quá trình vận chuyển các chất qua lại và trao đổi chất sơ bộ.
* Màng nguyên sinh chất
Màng nguyên sinh chất là màng bao bọc khối nguyên sinh của tế bào của mọi cơ thể.
Có thành phần và cấu trúc phức tạp, thành phần hoá học chủ yếu là protein, lipit, gluxit và
một số chất khác với tỉ lệ không đáng kể.
- Cấu trúc màng nguyên sinh chất rất tinh vi và phức tạp, gồm 3 lớp: 2 lớp protein trong
và ngoài, giữa là lớp đôi phospholipit. Trên màng có nhiều lỗ nhỏ với đường kính khoảng
0,8nm và có nhiều enzim trong đó chủ yếu là enzim thuỷ phân tham gia một số quá trình trao
đổi chất.
- Chức năng: bảo vệ tế bào cả tác nhân vật lý và hoá học. Vận chuyển các chất vào và ra
khỏi tế bào bằng cơ chế thNm thấu hay cơ chế vận chuyển hoạt tải. Truyền đạt thông tin từ tế
bào này sang tế bào khác, do trên màng nguyên sinh chất có các hợp chất glicoprotein đóng
vai trò thụ cảm các tín hiệu đặc trưng của môi trường hay từ bên trong, từ đó tế bào có phản
ứng trả lời thích ứng với các biến đổi của điều kiện sống. Nhờ khả năng đó của màng nguyên
sinh chất mà tế bào nhận biết được các tế bào khác cùng loại và gắn kết với nhau tạo nên cấu
trúc sắp xếp trật tự mô và cơ quan.
Trong những U ác tính tế bào mất khả năng này và tăng trưởng một cách hỗn độn theo
mọi phía.
1.3.2. Nhân
Nhân là bào quan lớn nhất, mỗi tế bào thường có một nhân (nhưng có trường hợp có 2-3
hoặc nhiều nhân) nhân thường nằm ở trung tâm nhưng có trường hợp nằm ở ngoại biên hay
phần gốc của tế bào, kích thước nhân thay đổi tuỳ loại tế bào.
- Thành phần hoá học: nhân chứa nhiều chất khác nhau, quan trọng nhất là protein 50-
80%, ADN 5-10%, ARN 2-5%, lipit 8-12%… Trong các protein, quan trọng nhất là histon.
Histon liên kết với AND tạo thành các cromatit trong cấu tử nhiễm sắc thể. Trong nhân có
nhiều loại enzim tham gia trong quá trình tổng hợp ADN, ARN, quá trình trao đổi chất.
- Cấu trúc nhân gồm màng nhân bên ngoài, trong là chất nhân. Trong chất nhân có nhân
con và các nhiễm sắc thể.
+ Màng nhân gồm 2 lớp (mỗi lớp cấu tạo giống màng nguyên sinh chất). Màng ngoài có
phần nối với mạng lưới nội chất, có nhiều lỗ thông đường kính 20-30nm đảm bảo sự trao đổi
chất thường xuyên giữa nhân với tế bào chất.
+ Chất nhân chủ yếu là chất nhiễm sắc thể, chất nhiễm sắc thể gồm ADN và protein
Histon. Nhiễm sắc thể là cơ sở vật chất ở mức độ tế bào của quá trình di truyền.
- Nhân con, trong mỗi nhân có một vài nhân con. Nhân con là thể cấu không có màng bao
bọc. Thành phần hoá học khoảng 80-85% protein, 10-15% ARN và một ít ADN. Nhân con là
trung tâm tổng hợp ARNr và hình thành ribosom.
- Chức năng của nhân: Nhân là trung tâm điều khiển mọi hoạt động sống của tế bào, có
vai trò quyết định tổng hợp protein, enzim, là nơi xảy ra quá trình trao đổi axit nucleic, đặc
biệt là nơi tổng hợp ADN (tái sinh ADN), sao mã tổng hợp ARN. Ngoài ra trong nhân còn
xảy ra nhiều quá trình trao đổi chất khác.
1.3.3. Tế bào chất
- Là khối chất sống nằm trong màng nguyên sinh chất, bao quanh các bào quan của tế bào

5
 - Tế bào chất không phải là một khối cấu trúc đồng nhất mà có cấu trúc dị thể, trong đó có
chứa các thể vùi (các giọt dầu, các hạt tinh bột), nhiều enzim, các coenzim, các axit amin, các
sợi ARN, các ion vô cơ, các chất dẫn truyền trung gian.
- Vai trò chủ yếu của dịch bào là cung cấp các enzim và cofactor cho sự tổng hợp protein.
1.3.4. Mạng lưới nội chất và ribosom
* Mạng lưới nội chất
Là một hệ thống ống dẫn gồm các túi nhỏ nằm rải rác trong tế bào. Chúng liên hệ với
nhau tạo nên hệ thống thông suốt mọi phần của tế bào.
- Thành phần hoá học chủ yếu là protein, phospholipit, ngoài ra có ARN và các enzim.
- Cấu trúc siêu hiển vi của mạng lưới nội chất gồm màng kép có 2 màng lipoprotein.
Có hai loại mạng lưới nội chất: trơn và có hạt. Mạng lưới nội chất trơn chỉ có màng kép
tạo nên. Mạng lưới nội chất có hạt, trên màng kép có các ribosom đính vào.
- Chức năng của mạng lưới nội chất rất quan trọng trong quá trình trao đổi chất của tế bào,
đặc biệt làm nhiệm vụ vận chuyển sản phNm trao đổi chất từ vùng này đến vùng khác hay từ
tế bào này đến tế bào khác.
* Ribosom là bào quan siêu hiển vi, thành phần hoá học chủ yếu gồm protein 45-55% và
ARN 45-55%.
- Ribosom có mặt ở nhiều nơi trong tế bào như trên màng nhân, nhân con, ty thể, lạp thể,
mạng lưới nội chất hay rải rác trong tế bào.
- Ribosom nằm độc lập hoặc tập trung thành nhóm 5-70 chiếc gọi là polysom hay
polyribosom, chúng nối với nhau bằng sợi ARNm.
- Mỗi ribosom có 2 tiểu thể lớn và bé. Mức độ lớn bé được đánh giá bằng hằng số lắng S
(hằng số Svedbe).
- Ở tế bào procaryot, ty thể, lục lạp của tế bào eucaryot có tiểu thể lớn 50S, tiểu thể bé 30S
→ Ri 70S. Ở tế bào eucaryot, tiểu thể lớn 60S, tiểu thể bé 40S → Ri 80S.
- Chức năng của ribosom là nơi diễn ra quá trình sinh tổng hợp protein, là nơi để ARNm
đính vào, đồng thời để cho phức hệ ARNt-Aa gắn vào chuỗi polypeptit được tổng hợp tại đó.
1.3.5. Ty thể
- Có số lượng, hình dạng, kích thước thay đổi tuỳ loại tế bào và tuỳ vào thời kỳ sinh
trưởng phát triển của cơ thể. Có thể có hình que, sợi, cầu, thoi, phổ biến hình thoi. Có số
lượng 2-200/tế bào, các tế bào có quá trình trao đổi chất mạnh số lượng ty thể càng cao.
- Thành phần hoá học, protein chiếm 65-75%, lipit 20-30%, ARN 1%, ADN 0,5%, gluxit
1%. Đặc biệt chứa nhiều enzim trong chuỗi hô hấp, chu trình Krebs, trong trao đổi chất axit
nucleic và protein.
- Cấu trúc ty thể rất phức tạp, ngoài là các màng cơ sở có 2 lớp, tạo thành mặt nhẵn, lớp
trong cuộn gờ tạo thành tấm răng lược. Trên các tấm răng lược chứa nhiều hệ enzim trao đổi
chất, năng lượng và mang các hạt nhỏ, đó là những tiểu thể oxyxom. Giữa hai lớp là khối cơ
chất dày 8-10nm chứa nhiều hệ enzim.
- Chức năng của ty thể, chủ yếu tham gia trong quá trình hô hấp, là nơi diễn ra chu trình
Krebs, chuỗi hô hấp, quá trình phosphoryl hoá. Vì vậy người ta gọi ty thể là trạm năng lượng
của tế bào.
1.3.6. Lục lạp
- Là bào quan đặc trưng của cơ thể tự dưỡng, là bộ máy quang hợp của cây xanh
- Thành phần hoá học gồm protein, gluxit, các sắc tố, hệ enzim, Cu, Fe… Trong đó thành
phần quan trọng thực hiện chức năng của lục lạp là các sắc tố và các hệ enzim.
- Có 3 nhóm sắc tố chính, trong mỗi nhóm có nhiều loại sắc tố khác.
+ Nhóm chlorophyll gồm chlorophyll a, b, c.
+ Nhóm carotenoit có 2 nhóm nhỏ caroten và xantophyl.
+ Nhóm ficobilin gồm ficocianin và ficoerytrin.
- Có hệ enzim tham gia trong quá trình quang phosphoril hoá, enzim trong quá trình trao
đổi chất đặc biệt là các enzim tham gia quá trình tổng hợp gluxit và các chất khác.

6
 - Cấu trúc: Lục lạp có cấu trúc hình đĩa, bao quanh là lớp màng kép, mỗi màng gồm 2 lớp
protein cách nhau bởi 1 lớp lipit, trong là khối cơ chất chứa nhiều hệ enzim trao đổi chất.
Trong cơ chất có nhiều bản mỏng lamen nằm rải rác, đó là tilacorit cơ chất. Các bản mảng
chồng chất lên nhau tạo nên các hạt gran, đó là tilacoit hạt. Mỗi lục lạp có khoảng 40-50 hạt,
mỗi hạt gồm vài chục lamen chồng lên nhau, xếp xen kẽ với các sắc tố, enzim tạo nên màng
quang hợp.
Trên màng tilacoit có hạt nhỏ bầu dục đường kính 16-18 nm đó là quang-toxom, đơn vị
cấu trúc cơ sở của quang hợp. Cứ 10 quang-toxom tham gia hút 10 photon ánh sáng để khử
một phân tử CO2. Tập hợp 10 quang-toxom là 1 đơn vị chức năng.
- Chức năng chủ yếu của lục lạp là cơ quan tiến hành quang hợp, là quá trình sử dụng
năng lượng mặt trời để tổng hợp nên các chất hữu cơ từ CO2 và H2O của môi trường.
Ngoài ra lục lạp còn tham gia vào sự tái sinh, tổng hợp protein.
1.3.7. Bộ máy golgi
- Bộ máy golgi có mặt ở mọi tế bào trừ tinh trùng và hồng cầu. Golgi là một hệ thống các
kênh lộn xộn, gồm các cặp túi dẹp uốn cong vòng cung do các màng lipoprotein tạo thành. Bề
dày một túi khoảng 15nm, khoảng cách giữa các túi 25-30 nm.
- Chức năng chủ yếu của bộ máy golgi là thu nhận chất thải của tế bào để bài tiết. Ngoài
ra còn có khả năng thu nhận các chất độc, chất lạ thâm nhập vào tế bào rồi tiết ra ngoài.
Khả năng tổng hợp polyxacarit làm nguyên liệu cấu trúc vách tế bào thực vật.
1.3.8. Lysosom (còn gọi là thể hoà tan)
- Cấu tạo là một cái túi nhỏ có màng nguyên sinh chất bao bọc, trong chứa nhiều enzim
thuỷ phân. Kích thước khá lớn, trung bình khoảng 0,3-0,5µm.
- Chức năng chủ yếu là phân giải các chất hữu cơ được đưa vào tế bào bằng hình thức
thực bào hay Nm bào. Đó là quá trình tự tiêu, có tác dụng chống lại các vi sinh vật gây bệnh
đột nhập vào tế bào như virus, vi khuNn, nấm bệnh… Đặc biệt đối với động vật có quá trình
biến thái như ếch, nhái, sâu, bọ… thì vai trò lysosom rất quan trọng vì nó đảm nhận chức
năng phân huỷ các cơ quan trong quá trình biến thái.
1.3.9. Trung tử và thoi vô sắc
- Ở động vật và thực vật bậc thấp tế bào có chứa hai bào quan hình trụ đó là trung tử.
Trong mỗi ống trụ có 9 ống, trong mỗi ống có 3 ống nhỏ xếp thành bó.
- Trung tử có vai trò quan trọng trong quá trình phân bào có tơ. Khi bắt đầu quá trình phân
chia tế bào, các trung tử tách khỏi nhau đi về hai cực của tế bào, giữa hai trung tử hình thành
các sợi protein kéo căng, có khả năng đàn hồi, xếp thành hai hình nón, có đáy sát ngang mặt
phẳng xích đạo, còn hai cực thót lại tạo thành hình thoi. Trên một số sợi của hình thoi, gắn với
tâm động của nhiễm sắc thể nên trong quá trình phân bào do sự co rút của những sợi này mà
nhiễm sắc thể có thể di chuyển về hai cực của tế bào. Ngoài những sợi thoi vô sắc đó ra, từ 2
trung tử ở 2 cực tế bào còn hình thành các sợi ngắn xuất phát từ trung tử, tạo nên 2 hình sao ở
2 cực.
1.3.10. Peroxyxom
Peroxyxom là một bào quan mới tìm ra năm 1965 (do Duyra tìm ra), có dạng hình cầu,
chứa nhiều enzim catalaza, peroxyoraza, flavin, các enzim trong chu trình glioxilic.
- Chức năng chủ yếu của peroxyxom là trung tâm trao đổi chất peroxyt đặc biệt là H2O2
của tế bào. Đây là nơi tiến hành chu trình glioxylic trong quá trình trao đổi chất của tế bào.
1.3.11. Không bào
- Là khoang trống chứa đầy dịch bào.
- Cấu trúc gồm màng không bào và dịch bào. Không bào có ở tế bào động vật và thực vật.
Ở thực vật khi tế bào còn non chứa nhiều không bào nhỏ nằm rải rác trong tế bào chất, tế bào
lớn dần, không bào tập trung thành 1 không bào lớn.
- Chức năng: chứa dịch bào tạo áp suất thNm thấu giúp tế bào tiến hành quá trình hút nước
và khoáng.
Tóm lại: cấu tạo của tế bào rất phức tạp và đa dạng, giữa tế bào động vật và thực vật có
một số đặc điểm khác nhau:

7
 Tế bào thực vật có vách tế bào, tế bào động vật không có.
Tế bào thực vật có lục lạp, tế bào động vật không có.
Tế bào động vật có trung tử, tế bào thực vật không có.
Điều đó chứng tỏ tế bào động vật và thực vật có nhiều điểm giống nhau hơn là khác nhau.
Nó thể hiện được nguyên lý tế bào là đơn vị cấu trúc của mọi cơ thể sống và còn thể hiện
nguồn gốc chung của sinh giới.
Sự hoạt động của tế bào là một thể thống nhất thể hiện sự phối hợp nhịp nhàng giữa các
bào quan trong tế bào. Điều khiển thể thống nhất đó của tế bào, nhân có vai trò quyết định.
Nhân là trung tâm điều khiển mọi hoạt động của tế bào.

1.4. Sự vận chuyển các chất đi vào và đi ra khỏi tế bào

- Trong tế bào chứa đựng nhiều chất vô cơ và hữu cơ khác nhau, đặc trưng cho từng cơ
thể. Các chất đó được sắp xếp trong tế bào có trật tự và hợp lý thể hiện các hoạt động sống
của tế bào.
- Trong môi trường xung quanh tế bào chứa các phân tử không đặc trưng cho cơ thể,
chúng được sắp xếp ngẫu nhiên.
- Các chất bên trong và bên ngoài được cách biệt bởi màng tế bào. Màng tế bào chủ yếu là
màng nguyên sinh chất có tác dụng điều khiển một cách chủ động cũng như bị động số lượng
nước, các ion vô cơ, các phân tử hữu cơ bé thông qua cơ chế vận chuyển các chất đi vào hay
đi ra khỏi màng tế bào.
Do màng nguyên sinh chất vừa có lỗ nhỏ (0,8nm) lại chứa lipit nên tốc độ khuyếch tán
phụ thuộc vào kích thước và độ hoà tan của chúng trong lipit. Những chất có kích thước >
0,8nm, không tan trong lipit, vận chuyển các chất qua màng bằng cách khác. Các chất có kích
thước <0,8nm và tan trong lipit có khả năng vận chuyển qua màng theo 2 cơ chế khác nhau:
Vận chuyển thụ động theo cơ chế khuyếch tán, thNm thấu và vận chuyển chủ động-vận
chuyển hoạt tải.
1.4.1. Vận chuyển thụ động
Vận chuyển thụ động qua màng tế bào còn gọi là quá trình vận chuyển nhẹ nhàng, không
tiêu tốn năng lượng, xảy ra theo cơ chế vật lý đơn thuần do sự chênh lệch gradien nồng độ ở 2
phía của màng tạo ra. Bản chất của quá trình này là khuyếch tán thNm thấu các chất qua màng.
* Khuyếch tán là hiện tượng các phân tử di chuyển từ nơi có nồng độ cao tới nơi có nồng
độ thấp hơn cho tới khi đạt trạng thái cân bằng. Chẳng hạn: khi bỏ một thìa đường vào cốc
nước, các phân tử đường sẽ khuyếch tán ra mọi vị trí trong cốc nước. Tuỳ thuộc vào lỗ trên
màng, kích thước chất hoà tan có 3 khả năng xảy ra:
- Cả dung môi và chất hoà tan có khả năng qua màng gọi là màng thNm tích → hiện tượng
thNm tích.
- Chỉ có dung môi đi qua màng gọi là màng bán thấm → hiện tượng bán thấm.
- Màng cho dung môi và một số chất hoà tan có chọn lọc đi qua → màng bán thấm chọn
lọc → hiện tượng bán thấm có chọn lọc.
* Hiện tượng thm thấu: sự di chuyển của dung môi và các chất hoà tan qua màng ngăn
có lỗ là hiện tượng thNm thấu, xảy ra khi có đủ 2 yếu tố:
- Có sự chênh lệch nồng độ tạo ra sự chênh lệch áp suất thNm thấu, vì giữa áp suất thNm
thấu và nồng độ dung dịch có mối quan hệ với nhau qua công thức
P = CRTi.
P: áp suất thNm thấu dung dịch (atm).
R: Hằng số khí (0,0821).
T: Nhiệt độ tuyệt đối của dung dịch.
C: nồng độ dung dịch.
i: số điện ly, nếu chất không điện ly thì i = 1.
- Giữa 2 môi trường trong và ngoài tế bào phải được cách nhau bởi màng bán thấm chọn
lọc. Trong hệ thống đó thì dung môi (H2O) sẽ chuyển từ nơi có nồng độ thấp đến nơi có nồng

8
độ cao. Các chất hoà tan sẽ di chuyển theo hướng ngược lại. Quá trình di chuyển đó theo đúng
chiều chênh lệch gradien nồng độ hay áp suất thNm thấu.
Tế bào sống có đầy đủ các điều kiện tiến hành quá trình thNm thấu: màng nguyên sinh
chất là màng bán thấm chọn lọc đặc biệt, không bào và tế bào chất có chất các chất hoà tan
tạo nên thể thNm thấu giữa môi trường ngoài và trong tế bào. Do đó tế bào có khả năng hút
nước và các chất theo cơ chế khuyếch tán thNm thấu. Quá trình này không tốn năng lượng,
xảy ra một cách nhẹ nhàng và phụ thuộc vào áp suất thNm thấu của môi trường với tế bào.
1.4.2. Vận chuyển chủ động
Trong thực tế nhiều trường hợp cây sống trong môi trường có nồng độ nước cao mà tế bào
vẫn hút nước được. Như vậy ở đây nước đã đi ngược gradien nồng độ. Ngược lại nhiều cây
sống trong môi trường có nồng độ dinh dưỡng thấp hơn trong tế bào những cây vẫn hút được
chất dinh dưỡng đó, tức là tế bào đã bắt các chất đó đi ngược gradien nồng độ. Đây là quá
trình xảy ra không tuân theo quy luật khuyếch tán thNm thấu mà theo cơ chế của chất sống đó
là quá trình vận chuyển hoạt tải các chất qua màng hay quá trình vận chuyển chủ động các
chất qua màng của tế bào, quá trình này cần tiêu tốn năng lượng ATP.
- Tế bào có khả năng vận chuyển hoạt tải các chất qua màng nhờ màng nguyên sinh chất
hoạt động như 1 cơ quan chuyển hoá năng lượng, có thể sử dụng năng lượng hoá học để vận
chuyển hoạt tải các chất qua màng.
- Trong tế bào thường có lượng Na+ ít hơn bên ngoài, nhưng thực tế Na+ vẫn thấm được
qua màng cả 2 chiều. Na+ đi vào tế bào nhờ cơ chế khuyếch tán thNm thấu, còn Na+ đi ra khỏi
tế bào nhờ “bơm Na” để có thể di chuyển ngược gradien nồng độ. Còn đối với K+ thì ngược
lại, ngoài tế bào có lượng K+ ít hơn bên trong nhưng K+ vẫn thấm được qua màng cả chiều
nên K+ đi ra khỏ tế bào nhờ cơ chế khuyếch tán thNm thấu, còn đi vào trong tế bào nhờ “bơm
K” để có thể di chuyển ngược gradien nồng độ.
- Quá trình vận chuyển hoạt tải cần tiêu tốn năng lượng và sự hoạt động của một số yếu tố
trên màng làm nhiệm vụ chất mang. Chất mang + chất vận chuyển → phức linh động nhờ
ATP chuyển qua màng thuận lợi.
- Ngoài cơ chế vận chuyển hoạt tải nhờ permeaza. Permeaza là chất hoạt tải vận chuyển
các chất hữu cơ. Mỗi chất hữu cơ vận chuyển qua màng có 1 permeaza tương ứng.
1.4.3. Vận chuyển qua màng bằng cơ chế thực bào và m bào
Màng nguyên sinh chất có khả năng thu nhận các chất ở ngoài vào tế bào bằng cơ chế đặc
biệt gọi là cơ chế thực bào và Nm bào. Cơ chế này xảy ra khi tế bào gặp những phân tử lớn mà
không thấm qua màng và cũng không vận chuyển hoạt tải được. Khi gặp những trường hợp
đó màng nguyên sinh hình thành chỗ lõm đưa chất lạ vào dần trong tế bào rồi khép kín màng
lại. Nếu là chất lỏng thì đó là hiện tượng Nm bào cò nếu là chất rắn thì đó là hiện tượng thực
bào. Hiện tượng này có phổ biến ở amip. Quá trình này cũng cần tiêu tốn năng lượng. Tế bào
động vật nuôi cấy ở môi trường nhân tạo có khả năng bắt và ăn các tiểu thể rắn của tế bào
bạch cầu. Các dạng thực bào khác của võng mô, biểu mô đường hô hấp, tiêu hoá là một
phương thức quan trọng bảo vệ cơ thể chống lại sự xâm nhập của vật thể lạ như vi khuNn,
virus, hạt bụi nhỏ.

9
 Chương II: HÓA HỌC VÀ CHUYỂN HÓA GLUXIT

2.1. HÓA HỌC GLUXIT

2.1.1. Đại cương về gluxit

Gluxit (Xacarit) là một nhóm các hợp chất hữu cơ có phổ biến trong cơ thể động vật, thực
vật và vi sinh vật, được tạo thành từ 3 nguyên tố: C, H, O, ngoài ra trong thành phần gluxit
phức tạp còn có các nguyên tố khác như N, S.
* Gluxit có nhiều vai trò quan trọng trong thế giới sống. Nó không chỉ tham gia cấu tạo
nên tế bào mà còn là nguồn dự trữ năng lượng chủ yếu.
Có thể cụ thể hoá vai trò của gluxit như sau:
+ Ở thực vật, gluxit chiếm khoảng 80-90% trọng lượng khô: xenluloza là thành phần
chính của mô nâng đỡ, tinh bột được dự trử trong các hạt, củ,…
+ Ở động vật, gluxit chiếm khoảng 2% trọng lượng khô, nhưng là nguồn năng lượng chủ
yếu của cơ thể. Gluxit tham gia trong thành phần cấu tạo của nhiều hợp phần quan trọng trong
tế bào như axit nucleic, glucoprotein, glucolipit…
* Phân loại: gluxit có thể phân thành 3 loại sau:
+ Monoxacarit (monoza): là các đường đơn không thể thủy phân thành các đơn vị nhỏ hơn
ở các điều kiện hóa học bình thường.
+ Oligoxacarit: phân tử có 2-10 gốc monoza.
+ Polyxacarit: phân tử có >10 gốc monoza.
2.1.2. Monoxacarit
2.1.2.1. Khái niệm và cách gọi tên
- Monoxacarit là những polyacol aldehyt hay polyalcol xeton hoặc là các aldehit hay
xeton có chứa hai hay nhiều nhóm hydroxyl.
- Tuỳ thuộc vào sự có mặt của các nhóm chức khử aldehit hay xeton gọi là aldoza hay
xetoza.
- Số lượng C trong phân tử ít nhất là 3C gọi trioza (C3H6O3), đó là glyxeraldehit (aldoza)
và dihidroxyaxeton (xetoza).
- Tuỳ theo số nguyên tử C có trong phân tử monoxacarit mà có tên gọi tương ứng.
Nếu trong phân tử có số nguyên tử C là 4 (4C) gọi là tetroza, 5C gọi là pentoza, 6C gọi là
hecxoza, 7C gọi là heptoza…
2.1.2.2. Cấu tạo của monoxacarit
* Cấu tạo mạch thẳng của monoxacarit: được biểu diễn bằng hình chiếu công thức của
nó: các nguyên tử C nằm trên 1 đoạn thẳng còn các nhóm thế ở 2 bên.
- Các monoza đều có nguyên tử C* (cacbon bất đối) đều có đồng phân (trừ dioxyaxeton).
- Số đồng phân quang học được tính theo công thức: N = 2n ( n là số nguyên tử C*).
Kí hiệu D và L để chỉ về loại. Khi nhóm OH ở bên phải nguyên tử C* đứng xa nhóm
cacbonyl nhất thuộc loại hình D. Khi nhóm OH ở bên trái nguyên tử C* thuộc loại hình L. Số
đồng phân quang học trong thực tế lớn hơn nếu tính theo công thức 2n …
* Cấu tạo vòng của monoxacarit: do sự kết hợp của -OH alcol với nhóm chức aldehyt hay
xeton trong nội bộ phân tử tạo thành vòng bán axetal nội, làm xuất hiện 1 nhóm -OH mới gọi
là OH bán axetal. Điều này giải thích vì sao số lượng đồng phân quang học lớn hơn khi tính
theo công thức và hiện tượng chuyển quay, góc quay đặc hiệu.
Cấu tạo vòng có 2 dạng: vòng 5 cạnh và vòng 6 cạnh. Vòng 5 cạnh là dẫn xuất của nhân
furan gọi là furanoza, vòng 6 cạnh là đẫn xuất của nhân pyran gọi là pyranoza.
2.1.2.3. Một số tính chất của monoxacarit
* Tính chất lý học: Monoxacarit là những chất không màu, không mùi, không bay hơi, có
vị ngọt. Tan tốt trong nước, không tan trong dung môi hữu cơ. Trừ dihidroxyaxeton còn tất cả
đều có nguyên tử C*, do đó đều có tính hoạt quang.
* Tính chất hoá học
Phụ thuộc vào các nhóm chức trong phân tử: aldehit, xeton, alcol, OH glycozit.
10
 - Phản ứng oxy hoá: Monoxacarit là chất khử, dễ bị oxy hoá → axit tương ứng, đồng thời
khử kim loại thành dạng có hoá trị thấp hơn Cu2+ → Cu+, Ag+ → Ago.
- Phản ứng khử là chất oxy hoá dễ bị khử → polialcol tương ứng.
+ Khi khử 1 aldoza → 1 polialcol tương ứng.
+ Khi khử 1 xetoza → 2 polialcol đồng phân tương ứng.
- Phản ứng tạo liên kết glycozit: Nhóm OH glycozit của monoxacarit có nhiều nhóm OH
kết hợp OH rượu → liên kết glycozit. Nhờ liên kết glycozit nối các monoxacarit → dixacarit,
polyxacarit.
- Phản ứng tạo estephosphat: Do trong phân tử monoxacarit có nhiều nhóm OH có thể kết
hợp với H3PO4 → este phosphat. Các este phosphat của monoxacarit là những sản phNm trung
gian quan trọng của các quá trình trao đổi chất trong cơ thể sinh vật.
- Phản ứng với axit vô cơ: Đun sôi các pentoza hoặc hecxoza với H2SO4 đặc hoặc HCl
12% → dẫn xuất fucfurol + H2O. Các dẫn xuất fucforol sẽ ngưng tụ với hợp chất fenol như α.
Naphtol, timol…→ hợp chất có màu đặc trưng. Phản ứng này dùng định tính, định lượng
monoxacarit.
2.1.3. Oligoxacarit
Oligoxacarit thường gặp nhất là dixacarit, chúng là những tinh thể không màu, tan trong
nước và có vị ngọt, có công thức chung: C12H22O11. Do 2 gốc monoxacarit kết hợp với nhau
qua liên kết O-glycozit, có 3 đại diện phổ biến: saccaroza, mantoza và lactoza
- Mantoza: còn gọi là đường mạch nha (vì là thành phần chủ yếu của mạch nha). Được
cấu tạo từ 2 phân tử α-D-glucoza liên kết với nhau = liên kết α-1,4-glycozit.
+ Trong phân tử còn một nhóm OH glycozit tự do → có tính khử kim loại.
+ Mantoza Mantaza 2 α-D-glucoza.
- Lactoza: còn gọi là đường sữa (và có chủ yếu trong sữa người và động vật chiếm 5-8%).
Được cấu tạo từ 2 phân tử β-D-galactoza và α-D-glucoza, liên kết với nhau bằng liên kết
β-1,4-glycozit.
+ Trong phân tử còn một nhóm OH glycozit tự do → có tính khử kim loại.
+ Lactoza Mantaza β-D-galactoza + α-D-glucoza
- Saccaroza: còn gọi là đường mía, được cấu tạo từ 2 phân tử α-D-glucoza và β-D-
fructoza, liên kết với nhau = liên kết α- (1,2) β-glycozit.
- Trong phân tử không còn nhóm OH glycozit tự do → không có tính khử kim loại.
- Saccaroza Xacaraza α-D-glucoza + β-D-Fructoza.
Hỗn hợp thủy phân này còn gọi là đường nghịch đảo.
Độ ngọt monoxacarit và dixacarit: Ngọt nhất Fructoza → đường nghịch đảo →Saccaroza
→ Glucoza → Mantoza → Galactoza → Lactoza.
2.1.4. Polyxacarit
Phần lớn gluxit trong tự nhiên ở dạng polyxacarit do nhiều monoxacarit tạo nên. Vì vậy
polyxacarit là chất trùng phân sinh học có khối lượng phân tử lớn.
Công thức chung: (C6H10O5)n (n: số gốc monoza)
Polyxacarit có tới hàng nghìn gốc monoza và chúng liên kết với nhau bằng liên kết
glycozit tạo thành mạch thẳng hay nhánh.
* Tinh bột
- Là polyxacarit dự trữ ở thực vật, là chất dinh dưỡng chủ yếu của người và động vật. Tinh
bột được tích luỹ trong các loại hạt đặc biệt là hạt ngũ cốc và trong các loại củ. Trong tế bào
tinh bột tồn tại dưới dạng hạt có kích thước bé.
- Tinh bột được cấu tạo bởi 2 dạng: amiloza và amilopectin. Cả hai dạng đều được cấu tạo
từ các phân tử α-D-glucoza liên kết với nhau tạo nên.
+ Amiloza: cấu tạo dạng mạch thẳng có 300-1000 gốc glucoza, liên kết với nhau bằng liên
kết 1,4-glycozit. Amiloza thường phân bố bên trong hạt tinh bột, dung dịch amiloza có độ
nhớt < amilopectin, dung dịch độ nhớt không cao, dung dịch không bền. Amiloza bị kết tủa
bởi alcol butyric. Có nhiều trong hạt đậu, hoà tan trong nước ấm.

11
 + Amilopectin: cấu tạo dạng mạch nhánh, có cả liên kết 1,4 và 1,6-glycozit. Liên kết 1,4-
glycozit tạo nên mạch chính, liên kết 1,6-glycozit tạo nên mạch nhánh. Chiều dài mỗi nhánh ≈
30 gốc glucoza. Phân tử amilopectin có ≈ 3700-7400 gốc glucoza. Amilopectin phân bố bên
ngoài hạt tinh bột, dung dịch có độ nhớt cao, dung dịch rất bền. Thành phần
amilopectin/amiloza ở các loại gạo nếp cao hơn gạo tẻ. Khi đun nóng gây hiện tượng hồ hoá
tinh bột.
* Xenluloza
- Là thành phần chính của vách tế bào thực vật. Xenluloza là hợp chất hữu có nhiều nhất
trong khí quyển. Hàng năm thực vật tổng hợp được ≈ 1011 tấn, chứa ≈ ½ lượng C hữu cơ sinh
quyển.
- Xenluloza được cấu tạo từ những phân tử β-glucoza, chúng liên kết với nhau bằng liên
kết β-1,4 glycozit, dạng mạch thẳng.
- Xenluloza có cấu trúc bền, khó bị thuỷ phân. Người và động vật không có enzim phân
giải xenluloza → không tiêu hoá được nên nó không có giá trị dinh dưỡng. Tuy nhiên một số
động vật nhai lại có chứa vi khuNn sinh enzim phân giải được xenluloza nên chúng sử dụng
làm thức ăn (bò, ngựa, trâu…).
* Glycogen
- Là polyxacarit dự trữ của động vật và người. Phân tử glicogen có cấu tạo phân nhánh
giống amilopectin nhưng mức độ phân nhánh nhiều hơn (liên kết 1,6-glycozit nhiều hơn).
- Glycogen hoà tan trong nước nóng, khi kết hợp với I2 → màu nâu đỏ. Khi thuỷ phân
hoàn toàn glycogen → các phân tử glucoza.
Ở động vật và người hàm lượng glycogen tập trung chủ yếu ở gan, cơ. Hàm lượng của nó
phụ thuộc vào mức độ dinh dưỡng. Khi bị đói hàm lượng glycogen bị giảm nhanh chóng.
* Thạch (Aga-Aga)
- Thạch có trong một số rong biển (rau câu) được cấu tạo từ những phân tử β-galactoza,
chúng liên kết với nhau bằng liên kết 1,4-glycozit.
- Thạch không tan trong nước lạnh, chỉ hoà tan trong nước nóng, khi nguội thì đông lại.
- Thạch được sử dụng nhiều trong công nghiệp thực phNm và dùng làm môi trường nuôi
cấy vi sinh vật.
* Hemixenluloza
- Là polyxacarit thực vật, có nhiều trong vỏ cứng của hạt, quả, trấu, rơm, rạ, bẹ ngô…
- Phân tử hemixenluloza được cấu tạo từ manoza, galactoza, arabinoza, xiloza.
* Pectin
Có nhiều trong quả, củ, thân, đặc biệt trong cùi trắng quả bưởi, cam, quýt… khi có axit,
đường tạo thành keo, vì vậy được sử dụng nhiều trong sản xuất mứt, kẹo.

2.2. CHUYỂN HÓA GLUXIT

2.2.1. Đại cương

Gluxit là thành phần chủ yếu phổ biến và giữ vai trò quan trọng đối với đời sống động
thực vật và con người, vì vậy nghiên cứu chuyển hóa gluxit là 1 trong những nghiên cứu quan
trọng nhất của cơ thể sống.
Sự oxy hóa hoàn toàn 1 phân tử glucoza thành CO2 và H2O giải phóng năng lượng tự do
là 686 000 calo/mol.
Glucoza là 1 tiền chất quan trọng có khả năng tạo nên 1 số lượng lớn các chất chuyển hóa
trung gian, cần thiết cho các phản ứng tổng hợp.
Glucoza có thể có nhiều cách biến đổi khác nhau, đối với cơ thể bậc cao hoặc động vật,
glucoza có 3 cách biến đổi: dự trử dưới dạng polyxacarit hay saccaroza, được oxy hóa theo
con đường đường phân để tạo thành hợp chất 3C (pyruvat), được oxy hóa để tạo thành các
pentoza theo con đường pentozophosphat.
2.2.2. Sự tiêu hóa và hấp thụ gluxit
Đối với cơ thể người và nhiều động vật thức ăn là gluxit bao gồm:
12
 Polyxacarit, dixacarit và monoxacarit. Tinh bột có nhiều trong ngũ cốc, 1 số củ, quả có
tinh bột. Dixacarit thường gặp saccaroza, lactoza, mantoza. Monoxacarit thường gặp glucoza,
fructoza, manoza, galactoza…
2.2.2.1. Tiêu hóa gluxit ở ống tiêu hóa
Ở ống tiêu hóa có nhiều tinh bột của thức ăn, dưới tác dụng của amylaza nước bọt và dịch
tụy thủy phân thành dexetrin, mantoza, thủy phân tiếp thành glucoza. Các đường saccaroza,
lactoza thủy phân bởi các enzim tương ứng thành glucoza, fructoza, galactoza.
2.2.2.2. Hấp thụ gluxit
Sự hấp thụ các monoxacarit diễn ra ở phần đầu của ruột non, bằng 2 cơ chế: khuyếch tán
và vận chuyển tích cực.
* Cơ chế khuyếch tán: Các monoza như glucoza, fructoza, galactoza…được chuyển qua
màng tế bào ruột non theo cơ chế khuyếch tán thNm thấu do sự chênh lệch gradient nồng độ
của chúng giữa dịch lòng ruột trong tế bào màng ruột.
* Cơ chế vận chuyển tích cực
Các monoza vận chuyển nhanh qua màng tế bào biểu mô ruột non cùng với ion Na+. Năng
lượng cung cấp cho quá trình vận chuyển này chính là năng lượng cần thiết cho sự vận
chuyển ion Na+ qua màng đáy của tế bào để đảm bảo cho nồng độ Na+ trong tế bào luôn ở
mức thấp nhất (bơm natri-kali). Cơ chế này tạo điều kiện cho các monoza được hấp thụ nhanh
và có khi ngược chiều với gradient nồng độ.
2.2.3. Thoái hóa gluxit ở tế bào
Đó là sự phân giải gluxit, các polyxacarit (glycogen) thủy phân thành các monoza
(glucoza), sau đó phân giải tiếp tới sản phNm cuối cùng là CO2 và H2O đồng thời giải phóng
năng lượng phục vụ cho quá trình sống và hoạt động của các tế bào và mô.
Phân giải gluxit được thực hiện theo hai cách: Thủy phân và phosphoril phân
* Thuỷ phân: Là quá trình phân giải gluxit có sự tham gia của H2O và các enzim tương
ứng. Ví dụ: Tinh bột → Dextrin → Mantoza → Glucoza
* Phosphoril phân: Là quá trình phân giải gluxit có sự tham gia của H3PO4. Kết quả tách
dần từng gốc glucozo-1(P). Quá trình cứ tiếp tục như thế đến khi nào toàn bộ phân tử
glycogen được tách hết thành các gốc glucozo-1(P). Phản ứng tổng quát như sau:
Glycogen [glucoza]n + H3PO4 → [glucoza]n-1 + Glucozo-1(P)
Phản ứng phosphoryl phân xảy ra chủ yếu đối với glycogen. Do tính chất thuận nghịch
của phản ứng này nên có thể tái tổng hợp polyxacarit hoặc dixacarit từ những sản phNm phân
giải của chúng.
Ở các mô, glucozo-1(P) sẽ được đồng phân hóa thành glucozo-6(P) rồi phân giải tiếp.
Riêng ở mô gan, 1 phần nhỏ glucozo-6(P) tiếp tục thoái hóa để đáp ứng theo nhu cầu của
tế bào gan, phần lớn bị thủy phân bởi enzim glucozo-6(P)taza (chỉ có ở gan) để tạo thành
glucoza tự do đi vào máu tuần hoàn.
2.2.4. Phân giải monoxacarit (glucoza)
Trong tế bào phân giải monoxacarit thực chất là quá trình oxy hoá các phân tử glucoza,
tạo nên các sản phNm trao đổi trung gian, CO2, H2O và năng lượng cung cấp cho mọi hoạt
động của tế bào, mô, cơ quan. Sự thoái hóa glucoza có thể theo 3 cách chủ yếu:
- Theo con đường “đường phân” (glycolysis) vào chu trình Krebs.
- Theo con đường hexozomonophosphat hay chu trình pentozophosphat.
- Theo con đường tạo axit glucuronic và axit ascorbic.
2.2.4.1. Con đường đường phân (glycolysis)
Quá trình này được phát hiện bởi Embden, Meyerhof và Parnas (1940).
Đây là một quá trình phức tạp, được xúc tác bởi nhiều enzim và trải qua nhiều phản ứng
trung gian. Quá trình này diễn ra trong tế bào chất. Gồm 4 giai đoạn:
* Giai đoạn hoạt hoá phân tử glucoza: gồm 3 phản ứng
- Phân tử glucoza kém hoạt động được hoạt hoá bởi ATP → Glucozo 6(P) hoạt động.
- Từ glucozo 6(P) đồng phân hoá → Fructozo 6(P).
- Từ Fructozo 6(P) tiếp tục được hoạt hoá bởi ATP → Fructozo 1-6 di(P) rất hoạt động.

13
 * Giai đoạn phân cắt mạch cacbon: 2 phản ứng
- Từ Fructozo 1-6 di(P) phân giải → 3(P) glyxeraldehit + 3(P) dihidroxyaxeton.
- 3(P) dihidroxyaxeton dễ dàng chuyển hoá → 3(P) glyxeraldehit.
* Giai đoạn oxy hoá: 3 phản ứng
- 3(P) glyxeraldehit tiếp tục được oxy hoá bởi enzim 3(P) glyxeraldehit dehidrogenaza có
coenzim là NAD → axit 1-3 di(P) glyeric.
- Axit 1-3di(P) glyxeric chuyển 1gốc Pv cho ADP → ATP và axit 3(P) glyxeric. Trong
phản ứng này gốc (Pv) cao năng chuyển cho ADP → tổng hợp ATP rất có ý nghĩa vì năng
lượng được giải phóng trong quá trình oxy hoá được tích luỹ trong ATP, bảo đảm cung cấp
năng lượng cho hoạt động tế bào trong điều kiện không có O2.
- Sự biến đổi axit 3(P) glyxeric → axit 2(P) glyxeric nhờ enzim glyxeratmutaza.
* Giai đoạn tạo thành axitpyruvic: 2 phản ứng
- Axit 2(P) glyxeric loại H2O nhờ enzim enolaza → axit 2(P) enolpyruvic.
- Axit 2(P) enolpyruvic chuyển gốc Pv cho ADP → ATP và axit pyruvic.
Phương trình tổng quát của quá trình đường phân như sau:
Glucoza + 2Pv + 2ADP + 2NAD+ → 2 pyruvat + 2ATP + 2NADHH+ + 2H2O.
Chúng ta thấy sự oxy hoá kị khí một phân tử glucoza tạo thành 2 phân tử axit pyruvic đã
sử dụng 2ATP và tạo ra 4ATP ⇒ quá trình đường phân tạo ra 2ATP. Nguồn năng lượng này
quá nhỏ so với năng lượng còn dự trữ trong sản phNm cuối (piruvat). Ngoài ra quá trình
đường phân còn tạo ra 2 coenzim khử NADHH+, sẽ tham gia vào phản ứng khử axit pyruvic
→ axit lactic hoặc khử axetaldehit → etanol. Trong điều kiện háo khí coenzim khử này sẽ
chuyển điện tử qua chuỗi hô hấp → 6ATP.
* Ý nghĩa của quá trình đường phân
- Quá trình đường phân là con đường chung trong sinh giới (có ở động vật, thực vật và vi
sinh vật) nhằm phân giải glucoza (6C) → 2 Pyruvat (3C).
- Quá trình đường phân có vai trò kép: phân giải glucoza → ATP và cung cấp nguyên
liệu để tổng hợp các chất khác.
- Đối với sinh vật hiếu khí, quá trình đường phân là giai đoạn mở đầu của chu trình Krebs
và chuỗi vận chuyển điện tử.
(*) Trong điều kiện đủ oxy
Pyruvat sẽ bị oxy hóa thành axetyl-CoA đi vào chu trình axit xitric và bị oxy hóa thành
CO2 và nước. NADHH+ chuyển điện tử trong chuỗi hô hấp tế bào ở ty thể.
Quá trình này được tiến hành dần dần trải qua nhiều phản ứng trung gian phức tạp và dưới
tác dụng của nhiều enzim tương ứng.
* Sự oxy hoá axit pyruvic → axetyl CoA
Axit pyruvic bị oxy hoá đồng thời bị khử nhóm CO2 → Axetyl CoA dưới tác dụng của hệ
enzim pyruvat dehydrogenaza, pyruvat decacboxylaza.
* Các phản ứng trong chu trình Krebs (Chu trình xitric)
- Axetyl CoA + axit oxaloaxetic → axit xitric giải phóng HS CoA dưới tác dụng của
enzim xitrat syntetaza.
- Axit xitric chuyển thành dạng đồng phân của nó là axit izoxitric dưới tác dụng của enzim
aconitat hydraza.
- Axit izoxytric bị loại CO2 → axit α-xetoglutaric nhờ enzim izoxitrat decacboxylaza.
- Axit α-xetoglutaric bị oxy hoá, loại CO2 nhờ enzim α-xetoglutarat decacboxylaza →
Xucxinyl CoA.
- Xucxinyl CoA dưới tác dụng của enzim xucxinat tiokinaza → axit xucxinic và ATP.
Năng lượng trong xucxinyl CoA chuyển cho GDP → GTP → ADP ⇒ ATP.
- Axit xucxinic bị oxy hoá → axit fumaric dưới nhờ enzim xucxinat dehydrogenaza.
- Axit fumaric được hidrat hoá → axit malic dưới tác dụng của enzim fumarat hydrataza.
- Sự oxy hoá của axit malic → axit oxaloaxetic dưới tác dụng của malat hydrogenaza.

14
 Phân tử axit oxaloaxetic này không phải là phân tử axit oxaloaxetic ban đầu vì trong các
phản ứng nó đã nhường 2 nguyên tử C ở dạng CO2 và được bổ sung bằng 2 nguyên tử C mới
từ axetyl CoA.
* Phương trình tổng quát của chu trình Krebs
Axetyl CoA + 3NAD+ + FAD + GDP + Pv + 2H2O → 2CO2 + 3NADHH+ + FADH2 +
GTP + HS CoA.
* Ý nghĩa của chu trình Krebs
- Qua chu trình này chúng ta thấy phân tử glucoza bị oxy hoá hoàn toàn → CO2 + H2O và
giải phóng toàn bộ năng lượng, một phần dưới dạng hoá năng (38 ATP), một phần dưới dạng
nhiệt năng có tác dụng giữ Nm cơ thể.
- Chu trình Krebs tạo ra nhiều coenzim khử. Ngoài vai trò ATP, còn dùng để khử các liên
kết kép, các nhóm cacboxyl, imin trong các phản ứng cần thiết.
- Chu trình Krebs còn là nguồn C cho các quá trình tổng hợp khác nhau. Ví dụ: Axetyl
CoA dùng để tổng hợp các axit béo, các sterit; CO2 dùng để tổng hợp urê, UMP; một số các
xetoaxit như axit α-xetoglutaric, axit oxaloaxetic là nguyên liệu để tổng hợp các axit amin như
Glu, Asp. Vì vậy chu trình Krebs là mắc xích liên hợp, là điểm giao lưu của nhiều đường
hướng phân giải và tổng hợp các chất khác nhau trong tế bào, đồng thời nó cũng là đường
hướng chính để phân giải và tổng hợp các hợp chất hữu cơ khác.
(*) Trong điều kiện thiếu oxy
Axit pyruvic trong điều kiện kị khí bị khử bởi NADHH+ → axit lactic và NAD+ nhờ
enzim lactat dehydrogenaza.
Phản ứng này xảy ra trong mô cơ động vật → L-axit lactic. Sự tạo thành axit lactic trong
mô cơ động vật có một ý nghĩa quan trọng. Nó cung cấp năng lượng để duy trì các hoạt động
sống của cơ thể trong điều kiện bất lợi thiếu oxy.
Lactat được hình thành có thể quay vòng theo máu về gan tái tạo glucoza. Chu trình các
phản ứng bao gồm sự biến đổi glucoza thành lactat ở cơ và sự biến đổi lactat thành glucoza ở
gan được gọi là chu trình Cori.
Ở gan: Lactat → pyruvat → Glucoza
↑ ↓ Chu trình Cori
Ở cơ: Lactat → pyruvat → Glucoza
2.2.4.2. Sự oxy hoá trực tiếp glucoza. Chu trình pentozophosphat
Ở cơ thể sinh vật còn có một kiểu phân giải trực tiếp glucoza → CO2 + H2O, không qua
quá trình đường phân và chu trình Krebs. Các phản ứng cũng tạo thành một chu trình và các
sản phNm trung gian chủ yếu là các pentozophosphat, vì vậy người ta còn gọi là chu trình
pentozophosphat. Chu trình pentozophosphat xảy ra ở bào tương của tế bào, hoạt động mạnh
ở tuyến thượng thận, tổ chức phôi, tuyến sữa, mô mỡ.
Con đường pentozophosphat gồm hai giai đoạn chính như sau:
* Giai đoạn 1: Oxy hoá glucozo 6(P) → Ribulozo 5(P) + 2.NADHH+
* Giai đoạn 2: giai đoạn tái tạo hexozomonophosphat.
- Xilulozo 5(P) ↔ Ribulozo 5(P) ↔ Ribozo 5(P).
- Xilulozo 5(P) + ribulozo 5(P) → 3 (P) glyxeraldehit + Sedoheptulozo 7(P).
- 3(P) glyxeraldehit + Sedoheptulozo 7(P) → Fructozo 6(P) + Eritrozo 4(P).
- Eritrozo 4(P) + Xilulozo 5(P) → Fructozo 6(P) + 3 (P) glyxeraldehit .
- Fructozo 6(P) đồng phân hóa thành glucozo 6(P) ban đầu.
Phương trình tổng quát của chu trình như sau:
6Glucozo 6(P) + 12NADP+ + 6H2O → 5Fructozo 6(P) + 12NADPH + 6CO2 + Pv.
Như vậy qua 1 vòng của chu trình có 6 phân tử glucozo 6(P) tham gia vào chu trình thì 5
phân tử fructozo 6(P) được tái tạo, một phân tử glucozo 6(P) bị oxy hoá hoàn toàn → CO2 +
H2O và tạo 12 NADHH+ (12ATP x 3 = 36 ATP – 1ATP (hoạt hóa) = 35ATP).
Nguồn năng lượng này tương đương với sự oxy hóa glucoza trong chu trình Krebs.
Ý nghĩa quan trọng của chu trình pentozophosphat là cung cấp NADPH. NADPH là
coenzim của nhiều phản ứng quan trọng như: tổng hợp axit béo, cholesterol.
15
 2.2.4.3. Con đường tạo axit glucuronic và axit ascorbic
Con đường này gồm 3 giai đoạn:
- Giai đoạn tạo axit glucuronic từ glucozo 6(P).
- Giai đoạn biến đổi L-gulonat thành axit ascorbic (xảy ra chủ yếu ở thực vật).
- Giai đoạn tạo xiluloza 5(P) từ L-gulonat, sau đó xiluloza 5(P) theo vòng
pentozophosphat trở về glucozo 6(P) ban đầu.
2.2.5. Tổng hợp gluxit ở tế bào và mô
Quá trình tổng hợp gluxit ở tế bào và mô đó là quá trình tổng hợp glucoza và glycogen,
diễn ra chủ yếu ở gan.
2.2.5.1. Tổng hợp glucoza từ các monoza khác
Các monoza khác không phải glucoza, được hấp thụ từ ống tiêu hóa theo tĩnh mạch đến
gan. Tại đây, chúng được chuyển thành glucoza vào máu tuần hoàn đi nuôi các mô khác hoặc
tổng hợp glycogen dự trử.
* Tổng hợp glucoza từ fructoza
- Fructoza được phosphoryl hóa bởi enzim fructokinaza → Fructozo 1(P).
- Fructozo 1(P) cắt đôi bởi enzim aldolaza → Dioxyaxeton (P) + glyxeraldehyt.
- Glyxeraldehyt được phosphoryl hóa tiếp → (P) glyxeraldehyt.
- (P) glyxeraldehyt + Dioxyaxeton (P) → Fructozo 1,6di(P).
- Fructozo 1,6di(P) → Fructozo 6(P) ↔ Glucozo 6(P).
- Glucozo 6(P) được enzim glucozo 6 Phosphataza thủy phân → Glucoza.
* Tổng hợp glucoza từ galactoza
- Galactoza được phosphoryl hóa → Galactozo 1(P).
- Galactozo 1(P) + UDP-glucoza → UDP-galactoza + Glucozo 1(P).
- UDP-galactoza ↔ UDP-glucoza, nhờ enzim đồng phân hóa UDP-galactoza epimeraza.
- UDP-glucoza tổng hợp nên glycogen.
- Glycogen phân giải thành glucozo 1(P) ↔ Glucozo 6(P) thủy phân → Glucoza.
* Tổng hợp glucoza từ manoza
- Manoza được phosphoryl hóa → Manozo 6(P) nhờ hexokinaza.
- Manozo 6(P) đồng phân hóa ↔ Fructozo 6(P) ↔ Glucozo 6(P) thủy phân → Glucoza.
2.2.5.2. Tổng hợp glucoza từ các sản phm chuyển hóa trung gian (sự tân tạo glucoza)
Quá trình tân tạo glucoza được thực hiện chủ yếu ở gan, ở thận (khoảng 10%), các cơ
quan khác (cơ xương, cơ tim, não…) không đáng kể.
Trong quá trình đường phân, glucoza biến thành pyruvat còn trong quá trình tân tạo
glucoza, pyruvat biến thành glucoza. Tuy nhiên, sự tân tạo glucoza không phải là quá trình
ngược lại của quá trình đường phân. Trong sự tân tạo glucoza 1 số phản ứng hầu như không
thuận nghịch.
Phương trình tổng cộng của sự tân tạo glucoza từ pyruvat là:
2pyruvat + 4ATP + 2GTP + 2NADH + 2H2O → Glucoza + 4ADP + 2GDP + 2NAD+ + 6Pv.
2.2.5.3. Tổng hợp glycogen
Tổng hợp glycogen diễn ra chủ yếu ở gan. Glycogen được tổng hợp từ glucoza, chất
mang phân tử glucoza hoạt động là UDP-glucoza và quá trình được tổng hợp nhờ
E.glycogensyntetaza gắn lần lượt các đơn vị glucoza thành mạch thẳng và mạch nhánh hoàn
thiện phân tử glycogen.

16
 Chương III: HÓA HỌC VÀ CHUYỂN HÓA LIPIT
3.1. Đại cương về Lipit
- Tên gọi lipit xuất phát từ chữ Hy Lạp "lipos" có nghĩa là chất béo. Lipit không tan trong
nước, chỉ tan trong các dung môi chất béo như ete, clorofooc, benzen, cồn,…
- Lipit là những hợp chất hữu cơ có phổ biến trong tế bào sống, cả tế bào động vật và tế
bào thực vật. Ở động vật, lipit tồn tại dưới dạng mỡ (mỡ lợn, bò,…), ở thực vật, lipit tồn tại
dưới dạng dầu (dầu lạc, vừng…)
- Trong thành phần cấu tạo lipit không có hoặc có rất ít các nhóm ưa nước như: -OH,
-NH2, -COOH và có nhiều nhóm kị nước. Vì vậy lipit không hoặc rất ít tan trong nước
nhưng tan trong các dung môi hữu cơ như ete, benzene, cồn…
Lipit được vận chuyển trong máu dưới dạng lipoprotein, gồm 1 số loại sau:
+ Lipoprotein có tỉ trọng thấp: là dạng vận chuyển chính của triglyxerit nội sinh.
+ Lipoprotein có tỉ trọng cao: là dạng vận chuyển của cholesterol.
+ Hạt nhũ cấp: dạng vận chuyển chính của triglyxerit ngoại sinh.
- Dựa vào 1 số tính chất người ta chia lipit trong cơ thể thành lipit dự trử và lipit cấu tạo.
+ Lipit dự trử: nằm ở lớp mỡ dưới da, mạc nối hay quanh các cơ quan. Lipit dự trử chiếm
10-15% trọng lượng cơ thể, nếu đạt 30% là béo phì. Lipit dự trử thay đổi theo chế độ dinh
dưỡng, trạng thái cơ thể, đặc tính vận động, chức năng tuyến giáp…Bình thường lipit dự trử
cung cấp năng lượng cho cơ thể hoạt động nhẹ từ 20-35 ngày.
+ Lipit cấu tạo: còn gọi là lipit nguyên sinh chất, chúng tham gia cấu tạo mô, màng tế bào
và rất ổn định. Nó không thay đổi khi đổi khNu phần ăn hay nhịn đói. Lipit cấu tạo chủ yếu là
dạng phospholipit, chiếm 10% trọng lượng khô của tổ chức.
- Lipit có các vai trò chính sau:
+ Là thành phần cấu trúc nên màng sinh học (phospholipit, glicolipit), tham gia cấu tạo
mô não, gan, tim, tủy sống và các cơ quan khác. Trong mô thần kinh lipit chiếm 25% còn
trong màng tế bào chiếm 40%.
+ Là cofactơ của một số enzim.
+ Là thành phần của 1 số hoocmon và chất vận chuyển thông tin nội bào.
+ Là nguồn năng lượng dự trữ quan trọng, cung cấp năng lượng cho cơ thể (1g lipit khi bị
oxy hoá cho 9,3 kcal).
+ Là dung môi của nhiều chất có hoạt tính sinh học (các VTM tan trong chất béo).
- Lipit có thành phần nguyên tố : C, H, O, một số có thêm N, S, P.

3.2. Phân loại lipit

Lipit có nhiều loại khác nhau về thành phần cấu tạo, tính chất,…theo Bloor, lipit được
chia thành 3 nhóm sau:
- Lipit đơn giản: Là este của alcol và axit béo, gồm có: chất béo, sáp, sterit.
- Lipit phức tạp: ngoài alcol và axit béo còn có các thành phần khác.
- Lipit dẫn chất: là các chất được tạo thành do thủy phân các lipit trên, đó là axit béo,
glyxerin, sterol,…
3.2.1. Lipit đơn giản
Là este của alcol va axit béo, gồm có: chất béo, sáp, sterit.
3.2.1.1. Chất béo (triglyxerit)
Chất béo còn gọi là mỡ trung tính hay triaxyl glixerol là lipit dự trữ có trong mỡ động vật
hoặc dầu thực vật.
* Cấu tạo hoá học: chất béo là este của glixerin và axit béo.
- Các axit béo có thể là no hay không no.
+ Các axit béo no: Axit loric (12C), axit miristic (14C), axit palmitic (16C), axit stearic
(18C), axit arachidic (20C).
+ Các a.béo không no: Axit palmitoleic (16C, có 1 nối đôi), a.oleic (18C, có 1 nối đôi), a.
linoleic (18C, có 2 nối đôi), a.linolenic (18C, có 3 nối đôi), a. arachidonic (20C, có 4 nối đôi).
17
 * Tính chất của chất béo
+ Tính chất lý học
Chất béo không tan trong nước mà tan trong các dung môi hữu cơ như ete, benzen, cồn...
Điểm nóng chảy đối với chất béo chứa nhiều a.béo no (mỡ) > chất béo chứa nhiều axit
béo không no (dầu).
+ Tính chất hoá học
- Phản ứng thuỷ phân: Tất cả các loại dầu, mỡ đều dễ bị thuỷ phân dưới tác dụng của
enzim lipaza → glyxerin + a.béo.
- Phản ứng xà phòng hoá: Khi chất béo bị thuỷ phân trong môi trường kiềm thì các a.béo
sẽ tác dụng với kiềm tạo thành muối kiềm đó là xà phòng. Quá trình hình thành xà phòng như
vậy người ta gọi là phản ứng xà phòng hoá.
- Phản ứng khử: Đối với các a.béo không no có trong chất béo có khả năng kết hợp với H2
→ axit béo no. Đây là phản ứng khử hay hydro hoá thường dùng xúc tác Pt hay Pd.
- Phản ứng oxy hoá: Các axit béo dễ bị oxy hoá → peroxyt, axeton, aldehit tạo nên sự hôi
mỡ.
- Các chỉ số của chất béo: Để xác định tính chất của chất béo thường dựa vào các chỉ số
khác nhau của chất béo.
Chỉ số axit: Là số lượng mg KOH dùng để trung hoà các a.béo tự do có trong 1g chất
béo. Chỉ số này dùng để đánh giá độ tươi của chất béo dùng làm thực phNm. Chỉ số a.béo cao
chứng tỏ chất béo không tươi, đã bị thuỷ phân một phần.
Chỉ số xà phòng hoá: Là số mg KOH dùng để trung hoà các a.béo liên kết có trong 1g
chất béo.Chỉ số xà phòng cho biết khối lượng phân tử của a.béo, nếu chỉ số xà phòng cao →
khối lượng phân tử a.béo thấp (mạch C ngắn) và ngược lại khối lượng phân tử a.béo cao
(mạch C dài).
Chỉ số este hoá: Là số mg KOH dùng để trung hoà hết các a.béo liên kết với glixerol khi
xà phòng hoá 1g chất béo. Do đó chỉ số este = chỉ số xà phòng - chỉ số axit.
Chỉ số iod: Là số g iod kết hợp với các nối đôi có trong 100g chất béo (I2 kết hợp với các
nối đôi trong phân tử a.béo không no). Chỉ số iod càng cao, nhiệt độ nóng chảy càng thấp.
3.2.1.2. Sáp
* Sáp là este của alcol bậc 1 mạch thẳng với a.béo bậc cao.
* Sáp có công thức cấu tạo chung
R - O - CO - R1
R : gốc alcol (16 - 40C); R1: Gốc a.béo (14 - 36C)
Ví dụ: Sáp ong có công thức: C30H61 - O - CO - C15H31
- Sáp rất phổ biến ở dịch tiết của động vật như sáp ong, sáp lông cừu, sáp cá voi, sáp lông
chim… có tác dụng chống thấm, bảo vệ da, lông động vật khỏi bị thấm nước.
- Ở thực vật: Sáp phủ trên bề mặt lá, quả chống sự thoát hơi nước, chống sự xâm nhập của
vi khuNn, bảo vệ quả.
* Sáp ứng dụng trong công nghệ dược phNm, sản xuất các loại thuốc bôi, trong kĩ nghệ mĩ
phNm sản xuất các loại kem, son. Để bảo quản lâu dài trái cây người ta tráng một lớp sáp
mỏng bảo vệ. Ngoài ra sáp còn dùng để sản xuất nến đốt.
* Một số ancol thường gặp
Ancol xetilic (16C), ancol xerilic (26C), ancol montanilic (28C), ancol mirixilic (30C).
* Một số axit béo thường gặp là: a.palmitic, a.stearic, a.oleic và một số a.béo đặc trưng có
khối lượng phân tử lớn như: Axit xerotic (26C), a.montanic (28C), a.meslisxic (30C).
* Tính chất: Ở nhiệt độ thường sáp có thể rắn, nhiệt độ cao sáp dễ bị nóng chảy, không tan
trong nước, ít tan trong rượu, tan trong dung môi chất béo, dễ bị thuỷ phân trong môi trường
kiềm.
3.2.1.3. Sterit
Sterit là este của alcol vòng và a.béo.
Ancol này còn gọi là sterol, vì thế có thể nói sterit là este của sterol và a.béo. Sterol là dẫn
xuất của xiclopentonoperhidrophenantren.

18
 Đại diện quan trọng nhất của sterol là colesterol và esgosterol.
- Ở động vật colesterol có nhiều trong mô thần kinh, trong máu, tinh trùng, lớp mỡ dưới
da, đặc biệt dược tổng hợp nhiều ở gan.
- Ở thực vật colesterol có nhiều trong phấn hoa, trong hạt, đặc biệt có nhiều ở cây có dầu.
* Tính chất: Sterit là chất rắn không màu, không tan trong nước, tan nhiều trong dung môi
chất béo như ete, cồn…,dễ bị thuỷ phân dưới tác dụng của kiềm hoặc enzim tương ứng.
* Vai trò sinh học quan trọng của sterol là chúng có thể chuyển hoá thành các chất điều
hoà sinh học khác nhau (các hoocmon sinh dục, VTMD..) và tham gia tạo thành màng tế bào.
Colesterol được sử dụng trong công nghiệp dược để sản xuất các hoocmon steroit, VTMD
3.2.2. Lipit phức tạp
Lipit phức tạp trong thành phần gồm có: glyxerin + a.béo + các chất khác (H3PO4, các
bazơ nitơ, xacarit, một số có S).
3.2.2.1. Glixerophotpholipit
Phospholipit này chứa alcol là glyxerin gồm các loại sau:
* Axit phosphatidic: phân tử có gốc a.béo, glyxerin và gốc a.phosphoric.
* Phosphatidylcolin (lơxitin): phân tử có a.phosphatidic và colin. Có phổ biến trong tế bào
và cơ thể, đặc biệt có nhiều trong lòng đỏ trứng, não. Khi thủy phân lơxitin ở vị trí Cβ tạo
thành lizolơxitin, là chất làm tan huyết mạnh, có trong nọc rắn độc, ong độc.
* Xephalin (colamin photphatit): Phân tủ gồm: glyxerin, a.béo, H3PO4 và colamin.
Xephalin có nhiều trong lòng đỏ trứng, mô động vật.
Lizoxephalin cũng có tính huỷ hoại hồng cầu như lizolơxitin.
* Serinphotphatit: phân tử có a.phosphatidic và serin, có nhiều trong mô não.
* Phosphotidyl inozitol: phân tử không có amino alcol thay vào 1alcol vòng (inozitol)
3.2.2.2. Spingoglicolipit
Đại diện nhóm này là xerebrozit được cấu tạo từ 3 thành phần: ancol spingozin là 1
aminoalcol chưa no có 18C, a.béo kết hợp với aminoalcol qua liên kết peptit, 1 gốc gluxit là
glucoza hoặc galactoza liên kết với alcol qua liên kết glycozit.
Xerelrozit có trong mô thần kinh (dặc biệt có nhiêu trong chất trắng của não), trong hồng
cầu, bạch cầu, tinh trùng…
3.2.2.3. Spingophospholipit
Đại diện nhóm này là spingomielin được cấu tạo từ 4 thành phần: ancol spingozin, a.béo
thường là a.stearic hoặc a.linoxerinic, H3PO4, colin.
Spingomielin có nhiều trong chất trắng của não, mô thần kinh, gan, thận, phổi. Hàm lượng
ở động vật bậc cao 10-12%, động vật có xương sống bậc thấp 1-4%, động vật không xương
sống không có.

3.3. Chuyển hóa lipit

3.3.1. Tiêu hóa và hấp thu lipit
Lipit được cung cấp qua thức ăn hầu hết là triglyxerit. Nhu cầu lipit thức ăn khoảng 60-
100g/ngày đối với người trưởng thành và 30-80g/ngày đối với trẻ em. Những thức ăn có a.béo
không no hoặc a. béo chuỗi ngắn <10C dễ dược tiêu hóa và hấp thu, loại này có trong sữa, bơ.
* Sự tiêu hóa lipit: xảy ra ở ruột non, nhờ tác dụng phối hợp của enzim lipaza tuyến ruột
và tụy tiết ra, cùng với muối mật làm nhũ tương hóa giúp quá trình tiêu hóa dễ dàng hơn.
- Thủy phân triglyxerit: triglyxerit ở ruột non thủy phân không hoàn toàn, tạo thành 1 hỗn
hợp các sản phNm trung gian gồm: triglyxerit, diglyxerit, monoglyxerit, a.béo, glyxerin.
- Thủy phân phospholipit: các phospholipit được thủy phân bởi các phospholipaza. Có 4
loại phospholipaza, mỗi loại thủy phân 1 trong các liên kết este của phân tử phospholipit.
- Thủy phân sterit: các sterit thường là các cholesterol este được thủy phân hờ enzim
cholesterolsteraza giải phóng a.béo và cholesterol.
* Hấp thu và vận chuyển lipit thức ăn
19
 - Hỗn hợp các sản phNm của lipit đã bị thủy phân ở trên được hấp thụ qua màng ruột, nhờ
axit mật nhũ tương hóa để sự tiêu hóa, hấp thu được tốt hơn.
- Glyxerin và a.béo chuỗi ngắn <10C theo hệ thống tĩnh mạch đến cửa gan còn các a.béo
mạch dài cùng các mono và diglyxerit được tái tổng hợp triglyxerit dưới dạng hạt lipoprotein
gọi là chylomicron. Chylomicron có khoảng 97% lipit, chủ yếu là triglyxerit và 1-2% protein.
- Các lipit tổng hợp ở gan được vận chuyển vào máu dưới dạng lipoprotein tới các tổ chức
như tới mô mỡ để dự trữ hoặc tới cơ để sử dụng a.béo cung cấp năng lượng.
3.3.2. Chuyển hóa lipit
3.3.2.1. Chuyển hóa axit béo
* Sự oxy hoá xit béo no (bảo hòa) có số cácbon chẵn
Các a.béo được oxy hoá bằng các con đường khác nhau như sự α, β, γ… oxy hoá a.béo
nhưng phổ biến nhất là con đường β-oxy hoá các a.béo. Gọi như vậy bởi vì sự oxy hoá xảy
ra ở nguyên tử Cβ so với nhóm cacboxyl. Vấn đề này được E.Kenedy và A.Lehninger (1949)
đã cho biết rằng a.béo được oxy hoá trong ty thể và a.béo trước khi đi vào ty thể phải được
hoạt hoá thành chất hoạt động hơn.
+ Sự hoạt hoá của các axit béo: Axit béo được hoạt hoá nhờ sự tham gia của ATP và HS-
CoA dưới tác dụng của enzim axylCoA syntetaza → axylCoA.
Phương trình tổng quát: RCOOH + HS-CoA → R - CO - S - CoA + P-Pv
Các a.béo hoạt hoá tạo thành axylCoA được chuyển từ màng ngoài ty thể vào màng trong
ty thể nhờ chất mang nhóm axyl là cacnitin.
+ Các phản ứng của sự oxy hoá các axit béo
Quá trình này được làm sáng tỏ bởi sự đóng góp của các nhà khoa học David Green,
Sevezo Ochoa, Feodor Lynen. Quá trình này gồm 4 phản ứng tuần tự như sau:
- Axyl CoA bị oxy hoá dưới tác dụng của AxylCoA dehidrogenaza → α-β enoyl CoA.
- α-β enoyl CoA đ ược hydrat hoá nhờ enzim enoylhidrataza → β-hidroxyaxyl CoA.
- β-hidroxyaxyl CoA bị oxy hoá dưới tác dụng của β-hidroxyaxyl CoA dehydrogenaza có
Coenzim NAD+→ β-xetoaxyl CoA.
- β-xetoaxyl CoA bị phân giải bằng sự phân cắt liên tiếp giữa Cα và Cβ (do đó còn gọi là
sự β-oxy hoá), đồng thời có sự tham gia của một phân tử HS-CoA thứ 2 và dưới tác dụng của
enzim β-xetotiolaza → giải phóng một phân tử axetyl CoA và axyl CoA mới.
Qua 4 phản ứng phân tử axylCoA mới ngắn hơn axyl CoA ban đầu 2C và 1 phân tử axetyl
CoA. Phân tử axylCoA mới này lại tiếp tục bị β-oxy hoá qua 4 phản ứng như trên, và quá
trình lặp lại cho tới khi phân cắt xong hoàn toàn mạch C của a.béo thành các mẫu axetyl CoA.
Quá trình β-oxy hoá axit béo xảy ra bên trong ty thể. Các phân tử axetyl CoA được tạo
thành sẽ sử dụng trong các quá trình đồng hoá như sinh tổng hợp các a.béo và dẫn xuất của
lipit, là nguồn để tạo ra các chất xeton hoặc bị oxy hoá hoàn toàn trong chu trình Krebs.
Bị oxy hóa hoàn toàn đến CO2 và H2O qua chu trình Krebs và chuỗi hô hấp tế bào, đó là
sự oxy hóa hoàn toàn của axit béo.
Chúng ta có thể tính được các liên kết cao năng khi phân giải phân tử axit béo như sau:
- Qua 1 vòng β-oxy hoá tạo ta một phân tử FADH2 và 1 phân tử NADHH+, qua hệ thống
vận chuyển điện tử (chuỗi hô hấp) → 2ATP + 3 ATP = 5 ATP/ 1 vòng xoắn.
- Phân tử axetyl CoA bị oxy hoá trong chu trình Krebs → 12 ATP.
Với a.palmitic có 16C khi oxy hoá hoàn toàn đến CO2 và H2O cho ra 7 vòng xoắn và 8
phân tử axetylCoA, ta có: (5 x 7) + (12 x 8) = 131 ATP (trừ 1 ATP dùng để hoạt hoá a.béo
ban đầu) = 130 ATP.
Từ cách tính trên có thể tính được năng lượng giải phóng khi oxy hoá hoàn toàn 1 phân tử
a.béo có số C chẵn theo công thức sau:
A = 5. ( n/2 - 1 ) + 12n/2 - 1.
A: Số năng lượng tạo ra của một phân tử a.béo tính bằng ATP; n: số nguyên tử C.
- Khi phân giải một phân tử chất béo sẽ cung cấp cho tế bào một số năng lượng rất lớn.
Như vậy cùng với gluxit, lipit là nguồn năng lượng to lớn của cơ thể.

20
 + Axetyl CoA có thể chuyển thành thể xeton: axeton, axetoaxetat, β-hydrobutirat.
- Axetoaxetyl CoA hình thành trực tiếp từ β-oxy hoá a.béo hoặc do ngưng tụ 2 phân tử
axetylCoA.
- Axetoaxxetyl CoA chuyển thành axetoaxetat bằng 2 cách: deaxyl hóa hoặc ngưng tụ với
1 phân tử axetyl CoA để thành β-hydroxy-β-metyl glutaryl CoA. Sau đó axetyl CoA tách khỏi
HMG CoA, giải phóng axetoaxetat, nhờ enzim HMG CoA lyaza.
- Axetoaxetat có thể chuyển thành β-hydrobutirat, nhờ xúc tác của enzim β-hydrobutirat
dehydrogenaza. β-hydrobutirat là thể xeton chiếm ưu thế về lượng trong máu.
- Axeton được tạo thành do sự khử cacboxyl axetoaxetat không cần có enzim xúc tác.
Ở gan, các enzim tạo thể xeton hoạt động mạnh, trong khi các enzim sử dụng các thể
xeton hoạt động yếu. Còn các tổ chức ngoài gan thì ngược lại. Do vậy có sự vận chuyển thể
xeton từ gan đến các tổ chức.
Các thể xeton bị oxy hóa ở các tổ chức ngoài gan tỉ lệ với nồng độ của chúng trong máu
(nồng độ thể xeton tăng, sự oxy hóa thể xeton cũng tăng). Tuy nhiên khi nồng độ thể xeton
tăng đến ≈ 70% thì sự oxy hóa sẽ bị bão hòa.
* Sự oxy hoá axit béo có số C lẻ
Đối với a.béo có số C lẻ cũng xảy ra quá trình β-oxy hoá bình thường nhưng đến giai đoạn
cuối tạo thành propionyl CoA (3C), sẽ được cacboxyl hóa nhờ propionyl CoA cacboxylaza
đồng thời có sự tham gia của biotin và ATP tạo thành metylmalonyl CoA. Metylmalonyl CoA
đồng phân hóa nhờ enzim metylmaloxylCoA mutaza → xucxinyl CoA là sản phNm trung gian
trong chu trình Krebs tiếp tục bị oxy hóa → CO2 + H2O.
* Sự oxy hoá axit béo không no
Axit oleic là a.béo không no phổ biến trong lipit, nó được hoạt hoá thành oleyl CoA. Sau
đó oleyl CoA (CH3 - (CH2)7 - CH = CH - (CH2)7 - CO ~ ScoA) trải qua 3 vòng xoắn của sự β-
oxy hoá → 3 phân tử axyl CoA chứa 1 liên kết đôi ở vị trí β, γ. Nhờ 1 phản ứng đồng phân
hoá, liên kết đôi chuyển sang vị trí α, β. Khi đó sự β-oxy hoá lại tiến hành bình thường. Quá
trình phân giải này đúng cho tất cả các a.béo không no dù liên kết đôi nằm bất kỳ vị trí nào
trong phân tử.
* Sinh tổng hợp axit béo
Axit béo được tổng hợp từ những phân tử axetyl CoA (axetyl CoA tham gia tổng hợp
a.béo chủ yếu do sự dư thừa gluxit trong cơ thể qua quá trình đường phân tạo thành pyruvat
→ axetyl CoA). Axetyl CoA cùng với glyxerin tổng hợp nên triglyxerit.
Triglyxerit được dự trử khá lớn trong các mô mỡ của người và động vật.
Tổng hợp a.béo là cả 1 quá trình phức tạp. Nhìn chung sự tổng hợp a.béo giống những
phản ứng nghịch của quá trình phân giải, nhưng hệ enzim hoàn toàn khác và nó nằm trong
bào tương chứ không phải trong ty thể. Vì vậy người ta cho rằng sự tổng hợp a. béo ở tế bào
chất đóng vai trò chủ yếu. Các mẫu axetyl CoA được hình thành trong ty thể sẽ vận chuyển ra
bào tương để tiến hành quá trình tổng hợp a. béo.
3.3.2.2. Chuyển hóa triglyxerit
* Thoái hóa triglyxerit: xảy ra chủ yếu ở mô mỡ.
Trước hết triglyxerit thủy phân thành a.béo và glyxerin. Sau đó a.béo từ mô mỡ vào huyết
tương rồi tới các mô khác để được oxy hóa hoặc sử dụng vào quá trình tổng hợp lipit.
- Glyxerin dược phosphoryl hóa thành α-glyxerophosphat nhờ enzim glyxerokinaza. Bằng
cách này glyxerin được sử dụng trở lại để tổng hợp lipit.
- Việc sử dụng glyxerin xảy ra ở các mô có enzim glyxerokinaza (gan, thận, ruột non,…)
α-glyxerophossphat cũng có thể di vào con đường đường phân phân giải tiếp hoặc được
sử dụng để tân tạo đường.
* Tổng hợp triglyxerit
Axit béo được hoạt hóa thành axetyl CoA do tiokinaza xúc tác. Hai phân tử axyl CoA kết
hợp với α-glyxerophosphat → α-β diglyxerit phosphat (axit phosphatidic).
Axit phosphatidic bị cắt gốc phosphat thành α-β diglyxerit.
Ở tế bào niêm mạc ruột, monoglyxerit có thể chuyển thành diglyxerit.

21
 Diglyxerit + R3 -CO ~ CoA → triglyxerit (chất béo).
3.3.2.3. Chuyển hóa glyxerophosspholipit
* Thoái biến glyxerophospholipit
Các phospholipaza có ở các mô xúc tác cho phản ứng thủy phân các glyxerophospholipit
tương tự như tiêu hóa glyxerophospholipit ở đường tiêu hóa tạo thành a.béo, glyxerin,
amino alcol, phosphat,… tiếp tục đi vào con đường chuyển hóa riêng.
* Sinh tổng hợp glyxerophosspholipit
Glyxerophosspholipit được tổng hợp từ axit phosphoric hoặc từ α-β diglyxerit
(phosphatidyl colin, phosphatidyl etanolamin).
Sinh tổng hợp phosphatidyl colin, phosphatidyl etanolamin như sau: gồm 2 giai đoạn
- Aminoalcol + ATP thành monophosphat tương ứng.
- Monophosphat + CTP (Cytidiphosphat) → CDP-colin hoặc CDP-etanolamin.
Các hợp chất phản ứng với α-β diglyxerit → phosphatidyl colin hoặc phosphatidyl
etanolamin.
Phosphatidyl etanolamin + serin → phosphatidyl serin.
Ở gan, gốc etanolamin của phosphatidyl có thể bị metyl hóa thành phosphatidyl colin.
* Chuyển hóa cholesterol
Cholesterol của cơ thể có 2 nguồn gốc nội sinh (khoảng 1g/24giờ) và ngoại sinh được
cung cấp từ thức ăn (khoảng 0,3g/24giờ). Thức ăn giàu cholesterol là thịt, gan, não, lòng đỏ
trứng…
Mô có thể tổng hợp được cholesterol là gan, vỏ thượng thận, ruột non, tinh hoàn…
Axetyl CoA là nguồn gốc của tất cả các nguyên tử C trong phân tử cholesterol. Khoảng
80-90% cholesterol hấp thu được vận chuyển trong hệ thống bạch huyết và được este hóa với
axit béo có mạch C dài. Cholesterol toàn phần huyết tương có nồng độ khoảng 200mg/100ml.
Cholesterol tăng theo tuổi tác và khác nhau nhiều giữa các cá thể.
Khoảng 50% cholesterol được bài xuất ra phân dưới dạng axit mật, phần còn lại được đào
thải dưới dạng steroid trung tính.
Nồng độ cholesterol huyết tương dưới dạng lipoprotein tỉ trọng thấp là yếu tố quan trọng
gây vữa xơ động mạch (bệnh của tuổi già). Ở các nước công nghiệp phát triển, gần nửa số
người chết do vữa xơ động mạch (theo Guyton), nước ta và các nước đang phát triển tỉ lệ đó
thấp hơn, nhưng đang có xu thế tăng dần theo mức công nghiệp hóa.

22
 Chương IV: HÓA HỌC VÀ CHUYỂN HÓA AXIT AMIN,
PROTEIN

4.1. AXIT AMIN

4.1.1. Cấu tạo, phân loại và tính chất của axit amin
4.1.1.1. Cấu tạo của axit amin (Aa)
Axit amin (aminoaxit) là axit hữu cơ, trong đó 1 hay 2 nguyên tử hydro được thay thế
bằng nhóm -NH2. Tùy theo vị trí của nhóm amin ở C (cacbon) nào mà các axit amin có tên
gọi khác nhau (α, β, γ…).
Đến nay đã phát hiện >80 Aa khác nhau, và đã xác định được khoảng 20 Aa khác nhau
tham gia trong cấu trúc phân tử protein.
- Các Aa khác nhau chỉ khác nhau bởi mạch bên R.
4.1.1.2. Phân loại axit amin
Dựa vào nhu cầu dinh dưỡng, theo quá trình chuyển hóa, cấu tạo hoá học các Aa.
- Dựa vào nhu cầu dinh dưỡng, Aa gồm có:
+ Axit amin thay thế (Aa không cần thiết): Cơ thể tự tổng hợp được gồm: Cystein,
Tyrozin, Alanin, Serin, axit glutamic, glutamin, axit aspactic, asparagin, Glyxin, Acginin,
Prolin, Histidin.
+ Axitamin không thay thế (Aa cần thiết): Cơ thể không tự tổng hợp được phải đưa từ
ngoài vào qua nguồn thức ăn, uống, tiêm, truyền. Khi thiếu 1 trong những Aa đó, protein tổng
hợp < protein phân gải → cân bằng N âm. Gồm có 8 Aa: Valin, Leucin, Isoleucin, Metionin,
Threonin, Phenylalanin,Triptophan và Lysin.
Ngoài ra đối với trẻ em có 1 Aa không thay thế là Arginin nhưng lớn lên dễ thay thế gọi
là Aa bán thay thế.
Một số tài liệu khác có cả Histidin, Cystein cũng được xem là Aa cần thiết của người.
- Dựa vào quá trình chuyển hóa, các Aa gồm:
+ Axit amin sinh đường: là các Aa mà sản phNm chuyển hóa của chúng có thể sinh đường
như Arginin.
+ Axit amin sinh xeton: là các Aa mà sản phNm chuyển hóa của chúng có thể tạo ra xeton
(axetoaxetat, axetyl CoA) như Leucin.
+ Axit amin vừa sinh đường vừa sinh xeton: các Aa này trong quá trình chuyển hóa có thể
tạo ra đường và cũng có thể sinh xeton như Triptophan, Phenylalanin, Tyrosin.
- Dựa vào cấu tạo hóa học, các Aa bao gồm:
+ Axit amin mạch thẳng: mạch thẳng trung tính (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Ser, Thr, Cys,
Met), mạch thẳng axit (Glu, Asp) và mạch thẳng kiềm (Lys, Arg).
+ Axit amin mạch vòng và dị vòng: mạch vòng trung tính (Phe, Tyr, Trp), mạch vòng có
tính kiềm (His, Pro).
4.1.1.3. Tính chất chung của axit amin
* Tính chất lưỡng tính của axit amin
Axit amin có tính chất lưỡng tính, vừa có tính axit (do mang nhóm -COOH), vừa có tính
bazơ (do mang nhóm -NH2), cho nên chúng có thể kết hợp với axit hay bazơ → muối hoặc có
thể phân li cho ra các ion.
- Khi nhóm cacboxyl phân li, Aa là một anion
- Khi nhóm amin proton hoá , Aa là 1 cation
- Trong môi trường axit nhóm COOH được bảo vệ → Aa là một cation tích điện (+).
- Trong môi trường kiềm nhóm NH2 được bảo vệ → Aa là 1 anion tích điện (-).
- Ở độ pH nào đó lượng điện tích (+) = lượng điện tích (-). Khi đó Aa trung hoà về điện
(tổng điện tích = 0), nó không di chuyển trong điện trường, gọi là pH đẳng điện (kí hiệu
pHi) của Aa. Mỗi Aa có một trị số pHi khác nhau.
* Tính chất hóa học

23
 - Tính chất thuộc nhóm amin (-NH2)
Có nhiều tính chất thuộc nhóm NH2, trong đó cần đi sâu nghiên cứu tính khử amin
+ Khử amin bằng cách oxy hóa Aa tạo thành axit α-xetonic + NH3.
+ Khử amin bằng cách thủy phân Aa tạo thành axit alcol + NH3.
+ Khử amin nội phân tử tạo thành axit béo chưa bảo hòa tương ứng + NH3.
+ Phản ứng ninhydrin: xảy ra gồm 2 giai đoạn
Gđ 1: Khử amin bằng cách oxy hóa Aa → ninhydrin dạng khử + NH3 + RCHO + CO2.
Gđ 2: Ninhydrin dạng khử + NH3 + ninhydrin dạng oxy hóa tạo thành phức chất có màu
xanh tím, trừ prolin có màu vàng. Dựa vào phản ứng này để định lượng Aa bằng phương pháp
sắc kí. Hiện nay phương pháp này ứng dụng khá rộng rãi để nghiên cứu máu, nước tiểu, dịch
tủy sống, có thể phát hiện được các chất chứa nitơ không bình thường của Aa.
- Tính chất thuộc nhóm cacboxyl (-COOH)
Các Aa bị khử cacboxyl tạo thành các amin tương ứng.
Phần lớn các amin có hoạt tính sinh học như Tyramin, Histamin được tạo ra khi khử CO2
từ Tyrosin và Histidin tương ứng.
- Một số phản ứng màu đặc trưng của Aa để định tính, định lượng chúng.
+ Phản ứng Xantoprotein: đặc trưng cho các Aa vòng thơm như Tyr, Phe. Dưới tách dụng
của HNO3 đặc, các Aa vòng thơm bị nitro hoá → dẫn xuất nitro màu vàng. Thêm dung dịch
kiềm → muối amoni cuả dinitrotyrozin có màu vàng da cam.
+ Phản ứng Adamkievich: để nhận biết Triptophan (Trp).Trp trong môi trường axit tác
dụng với aldehit tạo thành phNm vật ngưng tụ có màu đặc trưng (màu tím đỏ).
+ Phản ứng Polia: nhận biết các Aa chứa S như Cystein, Cystin, Metionin có trong phân
tử protein. Dưới tác dụng của nhiệt độ cao, các Aa chứa S kết hợp với kiềm → Na2S. Để
nhận biết Na2S ta cho axetat chì vào → PbS↓ nâu đen lắng xuống.
+ Phản ứng Sacaguichi: nhận biết Arginin (Arg). Arg + α-naphton + NaHBr → phức chất
có màu đỏ anh đào.
4.1.2. Sự chuyển hóa axit amin trong tế bào
4.1.2.1. Thoái biến của axit amin
Thoái biến Aa bao gồm các phản ứng loại nhóm amin, loại cacboxyl và chuyển hóa gốc R.
* Khử amin: là sự loại nhóm amin bằng cách trực tiếp hoặc chuyển cho axit α-xetonic.
- Khử amin bằng cách oxy hóa → axit α-xetonic.
- Chuyển (trao đổi) amin: chuyển gốc amin của Aa này cho axit α-xetonic khác (thường là
α-xetoglutarat) → axit α-xetonic mới và Aa mới tương ứng (glutamat).
* Khử cacboxyl: diễn ra dễ dàng trong các mô động vật, thực vật, đặc biệt rất phổ biến ở
vi sinh vật, tạo các amin tương ứng. Một số amin có vai trò đặc biệt như Histamin được tạo
thành từ Histidin. Histamin có tác dụng giãn mạch, kích thích hoạt động của các tuyến dạ dày.
Histamin sinh ra khi cơ thể bị chấn thương hay viêm nhiễm.
Triptamin và Cerotonin tạo thành khi loại cacboxyl của Triptophan. Cerotonin có vai trò
điều khiển thần kinh thể dịch, gây co mạch mạnh ở người.
* Sự chuyển hóa của gốc R: các Aa có khả năng chuyển hóa không chỉ do nhóm amin,
cacboxyl mà cả chính gốc R của nó. Vai trò to lớn trong chuyển hóa Aa là oxy hóa phá vỡ cấu
trúc vòng. Quá trình chuyển hóa gốc R giúp cho sự biến đổi Aa này → Aa khác, rất cần cho
sự tổng hợp các Aa thay thế. Nhờ vậy mà khả năng tổng hợp các Aa tăng lên nhiều lần, nhất
là các Aa thay thế ở động vật bậc cao. Ví dụ: Oxy hóa Phenilalanin → Tyrozin, Treonin loại
gốc axetaldehit → Glycin,…
Aa thông qua sự chuyển hóa còn là tiền chất của các hợp chất sinh học quan trọng như:
HEM, nucleotit, pirimidin, creatin, creatinphosphat và các coenzim khác. Ví dụ: HEM của
hemoglobin tạo thành từ Aa Glycin và xucxinylCoA.
4.1.2.2. Các sản phm của sự phân giải axit amin
NH3, CO2, H2O là những sản phNm cuối cùng của sự phân giải các Aa. H2O sẽ đi vào quá
trình trao đổi chung, CO2 được thải ra ngoài còn NH3 tùy theo từng cơ thể mà có những
chuyển hóa khác nhau. Chỉ có một số loài sinh vật sống dưới nước (tôm, cua, cá, đĩa,…) bài

24
tiết trực tiếp NH3 (hoặc dạng muối amon) ra môi trường xung quanh. Ở tuyệt đại đa số thực
vật, động vật, NH3 có tác dụng độc đối với cơ thể cả với nồng độ thấp. Nó sẽ chuyển thành
những hợp chất chứa nitơ không độc như glutamin, asparagin. Ở nhiều động vật đặc biệt là
động vật có xương sống, NH3 được loại khỏi cơ thể dưới dạng urê. Các biến đổi NH3 →
Glutamin, Asparagin và urê là những con đường khử độc NH3 trong cơ thể sinh vật.
* Sự tạo thành các hợp chất amit (Glutamin,Asparagin)
NH3 được tạo thành trong các mô, chủ yếu do quá trình loại amin của Aa.
- NH3 kết hợp với Glutamat được xúc tác bởi Glutamin syntetaza tạo thành Glutamin:
Axit Glutamic + NH3 + ATP → Glutamin + ADP + Pv
Glutamin dễ bị thủy phân bởi Glutaminaza → Axit glutamic + NH3 (ở gan và thận).
Do tạo thành Glutamin nên hàm lượng NH3 trong máu rất thấp (0,1- 0,2 mg/l). Đây là quá
trình giải độc đối với cơ thể, còn Glutamin là dạng vận chuyển NH3 quan trọng của máu.
Glutamin vừa là chất dùng để tổng hợp protein, vừa là chất nhường nhóm NH2 cho nhiều
hợp chất khác như trong tổng hợp nucleotit purin, amin hóa UTP → XTP, tổng hợp
Cacbamylphosphat, Asparagin, Glutamat … Bởi vậy Glutamin có vai trò trung tâm trong quá
trình trao đổi nitơ.
- Sự tổng hợp Asparagin
Trong mô động vật có vú sự tổng hợp asparagin nhờ E glutamin asparagin syntetara.
Axit aspactic + Glutamin → Asparagin + Axit glutamic.
* Sự tổng hợp urê
Sự tổng hợp ure xảy ra ở gan động vật bài tiết ure, là con đường khử độc NH3 căn bản.
Quá trình này gồm 2 bước: Tổng hợp cacbamyl (P) và chu trình urê.
- Sự tổng hợp cacbamyl (P) được xúc tác bởi enzim cacbamoylphosphat syntetaza là con
đường trao đổi NH3 phổ biến ở vi sinh vật, thực vật và động vật. Tùy cơ thể, chất cho nitơ có
thể là NH3 hay glutamin.
- Chu trình ure: gồm 4 phản ứng
+ Cacbamyl(P) + Oocnitin dưới tác dụng của Oocnitin cacbamyl transferaza → Xitrulin.
+ Xitrulin kết hợp với a. aspactic → arginoxucxinic nhờ arginoxucxinatsyntaza xúc tác.
+ Arginoxucxinic bị phân giải bởi E arginoxucxinatliaza → arginin và a. fumaric.
+ Sự thủy phân arginin → oocnitin + urê, nhờ xúc tác của argininaza.
Ooctinin lại tác dụng với phân tử cacbamyl (P) mới, chu trình lặp lại từ đầu.
Sự tạo thành ure là giai đoạn cuối của quá trình trao đổi nitơ ở động vật có vú, chủ yếu
xảy ra ở gan, ở các cơ quan khác (thận, não) ure tổng hợp không đáng kể. Lượng ure bài xuất
hàng ngày phụ thuộc vào lượng protein ăn vào, càng ăn nhiều protein lượng ure bài xuất càng
cao. Ure được tổng hợp chủ yếu ở gan, được vận chuyển tới thận để thải ra ngoài.
4.1.2.3. Tổng hợp axit amin
- Ở thực vật bậc cao có khả năng tổng hợp được tất cả các Aa cần cho sự tổng hợp protein
từ NH3, nitrit, nitrat.
- Ở cơ thể người và động vật chỉ tổng hợp được 1 số Aa nhất định còn những Aa không
thay thế phải được cung cấp bởi thức ăn. Nếu thiếu dù chỉ 1Aa trong số các Aa không thay thế
cũng dẫn đến cân bằng N âm. Ở trạng thái này protein bài tiết > protein tổng hợp. Các con
đường sinh tổng hợp các Aa khác nhau: từ các sản phNm trung gian của quá trình đường phân,
chu trình pentozophosphat, chu trình Krebs.
* Tổng hợp một số axit amin thay thế
- Glutamat: tạo thành bằng cách amin hóa α-xetoglutarat, nhờ glutamatdehydrogenaza.
- Glutamin: tạo thành do glutamat + NH3, nhờ glutaminsyntetaza.
- Tổng hợp alanin và aspactat: tạo thành nhờ quá trình trao đổi amin
Piruvat + Glutamat ↔ Alanin + α-xetoglutarat
Oxaloaxetat + Glutamat ↔ Aspactat + α-xetoglutarat
* Tổng hợp một số axit amin không thay thế
Chỉ có ở vi khuNn và thực vật bậc cao. Ở người Arg, His cơ thể tổng hợp được nhưng tốc
độ chậm không đáp ứng được nhu cầu tăng trưởng của cơ thể.

25
 - Arginin: tạo thành từ Oocnitin theo các phản ứng của chu trình ure.
- Histidin: người trưởng thành nếu thiếu ở thức ăn trong 1 thời gian ngắn thì cân bằng nitơ
vẫn được duy trì và không gây rối loạn đối với cơ thể.

4.2. PROTEIN
4.2.1. Đặc tính chung và vai trò sinh học của protein
4.2.1.1. Đặc tính chung của protein
Protein có hàng loạt các đặc tính mà không một chất hữu cơ nào có được. Những đặc tính
đó đảm bảo cho protein là chất mang sự sống. Đó là tính muôn màu muôn vẻ trong cấu trúc,
tính đặc hiệu về loài khá cao, có những biến đổi lý hoá học khác nhau, có khả năng xúc tác
sinh học,…
4.2.1.2. Chức năng của protein
Protein có một số chức năng quan trọng sau
- Xúc tác enzim: protein xúc tác cho các phản ứng hoá học diễn ra trọng cơ thể sống gọi là
enzim. Enzim làm tăng tốc độ phản ứng lên hàng triệu lần. Đến nay đã biết khoảng 3.500
enzim, hầu hết đều có bản chất protein. Bởi vậy có thể nói protein có vai trò quyết định các
kiểu biến đổi hoá học trong mọi cơ thể sống.
- Cấu trúc: Protein và phospholipit là 2 thành phần kết cấu chủ yếu của màng nguyên
sinh chất và của các bào quan. Tạo phức hợp với nhiều chất hữu cơ khác (lipoprotein,
nucleoprotein, glycoprotein, cromoprotein…) và đóng vai trò là các sườn cốt của các cấu trúc
nội bào.
- Vận tải: Một số protein có vai trò như những “xe tải” vận chuyển các chất trong cơ thể.
Ví dụ: Hemoglobin (Hb) vận chuyển O2 đến khắp các mô và cơ quan trong cơ thể,
mioglobin dự trữ O2 trong cơ. Ngoài ra Hb còn vận chuyển CO2, H+, Fe+2 trong huyết tương
nhờ transferin.
- Chuyển động: Nhiều protein tham gia trong quá trình chuyển động như sự co cơ, chuyển
vị trí của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào, sự di động của tinh trùng.
Ví dụ: Ở ĐVCXS sự co cơ vân được thực hiện do chuyển động trượt lên nhau của hai loại
sợi protein (sợi lớn chứa protein miozin và sợi bé chứa protein actin).
- Bảo vệ: Các kháng thể có trong máu ĐVCXS là những protein đặt biệt, có khả năng
nhận biết và bắt những chất lạ xâm nhập vào cơ thể như protein lạ, vi rút, vi khuNn hoặc tế
bào lạ để loại trừ chúng ra khỏi cơ thể. Các protein tham gia trong quá trình đông máu có vai
trò bảo vệ cho cơ thể khỏi bị mất máu.
- Truyền xung thần kinh: một số protein có vai trò trung gian cho phản ứng trả lời của tế
bào thần kinh đối với kích thích đặc hiệu. Ví dụ: Vai trò của sắc tố thị giác rodopsin ở màng
lưới mắt trong quá trình thu nhận ánh sáng.
- Điều hoà: Một số protein có chức năng điều hoà. Ở vi khuNn sự điều hoà quá trình biểu
hiện gen nhờ protein kìm (reprexơ). Ở cơ thể đa bào sự điều hoà do sự phối hợp của các
hoocmon như hoocmon insulin điều hoà lượng đường trong máu có bản chất là protein.
- Chống đỡ cơ học: Cơ thể động vật có được sức căng lớn của da và xương là nhờ
colagen, elastin. Đó là các protein dạng sợi, nó đảm bảo độ bền và tính mềm dẻo của mô liên
kết.
4.2.1.3. Nguồn protein
- Protein động vật chủ yếu là thịt bò, lợn, gà, vịt, cá, tôm, cua, trứng, mực…
- Protein thực vật chủ yếu là các loại đậu, đặc biệt là đậu tương, các loại bèo dâu, tảo,
nấm, các loại ngũ cốc.
4.2.2. Phân loại và cấu tạo protein
4.2.2.1. Phân loại protein
Dựa vào hình dạng, tính tan hoặc chức năng, thành phần hoá học để phân nhóm protein.
Có 2 nhóm lớn
- Protein đơn giản: phân tử chỉ có axit amin
- Protein phức tạp: phân tử gồm protein đơn giản và nhóm ngoại (prostetic)

26
 * Protein đơn giản: Dựa vào tính tan phân thành các nhóm nhỏ sau
- Albumin: tan trong nước, kết tủa bởi (NH4)2SO4 bảo hoà (70-100%). Có phổ biến ở tế
bào động vật, thực vật như albumin lòng trứng trắng, albumin huyết thanh, sữa,…
- Globulin: không tan hoặc ít tan trong nước, tan trong dung dịch muối loãng (NaCl, KCl,
Na2SO4, K2SO4). Globulin bị kết tủa bởi (NH4)2SO4 bán bảo hoà. Có phổ biến trong động vật,
thực vật. Đặc biệt γ-Globulin là một kháng thể có trong huyết thanh, sữa.
- Prolamin: không tan trong nước hoặc muối loãng mà tan trong rượu etanol. Đây là một
protein đặc trưng cho phần nội nhũ hạt cây họ lúa .
- Glutelin: tan trong dung dịch kiềm hoặc axit loãng, có trong nội nhũ hạt hoà thảo và một
số cây khác.
- Histon: là protein kiềm chứa nhiều Aa kiềm như Acginin, Lyzin. Histon có trong nhiễm
sắc thể, kết hợp với ADN → nucleoxom là đơn vị cấu tạo của sợi nhiễm sắc.
* Protein phức tạp
Gồm protein đơn giản (apoprotein) + nhóm ngoại (prosthetic)
+ Nucleoprotein: phân tử gồm protein + axit nucleic
Phần protein (histon, protamin) có tính kiềm nên kết hợp với với axit nucleic khá chặt.
- Nucleoprotein có chủ yếu trong nhân tế bào.
Sợi nhiễm sắc được cấu tạo bởi các nuclexom. Mỗi nucleoxom gồm một đoạn ADN dài
160 - 240 cặp bazơ nitơ quấn quanh lõi được cấu tạo bởi 8 phân tử histon.
- Nucleoprotein trong tinh dịch cá có thành phần protein là protamin. Protamin là một
polipeptit có tính kiềm, chứa nhiều acginin.
+ Hemoglobin (Hb)
- Hemoglobin = 4 (globin + hem)
Hem là một pocphirin chứa Fe có màu đỏ. Hem là nhóm ngoại của hemoglobin.
- Hb gồm 4 chuỗi polypeptit + 4 hem, liên kết với 4 phân tử O2 qua liên kết phối trí.
Trong mô bình thường có 3 loại Hb: HbA, HbA2, HbF.
HbA ở người lớn được cấu tạo từ 2 chuỗi α và 2 chuỗi β (HbA = α2 β2).
HbA2 ở người lớn được cấu tạo từ 2 chuỗi α và 2 chuỗi δ (HbA2 = α2 δ2).
HbF của bào thai được cấu tạo từ 2 chuỗi α và 2 chuỗi γ (HbF = α2 γ2)
Khi luyện tập thể dục thể thao nhiều hay lao động, quá trình trao đổi chất ở mô tăng
cường, sản phNm CO2, a.lactic tạo ra nhiều làm tăng sự tách oxy ra khỏi Hb. Sự kết hợp giữa
O2, H+, CO2 gọi là hiệu ứng Bohr. Trong quá trình tuần hoàn máu, Hb còn tham gia vận
chuyển H+, CO2.
Hb có ái lực lớn với CO, gấp 250 lần so với ái lực của Hb với oxy. Vì vậy khi nồng độ CO
trong không khí tăng lên mức 0,1%, cơ thể người đã bị nhiễm độc (rối loạn hô hấp, tuần hoàn)
nguy hiểm đến tính mạng. Liên kết HbCO rất bền vững, sẽ ngăn cản quá trình vận chuyển O2
đến các mô gây hiện tượng ngạt thở. Vì vậy khi luyện tập TDTT cần chú ý đến độ thông khí,
thông gió, môi trường xanh sạch, đảm bảo độ an toàn dưỡng khí cho người dạy và học.
+ Cromoprotein: phân tử gồm protein + hợp chất có màu.
Tuỳ theo đặc tính của nhóm ngoại ta có các cromoprotein có màu khác nhau. Nếu phức
hem chứa Fe, sẽ có màu đỏ (Hb, mioglobin, cytocrom C), riboflavin có màu vàng, là nhóm
ngoại của flavoprotein. Cromoprotein có hoạt tính sinh học cao, tham gia trong nhiều quá
trình sống như quá trình hô hấp, xúc tác quá trình oxy hoá khử, thu nhận ánh sáng (rodopxin).
+ Glucoprotein: Phân tử gồm protein + gluxit
Glucoprotein có phổ biến trong mô động vật, thực vật và vi sinh vật.
Ví dụ: Trong máu người có globulin kháng thể, fibrinogen; trong nước bọt và niêm mạc
có muxin. Một số glucoprotein tham gia cấu trúc nên màng tế bào.
+ Lipoprotein: Phân tử gồm protein + lipit
Lipoprotein có vai trò quan trọng trong quá trình vận chuyển lipit trong cơ thể. Khi kết
hợp với protein gốc kị nước cúa lipit cuộn vào bên trong, phần protein có nhiều nhóm ưa
nước làm thành vỏ bọc bên ngoài. Do đó lipit vẫn được vận chuyển trong môi trường nước
như máu.

27
 + Photphoprotein: Phân tử gồm protein + H3PO4 qua liên kết este.
Ví dụ: Cazein (protein của sữa) thì H3PO4 liên kết với OH của serin. Phosphoprotein có
phổ biến trong cơ thể sinh vật.
4.2.2.2. Cấu tạo protein
Tất cả các phân tử protein đều có các nguyên tố hoá học: C, H, O, N, một số có thêm một
lượng nhỏ S, P. Khối lượng các nguyên tố này trong phân tử protein như sau: C: 50 - 55%;
O: 21 - 24% ; N: 15 - 18% ; H: 1,5 - 7,3% ; S: 0 - 0,24% ; P: 0 - 0,9% . Ngoài ra một số
protein còn chứa các nguyên tố khác như Fe, Zn, Cu, Mn, Ca, ...
Trong phân tử protein có 1 số liên kết đồng hóa trị và liên kết không đồng hóa trị.
* Liên kết đồng hóa trị
- Liên kết peptit (-CO-NH-): được tạo thành do sự kết hợp giữa nhóm α-cacboxyl của Aa
này với nhóm α-amin của Aa khác, đồng thời loại đi một phân tử H2O. Liên kết peptit giữ vai
trò quan trọng trong cấu tạo và chức năng của protein. Đây là liên kết bền vững nhất trong số
các liên kết, đảm bảo sự bền vững của cấu trúc bậc 1 của protein.
- Liên kết disunfit (-S-S-): do nhóm -SH của các Aa Cys tạo nên, là liên kết khá bền vững.
Nhờ liên kết này các chuỗi polypeptit gắn kết với nhau tạo nên cấu hình không gian đặc trưng
của protein.
* Liên kết không đồng hóa trị
- Liên kết hydro: hình thành khi nguyên tử H ở gần các nguyên tử có độ âm điện lớn hơn
như O2, nitơ, clo. Liên kết này yếu nhưng có nhiều trong protein và giữ vững cấu hình protein
- Liên kết kị nước: hình thành khi các nhóm không phân cực (-CH3) trong Val, Leu hoặc
nhân thơm Phe khi ở gần nhau giữa chúng có lực hút tương hỗ, góp phần giữ vững protein.
4.2.2.3. Cấu trúc phân tử protein: phân tử protein có 4 bậc cấu trúc.
* Cấu trúc bậc 1
Cấu trúc bậc 1 của phân tử protein là trình tự sắp xếp, số lượng các gốc axit amin trong
mạch polypeptit. Cấu trúc tạo thành nhờ liên kết peptit, liên kết disunfit. Hiện nay đã xác định
được cấu trúc bậc 1 của nhiều protein như insulin, ribonucleaza.
* Cấu trúc bậc 2
Cấu trúc bậc 2 sinh ra do sự xoắn lại một phần nhỏ của một hay các chuỗi polipeptit của
protein uốn cong theo cấu hình α, gấp nếp β và collagen nhờ liên kết hydro.
- Xoắn α: Được Pauling và Corey đề xuất 1951. Theo các nhà khoa học này đoạn mạch
polypeptit xoắn lại như lò xo. chiều xoắn của lò xo có thể quay phải hoặc quay trái. Các nhóm
của liên kết peptit và Cα nằm trong lõi của xoắn, gốc R quay ra ngoài tạo nên bề mặt lò xo.
Xoắn α được tạo thành từ 1 chuỗi polypeptit. Khoảng cách giữa 2 Aa kề nhau = 1,5A0,
khoảng cách 1 vòng xoắn = 5,4A0 và góc quay 1000.
- Xoắn β: Tạo ra từ 2 chuổi polypeptit có dạng cấu hình gấp nếp β. Giữa 2 mạch nếp gấp
có các liên kết H nối lại với nhau . Khoảng cách giữa 2 Aa trên mạch là 3,5A0.
- Xoắn Colagen: Là dạng xoắn có trong phân tử colagen. Xoắn colagen được tạo ra từ 3
chuỗi polypeptit xoắn lại như một sợi dây cáp siêu xoắn hay bện vào nhau theo kiểu dây
thừng. Cấu hình được giữ nhờ liên kết H phát sinh giữa các chuỗi mạch polipeptit.
* Cấu trúc bậc 3
Từ cấu trúc bậc 1, bậc 2 phân tử protein cuộn lại chặt hơn tạo nên cấu trúc bậc 3. Cấu trúc
bậc 3 là cấu trúc không gian toàn mạch polypeptit. Cấu trúc này được giữ nhờ liên kết
disunfit, liên kết ion, liên kết do lực hút Vandecvan, liên kết H. Do đó phân tử protein có thể
cuộn lại trong không gian theo một thể thức nhất định.
- Khi phá vỡ các loại liên kết trên phân tử protein bị duỗi ra làm thay đổi một số tính chất
của nó, đặc biệt là tính tan và hoạt tính sinh học.
- Cấu trúc bậc 3 qui định cấu hình không gian của phân tử protein đồng thời qui định hoạt
tính sinh học của phân tử protein. Mất cấu trúc bậc 3, phân tử protein mất hoạt tính sinh học.
* Cấu trúc bậc 4
Từ vài tiểu thể (vài đơn vị) có cấu trúc bậc 3, có cùng chức năng, liên kết với nhau thành
một khối thống nhất tạo nên cấu trúc bậc 4 của phân tử protein. Sự hình thành cấu trúc bậc 4

28
nhờ các loại liên kết như liên kết ion, liên kết H hay liên kết do lực hút Vandecvan. Cấu trúc
bậc 4 đặc biệt quan trọng quyết định hoạt tính xúc tác của phân tử protein.
Ví dụ: Phân tử hemoglobin (Hb) của hồng cầu là sự kết hợp của 4 tiểu thể (4 chuỗi
polypeptit) sắp xếp thành khối dạng cầu. Gồm hai chuỗi α và 2 chuỗi β.
4.2.3. Chuyển hóa protein
Chuyển hóa protein là 1 trong những nội dung trọng tâm của quá trình trao đổi chất trong
cơ thể, vì các enzim xúc tác cho các phản ứng sinh hóa đều là protein. Protein là nguyên liệu
cơ bản của các cấu trúc sinh học khác nhau, nên chuyển hóa protein rất quan trọng.
4.2.3.1. Tiêu hóa và hấp thụ protein trong ống tiêu hóa
Protein thức ăn có 2 loại:
- Protein chứa đủ các Aa không thay thế, đó là các protein có nguồn gốc từ động vật như:
trứng, thịt, cá, sữa…
- Protein không chứa đủ các Aa không thay thế, đó là các protein có nguồn gốc từ thực vật
Quá trình tiêu hóa và hấp thụ protein trong ống tiêu hóa diễn ra như sau:
- Trong khoang miệng protein chỉ được nghiền nhỏ, nước bọt không có enzim thủy phân
protein.
- Trong dạ dày bắt đầu có sự biến đổi của protein nhờ enzim pepsin và HCL do dạ dày tiết
ra, tạo thành polypeptit.
- Trong ruột non, các dịch ruột và dịch tụy có enzim tripxin, cacboxypeptitdaza,
kimotripxin tiếp tục thủy phân các chuỗi polypeptit tạo thành các Aa.
Các Aa sẽ được hấp thụ bởi các nhung mao ruột, 1 phần nhỏ Aa tổng hợp protein đặc
hiệu, phần lớn Aa được đưa vào máu (95%) đến gan rồi đến các mô tế bào. Các protein chưa
được tiêu hóa sẽ bị lên men dưới tác dụng của vi khuNn ruột để thải ra ngoài.
4.2.3.2. Sinh tổng hợp protein
Sinh tổng hợp protein là một trong những vấn đề cơ bản nhất của sự sống, có vai trò
quyết định chiều hướng sinh trưởng phát triển của cơ thể sinh vật. Thông tin di truyền của tế
bào được mã hóa trên phân tử ADN qua quá trình phiên mã, dịch mã hình thành phân tử
protein. ADN → ARNm → Protein
Sinh tổng hợp protein là một quá trình dịch mã di truyền trên khuôn mẫu ARNm, với sự
tham gia của nhiều yếu tố và các enzim khác nhau, diễn ra chủ yếu ở tế bào chất tại Ri.
(*) Các yếu tố tham gia quá trình sinh tổng hợp protein
- ADN (axit deoxyribonucleic): Nằm trong NST ở trong nhân tế bào. Có vai trò quyết định
thông tin di truyền. ADN là cơ sở vật chất của di truyền, quyết định cấu trúc đặc hiệu của
protein được tổng hợp.
- ARN thông tin (ARNm)
+ Chức năng: sao mã truyền đạt thông tin di truyền từ ADN sang chuỗi polypeptit.
+ ARNm chứa các bộ 3 mã hóa (codon), đó chính là bộ mã di truyền.
- ARN vận chuyển (ARNt)
+ Nhiệm vụ vận chuyển các Aa đến ribosom để tổng hợp chuỗi polypeptit
+ ARNt chứa bộ 3 đối mã (anticodon). Anticodon trên ARNt sẽ nhận biết codon trên
ARNm nhờ qui tắc mã-đối mã, được cặp đôi theo chiều đối song.
+ Mỗi ARNt sẽ vận chuyển 1 Aa nhất định.
+ Quá trình gắn Aa vào ARNt cần có sự tham gia của enzim aminoaxyl ARNt syntetaza
đặc hiệu. Có 20 Aa thì có 20 enzim tương ứng.
- ARN ribosom (ARNr) và ribosom
+ ARNr cấu tạo nên ribosom. Ri là nơi diễn ra quá trình sinh tổng hợp protein.
+ Ri có 2 tiểu thể lớn và bé và có 2 khu A (tiếp nhận Aa) và khu P (peptidyl).
- Các enzim: có 2 enzim quan trọng: aminoaxit-ARNt syntetaza và peptidyl syntetaza.
- Năng lượng và các ion: ATP, GTP, Mg2+, K+.
- Nguyên liệu để tổng hợp protein là 20 L-Aa.
- Các yếu tố điều hòa protein: yếu tố mở đầu (IF), yếu tố kéo dài (EF), yếu tố kết thúc
(RF) đều có bản chất protein.

29
 (*) Quá trình tổng hợp protein
Quá trình tổng hợp protein trải qua 2 quá trình sao mã và giải mã.
* Quá trình sao mã
Là sự tổng hợp ARNm trên khuôn ADN nhờ enzim ARN-polymeraza. Quá trình này diễn
ra ở kì trung gian, trong nhân tế bào, ARNm được tổng hợp theo nguyên tắc bổ sung. Sau khi
tổng hợp xong ARNm rời khỏi nhân ra tế bào chất để tham gia vào quá trình tổng hợp protein.
* Quá trình giải mã
Sự giải mã ARNm thành trình tự sắp xếp các Aa trên chuỗi polipeptit gồm 2 giai đoạn:
Giai đoạn hoạt hóa axit amin và giai đoạn tổng hợp chuỗi polipeptit.
- Giai đoạn hoạt hóa axit amin
Diễn ra trong tế bào chất, dưới tác dụng của enzim aminoaxyl ARNt syntetaza đặc hiệu.
+ Hình thành phức hợp aminoaxyl-adenilat: ATP + Aa → Aa-AMP-E + PPv
+ Hình thành phức hợp Aa-ARNt : Aa-AMP-E + ARNt → Aa-ARNt + AMP + enzim.
- Giai đoạn tổng hợp chuỗi polipeptit: gồm 3 giai đoạn
+ Giai đoạn tổng hợpmở đầu chuỗi polipeptit
Trên ARNm có khu vực không mã hóa, đó là dấu hiệu kết hợp với Ri. Ngoài ra còn có
dấu hiệu mở đầu là bộ mã AUG. ARNt mang Aa mở đầu formylmetionin-ARNt (fMet-ARNt)
tiến vào Ri, đối mã của nó khớp với mã mở đầu của ARNm theo nguyên tắc bổ sung.
Kết quả: Tạo phức mở đầu gồm: fMet-ARNt-ARNm-Ri hoạt động.
+ Giai đoạn kéo dài chuỗi polypeptit
Là quá trình gắn các Aa vào chuỗi polypeptit theo 1 trình tự nhất định đã được mã hóa ở
ARNm để tạo thành chuỗi polypeptit đặc hiệu. Aa tiếp theo (do mã tiếp theo trên ARNm quy
định) được ARNt vận chuyển tới Ri. Giai đoạn này cần GTP, yếu tố kéo dài EF, các ARNt vận
chuyển các Aa và phức hệ mở đầu. Quá trình kéo dài chuỗi qua 3 bước:
Bước 1: gắn ARNt- Aa vào khu A. Lúc đó tại khu A trên ARNm có bộ 3 mã hoá, ARNt-
Aa nào có bộ 3 đối mã tương ứng sẽ được đưa vào khu A.
Bước 2: Hình thành liên kết peptit giữa fMet và Aa mới đưa vào nhờ enzim
transpeptidaza, ở khu A. Lúc này ở khu P, ARNt mở đầu không mang Aa nào.
Bước 3: xảy ra quá trình chuyển vị trí Ri trên ARNm nhờ enzim translocaza, theo chiều
5’→ 3’, một bước bằng 3 nucleotit, cần năng lượng GTP. ARNt mở đầu không mang Aa được
chuyển ra khỏi Ri để tiếp tục nhận fMet mới. Còn phức hệ ARNt-fMet-Aa chuyển sang khu P.
Khu A bỏ trống và tại đó trên ARNm xuất hiện bộ 3 mã hoá mới. ARNt - Aa nào có bộ 3 đối
mã tương ứng sẽ được đưa vào. Quá trình cứ lặp lại như thế tới khi nào gặp mã kết thúc.
+ Giai đoạn kết thúc chuỗi polypeptit
Quá trình kéo dài chuỗi sẽ ngừng khi gặp tín hiệu kết thúc chuỗi (1 trong 3 bộ mã kết
thúc UAA, UAG, UGA). Sự xuất hiện một trong ba bộ mã hoá đó trên ARNm ở khu A của Ri
sẽ làm cho quá trình tổng hợp chuỗi polypeptit kết thúc. Đồng thời có yếu tố RF nhận biết
điểm kết thúc, làm cho quá trình tổng hợp ngừng lại và giải phóng các yếu tố tham gia ra khỏi
Ri để tiếp tục quá trình tổng hợp mới.
Kết quả chuỗi polypeptit được giải phóng, ARNt, ARNm được giải phóng, Ri không hoạt
động phân ly thành 2 tiểu thể rồi nhập vào kho dự trữ Ri chuNn bị cho quá trình tổng hợp mới.
Chuỗi polypeptit được enzim đặc hiệu cắt Aa mở đầu tạo thành protein có cấu trúc bậc 1,
từ đó hình thành cấu trúc bậc 2, bậc 3 hay bậc 4 hoàn thiện phân tử protein.
Quá trình tổng hợp protein xảy ra nhanh (tổng hợp 1 phân tử protein có khoảng 300Aa
mất khoảng 30 giây).

30
 Chương V : ENZIM VÀ XÚC TÁC SINH HỌC

5.1. Đại cương về enzim (E)

- Enzim là chất xúc tác sinh học. Hầu hết các enzim đã biết đều là các protein do cơ thể
tổng hợp nên. Đến nay người ta đã biết và phân loại khoảng 3.500 enzim.
- Khác với các chất xúc tác vô cơ, enzim có tính đặc hiệu cao với cơ chất và cả với phản
ứng mà nó tham gia. Ví dụ: ureaza chỉ có tác dụng thủy phân ure → CO2 + NH3
- Với sự có mặt của enzim, các quá trình hóa học trong cơ thể xảy ra rất nhạy, tốc độ
nhanh trong điều kiện sinh lí, nhiệt độ, áp suất, pH…bình thường.
- Enzim chỉ đóng vai trò là chất xúc tác, chứ không tham gia vào sản phNm phản ứng.
- Enzim đóng vai trò xúc tác, làm giảm năng lượng hoạt hóa của phản ứng, đồng thời làm
tốc độ phản ứng tăng mạnh.
Ví dụ: Phản ứng thủy phân H2O2 → H2O + O2
Nếu không có xúc tác thì Eh2 = 18 Kcal/mol.
Nếu có xúc tác là Pt thì Eh2 = 11,7 Kcal/mol.
Nếu có xúc tác là catalaza thì Eh2 = 5,5 Kcal/mol.
Ở điều kiện thích hợp, hầu hết các phản ứng enzim xảy ra với tốc độ nhanh 108- 1011lần so
với phản ứng cùng loại mà không có sự xúc tác của enzim.

5.2. Bản chất hóa học và đặc điểm sinh học của enzim
- Enzim là những đại phân tử, hầu hết enzim có bản chất protein. Thành phần nguyên tố
của enzim giống với protein: C: 60% , N: 16% , H: 8% , O: 16% , S , P và một số nguyên tố
khác chiếm tỉ lệ nhỏ.
- Khối lượng của phân tử enzim thường lớn: 104 - 106 dalton. Vì vậy phân tử enzim không
lọt qua màng bán thấm.
- Phần lớn phân tử enzim có cấu trúc dạng cầu hay dạng hạt .
- Enzim có tính chất lí, hoá giống protein. Ví dụ: dung dịch enzim cũng mang điện, khi
hoà tan enzim vào nước sẽ tạo thành dung dịch keo bền. Enzim cũng bị kết tủa hoặc biến tính
bởi các yếu tố gây kết tủa hoặc biến tính protein.
- Enzim cũng được cấu tạo từ các L-Aa kết hợp với nhau qua liên kết peptit. Các phân tử
enzim khác nhau về thành phần và trình tự sắp xếp các Aa, tức là khác về mạch bên R.
- Bằng phương pháp phân tích Rơnghen, người ta xác định được cấu trúc bậc 2, bậc 3 có
vai trò rất quan trọng đối hoạt tính xúc tác của enzim. Phần lớn enzim có cấu trúc bật 4.
- Trong các mô cơ thể sống có hàng ngàn loại protein có đặc tính enzim.
- Trong cơ thể sống, thường xuyên diễn ra các phản ứng enzim có liên quan mật thiết với
nhau và với môi trường bên ngoài, tạo nên 1 mạng lưới chuyển hóa phức tạp.
- Các phản ứng enzim liên quan chặt chẽ với nhau trong mạng lưới chuyển hóa và được
điều chỉnh chính xác, nhịp nhàng, phù hợp với những diễn biến sinh học của cơ thể sống, nhờ
cơ chế điều hòa hoàn thiện, đảm bảo cân bằng nội môi của tế bào.

5.3. Danh pháp và phân loại enzim

5.3.1. Danh pháp (cách gọi tên)
* Tên gọi thông dụng: Tên thường gọi một cách tuỳ tiện, không tuân theo nguyên tắc nào
cả. Tên thường dùng ngắn gọn.
Ví dụ: Tripxin, pepsin, papain, kimotripxin,…
* Tên hệ thống: Năm 1961, Hội đồng Hoá sinh quốc tế đã thống nhất tên gọi đầy đủ gọi là
tên hệ thống được gọi theo nguyên tắc sau:
- Dựa vào tên cơ chất đặc hiệu của E (nếu phản ứng là 2 cơ chất thì lấy tên của 2 cơ chất).
- Dựa vào kiểu phản ứng mà E xúc tác + đuôi aza.
Như vậy tên E gồm có 3 phần: Tên cơ chất, tên kiểu phản ứng + đuôi aza.
Ví dụ: pyruvat decacboxylaza, xucxinat dehydrogenaza,…

31
 Trong đó pyruvat, xucxinat là tên cơ chất; decacboxyl, dehydrogen là tên kiểu phản ứng;
còn aza là đuôi của enzim.
Hiện nay người ta sử dụng song song cả tên thông dụng và hệ thống.
5.3.2. Phân loại enzim
Năm 1964, Hiệp hội Hoá sinh học quốc tế đã đề nghị phân loại E theo loại, kiểu phản ứng
do E xúc tác.
Năm 1973, hệ thống phân loại này được hoàn thiện bởi uỷ ban danh pháp Hoá sinh thuộc
Hiệp hội IUPAC, đã thống nhất phân loại E thành 6 nhóm
5.3.2.1. Enzim oxy hóa khử (Oxydoreductaza)
Gồm các E xúc tác cho các phản ứng oxy hoá khử (nhận và loại H), thường là các enzim
có coenzim là NAD, FAD. Một số enzim chính của loại này:
- Dehydrogenaza, xúc tác oxy hóa alcol thành aldehyt.
R-CH2-OH + NAD+ → RCHO + NADHH+
- Oxylaza, là enzim chuyển 2 điện tử từ chất cho đến O2 → hydroperoxit (H2O2).
- Oxygenaza, xúc tác 2 nguyên tử oxy vào 1 cơ chất. O2 + Cotechol → a. cis-cis muconic.
- Hydroxydaza, là enzim chỉ sử dụng H2O2, ở đây H2O2 là cơ chất chứ không phải là oxy,
chúng là chất oxidant. Ví dụ: NADH peroxydaza xúc tác cho phản ứng:
NADHH+ + H2O2 → NAD+ + 2H2O
- Catalaza, là enzim duy nhất xúc tác cho H2O2 vừa là chất cho vừa là chất nhận điện tử.
Trong tế bào catalaza có chức năng loại bỏ H2O2 (chất độc). H2O2 + H2O2 ↔ 2H2O + O2.
5.3.2.2. Enzim vận chuyển (Transferaza)
Gồm các enzim xúc tác cho các phản ứng vận chuyển các nhóm giữa chất cho và nhận
như nhóm axyl, nhóm glycozit, nhóm amin,…
- Aminotransferaza, là enzim vận chuyển nhóm -NH2 từ Aa đến axit xetonic khác.
- Kinaza là các enzim phosphoryl hóa, xúc tác chuyển thành nhóm phosphat từ ATP.
5.3.2.3. Enzim thủy phân (Hydrolaza)
Gồm các enzim xúc tác cho các phản ứng thủy phân (có nước tham gia) các liên kết este,
liên kết peptit,…như: C-O, C-N, O-P, và C-N. Loại này thường là enzim tiêu hóa.
5.3.2.4. Enzim phân cắt (Liaza)
Gồm các enzim xúc tác cho các phản ứng phân giải các chất hữu cơ, phân cắt các liên kết:
C-C hoặc C-O như:
- Aldolaza bẻ gãy fructozo1,6di(P) thành dioxyaxeton(P) và glyxeraldehyt(P).
- Decacboxylaza loại bỏ CO2 từ Aa hoặc axit xetonic.
- Dehydataza là enzim xúc tác cho các phản ứng loại nước.
5.3.2.5. Enzim đồng phân hóa (Izomeraza)
Gồm các enzim xúc tác cho các phản ứng đồng phân hóa giữa dạng cis và trans, xeto và
enol, aldehyt và xeton. Các izomeraza xúc tác biến đổi các cacbon bất đối gọi là epimeraza.
5.3.2.6. Enzim tổng hợp (Ligaza)
Gồm các enzim xúc tác cho các phản ứng tổng hợp, tạo thành liên kết, cần ATP.

5.4. Cấu trúc phân tử của enzim

5.4.1. Thành phần cấu tạo của enzim
Căn cứ vào cấu tạo hoá học của enzim, có thể chia thành 2 loại:
* Enzim một thành phần
Enzim một thành phần hay còn gọi là enzim đơn giản có bản chất là protein đơn giản,
được cấu tạo từ một hoặc nhiều mạch polipeptit, khi thuỷ phân hoàn toàn ta thu được hỗn hợp
các axit amin.
Ví dụ: Enzim pepsin, tripxin có trong ruột, dạ dày người và động vật.
* Enzim hai thành phần
Enzim hai thành phần hay còn gọi là enzim phức tạp, có bản chất là protein phức tạp
được cấu tạo bởi 2 phần: phần protein và phần không phải protein. Phần protein gọi là

32
apoenzim, quyết định tính đặc hiệu, nâng cao hiệu suất xúc tác. Phần không phải protein gọi
là cofactơ (yếu tố phối hợp).
Cofactor có thể là các ion kim loại: Cu2 , Zn2+, Mo2 , Mg2+, Fe2+ , Co2+, Ca2+, Na+, K+ .
Như Fe2+ gắn chặt với phân tử porphyrin trong enzim. Nếu tách kim loại enzim mất hoạt
động, những enzim này gọi là enzim kim loại (metaloenzim).
5.4.2. Trung tâm hoạt động (TTHĐ) của enzim
- Tất cả các enzim đều có một bộ phận đặc hiệu của phân tử enzim có liên quan đến hoạt
động xúc tác, bộ phận đó gọi là TTHĐ của enzim.
- Bằng phương pháp phân tích cấu trúc dùng tia Rơnghen kết hợp với các phương pháp
hoá học khác, người ta thấy TTHĐ là tập hợp các nhóm chức có hoạt tính cao của các Aa như
Serin (-OH), Histidin (imidazol), Cystein (-SH), Glutamat (-COOH), trong nhiều trường hợp
có cả ion kim loại hoặc nhóm chức của coenzim.
- Có những enzim có 1 TTHĐ, nhưng cũng có enzim có 2 hay nhiều TTHĐ. Các TTHĐ
của phân tử enzim có thể xúc tác nhiều phản ứng hóa học khác nhau.
- TTHĐ của enzim có cấu trúc không gian xác định. Các nhóm chức ở những phần khác
nhau trên mạch polipeptit nhưng do sự cuộn lại của mạch nên các nhóm chức gần nhau trong
không gian, cách nhau một khoảng xác định (< 3A0). Cấu hình không gian này được giữ
vững nhờ các liên kết H.
- TTHĐ của các enzim có cấu trúc bậc 4 có thể nằm trên một tiểu đơn vị hoặc các tiểu đơn
vị khác nhau. Nếu TTHĐ nằm trên các tiểu đơn vị khi enzim bị phá vỡ cấu trúc bậc 4 → hoạt
tính xúc tác của enzim bị mất.
- TTHĐ có nhiệm vụ tạo vùng tiếp xúc, định hướng và tiến hành quá trình xúc tác.
- Có 2 quan niệm về TTHĐ của enzim
+ Quan niệm Fise (Fischer) 1890, cho rằng TTHĐ của enzzim có sẵn, ăn khớp với cơ
chất (S) như ổ khoá với chìa khoá.
+ Quan niệm Koshland 1958, cho rằng cấu trúc không gian của enzim không cứng mà
mềm dẻo, linh động. Khi enzim tiếp xúc với S, chính cơ chất đã gây cảm ứng không gian làm
cho các nhóm chức trong TTHĐ của enzim thay đổi vị trí thích hợp và chính xác, tạo thành
hình thể khớp với S gọi là “khớp cảm ứng” để thực hiện quá trình xúc tác.
5.4.3. Tiền enzim (proenzim, zimogen)
- Các enzim của tuyến tụy, dạ dày, xúc tác cho sự thuỷ phân protein và các protein tham
gia quá trình đông máu, thường được tổng hợp ở dạng không hoạt động gọi là các zimogen
hoặc các tiền enzim (proenzim). Chúng phải được hoạt hoá thành dạng enzim hoạt động. Quá
trình chuyển hoá zimogen thành enzim gọi là quá trình hoạt hoá zimogen. Quá trình này có
thể tự xúc tác hoặc do các proteinaza tương ứng xúc tác.
Ví dụ: Pepsinogen do dạ dày tiết ra → Pepsin dưới tác dụng của pepsin, tripxinogen của
tuyến tụy tạo thành tripxin, dưới tác dụng của tripxin hay enteropeptidaza. Chúng chỉ được
hoạt hóa khi đã tiết vào lòng ống tiêu hóa.
- Quá trình hoạt hoá zimogen (tripxinogen) thành enzim (tripxin) được thể hiện:
Quá trình hoạt hoá tripxinogen kèm theo sự thuỷ phân một liên kiết peptit giữa Aa thứ 6
và 7, giải phóng 1 đoạn hexapeptit phía đầu N. Kết quả là cấu hình không gian của phân tử E
bị thay đổi theo hướng có lợi cho hoạt động xúc tác → Tripxin hoạt động.
Hiện tượng tổng hợp các zimogen có ý nghĩa sinh học quan trọng. Các proteaza ống tiêu
hóa được tổng hợp ở dạng trung gian không hoạt động là 1 cơ chế tự bảo vệ cơ thể, tránh
được sự tiêu hủy do chính những enzim mà chúng tổng hợp nên.

5.5. Tính đặc hiệu của enzim

Tính đặc hiệu hay còn gọi là tính chuyên hoá của enzim. Mỗi enzim chỉ có khả năng xúc
tác cho sự chuyển hoá một hay một số chất nhất định, theo một kiểu phản ứng nhất định. Đó
là đặc tính cơ bản của enzim và là điểm khác biệt so với các chất xúc tác hoá học.
Tính đặc hiệu của enzim chia 2 loại: đặc hiệu kiểu phản ứng và đặc hiệu cơ chất.
5.5.1. Đặc hiệu kiểu phản ứng

33
 - Phần lớn mỗi enzim chỉ xúc tác cho một kiểu phản ứng nhất định như phản ứng oxy hoá
khử, phản ứng chuyển vị, phản ứng thuỷ phân …
Ví dụ: enzim oxydaza phân giải các Aa → các xetoaxit.
- Có những enzim có khả năng xúc tác nhiều loại phản ứng. Nhiều enzim proteaza như
tripxin, kimotripxin ngoài xúc tác đặc hiệu phản ứng thủy phân liên kết peptit còn xúc tác
phản ứng thủy phân liên kết este.
5.5.2. Đặc hiệu cơ chất
* Đặc hiệu cơ chất tuyệt đối
Mỗi enzim chỉ xúc tác cho một cơ chất nhất định và chỉ một mà thôi, ngoài ra nó không
còn xúc tác cho cơ chất nào khác.
Ví dụ: ure nhờ enzim ureaza thủy phân tạo thành NH3 và CO2.
Argininaza chỉ xúc tác cho sự thủy phân Arginin.
* Đặc hiệu cơ chất tương đối
Là những enzim xúc tác cho những kiểu liên kết của cơ chất.
Ví dụ: enzim lipaza thủy phân chất béo → Glyxerin + a. béo.
Enzim phophataza tác dụng lên nhiều este của axit photphoric.
* Đặc hiệu nhóm, vị trí
Là những enzim xúc tác lên những nhóm, vị trí xác định của cơ chất.
Ví dụ: Pepsin thủy phân liên kết peptit tạo bởi -NH2 của Aa vòng thơm (Tyr, Phe).
Tripxin thủy phân liên kết peptit tạo bởi nhóm -COOH của Aa dạng kiềm (Arg, Lys).
Kimotripxin thủy phân liên kết peptit tạo bởi nhóm -COOH của Aa vòng thơm.
* Đặc hiệu lập thể (đặc hiệu không gian)
Là những enzim chỉ xúc tác lên những đồng phân hình học, quang học nhất định .
- Đồng phân hình học: Là những enzim chỉ xúc tác lên những đồng phân hình học xác
định. Ví dụ: α-glucozidaza chỉ có tácdụng lên liên kết α-glycozit mà không có tác dụng lên
liên kết β-glycozit.
- Đồng phân quang học: Là những enzim chỉ xúc tác lên những đồng phân quang học nhất
định. Ví dụ: enzim L-asparaginaza chỉ xúc tác lên L-asparagin tạo thành L-aspactat còn dạng
D-asparagin thì không có tác dụng xúc tác.

5.6. Cơ chế tác dụng của enzim

* Năng lượng hoạt hóa
Muốn phản ứng hóa học xảy ra, phải cung cấp năng lượng từ ngoài vào hệ thống các chất
tham gia phản ứng, từ đó làm tăng nội năng hay động năng của các phân tử, làm phát triển thế
năng của chúng nên chúng có hoạt tính hóa học cao. Năng lượng đó gọi là năng lượng hoạt
hóa của phản ứng hóa học.
Tác dụng của enzim là làm giảm năng lượng hóa học của phản ứng.
* Cơ chế tác dụng của enzim
Theo thuyết enzim cơ chất (Henri 1902, Michaellis và Menten 1913) thì tác dụng giữa E
và S được biểu diễn theo sơ đồ sau
1 2 3 4
*
E + S ↔ ES ↔ ES → EP → E + P
E: enzim, S: cơ chất, S*: cơ chất được hoạt hoá, P: sản phNm của phản ứng
- Giai đoạn 1: Có sự kết hợp giữa E và S → phức ES. Khi E tiếp xúc với S giữa chúng sẽ
hình thành những liên kết yếu, liên kết tạm thời, đó là liên kết ion, liên kết hidro, liên kết do
lực hút Vandecvan.
- Giai đoạn 2: Khi tạo phức ES, dưới tác động của E làm thay đổi cấu trúc S (S* được
hoạt hoá), tạo phức ES* chuyển tiếp không bền.
- Giai đoạn 3: Chính các phản ứng trên bề mặt E xảy ra nhanh chóng chuyển S thành P,
tạo phức EP.
- Giại doạn 4: Sự giải phóng E, P khỏi phức EP. E trở về trạng thái ban đầu làm nhiệm vụ
xúc tác cho S khác.

34
 Ví dụ: Enzim colinesteraza xúc tác cho sự thủy phân axetylcolin (chất trung gian trong
quá trình truyền xung động thần kinh) tạo thành a.axetic + colin.
Người ta đã chứng minh được rằng ở TTHĐ của enzim này có ít nhất là 4 gốc Aa (Glu,
Ser, His, Tyr). Các Aa này tham gia vào quá trình chuyển hóa axetylcolin như sau:
Gđ 1: Axetylcolin gắn vào gốc Glu tạo phức hợp ES.
Gđ 2: Hình thành liên kết giữa nhóm -COOH của axetylcolin vào nhóm -OH của Ser,
đồng thời xuất hiện liên kết hydro giữa oxy của axetylcolin và nhóm -OH của Tyr làm cho
liên kết giữa nhóm CO và O của axetylcolin trở nên lỏng lẻo.
Gđ 3: Dưới tác dụng của His, H của -OH Ser chuyển tới His, đồng thời tạo liên kết este
giữa gốc Ser và nhóm axetyl của axetylcolin, còn H của -OH Tyr sẽ chuyển tới gốc colin.
Gđ 4: là sự giải phóng colin, a.axetic, đồng thời có sự kết hợp của nước vào TTHĐ của E.
E làm xong nhiệm vụ xúc tác trở về trạng thái ban đầu tiếp tục xúc tác cho cơ chất mới.
Cơ chế này được thể hiện qua sơ đồ của Filipovich (xem giáo trình).
Cơ chế hoạt động của enzim có thể qui về 2 nguyên tắc cơ bản có liên quan mật thiết với
nhau: Một là: khả năng xúc tác của E được bắt nguồn từ năng lượng tự do được giải phóng ra
khi hình thành những liên kết yếu giữa E và S. Năng lượng tự do này vừa tạo ra tính đặc hiệu,
vừa tạo ra khả năng xúc tác cho enzim. Hai là: Những phản ứng tương hỗ yếu được tối ưu hóa
trong trạng thái chuyển tiếp tạm thời của phản ứng. TTHĐ của E không những chỉ phù hợp bổ
sung với S, mà còn phù hợp với trạng thái chuyển tiếp của phản ứng mà chúng xúc tác.

5.7. Các yếu tố ảnh hưởng tới hoạt tính của enzim
Enzim là những chất xúc tác sinh học, tốc độ phản ứng của enzim phụ thuộc vào nhiều
yếu tố như nhiệt độ, độ pH, chất kích thích, chất kìm hãm,…
5.7.1. Ảnh hưởng của nhiệt độ
- Nhiệt độ ảnh hưởng quan trọng đến tốc độ phản ứng enzim. Ở nhiệt độ cao enzim mất
hoạt tính sinh học do enzim bị biến tính. Ở nhiệt độ thấp làm giảm tốc độ phản ứng enzim. Ở
00C enzim hầu như không có hoạt tính, nhưng khi nhiệt độ tăng thì tốc độ phản ứng tăng dần.
Lợi dụng tính chất này để bảo quản enzim và sản phNm.
- Khi enzim chưa bị biến tính thì nếu tăng lên 100C thì tốc độ phản ứng tăng lên 2-3 lần
nhưng khi tăng nhiệt độ lên khoảng 60-700 thì E mất hoạt tính, gọi là nhiệt độ tới hạn.
- Ở nhiệt độ thích hợp enzim hoạt động mạnh. Nhìn chung, nhiệt độ thích hợp của E gần
với nhiệt độ của cơ thể. Cũng có enzim thích ứng ở nhiệt độ cao hơn như papain có hoạt tính
xúc tác mạnh ở 800C (papain có trong đu đủ dùng hầm thịt cho chóng mềm). Nhiệt độ mà tại
đó enzim có hoạt tính lớn nhất gọi là optimum nhiệt độ hay nhiệt độ tối thích. Ví dụ: amylaza
nước bọt có nhiệt độ tối thích 370C, amylaza của hạt có nhiệt tối thích 670C.
5.7.2. Ảnh hưởng của độ pH
Enzim rất nhạy cảm với pH của môi trường, khi thay đổi [pH] rất nhỏ cũnh ảnh hưởng
rất lớn đến tốc độ phản ứng E.
Enzim thường hoạt động mạnh ở pH: 5-9. Ở [pH] mà E hoạt động mạnh gọi là optimum
pH. Mỗi E có [pH] thích hợp riêng.
Ví dụ: Amilaza khoai lang có pH thích hợp 5 - 5,2;
Tripxin người có pH thích hợp 8 - 9.
Tuy nhiên cũng có E hoạt động mạnh ngoài độ pH đó.
Ví dụ : pepsin người có pH thích hợp 1,5 – 2,5.
5.7.3. Ảnh hưởng của ion kim loại
Một số E không bị ảnh hưởng rõ rệt của ion kim loại. Có những kim loại hầu như rất cần
thiết cho sự hoạt động của 1 số E. Có những ion kim loại lại có độc tính cao với E như Ag+,
Hg+, Pb2+.
Có ion kim loại ức chế E ở nồng độ này nhưng lại hoạt hóa E ở nồng độ khác.
5.7.4. Ảnh hưởng chuất kích thích
Chất kích thích (chất hoạt hoá) là những chất làm tăng khả năng phản ứng của E, gồm
cation, anion kim loại hoặc các chất hữu cơ.

35
 Ví dụ: các ion Cl-, Br-, I- làm tăng hoạt độ α-amilaza động vật. Các cation Mn+2,Zn+2,…
làm tăng hoạt độ các proteaza. Các chất hữu cơ như glutation (dạng khử) có tác dụng khử liên
kết disunfit (S-S) → Sunfidril tự do (-SH) có thể hoạt hoá nhiều E.
Khi các chất kích thích kết hợp với các phân tử E, làm chúng thay đổi cấu trúc không gian
của E theo hướng có lợi cho hoạt động xúc tác.
5.7.5. Ảnh hưởng của chất kìm hãm (chất ức chế)
Dựa vào tác dụng chia chất ức chế thành 2 loại: chất ức chế đặc hiệu và không đặc hiệu.
* Chất ức chế đặc hiệu: gây biến tính phân tử protein hay gây biến tính phân tử E.
* Chất kìm hãm không đặc hiệu: Là những chất kết hợp với E hoặc với TTHĐ của E nên
làm trở ngại cho việc kết hợp E với S bình thường, làm E giảm ái lực với S, làm cho số E
tham gia phản ứng giảm đi nên làm giảm tốc độ của phản ứng E.

5.8. Chất phối hợp của enzim

Nhiều loại enzim trong quá trình xúc tác cần có sự phối hợp của 1 chất hữu cơ đặc hiệu
gọi là coenzim hay nhóm ngoại (prostetic), nhiều trường hợp phải có ion kim loại (cofactor).
- Coenzim (CoE) thường hoạt động với số lượng nhỏ so với cơ chất. Một loại coenzim có
thể phối hợp với nhiều loại E trong các phản ứng hóa sinh.
Ví dụ: CoE có thể phối hợp với nhiều loại E trong các phản ứng hóa sinh như NAD+,
NADP+ có thể phối hợp với nhiều E khử H (dehydrogenaza).
- Những coenzim thường gặp là những chất cộng tác của nhóm E oxy hóa khử và những E
vận chuyển nhóm.
+ Các E oxy hóa khử được chia thành nhóm đó là: nhóm nicotinamit, nhóm flavin, nhóm
quinon, nhóm metaloporphyrin và nhóm protein sắt.
+ Các E vận chuyển nhóm chia thành 2 nhóm chính:
Nhóm 1: gồm có CoA (coenzim A), glutation, a.lipoic và S-adenosyl metionin. Phần hoạt
động chính của các phân tử nhóm này là 1 nguyên tử S.
Nhóm 2: gồm có biotin, tiaminpirophosphat, pyridoxalphosphat và a.folic. Tác dụng chủ
yếu của những chất này là 1 hệ thống liên hợp gồm 1 dị nguyên tử. Với tác dụng của dị
nguyên tử, bộ phận của CoE được ion hóa thành anion.
* Một số CoE quen thuộc:
- CoE nicotinamid: gặp 2 loại chính là nicotinamit adenin dinucleotit (NAD+) và
nicotinamit adenin dinucleotit phosphat (NADP+). Hai CoE này có trong tất cả mọi tế bào,
chúng tham gia vào những phản ứng oxy hóa khử do các E dehydrogenaza xúc tác.
- CoE flavin: gặp 2 loại là flavin mononucleotit (FMN) và flavin adenin dinucleotit
(FAD). Các E kết hợp với CoE flavin có tên chung là flavoprotein.
- CoE quinon: thường được gọi là CoE Q hay ubiquinon.
- CoE HEM: có nhiều E cần phối hợp với nhóm HEM như hệ thống cytocrom, catalaza,
peroxydaza và 1 số oxydaza. Vai trò chủ yếu của CoE nhóm này là vận chuyển điện tử.
- CoA SH (coenzim A): làm nhiệm vụ vận chuyển nhóm axyl.

36
 Chương VI: HÓA SINH HOOCMON
6.1. Đại cuơng về hoocmon
6.1.1. Định nghĩa
- Hoocmon là những chất hữa cơ được tổng hợp trong cơ thể, có hoạt tính sinh học cao,
giữ vai trò như chất “truyền tin hoá học” giữa các tế bào, mô, cơ quan.
- Hoocmon đầu tiên được phát hiện là chất tiết ra từ niêm mạc tá tràng có tác dụng làm
tăng bài tiết dịch tụy (w.Bayliss và E.Starling đề xuất 1904).
- Tên gọi hoocmon (hormone) xuất phát từ chữ Hy Lạp hormao có nghĩa là kích thích, do
tuyến nội tiết tiết ra.
- Định nghĩa: hoocmon (hay nội tiết tố) là 1 nhóm các hợp chất hữu cơ có vai trò điều hòa
các hoạt động của tế bào, được tạo ra với 1 lượng rất nhỏ, từ các cơ quan đặc hiệu gọi là tuyến
nội tiết, được đổ thẳng vào hệ tuần hoàn và được vận chuyển đến các tổ chức khác nhau của
cơ thể, tạo ra các tác dụng sinh học của chúng ở đó. Cơ quan hay tổ chức tiếp nhận và chịu sự
tác dụng của hoocmon gọi là tuyến dịch hay cơ quan đích.
6.1.2. Vai trò của hoocmon (HM)
- Hoocmon có vai trò điều khiển và điều hòa các hoạt động của tế bào, chủ yếu là thông
qua điều hòa hoạt động của enzim bởi các cơ chế sau:
+ Thay đổi hoạt động của E bởi quá trình phosphoryl hóa và khử phosphoryl.
+ Cắt đứt liên kết đồng hóa trị trong chuỗi polypeptit.
+ Làm thay đổi cấu hình E dị lập thể bởi các yếu tố dị lập thể như AMP, ATP đối với
phosphofructokinaza và fructozo 1,6diphosphataza.
+ HM có thể cảm ứng tổng hợp E, bởi HM có thể tác dụng vào tất cả các giai đoạn trong
tổng hợp protein enzim.
6.1.3. Một số đặc điểm của hoocmon
+ Hoocmon hoạt động phụ thuộc vào 1 số yếu tố sau:
- Tốc độ tổng hợp và bài tiết HM từ tuyến nội tiết.
- Hệ thống vận chuyển HM ở huyết tương.
- Các chất nhận diện đặc hiệu (receptor) của HM ở cơ quan đích.
+ HM được sản xuất với 1 lượng rất nhỏ nên nồng độ HM trong máu rất thấp.
+ HM có tác dụng đặc hiệu, mỗi hoocmon chỉ làm thay đổi hoạt động của một loại tế bào
hoặc một cơ quan nhất định (tế bào đích hoặc cơ quan đích). Vì vậy HM được xếp vào loại
các chất xúc tác sinh học như enzim và vitamin.
+ Hoạt động của hoocmon động vật liên quan mật thiết với hệ thống thần kinh gọi là hệ
thống thần kinh nội tiết.
+ Các tuyến nội tiết của cơ thể liên quan mật thiết với nhau, trong đó tuyến yên giữ vai trò
chủ đạo. Tuyến yên tiết ra các HM để kiểm soát chức phận của nhiều tuyến khác nhau. Ngược
lại nồng độ HM của các tuyến lại có tác dụng điều hòa hoạt động tuyến yên theo cơ chế
ngược chiều.
+ Hoạt động của hệ thống tuyến nội tiết lại được kiểm soát bởi hệ thống thần kinh dặc
hiệu là vỏ não, trước hết là vùng dưới đồi với tuyến yên. Vùng dưới đồi tiết các chất có bản
chất là polypeptit, kích thích tuyến yên tiết ra kích tố gọi là yếu tố giải phóng (releasing
factor: RF), hoặc ức chế sự bài tiết các kích tố tuyến yên gọi là các yếu tố ức chế (inhibiting
factor: IF), ngược lại sự bài tiết các RF, IF được điều hòa bằng các cơ chế kiểm soát ngược
chiều bởi nồng độ các HM trong máu.
Nếu bị ức chế bởi các kích tố tuyến yên gọi là ức chế ngược ngắn, nếu bị ức chế bởi các
HM của tuyến nội tiết khác gọi là ức chế ngược dài.
6.1.4. Phân loại hoocmon
Dựa vào bản chất cấu tạo chia HM thành các loại sau:
- HM peptit: gồm các HM của vùng dưới đồi, tuyến yên, tuyến tụy.
- HM là dẫn xuất của Aa: gồm các HM tuyến giáp, tuyến tủy thượng thận.
- HM steroit: gồm HM của tuyến vỏ thượng thận, HM tuyến sinh dục nam và nữ.

37
 - Eicosanoit: các eicosanoit được phát hiện gần đây, tạo thành từ 1 a.béo không no bão
hòa đó là a.arachidonic.
6.1.5. Cơ chế tác dụng của hoocmon
HM trong cơ thể người và động vật hoạt động theo 2 nguyên tắc:
* Nguyên tắc 1: tế bào nhận đáp ứng với HM nào đó, thì tế bào đó chứa thụ thể đặc hiệu
với HM đó. Đây là những protein có nồng độ thấp nhưng có thể gắn với HM với tốc độ cao và
ái lực rất lớn.
- Đối với HM tan trong nước, không đi qua màng tế bào 1 cách nhanh chóng thì thụ thể
nằm trên bề mặt tế bào nhận (khu trú trên màng tế bào).
- Đối với HM tan trong lipit, đi qua màng tế bào dễ dàng thì thụ thể đặc hiệu nằm trong tế
bào (ở bào tương và nhân tế bào).
* Nguyên tắc 2: Sự liên kết giữa HM và thụ thể đặc hiệu, sẽ kích thích các phân tử truyền
tin trong tế bào (gọi là chất truyền tin thứ 2) và chất tuyền tin này sẽ kích thích (hay ức chế) 1
số hoạt động hóa sinh đặc hiệu ở tế bào nhận ( gọi là tế bào đích).
- Đối với HM tan trong nước, chất truyền tin thứ 2 trong tế bào là AMP vòng (AMPv).
- Đối với HM tan trong lipit (HM steroit) thì phức hợp HM thụ thể là chất truyền tin thứ 2.
6.2. Hoocmon là protein, polypeptit
Các HM thuộc nhóm này gồm có HM tuyến yên, vùng dưới đồi, tuyến cận giáp, tuyến
tụy, rau thai và HM tiêu hóa.
6.2.1. Hoocmon thuỳ trước tuyến yên
* Hoocmon somatotropin (STH)hay còn gọi là hoocmon tăng trưởng
- Là một polypeptit có 191 gốc Aa. Có vai trò đối với sự sinh trưởng của cơ thể, thúc đNy
sự lớn của động vật non. Nếu lượng STH thấp dưới mức bình thường thì động vật không lớn
được. Nếu lượng STH cao quá mức bình thường thì động vật trở thành khổng lồ, quá cỡ.
STH có vai trò tăng cưòng các quá trình chuyển hoá, tăng lượng glucoza trong máu, tăng tổng
hợp protein và giảm sự tổng hợp lipit,…
- Điều hòa bài tiết STH: STH chịu sự điều hòa của nhiều yếu tố như lao động, hoạt động
TDTT, nhiệt độ môi trường (lạnh), glucoza máu. Cụ thể: glucoza máu và các corticoid chuyển
hóa đường làm giảm điều tiết STH.
* Coocticotropin (ACTH): Là 1 polipeptit chứa 39 Aa khối lượng phân tử 4.500. Hoạt tính
hoocmon phụ thuộc vào đoạn mạch peptit từ Aa thứ nhất (đầu N ) đến Aa thứ 24. Nếu dùng
tripxin và kimotripxin cắt bỏ 1/3 mạch polypeptit đầu C thì hoocmon vẫn giữ nguyên hoạt
tính, nếu cắt trong khoảng Aa từ 1
24 thì hoạt tính hoocmon giảm nhiều.
- Tác dụng: ACTH kích thích hoạt động phần vỏ tuyến thượng thận, làm tăng quá trình
tổng hợp hoocmon coocticosteroid.
- Điều hòa bài tiết ACTH: bởi nồng độ cortisol (HM chuyển hóa đường) trong máu, ngoài
ra còn chịu ảnh hưởng của yếu tố giải phóng corticotrophin vùng dưới đồi.
* Tireotropin (TSH)2: thuộc loại gluco protein.
- Tác dụng: TSH kích thích hoạt động tuyến giáp, tăng khả năng gắn iot của tuyến này.
- Điều hòa bài tiết TSH: bởi 2 tác nhân là nồng độ tyroxin trong máu và yếu tố TRF.
* Gonadotropin A hay kích nang tố (FSH)3: Thuộc loại gluco protein.
- Tác dụng: Đối với phụ nữ và động vật cái FSH kích thích tạo hoocmon sinh dục nữ
estradiol, kích thích phát triển dạ con.
Đối với nam giới và động vật đực, FSH kích thích sản xuất tinh trùng.
- Điều hòa bài tiết FSH: phụ thuộc vào sự bài tiết FSH-RF và LH-RF của vùng dưới đồi,
nồng độ các HM sinh dục nữ trong máu.
* Gonadotropin B hay kích dục tố B (LH4, ISCH5): cũng thuộc loại gluco protein.
- Tác dụng: Đối với phụ nữ và động vật cái hoocmon này kích thích tạo hoomon thể vàng
(progesteron). Đối với nam và động vật đực hoocmon này kích thích phát triển tổ chức kẻ,
kích thích tạo hoocmon sinh dục nam (testosteron).
- Điều hòa bài tiết LH: LH bài tiết nhờ tác dụng của FSH-RF, LH-RF cùng nồng độ HM
sinh dục nữ trong máu.

38
 * Prolactin (LTH)6: là một polypeptit, khối lượng phân tử ≈ 23.000, có 199Aa.
- LTH có tác dụng tăng cường tạo thành progesteron, kích thích quá trình tạo sữa.
- Bài tiết LTH được kích thích bởi yếu tố giải phóng prolactin và yếu tố giải phóng vùng
dưới đồi, ngoài ra LTH còn được kích thích bởi các yếu tố như estrogen, strees,…
6.2.2. Hoocmon thuỳ giữa tuyến yên
Có 1 hoocmon melanotropin (MSH): Là một polipeptit. MSH chứa 13 gốc Aa, khối
lượng phân tử 1665. MSH có tác dụng kích thích tạo thành sắc tố đen trên da.
6.2.3. Hoocmon thuỳ sau tuyến yên
* Oxytoxyn: Là một peptit có 9 Aa, có tác dụng co bóp tử cung, kích thích bài tiết sữa.
* Vazoprexin: Là peptit có 9 Aa nhưng khác với oxytoxin ở 2 Aa vị trí thứ 3 và thứ 8, có
tác dụng làm tăng huyết áp, giảm tiết niệu.
6.2.4. Kích tố rau thai
Rau thai cũng bài tiết 1 kích tố có bản chất polypeptit gọi là kích dục tố rau thai (HCG),
xuất hiện trong máu và nước tiểu của phụ nữ ở những ngày đầu tiên của thời kì mang thai, có
nguồn gốc từ rau thai, cao nhất ở tháng thứ 2; 3 và mất dần vài ba ngày sau khi đẻ.
HCG có tác dụng kích thích bài tiết estrogen và progesteron, ngoài ra còn bài tiết kích tố
rau thai phát triển tuyến sữa.
6.2.5. Hoocmon vùng dưới đồi
Vùng dưới đồi bài tiết những yếu tố giải phóng nhằm kiểm soát các kích tố tuyến yên.
* Yếu tố giải phóng GH (GH-RF) và yếu tố ức chế giải phóng GH (GH-IF).
Somatostatin, có tác dụng ức chế bài tiết GH, đồng thời ức chế bài tiết glucagon, insulin.
* Yếu tố giải phóng kích tố giáp trạng (TRF: Tyrotropin-Releasing-Factor).
TRF tham gia vào quá trình tổng hợp và bài tiết TSH. Khi lượng HM giáp trạng cao sẽ ức
chế bài tiết TRF.
* Yếu tố giải phóng kích dục tố (GnRF: Gonadotropin-Releasing-Factor).
Yếu tố này kích thích tuyến yên bài tiết Gonadotropin A (FSH) gọi là FSH-RF.
Yếu tố này kích thích tuyến yên bài tiết Gonadotropin B (LH) gọi là LH-RF.
* Yếu tố giải phóng kích tố vỏ thượng thận (CRF: Coticotropin-Releasing-Factor).
CRF có 3 laọi: α1-CRF, α2-CRF và β-CRF hoặc vasopressin hoặc giống vasopessin.
6.2.6. Hoocmon tuyến cận giáp trạng và calcitonin
Hoocmon tuyến cận giáp trạng và calcitonin (cùng với vitamin D) tham gia vào quá trình
chuyển hóa calci.
- HM tuyến cận giáp trạng PTH (paratyroit hoocmon), là 1polypeptit có 84Aa.
- PTH có tác dụng làm tăng nồng độ Ca trong máu, tác dụng chủ yếu lên tế bào thận và
xương, giải phóng Ca vào máu, ức chế tái hấp thu P của tế bào thận và tăng bài xuất P.
* Tyrocalcitonin (TCT) hay HM làm hạ Ca máu TCT là polypeptit có 32 Aa.
TCT có tác dụng là hạ Ca và P máu. TCT có vai trò tiết kiệm Ca và kích thích tạo thành
xương mới, ức chế sự mất Ca của xương và giải phóng Ca từ xương vào máu.
6.2.7. Hoocmon tuyến tụy
Có 2 hoocmon: Insulin và glucagon, 2 hoocmon này đều là những peptit có phân tử lớn,
có tác dụng trái ngược nhau, cùng tham gia quá trình chuyển hoá gluxit.
* Insulin: Phân tử cấu tạo từ 2 chuỗi mạch, nối với nhau bằng 2 cầu disunfit. Gồm 51 Aa,
mạch A có 21 Aa (mạch A có thêm 1 cầu diunfit), mạch B có 30 Aa. Khối lượng phân tử
5800. Trình tự các Aa trên mạch đã được Sannger xác định. Họat tính của insulin liên quan
tới cầu disunfit nếu khử 1 trong 3 cầu disunfit họat tính isulin giảm 90%. Insulin có tác dụng
trong quá trìng tổng hợp glycogen, axit béo, protein, kích thích phân giải glucoza do đó làm
giảm hàm lượng đường trong máu.
Trong cơ thể người insulin được tạo thành từ dạng tiền chất proinsulin không hoạt động
do tế bào tuyến tụy tiết ra, nó gắn với 1 đoạn peptit nối dài có 35 Aa từ đầu mạch A đến cuối
mạch B, dưới tác dụng của enzim endopeptitdaza cắt bỏ đoạn peptit nối dài tạo thành insulin
hoạt động. Khi quá trình bài tiết insulin bị vi phạm thì cơ thể mắc bệnh đái đường.
* Glucagon: được cấu tạo bởi 1 mạch polypeptit gồm 29 Aa.

39
 Glucagon do tế bào tuyến tụy tiết ra ở dạng proglucagon không hoạt động, có 37 Aa, dưới
tác dụng của proteinaza tạo thành glucagon hoạt động có 29Aa. Glucagon có tác dụng làm
tăng hàm lượng đường glucoza trong máu, do glucagon thúc đNy quá trình phân giải glycogen
ở gan thành glucoza, dưới tác dụng của enzim phosphorylaza. Glucagon tham gia vào quá
trình điều hòa trao đổi chất. Đặc biệt trong trường hợp cơ thể thiếu đường, glucagon làm tăng
hàm lượng đường nhằm đáp ứng nhu cầu kịp thời của cơ thể.
6.3. Hoocmon là dẫn xuất của axit amin
6.3.1. Hoocmon phần tủy tuyến trên thận
Có 2 loại: Adrenalin và noradrenalin, là dẫn xuất của phenylalanin và tyrozin, được tiết ra
từ tủy tuyến trên thận.
* Adrenalin: có tác dụng kích thích phân giải glycogen ở gan, cơ, làm tăng hàm lượng
đường trong máu, kích thích phân giải lipit thành axit béo và glyxerin.
* Noradrenalin: làm tăng huyết áp nhưng không có tác dụng rõ rệt lên quá trình chuyển
hóa gluxit.
6.3.2. Hoocmon tuyến giáp
Tyoxyn là hoocmon tuyến giáp, là dẫn xuất chứa iod của Aa tyrozin.
- Tyroxyn ảnh hưởng tới nhiều mặt chuyển hóa của cơ thể, tăng cường quá trình hô hấp và
chuyển hóa glucoza, tăng cường sự phân giải glycogen thành glucoza, tăng cường sự tổng hợp
glucoza từ các nguồn nguyên liệu không phải gluxit, làm tăng hàm lượng glucoza trong máu,
nước tiểu, đồng thời tăng phân giải protein, giảm dự trữ lipit.
- Nếu thiếu hoocmon tyroxin thì trẻ em ngừng lớn, đần độn, người lớn mắc bệnh bướu cổ.
Để tránh bệnh này trong thức ăn hàng ngày cần cung cấp đủ lượng iod cho cơ thể, đơn giản
nhất là dùng muối iod. Nếu thừa hoocmon tyroxin sẽ mắc bệnh bazơdo (bazadow), làm tăng
chuyển hóa cơ bản, gây suy nhược cơ thể, rối loạn thần kinh thực vật. Có thể chữa bệnh này
bằng cách phẫu thuật cắt bỏ 1 phần tuyến, hoặc dùng các chất kìm hãm sự tạo thành tyroxin
như tioure, tiouraxin.
6.4. Hoocmon steroit
Các hoocmon nhóm này được tổng hợp từ phần vỏ tuyến trên thận hoặc từ các tuyến tinh
hoàn, buồng trứng, thể vàng.
6.4.1. Hoocmon phần vỏ tuyến trên thận
Phần trên chúng ta đã biết tuyến trên thận tiết ra hoocmon adrenalin là dẫn xuất của Aa
Khác với nó, phần vỏ tuyến trên thận lại sinh ra hoocmon steroit có tác dụng khác. Sự tiết các
hoocmon này chịu ảnh hưởng của ACTH tuyến yên.
Tùy theo tác dụng sinh lí chia thành 3 nhóm
* Glucocoocticoit: phân tử có 21C, cooctizol và cooctizon chuyển hóa cho nhau.
Glucocoocticoit có tác dụng kích thích tổng hợp glycogen từ Aa, tăng cường quá trình phân
giải protein, lipit, chống viêm, tăng tích nước trong cơ thể.
* Mineralcoocticoit: phân tử có 21C, đại diện là andosteron, có tác dụng điều hòa chuyển
hóa muối, nước, làm tăng khả năng tái hấp thu ion Na+, tăng khả năng bài xuất ion K+.
* Androgen: phân tử có 19C, đại diện andostendion.
Androstendion có tác dụng như hoocmon sinh dục nam nhưng yếu hơn, đồng thời có tác
dụng phân giải protein.
6.4.2. Hoocmon sinh dục nam
Hoocmon sinh dục nam được tạo thành trong các tuyến sinh dục nhưng chịu ảnh hưởng
của hoocmon tuyến yên FSH.
Đại diện testosterone do tế bào kẽ của tinh hoàn tiết ra, phân tử có 19C, có tác dụng tạo
giới tính phụ của đàn ông và động vật đực. Testosteron dùng điều trị suy tinh hoàn.
6.4.3. Hoocmon sinh dục nữ
Hoocmon sinh dục nữ tạo ra từ nang trứng và chịu ảnh hưởng của FSH tuyến yên.
Đại diện estrogen, phân tử có 18C gồm 3 chất: estro, estradiol và estiol.
Trong đó chất lưu thông chính là estradiol, có tác dụng làm nhầy hóa niêm mạc trẻ con,
làm ổ đón trứng thụ tinh, ảnh hưởng lên chu kì kinh nguyệt.

40
 Chương VII: HÓA SINH CƠ
7.1. Thành phần hóa học của cơ
- Thành phần hóa học: sợi cơ cũng như bất kì 1 tế bào sống nào khác, là một cấu trúc
protein. 70 - 80% trọng lượng cơ là nước, 17 - 21% là protein và 3 - 4% là các chất khác.
Thành phần chung của cơ gồm có:
Nước ≈ 75%; chất khô 25% trong đó protein ≈ 16,5 - 20,9%, glycogen: 0,3 - 3%,
phosphatid: 0,4 - 1%, cholesterol: 0,03 - 0,23%, creatin, creatinphosphat: 0,2 - 0,5%, ATP:
0,23 - 0,25%, axit lactic: 0,01 - 0,02%, muối vô cơ: 1% trong đó K+: 0,32%, Na+: 0,2%.
7.1.1. Protein
Protein là thành phần quan trọng nhất của cơ, trong đó có nhiều loại protein.
* Myogen: là nhóm các protein dạng cầu, tan trong nước, chiếm khoảng 20 - 30% lượng
protein trong cơ thể. Myogen là thành phần chính trong tế bào chất, bao gồm myoalbumin là 1
protein đặc biệt của cơ và enzym xúc tác các quá trình chuyển hóa.
* Myosin: là thành phần không tan trong nước, myosin chiếm khoảng 30 - 35% lượng
protein cơ. Myosin là phân tử lớn, phần đuôi gồm 2 chuỗi polypeptit xoắn với nhau, có trọng
lượng phân tử khoảng 500.000 và trọng lượng phân tử mỗi chuỗi xấp xỉ 20.500, được gọi là
chuỗi nặng (chuỗi H), phần đầu có cấu trúc dạng cầu phức tạp mang tính chất enzym, nó gồm
phần đầu mút của chuỗi nặng và 4 chuỗi nhẹ bằng nhau có trọng lượng phân tử M = 18.000
cuộn lại thành dạng cầu. Phần đầu có tác dụng xúc tác phản ứng thủy phân ATP thành ADP
và Pv. Myosin đóng vai trò quan trọng trong cơ.
Myosin có hoạt tính ATPaza: hoạt tính ATPaza được đặc trưng bằng 1 số tính chất:
- Ion canxi hoạt hóa và ion magie ức chế hoạt tính ATPaza của myosin.
- Hoạt tính ATPaza được duy trì bởi nồng độ ion kali.
- ATP aza có 2 pH tối thích là 6,0 và 9,5. Hoạt tính của ATPaza thay đổi khi có sự gắn của
sợi myosin với actin. Trong khi hoạt tính ATPaza của myosin được ion Ca2+ hoạt hóa và ion
Mg 2+ ức chế thì hoạt tính ATPaza của actomyosin lại được cả ion Mg2+ và Ca2+ hoạt hóa.
Từ thực nghiệm người ta đã đi đến kết luận: 2 trung tâm xúc tác của ATPaza của phần đầu
myosin, khu trú trước, ngay ở trên hay ở bên cạnh trung tâm gắn actin.
* Actin: là 1 protein co-duỗi của cơ thể chiếm khoảng 10 - 12% lượng protein cơ. Actin
tồn tại 2 dạng là actin cầu (G-actin) và actin sợi (F-actin). Actin cầu có trọng lượng phân tử
(M = 46.000), mỗi phân tử chứa 1 phân tử ATP. Actin cầu có thể trùng hợp (polime hóa)
thành actin sợi (F-actin) kèm theo phản ứng phân giải ATP thành ADP và Pv.
n (G-actin-ATP) → (F-actin-ADP)n + nPv
Actin cầu và actin sợi không có tính chất enzym.
Actin tạo thành với myosin 1 tỉ lệ nhất định phức hợp actomyosin đóng vai trò quan trọng
trong sự co cơ.
* Tropomyosin: Ngoài những protein cơ bản trong các tơ cơ còn có chứa tropomyosin và
các protein tan trong nước khác nữa.
Tropomyosin có rất nhiều trong các cơ của động vật không xương sống. Trong cơ xương
của động vật có xương sống và người trưởng thành nó chỉ chiếm xấp xỉ 4% trọng lượng
protein của tơ cơ. Tropomyosin là 1 phức hợp protein, nó đóng vai trò quan trọng trong trạng
thái căng cơ tĩnh lực, bởi vì có khả năng chuyển thành gel rất quánh.
* Phức hợp troponin: Là protein dạng cầu có trọng lượng phân tử khoảng 60.000, chiếm
tỉ lệ thấp trong cơ. Phức hợp troponin gồm 3 đơn vị có cấu trúc hạt (cầu) là: troponin T (Tn
T), troponin C (Tn C) và troponin I (Tn I).
- Troponin T, đảm bảo cho việc liên kết Tm (Tropomyosin).
- Troponin C, tạo liên kết với Ca2+ trên bề mặt Tm do đó làm thay đổi cấu hình của nó.
- Troponin I, có thể ngăn cản tác động tương hỗ của actin và myosin.
* Myoglobin: Là phân tử protein dạng cầu có kích thước nhỏ. Myoglobin dễ tan trong
nước, là protein sắc tố làm cho cơ có màu hồng. Myoglobin chứa kẽm và Fe2+ nên có khả
năng thu và nhường oxy dễ dàng. Myoglobin kết hợp với oxy và có độ bão hòa oxy ở mức độ

41
cao hơn so với Hb tại cùng một phân áp oxy. Ngoài các protein trong cơ còn có collagen.
Myoglobin có ái lực với oxy cao hơn hemoglobin.
7.1.2. Các thành phần khác của cơ
* Glycogen: Chiếm tỉ lệ 0,3 - 0,9% có khi tới 2%, đó là nguồn gốc dinh dưỡng cơ bản của
cơ. Tỉ lệ glycogen giảm khi cơ hoạt động, trong các trường hợp uốn ván, hoặc co giật kéo dài
lượng glycogen trong cơ hầu như không đáng kể.
* Lipid: Mô cơ chứa khỏang 1% lipid. Sự phân bố và tỉ lệ các lipid riêng biệt khác nhau:
mỡ trung tính (triglycerid) nằm giữa các sợi cơ riêng biệt trong mô liên kết, không phải cơ
nào cũng có triglycerid. Cholesterol và phospholipit là thành phần cần thiết của tất cả các cơ.
Cơ tim có lượng phospholipit và cholesterol gấp 2 lần so với cơ xương và cơ trơn. Các cơ
thường xuyên hoạt động có tỉ lệ phospholipit và cholesterol lớn hơn.
* Các chất tiết: Là những chất hữu cơ tan trong nước, có phân tử lượng thấp.
- Trong mô cơ tươi chứa nhiều ATP. Ví dụ: trong 1g cơ tươi chứa 3,3mg ATP. Cơ không
còn tươi, lượng ATP giảm thay vào đó là AMP, inozinic (sản phNm khử amin của AMP) và
NAD, NADP. Ti thể là nơi phát sinh và dự trử năng lượng trong các liên kết ATP giàu năng
lượng.
- Creatinphosphat, dễ bị phân hủy trong môi trường axit, vì vậy dấu hiệu chết đầu tiên của
cơ là sự phân giải creatinphosphat.
- Creatin, là sản phNm phân giải của creatinphosphat, có rất ít trong cơ.
- Axit lactic, khi vận cơ mạnh lượng a.lactic trong cơ tăng gây hiện mỏi cơ. Axit lactic
1phần được thoái hóa trực tiếp trong cơ, phần lớn theo chu trình Cori tới gan.
- Các chất vô cơ, trong cơ chứa nhiều muối khác nhau. Trong 100g cơ tươi có khoảng:
336mgK+, 65mg Na+, 12mg Ca2+, 24mg Mg2+, 57mg Cl-.
Sự phân bố Na+, K+ trong và ngoài cơ khác nhau. Lượng K trong sợi cơ khoảng 105mmol
và ngoài sợi cơ là 4,5mmol, lượng Na trong sợi cơ là 16mmol, ngoài sợi cơ là 148mmol.

7.2. Sự chuyển hóa các chất trong mô cơ

7.2.1. Chuyển hóa gluxit trong cơ
Khi vận cơ mạnh sự chuyển hóa gluxit trong cơ tăng hàng trăm lần so với lúc nghỉ. Khi cơ
co rút có 2 hiện tượng xảy ra:
- Cơ cần năng lượng ATP lớn hơn hàng ngàn lần khi nghỉ, buộc cơ điều chỉnh cung cấp
năng lượng cho cơ.
- Khi cơ co rút, các mạch máu bị chèn ép, sự cấp máu bị giảm sút gây tình trạng thiếu oxy
trong khi đó cơ co lại cần năng lượng. Cơ cần giải quyết bằng cách:
+ Myozin cung cấp oxy.
+ Gluxit thoái hóa theo con đường yếm khí.
+ Phân giải các liên kết phosphat giàu năng lượng, đặc biệt là creatinphosphat cung cấp
ATP cho cơ. Khi co cơ glycogen thoái hóa yếm khí tạo nhiều a.lactic. Nếu quá trình đường
phân đi theo con đường phân giải yếm khí thì từ 1phân tử glucoza phân giải tạo ra a.lactic và
cho 2ATP. Trong khi đó ở điều kiện hiếu khí đến CO2 và H2O, cho 38ATP. Như vậy khi phân
giải 1 lượng glycogen trong 1g cơ tới a.lactic tạo được 1-2Kcal năng lượng có thể sử dụng
được, lượng a.lactic tạo thành sẽ vào máu.
Nồng độ a.xit lactic trong máu khác nhau tùy thuộc vào cường độ và thời gian hoạt động
của cơ. A.lactic 1phần thoái hóa thành CO2 và H2O, 1 phần đi vào chu trình Cori. Như vậy sự
oxy hóa gluxit trong cơ vừa hiếu khí, vừa nửa yếm khí (gây nợ O2).
Gluxit ↔ CO2 + H2O
Gluxit ↔ a.lactic.
Tình trạng “nợ oxy” trong hoạt động cơ mạnh là 1 hiện tượng hoàn toàn sinh lí, sau khi cơ
ở trạng thái nghỉ, mức tiêu thụ oxy vẫn còn cao, chính vì vậy sau 1 vận động mạnh vận động
viên thở hổn hển.
7.2.2. Chuyển hóa protid trong cơ
Sự chuyển hóa protid trong cơ không có gì đặc biệt.

42
 7.2.3. Chuyển hóa lipit trong cơ
Sự chuyển hóa lipit trong cơ không đáng kể.

7.3. Cơ sở hóa sinh của sự co cơ

Đơn vị cấu tạo của cơ vân là sợi cơ (tế bào cơ). Sợi cơ vân rất dài, có nhiều nhân và được
bao bọc bởi màng sợi cơ. Đường kính sợi cơ khoảng 20-100µm.
Sợi cơ chứa mitochondria và sinh chất giàu năng lượng và glycogen.
đơn vị co cơ hình thành từ đầu mút sợi trục thần kinh kết hợp với sợi cơ. Nguyên sinh chất
của sợi cơ chứa các tơ cơ, đường kính tơ cơ khoảng 1-1,7 µm. Tơ cơ bao gồm: nhiều dải
ngang tối và sáng nằm cạnh nhau, dải tối gọi là đĩa (băng) A; dải sáng gọi là đĩa (băng) I.
- Đĩa A: dài khoảng 1500-1600nm, trung tâm đĩa A có 1 vùng không tối gọi là vùng H, có
thể bị cắt đôi bởi vạch M (màu sẫm).
- Đĩa I: dài khoảng 1000nm, chia thành 2 nửa đều nhau nhờ 1 vạch sẫm gọi là vạch Z,
khoảng cách từ vạch Z này đến vạch Z kia khoảng 2,5 µm gọi là đơn vị tơ cơ.
Hệ thống co duỗi cơ gồm 2 nhóm sợi. Trong đĩa A phân bố 2 loại sợi dày và mảnh.
- Sợi dày (xơ dày) tạo thành từng bó các phân tử myosin xếp song song với nhau.
- Sợi mảnh (xơ mảnh) tạo thành từ 2 chuỗi actin cuộn với nhau.
Còn vạch Z nằm trên toàn bộ chiều ngang của sợi cơ và là màng các sợi actin xuyên qua.
Vạch Z nối các sợi này với màng cơ.
Nhờ cầu nối các sợi myosin với các sợi actin, còn các sợi actin (nhờ vạch Z) nối với màng
cơ là bộ phận được chuyển thành gân. Như vậy, hệ thống tơ cơ trong sợi cơ là 1 hệ thống cơ
học đồng nhất. Sợi cơ bao gồm những sợi dày và những sợi mảnh, gồm những đoạn đều đặn
là đơn vị tơ cơ.
Trong quá trình co cơ những đơn vị này trượt trong đơn vị cơ làm cho toàn bộ cơ thu ngắn
lại. Sự co cơ cần năng lượng ATP, lấy từ sự phân giải ATP thành ADP + Pv.
* Cơ chế co cơ
Từ giữa thế kỉ 19 đến nay, có nhiều giả thuyết giải thích về cơ chế hóa học của co cơ.
Quan niệm chung của các giả thuyết đó là năng lượng hóa học được giải phóng trong quá
trình chuyển hóa sẽ chuyển thành cơ năng. Ở đây chỉ đề cập đến các giả thuyết hiện nay được
thừa nhận rộng rãi nhất.
Vấn đề này được nghiên cứu trên 3 phương diện:
- Phương diện năng lượng: nói về nguồn năng lượng cơ bản cho co cơ.
- Phương diện hình thái: nói về những hiện tượng diễn ra trong sợi cơ khi co, sự biến đổi
cấu trúc của cơ ở mức độ phân tử.
- Phương diện lí sinh: nói về sự chuyển năng lượng thành cơ năng.
Quan điểm hiện nay về cơ chế co cơ:
Sự tương tác giữa actin và myosin là nguyên nhân cơ bản gây nên co cơ. Sự tương tác này
bị ức chế bởi troponin khi có mặt Ca++.
Khi có xung động thần kinh truyền tới cơ xung động sẽ qua các thành phần màng tế bào
cơ, hệ thống T tới lưới cơ tương. Làm giải phóng Ca++. Ion Ca++ sẽ kết hợp với Tn C của
troponin làm cho phức hợp troponin thay đổi cấu hình. Sự thay đổi này chuyển tới
tropomyosin và tới actin. Khi đó actin sẽ kết hợp với myosin và sự co cơ xảy ra cùng với sự
thủy phân ATP để cung cấp năng lượng. Quá trình này diễn ra cho tới khi Ca++ được thu hồi
vào lưới nội cơ tương. Người ta kết luận rằng ion Ca++ kiểm soát sự bắt đầu co cơ bởi cơ chế:
Ca++ → Troponin → Tropomyosin → Actin → Myosin
Các giai đoạn co cơ:
- Khi cơ nghỉ, nồng độ Mg2+ ở cơ tăng cao nhưng nồng độ Ca2+ thấp dưới ngưỡng
(<10-7mol) để khởi động quá trình co cơ. Ở trạng thái này không có cầu ngang rõ rệt giữa
các sợi myosin và actin. Mỗi đầu myosin gắn chặt 2 ATP, không thể tương tác với actin nếu
không có mặt của ion Ca2+. Phân tử troponin che khuất trung tâm gắn myosin của G-actin.
- Khi có xung động thần kinh ion Ca2+ tự do giải phóng từ lưới cơ tương gắn trực tiếp vào
trung tâm gắn Ca2+của troponin, làm thay đổi cấu hình phân tử của troponin nên trung tâm gắn

43
myosin trên G-actin lộ ra. Do đó nó kết hợp ngay vào đầu myosin để được hoạt hóa (ở dạng
năng lượng cao).
Như vậy đã hình thành cầu ngang giữa đầu myosin và 1 G-actin, làm cho đầu myosin bị
mất năng lượng, chuyển từ cấu hình năng lượng cao thành cấu hình năng lượng thấp, làm thay
đổi góc giữa đầu myosin và trục của nó (từ 900 → 450). Kết quả là đầu myosin kéo sợi mảnh
actin di chuyển dọc theo sợi myosin giống như tác dụng của mái chèo thuyền. Vì vậy có tác
giả gọi cơ chế này là cơ chế “chèo thuyền” và chính năng lượng thủy phân ATP đã tạo năng
lượng cơ học của lực chèo thuyền đó do thay đổi cấu hình năng lượng của đầu myosin.
ADP và Pv rời khỏi myosin và 2ATP khác lại được gắn vào đầu myosin và 1 chu kì mới
lại bắt đầu khi có mặt của ion Ca2+.
Sự giãn cơ xảy ra khi ion Ca+2 được thu hồi vào lưới nội cơ tương nhờ (bơm Ca = Ca-
ATPaza). Khi cơ nghỉ nồng đọ ATP cao là do nông độ Ca+2 ở cơ thấp hơn nông độ cần có (<
10-8mol để hoạt hóa ATPaza của myosin gây co cơ).

7.4. Nguồn năng lượng khi co cơ

Có 3 trạng thái hoạt động của cơ, đó là: cơ nghỉ, cơ hoạt động với cường độ trung bình và
cơ hoạt động với cường độ mạnh. Mỗi trạng thái như vậy nguồn năng lượng cho cơ hoạt động
có khác nhau:
- Cơ nghỉ: chất đốt chính là a.béo, thể xetonic, axetylCoA và chuỗi hô hấp.
- Cơ hoạt động trung bình như đi bộ, chạy marathon… trong cơ ngoài quá trình chuyển
hóa như khi cơ nghỉ còn có quá trình oxy hóa glucoza do máu mang đến. Glucoza được thoái
hóa trong điều kiện hiếu khí tạo ra CO2, H2O và ATP đồng thời với quá trình tạo ATP từ
nguồn dự trử creatinphosphat.
- Cơ hoạt động mạnh, nhu cầu đòi hỏi nguồn năng lượng lớn và nhanh. Trong khi đó máu
không cung cấp đủ oxy để oxy hóa đến sản phNm cuối cùng (CO2, H2O), trường hợp này
glycogen dự trử được dùng ưu tiên. Glycogen thoái hóa trong điều kiện yếm khí là nguồn
cung cấp ATP tuy ít nhưng kịp thời bổ sung thêm vào chu trình Krebs.
Sử dụng glucoza do máu mang đến và glycogen dự trử trong cơ như 1 nguồn chất đốt để
cung cấp ngay cho những hoạt động mạnh của cơ, nhờ sự điều tiết của adrenalin.
Adrenalin kích thích sự tạo thành glucoza từ glycogen ở gan và tăng cường sự thoái hóa
glycogen ở cơ.

44
 CHƯƠNG VIII: CÁC QUY LUẬT HÓA SINH CỦA QUÁ
TRÌNH GIÁO DỤC THỂ CHẤT
8.1. Những biến đổi hóa sinh của sự mệt mỏi
8.1.1. Vài nét đại cương về sự mệt mỏi
- Dưới góc độ sinh lí, mệt mỏi được hiểu như 1 trạng thái sinh lí đặc biệt của cơ thể, làm
giảm sút khả năng làm việc trong lao động cũng như trong tập luyện TDTT, mệt mỏi mất đi
khi nghỉ ngơi.
- Dưới góc độ chung nhất, mệt mỏi có thể coi như là 1 trạng thái do hoạt động kéo dài hay
căng thẳng gây rra làm giảm khả năng vận động của cơ thể. Về chủ quan cho thấy sự mệt mỏi
như 1 cảm giác mỏi tại chỗ (mỏi ở 1 nhóm cơ nào đó) hay mệt mỏi toàn cơ thể.
8.1.2. Các yếu tố liên quan đến mệt mỏi
Các giả thuyết dưới đây giải thích sự phát triển hiện tượng mệt mỏi là do cạn kiệt các
nguồn năng lượng (ATP, creatin phosphat và đường). Hay tập trung các sản phNm chuyển hóa
như a.lactic, các sản phNm trung gian của quá trình chuyển hóa, làm cơ bị nhiễm độc gây nên
mệt mỏi.
Người ta chia các yếu tố hóa sinh hạn chế khả năng vận động thành 3 nhóm có liên quan
với nhau theo nguồn gốc phát sinh của chúng là:
- Thứ nhất: những biến đổi hóa sinh trong hệ thần kinh trung ương là do quá trình hưng
phấn vận động cũng như các xung động bản thể từ ngoại vi gây ra.
- Thứ hai: là những biến đổi hóa sinh trong các cơ xương và cơ tim do hoạt động của
chúng và các ảnh hưởng dinh dưỡng của hệ thần kinh gây ra.
- Thứ ba: là những biến đổi hóa sinh ở môi trường bên trong cơ thể, cũng như ảnh hưởng
của hệ thần kinh.
* Những biến đổi hóa sinh khi cơ hoạt động với cường độ cao trong thời gian ngắn
- Mức ATP, creatin phosphat trong cơ giảm xuống rất nhiều còn ADP thì tăng lên, nồng
độ a.lactic tăng.
- Nồng độ glycogen, hoạt tính ATP-aza của quá trình phosphoryl hóa ái khí (P/O) giảm
xuống rõ rệt. Còn hoạt tính các enzym oxy hóa thì hầu như không thay đổi. Nồng độ a.lactic
tăng vọt.
- Hoạt tính của các enzym oxy hóa, lượng glycogen và ATP trong não không thay đổi
nhưng ATP giảm xuống rất nhiều ở vùng vận động. Lượng creatin phosphat và axit γ-
aminobutiric (GABA) trong não giảm xuống.
* Những biến đổi hóa sinh khi cơ thể vận động ở trạng thái ổn định
Khi vận động ở trạng thái chuyển hóa ổn định thì không gây ra mệt mỏi rõ rệt (bởi với
cường độ vừa phải trong 1 giờ ở nhiệt độ ≈ 32 - 350C) thì ít gây ra những biến đổi hóa sinh
trong cơ, trong máu và trong não. Những biến đổi rõ nhất là giảm lượng glycogen và tăng
hoạt tính enzym trong các cơ. Như vậy, đặc điểm chung của mệt mỏi là sự rối loạn cân bằng
các hợp chất phospho giàu năng lượng trong cơ và trong não. Còn hoạt tính ATP-aza và hệ số
P/O trong cơ thì giảm xuống.
Tuy nhiên, mệt mỏi do vận động với cường độ cao hay kéo dài đều có những nét đặc hiệu
riêng. Ngoài ra biến đổi hóa sinh khi mệt mỏi do cơ hoạt động trong thời gian ngắn có điểm
khác so với cơ hoạt động với cường độ vừa phải, trong thời gian gần đến mức tới hạn.
* Thần kinh trung ương với sự mệt mỏi
Có 2 giả thuyết về hóa sinh đáng chú ý giải thích sự xuất hiện ức chế trên giới hạn:
+ Giả thuyết thứ 1: dựa trên sự kiện giảm tính hưng phấn của hệ thần kinh trung ương khi
mức ATP trong hệ thần kinh giảm xuống.
Theo thuyết này thì sự tăng tỉ số ADP/ATP có tác dụng làm giảm hoạt tính chức năng đặc
hiệu của nơron và chuyển năng lượng cho các quá trình bù đắp sinh tổng hợp. Các quá trình
này sẽ làm tái tạo ATP, làm giảm tỉ số ADP/ATP và phục hồi lại tính hưng phấn.
+ Giả thuyết thứ 2: thuyết này cho rằng ức chế trên giới hạn phát sinh do sự tăng lượng
GABA trong cấu trúc thần kinh.
45
 GABA có vai trò làm tăng tính thấm của màng tế bào thần kinh với các ion, đặc biệt là ion
+
K . Vì vậy làm thay đổi biên độ và cực của điện thế sợi nhanh, ức chế xinap trục nhánh của
các tế bào tháp trong vỏ não (có lẽ do tác dụng cạnh tranh với chất dẫn truyền hóa học trung
gian acetylcholin).
Tóm lại: sự mệt mỏi (đặc biệt cảm giác mệt mỏi) là phản ứng bảo vệ, tránh cho cơ thể sự
kiệt quệ và chức năng, nguy hiểm cho cơ thể, đồng thời sự mệt mỏi cũng rèn luyện các cơ chế
bù trừ hóa sinh và sinh lí, tạo tiền đề cho các quá trình hồi phục và tiếp tục và nâng cao khả
năng hoạt động của cơ thể.

8.2. Quá trình hồi phục hóa sinh trong giai đoạn nghỉ
Trong giai đoạn nghỉ năng lượng trong các liên kết giàu năng lượng của các nhóm
phosphat trong ATP được sử dụng để đảm bảo cho các quá trình sinh tổng hợp nhằm phục hồi
mối tương quan hóa sinh trở về mức trước khi cơ thể hoạt động.
8.2.1. Các hiện tượng hóa sinh trong cơ sau vận động
- Chuyển hóa năng lượng ái khí rất rõ rệt, do cơ được cung cấp đầy đủ oxy. Sự tăng tiêu
thụ oxy của cơ thể kéo dài rất lâu sau khi đã ngừng vận động.
- Hiệu quả năng lượng của hô hấp ở cơ tăng.
- Số sản phNm ATP trên đơn vị oxy được sử dụng cũng được tăng vượt mức ban đầu.
- Hoạt tính của các enzym oxy hóa tăng, thậm chí cao hơn so với lúc đang vận động
(a.lactic sinh ra từ cơ vào máu đến gan).
Sự tạo thành ATP trong thời gian nghỉ được thực hiện bằng con đường phosphoryl hóa ái
khí.
8.2.2. Tốc độ hồi phục các chất trong máu và cơ - giai đoạn nghỉ
Phục hồi nhanh nhất là axit pyruvic (là nguyên liệu để tân tạo glucoza), axit lactic và cân
bằng kiềm toan. Tiếp theo là sự phục hồi creatin phosphat. Chậm hơn nữa là glycogen,
protein cơ. Cuối cùng là phục hồi ATP. Sở dĩ ATP trở về mức bình thường chậm nhất là do
trong quá trình phục hồi một lượng ATP vẫn bị tiêu tốn cung cấp năng lượng cho quá trình
sinh tổng hợp.
8.2.3. Con đường tái tổng hợp một số chất
- Tái tổng hợp creatin phosphat
Phản ứng creatinkinaza: Creatin + ATP → Creatin phosphat + ADP
- Tái tổng hợp glycogen
Sự tái tổng hợp glycogen bằng nhiều con đường khác nhau:
+ Tổng hợp glycogen từ axit lactic: phản ứng thuận nghịch PEP (PEP = phosphoenol
pyruvat) PEP + ADP ↔ axit pyruvic + ATP
+ Tổng hợp glycogen từ glucozo 6(P) (sản phNm trung gian của đường phân):
Glucoza được phosphoryl hóa thành glucozo 6(P) dưới tác dụng của hexokinaza và ATP.
Glucozo 6(P) được đồng phân hóa thành glucozo 1(P) nhờ xúc tác của
phosphoglucomutaza.
Glucozo 1(P) phản ứng với UTP → nucleotit hoạt động là UDPG (uridin di(P) glucoza).
Dưới tác dụng của glycogen syntetaza C1 của UDP-glucoza tạo thành liên kết glycozit với
C4 của gốc glucoza tận cùng của 1 “lõi” glycogen có sẵn, giải phóng UDP. Quá trình này cứ
lặp đi lặp lại và mạch thẳng của glycogen dài dần.
UDP được tạo thành sẽ tác dụng với ATP dưới tác dụng của nucleozit diphosphokinaza
để tạo thành UTP và ADP. UTP sẽ tiếp tục tham gia phản ứng với G1P để tạo thành UDGP.
Glycogen bị cạn kiệt khi nhịn đói 24 giờ. trong trường hợp phải tổng hợp glycogen từ đầu
(không có sẵn lõi glycogen, quá trình tổng hợp glycogen bắt đầu từ 1 protein-E là glycogenin)
Glycogenin là 1 enzim có tác dụng tự gắn glucoza, dưới các dạng UDP-glucoza vào nhóm
OH của gốc tyrosin của nó nhờ glycogen syntetaza. Vì vậy sự tổng hợp glycogen luôn diễn ra.
Tổng hợp glycogen còn sử dụng chuỗi carbon của Aa sau khi được khử nhóm amin.
Ví dụ: Alanin bị khử amin thành pyruvat.
Axit aspatic → Axit oxaloacetic.

46
 Axit glutamic → Axit α-cetoglutaric.
Nghiên cứu sự biến động các thành phần gluxit trong giai đoạn nghỉ cho thấy trong pha tái
tổng hợp đầu tiên sự giảm lượng a.lactic và hexozophosphat trong cơ. Trong pha thứ 2 lượng
đường tự do tăng lên lúc đầu, sau đó giảm xuống.
Các dẫn liệu trên chứng tỏ rằng đường chuyển từ máu vào cơ là nguồn nguyên liệu quan
trọng trong sự tái tổng hợp glycogen.
- Quá trình tổng hợp protein: sự tái tổng hợp protein cũng tăng lên trong giai đoạn nghỉ.
Protein nào bị giảm trong vận động sẽ được phục hồi về mức cũ như:
+ Protein chung của cơ.
+ Protein của bào tương.
+ Protein là các enzym, đường phân và protein của ti lạp thể, trong đó lượng ADN và
ARN hồi phục trước.
- Tăng tổng hợp phospholipit:
+ Khi cơ vận động mạnh làm giảm mức phospholipit trong ty thể của tế bào cơ.
+ Trong giai đoạn nghỉ, lượng phospholipit trong ty thể tăng và dần đạt mức bình thường.

8.3. Các quy luật hóa sinh của quá trình tiêu hao năng lượng
Đặc điểm của quá trình hồi phục là sự diễn biến có tính chất dao động, trải qua nhiều pha
khác nhau. Sự phục hồi các chất đã bị tiêu hao trong khi cơ hoạt động không chỉ đạt tới mức
xuất phát, mà vượt cao hơn, rồi sau đó giảm dần xuống để dần dần về bình thường.
Chúng ta có thể nhận thức được biểu hiện của quy luật sinh học “quy luật bù vượt mức”
còn gọi là “quy luật veigert”. Biểu hiện của quy luật này là: bất kì hệ thống sinh học nào bị
dao động khỏi trạng thái cân bằng động, đặc trưng cho trạng thái nghỉ sinh lí, thì hệ thống đó
trước khi trở về mức ban đầu sẽ trải qua pha hồi phục tiềm năng hóa học và chức năng cao
hơn mức ban đầu.
Quy luật này là đối tượng nghiên cứu của I.P.Paplop và Iu.V.Phonbort. Các tác giả này đã
xác định mối liên hệ chặt chẽ giữa các quá trình tiêu hao và hồi phục trên nhiều cơ quan.
Các công trình nghiên cứu trong phòng thí nghiệm cho thấy: tốc độ phục hồi, trị số và thời
gian của pha bù vượt mức (hồi phục vượt mức) ý nghĩa của thời điểm và cường độ kích thích
(tham khảo giáo trình SLH TDTT) phụ thuộc vào cường độ của quá trình suy kiệt. Càng tiêu
hao tích cực, thì sự phục hồi càng nhanh, do đó sự bù vượt mức càng lớn.
Tuy nhiên, những điều nói trên chỉ đúng trong những giới hạn nhất định. Cường độ và trị
số tiêu hao năng lượng cao quá, thường làm chậm sự phục hồi và pha bù vượt mức lại kéo dài
hơn.
* Sự thích ứng cơ thể đối với vận động
Như đã trình bày ở trên, quá trình tiêu hao càng nhiều thì quá trình phục hồi càng mạnh,
nhưng nếu cường độ hoặc trị số tiêu quá lớn, thì các quá trình phục hồi càng chậm.
Từ đó có thể rút ra:
- Lượng vận động phải đủ lớn với cường độ cao nhưng không nên quá mức.
- Việc luyện tập không nên làm cho quá trình phục hồi diễn ra chậm. Sự chậm trễ trong
phục hồi là tiêu chuNn quan trọng để xác định luyện tập nặng, thái quá.
- Giai đoạn bù vượt mức là giai đoạn tăng cường chức năng của cơ thể chỉ tồn tại trong 1
giai đoạn nhất định, sau đó sẽ trở về mức ban đầu. Do đó, để bảo đảm cho chức năng có thể
được tăng cường và duy trì ở mức cao hơn cần phải tập luyện lặp đi lặp lại, phương pháp tập
lặp đi lặp lại nhiều lần sẽ có vai trò tích cực trong rèn luyện. Đó cũng chính là cơ sở của một
trong những nguyên tắc quan trọng nhất của rèn luyện thể thao.
Quy luật nói trên còn là cơ sở của một nguyên tắc không kém phần quan trọng khác là
luyện tập thường xuyên.
- Nếu việc tập lại bắt đầu vào lúc sự hồi phục chưa hoàn toàn, không những không đạt
được kết quả mà còn gây kiệt quệ kéo dài.
- Nếu việc tập lại rơi đúng vào thời điểm pha bù vượt mức sẽ thu được hiệu quả tập luyện
cần thiết.

47
 8.4. Ứng dụng quy luật hóa sinh vào lĩnh vực giáo dục thể chất
Trong phạm vi của 1 buổi tập, chỉ số của sự phục hồi đầy đủ hay không đầy đủ có thể
được xác định bởi các yếu tố sau: lượng axit lactic trong máu, các thông số của cân bằng kiềm
toan, tần số mạch.
Cụ thể:
- Nếu đặt bài tập tiếp theo vào thời điểm phục hồi chưa hoàn toàn, cần sử dụng các chỉ số
hóa sinh phản ánh những nét chung nhất trạng thái cơ thể đó là:
+ Xác định những biến đổi nồng độ oxy trong máu khi nín thở lúc nghỉ và sau giấc ngủ
đêm (độ dài của đường ghi oxy huyết là khoảng thời gian mà khi nín thở nồng độ oxy máu
vẫn duy trì ở mức bình thường).
+ Hoặc xác định lượng ure máu, lấy vào sáng sớm lúc còn đói.
+ Lượng ure máu của họ khi bắt đầu chu kì tập luyện là 5,9 ± 0,1 µmol/ml.
+ Giữa chu kì luyện tập nhỏ là 7,8 ± 0,3 µmol/ml.
+ Cuối chu kì là 7,4 ± 0,3 µmol/ml.
+ Trước chu kì tiếp theo là 5,7 ± 0,1 µmol/ml.
Từ những nguyên tắc tập luyện có thể rút ra 2 ý kiến quan trọng sau:
Thứ nhất, việc tập luyện không chỉ là vận động, mà là sự thống nhất biện chứng giữa vận
động và nghỉ ngơi. Chính trong giai đoạn nghỉ đã diễn ra các mức chức năng mà chính sự vận
động tạo ra các tiền đề cho sự xây dựng lại tiền đề này.
Thứ hai, mỗi lượng vận động đòi hỏi một thời gian nghỉ đặc trưng cho nó bởi vì cường độ
của các quá trình hồi phục, thời gian diễn ra, trị số và thời gian của sự bù vượt mức đều được
xác định bằng cường độ và trị số của các quá trình tiêu hao. Các quá trình này không giống
nhau trong các loại vận động khác nhau.
Theo sự tăng dần các khả năng chức năng trong quá trình tập luyện, lượng vận động này
sẽ ít gây ra các biến động hơn. Nghĩa là, trong giai đoạn hồi phục sự bù vượt mức sẽ ít hơn.
Nói cách khác, qua 1 thời gian nhất định, lượng vận động sẽ không có hiệu quả rèn luyện nữa.
Do đó, các lượng vận động phải được nâng dần theo sự tăng lên của trình độ tập luyện. Đây
cũng chính là nguyên tắc thứ ba của sự tập luyện thể thao (nguyên tắc tăng lượng vận động).
Tuy nhiên, việc tìm ra quy luật chưa có nghĩa là biết sử dụng nó, biết biến khả năng thành
hiện thực.
Sự phức tạp ở chỗ các quá trình mệt mỏi và phục hồi trong các cơ quan khác nhau, cũng
có những điểm khác nhau, nghĩa là chúng diễn ra với tốc độ khác nhau. Sự phục hồi các chức
năng riêng biệt diễn ra trong thời gian khác nhau.
Như chúng ta đã biết, sự khác nhau về thời gian của sự phục hồi và hồi phục hồi vượt mức
đối với các thành phần hóa sinh trong cơ. Do đó, việc giải quyết vấn đề thời gian nghỉ và chọn
được thời gian tối ưu để tập lại, phải xuất phát từ nhiệm vụ cụ thể đặt ra cho huấn luyện viên
và vận động viên.
Phải căn cứ vào nhiệm vụ và phương hướng của quá trình tập luyện mà lựa chọn thời
điểm nghỉ sau các lượng vận động giống nhau, cũng như thời gian nghỉ sau các lượng vận
động khác nhau.

48
 CHƯƠNG IX: CƠ SỞ HÓA SINH VÀ SỰ PHÁT TRIỂN
CỦA SỨC NHANH, SỨC MẠNH, SỨC BỀN TRONG QUÁ
TRÌNH TẬP LUYỆN

9.1. Khái niệm chung về cơ sở hóa sinh của các tố chất thể lực
Từ các kết quả thí nghiệm trên động vật và các quan sát từ thực tiễn thể thao người ta đi
đến nhận định: tốc độ phụ thuộc vào trị số hoạt tính ATP-aza của myozin và lượng
creatinphosphat, còn sức mạnh thì phụ thuộc vào khối lượng chung của cơ, lượng protein
trong phức hợp actomyosin của cơ và hoạt tính ATP-aza. Cơ sở của sức bền (khả năng duy trì
hoạt động với cường độ nhất định trong một thời gian) phụ thuộc vào các cơ chế tái tổng hợp
ATP trong thời gian hoạt động, nhằm đảm bảo sự cân bằng ATP hay làm cho mức cân bằng
ATP thay đổi ít nhất khi cơ hoạt động.
9.1.1. Cơ sở hóa sinh của sự phát triển sức mạnh-tốc độ
I.Keul, D.Doll và E.Keppler đã nêu ra một bảng phân loại lượng vận động để phát triển
các tố chất cơ bản của sự vận động.
Lượng vận động diễn ra trong thời gian ngắn với cường độ tối đa sẽ làm tăng hàm lượng
các hợp chất phosphat giàu năng lượng và làm tăng hoạt tính của các enzym xúc tác sự
chuyển hóa các hợp chất đó làm tăng sự chuyển hóa ATP trong 1 đơn vị thời gian. Tăng phì
đại của các cơ và tăng lượng myofibrin. Kết quả là làm cho sức mạnh và sức nhanh phát triển.
* Lượng vận động với cường độ lớn và thời gian dài: khi cơ hoạt động với lượng vận
động lớn trong thời gian dài (tới 3 phút). Trong cơ sẽ có những thay đổi sau:
- Hoạt tính các enzym phân giải gluxit và enzym oxy hóa tăng lên.
- Sự tái tổng hợp ATP bằng con đường yếm khí tăng. Những biến đổi trên góp phần làm
phát triển sức bền tốc độ và sức bền mạnh.
* Lượng vận động kéo dài và cường độ trung bình:
- Tăng khả năng oxy hóa của tế bào cơ là chủ yếu. Do đó làm phát triển sức bền với lượng
vận động kéo dài.
- Sự thích ứng hóa sinh của cơ thể khi cơ hoạt động có tính chất đặc hiệu. Tuy nhiên, sự
luyện tập nhằm phát triển một tố chất nào đó cũng tạo ra các tiêu đề phát triển các tố chất
khác. Bởi vì các tố chất đó không tồn tại riêng biệt, mà là các mặt của một quá trình sinh lí
duy nhất là sự vận động và có một cơ chất duy nhất là tế bào cơ.
- Sức nhanh và sức mạnh có liên quan đến cấu trúc dạng sợi trong tế bào cơ hay với các
protein của phức hợp actomyosin và hoạt tính ATP-aza. Bởi vì lượng actomyosin và hoạt tính
ATP-aza đều được tăng lên do ảnh hưởng của việc luyện tập tốc độ, cũng như sức mạnh.
Như vậy, có thể khẳng định việc luyện tập nhằm phát triển sức nhanh tạo tiền đề để cho sự
phát triển sức mạnh.
Các bài tốc độ và sức mạnh có ảnh hưởng không giống nhau đến một thành phần quan
trọng biểu hiện sức nhanh, đó là lượng creatin phosphat. Trong trường hợp thứ nhất (tốc độ)
lượng creatin phosphat tăng nhiều hơn so với trường hợp sức mạnh.
Đồng thời các bài tập sức mạnh-tốc độ làm tăng lượng creatin phosphat không nhiều hơn
so với bài tập tốc độ. Do đó các bài tập sức mạnh có tính chất động tạo tiền đề phát triển sức
nhanh nhiều hơn so với các bài tập sức mạnh có tính chất tĩnh.
Các bài tập sức mạnh có yếu tố tĩnh lớn thường làm tăng khả năng tái tổng hợp ATP bằng
con đường ái khí ở mức rất thấp. Nói cách khác, các bài tập sức mạnh có tính chất tĩnh không
thể làm tăng sức bền rõ rệt, đặc biệt là trong vận động kéo dài.
Ngược lại, các bài tập tốc độ và sức mạnh tốc độ được thực hiện có hệ thống có thể làm
tăng các sợi “đỏ” tăng kích thước và số lượng các ti lạp thể, tăng hoạt tính các enzym thuộc
chu trình phân hủy glucid. Do đó tạo ra các tiền đề để phát triển các dạng sức bền khác nhau.
Mặt khác sức bền đối với lượng vận động kéo dài còn phụ thuộc vào trị số năng lượng dự trữ
của cơ thể, trước hết là dự trữ glycogen của gan.
Với các bài tập tốc độ diễn ra trong thời gian ngắn là sự tiêu hao glycogen chủ yếu của cơ.

49
 Do vậy, dưới sự ảnh hưởng của các bài tập tốc độ một cách có hệ thống thì glycogen
trong cơ tăng nhiều hơn so với trong gan. Cuối cùng, những lượng vận động kéo dài, với
cường độ vừa phải thường ảnh hưởng đến các hệ thống oxy hóa của tế bào và làm tăng khả
năng tái tổng hợp ATP bằng con đường ái khí.
9.1.2. Cơ sở hóa sinh của phát triển sức bền
Sức bền trong vận động là khái niệm rất khái quát. Trong các tài liệu huấn luyện thể thao
người ta nêu ra rất nhiều dạng sức bền (sức bền với lượng vận động kéo dài, sức bền tốc độ,
sức bền trong sức mạnh, sức bền chuyên môn…)
+ Cường độ vận động càng cao, sự tái tổng hợp ATP bằng con đường yếm khí càng chiếm
ưu thế và năng lượng dữ trữ của cơ càng lớn.
+ Luyện tập càng kéo dài, thì khả năng tái tổng hợp ATP bằng con đường hô hấp càng cao
Như vậy, trong bất cứ quá trình luyện tập nào cũng tăng khả năng tái tổng hợp ATP. Còn
cơ chế yếm khí hay ái khí chiếm ưu thế thì lại phụ thuộc vào cường độ và thời gian luyện tập.
Các bài tập tốc độ và sức mạnh tốc độ có gây ra những biến đổi sinh hóa là cơ sở cho sự
phát triển sức nhanh, sức mạnh, sức bền. Trong đó các bài tập tốc độ có hiệu quả nhiều hơn
đối với sức bền, còn các bài tập sức mạnh tốc độ thì có hiệu quả hơn với phát triển sức mạnh.
Đối với sức bền trong cơ vận động kéo dài, không gây ra ảnh hưởng gì quan trọng. Các
lượng vận động kéo dài được thực hiện trong trạng thái ổn định chỉ làm phát triển sức bền.
Trong quá trình tập luyện phát triển các tố chất thể lực cũng cần chú ý:
- Thứ nhất, trong giai đoạn đầu, bất kì một sự tập luyện nào trước hết cũng phải nhằm phát
triển khả năng tái tổng hợp ATP bằng con đường ái khí, bởi nó là cơ sở của sức bền, là tố chất
cần thiết cho sự hoàn thiện bất kì một loại thể thao nào.
- Thứ hai, nếu nghỉ luyện tập thể lực trong những điều kiện của trạng thái ổn định cũng
không thể làm cho sức bền chung phát triển được. Cho nên việc tập thể lực chung, phải đặt cơ
sở cho sự phát triển cho tất cả các tố chất vận động cần thiết cho vận động viên. Thực tiễn cho
thấy, trong giai đoạn chuNn bị thể lực chung, nếu vận động viên được tập tất cả các bài tập thể
lực, thì sức nhanh, sức mạnh, sức bền có khả năng phát triển tốt hơn. Đến khi đi sâu vào tập
luyện chuyên môn vận động viên sẽ đạt được các kết quả cao hơn trong chuyên môn của mình
9.2. Cơ sở hóa sinh của các bài tập phát triển các tố chất thể lực
Có nhiều cách phân loại các bài tập thể thao đựa trên những nguyên tắc khác nhau. Tuy
nhiên, các nhà hóa sinh phân chia tất cả các bài tập theo tính chất chu kì và không chu kì.
* Các bài tập chu kì là có các pha chuyển động lặp lại và sự khác nhau theo đặc điểm về
công suất hoạt động, về tính chất của động tác (vận động tự nhiên-đi bộ, chạy, vận động trượt,
trượt tuyết, trượt băng, vận động có các tay đòn-đi xe đạp, bơi thuyền…)
* Các bài tập không chu kì là không có các pha lặp lại. Đây là những động tác thực hiện
với thời gian ngắn, làm một lần với công suất tối đa và gần tối đa, là những động tác liên hợp
(ném, nhảy, cử tạ, thể dục) hay những bài tập thực hiện trong những điều kiện thay đổi khi
tính chất và công suất biến đổi trong suốt thời gian hoạt động (các môn đối kháng cá nhân,
các môn bóng).
9.2.1. Những biến đổi hóa sinh ở các môn tập có chu kì
* Chạy cự li ngắn (100 và 200m)
Đây là môn hoạt động với công suất tối đa. Mức tiêu thụ oxy trong lượng vận động này
không bao giờ đạt đến tối đa, trị số tương đối nợ oxy đạt tới 95% hoặc hơn. Trong đó trị số nợ
oxy do phần phi axit lactic là lớn nhất. Tuy vậy nồng độ axit lactic trong máu vẫn tăng rất cao
(150-200mg% ở vận động viên chạy với tốc độ đạt kỉ lục). Sự tăng axit lactic trong trường
hợp này không thấy ngay khi về đích mà sau 2-3 phút.
Theo tác giả N.I Tavastxepron thì khi chạy 100-200m ở cơ thể vận động viên tạo ra 3-4g
axit lactic trong 1 giây, còn trong chạy 400m chỉ tăng gần 2g.
Dự trữ kiềm trong máu giảm xuống 40-50%, lượng đường máu ít thay đổi nhưng ở vận
động viên không được luyện tập đầy đủ hoặc dễ bị ức chế, nó có thể bị hạ thấp do sự huy
động hydratcarbon ở gan diễn ra chậm.
* Chạy cự li trên trung bình (400, 800, 1500m)

50
 Các môn này mang tính chất bài tập có công suất tối đa
- Hấp thụ oxy đạt mức tối đa, ở giai đoạn cuối cùng của cự li.
- Tái tổng hợp ATP yếm khí chiếm ưu thế.
- Nợ oxy đạt từ 30-50% nhu cầu oxy. Tuy nhiên, khi trình độ tập luyện nâng cao thì trị số
tương đồi về nợ oxy giảm thấp.
- Nguồn cung cấp năng lượng chủ yếu là hydro carbon, hệ số hô hấp xấp xỉ bằng 1.
- Nồng độ axit lactic trong máu khi chạy 400m đạt từ 200-250mg%, chạy 800m đạt 140-
200mg%, chạy 1500m đạt 160mg%.
- pH máu hạ thấp đáng kể, độ axit nước tiểu tăng có thể dẫn tới anbumin niệu.
- Axit béo tự do, các thể xeton thường không thay đổi. Tuy nhiên, ở những vận động viên
chuyên nghiệp, khi chạy cự li 800m, 1500m, có hiện tượng tăng các sản phNm chuyển hóa
lipid trong máu.
- Khi chạy 400m với tốc độ kỉ lục, sự rối loạn cân bằng ATP xuất hiện ở tất cả các vận
động viên, không phụ thuộc vào trình độ, cấp bậc vận động viên. Ở các vận động viên tập
luyện kém (cấp II, III) thì sự rối loạn xảy ra sớm, kể cả khi chạy 800m.
* Chạy cự li dài (3 000-10 000m)
Là những môn thể thao hoạt động với công suất lớn. Trạng thái chuyển hóa ổn định là đặc
điểm cơ bản đặc trưng cho cơ thể khi vượt qua cự li này.
- Trị số nợ oxy tương đối từ 10-30%.
- Dự trữ kiềm và pH máu giảm không đáng kể.
- Nồng độ axit lactic trong máu đạt tối đa 80-150mg%. Cũng cần lưu ý, cự li càng ngắn
nồng độ axit lactic càng cao. Nếu tốc độ ở giai đoạn cuối tăng thì nồng độ axit lactic có thể
tăng mạnh. Axit lactic nước tiểu thấp hơn so với hoạt động ở công suất gần tối đa.
- Nguồn năng lượng ở đây là lipid và glucid. Thời gian hoạt động càng dài việc tiêu thụ
lipid càng tăng.
- Nồng độ đường máu thường tăng. Ở người ít tập luyện, khi vượt qua những cự li dài
hơn, đường máu lại giảm mạnh.
- Lượng mỡ, axit béo tự do và các thể xeton tăng lớn hơn trong cự li dài, còn phospholipid
thì giảm.
- Protein máu tăng và thường quan sát thấy hoạt tính các enzym trong máu tăng đáng kể,
đặc biệt là lactatdehydrogenaza.
- Nhìn chung những thay đổi hóa sinh so với vận động viên đi bộ thể thao 10.000m mạnh
hơn vận động viên chạy cự li này. Điều này được giải thích: trong chạy có pha bay trên
không, còn trong đi bộ thì không, do đó trên cùng cự li số lượng bước của đi bộ lớn hơn.
Qua việc quan sát những biến đổi hóa sinh trong tập luyện, thi đấu ở các môn điền kinh có
chu kì có thể nói rằng:
- Việc tái tổng hợp ATP theo đường yếm khí chiếm ưu thế trong chạy cự li ngắn và trung
bình thường dẫn tới rối loạn cân bằng ATP ở cơ.
- Rối loạn cân bằng ATP ở những vận động viên có trình độ thấp xảy ra khi chạy với tốc
độ nhỏ hơn, so với vân động viên có trình độ cao.
- Rối loạn có thể xuất hiện ở các hiện tượng thể thao khi: Chạy với tốc độ 9,5m/s (100m),
chạy với tốc độ 7,9m/s (400m), ở người mới tập tương ứng với tốc độ 6,5m/s và 5,9m/s.
* Bơi thuyền
Bơi thuyền thoi 500m và 1000m và bơi thuyền cổ điển 1000 và 2000m mang tính chất của
những bài tập có công suất gần tối đa, nên đặc điểm hóa sinh của các bài tập này giống như
đặc điểm hóa sinh của chạy 800m và 1500m.
- Nồng độ axit lactic máu khi về đích đạt tối đa 100-150mg%.
- Nồng độ đường máu tăng nhiều.
- Nồng độ các sản phNm chuyển hóa lipid máu có chiều hướng tăng.
Những thay đổi trị số hóa sinh còn phụ thuộc vào điều kiện bơi (ngược vhiều hay cùng
chiều gió, sóng to.
* Xe đạp thể thao

51
 Tương tự như điền kinh và bơi thuyền, xe đạp thể thao gồm các bài tập có đặc điểm của
hoạt động với công suất khác nhau. Nước rút trong cuộc đua xe đạp trên vòng đua, mang tính
chất bài tập với công suất tối đa. Đặc điểm hóa sinh của nó tương tự như chạy 100m.
- Nợ oxy đạt đến 90-95% nhu cầu oxy.
- Nồng độ axit lactic tăng thấp hơn (75-100mg%).
Xe đạp thể thao ở cự li 1000m và 5000m, hoạt động mang đặc điểm công suất gần tối đa.
- Nồng độ axit lactic tăng lên tới 150-200mg%.
- pH giảm xuống tới 7,1-7,2.
Trong cuộc đua 1000m các chỉ số này thay đổi nhiều hơn so với đua 5000m.
Mức độ những thay đổi hóa sinh ở đây phụ thuộc vào điều kiện (địa hình, ngược hay xuôi
gió) và chiến thuật cuộc đua. Leo dốc, đua ngược chiều gió, tăng tốc trong tiến trình đua đều
dẫn đến tăng công suất vận động tăng phân hủy gluxit cung cấp năng lượng cho hoạt động,
nồng độ axit lactic tăng cao trong máu.
Trong tập luyện đua xe đạp trên các cự li, với công suất tối đa và gần tối đa, có 1 ý nghĩa
quan trọng đó là phát triển tái tổng hợp ATP, bởi lẽ nó cần phát triển với tốc độ tối đa ngay
khi xuất phát.
Đua xe đạp trên những cự li quá dài có đặc điểm hóa sinh tương tự như chạy marathon.
* Bơi: khác với các môn thể thao trên cạn, bơi tiến hành trong môi trường nước có sức cản
và tính dẫn nhiệt cao hơn. Tốc độ càng tăng, sức cản của nước càng lớn, do đó vận động viên
càng phải gắng sức.
+ Bơi cự li ngắn (50, 100, 200 và 400m), ở những cự li này mang tính chất những lượng
vận động với công suất gần tối đa, nên đặc điểm hóa sinh của bơi giống như đựac điểm của
các môn thể thao khác có công suất hoạt động gần tối đa.
- Nợ oxy có thể đạt tới 50-80% nhu cầu oxy.
- Dự trữ kiềm giảm 45-60%, độ pH giảm mạnh nhưng vẫn giảm ít hơn so với sau chạy với
công suất gần tối đa.
- Nồng độ axit lactic trong máu tăng ít, sự thải nhiệt tăng gấp 4 lần so với trên cạn. Vì vậy,
chỉ cần lưu lại trong nước, giữ cơ thể ở tư thế bơi, cũng làm tăng tiêu thụ oxy lên 35-55%.
Điều này cũng chứng tỏ cường độ của các quá trình oxy hóa tăng.
Cũng cần phải lưu ý, sự bài tiết axit lactic thừa theo nước tiểu là đặc điểm rất quan trọng
khi bơi ở cự li ngắn, do sự bài tiết mồ hôi bị hạn chế và do đó amoniac được bài xuất do nước
tiểu tăng lên.
+ Bơi cự li trung bình (800, 1000 và 1500m), là những hoạt động với công suất lớn.
Chúng được thực hiện trong điều kiện chuyển hóa của cơ thể diễn ra ở một mức nào đấy của
trạng thái bền vững.
- Nồng độ axit lactic máu tăng ít.
- Trạng thái nhiễm axit và những thay đổi dự trữ kiềm thể hiện yếu hơn so với bơi ở cự li
ngắn. Chẳng hạn, nếu bơi cự li ngắn, nồng độ axit lactic trong máu tăng đến 150mg%, dự trữ
kiềm giảm xuống 60%, thì khi bơi cự li trung bình nồng độ axit lactic máu là 70-90mg%, dự
trữ kiềm là 17%.
9.2.2. Các môn không có chu kì
Việc trình bày rõ đặc điểm hóa sinh của những bài tập luyện không có chu kì là rất khó
khăn bởi những lí do sau:
- Việc thực hiện những bài tập này, ít làm thay đổi chuyển hóa do bài tập diễn ra trong
thời gian ngắn và chủ yếu phụ thuộc vào sự điều hòa chuyển hóa của thần kinh.
Ví dụ: nhảy, ném, thể dục, bài tập liên hợp.
- Một lí do nữa là: trong các môn đối kháng cá nhân và các môn bóng khác nhau, tính chất
và công suất hoạt động luôn thay đổi tùy thuộc vào tình huống. Cho nên, có thể dẫn tới những
kết quả biến động hóa sinh hoàn toàn khác nhau.
Chính vì những lí do trên, mà cơ sở sinh hóa của những môn này chưa được nghiên cứu
một cách đầy đủ.

52