BLOC 1: BIOQUÍMICA.

LES MOLÈCULES DE LA VIDA

T.1 BIOELEMENTS I BIOMOLÈCULES DE LA VIDA
T.2 ELS GLÚCIDS
T.3 ELS LÍPIDS
T.4 LES PROTEÏNES
T.5 NUCLEÒTIDS I ÀCIDS NUCLEICS
T.1 BIOELEMENTS I BIOMOLÈCULES DE LA VIDA
1. INTRODUCCIÓ
2. BIOELEMENTS
2.1 BIOELEMENTS PRINCIPALS
2.2 BIOELEMENTS SECUNDARIS
2.3 OLIGOELEMENTS
3. BIOMOLÈCULES
3.1 BIOMOLÈCULES INORGÀNIQUES
3.1.1 L’AIGUA
3.1.2 SALS MINERALS
3.1.3 PROPIETATS DE LES DISPERSIONS

1. INTRODUCCIÓ
La principal diferència entre els éssers vius i els inerts és que els éssers vius son capaços de realitzar les tres
funcions vitals.

El primer plantejament que es va proposar sobre perquè els éssers vius podien realitzar-les va ser que
deurien tindre una composició química diferent a la dels éssers inerts, però es va descobrir que tots dos
estaven formats pels mateixos elements químics.

Per tant arribem a la conclusió de que els elements s’agrupen de forma diferent. En els éssers
vius els elements s’agrupen de forma més complexa formant així molècules inorgàniques o
orgàniques més complexes que podran formar cèl·lules.
Són 27 dels 92 elements que pertanyen a la natura essencials per als éssers vius. 16 són
comuns en tots els éssers vius perquè són els més adequats per a la vida.

2. BIOELEMENTS
Els elements químics que formen part dels éssers vius s’anomenen bioelements.
 2.1 BIOELEMENTS PRINCIPALS
Els bioelements principals són:
· El carboni: forma l’esquelet de les molècules amb llargues cadenes carbonatades
· El nitrogen : sol trobar-se als aminoàcids i en les bases nitrogenades dels àcids nucleics.
· El hidrogen : forma part de les cadenes carbonatades i l’H 2O.
· L’oxigen : + abundant, perquè forma part del H2O.

· El fòsfor : forma part dels àcids nucleics unint els nucleòtids (formant cadenes amb fosfats) i forma
part de les sals minerals.
· El sofre : forma part d’uns aminoàcids (de proteïnes) que tenen el radical sulfhidril –SH.
Aquests elements tenen unes característiques comunes:
1. Tenen baixa massa atòmica. Són capaços d’establir enllaços covalents entre ells que
permeten formar:

- Molècules apolars com les ceres i triacilglicèrids.

- Molècules amfipàtiques.
- Molècules amb regions hidròfiles  (solvatació de molècules d’aigua)
- Molècules ionitzades en aigua

2. Formen estructures tridimensionals (Estereoisòmers) per la seua configuració tetraèdrica.

3. Poden formar dobles i triples enllaços  La formació d’isòmers en els àtoms de carboni
queden en el mateix pla.
4. Possibilitat de formar llargues cadenes d’àtoms.
5. Els compostos formats amb aquests bioelements estan reduïts i en la natura s’oxiden. Tenen
alta entropia i eliminen energia que és aprofitada pels éssers vius.
6. Formen un 96% dels elements químics que composen la matèria orgànica.
7. Alguns (N, S, P, O) són electronegatius (tendeixen a captar electrons).
 2.2 BIOELEMENTS SECUNDARIS
Els bioelements secundaris són essencials per a la vida, (la majoria son alcalins i
alcalinoterris). Tots són electropositius (tendeixen a cedir electrons) excepte el clor que és
electronegatiu. Formen un 3,5% de la matèria orgànica.
Són:
· El calci: forma part del teixit ossi (en forma de sals minerals), també pot trobar-se de forma
iònica estabilitzant el fus mitòtic, intervé en la coagulació de la sang, en la contracció muscular i
en el manteniment de la permeabilitat de les membranes .
· El magnesi: forma part d’un pigment de la clorofil·la de les plantes, actua com a coenzim,
intervé en la estabilització dels ribosomes, participa en la síntesi de ARN i en la replicació i
síntesi de ADN.
· El sodi, el potassi i el clor: participen en la transmissió de l’impuls nerviós, mantenen el grau
de salinitat i l’equilibri de càrregues elèctriques de cada banda de la membrana plasmàtica.

- El potassi, a la vegada, controla l’apertura i el tancament dels estomes.

2.3 ELS OLIGOELEMENTS

Els oligoelements els composen diversos elements químics i formen el 0,5% de la matèria
orgànica. Encara que es troben en molt poca quantitat són molt importants perquè són
necessaris per a la vida.
Hi ha dos tipus:

- Universals: es troben en tots els éssers vius

- No universal: no es troben en tots els éssers vius

Universals:
· Ferro: forma part de l’hemoglobina, de la mioglobina i dels citocroms, és qui transporta
l’oxigen en la respiració cel·lular i forma part de coenzims que participen en la cadena de
transport electrònic.
· Manganés: és un catalitzador de la fotòlisi de l’aigua en la fotosíntesi.
· Cobalt: forma part de la vitamina B12, composa enzims reguladors i participa en la fixació del
N2.
· Coure: forma part dels enzims de la cadena de transport electrònic i és un dels components
de la hemocianina.
· Zinc: cofactor enzimàtic en ADN i ARN polimerases. Abundant en el cervell, els òrgans
sexuals i el pàncrees.
Alguns no universals:
. Fluor: present en dents i ossos
. Iode: es troba a la hormona de la tiroides (tiroxina)
· Sílice: forma part de les closques que envolten algues unicel·lulars (diatomees) i algunes
plantes tenen magatzems d’aquest element (en forma de sal) envoltant les seues fulles i tiges.

3. BIOMOLÈCULES
Les biomolècules són aquelles que estan formades per bioelements. Poden ser de dos tipus:
-SIMPLES: formades per àtoms d’un mateix element (O 2, N2)
-COMPOSTES: formades per àtoms d’elements diferents. Aquestes poden ser:
 Biomolècules inorgàniques: es troben en matèria inerta i éssers vius. Són l’aigua, el
diòxid de carboni i les sals minerals, que són més simples i no tenen estructures
carbonatades.

 Biomolècules orgàniques: es troben únicament en éssers vius. Són els glúcids, lípids,
proteïnes i àcids nucleics. Aquestes biomolècules són més complexes i sí que formen
estructures carbonatades. De vegades poden arribar a ser tan complexes que formen
macromolècules (polímers) que estan formades per subunitats (monòmers).
Funcions generals:

- Estructural: formen peces amb funció de sosteniment

- Energètica: s’obté energia per un procés d’oxidació i la transfereixen
- Reserva: emmagatzemen energia
- Reguladora: intervenen en activitats cel·lulars = biocatalitzadors
 3.1 BIOMOLÈCULES INORGÀNIQUES
3.1.1 L’AIGUA
L’aigua és el component més abundant de la matèria viva. Representa entre el 65% i el 95%
de la majoria d’éssers vius, encara que els teixits esquelètics i les llavors de les plantes
presenten una baixa porció d’aquesta (20%).
Podem obtindré aigua a partir de l’exterior o del metabolisme  aigua metabòlica (a partir de
l’oxidació de la glucosa).
Podem trobar l’aigua de 3 formes distintes:

- 8% circulant: en la sang i la saba

- 15% intersticial/intercel·lular: entre les cèl·lules o adherida a substàncies
intercel·lulars (aigua de imbibició).
- 40% intracel·lular: al citosol i en l’interior d’orgànuls

En la natura, aquesta es presenta en 3 estats: líquida, sòlida i en forma de vapor d’aigua. Aquesta és una
molècula simple i les seves propietats físiques i químiques són les responsables de la seva
importància biològica.
Una pèrdua d’un 10% pot suposar la mort de l’organisme.
La molècula d’aigua està composta per un àtom d’oxigen amb 6 electrons en l’última capa. 2
d’aquests estan unit covalentment amb dos àtoms d’hidrogen; els altres 4 queden separats
conferint una forma de tetraedre. L’àtom d’oxigen és més electronegatiu que el d’hidrogen i
atrau amb més força els electrons compartits en l’enllaç. Degut a açò es comporta com un
dipol i açò fa que tendeixa a unir-se amb altres molècules d’aigua mitjançant ponts
d’hidrogen. Aquest enllaç és el responsable del seu comportament anormal i de la peculiaritat
de les seves propietats.
+ Al voltant de l’oxigen hi ha una càrrega elèctrica negativa mentre que al voltant dels hidrogen es concentra
una càrrega positiva.

L’aigua es pot considerar en realitat una barreja de:

· Aigua molecular (H2O)
· Hidrogenions o protons (H3O en dues molècules; H+ en una sola molècula) que
proporcionen un caràcter més àcid a l’aigua
· Hidroxils (OH-) que proporcionen un caràcter més bàsic/alcalí a l’aigua
· PROPIETATS DE L’AIGUA

- LA IRREGULARITAT EN LA DENSITAT DE L’AIGUA

El gel flota sobre l’aigua degut a què els ponts d’hidrogen formats a temperatures per baix de 0
uneixen les molècules d’aigua ocupant un volum més gran perquè queden espais d’aire entre
les molècules d’aigua i per tant disminueix la densitat de l’aigua.
Aquesta propietat permet que els organismes aquàtics puguen sobreviure baix l’aigua encara
que el llac o mar on viuen es congeli.

- GRAN CALOR ESPECÍFICA I ELEVADA CALOR LATENT DE VAPORITZACIÓ

1) La calor específica és la quantitat de calor que ha de rebre una substància per elevar un
grau la seva temperatura. L’aigua pot absorbir grans quantitats de calor sense elevar massa la
seva temperatura perquè utilitza aquesta calor per a trencar els ponts d’hidrogen i no per elevar
la temperatura.
Funcions de l’aigua degudes a aquesta propietat:
·Esmorteïdor tèrmic davant els canvis bruscs de temperatura, protegint així les cèl·lules i
les molècules orgàniques.
·Difusor de la calor que es desprèn en els processos metabòlics i que es dissipa finalment
cap al medi extern.
2) Una vegada els ponts d’hidrogen es trenquen les molècules són dotades de la suficient
energia cinètica per a passar de la fase líquida a la gasosa (es necessita una temperatura de
100ºC).
La calor de vaporització de l’aigua es molt gran (5 vegades l’energia necessària per a calfar
l’aigua de 0 a 100ºC).
Els éssers vius s’aprofiten d’aquesta propietat per dissipar calor per sudoració i refrescar-se.

- ACCIÓ DISSOLVENT

L’aigua és el dissolvent universal. Aquesta propietat es deu a la polaritat de la molècula

d’aigua i a la seva capacitat per a formar ponts d’hidrogen amb altres substàncies polars com
grups –OH d’alcohols i sucres, grups –NH2 d’aminoàcids, proteïnes i àcids nucleics... donant
lloc a dissolucions moleculars.
Les molècules d’aigua també poden dissoldre substàncies salines que es dissocien i formen
dissolucions salines. En aquest cas els ions de les sals són recoberts de molècules d’aigua
en forma d’ions hidratats.
La capacitat dissolvent és la responsable d’algunes funcions de l’aigua:
·Ser el medi on es donen les reccions del metabolisme.
·Servir com a sistema de transport de nutrients i productes de rebuig que es dissolen
prèviament (sang, saba...)
 - ELEVADA FORÇA DE COHESIÓ I ALTA TENSIÓ SUPERFICIAL

1) Els ponts d’hidrogen mantenen les molècules d’aigua fortament unides, formant una
estructura compacta que el converteix en un líquid quasi incompressible ja que manté el volum
constant. (p.6 graella)
Algunes funcions relacionades amb aquesta propietat són:
· Dóna volum a les cèl·lules i turgència a les plantes.
· Pot funcionar en alguns animals com un esquelet hidrostàtic (cucs perforadors capaços de
foradar una roca amb la pressió que generen els seus líquids interns)
·Permet facilitar la funció del líquid sinovial a les articulacions.

2) La tensió superficial és el fenomen pel qual la superfície lliure d’un líquid es comporta com
un llit elàstic. La superfície de l’aigua presenta resistència a ser trencada.
Alguns insectes s’aprofiten d’aquesta propietat per a traslladar-se sobre l’aigua sense
enfonsar-s’hi.
Si una molècula està al mig d’un recipient, es queda on està perquè es empentada amb la
mateixa força per totes les parts; però una molècula situada a la superfície només és
empentada per les partícules que te a sota i al costat i no per les de l’aire que té damunt. El
resultat d’açò és que aquestes partícules tendixen a tirar cap avall i reduïxen la superfície en
contacte amb l’aire.
La tensió superficial és el motiu pel qual les gotes són esfèriques.

- ELEVADA FORÇA D’ADHESIÓ

És responsable del fenomen de capil·laritat.

ex. (s’introdueix un capil·lar en un recipient amb aigua, aquesta aigua puja pel capil·lar
arrampant-se per les parets, fins assolir un nivell superior al del recipient.)
Un fet important és l’ascensió passiva de la saba pels vasos llenyosos de les plantes des de
les arrels fins a les fulles.

- CAPACITAT D’IONITZAR-SE.

Té un baix grau de ionització. Producte iònic constant  10-14. En les dissolucions aquoses la
proporció de ions és variable. Pot ser neutra, àcida i bàsica.
IONITZACIONS EN:
·1 SOLA MOLÈCULA: H2O ----- Kw = H+ + OH – = 10-14
· 2 MOLÈCULES: 2H2O ----- H3O+ + OH –
Aquests ions es formen en una proporció molt petita, només una molècula de cada 10.000.000
es troba dissociada en ions, per tant, la concentració de H +, és de 10-7.
pH de l’aigua:
pH = -log (H+) = -log 10 -7 = 7
Com que en l’aigua es dissocien la mateixa quantitat d’hidrogenions/protons que d’hidroxils, el
seu pH es considera neutre.
·Una dissolució és neutra quan el pH = 7
·Una dissolució és àcida quan el pH < 7 (H+) +
·Una dissolució és bàsica o alcalina quan el pH > 7 (H+) -
*Funció: metabòlica. En l’aigua es duen a terme la majoria de reaccions bioquímiques. Intervé
de forma activa en el cas de la hidròlisi i aporta H + en el cas de la fotosíntesi.

SÍNTESI DE LES FUNCIONS GENERALS DE L’AIGUA EN ÉSSERS VIUS

1. Dissolvent  facilita dissolucions
2. Reactiu  reaccions d’hidròlisis o de fotosíntesi
3. Transportadora de substàncies
4. Estructural en cèl·lules no rígides
5. Amortidor mecànic  líquid sinovial de les articulacions
6. Termoregulador
 3.1.2 SALS MINERALS

Es distingeixen de tres tipus: precipitades, dissoltes i associades a molècules orgàniques.

SALS ASSOCIADES A MOLÈCULES ORGÀNIQUES:
Associades a:
1. Proteïnes  fosfoproteïnes
2. Lípids  fosfolípids

SALS PRECIPITADES / SÒLIDES / INSOLUBLES EN AIGUA:

1. De carbonat càlcic (CaCO3)
-Solen tenir funció de sosteniment o protectora:
-Formen l’esquelet intern de vertebrats i exosquelet de invertebrats.
- Closques de carbonat càlcic de crustacis i mol·luscs.
- Espícules de esponges, estreles de mar, eriçons de mar.
- Esquelet de coralls
- Otòlits de l’oïda interna, formats per cristalls de carbonat càlcic, que tenen funció de l’equilibri.
2. De silicats
- Espícules de les esponges
- En les closques de les diatomees
- En els equisets (vegetals)
3. De fosfats
- Esquelet intern dels vertebrats

SALS DISSOLTES
1. Anions (carregades negativament) 2. Cations (carregades positives)

- Carbonats  CO3- - Sodi  Na+

- Bicarbonats  HCO3- - Potassi  K+

- Fosfats  PO4 3- - Calci  Ca 2+

- Nitrats  NO3- - Magnesi  Mg 2+

- Sulfats  SO4 2-
- Clor  Cl -

· FUNCIONS DE LES SALS MINERALS:

1. ESTRUCTURAL  Sòlides
2. Mantenir la salinitat de l’organisme
3. Cofactor enzimàtic (activant i inhibint)

* 4. Estabilitzar les dispersions col·loïdals

-mantenir el grau d’hidratació
5. Generar potencial elèctric
#
6. Actuar com tampons  BICARBONAT – intercel·lular

 FOSFAT – intracel·lular
#
DISSOLUCIÓ TAMPÓ:

Compostes per un àcid dèbil i la seua base conjugada.

Els organismes vius no suporten variacions de pH superiors a unes dècimes d’unitat, ja
que afecta a l’estabilitat i funcionalitat d’algunes biomolècules. Per evitar-ho, desenvolupen
aquests sistemes de tampó o buffer, que mantenen el pH constant mitjançant
mecanismes homeostàtics. Actuen com a acceptor o donant de H+ per compensar un
excés o dèficit de H+.

· Tampó bicarbonat: · Tampó fosfat:

- -
CO2 + H2O  H2CO3  HCO + H 3 H2PO4  HPO4 2-  H+
   
Si augmenta la concentració de protons, es fa més àcid. si pel contrari, disminueix la
concentració de protons, es fa més bàsic
* 3.1.3 PROPIETATS DE LES DISPERSIONS
Formades per 1 solut (- quantitat) i 1 dissolvent (+ quantitat). En éssers humans els sòlids o
líquids es dissolen normalment en aigua.

- Tipus:

1. Emissions: dissolucions de molècules hidròfobes

2. Dissolució: < 5nm. Mescles homogènies i les partícules no se sedimenten
3. Dispersió col·loïdal: 5nm < partícules < 200nm. Les partícules no sedimenten,
reflecteixen i refracten la llum i no poden travessar
membranes que només són permeables a dissolvents.
- Hi ha dos tipus:
· Gel: - H2O (+ concentrat)
· Sol: + H2O (- concentrat)

- Com es desplacen les partícules dintre de l’aigua?

·Difusió: és el fenomen mitjançant el qual les molècules dissoltes tendeixen a distribuir-se

uniformement en el dissolvent  l’aigua, de manera que en qualsevol punt de la dissolució hi haja
la mateixa concentració.
·Diàlisi: poden travessar la membrana molècules de baix pes molecular que han de passar triades
per la membrana des de la solució més concentrada cap a la més diluïda. (ex. hemodiàlisi que intenta
substituir la filtració renal)

· Osmosi: quan dues dissolucions de diferent concentració es troben separades per una
membrana semipermeable (que només deixa passar les molècules d’aigua però no les de les sals) les
molècules d’aigua passen de la dissolució més diluïda cap a la més concentrada fins assolir totes
dues el mateix nivell de concentració.
Pressió osmòtica: la pressió que cal aplicar a la dissolució per contrarestar l’efecte osmòtic.
La membrana plasmàtica de la cèl·lula pot considerar-se com a semipermeable i, per això, les
cèl·lules han de romandre en equilibri osmòtic amb els líquids que les banyen.
· Quan les concentracions dels fluids extracel·lulars i intracel·lulars són iguals, les dos
dissolucions són isotòniques.
· Si els líquids extracel·lulars augmenten la seva concentració de soluts, es fan hipertònics (+
concentració) respecte de la cèl·lula i aquesta perd aigua i es deshidrata, fenomen anomenat
plasmòlisi (retracció de la cèl·lula).
·Si els medis extracel·lulars es dilueixen, es fan hipotònics (- concentració) respecte de la cèl·lula i
l’aigua tendeix a entrar (turgència, en plantes) podent arribar a trencar la cèl·lula (lisi, en animals)
Exemples:

1) Alguns moviments en les plantes, com el tancament del parany de la planta carnívora es produeix en
perdre aigua les cèl·lules turgents que la mantenen oberta. El contacte amb l’insecte fa que aquestes
cèl·lules eliminen potassi a l’exterior la qual cosa produeix l’eixida d’aigua per osmosi.

2) Les arrels absorbeixen aigua quan les dissolucions del sòl són hipotòniques respecte del citoplasma de les
cèl·lules de la planta.
T.2 GLÚCIDS
1. CONCEPTE DE GLÚCID I CLASSIFICACIÓ
1.1 MONOSACÀRIDS
1.2 OLIGOSACÀRIDS
1.2.1 DISACÀRIDS
1.2.2 RESTA DE OLIGOSACÀRIDS
1.3 POLISACÀRIDS
2. FUNCIONS BIOLÒGIQUES DELS GLÚCIDS

1. CONCEPTE DE GLÚCID I CLASSIFICACIÓ

Els glúcids són biomolècules orgàniques formades per carboni, hidrogen i oxigen
(CH2O)n
Les unitats bàsiques per formar glúcids són els monosacàrids (els monòmers dels glúcids).
Per la seva fórmula se’ls va designar com a hidrats de carboni o carbohidrats però no és cert, al igual que
denominar-los sucres ja que no tots són dolços o dir que tots són polihidroxialdehids/polihidroxicetones
perquè sols ho són els monosacàrids lineals.

-Classificació:

-Oses: monosacàrids  ALDOSES: glucosa (grup aldehid)

 CETOSES: fructosa (grup cetona)
-Òsids: glúcids formats per diversos monosacàrids.
-Holòsids: glúcids formats sols per monosacàrids que poden ser diferents
-Oligosacàrids: glúcids formats per la unió de dos o deu monosacàrids. Els més
importants són els disacàrids (unió de dos monosacàrids). Sacarosa
-Polisacàrids: glúcids formats per la unió de més de deu monosacàrids.
- Homopolisacàrids: formats pel mateix monosacàrid  cel·lulosa
- Heteropolisacàrids: formats per monosacàrids diferents  goma aràbiga
-Heteròsids: formats per la unió de glúcids amb altres biomolècules. Glucolípids i
glucoproteïnes
1.1 MONOSACÀRIDS
Els monosacàrids són glúcids senzills constituïts per una sola cadena de carbonis (de tres
a set) amb polialcohols i un grup aldehid (-CHO) o un grup cetona (-CO-).

- CARACTERÍSTIQUES:

· Són sòlids cristal·lins i de color blanc (precipiten en forma de cristalls blancs).

· No hidrolitzables (no poden trencar-se (són els glúcids més simples) )
· De gust dolç
· Hidrosolubles (poden dissoldre’s en aigua)
· Tenen funció energètica (i de reserva a curt plaç)

· Tenen poder reductor: són capaços de perdre electrons, davant d’altres substàncies que
es redueixen (guanyen aquests electrons).
Tenen grups hidroxils que poden transformar-se en grups àcids i així, oxidar-se. Per
exemple, poden oxidar-se reduint el Cu2+ a Cu+

- PROPIETATS:

· Isomeria
Els isòmers són compostos que tenen la mateixa composició (mateixos elements
químics/mateixa fórmula molecular) però diferent estructura i propietats. Ex: glucosa, fructosa i
galactosa.

Els monosacàrids tenen un o diversos carbonis asimètrics, cosa que els converteix en
estereoisòmers.
Hi ha dos tipus d’estereoisòmers:
-Enantiòmers: una molècula és la imatge especular de l’altre. Les dues són iguals però
inverses i no es poden superposar.
Per determinar els enantiòmers ens fixem en la posició del grup –OH del carboni asimètric
més llunyà del grup carbonil.
· Si el grup –OH va a la dreta del carboni asimètric, el compost és un isòmer D.
(Aquests són mes reconeguts pels enzims)

· Si el grup –OH va a l’esquerra del carboni asimètric, el compost és un isòmer L.

-Epímers: quan les molècules només es diferencien en la posició del grup –OH d’un
carboni.
ISÒMERS ÒPTICS

La presència de carbonis asimètrics dóna als monosacàrids dissolts en aigua la propietat

de l’activitat òptica.
La llum es mou en totes les direccions però al passar el feix de llum per una dissolució amb
monosacàrids sols viatja en una direcció. Si un monosacàrid desvia el pla de polarització
cap a la dreta, s’anomena dextrògir i es positiu, per tant es simbolitza amb (+), si el desvia
cap a l’esquerra s’anomena levògirs i és negatiu, es simbolitza amb (-).

CICLACIÓ DELS MONOSACÀRIDS

Ciclació: en dissolució aquosa, els monosacàrids de cinc (només aldoses) i sis àtoms de
carboni es trenquen formant anells pentagonals o hexagonals.
El grup carbonil d’un monosacàrid reacciona amb un grup hidroxil (-OH) de la mateixa
molècula, formant un anell.
Si es tracta d’un aldehid que reacciona amb el –OH es forma un enllaç hemiacetal, si és
una cetona es forma un enllaç hemicetal.
L’anell pot ser pentagonal (furanòsic) o hexagonal (piranòsic).
Com que l’anell de piranosa no és pla, pot adoptar dues conformacions en l’espai. Forma
cis o de nau i trans o cadira de muntar.

Les formes cícliques són representades d’acord amb la formulació de Haworth i apareix
un nou carboni anòmer (el que abans estava en el grup carbonil).
Tots els àtoms estan en el mateix pla i els grups estan cap a la part superior (si estan a
l’esquerra del carboni) o inferior (si estan a la dreta del carboni).
Si al ciclar, el OH- del nou carboni anomèric va baix s’anomenen α i si va dalt és β.
PROPIETATS D’ALGUNS MONOSACÀRIDS

· Glucosa:

- Aporta major part de l’energia a les cèl·lules

- Pot travessar la membrana plasmàtica sense necessitat de ser transformada en
molècula més petita
- Neurones i glòbuls vermells depenen exclusivament de la glucosa com a font
d’energia
- Molt dextrògira  també s’anomena dextrosa
- Forma part dels polisacàrids midó, glicogen i cel·lulosa
· Galactosa

- Junt amb la D-glucosa forma la lactosa (disacàrid) = glúcid propi de la llet

- Element constitutiu de molts polisacàrids: gomes, pectines i mucílags

· Manosa

- D-mannosa en certs teixits vegetals

- Polimeritzada forma mannoses en bacteris, llevats i plantes superiors

· Fructosa

- Lliura en la fruita
- Molt levogira  també s’anomena levulosa
- Associada amb la glucosa forma la sacarosa
- Es transforma en glucosa en el fetge. Per tant té el mateix poder alimentari.

1.2 OLIGOSACÀRIDS

1.2.1 DISACÀRIDS
Els disacàrids estan formats per la unió de dos monosacàrids mitjançant:
ENLLAÇ O-GLICOSÍDIC

Els monosacàrids s’uneixen gràcies a un enllaç covalent denominat O-glicosídic.

Aquest enllaç es realitza entre el grup –OH del carboni anomèric del primer monosacàrid i
un grup –OH del segon monosacàrid, desprenent una molècula d’H 2O.
·Si només intervé un carboni anomèric, es parla d’enllaç O-glicosídic monocarbonlílic.
Els disacàrids amb aquest enllaç conserven el poder reductor.
·Si intervenen els dos carbonis anomèrics, es parla d’enllaç O-dicarbonílic. Aquest enllaç
no conserva el poder reductor.

ENLLAÇ N-GLICOSÍDIC

S’uneix un monosacàrid amb una glucosamina (tenen un grup amino).

=
S’uneix OH- d’un glúcid i un compost aminat (que conté N-).
Formen aminoglúcids = substitució d’un –OH per –NH2
CARACTERÍSTIQUES:

· Dolços, sòlids, blancs

· Solubles en aigua
· Cristal·litzables
· Hidrolitzables
· Reductors quan el carboni anomèric d’algun d’ells no està implicat en l’enllaç
· La seva principal funció és energètica

DISACÀRIDS MÉS IMPORTANTS

· Maltosa. Posseeix dos molècules de D-glucosa unides per enllaç tipo α (1- 4).
-S’obté per hidròlisi de midó i glicogen
-Es troba lliure en el gra germinat d’ordi i altres cereals.
-L’ordi germinat es fa servir per a fabricar cervesa i torrat es fa servir coma substitut del
cafè (malta).
α – D – glucopiranosil (1 – 4) α – D – glucopiranosa

· Cel·lobiosa: Està format per dues molècules de glucosa unides per l’enllaç β (1 - 4).
- No es troba lliure en la natura
- S’obté per hidròlisi de la cel·lulosa.
β – D – glucopiranosil (1 – 4) β – D - glucopiranosa
· Lactosa: Està formada per la unió β (1 – 4) d’una galactosa amb una glucosa.
- És el sucre de la llet dels mamífers.
- Durant la digestió, la lactosa es hidrolitzada per l’enzim LACTASA.
β – D – galactopiranosil (1 – 4) α – D - glucopiranosa

· Sacarosa Està formada per la unió α (1 – 2) entre una glucosa i una fructosa.
- És dextrogira, però després de la hidròlisi la solució es torna levogira
- És comercialitza com a sucre de taula
- S’obté de la canya de sucre i de la remolatxa sucrera.
- És l´únic disacàrid no reductor, ja que els dos carbonis anomèrics que hi ha estan
enllaçats.
α – D – glucopiranosil (1 – 2) β – D - fructofuranòsid

· Isomaltosa. Està formada per la unió α (1 – 6) de dos glucoses.

- Forma les ramificacions de polisacàrids estructurals com el midó (amilopectina i glicogen).
α – D – glucopiranosil (1 – 6) α – D – glucopiranosa
 1.2.2 RESTA DELS OLIGOSACÀRIDS
Estan formats per monosacàrids (de 3 a 11).
Formen part de glucolípids o glucoproteïnes. S’anomenen també glúcids de
reconeixement perquè formen part del glucocalze (membrana plasmàtica) i participen en
el reconeixement cel·lular. Són molt diversos pels diferents enllaços que estableixen.

1.3 POLISACÀRIDS
Els polisacàrids estan formats per la unió de molts monosacàrids (onze... +) per mitjà de
l’enllaç O-glicosídic (encara que també pot haver N-glicosídic), amb la pèrdua consegüent
d’una molècula d’aigua per cada enllaç.
- Propietats:

·Són sòlids, amorfs i no cristal·litzen

·No són dolços
·No tenen poder reductor
·Tenen pesos moleculars mol alts
· No reaccionen amb el reactiu Fehling
·Alguns són insolubles, com la cel·lulosa; altres formen dispersions col·loïdals.

Hi ha dos tipus:
· Homopolisacàrids: formats pel mateix monosacàrid
· Heteropolisacàrids: formats per més d’un tipus de monosacàrid
HOMOPOLISACÀRIDS HETEROPOLISACÀRIDS
Per mitjà d’enllaç α Per mitjà d’enllaç β Presenten enllaç α
Midó Agar
Glucogen Cel·lulosa Goma aràbiga
Dextrans Quitina Hemicel·lulosa
Pectina Glucopolisacàrids

- HOMOPOLISACÀRIDS

· MIDÓ
És el polisacàrid de reserva dels energètica dels vegetals. A les plantes, els permet obtenir
energia sense llum necessitat.
S’acumula en forma de grànuls dins dels amiloplasts de llavors de tubercles, llegums i cereals.
No està dissolt al citosol, per tant no influeix la pressió osmòtica.
Està format per amilosa en un 30% i amilopectina en un 70%.
·Amilosa;
És un polímer de maltoses unides per enllaços α (1- 4).
Unes 250/300 molècules de glucosa.
Té una estructura lineal i una disposició helicoïdal amb 6 glucoses (o 3 maltoses) per volta. La hèlix
es manté gràcies a ponts d’hidrogen.
Pot dissoldre’s mitjançant una dispersió col·loïdal en aigua.
Els enzims amilases (α amilasa  trenca els enllaços a l’atzar, β amilasa  trenca els enllaços des
de l’extrem reductor) donant lloc a dextrines que donaran lloc maltoses que seran trencades en
glucoses mitjançant l’enzim maltasa.
·Amilopectina;
És un polímer de maltoses unides per enllaços α (1- 4).
Unes 1000 molècules de glucosa.
Cada 25 o 30 unitats de glucosa apareixen ramificacions unides a la cadena principal per enllaços
α (1 – 6). Per tant, té una estructura no lineal.
L’enzim R-desramificant actua acurtant les ramificacions però deixa la glucosa que està enganxada
a la cadena principal mitjançant l’enllaç α (1 – 6). Després, la dextrinasa trencarà aquest enllaç
perquè l’amilasa no pot actuar. Una vegada trencats l’amilasa α i β donarà lloc dextrines que
donaran lloc a maltoses que seran trencades en glucoses mitjançant l’enzim maltasa.

· GLICOGEN
És el polisacàrid de reserva energètica dels animals. Es troba abundantment al fetge i als
músculs.
Està constituït per polímers de maltoses (15.000 maltoses / 30.000 glucoses) unides per mitjà
d’enllaços α (1 – 4) amb ramificacions α (1 – 6) cada sis o deu glucoses.
Són necessaris els mateixos enzims que en l’amilopectina.

· DEXTRANS
Són els polisacàrids del rent o dels bacteris.
Estan formats per α-D-glucopiranoses unides per enllaços α (1-2) o α (1-3).
Són ramificats però les ramificacions canvien segons la espècie.

·PECTINA
Té un aspecte mucilaginós, està formada per galactoses.
Es troba en la paret cel·lular vegetal. Abundant en peres, pomes…
Tenen capacitat gelificant (espessant) per fer melmelades.
· CEL·LULOSA
És un polisacàrid amb funció esquelètica dels vegetals. És l’element més important de la paret
cel·lular de la cèl·lula vegetal.
És un polímer de cel·lobiosa, glucoses unides per mitjà d’enllaços β (1 – 4). Aquest enllaç li dóna
una gran resistència.
Aquests polímers formen cadenes moleculars lineals no ramificades que s’agrupen (mitjançant
ponts d’hidrogen) en micel·les. Aquestes s’agrupen formant fibril·les i aquestes formen fibres.
Els animals no podem degradar directament la cel·lulosa per obtenir glucosa ja que no tenim els
enzims per a trencar l’enllaç β. Alguns bacteris intestinals, que viuen en simbiosi amb els herbívors,
permeten la degradació de la cel·lulosa.

· QUITINA

És un polisacàrid amb funció estructural d’alguns animals i fongs. Forma part de

l’exosquelet en artròpodes i les parets cel·lulars dels fongs.
És un polímer no ramificat de N-acetilglucosamines amb enllaços β (1 – 4) que forma fibres
molt resistents.
2 N-acetilglucosamines amb enllaç β (1 – 4) donen lloc a la quitobiosa.

·PECTINA
Té un aspecte mucilaginós, està formada per galactoses.
Es troba en la paret cel·lular vegetal. Abundant en peres, pomes…
Tenen capacitat gelificant (espessant) per fer melmelades.

- HETEROPOLISACÀRIDS

· AGAR

S’extrau d'algues vermelles.

Està format per galactoses unides per α (1 - 3) i β(1 - 4). Aquestes poden ser normals (D) (agarosa
i agaropectina) o modificades (L).
S'utilitza per a la preparació industrial d'aliments, com a gelificant i com a medi de cultiu dels
bacteris.

· GOMA ARÀBIGA
Substància secretada per les plantes per tancar “ferides”. S’utilitza com a cola.
Està formada per arabinosa i galactosa i un derivat de la glucosa (àcid glucorònic).
· HEMICEL·LULOSA
Component de la paret cel·lular en vegetals.
Formada per pentoses (D-arabinosa i D-xilosa) i hexoses (D-minosa, D-glucosa, D-galactosa).

· GLUCOPOLISACÀRIDS (glucosaminoglicans GAG)

Es troben en teixits animals:
- Connectiu:
- Conjuntiu: àcid hialurònic. S’encarrega de l’elesticitat de les articulacions, de la pell…
- Cartilaginós: condroïtina
- Sang: heparina. Anticoagulant.

* HETERÒSIDS
Es classifiquen en oligosacàrids i polisacàrids.
Són glúcids (monosacàrids) associats a altres molècules diferents; poden formar glucolípids,
glucoproteïnes...

FUNCIONS DELS GLÚCIDS:

- Funció energètica:

Glucosa, els disacàrids, el midó i el glicogen.

- Funció de reserva:

El midó i el glicogen són molècules de reserva a llarg plaç.

La sacarosa és de reserva a curt plaç.

- Funció estructural:

Hemicel·lulosa, cel·lulosa  en la paret cel·lular dels vegetals

Quitina  exosquelet dels els artròpodes i paret cel·lular de molts fongs
Ribosa, desoxiribosa  en els àcids nucleics (ribosa  RNA, ATP i NADH) ; (desoxiribosa  ATP)
Peptidoglicans  en la paret bacteriana
Pectina  paret cel·lular de les plantes terrestres

- Funció informativa:

Els oligosacàrids amb lípids i proteïnes proporcionen la identitat a la membrana plasmàtica.

- Funció metabòlica:

Dihidroxiacetona i gliceraldehid (glicòlisi), ribulosa (Cicle de Calvin).

T.3 LÍPIDS
1. CONCEPTE I CLASSIFICACIÓ
2. ÀCIDS GRASSOS
3. LÍPIDS SAPONIFICABLES
3.1 SIMPLES
3.1.1 ACILGICÈRIDS
3.1.2 CERES
3. 2 COMPLEXOS
3.2.1 LÍPIDS DE MEMBRANA
4. LÍPIDS INSAPONIFICABLES
4.1 ESTEROIDES
4.2 PROSTAGLANDINES
4.3 TERPENS

1. CONCEPTE I CLASSIFICACIÓ
Els lípids són biomolècules orgàniques formades per carboni, hidrogen i oxigen. Poden
contenir també fòsfor, nitrogen i sofre perquè de vegades s’uneixen a altres tipus de
molècules.

- Característiques:
· Molt heterogenis.
· Són solubles en dissolvents orgànics (cloroform, acetona, aiguarràs...).
· Són insolubles en aigua.
· Tenen baixa densitat (suren sobre l’aigua).
· Són untuosos al tacte.
· No són bons conductors de la calor.

- Funcions:

· Energètica
· Reserva (energètica)
· Estructural  formen teixits, parts de la membrana
. Metabòlica
 - Classificació:
LÍPIDS SAPONIFICABLES
LÍPIDS INSAPONIFICABLES
SIMPLES COMPLEXOS
ÀCIDS ACILGLICÈRID CERE FOSFOGLICÈRIDS ESTEROIDE TERPEN PROSTAGLANDINE
GRASSOS S S FOSFOESFINGOLÍPIDS S S S
GLUCOESFINGOLÍPIDS
·saturats
·insaturats

2. ÀCIDS GRASSOS

Els àcids grassos són molècules formades per una llarga cadena hidrocarbonada de
tipus amb un nombre parell d’àtoms de carboni (12-24). Tenen en un extrem de la cadena
un grup carboxil (-COOH).
Poden empaquetar-se per forces de Van Der Waals.

- Classificació:

-Àcids grassos saturats, només tenen enllaços simples entre els carbonis, la cadena és
lineal.
1) Ex: PALMÍTIC  CH3 – (CH2)14 – COOH
2) Ex: ESTEÀRIC  CH3 – (CH2)16 – COOH
-Àcids grassos insaturats, que tenen un o diversos enllaços dobles que produeixen
colzes amb canvis de direcció en la cadena. D’aquests hi ha dos tipus:
·Monoinsaturats: sols tenen 1 doble enllaç.
Ex: OLEIC  CH3 – (CH2)7 – CH = (CH2)7 – COOH
·Poliinsaturats: tenen diversos dobles enllaços.
Ex: LINOLEIC  CH3 – (CH2)4 – CH = CH – CH2 – CH = CH - (CH2)7 – COOH
Fórmula general: CH3 – (CH2) n = (CH2) n – COOH

PROPIETATS FÍSIQUES DELS ÀCIDS GRASSOS

Punt de fusió
Depèn de la longitud de la cadena, quan més llarga més alt és el punt de fusió.
També depèn dels dobles enllaços, si conté enllaços simples més alt punt de fusió, si té
dobles enllaços el punt de fusió és més baix perquè els colzes impedeixen les forces de
Van Der Waals (a menys forces, menys punt de fusió).
Els que estan sòlid a temperatura ambient tot són saturats.
Solubilitat

Els àcids grassos posseeixen dos zones la zona polar i la zona apolar. Per tant, l’àcid gras
és una molècula polar o amfipàtica.
En la zona polar (que està carregada) trobem el grup carboxil (-COOH) que perd l’hidrogen i a
causa d’açò queda carregada negativament i açò provoca que presente afinitat a l’aigua,
per això diem que és una zona hidròfila. En canvi, la zona apolar i és hidròfoba (fuig de
l’aigua).

Com la part apolar és més gran que la part polar, la molècula no es dissol en aigua i per
això té un caràcter hidrofòbic general.
Si situem un àcid gras en la superfície de l’aigua es disposarien de forma pallissada
perpendicularment a l’aigua on la zona hidròfila està en contacte amb l’aigua (cap avall) i la
hidròfoba no (cap amunt). Si la disposem dintre de l’aigua es disposen formant una doble
capa on la part hidròfila estarà en contacte amb l’aigua i la hidròfoba a l’interior sense estar
en contacte. Normalment es disposen de forma esfèrica formant micel·les d’una sola capa
(micel·les monocapa) on l’interior no hi ha res, hi ha aire que li dona un aspecte espumós o
hi ha un altra matèria com brutícia o un altre greix i es diu que té una forma detergent.
També poden tenir dos capes (micel·les bicapa) que contenen aigua al seu interior.

PROPIETATS QUÍMIQUES DELS ÀCIDS GRASSOS

Esterificació

Un àcid gras s’uneix a un alcohol mitjançant un enllaç covalent formant un éster i alliberant-
se una molècula d’aigua.

Saponificació

Els àcids grassos reaccionen amb una base forta (normalment hidròxid de sodi NaOH o de
potassi KOH) donant lloc a un sabó (sal d’àcid gras).
Les molècules de sabó presenten una zona hidròfoba que fuig del contacte a l’aigua i
simultàniament presenten una zona hidròfila que s’orienta cap a l’aigua, açò es diu
comportament amfipàtic.
La part hidròfoba s’unirà als greixos, deixant-los dins de les “gàbies/boletes” anomenades
micel·les evitant així el contacte amb l’aigua i la part hidròfila quedarà fora, en contacte
amb l’aigua. Les molècules s’eliminaran arrossegades quan esbandim l’aigua deixant neta
la superfície. (Referències en  solubilitat).

3. LÍPIDS SAPONIFICABLES
Es classifiquen atenent a la seva composició química dintre de dos grans grups: simples i
complexos.
3. 1 LÍPIDS SIMPLES

Només estan formats per carboni, hidrogen i oxigen.

3. 1 .1 ACILGLICÈRIDS

Són lípids simples formats per l’esterificació d’una, dues o tres molècules d’àcids grassos
amb una molècula de glicerina.
Es distingeixen tres tipus:
· Els monoacilglicèrids que contenen només una molècula d’àcid gras.
· Els diacilglicèrids amb dues molècules d’àcids grassos.
(Aquests dos són un poc polars)

· Els triacilglicèrids amb tres molècules d’àcids grassos. Aquests poden hidrolitzar-se de
dues maneres hidròlisi química (la presència de bases fortes provoca una reacció de
saponificació, normalment a temperatures elevades) o hidròlisi enzimàtica (els enzims
lipases del pàncrees o de l’intestí els trenquen).
(Aquests són totalment hidròfobs)

- Propietats i funcions:

1. Baixa densitat
2. Són sòlids a temperatura ambient
3. La seua funció és energètica i de reserva. Són la principal reserva energètica de
l’organisme
4. Són aïllants tèrmics, protegeixen l’organisme dels cops i del fred.
5. Aïllant físic, envolten els òrgans principals protegint-los.
6. Moltes llavors tenen greixos a l’interior i açò dona pas a que suren les llavors.
7. Aporten 9kcal d’energia per g quan es trenquen
* Hi ha dos tipus de grassa:
 Parda: actua més estructuralment, tarda més en degradar-se, és la que tenim quan som xiquets, és millor,
actua de manera endocrina

 Blanca: és pitjor per a l’organisme, l’excés d’aquesta provoca problemes cardíacs, trombus, de diabetis...

3.1.2 CÈRIDS O CERES

Els cèrids són èsters d’àcids grassos de cadena llarga amb alcohols de també cadena
llarga (16-30 C). Són sòlids i totalment insolubles en aigua, molt hidròfobs.
Totes les funcions que realitzen estan relacionades amb la seva impermeabilitat a l’aigua i
amb la seua consistència ferma que li atorga una funció protectora i estructural. També
pot utilitzar-se com a reserva energètica molt específicament (en plàncton marí).
Exemples: la cera de les abelles, el cerumen de les orelles, les plomes dels aus recobertes
de cera, la pell de les fruites...

3. 2 LÍPIDS COMPLEXOS
3.2.1 LÍPIDS DE MEMBRANA

Són lípids complexos perquè a més de carboni, hidrogen i oxigen contenen també nitrogen,
fòsfor, sofre o un glúcid en la seua composició. Són les principals molècules de la doble
capa lipídica de la membrana cel·lular, així que també s’anomenen lípids de membrana i
són molècules amfipàtiques.
Fosfolípids (P)
Es caracteritzen per presentar un àcid fosfòric en la seva zona hidròfila.
o Fosfoglicèrids. (enllaç èster)
Formats per = 2 àcids grassos + glicerina + grup fosfòric + aminoalcohol
(un saturat i un insaturat)

Depenent de l’aminoalcohol que conté pot ser:

· Cefalina (fosfatidiletanolamina): la trobem en el cervell (en l’encèfal) formant part de la membrana
plasmàtica de les neurones. N  1 radical
· Lecitina (fosfatidilcolina): abunda al fetge, al rovell de l’ou. N  2 radicals
· Fosfatidilserina: es troba a la part interna de la membrana plasmàtica. N  grup
carboxil

* Esfingolípids
Formats per = 1 àcid gras + esfingosina + grup fosfòric + colina
(ceramida) (fosfocolina)

Els trobem en nervis (SN) que estan envoltats per bandes de mielina.
Glucolípids
Estan formats per = 1 àcid gras + esfingosina + monosacàrid
(hexosa)

Actuen com a receptors de membrana i actuen en el reconeixement cel·lular.

Depenent del monosacàrid que contenen poden ser:
· Cerebròsids (glucosa o galactosa). Els trobem en el cervell formant part de la
membrana plasmàtica de les neurones
· Gangliòsids (oligosacàrid). Els trobem en les fibres nervioses dels ganglis.

4. LÍPIDS INSAPONIFICABLES
4.1 ESTEROIDES / ESTEROLS

Són lípids que deriven d’una molècula anomenada esterà o ciclopentaperhidrofenantré.

Es diferencien pel radical del C3 (-OH) i el del C17 (cadena carbonatada).
4.1.1 Colesterol

El colesterol forma part estructural de les membranes lipídiques dels animals a les quals
confereix consistència (menys flexibilitat). És la molècula base que serveix per a la síntesi
de quasi tots els esteroides.
No és soluble i necessita de les lipoproteïnes (LDL i HDL) per a transportar-se.
Es forma a partir de la ciclació de l’esqualè.
En membranes de no-animals:
- Estigmaesterol  membrana dels vegetals
- Ergosterol  membrana dels fongs

4.1.2 Vitamina D

- Funció  fixació del calci i del fòsfor

- La seva síntesi és induïda pels rajos ultraviolats
- El dèficit de vitamina D:
o Raquitisme en infants
o Osteomalàcia en adults

- Cada vitamina prové d’un esterol diferent:

· Vitamina D2 o calciferol  prové de l’ergosterol
· Vitamina D3 o colecalciferol  prové del colesterol
4.1.3 Àcids biliars

Se sintetitzen en el fetge (en la vesícula biliar) i actuen facilitant l’absorció dels triglicèrids ii
d’algunes vitamines liposolubles, emulsionen els àcids grassos.
4.1.4 Hormones esteroides

Com les hormones suprarenals i les hormones sexuals.

Entre les hormones sexuals es troben la progesterona, que prepara els òrgans sexuals
femenins per a la gestació; i la testosterona, responsable dels caràcters sexuals masculins.
També els estrògens desenvolupen els caràcters sexuals secundaris en ambdós sexes.

Entre les hormones suprarenals es troba la cortisona, que actua en el metabolisme dels
glúcids, regulant la síntesi de glicogen i en el catabolisme dels lípids; la aldosterona, que
incrementa la reabsorció de Na+ i Cl- al ronyó.
Ambdues es sintetitzen a les càpsules suprarenals.

4.2 PROSTAGLANDINES
Lípids constituïts per una molècula bàsica de 20 àtoms de carboni.

Funcions:
· Recepció del dolor.
· Regulen la coagulació de la sang i tancament de les ferides.
· Activen l’hipotàlem provocant l’aparició de la febre com a defensa contra les infeccions.
· La reducció de la secreció de sucs gàstrics.
· Disminueix la pressió sanguínia.
· Afavoreix les contraccions de l’úter.
+ Curiositat: l’àcid acetilsalicílic (aspirina) bloqueja un enzim que sintetitza prostaglandines

4.3 TERPENS (isoprenoides)

Els terpens es formen per la unió de molècules d’isoprè. (4 àtoms de C i un grup metil)
Segons el nombre de molècules d’isoprè que tenen poden ser:
- Monoterpens (2 molècules d’isoprè)
- Sesquiterpens (3 molècules d’isoprè)  FARMESOL
- Diterpens (4 molècules d’isoprè)
- Triterpens (6 molècules d’isoprè)
- Tetraterpens (8 molècules d’isoprè)
- Politerpens (> 8 molècules d’isoprè)
Tenen funcions molt variades, com:
· Essències vegetals: el mentol, el geraniol, limonè càmfora, eucaliptol, vainilla.
· Vitamines: vitamina A, vitamina E, vitamina K
· Esqualè: ciclat forma el colesterol
· Pigments vegetals: com la carotina i la xantofil·la.
· Aïllants: cautxú i làtex

FUNCIONS DELS LÍPIDS

· Funció energètica i de reserva. Són la principal reserva energètica de l'organisme.
Acumulen molta energia en poc pes. Els animals utilitzen els lípids com reserva energètica
per a poder desplaçar-se millor. (acilglicèrids). Les ceres també tenen una funció
energètica en el plàncton marí.

· Aïllants tèrmics. Condueixen malament la calor. Els animals de zones fredes presenten,
de vegades, una gran capa de teixit adipós. (acilglicèrids)
· Esmorteïdors mecànics. Absorbeixen l'energia dels cops i, per això, protegeixen
estructures sensibles o estructures que sofreixen continu fregament. (acilglicèrids)

· Funció estructural. Formen les bicapes lipídiques de les membranes. Recobreixen

òrgans i li donen consistència, o protegeixen mecànicament, com el teixit adipós de peus i
mans. (ceres, lípids de membrana i colesterol)

· Funció biocatalitzadora. Els lípids afavoreixen o faciliten les reaccions químiques que es
produeixen en els éssers vius. (Vitamines lipídiques, les hormones esteroidees i les
prostaglandines).

· Funció transportadora. El transport de lípids des de l'intestí fins al seu lloc de destinació
es realitza mitjançant la seva emulsió gràcies als àcids biliars i als proteolípids.
T.4 PROTEÏNES
1. SUBINITATS DE LES PROTEÏNES. AMINOÀCIDS I PÈPTIDS.
1.2 AMINOÀCIDS. PROPIETATS.
2. CONCEPTE I ESTRCUTURA DE LES PROTEÏNES.
3. CLASSIFICACIÓ I FUNCIONS
3.1 HOLOPROTEÏNES
3.2 HETEROPROTEÏNES
4. PROPIETATS
5. ENZIMS

1. SUBINITATS DE LES PROTEÏNES. AMINOÀCIDS I PÈPTIDS.

Les proteïnes són biomolècules orgàniques més abundants i estan formades + per carboni,
hidrogen, oxigen i nitrogen.
La majoria contenen també sofre; i en algunes hi ha, fòsfor, ferro, magnesi i coure, entre
altres.

Les proteïnes poden considerar-se polímers dels aminoàcids, que són les unitats
bàsiques de construcció de proteïnes.

Tenen una gran importància biològica perquè són molt específiques i s’encarreguen de
l’expressió de la informació genètica.

Els aminoàcids estan units mitjançant enllaços peptídics. La unió d'un baix nombre
d'aminoàcids dóna lloc a un pèptid, si el nombre és (-)10 s’anomena oligopèptid, (+)10
polipèptid i +100 és una proteïna.

1.2 AMINOÀCIDS (aa). PROPIETATS

Formant part de les proteïnes existeixen 20 aminoàcids.

Els aminoàcids són les unitats bàsiques per formar les proteïnes. Es caracteritzen per
posseir un grup carboxil (-COOH) i un grup amino (-NH). Les altres dues valències del
carboni (el seu carboni sempre és alpha i els aminoàcids són L. Els D no formen part de les proteïnes) se
saturen amb un àtom d'hidrogen i amb un grup variable denominat radical R.
Els radicals confereixen a l'aminoàcid unes característiques pròpies. Nosaltres
classificarem els aminoàcids en quatre grups:

· Aminoàcids no polars / hidròfobs

- De cadena carbonatada (+ o – llarga), pot tenir anell aromàtic gros
· Aminoàcids polars / hidròfils
- Cadena amb radicals (-OH) que formen enllaços d’hidrogen
· Aminoàcids bàsics (polars de càrrega positiva)
- Conté grup bàsic o amino (-NH2)
· Aminoàcids àcids (polars de càrrega negativa)
- Conté grup àcid (-COOH)

* mirar exemples power

Els aminoàcids que un organisme no pot sintetitzar i, per tant, han de ser subministrats
amb la dieta es denominen aminoàcids essencials (metionina, lisina, valina, triptòfan...) ; i
aquests que l’organisme sí pot sintetitzar s’anomenen aminoàcids no essencials. (Els
organismes heteròtrofs poden sintetitzar-los tots).

PROPIETATS:

- FÍSIQUES

· Són sòlids

· Cristal·lins

· Solubles en aigua

· Tenen un elevat punt de fusió

· Baix pes molecular

· Activitat òptica

· Isomeria

Els aminoàcids posseeixen un carboni asimètric (excepte la glicina). Els que posseeixen el
grup amino (NH2) a la dreta, s’anomenen isòmers de tipus D, mentre que els que el
presenten a l’esquerra són isòmers L.
També existeixen isòmers òptics. Les molècules que desvien la llum polaritzada a la dreta
són dextrògires (+) i les que la desvien a l’esquerra són levogires (-)
 - QUÍMIQUES

· Efecte amortidor. Comportament amfòter

En dissolució aquosa, els aminoàcids mostren un comportament amfòter, és a dir, poden

ionitzar-se segons el pH, com un àcid (-), alliberant protons (si el pH és bàsic), com una
base (+), captant protons (si el pH es àcid) o poden actuar com àcid i base alhora
(zwitterió).

·ÀCID: NH2, COO-

·ZWITTERIÓ: COO-
·BASE: NH3+

L’ENLLAÇ PEPTÍDIC

Els pèptids / oligopèptids (<10 aa) o polipèptids (> 10 aa) / i proteïnes estan formats per la unió
d'aminoàcids mitjançant un enllaç peptídic.

- Característiques:

· És un enllaç que s'estableix entre el grup carboxil d'un aminoàcid i el grup amino del
següent amb despreniment d'una molècula d'aigua. (Enllaç covalent de tipus amida  C – N )

· Caràcter parcial de doble enllaç  no rotació  els elements que intervenen en aquest
enllaç estan situats en un mateix pla (pla d’amida).

· L’O i el H units a l’enllaç es situen en costats oposats (configuració trans)

2. CONCEPTE I ESTRCUTURA DE LES PROTEÏNES.

ESTRUCTURA BÀSICA

· És la disposició espacial que adopta la molècula proteica.

· En condicions normals de temperatura i pH posseeixen solament una conformació.
· Aquesta conformació és la responsable de les importants funcions que realitzen.
· Cada estructura, I, II, III i IV, correspon a la disposició de l’anterior en l’espai.

ESTRUCTURA PRIMÀRIA
L'estructura primària és la seqüència lineal d'aminoàcids. Ens indica:
- Quins aminoàcids composen la cadena i l'ordre en que aquests es troben.
La funció d'una proteïna depèn de la seva seqüència i de la forma que aquesta adopte.
Una alteració d’aquesta seqüència (eliminació o intercanvi d’un aa) pot canviar la
configuració general de la proteïna.

Té dos extrems:

· Extrem N-inicial  aa amb grup amino (NH2) lliure

· Extrem C-terminal  aa amb grup carboxil (COOH) lliure

S’enumeren des de l’extrem N-inicial fins al C-terminal.

Ex: H2N – Lys – Met – Val – COOH

ESTRUCTURA SECUNDÀRIA
L'estructura secundària és la disposició de la seqüència d'aminoàcids en l'espai.
Una molècula adoptarà la seua estructura segons:
- Els aminoàcids que formen la seqüència
- La interacció dels radicals dels aminoàcids amb la dissolució en la qual es troben.
- La formació espontània de ponts d’hidrogen que mantenen l’estructura entre el O del
–CO d’un aminoàcid i l’hidrogen del grup –NH d’un altre.
- Els enllaços peptídics que imposen restriccions.
- La capacitat de gir que ofereixen els enllaços no peptídics amb el C. Gràcies al gir,
la cadena polipeptídica adquireix una disposició o una altra encara que la mobilitat
dels aa estiga limitada.

Existeixen tres tipus d’estructura secundària:

– l'hèlix α
– la conformació β.
– triple hèlix (exclusiva del col·lagen).

· L'hèlix α:
- Estructura helicoïdal dextrogira que presenta 3,6 aa per volta.
- Adquireix aquesta quan hi ha radicals voluminosos o hidròfils.
- S’estabilitza amb enllaços d’hidrogen entre l’O del grup –CO d’un aminoàcid i
l’hidrogen del grup –NH del 4t aa següent.
 - Tots els O dels –CO queden orientats en el mateix sentit i els H dels gruo –NH
queden orientats en sentit contrari.

· La conformació β o full plegat:

- En forma de zig-zag
- Es forma a causa de la rigidesa de l’enllaç peptídic i de la apolaritat dels radicals
dels aminoàcids que componen la molècula.
- No es formen enllaços d’hidrogen entre aa pròxims sinó entre segments, abans
distants, que a causa del plegament queden pròxims.
- Es pot formar entre dues o més cadenes polipeptídiques diferents.
- Pot ser paral·lela o antiparal·lela

·Triple hèlix (estructura del col·lagen):

- Estructura helicoïdal levogira més allargada que l’hèlix α.
- Adquireix aquesta estructura a causa de l’abundància de prolina i hidroxiprolina. El
C està dins d’un cicle, no pot girar i dificulta la formació d’enllaços d’hidrogen.
- S’estableixen els enllaços d’hidrogen entre l’O del grup –CO d’un aminoàcid i
l’hidrogen del grup –NH del 3r aa següent.

* Una mateixa cadena polipeptídica pot adquirir diferents estructures secundàries en

diferents segments. En algunes proteïnes globulars es produeixen agrupacions de α hèlix i
estructures β anomenades estructures supersecundàries.

βαβ meandre β αα antiparal·leles barrilet β clau grega

ESTRUCTURA TERCIÀRIA
Disposició tridimensional definitiva que adopta la proteïna a l'espai determinada per les
interaccions fisicoquímiques entra cadenes laterals que busquen estabilitat en el medi en el
que es troben.

Dos tipus d’estructura terciària:

– Conformació globular.
– Conformació fibrosa.

· Globular: molt empaquetada, esfèrica, els grups polars es situen a l’exterior i els apolars
a l’interior, això facilita que siga soluble en aigua i en dissolucions molt salines, realitza
funcions de transport, enzimàtiques, hormonals... Mioglobina, enzims, proteïnes de
membrana...
· Fibrosa: , més simple que la globular, no té estructura terciària, sinó que és considerada
una lleugera modificació o replegament de la secundària formant estructures allargades i
poc plegades enrotllades al llarg d’un eix, els grups polars i apolars estan en contacte amb
l’exterior, per tant, és insoluble en aigua i en dissolucions salines, realitza funcions
estructurals i protectores. Col·lagen, queratina, elastina...
Les interaccions que estabilitzen l’estructura terciària són:

- Ponts d’H: entre R polars que tinguen algun grup que puga actuar com donant o
acceptador de H+, o grups C=O i N – H que no intervinguen la estructura 2ª.
- Interaccions electrostàtiques: entre R amb càrregues oposades (aa àcids i bàsics) o
extrems amb càrrega parcial
- Forces de Van der Waals + interaccions hidrofòbiques: entre R polars molt dèbils
- Ponts disulfur: entre grups –SH (de la Cys o metionina) que formen interaccions
covalents molt fortes.

ESTRUCTURA QUATERNÀRIA

• És l'estructura que presenten les proteïnes constituïdes per dues o més cadenes
polipeptídiques amb estructura terciària, idèntiques o no, unides per enllaços febles.
• Cada una d’aquestes estructures rep el nom de protòmer.
• Segons el nombre de protòmers que s’associen les proteïnes s'anomenen:
– Dímers: 2 protòmers (insulina)
– Trímer: 3 protòmers (col·lagen)
– Tetràmers: 4 protòmers (hemoglobina)
– Pentàmer: 5 protòmers (RNA-polimerasa)

3. CLASSIFICACIÓ I FUNCIONS

- Segons la funció:

Fixar forma, donar rigidesa o flexibilitat.

Nivell cel·lular:
 · Glucoproteïnes  formen part de la membrana plasmàtica
· Tubulines  constitueixen els cilis i flagels i el citoesquelet en general
· Histones  serveixen de suport al ADN
ESTRUCTURAL · Fibroïna  seda
· Actina i miosina  músculs

Nivell histològic:
· Queratina  forma estructures dèrmiques
· Elastina  en teixits reticulars
· Col·lagen  en teixits cartilaginosos, conjuntius i ossis
Mantenen constant la salinitat, l’equilibri osmòtic, l’acidesa, la concentració
HOMEOSTÀTICA de glucosa.
· Proteïnes sanguínies Regulen el pH gràcies a la seva capacitat
amortidora
Magatzem d’aminoàcids.
DE RESERVA · Ovoalbúmina  de la clara de l’ou
ENERGÈTICA · Caseïna  de la llet
· Zeïna  del blat d’indi
· Gluten  de la llavor del blat
FUNCIONS ACTIVES: Interaccionen amb un altra substància (lligand) de forma específica
Hormones  proteïnes transportades pel medi intern cap a determinades
HORMONAL o cèl·lules que estimules l’inici de certes reaccions
REGULADORA · Insulina  del pàncrees
· Tiroxina  de la glàndula tiroides
· Hormona del creixement  de la hipòfisi
ENZIMÀTICA Catalitzen reaccions químiques
Al unir-se al lligand es produeix un canvi de conformació.
CONTRÀCTIL · Miosina  estirament o acurtament
· Pèptids  antibiòtics secretats per bacteris i fongs que eviten la
competència d’altres microorganismes

DEFENSIVA S’uneixen irreversiblement a un lligand que és una substància tòxica i la

bloquegen.
· Y-globulines o immunoglobulines  anticossos. S’associen als antígens i
els neutralitzen.
S’uneixen a un lligand i els transporten.
· Permeases  regulen el pas de molècules a través de la membrana
DE TRANSPORT cel·lular
· Pigments respiratoris  transporten O2 (hemoglobina, hemocianina...)
· Lipoproteïnes  transporten els lípids
· Seroalbúmina  transporta gran nombre de substàncies

- Segons la seua estructura i composició química:

3.1 HOLOPROTEÏNES
o FILAMENTOSES: enrotllades en una sola dimensió, en forma de fibres paral·leles,
insolubles en aigua
· COL·LAGEN: en teixits conjuntius, cartilaginosos, tegumentaris i ossis. Gran resistència a
l’estirament.
· QUERATINES:

- α-queratina: en els pèls, ungles, banyes, plomes... Se sintetitzen i emmagatzemen en

cèl·lules de l’epidermis.
- β-queratina: en el fil de seda de les aranyes.

· ELASTINES: proteïnes fibroses i flexibles

- Als tendons i vasos sanguinis, pulmons, dermis.

- Gran elasticitat  recuperen forma després de l’aplicació d’una força

· MIOSINES: participen en la contracció muscular

o GLOBULARS: estructura més o menys globular i complexa. Solubles en aigua o en

dissolucions polars.
· PROTAMINES:

- Associades al ADN del nucli dels espermatozous

- En faciliten la compactació

· HISTONES:

- De massa molecular baixa i amb aminoàcids bàsics

- Associades al ADN (excepte del dels espermatozous)
- Paper important en la regulació genètica

· PROLAMINES:

- Insolubles en aigua
- En llavors vegetals: zeïna del blat d’indi, hordenina de l’ordi...

· GLUTENINES: oryzenina de l’arròs, glutenina del blat

- Insolubles en aigua però solubles en àcids i bases diluïdes

· ALBUMINES: ovoalbúmina de l’ou, seroalbúmina de la sang

- Proteïnes grans

· GLOBULINES: ovoglobulina de l’ou, seroglobulina de la sang, α-globulina associada a

l’hemoglobina, immunoglobulines...

- Proteïnes molt grans.

- Solubles en dissolucions salines
- Forma globular quasi perfecta

3.2 HETEROPROTEÏNES
Presenten una part proteica (apoproteïna, amb aminoàcids) i altres tipus de molècules no
proteiques que conformen el grup prostètic. Segons la naturalesa del seu grup prostètic
es classifiquen en:
· CROMOPROETÏNES: grup prostètic  substància amb color (pigment)
Pigments porfirínics: (grup prostètic = porfirina amb catió Fe2+ al centre d’aquesta formant el grup hemo)

- Hemoglobina: transport de O2 en la sang

- Mioglobina: transport de O2 en músculs
- Citocroms: peroxidases, catalases

Pigments no porfirínics:

- Hemocianina: pigment respiratori blavós amb Cu

- Hemeritrina: pigment respiratori amb Fe
- Rodopsina: proteïna de les cèl·lules de la retina

· GLICOPROTEÏNES: grup prostètic  glúcid

- Part proteica amb conformació estable

- Part glúcida amb gran variabilitat
- Ex: hormona fol·licles estimulant, LH, proteoglicans, glicoproteïnes sanguínies (protrombina),
glicoproteïnes de la membrana cel·lular, alguns enzims (ribonucleasa)...
· LIPOPROTEÏNES: grup prostètic  àcid gras

- En l’estructura de les membranes citoplasmàtiques

- Al plasma sanguini
- Transporten lípids insolubles

· FOSFOPROTEÏNES: grup prostètic  àcid fosfòric

- Ex: caseïna de la llet, vitel·lina del rovell de l’ou...

· NUCLEOPROTEÏNES: grup prostètic  àcid nucleic

- Associacions d’histones o protamines amb ADN  formen fibres de cromatina

4. PROPIETATS I FUNCIONS
SOLUBILITAT
A + càrregues (+ o -)  + solubilitat; per tant, punt isoelèctric  - solubilitat.
A + radicals polars  + solubilitat  s’estableixen ponts d’hidrogen amb les molècules
d’aigua i quan la proteïna està tota envoltada d’aigua crea una capa de solvatació.

- Salinitat:
A + diluïdes  + solubilitat  els ions competeixen per envoltar-se a l’aigua.
Si afegim una sal a una dissolució de proteïnes en aigua, l’aigua passarà a envoltar els
ions, per tant, la proteïna perdrà la capa de solvatació i es precipitarà.

ESPECIFICITAT  molt important en enzims i immunoproteïnes

L’especificitat es pot referir a la seva funció: cada proteïna porta a terme una funció
determinada. Un canvi en l’estructura de la proteïna pot significar una pèrdua de la funció.

També es pot parlar d'especificitat d'espècie: no totes les proteïnes són iguals en tots
els organismes, cada individu posseeix proteïnes específiques pròpies que es posen de
manifest en els processos de rebuig d'òrgans trasplantats.

DESNATURALITZACIÓ
Consisteix en la pèrdua de l'estructura nativa (secundària/terciària/quaternària) i
consegüentment, la seua funció biològica.

La desnaturalització es pot produir per canvis físics com canvis de temperatura o

variacions del pH. O per canvis químics com l’acció de substàncies com la urea que
competeixen amb els grups –CO i –NH de la proteïna per a formar ponts d’hidrogen.

En alguns casos, si les condicions es restableixen, una proteïna desnaturalitzada pot tornar
al seu anterior plegament (renaturalització).

CAPACITAT HOMEOSTÀTICA
Les proteïnes tenen un comportament amfòter que les fa capaces de neutralitzar les
variacions del pH del medi.

5. ENZIMS
Els enzims són els catalitzadors biològics de naturalesa proteïca que faciliten les
reaccions químiques que tenen lloc en els éssers vius augmentant la velocitat de reacció
(quantitat de producte per unitat de temps) i disminuint l’energia d’activació necessària.

PROPIETATS I CARACTERÍSTIQUES:
 Tots són proteïnes globulars (excepte els ribozims):
 Són solubles en aigua; bona difusió en líquids interns de l’organisme.
 Actuen a nivell intracel·lular i extracel·lular.
 Són específics. Cada enzim catalitza només una reacció particular o s’uniran només a
un tipus de substrat.
 Al ser proteïnes, són sensibles a la temperatura i es desnaturalitzen si aquesta
augmenta massa. A més, els enzims tenen una temperatura òptima a la que tenen la
seua màxima activitat enzimàtica.
 També són sensibles a les variacions de pH. Aquests tenen càrrega i depenent del
medi que els envolta poden ser àcids o bàsics, per tant, un canvi en el pH pot afectar la
seua activitat. A més, els enzims tenen una pH òptim on tenen la seua màxima activitat
enzimàtica.
 Són molt actius, eficients. Una molècula d’enzim pot catalitzar la transformació de
milers de molècules per minut. Alguns aconsegueixen augments de la velocitat de la
reacció de més d’un milió de vegades.
 Es localitzen dintre d’orgànuls augmentant així la probabilitat de trobada amb el substrat
i disminuint la possibilitat de trobar-se amb un inhibidor . Açò afavoreix les rutes
metabòliques.
 Estan formats per 4 tipus d’aminoàcids:
- No essencials: no intervenen en la seua funció
- Estructurals: li proporcionen la estructura secundària o terciària (tridimensional),
no estableixen enllaços químics
- Fixadors: estableixen enllaços químics unint-se al substrat
- Catalitzadors: catalitzen les reaccions

- CLASSIFICACIÓ:
En les reaccions enzimàtiques la substància que reacciona i sobre la qual actua l’enzim
s’anomena substrat. Els enzims s’anomenen en primer lloc amb el nom del substrat,
després el coenzim (si hi ha) i finalment, el tipus d’acció acabat amb el sufix –asa.
Segons el tipus d’acció es distingeixen sis classes:
1. Oxidoreductases. Duen a terme reaccions d’oxidació-reducció.
2. Transferases. Traslladen grups funcionals d’una molècula a una altra.
3. Hidrolasa. Produeixen hidròlisi de molècules trencant enllaços amb la incorporació
d’una molècula d’aigua.
4. Liases. Es trenquen enllaços sense hidrolitzar i formen nous dobles enllaços.
5. Isomerases. Regulen reaccions d’isomerització.
6. Ligases o sintetases. Creen nous enllaços amb una consegüent despesa
energètica (ATP).

- ESTRUCTURA DELS ENZIMS

1) Enzims estrictament proteics (normals)

2) Holoenzims
Estan formats per una part polipeptídica (apoenzim) i una part de naturalesa no proteica
que s’anomena cofactor.
El cofactor pot ser:
 Inorgànic: quan es tracta d’un ió metàl·lic (Mg2+, Ca2+, Fe2+)
 Orgànic: quan és una molècula orgànica. Si aquesta té enllaços covalents el
cofactor s’anomena coenzim (NAD, FAD, ATP...), si no en té s’anomena grup
prostètic (les vitamines, el grup –HEMO...).

Els enzims s’uneixen als seus substrats temporalment formant un complex enzim-substrat.
Després de que es trenquen els complexos i s’allibere el producte l’enzim s’allibera i pot
actuar en moltes més reaccions.
La unió de l’enzim al substrat es dona en l’anomenat centre actiu, que és una concavitat
que està formada per un conjunt d’aminoàcids específics que realitzen la formació del
complex ES i (altres) que s’encarreguen de catalitzar la reacció.
El centre actiu s’uneix al substrat mitjançant interaccions iòniques, hidrofòbiques o per
ponts d’hidrogen.
El centre actiu i el substrat són complementaris, per exemple, si es substrat té càrrega
positiva, el centre actiu conté aminoàcids amb càrrega negativa.
Les reaccions que es produeixen són reversibles però hi distingim dos models sobre la
forma en que el substrat s’uneix al centre actiu:
  Model de clau-pany on l’estructura del centre actiu i del substrat són
complementàries.
 Model d’ajust induït on el centre actiu adopta la conformació correcta sols quan
s’uneix al substrat.

CINÈTICA ENZIMÀTICA
Els enzims no es consumeixen ni es redueixen durant la reacció. Aquest fet permet que
aquestes reaccions siguen eficaces i les seues velocitats molt altes. En general cada enzim
pot transformar entre 100 i 1000 molècules de substrat en producte cada segon.

La velocitat d’una reacció enzimàtica tendeix asintòticament a un límit denominat velocitat

màxima.

Naturalment hi ha un límit que s’assoleix quan pràcticament tot l’enzim està en forma de
complex ES. En aquesta situació, quan una molècula d’enzim s’allibera del complex ES es
torna a combinar amb un altra molècula de substrat per a formar un nou complex.
S’assoleix així la velocitat màxima.

La Km és la concentració de substrat en la qual la velocitat de la reacció és la meitat de la

velocitat màxima (Vmàx / 2.
La Km és també una mesura de l’afinitat de l’enzim pel substrat. Una Km baixa indica gran
afinitat, i una Km alta, suposa poca afinitat.

Com que hi ha més molècules de substrat per unitat de volum, s’augmenta la probabilitat
de trobada entre el substrat i l’enzim.

La velocitat de la reacció té relació amb l’energia de les molècules del substrat. Un conjunt
de molècules segueix una distribució normal d’energia, de forma que per a una energia
d’activació, sols una part d’aquestes molècules té energia suficient per a reaccionar.
FACTORS QUE MODIFIQUEN L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA

Enzims; a una concentració de substrat constant, a mesura que augmentem la

concentració de l’enzim, augmenta la velocitat de reacció.

Cofactors; sense ells, l’enzim no pot realitzar la seua funció

Temperatura; en general, totes les constants cinètiques augmenten amb la temperatura,

per la qual cosa, les reaccions s’acceleren en augmentar aquesta. Però, com que
l’estabilitat tèrmica de les proteïnes està limitada, si la temperatura augmenta sobre un
determinat valor, la velocitat comença a disminuir perquè es desnaturalitza l’enzim. Els
enzims tenen una temperatura òptima, aquella on es dona el màxim d’activitat. La majoria
dels enzims dels mamífers tenen temperatures òptimes entre 35-40ºC.

Ph; els enzims tenen càrrega i depenent del medi que els envolta poden ser àcids o
bàsics, per tant, un canvi en el pH pot afectar la seua activitat. A més, els enzims tenen
una pH òptim on tenen la seua màxima activitat enzimàtica, sol estar entre 5 i 8.

REGULACIÓ ENZIMÀTICA

L’activitat d’un enzim es pot regular per mitjà del seu centre actiu on s’uneixen substàncies
capaces d’inhibir-lo o d’activar-lo.
Els activadors són molècules que s’uneixen a l’enzim per què pugui funcionar. L’enzim
que necessita d’activadors es diu zimogen o proenzim.
Els inhibidors són substàncies que disminueixen o anul·len l’activitat d’un enzim sense
destruir-lo, fet que els diferencia de les substàncies inactivadores.
L’acció inhibidora pot donar-se de diferents maneres:
- Inhibició irreversible: es produeix quan l’inhibidor s’uneix al centre actiu de l’enzim de
manera permanent i suprimeix completament la seua activitat, com els verins o les
pesticides.
-Inhibició reversible: consisteix en la inhibició temporal, l’enzim recupera la seua activitat
quan deixa d’actuar l’inhibidor. Hi ha dos tipus:
 Inhibició competitiva: on l’inhibidor i el substrat tenen una forma semblant per tant,
tots dos competeixen pel mateix lloc de l’enzim. Ho evitarem quan hi haja més
enzims que inhibidors al medi que envolta l’enzim.
 Inhibició no competitiva: on l’inhibidor s’uneix a un altra part de l’enzim provocant
una modificació en la conformació tridimensional d’aquest i impedirà així la unió del
substrat.
ENZIMS ALOSTÈRICS

És una forma de regular els enzims anomenats al·lostèrics (amb diversos centres d’acció)
que es troben a l’inici d’una ruta metabòlica llarga, Poden presentar 2 formes: forma R
(relaxada) activa, en la que es pot unir el substrat i forma T (tensa) inactiva, en la que no
es pot unir el substrat..
Estan formats, apart de pel seu centre actiu, per un centre al·lostèric o regulador on
s’unirà un lligand o efector al·lostèric anomenat modulador que activa o inhibeix
l’activitat de l’enzim provocant-li un canvi en la conformació (de T a R o al revés).

T.5 ÀCIDS NUCLEICS

1. COMPOSICIÓ DELS ÀCIDS NUCLEICS
2. ÀCID DESOXIRIBONULEIC (DNA)
3. ÀCID RIBONUCLEIC (RNA)
4. DIFERÈNCIES ENTRE ADN I ARN. FUNCIONS

1. COMPOSICIÓ DELS ÀCIDS NUCLEICS

ÀCIDS NUCLEICS

Els àcids nucleics són grans biomolècules que contenen sempre C, H, O, N i P. La seva
unitat bàsica s’anomena nucleòtid.
Són les molècules encarregades d’emmagatzemar, transmetre i expressar la informació
genètica, és a dir, la informació necessària per a la síntesi de proteïnes.
Es troben en totes les cèl·lules de tots els éssers vius.

1.1 NUCLEÒTIDS : formats per cadenes llargues de nucleòsids i fòsfors.

Els nucleòsids de les cadenes s’enllacen entre si pel grup fosfat mitjançant un enllaç
fosfodièster entre el C5 d’un nucleòsid (concretament de la pentosa que el forma) i el C 3
del següent.

- Nucleòsids:

Formats per la unió d’una base nitrogenada i una pentosa, aquesta unió es realitza
mitjançant un enllaç N-glucosídic que s’estableix entre el C 1 de la pentosa i un nitrogen de
la base (N1 si és pirimidínica o N9 si és púrica).

·Una pentosa, que pot ser ribosa o desoxiribosa

·Una base nitrogenada, que es classifiquen en púriques i pirimidíniques.
BASES PÚRIQUES BASES PIRIMIDÍNIQUES
adenina, guanina timina, uracil, citosina

Nomenclatura dels nucleòsids:

· Bases púriques: terminació –osina.
· Bases pirimidíniques: terminació –idina.
· Si la pentosa es desoxiribosa afegim el prefix desoxi-.
1.2 TIPUS DE NUCLEÒTIDS
- MONONUCLEÒTIDS. (NUCLEÒTIDS D’INTERÉS BIOLÒGIC)
- POLINUCLEÒTIDS. (ÀCIDS NUCLEICS)

· MONONUCLEÒTIDS. (NUCLEÒTIDS D’INTERÉS BIOLÒGIC)

1) Els fosfats d’adenosina

Són molècules encarregades d’emmagatzemar i transportar energia en la cèl·lula. Aquests

acumulen energia en l’enllaç ester del fosfat i al hidrolitzar-se alliberen energia. Aquestes
reaccions són també reversibles.
 ATP: adenosina trifosfat.
 ADP: adenosina difosfat
 AMP: adenosina monofosfat
 AMPc / AMPcíclic
És una forma d’AMP que forma enllaços ester entre el C 3 i el C5 de la ribosa. Actua
com a segon missatger en la recepció de senyals a la cèl·lula quan el missatger
químic (hormona) no pot entrar a l’interior de la cèl·lula. Aquesta s’uneix a un
receptor de la membrana que activa una proteïna capaç de sintetitzar AMP c dins de
la cèl·lula que activarà als enzims que han de donar la resposta al senyal rebut.
 UDP: uridina difosfat
Actua com a transportador de molècules de monosacàrids en els processos de
síntesi de polisacàrids.

2) Coenzims derivats de nucleòtids

Són substàncies orgàniques són substàncies orgàniques no proteiques que han

d'intervindre en les reaccions químiques catalitzades per enzims, perquè aquestes puguen
realitzar la seua funció. No són especifiques quant al substrat, sinó que cada classe de
coenzim actua en una mateixa classe de reacció, siga quin siga el substrat.
Els coenzims poden fer possible l'acció de l'enzim unint-se temporalment a l'enzim per a
facilitar el seu contacte o la seua acció catalítica sobre el substrat, o enllaçant-se amb el
substrat per a provocar un canvi en la seua estructura que facilite l'acció de l'enzim.

 Els flavina nucleòtids.

Són nucleòtids que contenen una base nitrogenada denominada flavina. La vitamina
B12.
El flavina mononucleòtid (FMN) té només un nucleòtid la base nitrogenada del qual
és la flavina, i el flavina adenina dinucleòtid (FAD) està format per dos nucleòtids, un
amb flavina i l'altre amb adenina.

 Els piridina nucleòtids.

Estan formats per dos nucleòtids, un en el qual la base nitrogenada és l'adenina, i en
l’altre és la nicotinamida ( vitamina P-P), i unida a la ribosa forma l'anomenada piridina.
El nicotina adenina dinucleòtid (NAD+) i el fosfat de nicotina adenina dinucleòtid
(NADP+) conté, a més, un grup fosfat en el carboni 2 d'una ribosa.
 El coenzim A (CoA)
És un derivat de l'ADP que conté àcid pantotènic, que és una vitamina del grup B. La
CoA s'enllaça amb àcids orgànics mitjançant la formació d'enllaços tio-ester quedant
aquestos àcids activats per a participar en determinades reaccions del metabolisme
aerobi (de glúcids i lípids).

· POLINUCLEÒTIDS (ÀCIDS NUCLEICS)

Existeixen dos tipus d'àcids nucleics, l’ADN i l’ARN, que es diferencien per la pentosa
que duen: desoxiribosa i ribosa.

2. ÀCID DESOXIRIBONUCLEIC (ADN)

L'ADN conté tota la informació genètica que es transmet a les generacions successives.
Està format, excepte en alguns virus, per dues cadenes de nucleòtids enrotllades entre si
formant una doble hèlix.
Cada cadena és un polímer de dexosinucleòtids d’adenina (A), guanina (G), citosina (C) i
timina (I), sintetitzada des de l'extrem 5' cap a l'extrem 3’.

El podem trobar:

· En les cèl·lules eucariotes en el nucli, associat a histones i a proteïnes no històniques

formant les fibres de cromatina.
· En els cloroplasts lliure en l'estroma
· En els mitocondris lliure en la matriu
· En els bacteris lliure en el citoplasma, associat a proteïnes semblants a les histones, a
RNA i a proteïnes no històniques formant el nucleoide.
L’estructura del ADN va ser determinada en 1953 per Watson i Crick:

• Nivells estructurals de l'ADN:

- Estructura primària o seqüència de nucleòtids

- Estructura secundària o doble hèlix
- Estructura terciària o ADN superenrotllat  està molt empaquetada dins del nucli,
sobretot per formar els cromosomes.

L'estructura primària de l'ADN:

> Correspon a la seqüència de nucleòtids d'una sola cadena que ens indica:
- Nombre de nucleòtids
- Ordre dels nucleòtids (combinació dels 4 desoxiribonucleòtids A, T, C i G)

> El nombre tan elevat de combinacions diferents dels 4 desoxiribonucleics permet:

- Emmagatzemar informació. És el que es coneix com a missatge biològic o
informació genètica.

> El percentatge d'A, T, C i G és el mateix per tots els individus d'una mateixa espècie.

L’estructura secundària de l’ADN:

> Disposició en l'espai de 2 cadenes de polinucleòtids en doble hèlix, que s'uneixen per
ponts d'hidrogen entre les bases nitrogenades:
Adenina = Timina (2 ponts d'H)
Guanina = Citosina (2 ponts d'H)

> Aquestes bases (AT i GC) es diu que són complementàries entre si.

> La distancia entre les dues cadenes és constant d'uns 2 nm ja que sempre s'uneixen una
pirimidina amb una purina. 

> Són antiparal·leles 3' —> 5' i 5’ —> 3'

> Es replega en forma plectonimica o de doble hèlix donant una volta completa cada 3,4 m.

VARIACIONS EN L’ESTRUCTURA SECUNDARIA DEL ADN

Es poden donar les següents variacions:

• Lleugeres desviacions en la longitud del pas de rosca o en la separació entre els

parells de bases.
Es deuen a determinades seqüències de bases nitrogenades que impedeixen el
manteniment exacte de les mesures. Aquestes variacions ajuden els enzims que
processen la informació genètica a reconèixer els canvis de missatge.
• Conformacions A i Z. 
El DNA estudiat es coneix com a conformació B o B-DNA; però hi ha altres dues
conformacions que responen a altres mesures de pas de rosca i de separació entre parells
de bases nitrogenades.
Aquestes conformacions apareixen quan se sotmet la cèl·lula a factors ambientals extrems,
tot i que la conformació Z apareix també en algunes cèl·lules en condicions naturals, i
alguns investigadors l'han associat a alguna funció especial del fragment de DNA que la
presenta.

• DNA monocatenari. 
Alguns virus conserven el seu missatge genètic en molècules de DNA d'una sola cadena.

• Desnaturalització del DNA.

Consisteix en la separació de les dues cadenes del DNA per ruptura dels ponts d'hidrogen
entre les bases enfrontades. Això s'aconsegueix fora del medi cel·lular per escalfament.

• Hibridació del DNA.

La desnaturalització és un fenomen reversible: les dues cadenes es tornen a unir i formar
la doble hèlix quan descendeix la temperatura. Si es mesclen molècules desnaturalitzades
de DNA de diferent procedència (diferent cromosoma d'una mateixa cèl·lula, o molècules
de diferents individus o espècies), en refredar la solució es poden obtindre molècules
híbrides que tinguen cada cadena de diferent procedència.

L'estructura terciària de l'ADN:

• Enrotllament de la doble hèlix sobre si mateixa (cap a la dreta) formant una superhèlix
d'ADN superenrotllat.

• Diferent en les procariotes que en les eucariotes. 

a) Procariotes (bacteris) i a l'interior dels mitocondris i cloroplasts: la molècula està

unida pels extrems en forma circular.

b) Eucariotes: està associada a unes proteïnes anomenades histones. La doble

cadena envolta un octàmer d'histones formant un collar de perles on s'observen les
unitats estructurals anomenades nucleosomes. Al conjunt de tota una cadena
s'anomena cromàtide i el conjunt de totes les cromàtides presents en un nucli
s'anomena cromatina.

• Avantatges de l'ADN superenrotllat:

- Reduir la longitud de l'ADN.

- Facilitar la duplicació de l'ADN 
Nivells d'empaquetament:

• Empaquetament: quan el DNA s'associa amb proteïnes, que el condensen en menys

espai

• Les proteïnes són diverses, generalment

- Histones
- Protamines (als espermatozous)

• A les eucariotes, els nivells d'empaquetament són els següents:

- Primer nivell o collar de perles - fibra de cromatina de 100A

- Segon nivell o solenoide - + fibra de cromatina de 300A
- Tercer nivell o dominis de bucle - + fins 600À
- Nivells superiors d'empaquetament

1) Primer nivell o collar de perles:

• Fibra de 20 À associada a histones  nucleosoma

• Nucleosoma:
- Octàmer d'histones (8 histones: dues de H2A, dues de H2B, dues de H3 i dues de
H4)
- Fibra de DNA de 200 parells de bases
-
• La fibra de cromatina formada (100 A) s'anomena forma laxa.

• Quan els nucleosomes s'associen a les histones H1, la cromatina s'escurça anomenant-
se forma condensada.

2) Segon nivell o solenoide:

• Enrotllament sobre ella mateixa de la fibra de cromatina de 100 A

• A cada volta:
- 6 nucleosomes
- 6 histones H1

• Acurta el collar de perles 5 vegades

3) 3r nivell d'empaquetament (dominis en forma de bucle):

• La fibra de 300 À forma una sèrie de bucles (20.000 - 70.000 parells de bases de
longitud).

• Els bucles poden enrotllar-se sobre si mateixos formant estructures de 600 A de diàmetre.

• L'estructura s'estabilitza per la bastida proteica (proteïnes no històniques presents en els

cromosomes).

4) Nivells superiors d’empaquetament:

• Són necessaris per reduir la longitud de la fibra d'ADN en el nucli (100 - 1.000 vegades) i
en els cromosomes (10.000 vegades).

• Els bucles s'empaqueten gracies a l'associació amb la bastida proteica dels cromosomes.

- Tipus d'ADN

Segons l'estructura:

 Monocatenari: una cadena, en alguns virus.

 Bicatenari: dos cadenes.

Segons la forma:

 Circular: en bacteris, mitocondris, cloroplasts i alguns virus.

 Lineal: eucariotes i alguns virus.
3. ÀCID RIBONUCLEIC (ARN)
Els ARN són polinucleòtids de ribosa d'una sola cadena que es disposen en estructura
primària, encara que de tant en tant poden formar estructures secundàries o terciàries.

En lloc de timina conté uracil i la mida de les molècules d'ARN és molt menor que les
d'ADN.

La funció del ARN es biocatalitzadora i encara que en la cèl·lula apareixen diversos tipus
d'ARN, cadascun amb una funció diferent:
•ARN nuclear
•ARN missatger
•ARN ribosòmic
•ARN de transferència
•ARN nucleolar

ARN missatger (ARNm)

Es tracta d'un ARN lineal que transcriu la informació de l'ADN i s'associa als ribosomes per
a sintetitzar una proteïna (es forma en el nucli cel·lular a partir d'una seqüencia d'ADN).

Cada tres nucleòtids (codó), correspon un aminoàcid diferent, així la seqüència

d'aminoàcids està configurada a partir de la seqüencia dels nucleòtids de l'ARNm.

L'ARNm de les cèl·lules eucariotes es forma a partir d'un ARNm previ que s'anomena ARN
heterogeni nuclear que té una sèrie de segments de informació anomenats exons,
alternats amb altres segments sense informació, anomenats introns, que després són
suprimits i no apareixen en l'ARNm madur.

ARN ribosòmic (ARNr).

L'ARN ribosòmic sorgeix a partir d'un ARN anomenat ARN nucleolar adquirint una
estructura secundària en plegar-se sobre si mateix i formar bucles. Una vegada tenim ARN
ribosòmic, aquest s'encarrega de formar els ribosomes, per a fabricar proteïnes i per a
traduir la informació del ARN missatger.

Hi ha dos tipus de ribosomes: un que es troba en cèl·lules procariotes i a l'interior dels cloroplasts
i mitocondris i uns altres que es troben al citoplasma o reticle endoplasmàtic de cèl·lules
eucariotes.

ARN de transferència (ARNt)

L'ARN de transferència és un ARN no lineal en el que hi ha trams de doble hèlix

intercatenària (entre bases complementàries dins de la mateixa cadena). Aquesta
estructura s'estabilitza mitjançant ponts d'hidrogen.

A mes dels nucleòtids d'adenina, guanina, citocina i uracil, presenta altres nucleòtids amb
bases modificades. Aquests no poden enrotllar-se i generen punts d’apertura en l’hèlix i
bucles.
A l’ARNt es distingeixen diversos braços.

• El braç acceptor, en l'extrem 3' del qual (s'anomena així l'extrem del polinucleòtid que la
pentosa queda amb el carboni 3' sense enllaçar a un grup fosfat) apareix sempre la
seqüencia CCA. L'aminoàcid transportat per la molècula de ARNt s'uneix concretament a la
ribosa de l'adenosina de l'extrem 3'.

• L'anticodó, que és el triplet de bases nitrogenades que apareix en el bucle oposat al braç
acceptor; l'anticodó indica l'aminoàcid que pot unir-se a la molècula de ARNt, i aquesta
correspondència és important per a la funció de la traducció en la síntesi de proteïnes. A
més, l'anticodó constitueix l'element diferenciador dels diferents tipus de ARNt.

• Braç T, conté timina.

• Braç D

La funció de l'ARNt és unir-se en el ribosoma a la seqüència complementaria del ARNm

mitjançant l’anticodó. A la vegada, transfereix l’aminoàcid corresponent a la seqüencia
d'aminoàcids que està formant-se en el ribosoma.

Altres tipus de ARN:

· ARNn  nuclear

 Sintetitzat al nuclèol
 Actua com a precursor del:
- ARNr 28 S i 5,8 S (subunitat major de les eucariotes  60 S).
- ARNr 18 S (subunitat menor de les eucariotes  40 S).

· miARN  microARN

 Regula la expressió dels gens perquè inhibeix la traducció del ARN m.

· ARNu

 Té molts uracils
 S’uneix a proteïnes del nucli formant ribonucleoproteïnes
 Empalma i talla el ARNm amb la seua maduració
 Forma ARNr a partir del ARNn 45 S.

· ARNs  ribozims

 Catalitza processos relacionats en la síntesi de proteïnes

· Retrovirus

 El seu material genètic es troba en un fragment d’ARN.

4. DIFERÈNCIES ENTRE ADN I ARN. FUNCIONS
ADN
ESTRUCTURA · cadena bicatenària, més
llargues, les bases estan
enfrontades A-T i G-C
· configuració  doble hèlix
· més estable
COMPOSICIÓ · pentosa  desoxiribosa
QUÍMICA · bases  A, T, G , C
LOCALITZACIÓ · CÈL·LULA PROCARIOTA: el
ADN es troba dispers pel
citoplasma, apareixen també
ADN circulars (plàsmids i
episemes)
·CÈL·LULA EUCARIOTA: el ADN
en el nucli i els mitocondris i
cloroplasts tenen dintre ADN
circular
FUNCIÓ · Resideix la informació genètica
de l’individu. En la transcripció
es trasllada del ADN al ARN.
Transmeten informació d'uns
individus a altres.
· Les seqüències de bases de
l’ADN ens informen sobre quins
aminoàcids i en quin ordre van a
unir-se per formar la proteïna.
ARN
· cadena monocatenària (llevat
d’alguns virus), més curtes, pot patir
plegaments on s’enfronten A-U i G-C
· no té cap configuració específica
· menys estable
· pentosa  ribosa
· bases  A, U, G, C
· CÈL·LULA PROCARIOTA: el ARN es
sintetitza al citoplasma
· CÈL·LULA EUCARIOTA: el ARN es
sintetitza al nucli i posteriorment es
desplaça al citoplasma on realitza la
seua funció
· ARNm: intermediari per a portar la
informació del nucli al citoplasma.
Traducció de la seqüència de bases
en els ribosomes.
· ARNr: junt a les proteïnes formant
els ribosomes
·ARNt: transporta aminoàcids i els
col·loca en l’ordre adequat per a
formar la proteïna.

FUNCIONS:

El DNA és el portador del missatge genètic, que ha de passar invariable d'una generació cel·lular a
una altra. Per a això, ha de duplicar-se transmetent el mateix missatge en les dues còpies. Aquest
procés s'anomena  replicació.

El missatge genètic contingut en el DNA és l'especificació de les proteïnes que ha de sintetitzar la

cèl·lula. Des del missatge del DNA fins les molècules de proteïnes es passa per dos processos:

• Transcripció, que consisteix que el missatge d'un fragment de DNA és copiat (transcrit) en una
molècula de RNA. És a dir, consisteix en la síntesi d'una molècula de RNA que continga el mateix
missatge que el corresponent fragment de DNA.

• Traducció, que consisteix en la síntesi de la proteïna significada pel missatge del DNA, seguint-
se les instruccions del RNA.