Chương 4: Hệ thống

protein thực phẩm

4.1. Hệ thống protein thịt
4.2. Hệ thống protein sữa
4.3. Hệ thống protein trứng
4.4. Hệ thống protein bột mì
4.5. Hệ thống protein đậu nành

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 1

 Ôn tập kiến thức Hóa sinh học
Các tính chất công nghệ của protein

 Khả năng tạo gel của protein

 Khả năng tạo bột nhão
 Khả năng tạo màng
 Khả năng nhũ hóa
 Khả năng tạo bọt
 Khả năng cố định mùi

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 2

 Khả năng tạo gel của protein
Định nghĩa của sự tạo gel:
• Protein bị biến tính  cấu trúc bậc cao bị
phá hủy  mạch peptit bị giãn ra  các
nhóm bên ẩn phía trong xuất hiện  các
mạch polipeptit tiếp xúc và liên kết lại 
mạng lưới không gian 3 chiều vô định
hình, rắn, chứa đầy pha phân tán (H2O)
t0 t0
t0 hoaëc laømlaïn h
(PN ) n  nPN  nPD   (PD ) n
PN là protein tự nhiên ban đầu, PD là protein bị biến tính.

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 3

 Khả năng tạo gel của protein
 Các liên kết tạo nên cấu trúc gel:
– Liên kết hydrophop (kỵ nước hay ưa béo),
ổn định  khối gel cứng
– Liên kết H giữa nhóm peptit, OH, COOH
 liên kết yếu, linh động  gel có độ dẻo
nhất định, dễ bị đứt khi gia nhiệt, tái lập
khi để nguội
– Liên kết tĩnh điện
– Liên kết disulfua  gel rất chắc và bền

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 4

 Khả năng tạo gel của protein

 Điều kiện tạo gel:

– Nhiệt độ: gia nhiệt  làm lạnh
 tạo nhiều liên kết hydro  gel bền
– axit hóa/kiềm hóa nhẹ: pH  pI
– Thêm chất đồng tạo gel: polysacarit  gel
có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 5

 Khả năng tạo bột nhão

Các protein (gliadin và glutenin)

của gluten bột mì có khả năng tạo
hình  “bột nhão” (paste) có tính
cố kết, dẻo và giữ khí  cấu trúc
xốp cho bánh mì khi nướng

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 6

 Khả năng tạo màng

Protein như gelatin có thể tạo màng

nhờ các liên kết hydro nên có tính
thuận nghịch:
– t > 300C: tan chảy
– Để nguội: tái lập

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 7

 Khả năng nhũ hóa

 Nhũ tương:
– Nhũ tương = hệ phân tán của hai chất
lỏng không trộn lẫn nhau (pha phân
tán + pha liên tục)
– Nhũ tương là hệ không bền nhiệt
động  hợp giọt

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 8

 Khả năng nhũ hóa
 Các phương pháp làm bền hệ nhũ
tương:
– Cho các chất điện ly vô cơ  các giọt
tích điện và đẩy nhau
– Thêm chất hoạt động bề mặt  giảm
sức căng bề mặt giữa hai pha
– Thêm chất cao phân tử hòa tan được
trong pha liên tục như polysacarit,
protein hấp thụ vào bề mặt liên pha

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 9

 Khả năng nhũ hóa

 Tác dụng làm bền hệ nhũ tương của

protein:
– protein hấp thụ vào bề mặt liên pha  độ
dày, độ nhớt, độ dàn hồi, độ cứng  ngăn
hợp giọt
– Ngoài ra, sự ion hóa các nhóm bên của
protein  lực đẩy tĩnh điện làm cho nhũ
tương bền.

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 10

 Khả năng tạo bọt
 Bọt thực phẩm = hệ phân tán (bóng
bọt/chất lỏng hay chất bán rắn), ví dụ kem
ướp lạnh, bọt bia, bánh mì…
 Để bọt bền: màng mỏng bao quanh bóng
bọt phải đàn hồi và không thấm khí  khi
protein được hấp thụ vào bề mặt liên pha
thì sẽ tạo ra được một màng như thế
 Các chất tạo bọt thực phẩm thường là
protein (lòng trắng trứng, máu, protein của
đậu tương…)

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 11

 Khả năng cố định mùi
 Protein hấp phụ chất có mùi qua tương tác Van
der Waals, liên kết đồng hóa trị, liên kết tĩnh
điện:
– Các hợp chất bay hơi có cực như rượu đính
vào protein bằng liên kết hydro
– Các hợp chất bay hơi có M thấp cố định vào
các gốc axit amin không cực qua tương tác
kỵ nước (ưa béo)
– Một số có liên kết đồng hóa trị không thuận
nghịch (aldehit hay xeton vào nhóm NH2/
protein, chất bay hơi có nhóm NH2 vào nhóm
COOH/protein)
ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 12
 4.1. HỆ THỐNG PROTEIN THỊT
4.1.1.Protein trong thịt gia súc gia cầm
4.1.2. Sự biến đổi protein thịt trong quá trình bảo quản
4.1.3. Sự biến đổi protein thịt trong quá trình chế biến

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 13

 4.1.1.Protein trong thịt gia súc gia cầm

Protein sợi cơ Protein nội chất

(Myofibrillar protein) (Sarcoplasma protein)
60,5% 29%

Protein nội chất :

Protein sợi cơ: Myoglobin
Actomyosin = Actin + Myosin Hemoglobin
Protein mô liên kết Các enzyme
Tropomyosin 10,5%
Troponin
Protein mô liên kết :
Collagen
Elastin

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 14

 Tính chất chức năng của một số protein
Protein Nguồn Chức năng
Protein sợi cơ mô Cơ nạc Giữ nước
liên kết Nhũ tương hóa chất béo
Kết cấu của SP thịt
Protein nội chất Cơ nạc Liên kết các cơ
Giữ nước
Nhũ tương hóa chất béo
Tạo màu thịt
Collagen Mô liên kết Tạo cấu trúc SP thịt

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 15

 PROTEIN SỢI CƠ

1 Bắp thịt: tập hợp những bó sợi cơ

2 Bó sợi cơ: tập hợp những sợi cơ

3 Sợi cơ: là tế bào cơ bao gồm

nhiều sợi tơ cơ

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 16

 Sợi tơ cơ: tạo thành từ các
đoạn sarcomere lặp lại

Đốt cơ (Sarcomere) gồm

2 loại protein: actin và
myosin xếp xen kẽ nhau

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 17

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 18
 Actin
Myosin

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 19

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 20
ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 21
ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 22
Myosin
6 tiểu đơn vị, hình trụ, ̣dài 120nm & có  = 1,5nm

Phần đầu có cấu trúc xoắn ốc dài 15nm,  = 4,5nm

55% chuỗi polypeptide có cấu trúc xoắn α

40 nhóm sulfidril nhưng lại không có cầu nối disulfur

Dưới tác dụng trypsin, myosin sẽ bị cắt thành 2 mảnh:

+ Meromyosin nặng (M=350 000)
+ Meromyosin nhẹ (M= 125 000)
ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 23
Actin - 374 gốc acid amin
- Cấu trúc bậc ba (G- actin)
- G-actin tự trùng hợp thành F-actin

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 24

Troponin
- Phân bố dọc theo chiều dài F-actin, cứ 39 nm lại có 1 troponin
- 3 loại troponin T, I, C và có M khác nhau
- Troponin C có 4 chỗ để gắn ion Ca2+ vào trong troponin, bằng
cách dịch chuyển tropomyosin dọc theo cấu trúc xoắn của gốc
actin

Tropomyosin
- 2 chuỗi polypeptide, cấu trúc xoắn α
- Tropomyosin gắn vào hai sợi F-actin
- Tropomyosin gắn đầu đối đầu với nhau bằng liên kết ion
- Mỗi tropomyosin có một vùng cố định troponin T vào gốc
Cysteine

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 25

 Protein nội chất - myoglobin
 Protein cầu, M = 16800, 153 acid
amin → globin
 Gốc mang màu là heme
 Mb là phức của heme và globin gắn
tại gốc Histidine
 Sắc tố chính trong các loại thịt đỏ
 Chịu trách nhiệm vận chuyển oxy
trong mô cơ

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 26

 Protein nội chất - myoglobin

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 27

 Myoglobin
 Tại sao giữ màu sắc của thịt lại cực kỳ quan trọng ???

 Tất cả các thịt này là thịt tươi?

 Tại sao màu sắc lại khác nhau?

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 28

 Protein nội chất - myoglobin

Chất màu Màu sắc

Myoglobin bị khử Đỏ đậm

Oxymyoglobin Đỏ sáng

Metmyoglobin Nâu

Globin hemichrome bị Nâu

biến tính

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 29

 Protein nội chất - myoglobin

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 30

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 31
 Protein nội chất - myoglobin

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 32

 Protein mô liên kết

• Khi đun sôi trong nước, collagen bị thuỷ

phân 1 phần & thay đổi cấu trúc protein,
Sợi collagen  glutin có độ nhớt cao
collagen • Để nguội tạo thành gel
• Đun nóng trở lại, chuyển thành dạng
xon đặc

• Bền vững với acid, kiềm & enzyme

Elastin
• Khi t gây co rút

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 33

 Protein mô liên kết - Collagen
-Xương, da, gân, sụn và hệ thống tim mạch
- Dạng sợi, không đàn hồi → bảo vệ cơ chống lại sự
kéo căng

-Tropocollagen là đơn vị cơ sở của collagen

- Hình trụ dài gần 300nm, đường kính 1,5nm do ba
chuỗi polypeptide cuốn lại thành hình xoắn ốc kép,
có độ dài 3,3 gốc acid amin, chiều cao 2,9A

- Trong chuỗi polypeptide có các đoạn cấu trúc

(Gly-proline- X, hoặc Gly –Y- hydroxyproline)
chiếm 33% tổng lượng acid amin
- Còn các gốc acid amin thì nằm ngoài xoắn ốc này
do đó có thể tham gia tương tác giữa các phân tử
ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 34
 Protein mô liên kết - Collagen

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 35

 Protein mô liên kết

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 36

 Protein mô liên kết – Elastin

 Là những sợi đàn hồi, thẳng và chia nhánh nối với nhau
thành lưới sợi
 Đơn vị cơ bản: α –elastin = những hạt,  = 3nm, M =
74.000
 Gly, Ala, Val, Pro: 70% acid amin
 Khá bền nhiệt, >100C tan chảy
 Không bị thủy phân bởi: pepsin, trypsin, chymotrypsin…
 Bị thủy phân: papain, bromelin, elastase…

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 37

 Câu hỏi ôn tập
1. Trình bày phân loại của các protein trong thịt.
2. Trình bày tính chất của các protein trong thịt.
3. Trình bày chức năng của các protein trong thịt.
4. Trình bày cơ chế biến màu của thịt trong quá
trình sống và quá trình bảo quản. Nêu các biện
pháp tránh biến màu của thịt.

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 38

 Kiểm tra kiến thức

Các bạn đăng nhập vào LMS và làm “Bài kiểm tra Protein
1” trong 20 phút

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 39

 Kết thúc
 Bài giảng tiếp theo:
4.1.2. Sự biến đổi protein thịt trong quá trình bảo quản
4.1.3. Sự biến đổi protein thịt trong quá trình chế biến
 Trang web: http://ibf.iuh.edu.vn/pham-hong-hieu/
 Email: phamhonghieu@iuh.edu.vn

ThS. Phạm Hồng Hiếu Hóa học TP – Chương 4 40