Biologia

Bloc 1. Composició, estructura i organització

de les cèl·lules
Bloc 2. Diversitat, funcionament i organització dels éssers
vius i els ecosistemes (I).
Bloc 3. Diversitat, funcionament i organització dels éssers
vius i els ecosistemes (II).

1
 Tema 1.1
Biomolècules: Glúcids, Lípids,
Proteïnes i Àcids Nucleics

2
Definició Biomolècules:
- molècules que formen part dels organismes vius i
- presenten una sèrie de relacions i interaccions que constitueixen la
lògica molecular dels éssers vius, la qual està basada en 3 principis:

1) Estructura dels éssers vius ↑diversitat de biomolècules

majoria de les biomolècules:
↑complexitat
Bacteri (E. coli): 5.000 biomolècules diferents
Home: 50.000 biomolècules diferents massa molecular (macromolèc.)
Roca: 10-20 molècules diferents realitzen 1 o vàries funcions especif.

Terra ⇒ 107 espècies diferents Biomolècules més importants des d’un punt
1010-1012 proteïnes diferents vista funcional i d’identitat:
1010 àcids nucleics diferents - Proteïnes
- Àcids nucleics

unió covalent
unitats bàsiques o estructurals o monòmers macromolècules
(~40 per a tots els organismes vius)
Ex. Proteïnes (20 aminoàcids ≠), DNA (4 nucleòtids ≠)
3
La lògica molecular dels éssers vius
2) Funcionament dels éssers vius: són altament ordenats i complexos
a expenses del seu entorn (font d’energia i de matèria).
ÉSSER VIU

Energia lluminosa Químic (biosíntesi)

TREBALL Moviment CALOR

Energia química
Transport
productes
residuals
Matèria

ESTAT ESTACIONARI

Metablisme: conjunt reac. químiques que mantenen el funcionament dels org. vius
4
 La lògica molecular dels éssers vius

3) Replicació dels éssers vius: capacitat de reproduir-se i perpetuar-se

al llarg de milers de generacions gràcies al DNA.

- biomolècula on es localitza la informació necessària perquè

els org. vius puguin construir i mantenir la seva estructura
ordenada i el seu funcionament.
- biomolècula que es replica permetent la transferència
d’informació a la descendència

5
Característiques generals de les biomolècules
Composició organisme vius: Aigua 70%
Biomolècules 30%
Ions 1%: Na+, K+, Mg2+, Ca2+ i Cl-

1) Bioelements primaris + bioelements traces biomolècules

C, H, O, N, P i S Co, Cu, Fe, Mn, Zn
I, Mo, V, Ni, Cr, F, Se, Si, Sn, B, As, Al

2) Compostos de carboni → esquelets carbonats + grups funcionals

(majoria biomolècules)
3) Grups funcionals (polifuncionals) → Propietats biomolècules
4) Macromolècules → proteïnes: 5.000-106 Da
àcids nucleics: 10.000-1010 Da
polisacàrids: 5.106 Da
(lípids: 750-1.500 Da)
5) Unitats bàsiques o estructurals → proteïnes: 20 aminoàcids diferents
DNA: 4 nucleòtids diferents
6
 GRUPS
FUNCIONALS
(Solomon i cols., 2008)

7
 Els glúcids

Carbohidrats o Hidrats de carboni o Sacàrids

Constitueixen la font principal de matèria i energia

de la majoria d’organismes vius.

8
Definició i tipus de glúcids
Poden presentar propietats diferents però tots estan formats per unitats:

1) Polihidroxialdehids (grups funcionals: hidroxil i aldehid)

2) Polihidroxiacetones (grups funcionals: hidroxil i cetona)

Fórmula empírica: (CH2O)n Hidrats de carboni o carbohidrats

N, P i S

• Monosacàrids (1)
Nombre d’unitats
estructurals
• Oligosacàrids (poques)
• Polisacàrids (moltes)
9
Els monosacàrids:
única molècula de 3 - 7 C
1 grup hidroxil ( – OH) a cada C excepte el C del grup carbonil (C = O)
són sòlids cristalins, color blanc, sabor dolç i solubles en aigua

Classificació

1. Localització del grup carbonil:

• C1: funció aldehid ⇒ aldosa
• ≠ C1: funció cetona ⇒ cetosa
2. Nombre d’àtoms de carboni:
• 3 ⇒ triosa
• 4 ⇒ tetrosa
• 5 ⇒ pentosa
• 6 ⇒ hexosa
• 7 ⇒ heptosa
10
 grup carbonil: funció aldehid

Aldoses
de 3 a 6 C

àcids nucleics

11
metabol. i polisacàrids polisacàrids
Cetoses
de 3 a 6 C
grup carbonil: funció cetosa

12
polisacàrids
Els monosacàrids: són molècules quirals
Existeixen 2 enantiòmers o isòmers òpics: D i L
que són imatges especulars no superposables

-OH del C quiral: -OH del C quiral :

dreta esquerra

Monosacàrids amb >1 C quiral

( –OH del C quiral subterminal)

Natura: D

13
 Ciclació ≥5 C (sol. aquosa)

Ex. cadena lineal 5C

Formació enllaç covalent hemiacetàlic(-OH i C=0)

C1-OH del C4: anell furanòsic (5 vèrtexs)
costats oposats C1-OH del C5: anell piranòsic (6 vèrtexs)

ANÒMERS (α i β)

mateix costat

14
Projeccions de Haworth

Model de boles i bastons

Conformacions (piranoses):
- cadira (més estable)
- nau

15
Els oligosacàrids
Formació d’enllaç covalent glicosídic entre 1 -OH de cada monosacàrid.
Els oligosacàrids més importants són: disacàrids:

α- α-
enllaç α(1→4)

Maltosa (sucre de la malta)

α-glucosa + α-glucosa enllaç (1→4)

Sacarosa (sucre de les fruites)

α-glucosa + β-fructosa enllaç (1→2)
α-glucosa β-fructosa
Lactosa (sucre de la llet)
β-galactosa + β-glucosa enllaç (1→4)

16
Els polisacàrids (glicans)
són polímers formats per molts monosacàrids ciclats i units entre si per
enllaços glicosídics; i difereixen en:

Estructura

1. La naturalesa de les unitats de monosacàrids:

• Homopolisacàrid (un únic tipus de monosacàrid)
• Heteropolisacàrid (diferents tipus de monosacàrids)

2. Els carbonis de cada unitat monosacàrida que formen l’enllaç glicosídic

i la seva configuració (α o β).

3. La presència (tipus i grau de ramificació) o absència de ramificacions.

Funció

1. Polisacàrids de reserva: midó (vegetals) i glicogen (animals)

2. Polisacàrids estructurals: cel·lulosa

17
Midó (polisacàrid de reserva) :
S’acumula als plastidis de moltes cèl. vegetals en forma de grànuls hidratats.
Format per 2 tipus diferents d’homopolímers d’α-glucoses:
amilosa: cadenes no ramificades d’α-glucoses amb enllaços α (1→4)
amilopectina: cadenes ramificades amb enllaços α (1→4) i α (1→6)

18
 Amilosa

Amilopectina

19
Cada enllaç glicosídic α(1→4) provoca un gir del monòmer respecte del precedent

AMILOSA
Estructura helicoidal
de 6 residus/volta

20
 Amilopectina
les ramificacions impedeixen
una estructura regular

21
Els animals tenen enzims que hidrolitzen enllaços α(1→4) i α(1→6)

Saliva Estómac

Midó (patata i cereals):

amilosa α-amilasa hidròlisi amilosa
amilopectina parcial amilopectina

Intestí
Intestí α-amilasa
pancreàtica
maltosa
amilosa maltotriosa glucosa
amilopectina dextrines

SANG 22
Glicogen (polisacàrid de reserva):
S’acumula a les cèl·lules hepàtiques i musculars com a grànuls
hidratats més petits.
Estructuralment és similar a l’amilopectina però més ramificat.

23
Els polisacàrids estructurals
En bacteris i vegetals (paret cel·lular ) i en teixits animals (matriu extracel.).
Proporcionen suport, protecció i manteniment de la forma cel·lular.
1. Cel·lulosa (biomolècula més abundant a la biosfera):
• Localització: paret cel·lular de les cèl·lules vegetals.
• Propietats: resistent i insoluble en aigua.
• Estructura: homopolímer no ramificat d’unitats de β-glucosa unides
per enllaços β(1→4). Similar a l’amilosa excepte: β.
Només alguns bacteris poden hidrolitzar l’enllaç β(1→4) de la cel·lulosa!!!
• Nombre de monòmers: 10.000-15.000 unitats de β-glucosa.
• Conformació: estesa (no helicoidal), cada enllaç β provoca un gir de 180o.
• Agregats: fibril·les de cel·lulosa (ponts d’H entre molècules empaquetades).

24
Els polisacàrids estructurals
Fibril·la de cel·lulosa: disposició paral·lela de molèc. empaquetades
ponts d’H entre –OH i O propers de molèc. ≠

pont d’hidrogen

25
Els polisacàrids estructurals
1. Cel·lulosa:
• Localització: paret cel·lular de les cèl·lules vegetals.
• Propietats: resistent i insoluble en aigua.
• Estructura: homopolímer no ramificat d’unitats de β-glucosa unides
per enllaços β(1→4).
• Nombre de monòmers: 10.000-15.000 unitats de β-glucosa.
• Conformació: estesa.
• Agregats: fibril·les de cel·lulosa.
2. Quitina:
• Localització: exoesquelet dels artròpodes i paret cel·lular dels fongs.
• Estructura: homopolímer no ramificat d’unitats de β-N-acetilglucosamina
unides per enllaços β(1→4).
3. Peptidoglicans: (heteropolisacàrids)
• Localització: paret bacteriana.
• Estructura: polisacàrids + pèptids units covalentment.
4. Glucosaminoglicans: (heteropolisacàrids)
• Localització: substància fonamental dels teixits animals.
• Estructura: heteropolisacàrids no ramificats formats per unitats de
• disacàrids (5%) unides a una proteïna (95%) ⇒ proteoglicans
• Tipus: àcid hialurònic, sulfat de condroitina i sulfat de queratà. 26
 Els lípids

En l’origen de la vida, es creu que les primeres protocèl·lules

estaven constituïdes només per: lípids i RNA.

27
Els lípids: són de consistència greixosa o oliosa,
insolubles en aigua, però solubles en solvents orgànics
Classificació segons la seva estructura química:
• Lípids saponificables:
– Àcids grassos o greixosos
– Apolars:
• Triacilglicèrids
• Ceres
– Polars:
• Fosfoglicèrids
• Esfingolípids
• Lípids no saponificables:
– Terpens
– Esteroides (Colesterol)

28
Els àcids grassos
són els lípids més simples i no se solen trobar lliures a la natura sinó
units covalentment a altres molècules formant els lípids saponificables

Estructura

àcids grassos = 1 grup carboxil unit a 1 cadena hidrocarbonada no ramificada i apolar

4 – 24 àtoms de carboni
Tipus
14 – 20 carbonis
- saturats ⇒ enllaços simples C-C 16 o 18 carbonis
- insaturats ⇒ enllaços dobles (configuració cis)
• monoinsaturats: 1 doble enllaç C=C
organismes vius
• poliinsaturats: 2 o més dobles enllaços

29
Els àcids grassos

Àcid esteàric: CH3(CH2)16COOH 18:0

Àcid oleic: CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH 18:1c∆9

torsió cadena alifàtica (C=C cis)

30
Els àcids grassos
Propietats

1. pKa ~ 4,5 ⇒ condicions fisiològiques: dissociats (RCOO- + H+)

2. petit cap hidrofílic + llarga cua hidrofòbica ⇒ insolubles en aigua

micel·les
3. àc. g. saturats: conformació estesa ⇒ contactes de van der Waals
C-C té llibertat rotació entre cues empaquetades
Ex. àc. esteàric

àc. grassos sòlids i de consistència cerosa

4. àc. g. insaturats: curvatura rígida o torsió ⇒ difícil empaquetament

a causa del C=C cis
Ex. àc. oleic
àc. grassos líquids i de consistència oliosa
31
Els triacilglicèrids o triglicèrids
- són els lípids més abundants dels animals (tx. adipòs)
- són poc abundants en vegetals (algunes llavors)
- funció de reserva d’energia molt important

Estructura
triacilglicèrid = ésters d’1 glicerol amb 3 àcids grassos (sovint ≠)

Propietats

1. Insolubles en aigua (l’esterificació elimina la naturalesa polar del cap)

No formen ni micel·les.
2. Greixos i olis: són mescles complexes de diferents tipus de triacilglicèrids
• Greix (sòlid) ⇒ predomini de residus d’àc. grassos saturats (animals)
• Oli (líquid) ⇒ predomini de residus d’àc. grassos insaturats (vegetals)
Ex. Oli d’oliva 80% àc. grassos insaturats i 20% saturats
3. Reacció de saponificació: hidròlisi amb bases
triacilglicèrids + NaOH (KOH) → glicerol + sabons de Na+ o K+ dels àcids grassos
4. Proporcionen més energia que els polisacàrids perquè: estan menys
oxidats (millor rendiment) i són apolars (s’emmagatzemen sense aigua)
32
Els triacilglicèrids o triglicèrids

33
Les ceres

Estructura

cera = éster d’1 alcohol de cadena llarga amb 1 àcid gras de cad. llarga

propietats hidrofòbiques

funció impermeabilitzant: plomes, fulles, fruits, …

34
 Els lípids polars
components essencials de
importància biològica transcendental les membranes biològiques
permeten mantenir les diferències de
Fosfoglicèrids composició entre l’interior i l’exterior

fosfoglicèrid = ésters d’1 glicerol amb 2 àcids grassos i 1 àcid fosfòric

1 cap molt polar (àc. fosfòric)

2 cues llargues apolars (àcids grassos) } biomolècula anfipàtica

estructura de bicapa
35
Fosfoglicèrids

36
Els lípids polars
Esfingolípids: ceramides i cerebròsids

esfingolípid = 1 esfingosina (aminoalcohol de cadena llarga)

+ 1 residus d’àcids gras
} ceramides

+ grup fosfat (ex. fosfocolina) o 1 sacàrid (ex. galactosa)

esfingomielina cerebròsids
gangliòsids

1 cap polar
2 cues apolars } biomolècula anfipàtica

estructura de bicapa membranes biològiques

37
Els lípids no saponificables
són insolubles en aigua i no contenen residus d’àcids grassos
Terpens
1. Composició: unitats d’isoprè (2-metil-1,3-butadiè) unides covalentment
2. Localització i funció:
• Plantes: als pigments carotenoides (β-carotè) i fotosintètics (clorofil·la),
i a les substàncies oloroses (geraniol, mentol, limonè, pinè)
• Animals: precursors de vitamines liposolubles (A, E i K)

Esteroides
1. Composició: derivats del ciclopentanohidrofenantrè (4 anells fusionats)
2. Localització i funció:
• Animals:
• Membrana plasmàtica: colesterol
• Hormones esteroidees (andrògens, estrògens i progesterona)
• Àcids biliars
• Precursors de la vitamina D
• Plantes:
• Membrana plasmàtica: fitoesterols
• Precursors de la vitamina D 38
Els lípids no saponificables

Colesterol

39
La bioacumulació:
acumulació d’un compost tòxic a les reserves lipídiques a [ ]

Compost tòxic gavina

Tòxic !
25 ppm
1. estable
2. hidrofòbic = liposoluble

Ex. mercuri, DDT, bifenils, … salmó

2 ppm
[cpst tòxic] augmenta 0,5 ppm
~107 vegades en ascendir
per la cadena tròfica
zooplàncton
0,04 ppm
aigua
0,000003 ppm
no tòxic
40
La bioacumulació

41
 Les proteïnes
- Són les biomolècules més abundants de les cèl·lules.
- Expressen la informació del DNA.
- Macromolècules estructuralment molt complexes
- Formades per unitats bàsiques: aminoàcids.
- Existeix una gran diversitat: 1011 (ex. home ~40.000 proteïnes ≠).
- Realitzen funcions molt diverses: enzimàtiques, transportadores,
receptores, reguladores, …
- Les propietats i funcions depenen de la seva estructura 3-D → seqüencia aa
(conformació nativa)
42
Els aminoàcids (aa): unitats bàsiques de proteïnes
- totes les proteïnes estan formades per unió covalent d’aa, ordenats ≠
- existeixen 20 aa ≠ (massa molecular: 75-204 Da)
1 grup amino (pKa ~10)
Estructura Cα unit a: 1 grup carboxil (pKa ~2)
1H
1 grup R o cadena lateral (confereix identitat)

aa amb 2 grups de càrrega oposada

In vivo

43
Els aminoàcids són anfolits: grups àcids i bàsics

H3N+-CH2-COOH ↔ H3N+-CH2-COO- ↔ H2N-CH2-COO-

pH creixent: 1.0 6.0 14
Càrrega neta: +1 0 -1

Corba de valoració de la Gly

pI: pH carrega neta de l’aa és 0

pI = (pKa COOH + pKa N+H3) / 2

pI = (2,3 + 9,6) / 2 ~ 6

44
 Isòmers òptics
Tots els aa excepte
la glicina presenten
1 C quiral (Cα)

2 enantiòmers: D i L
(proteïnes només L)

45
Els aminoàcids

Classificació

• Aminoàcids amb grups R no polars o

hidrofòbics
• Aminoàcids amb grups R polars sense
càrrega
• Aminoàcids amb grups R polars amb càrrega

46
47
48
Estructura de les proteïnes
és molt complexa, 4 nivells d’organització per ordre complexitat:

• Estructura primària: unió d’aa per enllaços covalents

formant una cadena polipeptídica → seqüència d’aa
d’una proteïna dictada pel gen.
• Estructura secundària: disposició regular i repetitiva
a l’espai dels aminoàcids en diferents segments o
regions de la cadena polipeptídica. Plegament local.
• Estructura terciària: plegament i compactació de les
estructures secundàries → estructura tridimensional
d’una proteïna. Plegament global.
• Estructura quaternària: associació de subunitats
proteiques amb estructura terciària que actuen com una
unitat funcional.
49
Estructura de
les proteïnes
Ex. Hemoglobina

4 nivells d’organització

50
Estructura de
les proteïnes

Estructura primària

enllaç peptídic
- enllaç amida entre el grup
amino d’un aa i el grup carboxil
de l’aa precedent amb pèrdua
d’1 molec. d’H2O
- té caràcter parcial de doble
enllaç i és pla.

51
Estructura de les proteïnes
estructura primària
Només està permesa la rotació al voltant de 2 enllaços:
N-Cα (angle rotació Φ) i Cα-CO (angle rotació Ψ)

Restriccions de rotació → pocs tipus d’estructura secundària

52
Estructura de les proteïnes
Estructura primària
aa4

aa1
Pèptids ≤ 40 amimoàcids
Polipèptids > 40 aminoàcids

Cα1: residu N-terminal (grup amino lliure)

Cαn: residu C-terminal (grup carboxil lliure)
53
Estructura de les proteïnes
Estructura secundària disposició regular i repetitiva a l’espai dels aa
en regions concretes o segments de la
cadena polipeptídica.

N’existeixen poques a causa de la restricció de l’enllaç C-N.

S’estabilitzen per ponts d’H: -N-Hδ+ …... δ−O=C-

• Hèlix α
• Full plegat o làmina β
• Gir invers o gir β

54
Estructura de
les proteïnes
Estructura secundària

Hèlix-αα: Φ = -57° i Ψ = -47°

Conformació helicoidal
Esquelets polipeptídics interior
Grups R exterior
Hèlix dextrogira
3,6 aa / volta d’hèlix
Estabilització: Ponts d’H
intracatanaris entre C=O d’un
enllaç peptídic i N-H de l’aa de
3 posicions més endavant
Làmina β
Requereix ≥ 2 segments ≠ de la
mateixa cadena
Esquelets polipeptídics ziga-zaga
2 aa / volta
Estabilització: Ponts d’H entre cadenes
Paral·lela: segments amb la mateixa direcció i Φ = -119° i ψ = +113°
Antiparal·lela: segments amb direccions oposades i Φ = -139° i ψ = +135° 55
Estructura de
les proteïnes

Estructura secundària

menys comuns

Hèlix 310 Hèlix π

Φ = -49o Ψ = -26o Φ = -57o Ψ = -70o
Algunes proteïnes Estruct. teòrica 56
Estructura de
les proteïnes
Estructura secundària

girs β

participen 4 aa (pro)
pont d’H entre residus: x i x+3
permet gir de la cadena: 180°
(inversió direcció cadena)

57
 Estructura de les proteïnes
Estructura secundària PROTEÏNES FIBROSES

α-queratina Formes filamentoses, allargades.

→ molt llarg!
cabdell enrotllat o dímer:
enrotllament de 2 molèc.
enrotllament de 2 cabdells
(4 molèc.)
Estructura 3-D senzilla
(pràcticament 2ària)
Funció estructural i protectora.
Pell, pèl, ungles, plomes, seda,
tx. conjuntiu, teranyines, …
• α-queratina: α-hèlix
• Fibroïna: làmina β antiparal.
• Col·lagen: triple α-hèlix
• Elastina: cabdells aleatoris

agrupació en fibres paral·leles

i ponts disulfur entre Cys: -SH + HS- → -S-S-

(d) Protofibril
58
 Estructura de les proteïnes
Estructura terciària PROTEÏNES GLOBULARS (majoria)

• Única per a cada proteïna globular (conf. Nativa) → funció determinada

• Estructura irregular: plegament i associació de segments amb estructura
secundària i segments d’estructura irregular.
• Distribució dels aminoàcids: un 27% dels aminoàcids es localitzen als
segments en hèlix α i un 23% als segments amb full β.
• Proporció d’hèlix α i fulles β: les hèlixs α estan formades per uns 11
aminoàcids, i sol haver-n’hi vàries en una proteïna globular. Els fulls β contenen
6 segments adjacents amb 6 aminoàcids cadascun d’ells, i n’hi sol haver un o
dos per proteïna.
• Localització dels girs β: a la superfície de la proteïna.
• Regionalitat: regió externa hidrofílica (aa polars) i regió interna hidrofòbica (aa
apolars) definides.
• Estabilització de l’estructura terciària:
- interaccions dèbils (sobretot interaccions hidrofòbiques, però també ponts
d’hidrogen, forces de van der Waals i interaccions electrostàtiques)
- interaccions covalents (ponts disulfur) 59
Estructura de les proteïnes
Estructura terciària de la mioglobina
A, …, H: regions en hèlix α
AB, …, GH: regions de gir

grup hemo
(grup prostètic)

153 residus
Mm = 17.815 Da

60
Estructura tericiària de la ribonucleasa-A
- α-hèlix
- Làmina β
- Girs
- Zones estruct. Irregular
- 4 ponts disulfur
61
62
 Estructura quaternària: assoc. >1 subunitat (= o ≠)
amb estruct. 3ària

Estructura terciària

1 sola cadena polipeptídica

Disposició 3-D de les 4 subunitats per formar una proteïna

funcional
Interaccions dèbils i/o fortes entre subunitats → unió subunitats
Patrons de simetria
63
Funcions de les proteïnes
• Funcions enzimàtiques ⇒ enzims
– catalització de les reaccions químiques
• Funcions de transport:
– transport de molècules a través de les membranes
– transport de molècules a través de la sang als òrgans
• Funcions estructurals:
– manteniment de la cohesió cel·lular i augment de la resistència tissular
(proteïnes extracel·lulars: queratina)
– regulació de la forma cel·lular (proteïnes intracel·lulars: tubulina)
• Funcions contràctils o mòbils ⇒ actina i miosina
– desplaçament de cèl·lules
– contracció muscular
• Funcions de defensa ⇒ anticossos, proteïnes de coagulació i proteïnes de
defensa (toxines)
• Funcions reguladores ⇒ hormones
– regulació de l’activitat cel·lular i fisiològica
• Funcions de nutrició i reserva ⇒ albúmines, ...

64
Característiques generals dels enzims
Catalitzadors biològics de les reaccions metabòliques.
(catalitzador: substància que fa velocitat reacció i es recupera intacte)
Gairebé tots són proteïnes → l’activitat depèn de la seva conformació nativa.
Generalment són proteïnes globulars (estruct. 3ària o 4ària).
Són sintetitzats per la cèl·lula.
Alguns requereixen cofactor (ió metàl·lic (Mg2+, Zn2+, …) o molèc. orgànica
petita (vitamina).

• Major velocitat de reacció: 106-1012

• Condicions de reacció més suaus: pH neutre, pressió i T baixes
• Major especificitat: en relació al sustrat i tipus de reacció.
• Capacitat de regulació: modificació de la velocitat de reacció i coordinació
de l’activitat de tots els enzims cel·lulars com a resposta a senyals bioquímics.

65
Classificació i nomenclatura dels enzims

66
Classificació i nomenclatura dels enzims

ATP + D-glucosa ⇔ ADP + D-glucosa-6-fosfat

1. Número de classificació: EC.2.7.1.1.

2. Nom sistemàtic: ATP:glucosa fosfotransferasa
3. Nom trivial: hexoquinasa

67
68
Funcionament dels enzims:

• Especificitat per S

• Poder catalític

69
Funcionament dels enzims: especificitat

aa centre actiu participen en:

- unió del S (no covalent)
- catàlisi
70
Especificitat

(Fisher 1894)

(Koshland 1958)
centres actius ni rígids ni totalment complementaris
71
unió de S al centre actiu del E → canvi conformacional d’ambdós
Funcionament dels enzims: especificitat

Canvi conformacional induït en l’hexoquinasa

72
Funcionament dels enzims: poder catalític

Substrat (S) Producte (P)

catàlisi
Cal: ∆G de S > ∆G de P
S*

S S* P
estat de transició: distorsió
Prob. (S* → P) = Prob. (S*→S)

Energia d’activació (∆G≠)

73
E: redueix l’energia d’activació
necessària per a la reacció,
per combinació reversible ES.
Així, V reacció. E es recupera.

74
Cinètica enzimàtica: estudi velocitat reaccions enz.

E + S ⇔ ES ⇔ E + P

condicions inicials ([P] ) E + S ⇔ ES → E + P

Equació de Michaelis-Menten [E] constant i [S] variable

Vo: velocitat inicial de la reacció: -d[S]/dt o +d[P]/dt

Vmàx [S]
Vo =
KM + [S]
quan [S]↑↑ → Vo = Vmàx

75
Cinètica enzimàtica: anàlisi de la veloc. reacció

[Enzim] constant

76
 Els àcids nucleics
- 2 grans tipus: DNA i RNA (≠ quan a estructura i funció).
- DNA: conté la informació genètica.
- RNA: expressa la informació genètica necessària per a la cèl·lules.
- Macromolècules formades per unitats estructurals: nucleòtids.
- Origen del nom àcids nucleics: nucli

77
 Els nucleòtids
• Unitats bàsiques o estructurals dels
àcids nucleics
• Estructura:
Aldopentosa (β):
β Ribosa ⇒ ribonucleòtids ⇒ RNA
β Desoxiribosa ⇒desoxiribonucleotids⇒ DNA
Base nitrogenada unida al carboni 1’ de
l’aldopentosa per un enllaç covalent
N-glicosídic:
Púriques ⇒ adenina (A) i guanina (G)
Pirimidíniques ⇒ timina (T), citosina (C)
i uracil (U)

78
 Els nucleòtids
Bases púriques:
deriven de la purina

Bases pirimidíniques:
deriven de la pirimidina

79
Els nucleòtids

• Unitats bàsiques o estructurals dels àcids nucleics

• Estructura:
– Aldopentosa (β):
Ribosa ⇒ ribonucleòtid ⇒ DNA
Desoxiribosa ⇒ desoxiribonucleotid ⇒ RNA

– Base nitrogenada unida al carboni 1’ de l’aldopentosa per un enllaç

N-glicosídic ⇒ identitat
• Púriques ⇒ adenina (A) i guanina (G)
• Pirimidíniques ⇒ timina (T) (DNA), citosina (C) i uracil (U) (RNA)

– Grup fosfat unit al carboni 5’ de l’aldopentosa per un enllaç

éster fosfòric.

80
ribonucleòsids ribonucleòtids

81
Els nucleòtids
Ribonucleòtids Desoxiribonucleòtids

A, G, C, U A, G, C, T

AMP, GMP, CMP i UMP dAMP, dGMP, dCMP i dTMP

82
Els nucleòtids

Ex. Ribonucleòtid: AMP

83
RNA: cadenes poliribonuleòtides DNA: cad. polidesoxiribonucleòtides

fosfat
fosfat

fosfat en 5’
OH en 3’

-OH -OH

84
 DNA 5’ 3’
- ≠ longitud i seqüencia
segons organismes
- estructura 3-D idèntica
Watson i Crick 1953
solc Doble hèlix
petit ↓
2 cadenes helicoidals
enrotllades (eix comú),
dextrogires i
antiparal·leles amb
- bases nitrogenades
Solc planes i paral·leles:
ν
interior → aparellament
gran
de bases (pb) ponts d’H
- esquelet pentosa-
fosfat (q-): exterior

3’
5’
85
El DNA aparellament de bases
(pb):
A=T (2 ponts d’H)
G≡C (3 ponts d’H)

- Diàmetre = 2 nm
- Longitud = 2mm-2m
- Gir: α= 36o Visió superior
- Avanç per pb = 0,34 nm
- 1volta: 10,5 pb

Imatge lateral

86
El DNA

Aparellaments
purina-pirimidina

Complementarietat

replicació

87
 Cèl·lules

El DNA

88
El DNA
doble hèlix de
Watson i Crick

Característica Forma A Forma B Forma Z

Sentit de l’hèlix dextrògir dextrògir levògir

Diàmetre 2,6 nm 2 nm 1,8 nm

Nombre pb per 11 10,5 12

volta
Gir hèlix 33o 36o 60o

Pas de rosca 2,8 nm 3,6 nm 4,5 nm

Avanç de l’hèlix 0,26 nm 0,34 nm 0,37 nm

per pb
89
El DNA
• Cèl·lules procariotes:
– DNA cromosòmic: 1 molècula de DNA circular
superenrotllat de 5.106 pb + proteïnes associades
– Plasmidis: petites molècules DNA circular
• Cèl·lules eucariotes:
– Cromosomes (4-80): 109-1010 pb /nucli (~2 m)
1 cromosoma = 1 molècula DNA lineal + histones

– DNA circular: petites molècules (mitocondris i plastidis)

90
L’RNA
molècules constituïdes normalment per 1 sola cadena + curta que DNA
actua com a intermediari de l’expressió de la informació genètica (DNA)

• RNA missatger (mRNA):

– Nombre de nucleòtids: 500-5.000
– Tipus: 100-6.000 diferents
– Funció: intermediari per a la síntesi proteica
• RNA de transferència (tRNA):
– Nombre de nucleòtids: 75-90
– Tipus: 40 diferents
– Funció: transport d’aminoàcids per a la síntesi proteica
• RNA ribosòmic (rRNA):
– Nombre de nucleòtids: 120-3.000
– Tipus: 3 a les cèl·lules procariotes i 4 a les cèl·lules eucariotes
– Funció: estructura dels ribosomes
• RNA nuclear petit (snRNA):
– Nombre de nucleòtids: 60-300
– Funció: estructura de les partícules ribonucleiques petites (snRNPs)
91
RNA de transferència

-aparellament de bases
-plegament complex

propociona una forma

definida necesària per
a la seva funció.

92