Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les

proteïnes

- Quina es la unitat bàsica de les proteïnes? aminoàcids

- Com son les estructures de les proteïnes?
- Quines son les funcions de les proteïnes?

Tenen moltes funcions:

 Catalitzadors: accelerar reaccions metabòliques
 Suport estructural (citoesquelet)
 Receptors de senyals
 Transportadors
 Motors moleculars (permetre que una cèl·lula es mogui gracies a la presencia de les
proteïnes)

Qui determina la funció de cada les proteïnes? La seva estructura, sobretot la seva
configuració tridimensional, es a dir, com es plega la proteïna en 3 dimensions.

Casi sempre, una proteïna interactuara amb una altra molecula. Aquesta altra molecula li
donarem el nom de lligand (substrat si es una proteïna enzimàtica). El lligand i la proteïna
interaccionaran en un lloc determinat que fa que els dos encaixin perfectament i s’estabilitzi
amb unions no covalents.  ponts de hidrogen, interaccions iòniques, Van der Waals.
Normalment son enllaços no covalents però en ocasions rares també es poden formar
enllaços covalents.
la unió en cas dels enzims: CENTRE ACTIU.

1
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

Centre actiu: la regió de l’enzim que s’uneix al substrat rep el nom de centre actiu.
una proteïna pot tenir més d’un lloc de unió.

Els aminoàcids:
Son compostos orgànics de baix pes molecular que es caracteritzen pel fet de tenir un grup
acid o carboxil (-COOH) i un grup amino (-NH2). Un carboni que sempre té un grup amino i
un grup carboxil i un hidrogen enllacat. Es un carboni asimètric. Té els 4 substituents
diferents.
A dintre de una cèl·lula (pH fisiològic) els aminoàcids estan carregats. El grup amino agafa
protó i el carboxil ha deixat anar un protó. El aminoàcid sol en pH fisiològic es un dipol, té
una banda positiva i l’altra negativa.

R  radical (cadena)

Quan formem el enllaç peptídic, la possibilitat que el aminoàcid sigui dipol es desapareix.
Per tant, el que dona funció a la proteïna es el radical (la cadena).

El enllaç covalent es un enllaç PEPTIDIC. Es un enllaç químic entre els aminoàcids. S’estableix
entre el grup carboxil d’un aminoàcid i el grup amino del seguent. Es un enllaç fort. Dona
lloc al despreniment d’una molecula de AIGUA.

2
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

Aquest imatge es una reacció de condensació.

Qualsevol proteïna tindrà un extrem amino terminal i un extrem carboxil terminal.

Classificació dels aminoàcids:

 Hi ha aminoàcids essencials: nosaltres no els podem sintetitzar. Els hem de obtenir
de aliments.
 Hi ha uns que no son essencials: Els podem sintetitzar.
Una altra classificació:
o Aminoacids proteics:

3
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

o Aminoàcids no proteics: son uns aminoàcids que no estan a la llista.

se’n coneixen més de 100. Per exemple:
-  Formant part del peptidoglucà de la paret cel·lular de bacteris (D-Ala o D-
Glu).
-  Verí en alguns amfibis.
-  Eliminació de nitrogen en sang: L-orniXna.
-  Neurotransmisors: àcid γ-aminobu^ric (GABA) inhibidor del SNC.

La estructura tipica dels aminoàcids i les seves característiques:

- Glicina. Es el més senzill. La R esta substituïda per un hidrogen. Es HIDROFILIC. (quan

ens trobem aminoàcid en la cadena peptídica).

- Alanina. En lloc del hidrogen, la R es un grup metil (-CH3). Es un aminoàcid

HIDROFOBIC. El metil no té cap interacció amb aigual el carboni no es electronegatiu.
Per tant, no pot formar dipol, ni ponts d’hidrogen.

- Valina, leucina, isoleucina. Son HIDROFOBIS. Tenen una cadena hidrocarbonada

(carbonis i hidrogen). Cadena de 3 o 4 carbonis.

4
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

- Prolina. Es HIDROFOBIC. es el únic aminoàcid que té un heterocicle en el que

participa nitrogen que també forma part del enllaç peptídic.

- Triptòfan: HIDROFOBIC.

- Tirosina: HIDROFILICA. Presencia del grup hidroxil.

- Fenilalanina. HIDROFOBIC.

- Cisteïna. pot ser un grup hidroxil o sulfhidril. HIDROFILIC. Important perquè pot
formar ponts disulfur amb una altra cisteïna de la mateixa o altra proteïna (enllaç
sofre-sofre que es un enllaç covalent).

- Metionina. Cadena HIDROFOBIC.

Anells aromàtics: deriva del benzè.

Cadena alifàtica: es de cadena oberta.

5
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

- Serina i treonina. Son semblants. Substituïm un grup metil a un grup hidroxil. 

reactivitat, possibilitat de solubilitzar-se a aigua. HIDROFIILIC.

- Lisina i arginina. Aminoàcids basics. Tenen la capacitat de atraure un protó de aigua.

Deixen el hidroxil de aigua. Per tant, tenen entorn basic.

6
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

- Histidina. Aminoàcid basic.  Grup -NH que pot captar protó.

- Aspartato i glutamato. Acids. Grup carboxil que pot deixar el protó.

- Asparagina i glutamina. HIDROFILICS.

7
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

QUE ES UN ISOMER?

Mateixa composició amb elements però diferent estructura.

Un dels dos o més compostos que tenen la mateixa fórmula química però diferent disposició
dels àtoms dins de les molècules i que pot tenir diferents propietats físiques i químiques.

Ex.: Isòmers etanol i ester dimetílic son isòmers. La seva composició te 2H 6O. Els seus
enllaços son diferents. Un es CH3CH2OH i l’altre es CH3OCH3.  MATEIXA COMPOSICIÓ
DIFERENTS ESTRUCTURES.

Els estereoisòmers: molècules que tenen la mateixa composició, tenen la mateixa

seqüencia i mateixos enllaços però en canvi, la estructura tridimensional es diferent.
Hi ha alguns casos que una de les diferencies que tenen es que poden desviar un feix de
llum a la esquerra i altres cap a la dreta. Això no fan tots els estereoisòmers només
alguns.

Ex.: Els aminoàcids son estereoisòmers. Tenim un carboni asimètric.

8
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

La ma esquerra es la imatge especular de la ma dreta.  MIRALL.

Per definir si una molècula en el cas de aminoàcids es L o D, el que fem es posar la

cadena llarga en el sentit vertical amb el grup oxidant de la part de adalt. En aquest cas
es el grup carboxil. I fixem-nos que en un cas el -NH2 ens queda a la dreta i el altre cas
ens queda a la esquerra. Levogira i dextrogira Però no es el cas dels aminoàcids.
Tots els aminoàcids proteic son L. Els no proteics poden ser L o D o altres isomeries.

9
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

La estructura de les proteïnes:

Quins nivells?

La conformació de la proteïna es defineix per 4 nivells estructurals:

- Estructura primària
- Estructura secundària
- Estructura terciària
- Estructura quaternària

 La estructura primària: correspon a l’ordre lineal i el numero de aminoàcids d’una

proteïna. Es lo que escrivim sobre un paper: alanina, glicina, etc. Distingim el enllaç
peptídic. Hi ha una part amino terminal i una part carboxil terminal. Per convensio,
comencem escriure una proteïna per canto amino terminal.  aminoàcid 1 (numero
1). Carboxil terminal serà l’ultim aminoàcid.

10
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

La majoria de proteïnes tenen entre 100 i 1000 aminoàcids. Moltes proteïnes estan
formades per una sola cadena de aminoàcids i hi ha proteïnes que estan formades per
varies cadenes independents de aminoàcids.

Cadenes independents de aminoàcids PROTEINES OLIGOMERIQUES.

Homoligomeriques: les cadenes de proteïnes son les mateixes
Heteroligomeriques: les cadenes de proteïnes son diferents.

Ex.:
- La més petita es una proteïna de carbassa que té 30 aminoàcids (entre pèptids i
proteïnes).  una subunitat  oligomerica.
- Hemoglobina: transporta oxigen a la sang. Formada per 4 subunitats  4 cadenes
independents de aminoàcids.
- La més gran es la titina.

Residu: bloc de construcció. Numero de monòmers.

En cas de proteïnes  aminoàcids
Residus = aminoàcids (en cas de proteïnes)
Residus = nucleòtids (en cas de DNA)
Residus = glucosa (en cas de carbohidrats)

11
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

La estructura primària es la que es montà als ribosomes. El ribosoma en la cèl·lula eucariota

esta en el citoplasma. En la cèl·lula procariota o bé en citoplasma o bé en RER.

ORDRE, SEQUENCIA I NUMERO DE AMINOACIDS  ESTRUCTURA PRIMARIA.

12
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

 Estructura secundaria: la disposició espacial que adquireixen les proteïnes durant la

seva síntesi. Seria en ribosoma, en funció de ordre de aminoàcids, la estructura de la
proteïna, adquireix formes diferents.
Quines son aquestes formes? Principalment son forma de hèlix o forma de fulla beta
plegat.

No hi participa cap enzim per poder formar aquesta estructura. Es depèn del nombre
dels aminoàcids.  es espontània.

HELIX ALFA:
La estructura de hèlix alfa es una estructura en forma de hèlix. Es una cadena que es va
plegant en forma de hèlix. Esta estabilitzada per pont de hidrogen que es fan entre 4
aminoàcids.

Carboni asimètric – grup carboxil – grup amino – cadena lateral

Carboni asimètric – nitrogen i carboni – cadena lateral

13
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

No tots els aminoàcids per la configuració tridimensional que tenen estan bé en una hèlix
alfa. Normalment en una hèlix alfa trobarem leucina, alanina, metionina, etc.
Els que generalment NO trobem, son glicina i prolina. Son dos aminoàcids que es trobem
quan acaba el hèlix alfa. De alguna manera trenquen la configuració de hèlix alfa.

Ex.: La queratina que hi ha a la pell i ungles es una proteïna que té molta estructura
secundaria en forma de hèlix alfa i això li dona elasticitat.

FULLA PLEGADA BETA:

confronta dos fragments de la cadena de la proteïna. La proteïna continuaria i després
vindria la mateixa cadena. Tindrem les cadenes laterals enfocades cap abaix i cap adalt de
cada element. També hi ha ponts de hidrogen que estabilitzen les cadenes. Els aminoàcids
formen una cadena estesa en forma de zig-zag, a causa de la manca d’enllaços d’hidrogen
entre els aminoàcids pròxims.

De fulles beta hi ha dos tipus:

14
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

1. Paral·lel: tenim ben encarats els grups funcionals. Els ponts de hidrogen els tenim
lineals un davant de l’altre. Això consisteix en que en una banda de fulla beta tenim
un nitrogen i en la altra banda tenim carboxil. Sempre se enfronten amino i carboxil.
2. Antiparal·lel: confronten el grup amino amb el seu grup amino i no queda tan ben
encarats els grups que formen ponts de hidrogen. Es queden una mica desviats els
ponts de hidrogen.

Hi ha fragments que uneixen les estructures de les proteïnes.

Entre una hèlix alfa i hèlix alfa hi ha una cadena que s’uneix els dos.
Entre una fulla beta i fulla beta també.

15
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

PER QUE TOTS ELS AMINOACIDS PROTEICS SON L?

Si els aminoàcids poden existir químicament en les seves formes enantiòmeres D i L, perquè
els essers vius utilitzen només L-aminoàcids i no una mescla de D i L?

Si barregem, una seqüencia de L-glicina i D-alanina no serien la mateixa estructura

tridimensional que una seqüencia L-alanina i D-glicina. Si els barregem i els posem a atzar,
això no podria ser. En un mon paral·lel si que hi podria haver que tots els proteïnes siguin D.
Aquí lo important es que tinguin la mateixa estereoisomeria. La mescla no funciona.

16
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

 Estructura terciària: es la estructura de tota la proteïna. Es la disposició en l’espai

que presenta l’estructura secundaria quan es plega sobre si mateixa i origina una
conformació globular. En una estructura terciària, hi distingim DOMINIS.

Dominis: zones de altes densitats dels aminoàcids que normalment corresponen a

estructures secundaries. Zones amb menors densitats de aminoàcids son connexions
entre aquests dominis. Les proteïnes tenen com a mínim dos dominis.
Aquestes estructures tridimensionals de tota la proteïna igual que la estructura
secundaria, s’estabilitza amb enllaços iònics, ponts de hidrogen, forces hidrofòbiques
i ponts disulfur.
Dominis  polipèptids grans 2 o més dominis.

Un aminoàcid que forma ponts disulfur: cisteïna (a la part final té grup sulfhidril).
Per formar aquest enllaç  es necessita un ENZIM normalment.

Hi ha dos tipus de estructures terciàries:

17
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

1. Proteïnes globulars: cadenes polipeptídiques (de aminoàcids) que en els tres

dimensions es pleguen en forma de esfera. No es una esfera perfecta. Molts
enzims tenen la estructura globular.
2. Fibroses: en lloc de tenir la forma globular, tenen la forma de filament.  cobrir
grans distancies. Tenen un paper de suport, protecció i connexió (els trobem en
exterior de les cèl·lules, teixits connectius). Normalment estabilitzades amb
enllaços covalents. Son estructures secundaries repetitives.
Ex.: queratina, col·lagen (cabell i ungles).

Dos temes relacionats amb estructura terciària:

- Solubilitat de elements de la proteïna
- Desnaturalització

18
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

En el primer cas, les proteïnes estan en un entorn aquos en majoria de casos. La

estructura primària de la proteïna es anirà col·locant de una manera determinada,
els aminoàcids amb un grup polar i els aminoàcids amb un grup no polar. Pot ser a
l’atzar la estructura primària. A la part exterior, estem exposant els aminoàcids
polars mentres que a la part interior queden generalment els aminoàcids no polars.
(hidrofòbics i hidrofilics). Si aquesta proteïna hagués de travessar la membrana, dins
de la membrana es un entorn hidrofòbic, els aminoàcids que tinguem dins de la
membrana seran aminoàcids no polars.  determinar la estructura secundaria,
marcar quina estructura terciària tindrà la proteïna.

En el segon cas, es quan aconseguim desfer aquesta estructura terciària. Per tant,
tindrem la proteïna amb una altra estructura. Aquest procés es coneix com
desnaturalització. Sovint la desnaturalització es reversible. Si jo retiro aquests
compostos que he posat, la proteïna es torna plegar exactament igual de com estava
plegat al principi originalment. Tornar a la seva estructura original 
renaturalització.
Hi ha desnaturalitzacions que no son reversibles. Podem afegir un dissolvent 
desplaçant aigua  la proteïna es desnaturalitza.
Això te implicacions a la industria química. Moltes reaccions fan a un medi que no es
aquos.

19
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

 Estructura quaternària: Unió de varies cadenes polipeptídiques.

4 cadenes polipeptídiques per formar una gran proteïna.  proteïnes oligomeriques.

Homooligomeriques: cadenes exactament iguals.
Heterooligomeriques: cadenes diferents.

Cada una de les cadenes es coneix com subunitats. En la foto es homooligomeriques.

*Subunitat  estructura quaternària

*Domini  estructura terciària

No totes les proteïnes presenten estructurà quaternària però sí que totes les proteïnes
tenen la estructurà primària, secundaria i terciària. Exemple de homooligomeriques:

Les estructures quaternàries, sovint se estabilitzen també amb els ponts disulfur, per tant,
amb els enllaços covalents. Els ponts disulfur poden ser intracatenaris (dins de la mateixa
cadena  estructura terciària) o poden ser entre dues cadenes (estructurà quaternària).

20
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

Per fer la formació del enllaç (oxidació-reducció) es necessita un enzim. Desfer estructura
quaternària si no tenim un enzim.

Un exemple de proteïna heterooligomerica: insulina.  ponts disulfur tant dins de la cadena

o entre dues cadenes que formen insulina. Esta formada per dues cadenes curtes i
relativament senzilles.

Hi ha 4 tipus de estructura quaternària:

Ex.: formada per subunitats de proteïna que tenen dos llocs d’unió. Poden formar filaments
i poden allargar i afegint altres subunitats.

21
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

Un altre exemple de configuració de estructura quaternària: càpsida del virus. Forma esferes
o bé en forma del tub.

Altres exemples:

Definicions

Holoproteïna: una proteïna que esta formada exclusivament de aminoàcids.

Heteroproteïna: una proteïna que esta formada pels aminoàcids i algun altre molècula
generalment petita.

22
Biologia i bioquímica general Tema 2: Estructura de les
proteïnes

Per exemple la hemoglobina: oligomerica hemooligomerica i per fer la seva funció necessita
d’una molècula que no esta formada pels aminoàcids. Es el grup hemo. Ajuda en el
transport de oxigen. Aquests grups es coneixen com a grups prostètics que son molècules
que no son aminoàcids.

23